Строение и функции рибосом. 
Связывающие и каталитические центры рибосом

РибосомыРибонуклеопротеиновые субклеточные структуры, являющиеся местом синтеза белков. Белки входят в состав субъединиц рибосомы в количестве одной копии и выполняют структурную функцию, обеспечивая взаимодействие между мРНК и тРНК, связанными с аминокислотой или пептидом.

Как связывание субстратов, так и ферментативный катализ на макромолекулах, включая белки и надмолекулярные комплексы, происходят, как правило, не на гладких молекулярных поверхностях, а в углублениях макромолекул, в основаниях выступов, в щелях и полостях между субъединицами или доменами — в так называемых структурных карманах. Основная морфологическая черта электронно-микроскопических изображений рибосомы — борозда, разделяющая две рибосомные субчастицы Эта борозда сильно расширяется в одном месте: виден так называемый «глаз» рибосомы. Указанная особенность отражает реальный факт существования значительной полости между двумя рибосомными субчастицами. Как показано самыми последними электронно-микроскопическими исследованиями с высоким разрешением, именно в этой полости размещаются основные субстраты рибосомы — молекулы пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК, участвующие в образовании полипептидной цепи Это тРНК-связывающий центр рибосомы. Теперь рассмотрим отдельно малую рибосомную субчастицу). Она разделяется глубокой бороздой на головку и тело. Эта глубокая борозда — шея — есть место, в котором размещается участок связывания мРНК и через которое цепь мРНК протягивается от одного конца к другому в процессе трансляции У большой рибосомной субчастицы тоже есть головка — это центральный выступ, среди трех видимых выступов данной субчастицы). В шее (борозде, отделяющей головку от тела) размещается главный каталитический центр рибосомы — пептидил-трансферазный центр, осуществляющий синтез пептидных связей.

две шеи находятся напротив друг друга и что между шеями как раз и расположен «глаз» — межсубчастичная полость, размещающая в себе молекулы двух субстратных тРНК. Так как каждая тРНК в рибосоме одним своим концом — антикодоном — должна взаимодействовать с кодоном мРНК, а другим, акцепторным концом, несущим аминокислоту или пептид, — с пептидил-трансферазным центром, то ее положение в рибосоме в отношении двух рибосомных субчастиц определяется однозначно: антикодон тРНК сидит в шее малой субчастицы, а акцепторный конец — в шее большой субчастицы.

Наконец, важные характерные черты рибосомы — подвижный палочкообразный боковой выступ большой субчастицы, справа от головки и непокрытая малой субчастицей площадка большой субчастицы у основания выступа Наблюдения и эксперименты позволяют предполагать следующую картину событий: площадка принимает на себя поступающую в рибосому новую аминоацил-тРНК в комплексе со специальным белком — фактором элонгации 1 (EF1). При этом палочкообразный отросток взаимодействует с фактором и ориентируется более или менее перпендикулярно плоскости раздела между субчастицами. В результате образуется карман между непокрытой площадкой большой субчастицы, боковой поверхностью малой субчастицы и палочкообразным отростком. Этот же карман может принимать другой белок — фактор элонгации 2 (EF2), связывающийся с рибосомой для производства механического акта — транслокации. Третий) — выступ большой субчастицы и примыкающая к нему лопасть (боковое «ребро»), по-видимому, непосредственно участвуют в ассоциации рибосомных субчастиц. Со стороны малой рибосомной субчастицы в ассоциации субчастиц участвует боковая лопасть ее «тела» .