Исследование механизма импорта 5SpPHK в митохондрии клеток человека и использование рекомбинантных форм 5SpPHK как векторов
![Диссертация: Исследование механизма импорта 5SpPHK в митохондрии клеток человека и использование рекомбинантных форм 5SpPHK как векторов](https://gugn.ru/work/2505123/cover.png)
Впервые обнаруженная в митохондриях быка, цитозольная 5Б рРНК оказалась едва ли не самым высоко представленным в органеллах видом рибонуклеиновой кислоты (Ма§ аШае8 ега1., 1998). Присутствие её в матриксе выглядело несколько неожиданным, т.к. было принято считать, что гены 5Б рРНК бесследно исчезли из митохондриальных геномов животных и грибов, а её функцию взяли на себя новые белки, столь… Читать ещё >
Содержание
- ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. Особенности структуры 5S рРНК, её взаимодействия с макромолекулами и возможные функции
- 1. Общие сведения о 5S рРНК
- 2. Особенности структуры 5S рРНК
- 2. 1. Спираль I
- 2. 2. Спираль II
- 2. 3. Петли В и С
- 2. 4. Спираль III
- 2. 5. Спирали IV и V и петля D
- 2. 6. Петля Е
- Петля Е бактериального типа
- Петля Е эукариотического типа
- 2. 7. Конформационная подвижность и реорганизация структуры 5S рРНК
- 3. Взаимодействия с биологическими макромолекулами
- 3. 1. Взаимодействие с транскрипционным фактором IIIA
- 3. 2. Взаимодействия с рибосомными белками eL5/L 18-ссмейства
- 3. 3. Взаимодействие с рибосомным белком L5 прокариот
- 3. 4. Взаимодействие с бактериальным рибосомным белком L
- 3. 5. Взаимодействие с 23S рРНК
- 4. Функции 5S рРНК
- 5. Импорт 5S рРНК в митохондрии клеток млекопитающих
- Возможная роль 5S рРНК в митохондриях млекопитающих
- ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- 1. Штаммы Е. coli и линии клеток человека
- 1. 1. Штаммы Е. col
- 1. 2. Линии клеток человека
- 2. Генно-инженерные конструкции
- 2. 1. Генно-инженерные конструкции для клонирования и экспрессии генов версий 5S рРНК
- 2. 2. Генно-инженерные конструкции для экспрессии генов (npe)MRP-L
- 3. Моделирование вторичных структур версий 5S рРНК in silico
- 4. Генно-инженерные методы
- 4. 1. Создание генов мутантных версий 5S рРНК
- ПЦР-мутагенез генов 5SрРНК
- Клонирование генов 5SрРНК
- 4. 2. Клонирование генов (npe)MRP-L
- ПЦР-амплификация генов (npe)MRP-L
- Клонирование генов (npe)MRP-L
- 5. Экспрессия мутантных версий 5S рРНК
- 5. 1. Экспрессия мутантных версий 5S рРНК in vitro
- ПЦР генов мутантных версий 5SрРНК
- Рестрикция ПЦР-продуктов
- 77-транскрип ция
- 5. 2. Экспрессия мутантных версий 5S рРНК in vivo
- Стабильная трансфекция человеческих клеток генами мутантной
- 5. S рРНК
- Выделение тотальной РНК из трансфицированных клеток
- Обратная транскрипция с последующей ПЦР (ОТ-ПЦР)
- 6. Экспрессия генов белков
- 6. 1. Экспрессия генов (npe)MRP-L18 в клетках Е. col
- 6. 2. Экспрессия генов белков в бесклеточной сопряжённой системе транскрипции-трансляции
- ПЦР генов белков
- Бесклеточная сопряжённая система транскрипции-трансляции
- 7. Анализ конформации 5S рРНК
- 7. 1. Нативный гель-электрофорез
- 7. 2. Фёрстеровский резонансный перенос энергии (FRET) в геле
- Сборка и гель-электрофорез 5 S рРНК
- Количественный анализ данных FRET в геле
- 8. Методы, использованные в экспериментах с роданезой
- 8. 1. Характеристика фермента и хранение
- 8. 2. Определение энзиматической активности
- 8. 3. Денатурация
- 8. 4. Термоинактивация
- 8. 5. Реактивация
- 8. 6. Агрегация
- 8. 7. Измерение УФ-спектров роданезных форм
- 8. 8. Вестерн-блот анализ
- Гель-электрофорез белков по Лэммли
- Вестерн-блоттинг
- 8. 9. Иммунодеплетирование роданезы из белковых экстрактов
- 9. Анализ РНК-белковых взаимодействий
- 9. 1. Задержка в геле
- 9. 2. Анализ по Скэтчарду
- 9. 3. Норс-Вестерн блоттинг
- 10. Котрансляционное взаимодействие между роданезой и 5S рРНК
- 10. 1. Флуоресцентное мечение 5S рРНК
- 10. 2. Реакция котрансляционноо связывания
- 11. Импорт белков и 5S рРНК в выделенные митохондрии человека
- 11. 1. Выделение митохондрий из клеток человека
- 11. 2. Импорт белков в выделеннные митохондрии
- 11. 3. Импорт 5S рРНК в выделенные митохондрии человека
- Выделение и фракционирование белков, направляющих импорт 5S рРНК
- Дефосфорилирование Т7-транскриптов 5SpPHK
- Меченые транскриптое
- Реакция импорта 5SрРНК в выделенные митохондрии
- Расчёт эффективности импорта версий 5S рРНК в выделенные митохондрии. л
- 12. Импорт 5S рРНК in vivo
- 12. 1. Импорт мутантных версий 5S рРНК в митохондрии стабильно трансфицированных человеческих клеток
- 12. 2. Импорт мутантных версий 5 S рРНК в митохондрии человеческих клеток, трансфицированных транскриптами
- Трансфекция человеческих клеток транскриптами
- Норзерн-блот гибридизация
- Расчёт эффективности импорта версий 5SрРНК в митохондрии in vivo
- 13. Ингибирование экспрессии генов роданезы и MRP-L18 с помощью РНК-интерференции
- 14. Анализ экспрессии митохондриальных белков in vivo
- 15. Выделение и анализ митохондриальных рибосом
- 15. 1. Выделение и Норзерн-блот анализ грубого препарата митохондриальных рибосом
- Выделение грубого препарата миторибосом печени крысы
- Норзерн-блот анализ РНК из грубого препарата миторибосом
- 15. 2. Фракционирование митохондриального лизата печени крысы на сахарозном градиенте
- РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
- 1. Детерминанты импорта 5S рРНК в митохондрии клеток человека
- 1. 1. Стратегия поиска детерминант импорта
- 1. 2. Роль главных доменов в импорте 5S рРНК
- 1. 3. Влияние делеций в домене р на эффективность импорта 5 S рРНК in vitro
- 1. 4. Влияние мутаций в домене у на эффективность импорта 5S рРНК in vitro
- 1. 5. Влияние мутаций в домене, а и петле, А на эффективность импорта 5S рРНК in vitro
- 1. 6. Анализ двойных мутантов 5S рРНК по доменам, а и у
- 1. 7. Анализ импорта мутантных версий 5S рРНК в человеческие митохондрии in vivo
- 1. 8. Возможный механизм регуляции распределения 5S рРНК в эукариотической клетке
- 1. 9. 5S рРНК как вектор
- 2. Факторы импорта 5S рРНК в митохондрии клеток человека
- 2. 1. Получение и анализ белковых фракций, направляющих импорт 5S рРНК in vitro
- 2. 2. Роданеза как фактор импорта
- 2. 3. Взаимодействие роданезы с 5S рРНК
- 2. 4. 5S рРНК как шаперон для роданезы
- Анализ конформации 5SрРНК человека в растворе
- Конформационно-специфичный шаперонный эффект 5S рРНК. 146 Конформация роданезы в комплексе с 5S рРНК
- 2. 5. MRP-L18 как 5S рРНК-связывающий фактор
- 2. 6. IipeMRP-L18 как фактор импорта 5S рРНК
- 2. 7. Система преМЯР-ЬШроданеза как молекулярный конвейер
- Взаимодействия 5S рРНК с роданезой и (npe)MRP-L18 в минимальной системе импорта
- Математическая модель, описывающая конвейерный механизм передачи 5 S рРНК
- Взаимодействия 5S рРНК с «митохондриальными» формами роданезы и MRP-L
- 2. 8. Система импорта 5S рРНК in vivo
- 3. Возможная функция 5 S рРНК в митохондриях млекопитающих
- Необходимость импортированной 5S рРНК для поддержания митохондриальной трансляции
- Импортированная 5S рРНК как компонент миторибосомы млекопитающих
- ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЯ
- Ранние этапы эволюции рибосомы
- Эволюция митохондриальной рибосомы. Вариант I: протисты. А75 Эволюция митохондриальной рибосомы. Вариант II: растения и животные
- Развитие механизма импорта 5SрРНК в митохондрии
- TIpeMRP-Ll8 как первый фактор импорта
- Роданеза как второй фактор импорта или один из «вторых факторов»?
- ВЫВОДЫ
Исследование механизма импорта 5SpPHK в митохондрии клеток человека и использование рекомбинантных форм 5SpPHK как векторов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Среди известных на сегодняшний день генетических систем одной из наиболее динамичных, вне всякого сомнения, является система митохондрий. В процессе эволюции эукариотической клетки с огромной скоростью происходили и продолжают происходить глубочайшие перестройки аппарата воспроизведения и реализации генетической информации органелл. В контексте постоянного диалога с ядерным геномом митохондрии потеряли свою автономию вследствие переноса практически всех белок-кодирующих генов в ядро. В то же время значительная часть генов РНК (несмотря на явно «пробелковый» характер эволюции митохондриальных метаболических систем) и генов, кодирующих белки электрон-транспортной цепи, сохранена в митохондриальном геноме. Сосуществование двух относительно независимых генетических систем, контролирующих метаболизм митохондрий, привело к возникновению весьма сложных механизмов взаимодействия.
К таким механизмам в первую очередь относится импорт кодируемых ядерным геномом макромолекул в органеллы. Направленное перемещение белков из цитозоля в митохондрии, очевидно, является одним из наиболее древних приобретений эукариотической клетки. Осуществляемое благодаря работе высоко консервативного белкового аппрата, оно было тщательно исследовано и в настоящее время описано в деталях. Вместе с тем, значительно позже и, очевидно, независимо в разных систематических группах митохондрии начали терять также отдельные гены РНК, что усилило их интеграцию в эукариотическую систему клетки-хозяина. Потеря своих РНК (и, по крайней мере, в одном случае, описанном у дрожжей, развитие нового адаптивного механизма — Катепзк! а1., 2007) привела к необходимости выработать специальный механизм для их импорта из цитозоля. У протистов, растений, грибов и животных самые разнообразные белковые системы были использованы для осуществления этой задачи (см. для обзора ТагаББОУ е/ а1., 2007). Отличающиеся в первую очередь поразительной непохожестью друг на друга, системы импорта РНК в разных таксонах оказались весьма сложными для исследования. Не является исключением и человеческая клетка, в которой был показан митохондриальный импорт нескольких РНК, важнейшей из которых явлется 5Б рРНК (ЕЩеИв е1 а!., 2001).
Впервые обнаруженная в митохондриях быка, цитозольная 5Б рРНК оказалась едва ли не самым высоко представленным в органеллах видом рибонуклеиновой кислоты (Ма§ аШае8 ега1., 1998). Присутствие её в матриксе выглядело несколько неожиданным, т.к. было принято считать, что гены 5Б рРНК бесследно исчезли из митохондриальных геномов животных и грибов, а её функцию взяли на себя новые белки, столь характерные для миторибосом (БЬагша е? а/., 2003). Вместе с тем, недавний цикл работ, направленных на выявление функции этой маленькой, но, как оказалось, весьма важной молекулы, показал, что 58 рРНК, являясь одной из наиболее консервативных макромолекул в рибосоме, выполняет роль «администратора», ответственного за координацию работы функциональных сайтов рибосомной машины (ЮрапБОУ еХ а1., 2005). С уверенностью можно сказать, что без этого высшего регуляторного центра последовательное, чёткое и закономерное осуществление реакций элонгации является невозможным.
Каким же образом эукариотические клетки решали проблему исчезновения 58 рРНК из митохондриального генома? Один из способов, как это уже отмечалось выше, состоит в замещении 58 рРНК новыми рибосомными белками, формирующими центральный протуберанец большой субчастицы (трипаносоматиды, дрожжи — 8Ьагта е1 а1, 2009). Однако очевидное существование пути импорта цитозольной 58 рРНК в митохондрии позвоночных, как и ряд других косвенных данных, заставляет нас предположить, что в последнем случае может иметь место прямая замена утраченной 58 рРНК на её эукариотический ортолог.
Исследованию механизма импорта 5 S рРНК в митохондрии клеток человека, его регуляции и функциональной роли транспортируемой молекулы в органеллах посвящена настоящая работа.
Целью настоящей работы было исследование механизма импорта и возможной функции 5 S рРНК в митохондриях клеток человека и создание рекомбинантных форм 5 S рРНК, способных служить митохондриальными векторами.
Основные задачи исследования:
1. Выявить структурные элементы 5S рРНК, служащие сигналами её митохондриальной локализации (детерминанты импорта).
2. Идентифицировать белковые факторы, необходимые для проникновения.
5S рРНК в митохондрии (факторы импорта).
3. Исследовать роль каждого фактора импорта в процессе транспорта 5 S рРНК в митохондрии.
4. Проверить гипотезу об участии импортируемой 5S рРНК в митохондриальной трансляции.
5. Сконструировать на основе 5 S рРНК векторные молекулы, способные переносить гетерологичные последовательности РЕЙС в матрикс человеческих митохондрий in vivo. В результате выполнения данной работы детально охарактеризован механизм импорта 5 S рРНК в митохондрии человеческих клеток. Систематическое исследование эффективности импорта мутантных версий 5 S рРНК позволило выявить существование двух сигналов митохондриальной локализации, один из которых расположен в проксимальной части спирали I, а другой — в спирали IV и петле D. Эти структурные элементы соответствуют сайтам связывания с двумя факторами импорта: митохондриальным рибосомным белком L18 (MRP-L18) и митохондриальным ферментом роданезой. Оба белка работают в молекулярном конвейере, обеспечивая эффективный «захват» молекул 5S рРНК и направление их в митохондрии. Создана минимальная in vitro система импорта 5 S рРНК в человеческие митохондрии, составленная из очищенных компонентов. Детально охарактеризовано взаимодействие факторов импорта с молекулой РНК. Впервые продемонстрированы РНК-связывающие свойства роданезы, а также необычный шаперонный эффект, который 5 S рРНК способна оказывать на денатурированный или синтезируемый на рибосоме фермент.
Показано, что MRP-L18, ранее фактически не охарактеризованный представитель семейства самых консервативных 5 S рРНК-связывающих белков, способен взаимодействовать с 5 S рРНК прокариотического типа, но, очевидно, приобрёл в процессе эволюции способность формировать также неклассический комплекс с эукариотической 5 S рРНК. Этот результат позволил нам предположить, что комплекс 5S pPHK/MRP-L18 является основной формой существования 5S рРНК в митохондриях. Выделение и изучение митохондриальных рибосом из печени крысы впервые подтвердило присутствие в их составе цитозольной 5 S рРНК. Исследования in vivo, в которых подавлялась экспрессия роданезы или MRP-L18, показали, что при уменьшении импорта 5 S рРНК в митохондрии наблюдается пропорциональное снижение уровня митохондриальной трансляции. Таким образом, участие импортируемой 5 S рРНК как компонента миторибосомы в реакциях митохондриальной трансляции более не вызывает сомнений.
Раскрытие механизма импорта 5 S рРНК позволило нам сконструировать высокоэффективную векторную систему, обеспечивающую доставку гетерологичных РНК-последовательностей в органеллы in vivo. Использование этой системы открывает широчайшие возможности как для генетических манипуляций над митохондриями, так и для терапии многочисленных заболеваний, связанных с мутациями в митохондриальном геноме.
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Особенности структуры 58 рРНК, её взаимодействия с макромолекулами и возможные функции.
Малые некодирующие РНК привлекают внимание исследователей как сохранившиеся до нашего времени представители гипотетического «мира РНК», который, по-видимому, предшествовал современному этапу эволюции жизни на Земле. Среди малых РНК особый интерес представляет 5Б рРНК. Она является компонентом рибосом всех живых организмов, за исключением рибосом митохондрий грибов и животных, и взаимодействует с разнообразными белковыми факторами, а также с 23 Б (288) рРНК. Предполагают, что 5Б рРНК должна играть важную роль в процессе синтеза белка на рибосоме. Вместе с тем, несмотря на обилие данных о структуре и взаимодействиях 5 Б рРНК с другими биологическими макромолекулами, её функция остаётся невыясненной.
За более чем тридцатилетнюю историю изучения 5 Б рРНК стала классическим модельным объектом в исследованиях структуры и динамики РНК в растворе и в составе комплексов с белками, процесса РНК-белкового распознавания и связывания. Весьма интригующим стало открытие импорта 5Б рРНК эукариотического типа в митохондрии позвоночных, хотя механизм этого переноса до сих пор не ясен. Загадочна и роль эукариотической 58 рРНК в прокариотической системе митохондрий. Настоящий обзор посвящён рассмотрению особенностей структуры 58 рРНК в контексте её взаимодействий с разнообразными факторами и выполняемых ею функций.
ВЫВОДЫ.
1. Обнаружены структурные элементы, обусловливающие митохондриальную локализацию 5S рРНК человека (детерминанты импорта), — область спирали IV-петли D и проксимальная часть спирали I.
2. Идентифицированы и охарактеризованы белковые факторы импорта 5S рРНК — митохондриальный фермент роданеза и предшественник митохондриального рибосомного белка L18 (npeMRP-L18).
3. Детально исследовано взаимодействие между факторами импорта и 5S рРНК и механизм, обеспечивающий митохондриальную локализацию 5S рРНК.
4. Впервые показано присутствие импортированной 5S рРНК в миторибосомах млекопитающих, получены данные об её участии в митохондриальной трансляции.
5. Создана высоко эффективная векторная система на основе 5S рРНК, обеспечивающая доставку гетерологичных РНК-последовательностей в человеческие митохондрии in vivo.
Список литературы
- Andersen, J. and Delihas, N. (1986) J. Biol. Chem. 261, 2912−2917. Aoyama, K., Tanaka, T., Hidaka, S. and Ishikawa, K. (1984) J. Biochem. 95, 11 791 186.
- Ban, N-, Nissen, P., Hansen, J., Moore, P.B. and Steitz, T.A. (2000) Science 289, 905 920.
- Ehresmann, С. (1991) У. Mol. Biol. 218, 69−81. Baumstark, T., Schroder, A.R.W. and Riesner, D. (1997) EMBO J. 16, 599−610. Bear, D.G., Schleich, T., Noller, H.F. and Garrett, R.A. (1977) Nucl. Acids Res. 4, 2511−2526.
- Bhattacharyya, A.M. and Horowitz, P.M. (2001) J Biol Chem 276, 28 739−28 743. Blobel, G. (1971) Proc. Natl. Acad. Sei. USA 68, 1881−1885.
- Bogdanov, A.A., Dontsova, O.A., Dokudovskaya, S.S., Lavrik, I.N. (1995) Biochem.
- Cell. Biol. 73, 869−876. Bokov, K. and Steinberg, S.V. (2009) Nature 457, 977−980.
- Branch, A.D., Benenfeld, B.J., and Robertson, H.D. (1985) Proc. Natl. Acad. Sei. USA 82, 6590−6594.
- Brubacher-Kauffmann, S., Marechal -Drouard, L., Cosset, A., Dietrich, A. and Duchene, A.-M. (1999) Nucleic Acids Res., 27, 2037−2042.
- Chen, H.-C., Viry-Moussaid, M., Dietrich, A. and Wintz, H. (1997) Biochem. and
- Biophys. Research Comm. 237, 432−437. Chow, C.S., Hartmann, K.M., Rawling, S.L., Huber, P.W., and Barton, J.K. (1992)
- Biochemistry 31, 3534−3542. Ciesiolka, J., and Krzyzosiak, W.J. (1996) Biochem. Mol. Biol. Int. 39, 319−328. Clegg, R.M., Murchie, A.I.H., Zechel, A., Carlberg, C., Diekmann, S. and Lilley,
- D.M.J. (1992) Biochemistry 31, 4846−4856. Correll, C.C., Beneken, J., Plantinga, M.J., Lubbers, M. and Chan, Y.-L. (2003) Nucl.
- R. (1996) RNA 2, 146−152. Dontsova, O., Tishkov, V., Dokudovskaya, S., Bogdanov, A., Doring, T., RinkeAppel, J., Thamm, S., Greuer, B., and Brimacombe, R. (1994) Proc. Natl. Acad. Sei. USA 91, 4125−4129.
- Dorner, M., Altmann, M., Paabo, S. and Morl, M. (2001) Mol. Biol. Cell 12, 26 882 698.
- Douthwaite, S., Garrett, R.A., Wagner, R. and Feunteun, J. (1979) Nucl. Acids Res. 6, 2453−2470.
- Dulbecco, R. and Freeman, G. (1959) Virology. 8, 396−397. Eilers, M., and Schatz, G. (1986) Nature 322, 228−232.
- Enriquez, J.A., Cabezas-Herrera, J., Bayona-Bafaluy, M.P., and Attardi, G. (2000) J
- Biol Chem 275, 11 207−11 215. Entelis, N., Brandina, I., Kamenski, P., Krasheninnikov, I.A., Martin, R.P., and
- Tarassov, I. (2006) Genes Dev 20(12), 1609−1620. Entelis, N.S., Kolesnikova, O.A., Dogan, S., Martin, R.P., and Tarassov, I.A. (2001) J.
- Biol. Chem. 276, 45 642−45 653. Erdmann, V.A., Fahnestock, S., Higo, K., and Nomura, M. (1971) Proc. Natl. Acad.
- Sei. USA 68, 2932−2936. Fahnestock, S.R. and Nomura, M. (1972) Proc. Natl. Acad. Sei. USA 69, 363−365. Fernandez-Silva, P., Martinez-Azorin, F., Micol, V., and Attardi, G. (1997). Embo J 16, 1066−1079.
- Forget, B. G.- Weissman, S. M. (1967) Science 158, 1695−1699. Forster, Th. (1948) Phys. 2, 55−75.
- Funari, S.S., Rapp, G., Perbandt, M., Dierks, K., Vallazza, M., Betzel, C., Erdmann,
- V.A., Svergun, D.I. (2000) JBiol Chem 275(40), 31 283−31 288. Giegerich, R., Haase, D., Rehmsmeier, M. (1999) Pacific Symposium on
- Biocomputing 126−137. Glick, B., and Schatz, G. (1991) Annu Rev Genet 25, 21−44. Glover, K.E., Spencer, D.F., and Gray, M.W. (2001) J. Biol. Chem. 276, 639−648.
- Grohmann, L., Graack, H.R., Kruft, V., Choli, T., Goldschmidt-Reisin, S., Kitakawa,
- M. (1991) FEBS Lett 284, 51−56. Hanas, J.S., Bogenhagen, D.F. and Wu, C.W. (1984) Nucl. Acids Res. 12, 2745−2758. Hancock, K., LeBlanc, A.J., Donze, D., and Hajduk, S.L. (1992) J. Biol Chem. 267, 23 963−23 971.
- Haslbeck, M. (2006) Int J Biol Macromol 38(2), 107−14.
- Helm, M. (2006) Nucl. Acids Res. 34, 721−733.
- Henis, Y.I. and Levitzki, A. (1976) Eur JBiochem 71, 529−532.
- Hofacker, I.L. (2003) Nucl Acids Res. 31, 3429−3431.
- Home, J.R. and Erdmann, V.A. (1972) Mol Gen Genet 119(4), 337−344.
- Home, J.R. and Erdmann, V.A. (1973) Proc. Natl Acad. Sci. USA 70, 2870−2873.
- Horowitz, P.M., and Criscimagna, N.L. (1990) J Biol Chem 265, 2576−2583.
- Huber, P. W., Rife, J. P., Moore, P. B. (2001) J. Mol Biol V. 312, 823.
- Huber, P. W. and Wool, I.G. (1984) Proc. Natl Acad. Sci. USA 81, 322−326.
- Huber, P.W. and Wool, I.G. (1986) Proc. Natl Acad. Sci. USA 83, 1593−1597.1.oda, N., Tanaka, T. and Ishikawa, K. (1981) J. Biochem. 90, 551−554.
- Kamenski, P., Kolesnikova, O., Jubenot, V., Entelis, N., Krasheninnikov, I.A., Martin,
- Kiparisov, S., Petrov, A., Meskauskas, A., Sergiev, P.V., Dontsova, O.A., Dinman, J.D. (2005) Mol. Gen. Genomics 274, 235−247.
- Kiprekar, F., Douthwaite, S., and Roepstorff, P. (2000) RNA 6, 296−306.
- Koc, E.C., Burkhart, W., Blackburn, K., Moyer, M.B., Schlatzer, D.M., Moseley, A., and Spremulli, L.L. (2001) J. Biol. Chem. 276, 43 958−43 969.
- Kolesnikova, O.A., Entelis, N.S., Jacquin-Becker, C., Goltzene, F., Chrzanowska-Lightowlers, Z.M., Lightowlers, R.N., Martin, R.P., and Tarassov, I. (2004) Hum Mol Genet 13, 2519−2534.
- Korepanov, A.P., Gongadze, G.M., and Garber, M.B. (2004) Biochemistry 69, 607 611.
- Koulintchenko, M., Konstantinov, Y., and Dietrich, A. (2003) EMBOJ22(6), 12 451 254.
- Koulintchenko, M., Temperley, R.J., Mason, P.A., Dietrich, A., and Lightowlers, R.N. (2006) Human Mol Genet 15(1), 143−154.
- Kouvela, E.C., Gerbanas, G.V., Xaplanteri, M.A., Petropoulos, A.D., Dinos, G.P. and Kalpaxis, D.L. (2007) Nucl. Acids Res. 1−12.
- Magalhaes, P.J., Andreu, A.L., and Schon, E.A. (1998) Mol. Biol. Cell 9, 2375−2382.
- Mager-Heckel, A.-M., Brandina, I., Kamenski, P., Entelis, N., Martin, R.P., Tarassov, 1. (2007) Methods Mol. Biol. 373, 235−253.
- Marechal-Drouard, L., Weil, J.-H. and Guillemaut, P. (1988) Nucleic Acids Res. 16, 4777−4788.
- Martin, R.P., Schneller, J.M., Stahl, A.J. and Dirheimer, G. (1979) Biochemistry 18, 4600−4605.
- Maruyama, S. and Sugai, S. (1980) J. Biochemistry 88, 151−158.
- Maslov, D.A., Sharma, M.R., Butler, E., Falick, A.M., Gingery, M., Agrawal, R.K., Spremulli, L.L., Simpson, L. (2006) Molecular and Biochemical Parasitology 148, 69−78.
- Matthews, D.E., Hessler, R.A., Denslow, N.D., Edwards, J.S., and O’Brien, T.W. (1982) J Biol Chem 257, 8788−8794.
- Matthews, D.H., Sabina, J., Zuker, M. & Turner, D.H. (1999) J. Mol. Biol. 288, 911 940.
- McDougall, J. and Wittmann-Liebold, B. (1994) Eur. J. Biochem. 221, 779−785.
- Mears, J.A., Sharma, M.R., Gutell, R.R., McCook, A.S., Richardson, P.E., Caulfield, T.R., Agrawal, R.K., and Harvey, S.C. (2006) J Mol Biol 358, 193−212.
- Meskauskas, A. and Dinman, J.D. (2001) RNA 7, 1084−1096.
- Miller, D.M., Delgado, R., Chirgwin, J.M., Hardies, S.C., and Horowitz, P.M. (1991) J Biol Chem 266, 4686−4691.
- Minami, Y., Hohfeld, J., Ohtsuka, K" Hartl, F.U. (1996) J Biol Chem 271(32), 19 617−19 624.
- Miyazaki, M. (1974) J. Biochem. 75, 1407−1410.
- Momen, H. (2001) Int JParasitol 31, 640−642.
- Moreira, D., Kervestin, S., Jean-Jean, O. and Philippe, H. (2002) Mol Biol and Evolution 19, 189−200.
- Mottram, J.C., Bell, S.D., Nelson, R.G., and Barry, J.D. (1991) J. Biol. Chem. 266, 18 313−18 317.
- Nakashima, T., Yao, M., Kawamura, S., Iwasaki, K., Kimura, M., and Tanaka, I. (2001)m4 7, 692−701.
- Nazar, R.N., Willick, G.E., and Matheson, A.T. (1979) J. Biol. Chem. 254,1506−1512.
- Nierlich, D.P. (1982) Mol. Cell. Biol 2, 207−209.
- Nishikawa, K., and Takemura, S. (1974) FEBS Lett. 40, 106−109.
- Nishikawa, K. and Takemura, S. (1977) J.Biochem. 81, 995−1003.
- Nishikawa, K. and Takemura, S. (1978) J. Biochem. 84, 259−266.
- Nishikori, S., Yamanaka, K., Sakurai, T., Esaki, M., Ogura, T. (2008) Genes Cells 13(8), 827−838.
- Nissen, P., Ippolito, J.A., Ban, N., Moore, P.B., and Steitz, T.A. (2001) Proc. Natl Acad. Sci. USA 98, 4899−4903.
- O’Brien, T. W., Liu, J., Sylvester, J.E., Mougey, E.B., Fischel-Ghodsian, N., Thiede, B., Wittmann-Liebold, B., and Graack, H.-R. (2000) J. Biol Chem. 275: 18 153 -18 159.
- Ogata, K., Terao, K. and Uchiumi, T. (1980) J. Biochem. 87, 517−524.
- Ogata, K., Kurashashi, A., Nishiyama, C., and Terao, K. (1993) Eur J Biochem 213(3), 1277−82.
- Oshima, T. (1994) Tanpakushitsu Kakusan Koso 39(15), 2406−2047.
- Pace, B., Matthews, E.A., Johnson, K.D., Cantor, C.R., and Pace, N.R. (1982) Proc.
- Sei. USA 102, 3913−3920. Raue, H.A., Lorenz, S., Erdmann, V.A. and Planta, R.J. (1981) Nucl. Acids Res. 9, 1263−1269.
- Salinas, T., Duchene, A.-M., Delage, L., Nilsson, S., Glaser, E., Zaepfel, M., and
- Scripture, J.B. and Huber, P.W. (1995) J. Biol. Chem. 270, 27 358−27 365. Semrad, K., Green, R., and Schroeder, R. (2004) RNA 10, 1855−1860. Sharma, M., Booth, T.M., Simpson, L., Maslov, D.A., Agrawal, R.K. (2009) PNAS 106(24), 9637−9642.
- Sharma, M.R., Koc, E.C., Datta, P.P., Booth, T.M., Spremulli, L.L., and Agrawal,
- R.K. (2003) Cell 115, 97−108. Shpanchenko, O. V., Dontsova, O. A., Bogdanov, A. A. and Nierhaus, K. H. (1998) RNA 4, 1154−1164.
- Silberg, J.J., Hoff, K.G., and Vickery, L.E. (1998) JBacteriol 180, 6617−6624. Simpson, A.M., Suyama, Y., Dewes, H., Campbell, D.A. and Simpson, L. (1989)
- Nucleic Acids Res. 17, 5427−5444. Skibinska, L., Banachowicz, E., Gapinski, J., Patkowski, A., Barciszewski, J. (2004)
- Biopolymers 73, 316−325. Sloan, I.S., Horowitz, P.M., and Chirgwin, J.M. (1994) J Biol Chem 269, 2 762 527 630.
- Smith, M.W., Meskauskas, A., Wang, P., Sergiev, P.V., and Dinman, J.D. (2001) Mol.
- Cell. Biol. 21, 8264−8275. Smits, P., Smeitink, J.A.M., van den Heuvel, L.P., Huynen, M.A., Ettema, T.J.G.2007) Nucl Acids Res 35(14), 4686−4703. Spierer, P., Bogdanov, A.A., and Zimmermann, R.A. (1978) Biochemistry 17, 53 945 398.
- Steitz, J.A., Berg, C., Hendrick, J.P., La Branche-Chabot, H., Metspalu, A., Rinke, J. and Yario, T. (1988)J.CellBiol. 106, 545−556.
- Stoldt, M., Wohnert, J., Gorlach, M. and Brown, L.R. (1998) EMBOJ. 17, 6377−6384.
- Stoldt, M., Wohnert, J., Ohlenschlager, O., Gorlach, M. And Brown, L.R. (1999) EMBOJ. 18, 6508−6521.
- Studnicka, G. M, Eiserling, F.A. and Lake, J.A. (1981) Nucl. Acids Res. 9, 1885−1904.
- Su, A.I., Wiltshire, T., Batalov, S., et al (2004). Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (16), 6062−7.
- Suzuki, T., Terasaki, M., Takemoto-Hori, C., Hanada, T., Ueda, T., Wada, A., and Watanabe, K. (2001) J. Biol. Chem. 276, 21 724−21 736.
- Szymanski, M., Barciszewska, M.Z., Erdmann, V.A. and Barciszewski, J. (2000) Mol. Biol.Evol. 17, 1194−1198.
- Szymanski, M., Barciszewska, M.Z., Erdmann, V.A. and Barciszewski, J. (2003) Biochem. J. 371, 641−651.
- Tarassov I, Kamenski P, Kolesnikova O, Karicheva O, Martin RP, Krasheninnikov IA, Entelis N. (2007) Cell Cycle 6(20), 2473−2477.
- Theunissen, O., Rudt, F. and Pieler, T. (1998) Eur. J. Biochemistry 258, 758−767.
- Tompa, P. and Csermely, P. (2004) FASEB J. 18, 1169−1175.
- Toots, I., Metspalu, A., Villems, R. and Saarma, M. (1981) Nucl. Acids Res. 9, 53 315 343.
- Toots, I., Misselwitz, R., Bohm, S., Welfle, R., Villems, R. And Saarma, M. (1982) Nucl. Acids Res. 10, 3381−3389.
- Wagner, R. and Garrett, R.A. (1978) Nucl. Acids Res., 5, 4065−4075.
- Waltner, M., Hammen, P.K., and Weiner, H. (1996) J Biol Chem 271, 21 226−21 230.
- Weber, F., and Hayer-Hartl, M. (2000) Methods Mol Biol 140, 111−115.
- Weidner, H. and Crothers, D.M. (1977) Nucl. Acids Res. 4, 3401−3414.
- White, S. A., Nilges, M., Huang, A., Brunger, A. T., Moore, P. B. (1992)
- Biochemistry V. 31 1610. Williamson, J.R. (2000) Nature Struct. Biol. 7, 834−837.
- Wimberly, B., Varani, G., and Tinoco, I, Jr. (1993) Biochemistry 32, 1078−1087. Woestenenk, E.A., Gongadze, G.M., Shcherbakov, D.V., Rak, A.V., Garber, M.B.,
- Hard, T., Berglund, H. (2002) Biochem. J. 363, 553−561. Wong, T.W. and Clayton, D.A. (1986) Cell 45, 817−825. Xiong, Y., Sundaralingam, M. {2000) RNA V. 6 1316.
- Yeh, L.-C. C., Horowitz, P.M., and Lee, J.C. (1988) J. Biol. Chem. 263, 17 412−17 417. Yoshionari, S., Koike, T., Yokogawa, T., Nishikawa, K., Ueda, T., Miura, K., and Watanabe, K. (1994) FEBS Lett. 338, 137−42.
- Zuker, M. (2003) Nucleic Acids Res. 31, 3406−3415.