Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Адаптивное действие хитоолигосахаридов на Apis mellifera L

Диссертация: Адаптивное действие хитоолигосахаридов на Apis mellifera L
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Перспективным направлением в области биостимуляторов может стать изучение биологической активности промежуточных продуктов катаболизма эндогенных биополимеров (Тарчевский, 1992).Одним из наиболее распространенных у насекомых биополимеров, как известно, является хитин. Адаптогенная роль производных хитина, в частности, хитоолигосахаридов, показана рядом исследователей преимущественно на растениях… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Адаптивные реакции и биохимические системы устойчивости насекомых (обзор литературы)
    • 1. 1. Виды адаптивных процессов и механизмы гормональной регуляции при стресс- реакциях у насекомых
    • 1. 2. Факторы гуморального иммунитета насекомых
      • 1. 2. 1. Лектины и агглютинирующая активность гемолимфы
      • 1. 2. 2. Антибактериальные пептиды
      • 1. 2. 3. Реакции гликоконъюгации
      • 1. 2. 4. Ферментативные системы дезактивации эндогенных и экзогенных токсинов
      • 1. 2. 5. Роль биогенных аминов и фенолоксидазной системы в стресс-реакциях насекомых при действии биотических и абиотических факторов
      • 1. 2. 6. Антиокислительные системы и их участие в неспецифической устойчивости насекомых
    • 1. 3. Хитоолигосахариды как биологически активные вещества
  • Глава 2. Материалы и методы исследований
    • 2. 1. Характеристика используемых соединений
    • 2. 2. Характеристика биологических объектов исследований
    • 2. 3. Методы изучения биологического действия хитина, хитоолигосахаридов и М-ацетил-О-глюкозамина
    • 2. 4. Методика биохимических экспериментов
  • Глава 3. Биологическая активность хитина, его олигомеров и мономера
  • М-ацетил-О-глюкозамина для насекомых
    • 3. 1. Влияние производных хитина на выживание Apis mellifera L
    • 3. 2. Преадаптивное действие ХОС при действии экстремальных температур (+50°С и +2°С)
    • 3. 3. Преадаптивное действие хитосахаридов при действии бактериального препарата БТБ на насекомых
    • 3. 4. Влияние хитосахаридов на онтогенез насекомых
  • Глава 4. Действие хитосахаридов на биохимические показатели, отражающие адаптивные процессы у Apis mellifera
    • 4. 1. Влияние хитосахаридов на биохимические показатели медоносной пчелы в условиях экстремально высокой и низкой температур
    • 4. 2. Влияние хитосахаридов на биохимические процессы у насекомых при действии БТБ
  • Глава 5. Биохимическая модель начальной стадии развития инфекционного процесса у медоносной пчелы при действии БТБ
    • 5. 1. Биохимическая модель начальной стадии инфекционного процесса у медоносной пчелы
    • 5. 2. Сравнительное действие препарата БТБ и культуры бактерий
  • Bacillus thurengiensis на физиолого-биохимические показатели медоносной пчелы
    • 5. 3. Сравнение суточной динамики биохимических показателей у пчелы при действии БТБ и при действии ХОС
  • Глава 6. Преадаптивное действие хитоолигосахаридов на развитие инфекционного процесса у медоносной пчелы
    • 6. 1. Сравнение суточной и недельной динамики биохимических показателей у медоносной пчелы в норме и при действии ХОС
    • 6. 2. Преадаптивное действие ХОС на начальной стадии развития инфекционного процесса у пчелы
    • 6. 3. Динамика развития инфекционного процесса у медоносной пчелы на фоне преадаптации ХОС
  • Выводы

Адаптивное действие хитоолигосахаридов на Apis mellifera L (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Выявление механизмов адаптации живых организмов к неблагоприятным воздействиям окружающей среды является одной из центральных проблем современной биологии. Изучение молекулярных механизмов защитных реакций насекомых позволит более целенаправленно подойти как к проблеме повышения устойчивости хозяйственно полезных видов насекомых, так и к проблеме регуляции численности насекомых-вредителей .

Медоносная пчела обладает хорошо развитой индивидуальной и групповой системами защиты. Однако к резкому снижению природной устойчивости пчел в настоящее время приводят сокращение кормовой базы, интенсивная межпородная гибридизация, повышение загрязненности окружающей среды и другие причины. Одним из эффективных способов восстановления устойчивости пчел является применение биостимуляторов (Шангараева, 1998). Однако в современном пчеловодстве преобладает применение минерально-витаминных добавок, которые эффективны, как правило, только при низком уровне пчеловождения. Такие добавки компенсируют недостатки искусственного рациона (сахарный сироп), однако они практически бесполезны при полноценном питании пчел.

Перспективным направлением в области биостимуляторов может стать изучение биологической активности промежуточных продуктов катаболизма эндогенных биополимеров (Тарчевский, 1992).Одним из наиболее распространенных у насекомых биополимеров, как известно, является хитин. Адаптогенная роль производных хитина, в частности, хитоолигосахаридов, показана рядом исследователей преимущественно на растениях (Ryan, 1991; Максимов, 1997), но практически не исследована на насекомых. Это дает основание предположить их активное участие в регуляции обмена веществ, морфогенеза и иммунной реакции насекомых, хотя до последнего времени этот вопрос оставался неисследованным. В то же время изучение возможности применения хитина и его производных в качестве адаптогенов насекомых может положить начало созданию биостимуляторов нового поколения, действие которых обусловлено влиянием на биохимические системы адаптации.

Цель данной работы заключалась в выявлении биологической активности хи-тоолигосахаридов по отношению к Apis mellifera L. и изучении их адаптивного действия па начальном этапе инфекционного процесса у пчелы. Были поставлены следующие задачи:

1. Провести сравнительный анализ биологической активности хитина, его оли-гомеров и мономера ТЧ-ацетил-О-глюкозамина (АГА) по отношению к Apis mellifera.

2. Изучить воздействие хитосахаридов на биохимические показатели, отражающие адаптивные процессы у Apis mellifera.

3. Для детального изучения адаптивных свойств хитоолигосахаридов (ХОС) построить физиолого-биохимическую модель начальной стадии инфекционного процесса у медоносной пчелы.

4. Исследовать преадаптивное действие ХОС на начальной стадии инфекционного процесса у медоносной пчелы на основе построенной модели.

Работа выполнялась в 1996;1999 гг. в Отделе биохимии и цитохимии (с 1999 г. Институт биохимии и генетики) Уфимского научного центра РАН в рамках следующих тем:

• «Генетико-биохимические особенности башкирской популяции среднерусской расы медоносной пчелы» (РАН, № госрегистрации 01.9.60 1 037, 1996;1998);

• «Молекулярные механизмы адаптивности южно-уральской популяции Apis mellifera mellifera к современным условиям обитания» (РАН, № госрегистрации 01.99.00 8 299, 1999 — 2001);

• «Физиолого-биохимические особенности холодоустойчивости башкирской популяции среднерусской породы медоносной пчелы» (АН Республики Башкортостан, 1996;1998).

• «Изучение экспрессии биохимических механизмов защитных реакций как основа оценки адаптационных возможностей организма насекомых» (АН Республики Башкортостан, 1999;2001).

131 Выводы.

1. Впервые показано, что хитин, хитоолигосахариды и Ы-ацетил-О-глюкозамин обладают биологической активностью по отношению к организму насекомых. При этом характер действия хитосахаридов зависит от вещества и вида насекомого.

2. Сравнительный анализ действия хитина, хитоолигосахаридов и ТчГ-ацетил-О-глюкозамина на медоносную пчелу показал, что максимальным преадаптивным эффектом при гипои гипертермии, а также при инфекционном процессе обладают хитоолигосахариды.

3. Для детального изучения действия хитоолигосахаридов на устойчивость пчелы к патогенам нами была разработана модель развития инфекционного процесса при заражении БТБ и выделены его временные периоды: период неспецифической реакции (до 1ч.), латентный период (1−4 часа), начало регистрации патологических изменений (4−6 часов), нарастание патологических изменений (6−24 часов), острое течение болезни (24−48 часов) и последующий период, определяющий исход болезни.

4. Выявлено, что на начальной стадии заражения пчелы БТБ происходит активация фенолоксидазного каскада, ингибирование антиокислительных процессов, накопление вторичных продуктов перекисного окисления липидов, угнетение глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы.

5. Хитоолигосахариды вызывают сходный характер изменений перечисленных биохимических показателей метаболизма пчелы, при этом наблюдаются некоторые отличия в активации одних процессов и стабилизации других, что, вероятно, способствует оптимизации иммунного ответа.

6. Хитоолигосахариды влияют на иммунный статус пчелы, способствуя быстрому очищению организма от болезнетворных бактерий в кишечнике и восстановлению жизненно важных функций. Характер действия хитоолигосахаридов на гуморальные факторы иммунитета пчелы позволяет предположить, что они имитируют компоненты клеточных стенок Bacillus thurengiensis. В пользу этого предположения свидетельствуют данные о появлении под влиянием хитоолигосахаридов и N-ацет и л — D — г л ю к о з, а м и н, а новых молекулярных форм фенолоксидаз, идентичных формам, индуцируемым при заражении насекомых БТБ.

7. Совокупность полученных результатов свидетельствует о том, что хитоолигосахариды в организме медоносной пчелы индуцируют целый спектр изменений в ферментативной системе насекомого, который можно отнести к неспецифическим ответным реакциям, поскольку хитоолигосахариды повышают устойчивость пчелы не только к инфекции, но и к абиотическим стрессовым факторам. Таким образом хитоолигосахариды при действии на пчелу формируют «структурный след адаптации», способствующий быстрой реализации защитных механизмов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.В., Бочарникова И. М., Гончарова Н Ю., Королева Е. И., Телепиева В. И. Регуляция активности ферментов // Практикум по биохимии. Под редакцией проф. Н. П. Мешковой и акад. С. Е. Северина. М.: Изд-во Московского университета. 1979. С.296−353.
  2. A.M., Ногасин К. Протеазно-ингибиторная активность тканей дрозофилы при тепловом шоке на разных фазах индивидуального развития // 6 Всес. совещ. по пробл. биол. и генет. дрозофилы. Тез. докл., Одесса, 1989, с.5−6.
  3. Ю.В., Газдаров А. К., Каган В. Е. и др. Перекисное окисление липидов в направление транспорта Са2+ через мембраны саркоплазматического ретикулу-ма при Е авитаминозе // Биохимия. 1976. Т.42. № 10. С. 1898−1902.
  4. И.Э., Муллагалиев И. Р., Ахметов P.P., Хайруллин P.M. Получение биологически активных олигомеров хитина // Достижения биологического факультета БГУ. Уфа. 1998. С. 17−21.
  5. Л.И. Механизм действия кристаллофорных бактерий на личинок капустной совки (Barathra brassicae L.) // В сб. Микроорганизмы в защите растений от вредных насекомых. Иркутск. 1978. С.86−93.
  6. В.В. Патология гемолимфы сибирского шелкопряда под воздействием кристаллофорных бацилл //В сб. Микроорганизмы в защите растений от вредных насекомых. Иркутск. 1978. С.93−97.
  7. H.H., Козлов В. А., Лозовой В. П. Влияние гидрокортизона на продукцию супероксидного радикала фагоцитирующими клетками селезенки // Бюлл. экс-перим. биол. и мед. 1987. № 6. С.694−696.
  8. Г. Г., Муллагалиев И. Р., Монаков Ю. Б. Применение в медицине хитина и его модифицированных производных // Башкирский химический журнал. 1996. Т. З. Вып. 5−6. С.3−12.
  9. Д. Метаболизм насекомых. М., изд-во «Мир». 1968. 216с
  10. В.В. Некоторые аспекты иммунитета насекомых // Успехи современной биологии. 1992. Т. 112. вып. 1. С.62−73.
  11. В.В. Фенолоксидазная и агглютинирующая активности гемолимфы хлопковой совки Heliothis armigera // Сибирский биологический журнал. 1993. Январь-февраль. № 1. С.3−7.
  12. В.В., Хвощевская М. Ф., Щепеткин И. А., Крюкова H.A. Морфофункциональ-ная структура популяции гемоцитов Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyralida) при инфекционном процессе // Известия АН, сер. биол., 1997, № 6, с. 645−653.
  13. П.Ф., Сиротин И. И. Патологическая физиология экстремальных состояний. М., Медицина, 1973, 383 с.
  14. П.Ф., Протасова Т. Н. Роль АКТГ и кортикоидов в патологии. М., Медицина, 1968, 118 с.
  15. О.Б., Дубинин В. А., Ашмарин И. П. Влияние факторов тревожности млекопитающих на насекомых. Действие фрагмента кортиколиберина 2−4 на поведение мучного хрущака Tenebrio molitor // Ж.эволюц. биохимии и физиол. 1996, Т.32, № 4, С.440−447.
  16. О.Ф., Лихотин А. К. Болезни и вредители пчел // М. Изд. «Агропромиздат». 1989. 239с.
  17. В.Я. Локализация пероксидазной и каталазной активности в мальпигиевых сосудах личинок и куколок кровососущих мошек (Diptera: Simuliidae) // Изучение, охрана и рациональное использование природных ресурсов: Тез. науч. конф., Уфа, 1989, ч.2, с. 79.
  18. В.Я. Оксидазные системы насекомых. Автореферат дисс.. к.б.н., Донецк, ун-т, Донецк, 1990, 20с.
  19. Е.К. Экология медоносной пчелы. М.: Изд. Росагропромиздат, 1990, 221с.
  20. М.В. Зимовка пчел. //Россельхозиздат. 1979. № 14. СЗ-149.
  21. Е.Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Изменение активности монофе-нол-монооксигеназы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда // Онтогенез, 1987, т. 18, № 2, с.208−211.
  22. .В. Факторы естественного иммунитета// Пчеловодство, 1988, № 11, с.21−23.
  23. .В. Динамика нуклеиновых кислот в организме медоносной пчелы при виро-зах // Доклады ВАСХНИЛ. 1990. № 10. С.56−59.
  24. .В. Почему болеют пчелы // Пчеловодство, 1993, № 4, с.24−25.
  25. .В., Устинова Г. И. Содержание общего белка в гемолимфе и тканях медоносной пчелы в норме и при патологии // Доклады ВАСХНИЛ. 1989. № 3. С.32−35.
  26. B.C. Клеточные и молекулярные механизмы центрального регулирования обмена у высших организмов // Проблемы теоретической медицины. Л., Медицина, 1968, С. 93.
  27. H.B. Бактериальные средства борьбы с грызунами и вредными насекомыми. М., Агропромиздат, 1989, 173 с.
  28. И.Е., Полевая О. Ю. Биохимические основы иммунитета к низкомолекулярным химическим соединениям. М., изд- во «Наука», 1985, 304с.
  29. И.Е., Шипулина Н. В. Иммунохимические механизмы адаптации организма к окружающей химической среде // Изв. АН СССР. 1992. Сер. биол. № 1. С. 3141.
  30. X., Мертинс Дж. Биологическое подавление вредных насекомых М. Мир. 1980. 416с.
  31. В.П., Братковская Л. Б., Шведова A.A. и др. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов // Биохимия. 1980. Т.45. № 10. С.1767−1772.
  32. В.П. Показатели каталазы как возможные тесты для оценки уровня физиологического состояния насекомых // IX съезд Всесоюз. энтомол. о-ва: Тез. докл. Киев, 1984, ч.1, с. 260.
  33. В.П. Установление температурного интервала для оценки энергии активации ферментов насекомых-вредителей на примере каталазы // С.-х. биол. Сер. биол. раст., 1993, № 1, с. 108−112.
  34. Н.Я. Основы физиологии насекомых// Л. 1945. Т. 1. С. 124−131.
  35. И.С. Бактериолитические ферменты микробного происхождения в биологии и медицине // Соросовский образовательный журнал. 1997. № 3. С.23−31.
  36. Г. Регуляция обменных процессов (теоретический, экспериментальный, фармакологический и терапевтический аспекты) // М. Медицина. 1970. 384с.
  37. Г. Ф. Биометрия. М., Высшая школа, 1980, 293 с.
  38. В.М. Лектииы в исследовании белков и углеводов //Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. 1987, М., ВИНИТИ, Т.2, 288 с.
  39. A.C., Завезенова Т. В., Левина И. И. Фракционный состав белка эндотоксинов и биохимическая характеристика энтомопатогенных бацилл группы thurengiensis // В сб. Микроорганизмы в защите растений от вредных насекомых. Иркутск. 1978. С.86−92.
  40. В.А. Неспецифическая резистентность как показатель состояния популяции насекомых // Тез.докл. «Методика и результаты изучения физиологических состояний насекомых. 1985, Тарту, С.47−49
  41. В.И., Родоман В. Е., Лунцевич В. Г. Фитоактивные хитиновые соединения // Прикладная биохимия и микробиология. 1997. Т.33, № 4. С. 355−362.
  42. В.И., Смирнова Ю. В. Сернокислотно-ферментативная переработка хитина //Биотехнология. 1993. № 3. С.26−30.
  43. И.Ю., Манухина Е. Б. Стресс, адаптация и оксид азота // Ж. Биохимия, 1998, т.63, вып. 7, с. 992−1006.
  44. Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца//М. Медицина. 1984. 272с.
  45. Е.И. О возможном принципе регуляции повреждения и защитной реакции клетки // Журнал общей биологии. 1983. Т.44. № 3. С.386−397.
  46. Е.Б., Зенков Н. К., Шергин С. М. Биохимия окислительного стресса. Ок-сиданты и антиоксиданты. Новосибирск, 1994, 203 с.
  47. В.M. Манганометрический метод определения активности каталазы в организме пчел // Рацпредложение НИИП. 1990.
  48. В.Г., Агаджанов М. И., Геворкян Д. М. Ферментные механизмы антирадикальной защиты клеток при экстремальных состояниях // Вестн. АМН СССР. 1982. № 9. С.80−87.
  49. В.А., Хайдуков C.B., Комалева P.JI. Влияние .Ч-ацетилглюкозаминил (31−4)-]Ч-ацетилмурамоил-Г-аланил-0-изоглютаминила на экспрессию 1а-антигенов макрофагами мыши//Биол. мембраны. 1989. Т.6. С.245−251.
  50. Э.И. Спектр действия ß--экзотоксина бацилл группы thurengiensis // В сб. Микроорганизмы в защите растений от вредных насекомых. Иркутск. 1978. С.86−92
  51. O.JI., Ильинская Л. И., Васюкова Н. И. Механизмы индуцирования эли-ситорами системной устойчивости растений к болезням // Физиология растений. 1994. Т.41. № 4. С.626−633.
  52. О.Л., Леонтьева Г. В., Роменская И. Г. и др. Фрагменты ксилоглюкана -регуляторы иммунных эффектов в картофеле // Физиология растений. 1995. Т.42. № 5. С.773−779.
  53. О.Л., Роменская И. Г. Олигосахарины как регуляторные молекулы растений // Физиология растений. 1996. Т.43. № 5. С.743−752.
  54. Л.Е. Биохимические механизмы стресса. М., Наука, 1983, 233 с.
  55. Л.Е., Маянская H.H. Лизосомы: роль в адаптации и восстановлении.// Новосибирск. 1987. 197с.
  56. Д.В. Биохимия чужеродных соединений. М. Медицина. 1973. 287с.
  57. А.Е. Кроветворные колониеобразующие клетки и физические стресс-факторы Л. Наука. 1986. 172с.
  58. A.B. Лектины в защитных реакциях беспозвоночных // Журнал общей биологии. 1996. Т.57. № 6. С.718−739.
  59. В.П., Нешатаева Е. В. Болезни и вредители пчел. М., Колос. 1977. 160 с.
  60. В.Д., Эфендиев A.M., Кубатиев A.A. Ферменты клеточной защиты и методы их исследования. М. 1986. 46с.
  61. A.B., Салтыкова Е. С., Саттаров В. Н. Влияние хитоолигосахаридов на уровень перекисного окисления липидов при бактериальном заражении Apis mellifera mellifera // Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии. Челябинск, 1999.
  62. Л. Сравнительная физиология животных. М. Изд. «Мир». 1977. Т.2. С.84−141.
  63. И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации//Генетика. 1997. Т.33. № 8. С. 1110−1118.
  64. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. и др. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий D. virilis в норме и при тепловом стрессе // Генетика. 1993. Т.29. № 6. С. 935−949.
  65. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. Изменение содержания биогенных аминов у двух линий Drosophila virilis и их гибридов в онтогенезе и при тепловом стрессе // Генетика, 1991, Т.27, № 4, с. 657−666.
  66. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий Drosophila virilis в норме и при тепловом стрессе // Генетика, 1993, Т.29, № 6, с.935−948.
  67. Е.С., Беньковская Г. В., Поскряков A.B. Индукция хитоолигосахаридами системы фенолоксидаз у насекомых // Актуальные проблемы современной биохимии и биотехнологии. Челябинск, 1999.
  68. Е.С., Поскряков A.B., Николенко А. Г., Хайруллин P.M. Повышение адаптивности медоносной пчелы при использовании хитоолигосахаридов // Экологический императив сельского хозяйства Республики Башкортостан. Уфа, 1998. С. 67−68.
  69. И.А., Язловецкий И. Г. Изоферменты пероксидазы в онтогенезе златоглазки обыкновенной Chrysopa carnea (Neuroptera: Chrisopidae) // Изв. АН МССР, Сер. Биол. и хим. н., 1988, № 2, 29−31.
  70. Г. На уровне целого организма. М., Наука, 1972, 122 с.
  71. В.Ю., Галактионов Б. Г., Мастернак Е. Б. Стимулирующий эффект хитозана на иммунный ответ на эритроциты барана у мышей разных линий // Иммунология. 1984. № 4. С.22−25.
  72. Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани. Л. Медицина. 1969. 376с.
  73. В.В., Резник С. Р., Василевская И. А. Спорообразующие аэробные бактерии -продуценты биологически активных веществ // Киев. Наукова думка. 1982. 280с.
  74. А.H., Мыльников C.B., Опарина Т. И. Факторный анализ интенсивности перекисного окисления липидов у Drosophila melanogaster // 1 Всес. конф. по генет. насек., Москва 19−20 ноября 1991: Тез. докл., М., 1991, с. 97.
  75. А.Н., Мыльников C.B., Опарина Т. И. К вопросу о связи перекисного окисления липидов и продолжительности жизни у Drosophila melanogaster // Ж. эво-люц. биохимии и физиол., 1994, т.30, № 3, с.321−331.
  76. Л.Ф. Токсикозы пчел и их профилактика // Сб. науч.-исслед. работ по пчеловодству. Рыбное, 1995. С.237−257.
  77. Г. К., Еремина О. Ю., Рыбакова Н. В. и др. Динамика активности некоторых ферментов биодеградации у имаго Musca domestica разного возраста // Изв. РАН. Сер. Биол., 1992, № 1, с. 103−110.
  78. Д.И., Гаришвили Т. Г. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты // Современные методы в биохимии. П/р акад. АМН СССР В. Н. Ореховича. М., Медицина. 1977. С. 66−68.
  79. О.В., Бауманн Э. Влияние биологически активных веществ и инсектицидов на транспортную функцию ректума насекомых // «Пробл. избирательности действия инсектиидов и акарицидов и ее значение в защите раст.» Л., 1986, с.73−80.
  80. Г. Ф., Шагун Л. А. Добавление минеральных солей к зимней подкормке пчел // Вопросы технологии производства меда и воска./ Сбор. науч. трудов. Рыб-ное.-1985. С. 121−131.
  81. И. А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39, № 6. С. 1215−1223.
  82. А.И. Олигосахарины новый класс сигнальных молекул в растениях // Успехи химии. 1993. Т.62. № 11. С. 1119−1144.
  83. P.C. Колорадский картофельный жук. 1981. М., Наука,
  84. P.P., Лиховских В. А. Хемилюминесцентные методы исследования свободно-радикального окисления в биологии и медицине. Уфа. 1995. 90с.
  85. Е.П., Терешина В. М., Меморская A.C. Хитин мицелиальных грибов: методы выделения, идентификация и физико-химические свойства // Микробиология. 1995. Т.64. № 1. С.27−31.
  86. Физиолого-биохимические основы действия средств борьбы с вредными членистоногими, под ред. д.б.н. Ю. Б. Филипповича // Итоги науки и техники, серия энтомология. М&bdquo- ВИНИТИ, 1988, т.8, с. 118−125.
  87. Ю.Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии.-М.Д986.-С.94−98.
  88. P.M., Шакирова Ф. М., Безрукова М. В., Ямалеев A.M. Использование твердофазного конкурентного иммуноферментного анализа для определения лектина в семенах и проростках пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т.28. вып. 3. С.468−474.
  89. П., Самеро Д. Стратегия биохимической адаптации. М., Мир, 1977. 384 с.
  90. .С. Активность каталазы и зимостойкость грузинских пчел // Пчеловодство, 1979, № 3, с. 13.
  91. Л.И., Озерецковская О. Л., Юрганова Л. А. Метаболиты фитопатогенных грибов индукторы защитных реакций растений (на примере взаимоотношений картофеля и Phytophthora infestans) // Докл. АН СССР. 1976. Т.230. № 3. С.722−725.
  92. С.И. Реакция нейроэндокринной системы на повреждающее воздействие //Гормональная регуляция развития насекомых. 1983, Л., Наука, Т.64, С.118−128.
  93. С.И. Неспецифическая резистентность как показатель физиологического состояния насекомых // Тез.докл. «Методика и результаты изучения физиологических состояний насекомых. 1985, Тарту, С. 134−136.
  94. С.И., Лухтанов В. А., Симоненко И. П. Адаптация к повреждению у тутового шелкопряда Bombix mori. III. Адаптогены и устойчивость гусениц к стрессор-ной активации летентной вирусной инфекции // Энтомолог.обозрение. 1985, Т.64, № 2, С.267−272.
  95. A.A., Романовский Р. В., Соловьев Ю. А. Диагностическая ценность определения интенсивности пентозофосфатного пути обмена углеводов в эритроцитах.// Лабораторное дело. 1983. .№ 11. С35−39.
  96. Л.А. Использование минеральных добавок в зимнем корме пчел // Автореф. дис. на соиск. учен. степ. канд. сельскохозяйственных наук. 1983. 23с.
  97. П.Н., Пишков В. Н., Соловева Н. И. и др. Метод определения гликозоаминог-ликанов в биологических жидкостях // Лабораторное дело. 1987. № 5. С. 3301. JJZ.
  98. Med. Results Rev. 1984. V.4. P. 11−117. Adelman R., Saul R.L., Ames B.N. Oxidative damage to DNA: Relation to species metabolic rate and life span // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1988, V.85, № 8, P.2706−2708.
  99. Al-Badry M., Knowles C. Phthalate organophosphate interactions: toxicity, penetration and metabolism studies with house flies // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1980. V.9.№ 2P. 147−161.
  100. Anber H., Oppenooith F. A mutant esterase degrading organophosphate in a resistant strain of the predaceous mite Amblyseius potentillae // Pestic. Biochem. Physiol. 1989. V.33. № 3. P.289−297.
  101. Arakawa T. Possible involvement of an ensymatic system for superoxide generation in lepi-dopteran larval haemolymph // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1995, V.29, № 3, P.281−291.
  102. Ashida M. The prophenoloxidase cascade in insect immunity // Res. Immunol. 1990. V.141. N 9. P.908−910.
  103. Ashida M. Prophenoloxidase activating system in cuticle of the larvae silkworm, Bombyx mori. // Zool. Sci, 1992, V.9, № 6, P. 1135.
  104. Ashida M., Koizunu Y. Demonstration of the presence of prophenoloxidase cascade in larval cuticle of the silkworm, Bombyx mori // Zool. Sci., 1993, V. 10, № 6, P. 12.
  105. Ashida M., Ochiai M., Niki T. Immunolocalization of prophenoloxidase among hemocytes of the silkworm, Bombyx mori // Tissue and Cell, 1988, V.20, № 4, P.599−610.
  106. Ashida M., Yoshida H. Limited proteolysis of prophenoloxidase during activation by microbial products in insect plasma and effect of phenoloxidase on electrophoretic mobilities of plasma proteins//Insect Biochem. 1988. V.18. N l.P. 11−19.
  107. Aucoin R., Guillet G., Murray C. et al. How do insect herbivores cope with the extreme oxidative stress of phototoxic host plants? // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1995, V.29, № 2, P.21 1−226.
  108. Baines D., Downer R.G.H. Octopamine enhances phagocytosis in cockroach hemocytes: involvement of inositol triphosphate // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1994, V.26, № 4, P.249−261.
  109. Barrett F.M. Phenoloxidases from larval cuticle of the sheep blowfly, Lucilia cuprina: Characterization, developmental changes, and inhibition by antiphenoloxidase antibodies // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1987, V.5, № 2, P.99−118.
  110. Benkowskaya G.V., Saltykova E.S., Poskryakov A.V., Nikolenko A.G. Phenoloxidase system expression under the chitooligosaccharides action in insects // 3rd Carbohydrate Bioengineering Meeting. England, 1999.
  111. Benz G., Insect pathology from 1960 to 1993 at the cth-institute of entomology. Some reminiscences and unpublished data. // 4th Eur.Meet. «Microb. Confr. Pests», Zurich, 1994, V. 17, № 3, P. 1−8.
  112. Bermejo B.P., Rebuelta L.M., Villar del Frenso A.M. Effects of vitamins on antioxidant defenses in Drosophila melanogaster // Meth. and Find. Exp. And Clin. Pharmacol., 1994, V.16, Suppl. .№ 1, P. 139.
  113. Best-Belpomme M., Ropp M. Catalase is induced by ecdysterone and ethanol in Drosophila cells // Eur. J. Biochem., 1982, V. 121, № 2, P.349−355.
  114. Bodnaiyk R.P. Identificacion of specific dopamine- and octopamine-sensitive adenilate cyclases in the brein of Matestra configurata // Insect Biochem., 1979, V.9, № 2, P. 155 162.
  115. Bohn H., Barwig B. Hemolymph clotting in the cockroach Leucophaea maderae. Influence of ions and inhibitors- isolation of the plasma coagulogen // J. Comp. Physiol. 1984. B154. № 5. P.457−467.
  116. Bohn H., Saks T. Inhibition of crosslincing in clotting of cocroach hemolymph (Leucophaea maderae) //J. Comp. Physiol. 1986. B 156. № 5. P.625−633.
  117. Bolter C.J., Chefurca W. The effect of phosphine treatment on superoxide dismutase, cata-lase, and peroxidase in the granary weevil, Sitophilus granarius // Pestic. Biochem. and Physiol., 1990, V.36, № 1, P.52−60.
  118. Brewer K., Keil C. A mixed function oxidase factor contribution to permethrin and dichlor-vos resistance in Lycoriella mali // Pestic. Sci. 1989. V.26. № 1. P 29−39.
  119. Brogdon W.G. Biochemical resistance detection: an alternative to bioassay // Parasitol. Today. 1989. V.5.№ 2. P.56−60.
  120. Brammer E., Stevens D. Mechanisms in opposite modulation of spleen cell and lymph node cell responses to mitigens following muramyl dipeptid treatment in vivo // Ibid. 1985. V.91. P.505−514.
  121. Bucher G.E. Potential bacterial pathogens of insects and their characteristics // J. Insect Pathol. 1960. 2. P. 172−195.
  122. Busvine J.R. Mechanism of resistance to insecticides in house flies // Nature. 1951. V.95. № 168. P.193−195.
  123. Carter J., Green E. Hemocytes of Baculovims-Infected Tipula paludosa Larvae // J. Inverted. Pathol. 1988. V.52. № 3. P.393−400.
  124. Charalambidis N., Boumazos S., Zervas C. Glycosylation and adhesiviness differentiate larval Ceratitis capitata tyrosinases //Arch. Insect Biochem. and Phisiol., 1994, V.27, № 4, P.235−248.
  125. Charalambidis N., Foukas L. Covalent association of lipopolisaccharide at the hemocyte surface of insects is an initial step for its internationalization protein-tyrosine phos-phorilation requirement // Eur. J. Biochem., 1996, V.236, № 1, P.200−206.
  126. Chen F., Torres M. Activation of mitogen activated protein kinase by heat shock treatment in Drosophila // Biochem. J. 1995. 312. № 2. P.341−349.
  127. Crawford E.C., Schmidt-Nielsen K. Temperature regulation and evaporative cooling in ostrich//Amer. J. Physiol. 1967. 212. P.347−353.
  128. Dauterman W.C. Role of hydrolases and glutatione S-transferases in insecticide resistance // Pest Resistance to Pesticides. 1983. New York and London: Plenum Press. P.229−248.
  129. Dean R.T., Hunt J.V., Grant A.J. et al. Free radical damage to proteins: The influence of the relative localisation of radical generation, antioxidants, and target proteins // Free Radic. Biol, and Mtd., 1991, V. ll, № 2, P.161−168.
  130. De Maitinez N.R., Garcia M., Salas M. Proteins with insulinlike activity isolated from Oyster hepatopancreas //Gen. Comp. Endocrinol., 1973, V.20, P.305−311.
  131. Desmond J.R., Gilliam M. Peroxisomal enzymes in the honey bee midgut // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 1996. 31. № 3. P.87−103.
  132. Davis B.J. Preprint «Disc Electrophoresis», Distillation Prod. Div. Eastman Kodak Co., Rochester N.Y., 1962.
  133. Dietrich C.P., Sampaio L.O., Toledo O.M. Characteristic distribution of sulfated mucopolysaccharides in different tissuse and their mitochondria // Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1977. V.25. № 2. P.329−336.
  134. Dularay B., Lackie A. Haemocytic encapsulation and the prophenoloxidase-activation pathway in the locust Schistocerca gregaria Forsk // Insect. Biochem., 1985, V. 15, № 6, P.827−834.
  135. Dulmage H.T., Rhodes R.A. Production of pathogens in artificial media // In: Microbial Control of Insect and Mites, Bulges H.D., Hussey N.W. London-New Yore, Academic Press. 1971. P.507−540.
  136. Dunn P. Humoral Immunity in Insects Immune strategy appeart to correspond to life-history characteristics // Biosciense. 1990. V.40. № 10. P.738−744.
  137. Dunphy H., Webster J. Lipopolysaccharides of Xenorhabdus nematophilus (Efnterobacteriaciae) and their haemocyte toxicity in non immune Galleria mellonella larvae//J. Gen. Microbiol. 1988. V.134. № 4. P1017−1028.
  138. Dvomik V.Y. Peroxidase and catalase in hemocytes of blackfly, Wilhelmia salopiensis edw., during preimaginal development // 9 Int. Congr. Entomol., Beijing, June 28-July 4, 1992: Beijing, 1992, P.41.
  139. Eguchi M., Matsui Y., Matsumoto T. Developmental change and normal control of chymo-tiypsin inhibitors in the haemolymph of the silkworm, Bombyx mori // Comp. Bio-chem. and Physiol., 1986, B84, № 3, P.327−332.
  140. Elvin C., Vuocolo T., Pearson R. et al. Characterization of a major peritiophic membrane protein, peritrophin-44, from the larvae Lucilia cuprina: cDNA and deduced amino acid sequences // J. Biol. Chem. 1996. 271. № 15. P.8925−8935.
  141. Evans P.D., Swales L.S., Whim M.D. Second messenger systems in insects: An introduction // Neurotox 88: Mol. Basis Drag and Pestic. Act.:Proc. 3rd Meet. Soc. Chem. Ind., Mottingham, 10−15 Apr., 1988. Amsterdam ect., 1988. P.225−234.
  142. Falkmer S., Emdin S., Havu N. Insulin in invertebrates and cyclostomes //Amer.Zool., 1973, V.13, P.625−638.
  143. Fanner E., Saxton M., Ryan C. Oligocaccharide Signaling in Plants: Specificity of oligoura-nide-enhancel Plasma Membrane Protein Phosphorilation // J.Biol. Chem. 1991. V. 266. № 4P.3140−3145.
  144. Faust R.M. Bacterial diseases // In: Insect Diseases, Cantwell G.E. New York, Marcel Dekker. 1974, V.l. P.87−183.
  145. Feiton G.W., Duffey S.S. Protective action of midgut catalase in lepidopteran larvae against oxidative plant defehses //1. Chem. Ecol., 1991, V.17, № 9, P. 1715−1732.
  146. Feiton G.W., Duffey S.S. Ascorbat oxidation reduction in Helicoverpa zea as a scaverging system against dietaiy oxidants // Arch. Insect Biochem. and Phisyol., 1992, V.19, № 1, P.27−37.
  147. Feiton G.W., Summers C.B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1995, V.29, № 2, P. 187−197.
  148. Fernandez A. Haemocyte response as a possible and new parameter in the preliminary safety/toxitcity evaluation of biomaterials // Curr.Sci. (India). 1986. V.55. № 15. P.719−720.
  149. Fisher C., Brady U. Increased rate of melanization in hemolymph of American cockroaches and house crickets intoxicated by insecticides // Experientia, 1980, V.36, № 1, P.93−94.
  150. Fukumitsu T., Fujimoto K., Masuda K. Activation of profenoloxidase in Drosophila // Zool. Sei., 1992, V.9, № 6, P. 1133.
  151. Furukawa S., Taniani K., Yang J. Induktion of gene expression of antibacterial proteins chitinoligomers in the silkworm, Bombix mori // Insect Mol. Biol. 1999. 8. (1). P. 145−148.
  152. Gade G., Beenakkers A. Adipokinetic hormone-induced lipid mobilization and cyclic AMP accumulation in the fat body of Locusta migratoria during development // Gen.compar.endocrinol. 1977, V.32, № 4, P.481−487.
  153. Gao Fuhong, Liu Shuses // Dongwu xuebao = Acta Zool. Sin., 1992, V.38, № 4, P.443−445.
  154. Glinski Z., Jarocz J. Rola oksydazy polifenolowej w odpomosci przeciwzakaznej owadow // Wed. Wet. 1990. 46. № 7. S.238−241.
  155. Gole J.W.D., Orr G.L., Downer R.G.H. Octopamine-mediated elevation of cyclic AMP in haemocytes of the American cockroach, Periplaneta americana L. // Can. J. Zool., 1987, V.65, № 6, P. 1509−1514.
  156. Grecomoro G., Piccione F., Letizia G. Therapeutic synergism between hyaluronic acid and dexamethasone in the intra-articular treatment of osteoarthritis of the knee: a preliminary open study // Cuit. Med. Res. Opin. 1992. V.13. № 1. P.49−55.
  157. Gregoire Ch. Haemolymph coagulation in insects and taxonomy // Bull. Inst. Roy. Sei. Natur. Belg. Entomol. 1984. V.55. № 12 P. 1−48.
  158. Gmbor-Lajsic G., Block W. et al. Antioxidant enzymes in larvae of the Antarctic fly, Belgica antarctica // Crio-Lett, 1996, V.17, № 1, P.39−42.
  159. Grunewald S., Reilander H., Mickel H. In vivo re constitution of dopamine D25 receptor-mediated G-protein activation in baculovims-infected insect cells: prefured coupling to Gu versus Gi2 // Biochemistry, 1996, V.35, № 48, P. 15 162−15 173.
  160. Heimpel A.M., Angus T.A. Diseases caused by certain spore-forming bacteria // In: Insect Pathology: An Advanced Treatise, New York, Academic Press. 1963. V.2. P.21−73.
  161. Hiripi L., S.-Rozsa K. Octopamine- and dopamine-sensitive adenylate cyclase in the brain of Locusta migratoria during its development // Cell and Mol. Neurobiol., 1984, V.4, № 3, P. 199−206.
  162. Jamazaki H.J. Activation of laccase-type phenoloxidase in the cuticle of insect: IX Properties of prolaccase in larvae cuticle of silcworm. Bombyx mori // Zool. Sci, 1992, V.9, № 6, P. 1134.
  163. Jamori T., Natori S. Function of the lipopolysaccharide-binding protein of Periplaneta americana as an opsonin // FEBS Lett. 1992, V.57, № 11, P.2109−2113.
  164. Jimenez D.R., Gilliam M. Peroxisomal enzymes in the honey bee midgut // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1996, V.31, № 1, P.87−103.
  165. Kanost M., Dai W., Dunn P. Peptidoglycan fragments elicit antibacterial protein synthesis in larvae of Manduca sexta // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 1988. V.8. № 3. P.147−164.
  166. Kato Y., Nacamura T., Takeuchi T. Haeinagglutination activity of haemolymph of Bombix mori treated with a juvenile hormone analogue // J. Sericult. Sci. Jap. 1994. V.63. № 3. P.221−228.
  167. Kramer K., Morgan T., Hopkins T. Catecholamines and P-alanine in the red flour beetle, Tribolium castaneum. Roles in cuticle sclerotization and nielanization // Insect Biochem., 1984, V.14, № 3, P.293−298.
  168. Z., Shen H.-J., Jiang Q., Ji B. // Kunchong xuebao = Acta entomol. sin., 1994, V.37, № 4, P. 399−403.1.wry O.H., Rosenbrough N.J., Fair A.L. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem., 1951, V.193, P.265−275.
  169. Marmaras V.J., Charalanbodis N. Certain hemocyte proteins of the medfly, Ceratitis capitata, are responsible for nonself recognition and immobilization of Escherichia coli in vitro// Arch. Insect. Biochem. Physiol. 1992, V.21, N.4, P:281−288.
  170. Massie H.R., Williams T.R. Superoxide dismutase activity in two different wild-type stains of Drosophila melanogaster /7 Gerontology (Schweiz), 1981, V.27, № 4, P.205−208.
  171. Massie H.R., Williams T.R. Influence of anti-inflammatory agents on the survival of Drosophila /7 I. Gerontol., 1985, V.40, № 3, P.257−260,
  172. Mathieu Y., Kurkaian A., Xia H. et al. Membrane Responses Induced by Oligogalacturon-ides in Suspension-culturel Tobacco Cells // Plant. J. 1991.V.l. № 3. P.333−334.
  173. Mathews M.C., Summers C.B., Felton G.W. Ascorbate peroxidase: A novel antioxidant enzyme in insects // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1997, V.34, № 1, P.57−68.
  174. Minnick M., Rupp R., Spence K. A bacterial induced lectin Which. Triggers hemocyte coagulation in Manduca sexta // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1986. V. i 37. № 2. P.729−735.
  175. Monro R.E. Protein turnover and the formation of protein inclusions during sporulation of Bacillus thurengiensis // Biochem. J. 1961. 2. P.225−359.
  176. Murdock L., Omar D. N-acetyldopamine in insect nervous tissue // Insect Biochem. 1981, V. l 1, № 2, P.161−166.
  177. Ngah W., Smith J. Acidic conjugate of phenols in insects: glucoside phosphate and gluco-side sulphate derivatives // Xenobiotica. 1983. V.13. № 6.P.383−389.
  178. Noguchi H., Hayakawa Y. Elewation of dopamine levels in parasitized insect larvae // Zool. Sci., 1995, V. 12, № 6, P. 14.
  179. Orr W.C., Arnold L.A., Solial R.S. Relalionship between catalase activity, life span and some parametrs accociated with antioxidant defenses in Drosophila melanogaster // Mech. Ageing, and Dev., 1992, V. 63, № 3, P.287−296.
  180. Pardini R.S., Wang J.L. Ancillary antioxidant enzyme activities and insect resistance to plant pro-oxsidants // Proc. 18th Int. Congr. Entomol., Vancouver, July 3rd-9th, 1988: Abstr. and Author Index., P. 130.
  181. Pendland J., Boucias D. Hemagglutinin activity in the hemolymf of Anticarsia gemmtalis larvae infected with the fungus Nomuraea rilevi // Dev/ Comp. Immunal. 1985. V.9, № 1, P.21−30.
  182. Peng Z., Miles P.M. Oxidases in the gut of an aphid Macrosiphum rosae and their relation to dietary phenolics //1. Insect Physiol., 1991, V.37, № 10, P.779−787.
  183. Pizki T., Pizki R. The cellular defense system of Drosophila melanogaster // Insect Ultra-stract. Vol.2. New York. 1984. P.579−604
  184. Ratcliffe N.A., Brookman J.L., Rowley A.F. Activation of the prophenoloxidase cascade and initiation of nodule formation in locusts by bacterial lipopolysaccharides // Dev. AndCompar. Immunol. 1991. V. l5. N1−2. P.33−39.
  185. Ross A. Systemic Acguired Resistance Induced by Localized Vims Infections in Plant 77 Virology. 1961. V. 14. № 2. P.340−358.
  186. Ryan C.A. Oligosaccharide signaling in plants // Annu. Rev. Cell Biol. 1987. № 3 P.257−317. .
  187. Ryan C.A., Farmer E.E. Oligosacchride signals in plants: a current assesment// Annu. Rev. Plant Phisiol. Mol. Biol. 1991. V.42. P.651−671.
  188. Saul S., Sugumaran M. Protease inhibitor controls prophenoloxidase activation in Manduca sexta // Febs Lett., 1986, V.208, № 1, P. 113−116.
  189. Semsei I., Verzar F. Possible mechanism of alteration in activities of free radical scavenging enzymes, superoxide dismutase and catalase // Age. 1989, V.12, № 3, P. 111−112.
  190. Seryczynska H. Reakcje obronne u owadow // Kosmos. 1976. F.25.№ 3P.252−257.
  191. Sloley B., Downer R. Dopamine, N-acetyldopamine and dopainine-3-O-sulphate in tissues of newly ecdysed and fully tanned adult cockroaches (Periplaneta americana) // Insect. Biochem., 1987, V.17, № 4, P.591−596.
  192. Smirle M.J., Winston M.L. Detoxifying enzyme activity in worcer honey bees: an adaptation for foraging in contaminated ecosystems // Can. J. Zool., 1988, V.66, № 9, P.1938−1942.
  193. Smith W., Gielbert L., Bollenbacher W. Calcium-cyclic AMP interactions in prothoracico-tropic hormone stimulation of ecdysone synthesis // Mol. and Cell. Endocrinol. 1985, V.'39, № 1. P.71−78.
  194. Spencer E.Y. Comparative amino acid composition of the parasporal inclusions of five en-tomogenous bacteria 11 J. Invert. Pathol. 1968. 10. P.444−445.
  195. Stotz H., Powell A., Damon S. et al. Molecular Characterization of Polygalacturonase lngi-bitor from Pyrus communis // Plant Physiol. 1993. V.102. № 1. P. 133−138.
  196. Stynen D., Peferoen M., DeLoof A. Proteins with haemagglutinin activity in larvae of the Colorado beetle // J. Insect Physiol. 1982. V.28. № 5 P.465−470.
  197. Stynen D., Tyteca L., de Loof A. Localisation of gycosaminoglicans in the ovarioles of the Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata // Ann.Soc.roy. Zool. Belg. 1986. V.116. № 2. 131−136.
  198. Vaughan P.F.T., Neuhoff V. The metabolism of tyrosine, tyramine and L-3,4-dihydroxyphenylalanine by cerebral and thoracic ganglia of the locust, Schistocerca gregaria // Brain Res., 1976, V.117, № 1, P. 175−180.
  199. Xue C., Yu G., Hirata T. et al. Antioxidative activities of several marine polisaccharides evaluated in a phosphatidylcholine suspension and organic solvents // Bioscience Biotech, and Bioch. 1998. 6. (2). P.206−209.
  200. Wilson R., Ratcliffe N. The role of BDLI, an endogenous mannose-specific lectin, on the phagocytosis of foreign by haemocytes of the cockroach, Blaberus discoidalis. // 20 Int. Congr. Entomol., Firenze, Aug. 25−31, 1996: Proc.- Firenze, 1996, P.223.
  201. Xiao-dong W., Qing-sheng J. Inducible antibacterial and lectin activity in hemolymph of Chrysomyia megacephala larvae and pupae // 19 Int. Congr. Entomol. 1992: Proc.:Abstr. P.334.
  202. Xue C.H., Yu G.L. Hirata T. Antioxidative activities of several marine polisaccharides evaluated in a phosphatidylcholine suspension and organic solvents // Bioscience Biotechn. And Biochem. 1998. V.62. № 2. P.206−209.
  203. Yukio I. Host plants and dietary prooxidants affect antioxidant enzymes in onion and seed-corn maggots, Delia antiqua and D. platura // 19 Int. Congr. Entomol., Beijing, Iune 28- Iuly 4, 1992: Proc.Abstr., Beijing, 1992, P.119.
  204. Zaman K., MacGill R.S., Johnson J.E. et al. An insect model for assessing oxidative stress related to arsenic toxicity // Arch. Insect Biochem. and Physiol., 1995, V.29, № 2, P. 199−209.1. Р OCCMnCRft?.- ос
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!