ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· ΡΠΎΠ»ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° 70 ΠΊΠΠ° Π² ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΠΈ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ²
ΠΠ΅Π»ΠΊΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ ΡΠ½ΠΈΠΊΠ°Π»ΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΡΡΠΈΠΌΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΈ Π°Π΄ΡΡΠ²Π°Π½ΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ, ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡΡ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π²Π°ΡΡ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΠ’Π¨ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠΈΠ²ΠΎΠΎΠΏΡΡ ΠΎΠ»Π΅Π²ΡΠ΅ ΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠΈΠ²ΠΎΠΈΠ½ΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΠ΅ Π²Π°ΠΊΡΠΈΠ½Ρ. Π Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠ΅Π΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ ΠΏΡΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΡΡΡΡ ΠΊΠ»ΠΈΠ½ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΈΡΠΏΡΡΠ°Π½ΠΈΡ Π½Π΅ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΡ ΡΠ°Π·Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ΄Π½ΠΎΡΡΠ΅ΠΉ ΡΠ°ΠΊΠΈΡ Π²Π°ΠΊΡΠΈΠ½. Π ΡΠΎ ΠΆΠ΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ, ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΡΠ΅ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ΅Ρ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΎΡΠ²ΡΠ°ΡΠΈΡΡ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅… Π§ΠΈΡΠ°ΡΡ Π΅ΡΡ >
- Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- ΠΡΠ΄Π΅ΡΠΆΠΊΠ°
- ΠΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΠ°
- ΠΡΡΠ³ΠΈΠ΅ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ
- ΠΠΎΠΌΠΎΡΡ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈ
Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- ΠΠΠΠΠ ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠ’Π£Π Π«
- ΠΠΠΠΠ 1. ΠΠΠΠΠ’ΠΠ ΠΠΠΠ’ΠΠ ΠΠΠΠ£ΠΠΠΠ Π‘ΠΠ‘Π’ΠΠΠ«
- ΠΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ, ΠΏΡΠΎΠΈΡΡ ΠΎΠ΄ΡΡΠΈΠ΅ Π½Π° ΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Π°Ρ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ Π²ΠΎ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π°
- Π Π΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π°
- ΠΠΠΠΠ 2. ΠΠΠΠΠ Π’ΠΠΠΠΠΠΠΠ Π¨ΠΠΠ
- ΠΡΠΊΡΡΡΠΈΠ΅ ΠΠ’Π¨
- ΠΠ»Π°ΡΡΠΈΡΠΈΠΊΠ°ΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨
- Π¨Π°ΠΏΠ΅ΡΠΎΠ½Π½ΡΠ΅ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨
- ΠΡΠΎΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠ΅ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨
- ΠΠΠΠΠ 3. ΠΠ’Π¨ Π ΠΠΠΠ£ΠΠΠ«Π ΠΠ’ΠΠΠ’
- ΠΠ½ΡΠΈΠ³Π΅Π½Π½ΠΎΡΡΡ ΠΠ’Π¨, ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΡ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ²
- ΠΡΡΠΎΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ ΠΈ ΠΠ’Π¨. ΠΠ’Π¨ ΠΊΠ°ΠΊ ΠΌΠ°ΡΠΊΠ΅ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ, ΠΏΠΎΠ΄Π»Π΅ΠΆΠ°ΡΠΈΡ ΡΠ»ΠΈΠΌΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠΈ
- ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨ ΠΏΡΠΈ ΠΎΠΏΡΡ ΠΎΠ»Π΅Π²ΡΡ Π·Π°Π±ΠΎΠ»Π΅Π²Π°Π½ΠΈΡΡ
- ΠΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΡΡΠΈΠΌΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΠΠ’Π¨. ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΠ’Π¨ Π΄Π»Ρ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΡ Π²Π°ΠΊΡΠΈΠ½
- ΠΠ°ΠΊΡΠΈΠ½Π°ΡΠΈΡ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° ΠΏΠ°ΡΠΎΠ³Π΅Π½ΠΎΠ²
- ΠΠΎΠ²Π»Π΅ΡΠ΅Π½Π½ΠΎΡΡΡ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»Π΅Π½ΠΈΡ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½Π°
- ΠΠ’Π¨ Π²ΠΎΠ²Π»Π΅ΡΠ΅Π½Ρ Π² ΠΏΡΠ΅Π·Π΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΡ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Π°Ρ ΠΠΠ I ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ°
- ΠΠ’Π¨ Π²ΠΎΠ²Π»Π΅ΡΠ΅Π½Ρ Π² ΠΏΡΠ΅Π·Π΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΡ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Π°Ρ ΠΠΠ II ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ°
- Π£ΡΠ°ΡΡΠΈΠ΅ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΊΡΠΎΡΡ-ΠΏΡΠ΅Π·Π΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΎΠ² Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°ΠΌΠΈ
- ΠΡΠ΅Π·Π΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΡ ΡΠΎΠ±ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Π°ΠΌΠΈ ΠΠΠ
- ΠΠ’Π¨ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΈΠ½ΠΎΠ²
- ΠΠΠΠΠ 4. ΠΠΠΠΠΠΠ’ΠΠ§ΠΠ«Π ΠΠ£Π ΠΠ’Π¨. ΠΠΠΠΠΠΠΠ«Π ΠΠ ΠΠΠ£Π¦ΠΠΠ’Π« ΠΠΠΠΠΠΠ’ΠΠ§ΠΠ«Π₯ ΠΠ’Π¨ Π ΠΠ ΠΠΠΠΠΠΠΠΠΠΠ«Π Π€Π£ΠΠΠ¦ΠΠ ΠΠ’ΠΠ₯ ΠΠ ΠΠ’ΠΠΠΠΠ
- ΠΠ’Π¨ ΠΎΠ±Π½Π°ΡΡΠΆΠΈΠ²Π°ΡΡΡΡ Π² ΠΌΠ΅ΠΆΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΌ ΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½ΡΡΠ²Π΅
- ΠΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΡΠΉ ΠΈΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΊ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ»Π° ΠΠ’Π¨: ΠΏΠ°ΡΡΠΈΠ²Π½ΡΠΉ Π²ΡΡ ΠΎΠ΄ ΠΈΠ· ΡΠ°Π·ΡΡΡΠ΅Π½Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ, ΠΈΠ»ΠΈ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠΉ ΡΠΊΠ·ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ·?
- ΠΠΠ‘ΠΠΠ ΠΠΠΠΠ’ΠΠΠ¬ΠΠΠ― Π§ΠΠ‘Π’
- ΠΠΠΠΠ 5. ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠΠΠ« Π ΠΠΠ’ΠΠΠ«
- ΠΠΠΠΠ 6. Π ΠΠΠ£ΠΠ¬Π’ΠΠ’Π« Π ΠΠ₯ ΠΠΠ‘Π£ΠΠΠΠΠΠ ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΌΡΡΠΈ
ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨70 Π½Π° ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΏΠ°Ρ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π° ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ², Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΡΠ²ΡΠ·Ρ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΡΡΠΎΠ²Π½Ρ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠ½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΡΠ°Π½ΡΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Π½ΡΠΌ ΠΏΠΎΡΠ΅Π½ΡΠΈΠ°Π»ΠΎΠΌ ΠΌΠΈΡΠΎΡ ΠΎΠ½Π΄ΡΠΈΠΉ, Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡΡ ΠΊΠ°ΡΠΏΠ°Π·Ρ-3 ΠΈ ΠΏΠ΅ΡΠ΅ΡΡΡΠΎΠΉΠΊΠΎΠΉ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Ρ.
ΠΠΊΠ·ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ· ΠΠ’Π¨70 Π² ΠΊΡΠ»ΡΡΡΡΠ΅ ΠΠΎΠ½Π-Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² ΠΌΡΡΠΈ.
ΠΠ·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ.
Π’ΡΠ°Π½ΡΠΏΠΎΡΡ ΡΠΈΡΠΎΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΠ’Π¨70 Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ΄ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ Π°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠ².
ΠΠ«ΠΠΠΠ«.
ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· ΡΠΎΠ»ΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° 70 ΠΊΠΠ° Π² ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΠΈ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² (ΡΠ΅ΡΠ΅ΡΠ°Ρ, ΠΊΡΡΡΠΎΠ²Π°Ρ, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½ΡΡΠΎΠ»ΡΠ½Π°Ρ)
ΠΠΠ’Π£ΠΠΠ¬ΠΠΠ‘Π’Π¬ ΠΠ ΠΠΠΠΠΠ«.
ΠΠ΅Π»ΠΊΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° (ΠΠ’Π¨) ΡΠ²Π»ΡΡΡΡΡ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈ, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΎΠ±ΡΠ»ΡΠΆΠΈΠ²Π°ΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠΌΠΈ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΡΠΌΠΈ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π΄ΡΡΠ³ΠΈΠΌ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½Π°ΠΌ, ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΡΡΡΠΈΠΌ Π² ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°Ρ . ΠΠ΄Π½Π°ΠΊΠΎ Π² ΡΡΠ΄Π΅ ΡΠ»ΡΡΠ°Π΅Π², ΠΠ’Π¨ Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·ΡΡΡΡΡ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΈ ΠΏΡΠΈΡΡΡΡΡΠ²ΡΡΡ Π² ΠΌΠ΅ΠΆΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΌ ΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½ΡΡΠ²Π΅. Π ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄Π½ΠΈΠ΅ Π³ΠΎΠ΄Ρ Π±ΡΠ»ΠΎ ΡΡΡΠ°Π½ΠΎΠ²Π»Π΅Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΠ΅ ΡΠΎΡΠΌΡ ΠΠ’Π¨ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ ΡΠ½ΠΈΠΊΠ°Π»ΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ΄ΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ. ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡΠ΅ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠΎΠ² ΠΠ’Π¨ Π² ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΡΡ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ΅Ρ Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎ ΠΈ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎ ΡΡΠΈΠ»ΠΈΠ²Π°ΡΡ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΠΉ ΠΎΡΠ²Π΅Ρ Π½Π° ΠΎΠΏΡΡ ΠΎΠ»Π΅Π²ΡΠ΅ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½Ρ ΠΈ ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΠ½ΡΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ³Π΅Π½Ρ, ΠΈΠ»ΠΈ Π½Π°ΠΎΠ±ΠΎΡΠΎΡ, ΠΏΠΎΠ΄Π°Π²Π»ΡΡΡ Π½Π΅ΠΆΠ΅Π»Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΠ΅ Π°ΡΡΠΎΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΠ΅ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ. Π‘ΡΡΠ΅ΡΡΠ²ΡΡΡ ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ Π΄Π°Π½Π½ΡΠ΅ ΠΎ Π²ΡΡΠ°ΠΆΠ΅Π½Π½ΡΡ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΡ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΡΡ Π½Π° ΠΠ’Π¨, ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΡ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΈΠ½ΡΠΈΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ ΠΈ ΠΎΠΏΡΡ ΠΎΠ»Π΅Π²ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ. ΠΡΠ΅Π²ΠΈΠ΄Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π΄Π»Ρ ΡΡΠΏΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΡΠ°ΠΊΠΈΡ ΡΠ½ΠΈΠΊΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ² ΠΠ’Π¨ Π½Π΅ΠΎΠ±Ρ ΠΎΠ΄ΠΈΠΌΡ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΠΈΡ Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ Ρ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠΉ. Π Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠ΅Π΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ ΠΎΡ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΎ Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ ΠΠ’Π¨ Π»ΠΈΡΡ Ρ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ· ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΊΠΎΠΌΠΏΠ΅ΡΠ΅Π½ΡΠ½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ — Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°ΠΌΠΈ, ΠΈ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ Π½Π΅ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½Π° ΡΠΎΠ»Ρ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΠΈΠ΄Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ. ΠΠ°ΡΡΠ΄Ρ Ρ ΡΡΠΈΠΌ, Π΄ΠΎ ΡΠΈΡ ΠΏΠΎΡ Π½Π΅ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½Ρ ΠΏΡΠΈΡΠΈΠ½Ρ ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΡ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ Π·Π½Π°ΡΠΈΠΌΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠ½ΠΎΠΉ Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΈ ΠΎΡΡΠ°Π΅ΡΡΡ ΡΠΏΠΎΡΠ½ΡΠΌ Π²ΠΎΠΏΡΠΎΡ ΠΎ ΠΏΡΠΎΠΈΡΡ ΠΎΠΆΠ΄Π΅Π½ΠΈΠΈ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ»Π° ΠΠ’Π¨, ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠΎΡΠ²Π»ΡΡΡ Π²ΡΡΠ°ΠΆΠ΅Π½Π½ΡΠ΅ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ΄ΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°. ΠΠ΅Π΄ΠΎΡΡΠ°ΡΠΎΠΊ ΡΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΠΉ ΠΎ ΡΠΎΠ»ΠΈ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΡ ΡΠ΄Π΅ΡΠΆΠΈΠ²Π°Π΅Ρ ΡΠ°Π·ΡΠ°Π±ΠΎΡΠΊΡ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΊ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΡΠ΅ΡΠ°ΠΏΠ΅Π²ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΌΡ ΠΈ Π΄ΠΈΠ°Π³Π½ΠΎΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΌΡ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΠΠ’Π¨.
ΠΠ΄ΠΈΠ½ ΠΈΠ· Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΡΡ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ΄ΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠ΅Π³ΠΎ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠ° ΠΠ’Π¨ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ Π±ΡΡΡ ΡΠ²ΡΠ·Π°Π½ Ρ ΡΠ΅Π³ΡΠ»ΡΡΠΈΠ΅ΠΉ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Π³ΠΈΠ±Π΅Π»ΠΈ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ², ΡΠΎΠΏΡΡΡΡΠ²ΡΡΡΠ΅Π³ΠΎ Π½ΠΎΡΠΌΠ°Π»ΡΠ½ΠΎΠΌΡ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΡ. ΠΠ’Π¨ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ ΠΊΠ°ΠΊ Π°Π½ΡΠΈ-, ΡΠ°ΠΊ ΠΈ ΠΏΡΠΎΠ°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΡΠΌΠΈ. ΠΠ΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎ, Ρ ΠΎΡΠΎΡΠΎ ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½ΠΎ, ΡΡΠΎ ΠΌΠ½ΠΎΠ³ΠΈΠ΅ ΠΠ’Π¨ ΡΠ²Π»ΡΡΡΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠΌΠΈ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Π°ΠΌΠΈ ΠΈ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½Ρ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΎΡΠ²ΡΠ°ΡΠ°ΡΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·. Π ΡΠΎ ΠΆΠ΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ, Ρ ΡΡΠ΄Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ Π»ΠΈΠ½ΠΈΠΉ Ρ Π²ΡΡΠΎΠΊΠΈΠΌ ΡΡΠΎΠ²Π½Π΅ΠΌ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΏΡΠΎΠ΄Π΅ΠΌΠΎΠ½ΡΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π° ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½Π°Ρ ΡΡΠ²ΡΡΠ²ΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎΡΡΡ ΠΊ ΠΈΠ½Π΄ΡΠΊΡΠΎΡΠ°ΠΌ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π°. ΠΠΌΠ΅ΡΡΡΡ ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ ΡΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΡ ΠΎ Π²ΠΎΠ²Π»Π΅ΡΠ΅Π½Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡ ΡΠ΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ Π³ΠΈΠ±Π΅Π»ΠΈ. ΠΠ΄Π½ΠΈΠΌ ΠΈΠ· ΠΏΡΠΎΡΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠΉ ΡΠ°ΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ°ΡΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΠ΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π° ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΡ ΡΡΠΈΡ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ» Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±Π°ΡΡΠΈΡ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΠΈΠ΄Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ. ΠΠ°ΡΡΠ΄Ρ Ρ ΡΠ΅Π½ΠΎΠΌΠ΅Π½ΠΎΠΌ Π½Π΅ΠΎΠ±ΡΡΠ½ΠΎΠΉ Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ, ΠΎΠ±Π½Π°ΡΡΠΆΠ΅Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠΈ ΡΠΏΠΎΡΠΎΠ±Π½Ρ ΡΠ΅ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΠΎΠ²Π°ΡΡ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΌΠ΅ΠΆΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½ΡΡΠ²ΠΎ ΠΈ ΡΡΠΎ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΠΉ ΠΏΡΠ» ΠΠ’Π¨ ΠΏΠΎΠ³Π»ΠΎΡΠ°Π΅ΡΡΡ ΠΆΠΈΠ²ΡΠΌΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°ΠΌΠΈ Π±Π΅Π· ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡΠ½ΠΎΠΉ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ½Π΄ΠΎΡΠΈΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ². ΠΡΠΈ ΡΠ΅Π·ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ ΡΠΊΠ°Π·ΡΠ²Π°ΡΡ Π½Π΅ ΡΠΎΠ»ΡΠΊΠΎ Π½Π° Π²Π΅ΡΠΎΡΡΠ½ΡΠΉ ΡΠ½Π΄ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΠΈΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΊ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ»Π° ΠΠ’Π¨, Π½ΠΎ ΠΈ Π½Π° Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΡΠΉ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ ΠΈΡ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ΄ΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠ΅Π³ΠΎ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ. ΠΡΠ΅Π²ΠΈΠ΄Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π΄Π»Ρ ΡΠΊΠ°Π·Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ Π·Π½Π°ΡΠΈΠΌΠΎΠΉ, Π½ΠΎ ΠΌΠ°Π»ΠΎΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΏΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ°ΡΠΈΠΊΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ΄ΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΡ ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΉ ΡΠ½Π΄ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨ ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ°, ΠΏΠΎΡΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½Π°Ρ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Ρ ΡΠΎΠ»ΠΈ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΡΡ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ², ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ Π°ΠΊΡΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΠΌ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ΠΌ.
Π¦ΠΠΠ¬ ΠΠ‘Π‘ΠΠΠΠΠΠΠΠΠ―.
Π¦Π΅Π»ΡΡ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΎΠ»ΠΈ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ΅ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π° ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ², Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΈ ΠΈΡ ΡΠ΅ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΈ Π² ΠΌΠ΅ΠΆΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½ΡΡΠ²ΠΎ Π² ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΡΡ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ². ΠΠ°ΠΈΠ±ΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π΅ Π²Π½ΠΈΠΌΠ°Π½ΠΈΠ΅ Π±ΡΠ΄Π΅Ρ ΡΠ΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΎ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Ρ ΡΡΠ°ΡΡΠΈΡ Π² ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΡΠ΅ΠΌΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ°Ρ ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²ΠΈΡΠ΅Π»Ρ ΡΡΠΏΠ΅ΡΡΠ΅ΠΌΠ΅ΠΉΡΡΠ²Π° Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° — ΠΠ’Π¨70. ΠΡΠ΄Π΅Π»ΡΠ½Π°Ρ ΡΠ°ΡΡΡ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ ΠΏΠΎΡΠ²ΡΡΠ΅Π½Π° ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ.
ΠΠΠΠΠ§Π ΠΠ‘Π‘ΠΠΠΠΠΠΠΠΠ―.
1. Π₯Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ° ΡΡΠΎΠ²Π½Ρ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΠΏΠΎΠΊΠΎΡΡΠΈΡ ΡΡ ΠΈ Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ².
2. ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ΅ ΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Π³ΠΈΠ±Π΅Π»ΠΈ.
3. ΠΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±Π°ΡΡΠΈΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ².
4. ΠΠΎΠΈΡΠΊ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΡΠ°ΠΊΡΠΎΡΠΎΠ², ΠΈΠ½Π΄ΡΡΠΈΡΡΡΡΠΈΡ ΡΡΠ°Π½Ρ Π»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ.
5. ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· ΡΠΊΠ·ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ·Π° ΠΠ’Π¨70 Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠΌΠΈ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ.
6. ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ.
ΠΠΠ£Π§ΠΠΠ― ΠΠΠΠΠΠΠ.
ΠΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ° Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Ρ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠΉ ΠΏΡΠΈΠ²Π»Π΅ΠΊΠ»Π° ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Ρ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»Π΅ΠΉ ΡΡΠ°Π²Π½ΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎ Π½Π΅Π΄Π°Π²Π½ΠΎ ΠΈ Π² Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠ΅Π΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ Π΄ΠΎΡΡΠ°ΡΠΎΡΠ½ΠΎ ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΎ ΠΎΡ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Π° Π»ΠΈΡΡ ΡΠΎΠ»Ρ ΡΠ½Π΄ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΈ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π°Π½ΡΠΈΠ³Π΅Π½ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡΠΈΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ. Π ΠΎΠ»Ρ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΠΉ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΠΈΠ΄Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ Π½Π΅ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½Π°. ΠΠΎΡΡΠΎΠΌΡ Π²ΡΠ΅ ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΡΠ΅ ΡΠ΅Π·ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ Π²ΡΡΠΎΠΊΠΎΠΉ ΡΡΠ΅ΠΏΠ΅Π½ΡΡ Π½Π°ΡΡΠ½ΠΎΠΉ Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ·Π½Ρ. Π ΡΠ°ΡΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ, Π²ΠΏΠ΅ΡΠ²ΡΠ΅ Π±ΡΠ»ΠΎ ΠΏΡΠΎΠ΄Π΅ΠΌΠΎΠ½ΡΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΎ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠΎΠ²Π½Ρ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨70 Π² ΠΏΠΎΠΏΡΠ»ΡΡΠΈΡΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ΅ ΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Π³ΠΈΠ±Π΅Π»ΠΈ. Π ΡΡΠΎΠΉ ΠΆΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΈΠΈ ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² Π±ΡΠ»Π° ΡΡΡΠ°Π½ΠΎΠ²Π»Π΅Π½Π° Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΡΠ²ΡΠ·Ρ Π²Π°ΡΠΈΠ°ΡΠΈΠΉ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡΠΌΠΈ ΡΡΠ°Π½ΡΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΡΠ΅Π½ΡΠΈΠ°Π»Π° ΠΌΠΈΡΠΎΡ ΠΎΠ½Π΄ΡΠΈΠΉ ΠΈ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡΡ ΠΊΠ°ΡΠΏΠ°Π·Ρ-3. ΠΡ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡ ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ ΡΠΈΡΠΎΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΠ’Π¨70 Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ. ΠΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΎ Π²Π»ΠΈΡΠ½ΠΈΠ΅ Π³Π»ΡΠΊΠΎΠΊΠΎΡΡΠΈΠΊΠΎΠΈΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ ΠΈΠ½Π³ΠΈΠ±ΠΈΡΠΎΡΠΎΠ² Π°ΠΏΠΏΠ°ΡΠ°Ρ ΠΠΎΠ»ΡΠ΄ΠΆΠΈ Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΠΉ ΡΠ΅ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π½Π° ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΠΠ’Π¨70 ΠΈ ΠΈΡ ΡΡΠ°Π½ΡΠΏΠΎΡΡ Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±Π°ΡΡΠΈΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ². ΠΠ½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΏΠΎΠ² Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π° ΠΏΠΎ Π΄Π°Π½Π½ΡΠΌ ΡΠΈΡΠΎΡΠ»ΡΠΎΡΠΈΠΌΠ΅ΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΈΠΉ ΠΏΡΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΠ»ΡΡ Ρ ΠΏΠΎΠΌΠΎΡΡΡ Π½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΠΎΡΠΈΠ³ΠΈΠ½Π°Π»ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄Π°. ΠΠΎΠ²ΡΠΌ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Π΄Π»Ρ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΏΡΠΈΡΠΈΠ½ ΠΈ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠΎΠ² ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠ½ΠΎΠΉ Π»ΠΎΠΊΠ°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ ΡΠ»ΡΠΆΠΈΡΡ ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΎΠ±Π½Π°ΡΡΠΆΠ΅Π½Π½ΡΠΉ Π² ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ΅ ΡΠ΅Π½ΠΎΠΌΠ΅Π½ ΡΡΠΈΠ»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ°Π½ΡΠΏΠΎΡΡΠ° ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ΄ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΠ½ΡΡ Π°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠ². ΠΠ°ΡΡΠ΄Ρ Ρ ΠΏΠ΅ΡΠ΅ΡΠΈΡΠ»Π΅Π½Π½ΡΠΌΠΈ Π΄Π°Π½Π½ΡΠΌΠΈ, Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΡΡΡΠΈΠΌΠΈ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΠΉ ΠΈ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠ½ΡΠΉ ΠΏΡΠ»Ρ ΠΠ’Π¨, Π²ΠΏΠ΅ΡΠ²ΡΠ΅ Π±ΡΠ»ΠΈ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Ρ ΡΠ²ΠΈΠ΄Π΅ΡΠ΅Π»ΡΡΡΠ²Π° ΠΎΠ± ΡΠΊΠ·ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ·Π΅ ΠΠ’Π¨70 Π² ΠΊΡΠ»ΡΡΡΡΠ΅ Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠΎΠ². ΠΠΏΠ΅ΡΠ²ΡΠ΅ ΠΏΡΠΎΠ΄Π΅ΠΌΠΎΠ½ΡΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΎ ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΡΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ, Π·Π°ΠΊΠ»ΡΡΠ°ΡΡΠ΅Π΅ΡΡ Π² Π°Π΄ΡΠΎΡΠ±ΡΠΈΠΈ ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΈ Π² ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΡΡΡΠ΅ΠΌ ΡΠ½Π΄ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ·Π΅ Π°Π΄ΡΠΎΡΠ±ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΡ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ» ΠΆΠΈΠ²ΡΠΌΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°ΠΌΠΈ.
ΠΠ ΠΠΠ’ΠΠ§ΠΠ‘ΠΠΠ― ΠΠΠΠ§ΠΠΠΠ‘Π’Π¬ Π ΠΠΠΠ’Π«.
ΠΠ΅Π»ΠΊΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΠ° ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡ ΡΠ½ΠΈΠΊΠ°Π»ΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΡΡΠΈΠΌΡΠ»ΠΈΡΡΡΡΠΈΠΌΠΈ ΠΈ Π°Π΄ΡΡΠ²Π°Π½ΡΠ½ΡΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ, ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡΡ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π²Π°ΡΡ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ ΠΠ’Π¨ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠΈΠ²ΠΎΠΎΠΏΡΡ ΠΎΠ»Π΅Π²ΡΠ΅ ΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠΈΠ²ΠΎΠΈΠ½ΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΠ΅ Π²Π°ΠΊΡΠΈΠ½Ρ. Π Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠ΅Π΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ ΠΏΡΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΡΡΡΡ ΠΊΠ»ΠΈΠ½ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΈΡΠΏΡΡΠ°Π½ΠΈΡ Π½Π΅ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΡ ΡΠ°Π·Π½ΠΎΠ²ΠΈΠ΄Π½ΠΎΡΡΠ΅ΠΉ ΡΠ°ΠΊΠΈΡ Π²Π°ΠΊΡΠΈΠ½. Π ΡΠΎ ΠΆΠ΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ, ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΠΆΠΈΠ²ΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΡΠ΅ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ΅Ρ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΎΡΠ²ΡΠ°ΡΠΈΡΡ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ Π°ΡΡΠΎΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΠ΅ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ. ΠΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½ΠΎ ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅, ΡΡΠΎ ΠΏΠΎΡΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π² ΡΡΠ²ΠΎΡΠΎΡΠΊΠ΅ ΠΊΡΠΎΠ²ΠΈ ΠΠ’Π¨ ΠΈ Π°Π½ΡΠΈΡΠ΅Π» ΠΊ Π½ΠΈΠΌ ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠ½ΡΠΌ Π΄ΠΈΠ°Π³Π½ΠΎΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌ ΠΏΡΠΈΠ·Π½Π°ΠΊΠΎΠΌ ΠΎΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΏΠΎΠ² ΡΠ°Π·Π²ΠΈΡΠΈΡ ΡΡΠ΄Π° ΠΏΠ°ΡΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΉ.
ΠΡΠ΅ ΡΡΠΎ ΡΠ²ΠΈΠ΄Π΅ΡΠ΅Π»ΡΡΡΠ²ΡΠ΅Ρ ΠΎ Π·Π½Π°ΡΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΡΠ΅Π½ΡΠΈΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡΡΡ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Π² ΠΊΠ»ΠΈΠ½ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΠΊΠ΅. ΠΡΠ΅Π²ΠΈΠ΄Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π΄Π»Ρ ΡΠ΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΡΠ°ΠΊΠΈΡ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΡΡΠ΅ΠΉ Π½Π΅ΠΎΠ±Ρ ΠΎΠ΄ΠΈΠΌΠΎ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠΎΠ² Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Ρ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠΉ. ΠΡΡ ΠΎΠ΄Ρ ΠΈΠ· ΡΡΠΎΠ³ΠΎ, Π΄Π°Π½Π½Π°Ρ ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ°, ΠΏΠΎΡΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½Π°Ρ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΡΠΎΠ»ΠΈ ΠΠ’Π¨ Π² ΡΡΠ½ΠΊΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΠΈΠ΄Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ ΡΡΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ Π·Π½Π°ΡΠΈΠΌΠΎΡΡΡΡ. ΠΠ½Π°ΡΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΠΉ ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Ρ Π΄Π»Ρ Π²ΠΎΠ·ΠΌΠΎΠΆΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΠΈΠΌΠ΅ΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠ΅ Π² ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ΅ Π΄Π°Π½Π½ΡΠ΅ ΠΎ ΡΠ΅ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ. ΠΠ½ΠΈ ΠΏΡΠΎΠ»ΠΈΠ²Π°ΡΡ ΡΠ²Π΅Ρ Π½Π° ΠΈΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΊ Π²Π½Π΅ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠ»Π° ΠΠ’Π¨, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°ΡΡΠ΅Π³ΠΎ Π²ΡΡΠ°ΠΆΠ΅Π½Π½ΡΠΌ Π²Π»ΠΈΡΠ½ΠΈΠ΅ΠΌ Π½Π° ΡΠ°Π·Π²ΠΈΡΠΈΠ΅ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΡ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΉ. ΠΠΎΠΆΠ½ΠΎ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΏΠΎΠ»ΠΎΠΆΠΈΡΡ, ΡΡΠΎ Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΠΊΠΎΠ½ΡΡΠΎΠ»Ρ ΡΠΊΠ·ΠΎΡΠΈΡΠΎΠ·Π° ΠΠ’Π¨ Π»ΠΈΠΌΡΠΎΠΈΠ΄Π½ΡΠΌΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ ΡΠ»ΡΠΆΠΈΡΡ ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄Π»Ρ ΡΠ°Π·ΡΠ°Π±ΠΎΡΠΊΠΈ Π½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄Π° ΠΊ ΠΏΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ΅ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π³ΡΠ»ΡΡΠΈΠΈ. Π ΡΠΎ ΠΆΠ΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ Π΄Π»Ρ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΠ΅Ρ ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Ρ ΠΎΠ±Π½Π°ΡΡΠΆΠ΅Π½Π½ΡΠΉ Π² ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ΅ ΡΠ΅Π½ΠΎΠΌΠ΅Π½ Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ½Π΄ΡΠΊΡΠΈΠΈ Π°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ Π²ΡΡ ΠΎΠ΄Π° ΡΠΈΡΠΎΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ. ΠΠ°Π½Π½ΠΎΠ΅ ΡΠ²Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ Π±ΡΡΡ ΠΏΠΎΠ»Π΅Π·Π½ΡΠΌ Π΄Π»Ρ Π΄ΠΈΠ°Π³Π½ΠΎΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΡΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΡ ΠΠ’Π¨ Π² Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΠ°Ρ ΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΊΡΠΎΠ²ΠΈ.
ΠΠΠ ΠΠΠΠ¦ΠΠ― Π ΠΠΠΠ’Π«.
ΠΠ°ΡΠ΅ΡΠΈΠ°Π»Ρ Π΄ΠΈΡΡΠ΅ΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Ρ Π½Π° ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡΠ½Π°ΡΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΠΊΠΎΠ»Π΅ «Escape from Immune Surveillance of Tumours and Microorganisms: Emerging Mechanisms and Shared Strategies» (ΠΠ΅Π°ΠΏΠΎΠ»Ρ, ΠΡΠ°Π»ΠΈΡ, 2000), Π½Π° ΡΠ΅ΡΠ²Π΅ΡΡΠΎΠΉ Π½Π°ΡΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΡΠΈΠΈ Ρ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡΠ½Π°ΡΠΎΠ΄Π½ΡΠΌ ΡΡΠ°ΡΡΠΈΠ΅ΠΌ «ΠΠ½ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΠΈ Π² Π‘Π°Π½ΠΊΡ-ΠΠ΅ΡΠ΅ΡΠ±ΡΡΠ³Π΅» (Π‘Π°Π½ΠΊΡ-ΠΠ΅ΡΠ΅ΡΠ±ΡΡΠ³, 2000), Π½Π° ΠΏΡΡΠΎΠΉ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡΠ½Π°ΡΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ Π»Π΅ΡΠ½Π΅ΠΉ ΡΠΊΠΎΠ»Π΅ ΠΈΠΌ. ΠΠΆ. Π₯ΡΠΌΡΡΠΈ (ΠΡΡΠΈΠ½ΠΎ, 2000), Π½Π° ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡΠ½Π°ΡΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ Π»Π΅ΡΠ½Π΅ΠΉ ΡΠΊΠΎΠ»Π΅ «Molecular Mechanisms of Development and Disease» Π‘ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ, ΠΡΠ΅ΡΠΈΡ, 4−14 ΡΠ΅Π½ΡΡΠ±ΡΡ 2000 Π³., Π½Π° ΡΠ΅ΡΡΠΎΠΉ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΡΠ½Π°ΡΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ Π»Π΅ΡΠ½Π΅ΠΉ ΡΠΊΠΎΠ»Π΅ ΠΈΠΌ. ΠΠΆ. Π₯ΡΠΌΡΡΠΈ (ΠΡΡΠΈΠ½ΠΎ, 2002).
ΠΠ£ΠΠΠΠΠΠ¦ΠΠ ΠΠΎ ΡΠ΅ΠΌΠ΅ Π΄ΠΈΡΡΠ΅ΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΎΠΏΡΠ±Π»ΠΈΠΊΠΎΠ²Π°Π½ΠΎ 14 ΠΏΠ΅ΡΠ°ΡΠ½ΡΡ ΡΠ°Π±ΠΎΡ.
Π‘Π’Π Π£ΠΠ’Π£Π Π Π ΠΠΠͺΠΠ ΠΠΠ‘Π‘ΠΠ Π’ΠΠ¦ΠΠ
ΠΠΈΡΡΠ΅ΡΡΠ°ΡΠΈΡ ΡΠΎΡΡΠΎΠΈΡ ΠΈΠ· ΡΠ»Π΅Π΄ΡΡΡΠΈΡ ΡΠ°Π·Π΄Π΅Π»ΠΎΠ²: Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΡ, ΠΎΠ±Π·ΠΎΡΠ° Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ (Π³Π»Π°Π²Π° 1, 2, 3 ΠΈ 4), ΠΌΠ°ΡΠ΅ΡΠΈΠ°Π»ΠΎΠ² ΠΈ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ΠΎΠ² (Π³Π»Π°Π²Π° 5), ΡΠ΅Π·ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΠΎΠ² ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΉ ΠΈ ΠΎΠ±ΡΡΠΆΠ΄Π΅Π½ΠΈΡ (Π³Π»Π°Π²Π° 6), Π²ΡΠ²ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΈ ΡΠΏΠΈΡΠΊΠ° Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ. Π Π°Π±ΠΎΡΠ° ΠΈΠ·Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Π° Π½Π° 111 ΡΡΡΠ°Π½ΠΈΡΠ°Ρ ΠΌΠ°ΡΠΈΠ½ΠΎΠΏΠΈΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΠΊΡΡΠ°, ΡΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠΈΡ 23 ΡΠΈΡΡΠ½ΠΊΠ°, 3 ΡΠ°Π±Π»ΠΈΡΡ.
Π‘ΠΏΠΈΡΠΎΠΊ Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ
Π²ΠΊΠ»ΡΡΠ°Π΅Ρ 131 ΠΈΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΊ, ΠΈΠ· ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΡ 129 ΠΈΠ½ΠΎΡΡΡΠ°Π½Π½ΡΡ .
ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠ’Π£Π ΠΠ«Π ΠΠΠΠΠ .
ΠΡΠ²ΠΎΠ΄Ρ.
1. ΠΠΎΠΊΠΎΡΡΠΈΠ΅ΡΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΡ ΠΌΡΡΠΈ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΡΡΡΡΡ Π²ΡΡΠ°ΠΆΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠ΅ΠΉ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΠ’Π¨70. Π£ΡΠΎΠ²Π΅Π½Ρ ΡΡΠΎΠΉ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΠ°Π΅ΡΡΡ Ρ ΡΠ°Π·Π½ΡΡ Π»ΠΈΠ½ΠΈΠΉ ΠΌΡΡΠ΅ΠΉ. Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΠ’Π¨70 Ρ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² ΡΠ²Π΅Π»ΠΈΡΠΈΠ²Π°Π΅ΡΡΡ ΠΏΠΎΠ΄ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ ΠΈΡ ΠΌΠΈΡΠΎΠ³Π΅Π½-ΠΈΠ½Π΄ΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΠΈ.
2. Π’ΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΡ, ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±ΡΠΈΠ΅ ΠΏΠΎ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΠ΅ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π°, Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ·ΡΡΡΡΡ ΠΏΡΠΈΡΡΡΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΠ’Π¨70. ΠΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΠ½ΡΠΉ ΠΏΡΠ» ΠΠ’Π¨70 Ρ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊ ΡΠΎΡΡΠ°Π²Π»ΡΠ΅Ρ ΠΎΠΊΠΎΠ»ΠΎ 5% ΠΎΡ ΠΎΠ±ΡΠ΅Π³ΠΎ ΡΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΡ ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π² ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ΅.
3. ΠΠ΄ΡΠ΅Π½Π°Π»ΠΈΠ½ ΡΡΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ ΡΡΠΈΠΌΡΠ»ΠΈΡΡΠ΅Ρ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΠ’Π¨70, Π²ΡΠ·ΡΠ²Π°Π΅Ρ ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΡ ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ, Π° ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΈΠ½Π΄ΡΡΠΈΡΡΠ΅Ρ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ· ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ². ΠΠ΅ΠΊΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΠ°Π·ΠΎΠ½ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ ΠΈΠ½Π³ΠΈΠ±ΠΈΡΡΡΡΠΈΠΌ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ Π½Π° ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π· ΠΠ’Π¨70 Π² ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°Ρ .
4. ΠΠ°ΡΠ°Π»ΠΎ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΡΡΠ°Π½ΡΠ»ΠΎΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΠ’Π¨70 Π½Π° ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ³ΠΈΠ±Π°ΡΡΠΈΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠΎΠ² ΡΠΎΠ²ΠΏΠ°Π΄Π°Π΅Ρ Ρ ΡΡΠ°ΠΏΠΎΠΌ Π³ΠΈΠΏΠ΅ΡΠΏΠΎΠ»ΡΡΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΡΡΠ°Π½ΡΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠΎΡΠ΅Π½ΡΠΈΠ°Π»Π° ΠΌΠΈΡΠΎΡ ΠΎΠ½Π΄ΡΠΈΠΉ ΠΈ ΠΏΡΠΎΠΈΡΡ ΠΎΠ΄ΠΈΡ ΡΠΈΠ½Ρ ΡΠΎΠ½Π½ΠΎ Ρ ΡΠΎΡΡΠΎΠΌ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΊΠ°ΡΠΏΠ°Π·Ρ-3 ΠΈ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠΎΠΌ ΠΏΠ΅ΡΠ΅ΡΡΡΠΎΠΉΠΊΠΈ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΌΠ΅ΠΌΠ±ΡΠ°Π½Ρ. Π ΠΎΡΡ Π²Π½ΡΡΡΠΈΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΡ ΠΠ’Π¨70 ΠΏΡΠΎΠ΄ΠΎΠ»ΠΆΠ°Π΅ΡΡΡ Π½Π° Π½Π΅ΠΎΠ±ΡΠ°ΡΠΈΠΌΠΎΠΉ ΡΡΠ°Π΄ΠΈΠΈ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ Π³ΠΈΠ±Π΅Π»ΠΈ (ΠΏΠΎΡΠ»Π΅ Π΄Π΅ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΌΠΈΡΠΎΡ ΠΎΠ½Π΄ΡΠΈΠΉ), ΡΡΠΎ ΡΠΊΠ°Π·ΡΠ²Π°Π΅Ρ Π½Π° Π²ΠΎΠ²Π»Π΅ΡΠ΅Π½Π½ΠΎΡΡΡ ΡΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π² ΡΠ΅Π°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ³ΡΠ°ΠΌΠΌΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Π°.
5. ΠΠΎΠ½Π-Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠ΅ Π’-Π»ΠΈΠΌΡΠΎΡΠΈΡΡ ΠΌΡΡΠΈ ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΡΠΈΡΡΡΡ ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠΈΠΌΡΡ ΡΠΎΡΠΌΡ ΠΠ’Π¨70 Π² ΠΎΠΊΡΡΠΆΠ°ΡΡΡΡ ΡΡΠ΅Π΄Ρ.
6. ΠΠΊΠ·ΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΠ΅ ΠΠ’Π¨ ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ½Π°Π»ΠΈΠ·ΡΡΡΡΡ ΡΠΈΠΌΠΎΡΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΈ ΡΠ²Π΅Π»ΠΈΡΠΈΠ²Π°ΡΡ ΠΈΡ ΡΠ΅Π·ΠΈΡΡΠ΅Π½ΡΠ½ΠΎΡΡΡ ΠΊ ΡΠΏΠΎΠ½ΡΠ°Π½Π½ΠΎΠΌΡ ΠΈ Π΄Π΅ΠΊΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΠ°Π·ΠΎΠ½ΠΈ ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠΎΡΠΌΠ°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄-ΠΈΠ½Π΄ΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΌΡ Π°ΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ·Ρ.
ΠΠΎΠ·Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠΈ Π°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ (ΡΠΎΡΠΌΠ°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ, ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠΎΡΠΌΠ°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ, Π³Π»ΡΡΠ°ΡΠ°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ ΠΈ Π°ΡΠ΅ΡΠ°Π»ΡΠ΄Π΅Π³ΠΈΠ΄ΠΎΠΌ) ΠΏΡΠΈΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΡ ΠΊ ΡΡΠ°Π½ΡΠΏΠΎΡΡΡ ΠΠ’Π¨70 Π½Π° ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ²Π΅ΡΡ Π½ΠΎΡΡΡ.
Π‘ΠΏΠΈΡΠΎΠΊ Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ
- Π₯Π°ΠΈΡΠΎΠ² P.M., ΠΠ΅ΡΠΊΠΎΠ² Π. Π. (2001) ΠΠΌΠΌΡΠ½ΠΈΡΠ΅Ρ ΠΈ ΡΡΡΠ΅ΡΡ. Π ΠΎΡΡ.Π€ΠΈΠ·ΠΈΠΎΠ». ΠΆΡΡΠ½Π°Π» Π³Ρ.Π‘Π΅ΡΠ΅Π½ΠΎΠ²Π°., 87(8) 1060−72.
- Π―ΡΠΈΠ»ΠΈΠ½ Π.Π. (1996) ΠΠΏΠΎΠΏΡΠΎΠ· ΠΈ Π΅Π³ΠΎ ΠΌΠ΅ΡΡΠΎ Π² ΠΈΠΌΠΌΡΠ½Π½ΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ°Ρ . ΠΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡ 2,10.
- Anderson Π., and Cresswell P. (1994) A role of calnexin (IP90) in the assembly of class IIMHC molecules. EMBOJ. 13: 675−682.
- Anderton S. M, van der Zee R, Noordzij A, van Aden W. (1994) Differential mycobacterial 65-kDa heat shock protein T cell epitope recognition after adjuvant arthritis-inducing or protective immunization protocols J. Immunol. 152: 3656
- Arata S, Hamaguchi S, Nose K. (1995) Effects of the overexpression of the small heat shock protein, HSP27, on the sensitivity of human fibroblast cells exposed to oxidative stress. J Cell. Physiol. 163,458.
- Arnold D., Wahl C., Faath S., Rammensee H., Shild H. (1997) Influences of transporter associated with antigen processing (TAP) on the repertoire of peptides associated with the endoplasmic reticulum-resident stress protein gp96. J Exp Med 186: 461−466.
- Arnold-Schild D., Hanau D., Spehner D., Schmid C., Rammensee H-G., de la Salle H., Schild H. (1999) Receptor-mediated Endocytosis of Heat-Shock Proteins by Professional Antigen-Presenting Cells. J, Immunol. 162: 3757−3760.
- Baki K., Hutter E., Gonchoroff N.J., Perl A. (1999) Elevation of
- Mitochondrial Transmembrane potential and Reactive Oxygen Intermediate levels are early events and occur independently from activation of caspases and Fas signaling. J. Immunol., 162, 1466.
- Banki K, Hutter E, Gonchoroff NJ, Perl A (1999) Elevation of mitochondrial transmembrane potential and reactive oxygen intermediate levels are early events and occur independently from activation of caspases in Fas signaling. J Immunol 162, 1466.
- Basu S., Binger R., Ramalingam Π’., Srivastava P. (2001) CD91 is a common receptor for heat shock protein gp96, hsp90, hsp70, and calreticulin. Immunity 14: 303−313.
- Basu S., Srivastava P.K. (2000) Heat shock proteins: the fountainhead of innate and adaptive immune responses. Cell Stress & Chaperones 2000. 5, 443−451.
- BeckS., De Maio A. (1994) Stabilization of protein synthesis in termotolerant cells during heat shock. Association of heat shock protein-72 with ribosomal subunits of polysomes. J.Biol. Chem. 269: 21 803−21 811.
- Beere H. (2001) Stressed to death: regulation of apoptotic signaling pathways by heat shock proteins. Science’s stke, 2001,93.
- Beere H., Wolf Π., Cain K., Mosser D., Mahboubi A., Kuwana Π’., Tailor P., Morimoto R., Cohen G., Green D. (2000) Heat shock protein 70 inhibits apoptosis by preventing recruitment of procaspase-9 to Apaf-1 apoptosome. Nat.Cell.Biol. 2, 469−475
- Beere HM, Hickman JA, Morimoto RI, Parmar R, Newbould R, Waters CM. (1993) Changes in hsc70 and c-myc in HL-60 cells engaging differentiation or apoptosis. Mol.Cell.Diff. 1, 323.
- Bharadwaj S., Ali A., Ovsenek N.(1999) Multiple components of the HSP90 chaperone complex function in regulation of heat shock factor 1 in vivo. Mol Cell Biol. 19:8033−8041.
- Binger R., Blanchere N., Srivastava P (2001) Heat-shock protein-chaperoned peptides but not free peptides introduced into the cytosol are presented efficiently by major histocompatibility complex I molecules. J. Biol. Chem. 276:20, 17 163−17 171.
- Binger R., Han D., Srivastava P. (2000) CD91: a receptor for heat shock protein gp96. Nat. Immunol. 1: 151−155.
- Bonnerot C., Marks M., Cosson P., Robertson E., Bikof E., Germain R., Bonifacino J. (1994) Association with Bip and agregation of class IIMHC molecules synthesized in the absence of invariant chain. EMBO J. 13: 934 944.
- Bruey J., Ducasse C., Bonniaud P., Ravagnan L., Susin S., Diaz-Latoud C., Gurbuxani S., Arrigo A., Kroemer G., Solary E., Garrido C. (2000) Hsp27 negatively regulates cell death by interacting with cytochrome c. Nat. Cell. Biol. 2, 645−652.
- Bucher J. (1999) HSP90 and Co.-a holding for folding. TIBS, 24,136−141.
- Burnette W.N. (1981) Western blotting: electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radioiodinated protein A. Anal.Biochem. 12, 195−203.
- Chen D., Androlewicz M. (2001) Heat shock protein 70 moderately enhances peptide binding and transport by the transporter associated withantigen processing. Immunol Lett. 75: 143−148.
- Craig EA, Weissman JS, Horwich AL (1994) Heat shock proteins and molecular chaperones: mediators of protein conformation and turnover in the cell. Cell 78, 365.
- Creagh E., Cotter T. (1999) Selective protection by Hsp 70 against cytotoxic drug- but not Fas-induced T-cell apoptosis. Immunology 97, 3644.
- Demand J et al. (1998) The carboxy-terminal domain of Hsc70 provides binding sites for a distinct set of chaperone cofactors. Mol.Cell.Biol. 18, 2023−2028.
- Dukan S., Farewell A., Ballesteros M., Taddei F., Radman M., Nystrom T. (2000) Protein oxidation in response to increased transcriptional or translational errors. PNAS 97: 5746−5749.
- Ellis J. (1987) Proteins as molecular chaperones. Nature, 328: 378−379.
- Erkeller-Yeksel F, Isenberg D, Dhillon V, Latchman D, Lydyard P (1992) Surface expression of heat shock protein 90 by blood mononuclear cells from patients with systemic lupus erythematosus. J.Autoimmun. 5,803−14.
- Erkeller-Yueksel F., Isenberg D., Dhillon V., Latchman D., Lydyard P.1992) Surface expression of heat-shock protein 90 by blood mononuclear cells from patients with systemic lupus erythematosus. J.Autoimmun. 5: 803−814.
- Ernani F., Teale J. (1993) Release of stress proteins from Mesocestoides corti is a brefeldin-A inhibitable process: evidence for active export of stress proteins. Infect Immunol. 61: 2596−601.
- Fadok V. A., Yoelker D. R., Capbell P. A. Cohen J. J., Bratton D. L., Henson P. M. (1992) xposure of phosphatidylserine on the surface of apoptotic lymphocytes triggers specific recognition and removal by macrophages J. Immunol, 148, 2207.
- Feder M.E., Hofmann G.E. (1999) Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology. Annu. Rev. Physiol., 61, 243−282.
- Ferranini M., Heltai S., Zocchi M.R. and Rugarli C. (1992) Unusial expression and localization of heat shock proteins. Int.J.Cancer, 51,613.
- Ferrarini M, Heltai S, Zocchi MR, Rugarli Π‘ (1992) Unusual expression and localization of heat-shock proteins in human tumor cells. Int J. Cancer 51, 613.
- Ferrero R., Thiberge J-M., Kansau I., Wuscher N., Huerre M., Labigne A. (1995) The groES homolog of Helicobacter pylori confers protective immunity against mucosal infection in mice. PNAS 92: 6499−6503.
- Finkel Π’., Holbrook N. (2000) Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing. Nature 408: 239−247.
- Freedman M., Buu N., Ruijs Π’., Williams K., Antel J. (1992) Differential expression of heat shock proteins by human glial cells. J. Neuroimmunol. 41, 231−238.
- Fujihara S., Nadler S. (1999) Intranuclear targeted delivery of functional NF-kB by 70kDa heat shock protein. EMBO J., 18, 2,411−419.
- Gabai V, Meriin A, Mosser D, Caron A, Rits S, Shifrin V, Sherman M (1997) HSP 70 prevents activation of stress kinases. A novel pathway of cellular thermotolerance. J. Biol.Chem.,.272: 29, 18 033−18 037
- Garrido C., Gurbuxani S., Ravagnan L., Kroemer G. (2001) Breakthroughs and views Heat shock proteins. Endogenous Modulators of apoptotic cell death. Bioch &Biophis. Research Commun. 286, 433−442.
- Gordon S., Hoffman R., Simmons R. (1997) Induction of Heat Shock Protein 70 protects Thymocytes Against Radiation-Induced Apoptosis. Arch Surg 132: 1277−1282.
- Guppy M, Greiner E, Brand K. (1993) The role of the Crabtree effect and an endogenous fuel in the energy metabolism of resting and proliferating thymocytes. Eur JBiochem Feb 15−212(l):95−9
- Hightower L., Guidon P. (1989) Selective release from cultured mammalian cells of heat -shock(stress) proteins that resemble glia-axon transfer proteins. J Cell Physiol 138(2): 257−66.
- Hiromatsu K., Yoshikai Y., Matsuzaki G., Ohga S., Muramatori K., Matsumoto K., Bluestone J., Nomoto K. (1992) A protective role of y8 T cells in primary infection with Listeria monocytogenes in mice.1. J.Exp.Med. 175: 49−56.
- Hoeger P., Tepper M., Faith A., Higgins J., Lamb J., Geha R. (1994) Immunosupressant deoxyspergualin inhibits antigen processing in monocytes. J Immunol. 153: 3908−3916.
- Houenou L., Li L., Kent C., Tytel M. (1996) Exogenous heat shock cognate protein Hsc70 prevents axocomy-induced death of spinal sensory neurons. Cell Stress Chap. 1, 161−166.
- Hurst N.P. (1990) Stress (heat shock) proteins and rheumatic disease. New advance or just another band wagon? Rheumatol Int (1990) 271−279.
- Imani F., Soloski M.(1991) Heat shock proteins can regulate expression of the Tla region-encoded class lb molecule Qa-1. PNAS. USA. 88:1 047 510 479.
- Jaatela M (1999) Heat shock proteins as cellular lifeguards. Ann Med 32:261−271.
- Jaattela M., Wissing D., Kokholm K., Kallunki Π’., Egeblad M. (1998) Hsp70 exerts its anti-apoptotic function downstream of caspase-3-like proteases. EMBOJ. 17:21, 6124−6134.
- Jin Π’., Gu Y., Zanusso G., Sy M., Kumar A., Cohen M., Gambetti P., Singh N. (2000) The chaperone protein BiP binds to a mutant prion protein and mediates its degradation by the proteasome. J Biol Chem 275: 3 869 938 704.
- Jolly C., Morimoto R. (2000) Role of heat shock response and molecular chaperones in oncogenesis and cell death. J Natl Cancer Inst 92:15 641 572.
- Kaufmann S (1990) Heat shock proteins and the immune response. Immunol Today 11:129−136.
- Kaufmann S., Vath U., Thole J., van Embden J., Emmrich F (1987) Enumeration of «T-cells reactive with Mycobacterium tuberculosisorganisms and specific for recombinant mycobacterial 64-kDa protein. Eur J Immunol 17: 351−357.
- Kerr J.F., Wyllie A.H., Curric A.R. (1972) Apoptosis: a basic biological phenomenon with wide-ranging implications in tissue kinetics. Br. J. Cancer, 26, 239.
- Keyse S., Tyrell R. (1989) Heme oxygenase is the major 32-kDa stress protein induced in human skin fibroblasts by UVA radiation, hydrogen peroxide and sodium arsenite PNAS 86: 99−103.
- Kim D., Li G. (1999) Proteasome inhibitors lactacystin and MG132 inhibit the dephosphorylation of HSF1 after heat shock and suppress thermal induction of heat shock gene expression. Biochem Biophys Res Commun. 264:352−358.
- Kol A, Lichtman A.H., Finberg R.W., Libby P., Kurt-Jones E.A. 2000, Gutting Edge: Heat Shock Protein (HSP) 60 Activates the Innate Immune Response: CD 14 Is an Essential Receptor fcr HSP60 Activation of Mononuclear Cells. J. Immunol. 164: 13−17.
- Lactose A., De Cian M.C., Cueff A., Poulet S.A. (2001) Noradrenaline and alpha-adrenergic signaling induce the hsp70 gene promoter in mollusc immune cells. J. CellSci., 114, 3557−3564.
- Lactose A., De Cian M.C., Cueff A., Poulet S.A. (2001) Noradrenaline and alpha-adrenergic signaling induce the hsp70 gene promoter in mollusc immune cells. J. Cell Sci., 114, 3557−3564.
- Lammert E., Arnold D., Nijenhuis M., Momburg F., Hammerling G., Brunner J., Stefanovic S., Rammensee H., Schild H. (1997) The endoplasmic reticulum-resident stress protein gp96 binds peptides translocated by TAP. Eur. J.Immunol. 27: 923−927.
- Lavoie J., Lambert H., Hickey E., Weber L., Landry J. (1995) Modulation of cellular thermoresistance and actin filament stability accompaniesphosphorylation-induced changes in the oligomeric structure of heat shock protein 27. Mol.CelBiol. 15, 505−516.
- Li.Z., Menoret A., Srivastava P. (2002) Roles of heat shock proteines in antigen presentation and cross-presentation. Cur. Opin in immunol. 14: 4551.
- Mathew A., Mathur S., Morimoto R. (1998) Heat shock response and protein degradation: regulation of HSF2 by the ubiquitin-proteasome pathway. Moll Cell. Biol. 18:5091−5098.
- McLennan N., Masters M. (1998) GroE is vital for cell-wall synthesis. Nature 392: 139.
- Mehlen P, Schulze-Osthoff K, Arrido AP (1996) Small stress proteins as novel regulators of apoptosis. J. Biol.Chem. 271,16 510.
- Melnick J., Argon Y. (1995) Molecular chaperones and the biosynthesis of antigen receptors. Immunol Today 16: 243−250.
- Mizzen L (1998) Immune responses to stress proteins: Applications to infectious disease and cancer. Biotherapy 10:173−189.
- Morimoto R (1998) Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators. Genes Dev 12: 3788−3796.
- Multhoff G., Botzler C., Issels R. (1998) The role of heat shock proteins in the stimulation of an immune response. Biol Chem., 379, 295−300.
- Multhoff G., Botzler C., Jennen L., Schmidt J., Ellwart J., Issels R. (1997) Heat shock protein 72 on tumor cells: a recognition structure for natural killer cells. J. Immunol 158: 4341−4350.
- Multhoff G., Hightower L. (1996) Cell surface expression of heat shock proteins and immune response. Cell stress & chaperon 1(3) 167−176.
- Munk M., Schoel Π., Modrow S., Karr R., Youhg R., Kaufmann S. (1989) T lymphocytes from healthy individuals with specificity to self epitopes shared by the mycobacterial and human 65-kilodalton heat shock protein. J Immunol 143: 2844−2849.
- Noll A., Roggenkamp A., Heeseman J., Autenreith I. (1994) Protective role for heat shock protein-reactive a(3Tcells in murine yersiniosis. Infect Immun 62:2784−2791.
- Ohtsuka K., Suzuki T.(2000) Roles of molecular chaperones in the nervous system. Brain Res Bull 53: 141−146.
- Ortmann Π., Androlewicz M., Cresswell P. (1994) MHC class I/p2 microglobulin complexes associate with the TAP transporter before peptide binding. Nature 368: 864−867.
- Poccia F., Piselli P., Vendetti S., Bach S., Amendola A., Placido R., Colizzi V. (1996) Heat-shock protein expression on membrane of T cells undergoing apoptosis Immunology 88: 6−12
- Pockley A.G., Shepherd J., Corton J.M. (1998) Detection of heat shockprotein 70 (HSP70) and anti-HSP70 antibodies in the serum of normal individuals. Immunol Inevst, 27, 367−377.
- Ponomarev E.D., Tarasenko T.N., Sapozhnikov A.M. (2000) Splenic murine cytotoxic cells recognize surface HSP70 on culture-adapted EL-4 lymphoma cells. Immunol Lett., 74, 133−139.
- Rallu M. Loones M., Lallemand Y., Morimoto R., Morange M., Mezger V. (1997) Function and regulation of heat shock factor 2 during mouse embryogenesis. PNAS94: 2392−2397.
- Ritossa F.(1962) A new puffing pattern indused by heat shock and DNA in Drosophila Experientia 18: 571−573.
- Roman E., Moreno C. (1997) Delayed-type hypersensitivity elicited by synthetic peptides complexed with Mycobacterium tuberculosis hsp 70. Immunology 90:52−56.
- Saleh A., Srinivasula S., Balkir L., Robbins P., Alnemri.E. (2000) Negative regulation of Apaf-1 apoptosome by Hsp70. Nat. Cell Biol 2, 476−483.
- Samali A, Cotter TG (1996) Heat shock proteins increase resistance to apoptosis. Exp. Cell Res. 223, 163.
- Santoro M.(2000) Heat shock factors and the control of the stress response. Biochem. Pharmacol 59: 55−63.
- Sapozhnikov A.M., Ponomarev E.D., Tarasenko T.N., Telford W.G. (1999) Spontaneous apoptosis and expression of cell surface heat-shock proteins in cultured EL-4 lymphoma cells. Cell Prolif., 32, 363−378.
- Sato S., Fujita N., Tsuruo T. (2000) Modulation of Akt kinase activity by binding to Hsp90. PNAS 97:10 832−10 837.
- Schild H., Arnold-Schild D., Lammert E. and Rammensee H-G. Stress proteins and immunity mediated by cytotoxic T lymphocytes 1999, Curr Opin Immunol, 11:109−113
- Schirmbeck R., and Reimann J. (1994) Peptide transporter-independent stress protein-mediated endosomal processing of endogenous protein antigens for major histocompatibility complex class I presentation. Eur J. Immunol 24: 1478−1486.
- Schlesinger M. (1990) Heat shock proteins. J. Biol Chem. 265:1 211 112 114.
- Shi Y., Mosser D., Morimoto R. (1998) Molecular chaperones as HSF1-specific transcriptional repressors. Genes Dev. 12: 654−666.
- Shinnick T. (1991) Heat shock proteins as antigens of bacterial and parasitic pathogens. Curr.Top.Microbiol.Immunol. 167: 145−160.
- Silva C., Silva R., Pietro R., Lowrie D. (1996) Characterization of T cells that confer a high degree of protective immunity against tuberculosis in mice after vaccination with tumor cells expressing mycobacterial hsp65. Infect.Immun. 64: 2400−2407.
- Srivastava P. (1994) Heat shock proteins in immune response to cancer: the Fourth Paradigm. Experientia 50, 1054−1060.
- Srivastava P.(2000) Roles of heat-shock proteins in innate and adaptive immunity. Nature Reviews 2, 185−194.
- Steinhoff U., Zugel U., Hengel H., Rosch R., Munk M., Kaufmann S.H.1994) Prevention of autoimmune lysis by T cells with specificity for a heat shock protein by anti-sense oligonucleotide treatment. Proc. Natl. Acad. Set USA 91: 5085−5088.
- Suto R., Srivastava P. (1995) A mechanism of a specific immunogenicity of heat shock protein-chaperoned peptides. Science 269: 1585−1588.
- Suzue K., Young R. (1996) Adjuvant-free hsp70 fusion protein system elicits humoral and cellular immune responses to HIV-1 p24. J. Immunol 156: 873−879.
- Swat W., Ignatowicz L., von Boehmer H., Kisielow P. (1991) Clonal deletion of immature CD4+8+ thymocytes in suspension culture by extrathymic antigen-presenting cells. Nature, May 9, 351 (6322), 150−3.
- Terlecky S.(1994) Hsp 70s and lysosomal proteolysis. Experientia 50: 1021−1025.
- Van Noort J., Van Sechel A., Bajramovic J., Ouagmiri M., Polman C., Lassmann H., Ravid R. (1995) The small heat shock protein alpha rystallin as a candidate autoantigen in multiple sclerosis. Nature 375: 798 801.
- Vanbuskirk A., Crump Π., Margoliash E., Pierce S. (1989) A peptide binding protein having a role in antigen presentation is a member of the hsp70 heat shock family. J.Exp.Med. 170: p 1799−1809.
- Verbeke P., Fonager J., Clark Π., Rattan S. (2001) Heat shock response and aging: mechanisms and applications. Review Cell Biol Internal 25:9, 845−857.
- Vigh L., Maresca B. and Harwood J.L. (1998) Does the membrane’s physical state ontrol the expression of heat shock and other genes? TIBS, 23, 369−374.
- Wadekar S.A., Li D., Periyasamy S., Sanchez E.R. (2001) Inhibition of heat shock transcription factor by GR. Mol Endocrinol, 15, 1396−1410.
- Wand-Wurttenberger A., Schoel Π., Ivanyi J., Kaufmann S. (1991) Surface expression by mononuclear phagocytes of an epitope shared with mycobacterial heat shock protein 60. Eur. J. Immunol 21, 1089−1092.
- Welch W.J. (1992) Mammalian stress response: cell physiology, structure/ function of stress proteins, and implications for medicine and disease. Physiol Rev., 72(4), 1063−1081.
- Wells A., Rai S., Salvato M., Band H., Malkovsky M. (1998) Hsp72-mediated augmentation of MHC class I surface expression and endogenous antigen presentation. Int Immunol 10: 609−617.
- White F. (1980) The synthesis and possible transport of specific proteins by cells associated with brain capillaries. J. Neurochem. 35: 88−94.
- Wu Y., Lee L» Rollins D., Ching W. (1994) Heat shock- and alkaline pH-induced proteins of Campylobacter jejuni: characterization and immunological properties. Infect Immun. 62: 4256−60.
- Xanthoudakis S., Nicholson D. (2000) Heat-shock proteins as death determinants. Nat. Cell.Biol. 2, El63−165.
- Xu Q., Wick G. (1993) Surface expression of heat shock protein 60 on endotelial cells.
- Zugel U., Kaufmann S.H. (1999) Role of Heat Shock Proteins in protection from and Pathogenesis of infectious diseases Clin.Microb.Rew. Jan, 19−39.