Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Механизмы внутриклеточной сигнализации в перитонеальных макрофагах

Диссертация: Механизмы внутриклеточной сигнализации в перитонеальных макрофагах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С использованием флуоресцентного Сазонда Еига-2 АМ исследованы механизмы генерации и регуляции Са2±сигналов, индуцированных пуринергическими агонистами (АТФ, УТФ) и ингибиторами эндоплазматических Са2±АТФаз (тапсигаргин, циклопьязониковая кислота (ЦПК)), в перитонеальных макрофагах крысы. Связывание АТФ или УТФ с пуринорецепторами типа Р2и приводит к активации фосфоинозитидного цикла и вызывает… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Системы вторичных посредников и их роль в регуляции 14 клеточных процессов
      • 1. 1. 1. Аденилатциклазный путь передачи информации
      • 1. 1. 2. Фосфоинозитидный путь передачи сигнала
      • 1. 1. 3. Арахидоновая кислота и ее продукты: пути образования и 31 метаболизма в клетках
        • 1. 1. 3. 1. Структура арахидоновой кислоты и других жирных кислот
        • 1. 1. 3. 2. Механизмы образования свободной арахидоновой кислоты в 34 клетках
        • 1. 1. 3. 3. Метаболизм арахидоновой кислоты
        • 1. 1. 3. 4. Метаболизм арахидоновой кислоты в макрофагах
        • 1. 1. 3. 5. Модуляция активности ионных каналов клеток 51 арахидоновой кислотой и другими жирными кислотами
      • 1. 1. 4. Тирозинкиназы и тирозинфосфатазы
        • 1. 1. 4. 1. Рецепторы с тирозинкиназной активностью
        • 1. 1. 4. 1. 1. Общая характеристика рецепторных тирозинкиназ
        • 1. 1. 4. 1. 2. Рецептор гормона инсулина
        • 1. 1. 4. 1. 3. Рецептор фактора роста тромбоцитов
        • 1. 1. 4. 2. Нерецепторные тирозинкиназы
        • 1. 1. 4. 3. Тирозинфосфатазы
        • 1. 1. 4. 4. Ингибиторы тирозинкиназ и тирозинфосфатаз
        • 1. 1. 4. 5. Модуляция активности ионных каналов тирозинкиназами и 72 тирозинфосфатазами
      • 1. 1. 5. Гуанилатциклазная система

Механизмы внутриклеточной сигнализации в перитонеальных макрофагах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Одной из важнейших и актуальных проблем современной биофизики и биологии клетки является выяснение механизмов внутриклеточной сигнализации. Эта область исследований имеет не только теоретическую, но и большую практическую значимость, так как действие многих токсинов и фармакологических агентов направлено именно на компоненты систем внутриклеточной передачи сигналов.

В настоящее время достигнут значительный прогресс в понимании молекулярных механизмов приема, переработки и передачи информации между плазматической мембраной клетки и внутриклеточными органеллами. Именно в плазматической мембране находятся механизмы, преобразующие внешние сигналы во внутриклеточные. Восприятие клетками внешних сигналов в основном происходит благодаря взаимодействию этих факторов с определенными рецепторами, расположенными на поверхностной мембране клеток, распознающими приходящие сигналы и приводящими в действие внутриклеточные пути передачи информации, которые в конечном счете ведут к запуску и регуляции различных клеточных процессов. Несмотря на огромное разнообразие стимулов, рецепторов и процессов, сопровождающих их взаимодействие, существует всего несколько универсальных сигнальных систем, передающих при взаимодействии стимула с рецептором информацию различным клеточным органеллам и запускающих определенные физиологические процессы в клетке. Сигнальные системы являются древнейшими системами, имеющимися у животных и растений.

В настоящее время установлено, что весьма важным моментом внутриклеточной передачи сигналов является изменение транспорта и внутриклеточной концентрации различных ионов. Доказано, что изменение внутриклеточной концентрации ионов Са2+, К+, Н+, СГ играет существенную роль в процессах активации и регуляции различных общих и специализированных клеточных функций.

Одной из основных систем, приводящих к изменению внутриклеточной концентрации ионов, являются селективные ионные каналы биомембран. Ионные каналы — это интегральные белки (гликопротеины), пронизывающие липидный бислой мембраны и способные при адекватных внешних воздействиях (изменение потенциала на мембране, действие медиатора или гормона) избирательно менять проницаемость мембраны для определенных ионов (Na+, К+, Са2+, СГ). В основе многих физиологических процессов (передача электрических и химических сигналов, сокращение, секреция) лежит работа ионных каналов биологических мембран. Фармакологические агенты и яды изменяют характеристики ионных каналов. Патология сердечно-сосудистой и нервной систем часто обусловлена нарушениями функционирования ионных каналов мембран.

Фундаментальной основой современных представлений о структурно-функциональной организации ионных каналов являются классические работы Ходжкина и Хаксли (Hodgkin, Huxley, 1952). Ходжкин и Хаксли ввели новый экспериментальный метод, метод фиксации потенциала (voltage-clamp method), для изучения генерации и проведения нервного импульса в гигантском аксоне кальмара. Именно Ходжкин и Хаксли ввели понятие потенциал-зависимого ионного канала.

Классики биофизики ионных каналов Бертил Хилле и Клэй Армстронг предлагают выделять три исторических периода в изучении ионных каналов (три периода «каналологии») (Hille, 1992). «Героический период» (heroic age) начинается с выдающихся экспериментов Коула и других на гигантских аксонах кальмара и каракатицы и заканчивается формулировкой теории Ходжкина и Хаксли (Hodgkin, Huxley, 1952). В последующий «переходный период» (transitional era) «каналологии» модель Ходжкина-Хаксли с небольшими модификациями была использована для описания свойств воротных механизмов потенциал-зависимых ионных каналов многих возбудимых образований. Шло накопление биофизических данных о характеристиках ионных каналов. В «переходный период» основным экспериментальным подходом был метод фиксации потенциала, который в течение более 45 лет являлся наиболее адекватным биофизическим методом исследования ионных каналов. Более того, в это время были открыты фармакологические агенты как инструменты исследования ионных каналов. В этот период нами были выполнены пионерские работы по фармакологическому разделению и идентификации компонент асимметричного тока смещения или воротного тока Ка±каналов в мембране перехвата Ранвье лягушки. С использованием токсина из яда среднеазиатского скорпиона Buthus eupeus и алкалоида аконитина было установлено, что быстрая компонента воротных токов связана, по-видимому, с активацией Ма±каналов, а медленная компонента токов смещения отражает смещение зарядов, связанное, очевидно, с процессом натриевой инактивации (Лонский и др., 1975, 1976; Крутецкая и др., 1977, 1978 а, бМожаева и др., 1977). С помощью агентов, специфически влияющих на процесс натриевой инактивации, проведен фармакологический анализ кинетики инактивации макроскопических Na±токов в мембране перехвата Ранвье. Использование противовоспалительного агента нифлумовой кислоты и специфического белкового реагента N-бромацетамида позволило выдвинуть предположение о наличии в мембране нервного волокна гомогенной популяции Ыа±каналов, имеющих три состояния инактивационной системы (Лонский и др., 1982, 1986, 1987, 1989 а, б- 1990 а, б- 1991; Крутецкая и др., 1984, 1987).

Современный этап" («modern age») в изучении ионных каналов ознаменовался введением двух новых методов исследования: метода локальной фиксации потенциала (patch clamp method) и методов молекулярного клонирования мембранных белков. Метод локальной фиксации потенциала на микрофрагменте клеточной мембраны (Hamill et al., 1981), позволяющий регистрировать токи одиночных ионных каналов, оказал такое же революционное влияние на современную электрофизиологию и биофизику, как и введенный более 45 лет назад метод фиксации мембранного потенциала. С помощью метода пэтч-клэмп в конфигурации «whole-cell» нами исследованы функциональные характеристики и механизмы регуляции активности потенциал-зависимых К±каналов выходящего выпрямления в мембране перитонеальных макрофагов крысы. Показано, что активность этих каналов модулируется арахидоновой кислотой и другими свободными жирными кислотами (Krutetskaya et al., 1994, 1995; Крутецкая и др., 1995 а, б, в- 1996 аКрутецкая, Лебедев, 1998 а), а также тирозинкиназами и тирозинфосфатазами (Крутецкая, Лебедев, 1998 а).

Одной из важнейших задач современного этапа исследования ионных каналов является изучение механизмов регуляции активности каналов различными системами вторичных посредников и выяснение роли каналов в процесссах внутриклеточной сигнализации.

В последние годы достигнут значительный прогресс в понимании путей активации клеток, в которых роль основного вторичного посредника выполняют ионы Са2+ (Berridge, Irvine, 1989; Berridge, 1990; см. обз. Крутецкая, Лебедев, 1992 aBerridge, 1993; Clapham, 1995 a, bBootman et al., 1997). Изменения в транспорте и внутриклеточной концентрации ионов Са2+ играют ключевую роль в запуске и регуляции общих и специализированных клеточных функций, таких как пролиферация, рост, секреция, сокращение, передача нервного импульса, иммунный ответ и т. д. (Berridge, 1995 bBerridge, 1997 a, bBerridge et al., 1998). Ca является универсальным вторичным мессенджером, действующим в клетках бактерий, растений и животных.

Качественный скачок в изучении механизмов Са2+ -сигнализации в клетках произошел после разработки и введения в широкую практику высокочувствительных флуоресцентных зондов, позволяющих измерять внутриклеточную концентрацию Са2+ (Tsien et al., 1984; Grynkiewicz et al., 1985).

Практически все агонисты, связываясь с мембранными рецепторами, вызывают двухфазное увеличение внутриклеточной концентрации Са2+, [Ca2+]i, в клетках. В качестве первой фазы выступает кратковременная мобилизация Са2+ из внутриклеточных депо. Вторая фаза, более длительная, связана с входом Са2+ из у, наружной среды. В возбудимых клетках вход Са осуществляется по потенциалзависимым Са2±каналам. В то же время пути входа Са2+ в невозбудимые клетки изучены значительно меньше. В настоящее время предполагают, что одним из основных механизмов входа Са2+ в электрически невозбудимые клетки является так называемый депо-зависимый или «емкостной» вход Са2+. В соответствии с моделью «емкостного» входа Са2+ (Putney, 1990; Berridge, 1995 а), вход Са регулируется степенью заполнения Са-депо таким образом, что опустошение депо активирует вход Са2+. В то же время, механизм, посредством которого мобилизация Са2+ из депо регулирует вход Са2+, а также молекулярная природа депо-зависимых Са2±каналов остаются неясными.

В отличие от многих других мессенджеров, Са2+ необходим для жизнедеятельности клеток, и в то же время длительное повышение внутриклеточной концентрации Са2+, [Ca2+]i, приводит к гибели клеток. Учитывая большой градиент концентрации ионов Са2+ между внешней средой и цитозолем и то, что массированный вход Са2+ в клетки может представлять опасность для их функционирования, можно было предположить, что системы входа ионов Са2+ должны очень жестко регулироваться.

Фагоцитирующие клетки (макрофаги, нейтрофилы) отвечают на воздействие разнообразных агонистов, быстро гидролизуя мембранные фосфолипиды, что приводит к генерации большого числа внутриклеточных и экстраклеточных мессенджеров. Одним из наиболее ранних событий, запускаемых в этих клетках при воспалительных реакциях, является активация сигнальных путей с участием фосфоинозитид-специфической фосфолипазы С и фосфолипазы А2, что играет ключевую роль в запуске или модуляции хемотаксиса, секреции, фагоцитоза, образования супероксидов (Snyderman, Uhing, 1992).

В связи с этим, представлялось целесообразным исследовать механизмы внутриклеточной сигнализации в таком удобном объекте как перитонеальные макрофаги крысы.

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы заключалась в изучении механизмов генерации и регуляции Са2±сигналов и в первую очередь входа Са2+ в перитонеальных макрофагах при их активации пуринергическими агонистами (АТФ, УТФ) и ингибиторами эндоплазматических Са2±АТФаз (тапсигаргин, циклопьязониковая кислота). Для достижения данной цели были поставлены и решены следующие задачи:

1. С использованием широкого спектра фармакологических агентов, влияющих на функционирование сигнальных систем, выяснить роль известных систем вторичных посредников, таких как фосфоинозитидная, аденилатциклазная, гуанилатциклазная, тирозинкиназная системы, каскад метаболизма арахидоновой кислоты в регуляции формирования Са2±сигналов в макрофагах.

2. Исследовать фармакологические характеристики входа Са2+ в макрофаги.

3. Определить возможную роль энергетического метаболизма макрофагов в регуляции Са2±сигналов.

4. Установить роль структур цитоскелета в формировании Са2±ответов в макрофагах.

Научная новизна работы. Впервые проведено широкое комплексное исследование механизмов внутриклеточной сигнализации в перитонеальных макрофагах крысы. Следует отметить, что все результаты о сложной, множественной регуляции Са2±сигналов различными жизненноважными для клетки функциональными системами для данного объекта получены впервые.

С помощью широкого арсенала фармакологических агентов, влияющих на компоненты систем внутриклеточной сигнализации, выявлена важная роль всех известных систем вторичных посредников и других ключевых функциональных систем.

А I клетки в регуляции формирования Сасигналов в макрофагах.

Впервые во всех сериях экспериментов по изучению модуляции Са2±сигналов и прежде всего депо-зависимого входа Са2+ использованы два методических подходаисследование клеток в нормальной физиологической и бескальциевой среде инкубации.

Впервые показана важная роль тирозинкиназ и тирозинфосфатаз в регуляции входа Са2+ в макрофаги. Анализ полученных данных позволяет сделать вывод, что важнейшую роль в поддержании внутриклеточного Са2±гомеостаза как в покоящихся клетках, так и при действии агонистов, играет динамический баланс между активностью тирозинкиназ и тирозинфосфатаз.

Проведен максимально широкий ингибиторный анализ роли различных продуктов метаболизма арахидоновой кислоты, а также свободных арахидоновой и других жирных кислот в формировании Са2±сигналов в макрофагах.

Впервые показана важная роль микротрубочек и микрофиламентов в активации и регуляции депо-зависимого входа Са2+ в клетки, а также в формировании Са2±сигналов, вызываемых ингибитором тирозинфосфатаз фениларзиноксидом.

Анализ всех полученных данных приводит к выводу, что вход Са2+ в клетки чрезвычайно чувствителен к малейшим изменениям в состоянии различных систем клетки, что способствует предотвращению массированного входа Са2+ в клетки и их возможной гибели.

Теоретическая и практическая значимость работы. Данные проведенного комплексного исследования механизмов генерации и регуляции Са2±сигналов в макрофагах вносят существенный вклад в решение фундаментальной проблемы биофизики и биологии клетки — проблемы внутриклеточной передачи сигналов. Выяснение биофизических, биохимических и физиологических механизмов внутриклеточной сигнализации имеет фундаментальное значение для понимания процессов, осуществляющих важнейшие общие и специализированные функции клеток: пролиферацию, секрецию, фагоцитоз, хемотаксис, сократительную активность, нейропередачу. Оно имеет огромное значение для определения механизмов иммунного ответа, сенсорных реакций, опухолевого роста. Обобщения результатов работы существенно расширяют представления о механизмах Са2±сигнализации в клетках при их рецептор-зависимой активации, о взаимосвязи, взаимодействии и взаимовлиянии в этих процессах различных систем вторичных посредников и могут быть использованы в исследованиях механизмов управления функциональными процессами, в которых в качестве основного вторичного посредника выступают ионы Са2+.

Полученные в работе новые данные о механизме действия фармакологических агентов, влияющих на системы внутриклеточной сигнализации в макрофагах, имеют не только теоретическое, но и большое практическое значение для медицины и фармакологии. Данные фармакологического анализа могут быть использованы для скрининга новых эффективных лекарственных средств.

Разработанные и примененные в диссертации методы, а также результаты исследований используются при проведении практических занятий и чтении лекций на кафедре биофизики Санкт-Петербургского государственного университета.

Апробация работы. Материалы, представленные в диссертации, были доложены на: 1 Всесоюзном Биофизическом Сьезде (Москва, 1982), Республиканской научной конференции «Синтез и изучение физиологически активных веществ» (Вильнюс, 1984), на II Республиканской конференции «Проблемы экологической биофизики» (Тбилиси, 1986), V Всесоюзной межуниверситетской конференции «Биология клетки» (Тбилиси, 1987), VI Всесоюзной межуниверситетской конференции «Биологические мембраны в норме и патологии» (Тбилиси, 1989), Всесоюзном симпозиуме «Ионные каналы в биологических мембранах» (Кара-Даг, 1990), Внутривузовской конференции «Доминантные механизмы поведенческих адаптаций» (Ленинград, 1990), Международном симпозиуме «Механизмы Са2+ гомеостаза в возбудимых клетках» (Киев, 1993), Сьезде Физиологического общества при РАН (Пущино-на-Оке, 1993), симпозиуме «Мембранный транспорт и функции клетки» (Санкт-Петербург, 1994), IV IBRO Международном конгрессе по нейронаукам (Киото, Япония, 1995), I (XI) Международном совещании по эволюционной физиологии (Санкт-Петербург, 1996), XXXIII Международном конгрессе по физиологическим наукам (Санкт-Петербург, 1997), I и II Международных симпозиумах «Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов» (Воронеж, 1995, 1998), Международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино-на Оке, 1998), XVII Сьезде физиологов России (Ростов-на-Дону, 1998), IV Совещании по тирозиновому фосфорилированию и клеточной сигнализации (Ла Джолла, Калифорния, 1998), пленарном заседании Санкт-Петербургского общества естествоиспытателей (Санкт-Петербург, 1999), III Совещании по тирозиновому фосфорилированию и клеточной сигнализации (Cold Spring Harbor Laboratory, 1999), V IBRO Международном конгрессе по нейронаукам (Иерусалим, Израиль, 1999), II Сьезде Биофизиков России (Москва, 1999).

По материалам диссертационной работы были также прочитаны лекции в Тель-Авивском университете (Тель-Авив, Израиль, 1995).

Выводы.

У А.

1. С использованием флуоресцентного Сазонда Еига-2 АМ исследованы механизмы генерации и регуляции Са2±сигналов, индуцированных пуринергическими агонистами (АТФ, УТФ) и ингибиторами эндоплазматических Са2±АТФаз (тапсигаргин, циклопьязониковая кислота (ЦПК)), в перитонеальных макрофагах крысы. Связывание АТФ или УТФ с пуринорецепторами типа Р2и приводит к активации фосфоинозитидного цикла и вызывает двухфазное увеличение внутриклеточной концентрации Са2+, [Са2+]ь в макрофагах. В качестве первой фазы выступает кратковременная мобилизация Са2+ из внутриклеточных депо. Вторая фаза, более длительная, связана с входом Са2+ из наружной среды, обусловленным, по-видимому, опустошением депо. Экзогенная АТФ может также активировать лиганд-управляемые Са2±каналы пуринорецепторов Р22-типа. Специфические ингибиторы эндоплазматических Са2±АТФаз тапсигаргин или ЦПК также вызывают двухфазный Са2±сигнал: достаточно быстрый пик, связанный с мобилизацией Са2+ из депо, и длительную фазу, отражающую депо-зависимый вход Са2+ из наружной среды.

2. Выявлены фармакологические характеристики депо-зависимого входа Са2+ в перитонеальные макрофаги. Показано, что депо-зависимый вход Са2+, индуцированный тапсигаргином или УТФ, подавляется следующими фармакологическими агентами: двумя структурно различными ингибиторами потенциал-зависимых Са2±каналов нифедипином и верапамиломнеорганическими блокаторами: ионами № 2+, Ьа3+, 0<13± блокатором неселективных катионных каналов нифлумовой кислотой. Полученные данные свидетельствуют о том, что депо-зависимые Са2+ -каналы в перитонеальных макрофагах крысы по фармакологическим характеристикам сходны с Са2±каналами Ь-типа. Подобно йр-каналам БгозорЫк они могут напоминать Са2±каналы Ь-типа, не имеющие сенсора напряжения. I.

3. Вход Са в перитонеальные макрофаги регулируется тирозинкиназами и тирозинфосфатазами. Впервые установлено, что два структурно различных ингибитора тирозинкиназ генистейн и метил-2,5-дигидроксициннамат ингибируют вход Са2+, индуцируемый АТФ, УТФ, тапсигаргином или ЦПК. Фаза мобилизации Са2+ из депо остается без изменения. Генистин, структурный аналог генистейна, не способный ингибировать тирозинкиназы, не влияет на параметры Са2±сигналов, вызываемых пуринергическими агонистами и ингибиторами Са2±АТФаз. Ингибитор тирозинфосфатаз ортованадат № увеличивает вход Са2+, индуцируемый этими агентами, но не предотвращает ингибирующее действие генистейна. Ингибиторы тирозинфосфатаз фениларзиноксид, Н2О2, И-этилмалеимид вызывают дозо-зависимое увеличение [Са2+]-, которое связано как с мобилизацией Са2+ из внутриклеточных депо, так и с активацией входа Са из наружной среды. В регуляции вызываемых ингибиторами тирозинфосфатаз Са2±ответов участвуют тирозинкиназы, продукты циклооксигеназного и липоксигеназного путей окисления арахидоновой кислоты, а также такие элементы цитоскелета как микротрубочки и актиновые микрофиламенты. Полученные данные позволяют сделать вывод, что динамический баланс между активностью тирозинкиназ и тирозинфосфатаз может играть центральную роль в поддержании внутриклеточного Са2+ гомеостаза как в покоящихся клетках, так и при действии агонистов.

4. В процессах функциональной активации макрофагов важную роль играют арахидоновая кислота (АК) и продукты ее метаболизма. Вход Са2+ в макрофаги, индуцированный пуринергическими агонистами или ингибиторами эндоплазматических.

Са2±АТФаз, подавляется ингибитором фосфолипазы Аг 4-бромфенацилбромидом, ингибиторами циклооксигеназ (индометацин, аспирин) и ингибиторами липоксигеназ (нордигидрогуаретиковая кислота, байкалейн, каффеиковая кислота). Это позволяет предположить, что метаболиты циклооксигеназного и липоксигеназного пути окисления АК могут участвовать в регуляции входа.

Са2+ в перитонеальные макрофаги. Ингибиторы эпоксигеназ эконазол и проадифен оказывают множественное влияние на процессы Са2±сигнализации в макрофагах. Кроме ингибирования входа Са2+, эти имидазольные соединения в более высоких концентрациях индуцируют также мобилизацию Са2+ из тапсигаргин-чувствительных Са2±депо. Анализ наших результатов, а также последних литературных данных позволяет предположить, что эконазол и проадифен могут непосредственно блокировать каналы входа.

Са2+.

5. АК и другие свободные жирные кислоты оказывают множественное.

У г влияние на процессы Сасигнализации в перитонеальных макрофагах крысы.

Цис-полиненасыщенные жирные кислоты АК и линолевая кислота вызывают значительное и дозо-зависимое увеличение [Са2+]-, связанное с мобилизацией Са2+ из тапсигаргин-чувствительных Са2±депо и входом Са2+ из наружной среды. Вход Са2+ в макрофаги, активируемый АК, по фармакологическим характеристикам сходен с депо-зависимым входом Са, активируемым тапсигаргином или ЦПК: подавляется теми же блокаторами Са2±каналов, ингибитором тирозинкиназ генистейном, ингибитором эпоксигеназ проадифеном. Цис-мононенасыщенная олеиновая и насыщенная миристиновая кислоты действуют менее эффективно и вызывают лишь незначительное повышение [Ca2+]i в существенно более высоких концентрациях. АК и другие жирные кислоты также активируют, по-видимому, Са2±АТФазу в плазмалемме макрофагов. Полученные результаты свидетельствуют о том, что АК и другие свободные жирные кислоты играют важную роль в регуляции внутриклеточного кальциевого обмена в перитонеальных макрофагах.

6. В регуляции Са2±ответов в перитонеальных макрофагах принимает участие протеинкиназа С. Активация протеинкиназы С форболовым эфиром РМА приводит к подавлению обеих фаз Са2±ответов, индуцированных АТФ, УТФ или тапсигаргином. Фаза мобилизации Са2+ из депо подавляется на 20−40%, в то время, как фаза входа Са2+ ингибируется практически полностью. Ингибитор протеинкиназы С (соединение Н-7) предотвращает ингибирующее действие РМА. Полученные данные свидетельствуют о важной роли протеинкиназы С в регуляции Са2±сигналов в перитонеальных макрофагах.

7. В регуляции Сасигналов в макрофагах участвует аденилатциклазная система. Агенты, повышающие внутриклеточную концентрацию цАМФ (форсколин, теофиллин, простагландин Е2), подавляют обе фазы Саответов, вызванных АТФ, УТФ, тапсигаргином или ЦПК. Наблюдается практически полное подавление входа Са2+ в клетку и существенное (на 20−30%) уменьшение фазы мобилизации Са2+ из внутриклеточных депо. Таким образом, в перитонеальных макрофагах, как и в других клетках крови, наблюдается антагонизм в действии факторов, активирующих аденилатциклазную и фосфоинозитидную системы.

8. Процессы Са2±сигнализации в макрофагах регулируются гуанилатциклазной системой. Агенты, повышающие внутриклеточную концентрацию цГМФ (нитроглицерин, нитропруссид Na), существенно уменьшают фазу моблизации Са2+ из депо и практически полностью подавляют вход.

Са2+, индуцированные пуринергическими агонистами и ингибиторами эндоплазматических n I.

СаАТФаз. Нитроглицерин и нитропруссид Na также существенно ускоряют спад.

0+ 94фазы мобилизации Са из депо при действии АТФ или УТФ. Ускорение спада Саответов может быть связано с активацией.

Са2±АТФаз в плазматической мембране и в мембране внутриклеточных депо. Полученные данные свидетельствуют о том, что концентрация цГМФ играет важную роль в регуляции Са2+ гомеостаза в перитонеальных макрофагах крысы.

9. В генерации и регуляции Са2±ответов в макрофагах принимают участие гетеротримерные С-белки. Специфический активатор гетеротримерных в-белков комплекс АНч приводит к мобилизации Са2+ из депо и подавляет обе фазы Са2±сигналов, вызванных АТФ, УТФ, тапсигаргином или ЦПК. Кроме того, АП^" ингибирует уже развившийся вход Са2+, индуцированный пуринергическими агонистами и ингибиторами эндоплазматических Са2±АТФаз. Возможно, что гетеротримерные в-белки могут прямо модулировать каналы входа Са2+. Однако, с учетом того, что в наших экспериментах активация протеинкиназы, А и протеинкиназы С оказывает существенное влияние на вход Са2+ в макрофаги, нельзя также исключить возможность опосредованного влияния О-белков, действующих путем стимуляции этих протеинкиназ.

10. Вход Са в макрофаги зависит от состояния энергетического метаболизма клеток. Ингибиторы окислительного метаболизма митохондрий олигомицин и ЕССР практически полностью подавляют вход Са2+ в макрофаги, индуцированный АТФ, УТФ или тапсигаргином. В связи с тем, что зависимость входа Са2+ от уровня энергизации обнаружена на разных типах клеток, его можно рассматривать как общий механизм регуляции входа Са2+ в физиологических условиях. Ингибирование входа Са2+ при уменьшении концентрации АТФ и/или увеличении концентрации АДФ может быть полезным для предотвращения массированного повышения [Са2'], и гибели клетки.

11. Впервые выявлена важная роль структур цитоскелета в активации и регуляции депо-зависимого входа Са в перитонеальные макрофаги. Агенты, нарушающие структуру микротрубочек (винбластин, колхицин, колцемид) и актиновых микрофиламентов (цитохалазины, фаллоидин), практически полностью подавляют депо-зависимый вход Са, индуцированный тапсигаргином или ЦПК. Следовательно, для нормального функционирования механизма депо-зависимого входа Са2+ в макрофаги необходима интакность цитоскелетного аппарата макрофагов.

12. Таким образом, впервые показана сложная, множественная зависимость Сасигналов и, в первую очередь, входа Са в перитонеальных макрофагах крысы от активности различных систем вторичных посредников и функционального состояния других ключевых систем клетки (митохондрии, цитоскелет). Именно фаза входа.

Са2+ является чрезвычайно чувствительной к.

384 действию различных факторов. Ингибирование входа Са2+ при малейших изменениях в состоянии различных систем клетки может служить важным тормозящим фактором, предотвращающим создание чрезмерно высокой внутриклеточной концентрации Са2+, опасной для жизнедеятельности клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.В., Алтухова И. П. Блокирование активатором протеинкиназы С форболовым эфиром рецепторзависимых кальциевых каналов тромбоцитов // Биохимия. 1985. T.50.N И. С.1235−1240.
  2. П.В., Ткачук В. А. Рецепторы и внутриклеточный кальций // М. «Наука». 1994. 288 с.
  3. В. Н. Феоктистов И.А., Авдонин П. В., Ткачук В. А. Форболовый эфир блокирует сопряжение GTP-связывающего белка с рецепторуправляемыми кальциевыми каналами // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 1533−1542.
  4. Е.А., Максимов A.B., Негуляев Ю. А. Функциональные свойства и цитоскелетзависимая регуляция натриевых каналов в плазматической мембране лейкозных клеток // Цитология. 1997. Т. 39. N 12. С. 1142−1151.
  5. A.C., Ариас П. У., Зинченко В. П. Влияние блокаторов окисления арахидоновой кислоты на индуцируемые митогеном изменения концентрации кальция и pH в цитоплазме тимоцитов крысы // ДАН СССР. 1989. Т. 304. N 6. С. 1507−1511.
  6. Е.В., Мамин А. Г., Киселев К. И., Можаева Г. Н., Наумов А. П. Новый тип АТФ-активируемых кальциевых каналов в плазматической мембране макрофагов крысы // Биологич. мембр. 1996. Т.13.№ 2.С.162−177.
  7. П.Г. Кальций и клеточная возбудимость // М. 1986. 255 с.
  8. З.И., Лебедев O.E. Метаболизм фосфоинозитидов и формирование кальциевого сигнала в клетках // Цитология. 1992 а. Т. 34. N 10. С. 26−44.
  9. З.И., Лебедев O.E. Структурно-функциональная организация G-белков и связанных с ними рецепторов // Цитология. 1992 б. Т. 34. N 11/12. С. 24−45.
  10. З.И., Лебедев O.E. Арахидоновая кислота и ее продукты: пути образования и метаболизма в клетках // Цитология. 1993 а. Т. 35. N 11/12. С. 3−35.
  11. З.И., Лебедев O.E. Функциональная организация и роль хлорных каналов биомембран // Физиол. журн. 1993 б. Т. 79. N 2. С. 1−15.
  12. З.И., Лебедев O.E. Модуляция активности ионных каналов клеток арахидоновой кислотой, продуктами ее метаболизма и другими жирными кислотами // Цитология. 1995. Т. 37. N '/г. С. 5−65.
  13. З.И., Лебедев O.E. Роль тирозинового фосфорилирования в регуляции активности ионных каналов клеточных мембран // СПб. 1998 а. 244 с.
  14. З.И., Лебедев O.E. Механизмы регуляции входа Са2+ в перитонеальные макрофаги крысы // В матер. Междунар. Конф. 'Рецепция и внутриклеточная сигнализация". Пущино-на-Оке. 1998 б. С. 30−32.
  15. З.И., Лебедев O.E., Рощина Н. Г. Влияние 4-бромфенацилбромида на калиевые каналы выходящего выпрямления в мембране перитонеальных макрофагов мыши // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994 а. Т. 80. N 8. С. 102−107.
  16. З.И., Лебедев O.E., Рощина Н. Г., Бутов С. Н. Влияние докозатриеновой кислоты на калиевые каналы выходящего выпрямления в мембране перитонеальных макрофагов крысы // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1995 б. Т. 81. N7. С. 111−119.
  17. З.И., Лебедев O.E., Рощина Н. Г. Свободные жирные кислоты: роль в модуляции активности ионных каналов клеток // В материалах 1(Х1) международного совещания по эволюционной физиологии. СПб. 1996 а. С. 116−117.
  18. З.И., Лебедев O.E., Крутецкая Н. И., Петрова Т. В. Органические и неорганические блокаторы потенциалзависимых Ca -каналов ингибируют депозависимый вход Са2+ в перитонеальные макрофаги крысы // Цитология. 1997 в. Т. 39. N 12. С. 1131−1141.
  19. З.И., Лебедев O.E., Крутецкая Н. И. Роль протеинкиназы С в регуляции Са-ответов, индуцированных пуринергическими агонистами и тапсигаргином в перитонеальных макрофагах крысы // Цитология. 1998 б. Т. 40. N 5. С. 445−454.
  20. З.И., Лебедев O.E., Крутецкая Н. И. Роль митохондрий в регуляции Са-ответов, индуцируемых пуринергическими агонистами и тапсигаргином в перитонеальных макрофагах крысы // В сборнике «Нервная система». 1998 в. СПб. Изд-во СПбГУ.
  21. З.И., Лебедев O.E., Крутецкая Н. И., Булкин Н. В. Об участии G-белков в регуляции Са2±ответов в перитонеальных макрофагах крысы // В матер. Междунар. Конф. 'Рецепция и внутриклеточная сигнализация". Пущино-на-Оке. 1998 е. С. 27−30.
  22. З.И., Лебедев O.E., Тюшев В. Е., Крутецкая Н. И., Рощина Н. Г. Влияние ингибиторов тирозинкиназ и тирозинфосфатаз на вход Са2+, индуцируемый АТФ и тапсигаргином в перитонеальных макрофагах крысы // Цитология. 1997 а. Т. 39. N2/3. С. 164−176.
  23. З.И., Лонский A.B. Биофизика мембран // СПб. Изд. СПбГУ. 1994. 288 с. (19 п. л.)
  24. З.И., Лонский A.B., Можаева Г. Н., Наумов А. П. Влияние аконитина на асимметричные токи смещения мембраны перехвата Ранвье // Нейрофизиология. 1977. Т. 9. N3.C. 320−322.
  25. З.И., Лонский A.B., Можаева Г. Н., Наумов А. П. Двухкомпонентность токов смещения в мембране нервного волокна: кинетический и фармакологический анализ // Цитология. 1978 б. Т. 20. N 11. С. 1269−1277.
  26. З.И., Лонский A.B., Рощина Н. Г. Влияние деоксихолата натрия на натриевые каналы мембраны перехвата Ранвье // В сб. докл. Республ. Научн. Конф. «Синтез и изучение физиологически активных веществ'. Вильнюс. 1984. С. 69.
  27. З.И., Лонский A.B., Рощина Н. Г. Влияние дональгина на компоненты инактивации натриевых каналов миелинизированного нервного волокна // Депонировано в ВИНИТИ. N 922-В87. 1987. 19 с.
  28. З.И., Рощина Н. Г., Лебедев O.E. К±каналы выходящего выпрямления в мембране перитонеальных макрофагов мыши // В: Материалах съезда Физиологич. общества при РАН. Пущино-на-Оке, ноябрь 1993. Успехи физиологич. наук. 1994 б. Т. 25. N3. С. 62.
  29. Ю.А. Исследование механизмов рецептор-управляемого входа ионов кальция в клетках А431 // Автореферат канд. дис. СПб. 1992.
  30. O.E., Крутецкая З. И. Механизмы трансмембранной передачи сигналов в клетках//Санкт-Петербург. 1994. 5 п. л.
  31. O.E., Тюшев В. Е., Крутецкая З. И. Механизмы регуляции рецепторзависимого входа ионов кальция в клетки асцитной карциномы Эрлиха // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. Т. 80. № 9. С. 144−154.
  32. A.B., Березина В. Ю., Крутецкая З. И., Перк A.A., Рощина Н. Г. Кинетический анализ натриевых токов в мембране перехвата Ранвье // В сб. докл. 1-го Всесоюзн. Биофизич. Съезда. Москва. 1982. Т.1. С. 483.
  33. A.B., Ильин В. И., Катина И. Е., Крутецкая З. И. Токи, связанные с активацией натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // ДАН СССР. 1975. Т. 222. N6. С. 1450−1452.
  34. A.B., Ильин В. И., Катина И. Е., Крутецкая З. И. Токи смещения натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // Нейрофизиология. 1976. Т. 8. N 4. С. 410−417.
  35. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г. Влияние нифлумовой кислоты на компоненты инактивации натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // В трудах Второй Респ. Конфер. «Проблемы экологической биофизики». Тбилиси. 1986. С. 88−91.
  36. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г. Влияние дональгина на компоненты инактивации натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // В трудах V Всесоюзн. межуниверсит. конфер. «Биология клетки». Тбилиси. 1987. С. 75−77.
  37. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г. Влияние нифлумовой кислоты на компоненты инактивации натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // Физиол. Журн. СССР. 1989 а. Т. 75. N 3. С. 327−333.
  38. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г. Влияние нифлумовой кислоты на натриевые каналы мембраны перехвата Ранвье // В трудах VI Всесоюзн. Межуниверсит. Конфер. «Биологические мембраны в норме и патологии». Тбилиси. 1989 б. С. 109−112.
  39. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г. Модификация натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье дональгином // В матер. Всесоюзн. симпоз. «Ионные каналы в биологич. мембранах'. Кара-Даг. 1990 а. С. 44.
  40. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г., Бутов С. Н. Натриевые каналы возбудимой мембраны. Модификация дональгином // В трудах внутривуз. конфер. «Доминантные механизмы поведенческих адаптаций». Л. 1990 б. Вып. 11. С. 6−7.
  41. A.B., Крутецкая З. И., Рощина Н. Г., Пьянкова C.B. Влияние N-бромацетамида на компоненты инактивации натриевых каналов мембраны перехвата Ранвье // Физиол. Журн. СССР. 1991. Т. 77. N 5. С. 53−60.
  42. С.Б., Киселев К. И., Можаева Г. Н. Кальциевые каналы низкой проводимости в плазматической мембране макрофагов: активация инозитол (1, 4, 5)-трифосфатом // Российский Физиологич. Журн. им. И. М. Сеченова. 1998. Т. 84. N 5−6. С. 417−425.
  43. Ю.М. Сера в белках // «Наука». Москва. 1977. 303 с.
  44. Е. С., Мусиенко В. С., Петруняка В. В. Арахидоновая кислота подавляет рецептор-стимулируемое повышение внутриклеточной концентрации Са2+ через рецептор и сАМР-независимые механизмы // Биол. мембр. 1994. Т. 11. N 1. С. 2633.
  45. А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки // М., «Мир», 1987.117 с.
  46. Abbracchio М.Р., Burnstock G. Purinoceptors: are there families of P2x and P2y purinoceptors? // Pharmacol. Ther. 1994. Vol. 64. P. 445−475.
  47. Abrass C.K., O’Connor s.W., Scarpace P.J., Abrass I.B. Characterization of the beta-adrenergic receptor of the rat peritoneal macrophage // J. Immunol. 1985. Vol. 135. P. 13 381 341.
  48. Ackermann E.J., Conde-Frieboes K., Dennis E.A. Inhibition of macrophage Ca2±independent phospholipase A2 by bromoenol lactone and trifluoromethyl ketones // J. Biol. Chem. 1995. Vol .270. N1. P.445−450.
  49. Ackermann E.J., Kempner E.S., Dennis E.A. Ca2±independent cytosolic phospholipase A2 from macrophage-like P 388Di cells. Isolation and characterization // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N12. P.9227−9233.
  50. Adams D.O., Hamilton Th.A. The cell biology of macrophage activation // Ann. Rev. Immunol. 1984. Vol.2. P.283−318.
  51. Adarem A.A., Cohn Z.A. Calcium ionophore synergizes with bacterial lipopolysaccharides in activating macrophage arachidonic acid metabolism // J. Exp. Med. 1988. Vol. 167. P. 623.
  52. Aderem A. Signal transduction and the actin cytoskeleton: the roles of MARCKS and profilin // Trends Biochem.Sci. 1992. Vol. 17. N 10. P. 438−443.
  53. Aghdasi В., Zhang J.- Zh., Wu Y., Reid M.B., Hamilton S.L. Multiple classes of sulfhydryls modulate the skeletal muscle Ca2+ release channel // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 3739−3748.
  54. Akiyama Т., Ishida J., Nakagawa S., Ogawara H., Watanabe S.-I., Itoh N., Shibuya M., Fukami Y. Genistein, a specific inhibitor of tyrosine-specific protein kinases // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 5592−5595.
  55. Akiyama T., Ogawara H. Use and specificity of genistein as an inhibitor of protein tyrosine kinases // Methods Enzymol. 1991. Vol. 201. P. 362−370.
  56. Al-Awqati Q. Regulation of ion channels by ABC transporters that secrete ATP // Science. 1995. Vol. 269. P. 805−806.
  57. Allbritton N.L., Meyer T., Stryer L. Range of messenger action of calcium ion and inositol 1,4,5-trisphosphate // Science. 1992. Vol. 258. P. 1812−1815.
  58. Allbritton N.L., Oancea E., Kuhn M.A., Meyer T. Source of nuclear calcium signals // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 12 458−12 462.
  59. Alonso G., Koegl M., Mazurenko N., Courtneidge S.A. Sequence requirements for binding of Src family tyrosine kinases to activated growth factor receptors // J.Biol.Chem. 1995. Vol. 270. P. 9840−9848.
  60. Alonso M. T., Sanchez A., Garcia-Sancho J. Arachidonic acid-induced calcium influx in human platelets. Comparison with the effect of thrombin // Biochem. J. 1990. Vol. 272. N 2. P. 435−443.
  61. Alonso-Torre S.R., Trautmann A. Calcium responses elicited by nucleotides in macrophages. Interaction between two receptor subtypes // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 25. P. 18 640−18 647.
  62. Alvarez J., Montero M., Garcia-Sancho J. Cytochrome P-450 may link intracellular Ca2+ stores with plasma membrane Ca2+ influx // Biochem. J. 1991. Vol. 274. P. 193−197.
  63. Alvarez J., Montero M., Garcia-Sancho J. Cytochrome P450 may regulate plasma membrane Ca2+ permeability according to the filling state of the intracellular Ca2+ stores // FASEB J. 1992 a. Vol. 6. P. 786−792.
  64. Alvarez J., Montero M., Garcia-Sancho J. High affinity inhibition of Ca2±dependent K+ channels by cytochrome P450 inhibitors // J. Biol. Chem. 1992 b. Vol. 267. N 17. P. 11 789−11 793.
  65. Ando M., Furui H., Suzuki K., Taki F., Takagi K. Direct activation of phospholipase A2 by GTP-binding protein in human peripheral polymorphonuclear leukocytes // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 183. P. 708−713.
  66. Anel A., Richieri G.V., Kleinfeld A.M. Membrane partition of fatty acids and inhibition of T cell function // Biochemistiy. 1993. Vol. 32. P. 530−536.
  67. Arakawa T., Laneuville O., Miller C. A., Lakkides K. M., Wingerd B. A., De Witt D. L., Smith W. L. Prostanoid receptors of murine NIH 3T3 and RAW 264.7 cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 47. P. 29 569−29 575.
  68. Ashman G., Lipton R., Melicow M., Price T.-Isolation of adenosine 3', 5'-monophosphate and guanosine 3', 5'-monophosphate from rat urine // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1963. Vol. 11. P. 330−334.
  69. Astashkin E.I., Khodorova A.B., Surin A.M. Arachidonic acid abolishes the mitogen-induced increase in cytosolic free Ca2+ and intracellular pH- in rat thymocytes // FEBS Lett. 1993. Vol. 329. N 1,2. P. 72−74.
  70. Avdonin P.V., Menshikov M.Yu., Svitina-Ulitina I.V., Tkachuk V.A. Blocking of the receptor-stimulated Ca2+ entry into human platelets by verapamil and nicardipine // Thromb. Res. 1988. Vol. 52. P. 587 597.
  71. Axelrod J. Receptor-mediated activation of phospholipase A2 and arachidonic acid release in signal transduction // Biochem. Soc. Trans. 1990. Vol. 18. P. 503−507.
  72. Axelrod J., Burch R.M., Jelsema C.L. Receptor-mediated activation of phospholipase A2 via GTP-binding proteins: arachidonic acid and its metabolites as second messengers // Trends Neur. Sci. 1988. Vol. 11. P. 117−123.
  73. Babcock D.F., Herrington J., Goodwin P.C., Park Y.B., Hille B. Mitochondrial participation in the intracellular Ca2+ network // J. Cell Biology. 1997. Vol. 136. N 4. P.833−844.
  74. Babcock D.F., Hille B. Mitochondrial oversight of cellular Ca2+ signaling // Curr. Opin. Neurobiol. 1998. Vol. 8. P. 398−404.
  75. Bading H., Greenberg M.E. Stimulation of protein tyrosine phosphorylation by NMDA receptor activation // Science. 1991. Vol.253. N 5022. P.912−914.
  76. Bahnson T.D., Pandol S.J., Dionne V.E. Cyclic GMP modulates depletion-activated Ca2+ entry in pancreatic acinar cells // J.Biol.Chem. 1993.Vol.268. N 15. P.10 808−10 812.
  77. Bairoch A., Cox J.A. EF-hand motifs in inositol phospholipid-specific phospholipase C // FEBS Lett. 1990. Vol. 269. P. 454−456.
  78. Balboa M.A., Balsinde J., Winstead M.V., Tischfleld J.A., Dennis E.A. Novel group V phospholipase A2 involved in arachidonic acid mobilization in murine P 388 D 1 macrophages // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 50. P.32 381−32 384.
  79. Balch W.E. Small GTP-binding proteins in vesicular transport // Trends Biochem. Sci. 1990. Vol. 15. P. 473−477.
  80. Balsinde J., Fernandes B., Dies E. Regulation of arachidonic acid release in mouse peritoneal macrophages. The role of extracellular calcium and protein kinase C // J. Immunol. 1990. Vol. 144. N 11. P.4298−4304.
  81. Balsinde J., Fernandez B., Solis-Herruzo J.A., Diez E. Pathways for arachidonic acid mobilization in zimozan-stimulated mouse peritoneal macrophages // Biochim. biophys. acta. 1992. Vol. 1136. P.75−82.
  82. Barbour S., Dennis E.A. Antisense inhibition of group II phospholipase A2 expression blocks the production of prostaglandin E2 by P388D1 cells// J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 29. P.21 875−21 882.
  83. Barford D., Flint A.J., Tonks N.K. Crystal structure of human protein tyrosine phosphatase IB // Science. 1994. Vol. 263. P. 1397−1404.
  84. Barnard E.A., Burnstock G., Webb T.E. G-protein coupled receptors for ATP and other nucleotides: a new receptor family // Trends Pharmacol. Sci. 1994. Vol. 15. P. 67−70.
  85. Bates Ph.J., Ralston N.V.C., Vuk-Pavlovic Z., Rohrbach M.S. Calcium influx is required for tannin-mediated arachidonic acid release from alveolar macrophages // Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 268. P. L33-L40.
  86. Bennett D.L., Cheek T.R., Berridge M.J., De Smedt H., Parys J.B., Missiaen L., Bootman M.D. Expression and function of ryanodine receptors in non-excitable cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 11. P. 6356−6362.
  87. Benos D.J., Awayda M. S. Ismailov I.I., Johnson J.P. Structure and function of amiloride-sensitive Na+ channels // J. Membr. Biol. 1995. Vol. 143. P. 1−18.
  88. Benos D.J., Cunningham S., Baker R.R., Beason K.B., Oh Y., Smith P.R. Molecular characteristics of amiloride-sensitive Na+ channels // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1992. Vol. 120. Springer-Verlag. P. 31−113.
  89. Berridge M.J. Inositol trisphosphate and diacylglycerol as second messengers // Biochem. J. 1984. Vol. 220. P. 345−360.
  90. Berridge M.J. Inositol trisphosphate and diacylglycerol: two interacting second messengers //Ann. Rev. Biochem. 1987. Vol. 56. P. 159−193.
  91. Berridge M.J. Calcium oscillations // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 9583−9586.
  92. Berridge M.J. Inositol trisphosphate and calcium signalling //Nature. 1993. Vol. 361. N6410. P. 315−325.
  93. Berridge M.J. Capacitative calcium entry // Biochem. J. 1995 a. Vol. 312. Pt. 1. P. 111.
  94. Berridge M.J. Calcium signalling and cell proliferation // Bio Essays. 1995 b. Vol.17. N 6. P.491−500.
  95. Berridge M.J. Elementary and global aspects of calcium signaling // J. Exper. Biol. 1997 a. Vol. 200. P. 315−319.
  96. Berridge M.J. The AM and FM of calcium signalling // Nature. 1997 b. Vol. 386. P. 759−760.
  97. Berridge M.J., Bootman M.D., Lipp P. Calcium a life and death signal // Nature. 1998. Vol. 395. N 6703. P. 645−648.
  98. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol trisphosphate, a novel second messenger in cellular signal transduction //Nature. 1984. Vol. 312. P. 315−321.
  99. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol phosphates and cell signalling //Nature. 1989. Vol. 341. P. 197−205.
  100. Bevan S., Wood J.N. Arachidonic acid metabolites as second messengers // Nature. 1987. Vol. 328. P. 20.
  101. Bezprozvanny I., Watras J., Ehrlich B.E. Bell-shaped calcium response curves of Ins (1,4,5)P3- and calcium-gated channels from endoplasmic reticulum of cerebellum // Nature. 1991. Vol. 351. P. 751−754.
  102. Bezprozvanny I., Ehrlich B.E. Inositol (l, 4,5)-trisphosphate (InsP3)-gated Ca2+ channels from cerebellum: conduction properties for divalent cations and regulation by intraluminal calcium //J. Gen. Physiol. 1994. Vol. 104. P. 521−568.
  103. Bezprozvanny I., Ehrlich B.E. The inositol 1,4,5-trisphosphate (InsPs) receptor // J. Membr. Biol. 1995. Vol. 145. P. 205−216.
  104. Bian X., Bird G. S., Putney J. W. cGMF is not required for capacitative Ca2+ entry in Jurkat T-lymphocytes // Cell Calcium. 1996. Vol. 19. N 4. P. 351−354.
  105. Biancani P. Diversity of Ca2±mobilizing mechanisms. Focus on «cGMP-mediated Ca2+ release from IP3-insensitive Ca2+ stores in smooth muscle // Amer. J. Physiol. 1998. Vol. 274. N 5. P. C1196-C1198.
  106. Bigay J., Deterre P., Pfister D., Chabre M. Fluoroaluminates activate transducin-GDF by mimicking the y-phosphate of GTP in its binding site// FEBS Lett. 1985. Vol. 191. P. 181 185.
  107. Bigay J., Deterre P., Pfister D., Chabre M. Fluoride complexes of aluminium or beryllium act on G-proteins as reversibly bound analogues of the y-phosphate of GTP // EMBO J. 1987. Vol. 6. P. 2907−2913.
  108. Bird G.S., Bian X., Putney J.W. Calcium entry signal? // Nature. 1995. Vol. 373. P. 481−482.
  109. Bird G.S., Burgess G.M., Putney J.W. Sulfhydryl reagents and cAMP-dependent kinase increase the sensitivity of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor in hepatocytes // J. Biol. Chem. 1993 a. Vol. 268. N 24. P. 17 917−17 923.
  110. Bird G.S.J., Putney J.W. Inhibition of thapsigargin-induced calcium entry by microinjected guanine nucleotide analogues // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 21 486−21 488.
  111. Bird G., Rossier M.F., Obie J.F., Putney J.W. Sinusoidal oscillations in intracellular calcium requiring negative feedback by protein kinase C // J. Biol. Chem. 1993 b. Vol. 268. P. 8425−8428.
  112. Bischof G., Illek B., Reenstra W.W., Machen T.E. Role for tyrosine kinases in carbachol-regulated Ca entry into colonic epithelial cells // Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 268. N l.P. C154-C161.
  113. Bitonti A.J., Moss J., Tandon N.N., Vaughan M. Prostaglandins increase GTP hydrolysis by membranes from human mononuclear cells // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255. P. 2026−2029.
  114. Black Sh.D. Membrane topology of the mammalian P450 cytochromes // FASEB J. 1992. Vol. 6. N 2. P. 680−685.
  115. Block B.A. Thermogenesis in muscle // Annu. Rev. Physiol. 1994. Vol. 56. P. 535 577.
  116. Bolen J.B., Brugge J.S. Leukocyte protein tyrosine kinases: potential targets for drug discovery//Annu. Rev. Immunol. 1997. Vol. 15. P. 371−404.
  117. Boonstra J., Rijken Ph., Humbel B., Cremers F., Verkleij A., Van Bergen en Henegouwen P. The epidermal growth factor // Cell Biology International. 1995. Vol. 19. N 5. P. 413−430.
  118. Bootman M.D., Berridge M.J., Lipp P. Cooking with calcium: the recipes for composing global signals from elementary events // Cell. 1997. Vol. 91. P. 367−373.
  119. Borgers ML, De Brabander M. Microtubules and microtubule inhibitors // North -Holland Publishing Co., Amst. 1975.
  120. Bourguignon L., Chu A., Brandt N. R. Ryanodine receptor-ankyrin interaction regulates internal Ca2+ release in mouse T-lymphoma cells // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 30. P. 17 917−17 922.
  121. Bourguignon L., Iida N., Jin H. The involvement of the cytoskeleton in regulating IP3 receptor-mediated internal Ca2+ release in human blood platelets // Cell Biol. Int. 1993 b. Vol. 17. P. 751−758.
  122. Bourguignon L., Jin H. Identification of the ankyrin-binding domain of the mouse T-lymphoma cell IP3 receptor and its role in the regulation of IP3-mediated internal Ca2+ release //J. Biol. Chem. 1995.Vol. 270. N 13. P. 7257−7260.
  123. Bowden A., Patel V., Brown C., Boarder M.R. Evidence for requirement of tyrosine phosphorylation in endothelial P2y- and P2U-purinoceptor stimulation of prostacyclin release // British J. Pharmacol. 1995. Vol.116. N 6. P.2563−2568.
  124. Brady P.A., Alekseev A.E., Aleksanderova L.A., Gomez L.A., Terzic A. A disrupter of actin microfilaments impairs sulfonylurea-inhibitory gating of cardiac K ATP channels // Amer. J. Physiol. 1996. Vol. H2710-H2716.
  125. Brake A.J., Wagenbach M.J., Julius D. New structural motif for ligand-gated ion channels defined by an ionotropic ATP receptor // Nature. 1994. Vol. 371. N 6497. P. 519 523.
  126. Breittmayer J.-Ph., Pelassy C., Cousin J.-L., Bernard A., Aussel C. The inhibition by fatty acids of receptor-mediated calcium movements in Jurkat T-cells is due to increased calcium extrusion Hi. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 28. P. 20 812−20 817.
  127. Brown A.M. Membrane-delimited cell signaling complexes: direct ion channel regulation by G proteins // J. Membr. Biol. 1993. Vol. 131. N 2. P. 93−104.
  128. Brown G.P., Monick M.M., Hunninghake G.W. Human alveolar macrophage arachidonic acid metabolism // Amer J. Physiol. 1988. Vol. 254. N 6. P. C809-C815.
  129. Brune B., Ullrich V. Cyclic nucleotides and intracellular calcium homeostasis in human platelets // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 207. P. 607−613.
  130. Buell G., Lewis C., Collo G., North R.A., Surprenant A. An antagonist-insensitive P2x receptor expressed in epithelia and brain // Embo J. 1996. Vol. 15. P. 55−62.
  131. Bull R., Marengo J.J., Suarez-Isla B.A., Donoso P., Sutko J.L., Hidalgo C. Activation of calcium channels in sarcoplasmic reticulum from frog muscle by nanomolar concentration of ryanodine // Biophys. J. 1989. Vol. 56. P. 749−756.
  132. Burch R.M. Protein kinase C mediates endotoxin and zymozan-induced prostaglandin synthesis // Eur. J. Pharmacol. 1987. Vol. 142. P. 431.
  133. Burch R.M. G protein regulation of phospholipase A2: partial reconstitution of the system in cells // Adv. Exp. Med. Biol. 1990. Vol. 279. P. 185−195.
  134. Burgoyne R.D., Cheek T.R., O’Sullivan A.J. Receptor-activation of phospholipase A2 in cellular signaling // Trends Biochem. Sci. 1987. Vol. 12. P. 332−333.
  135. Burnstock G. P2 purinoceptors: historical perspective and classification // Ciba Found. Symp. 1996. Vol. 198. P. 1−28.
  136. Burnstock G. The past, present and future of purine nucleotides as signallig molecules //Neuropharmacology. 1997. Vol. 36. P. 1127−1139.
  137. Burnstock G., Kennedy C. Is there a basis for distinguishing two types of P2-purinoceptors? // Gen. Pharmacol. 1985. Vol. 16. P. 433−440.
  138. Buser C.A., Sigal C.T., Resh M.D., McLaughlin S. Membrane binding of myristylated peptides corresponding to the NH2 terminus of src // Biochemistry. 1994. Vol.33. N 44. P.13 093−13 101.
  139. Byczkowski J.Z., Ramgoolie P.J., Kulkarni A.P. Some aspects of activation and inhibition of rat brain lipoxygenase // Int. J. Biochem. 1992. Vol. 24. P. 1691−1695.
  140. Bygrave F.L., Roberts H.R. Regulation of cellular calcium through signaling crosstalk involves an intricate interplay between the actions of receptors, G-proteins, and second messengers // FASEB J. 1995. Vol. 9. N 13. P. 1297−1303.
  141. Cadena D.L., Gill G.N. Receptor tyrosine kinases // FASEB J. 1992. Vol. 6. P. 23 322 337.
  142. Cahalan M.D., Chandy K.G., DeCoursey T.E., Gupta S. A voltage-gated potassium channel in human T-lymphocytes // J. Physiol. 1985. Vol. 358. P. 197−237.
  143. Camps M., Hou C., Sidiropoulos D., Stock J.B., Jakobs K.H., Gierschik P. Stimulation of phospholipase C by guanine nucleotide-binding protein {3y-subunits // Eur. J. Biochem. 1992. Vol. 206. P. 821−831.
  144. Cannell M.B., Cheng H., Lederer W.J. The control of Ca2+ release in heart muscle // Science. 1995. Vol. 268. P. 1045−1049.
  145. Cantiello H.F., Stow J.L., Prat A.G., Ausiello D.A. Actin filaments regulate epithelial Na+ channel activity // Amer. J. Physiol. 1991. Vol. 261. P. C882-C888.
  146. Capdevila J., Gil L., Orellana M., Marnett L.J., Mason J.I., Yadagiri P., Falck J.R. Inhibitors of cytochrome P-450-dependent arachidonic acid metabolism // Arch. Biochem. Biophys. 1988. Vol. 261. P. 257−263.
  147. Carafoli E. Biogenesis: plasma membrane calcium ATPase: 15 years of work on the purified ensyme // FASEB J. 1994. Vol. 8. N 13. P. 993−1002.
  148. Cardoso C.M., De Meis L. Modulation by fatty acids of Ca2+ fluxes in sarcoplasmic reticulum vesicles // Biochem. J. 1993. Vol. 296. Pt. 1. P. 49−52.
  149. Carter T.D., Hallam T.J., Pearson J.D. Protein kinase C activation alters the sensitivity of agonist-stimulated endothelial-cell prostacyclin production to intracellular Ca2+ // Biochem. J. 1989. Vol. 262. P. 431−437.
  150. Caselli A., Marzocchini R., Camici G., Manao G., Moneti G., Pieraccini G., Ramponi G. The inactivation mechanism of low molecular weight phosphotyrosine-protein phosphatase by H202 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 49. P. 32 554−32 560.
  151. Casnellie J.E. Protein kinase inhibitors: probes for the functions of protein phosphorylation//Adv. Pharmacol. 1991. Vol. 22. P. 167−205.
  152. Catterall W.A. Structure and function of voltage-sensitive ion channels // Science. 1988. Vol. 242. P. 50−61.
  153. Catterall W.A. Structure and modulation of Na+ and Ca2+ channels // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1993. Vol. 707. P. 1−19.
  154. Catterall W.A. Structure and function of voltage-gated ion channels // Annu. Rev. Biochem. 1995. Vol. 64. P. 493−531.
  155. Catterall W.A. Molecular properties of Na+ and Ca2+ channels // J. Bioenergetics and Biomembranes // 1996. Vol. 28. N 3. P. 219−230.
  156. Cavallini L., Coassin M., Borean A., Alexandre A. Prostacyclin and sodium nitroprusside inhibit the activity of the platelet inositol 1,4,5-trisphosphate receptor and promote its phosphorylation //J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 5545−5551.
  157. Chakrabarti R., Hubbard N.E., Lim D., Erickson K.L. Alteration of platelet-activating factor-induced signal transduction in macrophages by n-3 fatty acids // Cell. Immunol. 1997. Vol. 175.N.1.P. 76−84.
  158. Chandy K.G., Gutman G.A. Voltage-gated K±channel genes // In: Handbook of Receptors and Channels: Ligand- and Voltage-gated Ion Channels. 1995. CRC Press. P. 1−71.
  159. Chang J., Musser J.H., McGregor H. Phospholipase A2: function and pharmacological regulation // Biochem. Pharmacol. 1987. Vol. 36. P. 2429−2436.
  160. Channon J.Y., Leslie C.C. A calcium-dependent mechanism for associating a soluble arachidonyl-hydrolyzing phospholypase A2 with membrane in the macrophage cell line RAW 264.7//J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 5409−5413.
  161. Chen J., Devivo M., Dingus J., Harry A., Li J., Sui J., Carty D.J., Blank J.L., Exton J.H., Stoffel R.H. et al. A region of adenylyl cyclase 2 critical for regulation by G protein Py subunits//Science. 1995. Vol. 268. P. 1166−1169.
  162. Chen J., Engle S.J., Seilhamer J.J., Tischfield J.A. Cloning and recombinant expression of a novel human low molecular weight Ca2±dependent phospholipase A2 // J. Biol. Chem. 1994 a. Vol. 269. N 4. P. 2365−2368.
  163. Chen J., Engle S.J., Seilhamer J.J., Tischfield J.A. Cloning, expression and partial characterization of a novel rat phospholipase A2 // Biochim. Biophys. Acta. 1994 b. Vol. 1215. N ½. P. 115−120.
  164. Chen X.L., Rembold C.M. Cyclic nucleotide-dependent regulation of Mn2+ influx, Ca2+.i, and arterial smooth muscle relaxation // Amer. J. Physiol. 1992. Vol. 263. N 2. Pt. 1. P. C468-C473.
  165. Chiba T., Nagata Y., Machide M., Kishi A., Amanuma H., Sugiyama M., Todokoro K. Tyrosine kinase activation through the extracellular domains of cytokine receptors // Nature. 1993. Vol. 362. N 6421. P. 646−648.
  166. Chiozzi P., Murgia M., Falzoni S., Ferrari D., Di Virgilio F. Role of the purinergic P2z receptor in spontaneous cell death in J774 macrophage cultures // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 218. N 1. P. 176−181.
  167. Chiozzi P., Sanz J.M., Ferrari D., Falzoni S., Aleotti A., Buell G.N., Collo G., Di Virgilio F. Spontaneous cell fusion in macrophage cultures expressing high levels of the P2z / P2x7 receptor // J. Cell Biol. 1997. Vol. 138. N 3. P. 697−706.
  168. Christian E.P., Spence K.T., Togo J.A., Dargis P.G., Patel J. Calcium-dependent enhancement of depletion-activated calcium current in Jurkat T lymphocytes // J. Membr. Biol. 1996 a. Vol. 150. P. 63 71.
  169. Christian E.P., Spence K.T., Togo J.A., Dargis P.G., Warawa E. Extracellular site for econazole-mediated block of Ca2±release-activated Ca2+ current (Icrac) in T lymphocytes // British J. Pharmacol. 1996 b. Vol. 119. N 4. P.647−654.
  170. Christian E.P., Togo J.A., Spence K.T., Dargis P.G. Econazole blocks depletion-activated Ca2±current in Jurkat cells from an extracellular site // Biophys. J. 1995. Vol. 68. P. A207.
  171. Chun M., Liyanage U.K., Lisanti M.D., Lodish H.F. Signal transduction of a G protein-coupled receptor in caveolae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 1 172 811 732.
  172. Chung S.C., Mc Donald T.V., Gardner P. Inhibition by SKccF 96 365 of Ca2+ current, IL-2 production and activation in T lymphocytes // Br. J. Pharmacol. 1994. Vol. 113. P. 861 868.
  173. Ciardo A., Meldolesi J. Multiple actions of SC 38 249: the blocker of both voltage-operated and second messenger-operated Ca2+ channels also inhibits Ca2+ extrusion // Eur. J. Pharmacol. 1990. Vol. 188. P.417−421.
  174. Clapham D.E. A mysterious new influx factor? //Nature. 1993. Vol. 364. P. 763−764.
  175. Clapham D.E. Direct G protein activation of ion channels? // Annu. Rev. Neurosci. 1994. Vol. 17. P. 441−464.
  176. Clapham D.E. Calcium signaling // Cell. 1995 a. Vol. 80. N 2. P. 259−268.
  177. Clapham D.E. Intracellular calcium: replenishing the stores // Nature. 1995 b. Vol. 375. P. 634−635.
  178. Clark J.D., Milona N., Knopf J.L. Purification of a 110-kilodalton cytosolic phospholipase A2 from the human monocytic cell line U937 // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1990. Vol. 87. P. 7708−7712.
  179. Clemens M.G., Forrester T. Appearance of adenosine triposphate in the coronary sinus effluent from isolated working rat heart in response to hypoxia // J. Physiol. 1981. Vol. 312. P. 143−158.
  180. Clementi E. Role of nitric oxide and its intracellular signalling pathways in the control of Ca2+homeostasis//Biochem. Pharmacol. 1998. Vol. 55. P. 713−718.
  181. Clementi E., Scheer H., Zacchetti D., Fasolato C., Pozzan T., Meldolesi J. Receptor-activated Ca2+ influx. Two independently regulated mechanisms of influx stimulation coexist in neurosecretory PC 12 cells // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 2164−2172.
  182. E., Vecchio I., Sciorati C., Nistico G. // Mol. Pharmacol. 1995 a. Vol. 47. P. 517−524.
  183. Clementi E., Sciorati C., Riccio M., Miloso M., Meldolesi J., Nistico G. Nitric oxide action on growth factor-elicited signals // J. Biol. Chem. 1995 b. Vol. 270. N 38. P. 2 227 722 282.
  184. Cockcroft S., Gomperts B.D. The ATP4' receptor of rat mast cells // Biochem. J. 1980. Vol. 188. P. 789−798.
  185. Cockcroft S., Stutchfield J. The receptors for ATP and f Met Leu Phe are independently coupled to phospholipases C and A2 via G-protein (s) // Biochem J. 1989. Vol. 263. P. 715−723.
  186. Cockcroft S., Taylor J. A. Fluoroaluminates mimic guanosine 5" — y-thio.-triphosphate in activating the polyphosphoinositide phosphodiesterase of hepatocyte membranes // Biochem. J. 1987. Vol. 241. P. 409−414.
  187. Coghlan V.M., Perrino B.A., Howard M., Langeberg L.K., Hicks J.B., Gallatin W.M., Scott J.D. Association of protein kinase A and protein phosphatase 2B with a common anchoring protein // Science. 1995. Vol. 267. P. 108−111.
  188. Cohn Z.A. The activation of mononuclear phagocytes: fact, fancy, and future // J. Immunol. 1978. Vol. 121. P.813−816.
  189. Conrad R.E. Induction and collection of peritoneal exudate macrophages // Manual of macrophages methodology. New York: Marcell Dekker, 1981. P. 5−11.
  190. Cooper J.A. Effects of cytochalasin and phalloidin on actin // J. Cell Biol. 1987. Vol. 105. P. 1473−1478.
  191. Cooper D.M.F., Mons N., Karpen J.W. Adenylyl cyclases and the interaction between calcium and cAMP signalling //Nature. 1995. Vol. 374. P. 421−424.
  192. Courtneidge S.A., Dhand R., Pilat D., Twamley G.M., Waterfield M.D., Roussel M. Activation of Src family kinases by colony stimulating factor-1, and their association with its receptor // EMBO J. 1993. Vol. 12. P. 943−950.
  193. Coutinho-Silva R., Alves L.A., Savino W., Persechini P.M. A cation non-selective channel induced by extracellular ATP in macrophages and phagocytic cells of the thymic reticulum//Biochim. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1278. N 1. P. 125−130.
  194. Cowen D.S., Lazarus H.M., Shurin S.B., Stole S.E., Dubyak G.R. Extracellular adenosine triphosphate activates calcium mobilization in human phagocytic leukocytes and neutrophil/monocyte progenitor cells // J. Clin. Invest. 1989. Vol. 83. P. 1651−1660.
  195. Crooke S.T., Bennet C.F. Mammalian phosphoinositide-specific phospholipase C isoenzymes // Cell Calcium. 1989. Vol. 10. P. 309−323.
  196. Damron D.S., Bond M. Modulation of Ca2+ cycling in cardiac myocytes by arachidonic acid // Circ. Res. 1993. Vol. 72. P. 376−386.
  197. Danielsen A.G., Liu F., Hosomi Y., Shii K., Roth R.A. Activation of protein kinase C a inhibits signaling by members of the insulin receptor family // J.Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N37. P. 21 600−21 605.
  198. Dascal N. Analysis and functional characteristics of dihydropyridine-sensitive and -insensitive calcium channel proteins // Biochem. Pharmacol. 1990. Vol. 40. N 6. P. lHill 78.
  199. Davies Ph., Bailey Ph.J., Goldberg M.M. The role of arachidonic acid oxygenation products in pain and inflammation // Annu. Rev. Immunol. 1984. Vol. 2. P. 335−357.
  200. Davies E.V., Hallett M.B. A soluble cellular factor directly stimulates Ca2+ entry in neutrophils // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 206. P. 348−354.
  201. DeCoursey T.E., Kim S.Y., Silver M.R., Quandt F.N. Ion channel expression in PMA-differentiated human THP-1 macrophages //J. Membr. Biol. 1996. Vol. 152. P. 141−157.
  202. Dell' Acqua M.L., Scott J.D. Protein kinase A anchoring // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N20. P. 12 881−12 884.
  203. Demaurex N., Lew D.P., Krause K.-H. Cyclopiazonic acid depletes intracellular Ca2+ stores and activates an influx pathway for divalent cations in HL-60 cells // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. N 4. P. 2318−2324.
  204. Dennis E.A. Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase A2 // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 18. P. 13 057−13 060.
  205. Dennis E. A. The growing phospholipase A2 superfamily of signal transduction enzymes // Trends Biochem. Sci. 1997. Vol. 22. N 1. P. l-2.
  206. Denu J. M., Stuckey J. A., Saper M. A., Dixon J.E. Form and function in protein dephosphorylation // Cell. 1996. Vol. 87. P. 361−364.
  207. De Waard M., Liu H.Y., Walker D., Scott V.E., Gurnett C.A., Campbell K.P. Direct binding of G-protein Py complex to voltage-dependent calcium channels // Nature. 1997. Vol. 385. P. 446−450.
  208. De Waard M., Pragnell M., Campbell K.P. Ca2+ channel regulation by a conserved P subunit domain //Neuron. 1994. Vol. 13. P. 495−503.
  209. De Weille J.R., Schweitz H., Maes P., Tartar A., Lazdunski M. Calciseptine, a peptide isolated from black mamba venom, is a specific blocker of the L-type calcium channel // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. P. 2437−2440.
  210. De Witt D.L., El Harish E.A., Kraemer S.A., Andrews M.J., Yao E.F., Armstrong R.L., Smith W.L. The aspirin and heme-binding sites of ovine and murine prostaglandin endoperoxide synthases // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 5192−5198.
  211. Dhar A., Shukla S.D. Electrotransjection of pp60v-src monoclonal antibody inhibits activation of phospholipase C in platelets // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 9123−9127.
  212. Dieter P., Fitzke E. Formation of diacylglycerol, inositol phosphates, arachidonic acid and its metabolites in macrophages // Eur. J. Biochem. 1993. Vol. 218. P. 753−758.
  213. Dieter P., Peters T., Schulze-Specking A., Decker K. Independent regulation of thromboxane and prostaglandin synthesis in liver macrophages // Biochem. Pharmacol. 1989. Vol. 38. P. 1577.
  214. Diez E., Mong S. Purification of a phospholipase A2 from human monocytic leukemic U937 cells. Calcium-dependent activation and membrane association // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 14 654−14 661.
  215. Di Salvo J., Gifford D., Kokkinakis A. ATP- and polyphosphate- mediated stimulation of pp60 c-src kinase activity in extracts from vascular smooth muscle // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 10 773−10 778.
  216. Doerner D., Alger B.E. Cyclic GMP depresses hippocampal Ca2+ current through a mechanism independent of cGMP-dependent protein kinase // Neuron. 1988. Vol. 1. P. 693 699.
  217. Dohi T., Anamura S., Shirakawa M., Okamoto H., Tsujimoto A. Inhibition of lipoxygenase by phenolic compounds // Jap. J. Pharmacol. 1991. Vol. 55. P. 547−550.
  218. Dolmetch R., Lewis R.S. Signalling between intracellular Ca2+ stores and depletion-activated Ca2+ channels generates Ca2+.- oscillations in T lymphocytes // J. Gen. Physiol. 1994. Vol. 103. P. 365−388.
  219. Dolphin A.C. The G.L. Brown prize lecture. Voltage-dependent calcium channels and their modulation by neurotransmitters and G proteins // Exper. Physiol. 1995. Vol. 80. P. l-36.
  220. Dolphin A.C. Mechanisms of modulation of voltage-dependent calcium channels by G proteins // J. Physiol. 1998. Vol. 506.1. P. 3−11.
  221. Doni M.G., Cavallini L., Alexandre A. Ca2+ influx in platelets: activation by thrombin and by the depletion of the stores. Effect of cyclic nucleotides // Biochem. J. 1994. Vol. 303. Pt. 2. P. 599−605.
  222. Dreher D., Junod A.F. Differential effects of superoxide, hydrogen peroxide and hydroxyl radical on intracellular calcium in human endothelial cells // J. Cell. Physiol. 1995. Vol. 162. P. 147−153.
  223. Drummond R.M., Tuft R.A. Release of Ca2+ from sarcoplasmic reticulum increases mitochondrial Ca2+. in rat pulmonary artery smooth muscle cells // J. Physiol. 1999. Vol. 516.1. P. 139−147.
  224. Dubyak G.R., El-Moatassim Ch. Signal transduction via P2-purinergic receptors for extracellular ATP and other nucleotides // Amer. J. Physiol. 1993. Vol. 265. N 3. Pt.l. P. C577-C606.
  225. Duchen M.R. Contributions of mitochondria to animal physiology: from homeostatic sensor to calcium signalling and cell death // J. Physiol. 1999. Vol. 516.1. P. 1−17.
  226. Dumonteil E., Barre A.H., Meissner G. Potential role of palmitoyl carnitine modulation of the avian Ca release channel in muscular nonshivering thermogenesis // Biophys. J. 1993. Vol. 64. P. A304.
  227. Egan T.M., Haines W.R., Voigt M.M. A domain contributing to the ion channel of ATP-gated P2x2 receptors identified by the substituted cysteine accessibility method // J. Neurosci. 1998. Vol. 18. N 7. P. 2350−2359.
  228. Ellinor P.T., Zhang J.F., Home W.A., Tsien R.W. Structural determinants of the blockade of N-type calcium channels by a peptide neurotoxin // Nature. 1994. Vol. 372. P. 272−275.
  229. El-Moatassim Ch., Dubyak G.R. Dissociation of the pore-forming and phospholipase D activities stimulated via P2Z purinergic receptors in BAC1.2F5 macrophages // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N21. P. 15 571−15 578.
  230. Elsbach P., Weiss J. Phagocytosis of bacteria and phospholipid degradation // Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 947. P. 29−52.
  231. Emami S., Perry M.C. A comparison of the effects of sodium nitroprusside and insulin on the control of metabolism in rat isolated adipocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1984. Vol. 804. P. 77−88.
  232. Encabo A., Romanin C., Birke F.W., Kukovetz W.R., Groschner K. Inhibition of a store-operated Ca2+ entry pathway in human endothelial cells by the isoquinoline derivative LOE 908 // British J. Pharmacol. 1996. Vol. 119. N 4. P. 702 706.
  233. Erpel T., Courtneidge S.A. Src family protein tyrosine kinases and cellular signal transduction pathways // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. Vol. 7. N 2. P. 176−182.
  234. Evans R.J., Derkach V., Surprenant A. ATP mediates fast synaptic transmission in mammalian neurons //Nature. 1992. Vol. 357. P. 503−505.
  235. Ewart H.St., Klip A. Hormonal regulation of the Na±K±ATPase: mechanisms underlying rapid and sustained changes in pump activity // Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 269. N2. Pt. l.P. C295-C311.
  236. Fagan K., Mahey R., Cooper D.M.F. Functional co-localization of transfected Ca2±stimulable adenylyl cyclases with capacitative Ca2+ entry sites // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 27. N21. P. 12 438−12 444.
  237. Fagan K.A., Mons N., Cooper L.M.F. Dependence of the Ca2±inhibitable adenylyl cyclase of C6−2B glioma cells on capacitative Ca2+ entry // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 15. P. 9297−9305.
  238. Falzoni S., Munerati M., Ferrari D., Spisani S., Moretti S., Di Virgilio F. The purinergic P2Z receptor of human macrophage cells. Characterization and possible physiological role // J. Clin. Invest. 1995. Vol. 95. N 3. P. 1207−1216.
  239. Fantl W.J., Johnson D.E., Williams L.T. Signalling by receptor tyrosine kinases // Annu.Rev.Biochem. 1993. Vol. 62. P. 453−481.
  240. Fasolato C., Hoth M., Penner R. A GTP-dependent step in the activation mechanism of capacitative Ca2+ influx // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 28. P. 20 737−20 740.
  241. Favero T.G., Colter D., Hooper P.F., Abramson J.J. Hypochlorous acid inhibits Ca2±ATPase from skeletal muscle sarcoplasmic reticulum // J. Appl. Physiol. 1998. Vol. 84. N 2. P. 425−430.
  242. Favero T.G., Zable A.C., Abramson J.J. Hydrogen peroxide stimulates the Ca2+ release channel from skeletal muscle sarcoplasmic reticulum // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N43. P. 25 557−25 563.
  243. Fernando K.C., Barritt G.J. Evidence from studies with hepatocyte suspensions that store-operated Ca2+ inflow requires a pertussis toxin-sensitive trimeric G-protein // Biochem. J. 1994. Vol. 303. P. 351−356.
  244. Fialkow L., Chan C.K., Grinstein S., Downey G.P. Regulation of tyrosine phosphorylation in neutrophils by the NADPH oxidase. Role of reactive oxygen intermediates //J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 23. P. 17 131−17 137.
  245. Finch E.A., Turner T.J., Goldin S.M. Calcium as a coagonist of inositol 1,4,5-trisphosphate-induced calcium release // Science. 1991. Vol. 252. P. 443−446.
  246. Fincham V., Frame M., Haefner B., Unlu M., Wyke A., Wyke J. Functions of the v-src protein tyrosine kinase // Cell Biol. Intern. 1994. Vol. 18. N 5. P. 337−344.
  247. Fischer E.H., Charbonneau H., Tonks N.K. Protein tyrosine phosphatases: a diverse family of intracellular and transmembrane enzymes // Science. 1991. Vol. 253. N 5018. P. 401−406.
  248. Fleming I., Fisslthaler B., Busse R. Calcium signalling in endothelial cells involves activation of tyrosine kinases and leads to activation of mitogen-activated protein kinases // Circ.Res. 1995. Vol. 76. N 4. P. 522−529.
  249. Fleming I., Fisslthaler B., Busse R. Interdependence of calcium signaling and protein tyrosine phosphorylation in human endothelial cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 18. P. 11 009−11 015.
  250. Fletcher M.C., Samelson L.E., June C.H. Complex efects of phenylarsine oxide in T cells. Induction of tyrosine phosphorylation and Ca2+ mobilization independent of CD 45 expression // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 31. P. 23 697−23 703.
  251. Floto R.A., Mahaut-Smith M.P., Allen J.M., Somasundaram B. Differentiation of the human monocytic cell line U937 results in an upregulation of the calcium release-activated current, Icrac // J. Physiol. 1996. Vol. 495. 2. P. 331−338.
  252. Ford-Hutchinson A. Regulation of the production of lipoxygenase products and the role of eicosanoids in signal transduction // Biology of cellular transducing signals. N.Y. London: Plenum Press, 1990. P. 353−357.
  253. Fournier T., Fadok V., Henson P.M. Tumor necrosis factor-a inversely regulates prostaglandin D2 and prostaglandin E2 production in murine macrophages // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N 49. P. 31 065−31 072.
  254. Francis Sh.H., Corbin J.D. Structure and function of cyclic nucleotide-dependent protein kinases // Annu. Rev. Physiol. 1994. Vol. 56. P. 237−272.
  255. Franzius D., Hoth M., Penner R. Non-specific effects of calcium entry antagonists in mast cells // Pflugers Arch. 1994. Vol. 428. P. 433−438.
  256. Fredholm B.B., Abbracchio M.P., Burnstock G., Daly J.W., Harden T.K., Jacobson K.A., Leff P., Williams M. Nomenclature and classification of purinoceptors // Pharmacol.Rev. 1994. Vol.46. N 2. P.143−155.
  257. Friel D.D. TRP: its role in phototransduction and store-operated Ca2+ entry// Cell. 1996. Vol. 85. N5. P. 617−619.
  258. Fujimoto T. Calcium pump of the plasma membrane is localized in caveolae // J. Cell Biol. 1993. Vol. 120. P. 1147−1157.
  259. Fujimoto T., Miyawaki A., Mikoshiba K. Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor-like protein in plasmalemmal caveolae is linked to actin filaments // J. Cell Sci. 1995. Vol. 108. P. 7−15.
  260. Fujimoto T., Nakade S., Miyawaki A., Mikoshiba K., Ogawa K. Localization of inositol 1,4,5-trisphosphate receptor-like protein in plasmalemmal caveolae // J. Cell Biol. 1992. Vol. 119. P. 1507−1514.
  261. Fukami K., Endo T., Imamura M., Takenawa T. a-actinin and vinculin are PIP2-binding proteins involved in signaling by tyrosine kinase // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 1518−1522.
  262. Funk M.O., Andre J.C., Otsuki T. Oxygenation of trans polyunsaturated fatty acids by lipoxygenase reveals steric features of the catalytic mechanism // Biochemistry. 1987. Vol.26. N 20. P.6880−6884.
  263. Furuichi T., Yoshikawa S., Miyawaki A., Wada K., Maeda N., Mikoshiba K. Primary structure and functional expression of the inositol 1,4,5-trisphosphate-binding protein P400 // Nature. 1989. Vol. 342. P. 32−38.
  264. Gafni J. et al. Xestospongins, potent membrane permeable blockers of the inositol 1, 4, 5 trisphosphate receptor //Neuron. 1997. Vol. 19. P. 723−733.
  265. Galione A., White A., Wilmott N., Turner M., Potter B.V.L., Watson S.P. cGMP mobilizes intracellular Ca2+ in sea urchin eggs by stimulating cyclic ADP-ribose synthesis // Nature. 1993. Vol. 365. P. 456−459.
  266. Galli A., De Felice L.J. Inactivation of L-type Ca channels in embryonic chick ventricle cells: dependence on the cytoskeletal agents colchicine and taxol // Bioph. J. 1994. Vol. 67. P. 2296−2304.
  267. Gallin E.K. Ion channels in leukocytes // Physiol. Rev. 1991. Vol. 71. N 3. P.775−811.
  268. Gallin E.K., McKinney L.C. Patch clamp studies in human macrophages: singlechannel and whole-cell characterization of two K conductances // J. Membrane Biol. 1988. Vol. 103. P. 41−53.
  269. Gallin E.K., Sheehy P.A. Differential expression of inward and outward potassium currents in the macrophage-like cell line J 774.1 // J. Physiol. 1985. Vol. 369. P. 475- 499.
  270. Gamaley I.A., Kirpichnikova K.M., Klyubin I.V. Activation of murine macrophages by hydrogen peroxide // Cell. Signalling. 1994. Vol. 6. N 8. P. 949−957.
  271. Gamaley I.A., Klyubin I.V. Roles of reactive oxygen species: signaling and regulation of cellular functions // Int. Rev. Cytol. 1999. Vol. 188. P. 203−255.
  272. Gamberucci A., Innocenti B., Fulceri R., Banhegyi G., Giunti R., Pozzan T., Benedetti A. Modulation of Ca2+ influx dependent on store depletion by intracellular adenine-guanine nucleotide levels // J .Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 38. P. 23 597−23 602.
  273. Gao T., Chien A.J., Hosey M.M. Complexes of the ajc and P subunits generate the necessary signal for membrane targeting of class C L-type calcium channels // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. N 4. P. 2137−2144.
  274. Garcia-Morales P., Minami Y., Luong E., Klausner R.D., Samelson L.E. Tyrosine phosphorylation in T cells is regulated by phosphatase activity: studies with phenylarsine oxide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. Vol. 87. N 23. P. 9255−9259.
  275. Gazit A., Yaish P., Gilon C., Levitzki A. Tyrphostins 1: synthesis and biological activity of protein tyrosine kinase inhibitors // J. Med. Chem. 1989. Vol. 32. P. 2344−2352.
  276. Geiger J., Nolte Ch., Butt E., Sage S.O., Walter U. Role of cGMP and cGMP-dependent protein kinase in nitrovasodilator inhibition of agonist-evoked calcium elevation in human platelets // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. Vol. 89. P. 1031−1035.
  277. Geiger J., Nolte Ch., Walter U. Regulation of calcium mobilization and entry in human platelets by endothelium-derived factors // Amer. J. Physiol. 1994. Vol. 267. P. C236-C244.
  278. Gerasimenko O.V., Gerasimenko J.V., Tepikin A.V., Petersen O.H. Calcium transport pathways in the nucleus // Pflugers Arch. 1996. Vol. 432. N 1. P. 1−6.
  279. Gerzer G., Brash A.R., Hardman J.G. Activation of soluble guanylate cyclase by arachidonic acid and 15-lipoxygenase products // Biochim. Biophys. Acta. 1986. Vol. 886. P. 383−389.
  280. Gilman A.G. G-proteins: transducers of receptor-generated signals // Annu. Rev. Biochem. 1987. Vol. 56. P. 615−649.
  281. Gilon P., Bird G.S.J., Bian X., Yakel J.L., Putney J.W. The Ca2±mobilizing actions of a Jurkat cell extract on mammalian cells and Xenopus laevis oocytes // J. Biol. Chem. 1995 a. Vol. 270. P. 8050−8055.
  282. Gilon P., Obie J. F» Bian X., Bird G. St. J., Putney J. W. Role of cyclic GMP in the control of capacitative Ca2+ entry in rat pancreatic acinar cells // Biochem. J. 1995 b. Vol. 311. Pt. 2. P. 649−656.
  283. Giordano M., Geffner J.R., Prat A., Palermo M.S., Serebrinsky G.P., Isturiz M.A. Cyclophosphamide modulates arachidonic acid metabolism by peritoneal macrophages // Int. J. Immunopharmac. 1988. Vol. 10. N 8. P. 939−944
  284. Girard S., Clapham D.E. Acceleration of intracellular calcium waves in Xenopus oocytes by calcium influx // Science. 1993. Vol. 260. P. 229−232.
  285. Glaser K.B., Lister M.D., Dennis E.A. Inhibition of phospholipase A2 activation in P388 D1 macrophage-like cells // Biology of cellular transducing signals. N.Y. Plenum Press. 1990. P. 281−287.
  286. Glenney J.R. Tyrosine-phosphorylated proteins: mediators of signal transduction from the tyrosine kinases // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1134. P. 113−127.
  287. Goddette D.W., Frieden C. Actin polymerization. The mechanism of action of cytochalasin D //J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261. P. 15 974−15 980.
  288. Goeger D.E., Riley R.T., Dorner J.W., Cole R.J. Cyclopiazonic acid inhibition of the Ca2+ transport ATPase in rat skeletal muscle sarcoplasmic reticulum vesicles // Biochem. Pharmacol. 1988. Vol. 37. P. 978−981.
  289. Gogelein H., Dahlem D., Englert H.C., Lang H.J. Flufenamic acid, mefenamic acid and niflumic acid inhibit single nonselective cation channels in the rat exocrine pancreas // FEBS Lett. 1990. Vol. 268. P. 79−82.
  290. Goldschmidt-Clermont P., Kim J.W., Machesky L.M., Rhee S.G., Pollard T.D. Regulation of phospholipase C-yl by profilift- and tyrosine phosphorylation // Science. 1991. Vol. 251. P. 1231−1233.
  291. Gordon J.L. Extracellular ATP: effects, sources and fate // Biochem. J. 1986. Vol. 233. P. 309−319.
  292. Gordon J.A. Use of vanadate as protein-phosphotyrosine phosphatase inhibitor // Methods Enzymol. 1991. Vol. 201. P. 477−482.
  293. Gottesman M.M., Pastan I. The multidrug transporter, a double-edged sword // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 12 163−12 166.
  294. Grafe P., Mayer Ch., Takigawa T., Kamleiter M., Sanchez-Brandelik R. Confocal calcium imaging reveals an ionotropic P2 nucleotide receptor in the paranodal membrane of rat Schwann cells // J. Physiol. 1999. Vol. 515.2. P. 377−383.
  295. Graier W.F., Simecek S., Sturek M. Cytochrome P450 mono-oxygenase-regulated signaling of Ca2+ entry in human and bovine endothelial cells // J. Physiol. 1995. Vol. 482. P. 259−274.
  296. Gray P.C., Tibbs V.C., Catterall W.A., Murphy B.J. Identification of a 15-kDa cAMP-dependent protein kinase-anchoring protein associated with skeletal muscle L-type calcium channels // J.Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N 10. P. 6297−6302.
  297. Graziani Y., Chayoth R., Karny N., Feldman B., Levy J. Regulation of protein kinases activity by quercetin in Ehrlich ascites tumor cells // Biochim.Biophys.Acta. 1981. Vol.714. P. 415−421.
  298. Greenberg S., Di Virgilio F.D., Steinberg T.H., Silverstein S.C. Extracellular nucleotides mediate Ca2+ fluxes in J774 macrophages by two distinct mechanisms // J. Biol. Chem. 1988. Vol. 263. N21. P. 10 337−10 343.
  299. Grynkiewicz G., Poenie M., Tsien R.Y. A new generation of Ca2+ indicators with greatly improved fluorescence properties // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 3440 3450.
  300. Gukovskaya A.S., Zinchenko V.P. Mechanisms of receptor-mediated generation of ionic signals in rat thymocytes and Ehrlich ascites tumor cells // Sov. Sci. Rev. D. Physicochem. Biol. 1990. Vol. 10. P. l-98.
  301. Gukovskaya A.S., Zinchenko V.P., Khodorov B.I., Cragoe E.J. The relationship between mitogen-induced changes in the cytoplasmic pH and free Ca2+ concentration in rat thymocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1051. P. 242−249.
  302. Gunter T.E., Gunter K.K., Sheu S.-S., Gavin C.E. Mitochondrial calcium transport: physiological and pathological relevance // Am. J. Physiol. 1994. Vol. 267. P. C313-C339.
  303. Hagiwara S., Takahashi K. Surface density of calcium ions and calcium spikes in the barnacle muscle fiber membrane // J. Gen. Physiol. 1967. Vol. 50. P. 583 603.
  304. Hagiwara N., Tohda H., Doi Y., O’Brodovich H., Marunaka Y. Effects of insulin and tyrosine kinase inhibitor on ion transport in the alveolar cell of the fetal lung // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 187. N 2. P. 802−808.
  305. Hajjar D.P., Pomerantz K.B. Signal transduction in atherosclerosis: integration of cytokines and the eicosanoid network // FASEB J. 1992. Vol. 6. P. 2933−2941.
  306. Hajnoczky G., Lin C., Thomas A.P. Luminal communication between intracellular calcium stores is modulated by GTP and the cytoskeleton // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 10 280−10 287.
  307. Hamachi T., Hirata M., Koga T. Effect of cAMP-elevating drugs on Ca2+ efflux and actin polymerization in peritoneal macrophages stimulated with N-formyl chemotactic peptide // Biochim. Biophys. Acta. 1984. Vol. 804. N 2. P. 230−236.
  308. Hamasaki Y., Tai H-H. Gossypol, a potent inhibitor of arachidonate 5- and 12-lipoxygenases // Biochim. biophys. acta. 1985. Vol. 834. N 1. P. 37−41.
  309. Hamill O.P., Marty A., Neher E. et al. Improved patch-clamp techniques for highresolution current recording from cell-free membrane patches // Pflug. Arch. 1981. Vol. 391. Nl.P. 85−100.
  310. Hamilton T.A., Adams D.O. Molecular mechanisms of signal transduction in macrophages //Immunology Today. 1987. Vol. 8. P. 151−158.
  311. Hardie R.C., Minke B. The trp gene is essential for a light-activated Ca2+ channel in Drosophila photoreceptor cells //Neuron. 1992. Vol. 8. P. 643−651.
  312. Hardie R.C., Minke B. Novel Ca2+ channels underlying transduction in Drosophila photoreceptors: inplications for phosphoinositide-mediated Ca2+ mobilization // Trends Neurosci. 1993. Vol. 16. P. 371−376.
  313. Hardman J., Sutherland E. Guanylylcyclase, an enzyme catalyzing the formation of guanosine 3', 5'-monophosphate from guanosine triphosphate // J. Biol. Chem. 1969. Vol. 244. P. 6363−6370.
  314. Hardwick J.S., Sefton B.M. Activation of the Lck tyrosine protein kinase by hydrogen peroxide requires the phosphorylation of Tyr-394 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 4527−4531.
  315. Harlan J.E., Hajduk P.J., Yoon H.S., Fesik S.W. Pleckstrin homology domains bind to phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate // Nature. 1994. Vol. 371. P. 168−170.
  316. Harnick D.J., Jayaraman Th., Ma Y., Mulieri Ph., Go L.O., Marks A.R. The human type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor from T lymphocytes. Structure, localization, and tyrosine phosphorylation // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 6. P. 2833−2840.
  317. Hartwig J.H., Chambers K.A., Stossel T.P. Association of gelsolin with actin filaments and cell membranes of macrophages and platelets // J. Cell Biol. 1989. Vol. 108. P. 467−479.
  318. Hazarika P., Sheldon A., Kaetzel M.A., Diaz-Munoz M., Hamilton S.L., Dedman J.R. Regulation of the sarcoplasmic reticulum Ca2+ release channel requires intact annexin VI // J. Cell. Biochem. 1991. Vol. 46. P. 86−93.
  319. Hazlett T.L., Deems R.A., Dennis E.A. Activation, aggregation, inhibition and the mechanism of phospholipase A2 // Adv. Exp. Med. Biol. 1990. Vol. 279. P. 49−64.
  320. Hecht D., Zick. Y. Selective inhibition of protein tyrosine phosphatase activities by H202 and vanadate in vitro // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 188. P. 773−779.
  321. Heemskerk J.W.M., Vis P., Feijge M.A.H., Hoyland J., Mason W.T., Sage S.O. Roles of phospholipase C and Ca2±ATPase in calcium responses of single, fibrinogen-bound platelets //J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 356−363.
  322. Hehl S., Golard A., Hille B. Involvement of mitochondria in intracellular calcium sequestration by rat gonadotropes // Cell Calcium. 1996. Vol. 20. P.515−524.
  323. Heldin C.H. Dimerization of cell surface receptors in signal transduction // Cell. 1995. Vol. 80. N2. P. 213−223.
  324. Hering S., Aczel S., Kraus R.L., Berjukow S., Striessnig J., Timin E.N. Molecular mechanism of use-dependent calcium channel block by phenylalkylamines: role of inactivation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. Vol. 94. P. 13 323−13 328.
  325. Herlitze S., Garcia D.E., Mackie K., Hille B., Scheuer T., Catterall W.A. Modulation of Ca2+ channels by G-protein Py subunits //Nature. 1996. Vol. 380. P. 258−262.
  326. Herrington J., Park Y.B., Babcock D.F., Hille B. Dominant role of mitochondria in clearance of large Ca2+ loads from rat adrenal chromaffin cells // Neuron. 1996. Vol. 16. P. 219−228.
  327. Herson P. S., Lee K., Pinnock R.D., Hughes J., Ashford M.L.J. Hydrogen peroxide induces intracellular Ca2+ overload by activation of a non-selective cation channel in an insulin-secreting cell line // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. N 2. P. 833−841.
  328. Hess P., Lansman J.B., Tsien R.W. Calcium channel selectivity for divalent and monovalent cations // J. Gen. Physiol. 1986. Vol. 88. P. 293−319.
  329. Hickman S.E., el Khoury J., Greenberg S., Schieren I., Silverstein S.C. P2z adenosine triphosphate receptor activity in cultured human monocyte-derived macrophages // Blood. 1994. Vol. 84. N 8. P. 2452−2456.
  330. Hidaka H., Inagaki M., Kawamoto S., Sasaki Y. Isoquinolinesulfonamides, novel and potent inhibitors of cyclic nucleotide dependent protein kinase and protein kinase C // Biochemistry. 1984. Vol. 23. P. 5036−5041.
  331. Hidaka H., Kobayashi R. Pharmacology of protein kinase inhibitors // Annual Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992. Vol. 32. P. 377−397.
  332. Hille B. Ionic channels of excitable membranes // Sinauer Associates Inc., Sunderland.1992.
  333. Hilly M., Pietri-Rouxel F., Coquil J.F., Guy M., Mauger J.P. Thiol reagents increase the affinity of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 16 488−16 494.
  334. Hockerman G.H., Johnson B.D., Scheuer T., Catterall W.A. Molecular determinants of high affinity phenylalkylamine block of L-type calcium channels // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 38. P. 22 119−22 122.
  335. Hodgkin A.L., Huxley A.F. A quantitative description of membrane currents and its application to conduction and excitation in nerve // J. Physiol. 1952. Vol. 117. N 4. P. 500 544.
  336. Hofer A.M., Fasolato C., Pozzan T. Capacitative Ca2+ entry is closely linked to the filling state of internal Ca2+ stores: a study using simultaneous measurements of Icrac and intraluminal Ca2+. // J. Cell Biol. 1998. Vol. 140. N 2. P. 325−334.
  337. Hofmann F., Biel M., Flockerzi V. Molecular basis for Ca2+ channel diversity // Annu. Rev. Neurosci. 1994. Vol. 17. P. 399−418.
  338. Holda J.R., Blatter L.A. Capacitative calcium entry is inhibited in vascular endothelial cells by disruption of cytoskeletal microfilaments // FEBS Lett. 1997. Vol. 403. N 2. P. 191 196.
  339. Holda J.R., Klishin A., Sedova M., Huser J., Blatter L.A. Capacitative calcium entry // News Physiol. Sci. 1998. Vol. 13. N 4. P. 157−163.
  340. Holowka D., Baird B. Recent evidence for common signalling mechanisms among immunoreceptors that recognize foreign antigens // Cellular Signalling. 1992. Vol. 4. P. 339 349.
  341. Hoth M., Fanger Ch.M., Lewis R.S. Mitochondrial regulation of store-operated calcium signaling in T lymphocytes // J. Cell Biol. 1997. Vol. 137. N 3. P. 633−648.
  342. Hoth M., Penner R. Depletion of intracellular calcium stores activates a calcium current in mast cells // Nature. 1992. Vol.355. P.353−356.
  343. Hoth M., Penner R. Calcium release-activated calcium current in rat mast cells // J. Physiol. 1993. Vol. 465. P.359−386.
  344. Howard T., Chaponnier C., Yin H., Stossel T. Gelsolin-actin interaction and actin polymerization in human neutrophils // J. Cell Biol. 1990. Vol. 110. P 1983−1991.
  345. Huang Y., Putney J.W. Relationship between intracellular Ca2+ store depletion and Ca2+ release-activated Ca2+ current in a mast cell line RBL-1 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N31. P. 19 554−19 559.
  346. Huang J. M. C., Xian H., Bacaner M. Long-chain fatty acids activate calcium channels in ventricular myocytes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. Vol. 89. N 14. P. 6452−6456.
  347. M., Cohen P. // Trends Biochem. Sci. 1993. Vol. 18. P. 172−177.
  348. Hug M.J., Pahl C., Novak I. Calcium influx pathways in rat pancreatic ducts // Pflugers Arch. 1996. Vol. 432. N 2. P. 278−285.
  349. Humes J.L., Sadowski S., Galavage M., Goldenberg M., Subers E., Bonney R.J., Kuehl F.A. Evidence for two sources of arachidonic acid for oxidative metabolism by mouse peritoneal macrophages // J. Biol. Chem. 1982. Vol. 257. P. 1591.
  350. Hunter T. Protein kinases and phosphatases: the Yin and Yang of protein phosphorylation and signaling // Cell. 1995. Vol. 80. N 2. P. 225−236.
  351. Hunter T. Tyrosine phosphorylation: past, present and future // Bioch. Soc. Trans. 1996. Vol. 24. Pt. 2. P. 307−327.
  352. Jackson T.R., Patterson S.I., Thastrup O., Hanley M.R. A novel tumour promoter, thapsigargin, transiently increases cytoplasmic free Ca2+ without generation of inositol phosphates in NG 115−401 L neuronal cells // Biochem. J. 1988. Vol. 253. P. 81−86.
  353. Jacobson P.B., Jacobs R.S. Fuscoside: an anti-inflammatory marine natural product which selectively inhibits 5-lypoxygenase. II. Biochemical studies in the human neutrophil // J. Pharmacol. Exper. Therap. 1992 b. Vol. 262. N 2. P. 874−882.
  354. Jaconi M.E.E., Lew D.P., Monod A., Krause K.-H. The regulation of store-dependent Ca2+ influx in HL-60 granulocytes involves GTP-sensitive elements // J. Biol Chem. 1993. Vol. 268. N 35. P. 26 075−26 078.
  355. Jaconi M., Pyle J., Bortolon R., Ou J., Clapham D. Calcium release and influx colocalize to the endoplasmic reticulum // Curr. Biol. 1997. Vol. 7. P. 599−602.
  356. James P., Inue M., Tada M., Chiesti M., Carafoli E. Nature and site of phospholamban regulation of the Ca2+ pump of sarcoplasmic reticulum //Nature. 1989. Vol. 342. P. 90−92.
  357. Janmey P.A. Phosphoinositides and calcium as regulators of cellular actin assembly and disassembly // Annu. Rev. Physiol. 1994. Vol. 56. P. 169−191.
  358. Janmey P.A. The cytoskeleton and cell signaling: component localization and mechanical coupling // Physiol. Rev. 1998. Vol. 78. P. 763−781.
  359. Jay S.D., Sharp A.H., Kahl St.D. et al. Structural characterization of the dihydropyridine-sensitive calcium channel ot2-subunit and the associated 8 peptides // J.Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 3287−3293.
  360. Jayadev S., Petranka J.G., Cheran S.K., Biermann J.A., Barrett J.C., Murthy E. Reduced capacitative calcium entry correlates with vesicle accumulation and apoptosis // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. N 12. P. 8261−8268.
  361. Jayaraman T., Brillantes A.M., Timerman A.P., Fleischer S., Erdjumentbromage H., Tempst P., Marks A.R. FK 506 binding protein associated with the calcium release channel (ryanodine receptor) // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 9474−9477.
  362. Jayaraman T., Ondrias K., Ondriasova E., Marks A.R. Regulation of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor by tyrosine phosphorylation // Science. 1996. Vol. 272. N 5267. P. 1492−1494.
  363. Jenner S., Farndale R.W., Sage St.O. Effect of Ca2+ store depletion and refilling with Ca2+, Sr2+ or Ba2+ on tyrosine phosphorylation and Mn2+ entry in human platelets // J. Physiol. 1994 a. Vol. 480. P. 120 P-121 P.
  364. Jenner S., Farndale R.W., Sage St.O. The effect of calcium-store depletion and refilling with various bivalent cations on tyrosine phosphorylation and Mn2+ entry in fura-2-loaded human platelets // Biochem. J. 1994 b. Vol. 303. Pt. 2. P. 337−339.
  365. Jo H., Byer S., McDonald J.M. Insulin stimulates assosiation of a 41 kDa G-protein (Gmi) with the insulin receptor // Biochem. Biophys. Res.Commun. 1993. Vol. 196. N 1. P. 99−106.
  366. Johnson B.D., Byerly L. A cytoskeletal mechanism for Ca2+ channel metabolic dependence and inactivation by intracellular Ca2+ // Neuron. 1993. Vol. 10. N 5. P. 797−804.
  367. Jonas E.A., Kaczmarek L.K. Regulation of potassium channels by protein kinases // Curr. Opin. Neurobiol. 1996. Vol. 6. P. 318−323.
  368. Jorgensen N.K., Petersen S.F., Hoffmann E.K. Thrombin-, bradykinin-, and arachidonic acid-induced Ca2+ signaling in Ehrlich ascites tumour cells // Amer. J. Physiol. 1999. Vol. 276. N 1. P. C26-C37.
  369. Joseph S. K., Samanta S. Detergent solubility of the inositol trisphosphate receptor in rat brain membranes. Evidence for association of the receptor with ankyrin // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 9. P. 6477−6486.
  370. Jouaville L.S., Ichas F., Holmuhamedov E.L., Camacho P., Lechleiter J.F. Synchronization of calcium waves by mitochondrial substrates in Xenopus laevis oocytes // Nature. 1995. Vol. 377. P. 438−441.
  371. Jow B., Nelson D.J. Outwardly rectifying K+ current as a marker of cellular activation in human macrophages // Biophys. J. 1989. Vol. 55. N 2. Pt. 2. P. 539 a.
  372. Kaever V., Pfannkuche H.-J., Wessel K., Sommermeyer H., Resch K. Eicosanoid synthesis in resident macrophages: role of protein kinase C // In: Biology of Cellular transducing signals. Plenum Press. N. Y. Lond. 1990. P. 359−369.
  373. Kaftan E., Marks A.R., Ehrlich B.E. Effect of rapamycin on ryanodine receptor/calcium release channels from skeletal and cardiac mucsle // Circ. Res. 1996. Vol. 78. P. 990−997.
  374. Kahn R.A. Fluoride is not an activator of the smaller (20−25 kDa) GTP-binding proteins // J. Biol. Chem. 1991.Vol. 266. N 24. P. 15 595−15 597.
  375. Kaplin A.I., Ferris C.D., Voglmaier S.M., Snyder S.H. Purified reconstituted inositol 1,4,5-trisphosphate receptors. Thiol reagents act directly on receptor protein // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 46. P. 28 972−28 978.
  376. Kasai H., Petersen O.H. Spatial dynamics of second messengers: IP3 and cAMP as long-range and associative messengers // Trends Neurosci. 1994. Vol. 17. P. 95−101.
  377. Katada T., Bokoch G.M., Smigel M.D., Ui M., Gilman A. The inhibitory guanine nucleotide-regulatoiy component of adenylate cyclase // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 3586−3595.
  378. Kawakami N., Shimohama Ah., Hayakawa T., Sumida Y., Fujimoto S. Tyrosine phosphorylation and translocation of phospholipase C-y2 in polymorphonuclear leukocytes treated with pervanadate // Bioch. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1314. P. 167−174.
  379. Kawamoto S., Hidaka H. l-(5-isoquinoline sulfonyl)-2-methylpiperazine (H-7) is a selective inhibitor of protein kinase C in rabbit platelets // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 125. P. 258−264.
  380. Kennelly P.J., Krebs E.G. Consensus sequences as substrate specificity determinants for protein kinases and protein phosphatases // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 1 555 515 558.
  381. Kerschbaum H.H., Cahalan M.D. Monovalent permeability, rectification, and ionic block of store-operated calcium channels in Jurkat T lymphocytes // J. Gen. Physiol. 1998. Vol. 111. P. 521−537.
  382. Khodorova A.B., Astashkin E.I. A dual effect of arachidonic on Ca2+ transport systems in lymphocytes // FEBS Lett. 1994. Vol. 353. N 2. P. 167−170.
  383. Kim H.Y., Thomas D., Hanley M.R. Chromatographic resolution of an intracellular calcium influx factor from thapsigargin-activated Jurkat cells // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 9706−9708.
  384. Kimball B.C., Yule D.I., Mulholland M.W. Extracellular ATP mediates Ca2+ signaling in cultured myenteric neurons via a PLC-dependent mechanism // Amer. J. Physiol. 1996. Vol. 270. P. G587-G593.
  385. Kiselyov K.I., Semyonova S.B., Mamin A.G., Mozhayeva G.N. IP3-activated Ca2+ channels in plasma membrane of mouse macrophages // In: Materials of XXXIII International Congress of Physiological Sciences. St. Petersburg. 1997 a. P002.42.
  386. Kiselyov K.I., Mamin A.G., Semyonova S.B., Mozhayeva G.N. Low conductance high selective inositol (l, 4,5)-trisphosphate-activated Ca2+ channels in plasma membrane of A431 carcinoma cells // FEBS Lett. 1997 b. Vol. 407. P. 309−312.
  387. Kiselyov K., Xu X., Mozhayeva G., Kuo T., Pessah I., Mignery G., Zhu X., Birnbaumer L., Muallem Sh. Functional interaction between InsP3 receptors and store-operated Htrp3 channels //Nature. 1998. Vol. 396. P. 478−482.
  388. Kiss A.L., Geuze H.J. Caveolae can be alternative endocytotic structures in elicited macrophages // Europ. J. Cell Biol. 1997. Vol. 73. P. 19−27.
  389. Klausner R.D., Kleinfeld A.M., Hoover R.L., Karnovsky M.J. Lipid domains in membranes. Evidence derived from structural perturbations induced by free fatty acids and lifetime heterogeneity analysis // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255. P. 1286−1295.
  390. Klein M.G., Cheng H., Santana L.F., Jiang Y.H., Lederer W.J., Schneider M.F. Two mechanisms of quantized Ca2±release in skeletal muscle // Nature. 1996. Vol. 379. P. 455 458.
  391. Kobayashi E., Nakano H., Morimoto M., Tamaoki T. Calphostin C UCN-1028 C., a novel microbial compound, is a highly potent and specific inhibitor of protein kinase C // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. Vol. 159. P. 548−553.fj.
  392. Komalavilas P., Lincoln T.N. Phosphorylation of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor by cyclic GMP-dependent protein kinase // J. Biol. Chetn. 1994. Vol. 269. P. 87 018 707.
  393. Komalavilas P., Lincoln T.N. Phosphorylation of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor by cyclic GMP-dependent protein kinase // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 2 193 321 938.
  394. Korn S.J., Horn R. Nordihydroguaiaretic acid inhibits voltage-activated Ca2+ currents independently of lipoxygenase inhibition // Molecular Pharmacol. 1990. Vol. 38. N 4. P. 524 530.
  395. Koshihara Y., Neichi T., Murota S., Lao A., Fujimoto Y., Tatsuno T. Caffeic acid is a selective inhibitor for leukotriene biosynthesis // Biochim. Biophys. acta. 1984. Vol. 792. P. 92−97.
  396. Koshimizu T.-A., Tomic M., Koshimizu M., Stojilkovic S.S. Identification of amino acid residues contributing to desensitization of the P2X2 receptor channel // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 21. P. 12 853−12 857.
  397. Kozumbo W.J., Muehlematter D., Jorg A., Emerit I., Cerutti P. Phorbol ester-induced formation of clastogenic factor from human monocytes // Carcinogenesis. 1987. Vol. 8. P. 521.
  398. Kramer R.M., Hession C., Johansen B., Hayes G., Mc Gray P., Chow E.P., Tizard R., Pepinsky R.B. Structure and properties of a human non-pancreatic phospholipase A2 // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 5768−5775.
  399. Kramer R.M., Robert E.F., Manetta J., Putam J.E. The Ca2+ -sensitive cytosolic phospholipase A2 is a 100 kDa protein in human monoblast U937 cells // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 66. P. 5268−5272.
  400. Kraus R.L., Hering S., Grabner M., Ostler D., Striessnig J. Molecular mechanism of diltiazem interacion with L-type Ca2+ channels // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 42. P. 27 205−27 212.
  401. Krishnamurthi S., Wheeler-Jones C.P., Patel Y., Sadowska K., Kakkar V.V., Rao G.H. Nitroprusside inhibits platelet function primarily by inhibiting Ca mobilization // Biochem. Soc. Trans. 1990. Vol. 18. P. 468−469.
  402. Krupinski J., Coussen F., Bakalayr H.A., Tang W.-L, Feinstein P.G., Orth K., Slaughter C., Reed R.R., Gilman A.G. Adenylyl cyclase amino acid sequence: possible channel- or transporter-like structure // Science. 1989. Vol. 244. P. 1558−1564.
  403. Kruse H.J., Negrescu E.V., Weber P.C., Siess W. Thrombin-induced Ca2+ influx and protein tyrosine phosphorylation in endothelial cells is inhibited by herbimycin A // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. Vol. 202. N 3.P. 1651−1656.
  404. Krutetskaya Z.I., Lebedev O.E., Roschina N.G., Butov S.N. The outward-rectifying K±channels in mouse peritoneal macrophages // In: Materials of the 4th IBRO World Congress ofNeuroscience. Kyoto, Japan, 9−14 July 1995. A 2.13. P. 91.
  405. Krutetskaya Z.I., Lebedev O.E., Krutetskaya N.I. Role of the cytoskeleton in calcium signaling in rat peritoneal macrophages // In: Materials of the 5 th IBRO World Congress of Neuroscience. Jerusalem, Israel. July 11−16,1999 b.
  406. Kuiper J., Kamps J.A.A.M., Van Berkel T.J.C. Induction of ornithine decarboxylase in rat liver by phorbol ester is mediated by prostanoids from Kupffer cells // J.Biol. Chem. 1989. Vol 264. P. 6874.
  407. Kuo J.F., Greengard P. Isolation and partial purification of a protein kinase activated by cGMP // J. Biol. Chem. 1970. Vol. 245. P. 2493−2498.
  408. Ma Y., Kobrinsky E., Marks A.R. Cloning and expression of a novel truncated Calcium Channel from non-excitable cells //J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N1. P. 483−493.
  409. MacMicking J., Xie Q.-W., Nathan C. Nitric oxide and macrophage function // Annu. Rev. Immunol. 1997. Vol. 15. P. 323−350.
  410. Maeda N., Kawasaki T., Nakade S., Yokota N., Taguchi T., Kasai M., Mikoshiba K. Structural and functional characterization of IP3 receptor channel from mouse cerebellum // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 1109−1116.
  411. Mahaut-Smith M.P., Sage St.O., Rink T.J. Receptor-activated single channels in intact human platelets // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 18. P. 10 479−10 483.
  412. Mak D.O., Foskett J.K. Single-channel inositol 1,4,5-trisphosphate receptor currents revealed by patch clamp of isolated Xenopus oocyte nuclei // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 29 375−29 378.
  413. Makhlouf M., Ashton S.H., Hildebrandt J., Mehta N., Gettys T.W., Halushka P.V., Cook J.A. Alterations in macrophage G proteins are associated with endotoxin tolerance // Biochim. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1312. N 2. P. 163−168.
  414. Makhlouf M. A., Fernando L. P., Gettys T. W., Halushka P. V., Cook J. A. Increased prostacyclin and PGE2 stimulated cAMP production by macrophages from endotoxin-tolerant rats // Amer. J. Physiol. 1998. Vol. 274. N 5. P. C1238-C1244.
  415. Malarkey K., Belham Ch.M., Paul A., Graham A., McLees A., Scott P.H., Plevin R. The regulation of tyrosine kinase signalling pathways by growth factor and G-protein-coupled receptors // Biochem. J. 1995. Vol. 309. Pt. 2. P. 361−375.
  416. Malgaroli A., Milani D., Meldolesi J., Pozzan T. Fura-2 measurement of cytosolic free Ca2+ in monolayers and suspensions of various types of animal cells // J. Cell Biol. 1987. Vol. 105. P.2145−2155.
  417. Male E., Leis H.J., Karadi I., Kostner G.M. Lypoxygenases and hydroperoxy / hydroxyeicosatetraenoic acid formation // Int. J. Biochem. 1987. Vol. 19. P. 1013−1022.
  418. Maltsev V.A., Undrovinas A.I. Cytoskeletal regulation of cardiac Na channel activity // J. Gen. Physiol. 1996. Vol. 108. N 2. P. 25a.
  419. Marks A.R. Intracellular calcium-release channels: regulators of cell life and death // Amer. J. Physiol. 1997. Vol. 272. P. H597- H605.
  420. Marriott I., Mason M.J. ATP depletion inhibits capacitative Ca2+ entry in rat thymic lymphocytes //Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269. P. C766-C774.
  421. Marshall C.J. Specificity of Receptor tyrosine kinase signaling: transient versus sustained extracellular signal-regulated kinase activation // Cell. 1995. Vol.80. N 2. P. 179 185.
  422. Marshall I.C.B., Taylor C.W. Regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate receptors // J. Exp. Biol. 1993. Vol. 184. P. 161−182.
  423. Martin T.FJ. Phosphoinositide lipids as signaling molecules: common themes for signal transduction, cytoskeletal regulation, and membrane trafficking // Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 1998. Vol. 14. P. 231−264.
  424. Maruyama Y. Inhibitory effects of arachidonic acid on muscarinic current response in single pancreatic acinar cells of rats // J. Physiol. 1990. Vol. 430. P. 471−482.
  425. Maruyama Y. Control of inositol polyphosphate-mediated Ca mobilization by arachidonic acid in pancreatic acinar cells of rats // J. Physiol. 1993. Vol. 463. P. 729−746.
  426. Mason M.J., Mahaut-Smith M.P., Grinstein S. The role of intracellular Ca2+ in the regulation of the plasma membrane Ca2+ permeability of unstimulated rat lymphocytes // J. Biol. Chem. 1991 b. Vol. 266. N 17. P. 10 872−10 879.
  427. Mason M.J., Mayer B., Hymel L.J. Inhibition of Ca2+ transport pathways in thymic lymphocytes by econazole, miconazole, and SKF 96 365 // Amer. J. Physiol. 1993. Vol. 264. P. C654-C662.
  428. Mathes C., Thompson S.H. The nitric oxide / cGMP pathway couples muscarinic receptors to the activation of Ca2+ influx // J. Neurosci. 1996. Vol. 16. P. 1702−1709.
  429. Matsumoto P. S., Ohara A., Duchatelle P., Eaton D.C. Tyrosine kinase regulates epithelial sodium transport in A6 cells // Amer. J. Physiol. 1993. Vol. 264. N 1. Part 1. P. C246-C250.
  430. Mattie M., Brooker G., Spiegel S. Sphingosine-1-phosphate, a putative second messenger, mobilizes calcium from internal stores via an inositol trisphosphate-independent pathway // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 3181−3188.
  431. Maximov A.V., Vedernikova E.A., Hinssen H., Khaitlina S.Y., Negulyaev Y.A. Ca-dependent regulation of Na-selective channels via actin cytoskeleton modification in leukemia cells // FEBS Lett. 1997. Vol. 412. P. 94−96.
  432. Mayer R.J., Marshall L.A. New insights on mammalian phospholipase A2 (s): comparison of arachidonyl-selective and-nonselective enzymes II FASEB J. 1993. Vol. 7. P. 339−348.
  433. McCarron J.G., Muir Th.C. Mitochondrial regulation of the cytosolic Ca2+ concentration and InsP3-sensitive Ca2+ store in guinea-pig colonic smooth muscle // J. Physiol. 1999. Vol. 516.1. P. 149−161.
  434. McCleskey E.W., Womack M.D., Fieber L. Structural properties of voltage-dependent calcium channels // Int. Rev. Cytology. 1993. Vol. 137 C. P. 39−53.
  435. McKinney L.C., Gallin E.K. G-protein activators induce a potassium conductance in murine macrophages // J. Membr. Biol. 1992. Vol. 130. N 3. P. 265−276.
  436. McManus M., Serhan C., Jaclson P., Strange K. Ketoconazole blocks organic osmolyte efflux independently of its effect on arachidonic acid conversion // Amer. J. Physiol. 1994. Vol. 267. N 1. P. C266-C271.
  437. McPhail L.C., Clayton C.C., Snyderman R. A potential second messenger role for unsaturated fatty acids: activation of Ca2±dependent protein kinase // Science. 1984. Vol. 224. P. 622−624.
  438. Medema R.H., Burgering B.M.T., Bes J.L. Insulin-induced p 21 ras activation does not require protein kinase C, but a protein sensitive to phenylarsine oxide // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. N31. P. 21 186−21 189.
  439. Meissner G. Ryanodine receptor/Ca2+ release channels and their regulation by endogenous effectors // Annu. Rev. Physiol. 1994. Vol. 56. P. 485−508.
  440. Meldolesi J., Pozzan T. Pathways of Ca2+ influx at the plasma membrane: voltage-, receptor-, and second messenger-operated channels // Exp. Cell Res. 1987. Vol. 171. P. 271 283.
  441. Merritt J.E., Armstrong W.P., Benham C.D., Hallam T.J., Jacob R., Jaxa-Chamiec A., Leigh B.K., McCarthy S.A., Moores K.E., Rink T.J. SKaF 96 365, a novel inhibitor of receptor-mediated calcium entry // Biochem. J. 1990. Vol. 271. P. 515−522.
  442. Mery L., Mesaeli N., Michalak M., Opas M., Lew D.P., Krause K.-H. Overexpression of calreticulin increases intracellular Ca2+ storage and decreases store-operated Ca2+ influx // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 16. P. 9332−9339.
  443. Meves H. Modulation of ion channels by arachidonic acid // Progr. Neurobiol. 1994. Vol. 43. P. 175−186.
  444. Mignery G.A., Sudhof T.C. The ligand binding site and transduction mechanism in the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor // EMBO J. 1990. Vol. 9. P. 3893−3898.
  445. Mignery G.A., Newton C.L., Archer B.T., Sudhof T.C. Structure and expression of the rat inositol 1,4,5-trisphosphate receptor // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 12 679−12 685.
  446. Mikala G., Bahinski A., Yatani A., Tang S., Schwartz A. Differential contribution by conserved glutamate residues to an ion-selectivity site in the L-type Ca2+ channel pore // FEBS Lett. 1993. Vol. 335. P. 265- 269.
  447. Mire-Sluis A.R., Cox C.A., Hoffbrand A.V., Wickremasinphe R.G. Inhibitors of arachidonic acid lipoxygenase impair the stimulation of inositol phospholipid hydrolysis by the T lymphocyte mitogen phytohaemagglutinin // FEBS Lett. 1989. Vol. 258. P. 84−88.
  448. Missiaen L., De Smedt H., Droogmans G., Casteels R. Ca2+ release induced by inositol-l, 4,5-trisphosphate is a steady-state phenomenon controlled by luminal Ca in permeabilized cells //Nature. 1992 a. Vol. 357. P. 599−602.
  449. Missiaen L., Taylor C.W., Berridge M.J. Spontaneous calcium release from inositol trisphosphate-sensitive calcium stores //Nature. 1991. Vol. 352. P. 241−244.
  450. Missiaen L., Taylor C.W., Berridge M.J. Luminal Ca2+. promoting spontaneous Ca2+ release from inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive Ca2+ stores in rat hepatocytes // J. Physiol. 1992 b. Vol. 455. P. 623−640.
  451. Mochly-Rosen D. Localization of protein kinases by anchoring proteins: a theme in signal transduction // Science. 1995. Vol. 268. P. 247−251.
  452. Mochly-Rosen D., Khaner H., Lopez J. Identification of intracellular receptor proteins for activated protein kinase C // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. P. 3997−4000.
  453. Molcolm K.C., Fitzpatrick F.A. Indirect actions of thapsigargin on human platelets: activation of eicosanoid biosynthesis and cellular signalling pathways // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1992. Vol. 260. P. 1244−1249.
  454. Molokanova E., Trivedi B., Savchenko A., Kramer R.H. Modulation of rod photoreceptor cyclic nucleotide-gated channels by tyrosine phosphorylation // J. Neuroscience. 1997. Vol. 17. N 23. P. 9068−9076.
  455. Molokanova E., Savchenko A., Kramer R.H. Noncatalytic inhibition of cyclic nucleotide-gated channels by tyrosine kinase induced by genistein // J. Gen. Physiol. 1999. Vol. 113. N l.P. 45−56.
  456. Monahan R.A., Dvorak H.F., Dvorak A.M. Ultrastructural localization of nonspecific esterase activity in guinea pig and human monocytes, macrophages and lymphocytes // Blood. 1981. Vol.58. P. 1089−1099.
  457. Moncada S., Palmer R.M.J., Higgs E.A. Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology // Pharmacol. Rev. 1991. Vol. 43. P. 109−142.
  458. Montero M., Alvarez J., Garcia-Sancho J. Agonist-induced Ca2+ influx in human neutrophils is secondary to the emptying of intracellular Ca2+ stores // Biochem. J. 1991. Vol. 277. P. 73−79.
  459. Montero M., Brini M., Marsault R., Alvarez J., Sitia R., Pozzan T., Rizzuto R. Monitoring dynamic changes in free Ca2+ concentration in the endoplasmic reticulum of intact cells // EMBO J. 1995. Vol. 14. P. 5467−5475.
  460. Montero M., Garcia-Sancho J., Alvarez J. Transient inhibition by chemotactic peptide of a store-operated calcium entry pathway in human neutrophils // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 13 055−13 061.
  461. Mori Y., Mikala G., Yaradi G., Kobayashi T., Koch Sh., Wakamori M., Schwartz A. Molecular pharmacology of voltage-dependent calcium channels // Jap. J. Pharmacol. 1996. Vol. 72. N2. P. 83−109.
  462. Morris A.J., Waldo G.L., Boyer J.L., Hepler J.R., Downes C.P., Harden T.K. Regulation of phospholipase C // In: G proteins and signal transduction. 1990. Rockefeller University Press. P. 62−75.
  463. Mozhayeva G.N., Naumov A.P., Kuryshev Y.A. Variety of Ca2±permeable channels in human carcinoma A431 cells // J. Membr. Biol. 1991. Vol. 124. P. 113−126.
  464. Murgia M., Hanau S., Pizzo P., Rippa M., Di Virgilio F. Oxidized ATP. An irreversible inhibitor of the macrophage purinergic P2Z receptor // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P.8199−8203.
  465. Murphy C.T., Bullock A.J., Westwick J. A role for protein phosphorylation in modulating Ca2+ elevation in rabbit platelets treated with thapsigargin // Biochem. J. 1996. Vol. 313. P. 83−89.
  466. Murphy S., Welk G. Arachidonic acid evokes inositol phospholipid hydrolysis in astrocytes // FEBS Lett. 1989. Vol. 257. P. 68−70.
  467. Murray M., Zaluzny L. Comparative effects of antithrombitic and antimycotic N-substituted imidazoles on rat hepatic microsomal steroid and xenobiotic hydroxylases in vitro //Biochem. Pharmacol. 1988. Vol. 37. P. 415−420.
  468. Murthy K.S., Makhlouf G.M. cGMP-mediated Ca2+ release from IP3-insensitive Ca2+ stores in smooth muscle // Amer. J. Physiol. 1998. Vol. 274. N 5. P. CI 199-C1205.
  469. Nakai J., Dirksen R.T., Nguyen H.T., Pessah I.N., Beam K.G., Allen P.D. Enhanced dihydropyridine receptor channel activity in the presence of ryanodine receptor // Nature. 1996. Vol. 380. P. 72−75.
  470. Nakai J., Sekiguchi N., Rando T.A., Allen P.D., Beam K.G. Two regions of the ryanodine receptor involved in coupling with L-type Ca2+ channels // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 22. P. 13 403−13 406.
  471. Nakamura K., Hori T., Sato N., Sugie K., Kawakami T., Yodoi J. Redox regulation of a src family protein tyrosine kinase p 56 (lck) in T-cells // Oncogene. 1993. Vol. 8. P. 31 333 139.
  472. Nakamura K., Kimura M., Aviv A. Role of cyclic nucleotides in store-mediated external Ca2+ entry in human platelets // Biochem. J. 1995. Vol. 310. P. 263−269.
  473. Nakamura H., Nakamura K., Yodoi J. Redox regulation of cellular activation // Annu. Rev. Immunol. 1997. Vol. 15. P. 351−369.
  474. Narasimhan V., Holowka D., Baird B. A guanine nucleotide-binding protein participates in IgE receptor-mediated activation of endogenous and reconstituted phospholipase A2 in a permeabilized cell system // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 264. P. 14 591 464.
  475. Naumov A.P., Kaznacheyeva E.V., Kiselyov K.I., Kuryshev Y.A., Mamin A.G., Mozhayeva G.N. ATP-activated inward current and calcium-permeable channels in rat macrophages plasma membranes // J. Physiol. 1995 a. Vol. 486.2. P. 323−337.
  476. Naumov A.P., Kaznacheyeva E.V., Kuryshev Y.A., Mozhayeva G.N. Selectivity of ATP-activated GTP-dependent Ca2±permeable channels in rat macrophage plasma membrane //J. Membr. Biol. 1995 b. Vol. 148. P. 91−98.
  477. Naumov A.P., Kiselyov K.I., Mamin A.G., Kaznacheyeva E.V., Kuryshev Yu.A., Mozhayeva G.N. ATP-operated calcium permeable channels activated via a guanine nucleotide-dependent mechanism in rat macrophages // J. Physiol. 1995 c. Vol. 486.2. P. 339 347.
  478. Naumov A.P., Kuryshev Y.A., Kaznacheyeva E.V., Mozhayeva G.N. ATP-activated Ca2±permeable channels in rat peritoneal macrophages // FEBS Lett. 1992. Vol. 313. P. 285 287.
  479. Needleman P., Turk J., Jakschik B.A., Morrison A.R., Lefkowith J.B. Arachidonic acid metabolism // Annu. Rev. Biochem. 1986. Vol. 55. P. 69−102.
  480. Neer E.J. Heterotrimeric G proteins: organizers of transmembrane signals // Cell. 1995. Vol. 80. N 2. P. 249−257.
  481. Neer E.J., Wolf L.G., Gill D.M. The stimulatory guaninenucleotide regulatory unit of adenylate cyclase from bovine cerebral cortex // Biochem. J. 1987. Vol. 241. P. 325−336.
  482. Negulyaev Yu. A., Vedernikova E.A., Maximov A.V. Disruption of actin filaments increases the activity of sodium-conducting channels in human myeloid leukemia cells // Mol. Biol. Cell. 1996. Vol. 7. P. 1857−1864.
  483. Nelson D.J., Jow B., Jow F. Whole-cell currents in macrophages. 1. Human monocyte-derived macrophages // J. Membr. Biol. 1990 a. Vol. 117. P. 29−44.
  484. Nelson D.J., Jow B., Popovich K.J. Whole-cell currents in macrophages. 11. Alveolar macrophages // J. Membr. Biol. 1990 b. Vol. 117. P. 45−55.
  485. Neubig R.R. Membrane organization in G-protein mechanisms // FASEB J. 1994. Vol. 8. P. 939−946.
  486. Newbolt A., Stoop R., Virginio C., Surprenant A., North R.A., Buell G., Rassendren F. Membrane topology of an ATP-gated ion channel (P2X receptor) // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 24. P. 15 177−15 182.
  487. Nguyen B.L., Saitoh M., Ware J.A. Interaction of nitric oxide and cGMP with signal transduction in activated platelets // Amer. J. Physiol. 1991. Vol. 261. P. H1043-H1052.
  488. Niggly V., Adunyah E.S., Carafoli E. Acidic phospholipids, unsaturated fatty acids, and limited proteolysis mimic the effect of calmodulin on the purified erythrocyte Ca2±ATPase //J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 8588−8592.
  489. Nishizuka Y. The role of protein kinase C in cell surface signal transduction and tumor promotion //Nature. 1984. Vol. 308. P. 693−698.
  490. Nishizuka Y. Studies and perspectives of protein kinase C // Science. 1986. Vol. 233.1. P. 305.
  491. Nishizuka Y. The molecular heterogeneity of protein kinase C and its implications for cellular regulation //Nature. 1988. Vol. 334. P. 661−665.
  492. Nishizuka Y. Intracellular signalling by hydrolysis of phospholipids and activation of protein kinase C // Science. 1992. Vol. 258. N 5082. P. 607−614.
  493. Nishizuka Y. Protein kinase C and lipid signaling for sustained cellular responses // FASEB J. 1995. Vol. 9. N 7. P. 484−496.
  494. North R.A. Families of ion channels with two hydrophobic segments // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. Vol. 8. P. 474−483.
  495. Northup J.K., Sternweis P.C., Gilman A.G. The subunits of the stimulatory regulatory component of adenylate cyclase. Resolution, activity and properties of 35 000-dalton (beta) subunit//J. Biol. Chem. 1983 a. Vol. 258. P. 11 361−11 368.
  496. Northup J.K., Smigel M.D., Sternweis P.C., Gilman A.G. The subunits of the stimulatory regulatory component of adenylate cyclase. Resolution of the activated 45 000-dalton (alpha) subunit // J. Biol. Chem. 1983 b. Vol. 258. P. 11 369−11 376.
  497. Nozawa Y., Nakashima Sh., Nagata K. Phospholipid-mediated signaling in receptor activation of human plateletes // Biochim. Biophys. Acta. 1991. Vol. 1082. P. 219−238.
  498. Okamoto Y., Ninomiya H., Miwa S., Masaki T. Capacitative Ca2+ entry in human platelets is resistant to nitric oxide // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 212. P. 90−95.
  499. Onoda T., Inuma H., Sazaki Y., Hamada M., Isshiki K., Naganawa H., Takeuchi T. Isolation of a novel tyrosine kinase inhibitor, lavendustin A, from Streptomyces griseolavendus // J. Natural Products. 1989. Vol. 52. P. 1252−1257.
  500. Ordway R.W., Singer J.J., Walsh J.V. Direct regulation of ion channels by fatty acids //Trends Neurosci. 1991. Vol. 14. N 3. P. 96−100.
  501. Packham D.E., Jiang L., Conigrave A.D. Arachidonate and other fatty acids mobilize Ca2+ ions and stimulate beta-glucuronidase release in a Ca2±dependent fashion from undifferentiated HL-60 cells // Cell Calcium. 1995. Vol. 17. P. 399−408.
  502. Pandol St. J., Schoeffield-Payne M. S. Cyclic GMP mediates the agonist-stimulated increase in plasma membrane calcium entry in the pancreatic acinar cell // J. Biol. Chem. 1990 a. Vol. 265. N 22. P. 12 846−12 853.
  503. Pandol St. J., Schoeffield-Payne M. S. Cyclic GMP regulates free cytosolic calcium in the pancreatic acinar cells // Cell Calcium. 1990 b. Vol. 11. P. 477−486.
  504. Parekh A.B. Slow feedback inhibition of calcium release-activated calcium current by calcium entry // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 24. P. 14 925−14 932.
  505. Parekh A.B., Fleig A., Penner R. The store-operated calcium current Icrac: nonlinear activation by InsP3 and dissociation from calcium release // Cell. 1997. Vol. 89. P. 973−980.
  506. Parekh A.B., Penner R. Activation of store-operated calcium influx at resting InsP3 levels by sensitization of the InsP3 receptor in rat basophylic leukaemia cells // J. Physiol. 1995 a. Vol. 489.2. P. 377−382.
  507. Parekh A.B., Penner R. Depletion-activated calcium current is inhibited by protein kinase in RBL cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995 b. Vol. 92. P. 7907−7911.
  508. Parekh A.B., Penner R. Regulation of store-operated calcium currents in mast cells // In: Organellar Ion Channels and Transporters. 1996. Rockefeller University Press. Eds.: Clapham D.E., Ehrlich B.E. Society of Gen. Physiol. Ser. Vol. 51. P. 231−239.
  509. Parekh A.B., Penner R. Store depletion and calcium influx // Physiol. Rev. 1997. Vol. 77. N4. P. 901−930.
  510. Parekh A.B., Terlau H. Effects of protein phosphorylation on the regulation of capacitative calcium influx in Xenopus oocytes // Pflugers Arch. 1996. Vol. 432. N 1. P. 1425.
  511. Parekh A.B., Terlau H., Stuhmer W. Depletion of InsP3 stores activates a Ca2+ and K+ current by means of a phosphatase and a diffusible messenger // Nature. 1993. Vol. 364. P. 814−818.
  512. Park Y.B., Herrington J., Babcock D.F., Hille B. Ca2+ clearance mechanisms in isolated rat adrenal chromaffin cells // J. Physiol. 1996. Vol. 492. P. 329−346.
  513. Parker K. E. Modulation of ATP-gated non-selective cation channel (P2Xi receptor) activation and desensitization by the actin cytoskeleton // J. Physiol. 1998. Vol. 510.1. P. 1925.
  514. Parys J.B., Bezprozvanny I. The inositol trisphosphate receptor of Xenopus oocytes // Cell Calcium. 1995. Vol. 19. P. 353−363.
  515. Pawson T. SH2 and SH3 domains in signal transduction // Adv. Cancer. Res. 1994. Vol. 64. P. 87−110.
  516. Pawson T. Protein modules and signalling networks //Nature. 1995. Vol. 373. P. 573 580.
  517. Pentland A.P., Morrison A.R., Jacobs S.C., Hruza L.L., Hebert J.S., Packer L. Tocopherol analogs suppress arachidonic acid metabolism via phospholipase inhibition // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. N 22. P. 15 578−15 584.
  518. Peppelenbosch M.P., Tertoolen L.G.J., den Hertog J., de Laat S.W. Epidermal growth factor activates calcium channels by phospholipase A2 / 5-lipoxygenase-mediated leukotriene C 4 production // Cell. 1992. Vol. 69. N 2. P. 295−303.
  519. Perets T., Blumenstein Y., Shistik E., Lotan I., Dascal N. A potential site of functional modulation by protein kinase A in the cardiac Ca2+ channel otic subunit // FEBS Lett. 1996. Vol.384. P. 189−192.
  520. Perez-Reyes E., Cribbs L.L., Daud A., Lacerda A.E., Barclay J., Williamson M.P., Fox M., Rees M., Lee J.-H. Molecular characterization of a neuronal low-voltage-activated T-type calcium channel //Nature. 1998. Vol. 391. P. 896−900.
  521. Petersen C.C.H., Berridge M.J. The regulation of capacitative calcium entry by calcium and protein kinase C in Xenopus Oocytes // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 51. P. 32 246−32 253.
  522. Petersen C.C.H., Berridge M.J. G-protein regulation of capacitative calcium entry may be mediated by protein kinases A and C in Xenopus oocytes // Biochem. J. 1995. Vol. 307. P. 663−668.
  523. Petersen C.C.H., Berridge M.J. Capacitative calcium entry is colocalised with calcium release in Xenopus oocytes: evidence against a highly diffusible calcium influx factor // Pflugers Arch. 1996. Vol. 432. N 2. P. 286−292.
  524. Petersen C.C.H., Berridge M.J., Borgese M.F., Bennett D.L. Putative capacitative calcium entry channels: expression of Drosophila trp and evidence for the existence of vertebrate homologues // Biochem. J. 1995. Vol. 311. P. 41−44.
  525. Peters-Golden M., Mc Nish R.W., Brieland J.K., Fantone J.C. Diminished protein kinase C-activated arachidonate metabolism accompanies rat macrophage differentiation in the lung // J. Immunol. 1990. Vol. 144. N 11. P. 4320−4326.
  526. Pettit E.J., Fay F.S. Cytosolic free calcium and cytoskeleton in the control of leukocyte chemotaxis // Physiol. Rev. 1998. Vol. 78. N 4. P. 949−967.
  527. Pettit E.J., Hallett M.B. Temporal and spatial resolution of Ca2+ release and influx in human neutrophils using a novel confocal laser scanning mode // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 229. P. 109−113.
  528. Pfannkuche H.J., Kaever V., Gemsa D., Resch K. Regulation of prostaglandin synthesis by protein kinase C in mouse peritoneal macrophages // Biochem J. 1989. Vol. 260. P.471.
  529. Pfeiffer F., Schmid A., Schulz I. Capacitative Ca2+ influx and a Ca2±dependent nonselective cation pathway are discriminated by genistein in mouse pancreatic acinar cells // Eur. J. Physiol. 1995. Vol. 430. N 6. P. 916−922.
  530. Pfeilschifter J., Thuring B., Festa F. Extracellular ATP stimulates poly (inositolphospholipid) hydrolysis and eicosanoid synthesis in mouse peritoneal macrophages in culture // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 186. P. 509−513.
  531. Philipp S., Cavalie A., Freichel M., Wissenbach U., Zimmer S., Trost C., Marguart A., Murakami M., Flockerzi V. A mammalian capacitative calcium entry channel homologous to Drosophila TRP and TRPL // EMBO J. 1996. Vol. 15. P. 6166−6171.
  532. Philipson K.D., Ward R. Effects of fatty acids on Na+/Ca2±exchange and Ca2+ permeability of cardiac sarcolemmal vesicles // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 9666−9671.
  533. Phillips A.M., Bull A., Kelly L.E. Identification of a Drosophila gene encoding a calmodulin-binding protein with homology to the trp phototransduction gene // Neuron. 1992. Vol. 8. P. 631−642.
  534. Pietrobon D., Di Virgilio F., Pozzan T. Structural and functional aspects of calcium homeostasis in eukaiyotic cells // Eur. J. Biochem. 1990. Vol. 193. P. 599−622.
  535. Pinton P., Pozzan T., Rizzuto R. The Golgi apparatus is an inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive Ca2+ store, with functional properties distinct from those of the endoplasmic reticulum // EMBO J. 1998. Vol. 17. P. 5298−5308.
  536. Piomelli F., Greengard P. Lipoxygenase metabolites of arachidonic acid in neuronal transmembrane signalling // Trends Pharm. Sci. 1990. Vol. 11. P. 367−373.
  537. Post G.R., Brown J.H. G-protein-coupled receptors and signaling pathways regulating growth responses // FASEB J. 1996. Vol.10. N 7. P. 741−749.
  538. Pozzan T., Rizzuto R., Volpe P., Meldolesi J. Molecular and cellular physiology of intracellular calcium stores // Physiol. Rev. 1994. Vol. 74. P. 595−636.
  539. Pragnell M., De Waard M., Mori Y., Tanabe T., Snutch T.P., Campbell K.P. Calcium channel p-subunit binds to a conserved motif in the I-II cytoplasmic linker of the ai-subunit // Nature. 1994. Vol. 368. P. 67−70.
  540. Pugazhenthi S., Tanha F., Dahl B., Khandelwal R. L. Inhibition of a src homology 2 domain containing protein tyrosine phosphatase by vanadate in the primary culture of hepatocytes //Archives Bioch. Bioph. 1996. Vol. 335. N2. P. 273−282.
  541. Putney J.W. A model for receptor-regulated calcium entry // Cell Calcium. 1986. Vol. 7. P. 1−13.
  542. Putney J.W. Capacitative calcium entry revisited // Cell Calcium. 1990. Vol.11. P.611 624.
  543. Putney J.W. Capacitative calcium entry // Landes Biomedical Publishing. Austin. TX.1997.
  544. Putney J.W., Bird G.S.J. The signal for capacitative calcium entry // Cell. 1993. Vol. 75. N2. P. 199 201.
  545. Putney J.W., McKay R.R. Capacitative calcium entry channels // BioEssays. 1999. Vol. 21.1. P. 38−46.
  546. Qi R., Ozaki Y., Satoh K., Kurota K., Asazuma N., Yatomi Y., Kume Sh. Sulphonylurea agents inhibit platelet aggregation and Ca2+.i elevation induced by arachidonic acid // Biochem. Pharmacol. 1995. Vol. 49. N 12. P. 1735−1739.
  547. Qin S., Inazu T., Yamamura H. Activation and tyrosine phosphorylation of p72syk as well as calcium mobilization after hydrogen peroxide stimulation in peripheral blood lymphocytes // Biochem. J. 1995. Vol. 308. P. 347−352.
  548. Quinton T.M., Brown K.D., Dean W.L. Inositol 1,4,5-trisphosphate-mediated Ca release from platelet internal membranes is regulated by differential phosphorylation // Biochemistry. 1996. Vol. 35. P. 6865−6871.
  549. Ralevic V., Burnstock G. Receptors for purines and pyrimidines // Pharmacol. Rev. 1998. Vol. 50. N3. P. 413−792.
  550. Ramanadham S., Gross R., Turk J. Arachidonic acid induces an increase in the cytosolic calcium concentration in single pancreatic islet beta cells // Bioch. Biophys. Res. Com. 1992. Vol. 184. N 2. P. 647−653.
  551. Rana R.S., Hokin L.E. Role of phoshoinositides in transmembrane signaling // Physiol. Rev. 1990. Vol. 70. P. 115−163.
  552. Randriamampita C., Ciapa B., Trautmann A. Cyclic-GMP-dependent refilling of calcium stores in macrophages // Pflugers Arch. 1991. Vol. 417. P. 633−637.
  553. Randriamampita C., Trautmann A. Ionic channels in murine macrophages // Cell Biol. 1987. Vol. 105. N 2. P. 761−769.
  554. Randriamampita C., Trautmann A. Arachidonic acid activates Ca2+ extrusion in macrophages // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 30. P. 18 059−18 062.
  555. Randriamampita C., Tsien R.Y. Emptying of intracellular Ca2+ stores releases a novel small messenger that stimulates Ca2+ influx //Nature. 1993. Vol.364. P.809−814.
  556. Randriamampita C., Tsien R.Y. Degradation of a calcium influx factor (CIF) can be blocked by phosphatase inhibitors or chelation of Ca2+ // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 1. P. 29−32.
  557. Rao G.N., Runge M.S., Alexander R.W. Hydrogen peroxide activation of cytosolic phospholipase A2 in vascular smooth muscle cells // Biochim. Biophys. Acta. 1995. Vol. 1265. P. 67−72.
  558. Rassendren F., Buell G.N., Virginio C., Collo G., North R.A., Surprenant A. The permeabilizing ATP receptor, P2x? // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. P. 5482−5486.
  559. Reddy S., Bose R., Rao G.H., Murthy M. Phospholipase A2 activation in human neutrophils requires influx of extracellular Ca2+ and leukotriene B4// Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 268. N 1. Pt.l. P. C 138-C 146.
  560. Reinhard M., Halbrugge M., Scheer U., Wiegand C., Jockusch B.M., Walter U. The 46/50 kDa phosphoprotein VASP purified from human plateletes is a novel protein associated with actin filaments and focal contacts // EMBO J. 1992. Vol. 11. P. 2063−2070.
  561. Reisin I.L., Prat A.G., Abraham E.H., Amara J.F., Gregory R.J., Ausiello D.A., Cantiello H.F. The cystic fibrosis transmembrane conductance regulator is a dual ATP and chloride channel //J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 20 584−20 591.
  562. Resh M.D. Myristylation and palmitylation of src family members: the fats of the matter // Cell. 1994. Vol. 76. N. 3. P. 411−413.
  563. Rhee S.G. Inositol phospholipid specific phospholipase C: interaction of the yl isoform with tyrosine kinase // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 297−300.
  564. Rhee S.G., Choi K.D. Regulation of inositol phospholipid-specific phospholipase C isozymes//J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 12 393−12 396.
  565. Rhee S.G., Suh P.G., Rye S.H., Lee S.Y. Studies of inositol phospholipid-specific phospholipase C // Science. 1989. Vol. 244. P. 546−550.
  566. Ribeiro C.M., Putney J.W. Differential effects of protein kinase C activation on calcium storage and capacitative calcium entry in NIH 3T3 cells // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N35. P. 21 522−21 528.
  567. Rich A., Rae J.L. Calcium entry in rabbit corneal epithelial cells: evidence for a nonvoltage dependent pathway // J. Membr. Biol. 1995. Vol. 144. P. 177−184.
  568. Ricken S., Leipziger J., Greger R., Nitschke R. Simultaneous measurements of cytosolic and mitochondrial Ca2+ transients in HT29 cells // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 52. P. 34 961−34 969.
  569. Ringer S. A further contribution regarding the influence of the different constituents of the blood on the contraction of the heart // J. Physiol. 1883. Vol. 4. P. 29−42.
  570. Rink T.J., Sage S.O. Calcium signaling in human platelets // Annu. Rev. Physiol. 1990. Vol. 52. P. 431 -449.
  571. Rink T.J., Smith S.W. Inhibitory prostaglandins suppress Ca2+ influx, the release of intracellular Ca and the responsiveness to cytoplasmic Ca m human platelets // J. Physiol. 1983. Vol. 338. P. 66P-67P.
  572. Rizzuto R., Bastianutto C., Brini M., Murgia M., Pozzan T. Mitochondrial Ca2+ homeostasis in intact cells // J. Cell. Biol. 1994. Vol. 126. P. 1183−1194.
  573. Rizzuto R., Brini M., Murgia M., Pozzan T. Microdomains with high Ca2+ close to IP3-sensitive channels that are sensed by neighbouring mitochondria // Science. 1993. Vol. 262. P. 744−747.
  574. Rizzuto R., Pinton P., Carrington W., Fay F.S., Fogarty K.E., Lifshitz L.M., Tuft R.A. Close contacts with the endoplasmic reticulum as determinants of mitochondrial Ca2+ responses // Science. 1998. Vol. 280. P. 1763−1766.
  575. Robb-Gaspers L.D.» Burnett P., Rutter G.A., Denton R.M., Rizzuto R., Thomas A.P. Integrating cytosolic calcium signals into mitochondrial metabolic responses // EMBO J. 1998. Vol. 17. P. 4987−5000.
  576. Roberts M., Deems R.A., Mincey T.C., Dennis E.A. Chemical modification of the histidine residue in phospholipase Aj (Naja naja naja): a case of half-site reactivity // J. Biol. Chem. 1977. Vol. 252. P. 2405−2411.
  577. Rodrigues A.D., Gibson G.G., Ioannides C., Parke D.V. Interactions of imidazole antifungal agents with purified cytochrome P-450 proteins // Biochem. Pharmacol. 1987. Vol. 36. P. 4277−4281.
  578. Ron D., Chen C-H., Caldwell J., Jamieson L., Orr E., Rosen D.-M. Cloning of an intracellular receptor for protein kinase C: a homolog of the P subunit of G proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 839−843.
  579. Ronner P., Gazzotti P., Carafoli E. A lipid requirement for the (Ca2±Mg2+)-activated ATPase of erythrocyte membranes // Arch. Biochem. Biophys. 1977. Vol. 179. P. 578−583.
  580. Rosati C., Hannaert P., Dausse J.P., Braquet P., Garay R. Stimulation of beta-adrenoceptors inhibits calcium-dependent potassium channels in mouse macrophages // J. Cell. Physiol. 1986. Vol. 129. P. 310−314.
  581. Rothberg K., Heuser J.E., Donzell W.C., Sing Y.-S., glenney J.R., Anderson R.G.W. Caveolin, a protein component of caveolae membrane coat // Cell. 1992. Vol. 68. P. 673−682.
  582. Rouzaire-Dubois B., Gerard V., Dubois J.-M. Modification of K+ channel properties induced by fatty acids in neuroblastoma cells // Pflugers Arch. 1991. Vol. 419. N 5. P. 467 471.
  583. Roveri A., Coassin M., Maiorino M., Zamburlini A., Van Amsterdam F.T., Ratti E.,
  584. Ursini F. Effect of hydrogen peroxide on calcium homeostasis in smooth muscle cells // Arch. Biochem. Biophys. 1992. Vol. 297. P. 265−270.
  585. Ruknudin A., Song M.J., Sachs F. The ultrastructure of patch-clamped membranes: a study using high voltage electron microscopy // J. Cell Biol. 1991. Vol. 112. P. 125−134.
  586. Rutter G.A., Theler J.-M., Murgia M., Wolheim C.B., Pozzan T., Rizzuto R. Increased Ca2+ influx raises mitochondrial free Ca2+ to micromolecular levels in a pancreatic beta-cell line // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 22 385−22 390.
  587. Rzigalinski B.A., Blackmore P.F., Rosenthal M.D. Arachidonate mobilization is coupled to depletion of intracellular calcium stores and influx of extracellular calcium in differentiated U937 cells // Biochim. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1299. P. 342−352.
  588. Rzigalinski B.A., Willoughby K.A., Hoffman S.W., Falck J.R., Ellis E.F. Calcium influx factor, further evidence it is 5,6-epoxyeicosatrienoic acid // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. N1. P. 175−182.
  589. Sabbadini R.A., Betto R., Teresi A., Fachechi-Cassano G., Salviati G. The effects of sphingosine on sarcoplasmic reticulum membrane calcium release // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 15 475−15 484.
  590. Sadighi Akha A.A., Willmott N.J., Brickley K., Dolphin A.C., Galione A., Hunt S.V. Anti-Ig-induced calcium influx in rat B lymphocytes mediated by c GMP through a dihydropyridine-sensitive channel // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 13. P. 7297−7300.
  591. Sage St.O., Mahaut-Smith M.P., Rink T.J. Calcium entry in nonexcitable cells: lessons from human platelets //News Physiol. Sci. 1992. Vol. 7. P. 108−113.
  592. Sage St.O., Reast R., Rink T.J. ADP evokes biphasic Ca2+ influx in fura-2-loaded human platelets. Evidence for Ca2+ entry regulated by the intracellular Ca2+ store // Biochem. J. 1990. Vol. 265. P. 675−680.
  593. Sage St. O., Rink T.J. The kinetics of changes in intracellular calcium concentration in fura-2-loaded human platelets // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. N 34. P. 16 364−16 369.
  594. Sage St.O., Sargeant P., Jenner S., Farndale R.W. Tyrosine phosphorylation and Ca2+ influx // Trends Pharmacol. Sci. 1994. Vol. 15. P. 282.
  595. Saltiel A.R. Diverse signaling pathways in the cellular actions of insulin // Amer. J. Physiol. 1996. Vol. 270. N 3. Pt 1. P. E375-E385.
  596. Samuelsson B., Dahlen S.E., Lindgren J.A., Rouzer C.A., Serhan C.N. Leukotrienes and lipoxins: structures, biosynthesis and biological effects // Science. 1987. Vol. 237. P. 1171−1176.
  597. Sargeant P., Clarkson W.D., Sage St.O., Heemskerk J.W.M. Calcium influx evoked by Ca store depletion in human platelets is more susceptible to cytochrome P-450 inhibitors than receptor mediated calcium entry // Cell Calcium. 1992. Vol. 13. P. 553−564.
  598. Sargeant P., Farndale R.W., Sage St.O. The tyrosine kinase inhibitors methyl 2,5 dihydroxycinnamate and genistein reduce thrombin-evoked tyrosine phosphorylation and Ca2+ entry in human platelets // FEBS Lett. 1993 a. Vol. 315. N 3. P. 242−246.
  599. Schieven G.L., Kirihara J.M., Burg D.L., Geahlen R.L., Ledbetter J.A. p72syk tyrosine kinase is activated by oxidizing conditions that induce lymphocyte tyrosine phosphorylation and Ca2+ signals // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. N 22. P. 16 688−16 692.
  600. Schlessinger J. SH2/SH3 signaling proteins // Curr. Opin. Genet. Dev. 1994. Vol. 4. P.25.30.
  601. Schlessinger J., Ullrich A. Growth factor signaling by receptor tyrosine kinases // Neuron. 1992. Vol. 9. P. 383−391.
  602. Schmidt H. H. W., Lohmann S. M., Walter U. The nitric oxide and cGMP signal transduction system: regulation and mechanism of action // Biochim. biophys. acta. 1993. Vol. 1178. P. 153−175.
  603. Schoen H.F., Erlij D. Insulin action on electrophysiological properties of apical and basolateral membranes of frog skin // Amer. J. Physiol. 1987. Vol. 252. P. C411-C417.
  604. Schumann S., Greger R., Leipziger J. Flufenamate and Gd3+ inhibit stimulated Ca2+ influx in the epithelial cell line CFPAC-1// Pflugers Arch. 1994. Vol. 428. P. 583−589.
  605. Schwarz G., Droogmans G., Nilius B. Multiple effects of SKaF 96 365 on ionic currents and intracellular calcium in human endothelial cells // Cell Calcium. 1994. Vol. 15. P. 45−54.
  606. Scott W.A., Pawlowski N.A., Murry H.W., Andreach M., Zrike J., Cohn Z.A. The regulation of arachidonic acid metabolism by macrophage activation // J. Exp. Med. 1982. Vol. 155. P. 1148−1161.
  607. Scott W.A., Zrike J.M., Hamill A.L., Kempe J., Cohn Z.A. Regulation of arachidonic acid metabolites in macrophages // J. Exp. Med. 1980. Vol. 152. P. 324−335.
  608. Sekiya K., Okuda H. Selective inhibition of platelet lipoxygenase by baicalein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. Vol. 105. P. 1090−1095.
  609. Sharma N.R., Davis M.J. Calcium entry activated by store depletion in coronary endothelium is promoted by tyrosine phosphorylation // Amer. J. Physiol. 1996. Vol. 270. N 1. Pt 2. P. H267-H274.
  610. Shasby D.M., Yorek M., Shasby S.S. Exogenous oxidants initiate hydrolysis of endothelial cell inositol phospholipids // Blood. 1988. Vol. 72. N 2. P. 491−499.
  611. Shayman J.A., Mahdiyoun S., Deshmukh G., Barcelon F., Inokuchi J., Radin N.S. Glucosphingolipid dependence of hormone-stimulated inositol trisphosphate formation // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 21. P. 12 135−12 138.
  612. Shearman M.S., Sekiguchi K., Nishizuki Y. Modulation of ion channel activity: a key function of the protein kinase C enzyme family // Pharmacol. Rev. 1989. Vol. 41. P. 211−237.
  613. Sheridan R.E., Bayer B.M. Ionic membrane currents induced in macrophages during cytolysis // Fed. Proc. 1986. Vol. 45. N 4. P. 1009 a.
  614. Shibata Y., Abiko Y., Takiguchi H. Phospholipase A2 in macrophage plasma membrane releases arachidonic acid from phosphatidylinositol // Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 971. P. 121−126.
  615. Shibata K., Morita K., Kitayama S., Okamoto H., Dohi T. Ca2+ entry induced by calcium influx factor and its regulation by protein kinase C in rabbit neutrophils // Biochem. Pharmacol. 1996. Vol. 52. P. 167−171.
  616. Shimoni Y., Ewart H.S., Severson D. Insulin stimulation of rat ventricular K+ currents depends on the integrity of the cytoskeleton // J. Physiol. 1999. Vol. 514.3. P. 735−745.
  617. Shuttleworth T.J. Ca release from inositol trisphosphate-sensitive stores is not modulated by intraluminal Ca2+. //J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 3573−3576.
  618. Shuttleworth T.J. Arachidonic acid activates the noncapacitative entry of Ca2+ during Ca2+.i oscillations // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. N 36. P. 21 720−21 725.
  619. Shuttleworth T.J. Intracellular Ca2+ signalling in secretory cells // J. Exper. Biol. 1997. Vol. 200. P. 303−314.
  620. Shuttleworth T.J., Thompson J.L. Muscarinic receptor activation of arachidonate-mediated Ca2+ entry in HEK 293 cells is independent of phospholipase C // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 49. P. 32 636−32 643.
  621. Shwiebert St.B., Allen S.S., Cutting G.R., Guggino W.B. CFTR regulates outwardly rectifying Cl-channels through an autocrine mechanism involving ATP // Cell. 1995. Vol. 81. N7. P. 1063−1073.
  622. Siegelbaum S.A. Ion channel control by tyrosine phosphorylation // Current Biol. 1994. Vol. 4. P. 242−245.
  623. Sielhamer J.J., Pruzanski W., Vadas P., Plant S., Miller J.A., Kloss J., Johnson L.K. Cloning and recombinant expression of phospholipase A2 present in rheumatoid arthritic synovial fluid // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 254. P. 5335−5338.
  624. Siess W. Molecular mechanisms of platelet activation // Physiol. Rev. 1989. Vol. 69. P. 58−178.
  625. Simon M.I., Strathmann M.P., Gautam N. Diversity of G proteins in signal transduction // Science. 1991. Vol. 252. P. 802−808.
  626. Singer-Lahat D., Gershon E., Lotan I., Hullin R., Biel M., Flockerzi V., Hofmann F., Dascal N. Modulation of cardiac Ca2+ channels in Xenopus oocytes by protein kinase C // FEBS Lett. 1992. Vol. 306. N2/3. P. 113−118.
  627. Sinkins W.G., Vaca L., Hu Y., Kunze D.L., Schilling W.P. The COOH-terminal domain of Drosophila TRP channels confers thapsigargin sensitivity // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 2955−2960.
  628. Sipma H., Van der Zee L., Van den Akker J., Den Hertog A., Nelemans A. The effect of the PKC inhibitor GF 10 9203X on the release of Ca2+ from internal stores and Ca2+ entry in DDTiMF-2 cells // British J. Pharmacol. 1996. Vol. 119. P. 730- 736.
  629. Skeberdis V.A., Jurevicius J., Fischmeister R. Beta-2 adrenergic activation of L-type Ca2+ current in cardiac myocytes // J. Pharmacol. Exper. Ther. 1997. Vol. 283. N 2. P. 452 461.
  630. Smrcka A.V., Hepler J.R., Brown K.O., Sternweis P.C. Regulation of polyphosphoinositide-specific phospholipase C activity by purified Gq // Science. 1991. Vol. 251. P. 804−807.
  631. Smrcka A.V., Sternweis P.C. Regulation of purified subtypes of phosphatidylinositol-specific phospholipase CP by G protein a and Py subunits // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 9667−9674.
  632. Snajdrova L., Xu A., Narayanan N. Clotrimazole, an antimycotic drug, inhibits the sarcoplasmic reticulum calcium pump and contractile function in heart muscle // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 43. P. 28 032−28 039.
  633. Snyderman R., Uhing R.J. Chemoattractant stimulus response coupling. In: Inflammation: Basic Principles and clinical Correlates. Eds: Gallin J.I., Goldstein I.M., Snyderman R. N.Y. Raven. 1992. P. 421−440.
  634. Soldatov N.M., Zuhlke R.D., Bouron A., Reuter H. Molecular structures involved in L-type calcium channel inactivation // J. Biol. Chem. 1997. Vol. 272. N 6. P. 3560−3566.
  635. Soliven B., Takeda M., Shandy T., Nelson D.J. Arachidonic acid and its metabolites increase Ca- in cultured rat oligodendrocytes // Amer. J. Physiol. 1993. Vol. 264. P. C632-C640.
  636. Somasundaram B., Norman J.C., Mahaut-Smith M.P. Primaquine, an inhibitor of vesicular transport, blocks the calcium-release-activated current in rat megakariocytes // Biochem. J. 1995. Vol. 309. P. 725−729.
  637. Somers S.D., Mastin J.P., Adams D.O. The binding of tumor cells by murine mononuclear phagocytes can be divided into two, qualitatively distinct types // J. Immunol. 1983. Vol. 131. P. 2086−2093.
  638. Soto F., Garcia-Guzman M., Stuhmer W. Cloned ligand-gated channels activated by extracellular ATP (P2x receptors) // J. Membr. Biol. 1997. Vol. 160. P. 91−100.
  639. Spedding M., Paoletti R. Classification of calcium channels and the sites of action of drugs modifying channel function // Pharmacol. Rev. 1992. Vol. 44. N 3. P. 363−376.
  640. Sprang St.R. G protein mechanisms: insights from structural analysis // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 639−678.
  641. Staal F.J.T., Anderson M.T., Staal G.E.J., Herzenberg L.A., Gitler C., Herzenberg L.A. Redox regulation of signal transduction: tyrosine phosphorylation and calcium influx // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol .91. N 9. P. 3619−3622.
  642. Steinman R.M., Cohn Z.A. The metabolism and physiology of the mononuclear phagocytes // In: The Inflammatory Process. Ed. B.W. Zweifach, L.Grant., R.T. Mc Cluskey. 1974. Vol. 1. P. 449−510. N.Y. Academic. 2 nd ed.
  643. Steinman R.M., Mellman I.S., Muller W.A., Cohn Z.A. Endocytosis and recycling of plasma membrane // J. Cell. Biol. 1983. Vol. 96. P. 1−27.
  644. Stossel T.P. Actin filaments and secretion: the macrophage model // Meth. Cell Biol. 1981. Vol. 23. P. 215−230.
  645. Streb H., Irvine R.F., Berridge M.J., Schulz I. Release of Ca2+ from a nonmitochondrial store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate // Nature. 1983. Vol. 306. P. 67−69.
  646. Streuli M. Protein tyrosine phosphatases in signaling // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. Vol. 8. P. 182−188.
  647. Striggow F., Ehrlich B.E. Ligand-gated clcium channels inside and out // Current Opin. Cell Biol. 1996 a. Vol. 8. P. 490−495.
  648. Striggow F., Ehrlich B.E. The inositol 1,4,5-trisphosphate receptor of cerebellum. Mn2+ permeability and regulation by cytosolic Mn2+ // J. Gen. Physiol. 1996 b. Vol. 108. P. 115−124.
  649. Striggow F., Ehrlich B.E. Regulation of intracellular calcium release channel function by arachidonic acid and leukotriene B4 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. Vol. 237. P. 413−418.
  650. Sun B., Li J., Okahara K., Kambayashi J.-I. P2xi purinoceptor in human platelets // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 19. P. 11 544−11 547.
  651. Sun H.Q., Lin K.M., Yin H.L. Gelsolin modulates phospholipase C activity in vivo through phospholipid binding//J. Cell Biol. 1997. Vol. 138. P. 811−820.
  652. Sun H., Tonks N.K. The coordinated action of protein tyrosine phosphatases and kinases in cell signaling // Trends Biochem. Sci. 1994. Vol. 19. P. 480−485.
  653. Supattapone S., DanofF S.K., Theibert A., Joseph S.K., Steiner J., Snyder S.H. Cyclic AMP-dependent phosphorylation of a brain inositol trisphosphate receptor decreases its release of calcium // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988 a. Vol. 85. P. 8747−8750.
  654. Supattapone S., Worley P.F., Baraban J.M., Snyder S.H. Solubilization, purification and characterization of an inositol trisphosphate receptor // J. Biol. Chem. 1988 b. Vol. 263. P.1530−1534.
  655. Superti-Furga G. Regulation of the src protein tyrosine kinase // FEBS Lett. 1995. Vol. 369. N l.P. 62−66.
  656. Superti-Furga G., Courtneidge S.A. Structure-function relationships in src family and related protein tyrosine kinases // Bio Essays. 1995. Vol. 17. N 4. P. 321−330.
  657. Surprenant A., Buell G., North R.A. P2x receptors bring new structure to ligand-gated ion channels // Trends Neurosci. 1995. Vol. 18. N 5. P. 224−229.
  658. Surprenant A., Rassendren F., Kawashima E., North R.A., Buell G. The cytolytic P2z receptor for extracellular ATP identified as a P2x receptor (P2x7) // Science. 1996. Vol. 272. P. 735−738.
  659. Sutherland E. Studies on the mechanism of hormone action // Science. 1972. Vol. 177. P. 401−408.
  660. Sutherland E., Rail T. Fractionation and characterization of a cyclic adenine ribonucleotide formed by tissue particles // J. Biol. Chem. 1958. Vol. 232. P. 1077−1091.
  661. Swarup G., Cohen S., Garbers D.L. Inhibition of membrane phosphotyrosyl-protein phosphatase activity by vanadate // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982 a. Vol. 107. N 3. P. 1104−1109.
  662. Swarup G., Speeg K.V., Cohen S., Garbers D.L. Phosphotyrosyl-protein phosphatase of TCRC-2 cells // J. Biol. Chem. 1982 b. Vol. 257. N 13. P. 7298−7301.
  663. Swope S.L., Moss S.J., Blackstone C.D., Huganir R.L. Phosphorylation of ligand-gated ion channels: a possible mode of synaptic plasticity // FASEB J. 1992. Vol. 6. N 8. P. 2514−2523.
  664. Swope S.L., Qu Z., Huganir R.L. Phosphorylation of the nicotinic acetylcholine receptor by protein tyrosine kinases // Diversity of interacting receptors. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1995. Vol.757. P.197−214.
  665. Takahashi M., Seagar M., Jones J., Reber B., Catterall W.A. Subunit structure of dihydropyridine-sensitive calcium channels from skeletal muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. Vol. 84. P. 5478−5482.
  666. Takayama K., Kudo I., Kim D.K., Nagata K., Nozawa Y., Inoue K. Purification and characterization of human platelet phospholipase A2 which preferentially hydrolyzes an arachidonoyl residue //FEBS Lett. 1991. Vol. 282. P. 326−330.
  667. Takeshima H., Nishimura S., Matsumoto T., Ishida H., Kangawa K., Minamino N., Matsuo H. et al. Primary structure and expression from complementary DNA of skeletal muscle ryanodine receptor //Nature. 1989. Vol. 339. P. 439−445.
  668. Tanenbaum S.W. Cytochalasins: biochemical and cell biological aspects // North-Holland Publishing Co., Amst. 1978.
  669. Tannenbaum C.S., Hamilton T.A. Lipopolysaccharide-induced gene expression in murine peritoneal macrophages is selectively suppressed by agents that elevate intracellular cAMP//J. Immunol. 1989. Vol. 142. P. 1274−1280.
  670. Tang W.-J., Gilman A.G. Type-specific regulation of adenylyl cyclase by G protein Py subunits // Science. 1991. Vol. 254. P. 1500−1503.
  671. Tei M., Horie M., Makita T., Suzuki H., Hazama A., Okada Y., Kawai C. Atrial natriuretic peptide reduces the basal level of cytosolic free Ca2+ in guinea pig cardiac myocytes //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. Vol. 167. P. 413−418.
  672. Tertyshnikova S., Fein A. Inhibition of inositol 1,4,5-trisphosphate-induced Ca2+ release by cAMP-dependent protein kinase in a living cell // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. Vol. 95. P. 1613−1617.
  673. Tertyshnikova S., Yan X., Fein A. cGMP inhibits lP3-induced Ca2+ release in intact rat megakaryocytes via cGMP- and cAMP-dependent protein kinases // J. Physiol. 1998. Vol. 512.1. P. 89−96.
  674. Terzic A., Kurachi Y. Actin microfilament disrupters enhance Katp channel opening in patches from guinea-pig cardiomyocytes // J. Physiol. 1996. Vol. 492. P. 395−404.
  675. Thastrup O., Dawson A.P., Scharff O., Foder В., Cullen P.J., Drobak B.K., Bjerrum P.J., Christensen S.B., Hanley M.R. Thapsigargin, a novel molecular probe for studying intracellular calcium release and storage // Agents Actions. 1989. Vol. 27. P.17−23.
  676. Thomas D., Hanley M.R. Evaluation of calcium influx factors from stimulated Jurkat T-lymphocytes by microinjection into Xenopus oocytes // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N 12. P. 6429−6432.
  677. Tibbs V.C., Gray P.C., Catterall W.A., Murphy B.J. AKAP15 anchors cAMP-dependent protein kinase to brain Na channels // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 40. P. 25 783−25 788.
  678. Tinker A., Williams A.J. Charged local anesthetics block ionic conduction in the sheep cardiac sarcoplasmic reticulum calcium-release channel // Biophys. J. 1993. Vol. 65. P. 852−864.
  679. Tohmatsu Т., Nakashima Sh., Nozawa Y. Evidence for Ca2+ mobilizing action of arachidonic acid in human platelets // Biochim. Biophis. Acta. 1989. Vol. 1012. P. 97−102.
  680. Tonks N.K., Neel B.G. From form to function: signaling by protein tyrosine phosphatases // Cell. 1996. Vol. 87. P. 365- 368.
  681. Tornquist K. Modulatory effect of protein kinase C on thapsigargin-induced calcium entry in thyroid FRTL-5 cells // Biochem. J. 1993. Vol. 290. P. 443−447.
  682. Trepakova E.S., Cohen R.A., Bolotina V.M. Nitric oxide inhibits capacitative cation influx in human platelets by promoting sarcoplasmic/endoplasmic reticulum Ca2±ATPase-dependent refilling of Ca2+ stores // Circ. Res. 1999. Vol. 84. P. 201−209.
  683. Tripp C.S., Leahy K.M., Needleman P. Thromboxane synthase is preferentially conserved in activated mouse peritoneal macrophages // J. Clin. Invest. 1985 a. Vol. 76. P. 898−901.
  684. Tripp C.S., Mahoney M., Needleman P. Calcium ionophore enables soluble agonists to stimulate macrophage 5-lipoxygenase // J. Biol. Chem. 1985 b. Vol. 260. P. 5895.
  685. Tsakiridis Th., Wang Q., Taha C., Grinstein S., Downey G., Klip A. Involvement of the actin network in insulin signalling // Cytoskeletal regulation of membrane function. 1997. Rockefeller Univ. Press. P. 257−271.
  686. Tsien R.Y., Pozzan T., Rink T.J. Measuring and manipulating cytosolic Ca2+ with trapped indicators // Trends Biochem. Sci. 1984. Vol. 9. P. 263−266.
  687. Turk J., Colca J.R., Dc Daniel M.L. Arachidonic acid metabolism in isolated pancreatic islets. III. Effects of exogeneous lipoxygenase products and inhibitors on insulin secretion // Biochim. Biophys. Acta. 1985. Vol. 834. P. 23−36.
  688. Uehara T., Fukazawa H. Use and selectivity of herbimycin A as inhibitor of protein tyrosine kinases // Meth. Enzymol. 1991. Vol. 201. P. 370−379.
  689. Uehara Y., Fukazawa H., Murakami Y., Mizuno S. Irreversible inhibition of v-src tyrosine kinase activity by herbimycin A and its abrogation by sulfhydryl compounds // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. Vol. 163. P. 803−809.
  690. Uehara Y., Murakami Y., Suzukake-Tsuchiya K., Moriya Y., Sano H., Shibata K., Omura S. Effects of herbimycin derivates on src oncogen in relation to antitumor activity //J. Antibiot. 1988. Vol. 41. P. 831−834.
  691. Ullrich A., Schlessinger J. Signal transduction by receptors with tyrosine kinase activity // Cell. 1990. Vol. 61. P. 203−212.
  692. Umezawa K., Hori T., Tajima H., Imoto M., Isshiki K., Takeuchi T. Inhibition of epidermal growth factor-induced DNA synthesis by tyrosine kinase inhibitors // FEBS Lett.1990. Vol. 260. P. 198−200.
  693. Umezava H., Imoto M., Sawar T., Issihiki K., Matsuda N., Uchida T., Finuma H., Hamada M., Takeuchi T. Studies on a new epidermal growth factor kinase inhibitor, erbstatin, produced by MH435-hF3 // J. Antibiot. 1986. Vol. 39. P. 170−173.
  694. Undrovinas A.I., Shander G.S., Makielski J.C. Cytoskeleton modulates gating of voltage-dependent sodium channel in heart//Amer. J. Physiol. 1995. Vol.269. P. H203-H214.
  695. Vaca L., Sinkins W.G., Hu Y., Kunze D.L., Schilling W.P. Activation of recombinant trp by thapsigargin in Sf9 insect cells // Amer. J. Physiol. 1994. Vol. 267. P. CI501-CI505.
  696. Vadas P., Stefanski E., Pruzanski W. Characterization of extracellular phospholipase A2 in rheumatoid synovial fluid // Life Sci. 1985. Vol. 36. P. 579−587.
  697. Valera S., Hussy N., Evans R.J., Adami N., North R.A., Surprenant A., Buell G. A new class of ligand-gated ion channel defined by P2x receptor for extracellular ATP // Nature. 1994. Vol. 371. N 6497. P. 516−519.
  698. Van der Zee L., Nelemans A., Den Hertog A. Arachidonic acid is functioning as a second messenger in activating the Ca2+ entry process on Hi histaminoceptor stimulation in DDTi MF-2 cells // Biochem. J. 1995. Vol. 305. Pt. 3. P. 859−864.
  699. Venema V.J., Marrero M.B., Venema R.C. Bradykinin-stimulated protein tyrosine phosphorylation promotes endothelial nitric oxide synthase translocation to the cytoskeleton // Bioch. Biophys. Res. Com. 1996. Vol. 226. N 3. P. 703−710.
  700. Villalobos C., Fonteriz R., Lopez M.G., Garcia A.G., Garcia-Sancho J. Inhibition of voltage-gated Ca2+ entry into GH3 and chromaffin cells by imidazole antimycotics and other cytochrome P450 blockers // FASEB J. 1992. Vol. 6. N 9. P. 2742−2747.
  701. Vogel W., Lammers R., Huang J., Ullrich A. Activation of a phosphotyrosine phosphatase by tyrosine phosphorylation // Science. 1993. Vol. 259. P. 1611−1614.
  702. Vostal J.G., Fratantoni J.C. Econazole inhibits thapsigargin-induced platelet Ca2+ influx by mechanisms other than cytochrome P-450 inhibition // Biochem. J. 1993. Vol. 295. P. 525−529.
  703. Vostal J.G., Jackson W.L., Shulman N.R. Cytosolic and stored calcium antagonistically control tyrosine phosphorylation of specific platelet proteins // J. Biol. Chem.1991. Vol. 266. N25. P. 16 911−16 916.
  704. Vostal J. G., Shafer B., Mondoro T. H., Fratantoni J. C. Endogenous ADP prevents PGE.-induced tyrosine dephosphorylation of focal adhesion kinase in thrombin-activated platelets//Biochim. Biophys. Acta. 1996. Vol. 1314. P. 1−12.
  705. Vostal J.G., Shulman N.R. Cytosolic and stored calcium antagonistically control tyrosine phosphorylation of vinculin in platelets // FASEB J. 1992. Vol. 6. N 5. P. A1761.
  706. Wahl M.I., Jones G.A., Nishibe S., Rhee S.G., Carpenter G. Growth factor stimulation of phospholipase C-gamma 1 activity. Comparison properties of control and activated enzymes // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. N 15. P. 10 447−10 456.
  707. Waldman S.A., Murad F. Cyclic GMP synthesis and function // Pharmacol. Rev. 1987. Vol 39. P. 163−196.
  708. Walton K.M., Dixon J.E. Protein tyrosine phosphatases // Annu. Rev. Biochem. 1993. Vol. 62. P. 101−120.
  709. Wang Y.-L. Dynamics of the cytoskeleton in live cells // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. Vol. 3. P. 27−32.
  710. Wang J.S., Coburn J.P., Tauber A.I., Zaner K.S. Role of gelsolin in actin depolymerization of adherent human neutrophils // Mol. Biol. Cell. 1997. Vol. 8. P. 121−128.
  711. Wang X.B., Osugi T., Uchida S. Muscarinic receptors stimulate Ca2+ influx via phospholipase A2 pathway in ileal smooth muscles // Bioch. Biophys. Res. Com. 1993. Vol. 193. N2. P. 483−489.
  712. Watanabe M., Shisido Y., Hirasawa N., Mue S., Fujiki H., Ohuchi K. Stimulation of arachidonic acid metabolism by a streptococcal preparation (OK-432) in rat peritoneal macrophages // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1138. P. 157−161.
  713. Watras J., Bezprozvanny I., Ehrlich B. Inositol-1,4,5-trisphosphate-gated channels in cerebellum: presence of multiple conductance states // J. Neurosci. 1991. Vol. 11. P. 32 393 245.
  714. Webb J.L. Arsenicals // In: Enzymes and Metabolic inhibitors. Vol. 3. Acad. Press. N.Y. 1966. P. 595−793.
  715. Weiss B.A., Insel P.A. Intracellular Ca2+ and protein kinase C interact to regulate ar adrenergic- and bradykinin receptor-stimulated phospholipase A2 activation in madin-darby canine kidney cells // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 2126−2133.
  716. Wells I., Marnett L.J. Acetylation of prostaglandin endoperoxide synthase by N-acetylimidazole: comparison to acetylation by aspirin // Biochemistry. 1992. Vol. 31. P. 95 209 525.
  717. Wes P.D., Chevesich J., Jeromin A., Rosenberg C., Stetten G. TRPC1, a humam homolog of a Drosophila store-operated channel // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92. P. 9652 9656.
  718. Wey H.E., Baxter C.S. Phorbol diester synergistically stimulates agonist-induced lipoxygenase product formation in murine macrophages // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. Vol. 140. P. 861.
  719. Whatley R.E., Zimmerman G.A., Mclntyre T.M., Prescott S. M Lipid metabolism and signal trasduction in endothelial cells // Prog. Lipid Res. 1990. Vol. 29. P. 45−63.
  720. White M.F. The IRS-signaling system in insulin and cytokine action // Phil. Trans. R. Soc. Lond. 1996. Vol. 351. N 1336. P. 181−189.
  721. White M.F., Kahn C.R. The insulin signaling system // J. Biol.Chem. 1994. Vol. 269.1. P. 1−5.
  722. White M.F., Shoelson S.E., Keutmann H., Kahn C.R. A cascade of tyrosine autophosphorylation in the p-subunit activates the phosphotransferase of the insulin receptor Hi .Biol. Chem. 1988. Vol. 263. P. 2969−2980.
  723. Whittaker V.P. The synaptic vesicle // Handb. Neurochem. 1982. Vol. 7. P. 41−69.
  724. Wijkander J., Sundler R. A phospholipase A2 hydrolyzing arachidonoylphospholipids in mouse peritoneal macrophages // FEBS Lett. 1989. Vol. 244. P. 51−56.
  725. Wijkander J., Sundler R. An 100-kDa arachidonate-mobilizing phospholipase A2 in mouse spleen and the macrophage cell line J774. Purification, substrate interaction and phosphorylation by protein kinase C // Eur. J. Biochem. 1991. Vol. 202. P. 873−880.
  726. Wijkander J., Sundler R. Macrophage arachidonate-mobilizing phospholipase A2: role of Ca2+ for membrane binding but not for catalytic activity // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 184. P. 118−124.
  727. Willmott N.J., Asselin J., Galione A. Calcium store depletion potentiates a phosphodiesterase inhibitor- and dibutyryl c GMP-evoked calcium influx in rat pituitary GH3 cells // FEBS Lett. 1996 a. Vol. 386. P. 39−42.
  728. Willmott N.J., Choudhury Q., Flower R.J. Functional importance of the dihydropyridine-sensitive, yet voltage-insensitive store-operated Ca2+ influx of U937 cells // FEBS Lett. 1996 b. Vol. 394. N 2. P. 159−164.
  729. Wilson L. Properties of colchicine binding protein from chick embryo brain. Interaction with Vinca alkaloids and podophyllotoxin // Biochemistry. 1970. Vol. 9. P. 49 995 007.
  730. Wolf B.A., Turk J., Sherman W.R., Mc Daniel M.L. Intracellular Ca2+mobilization by arachidonic acid // J. Biol. Chem. 1986. Vol. 261. P. 3501−3511.
  731. Wong A., Cook M.N., Foley J.J., Sarau H.M., Marshall P., Hwang S.M. Influx of extracellular calcium is required for the membrane translocation of 5-lipoxygenase and leukotriene synthesis // Biochemistry. 1991. Vol. 30. P. 9346−9354.
  732. Wyatt T.A., Lincoln T.M., Pryzwansky K.B. Vimentin is transiently co-localized with and phosphorylated by cyclic GMP-dependent protein kinase in formyl-peptide stimulated neutrophils //J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 21 274−21 280.
  733. Xi D., Van Dolah F.M., Ramsdell J.S. Maitotoxin induces a calcium dependent membrane depolarization in GH4C1 pituitary cells via activation of type L voltage dependent calcium channels // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267. P. 25 025−25 031.
  734. Xiao Y.-F., Huang L., Morgan J.P. Cytochrome P450: a novel system modulating Ca2+ channels and contraction in mammalian heart cells // J. Physiol. 1998. Vol. 508. 3. P. 777 792.
  735. Xu X., Kitamura K., Lau K.S., Muallem Sh., Miller R.T. Differential regulation of Ca release-activated Ca influx by heterotrimeric G proteins // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. N49. P. 29 169−29 175.
  736. Xu T., Naraghi M., Kang H., Neher E. Kinetic studies of Ca2+ binding and Ca2+ clearance in the cytosol of adrenal chromaffin cells // Bioph. J. 1997. Vol. 73. N 1. P. 532 547.
  737. Xu X., Star R.A., Tortorici G., Muallem S. Depletion of intracellular Ca2+ stores activates nitric-oxide synthase to generate cGMP and regulate Ca2+ influx // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. N 17. P. 12 645−12 653.
  738. Yaish P., Gazit A., Gilon C., Levitzki A. Blocking of EGF-dependent cell proliferation by EGF receptor kinase inhibitors // Science. 1988. Vol. 242. P. 933−935.
  739. Yang J., Ellinor P.T., Sather W.A., Zhang J.F., Tsien R.W. Molecular determinants of Ca2+ selectivity and ion permeation in L- type Ca2+ channels //Nature. 1993. Vol. 366. P. 158 -161.
  740. Yang L.J., Rhee S.G., Williamson J.R. Epidermal growth factor-induced activation and translocation of phospholipase C-yl to the cytoskeleton in rat hepatocytes // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 7156−7162.
  741. Yao Y., Tsien R.Y. Calcium current activated by depletion of calcium stores in Xenopus oocytes // J. Gen. Physiol. 1997. Vol. 109. P. 703−715.
  742. Yau K.-W. Cyclic nucleotide-gated channels: an expanding new family of ion channels // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 3481−3483.
  743. Yoshimoto T., Furukawa M., Yamamoto S., Horie T., Watanabe-Kohno S. Flavonoids: potent inhibitors of arachidonate 5-lipoxygenase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. Vol. 116. N 2. P. 612−618.
  744. Young S. H., Ennes H. S., Mayer E. A. Mechanotransduction in colonic smooth muscle cells//J. Membrane Biol. 1997. Vol.160. P. 141−150.
  745. Ypey D.L., Clapham D.E. Development of a delayed outward-rectifying K+ conductance in cultured mouse peritoneal macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. Vol. 81. N 10. P. 3083−3087.
  746. Yuan X.J., Tod M.L., Rubin L.J., Blaustein M.P. Inhibition of cytochrome P-450 reduces voltage-gated K+ currents in pulmonary arterial myocytes // Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 268. Pt. l.P. C259-C270.
  747. Yule D.I., Kim E.T., Williams J.A. Tyrosine kinase inhibitors attenuate «capacitative» Ca2+ influx in rat pancreatic acinar cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. Vol. 202. N 3. P. 1697−1704.
  748. Zhang J.-F., Ellinor P.T., Aldrich R.W., Tsien R.W. Molecular determinants of voltage-dependent inactivation in calcium channels // Nature. 1994. Vol. 372. N 6501. P. 97 100.
  749. Zhang J., Jin N., Liu Y., Rhoades R.A. Hydrogen peroxide stimulates extracellular signal-regulated protein kinases in pulmonary arterial smooth muscle cells // Amer. J. Respir. Cell Mol. Biol. 1998. Vol. 19. N 2. P. 324−332.
  750. Zhang H., Weir B., Marton L.S., Macdonald R.L., Bindokas V., Miller R.J., Brorson J.R. Mechanisms of hemolysate-induced Ca2+.- elevation in cerebral smooth muscle cells // Amer. J. Physiol. 1995. Vol. 269. N 6. Pt. 2. P. H1874-H1890.
  751. Zhang J.-Z., Wu Y., Williams B.Y., Rodney G., Mandel F., Strasburg G.M., Hamilton S.L. Oxidation of skeletal muscle Ca2+ release channel alters calmodulin binding // Amer. J. Physiol. 1999. Vol. 276. N 1. P. C46-C53.
  752. Zhong L., Inesi G. Role of the S3 stalk segment in the thapsigargin concentration dependence of sarco-endoplasmic reticulum Ca ATPase inhibition I I J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. N 21. P. 12 994−12 998.
  753. Zhu X., Birnbaumer L. Calcium channels formed by mammalian trp homologues // News Physiol. Sci. 1998. Vol. 13. N 5. P. 211−217.
  754. Zhu X., Chu P.B., Peyton M., Birnbaumer L. Molecular cloning of a widely expressed human homologue for the Drosophila trp gene // FEBS Lett. 1995. Vol. 373. P.193−198.
  755. Zhu X., Jiang M., Peyton M., Boulay G., Hurst R., Stefani E., Birnbaumer L. Trp, a novel mammalian gene family essential for agonist-activated capacitative Ca2+ entry // Cell. 1996. Vol. 85. N 5. P.661−671.
  756. Zweifach A., Lewis R.S. Mitogen-regulated Ca2+ current of T lymphocytes is activated by depletion of intracellular Ca2+ stores // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. Vol. 90. P. 6295−6299.458
  757. Zweifach A., Lewis R.S. Rapid inactivation of depletion-activated calcium current (Icrac) due to local calcium feedback // J. Gen. Physiol. 1995 a. Vol. 105. P. 209−226.
  758. Zweifach A., Lewis R.S. Slow calcium-dependent inactivation of depletion-activated calcium current. Store-dependent and -independent mechanisms // J. Biol. Chem. 1995 b. Vol. 270. P. 14 445−14 451.
  759. В заключение, хочу выразить глубокую благодарность профессору Олегу Евгеньевичу Лебедеву, заведующему лабораторией биофизики клетки, в которой выполнена работа, за неоценимую помощь и поддержку на всех этапах выполнения диссертации.
  760. Глубокая благодарность профессору Натану Даскалю (Тель-Авив, Израйль) за техническую помощь.
  761. Очень благодарна своей дочке Лидочке за помощь в компьютерном наборе диссертации.
  762. Неоценимую помощь и поддержку мне всегда и во всех делах оказывает мой отец академик ААО и МАНЭБ Иринарх Васильевич Крутецкий, за что я ему глубоко благодарна.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!