Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Физико-химические свойства и биологические функции пигментных гранул глаза позвоночных и беспозвоночных животных

Диссертация: Физико-химические свойства и биологические функции пигментных гранул глаза позвоночных и беспозвоночных животных
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время общепринято, что РПЭ является ключевым звеном в развитии дегенеративных заболеваний сетчатки, таких как ВМД. Было установлено, что эти заболевания прямо связаны с накоплением в клетке РПЭ флуоресцирующего «старческого пигмента» липофусцина. Исследования, проведенные во многих лабораториях, показали, что у больных ВМД происходит существенное возрастание концентрации… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ стр
  • ГЛАВА I. Обзор литературы
    • A. Ретинальный пигментный эпителий — структура, физиологические и биохимические особенности, функциональная роль в зрительной рецепции
    • 1. Строение клеток ретинального пигментного эпителия и их основные функции
    • 2. Фагоцитоз клетками РПЭ как одна из основных функций этих клеток, необходимая для обновления фоторецепторов
    • 3. Зрительный цикл ретиналя. Роль РПЭ
    • 4. РПЭ, окислительный стресс и развитие возрастной макулярной дегенерации сетчатки. 29 Б. Пигментные гранулы клеток ретинального пигментного эпителия — меланосомы и липофусцин
    • 1. Липофусциновые гранулы клеток ретинального пигментного эпителия — природа и формирование
    • 2. Меланины — пигменты меланосом клеток ретинального пигментного эпителия. Биосинтез и основные физико-химические характеристики
    • 3. Меланосомы и липофусциновые гранулы в процессе старения клетки РПЭ
    • B. Оммохромы — экранирующие пигменты глаза беспозвоночных животных. Основные пути биосинтеза и физиологическая роль в клетках глаза
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА II. Сравнительное исследование устойчивости ткани сетчатки и РПЭ глаза пигментированных и непигментирован-ных позвоночных животных к повреждающему действию прооксидантов

A. Опасность повреждения фоторецепторных клеток при действии различных прооксидантных факторов. 52 Б. Защитная роль пигментации от прооксидантного действия света, кислорода и его активных форм. Сравнительное исследование на сетчатке и РПЭ глаза пигментированных и непигментированных животных.

B. Меланосомы как основной фактор, придающий клеткам РПЭ позвоночных повышенную устойчивость к действию прооксидантов. 64 Г. Сравнительное исследование аккумуляции продуктов пероксидации в глазах пигментированных мышей и мышей-альбиносов при действии общего рентгеновского облучения. 71 Д. Усиление пигментации как фактор, повышающий устойчивость различных клеток к свободнорадикальным окислительным процессам.

1. Усиление контакта нейральной сетчатки с пигментированной тканью РПЭ приводит к значительному уменьшению аккумуляции продуктов пероксидации при действии ультрафиолета и ионов двухвалентного железа.

2. Усиление пигментации спор гриба Pyricularia oryzae приводит к усилению его патогенности.

3. Накопление меланин-подобных веществ у людей, подвергнутых воздействию радиации.

ГЛАВА III. Антиоксидантные свойства меланинов

А. Ингибирующее действие меланинов на процессы пероксидации липидов, индуцированные в темновых условиях. 92 Б. Ингибирующее действие меланинов на процессы пероксидации липидов, индуцированные видимым светом, ультрафиолетом и у-облучением.

1. Сравнение величин оптического и химического ингибирования пероксидации липидов, индуцированного ультрафиолетом и интенсивным видимым светом.

2. Сравнительное исследование ингибирующей активности меланинов различного происхождения.

3. Ингибирующее действие меланосом на процессы ПОЛ, индуцированные экзогенными фотосенсибилизаторами.

4. Влияние меланина на кинетику накопления долгоживущих парамагнитных центров в белке.

ГЛАВА IV. Сравнительное исследование защитной роли пигментации клеток глаза в отношении токсического действия прооксидантов у беспозвоночных животных.

А. Сравнительное исследование антиоксидантной активности клеток глаза «морской» и «озерной» популяций креветки Mysis relicta.

Б. Антиоксидантная активность оммохромов.

1. Сравнение некоторых физико-химических характеристик оммохромов, выделенных из глаза различных беспозвоночных животных.

2. Ингибирующее действие оммохромов на процесс пероксидации липидов, индуцированный в темновых условиях.

3. Ингибирующее действие оммохромов на фотоиндуцированную пероксидацию липидов.

ГЛАВА V. Механизмы антиоксидантной активности меланинов и оммохромов глаз

A. Связывание ионов двухвалентного железа меланинами и оммохромами в неактивные комплексы.

1. Зависимость скорости пероксидации липидов в клетках глаза РПЭ и сетчатки от концентрации ионов двухвалентного железа.

2. Исследование связывания ионов железа методом гамма-резонансной спектроскопии.

3. Исследование связывающей способности меланинов и оммохромов в отношении ионов железа. 173 Б. Исследование взаимодействия меланинов и оммохромов с активными формами кислорода.

1. Взаимодействие меланинов и оммохромов с супероксидными радикалами кислорода.

2. Тушение синглетного молекулярного кислорода меланинами и оммохромами.

3. Пути и условия процесса генерации радикалов супероксида при взаимодействии меланинов и оммохромов с кислородом.

B. Обсуждение результатов исследований физико-химических свойств меланинов и оммохромов пигментных гранул. Биологическая роль меланинов и оммохромов глаз.

ГЛАВА VI. Использование полезных свойств меланинов в практике. Создание новых материалов и устройств

А. Меланин-содержащий фитосорбент из лузги черных семян подсолнечника.

1. Получение и физико-химические характеристики фитосорбента.

2. Связывание фитосорбентом тяжелых металлов, токсических органических веществ и гидрофобных жидкостей.

3. Выведение фитосорбентом тяжелых металлов из организма животных. 217 Б. Меланин-содержащие мембраны для разделения водных растворов солей.

ГЛАВА VII. Фототоксическое действие липофусциновых гранул (ЛФГ) из клеток РПЭ человека

A. Разнонаправленностъ действия липофусциновых гранул и меланосом из РПЭ глаза человека при фотоокислении кардиолипина. 228 Б. Исследование повреждающего действия ЛФГ на клетки

РПЭ, наружные сегменты фоторецепторных клеток, липиды и жирные кислоты при их облучении видимым светом.

1. Действие ЛФГ на индуцируемую видимым светом пероксидацию наружных сегментов фоторецепторов, кардиолипиновых липосом и докозагексаеновой кислоты.

2. Стимуляция ЛФГ выхода аскорбата из аскорбат-нагруженных кардиолипиновых липосом. Спектр действия.

3. Гибель клеток РПЭ, нагруженных ЛФГ, при облучении синим светом.

B. Липофусциновые гранулы как фотосенсибилизаторы процесса генерации супероксидных радикалов кислорода.

ГЛАВА VIII. Фототоксическое действие 1Ч-ретинилиден-1Ч-ретинилэтаноламина (А2Е) — флуорофора липофусциновых гранул

А. Влияние облучения видимым светом на спектральные и флуоресцентные характеристики А2Е.

Б. Исследование повреждающего действия А2Е на наружные сегменты фоторецепторных клеток и кардиолипиновые липосомы в темноте и при облучении видимым светом.

1. Действие А2Е на индуцированную видимым светом пероксидацию липидов НСФ. Ингибиторный анализ.

2. Ускорение выхода аскорбата и кальцеина из нагруженных кардиолипиновых липосом в присутствии

А2Е в темноте и при действии видимого света.

3. Исследование фотосенсибилизирующей активности продуктов фотоокисления А2Е. 269 В. Влияние А2Е и продуктов его фотоокисления на электрические характеристики бислойных липидных мембран.

Г. Обсуждение результатов исследования физико-химических характеристик ЛФГ и А2Е.

Заключение: возможная биологическая роль ЛФГ и МС в клетках РПЭ. 282

ВЫВОДЫ

Физико-химические свойства и биологические функции пигментных гранул глаза позвоночных и беспозвоночных животных (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Ретинальный пигментный эпителий (РПЭ) — это монослой пигментированных клеток, отделяющих нейральную, фоторецепторную часть сетчатки от сосудистой оболочки и являющийся важной составляющей гемато-офтальмического барьера. Клетки РПЭ, хотя и не участвуют непосредственно в процессе трансдукции, жизненно необходимы для зрения. Известно, что отслойка нейральной части сетчатки от РПЭ приводит к дегенерации фоторецепторов и потере зрения. Это связано с тем, что РПЭ участвует практически во всех процессах, необходимых для поддержания нормального функционального состояния фоторецепторных клеток. Клетки РПЭ осуществляют ресинтез и транспорт 11-цис ретиналя — хромофора родопсина к наружным сегментам фоторецепторов, участвуют в процессе постоянного обновления фоторецепторов, фагоцитируя апикальные обломки наружных сегментов, содержащие поврежденные белки и активные фотосенсибилизаторы, токсичные для зрительных клеток.

Гибель клеток РПЭ в результате окислительного стресса и уменьшение их количества в макулярной области сетчатки, приводит к развитию различного рода дегенеративных процессов, вызывающих нарушение зрения и даже слепоту. Так, например, возрастная макулярная дегенерация сетчатки (ВМД), при которой происходит практически полная потере центрального зрения, поражает в развитых странах почти 30% населения в старческом возрасте.

В настоящее время общепринято, что РПЭ является ключевым звеном в развитии дегенеративных заболеваний сетчатки, таких как ВМД. Было установлено, что эти заболевания прямо связаны с накоплением в клетке РПЭ флуоресцирующего «старческого пигмента» липофусцина. Исследования, проведенные во многих лабораториях, показали, что у больных ВМД происходит существенное возрастание концентрации липофусциновых гранул в клетках РПЭ и уменьшение концентрации меланосом — пигментных гранул, содержащих меланин. Наследственные дефекты, приводящие к усилению скорости накопления липофусцина в РПЭ, и отсутствие или уменьшение концентрации меланосом, являются факторами, способствующими развитию болезни. Аналогичные результаты были получены при исследовании влияния окислительного стресса на клетки РПЭ. Развитие окислительного стресса вызывает усиленное отложение липофусциновых гранул в клетках РПЭ и их гибель.

Все это свидетельствует о значительной роли пигментных гранулмеланосом и липофусцина в свободнорадикальных процессах, развивающихся в РПЭ, как в результате ее нормального функционирования, так и при воздействии внешних и внутренних прооксидантных факторов.

Диссертационная работа посвящена сравнительному исследованию функционального значения пигментных гранул в клетке РПЭ. Основное внимание в диссертации уделено выяснению роли этих гранул в процессах свободнорадикального окисления, индуцированного светом и активными формами кислорода. Кроме того, исследована функциональная роль меланина, входящего в состав меланосом РПЭ, его синтетических аналогов, а также оммохромов, экранирующих пигментов, входящих в состав пигментных и ретинулярных клеток глаза беспозвоночных, в процессах свободнорадикального окисления.

Полученные результаты выявили совершенно противоположные свойства пигментных гранул — меланосомы и оммохромы проявляли антиоксидантные свойства, в то время как липофусциновые гранулы оказались фотосенсибилизаторами свободнорадикальных процессов. Это позволило нам сделать предположение о различной биологической роли пигментных гранул РПЭ — меланосомы выполняют защитные функции, а липофусциновые гранулы, напротив, представляют значительную опасность для клетки РПЭ.

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ.

1. Впервые показано, что пигментированные клетки ретинального пигментного эпителия (РПЭ) значительно более устойчивы к пероксидному окислению липидов, индуцированному ультрафиолетом, видимым светом и активными формами кислорода, по сравнению с клетками ретинального пигментного эпителия животных-альбиносов.

2. Установлено, что более высокая устойчивость пигментированных клеток РПЭ по сравнению с непигментированными клетками, обусловлена присутствием в первых меланин-содержащих органелл — меланосом.

3. Показано, что высокая устойчивость к повреждающему действию света у креветки Mysis relicta морской популяции по сравнению с озерной популяцией, в значительной мере связана с более высокой концентрацией оммохромов, содержащихся в глазах креветки морской популяции.

4. Установлено, что большая устойчивость пигментированных тканей глаза к действию прооксидантов, связанная с присутствием в них экранирующих пигментов — меланосом и оммохромов, обусловлена антиоксидантной активностью этих пигментов, которые ингибируют реакцию пероксидного окисления липидов путем связывания ионов двухвалентного железа и экзогенных фотосенсибилизаторов в неактивные комплексы, а также в результате тушения активных форм кислорода.

5. Впервые показано, что липофусциновые гранулы клеток РПЭ человека являются активными сенсибилизаторами процесса генерации супероксидных радикалов кислорода при действии видимого светапроцесс генерации зависит от энергии и длины волны облучения, причем синий свет наиболее активен.

6. Установлена разнонаправленность действия липофусциновых гранул и меланосом РПЭ на процесс пероксидации липидов. Показано, что липофусциновые гранулы, в отличие от меланосом, ускоряют пероксидацию липидов и жирных кислот, разрушают липосомальные мембраны и вызывают гибель клеток РПЭ при облучении видимым светом.

7. Показано, что флуорофор липофусциновых гранул А2Е, также значительно ускоряет процесс пероксидации липидов и разрушение мембранных структур под действием видимого света. Однако А2Е, в отличие от липофусцина, активно разрушает липосомальные мембраны также и в темноте. Установлено, что продукты фотоокисления А2Е, значительно менее активны в этих отношениях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А., Лапикова В. П., Петелина Г. Г., Джавахия В. Г. Повышенная чувствительность пигментных мутантов Pyricularia oryzae к токсичным выделениям листьев риса.// Физиология растений, 1989, т. 36, № 6, с. 48−55.
  2. Н.И., Громов В. А., Сейдаметов М. А. Изменение проницаемости гемато-офтальмического барьера в зависимости от дозы и природы радиационной экспозиции. // Радиобиология, 1979, т. 19, вып. 4, с. 566−571
  3. А.И., Бачманова Г. И., Блиндер Л. В., Жихарева В. О., Канаева И. П., Карякин А. В., Карузина И. И., Хайкина С. З., Боровягин В. Л., Галущенко И. В. Изоляция, анализ и характеризация микросомальных фракций. // Биохимия, 1977, т. 42, № 1, с. 100−112.
  4. И.Б. Анион радикал кислорода в химических и биохимических процессах. // Успехи химии, 1979, т. 48, с. 977−1014.
  5. Г. Д. О защитном действии меланина у облученных мышей. // Радиобиология, 1964, т. 4, вып.4, с. 644−645
  6. Л.Н., Сенчук В. В. Эффекты меланинов на пероксидацию липидов. // Прикладная биохим. микробиол., 2001, т. 37, № 1, с. 105−109.
  7. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. //1972, М., Наука.
  8. Т.М., Вавилова Н. А., Деблова З. Н. и др. Изменчивость фитопатогенного гриба Pyricularia oryzae Cav. 11 Биологические науки, 1984, № 1, с. 78−94.
  9. В.И., Гербер Р. Г. (под редакцией). Химические применения мессбауэровской спектроскопии. // 1970, М., Мир.
  10. В.И., Стукан Р. А. Работы советских ученых по применению гамма-резонансной спектроскопии в структурной химии. // Журн. структурн. химии, 1967, т. 8, № 5, с. 875−890.
  11. Ф. Г., Чеснокова Е. Г. Использование глазных мутантов для исследования физиологии зрения насекомых. // Успехи совр. биол., 1984, т. 97, № 1, с. 69−82.
  12. Г. В. Применение фотоэлектроколориметров «ФЭК-М» и «ФЭК-56» для определения концентрации гемоглобина в крови. // Лабораторное дело, 1973, № 2, с. 67−72.
  13. Т.Г., Федорович И. Б., Островский М. А. Распределение сульфгидрильных групп вдоль оси наружного сегмента палочки лягушки. // Цитология, (1985), т. 27, № 10, с. 1197−1199.
  14. Ю.В., Ангелов И. И. Чистые химические реактивы. // М., Химия, 1974,104 с.
  15. Л.П., Пулатова М. К., Кривенко В. Г. Свободные радикалы и их превращения в облученных белках. // М., Атомиздат, 1976, 272 с.
  16. Л.П., Фролова Е. В., Ромаков Я. А. Спектрофлуориметрическая процедура регистрации продуктов образованных после окислительной деструкции эумеланинов. // Вопросы мед. хим., 1989, т. 35, с. 139−143.
  17. Л.П., Фролова Е. В., Ромаков Я. А., Кузнецова Н. А. Фотоиндуцированная деструкция ДОФА-меланина. // Биохимия, 1989, т. 54, с. 992−998.
  18. В.П., Суздалев И. П., Гольданский В. И., Куренева Т. Я., Макаров Е. Ф., Плачинда А. С. Исследование спин-спиновой релаксации с помощью эффекта Мессбауэра. // Физика твердого тела, 1971, т. 13, № 2, с. 354−360.
  19. Н.М., Бромберг Л. Е., Лескин Г. С. Проницаемость импрегнированных фильтров для кислорода и углекислого газа. // Журн. физ. хим., 1987, т. 61, № 6, с. 1609−1615.
  20. И.Ф., Всеволодов Э. Б., Голиченков В. Н. Снижение выхода индуцированных рентгеновским облучением долгоживущих парамагнитных центров в шерсти при наличие в ней меланина. // Радиобиология, 1979, т. 19, № 2, с. 189−193.
  21. Лях С. П. Микробный меланогенез и его функции. // М., «Наука», 1981, 274 с.
  22. Е.Н., Лозовская Е. Л., Сапежинский И. И. Фенотиазины как фотосенсибилизаторы и фотопротекторы. // Биофизика, 1998, т. 43, № 2, с. 181−185.
  23. В.К., Клиншпонт Э. Р., Пшежецкий С. Я. Макрорадикалы. // М., Химия, 1980, 264 с.
  24. М.А., Каюшин Л. П. Изучение электронного парамагнитного резонанса в сетчатке при действии света. // Доклады АН СССР, 1963, т. 151, № 4, с. 986−988.
  25. М.А., Говардовский В. Н. Механизмы фоторецепции позвоночных. // В кн.: «Физиология зрения», «Наука», М., 1992, глава 1, с. 5−59.
  26. А.С., Макаров Е. Ф. Исследование хлоркомплексов Fe111 в водных растворах с помощью гамма-резонансной спектроскопии. // Журнал неорган, химии, 1974, т. 19, № 5, с. 1308−1317.
  27. И.Д., Федорович И. Б., Островский М. А., Эмануэль Н. М. Фотоповреждение молекулы родопсина. Окисление SH-групп. // Биофизика, 1981, т. 26, с. 398 -403.
  28. B.C., Кузьмин В. Г. Измерение разности поверхностных потенциалов бислойных мембран с помощью второй гармоники емкостного тока. // Биофизика, 1980, т. 25, № 1, с. 170−172.
  29. А.В., Федорович И. Б., Островский М. А. Сенсибилизированное ретиналем фотоокисление родопсина. // Биофизика, 1985, т. 30, № 6, с. 995 999.
  30. И.П. О суперпарамагнетизме ультрамалых частиц антиферромагнетиков. // Физика твердого тела, 1970, т. 12, № 4, с. 988−990.
  31. Ю.О., Бабенкова И. В., Любицкий О. Б., Клебанов Г. И., Владимиров Ю. А. Измерение антиоксидантной активности плазмы крови в системе гемоглобин пероксид водорода — люминол. // Вопросы мед. химии, 1997, т. 43, с. 87−92.
  32. В.Я. Фотохимические превращения и стабилизация полимеров. // М., Наука, 1979, 344 с.
  33. Н.М., Бучаченко А. Л. Химическая физика старения и стабилизация полимеров. // М., Наука, 1982, 360 с.
  34. Akeo K., Amaki S., Suzuki Т., Hiramitsu T. Melanin granules prevent the cytotoxic effects of L-DOPA on retinal pigment epithelial cells in vitro by regulation of NO and superoxide radicals. // Pigment Cell Res., 2000, v. 13, p. 8088.
  35. Alder V. A. and Cringle S. J. The effect of the retinal circulation on vitreal oxygen tension. // Curr. Eye Res., 1985, v. 4, p. 121−129.
  36. Alexander K.M. A comparative study of the ash and iron in vertebrates. // J. Zool. Soc. India, 1955, v. 7, N 2, p. 163−169.
  37. Allikmets R., Singh N., Sun H., Shroyer N.F., Hutchinson A., Chidambaram A., et al. A photoreceptor cell-specific ATPbinding transporter gene (ABCR) is mutated in recessive Stargardt macular dystrophy. // Nat. Genet., 1997, v. 15, p. 236−246.
  38. Ambati J., Ambati B.K., Yoo S.H., Ianchulev S., Adamis A.P. Age-related macular degeneration: etiology, pathogenesis, and therapeutic strategies. // Surv. Ophthalmol., 2003, v. 48, p. 257−293.
  39. Ames B.N., Shigenaga M.K., Hagen T.M. Oxidants, antioxidants, and the degenerative diseases of aging. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, v. 90, p. 7915−7922.
  40. Anderson R.E., O’Brien P.J., Wiegand R.D., Koutz C.A., and Stinson A.M. Conservation of docosahexaenoic acid in the retina. // Adv. Exp. Med. Biol., 1992, v. 318, p. 285−294.
  41. Anderson R.E., Kretzer F.L., Rapp L.M. Free radicals and ocular disease. // Adv. Exp. Med. Biol., 1994, v. 366, p. 73−86.
  42. Anderson R.E., Rapp L.M., Wiegand R.D. Lipid peroxidation and retinal degeneration. // Curr. Eye Res., 1984, v. 3, p. 223−227.
  43. Aroca P, Garcia-Borron J.C., Solano F, Lozano J.A. Regulation of mammalian melanogenesis I. Partial purification and characterization of a dopachrome converting factor: Dopachrome tautomerase. // Biochim. Biophys. Acta, 1990, v. 1035, p. 266−275.
  44. Asada K., Takahashi M., Nagate M. Reactivity of tiols with superoxide radicals. // Agr. Biol. Chem., 1976, v. 40, N 9, p. 1891−1892.
  45. Aubry A-F. Applications of affinity chromatography to the study of drug-melanin binding interactions. // J. of Chromatography B, 2002, v. 768, p. 67−74.
  46. Avalle LB, Wang Z, Dillon JP, Gaillard ER. Observation of A2E oxidation products in human retinal lipofuscin. // Exp. Eye Res., 2004, v. 78, N 4, p. 895 898.
  47. Azarian S.M., Travis G.H. The photoreceptor rim protein is an ABC transporter encoded by the gene for recessive Stargardt’s disease (ABCR). // FEBS Lett., 1997, v. 409, p. 247−252.
  48. Back I., Donner K.O., Reuter T. The screening effect of the pigment epithelium of the retinal rods in the frog. // Vision Res., 1965, v. 5, N 1, p. 101−111.
  49. Baehr W., Wu S.M., Bird A.C., and Palczewski K. The retinoid cycle and retina disease. // Vis. Res., 2003, v. 43, p. 2957−2958.
  50. Bardani L., Bridelli M.G., Carbucicchio M., Crippa P.R. Comparative Mossbauer and infrared analysis of iron-containing melanins. // Biochem. Biophys. Acta, 1982, v. 716, p. 8.
  51. Barr F.E., Saloma I.S., Buchele M.J. Melanin: the organizing molecule. // Med. Hypotheses, 1983, v. 11, N 1, p. 1−140.
  52. Basu P.K., Menon I.A., Persad S.D., Wiltshire J.D. Binding of chlorpromazine to cultured retinal pigment epithelial cells loaded with melanin // Lens Eye Toxic. Res., 1989, v. 6. № 1−2, p. 229−240.
  53. Beatty S., Boulton M., Henson D., Koh H.H., and Murray I.J. Macular pigment and age related macular degeneration. // Br. J. Ophthalmol., 1999, v. 83, p. 867 877.
  54. Beatty S., Koh H., Phil M., Henson D., Boulton M. The role of oxidative stress in the pathogenesis of age-related macular degeneration. // Surv. Ophthalmol., 2000, v. 45, p. 115−134.
  55. Beatty S., Murray I.J., Henson D.B., Carden D., Koh H., and Boulton M.E. Macular pigment and risk for age-related macular degeneration in subjects from a Northern European population. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2001, v. 42, p. 439−446.
  56. Beauchamp C., Fridovich I. Superoxide dismutase: improved assays and an assays applicable to acrylamide gels. // Anal. Biochem., 1971, v. 44, N 1, p. 276−287.
  57. Beckman K.B., Ames B.N. The free radical theory of aging matures. // Physiol. Rev., 1998, v. 78, p. 547−581.
  58. Berlett B.S., Stadtman E.R. Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress. // J. Biol. Chem., 1997, v. 272, p. 20 313−20 316.
  59. Ben-Shabat S., Parish C.A., Volmer H.R., Itagaki Y., Fishkin N., Nakanishi K., Sparrow J. R. Biosynthetic studies of A2E, a major fluorophore of RPE lipofuscin. // J. Biol. Chem., 2002b, v. 277, p. 7183−7190.
  60. Besch D., Jagle H., Scholl H.P.N., Seeliger M.W., and Zrenner E. Inherited multifocal RPE-diseases: mechanisms for local dysfunction in global retinoid cycle defects. // Vis. Res., 2003, v. 43, p. 3095−3108.
  61. Bibb C., Young R.W. Renewal of fatty acids in the membranes of visual cell outer segments. // J. Cell Biol., 1974, v. 61, p. 327−343.
  62. Bilgihan A., Bilgihan M.K., Akata R.F., Aricioglu A., Hasanreisoglu B. Antioxidative role of ocular melanin pigment in the model of lenz induced uveites. // Free Rad. Biol. Med., 1995, v. 19, N 6, p. 883−885.
  63. Birnbach C.D., Jarvelainen M., Possin D.E., Milam A.H. Histopathology and immunocytochemistry of the neurosensory retina in fundus flavimaculatus. // Ophthalmology, 1994, v. 101, p. 1211−1219.
  64. Bird A.C., Bressler N.M., Bressler S.B., Chisholm I.H., Coscas G., Davis M.D., de Jong P.T., Klaver C.C., Klein B.E., Klein R. An international classification and grading system for age-related maculopathy and age-related macular degeneration.
  65. The International ARM Epidemiological Study Group. // Surv. Ophthalmol., 1995, v. 39, p. 367−374.
  66. Bito L.Z., Klein E.M. The unique sensitivity of the rabbit eye to x-ray-induced ocular inflammation. // Exp. Eye Res., 1981, v.33, N 4, p. 403−412.
  67. Bok D. The retinal pigment epithelium: a versatile partner in vision. // J. Cell Sci., 1993, v. 17 (suppl.)p. 189−195.
  68. Bok D., Hall M.O. The role of the pigment epithelium in the etiology of inherited retinal dystrophy in the rat. // J. Cell Biol., 1971, v. 49, p. 664−682.
  69. Bok D., Young R.W. Phagocytic properties of the retinal pigment epithelium. // In The Retinal Pigment Epithelium, London, Cambridge, 1979, p. 148−174.
  70. Bonkhoff H., Fixemer Т., Hansicker I., Remberger K. Simultaneous detection of DNA fragmentation (apoptosis), cell proliferation (MIB-1), and phenotype markers in routinely processed tissue sections. // Virchows Archiv., 1999, v. 434, N 1, p. 71−73.
  71. Boulton M. Ageing of the retinal pigment epithelium. // In: Progress in Retinal Research, edited by Osborne N.N. and Chader G.J. New York: Pergamon, 1991, p. 125−151.
  72. Boulton M. The role of melanin in the RPE. // In: The Retinal Pigment Epithelium, edited by Marmor M.F. and Wolfensberger T.J. Oxford, UK: Oxford Univ. Press, 1998, p. 68−65.
  73. Boulton M., Dayhaw-Barker P. The role of the retinal pigment epithelium: topographical variation and ageing changes. // Eye, 2001, v. 15, p. 384−389.
  74. Boulton M, Docchio F, Dayhaw-Barker P, Ramponi R, Cubeddu R. Age-related changes in the morphology, absorption and fluorescence of melanosomes and lipofuscin granules of the retinal pigment epithelium. // Vision Res., 1990, v. 30, p. 1291−1303.
  75. Boulton M., Marshall J. Re-pigmentation of human retinal pigment epithelial cells in vitro. // Exp. Eye Res., 1985, v. 41, p. 209−218.
  76. Boulton M., McKechnie N.M., Breda J., Bayly M., Marshall J. The formation of autofluorescent granules in cultured human RPE. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1989, v. 30, p. 82−89.
  77. Boulton M., Moriarty P., Jarvis-Evans J., and Marcyniuk B. Regional variation and age-related changes of lysosomal enzymes in the human retinal pigment epithelium. // Br. J. Ophthalmol., 1994, v. 78, p. 125−129.
  78. Bridelli M.G., Capeletti R., Crippa P.R. Infrared spectroscopy of eye and synthetic melanins at various values of pH and hydration. // Physiol. Chem. Phys., 1980, v. 12, N3, p. 233−240.
  79. Bridelli M.G., Ciati A., Crippa P.R. Binding of chemicals to melanins reexamined: adsorption of some drugs to the surface of melanin particles. // Biophys.Chem., 2006, v. 119, N2, p. 137−145.
  80. Buege J.A., Aust S.D. Microsomal lipid peroxidation. // Methods Enzymol., 1978, v. 52, p. 302−310.
  81. Bull A.T. Kinetics of cellulase inactivation by melanin. // Enzymologia, 1970, v. 39, N 6, p.333−347.
  82. Butenandt A., Neubert G. Uber Ommochrome, V. Xanthommatin, ein augenfarbstoff der schmeififliege Calliphora erythrocephala. II Z. Physiol. Chem., 1955, v. 301, p. 109−117.
  83. Butenandt, A., Schafer W. Ommochromes. // In: «Recent progress in the chemistry of natural and synthetic colouring matters and related fields», 1962, Ed. by T. S. Gore et al., p. 13−62, Acad. Press, N.-Y.
  84. Cai J., Nelson K.C., Wu M., Sternberg P. Jr, Jones D.P. Oxidative damage and protection of the RPE. // Prog. Retin. Eye Res., 2000, v. 19, p. 205−221.
  85. Cantrell A, McGarvey DJ, Roberts J, Sarna T, Truscott TG. Photochemical studies of A2E. // J. Photochem. Photobiol B. Biol., 2001, v.64, p. 162−165.
  86. Chen C., Tsina E., Cornwall M. C., Crouch R. K., Vijayaraghavan S., Koutalos Y. Reduction of all-trans retinal to all-trans retinol in the outer segments of frog and mouse rod photoreceptors. // Biophys. J., 2005, v. 88, p. 2278−2287.
  87. Chen J.J., Bertrand H., Yu B.P. Inhibition of adenine nucleotide translocator by lipid peroxidation products. // Free Radic. Biol. Med., 1995, v. 19, p. 583−590.
  88. Chio K.S., Reiss U., Fletscher В., Tappel A.L. Peroxidation of subcellular organelles: Formation of lipofuscin-like fluorescent pigments. // Science, 1969, v. 166, p. 1535−1536.
  89. Cohn J.A., Tsai L., Friguet В., Szweda L.I. Chemical characterization of a protein-4-hydroxy-2-nonenal cross-link: immunochemical detection in mitochondria exposed to oxidative stress. // Arch. Biochem. Biophys, 1996, v. 328, p. 158−164.
  90. Corsaro C., Scalia M., Blanco A.R., Aiello I., Sichel G. Melanins in physiological conditions protect against lipo-peroxidation. A study on albino and pigmented Xenopus. II Pigment Cell Res., 1995, v. 8, p. 279−282.
  91. Crabb J.W., O’Neil J., Miyagi M., West K., Hoff H.F. Hydroxynonenal inactivates cathepsin В by forming Michael adducts with active site residues. // Protein Sci., 2002, v. 11, p. 831- 840.
  92. Crichton R.R. Proteins of iron storage and transport. // Adv. Protein Chem., 1990, v. 40, p. 281−363.
  93. Crippa P.R., Fornes J.A., Ito A.S. Photophysical properties of pyrene in interaction with the surface of melanin particles. // Colloids and Surfaces В.: Biointerfaces, 2004, v. 35, p. 137−141.
  94. Cruickshanks K.J., Klein R., Klein B.E.K. Sunlight and age-related macular degeneration the Beaver Dam Eye Study. // Arch. Ophthalmol., 1993, v. Ill, p. 514−518.
  95. Curcio C.A., Millican C.L., Allen K.A., Kalina R.E. Aging of the human photoreceptor mosaic: evidence for selective vulnerability of rods in central retina. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1993, v. 34, p. 3278−3296.
  96. Das K.C., Abramson M.B., Katzman R. A new chemical method for quantifying melanin. // J. Neurochem., 1976, v. 26, p. 695−699.
  97. Davies K.J. Degradation of oxidized proteins by the 20S proteasome. // Biochimie, 2001, v. 83, p. 301−310.
  98. Davies S., Elliot M.H., Floor E., Truscott T.G., Zareba M., Sarna Т., Shamsi F.A., Boulton M.E. Photocytotoxicity of lipofuscin in human retinal pigment epithelial cells. // Free Rad. Biol. Med., 2001, v. 31, p. 256−265.
  99. Dayhaw-Barker P. Retinal pigment epithelium melanin and ocular toxicity. // Int. J. Toxicol, 2002, v. 21, № 6, p. 451−454.
  100. D’Cruz P.M., Yasumura D., Weir J., Matthes M.T., Abderrahim H., LaVail M.M., and Vollrath D. Mutation of the receptor tyrosine kinase gene Mertk in the retinal dystrophic RCS rat. // Hum. Mol. Genet., 2000, v. 9, p. 645−651.
  101. Deigner P. S., Law W.C., Canada F.J., and Rando R.R. Membranes as the energy source in the endergonic transformation of vitamin A to 11-cis-retinol. // Science, 1989, v. 244, p. 968−971.
  102. Delcourt C., Michel F., Colvez A., Lacroux A., Delage M., Vernet M.H. Associations of cardiovascular disease and its risk factors with age-related macular degeneration: the POLA study. // Ophthal. Epidemiol., 2001, v. 8, p. 237−249.
  103. Delmelle M. Retinal sensitized photodynamic damage to liposomes. // Photochem. Photobiol., 1978, v. 28, N 3, p. 357−360.
  104. Delmelle M. Possible implication of photooxidation reactions in retinal photo-damage. // Photochem. Photobiol., 1979, v. 29, N 4, p. 713−716.
  105. Delori F.C., Staurenghi G., Arend O., Dorey C.K., Goger D.G., and Weiter J.J. In vivo measurement of lipofuscin in Stargardt’s disease Fundus flavimaculatus. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1995, v. 36, p. 2327−2331.
  106. Delori F.C., Fleckner M.R., Goger D.G., Weiter J.J., and Dorey C.K. Autofluorescence distribution associated with drusen in age-related macular degeneration. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2000, v. 41, p. 496- 504.
  107. Delori F.C., Goger D.G., and Dorey C.K. Age-related accumulation and spatial distribution of lipofuscin in RPE of normal subjects. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2001, v. 42, p. 1855−1866.
  108. De S, Sakmar TP. Interaction of A2E with model membranes. Implications to the pathogenesis of agerelated macular degeneration. // J. Gen. Physiol., 2002, v. 120, p. 147−157.
  109. Dillard C.J., Tappel A.L. Fluorescent damage products of lipid peroxidation. // Methods Enzymol., 1984, v. 105, p. 337−341.
  110. D’lschia M., Prota G. Biosynthesis, structure, and function of neuromelanin and its relation to Parkinson’s disease: a critical update. // Pigment Cell Res., 1997, v. 10, p. 370−376.
  111. Dorey С. K., Delori F. C. and Akeo K. Growth of cultured RPE and endothelial cells is inhibited by blue light but not green or red light. // Curr. Eye Res., 1990, v. 9, p. 549−559.
  112. Dorey C.K., Wu G., Ebenstein D., Garsd A., Weiter J.J. Cell loss in the aging retina: relationship to lipofuscin accumulation and macular degeneration. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1989, v. 30, p. 1691−1699.
  113. Dowling J.E., Gibbons L.R. The fine structure of the retinal pigment epithelium of the albino rat. // J. Cell Biol., 1962, v. 14, p. 459−474.
  114. Duchon J., Borovanski J., Hach P. Chemical composition of ten kinds of various melanosomes. // In: Mechanisms of pigmentation. Sydney, 1973, v. 1, p. 165−170.
  115. Duke-Elder S. System of ophthalmology. II. The anatomy of the visual system. // 1961, p. 137−143- 220−273.
  116. Eagle R.C. Mechanisms of maculopathy. // Ophthalmology, 1984, v. 91, p. 613— 625.
  117. Eldred G.E., Katz M.L. Fluorophores of human retinal pigment epithelium: separation and spectral characterization. // Exp. Eye Res., 1988, v. 47, p. 71−86.
  118. Eldred G.E., Lasky M.R. Retinal age pigments generated by self-assembling lysosomotropic detergents. // Nature, 1993, v. 361, p. 724−726.
  119. Esterbauer H., Schaur R.J., Zollner H. Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal malonaldehyde and related aldehydes. // Free Radic. Biol. Med., 1991, v. 11, p. 81−128.
  120. Fahn S., Cohen G. The oxidant stress hypothesis in Parkinson’s disease: evidence supporting it. // Ann. Neurol., 1992, v. 32, p. 804−812.
  121. Feeney L., Grieshaber J.A., Hogan M.J. Studies on human ocular pigment. // In: Cohen J.W. (ed.). The structure of the eye. Schattauer, Stuttgart, 1965, p. 535−548.
  122. Feeney-Burns L. The pigments of the retinal pigment epithelium. III. Lipofuscin. Role of antioxidants. // In: Zadunaisky J.A., Davson H. (eds). Current topics in eye research. Academic Press, New York, 1980, p. 167−170.
  123. Feeney-Burns L., Berman E.R., Rothman H. Lipofuscin of human retinal pigment epithelium. // Am. J. Ophthalmol., 1980, v. 90, N 6, p. 783−791.
  124. Feeney-Burns L., Eldred G.E. The fate of the phagosome: conversion to 'age-pigment' and impact in human retinal pigment epithelium. // Trans. Ophthalmol. Soc. UK, 1983, v. 103, p. 416−421.
  125. Feeney-Burns L., Hilderbrand E.S., Eldridge S. Aging human RPE: morphometric analysis of macular, equatorial, and peripheral cells. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1984, v.25, N2, p. 195−200.
  126. Felius J., Thompson D.A., Khan N.W., Bingham E.L., Jamison J.A., Kemp J.A., and Sieving P.A. Clinical course and visual function in a family with mutations in the RPE65 gene. // Arch. Ophthalmol., 2002, v. 120, p. 55−61.
  127. Felix C.C., Hyde J.S., Sarna Т., Sealy R.C. Melanin photoreactions in aerated media: electron spin resonance evidence for production of superoxide and hydrogen peroxide. // Biochem. Biophys. Res. Com., 1978, v. 84, p. 335−341.
  128. Fine S.L., Berger J.W., Maguire M.G., Ho A.C. Age-related macular degeneration. // N. Engl. J. Med., 2000, v. 342, p. 48392.
  129. Finnemann S.C. Focal adhesion kinase signaling promotes phagocytosis of integrin-bound photoreceptors. // EMBO J., 2003, v. 22, p. 4143154.
  130. Finnemann S.C., Silverstein R.L. Differential roles of CD36 and alphavbeta5 integrin in photoreceptor phagocytosis by the retinal pigment epithelium. // J. Exp. Med., 2001, v. 194, p. 1289 1298.
  131. Folch J., Lees L.M., Sloane-Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues. // J. Biol. Chem., 1957, v. 226, N l, p. 497−509.
  132. Forrester J.V., Dick A., McMenamin P., Lee W. The Eye: Basic Sciences in Practice. // London: Saunders, 2001.
  133. Frangieh G.T., Green W.R., Fine S.L. A histopathologic study of Best’s macular dystrophy. // Arch. Ophthalmol., 1982, v. 100, p. 1115−1121.
  134. R.N. «Oxidative protector» enzymes in the macular retinal pigment epithelium of aging eyes and eyes with age-related macular degeneration. // Trans. Am. Ophthalmol. Soc., 1998, v. 96, p. 635−689.
  135. Frank R.N., Amin R.H., Puklin J.E. Antioxidant enzymes in the macular retinal pigment epithelium of eyes with neovascular age-related macular degeneration. // Am. J. Ophthalmol., 1999, v. 127, p. 694−709.
  136. Friedman D.S., Katz J., Bressler N.M., Rahmani В., Tielsch J.M. Racial differences in the prevalence of age-related macular degeneration: the Baltimore Eye Survey. // Ophthalmology, 1999, v. 106, p. 1049−1055.
  137. Friedrichson Т., Kalbach H.L., Buck P., and van Kuijk F.J. Vitamin E in macular and peripheral tissues of the human eye. // Curr. Eye Res., 1995, v. 14, p. 693−701.
  138. Friedt J.M., Danon J. Applications of the Moessbauer effect in radiochemistry. // Radiochim. Acta, 1972, v. 17, N 4, p. 173−190.
  139. Friguet В., Szweda L.I. Inhibition of the multicatalytic proteinase (proteasome) by 4-hydroxy-2-nonenal cross-linked protein. // FEBS Lett., 1997, v. 405, p. 21−25.
  140. Friguet В., Szweda L.I., Stadtman E.R. Susceptibility of glucose-6-phosphate dehydrogenase modified by 4-hydroxy-2-nonenal and metal-catalyzed oxidation to proteolysis by the multicatalytic protease. // Arch.Biochem. Biophys., 1994, v. 311, p. 168−173.
  141. Froncizs W., Sarna Т., Hyde J.S. Cu2+ probe of metal-ion binding sites in melanin using electron paramagnetic resonance spectroscopy. I. Synthetic melanins. // Arch. Biochem. Biophys., 1980, v.202, N 1, p. 289−303.
  142. Gaillard E.R., Atherton S.J., Eldred G., Dillon J. Photophysical studies on human retinal lipofuscin. // Photochem. Photobiol., 1995, v. 61, p. 44853.
  143. Gao H., Hollyfield J.G. Aging of the human retina. Differential loss of neurons and retinal pigment epithelial cells. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1992, v. 33, p. 1−17.
  144. Geremia E., Corsaro C., Bonomo R., Giardinelli R., Pappalardo P., Vanella A., Sichel G. Eumelanins as free radical trap and superoxide dismutase activity in Amphibia. // Сотр. Biochem. Physiol. В., 1984, v. 79, p. 67−69.
  145. Gery I. Inhibition of DNA and RNA synthesis in lymphocyte cultures by rod outer segments and its counteraction vitamin E and other antioxidants. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1980, v. 19, N 7, p.751−759.
  146. Glaesener С, Sterrett С. В., Kaplan М. V., Fernald R. D. Opsin mRNA production in attached and detached retinas of X. laevis eyecups. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1990, v. 31, N4.
  147. Gocke E. Photochemical mutagenesis: examples and toxicological relevance. // J. Environ. Pathol. Toxicol. Oncol., 2001, v. 20, № 4, p. 285−292.
  148. Gollapalli D.R. and Rando R.R. All-trans-retinyl esters are the substrates for isomerization in the vertebrate visual cycle. // Biochemistry, 2003, v. 42, p. 58 095 818.
  149. Gollapalli D.R. and Rando R.R. The specific binding of retinoic acid to RPE65 and approaches to the treatment of macular degeneration. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2004, v. 101, p. 10 030−10 035.
  150. Gonzales-Fernandez F. Interphotoreceptor retinoid-binding protein: an old gene for new eyes. // Vis. Res., 2003, v. 43, p. 3021−3036.
  151. Graham D.G. On the origin and significance of neuromelanin. // Arch. Pathol. Lab. Med., 1979, v. 103, N 7, p. 359−362.
  152. Green W.R., McDonnell P.J., Yeo J.H. Pathologic features of senile macular degeneration. // Ophthalmology, 1985, v. 92, p. 615−627.
  153. Green W.R. Histopathology of age-related macular degeneration. // Mol. Vision, 1999, v. 5, p.27−33.
  154. Gus’kova R.A., Ivanov I.I., Kol’tover V.K., Akhobadze V.V., Rubin A.B. Permeability of bilayer lipid membranes for superoxide radicals. // Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 778, N 3, p. 579−585.
  155. Hahn P., Milam A.H., Dunaief J.L. Maculas affected by age-related macular degeneration contain increased chelatable iron in the retinal pigment epithelium and Bruch’s membrane. // Arch. Ophthalmol., 2003, v. 121, p. 1099−1105.
  156. Hall M. O, Abrams T. A, and Mittag T.W. ROS ingestion by RPE cells is turned off by increased protein kinase С activity and by increased calcium. // Exp. Eye Res, 1991, v. 52, p. 591−598.
  157. Hall R. D, Buettner G. R, Chignell C.F. The biphotonic photoionization of chlorpromazine during conventional flash photolysis: spin trapping results with 5,5'-dimethyl-l-pyrroline-N-oxide. // Photochem. Photobiol, 1991, v. 54, № 2, p. 167−172.
  158. Ham W. T, Ruffolo J. J, Mueller H. A, Clarke A.M., Moon M.E. Histological analysis of photochemical lesions produced in rhesus retina by short wavelength light. // Invest. Ophthal. Visual Sci, 1978, v. 17, N 10, p. 1029−1035.
  159. Ham W. T, Ruffolo J. J, Mueller H. A, Du Pont Guerry I.I. The nature of retinal radiation damage: dependence on wavelength, power level and exposure time. // Vision Res, 1980, v. 20, N12, p. 1105−1111.
  160. Hamann S. Molecular mechanisms of water transport in the eye. // Int. Rev. Cytol, 2002, v. 215, p. 395−431.
  161. Hamel C. P, Jenkins N. A, Gilbert D. J, Copeland N. G, and Redmond T.M. The gene for the retinal pigment epithelium-specific protein RPE65 is localized to human lp31 and mouse 3. // Genomics, 1994, v. 20, p. 509−512.
  162. Hamel C. P, Griffoin J. M, Lasquellec L, Bazalgette C, and Arnaud B. Retinal dystrophies caused by mutations in RPE65: assessment of visual functions. // Br. J. Ophthalmol, 2001, v. 85, p. 424−427.
  163. Handelman G. J, Dratz E. A, Reay C. C, and van Kuijk J.G. Carotenoids in the human macula and whole retina. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1988, v. 29, p. 850−855.
  164. Handelman G. J, Snodderly D. M, Adler A. J, Russett M. D, and Dratz E.A. Measurement of carotenoids in human and monkey retinas. // Methods Enzymol, 1992, v. 213, p. 220−230.
  165. Haeseleer F, Huang J, Lebioda L, Saari J. C, and Palczewski K. Molecular characterization of a novel short-chain dehydrogenase/reductase that reduces all-trans-retinal. // J. Biol. Chem, 1998, v. 273, p. 21 790−21 799.
  166. Harper W. S. and Gaillard E. R. Studies of all-trans-retinal as a photooxidizing agent. // Photochem. Photobiol, 2001, v. 73, p. 71−76.
  167. Hata F. Effects of infrared rays to the rabbit retina. Electron microscopic studies of the retinal pigment epithelium. // Folia Ophthalmol. Jap., 1979, v. 30, N 1, p. 2634.
  168. Hatta S., Mishima Y., Ichihashi M., Ito S. Melanin monomers within coated vesicles and premelanosomes in melanin synthesizing cells. // J. Invest. Dermatol., 1988, v. 91, p. 181−184.
  169. Hayes K.C. Retinal degeneration in monkeys induced by deficiencies of vitamin E or A. // Invest. Ophthalmol., 1974, v. 13, p. 499−510.
  170. Hearing V.J. The regulation of melanin production. // In: Nordlund J.J., Boissy R.E., Hearing V.J., King R.A., Ortonne J.P. The Pigmentary System: Physiology and Pathophysiology. New York: Oxford University Press, 1998, p. 423−438.
  171. Heath R. L, Tappel A. L. A new sensitive assay for the measurement of hydroperoxides. // Anal. Biochem., 1976. v. 76, N 1, p. 184−191.
  172. Heck, M., Schadel S. A., Maretzki D., Hofmann К. P Secondary binding sites of retinoids in opsin: characterization and role in regeneration. // Vision Res., 2003, v. 43, p. 3003−3010.
  173. Hegedus Z.L., Altschule, M.D. Studies on rheomelanins. I. The formation of rheomelanins in human blood plasma from catecholamines, from L-dopa and from some of their derivatives. // Arch. Int. Physiol. Biochem., 1970, v. 78, N 3, p. 443−459.
  174. Heth C.A., Marescalchi P.A. Inositol triphosphate generation in cultured rat retinal pigment epithelium. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1994, v. 35, p. 409−416.
  175. Hogan M.J., Alvarado J.A., Weddell J.E. Histology of the human eye. // Philadelphia, 1971, chap. 9, p. 393−522.
  176. Holz F.G., Bellman C., Staudt S., Schutt F., Volcker H.E. Fundus autofluorescence and development of geographic atrophy in age-related macular degeneration. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2001, v. 42, p. 1051−1056.
  177. Honda Y., Honda O., Nishikawa M. Search for regeneration of the outer segment of mechanically detached retina. // Invest. Ophthamol. Vis. Sci., 1990, v. 31, N 4.
  178. Hoppe G., O’Neil J., Hoff H.F. Inactivation of lysosomal proteases by oxidized low density lipoprotein is partially responsible for its poor degradation by mouse peritoneal macrophages. // J. Clin. Invest., 1994, v. 94, p. 1506−1512.
  179. Hoppe G., O’Neil J., Hoff H.F., Sears J. Products of lipid peroxidation induce missorting of the principal lysosomal protease in retinal pigment epithelium. // Biochim. Biophys. Acta, 2004, v. 1689, N 1, p. 33−41.
  180. Howells L., Godfrey M., Sauer M.J. Melanin as an adsorbent for drug residues. // Analyst., 1994, v. 119, № 12, p. 2691−2693.
  181. Hu D.N., Savage H.E., Roberts J.E. Uveal melanocytes, ocular pigment epithelium, and Muller cells in culture: in vitro toxicology. // Int. J. Toxicol., 2002, v. 21, N 6, p. 465−472.
  182. Husain D., Ambati В., Adamis A.P., Miller J.W. Mechanisms of age-related macular degeneration. Ophthalmol. // Clin. N. Am., 2002, v. 15, p. 87−91.
  183. Hyman L.G., Lilienfeld A.M., Ferris F.L.I., Fine S.L. Senile macular degeneration: a case-control study. // Am. J. Epidemiol., 1983, v. 118, p. 213−227.
  184. Physiology and 1998, p. 439−450.
  185. Kanofsky J. R., Sima P.D., Richter C. Singlet-oxygen generation from A2E. // Photochem. Photobiol., 2003, v.77, N 3, p. 235−242.
  186. Kaplan J., Gerber S., Larget-Piet D., Rozet J.M., Dollfus H., Dufier, J.L. A gene for Stargardt’s disease (fundus flavimaculatus) maps to the short arm of chromosome 1. // Nat. Genet., 1993, v. 5, p. 308−311.
  187. Katz M.L. Potential role of retinal pigment epithelial lipofuscin accumulation in age-related macular degeneration. // Arch. Gerontol. Geriatrics, 2002, v. 34, p. 359−370.
  188. Katz M.L., Eldred G.E. Retinal light damage reduces autofluorescent pigment deposition in the retinal pigment epithelium. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1989, v. 30, p. 3713.
  189. Katz M.L., Parker K.R., Handelman G.J., Bramel T.L., Dratz E.A. Effects of antioxidant nutrient deficiency on the retina and retinal pigment epithelium ofalbino rats: a light and electron microscopic study. // Exp. Eye Res., 1982, v. 34, p. 339−369.
  190. Katz M.L., Redmond T.M. Effect of Rpe65 knockout on accumulation of lipofuscin fluorophores in the retinal pigment epithelium. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2001, v. 42, p. 3023−3030.
  191. Katz M.L., Robison W.G. Age-related changes in the retinal pigment epithelium of pigmented rats. // Exp. Eye Res., 1984, v. 38, p. 137−151.
  192. Katz M.L., Robison W.G., Herrmann R.K., Groome A.B., Bieri J.G. Lipofuscin accumulation resulting from senescence and vitamin E deficiency: spectral properties and tissue distribution. // Mech. Ageing Dev., 1984, v. 25, p. 149−159.
  193. Katz M.L., Robison W.G. Senescence and the retinal pigment epithelium: alterations in basal plasma membrane morphology. // Mech. Ageing Dev., 1985, v. 30, p. 99−105.
  194. Katz M.L., Robison W.G. Evidence of cell loss from the rat retina during senescence. // Exp. Eye Res., 1986, v. 42, p. 293−304.
  195. Katz M.L., Stone W.L., Dratz E.A. Fluorescent pigment accumulation in retinal pigment epithelium of antioxidant-deficient rats. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1978, v. 17, N11, p. 1049−1058.
  196. Kayatz P., Esser P., Peters S., Schraermeyer U. Ultrastructural localization of lipid peroxides in the choroid of the albino mouse. // 96th Deutsche Ophthalmologische Gesellschaft Annual Meeting, 1998, Sep 19−22- Berlin, Germany.
  197. Kayatz P., Heiman K., Esser P., Peters S., Schraermeyer U. Ultrastructural localization of lipid peroxides as benzidine-reactive substances in the albino mouse eye. // Graefes Arch. Exp. Ophthalmol., 1999, v. 237, N 8, p. 685−690.
  198. Kayatz P., Thumann G., Luther T.T., Jordan J.F., Bartz-Schmidt K.U., Esser P.J., Schraermeyer U. Oxidation causes melanin fluorescence. // Invest. Ophlhalmol. Vis. Sci, 2001, v. 42, p. 241−246.
  199. Kayzer H. Pigments. // In: Comprehensive insect physiology, biochemistry and pharmacology (Kerkut G. A, Gilbert L.I., eds.), Pergamon Press, Oxford, 1985, p. 364−415.
  200. Kennedy C.J., Rakoczy P. E, Constable I.J. Lipofuscin of the retinal pigment epithelium: a review. // Eye, 1995, v. 9 (Pt 6), p. 763−771.
  201. Klein R., Klein B.E.K., Jensen S.C., Cruickshanks K.J. The relationshipof ocular factors to the incidence and progression of age-related maculopathy. // Arch. Ophthalmol., 1998, v. 116, p. 506−513.
  202. Kliffen M., van der Schaft T.L., Mooy C.M., de Jong P.T. Morphologic changes in age-related maculopathy. // Microsc. Res. Technol., 1997, v. 36, p. 106−122.
  203. Kobayashi Т., Vieira W.D., Potterf В., Sakai C., Imokawa G., Hearing V.J. Modulation of melanogenic protein expression during the switch from eu- to pheomelanogenesis. // J. Cell. Sci., 1995, v.108, p.2301−2309.
  204. Kocherginsky N.M., Osak I.S., Bromberg L.E. Photo-stimulated coupled transport of electrons and protons across quinone-doped liquid polymer-supported biomimetic membrane. // J. Membr. Sci., 1991, v. 59, N 1, p. 1−14.
  205. Korenbrot J.I., Fernald R.D. Circadian rhythm and light regulate opsin mRNA in rod photoreceptors. // Nature, 1989, v. 337, N 6206, p. 454−457.
  206. Korytowski W., Kalyanaraman I.A., Menon I.A., Sarna Т., Sealy R.C. Reaction of superoxide anions with melanins: electron spin resonance and spin trapping studies. // Biochim. Biophys. Acta, 1986, v. 882, p. 145−153.
  207. Korytowski W., Pilas В., Sarna Т., Kalyanaraman I.A. Photoinduced generation of hydrogen peroxide and hydroxyl radicals in melanins. // Photochem. Photobiol., 1987, v. 45, N 2, p. 185−190.
  208. Korytowski W., Sarna Т., Zareba M. Antioxidant action of neuromelanin: the mechanism of inhibitory effect on lipid peroxidation. // Arch. Biochem. Biophys., 1995, v. 319, p. 142−148.
  209. Kraff M.C., Sanders D.R., Jampol L.M., Lieberman H.L. Effect of an ultraviolet-filtering intraocular-lens on cystoid macular edema. // Ophthalmology, 1985, v. 92, p. 366−369.
  210. Kramer F., Mohr N., Kellner U., Rudolph G., Weber B.H. Ten novel mutations in VMD2 associated with Best macular dystrophy (BMD). // Hum. Mutat., 2003, v. 22, p. 418−423.
  211. Krasnovsky A.A., Jr. Singlet molecular oxygen in photobiochemical systems: IR phosphorescence studies. // Membr. Cell Biol., 1998, v.12, N 5, p. 665−690.
  212. Krohn D.L., Jacobson J.H., Najac H.W., Newton M.C., Robertson J.S. Toxic effect of thermal neutrons on the rabbit electroretinogram. // Am. J. Ophthalmol., 1970, v. 70, N 5, p. 814−821.
  213. Kroll A.J., Machemer R. Experimental detachment in the owl monkey. III. Electron microscopy of retina and pigment epithelium. // Amer. J. Ophthalmol., 1968, v. 66, N3, p. 410−426.
  214. Mason H.S. The chemistry of melanin. Mechanism of the oxidation of dihydroxyphenylalanine by tyrosinase. // J. Biol. Chem, 1948, v.172, p. 83−99.
  215. McDowell J.H. Preparing rod outer segment membranes, regenerating rhodopsin, and determining rhodopsin concentration. // Methods in Neurosciences (Ed. Hargrave P.A.), N. Y, Academ. Press, 1993, v. 15, p. 123−130.
  216. Maguire G.A. Comprehensive understanding of schizophrenia and its treatment. // Am. J. Health Syst. Pharm, 2002, v. 59, № 17, p. 4−11.
  217. Marmorstein A.D. The polarity of the retinal pigment epithelium. // Traffic, 2001, v. 2, p. 867−872.
  218. Marshall J. Acid phosphatase activity in the retinal pigment epithelium. // Vision Res., 1970, v. 10, N9, p.821−824.
  219. Marshall J. Radiation and the ageing eye. // Ophthalmic Physiol. Opt., 1985, v. 5, p. 241−263.
  220. Mason H.S., Ingram D.J.E., Allen B. The free radical property of melanins. // Arch. Biochem. Biophys., 1960, v.86, N 2, p. 255−230.
  221. Mata N.L. and Tsin A.T. Distribution of 11-cis-LRAT, 11-cis-RD and 11-cis-REH in bovine retinal pigment epithelium membranes. // Biochim. Biophys. Acta, 1998, v. 1394, p. 16−22.
  222. Mata N.L., Weng J., and Travis G.H. Biosynthesis of a major lipofuscin fluorophore in mice and humans with ABCR-mediated retinal and macular degeneration. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, v. 97, p. 7154−7159.
  223. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: an enzymic function for erythrocyprein (hemocyprein). // J. Biol. Chem., 1969, v. 244, N 22, p. 6049−6055.
  224. McDowell J.H. Preparing rod outer segment membranes, regenerating rhodopsin, and determining rhodopsin concentration. // Methods in Neurosciences (Ed. Hargrave P.A.), N.Y.: Academ. Press., 1993, v.15, p. 123−130.
  225. Michaelides M., Hunt D.M., Moore A.T. The genetics of inherited macular dystrophies. // J. Med. Genet., 2003, v. 40, p. 641−650.
  226. Miller R.W., Rapp U.J. The oxidation of catechols by reduced flavins and dehydrogenases. An electron spin resonance study of the kinetics and initial products of oxidation. // J. Biol. Chem., 1973, v. 248, N 17, p. 6084−6090.
  227. Miller S.S., Edelman J.L. Active ion transport pathways in the bovine retinal pigment epithelium. // J. Physiol., 1990, v. 424, p. 283−300.
  228. Mirando M., Botti D., DiCola M. Possible genotoxicity of melanin synthesis intermediates: tyrosinase reaction products interact with DNA in vitro. // Mol. Gen. Genet., 1984, v. 193, N 3, p. 395−399.
  229. Mishima H, Hasebe H. Some observations in the fine structure of age changes of the mouse retinal pigment epithelium. // Grafes Arch. Ophthalmol., 1978, v. 209, p. 1−9.
  230. Mosse I. B, Lyach I.P. Influence of melanin on mutation load in Drosophila population after long-term irradiation. // Radiat. Res, 1994, v. 139, p. 356−358.
  231. Mousa S. A, Lorelli W, Campochiaro P.A. Role of hypoxia and extracellular matrix-integrin binding in the modulation of angiogenic growth factors secretion by retinal pigmented epithelial cells. // J. Cell Biochem, 1999, v. 74, p. 135−143.
  232. Newsome D. A, Dobard E. P, Liles M. R, and Oliver P.D. Human retinal pigment epithelium contains two distinct species of superoxide dismutase. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1990, v. 31, p. 2508−2513.
  233. Newsome D. A, Miceli M. V, Liles M, Tate D, and Oliver P.D. Antioxidants in the retinal pigment epithelium. // Prog. Retin. Eye Res, 1994, v. 13, p. 101−123.
  234. Newton J. C, Barsa-Newton M. C, Wardly J. The effect of X radiation on the retina of the albino rabbit as viewed with scanning electron microscope. // Radiat. Res, 1980, v.81, N 2, p. 311−318
  235. Nichols B. E, Drack A. V, Vandenburgh K, Kimura A. E, Sheffield V. C, Stone E.M. A 2 base pair deletion in the RDS gene associated with butterfly-shaped pigment dystrophy of the fovea. // Hum. Mol. Genet, 1993a, v. 2, p. 1347.
  236. Nichols B. E, Sheffield V. C, Vandenburgh K, Drack A. V, Kimura A. E, Stone E.M. Butterfly-shaped pigment dystrophy of the fovea caused by a point mutation in codon 167 of the RDS gene. // Nat. Genet, 1993b, v. 3, p. 202−207.
  237. Nicotra C, Livrea M.A. Alcohol dehydrogenase and retinal dehydrogenase in bovine retinal pigment epithelium. // Exp. Eye Res, 1976, v. 22, p. 367−377.
  238. Nishikimi M. The generation of superoxide anion in the reaction of tetrahydropteridines with molecular oxygen. // Arch. Biochem. Biophys, 1975, v. 166, N1, p. 273−279.
  239. Nguyen-Legros J, Hicks D. Renewal of photoreceptor outer segments and their phagocytosis by the retinal pigment epithelium. // Int. Rev. Cytol, 2000, v. 196, p. 245−313.
  240. Noell W.K., Walker V.S., Kang B.S., Berman S. Retinal damage by light in rats. // Invest. Ophthalmol., 1966, v. 5, N 5, p. 450−473.
  241. Nordlund J.J. The lives of pigment cells. // Clin. Geriat. Med., 1989, v. 5, N 1, p. 91−108.
  242. Noy N. The retinoic-binding proteins. // Biochem. J., 2000, v. 348, p. 481−495.
  243. Novikoff A.B., Neuenberger P.M., Novikoff P.M., Quintana N. Retinal pigment epithelium. Interrelations of endoplasmic reticulum and melanolysosomes in the black mouse and its beige mutant. // Laboratory Invest., 1979, v. 40, p. 155−165.
  244. Ohtaki N. Melanosome and lysosome. II. Digestion of melanosome with mouse liver lysosome. // Bull Tokyo Med. Dent. Univ., 1970, v. 17, p. 170−186.
  245. D. Т., Noell W. K. Hereditary retinal dystrophy in the rat: lipid composition of debris. // Exp. Eye Res., 1976, v. 22, № 2, p. 101−113.
  246. Orlow S.J. Melanosomes are specialized members of lysosomal lineage of organelles. // J. Invest. Dermatol., 1995, v. 105, p. 3−7.
  247. Ottolenghi A. Interaction of ascorbic acid and mitochondrial lipids. // Archs Biochem. Biophys., 1959, v. 79, p. 355−363.
  248. Pacifici R.E., Kono Y., Davies K.J. Hydrophobicity as the signal for selective degradation of hydroxyl radical-modified hemoglobin by the multicatalytic proteinase complex, proteasome. // J. Biol. Chem., 1993, v. 268, p. 15 405−15 411.
  249. Paglia D.E., Valentine W.N. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase. // J. Lab. Clin. Med., 1967, v. 70, N1, p. 158−169.
  250. Parish CA, Hashimoto M, Nakanishi K, Dillon J, Sparrow JR. Isolation and one-step preparation of A2E and iso-A2E, fluorophores from human retinal pigment epithelium. // Proc Natl Acad Sci USA, 1998, v.95, p. 14 609−14 613
  251. Pauleikhoff D., Holz F.G. Age-related macular degeneration. 1. Epidemiology, pathogenesis and differential diagnosis. // Ophthalmol., 1996, v. 93, p. 299 315.
  252. Pawlak A., Wrona M., Rozanowska M., Zareba M., Lamb L.E., Roberts J.E., Simon J.D., and Sarna T. Comparison of the aerobic photoreactivity of A2E with its precursor retinal. // Photochem. Photobiol., 2003, v. 77, p. 253−258.
  253. Peters S., Schraermeyer U. Characteristics and functions of melanin in retinal pigment epithelium. // Ophthalmologe, 2001, v. 98, N 12, p. 1181−1185.
  254. Petrukhin K., Koisti M.J., Bakall В., Li W., Xie G., Marknell Т., et al. Identification of the gene responsible for Best macular dystrophy. // Nat. Genet., 1998, v. 19, p. 241−247.
  255. Plack P.A. and Pritchard D.J. Schiff bases formed from retinal and phosphatidylethanolamine, phosphatidylserine, ethanolamine or serine. // Biochem. J., 1969, v. 115, p. 927−934.
  256. Pollack A., Marcovich A., Bukelman A., Oliver M. Age related macular degeneration after extracapsular cataract extraction with intraocular lens implantation. // Ophthalmology, 1996, v. 103, p. 1546−1554.
  257. Potts A.M., Au P.C. The affinity of melanin for inorganic ions. // Exp. Eye Res., 1976, v. 22, N5, p. 487−491.
  258. Proctor P., McGinnes J., Corry P. A hypothesis on the preferential distinction of melanazed tissue. // J. Theor. Biol., 1974, v. 48, N 1, p. 19−22.
  259. Prota G. Recent advances in the chemistry of melanogenesis in mammals. // J. Invest. Dermatol., 1980, v. 75, N 1, p. 122−127.
  260. Prota G. Melanins and Melanogenesis. // New York: Academic Press, 1992. p. 1−290.
  261. Ragauskaite L., Heckathorn R.C., Gaillard E.R. Environmental effects on the photochemistry of A2E, a component of human retinal lipofuscin. // Photochem. Photobiol., 2001, v. 74, p. 483188.
  262. Raper H.S. The aerobic oxidases. // Physiol. Rev, 1928, v. VIII, p. 245−282.
  263. Rapp L. M, Williams T.P. The role of ocular pigmentation in protecting against retinal light damage. // Vision Res, 1980, v.20, N 12, p. 1127−1131.
  264. Reddy V. N, Giblin F. J, Lin L. R, et al. Glutathione peroxidase-1 deficiency leads to increased nuclear light scattering, membrane damage, and cataract formation in gene-knockout mice. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 2001, v. 42, p. 3247−3255.
  265. Redmond T. M, Yu S, Lee E, Bok D, Hamasaki D, Chen N, Goletz P, Ma J. X, Crouch R. K, and Pfeifer K. Rpe65 is necessary for production of 11-cis-vitamin A in the retinal visual cycle. // Nat. Genet, 1998, v. 20, p. 344−351.
  266. Reichenbach A, Pritz-Hohmeier S. Normal and disturbed early development of the eye Anlagen. // Prog. Retin. Eye Res, 1995, v. 14, p. 1−45.
  267. Reuter J. H, Hobbelen J.F. The effect of continuous light exposure on the retinal in albino and pigmented rats. // Physiol. Behav, 1977, v. 18, N 5, p. 939−944.
  268. Rizzolo L.J. Polarity and the development of the outer blood retinal barrier. // Histol. Histopathol, 1997, v. 12, p. 1057−1067.
  269. Roberts J. E, Kukielczak B.M., Hu D. N, Miller D. S, Bilski P, Sik R. H, Motten A. G, Chignell C.F. The role of A2E in prevention or enhancement of light damage in human retinal pigment epithelial cells. // Photochem. Photobiol, 2002, v. 75, p. 184−190.
  270. Robison W. G, Katz M.L. Vitamin A and lipofuscin. // In: Sheffield, J. B, Hilfer, S.R. (Eds.). The Microenvironment and Vision. Springer-Verlag, New York, 1987, p. 95−122.
  271. Robison W. G, Kuwabara T, Bieri J.G. Deficiencies of vitamins E and A in the rat: retinal damage and lipofuscin accumulation. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1980, v. 19, p. 1030−1037.
  272. Rokitskaya T. I, Antonenko Y. N, Kotova E.A. The interaction of phthalocyanine with planar lipid bilayers. Photodynamic inactivation of gramicidin channels. // FEBS Lett, 1993, v. 329, N 3, p. 332−335.
  273. Rosengren E.E., Linder-Eliasson E., Carlsson A. Detection of 5-S-cysteinyldopamine in human brain. // J. Neural Transmission, 1985, v. 63, p. 247 253.
  274. Rozanowska M., Jarvis-Evans J., Korytowski W., Boulton M.E., Burke J.M., and Sarna T. Blue light-induced reactivity of retinal age pigment. In vitro generation of oxygen-reactive species. // J. Biol. Chem., 1995, v. 270, p. 18 825−18 830.
  275. Rozanowska M., Wessels J., Boulton M., Burke J.M., Rodgers M.A.J., Truscott T.G., Sarna T. Blue light-induced singlet oxygen generation by retinal lipofuscin in non-polar media. // Free Rad. Biol. Med., 1998, v. 24, p. 1107−1112.
  276. Rozanowska M., Korytowski W., Rozanowski В., Skumatz C., Boulton M.E., Burke J.M., Sarna T. Photoreactivity of aged human RPE melanosomes: a comparison with lipofuscin. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2002, v. 43, p.2088−2096.
  277. Rozsival P., Obenberger J., Sladkova J. The effect of ionizing radiation on the eye. // Cesk. Oftalmol., 1985, v. 41, N 3, p. 173−189.
  278. Ruiz A., Winston A., Lim Y.H., Gilbert B.A., Rando R.R., and Bok D. Molecular and biochemical characterization of lecithin retinol acyltransferase. // J. Biol. Chem., 1999, v. 274, p. 3834−3841.
  279. Russell S.R., Mullins R.F., Schneider B.L., Hageman G.S. Location, substructure, and composition of basal laminar drusen compared with drusen associated with aging and age-related macular degeneration. // Am. J. Ophthalmol., 2000, v. 129, p. 205−214.
  280. Ryeom S.W., Silverstein R.L., Scotto A., and Sparrow J.R. Binding of anionic phospholipids to retinal pigment epithelium may be mediated by the scavenger receptor CD36. // J. Biol. Chem., 1996a, v. 271, p. 20 536 20 539.
  281. Ryeom S.W., Sparrow J.R., and Silverstein R.L. CD36 participates in the phagocytosis of rod outer segments by retinal pigment epithelium. // J. Cell Sci., 1996b, v. 109, p. 387−395.
  282. Saari J.C. and Bredberg D.L. Purification of cellular retinaldehydebinding protein from bovine retina and retinal pigment epithelium. // Exp. Eye Res., 1988, v. 46, p. 569−578.
  283. Saari J.C., Bredberg L., and Garwin G.G. Identification of the endogenous retinoids associated with three cellular retinoid-binding proteins from bovine retina and retinal pigment epithelium. // J. Biol. Chem., 1982, v. 257, p. 13 329−13 333.
  284. , J. С., Garwin G. G., Van Hooser J. P. and Palczewski K. Reduction of all-trans-retinal limits regeneration of visual pigment in mice. // Vision Res., 1998, v. 38, p. 1325−1333.
  285. Safa R., Osborne N.N. Retinas from albino rats are more susceptible to ischemic damage than age-matched pigmented animals. // Brain Res., 2000, v. 862, p. 3642.
  286. Saito N., Seiji M. Epidermal lysosome and the degradation of melanosomes. // Acta Dermatovener (Stockholm), 1973, Suppl. 73, p. 69−74.
  287. Saito N., Seiji M. Degradation of melanosomes in vitro and in vivo. // Pigment Cell, 1976, v. 3, p. 384−392.
  288. Samiec P. S., Drews-Botsch C., Flagge E.W., Kurtz J.C., Sternberg P., Reed R.L., Jones D.P. Glutathione in human plasma declines in association with aging, age-related macular degeneration and diabetes. // Free Rad. Biol. Med., 1998, v. 24, p.699−704.
  289. Salazar-Bookaman M.M., Wainer I., Patil P.N. Relevance of drug-melanin interactions to ocular pharmacology and toxicology. // J. Ocul. Pharmacol., 1994, v. 10, № 1, p. 217−239.
  290. Sarangarajan R., Apte S.P. Melanin aggregation and polymerization: possible implications in age-related macular degeneration. // Ophthalmic. Res., 2005, v. 37, N 3, p. 136−141.
  291. Sarks S.H. Aging and degeneration in the macular region: a clinico-pathological study. // Br. J. Ophthalmol., 1976, v. 60, p. 324−341.
  292. Sarks J.P., Sarks S.H., Killingsworth M.C. Evolution of soft drusen in age-related macular degeneration. // Eye, 1994, v. 8, p. 269−283.
  293. Sarna T. Properties and function of the ocular melanin a photobiophysical view. // J. Photochem. Photobiol. В.: Biol., 1992, v. 12, p. 215−258.
  294. Sarna Т., Duleba A., Korytowski W., Swartz H.M. Interaction of melanin with oxygen. // Arch. Biochem. and Biophys., 1980, v. 200, N 1, p. 140 148.
  295. Sarna Т., Pilas В., Land E.J., Truscott T.G. Interaction of radicals from water radiolysis with melanin. // Biochim. Biophys. Acta, 1986, v. 883, p. 162−167.
  296. Sarna Т., Rozanowska M., Zareba M., Wielgus A. Mechanisms of melanin photoprotection: inhibition of lipid peroxidation by ocular melanin. // 9th Congress of the European Society for Photobiology, 2001, Sep 3−8- Lillehammer, Norway.
  297. Sarna Т., Burke J.M., Korytowski W., Rozanowska M., Skumatz C.M.B., Zareba A., Zareba M. Loss of melanin from human RPE with aging: possible role of melanin photooxidation. // Exp. Eye Res., 2003, v. 76, p. 89−98.
  298. Sawada H., Nakagoshi M., Mase K., Yamamoto T. Occurence of ommochrome-containing pigment granules in the central nervous system of silkworm, Bombyx mori. // Сотр. Biochem. Physiol. В., 2000, v. 125, p. 421−428.
  299. Scalia M., Geremia E., Corsaro C., Santoro C., Baratta D., Sichel G. Lipid peroxidation in pigmented and unpigmented liver tissues: protective role of melanin. // Pigment Cell Res., 1990, v. 3, p. 115−119.
  300. Schadel, S. A., Heck M., Maretzki D., Filipek S., Teller D. C., Palczewski K., Hofmann K. P. Ligand channeling within a G-protein-coupled receptor The entry and exit of retinals in native opsin. // J. Biol. Chem., 2003, v. 278, p. 2 489 624 903.
  301. Schmidt S.Y., Peisch R.D. Melanin concentration in normal human retinal pigment epithelium. Regional variation and age-related reduction. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1986, v. 27, N 7, p. 1063−1067.
  302. Schraermeyer U. Does melanin turnover occur in the eyes of vertebrates. // Pigment Cell Res., 1993, v. 6, p. 193−204
  303. Schraermeyer U., Stieve H. A newly discovered pathway of melanin formation in cultured retinal pigment epithelium. // Cell Tissue Res., 1994, v. 276, p. 273−279.
  304. Schraermeyer U., Dohms M. Detection of a fine lamellar gridwork after degradation of ocular melanin granules by cultured peritoneal macrophages. // Pigment Cell Res., 1996, v. 9, p. 248−254.
  305. Schraermeyer U., Heimann K. Current understanding on the role of retinal pigment epithelium and its pigmentation. // Pigment Cell Res., 1999, v. 12, p. 219−236.
  306. Schutt F., Davies S., Kopitz J., Holz F. G., Boulton M.E. Photodamage to human
  307. RPE cells by A2E, a retinoid component of lipofuscin. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 2000, v. 41, N 8, p. 2303−2308.
  308. Sever RJ, Cope F. W, Polis B.D. Generation by visible light of labile free radicals in the melanin granules of the eye. // Science, 1962, v. 137, p. 128−129.
  309. Shamsi F. A, Boulton M. Inhibition of RPE lysosomal and antioxidant activity by the age pigment lipofuscin. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 2001, v. 42, p. 30 413 046.
  310. Shringarpure R, Grune T, Davies K.J. Protein oxidation and 20S proteasome-dependent proteolysis in mammalian cells. // Cell Mol. Life Sci, 2001, v. 58, p. 1442−1450.
  311. Siems W. G, Hapner S. J, van Kuijk F J. 4-Hydroxynonenal inhibits Na (+)-K (+)-ATPase. // Free Radic. Biol. Med, 1996, v. 20, p. 215−223.
  312. Sisler H.D. Control of fungal disease by compounds acting as antipenetrants. // Crop Protection, 1986, v. 5, N 5, p. 306−311.
  313. Sitte N, Huber M, Grune T, Ladhoff A, Doecke W. D, Von Zglinicki T, Davies K.J. Proteasome inhibition by lipofuscin/ceroid during postmitotic aging of fibroblasts. // FASEB J, 2000, v. 14, p. 1490−1498.
  314. Slawinska D, Slawinski J, Ciesla L. The inhibition of peroxyradical-induced chemiluminescence by melanins. // Physiol. Chem. Phys. Med. NMR, 1983, v. 15, p. 209−222).
  315. Slepushkin V. A, Simoes S, Dazin P, Newman M.S., Guo L. S, Pedroso de Lima M. C, Duzgunes N. Sterically stabilized pH-sensitive liposomes. // J. Biol. Chem, 1997, v. 272, N4, p. 2382−2388.
  316. Smith W, Assink J, Klein R, Mitchell P, Klaver C. C, Klein B. E, et al. Risk factors for age-related macular degeneration: pooled findings from three, continents. // Ophthalmology, 2001, v. 108, p. 697−704.
  317. Sohal R. S, Brunk U.T. Lipofuscin as an indicator of oxidative stress and aging. // Adv. Exp. Med. Biol, 1989, v. 266, p. 17−29.
  318. Sparrow JR, Parish CA, Hashimoto M, Nakanishi К. A2E, a lipofuscin fluorophore, in human retinal pigmented epithelial cells in culture. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1999, v. 40, p. 2988−2995.
  319. Sparrow J.R., Nakanishi К., Parish CA The lipofuscin fluorophore A2E mediates blue light-induced damage to retinal pigment epithelial cells. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2000, v. 41, p. 1981−1990.
  320. Sparrow JR, Cai B. Blue light-induced apoptosis of A2E-containing RPE: involvement of caspase-3 and protection by Bcl-2. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2001, v. 42, p. 1356−1362.
  321. Sparrow J. R., Zhou J., Ben-Shabat S., Volmer H.R., Itagaki Y., Nakanishi K. Involvement of oxidative mechanisms in blue light induced damage to A2E-laden RPE. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2002, v. 43, p. 1222−1227.
  322. Sparrow JR, Zhou J, Cai B. DNA is a target of the photodynamic effects elicited in A2E-laden RPE by blue light illumination. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2003a, v.44, N 5, p. 2245−2251.
  323. Sparrow JR, Fishkin N, Zhou J, Cai B, Jang YP, Krane S, Itagaki Y, Nakanishi K. A2E, a byproduct of the visual cycle. // Vision Res., 2003b, v. 43, p. 2983−2990.
  324. Spitznas M., Hogan M.J. Outer segments of photoreceptors and the retinal pigment epithelium. Interrelationship in the human eye. // Arch. Ophthalmol., 1970, v. 84, N6, p. 810−819.
  325. Spraul C.W., Lang G.E., Grossniklaus H.E. Morphometric analysis of the choroid, Bruch’s membrane, and retinal pigment epithelium in eyes with age-related macular degeneration. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1996, v. 37, p. 2724−2735.
  326. Steinberg R.H. Interactions between the retinal pigment epithelium and the neural retina. // Doc. Ophthalmol., 1985, v. 60, p. 327−346.
  327. Stepien K.B., Porebska-Budny M., Hollek A.M., Wilczok T. The inhibiting effect of catecholamine-melanins on UV-induced lecithin peroxidation. // J. Photochem. Photobiol. В.: Biol., 1992, v.244, p. 223−231.
  328. Stepien К., Wilczok A., Zajdel A., Dzierzega-Lecznar A., Wilczok T. Peroxynitrite mediated linoleic acid oxidation and tyrosine nitration in the presence of synthetic neuromelanins. // Acta Biochim. Pol., 2000, v. 47, p. 931−940.
  329. J.G., Stevens V.E. (Eds.). Mossbauer effect reference and data journal. USA. // University of North Carolina, 1981, v. 4, N 9, p. 212.
  330. Stowe S. Phagocytosis of rhabdomeral membrane by crab photoreceptors. Cell Tissue Res., 1983, v. 234, N 2, p. 463−467.
  331. Strother G.K. Absorption of Musca domestica screening pigment. // J. Gen. Physiol., 1966, v. 49, p. 1087−1088.
  332. Sundelin S.P., Nilsson S.E., Brunk U.T. Lipofuscin-formation in cultured retinal pigment epithelial cells is related to their melanin content. // Free Radic. Biol. Med., 2001, v. 30, p. 74−81.
  333. Sundelin S., Wihlmark U., Nilsson S.E.G., Brunk U.T. Lipofuscin accumulation in cultured retinal pigment epithelial cells reduces their phagocytic capacity. // Curr. Eye Res., 1998, v. 17, p. 851−857.
  334. Tate D. J. Jr, Miceli M. V. and Newsome D. A. Phagocytosis and H202 induce catalase and metal-lothionein gene expression in human retinal pigment epithelial cells. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1995, v. 36, p. 1271−1279.
  335. Taylor A., Jacques P.F., Dorey C.K. Oxidation and aging: impact on vision. // Toxicol. Ind. Health, 1993, v. 9, № 1−2, p.349−371.
  336. Taylor H.R., Munoz В., West S., Bressler N.M., Bressler S.B., Rosenthal F.S. Visible light and risk of age-related macular degeneration. // Trans. Am. Ophthalmol. Soc., 1990, v. 88, p.163−173.
  337. Taylor H.R., West S., Munoz В., Rosenthal F.S., Bressler S.B., et al. The long-term effects of visible-light on the eye. // Arch. Ophthalmol., 1992, v. 110, p. 99 104.
  338. Taylor S.L., Landen M.P., Tappel A.L. Sensitive fluorometric method for tissue tocopherol analysis. // Lipids, 1976, v. 11, N 7, p. 530−538.
  339. Teirstein P. S., Goldman A.I., O’Brien P.J. Evidence for both local and central regulation of rat rod outer segment disc shedding. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 1980, v. 19, p. 1268−1273.
  340. Thompson A, Land E.J., Chedekel M.R., Subbarao K.V., Truscott TG. A pulse radiolysis investigation of the oxidation of the melanin precursors 3,4-dihydroxyphenylalanine (dopa) and the cysteinyldopas. // Biochim. Biophys. Acta, 1985, v. 843, p. 49−57.
  341. Tonnesen H.H. Drugs and light. // Tidsskr. Nor. Laegeforen, 1997, v. 117, № 17, p. 2481−2483.
  342. Travis G.H., Sutcliffe J.G., Bok D. The retinal degeneration slow (rds) gene product is a photoreceptor disc membrane associated glycoprotein. // Neuron, 1991, v. 6, p. 61−70.
  343. Tsai L., Szweda P.A., Vinogradova O., Szweda L.I. Structural characterization and immunochemical detection of a fluorophore derived from 4-hydroxy-2-nonenal and lysine. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1998, v. 95, p. 7975−7980.
  344. Uchida K., Stadtman E.R. Covalent attachment of 4-hydroxynonenal to glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. A possible involvement of intra- and intermolecular cross-linking reaction. // J. Biol. Chem., 1993, v. 268, p. 6388— 6393.
  345. Wagh S., Ramaiah A., Subramanian R., Govindarajan R. Melanosomal proteins promote melanin polymerization. // Pigment Cell Res., 2000, v. 13, p. 442−448.
  346. Wassell J, Davies S, Bardsley W, Boulton M. The photo-reactivity of the retinal age pigment lipofuscin. // J. Biol. Chem, 1999, v. 274, p. 23 828−23 832.
  347. Webber S. K, Domniz Y, Sutton G. L, Rogers C. M, Lawless M.A. Corneal deposition after high-dose chlorpromazine hydrochloride therapy. // Cornea, 2001, v. 20, № 2, p. 217−219.
  348. Weiter J. J, Delori F. C, Wing G. L, Fitch K.A. Relationship of senile macular degeneration to ocular pigmentation. // Am. J. Epidemiol, 1985, v. 99, p. 185−187.
  349. Weng J, Mata N. L, Azarian S. M, Tzekov R. T, Birch D. G, Travis G.H. Insights into the function of Rim protein in photoreceptors and etiology of Stargardt’s disease from the phenotype in abcr knockout mice. // Cell, 1999, v. 98, p. 13−23.
  350. Wihlmark U, Wridstad A, Roberg K, Nilsson S.E.G, Brunk U.T. Lipofuscin accumulation in cultured retinal pigment epithelial cells causes enhanced sensitivity to blue light irradiation. // Free Rad. Biol. Med, 1997, v. 22, N 7, p. 1229−1234.
  351. Wilczok T, Stepien K, Dzierzega-Lecznar A, Zajdel A, Wilczok A. Model neuromelanins as antioxidative agents during lipid peroxidation. // Neurotoxicity Res, 1999, v. l, p. 141−147.
  352. Winkler B. S, Boulton M. E, Gottsch J. D, Sternberg P. Oxidative damage and age-related macular degeneration. // Mol. Vision, 1999, v. 5, p. 32.
  353. Wolkow D. M, Sisler H. D, Vigil E.L. Effect of inhibition of melanin biosynthesis on structure and junction of appressoria of Colletotrichum lindemuthianum. II Physiol. Plant Pathol, 1983, v. 23, N 1, p. 55−71.
  354. Woloshuk Cb. P, Wolkow D. M, Sisler H.D. The effect of three fungicides, specific for the control of rice blast disease, on growth and melanin biosynthesis by Pyricularia oryzae Cav. // Pestic. Sci, 1981, v. 12, N 1, p. 86−90.
  355. Yamashita T. Selective inhibition by the sulfhydryl reagent maleimide of zymosan particle phagocytosis by neutrophils. // FEBS Lett, 1982, v. 141, N 1, p. 68−73.
  356. Yin D. Biochemical basis of lipofuscin, ceroid, and age pigment-like fluorophores. // Free Rad. Biol. Med., 1996, v. 21, № 6, p. 871−888.
  357. Yoshida A., Yoshida M, Yoshida S, Shiose S, Hiroishi G, Ishibashi T. Familial cases with age-related macular degeneration. // Jpn. J. Ophthalmol, 2000, v. 44, p. 290−295.
  358. Young R.W. Further studies on the renewal of photoreceptor outer segments. // Anal. Rec, 1966, v. 154, N 2, p. 446.
  359. Young R.W. Visual cells and the concept of renewal. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1976, v. 15, p. 700−725.
  360. Young R. W, Bok D. Participation of the retinal pigment epithelium in the rod outer segment renewal process. // J. Cell Biol, 1969, v. 42, p. 392−403.
  361. Young R. W, Droz B. The renewal of protein in retinal rods and cones. // J. Cell Biol, 1968, v. 39, p. 169−184.
  362. Young R.W. Pathophysiology of age-related macular degeneration. // Surv. Ophthalmol, 1987, v. 31, p. 291−306.
  363. Zareba M, Bober A, Korytowski W, Zecca L, Sarna T. The effect of a synthetic neuromelanin on yield of free hydroxyl radicals generated in model systems. // Biochim. Biophys. Acta, 1995, v. 1271, p. 343−348.
  364. Zeise L, Addison R. B, Chedekel M.R. Bio-analytical studies of eumelanins. I. Characterizations of melanin the particle. // Pigment Cell Res, 1992, v. 5 (suppl.2), p.48−53.
  365. Zeise L, Murr B. L, Chedekel M.R. Melanin standard method particle description. // Pigment Cell Res, 1992, v. 5, p. 132−142.
  366. Zemel E, Loewenstein A, Lei B, Lazar M, Periman I. Ocular pigmentation protects the rabbit retina from gentamicin-induced toxicity. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1995, v. 36, N 9, p. 1875−1884.
  367. Zhao M. W, Jin M. L, He S, Spee C, Ryan S. J, and Hinton D.R. A distinct integrin-mediated phagocytic pathway for extracellular matrix remodeling by RPE cells. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci, 1999, v. 40, p. 2713−2723.
  368. Zhou J, Cai B, Jang Y. P, Pachydaki S, Schmidt A.M., Sparrow J.R. Mechanisms for the induction of HNE- MDA- and AGE-adducts, RAGE and VEGF in retinal pigment epithelial cells. // Exp. Eye Res, 2005, in press (preprint).
  369. Zhu H., Kirschfeld К. Protection against photodestruction in fly photoreceptors by carotenoid pigments. // J. Сотр. Physiol., 1984, v. 154, p. 153 156.
  370. Zimmerman, W. F., Yost M. T. and Daemen F. J. M. Dynamics and function of vitamin A compounds in rat retina after a small bleach of rhodopsin. // Nature, 1974, v. 250, p. 66−67.
  371. Zilis J. D., Machemer R. Light damage in the detached retina. // Am. J. Ophthalmol., 1991, v 111, N 1, p. 47−50.
  372. Zolfaghari R. and Ross A.C. Lecithin: retinol acyltransferase from mouse and rat liver. cDNA cloning and liver-specific regulation by dietary vitamin A and retinoic acid. // J. Lipid Res., 2000, v. 41, p. 2024−2034.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!