Регуляция экспрессии гена THIC Arabidopsis thaliana с помощью тиаминпирофосфатного рибосвича

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

Список сокращений
Введение 4 Обзор литературы
1. Рибосвичи — риборегуляторы генной экспрессии
2. Открытие и методы изучения рибосвичей
3. Классы рибосвичей
4. Механизмы контроля экспрессии генов рибосвичами
5. Практическое применение рибосвичей
Заключение по обзору литературы 40 Экспериментальная часть
Материалы и методы исследования 42 Результаты и обсуждение
1. Регуляция экспрессии гена THIC происходит с помощью
ТПФ рибосвича
2. Нонсенс-опосредованное разрушение мРНК (NMD) участвует в деградации ТН1С-Ш изоформы
3. Поиск новых классов рибосвичей в геноме растений арабидопсиса с помощью ДНК-тайлинг чипов
Выводы

Регуляция экспрессии гена THIC Arabidopsis thaliana с помощью тиаминпирофосфатного рибосвича (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Регуляция экспрессии генов является неотъемлемой частью существования любого живого организма. При постоянно изменяющихся условиях внешней среды клетка должна своевременно реагировать специфичными изменениями метаболизма для быстрого и адекватного приспособления. Одним из механизмов подобного контроля является регуляция экспрессии генов, происходящая на всех этапах транскрипции, процессинга и трансляции мРНК. В ходе эволюции возникли разнообразные формы регуляции, где главными «рабочими молекулами» являются белки. В* то же время, обнаружены и такие способы контроля" работы генов, которые не требуют участия белков, отражающие, возможно, наиболее древние методы регуляции. Среди них можно выделить особый класс рибонуклеиновых регуляторов, названных рибосвичами' (riboswitch).

Первоначально обнаруженные в бактериях, рибосвичи представляют собой небольшие участки молекул. мРНК, находящиеся, как правило, в 5' некодирующей области и способные с высокой селективностью связывать определенные метаболиты и посредством такого связывания? влиять на транскрипцию или-трансляцию этих мРНК путём образования регуляторных вторичных структур (Winkler, Breaker, 2005). Рибосвич состоит из двух функционально различных доменов: отвечающая за связывание аптамеровая часть является наиболее консервативной областью и, связывая определенный метаболит, вызывает конформационные изменения, во втором доменеэкспрессионной платформе, что приводит к образованию терминаторов/антитерминаторов транскрипции или к блокированию последовательности Шайн-Дальгарно. Таким образом, происходит регуляция транскрипции или трансляции мРНК, содержащих рибосвичи, в зависимости от концентрации лиганда.

В настоящее время у прокариот обнаружено около 10 классов рибосвичей, способных связывать различные молекулы: ион металла (катион магния), нулеотидные основания (аденин, гуанин), аминокислоты (глицин, лизин), витамины (тиаминпирофосфат, витамин Bi2), коферменты (S-аденозилметионин) и другие метаболиты. Рибосвичи обнаружены в генах, кодирующих белки биосинтеза или транспорта веществ, которые являются лигандами этих риборегулятров. Каждый класс рибосвичей характеризуется высокой нуклеотидной гомологией аптамеровой части, что позволило обнаружить широкое распространение этого способа регуляции у прокариотических организмов'.

Наличие полностью секвенированных геномов-, некоторых эукариот сделало возможным обнаружение одного класса рибосвичей в генах грибов и растений: тиаминпирофосфатный рибосвич (ТПФ рибосвич) — единственный риборегулятор, найденный* донастоящего времени в эукариотической клетке (Sudarsana et al., 2003). Следует отметить, что1 этот тип рибосвичей является наиболее распространенным среди бактерий и первоначально был обнаружен в опероне THICOGE бактерии Rhizobiumetli, кодирующем белки биосинтеза тиаминпирофосфата (ТПФ, витамин Bj). В царстве растений ТПФ рибосвич найден в геноме арабидопсиса (Arabidopsis thaliana), риса (Oryza sativa) и мятлика (Роа secunda).

В модельном растении арабидопсиса этот рибосвич находится в 3' некодирующей части гена THIC (At2g29630), который кодирует фермент, катализирующий синтез пиримидиновой части витамина В. Этот ген имеет две изоформы, образующиеся в результате* альтернативного сплайсинга, происходящего также в 3' нетранслируемой части гена. Механизм действия ТПФ рибосвича в регуляции экспрессии гена THIC оставался неизвестным, но его расположение в пре-мРНК и наличие двух изоформ позволяло предположить, что он действует через регулирование альтернативного сплайсинга и/или стабильности образуемых сплайсинг вариантов.

Цели и задачи исследования.

Целью настоящей работы являлось определение роли тиаминпирофосфатного рибосвича в регуляции экспрессии гена THIC Arabidopsis thaliana, а также установление возможности использования ДНК-тайлинг чипов для поиска новых классов рибосвичей и идентификации генов, регуляция которых может осуществляться с их помощью.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие экспериментальные задачи:

1. Определить изменение экспрессии гена THIC при повышении эндогенной концентрации тиаминпирофосфата.

2. Выяснить функциональную значимость тиаминпирофосфатного рибосвича в регуляции экспрессии гена THIC.

3. Установить механизм контроля экспрессии гена THIC, при регулируемом альтернативном сплайсинге.

4. Определить возможность идентификации тиаминпирофосфатного рибосвича с помощью ДНК-тайлинг чипов.

5. Осуществить поиск новых классов рибосвичей у Arabidopsis thaliana с использованием S-аденозилметионина как.лиганда.

Научная новизна работы.

В данной работе исследована регуляция гена THIC арабидопсиса {Arabidopsis thaliana) с помощью ТПФ рибосвича, единственного известного до настоящего времени у эукариот. Впервые установлена связь между ТПФ рибосвичем и нонсенс-опосредованным разрушением мРНК (nonsense mediated decay, NMD) в регуляции экспрессии исследуемого гена. Показано, что NM0D участвует в деградации нестабильной изоформы, образующейся в результате альтернативного сплайсинга.

Впервые показана возможность использования ДНК-тайлинг чипов в идентификации ТПФ рибосвича в геноме арабидопсиса. Кроме того, в работе 6 были определены гены-кандидаты, регуляция которых может осуществляться с помощью S-аденозилметионинового рибосвича.

Научно-практическая значимость работы.

Изученный механизм регуляции экспрессии гена THIC открывает возможность использования рибосвичей в конструировании искусственных систем у эукариот с контролируемой работой генов, которые найдут применение в научных исследованиях и биотехнологии.

Показана возможность использования технологии ДНК-тайлинг чипов для изучения регуляции альтернативного сплайсинга у растений.

Апробация работы.

Основные результаты работы были представлены, на VI Международной научной конференции «Регуляция роста, развития и продуктивности растений» (Минск, 2009), 13-ой международной пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2009), 5-ой Московской международной конференции «Biotechnology: State of the Art and Prospects of Development» (Moscow, 2009), Всероссийской конференции «Инновационные и молекулярно-генетические исследования живых систем» (Уфа, 2009), конференции."Современные проблемы генетики" (Казань, 2011).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 7 печатных работ, в том числе 2 в журналах, рекомендованных ВАК: «Физиология растений» и «Ученые записки Казанского-государственного университета».

Структура и объем работы.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической.

ВЫВОДЫ.

1. Процессинг пре-мРНК гена ТН1С сопровождается альтернативным сплайсингом с образованием различных количеств изоформ ТН1С-11 и ТШС-Ш.

2. Обработка растений тиамином, приводящая к увеличению эндогенной концентрации тиаминпирофосфата, вызывает уменьшение экспрессии гена ТН1С.

3. Повышение эндогенной концентрации тиаминпирофосфата сопровождается уменьшением количества изоформы ТН1С-11, тогда как содержание изоформы ТН1С-Ш существенно не изменяется.

4. Тиаминпирофосфатный рибосвич принимает непосредственное участие в регуляции экспрессии гена ТН1С при увеличении концентрации своего лиганда.

5. Установлено, что изоформа ТН1С-Ш является нестабильным транскриптом и быстро деградирует с помощью нонсенс-опосредованного разрушения мРНК.

6. Показана возможность обнаружения тиаминпирофосфатного рибосвича с помощью ДНК-тайлинг чипов.

7. Идентифицированы гены-кандидаты, у которых регуляция альтернативного сплайсинга может осуществляться посредством функционирования 8-аденозилметионинового рибосвича.

Показать весь текст

Список литературы

Еремина и др. Мутационный анализ лидерной области гена RIBB ESCHERICHIA COLI / Еремина С. Ю., Золотухина М. А., Эрраис Лопес Л., Миронов А. С. // Биотехнология. — 2008. — № 2. — С. 16−30.
Лобанов и др. Мутации, приводящие к изменению специфичности сенсорной РНК, кодируемой геном PBJJE BACILLUS SUBTILIS / Лобанов К. В., Королькова Н. В., Еремина С. Ю., Эррайс Лопес Л., Прошкин С. А., Миронов
A.С. // Генетика. 2007. — Т. 43, № 6. — С. 712−716.
Лобанов и др. Мутационный анализ лидерной области пуринового оперона BACILLUS SUBTILIS / Лобанов К. В., Королькова Н. В., Еремина С. Ю., Эрраис Лопес Л., Миронов А. С. // Генетика. 2011. — Т. 47, № 7. — С. 890−899.
Arciga-Reyes et al. UPF1 is required for nonsense-mediated mRNA decay (NMD) and RNAi in Arabidopsis / Arciga-Reyes L., Wootton L., Kieffer M., Davies
B. // Plant J. 2006. — V. 47. — P. 480−489.
Auger et al. The metIC operon involved in methionine biosynthesis in Bacillus subtilis is controlled by transcription antitermination / Auger S., Yuen W.H., Danchin A., Martin-Verstraete I. // Microbiology. 2002. — V. 148. — P. 507−518.
Babitzke. Regulation of transcription attenuation and translation initiation by allosteric control of an RNA-binding protein: the Bacillus subtilis TRAP protein / Babitzke P. // Curr. Opin. Microbiol. 2004. — V. 7. — P. 132−139.
Barkan. Nuclear mutants of maize with defects in chloroplast polysome assembly have altered chloroplast RNA metabolism / Barkan A. // Plant Cell. 1993. -V. 5.-P. 389−402.
Barkan. Approaches to investigating nuclear genes that function in chloroplast biogenesis in land plants / Barkan A. // Methods in Enzymology. — 1998. —V. 297. — P. 38−56.
Batey et al. Structure of a natural guanine-responsive riboswitch complexed with the metabolite hypoxanthine / Batey R.T., Gilbert S.D., Montange R.K. // Nature.-2004.-V. 432. -P. 411−415.
Bocobza et al. Riboswitch-dependent gene regulation and its evolution in the plant kingdom / Bocobza A., Adato A., Mandel T., Shapira M., Nudler E., Aharoni A. // Genes & Dev. 2007. — V. 21. — P. 2874−2879.
Breaker. Engineered allosteric ribozymes as biosensor components / Breaker R.R. // Curr. Opin. Biotechnol. 2002. — V. 13. — P. 31−39.
Butler et al. Structural basis of cooperative ligand binding by the glycine riboswitch / Butler E.B., Xiong Y., Wang J., Strobel S.A. // Chem. Biol. 2011. — V. 18.-P. 293−298.
Chang. The nonsense/mediated decay RNA surveillance pathway / Chang Y.F., Saadi Imam J., Wilkinson F. // Annu. Rev. Biochem. 2007. — V. 76. — P. 51−74.
Cheah et al. Control of alternative RNA splicing and gene expression by eukaryotic riboswitches / Cheah M.T., Wachter A., Sudarsan N., Breaker R.R. // Nature. 2007. — V. 447. — P. 497−501.
Chowdhury et al. Temperature-controlled structural alterations of an RNA thermometer / Chowdhury S., Ragaz C., Kreuger E., Narberhaus F. // J. Biol. Chem. 2003. -V. 278. — P. 47 915−47 921.
Clark et al. Genomewide analysis of mRNA processing in yeast using splicing-specific microarrayds I I Clark T.A., Sugnet C.W., Ares M.Jr. // Science. 2002. — V. 296.-P. 907−910.
Clough et al. Floral dip: a simplified method for Agrobacterium-mediated transformation of Arabidopsis thaliana I Clough S.J., Bent A.F. // Plant J. 1998. — V. 16.-P. 735−743.
Cochrane et al. Structural investigation of the GlmS ribozyme bound to its catalytic cofactor / Cochrane J.C., Lipchock S.V., Strobel S.A. // Chem. Biol. 2007. -V. 14.-P. 97−105.
Colby et al. Mix-and-match riboswitches / Colby D., Batey R.T. // ACS Chem. Biol. 2006. — V. 1. — P. 751 -754.
Couttet et al. Messenger RNA deadenylation precedes decapping in mammalian cells / Couttet P., Fromont-Racine M., Steel D., Pictet R., Grange T. // PNAS. 1997. — V. 94. — P. 5628−5633.
Croft et al. Thiamine biosynthesis in algae is regulated by riboswitches / Croft M.T., Moulin M., Webb M.E., Smith A.G. // PNAS. 2007. — V. 104. — P. 2 077 020 775.
Cromie et al. An RNA sensor for intracellular Mg2+ / Cromie M.J., Shi Y., Latifi T., Groisman E.A. // Cell. 2006. -V. 125. — P. 71−84.
Curtis et al. A Gateway TM cloning vector set for high-throughput functional analysis of genes in plants / Curtis M., Grossniklaus U. // Plant Physiology. 2003. -V. 133.-P. 462−469.
Desai et al. Genetic screens and selections for small molecules based on a synthetic riboswitch that activates protein translation / Desai S.K., Gallivan J.P. // J. Am. Chem. Soc. 2004. — V. 126. — P. 13 247−13 254.
Doyle et al. A rapid DNA isolation procedure for small quantities of fresh leaf tissue / Doyle J. J., Doyle J. L. // Phytochemical Bulletin. 1987. — V. 19. — P. 11−15.
Draper et al. Ions and RNA folding / Draper D.E., Grilley D., Soto A.M. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. -2005. -V. 34. P. 221−243.
Ellington et al. In vitro selection of RNA molecules that bind specific ligands / Ellington A.D., Szostak J.W. // Nature. 1990. — V. 346. — P. 818−822.
Epshtein et al. The riboswitch-mediated control of sulphur metabolism in bacteria / Epshtein V., Mironov A.S., Nudler E. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -2003.-V. 100.-P. 5052−5056.
Franklund et al. Multiple transcribed elements control expression of the Escherichia coli btuB gene / Franklund C.V., Kadner R.J. // J. Bacteriol. 1997. — V. 179.-P. 4039−4042.
Fuchs et al. S-adenosylmethionine directly inhibits binding of 30S ribosomal subunits to the SMk box translation riboswitch RNA / Fuchs R.T., Grundy F.J., Henkin T.M. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2007. — V. 104. — P. 4876−4880.
Gelfand et al. A conserved RNA structure element involved in the regulation of bacterial riboflavin synthesis genes / Gelfand M.S., Mironov A.A., Jomantas J., Kozlov Y.I., Perumov D.A. // Trends Genet. 1999. — V. 15. — P. 439¹⁴².
Gilbert et al. Thermodynamic and kinetic characterization of ligand binding to the purine riboswitch aptamer domain / Gilbert S.D., Stoddard C.D., Wise S.J., Batey R.T. // J. Mol.Biol. 2006. — V. 359. — P. 754−768.
Gonzalez et al. Cobalamin-independent methionine synthase from Escherichia coli: a zinc metalloenzyme / Gonzalez J.C., Peariso K., Penner-Hahn J.E., Matthews R.G. // Biochemistry. 1996. -V. 35. — P. 12 228−12 234.
Grate et al. Inducible regulation of the S. cerevisiae cell cycle mediated by an RNA aptamer-ligand complex / Grate D., Wilson C. // Bioorg. Med. Chem. 2001. -V. 9.-P. 2565−2570.
Grilley et al. Mg -RNA interaction free energies and their relationship to the folding of RNA tertiary structures / Grilley D., Soto A.M., Draper D.E. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2006. — V. 103. — P. 14 003−14 008.
Groisman. The pleiotropic two-component regulatory system PhoP-PhoQ / GroismanE.A.//J. Bacteriol.-2001. V. 183.-P. 1835−1842.
Grundy et al. The S box regulon: a new global transcription termination control system for methionine and cysteine biosynthesis genes in gram-positive bacteria / Grundy F.J., Henkin T.M. // Mol. Microbiol. 1998. — V. 30. — P. 737−749.
Grundy et al. The T box and S box transcription termination control systems / Grundy F.J., Henkin T.M. // Front Biosci. 2003. — V. 8. — P. d20-d31.
Grundy et al. The L box regulaon: lysine sensing by leader RNAs of bacterial lysine biosynthesis genes / Grundy F.J., Lehman S.C., Henkin T.M. // PNAS. 2003. -V. 100.-P. 12 057−12 062.
Gusarov et al. The mechanism of intrinsic transcription termination / Gusarov I., Nudler E. // Mol. Cell. 1999. — V. 3. — P. 495−504.
Hartz et al. Extension inhibition analysis of translation initiation complexes / Hartz D., McPheeters D.S., Traut R., Gold L. // Methods Enzymol. 1988. — V. 164. -P. 419−425.
He et al. Upflp, Nmd2p, and-Up?p regulate the decapping and exonucleolytic degradation of both nonsense-containing mRNAs and wild-type mRNAs / He F., Jacobson A. // Mol. Cell Biol. 2001. — V. 21. — P. 1515−1530.
Henkin et al. Regulation by transcription attenuation in bacteria: how RNA provides instructions for transcription termination/antitermination decisions / Hartz D., McPheeters D.S., Traut R., Gold L. // Bioessays. 2002. — V. 24. — P. 700−707.
Hesselberth et al. Simultaneous detection of diverse analytes with an aptazyme ligase arrays / Hesselberth J.R., Robertson P., Knudsen S.M., Ellington A: D. // Anal. Biochem. -2003. V. 312.-P. 106−112.
Jacob et al. Genetic regulatory mechanisms in the synthesis of proteins / Jacob F., Monod J. // J. Mol. Biol. 1961. — V. 3. — P. 318−356.
Jakson et al. Influence of ionic strength, pH and chelation of divalent metals on isolation of polyribosomes from tobacco leaves / Jakson A.O., Larkins B.A. // Plant Physiol. 1976. — V. 57. — P. 5−10.
Jouanneau et al. Growth and synthesis of proteins in cell suspensions of a kinetin dependent tobacco / Jouanneau J.P., Peaud-Lenoel C. // Physiologia Plantarum. 1967. — V. 20. — P.834−850.
Kertesz et al. Both introns and long 3'-UTRs operate as cis-acting elements to trigger nonsense-mediated decay in plants / Kertesz S., Kerenyi Z., Merai Z., Bartos I., Palfy T., Barta E., Silhavy D. // Nucleic Acids Res. 2006. — V. 34. — P. 6147 -6157.
Kim et al. Guanine riboswitch variants from Mesoplasma florum selectively recognize 2'-deoxyguanosine / Kim J.N., Roth A., Breaker R.R. // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A.-2007.-V. 104.-P. 16 092−16 097.
Klein et al. Structural basis of glmS ribozyme activation by glucosamine-6-phosphate / Klein D.J., Ferre-D'Amare A.R. // Science. 2006. — V. 313. — P. 17 521 756.
Knudsen et al. Ribozyme-mediated signal augmentation on a mass-sensitive biosensor / Knudsen S. M, Lee J., Ellington A.D., Savran C.A. // J. Am. Chem. Soc. — 2006.-V. 128.-P. 15 936−15 937.
Kochhar et al. Lysine-induced premature transcription termination in the lysC operon of Bacillus subtilis / Kochhar S., Paulus H. // Microbiology. 1996. — V. 142. -P. 1635−1639.
Kolberg et al. Structure, function, and mechanism of ribonucleotide reductases / Kolberg M., Strand K.R., Graff P., Andersson K.K. // Biochim. Biophys. Acta. -2004.-V. 1699.-P. 1−34.
Kornblihtt. Promoter usage and alternative splicing / Kornblihtt A.R. // Curr. Opin. Cell Biol. 2005. — V. 17. — P. 262−268.
Mandai et al. Riboswitches control fundamental biochemical pathways in Bacillus subtilis and other bacteria / Mandai M., Boese B., Barrick J.E., Winkler W.C. Breaker R.R. // Cell. 2003. — V. 113. — P.577−586.
Mandal et al. Adenine riboswitches and gene activation by disruption of a transcription terminator / Mandal M., Breaker R.R. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2004. -V. 11.-P. 29−35.
Mandal et al. A glycine-dependent riboswitch that uses cooperative binding to control gene expression / Mandal M., Lee M., Barrick J.E., Weinberg Z., Emilsson G.M., Ruzzo W.L., Breaker R.R. // Science. 2004. — V. 306. — P. 275−279.
Maquat. Nonsense-mediated mRNA decay: splicing, translation and mRNP dynamics / Maquat L.E. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2004. — V. 5. — P. 89−99.
Martens et al. Microbial production of vitamine B12 / Martens J.H., Barg H., Warren M.J., Jahn D. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. — V. 58. — P. 275−285.
McCarthy et al. Ligand requirements for glmS ribozyme self-cleavage / McCarthy T.J., Plog M.A., Floy S.A., Jansen J.A., Soukup J.K., Soukup G.A. // Chem. Biol.-2005.-V. 12.-P. 1221−1226.
McDaniel et al. Transcription termination control of the S box system: direct measurement of S-adenosylmethionine by the leader RNA / McDaniel B.A.M., Grundy F.J., Artsimovitch I., Henkin T.M. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2003. -V. 100.-P. 3083−3088.
Meyer et al. Messenger RNA turnover in eukaryotes: pathways and enzymes / Meyer S., Temme C., Wahle E. // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2004. — V. 39. -P. 197−216.
Milewski. Glucosamine-6-phosphate synthase: the multi-facets enzyme / Milewski S. // Biochim. Biophys. Acta. 2002. — V. 1597. — P. 173−192.
Miranda-Rios et al. A conserved RNA structure (thi box) is involved in regulation of thiamine biosynthetic gene expression in bacteria / Miranda-Rios J.,
Navarro M., Soberon M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — V. 98. — P. 97 369 741.
Mironov Qt al. Sensing small molecules by nascent RNA: a mechanism to control transcription in bacteria / Mironov A.S., Gusarov I., Rafikov R., Lopez L.E., Shatalin K., Kreneva R.A., Perumov D.A., Nudler E. // Cell. 2002. — V. 111. — P. 747−756.
Montagne ei al. Characterization of the catalytic activities of the PhoQ histidine protein kinase of Salmonella enterica serovar Typhimurium / Montagne M., Martel A., LeMoual H. // J. Bacteriol. 2001. — V. 183. — P. 1787−1791.
Montange et al. Structure of the S-adenosylmethionine riboswitch regulatory mRNA element / Montange R.K., Batey R.T. // Nature. 2006. — V. 441. — P. 11 721 175.
Miiller Qt al. Sensors made of RNA: tailored ribozymes for detection of small organic molecules, metals, nucleic acids and proteins / Miiller S., Strohbach D., Wolf J. // IEE Proc. Nanobiotechnol. 2006. — V. 153. — P. 31−40.
Nagy. A rule for termination-codon position within intron-containing genes: when nonsense affects RNA abundance / Hagy E., Maquat L.E. // Trends Biochem. Sci. 1998. — V. 23. — P. 198−199:
Nahvi Qt al. Genetic control by a metabolite binding mRNA / Nahvi A., Sudarsan N., Ebert M.S., Zou X., Brown K.L., Breaker R.R. // Chem. Biol. 2002. -V. 9.-P. 1043−1049.
Nahvi Qt al. Coenzyme B12 riboswitches are widespread genetic control elements in prokaryotes / Nahvi A., Barrick J.E., Breaker R.R. // Nucleic Acids Research. 2004. — V. 32. — P. 143−150.
Nou Qt al. Coupled changes in translation and transcription during cobalamin-dependent regulation of btuB expression in Escherichia coli / Nou X., Kadner RJ. // J. Bacteriol. 1998. -V. 180. -P. 6719−6728.
Nou Qt al. Adenosylcobalamin inhibits ribosome binding to btuB RNA / Nou X., Kadner R.J. // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2000. — V. 97. — P. 7190−7195.
Patte et al. The leader sequence of the Escherichia coli lysC gene is involved in the regulation LysC synthesis / Patte J-C., Akrim M., Mejean V. // FEMS Microbiol. Lett.-1998.-V. 169.-P. 165−170.
Pejchal et al. Cobalamin-independent methionine synthase (MetE): a face-to-face double barrel that evolved by gene duplication / Pejchal R., Ludwig M.L. // PLoS Biol. 2005. — V. 3. — P. e31.
Raschke et al. Vitamin B1 biosynthesis in plants requires the essential iron-sulfur cluster protein, THIC / Raschke M., Burkle L., Muller N., Nunes-Nesi A., Fernie A.R., Arigoni D., Amrhein N., Fitzpatrick T.B. // PNAS. 2007. — V. 104. -P. 19 637−19 642.
Ravnum et al. Vitamin B12 repression of the btuB gene in Salmonella typhimurium is mediated via a translational control which requires leader and coding sequences / Ravnum S., Andersson D.I. // Mol. Microbiol. 1997. — V. 23. — P. 3542.
Ravnum et al. An asenosyl-cobalamin (coenzyme-bl2)-repressed translation enchancer in the cob mRNA of Salmonella typhimurium / Ravnum S., Andersson D.I. // Mol. Microbiol. 2001. — V. 39. — P. 1585−1594.
Richter-Dahlfors et al. Cobalamin (vitamin B12) repression of the cob operon in Salmonella typhimurium: Translation control of the cbiA gene / Richter-Dahlfors A.A., Andersson D.I. // Mol. Microbiol. 1992. — V. 13. — P. 541−553.
Rieder et al. Folding of a transcriptionally acting PreQi riboswitch / Rieder U., Kreutz C., Micura R. // PNAS. 2010. — V. 107. — P. 10 804−10 809.
Robertson et al. In vitro selection of ribozymes dependent on peptides for activity / Robertson M.P., Knudsen S.M., Ellington A.D. // RNA. 2004. — V. 10. -P. 114−127.
Rodionov et al. Comparative genomics of the methionine metabolism in grampositive bacteria: a variety of regulatory systems / Rodionov D.A., Vitreschak A.G., Mironov A.A., Gelfand M.S. // Nucleic Acids Res. 2004. — V. 32. — P. 3340−3353.
Rosner. Control of lysine biosynthesis in Bacillus subtilis: inhibition of diaminopimelate decarboxylase by lysine / Rosner A. // J. Bacteriol. — 1975. V. 121.-P. 20−28.
Roth et al. Selection in vitro of allosteric ribozymes / Roth A., Breaker R.R. // Methods Mol. Biol. 2004. — V. 252. — P. 145−164.
Rueda et al. Fluorescent energy transfer readout of an aptazyme-based biosensor / Rueda D., Walter N.G. // Methods Mol. Biol. 2006. — V. 335. — P. 289 310.
Sapsford et al. Demonstration of four immunoassay formats using the array biosensor / Sapsford K.E., Charles P.T., Patterson C.H. Jr., Ligler F.S. // Anal. Chem. — 2002. — V. 74.-P. 1061−1068.
Scheller Qt al. Research and development in biosensors / Scheller F.W., Wollenberger U., Warsinke A., Lisdat F // Curr. Opin. Biotechnol. 2001. — V. 12. -P. 35−40.
Schendel et al. Cloning and nucleotide sequence of the gene coding for aspartokinase II from a thermophilic methylotrophic Bacillus sp. / Schendel F. J., Flickinger M.C. // Appl. Environ. Microbiol. 1992. — V. 58. — P. 2806−2814.
Schwartz et al. Stability of plant mRNAs depends on the length of the 3'-untranslated region / Schwartz A.M., Komarova T.V., Skulachev M.V., Zvereva A.S., Dorokhov Iu. L., Atabekov J.G. // Biochemistry (Mosc.). 2006. — V. 71. — P. 1377−1384.
Seetharaman et al. Immobilized RNA switches for the analysis of complex chemical and biological mixtures / Seetharaman S., Zivarts M., Sudarsan N., Breaker R.R. //Nat. Biotechnol. 2001. -V. 19. — P. 336−341.
Sekella ei al. A biosensor for theophylline based on fluorescence detection of ligand-induced hammerhead ribozyme cleavage / Sekella P.T., Rueda D., Walter N.G. // RNA. 2002. — V. 8. — P. 1242−1252.
Serganov et al. Structural basis for gene regulation by a thiamine pyrophosphate-sensing riboswitch / Serganov A., Polonskaia A., Phan A.T., Breaker R.R., Patel DJ. // Nature. 2006. — V. 441. — P. 1167−1171.
Singh et al. New insights into the formation of active nonsense-mediated decay complex / Singh G., Lykke-Andersen J. // Trends Biochem. 2003. — V. 28. — P. 464 -466.
Soukup et al. Relationship between internucleotide linkage geometry and the stability of RNA / Soukup G.A., Breaker R.R. // RNA. 1999. — V. 5. — P. 13 081 325.
Storz et al. Controlling mRNA stability and. translation with small, noncoding RNAs / Storz G., Opdyke J.A., Zhang A. // Curr Opin Microbiol. 2004. — V. 7. — P. 140−144.
Sudarsana et al. Metabolite-binding RNA domains are present in the genes of eukaryotes / Sudarsan3 N., Barrick J.E., Breaker R.R. // RNA. 2003. — V. 9. — P. 644−647.
Sudarsanb et al. An mRNA structure in bacteria that controls gene expression by binding lysine / Sudarsanb N., Wickiser J.K., Nakamura S., Ebert M.S., Breaker R.R. // Genes Dev. 2003. — V. 17. — P. 2688−2697.
Sudarsan et al. Thiamine pyrophosphate riboswitches are targets for the antimicrobial compound pyrithiamine / Sudarsan N., Cohen-Chalamish S., Nakamura S., Emilsson G.M., Breaker R.R. // Chem. Biol. 2005. — V. 12. — P. 1325−1335.
Sudarsan et al. Tandem riboswitch architectures exhibit complex gene control functions / Sudarsan N., Hammond M.C., Block K.F., Welz R., Barrick J.E., Roth A., Breaker R.R. // Science. 2006. — V. 314. — P. 300−304.
Thompson et al. Group I aptazymes as genetic regulatory switches / Thompson K.M., Syrett H.A., Knudsen S.M., Ellington A.D. // BMC Biotechnology. -2002.-V. 2.-P: 21.
Thore et al. Structure of the eukaryotic thiamine pyrophosphate riboswitch with its regulatory ligand / Thore S., Leibundgut M., Ban N. // Science. 2006. — V. 312.-P. 1208−1211.
Vitreschak et al. Regulation of the vitamin B12 metabolism and- transport in bacteria by a conserved RNA structural: element / Vitreschak A.G., Rodionov D.A., Mironov A.A., Gelfand M.S. // RNA. 2003. — V. 9. — P. 1084−1097.
Vitreschak et al, Riboswitches: the oldest mechanism for the regulation of gene expression? / Vitreschak A.G., Rodionov D.A., Mironov A.A., Gelfand M.S. // Trends Genet. 2004. — V, 20. — P. 44−50.
Wachter ^ et al. Riboswitch Control of Gene Expression in Plants by Splicing and Alternative 3' End Processing of mRNAs / Wachter A., Tunc-Ozdemir M., Grove B: C., Green P.J., Shintani D.K., Breaker R.R. // The Plant Cell. 2007. — V. 19. — P. 3437−3450.
Wang et al. Genomewide comparative analysis of alternative splicing in plants / Wang B.B., Brendel V. // PNAS. 2006. -V. 103. — P. 7175−7180.
Wang et al. Riboswithes that sense S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine. / Wang J.X., Breaker R.R. // Biochem. Cell Biol. — 2008. V. 86.-P. 157−168.
Webb et al. Characterization of thiL, encoding thiamin-monophosphate kinase in Salmonella typhimurium / Webb E., Downs D. // J. Biol. Chem. — 1997. — V. 272. -P. 15 702−15 707.
Weinberg et al. The aptamer core of SAM-IV riboswitches mimics the ligand-binding site of SAM-I riboswitches / Weinberg Z., Regulski E.E., Hammond M.C., Barrick J.E., Yao Z., Ruzzo W.L., Breaker R.R. // RNA. 2008. — V. 14. — P. 822 828.
Winkler3 et al. An mRNA structure that controls gene expression by binding FMN / Winklera W.C., Cohen-Chalamish S., Breaker R.R. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2002.-V. 99.-P. 15 908−15 913.
Winklerb et al. Thiamine derivatives bind messenger RNAs directly to regulate bacterial gene expression / Winklerb W., Nahvi A., Breaker R.R. // Nature. 2002. -V. 419. -P. 952−956.
Winkler et al. Genetic control by metabolite-binding riboswitches / Winkler W.C., Breaker R.R. // Chembiochem. 2003. V. 4. — P. 1024−1032.
Winkler et al. An mRNA structure that controls gene expression by binding S-adenosylmethionine / Winkler W.C., Nahvi A., Sudarsan N., Barrick J.E., Breaker R.R. //Nat. Struct. Biol. 2003. — V. 10. — P. 701−707.
Winkler et al. Control of gene expression by a natural metabolite-responsive ribozyme / Winkler W.C., Nahvi A., Roth A., Collins J.A., Breaker R.R. // Nature. -2004.-V. 428.-P. 281−286.
Winkler et al. Regulation of bacterial gene expression by riboswitches / Winkler W.C., Breaker R.R. // Annu. Rev. Microbiol. 2005. — V. 59. — P. 487−517.
Woodson. Metal ions and RNA folding: a highly charged topic with a dynamic future / Woodson S.A. // Curr. Opi. Chem. Biol. 2005. — V. 9. — P. 104−109.
Wu et al. (1992) Role of the MetR regulatory system in vitamin B12-mediated repression of the Salmonella typhimurium metE gene / Wu W.F., Urbanowski M.L., Stauffer G.V. // J. Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 4833−4837.
Yamauchi et al. Roles of Mg in TPP-dependent riboswitch / Yamauchi T., Miyoshi D., Kubodera T., Nishimura A., Nakai S., Sugimoto N. // FEBS Lett. 2005. -V. 579.-P. 2583−2588.
Yarnell et al. Mechanism of intrinsic transcription termination and antitermination / Yarnell W.S., Roberts J.W. // Science. 1999. — V. 284. — P. 611 615.
Yen et al. Exogenous control of mammalian gene expression through modulation of RNA self-cleavage / Yen L., Svendsen J., Lee J.S., Gray J.T., Magnier M, Baba T., D’Amato R.J., Mulligan R.C. // Nature. 2004. — V. 431. — P. 471−476.
Yoine et al. Arabidopsis UPF1 helicase for nonsense-mediated mRNA decay is involved in seed size control and essential for growth / Yoine M., Nishii T., Nakamura K. // Plant Cell Physiol. 2006. — V. 47. — P. 572−580.
Zilberman et al. Genome-wide analysis of Arabidopsis thaliana DANN methylation uncovers an interdependence between methylation and transcription // Nat. Genet. 2007. — V. 39. — P. 61−69.

Заполнить форму текущей работой