Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Изменение липидного состава перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе

Диссертация: Изменение липидного состава перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна работы. Впервые проведено широкое комплексное исследование липидного компонента перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе. Показано, что перекись водорода в концентрации 1 мМ и ЛПС Е. coli в концентрации 1 мкг/мл вызывают гибель перитонеальных макрофагов преимущественно путем апоптоза. Определена склонность перитонеальных макрофагов к гибели по пути апоптоза или… Читать ещё >

Содержание

  • м
  • ВВЕДЕНИЕ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Макрофаги
      • 1. 1. 1. Морфологические особенности и молекулярно- 10 генетическая организация макрофагов
      • 1. 1. 2. Реактивность макрофагов как механизм, регулирующий воспаление
    • 1. 2. Апоптоз и некроз — две формы гибели клетки
    • 1. 3. Роль липидов в апоптозе и некрозе
      • 1. 3. 1. Липидыядра
      • 1. 3. 2. Роль липидов в рецепции и внутриклеточной сигнализации
      • 1. 3. 3. Перекисное окисление липидов и его роль в реализации программы апоптоза и некроза
    • 1. 4. Роль липополисахаридов, активных форм кислорода и медиаторов воспаления в апоптозе и некрозе макрофагов
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы
      • 2. 2. 1. Объект исследования
      • 2. 2. 2. Получение перитонеальных макрофагов
        • 2. 2. 2. 1. Постановка эксперимента
      • 2. 2. 3. Выделение ядер ПМФ
      • 2. 2. 4. Определение жизнеспособности клеток
      • 2. 2. 5. Экстракция липидов из ПМФ и их ядер
      • 2. 2. 6. Определение диеновых, триеновых коньюгатов и малонового диальдегида в ПМФ и их ядрах
      • 2. 2. 7. Фракционирование липидов в тонких слоях силикагеля и $ их количественное определение
      • 2. 2. 8. Определение активности СОД и каталазы в ПМФ и их ядрах
      • 2. 2. 9. Определение концентрации общего белка в ПМФ и их ядрах
    • 2. 3. Выделение и электрофорез ДНК макрофагов в агарозном геле
      • 2. 3. 1. Приготовление агарозного геля
      • 2. 3. 2. Определение концентрации ДНК
      • 2. 3. 3. Световая и флуоресцентная микроскопия ПМФ
      • 2. 3. 4. Окрашивание по Паппенгейму-Крюкову
      • 2. 3. 5. Окрашивание акридиновым оранжевым
      • 2. 3. 6. Окрашивание Hoechst
      • 2. 3. 7. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Влияние перекиси водорода и ЛПС Е. coli на гибель перитонеальных макрофагов
    • 3. 2. Влияние перекиси водорода и ЛПС Е. coli на спектр липи-дов перитонеальных макрофагов и их ядер
    • 3. 3. Изменение окисленности липидов при Н2О2 и ЛПС Е. coli — индуцируемой гибели ПМФ
    • 3. 4. Влияние Н202 и ЛПС Е. coli на активность некоторых анти-оксидантых ферментов
    • 3. 5. Влияние модификаторов фосфоинозитидного цикла на гибель перитонеальных макрофагов
    • 3. 6. Влияние модификаторов Са -проницаемости на Н2О2-индуцированный апоптоз перитонеальных макрофагов
  • ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Изменение липидного состава перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. В формировании и функционировании многоклеточного организма, принимают участие две формы клеточной гибели — некроз и апоптоз, имеющие морфологические, биохимические и генетические особенности. Некроз ассоциируется с действием вредоносных агентов и факторов, характеризуется нарушением целостности клеточной мембраны. Апоптоз, как генетически детерминированный процесс гибели реализуется при наличии внешних стимулирующих сигналов и внутренних предпосылок, связанных с появлением нерепарируемых повреждений ДНК.

В последние годы получены веские доказательства участия липидов не только в функционировании клеточных мембран, но и в молекулярной организации хроматина и хромосом, в регуляции генетических процессов — транскрипции и репликации (Слюсарь Н. Н., 1999; Стручков В. А., 2000; Martelli А. М. et al., 2004). В ядре обнаружены сигнальные системы, включая фосфоинозитидный и сфигномиелиновый циклы (Marshall С. J., 1995; Alan W., Ulrich М., 2002). Важной формой участия липидов в межклеточной стимуляции является то, что модификация липидного микроокружения рецепторов изменяет их чувствительность (Белоконева О. С., 1993; Проказова Н. В. и др., 1998; Самуилов В. В., 2000; Gordon S. et al., 1995). Очевидно, что изменения в обмене липидов могут играть важную роль в регуляции клеточных процессов, включая и ядерную активность. При этом нарушения липидного гомеостаза, обусловленные активизацией процессов пероксидации липидов и фосфолипазами, приводящие к изменению клеточного статуса, в конечном итоге могут способствовать апоптозу или некрозу клетки (Егорова А. Б. и др., 2001; Butthe Т. М., Sadstrom Р. А ., 1994; Hale A. J. et al., 1996).

Для изучения роли липидов в реализации программы апоптоза и некроза подходящим объектом выступают перитонеальные макрофаги, которые являются реактивными клетками, реализующими широкий спектр функциональных возможностей при воспалении (Щербаков В. И., 1990; Зубова С. Г., б.

Окулов В. Б., 2001). При этом в очаге воспаления перитонеальные макрофаги функционируют в среде, содержащей в больших количествах активные формы кислорода и липополисахариды, мишенями действия которых могут выступать липиды (Пескин А. В., 1996; Weinstein S. L., et al., 1991; Vesy С. J., 2000). Известно, что при воспалении в МФ усиливается липидный метаболизм, усиливаются процессы пероксидации липидов (Gordon S. et al., 1997). Макрофаги отвечают на воздействие разнообразных агонистов, быстро гид-ролизуя мембранные фосфолипиды, что приводит к генерации большого числа внутриклеточных и экстраклеточных мессенджеров, в результате чего реализуется многофункциональный потенциал этих клеток (Клебанов Г. И., Владимиров Ю. А., 1999). Одним из наиболее ранних событий, запускаемых в макрофагах при воспалительных реакциях, является активация сигнальных путей с участием фосфоинозитидспецифической фосфолипазы С и фосфоли-пазы Аг, играющих ключевую роль в хемотаксисе, секреции, фагоцитозе (Попова Е. Н. и др., 2002; Rao D.M. et al., 1995; Lee S. В., Rhee S. G., 1995; Yoshinori N., 2002).

Таким образом, ПМФ являются функционально активными клетками и снижение их активности приводит к снижению эффективности воспалительного процесса. Очевидно, что поврежденные ПМФ должны быть элиминированы.

В связи с этим, представлялось целесообразно исследовать изменения в спектре липидов перитонеальных макрофагов и их ядер при индуцированной гибели клеток перекисью водорода и липополисахаридом из Е. Coli.

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы состояла в изучении изменений состава липидов перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе.

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

1. Изучить влияние перекиси водорода и ЛПС Е. coli на апоптоз и некроз перитонеальных макрофагов.

2. Исследовать изменение спектра липидов перитонеальных макрофагов и их ядер при Н2О2 и ЛПС Е. coli индуцируемой гибели клеток.

3. Исследовать активность процессов перекисного окисления липидов и ключевых антиоксидантных ферментов (супероксиддисмутазы и каталазы) в перитонеальных макрофагах и их ядрах при Н2О2 и ЛПС Е. coli индуцируемой гибели клеток.

4. Изучить влияние модификаторов фосфоинозитидного цикла на гибель перитонеальных макрофагов.

Л I.

5. Изучить влияние модификаторов Сапроницаемости на Н2Ог-индуцированный апоптоз и некроз перитонеальных макрофагов. .

Научная новизна работы. Впервые проведено широкое комплексное исследование липидного компонента перитонеальных макрофагов и их ядер при апоптозе и некрозе. Показано, что перекись водорода в концентрации 1 мМ и ЛПС Е. coli в концентрации 1 мкг/мл вызывают гибель перитонеальных макрофагов преимущественно путем апоптоза. Определена склонность перитонеальных макрофагов к гибели по пути апоптоза или некроза при соответствующих изменениях в спектре липидного компонента клеток и их ядер, при изменении активности процессов перекисного окисления липидов: и ключевых антиоксидантных ферментов (супероксиддисмутазы и каталазы) макрофагов. С помощью модификаторов ФИ-цикла показано, что нарушение в обмене ФИ-цикла является одной из причин толкающих клетку на путь апоптозавыявлено влияние модификаторов Сапроницаемости на Н2Ог-индуцированный апоптоз и некроз перитонеальных макрофагов.

Положения, выносимые на защиту:

1. Перекись водорода и ЛПС Е. coli дозозависимым образом стимулируют апоптоз и некроз перитонеальных макрофагов.

2. Перестройки в спектре липидов перитонеальных макрофагов и их ядер происходят при развитии как апоптотического так и некротического процесса, индуцируемого перекисью водорода и ЛПС Е. coli.

3. Перекись водорода и ЛПС Е. coli усиливают процессы пероксидации липидов и снижают антиоксидантную защиту перитонеальных макрофагов и их ядер, что провоцирует их гибель.

4. В реализации программы апоптоза перитонеальных макрофагов важную роль играют ФИ-цикл и ионы Са2+.

Теоретическая и практическая значимость работы. Данные проведенного комплексного исследования вносят существенный вклад в решение фундаментальной проблемы биологии клетки — проблемы молекулярных механизмов гибели клетки, расширяя представления об участии липидов в апоптозе и некрозе. Эта область исследований имеет не только теоретическую, но и практическую значимость. На основании динамики изменения содержания индивидуальных липидов можно выявлять склонность клетки к апоптозу или некрозу.

Практическую ценность имеют данные о влиянии перекиси водорода,.

2+.

ЛПС Е. coli, модификаторов ФИ-цикла и Сапроницаемости на гибель перитонеальных макрофагов. Полученные данные позволяют рекомендовать использование перекиси водорода как эффективного индуктора апоптоза, выявляющего и элиминирующего популяцию клеток с генетическими повреждениями.

Апробация работы. Материалы, представленные в диссертации, были доложены на международной научной конференции «Биотехнология на рубеже двух тысячелетий» (Саранск, 2001 г), на международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино-на-Оке, 2003 г.), на III Российском конгрессе по патофизиологии с международным участием «Диз-регуляционная патология органов и систем» (Москва, 2004 г.), на ежегодных Огаревских чтениях (научных конференциях Мордовского госуниверситета) (Саранск, 2001, 2003, 2004 г.), на международной научной конференции «Современные медицинские технологии» (Хорватия, У маг, 2004 г.).

Выводы.

1. Перитонеальные макрофаги, выделенные из брюшной полости крыс, отличаются высоким уровнем жизнеспособности (98%) и не содержат первичных признаков апоптоза или некроза.

2. Перекись водорода (1 мМ, 10 мМ) и ЛПС Е. coli (1 мкг/мл) индуцируют морфологические и биохимические изменения в перитонеальных макрофагах максимально после трехчасовой инкубации. Перекись водорода в концентрации 1 мМ индуцирует апоптоз перитонеальных макрофагов, в концентрации 10 мМ повышает процент клеток, гибнущих путем некроза. ЛПС Е. coli оказывает слабо выраженное проапоптотическое действие, которое усиливается перекисью водорода (1 мМ).

3. Перекись водорода и ЛПС E. coli (в меньшей степени) приводят к изменениям в качественном и количественном составе липидов перитонеальных макрофагов и их ядер. Как при апоптотической, так и некротической гибели в перитонеальных макрофагах и их ядрах накапливался фосфатидил-серин, сфингомиелин и фосфатидилэтаноламин, фосфатидилхолин, уменьшалось содержание фосфатидилинозитола, лизофосфолипидов.

Для макрофагов, погибающих путем апотоза характерными являются относительное уменьшение доли свободных жирных кислот, дии моно-ацилглицеролов, увеличение содержания триацилглицеролов При этом доля эфиров холестерола возрастала в макрофагах, но уменьшалась в ядрах.

В макрофагах, гибнущих путем некроза отмечалось уменьшение доли свободных жирных кислот, дии моноацилглицеролов, увеличение содержания эфиров холестерола и триацилглицерола. Напротив, в ядрах макрофагов гибнущих некрозом концентрация свободных жирных кислот, трии моноацилглицеролов возрастала, но уменьшалась доля свободного холестерола.

4. Показано, что перекись водорода (1 мМ, 10 мМ) и ЛПС Е. coli (1 мкг/мл) стимулируют образование первичных (ДК, ТК) и вторичных (МДА) продуктов пероксидации липидов как в перитонеальных макрофагах, так и их ядрах, увеличивая тем самым вероятность гибели клеток. При этом отмечается дисбаланс в работе антиоксидантных ферментов — супероксиддисмутазы и каталазы.

5. Модификация ФИ-цикла является одной из причин, толкающих клетку на путь программируемой гибели. AIF4, ФМСФ, LiCl резко усиливают проапоптотическое и некротическое действие перекиси водорода. Хлорпро-мазин, в отличие от других модификаторов, оказывал в большей степени проапоптотическое действие и в меньшей степени некротическое. С помощью модификаторов Са2±проницаемости (А2зт> верапамила, ЬаСЬ, ЭДТА).

2+ показана важная роль ионов Са в индуцированной гибели перитонеальных макрофагов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. В., Красильников В. А. Влияние циклогексемида на липидный состав ядер клеток печени // Фармакология и токсикология. 1998. Т. 49. № 1.С. 38−44.
  2. А. В. Функциональная роль сфингозина в индукции пролиферации и гибели клеток // Биохимия. 1998. 63. С. 7 5−82.
  3. А. В., Красильников В. А., Лебенсон Л. Д. Состав липидов ядерного матрикса регенрирующих клеток печени крыс при действии гидрокортизона // Фармакология и токсикология. 1999. Т. 50. № 3. С. 578−584.
  4. Е. В., Пинаев Г. П. Локализация липидов в политен-ных хромосомах // Цитология. 1987. Т. 3. № 12. С. 1491−1495.
  5. А. И., Мохосоев И. М. Модификация белков активным 02 и их распад // Биохимия. 1989. № 2. С. 179−186.
  6. Н. Н., Северин С. Е. Молекулярные основы патологии апоптоза// Архив патологии. 2001. № 1. С .51−60.
  7. О. С. Роль ядерных мембранных липидов в регуляции функционирования рецепторов нейтромедиаторов // Биохимия. 1993. Т. 58. Вып. 11. С. 1685−1708.
  8. Н. Д. Влияние Са на метафазные хромосомы // Биохимия. 1999. Т. 58. № 3. С. 354−375.
  9. ., Сандау К., Кнете А. Ф. Апоптотическая гибель клеток и оксид азота:. механизмы активации, анатагонистические сигнальные пути // Биохимия. 1998. № 7. С. 966−975.
  10. А. А., Куклей М. П. Свободные радикалы в нормальном и ишемическом мозге // Нейрохимия. 1996. № 4. С. 271−278.
  11. Е. Б., Храпова И. П. ПОЛ мембран и природные ан-тиоксиданты // Успехи современной биологии. 1998. № 9. С. 1540−1546.
  12. Е. Б, Масчан А.А. Апоптоз и его роль в развитии опухолевого роста // Молекулярная биология. 2000. № 11. С. 537−532.
  13. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука. 1972. 252 с.
  14. Ю. А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика. 1987. Т. 32. Вып. 2. С. 830−841.
  15. В. Л., Кабаков А. Е., Макарова Ю. М., Мосина В. А. Фрагментация ДНК асцтной карциномы Эрлиха при воздействиях, вызывающих агрегацию белков цитоскелета // Биохимия. 1994. № 4. С. 551−558.
  16. И. А., Клюбин И. В. Пероксид водорода как сигнальная молекула//Цитология. 1996. № 12. С. 1233−1247.
  17. И. А., Клюбин И. В., Аркаутова И. П., Корпичникова К. М. Пострецепторное образование активных форм кислорода в клетках, не являющихся профессиональными фагоцитами // Цитология. 1999. № 5. С. 394−399.
  18. B.C., Конторщикова К. Н., Шаталина Л. В. Сравнительный анализ двух методов определения активности супероксиддисмутазы //Лабораторное дело. 1990. № 4. С.44−47.
  19. Д. М., Войтенко В. Л., Кутлахмедов Ю. А., Коль-товар В. К. Надежность и старения биологических систем // Киев. 1987. 176 с.
  20. В. В. Повреждения хроматина и матрикса печени крыс при асцитной опухоли Эрлиха // Вопросы мед. химии. 1995. Т. 38. № 3. С. 300−307.
  21. Г. Н. Клиническая иммунология и аллергология // М.:
  22. ООО «МИА». 2003. 604 с. ^ 23. Дедкова Е. Н., Аловская А. А., Габдулхакова А. Г., Сафронова
  23. В. Г., Зинченко В. П. Усиливающее действие кальциевых ионофоров на вызываемый форболовым эфиром респираторный взрыв в перитониаль-ных нейрофилах мыши // Биохимия 1999. Т. 64. Вып. 7. С. 941−943.
  24. Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джони К. Справочник биохимика // М.: Мир. 1991. С. 466−467.
  25. Е. Е. Выделение и свойства СОД плазмы человека // Биохимия. 1992. № 12. СЛ481−1482.
  26. Е. Е. Окислительная модификация белков // Усп. ^ совр.биол. 1993. № 1. С. 71−81.
  27. Е. Е. Некоторые особенности функционирования ферментной антиоксидантной защиты плазмы крови человека // Биохимия. 1993. Т.58. Вып. 3. С. 268−273.,
  28. Е. Е. Характеристика внеклеточной СОД // Вопр. мед. химии. 1996. № 5. С. 382−385.
  29. Е. Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состоянии окислительного стресса // Вопр. мед. химии. 2000. № 6. С. 561−567.
  30. А. С., Патрашев Д. В., Огурцов С. И. Внутриклеточный рН на ранних стадиях апоптоза и некроза тимоцитов // Бюл. эксп. биол. и мед. 1999. № 10. С. 387−390.
  31. Е. Е. Антиоксиданты и перекисное окисление липидов // Биорг. химия. 1994. № 12. С. 1029−1040.
  32. А. Н., Метелица Д. И. Синтез и свойства коньюгатов СОД и КТ с декстранами // Биол. химия. 1995. № 8. С. 580−586.
  33. А. Н. Операционная стабильность каталазы и ее коньюгатов с альдегидедекстранами и СОД // Биохимия. 1996. № 4. С. 664−679.
  34. А. Б., Успенская Ю. А., Михуткина С. В., Ставицкая Е. Ю. Повреждение цитоскелета и клеточных мембран при апоптозе // Усп. совр. биол. 2001. № 5. С. 502−509.
  35. А. Н. Каталитические свойства КТ в микроэмульсиях // Биохимия. 1996. № 9. С. 1672−1685.
  36. Е. Т., Шахмардоков М. 3., Исаева М. Н. Модифицированный метод определения функциональной активности лимфоцитов крови с использованием акридинового оранжевого // Клин. лаб. диагностика. 1993. № 2. С. 75−76.
  37. Н. К., Меньшикова Е. Б. Окислительная модификация липопротеинов низкой плотности // Усп. совр. биол. 1996. № 6. С. 13 281 332.
  38. Н. К.,. Меньшикова Е. Б. Активные кислородные метаболиты в биологических системах // Усп. совр. биол. 1993. № 3. С. 286 296.
  39. Н. К., Козлов В. А. Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз // Усп. совр. биол. 1991. № 5. С. 440−445.
  40. Н. К., Ланкин В. 3., Меньшикова Е. Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты // М.: МАИК «Наука/Интерпериодика». 2001. 343с.
  41. С. Г., Окулов В. Б. Роль молекул адгезии в процессе распознавания чужеродных и трансформированных клеток макрофагами млекопитающих // Усп. совр. биол. 2001. Том 121. № 1. С. 59−66.
  42. Н. В. Программированная клеточная гибель в эмбриогенезе // СПб.: Наука. 1996. С. 79−80.
  43. В. П., Гуковская А. С., Вышинская Т. В. Активация фосфолипазы связыванием с мембраной, индуцированным ФИ-3 кина-зой опосредованым доменом ПГ // Биохимия. 2001. № 3. С. 414−422.
  44. Ян. Макрофаги: Обзор ультраструктуры и функций // М.: Медицина. 1978. 189с.
  45. В. Н. Люминесцентный спектральный анализ клетки // М.: Наука. 1978. 208 с.
  46. Г. И., Владимиров Ю. А. Клеточный механизм прай-минга и активации фагоцитов // Усп. совр. биол. 1999. № 5. С. 462−475.
  47. М. Техника липидологии. Выделение, анализ и идентификация липидв. // М.: Мир. 1975. 322с.
  48. С. А., Симбирцев А. С., Воробьев А. А. Эндогенные иммуномодуляторы // СПб: Гиппократ. 1992. 256 с.
  49. К. С., Румянцев Ф. Г., Мустафин И. Г. Функция гена р 53 // Биохимия. 2001. № 2. С. 366−370.
  50. В. А. Сигнальные пути регулируемые фосфоино-зит-3-киназой и их значение для роста, выживаемости и злокачественной трансформации клеток // Биохимия. 2000. № 1. С. 68−75.
  51. Крутецкая 3. И., Лебедев О. Е. Структурно-функциональная организация G белков и связанных с ними рецепторов // Цитология. 1992. № 11. С. 24−45.
  52. Крутецкая 3. И., Лебедев О. Е. Механизмы регуляции входа Са2+ в перитонеальные макрофаги крысы // В матер. Междунар. Конф. «Рецепция и внутриклеточная сигнализация». Пущино-на-Оке. 1998. С. 30−32.
  53. Крутецкая 3. И. Арахидоновая кислота и ее продукты: пути образования и матаболизма в клетках // Цитология. 1993. Т. 35. № 12. С. 335.
  54. Крутецкая 3. И., Лебедев О. Е. Метаболизм фосфоинозитидов и формирование кальциевого сигнала в клетках // Цитология. 1992. Т. 35. № 10. С. 26−44.
  55. М. А., Безруков В. М., Шатская В. А. // Биохимия. 1992. Т. 57. Вып.4. С. 627−636.
  56. И. В., Гамалей И. А. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комплекс для образования активных кислородных метаболитов // Цитология. 1997. № 4. С. 320 — 332.
  57. А. В., Жаворонков А. А. Роль микроэлементов и кальция в регуляции апоптоза // Усп. совр. биол. 1998. № 5. С. 623−629.
  58. А. М., Коломейцева И. К., Стразина С. Д. Липиды в над молекулярном комплексе ДНК тимуса и печени крыс // ДАН СССР. 1985. Т. 85. С.1189−1191.
  59. В. А. Состав фосфолипидов ядерного матрикса раковых клеток // Архив патологии. 1999. Т. 43. № 1. С. 12−16.
  60. В. Г., Ющук Н. Д., Яковлев М. Ю. Роль эндотоксина грамотрицательных бактерий в инфекционной и неинфекционной патологии // Арх. пат. 1996. Т. 58. № 2. С. 8−13.
  61. Е. Ф., Загребин В. М. Апоптоз клеток: морфология, биологическая роль, механизмы развития // Арх. пат. 1987. № 2. С. 8489.
  62. Лю Б. Н. Кислородно-перекисная концепция апоптоза и возможные варианты его механизма // Усп. совр. биол. 2001. № 5. С. 488 493.
  63. А. Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге // Новосибирск: Наука. 1989. 344с.
  64. А. Н., Маянский Д. Н., Заславская М. И., Поздеев Н. М., Плескова С. Н. Апоптоз нейтрофилов // Иммунология. 1999. № 6. С. 11−20.
  65. Е. Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Усп. совр. биол. 1996. № 4. С. 442−450.
  66. Е. Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении // Усп. совр. биол. 1999. № 2. С. 1056−1063.
  67. Е. Б., Зенков Н. К., Реутов В. П Оксид азота и N0-синтетаза в организме млекопитающих, при различных функциональных состояниях // Биохимия. 2000. № 4. с. 485−503.
  68. Е. Б. Лабораторные методы исследования в клинике // М.: Медицина. 1997. 387 с.
  69. Ф.З. Адаптация, стресс, профилактика. М.: Наука. 1981.278 с.
  70. Ф. 3., Копылов Ю. И. Роль инозитолфосфатного цикла в кардиопротекторном эффекте адаптации к повторному стрессовому воздействию // Вопр. мед. химии. 1993. № 2. С. 6−13.
  71. В. Р., Пучнина-Артюшенко Е. А. Чекнева Е. В., Войно-Яснецкая Т. А. Н202 в субтоксичных концентрациях активирует фосфоинозитидный обмен эндотолиальных клеток человека // Биол. мембраны. 1992. № 2. С. 133−142.
  72. М. И., Душкин М. И., Кобылкин М. М. Влияние окисленных производных холестерина на дифференцировку макрофагов и первичную аллогенно смешанную культуру лимфоцитов человека // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1995. Т. 124. № 12. С. 655 657.
  73. А. П., Плужников А. Н., Новиков В. С. Механизмы клеточной смерти: проблемы и перспективы // Программированная клеточная гибель. СПб.: Наука. 1996. С. 22−26.
  74. В. С., Булавин Д. В., Цыган В. Н. Молекулярные механизмы инициации клеточной гибели // Программированная клеточная гибель. СПб.: Наука. 1997. С. 30−32.
  75. В. С., Цыган В. Н. Физиологические аспекты апоптоза // Российский физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1997. № 4. С. 344−350.
  76. В. С., Ястребов Д. В., Бахтин Б. Ю. Генная регуляция апоптоза // Программированная клеточная гибель. СПб.: Наука. 1996. С. 72 79.
  77. Н. Н. Микрохимический анализ нервной ткани // М.: Медицина. 1978. 264 с.
  78. М. А., Бемура С. А., Коган С. А. Роль Вс1−2, Вах, Вак в процессах спонтанного апоптоза и пролиферации в нейроэндокринных опухолях легких: имунногистохимическое исследование // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2000. № 7. С. 98−101.
  79. М. А., Иванов А. А. Межклеточные взаимодействия // М.: Медицина. 1995. 224 с.
  80. А. В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия. 1997. № 12. С. 1571−1578.
  81. А. В. Роль кислородных радикалов, образующихся при функционирование мембранного редоксцикла, в перитонеальных макрофагах // Биохимия. 1996. Т. 61. Вып.1. С. 65−74.
  82. Г. П., Стручков В. А., Губский Ю. И. Свободноради-кальные повреждения ядерного генетического аппарата клетки // Укр. биохим. журн. 1994. Т .66. № 4. С. 18−30.
  83. Г. П., Розник Н. А., Яхов Г. Н. Зависимость липидного состава метафазных хромосом от способа их выделения // Цитология. 1997. Т. 19. № 1.С. 50−56.
  84. В. Г., Загулова Д. В., Галкин А. А., Баскаков М. Б., Марков X. М. Измерение внутриклеточной концентрации Са2+ в макрофагах, влияние фактора активации тромбоцитов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1991. № 6. С. 579−582.
  85. Е. Н.} Плетюшкина О. Ю., Щепкина Л. Ю. Регуляция фосфоинозитид специфичной фосфолипазы С // Биохимия. 2002. № 2. С. 265−270.
  86. С. Я., Габай В. Л., Конопляников А. Г. Некроз -активная управляемая форма программируемой клеточной гибели // Биохимия. 2002. Т. 67. Вып.4. С. 467−491.
  87. Н. В., Звездина Н.Д, Коротаева А. А. Влияние Лизо-фосфатидилхолина на передачу трансмембранного сигнала внутрь клетки // Биохимия. 1998. № 1. С. 38−46.
  88. С. В., Юдинкова Е. Ю. Крупномасштабная фрагментация ДНК при апоптозе: разделяется ли геном по границам топологических доменов // Известия РАН. Серия биологическая. 1998. № 2. С. 167−171.
  89. М. В., Труфакин В. А. Апоптоз клеток иммунной системы // Усп. совр. биол. 1991. № 2. С. 246−259.
  90. С. Н., Сигурман В. Л. Влияние арахидоновой кислоты на клетки карциономы человека// Онкология. 1999. Т. 64. С. 651−659.
  91. В. Д., Безрядков Д. В., Гусев М. В., Киташов А. В., Федоренко Т. А. Н202 ингибирует рост цианобактерий // Биохимия. 1999. № 1.С. 60−67.
  92. В. Д., Олексин А. В., Лагунова Е. М. Программируемая клеточная смерть // Биохимия. 2000. № 8. С. 1029−1046.
  93. В. С., Фрейдлин И. С. Иммунодифицитные состояния //СПб: Фолиант. 2000. 568 с.
  94. В. П. Снижение внутриклеточной концентрации 02 как особая функция дыхательных систем клетки // Биохимия. 1994. № 12. С. 1910−1912.
  95. В. П. О биохимических механизмах эволюции и роли кислорода // Биохомия. 1998. № 11. С. 1570−1579.
  96. В. П. Возможная роль АФК в защите от вирусной инфекции // Биохимия. 1998. № 12. С. 1691−1694.
  97. В. П. Феноптоз: запрограммированная смерть организма//Биохимия. 1999. № 12. С. 1679−1688.
  98. В. П. Старение организма особая биологическая функция // Биохимия. 1997. № 11. С. 2035−2054.
  99. А. Е., Краснопольский Ю. М., Швец В. И. Физиологически активные липиды // М.: Наука. 1991. 136 с.
  100. В. А. Структурные и функциональные аспекты ядерных липидов нормальных и опухолевых клеток // Биохимия. 2000. Т.65. № 5. с. 620−643.
  101. Н. Н. Фосфолипидный состав ядерного матрикса саркомы Калоши // Экспериментальная онкология. 1999. Т. 14. С. 135−140.
  102. А. А., Кузьмин Ю-А. Жирнокислотный состав хроматина крыс при гепатоцилюлярном раке // Архив патологии. 1989. Т.42. № 12. С. 1229−1234.
  103. В.А. Репарация ДНК и апоптоз // Цитология. 1999. № 5. С. 369−374.
  104. В. А. Фосфоинозитидный обмен и осцилляция ионов Са2+//Биохимия. 1999. № 1. С. 47−56.
  105. С. Р. Апоптоз: молекулярные и клеточные механизмы // Молекулярная биология. 1996. № 3. С. 487−502.
  106. А. А., Стойка Р. С. Апоптоз и рак // Киев: Морион. 1999. 184с.
  107. П. П. Как внешние сигналы передаются внутрь клетки // Соров. Образов, журн. 1998. № 3. С. 28−34.
  108. Е. И. Гематология // М.: Наука. 1947. 374 с.
  109. К. П. Программированная клеточная гибель (апоптоз): молекулярные механизмы и роль в биологии и медицине // Вопр. мед. химии. 1997. № 5. С. 402−415.
  110. К. П. Апоптоз: современное состояние проблемы // Изв. РАН. Серия биологическая. 1998. № 2. С. 134−141.
  111. Дж. А. Разделение и анализ липидных компонентов мембран/ Биологические мембраны. Методы // М.: Мир, под ред. Дж. Б. Финдлея, У. Г. Эванза. 1990. С. 150−195.
  112. В. Г., Бескровнова Н. Н. Апоптоз // Архивы патологии. 1996. № 5. С.1015−1020.
  113. ИЗ. Чумаков П. М. Роль гена р 53 в программированной клеточной гибели // Известия РАН. Серия биологическая. 1998. С. 151- 156.
  114. . Н., Чурилова И. В. Окислительная модификация и инактивация супероксиддисмутазы гипохлоритом // Биохимия. 1992. Т. 57. Вып. 5. С. 719−727.
  115. А. И., Корниенко И. В., Шестопалов А. В., Антипов А. Ю. Роль процессов свободнорадикального окисления в патогенезе инфекционных болезней // Вопросы медицинской химии. 2000. — Т.46. -№ 2.-с. 110−116.
  116. В. И. Макрофаги: новая функция — рострегулирую-щая // Усп. совр. биол. 1990. № 1. С. 106−119.
  117. С. Роль сфингозин-1-фосфата в росте, дифференциров-ке и смерти клеток // Биохимия. 1998. 63. С. 83−88.
  118. В., Элиот Д. Биохимия и молекулярная биология // М.: НИИБМХ. 1999. 372 с.
  119. А. А. Апоптоз и его место в иммунных процессах // Иммунология. 1996. № 6. С. 10−23.
  120. А. А. Апоптоз // Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1998. № 8. С. 38−48.
  121. Alan W., Ulrich М. Signalling shortcuts: cell-surface receptors in the nucleus // Nat. Rev. Molecular Cell Biologi. 2002. Vol. 3. P. 697−702.
  122. Albi E., Magni M. V. Sphingomyelin synthase in rat liver nuclear membrane and chromatin // FEBS Letters. 1999. Vol. 460. P. 369−372.
  123. Albi E., Lazzarini R., Magni M. V. Reverse sphingomyelin-synthase in rat liver chromatin // FEBS Letters. 2003. Vol. 549. P. 152−156.
  124. Albi E., Cataldi S., Rossi G., Magni M. V. A possible role of choles-terol-sphingomyelin/phosphatidylcholine in nuclear matrix during rat liver regeneration // Journal of Hepatology. 2003. Vol. 38. P. 623−628.
  125. Alessenko A. V. and Burlakova E. B. Functional role of phospholipids in the nuclear events // Bioelectrochemistry. 2002. Vol. 58. P. 13−21.
  126. Allex R. G. Oxygen-reactive species antioxidant responses during development the metabolic paradox of cellular interentiation // Proc. Soc. Exxp. Biol. Med. 1991. № 12. P. 117−129.
  127. Barnard J. A., Lyons R. M., Mases H. L. The cell biology of transforming growth factor beta // Biochem. Biophys. Acta. 1990. Vol. 1032. P. 79−87.
  128. Benjamini E., Sunshine G., Leskowitz S. Immunology, a short course //WILEY-LISS. New York. 1996. 451 p.
  129. Benveniste P, Cohen A. p53 expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995. Vol. 92. P. 8373−8377.
  130. Berridge M. J. Inositol triphosphatye and diacilglicerol as second messender // Biochim. J. 1984.Vol. 220. P. 345−360.
  131. Berridge M. J., Irvine R. F. Inositol phosphates and cell signaling // Nature. 1989. Vol. 341. P. 197−205.
  132. Berridge M. J. Elementary and global aspects of calcium signaling // J. Exper. Biol. 1997 a. Vol. 200. P. 315−319.
  133. Berridge M. J., Bootman M. D., Lipp P. Calcium a life and death signal // Nature. 1998. Vol. 395. N 6703. P. 645−648.
  134. Berridge M. J. Inositol trisphosphate and calciuml signaling // Nature. 1993. Vol. 361. N 6410. P. 315−325.
  135. Beutler В., Grau G. E. Tumor necrosis factor in the pathogenesis of infectious diseases // Critical Care Medicine. 1993. Vol. 21. № 10. P. 423 435.
  136. Birnbauer L., Okabe K. Roles jf G-proteins in coupling of receptors of ionic channels and other effectors systems // Nature. 1999. № 25. P. 225 244.
  137. Biron Ch., Gazzinelly R. Effects of IL-12 on immune responses to microbial infections: a key mediator in regulating disease outcome // Current Opinion in Immunol. 1995. Vol. P. 485−493.
  138. Brucekeller A. J., Begley J. G., Fu W. M. Bcl-2 protects isolated plasma and mitochondrial membranes against lipid peroxidation induced by hydrogen peroxide and amyloid p- peptide // J. of Neurochem. 1998. Vol. 70. P. 31−39.
  139. Butthe Т. M., Sadstrom P. A. Oxidative stress as a mediator of apop-tosis // Immunol. Today. 1994. Vol. 15. P. 7−10.
  140. Bursch W. Cell de ath by apoptosis // Growth regulation and carcino-genesis.1992. Vol. 2. P. 327−341.
  141. Caselli A., Marzocchini R., Camici G., Manao G., Moneti G., Pierac-cini G., Ramponi G. The inactivation mechanism of low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase by H202 // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. № 49. P. 32 554−32 560.
  142. Chai F., Truong-Tran A. Q. Regulation of caspase activation and apoptosis cellular zine fluxes and zine deprivation // A review. Immunol. Cell Biol. 1999. Vol. 77. P. 272−278.
  143. Chang H. Y., Yang X. Proteases for cell suicide: functions and regulation of caspases // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2000. Vol. 64. P. 821−846.,
  144. Cocco L., Martelli A. M., Vitale M., Falconi M., Barnabei O., Gil-mour R. S., Manzoli F. A. Inositides in the nucleus: regulation of nuclear PI-PLC1 // Advances in Enzyme Regulation. 2002. Vol. 42. P. 181−193.
  145. Cocco L., Martelli A. M., Gilmour R. S., Rhee S. G., Manzoli F. A. Nuclear phospholipase С and signaling // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Molecular and Cell Biology of Lipids. 2001. Vol. 1530. P. 1−14.
  146. Cocco L., Manzoli L., Barnabei O., Alberto A.M., Martelli A. M. Significance of subnuclear localization of key players of inositol lipid cycle // Advances in Enzyme Regulation, In Press, Corrected Proof, Available online. 2004. 28 May. P. 21−24.
  147. Cotechina S., Exum S. Regions of the a adrentdic receptor involve-din in coupling to fhosphaficlylinjsitol hydrolysis // Proc. Nat. Acad. 1990. № 87. P. 2896 2900.
  148. Conrad R. E. Induction and collection of peritoneal exudate macrophages // Manual of macrophages methodology. New York: Marcell Dekker. 1981. P. 5−11.
  149. Couturier C., Haeffiier-Cavaillon M., Caroff M., Kasatchkine M. D. Binding sites for endotixin (lipopolysaccharides) on human monocytes // J. Immunol. 1991. Vol. 147. № 6. P. 1899−1904.
  150. Currach M. E., Connor Т. M. F., Knudson С. M. bax- deficiency promotes drug resistance and oncogenic transformation by attenuating p53-dependent apoptosis // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1997. Vol. 94. P. 23 452 349.
  151. Crapo J. D., Stamler J. S. Signaling by nonreceptor surface mediated redox-active biomolecules // J. Chin. Invest. 1994. № 12. P. 2482−2489.
  152. Danoff S. K., Snyder S. H. Characterization of a membrane protein from mtdifmg the inhibitton of inasitol 1,4,5,-triphosfat // Biochim. 1998. № 3. P. 5−9.
  153. Delude R., Savedra R., Zhao H. CD 14 enhances cellular responses to endotoxin without imparting ligand specific recognition // Prog. Natl. Acad. Sci USA. 1995. Vol. 90. № 20. P. 9288−9292.
  154. Dinarello C., Wolff S. The role of interleukin-1 in disease // N. Engl. J. Med. 1993. Vol. 328. P. 106−115.
  155. Ding H. F., Fisher D. E. Mechanisms of p53-mediated apoptosis // Crit. Rev. Oncog. 1998. 9. 83−98.
  156. Dixon A. F., Sigal J.S. Ligand binding to the P-adrenegic receptor involves its rhodopin- lihe core // Nature. 2002. № 7. P. 73−77.
  157. Dobmeyer N. S., Findhammer S., Dobmeyer J.M. Ex vivo induction of apoptosis in lymphocytes is mediated by oxidative stress- role for lymphocyte loss in HIV infection // Free Radical Biol. And Med. 1997. Vol. 22. P. 775−785.
  158. Downey G.P., Fukushima Т., Fialkow L., Waddel Т.К. Intracellular signal ling in neutrophil priming and activation // Cell Biology. 1995. Vol. 6. P. 345−356.
  159. Dreher D., Junod A. F. Differential effects of superoxide, hydrogen peroxide and hydroxyl radical on intracellular calcium in human endothelial cells // J. Cell. Phys. 1995. Vol. 162. P. 147−153.
  160. Elliott S. J., Meszaros J. G., Schilling W. P. Effect of oxidant stress on calcium signaling in vascular endothelial eel // Free Rad. Biol. Med. 1992. Vol. 13. P. 635−650.
  161. Ferris C.D. Calcium tlux mediated by purified inositol 1,4,5- triphosphate receptor in reconsituted lipid vesiles is allosterically by adenine nucleotides // Proc. Nat. 1991. № 1. P. 2147−2151.
  162. Fialkow L., Chan С. K., Grinstein S., Downey G. P. Regulation of tyrosine phosphorylation in neutrophils by the NADPH oxidase. Role of reactive oxygen intermediates // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 265. № 23. P. 1 713 117 137.
  163. Gamaley I. A., Kirpichnikova К. M., Klyubin I. V. Activation of murine macrophages by hydrogen peroxide // Cell. Signalling. 1994.Vol. 6. № 8. P. 949−957.
  164. Gamaley I. A., Klyubin I. V. Roles of reactive oxygen species signaling and regulation of cellular functions // Int. Rev. Cytol. 1999. Vol. 188. P. 203−255.
  165. Goldman R., Ferber E., Zort U. Reactive oxygen species are in vol ved in the activation of cellular phospholipase A2// FEBS lett. 1992. Vol. 309. P. 190−192.
  166. Gorman A., Mcgowan A., Cotter T.G. Role of peroxide and superoxide anion during tumour cell apoptosis // FEBS Letters. 1997. Vol. 404. P. 27−33.
  167. Gordon S., Clarke S., Greaves D., Doile A. Molecular immunobiol-ogy of macrophages: recent progress // Current Opinion in Immunology. 1995. Vol. 7. P. 24−33.
  168. Glauser M. The in flammatory cytokines. New development in the pathophysiology and treatment of septic shock // Drugs. 1996. Vol. 52. P. 917.
  169. Graziewicz M., Wink D. A., Laval F. Nitric oxide inhibits DNA li-gase activity: potential mechanisms for NO mediated DNA damage // Carcinogenesis. 1996. Vol. 17. P. 2501−2505.
  170. Greenberg J. T, Guo A., Klessig D. F., Ausubel F. M. Programmed cell death in plant: A pathogen-triggered response activated coordinately with multiple defense functions // Cell 1994. Vol. 77. P. 63−65.
  171. Haendeler J., Messmer V. K., Brune B. Endotoxic shoch leads to apoptosis in vivo and reduces Bcl-2 // Shock. 1996. Vol. 6. № 6. P. 405−409.
  172. Hecht D., Zick Y. Selective inhibition of protein tyrosine phosphatase activities by H2O2 and vanadate in vitro // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. Vol. 188. P. 773−779.
  173. Heffetz D., Rutter W. J., Zick Y. The insulinomimetic agents Н2Ог and vanadate stimulate tyrosine phosphorylation of potential taget proteins for the insulin receptor kinase in intact cell // Biochem. J. 1992. Vol. 288. P. 631 635.
  174. Heinrich P., Castell J., Andus T. Interleukin-6 and the acute phase response // Biochem. J. 1990 Vol. 265. P. 621−629.
  175. P., Golenbock D.T. / TIRAP: how Toll receptors fraternize // Nat. Immunol. 2001. Vol. 2. P. 828−830.
  176. Henderson B. Bacterial modulins: a novel class of virulence factors which cause host tissue pathology by inducing cytokine synthesis // Microbiol. Rev. 1996. Vol. 60. № 2. P. 316−341.
  177. Higuchi Y. Chromosomal DNA fragmentation in apoptosis and necrosis induced by oxidative stress // Biochemical Pharmacology. 2003. Vol. 66. P. 1527−1535.
  178. Hockenberry D. M., Oltvai Z. N. Yin X-M. et al. Bcl-2 functions in an antioxidant pathway to prevent apoptosis // Cell. 1993. Vol. 75. P. 241 250.
  179. Hale A. J., Smith C. A., Sutherland L. C., Stoneman V. E., Longhthorne V. L., Culhane A. C. and Williams G. T. Apoptosis: molecular regulation of cell death // The European Journal of Biochemistry. 1996. Vol. 236. P. 1−26.
  180. Iin F., Nathan C., Radzioch D., Ding A. Secretory leukocyte protease inhibitor a macrophage product induced by and antagonistic to bacterial lipo-polysaccharide // Cell. 1997. Vol. 88. № 3. P. 417−426.
  181. Iovine N., Elsbach P., Weiss J. An opsonic function of the neutrophil bactericidical/ permeability increasing protein dependson both its N — and С — terminal domains // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. Vol. 94. № 20. P. 10 973−10 978.
  182. Jabs T. Reactive oxygen interneediates as mediators of programneed cell death in plants and animals// Biochem. Pharmacol. 1999. № 3. P.231−245.
  183. Janeway Ch. A. Travers P. Immunobiology // London: Current Biology Ltd. 1994. 480 p.
  184. Jiang Z. F., Zhang В., Zhai Z. H. Nuclear reassemly in vitro is independent of nucleosome/chromatin assembly // Science in China. 1998. Vol. 41. P. 512−519.
  185. Jones D.P. In superoxide and superoxide dismutase in biolody, chemistry and medicine // Biophys. 1999. P. 338−342.
  186. Jones A. M, Dangl J. L. Logjam at the Styx: programmed cell death in plants // Trends in Plant Sci. 1996. Vol. 1. P. 114−119.
  187. Jones D. R., Divecha N. Linking lipids to chromatin// Current Opinion in Genetics Development. 2004. Vol. 14. P. 196−202.
  188. Kaplin A. I., Ferris C. D., Voglmaier S. M., Snyder S. H. Purified reconstituted inositol 1,4,5-trisphosphate receptors. Thiol reagents act directly on receptor protein // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. № 46. P. 28 973−28 978.
  189. Kaufmann S. H., Mesner P. W., Samejiama K., Tone S., Earnshaw W. S.// Methods Enzymol. 2000. Vol. 322. P. 3−15.
  190. Kasahara Y., Iwai K., Yachie A. Involvement of reactive oxygen intermediates in spontaneous and CD 95 (fas/APO-1) mediated apoptosis of neutrophils // Blood. 1997. Vol. 89. P. 1748−1753.
  191. Kehrl J., Taylor A., Kim S., Fauci A. Transforming growth factor-is a potent negative regulator of human lymphocytes // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1991. Vol. 628. P. 345−354.
  192. Kiss Z., Anderson W. H. Hydrogen peroxide regulates phospholipase D-mediated hydrolysis of phosphatidylethanolamine and phosphatidylcholine by different mechanisms in NiH 3T3 fibroblasts // Arch. Biochem. Biophys. 1994. Vol. 311. P. 430−436.
  193. Klimetzer V.K., Schlumberger H.D. Oxigen radicals in cnemistry and biology//Biochem. Biophys. 1991. Vol. 6. P. 887−891.
  194. Kobayashi D., Watanabe N., Yamauchi N. et al. Protein kinase с inhibitors augment tumornecrosis — factor induced apoptosis in normal human diploid cells // Chemotherapy. 1997. Vol. 43. P. 415−423.
  195. Kolomiytseva I. K., Kulagina T. P., Markevich L. N., Archipov V. I., Slozhenikina L. V., Fialkovskaya L. A., Potekhina N. I. Nuclear and chromatin lipids: metabolism in normal and -irradiated rats // Bioelectrochemistry. Vol. 58. 2002. P. 31−39.
  196. Krippeit D. P., Haberland C., Fingerle J., Drews G., Lang F. Effects of H2O2 on membrane potential and Ca2+. of cultured rat arterial smooth muscle cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 209. P. 139−145.
  197. D. P., Lang F., Haussinger D., Drews G. Н2Ог induced hy-perpolarization of panereatic P-cells // Pflugers Arch. 1994. Vol. 426. P. 552 554.
  198. Kronke M., Schutze S., Scheurich P. Tumor necrosis factor signal transduction//Cell. Signalling. 1990. Vol. 2. P. 1−8.
  199. Lander H. M., Ogiste J. S., Teng К. K., Novogrodsky A. p 21 ras as a common signaling target of reactive free radicals and cellular redox stress // J.•V Biol. Chem. 1995. Vol. 270. № 36. P. 21 195−21 198.
  200. Larrick J. W., Wright S.C. Cytotoxic mechanism of tumor necrosis factor-a //FASEB J. 1990. Vol. 4. P. 3215−3223.
  201. Lee S. В., Rhee S. G. Significance of PIP2 hydrolysis and regulation of phospholipase С isozymes // Current Opin. Cell Biol. 1995. Vol. 7. P. 183 189.
  202. Lin К. Т., Xue J. Y., Sun F. F., Wong P. Y. K. Reactive oxygen species participate in peroxynitrite induced apoptosis in HL-60 cells // Bio-chem. and Biophys. Res. Commun. 1997. Vol. 230. P. 115−119.
  203. Liu X. S., Kim C. N., Yang J., Jemmerson R., Wang X. D. Inductiontjof apoptotic program in cell-free extracts: requirement for d ATP and cytochrome с // Cell 1996. Vol. 86. P. 147−57.
  204. Luttrell L. M G-protein-coupled receptors and their regulation // Adv. Second Messenger Phosphohrotein Res. 1997. № 31. P. 263−277.
  205. Macllillan A. Z., Crow L. P. Peroxynitrite — metaded inactivation of manganese superoxide desmutase involves nitration and oxidation of critical tyrosine residues //Biochemestry. 1998. № 6. P. 1613−1622.
  206. Madesh M., Balasubramanian K. A. Activation of liver mitochondrial phospholipase A2 by superoxide // Arch, of Biochem. and Biophys. 1997. Vol. 346. P.187−192.
  207. Malhotra R., Bird M. L. L- selectin-a signaling receptor for lipopoly-saccharide // Chem. Biol. 1997. Vol. 4. № 8. P. 543−547.
  208. Marshall C.J. Specificity of receptor tyrosine kinase signalindg // Cell. 1995. № 64. P. 310−319.
  209. Martelli A. M., Manzoli L., Faenza I., Bortul R., Billi A. M., Cocco L. Nuclear inositol lipid signaling and its potential involvement in malignant transformation // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Reviews on Cancer. 2002. Vol. 1603. P. 11−17.
  210. Martelli A. M., Manzoli L., Cocco L. Nuclear inositides: facts and perspectives //Pharmacology & Therapeutics. 2004. Vol. 101. P. 47−64.
  211. Meier В., Radeke H. H., Selle S. Human fibroblasts release reactive oxygen species in response to interleukin — 1 or tumour necrosis factor, а И Biochem. J. 1989. Vol. 263. P. 539−545.
  212. Moll U. M., Schramm L. M. p53 an acrobat in tumorigenesis // Crit. Rev. Oral. Biol. Med. 1998. Vol. 9. P. 23−37.
  213. Y., Akashi S., Nagafuku M., Ogata M., Iwakura Y., Akira S., Kitamura Т., Kosugi A., Kimoto M., Miyake K. / Essential role of MD-2 in LPS responsiveness and TLR4 distribution // Nat. Immunol. 2002. Vol. 3. P. 667−72.
  214. Natarajan V., Taher M. M., Roehm В., Parinandi N. L., Schmid H. M., Kiss Z., Garcia J. G. Activation of endothelial cell phospholipase D by hydrogen peroxide and fatty acid hydroperoxide // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 930−937.
  215. Nakamura H., Nakamura K., Yodoi J. Redox regulation of cellular activation // Annu. Rev. Immunol. 1997. Vol. 15. P. 351−369.
  216. Nappi A. S., Vass E. Hydroxyl radical formation resulting from the interaction of nitric oxide and hydrogen peroxide // Biochim. et Biophys. Acta. 1998. Vol. 1380. P. 55−63.
  217. Neilson D., Cavanagh J. P., Rao P. N. Kinetics of circulating TNF-П and TNF soluble reseptors following surgery in a clinical model of sepsis // Cytokine. 1996. Vol. 8. № 12. P. 938−943.
  218. Nishikimi N., Rao N. A., Yagi К // Biochem. Biophys. Res. Com-mun. 1972. Vol. 46. P. 846−847.
  219. Orrenius S. Regulation andmechanisms of apoptosis in T lymphocytes // Toxicology Letters. 1996. Vol.88. P. 2.
  220. Pardon J. F., Wilkins M. N. F. Lipids of politens and metafase chro-masom// New Engl.J.Med. 1997. Vol. 336. P. 1276−1282.
  221. Park C.T., Wright S. D. Fibrinogen is a component of a novel lipoprotein particle: Factor H related protein (FHRP) — associated lipoprotein particle // Blood. 2000. Vol. 95. P. 198−204.
  222. Parmer P.M. Nitric oxide induces apoptosis // Nature. 1993. P.524−525.
  223. Pienta K. J., Gedzenberg R.H. Cell structure and DNA organization // Biohem. 1993. Vol. 1. P. 375−389.
  224. Polyak K., Xia Y., Zweier J. L. A model forp53-induced apoptosis // Nature 1997. Vol. 389. P. 300−305.
  225. Pompeia C., Freitas J. J. S., Kim J. S., Zyngier S. В., Curi R. Arachi-donic acid cytotoxicity in leukocytes: implications of oxidative stress and eicosanoid synthesis // Biology of the Cell. 2002. Vol. 94. P. 251−265.
  226. Pugin J., Ulevitch R. J., Tobias P. S. Activation of endothelial cells by endotoxin: direct versus indirect pathways and therole of CD 14 // Progr. Clin. Biol. Res. 1995. Vol. 392. P. 369−373.
  227. Rao D. M., Runge M. S., Alexander R. W. Hydrogen peroxide activation of cytosolic phospholipase A2 in vascular smooth muscle cells // Biochim. Biophys. Acta. 1995. Vol. 1265. P. 67−72.
  228. Read M. A., Cordle S. R., Veach R.A. Cell free poll of CD 14 mediates activation of transcription factor NF —? В lipopolysaccharide in human endothelial cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. Vol. 90. № 21. P. 98 879 891.
  229. Remick D. G., Runkel S. L. Pathophysiologic alterations induced by tumor necrosis factor// Int. Rev. Exp. Pathol. 1993. Vol. 34. P. 7−25.
  230. Roveri A., Coassin M., Maiorino M., Zamburlini A., Van Amsterdam F. Т., Ratti E., Ursini F. Effect of hydrogen peroxide on calcium homeostasis in smooth muscle cells // Arch. Biochem. Biophys. 1992. Vol. 297. P. 265 270.
  231. Sauer F., Hartung Т., Aigner J., Wendel A. Endotoxin inducible granulocytemediated htpatocytotoxicity requires adhesion and serine protease release // J. Leucocyte Biology. 1996. Vol. 60. № 5. P. 633−643.
  232. Sehroeder R. A., delaTorre A., Kuo P.C. CD 14 dependant mechanism for endotoxin — mediated nitric oxide synthesis in murine macrophages // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 273. № 3. P. 1030−1039.
  233. Seely A.J., Pascual J.L., Christou N.V. Cell membrane expression (connectivity) regulates neutrophil delivery, function and clearance // Crit. Care. 2003. Vol. 7. P. 291−307.
  234. Schimke J., Mathison J., Morgiewicz J., Ulevitch R.J. Anti-CD 14 mAb treatment provides therapeutic benefit after in vivo exposure to endotoxin // Proc Natl Acad Sci USA. 1998. Vol. 95. P. 13 875−13 880.
  235. Shasby D. M., Yorek M., Shasby S. S. Exogenous oxidants initiate hydrolysis of endothelial cell inositol phospholipids // Blood. 1988. Vol. 72. № 2. P. 491−499.
  236. Sikorska A. Degradation of nuclear components during apoptosis // Cancer Detect Prevent. 1995. № 19. P. 36−38.
  237. Solomon J. Heterotrimeric G proteins physically associated wits the lipopolysaccharide receptor CD 14 modulate both in vivo and in vitro responses to lipopolysaccharide // The American Society for clinical Investigation. 1998. Vol. 102. P. l 1−13.
  238. V. A., Strazhevskaya N. В., Zhdanov R. I. Specific natural DNA-bound lipids in post-genome era. The lipid conception of chromatin organization//Bioelectrochemistry. 2002. Vol. 56. P. 195−198.
  239. Suzuki H., Wildhirt S. M., Dudek R. R. et al. Induction of apoptosis in myocardial infarction and its possible relationship to nitric oxide synthase in macrophages // Tissue and cell. 1996. Vol. 28. P. 89−97.
  240. A. (Ed.) The Cytokine Hand book // London: Acad. Press. 1992.418 р.
  241. Thelen M., Dewald В., Baggiolini M. Neutrophil signal transduction and activation of the respiratory burst // Physiol. Rev. 1993. Vol. 73. P. 797 821.
  242. Tseng C. S., Tso H. S. Effects of opioid agonists and opioid antagonists in endotoxic shock in rats // Ma Tsui Hsueh Tsa Chi Anaesthesiologica Sinica. 1993. Vol. 31. № 1. P. 1−8.
  243. Ulevitch R. J., Tobias P. S. Recognitionol of Gram negative bacteria and endotoxin by the innate immune system // lurnet opinion in Immunology. 1999. Vol. 11. P. 19−22.
  244. Um H. D., Orenstein J. M., Wahl S. M. Fas mediates apoptosis in hu man monocytes by a reactive oxygen intermediate dependent way // J. Immu nol. 1996. Vol. 156. P. 3469−3477.
  245. Vento R., D’Allesandro N., Giuliano M., Lauricella M., Carabillo M., Tesoriere G. Induction of Apoptosis by Arachidonic Acid in Human Retinoblastoma Y79 Cells: Involvement of Oxidative S tress // Experimental Eye Research. 2000. Vol. 70. P. 503−517.
  246. Vesy C. J. Lipopolysaccharide — binding protein and phospholipid transferpratein release lipopolysaccharides from Gram — Negative bacterial membranes // Infectionand Immunity. 2000. Vol. 68. № 5. P. 2410−2417.
  247. Wallace S. S. In antioxidant defenses // Biol. Chem. 1999. № 7. P. 49−56.
  248. Wang H. J., Bostock R. M., Gilchourist D. G. Apoptosis: a functional paradigm for programmed plant cell death induced by a host-selective phyto-toxin and invoked during development // Plant Cell. 1996. Vol. 8. P. 375 391.
  249. Weinstein S. L., Gold M.R., De Franco A. L. Bacterial lipopolysaccharide stimulates protein tyrosine phosphorilation in macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. P. 4148−4152.
  250. Williams G., Giror B. P. Regylation of cytokine gene expression: tumor necrosis factor, interleukin-1, and the emerging biology of cytokine receptors //NewHorizons. 1995. Vol. 3. № 2. P. 276−230.
  251. Wright S. D. Toll, a new Pilce in the Puzzle of Innate Immunity // IEM. 2000. Vol. 189. № 4. P. 605−609.
  252. Yand R. R., Mark M. R., Gray A. Toll like receptor — 2 mediates lipopolisacharide — induced cellular signaling // Nature. 1998. Vol. 395. № 6699. P. 284−288.
  253. Yoshinori N. Alarm lipids // J. Biochem. 2002. Vol. 131. P. 283−284.
  254. Zor U., Ferber E., Gergely P., Szucs K., Dombradi U., Goldman R. Reactive oxygen species mediate phorbol ester-regulated tyrosine phosphorylation and phospholipase A2 activation: potentiation by vanadate // Biochem. J. 1993. Vol. 295. P. 873−888.
  255. Zweier L. Jieglstin R.C. NADPH oxidase activation increases the sensitivity of intracellular Ca stores of inositol 1,4,5,-triphosfati in human endothelial cell // Bioll.Chem. 2000. № 21. P. 1579−1585.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!