Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Агглютинины Rhizobium Leguminosarum 252 и их роль во взаимодействии с растениями

Диссертация: Агглютинины Rhizobium Leguminosarum 252 и их роль во взаимодействии с растениями
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Первоначальным этапом наших исследований явилось обнаружение агглютининов непилийного происхождения, непосредственно связанных с внешней мембраной /?.иттоБагит 252. Используя методы белковой химии с поверхности бактериальных клеток были выделены два белка, обладающие гемагглютинирующей активностью, условно обозначенные нами как и 1?2 с молекулярными массами 47 и 45 кДа. Агглютинины по своей… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Понятие «агглютинины (лектины)»
    • 1. 2. Бактериальные агглютинины
    • 1. 3. Основные представления об углевод-белковом взаимодействии бактерий с растениями
      • 1. 3. 1. Участие лектинов растений в углевод-белковом взаимодействии бактерий с растениями
      • 1. 3. 2. Роль агглютининов бактерий во взаимодействии бактерий с растениями
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объект исследований, условия культивирования
      • 2. 1. 1. Среды, используемые для культивирования микроорганизмов
    • 2. 2. Методы
      • 2. 2. 1. Выделение и очистка агглютининов ризобий
      • 2. 2. 2. Определение гемагглютинирующей активности
      • 2. 2. 3. Определение молекулярной массы белков
      • 2. 2. 4. Определение аминокислотного состава белков
      • 2. 2. 5. Определение углеводного состава
      • 2. 2. 6. Определение углеводной специфичности агглютининов
      • 2. 2. 7. Определение адсорбции клеток ризобий на эритроцитах крови человека
      • 2. 2. 8. Определение адсорбции клеток ризобий на корнях проростков гороха
      • 2. 2. 9. Выделение фракций корней проростков гороха
      • 2. 2. 10. Метод интерфазных колец преципитации в геле
      • 2. 2. 11. Получение антител к агглютининам ризобий
      • 2. 2. 12. Метод иммунодота
      • 2. 2. 13. Метод электроблотинга
      • 2. 2. 14. Получение мутанта, дефектного по гемагглютиниру-ющей активности
      • 2. 2. 15. Определение активности ферментов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Физико-химические свойства агглютининов 1?. топоБагит
    • 3. 2. Характеристика мутантных клеток 1?. 1 ерилИпоБагит 252/7, дефектных по гемагглютинирующей активности
    • 3. 3. Изучение роли агглютининов 1?. 1е^ит1поБагит в адгезии к корням проростков гороха
    • 3. 4. Взаимодействие агглютининов ризобий с фракциями корней гороха
    • 3. 5. Взаимодействие агглютининов ризобий с лектином корней гороха, пшеницы
    • 3. 6. Изучение влияния агглютининов Я. 1е^т1поБагиш 252 на активность гидролитических ферментов растительной клетки
    • 3. 7. Изучение влияния агглютининов /?. 1е^т1позагит
    • 252. на активность дегидрогеназ растительной клетки.8?

Агглютинины Rhizobium Leguminosarum 252 и их роль во взаимодействии с растениями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Биологическая фиксация азота является одной из актуальных проблем современной биологии. Усвоение бобовыми растениями биологического азота оказывает положительное влияние на рост, развитие и, в конечном счете, на урожайность ценных сельскохозяйственных культур таких как горох, фасоль, соя, клевер, люцерна, люпин, являющихся основным источником пищевого и кормового белка. В связи с этим симбиотическое сообщество бобовых растений с клубеньковыми бактериями, в котором и осуществляется процесс фиксации азота, изучается очень интенсивно. Одним из перспективных подходов в понимании формирования симбиоза является изучение тонких молекулярно-биохимических механизмов взаимодействия бактериальных и растительных клеток на ранних этапах формирования симбиотической системы.

В литературе, по проблеме бобово-ризобиального симбиоза, сложилось общее представление о молекулярных механизмах «узнавания» симбионтов, в которых ведущая роль отводится лектин-углеводным взаимодействиям (1, 2). Однако, до сих пор, практически во всех публикациях изучаются только растительные лектины, бактериальная же клетка выступает в качестве носителя углеводных рецепторов (3−6). А между тем, обнаружение агглютинирующих белков на поверхности ризобий (7, 8) дает возможность предположить более активную роль компонентов бактериальной поверхности в процессах, вносящих свой вклад в эффективность взаимодействия бактерий с растением-хозяином. Изучение агглютининов у ризобий могло бы способствовать более полному пониманию молекулярных основ в межклеточных и межвидовых взаимодействиях, а также внести определенный вклад в фундаментальные исследования физиологической роли агглютининов ризобий в бобово-ризобиальной системе.

Поскольку углевод-белковое узнавание играет ведущую роль в формировании многоклеточных организмов и межвидовых сообществ как паразитических, так и симбиотических (3), исследование белков-агглютининов (лектинов) как компонентов узнающей системы имеет большое общебиологическое значение.

Цель и задачи исследования

Цель работы состояла в выделении, определении физико-химических свойств' белков-агглютининов 'клеточной поверхности бактерий 1? Ы2оЫит 1е (?ит1поБагит 252, и изучении их роли во взаимодействии с растениями. В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1. Выделить агглютинины? е^иттоБагит 252 и изучить их физико-химические свойства.

2. Получить мутант, дефектный по гемагглютинирующей активности.

3. Определить роль агглютининов в прикреплении ризобиальных клеток к корням гороха.

4. Изучить взаимодействие агглютининов ризобий с фракциями корней гороха и с лектином корней гороха, пшеницы.

5. Выявить влияние агглютининов /?. 1е^иттоБагит 252 на функционирование гидролитических и дыхательных ферментов корней проростков гороха.

Научная новизна. Впервые с клеточной поверхности почвенных азотфиксирующих симбиотических бактерий КЫгоЫит 1е^ит1поБагит.

252 выделены белки-агглютинины, несвязанные с какими-либо фила-ментами.

Были изучены некоторые физико-химические свойства агглютининов 1е&ит1поБагит 252.

Показано, что агглютинины ризобий могут играть роль адгези-нов на начальных этапах формирования симбиотической системы «растение — бактерия» .

Получен мутант Л. ¡-едиттоБагит 252/7, дефектный по гемагг-лютинирующей активности.

Установлено взаимодействие агглютининов 1?. 1едит1позагит 252 с фракциями корней проростков гороха и лектинами корней гороха и пшеницы.

Выявлены рецепторы, ответственные за связывание с агглютининами ризобий.

Обнаружено влияние агглютининов 1?. 1едипйпоБагит 252 на активность гидролитических и дыхательных ферментов растительной клетки.

Практическая значимость. Одним из перспективных направлений в решении ряда экономических и экологических проблем современного сельского хозяйства является возможность замены минеральных удобрений на бактериальные, что требует более глубокого и всестороннего изучения взаимодействия растений с микроорганизмами.

Процесс прикрепления (адгезия) ризобий к корням бобовых является первым этапом в многоступенчатом инфекционном процессе, ведущим к азотфиксирующему симбиозу, от эффективности которого, в конечном итоге, зависит урожайность ценных бобовых культур. Кроме того, изучение и понимание молекулярных основ этого процесса поможет не только в получении хороших урожаев, но и в защите растений от инфекции.

Изучение агглютининов ризобий может способствовать дальнейшему познанию молекулярных основ взаимодействия «бактерия-растение «бактерия-бактерия», а так же внести определенный вклад в фундаментальные исследования физиологической и функциональной роли лектинов в самой бактериальной клетке.

Материалы диссертационной работы нашли применение при подготовке программ спецкурса «Взаимоотношение растений и микроорганизмов» и спецпрактикума «Методы препаративной биохимии» для студентов дневного и вечернего отделений биологического факультета Саратовского госуниверситета им. Н. Г. Чернышевского.

Результаты диссертационной работы использованы при подготовке курсовых и дипломных работ студентами биологического факультета СГУ.

Полученные препараты агглютининов /?. 1е^ит1поБагит 252 используются при проведении плановых научно-исследовательских работ в лаборатории физиологии растительной клетки ИБФРМ РАН.

Применение и использование материалов диссертации подтверждается соответствующими актами.

На защиту выносятся следующие основные положения;

1. Выделение и изучение физико-химических свойств агглютининов Л. 1е^иттоБагит 252.

2. Определение роли белков-агглютининов в процессе прикрепления ризобиальных клеток к корням гороха.

3. Выявление взаимодействия агглютининов с фракциями корней проростков гороха и лектинами корней растений.

4. Обнаружение бактериальных и растительных рецепторов агглютининов 1?. 1е? ит1по5агит 252.

5. Влияние агглютининов ?1. ?е^иттоБагит 252 на активность гидролитических и дыхательных ферментов растительной клетки.

Работа выполнена в лаборатории микробиологии ИВФРМ РАН в соответствии с плановой тематикой «Физиолого-биохимическая роль белков-агглютининов клеточной поверхности бактерий» (№ гос. регистрации 1 910 022 283).

Апробация работы. Основные результаты и положения работы представлялись на Международном Рабочем совещании по ассоциативному взаимодействию азотфиксирующих бактерий с растениями (Саратов, Россия 1995) — Второй Европейской конференции по азотфиксации (Познань, Польша 1996) — Втором съезде Биохимического общества РАН (Москва, Россия 1997) — Международной лектиновой конференции «1п-1ег1ес — 17й (Вюрцбург, Германия 1997) и на отчетных конференциях ИБФРМ РАН.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 7 работ в отечественной и зарубежной печати.

ВЫВОДЫ.

1. С поверхности почвенных азотфиксирующих бактерий /?. т1поБагит 252 выделены два агглютинина с молекулярными массами 47 и 45 кДа, являющиеся по своей природе гликопротеинами. Аминокислотный состав характеризуется большим содержанием кислых аминокислот и отсутствием цистина. В состав углеводной части агглютининов входят глюкоза, манноза, галактоза и глюкозамин.

2. Показано, что агглютинины 1е^ит1по5агит 252 принимают участие в прикреплении бактерий к корням гороха. Доказательством участия агглютининов ризобий в качестве адгезинов являются исследования проводимые с клетками мутантного штамма, дефектного по гемагглютинирующей активности. Изотопным методом выявлено снижение количества прикрепившихся мутантных клеток в 2,6 раза по сравнению с клетками родительского штамма.

3. Обнаружено взаимодействие агглютининов 1?. 1еёит1поБагит 252 с фракцией экзокомпонентов и мембранной фракцией корней проростков гороха, выявлены растительные белки, ответственные за связывание с бактериальными агглютининами.

4. Установлено, что агглютинины ризобий обладают способ.

•. ^ ШЩ '. ностью связываться не только с лектином растения^хозяина, но и с лектином пшеницы. 1.

5. Впервые показано, что агглютинины 1е^ипйпозагит 252 оказывают влияние на активность гидролитических ферментов и маркерных мембранных дегидрогеназ. В корнях проростков гороха, инкубированных с агглютининами, обнаружено достоверное увеличение протеолитической и 0-глюкозидазной активностей и значительное возрастание активности сукцинатдегидрогеназы растительной клетки.

Заключение

.

Изучение молекулярных основ контактных взаимодействий почвенных микроорганизмов с растениями занимает одно из центральных мест в проблеме микробного симбиоза, паразитизма и иммунитета растений. В связи с этим внимание исследователей привлекает анализ поверхностных структур микробных и растительных клеток.

Образование сложных межвидовых сообществ, в том числе и сим-биотических, обусловлено множественными механизмами, которые действуют на разных уровнях организации живой материи. Молекулярный механизм формирования межклеточной симбиотической азотфикси-рующей системы включает функционирование молекул белковой природы — агглютининов (лектинов). В литературе, по этой проблеме, большое внимание уделяется растительным лектинам, информация о бактериальных агглютинирующих белках единична, носит дискуссионный характер и нуждается в дополнительных экспериментальных данных.

Первоначальным этапом наших исследований явилось обнаружение агглютининов непилийного происхождения, непосредственно связанных с внешней мембраной /?.иттоБагит 252. Используя методы белковой химии с поверхности бактериальных клеток были выделены два белка, обладающие гемагглютинирующей активностью, условно обозначенные нами как и 1?2 с молекулярными массами 47 и 45 кДа. Агглютинины по своей природе являлись гликопротеинами. Аминокислотный состав характеризовался большим содержанием кислых аминокислот, отсутствием цистина и качественно не отличался друг от друга. Основными идентифицируемыми компонентами углеводной части обоих агглютининов были глюкоза, галактоза, манноза и глюкозамин. Несмотря на широкий спектр применяемых углеводов, специфичность к простым углеводам не была обнаружена. Рецепторами агглютининов являются углеводы более сложного строения, в частности, полисахариды тех же ризобиальных клеток и множественные растительные рецепторы белкового происхождения.

Изучение некоторых физико-химических свойств, а так же равномерное расположение агглютининов на бактериальной поверхности позволило высказать предположение об их определенной физиологической роли в процессах взаимодействия с растениями. Дальнейшие эксперименты были направлены на выяснение роли почвенных агглютининов 1едиш1поБагит 252 в прикреплении клеток ризобий к корням проростков гороха. Изучение изотопным методом прикрепления клеток мутантного штамма, дефектного по гемагглютинирующей активности к корням проростков гороха показало, что, как и клетки родительского штамма, они также адсорбировались на корнях, однако количество их было в 2,6 раза меньше. Отсутствие агглютинирующей активности у клеток ризобий, как оказалось, сказывалось на их прикреплении к корням растений. Проведенные исследования позволяют говорить о том, что в адгезивном процессе, наряду с различными поверхностными структурами бактерий и растений в прикреплении клеток ризобий к корням проростков гороха, важную роль играют и агглютинины, локализованные на клеточной поверхносуи этих бактерий.

Следующим этапом нашей работы явилось изучение взаимодействия агглютининов бактерий с фракциями корней гороха. Полученные данные явно свидетельствовали о взаимодействии ризобиальных агглютининов как с фракцией экзокомпонентов, так и с мембранной фракцией корней растений. Были выявлены белки фракций проростков корней гороха, ответственные за связывание с агглютининами /?. 1е-?ит1поБагит 252.

Особого внимания заслуживают и впервые полученные результаты по взаимодействию агглютининов ризобий как с лектином растения-хозяина, так и с лектином «чужого» растения — пшеницы.

Проведенные исследования, позволяют несколько нетрадиционно взглянуть на теорию «узнавания» с участием лектинов (агглютининов) в системе бактерия-растение. Вышеизложенные сведения указывают на то, что взаимодействие между растением и бактериями на начальных этапах инфицирования необходимо рассматривать как многоступенчатый процесс, состоящий из серии чередующихся взаимодействий, которые определяются не только узнающей способностью растений, но и бактерий.

Формирование бобово-ризобиального симбиоза предусматривает структурное и функциональное взаимодействие бактериальной и растительной клеток, где наряду с адгезивным процессом играют большую роль и ферментативные процессы.

Впервые получены данные о возможном влиянии агглютининов на ферментативные процессы растительной клетки. Экспериментально установлено, что ризобиальные агглютинины увеличивают активность гидролитических ферментов (суммарную протеолитическую и в-глюко-зидазную активности) и активность некоторых дыхательных дегидро-геназ (сукцинатдегидрогеназы).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Dazzo F., Hubbel D.H. Cross-reactive antigens and lectin as determinants of symbiotic specificity in the Rhizobium-clover association // Appl. Microbiol. 1975. V.30. N6. P.1017--1033.
  2. Dazzo F.B., Brill W.J. Receptor site on clover and alfalfa roots for Rhizobium // Appl. and Environrn. Microbiol. 1977. V.33. P.132−136.
  3. JI.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого // Успехи биол. химии. М. 1979. Т.20. С.71−94.
  4. Л.И., Болобова А. В., Тагаев М. Гликоконьюгаты клеточной оболочки клубеньковых бактерий // Успехи биол. химии. М. 1982. Т. XXI-II, С.155−169.
  5. F.B., Hrabak Е. М., Urbano M.R., Sherwood J.E., Truchet. G. Regulation of recognition in the Rhizobium-clover symbiosis / Current Perspectives in Nitrogen Fixation 4-th Int. Symp. Nitrogen. Fix. Canberra 1−5 Dec. 1980. P.292−295.
  6. Bohlool B.B., Schmid E.L. Lectins: A Possible basis for specificity in the Rhizobium-legume root nodule symbiosis // Science. 1974. V.185. P.269−271.
  7. Heurnann W. Conjugation in star-forming Rhizobium lupini /7 Mol. Gen. Genet. 1968. V.102. P.132−144.
  8. Kijne J.W., Schaal van Der A.M., Diaz C.L., Iren F. Mannose-specific lectins and the recognition of pea roots by Rhizobium leguminosarum // In: Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Berlin. New York, 1983. V.3. P 521 523 а
  9. Stilmark Н. Ricin, ein giftiges Ferment, aus der Samen von Ricinus communis und einigen anderen Euphorbiaceaen. Inaug. Dissertation. Doprat, 1888. P.96.
  10. Boyd W.C., Shapleigh E. Specific precipitating activity of" plant agglutinins (lectins) // Science. 1954. V.119. P.419−425.
  11. Reiterman R. W., Rosen S.D., Frazier W.A., Barondes S.H. Cell surface specific-specific high affinity receptor for discoi-din: developmental regulation in Dictyosteliurn discoideuiri // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1975. V.72. N9. P.3541−3545.
  12. Simpson D.L., Thome D. R, Loh H.H. Lectins: endogenious carbohydrate-binding proteins from vertebrate tissues: functional role in recognition processes?// Life Sei. 1978. V.22. N9. P.727−748.
  13. Goldstein I.J., Hughes R.C., Monsigny M., Qsawam Т., Sharon N. What should be called a lectin?// Nature. 1980. V.285. N.5760. P.66.
  14. ЛуцикМ.Д., Панасюк E.H., Луцик А. Д. Лектины. Льеое: Вища шк., 1981. С. 156.
  15. Н.П. Функции лектиноЕ в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общие проблемы физ.-хим. биологии. Т.1. М: ВИНИТИ, 1984. С. 351.
  16. Kocourek J., Horejsi V. Lectins: Biology, Biochemistry, and Clinikal Biochemistry / Ed. T.C. Bog-Hansen. Berlin, New York: Walter de Gruyter. 1983. V.3. P.3−6.
  17. Kocourek J. Synthetic glicosyl polymers in isolation, characterization and immobilization of lectins // Acta Histochemica
  18. Jena). 1982. V.71. N1. P.57−66.
  19. Лахтин ELM. Биотехнология лектинов // Биотехнология. 1989. Т.5. N.6. С. 676.
  20. Э.А. Внеклеточные лектины бактерий // Микробиол. журн. Т.52. N.3. 1990. С. 92.
  21. Collier W., de Miranda. Bacterien-haernagglutination /7 J. Microbiol. Serol. 1955. V.21. PЛ33−140.
  22. И.Д., Уварова Р. Н., ИЕанов K.K. и др. Получение нейротоксина и гемагглютинина Clostridium botulinum типа, А и характеристика токсина // Биохимия. 1983. 4. N5. С.788−796.
  23. Kraus R.} Ludwig" S. Uber Bakterienhaernagglutinine und Antiha-emagglutinine// Wiener klinische Wochenschrift. 1902. V.15. P.120.
  24. Guyot G. Uber die bakteriella Hemagglutination // Zbl. Bakt. 1. Abt. Orig. 1908. V.47. P.640−653.
  25. Gold E., Balding P. Receptor specific proteins. Plant and animal lectins. New York: Acad. Press, 1975. P.440.
  26. Rosenthal L. Spermagglutination by bakteria // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1942. V.28. P.827.
  27. Rosenthal L. Agglutinating properties of E. coli // J. Bact. e-riol. 1943. V.45. P.545.
  28. Weld J., Mitchell L. Agglutination of rabbit leucocytes by St. aureus toxin // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1942. V.49.1. P.370- 374.
  29. Lowenhal J., Lamanna C. Factors affecting" the botulinal hae-magglutination reaction and the relationship between haemagg-lutionating activity and toxicity of toxin preparations // Am. J. Hyg. 1951. V.54. P.342−353.
  30. Lowenthal J., Lamanna C. Characterization of botulinal hemagglutination // Am. J. Hyg. 1953. V.57. P.46−50.
  31. Neter E. Bacterial hemagglutination and hemolysis // Bacteri-ol. Revs. 1956. V.20. N1−3. P.166−188.
  32. Das-Gupta B.R., Sugiyama H. Inhibition of Clostridium botulinum types A and B hemagglutinins by sugars // Can. J. Microbiol. 1977. V.23. N9. P.1257−1260.
  33. Hart D.A. Lectins in biological systems, applications to microbiology // Airier. J. Clin. Nitr. 1980. V.33. N, 11, Suppl. P.2416−2425.
  34. EidelsL., Proia R. L., Hart D.A. //Microbiol. Rev. 1983. V.47. N4. P.596−620.
  35. Balding P., Shart J.L., Roberts T.A., Gold E.R. The lectins of Clostridium botulinum and their relationship to toxin specificity // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. Berlin- New York: W. Grayter. 1981 V.l. P.59−71.
  36. Kamata Y., Kozaki S., Sakaguchi G. Effects of pH on the binding of Clostridium botulinum type E derivative toxin to gangliosides and phospholipides // FEMS Microbiol. Lett. 1988. V.55. N 1. P.71−76.
  37. Sugii S., Horiguchi Y., Uernura T. Haemaggiutinatig activity of trypsinized Clostridium perfringens exterotoxin /7 FEMS Microbiol. Lett. 1986. V.34, N 2. P.205−209.
  38. Fu.jitaY., Oishi K., Susuki K., Imahori K. Purification and properties of an anti-B hemagglutinin produced by Streptomy-ces // Biochemistry. 1975. V.14. N 20. P.4465−4470.
  39. D., Altrnan G. 5 Eshdat Y. Screening of bacteria isolates for mannose-specific lectin activity by agglutination of yeasts // J. Clin Microbiol. 1980. V.ll. P.328−331.
  40. Kailenius G., Mollby R., Svenson S., Winberg J. The P antigen as receptor for the haemagglutinin of pyelonephritic E. coh // FEMS Microbiol. Lett. 1980. V.7. P.297−302,
  41. Leffler H., Svanborg-Eden 0. Chemical identification of a glycosphingolipid receptor for E. coli // FEMS Microbiol. Lett. 1980. V.8. P.127−134.
  42. Sharon N., Eshdat Y., Silverblantt F., Ofer I. Bacterial adherence to cell surface sugars // Adhesion and Micro-Organisms Fathogenecity. London: Pitman Press, 1981. P.119−134.
  43. Eshdat Y., Silverblatt F., Sharon N. Dissociation and reassembly of E. coli type I pili (fimbriae) // J. Bacterid. 1981. V. «148. P. 308−314.
  44. Duguid J., Gilliers R. Fimbria and adhesive properties in dysentery bacilli // J. Pathol. Bacterial. 1975. v.74. P.397−411.
  45. Rivier D., Darekar M. Inhibitors of the adhesiveness of ente-ropatogenic E. coli // Experimentia. 1975. ?.34. P.662−664.
  46. Old D. Inhibition of the interaction between firnbrial haernagg-lutinins and erythrocytes by D-rnannose and other carbohydrates // J. Gen. Microbiol. 1972. V.71. P.149−157.
  47. Old D., Payne S. Antigens of the type-2 fimbriae of salmonel-lae:» cross-reacting material" of type-1 fimbriae // J. Med.
  48. Microbiol. 1971. ?.4. P.215−225.
  49. Eshdat Y., Ofek I., Yashouw-Gan Y., Sharon N., Mirelman D. Isolation of mannose-specific lectin from E. coli and its role in the adherence uf the bacteria to epithelial cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. V.85. P.1551−1559.
  50. Eshdat Y., Sharon N. The molecular basis of bacterial adherence to epithelial cells // Lectins: Biol. Biochem. Clin. Biochem. 1983. V.3. P.667−575.
  51. Eshdat Y., Speth V., Jann K., Participation of pili and cell wall adhesin in the yeast agglutination activity of E. coli // Infect. Immun. 1981. v.34. P.980−986.
  52. Eshdat Y., Sharon N. Recognitory bacterial surface lectins which mediate its mannose-specific adherence to eukaryotic cells // Biol. Cell. 1984. V.51. P259−266.
  53. Tsugno W.. Kenichiro Y., Hideharei Y. Hemagglutinating activity of Mycoplasma sarivarium and adhesion to sheep erytrocy-tes // Microbiol, and Immunol. 1990. V.34. N5. P.439−446.
  54. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. V.223. N 4842. P.1259−1264.
  55. Timothy L., Mc Garr G.A., Abou-Zeid C. et al. Attachment of Mycobacteria to fibronectin-coated surfaces /7 J. Gen. Microbiol. 1988. V.134.N 5. P.1307−1313.
  56. Hanne L.F., Finkelstein R.A. Characterisation and distribution of the hemagglutinins produced by Vibrio cholerae //Infect. Immun. 1982. V.36. P.209−214.
  57. Booth B.A., Sciortino C.V., Finkelstein R.A. Microbial lectins and agglutinins / Ed. D.Mirelman.- New York, Wiley, 1986. P.169−183.
  58. Griffiths S.L., Finkelstein R.A., Oritchley D.P. Characterization of the receptor for Cholerae toxin aid Escherichia coli heat-labile toxin intestinal brush Bordere // Biochern. J. 1986. V.238. P.313−322.
  59. Sugii S. Haernagglut mating activity of Vibrio cholerae ente-rotoxin // FEMS Microbiol. Lett. 1987. V.48. N 1. P.73−77.
  60. Draper R.K., Chin D., Simon M.I. Diphteria toxin has the properties of a lectin /7 Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1978. V.75. N 1. P.261−265.
  61. Knowles B.H., Thomas W.E., Ellar D.J. Lectin-like binding of Bacillus thuringiensis var Kurstaki lepidopteranspecific toxin is an initial step in insecticidal action // FEBS Lett. 1984. V.168. N 2. P.197−202.
  62. B.C., Коваленко Э. А., Симоненко I.A. Влияние факторов внешней среды на биосинтез лектинов Bacillus mesenteri-cus /7 Микробиологический журнал. 1988. Т.50, N 2. С.12−16.
  63. Zevahi-Wiliner Т., Shenberg Е. /7 Bacterial Protein Toxins /Eds. F. E, Alouf. London: Acad. Press. 1984. P.193−194.
  64. Keusch G.T., Yacevicz M., Donohue-Rolfe A. Pathogenesis of" Shigella diarrhea: evidence for N-linked glycoprotein Shigella toxin receptor modulation by ?-galactosidase /./ Infect. Diseases. 1986. V.153, N 2. P.238−248.
  65. Yutsudo Т., Honde Т., Mirwatoni Т., Takeda Y. Characterization of" purified Shiga toxin from Shigella dysenteriae // Microbiol. Irriiriun. 1986. V.30. N 11. P. 1115−1127.
  66. Scotland S.M. Toxins // J. Appl. Bacterid. Sympos. 1988. N 17, Suppl. P.1098−1298.
  67. M.J., Shahin R.D. // Am. J. Respir. Grit. Care. Med. 1996. 154, 4. Pt 2, P.145−149.
  68. Haahtela K., Korhonen Т.К. In vitro adhesion of" M2-f"ixing enteric bacteria to roots of grasses and cereals /7 Appl. Environ. Microbiol. 1985. V.49. N 5. P.1186−1190.
  69. Gilboa-Garber N. The biological functions of Pseudomonas aeruginosa lectins // Lectins: Biol. Biochern. Biotechnol. Eds. Bog-Hansen. Spengler. Walter de Gruyter and Co. Berlin. 1983. V.3. P.495−502.
  70. Gilboa-Garber N. Lectins of Pseudomonas aeruginosa: properties, biological effects and applications // Microbiol. Lectins and agglutinins, properties and biological activity/ Ed. D. Mirelman. New York. 1986. P.255−269.
  71. Pal R., Ahmed H., Chatter. ее В.P. Pseudomonas aeruginosa bacteria hals type 2a contains two lectins of different specificity /7 Biochern. Arch. 1987. V.13. N.4. P.399−412.
  72. Gilboa-Garber N. Pseudomonas aeruginosa Lectins // Methods in Enzyme logy. 1982. V.83. P.378−385.
  73. Л.В., Мельникова У. Ю., Вишневецкая 0.А., Никитина
  74. B. Е. Лектины Bacillus polymyxa: локализация, взаимодействие с фракциями корней пшеницы /7 Микробиология. 1993. Т. 62. Вып.2.1. C.307.
  75. Depuerreux С, Kang Х.-С., Guerin В., Monsigny М and Del-mot te F. Characterization of an Agrobacterium timefaciens lectin // Biochirnie. 1991. V.l. N.6. P. 643−649.
  76. Wisniwski J.P., Monsigny M., Delmotte F.M. Purification of an a-ci-Lfucoside-binding protein from Rhizobium lupini .// Biochirnie. 1994. 76. P. 121−128.
  77. Bauer W. Infection of legumes by rhizobium // Ann. Pev.
  78. Plant. Physiol. 1981. V.32. P.407−449.
  79. Dazzo F.B., Hollingsworth R.E. Trifolin A and carbohydrate receptors as mediators of cellular recognition in the Rhizobium trifolii-clover symbiosis /7 Biol. Cell. 1984. V.51. P.267−274.
  80. Л.В., ПацеваМ.А., Захарова И. Я. Взаимодействие полисахаридов клубеньковых бактерий гороха с лектином доминирующего растения-хозяина // Микробиология. 1989. N 5. 0.812−817.
  81. В.Л. Усвоение и метаболизм азота у растений. М. 1987. С.11−36.
  82. Vesper S.J., Bauer W.D. Characters of Rhizobiurn attachirient to soybean roots // Symbiosis. 1985. V.l. P.139−162.
  83. Vesper S.J., Bauer W.D. Role of pilli (fimbriae) in attachment of Bradyrhizobium ,.' aponicurn altered in attachment to host roots // Appl. Environ. Microbiol., 1986. V.52. P.134−141.
  84. Smit. G., K-jine J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrills and attachment of Rhizobiurn legumino-saruiri to pea root hair tips .// J. Bacterid. 1986. V.168. N 2. P.821−827.
  85. Mills K.K., Bauer W.D. Rhizobium attachment to clover roots // J. Cell. Sci. 1985. Suppl. 2. 1985. P.333−345.
  86. Anolles G.C., Favelukes G. Quantitation of adsorption of Rhi-zobia in low numbers to small legume roots // Appl. Environ. Microbiol. 1986. V.52. N.2. P.371−376.
  87. Dazzo F.B., Hrabak E.M. Presence of trifoliin A, a Rhizobi-um-binding lectin, in clover root exudate // J. Suprarnol. Struc. Cell Biochern. 1981. V.16. P. 133−138.
  88. Napoli C., Sanders R., Carlson R., Albersheim P. Host-symbi-ont interactions: recognizing Rhizobium // Nitrogen fixation /Ed. W. E. Newton, W. H. Orme-Johnson. Baltimore: Univ. Park press, 1980, V.2. P.139−163.
  89. Л.П., Галкин М. А., Фомина О. Р., Игнатов В. В. Индукция нитрогеназной активности бактерий в присутствии растений ивозможный механизм этого процесса /7 Микроорганизмы в сельском хозяйстве: Тез. докл. Всесоюз. совещ., Пущино, январь, 1992. 0.9.
  90. КосенкоЛ.В., Рангелова В. Н., Антипчук А. Ф. Влияние лектина гороха на рост Rhizobiurn legurniriosaruin // Микробиол. журн.1993. т. 55. N 1. С.65−70.
  91. В.Е., Галкин М. А., Котусов В. В. и др. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Azospirillum brasilense // Прикл. биохимия и микробиология. 19.87. 23. вып. 3 С.389−391.
  92. Bhagwat A.A., Thomas J.} Legume-rhizobiurn interaction: host induced alteration in capsular polysaccharides and infectivi-ty of cowpea Rhizobiurn // Arch. Microbiol. 1984. V.140. N 2. P. 260−264.
  93. Fisher R.F., Long S.R., Rhizobiurn-plant signal exchange // Nature 1992. 357. N 6380. P.655−660.
  94. Galkin M.A. Wheat gerrn agglutinin effect on N2-fixation in Azospirillum brasilense // XI Intern. Lectin Oonf.: Abstr. Tartu, 1989. P.20.
  95. Halverson L.J., Stacey G., Effect of lectin on nodulation by wild-type Bradyrhizobiurri. japonicum and nodulating-defective mutant /7 Appl. Environ Microbiol. 1986. V.51. N 4. P. 753−760.
  96. Halverson L.J., Stacey G. Signal exchange in plant-microbe interaction // Microbiol. Rev. 1986. V.5Q. M 2. P. 193−225.
  97. Mody В., Mody V. Peanut agglutinin induced alterations in capsular and extracellular polysaccharide synthesis and explanta nitrogenase activity of cowpea rhizobium // J. Biol. Sci. 1987. V. '12. N 3. P. 289−296.
  98. Hartwing U.A., Joseph С. M., Phillips D. A. Flavonoids released naturally from alfalfa seeds enhance growth rate of Rhizobium meliloti // Plant Physiol. 1991. V.95. N.3. P.797−803.
  99. He X.G. Signal molecules of plant-induced of gene expression of bacteria /7 Acta Bot. Sin. 1990. 32. N 11. P.896−900.
  100. De Ley J. DMA base composition, flagellation and taxonomy of the genus Rhizobium // J. Gen Microbiol. 1965. V. 41. P.85−91.
  101. H.C., цит. no Srnit G., Kj ine J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular firbils and attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteri-ol. 1986. V.168. N 2. P.821−827.
  102. Д.И., Васильева Р. А., Лохмачева Р. А. Новые и редкие форш почвенных микроорганизмов. Москва: Наука. 1966. С. 38−40.
  103. Beringer J.R. Factor transfer in Rhizobium leguminosarum // J. Gen. Microbiol. 1974. V.84. P.188−189.
  104. Isaacson R.E. Pilus adhesins // Bacterial Adhesion Mechanismsand Phisiological Significance / Eds. Savage D.C., Fletcher M. New York: Plenum Press. 1985. P.307−336.
  105. Kuehn M. J., Ogg D. J., KihlbergJ., SlonimL.N., Flernrner K., Bergforrs Т., Hultgren S.J. Structural basis of pilus submit recognition by the PapD chaperone //Science. 1993 V.262. P.1234−1241.)
  106. М.И. Участие поверхностных полисахаридов и белков бактерий семейства Rhizobiaceae в адсорбции и прикреплении к поверхности растений // Микробиология. 1996. Т.65. N 6. С.725−739.
  107. НО.Стейниер Р., Здельберг 3., Дж. Ингрэм. Мир микробов. М: Мир, 1979. Т.1. С. 186.
  108. Rosenberg М., Delaria J., Rosenberg Е. Role of thin fimbriae in adherence and growth of Acinetobacter calciaceticus RAG-1 on hexadecane // J. Bacterid. 1982. Y.44. P. 929−937.
  109. Rosenberg M. Bacterial adherence to polystyrene a replica method of screening for bacterial hydrophobic! ty // Appl. En viron. Microbiol. 1981. V.42. P.375−377.
  110. HS.Wadstrom Т., Trust Т., Brooks D. Bacterial surface lectins // Lectins: Biol. Biochern. Clin. Biochern. 1983. V.3. P.479−494.
  111. Heurnan W., Marc R. Feinstruktur und funktion der fimbrien bei dern sternbilden der bacterium Pseudomonas echinoides // Arh. Microbiol. 1964. V.47. P.325−337.
  112. Fletcher M. The effects of culture concentration and age, time aid temperature on bacterial attachment, to polystyrene // Can. J. Microbiol. 1977. V.23. P.1−6.
  113. Bohlool B.B., Schmidt E.L. Immunofluorescent polar tips of Rhizobium japonicum: possible site of attachment on lectinbinding // J. Bacterid. 1976. V.125. P.1188−1194.
  114. Tsien. H.C., Schmidt E.L. Polarity in the exponential phase Rhizobiurn japonicum cell // Can. J. Microbiol. 1977. V.23 P.1274−1284.
  115. HS.Doot D.C., Eisenstein B.I. Kinetic analysis of the synthesis and assembly of type I fimbriae of Escherichia coli //J. Bacterid. 1984. V.160. P227−232.
  116. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Fimbria of Rhizobiurn leguminosarum and Rhizobiurn trifolii /7 FEMS Symposium N 31. Protein-Carbohydrate Interactions in Biological Systems / Ed. Lark D.L. London: Academic Press, 1986. P.285−286.
  117. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Involvement of both cellulose fibrils and a Ca2±dependent, adhesin in the attachment of Rhizobiurn legumiriosarum to pea root hair tips //J.Bacterid. 1987. V.169. N 9. P.4294−4301.
  118. Matthysse A.G. Mechanisms of bacterial adhesion to plant surfaces /7 Bacterial Adhesion Mechanisms aid Phisiological Significance / Eds. Savage D.C., Fletcher M. New York: Plenum Press, 1985. P.225−278.
  119. Srnit G. Kij’ne J.w., Lugtenberg B. Roles of flagella, lipopo-lysaccharide, and a Ca2±dependent cell surface protein in attachment of" Rhizobiurn legurninosarum biovar viciae to pea root hair tips // J. Bacterial. 1989. V.171. N1. P.569−572.
  120. Wisniewski J.P., Delrnontte F.M. Modulation of" carbohydrate-binding capacities and attachment ability of Bradyrhizobi-um sp. (Lupinus) to white lupin roots. /7 Microbiol. 1995. V.42. P.234−242.
  121. B.E., Аленькина С.A., Пономарева E.Г., Савенкова H.H. Изучение роли лектинов клеточной поверхности азоспирил во взаимодействии с корнями пшеницы // Микробиология. 1996.1. N 2. С.165−170.
  122. Г. К., Кривопалов Ю.В.} Беликов В. А., Чумаков М. И. Прикрепление Agrobacterium radiobacter к корням пшеницы /7 Микробиология. 1995. Т. 64. N. 4. С. 526−530.
  123. Краткий определитель бактерий Берги / Под ред. Дж. Хоулта М. Мир, 1980. С.127−128.
  124. Т.М. Динамика накопления углеводов различными штаммами Rhizobium leguminosarum /7 Микробиол. журн, 1984. Т.46. N.1. С.39−42.
  125. Г. И. Руководство к практическим занятиям по сельскохозяйственной микробиологии. М.: Высшая школа, 1981. С. 271.
  126. Bradford М.A. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. V.72. N. l P.248−254.
  127. Lis H., Sharon N. Soya bean agglutinin /7 Methods in enzymo-logy // Eds S.P. Colowick, N.0. Kaplan. New York- London: Acad. Press, 1972. XXVIII Complex Carbohydrates. Part B. P.360−368.
  128. Laernrnli V. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 /7 Nature. 1970. У.227. P.680−685.
  129. Э., Медъеши Г., Верецки А. Электрофорез в разделении биологических молекул. М. Мир: 1982. С. 449.
  130. Д.Ю. Локализация белковых зон в полиакршшмидном геле методом серебряного окрашивания. /7 Ж. Лабораторное дело. 1988. N.8. С.30−33.
  131. Dubois M., Gilles К.A., Hamilton J.К., Rebera P.A., Smith T. Colorimetric method for determination of sugars and related substances /7 Anal. Chem. 1956. V.28. N.3 P.350−356.
  132. Методы белкового и аминокислотного анализа растений / Под ред. В. Г. Конарева. 1973. С. 6.
  133. Dishe Z. A new specific colour reaction of hexuronic acid /7 J.Biol. Chem. 1947. V.167, N1. P.189−198.
  134. Shchyogolev S. Yu., Khlebtsov N. G., Schwartsburd В.I. Spect-roturbidimetry as applied to biomedical and immunological investigations // Optical Methods of biomedical diagnostics and therapy /' Ed. V.V. Tuchin. Proc. SPIE, 1981. P.67.
  135. В.В., Максимова T.M. Методы биохимического анализа растений. Л.: Изд-во Ленингр.. ун-та, 1978. С. 192.
  136. Horicome T., Sugano H. Rapid method for removal of detergents and salts from protein solutions using Toyopearl HW-40 °F /7 J.
  137. Chromatogr. 1984. N.283. P.315.
  138. Kato G., Maruyairia V., Nakamura M. Role of bacterial polysaccharides in the adsorption process of the Rhizobiurn Pea symbiosis // Agric. Biol. Chem. 1980. V.44. P. 2843−2855.
  139. Berquist N., Schilling W. Preparation of antihuman immunoglobulin for indirect fluorescent tracing of antibodies /7 Stan-dartisation in irnrnunoflurescence. Oxford, 1970. P. 19−65.
  140. Bogatyrev V.A., Dykmai L.A., Matora L.Yu., Schwartsburd B.I. The serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold imrnunoblot-ting /V FEMS Microbiol Lett. 1992. V.96 P.115.
  141. A.H., Осипов Н.П, Дзантиев Б. Б., ГавршюЕ Е. Н. Теория и практика иммуноферментного анализа. М.: Высшая школа, 1991. Т > 33 a Us ??28.
  142. Adelberg E.A., Mandel M., Chen G.C.C. Optimal conditions for mutagenesis by N-methyl-N-nitro-N-nitrosoguanidine in Eshe-richia coli K12 // Biochern. Biophys. Res. Cornmuns. 1965. V.18 P. 788−795.
  143. Методы биохимического исследования растений / Под ред. Ермакова. JI.: Аг ропромиздат, 1987. С. 430.
  144. Ki-Sun Kwon, Hyung Суео Kang, Yung Chil Hak. Purification and characterization of two extracellular B-glucosidases from Aspergillus nidulans // FEMS Microbiol. Lett. 1992. V.97. P.149−154.
  145. Методы биохимического исследования растении. Под ред. А. И. Ермакова 3-е изд. переработанное и дополненное. Л.: Агроп-ромиздат. 1987. С. 49.
  146. Методы изучения мембран растительных клеток: Учебное пособие / Под ред. Полевого В. В., Максимова Г. Б., Синюткиной Н. Ф.: Изд-ео Ленинград, ун-та, 1986. С. 54.
  147. .П. Практикум по биохимии растений. М: «Колос» 1985, -215.154.0йвин Pl.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований // Патолог, физиология и эксперим. терапия. 1960. N.4. С.76−89.
  148. Л.В., Пацева М. А., Захарова И. Я. Моносахаридный состав поверхностно локализованных полисахаридов клубеньковых бактерий гороха // Микробиология. 1990. Т.59, N. 2. С. 289−295.
  149. Л.В., Вишневецкая 0.А., Богатырев В. А., Никитина В. Е., Итальянская Ю. В. Определение локализации лектиноЕ, агглютининов почвенных азотфиксирующих бактерий. / Микробиология. 1995. Т.64. N 4. С.453−457.
  150. Н.Ф., Венедиктов В. С., Степаненко В. И., Кириллова Ф. М. Электронно-микроскопическое изучение бактерий псевдотуберкулеза, выращенных при разных температурах // Психрофиль-ность патогенных микроорганизмов. Новосибирск. 1986. С.41−46.
  151. О.Ф., Стадник Г. И., Игнатов В. В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассо-уиативными микроорганизмами рода Azospirillum // Прикладная биохимия и микробиология. 1996. Т.32. N.4. С.458−461.
  152. Lorence-Kubis I., Morawiecka В., Wieczorek E., Wisniowska J.,
  153. Wierzba E., Ferens M., Bog-Hansen Т., Effects of lectins on enzymatic properties plant acid phosphatases and гibonucleases // Lectins: Biol., Biochem., Clin. Biochern. / Ed. by Т. е. Bog-Hansen. Walter de Gruyter. Berlin. New York. 1986. V.l. P.169−178.
  154. B.M. Знзимологические аспекты использования лектинов // Биотехнология. 1989. Т.5. С.676−687.
  155. Gilboa-Garber N., Garber N. Microbial lectin cofunction with lytic activities as a model for a general basis lectin role /7 FEMS Microbiol. Rev. 1989. V.63. P.?21−222.162. 11я Межд. конф. по лектинам // Микробиол. журн. 1990. Т.52. N.3. С.102−105.
  156. Karpunina L.V., Soboleva E.F., Pronina O.A. Study of the effect of Rhizobium leguminosarum 252 agglutinins on the activities of certain hygrolytic enzymes // 17th International Lectin Meeting. Wurzburg. Germany, September 24−27. 1997. P.16.
  157. L.junggren.H., Fahraens 0. The role of polygalacturonase in root-hair invasion by nodule bacteria /7 J. Gen. Microbiol. 1961. V.25. P.521−528.
  158. Fahraenus G., Ljunggren H. The possible significance of lectin ensyrnes in root hair infection by nodule bacteria // Physiol. Plait. 1959 V.12. P.145−154.
  159. Callahan D.A., Torrey J.G. The structural basis for infection of root hairs of Trifolium repens by Rhizobium // Can. J. Bot. 1981. V.59. N.9. P.1647−1664.
  160. А.Т., Игамбердиев А. У., Ашнин JI. Малатдегидрогеназ-ная система Wolffia arrhiza: характеристика и роль в. адаптации к свету и темноте // Физиология растений. 1996. Т.43. N.1. С. 36.
  161. В.В., Курганов Б. И. Ферменты метаболизма маната: характеристика, активность, биологическая роль /7 Биохимия. 1992. Т.57. N. 5. С.653−662.
  162. Beevers Н. Microbodies in higher plaits /7 Ann. Rev. Plant Physiol. 1979. V.3Q. P.159.
  163. А.У., Фалалеева М. И. Выделение и характеристика сукцинатдегидрогеназного комплекса митохондрий растений /7 Биохимия. 1994. Т.39. вып 8. С.1198−1206.
  164. В.К., Рудиковский A.B., Побежимова Т. П., Варакина H.H. Влияние белков, выделенных из проростков кукурузы, подвергнутых тепловому шоку на энергетическую активность митохондрий. Физиология растений. 1988. Т.35. вып.5. С.837−840.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!