Общие представления о стадиях биотрансформации ксенобиотиков. 
Ферментные системы, основные закономерности действия ферментов. 
Индукция защитных свойств организма

Все биохимические реакции в живых системах носят ферментативный характер.

Все ферменты имеют белковую макромолекулярную природу и упрощенно могут быть представлены в виде сферических или палочковидных образований, на поверхности которых располагаются активные и регуляторные центры. Как сам фермент, так и его центры состоят из упорядоченно расположенных, создающих определенный пространственный узор полимерных нитей, построенных из аминокислот. Эти аминокислоты последовательно сшиты между собой ковалентными (пептидными) связями. Для каждого фермента характерен свой строго обязательный геометрический узор активного и регуляторного центров, что определяет его высокую специфичность к превращаемым веществам-субстратам.

Реакция начинается после того, как образуется фермент-субстратный комплекс, для чего необходимо строгое геометрическое соответствие их форм (пространственных и зарядовых геометрий).

Как же ферменту все-таки удается резко ускорить течение реакции? Для процесса взаимодействия двух веществ, А и В с образованием продукта С необходимо, чтобы к моменту столкновения, А и В они обладали таким запасом энергии, которого было бы достаточно для критической деформации электронных облаков молекулы, т. е. для разрыва и новообразования прочных химических связей, превращающих субстраты, А и В в новый продукт С. Этот энергетический барьер, так называемая энергия активации, — главный ограничитель скорости химического процесса. Действие же фермента сводится к снижению высоты барьера. С этой целью фермент вступает в прямой контакт (комплекс) с молекулами субстрата, снижая энергетический барьер несколькими способами. Во-первых, на упругом полимерном каркасе фермента может растянуться и ослабиться «неугодная» химическая связь между атомами субстрата. Во-вторых, субстрат на ферменте может приобрести способность принимать множество конфигураций, из которых хотя бы одна облегчит переход к новому веществу. В-третьих, не исключена возможность сближения и принятия нужной ориентации реагирующих молекул субстрата. Все эти события разыгрываются на активных центрах.

Есть еще и регуляторные центры. В них не происходят каталитические превращения. В зависимости от избытка или недостатка продуктов ферментативной реакции эти центры замедляют или ускоряют ход процесса. В самом простом случае при избытке продукт присоединяется к центрам и предотвращает наработку новых. Когда продукта мало, регуляторные центры освобождаются и перестают тормозить работу активных центров.