Малые Hsp-белки. 
Строение и функции шаперонов

Малые белки семейства Hsp (sHsps) широко представлены в клетках всех известных организмов. sHsps-шапероны не содержат нуклеотидсвязывающих центров. Они с высокой эффективностью связывают широкий набор клеточных белков в их ненативных конформациях, предотвращая тем самым агрегацию субстратов. В противоположность шаперонам других семейств каждый олигомер sHsp способен удерживать по нескольку ненативных белковых субстратов. Высвобождение белков-мишеней из комплексов с sHsps происходит в кооперации с АТР-зависимыми шаперонами, что позволяет рассматривать sHsp-белки в качестве «резервуаров» ненативных белков для их последующего рефолдинга. Среди всех групп молекулярных шаперонов sHsp-белки выделяются своим структурным разнообразием, но их общими отличительными признаками служат наличие в центральной части последовательности домена размером около 100 а.о. со структурой, характерной для б-кристаллина хрусталика глаза животных, а также существование в форме крупных олигомеров (от 12 до 24 субъединиц), построенных из димеров и имеющих консервативную структурную организацию, в виде сферического или дискообразного комплекса с пронизывающим его центральным каналом.

Олигомеры sHsps зачастую проявляют полидисперсность по степени олигомеризации и обладают способностью к быстрому обмену субъединиц, особенно выраженной при повышенных температурах, что рассматривается в качестве ключевого фактора в предотвращении агрегации белка в процессе тепловой денатурации. Недавние исследования показали, что sHsp-белки возможно вносят вклад и в поддержание целостности мембран, особенно, в условиях стресса.