Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Особенности организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете

Диссертация: Особенности организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проведенные исследования показали наличие нуклеотидной последовательности, гомологичной изоцитратлиазе из растений и микроорганизмов в геноме крысы. Данные заключения основываются на результатах проведения полимеразной цепной реакции с праймерами, разработанными по наиболее консервативным последовательностям в составе белка. Одна из этих последовательностей включает 3 аминокислоты, входящие… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Особенности протекания биохимических процессов при экспериментальном диабете
      • 1. 1. 1. Сахарный диабет — болезнь обмена углеводов
      • 1. 1. 2. Биохимические аспекты патогенеза сахарного диабета
      • 1. 1. 3. Биохимические аспекты аллоксанового диабета
    • 1. 2. Трансформация основных запасающих веществ в животном организме
      • 1. 2. 1. Катаболизм белков в тканях животных
      • 1. 2. 2. Синтез и расщепление жирных кислот
      • 1. 2. 3. Метаболизм углеводов
      • 1. 2. 4. Трансформация липидов в гликоген в клетках высших животных и человека
    • 1. 3. Особенности глюконеогенетических процессов у животных
      • 1. 3. 1. Ультраструктурные изменения клеток животных при диабете и голодании
        • 1. 3. 1. 1. Взаимосвязь липидных включений с микротельцами, лизосомами и гликогеновыми отложениями
        • 1. 3. 1. 2. Роль аминотрансфераз в глюконеогенезе
      • 1. 3. 2. Трансформация липидов в гликоген в клетках высших животных и человека
    • 1. 4. Глиоксилатный цикл как промежуточный этап глюконеогенеза
      • 1. 4. 1. Распространение и локализация глиоксилатного цикла
      • 1. 4. 2. Распространение глиоксилатного цикла у высших растений
      • 1. 4. 3. Глиоксилатный цикл в тканях животных
      • 1. 4. 4. Микротельца и их метаболическая функция
      • 1. 4. 5. Роль микротелец в трансформации липидов в гликоген
      • 1. 4. 6. Экспрессия и регуляция работы глиоксилатного цикла
  • Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Цель и задачи
    • 2. 2. Объекты и методы исследования
      • 2. 2. 1. Объекты исследования
      • 2. 2. 2. Методы исследования
        • 2. 2. 2. 1. Создание условий пищевой депривации и экспериментального диабета
        • 2. 2. 2. 2. Получение материалов различных тканей
        • 2. 2. 2. 3. Дифференциальное центрифугирование
        • 2. 2. 2. 4. Определение активности ферментов
        • 2. 2. 2. 5. Выделение и очистка ферментов
        • 2. 2. 2. 6. Экстракция
        • 2. 2. 2. 7. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония
        • 2. 2. 2. 8. Гель-фильтрация
        • 2. 2. 2. 9. Ионообменная хроматография
        • 2. 2. 2. 10. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов
        • 2. 2. 2. 11. Аналитический электрофорез
        • 2. 2. 2. 12. Выделение РНК и проведение ПЦР
        • 2. 2. 2. 13. Контроль за индукцией диабета
        • 2. 2. 2. 14. Определение количества белка
        • 2. 2. 2. 15. Статистическая обработка данных
    • 2. 3. ПОЛУЧЕННЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
      • 2. 3. 1. Влияние индуцированного диабета на глюконеогенетические процессы
      • 2. 3. 2. Динамика активности ферментов углеводного метаболизма
      • 2. 3. 3. Изменение активности Ал AT и Ac AT у крыс с диабетом
      • 2. 3. 4. Активность ферментов катаболизма
      • 2. 3. 5. Очистка изоцитратлиазы из печени крыс и изучение ее свойств
      • 2. 3. 6. Физико-химические и регуляторные характеристики
      • 2. 3. 7. Очистка и регуляторные свойства малатсинтазы
      • 2. 3. 8. Регуляторные свойства малатсинтазы
      • 2. 3. 9. Влияние метаболитов на активность малатсинтазы
    • 2. 4. Разработка праймеров и проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных

Особенности организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Исследование отдельных звеньев клеточного метаболизма является одной из важнейших задач современной биологии. Оно имеет теоретическое и практическое значение, так как позволяет приблизиться к пониманию механизмов функционирования организма, как целостной системы и, благодаря этому, создает условия для решения проблем, связанных с повышением устойчивости живых организмов к неблагоприятным факторам. В последние годы в этом направлении проводится немало исследований, но многие аспекты, связанные, например, с регуляцией и сопряжением отдельных процессов, изучены недостаточно. Это относится и к процессам глюконеогенеза, в частности, в период интенсивной мобилизации запасных жиров и функционирования глиоксилатного цикла.

Известно, что для функционирования глюконеогенетического пути необходимо высокое содержание восстановленных пиридиннуклеотидов и АТФ в клетке, тормозящее работу электронтранспортной цепи митохондрий. В этих условиях происходит индукция альтернативных окислительных процессов, в частности, глиоксисомального окисления сукцината, несопряженного транспорта электронов (Епринцев, Попов, 1999). Необходимость быстрой утилизации значительного количества ацетил-СоА, образующегося при (3-окислении жирных кислот, требует активизации ферментов цикла Кребса и в случае глюконеогенеза глюкозо-1,6-бисфосфатазы.

Вопрос о превращении липидов в углеводы, и в частности в гликоген, в тканях животных и человека до настоящего времени является дискуссионным. Хотя возможность такого процесса и допускается, его механизм детально не исследован. Все еще высказываются сомнения по поводу превращения жиров в углеводы в организме млекопитающих. Правильное решение этого вопроса важно для понимания механизма патогенеза и поиска способов профилактики и лечения многих заболеваний обмена веществ.

В стрессовых ситуациях основным источником энергии и углерода являются нейтральные липиды. Образующиеся при липолизе жирные кислоты могут окисляться с помощью а, Р, оокисления. Продуктами такого окисления являются ацетил-СоА, сукцинил-СоА и некоторые другие продукты. Ацетил-СоА преимущественно используется для поддержания энергетического гомеостаза за счет окисления в цикле Кребса. Однако, необходимость синтеза углеводов, концентрация которых в стрессовых условиях существенно снижается, приводит к индукции глиоксилатного цикла, трансформирующего ацетил-СоА в сукцинат. Считается, что в нормальных условиях ключевые ферменты глиоксилатного цикла отсутствуют в тканях высших животных и обнаруживаются только в микроорганизмах и высших растениях. Однако, в недавних исследованиях, проведенных на нашей кафедре, было показано, что при патологических состояниях, к которым можно отнести голодание и диабет, наблюдается индукция изоцитратлиазной и малатсинтазной активностей.

Кроме того, в литературе отмечается важная роль аминотрансфераз в глюконеогенезе. Это относится, прежде всего, к ферментам метаболизма аспартата и аланина, легко мобилизуемых для биосинтетических процессов. Для создания целостной картины процессов, происходящих в клетке, необходимо изучение всех метаболических путей, сопряженных с тем или иным веществом, исследование физических, химических и физиологических свойств отдельных ферментативных структур. В клетках углеводы образуются и утилизуются при работе ферментов, обеспечивающих функционирование центральных метаболических путей, то есть для решения проблемы поиска источников углерода для дополнительного биосинтеза углеводов в стрессовых воздействиях, приводящих к снижению их концентрации в клетке, необходимо проводить анализ взаимосвязи процессов дыхания, глюконеогенеза и синтеза аминокислот.

Множественность ферментативных реакций, связанных с глюконеогенетическими процессами, по-видимому, может обеспечивать тонкую регуляцию анаболических и катаболических процессов, поддерживающих внутриклеточный гомеостаз в условиях изменения окружающей среды. Изучение этих механизмов представляет большое значение для понимания механизмов адаптации к голоданию и индуцированному диабету.

Цель и задачи исследований. Целью данной работы являлось изучение организации и ферментативной регуляции глюконеогенетических процессов в животных клетках в условиях голодания и индуцированного диабета.

Исходя из цели, были поставлены следующие задачи:

1. Разработка экспериментальной модели диабета с использованием инъекции индуктора диабета аллоксана экспериментальным животным.

2. Показать возможность трансформации липидов в гликоген при помощи глиоксилатного цикла в гепатоцитах голодающих крыс и крыс, страдающих аллоксановым диабетом.

3. Изучить изменение активности ряда ферментов глиоксилатного цикла, глюконеоненеза и аминотрансфераз при голодании, их субклеточную локализацию, содержание в различных тканях голодающих крыс.

4. Изучить изменение активности ряда ферментов глиоксилатного цикла, глюконеоненеза и аминотрансфераз при экспериментальном диабете, их субклеточную локализацию, содержание в различных тканях крыс с экспериментальным диабетом.

5. Разработать способы получения высокоочищенных препаратов ключевых ферментов глиоксилатного цикла изоцитратлиазы и малатсинтазы, изучить их кинетические характеристики.

6. Идентифицировать методом полимеразной цепной реакции в гепатоцитах крыс генов, гомологичных изоцитратлиазе из растений и микроорганизмов.

Научная новизна работы. В данной работе установлено, что в условиях пищевой депривации и экспериментального диабета в гепатоцитах крыс наблюдается индукция активности ферментов ЦТК, глиоксилатного цикла, глюконеогенеза и увеличение активности аминотрансфераз. Голодание и введение аллоксана вызывало снижение интенсивности гликолиза и окисления глюкозофосфатного пути. Показано, что активация глюконеогенеза в этих условиях происходит как за счет мобилизации запасных жирных кислот, так и за счет глюкогенных аминокислот.

Получение высокоочищенных препаратов изоцитратлиазы, малатсинтазы, индуцируемых голоданием или введением аллоксана, из животной ткани, позволило изучить их физико-химические свойства и показать участие сахарофосфатов, ионов металлов, рН-среды и некоторых интермедиаторов метаболизма на активность этих ферментов. Получена библиотека комплементарных ДНК из печени голодающих крыс и впервые с помощью полимеразной цепной реакции идентифицирован фрагмент матричной РНК, гомологичный консервативным участкам изоцитратлиазы из растений и микроорганизмов. Эти данные позволяют сделать вывод об участии широкого спектра метаболических процессов в адаптивной реакции животного организма, обеспечивающих энергетический и углеводный гомеостаз.

Практическая значимость исследования. Научные положения настоящей работы расширяют и углубляют современные представления о механизмах сопряжения анаболических и катаболических процессов животной клетки. Разработанная схема выделения высокоочищенных препаратов изоцитратлиазы и малатсинтазы может быть использована для получения коммерческих препаратов ферментов, которые могут быть использованы в научно-исследовательских работах по изучению ферментативной кинетики и моделированию сопряженных ферментных систем при стрессе, а также для микрохимических анализов в лабораторной практике. Разработанные методы позволяют обосновать применение в разгрузочно-диетической терапии (пищевой депривации) для профилактики и лечения болезней обмена веществ (ожирение, подагра, диабет). Материалы диссертационной работы используются в ходе учебного процесса на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета, при чтении лекций при биохимии, спецкурсов по энзимологии, кроме того, они находят применение при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на региональных и университетских конференциях. Они были представлены на межрегиональных конференциях, посвященных памяти А. А. Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2000,2001,2002), межрегиональной конференции «Физиология и психофизиология мотиваций» (Воронеж, 2001), ежегодной научной сессии отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2000,2001,2002).

Публикации по теме дисертации. 1. Влияние ионов металлов на активность малатдегидрогеназы из бактерий рода Beggiatoa. / Степанова И. Ю., Парфенова Н. В.,.

Зузу М., Епринцев А. Т. // Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов.- Воронеж, 2001. Вып.З.- С. 109−112.

2. Проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных / Зузу М., Москалев Е. А., Епринцев А. Т. // Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов. -Воронеж, 2002. Вып.4. С.54−59.

3. Влияние кислородного стресса на углеводный метаболизм Beggiatoa / Степанова И. Ю., Зузу М., Фалалеева М. И., Епринцев А. Т. // Вестник ВГУ, серия химия, биология.-Воронеж: ВГУ, 2001. N 2. С.157−159.

4. Разработка праймеров и проведение ПЦР для идентификации гена изоцитратлиазы в геноме животных / Попов В. Н., Москалев Е. А., Зузу М., Шевченко М. Ю., Епринцев А. Т. // Вестник ВГУ. Серия биология, химия, фармация. -Воронеж: ВГУ, 2003. С.74−80.

5. Выделение и очистка и свойства малатдегидрогеназы из Beggiatoa leptomitiformis / Епринцев А. Т., Фалалеева М. И., Степанова И. Ю., Парфенова Н. В., Зузу М. // Известия РАН. Серия биологическая. 2003. N3, — С.301−305.

Структура диссертации. Диссертационная работа включает 145 страниц, 15 рисунков, 14 таблиц. В работе использовано 187 литературных источников.

ВЫВОДЫ.

1. Разработана модель индукции экспериментального диабета у крыс с помощью введения аллоксана, приводящего к увеличению содержания глюкозы, причем повышенная концентрация глюкозы наблюдалась в течение 2 месяцев.

2. Аллоксановый диабет и пищевая депривация вызывали у крыс изменение активности ключевых ферментов основных метаболических путей. При адаптации организма происходила интенсификация ЦТК, глюконеогенеза и аминотрансфераз и, одновременно, ингибирование гликолиза и окислительного пентозофосфатного пути.

3. Выявленная индукция изоцитратлиазы и малатсинтазы в гепатоцитах крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете свидетельствует о возможности трансформации запасных нейтральных липидов в гликоген с помощью глиоксилатного цикла.

4. С помощью пятистадийной очистки получен в электрофоретически гомогенном состоянии препарат изоцитратлиазы из гепатоцитов крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете. Установлено, что основные свойства изучаемых ферментов, выделенных из крыс в различных условиях, мало отличались по своим характеристикам (удельной активности, степени очистки, выходу, молекулярной массе, сродству к различным субстратам и т. д.).

5. Получена в высокоочищенном состоянии малатсинтаза из гепатоцитов крыс. Результаты исследования каталитических и регуляторных свойств фермента показали значительное сходство малатсинтазы, выделенной из печени голодающих крыс и крыс с аллоксановым диабетом.

6. Изучен механизм регуляции основных ферментов глиоксилатного цикла малатсинтазы и изоцитратлиазы на метаболическом уровне. Установлено, что ферменты регулируются конечными продуктами глюконеогенеза.

7. Проведен анализ аминокислотных последовательностей изоцитратлиазы из различных источников, по наиболее консервативным последовательностям разработаны праймеры для проведения ПЦР и идентифицирован участок гена, соответствующий изоцитратлиазе из проростков кукурузы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Полученные данные свидетельствуют об особенностях организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в различных органах крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете. Результаты исследований свидетельствуют о перестройке метаболических путей на использование запасных нейтральных липидов в качестве основного источника энергии и углерода. В частности, на это указывает увеличение активности аминотрансфераз и ключевых ферментов глюконеогенеза (ФЕП-карбоксикиназы). Для животных тканей биохимический механизм трансформации жирных кислот, получающихся при липолизе, в углеводы до сих пор остается дискуссионным вопросом (Лебкова, 2001; Попов и др., 2000). Окисление жирных кислот в животных тканях возможно с помощью а-, (3-, и со-окисления, при этом образуются ацетил-СоА и сукцинил-СоА. р-окисление является наиболее выгодным процессом, так как при этом сохраняется органическое вещество клетки и запасается энергия. Р-окисление может протекать как в митохондриях, так и в пероксисомах, обеспечивая массовую продукцию ацетил-кофермента А. Полученные нами данные свидетельствуют, что дальнейшее превращение ацетил-СоА связано с глиоксилатным циклом и обеспечивает образование сукцината. Установленная активация ферментов цикла Кребса свидетельствует о том, что последующая трансформация сукцината обеспечивается за счет дикарбоновой ветви цикла трикарбоновых кислот, образующийся при этом оксалоацетат необходим для поддержания энергетического метаболизма и обеспечения обращенного гликолиза. ФЕП-карбоксикиназа — ключевой фермент глюконеогенеза, также увеличивает свою активность при голодании и аллоксановом диабете, что показывает возможность синтеза de novo углеводов в голодающих тканях. Параллельно наблюдалось снижение активности ключевых ферментов пентозо-фосфатного пути глюкозо-6фосфатдегидрогеназы, что свидетельствует о замедлении процесса, приводящего к расходованию запасных углеводов.

Получение в электрофоретически гомогенном или высокоочищенном состояниях ключевых ферментов глиоксилатного цикла изоцитратлиазы и малатсинтазы из гепатоцитов крыс в условиях пищевой депривации или аллоксанового диабета позволило провести сравнительное исследование их физико-химических и регуляторных свойств. Установлено, что основные свойства изучаемых ферментов, выделенных из крыс в различных условиях, мало отличались по своим характеристикам (удельной активности, степени очистки, молекулярной массе, сродству к различным субстратам и т. д.).

Проведенные исследования показали наличие нуклеотидной последовательности, гомологичной изоцитратлиазе из растений и микроорганизмов в геноме крысы. Данные заключения основываются на результатах проведения полимеразной цепной реакции с праймерами, разработанными по наиболее консервативным последовательностям в составе белка. Одна из этих последовательностей включает 3 аминокислоты, входящие в состав активного центра. Полимеразная цепная реакция проводилась с комплементарной ДНК, полученной в результате обратной транскрипции всех мРНК, выделенных из печени голодающих крыс. В результате анализа продуктов ПЦР идентифицирован участок, соответствующий по длине генам ИЦЛ из других организмов (кукуруза, E. coli). На основании полученных результатов и литературных данных можно предложить следующую гипотетическую схему, показывающую ферментативную регуляцию глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и аллоксановом диабете.

Таким образом, важнейшим механизмом биохимической адаптации метаболизма в гепатоцитах при голодании и аллоксановом диабете может являться увеличение активности аминотрансфераз глюкогенных аминокислот и трансформация глюконеогенеза путем индукции его ключевых ферментов. гликоген.

Рис. 15. Гипотетическая схема организации и ферментативной регуляции глюконеогенеза в печени крыс при пищевой депривации и экспериментальном диабете.

— активация процессов- .- ингибирование процессов- <-> - индукция процессов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.В. Теоретические основы действия янтарной кислоты на растения. Наука, 1968.- 117с.
  2. А.Д. Ингибирование окисления янтарной кислоты оксало-ацетатом //Биохимия.-1967.-Т.32, N 6.-С.1271−1277.
  3. Г. Метаболизм бактерий.-М.: Наука, 1982.-312с. Мс
  4. Г. М. Регуляция метаболизма у растений при недостатке кислорода // Успехи современной биологии.- 1975.- Т.80, Вып.2.-С.238−243.
  5. A.M., Гродзинский Д. М. Краткий справочник по физиологии растений.- Киев: Наукова думка, 1973.- 273 с.
  6. Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. М: Мир, 1986.-Т.2.- 234 с.
  7. Г. Гель-хроматография.-М.: Мир, 1970.-252с.
  8. М., Уэбб Э. Ферменты.-М.: Мир. 1982.-Т.З.-С.1118.
  9. А.Т., Землянухин Л. А., Алексюк М. П. Очистка и некоторые свойства аконитатгидратазы из щитка кукурузы // Биохимия.- 1995. Т.60.-N 8, С.1244−1250.
  10. Ю.Епринцев А. Т., Игамбердиев А. У. Активность и изоформы малатде-гидрогеназы в высоко- и низкомасличных сортах кукурузы // Физиология растений.- 1995.- Т.42, Вып.5, — С. 759−764.
  11. А.А., Землянухин Л. А., Епринцев А. Т., Игамбердиев А. У. Глиоксилатный цикл растений.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1986.-148с.
  12. А.А., Землянухин JI.A. Метаболизм органических кислот растений.-Воронеж: Изд-воВГУ, 1995.-152с.
  13. А.А., Игамбердиев А. У. Регуляция активности изоцитратлиазы в растениях конопли // Физиология растений.-1985.-Т.32, В.4.-С.739−746.
  14. А.А., Игамбердиев А. У., Преснякова Е. Н. Выделение и характеристика изоцитратлиазы из щитка кукурузы // Биохимия, 1986, т.51, вып. З, с.442−448.
  15. JI.A., Игамбердиев А. У., Землянухин А. А. Очистка и свойства изоцитратлиазы из подсолнечника // Биохимия.-1984, N 84, Т.49. N З.-с. 387−393.
  16. А.У. Микротельца в метаболизме растений.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1990.-148с.
  17. А.У., Землянухин А. А., Мещерякова И. В. Внеглиокси-сомальная форма изоцитратлиазы высших растений // Физиология растений. 1986. Т. 33. Вып.6. С. 1113−1120.
  18. А.У., Иванов Б. Ф., Родионова М. И. Окисление сукцината в глиоксисомах щитка кукурузы // Физиология растений. 1990. Т.37. Вып.З. С.505−510.
  19. А.У., Родионова М. И. Роль глиоксилатного цикла в метаболизме ацетата и других органических кислот в щитках прорастающих семян кукурузы // Физиология растений. 1991. Т.38. Вып.З. С.492−498.
  20. М.Н. Взаимодействие процессов переаминирования и окисления карбоновых кислот при разных функциональных состояниях ткани. //Биохимия.- 1991.- Т.56, вып.З.- С.388−403.
  21. М.Н. Терапевтическое действие янтарной кислоты.- Пущино, 1976.-162с.
  22. М.Н., Григоренко Е. В., Бабский A.M. Гомеостазирование физиологических функций на уровне митохондрий // Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза.-Новосибирск.: Наука, 1987.-С.40−66.
  23. Г. Ф. Биометрия. М: Высшая школа, 1980, 293с.
  24. Н.П. Трансформация липидов в гликоген в клетках животных и человека // Архив Патологии.- 1982.- Т. 6.-С. 68−73.
  25. Н.П. К вопросу о механизме обратимости жировой дистрофии // Архив паталогии.- 1983.- Т. 20, N3.-C. 32−37.
  26. С.Е. Биохимические основы злокачественного роста. Л.: Медицина, 1971. 230с.
  27. Г. Диск-электрофорез.М: Мир, 1971.-222с.
  28. Н.П., Северин С. Е. Практикум по биохимии. Изд-во МГУ, 1979.- 430 с.
  29. Пинейру де Карвалью М.А.А., Землянухин А. А., Епринцев А. Т. Ма-латдегидрогеназа высших растений. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1991. 216 с.
  30. Т.Н. Изоцитратдегидрогеназы: изоформы, локализация, свойства и регуляция //Биохимия.- 1993, — Т.59, N12, С.1861−1879.
  31. М.И. Особенности метаболизма сукцината в растениях: Дис. канд.биол.наук. Воронеж, 1993. 174с.
  32. С.В., Мазурова Т. А. Анализ органических кислот методом ионного обмена и хроматографии на бумаге // Биохимические методы в физиологии растений.-М.: Наука, 1971.-с.86−102.
  33. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы.-М.: Мир, 1986.-376с.
  34. С.М., Чупрова Г. В., Полевой В. В. Секреция кислот изолированными щитками кукурузы // Вестн.ЛГУ.Биология.- 1976, N 21.-С.314−319.
  35. SI., Baker PJ., Rice DW., Rodgers HF., Stillman TJ., Ко YH., McFadden BA., Nimmo HG. Use of chemical modification in the crystallization of isocitrate lyase from Escherichia coli // Journal of Molecular Biology.-1991.-V.220, N 1, P.13−16.
  36. Ackrell B.A.C., Johnson M.K., Gunsalus R.P., Cecchini G. Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes.-CRC Press, Boca Raton (Muller F., ed), 1992.-P.229−297.
  37. Allen R.D., Trelease R.H., Thomas T.L. Regulation of isocitrate lyase gene expression in sunflower //J.Plant Physiol.-1988.-V.86, N 2.- P.527−532.
  38. Azcon-Bieto J., Salom C.L., Machie N.D., Day D.A. The regulation of mitochondrial activity during greening and senescence of soybean cotyllidons.// Plant Physiol. Biochem.-1989. -V.27, N6.- P.827−836.
  39. Barrett J., Ward C.W., Fairbairn D. The glyoxylate cycle and the conversion of triglicerides to carbonhydrates in developing eggs of Ascaris lumbricoides // Сотр. Biochem. and Physiol- 1970.- V.35, N4, — P. 577−585.
  40. Beeckmans S., Kanarek L. Demonstration of Physical Interaction between Consicutive Enzymes of the Citric Acid Cycle and of Aspartate Aminotransferase // Europ. J. Biochem.- 1981.V.117, N.3.- P.527−535 .
  41. Beeckmans S., Khan AS., Van Driessche E., Kanarek L. Specific association between the glyoxylic-acid-cycle enzymes isocitrate lyase and malate synthase // European Journal of Biochemistry.- 1994.- V.224, N1, — P. 197- 201.
  42. Beevers H. Microbodies in higher plants.//Ann.Rev.Plant Physiol.-1979.-V.30.-P.159−193.
  43. Behari R., Baker A. The carboxyl terminus of isocitrate lyase is not essential for import into glyoxysomes in an in vitro system // Journal of Biological Chemistry.- 1993.- V.268, N10.-P.7315−7322.
  44. Behrends W. Birkhan R. Kindl H. Transition form of microbodies. Overlapping of two sets of marker proteins during the rearrangement of glyoxysomes into leaf peroxisomes // Biological Chemistry HoppeSeyler.-1990.-V. 371, N1.-P.85−94.
  45. Bellion E., Woodson Y. Two distinct isocitrate leases from Pseudomonas species. // Y.Bacteriol.-1975.-V.122, N 4.- P.557−564.
  46. Borst P. How proteins get into microbodies (peroxisomes, glyoxysomes, glycosomes) // Biochimica et Biophysica Acta.- 1986.-V. 866, N4.-P. 179−203.
  47. Borst P. Peroxisome biogenesis revisited // Biochimica et Biophysica Acta.-1989.-V. 1008, N 1.-P.1−13.
  48. Bowyer P., De Lucas JR., Turner G. Regulation of the expression of the isocitrate lyase gene (acuD) of Aspergillus nidulans // Molecular & General Genetics.- 1994.-V. 242, N4.-P.484−489.
  49. Brailsford M.A., Thompson A.G., Kaderbhai N., Beechey R.B. Piruvate metabolism in castor bean mitochondria// Biochem.J.-1986.-V.239.-P.355- 361.
  50. Breidenbach R.W., Kahn A., Beevers H. Characterization of glyoxysomes from castor bean endosperm // Plant Physiol. 1968.-V.43. N4.-p.703−713.
  51. Campbell I.I.R., Smith R.A., Eagles B.A. A deviation from the conventional tricarboxylic acid cycle in Pseudomonas aeruginosa //Biochim.Biophys Acta.-1953.- Vol. 11. N 4.-P.594−597.
  52. Cioni M., Pinzauti G., Vanni P. Comparative biochemistry of glyoxylate cycle.//Comp.Biochem. and Physiol.-1981.-V.70, B, N 1.- P. 1−26.
  53. Colonna W.J., McFadden B.A. Isocitrate lyase from parasitic and free-living nematodes //Arch. Biochem. Biophys.- 1975 .- V. 170, N4.- P.608−619.
  54. Cooper T.G., Beevers H. Mitochondtia and glyoxysomes from castor bean endosperm //J.Biol.Chem.-1969.-V.244, N 13, — P.3507−3513.
  55. Cornberg H.L., Madsen N.B. The metabolism of C2 compounds in microorganisms. III. Synthesis of malate from acetate via the glyoxylate cycle
  56. Bi58. chem.J.-1958.-Vol.68.N3.-P.549−557.
  57. Cornberg H.L., Phizackerley P.J.R., Sadler J.R. The metabolism of C2. compounds in microorganisms. V. Biosynthesis of all materials from acetate in Eschirichia coli // Biochem.J.-1960.-Vol.77. N3.-P.438−445.
  58. Cortay JC., Negre D., Galinier A., Duclos В., Perriere G., Cozzone AJ. Regulation of the acetate operon in Escherichia coli: purification and functional characterization of the IclR repressor // EMBO Journal.- 1991.-V. 103.-P.675−679.
  59. Craves L.B., Hanzely L., Trelease R.N. The occyrence and fine structural characterization of microbodies in Euglena gracilis.//Protoplasms.-1971. Vol.72. N2.-P.141−152.
  60. Courtois-Verniquet F., Douce R. Lack of aconitase in glyoxysomes and peroxisomes // Biochemical Journal.- 1993.- V. 294, Pt 1.-P. 103−107.
  61. Crawford L.A., Bown A.W., Breitkreuz K.E., Guinel F.C. The synthesis of g-aminobutyric acid in response to treatments reducing cytosolic pH // Plant Physiol. 1994. V.104. N 4. P.865.
  62. Davis B.J., Ornstein L. A hew high resolution electrophoresis method. Delivered at the society for the study at the New York Academy of Medicine. 1959. March 24.-p.l 12−118.
  63. De Duve C. Microbodies in the living cell //Sci Amer.-1983.-V.248, N 5.- P.52−62.
  64. De Duve C. Baudhuin P. Peroxisomes (microbodies and related particles) // Physiological Reviews.-1966.-V. 46(2) P.323−357.
  65. Dixon G.H., Kornberg H.L. Assay methods for the key enzymes of the glyoxylate cycle // Biochem. J. 1959.- V. 72, N1.-P.3.
  66. Dunham S.M., Thurston C.F. Control of isocitrate lyase synthesis in Chlorella fusca var. vacuolata //Biochem.Y.-1978.-V.176, N2.- P.179−185.
  67. Duntze W., Neuman D., Gancedo Y.M., Atzpodien W., Holzer H. Studies on the regulation and localization of the glyoxylate cycle enzymes in Saccharomyces cerevisiae //Eur.Y.Biochem.-1969.-V.10, N 1.- P.83−89.
  68. Eising R., Trelease RN., Ni WT. Biogenesis of catalase in glyoxysomes and leaf-type peroxisomes of sunflower cotyledons // Archives of Biochemistry & Biophysics.- 1990.-V. 278, N1.-P.258−64.
  69. Eldan M., Mayer A.M., Poljakoff-Mayber A. Difference in subcellular localization of isocitrate lyase in lettnce seeds of different ages.//Plant and cell.Physiol.-1974.-V.15., N 1.-P.169−173.
  70. Elgersma Y., Tabak H.F. Proteins involved in peroxisome biogenesis and functioning // Biochim.Biophys.Acta.-1996.-V. 1286, N 3, — P.269−283.
  71. Faber KN. Keizer-Gunnink I. Pluim D. Harder W. Ab G. Veenhuis The N-terminus of amine oxidase of Hansenula polymorpha contains a peroxisomal targeting signal//FEBS Letters.-1995.-V. 357, N 2.-P.l 15−120.
  72. Fernandez E., Fernandez M., Moreno F., Rodicio R. Transcriptional regulation of the isocitrate lyase encoding gene in Saccharomyces cerevisiae // FEBS Letters.- 1993.-V. 333, N3.-P.238−242.
  73. Fernandez E., Moreno F., Rodicio R. The ICL1 gene from Saccharomyces cerevisiae // European Journal of Biochemistry.- 1992.- V. 204, N3.-P.983−990.
  74. Firenzuoli A.M., Vanni P., Mastronuzzi E., Zanobini A., Baccari V. Enzymes of glyozylate cycle in conifers.-Plant Physiol.-1968.-V.43, N 7.- P. l 125−1128.
  75. Flabell R.B., Woodward D.O. Metabolic role, regulation of synthesis, cellular localization and genetic contriol of glyoxylate shunt enzymes in Neurospora crassa. J.Bacteriol.-1971, V.105, N1.- P.200−210.
  76. Forster M.E.C. Citric acid cycle as a «oun-step» reaction // J.Theor.Biol.-1988.-V.133.-P.1−11.
  77. Fortnagel P., Treese E. Inhibition of aconitase by chelation of transition metals causing inhibition of sporulation in Bacillus subtilis //Y.Biol.Chem.-1968.-V.243, N 20.- P.5289−5295.
  78. Frevert J., Koller W., Kindl H. Occurence and biosynthesis of glyoxysomal enzymes in ripening cucumber seeds.// Hoppe-Seyler's Z. Physiol.Chem.-1980.-V.361,N 10.- P.1557−1565.
  79. Fridovich I. Superoxide dismutases // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology / Ed. Meister A.N.Y.: John Wiley & Sons, 1986. V.58. P.61.
  80. Gemmrich A.R. Isocitrate lyase in germinating spores of the fern Anemia phyllitids.-Phytochemistry.-1979.-V. 18, N 6.- P. 1143−1146.
  81. Gerhard B. Microbodies / Peroxisomen pflanzlicher Zellen //Cell Biology Monographs.-Wien: Springer-Verlag.l978.-V.5.-283p.
  82. Gerhard B. Enzyme activities of the b -oxydation pathway in spinach leaf peroxisomes //FEBS Lett.-1981.-V.126, N 1.- P.71−73.
  83. Giachetti E., Vanni P. Effect of Mg2+ and Mn2+ on isocitrate lyase, a non-essentially metal-ion-activated enzyme. A graphical approach for the discrimination of the model for activation // Biochemical Journal.- 1991.- V. 276, Pt 1.-P.223−230.
  84. Gietl C. Glyoxysomal malate dehydrogenase from watermelon is synthesized with an amino-terminal transit peptide // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.- 1990, — V.87, N15.-P.5773−5777.
  85. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles // Biochimica et Biophysica Acta.- 1992.- V. l 100, N3.-P.217−234.
  86. Glover JR. Andrews DW. Rachubinski RA. Saccharomyces cerevisiae peroxisomal thiolase is imported as a dimer // Proceedings of the National
  87. Academy of Sciences of the United States of America.- 1994.-V.91.- N 22.-P.10 541−10 545.
  88. Goodman D.B.P., Davis W.L., Jones R.G. Glyoxylate cycle in toad urinary bladder: Possible stimulation by aldosterone //Proc.Nath.Acad.Sci.-1980.-V.77, N 3, — P.1521−1525.
  89. Gould SJ. Keller GA. Hosken N. Wilkinson J. Subramani S. A conserved tripeptide sorts proteins to peroxisomes // Journal of Cell Biology.- 1989.-V. 108, N5.-P.1657−1664.
  90. Gould SJ. Keller GA. Subramani S. Identification of peroxisomal targeting signals located at the carboxy terminus of four peroxisomal proteins // Journal of Cell Biology.-1990.-V. 107, N3.-P.897−905.
  91. Graves L.B., Hanzely L., Trelease R.N. The occurence and fine structural characterisation of microbodies in Euglena gracilis //Protoplasma.-1971.-V.72, N 2.- P.141−152.
  92. Green J., Sharrocks AD., Green В., Geisow M., Guest JR. Properties of FNR proteins substituted at each of the five cysteine residues // Molecular Microbiology.- 1993.-V. 8, N1.-P.61−68.
  93. Hayashi M., De Bellis L., Alpi A., Nishimura M. Cytosolic aconitase participates in the glyoxylate cycle in etiolated pumpkin cotyledons // Plant & Cell Physiology.- 1995.- V.36, N4.-P.669−680.
  94. Hicks D.S., Donaldson R.P. Electron transport in glyoxysomal membranes // Arch. Biochem and Biophys.-1982.-V.215, N 2, — P.280−288.
  95. Holmes RP. The absence of glyoxylate cycle enzymes in rodent and embryonic chick liver // Biochimica et Biophysica Acta.- 1993, — V. l 158, N1.-P.47−51.
  96. Huang A.H.C. Metabolism in plant peroxisomes // Recent Adv.Phyrochem.-1982.-V.16.- P.85−123.
  97. Hunt L., Fletcher Y. Intracellular location of isocitrate lyase in leaf tissue.//Plant Sci.Lett.-1977.-V.10.- P.243−247.
  98. Hunt L., Skvarla J., Fletcher J. Subcellular localization of isocitrate lyase in nongreen tissue culture cells // Plant Physiol.-1978.-V.61, N 6.- P.1010−1013.
  99. Igamberdiev A.U., Kleczkowski L. Glyoxylate metabolism during photorespiration: A cytosol connection // Handbook on Photosynthesis (M.Pessarakli, ed.).- 1996.- NY: Marcel Dekker Inc.-P.269−279.
  100. Janssen BJ. A cDNA clone for isocitrate lyase from tomato // Plant Physiology.- 1995, — V.108, N3.- P.1339.
  101. John P.C., Syrett P.J. The purification and properties of isocitrate lyase from Chlorella.//Biochem.J.-1967.-V. 105, N 2.- P.409−416.
  102. Jones C.T. Is there a glyoxylate cycle in the liver of the feal Quinea pig 111 Biochem. and Biophys.-1980.-V.95, N 2.- P.849−856.
  103. Kagawa Т., Mc Gregor D.J., Beevers H. Development of enzymes in the cotyledons of watermelon seedlings // Plant Physiol.-1973.-V.51, N 1.- P.66−71.
  104. Kato A., Hayashi M., Mori H., Nishimura M. Molecular characterization of a glyoxysomal citrate synthase that is synthesized as a precursor of highermolecular mass in pumpkin 11 Plant Molecular Biology.- 1995.- V.27, N2.-P.377- 390.
  105. Kausch A.P. Biogenesis and cytochemistry of unspecialized peroxisones in root cortical cells of Yucca torreyi L.//Eur.J.Cell.Biol.-1984.-V.34, N 2.- P.239−247.
  106. KhanF.R., Mc Fadden B.A. Embryogenesis and the glyoxylate cycle//FEBS Lett.-1980.-V.l 15, N 2.- P.312−314.
  107. Khan F.R., McFadden B.A. Enzyme profiles in seedling development and the effect of itaconate, an isocitrate lyase directed reagent.//Plant Physiol.-1979,-V.64, N 2.- P.228−231.
  108. Khan F.R. Salcemuddin M., Siddigi M., Mc Fadden B.A. The appearance and decline of ioscitrate lyase in flax seedlings //J.Biol.Chem.-1979.-V.254, N 15.- P.6938−6944.
  109. Khan F.R., Saleemuddin M., Siddiqi M., Mc Fadden B.A. Purification and properties of isocitrate lyase from flax seedlings // Arch.Biochem. and Biophys.-1977, V.183, N 1.- P.13−23.
  110. Khan AS., Van Driessche E., Kanarek L., Beeckmans S. The purification and physicochemical characterization of maize (Zea mays L.) isocitrate lyase // Archives of Biochemistry & Biophysics.-1992.- V. 297, N1.- P.9−18.
  111. Koller W., Frevert J., Kindl H. Incomplete glyoxysomes appearing at a late stage of maturation of cucumber seeds.// Z.Naturforsch.-1979.-Bd 34, Ser.C., N 12.- S.1232−1236.
  112. Korb M.J., Vanderhaenge F., Comberpine G. Particulate enzymes of the glyoxylate cycle in Neurospora crassa //Biochem.Biophys.Res.Communs.-1969.-Vol.37, N3.-P.640−645.
  113. Kornberg H.L. The metabolism of C2 compounds in microorganismes. I. The incorporaion of (2−14C) acetate by Pseudomonas grown on ammonium acetate // Biochem.Y.-1958.-V.68, N 3, — P.535−542.
  114. Kornberg H.L., Beevers H. The glyoxylate cycle as a stage in the conversion of fat to carbohydrase in castor beans // Biochem.Biophys. Acta.-1957.-V.26.-P.531−537.
  115. Kornberg H.L., Krebs H.A. Synthesis of cell constituents from C2-units by a modified tricarboxylic acid cycle // Nature.1 957.-V.157.- P.988−991.
  116. Krebs H.A., Johnson W.A. The role of citric acid in intermediate metabolism in animal tissues //FEBS Lett. 1980. V.117.- P.2−10.
  117. Lamb Y.E., Riezman H., Becker W.M., Leaver J. Regulation of glyoxysomal enzymes during germination of cucumber. II. Isolation and immunological detection of isocitrate lyase and catalase // Plant Physiol.-1978.-V.62, N 3.-P.754−760.
  118. Lance CI., Rustin P. The Central Role of Malate in Plant Metabolism // Physiol. Veg. 1984. V.22. N 5. P.625−641.
  119. Lazarow, P.B. Rat liver peroxisomes catalize the b-oxidation of fatty acids // J. Biol. Chem.- 1978.- V. 253, — P. 1522−1528.
  120. Lazarow P.B., Fujiki J. Biogenesis of peroxisomes // Ann.Rev.Cell Biol.-1985.- V.I.- P.489−530.
  121. Lowry O., Rosenbrough N., Farr A., Randall R. Protein measurement with the Folin-phenol reagent // J.Biol.Chem. 1951.- V.194.- P.265−275.
  122. Liu F., Thatcher J.D., Barral J.M., Epstein H.F. Bifunctional glyoxylate cycle protein of Caenorhabditis elegants: a developmentally regulated protein of intastine and muscule // Developmental Biology.- 1995.- V.169.- P. 399−414.
  123. Luster D.G., Donaldson R.P. Orientation of electron transport activities in the membrane of intact glyoxysomes isolated from castor bean endosperm // Plant Physiol. 1987. V.85. N 3. P.796.
  124. Malcovati M., Marchetti L., Zanelli Т., Tenchini M.L., Benatti L., Simonic Т., Soria M. Flavins and Flavorroteins.-Watter de Gruyter, Berlin, 1990.- P.727−730.
  125. Malhotra O.P., Srivaslava P.K. Isolation and characterization of isocitrate lyase of castor endosperm //Arch.Biochem. and Biophys.-1982.-V.214, N 1.-P.164−171.
  126. Maxwell D.P., Maxwell M.D., Nanssler G., Armentrout W.H., Murray G., Hock H.C. Microbodies and glyoxylate cycle enzymes activities in filamentous fungi.//Planta.-1975.-V. 124, N 1.- P. 109−123.
  127. McCullough W., Shanks A. Properties of genes involved in the control of isocitrate lyase production in Aspergillus nidulans // Journal of General Microbiology.- 1993.- V.139, Pt 3, — P.509−511.
  128. McFadden В.A., Howes W.V. Crystallization and some properties of isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera.//J.Biol.Chem.-1963.-V.238, N 15.- P.1737−1742.
  129. McKindly M.P., Trelease R.N. Glyoxilate cycle enzymes and catalase in digitonin-fractionated mitochondria in Turbatrix aceti // Protoplasma.- 1978.-V.94, N2.- P.249−261.
  130. McLaughlin Y.C., Smith S.M. Metabolic regulation of glyoxylate cycle enzyme synthesis in detached cucumber cotyledons and protoplasts //Planta-1994.-V.195, N 1.- P.22−28.
  131. McNew JA. Goodman JM. An oligomeric protein is imported into peroxisomes in vivo //Journal of Cell Biology.-1994.-V. 127, N 5.- P.1245−57.
  132. Millerd A., Morton R.K., Wells Y.R.E. Role of isocitrate lyase in synthesis of oxalic acid in plants//Nature.-1962.-V. 196, N 4858.- P.955−956.
  133. Moreau R.A., Huang L.H.C. Gluconeogenesis from storage wax in the cotyledons of yojoba seedlings // Pl.Physiol.1977, — V.60.- P.329−333.
  134. Mullen R.T., Gifford D.J. Isocityrate luase from germinated loblolly pine megagametophytes: Enzyme purification and immunocharacterization //Plant Physiol and Biochem.-1995.-V.33, N 1.-P.87−95.
  135. Muller M., Hogg Y.F., De Duve C. Distribution of tricarboxylic acid cycle enzymes and glyoxylate cycle enzymes between mitochondria and peroxisomes in Tetrahymena pyriformis //J.Biol.Chem.-1968.-V.243.- P.5385−5395.
  136. Muto S., Beevers H. Lipase activities in castor bean endosperm during germination //Pl.Physiol.-1974.-V.54.- P.23−28.
  137. Nishimura M., Beevers H. Subcellular distribution of gluconeogenetic enzymes in germinating castor bean endosperm //Pl.Physiol.-1979.-V.64.- P.31−37.
  138. Olsen LJ., Ettinger WF., Damsz В., Matsudaira K., Webb MA., Harada JJ. Targeting of glyoxysomal proteins to peroxisomes in leaves and roots of a higher plant // Plant Cell.- 1993.- V.5, N8, — P.941−952.
  139. Ono K., Okinashi M., Jnui H., Miytake K., Kitaora S. Purification and characterization of isocitrate lyase from ethanol-grown Euglena gracilis // J. Eucaryotic Microbiology.-1994.-V.41, N 6.-P.536−539.
  140. Onyeocha I., Behari R., Hill D., Baker A. Targeting of castor bean glyoxysomal isocitrate lyase to tobacco leaf peroxisomes // Plant Molecular Biology.- 1993.- V.22, N3.- P.385−396.
  141. Ordiz I., Herrero P., Rodicio R., Moreno F. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in Saccharomyces cerevisiae is mediated by an internal decapeptide sequence // FEBS Letters.-1995.- 367, N3.- P.219−222.
  142. Ordiz I., Herrero P., Rodicio R., Moreno F. Glucose-induced inactivation of isocitrate lyase in Saccharomyces cerevisiae is mediated by the cAMP-dependent protein kinase catalytic subunits Tpkl and Tpk2 // FEBS Lett.-1996.-V. 385, N 1.- P. 43−46.
  143. O’Sullivan J., Casseltor P.J. The cubcellular localization of glyoxylate cycle enzymes in Coprinus lagopus //J.Cen.Microbiol.-1973.-Vol.75. N2.-P.333−337.
  144. Osumi M., Kazama H., Sato S. Microbody-associated DNA in Candida tropicalis pK 233 cells //FEBS Lett.-1978.-V.90, N 2, — P.309−312.
  145. Pinzauti G., Giachetti E., Vanni P. Isocitrate lyase of conifers (Pinus pinea).//Int.J.Biochem.-1982.-V. 14, N 4, — P.267−275.
  146. Reich J., Selkov E. Energy metabolism of the cell: theoretical treatise 11 L.: Acad. Press, 1981,-345p.
  147. Reynolds SJ., Smith SM. The isocitrate lyase gene of cucumber: isolation, characterisation and expression in cotyledons following seed germination // Plant Molecular Biology.- 1995, — V.27, N3.- P.487−497.
  148. Riezman H., Weir E., Leaver C., Titus D., Becker W. Regulation of glyoxysomal enzymes during germination of cucumber. III. In vitro translation and characterization of four glyoxysomal enzymes.//Plant Physiol.-1980.-V.65, N 1.- P.40−46.
  149. Rivett AJ. Tipton KF. Kinetic studies with rat-brain succinic-semialdehyde dehydrogenase//European Journal of Biochemistry.-1981.-V. 117, N l.-P. 187 193.
  150. Roberts J.K.M., Andrade F.N., Anderson I.C. Further evidence that cytoplasmic acidosis is a determinant of flooding in tolerance in plants // Plant Physiol.- 1985, — V.77.- P.492−494.
  151. Roche Т., McFadden B.A., Williams J.O. Modification of the active site of isocitrate lyase from Pseudomonas indigofera //Arch.Biochem. and Biophys.-1971, — V.147,N l.-P. 192−200.
  152. Rua J., Soler J., Busto F., de Arriaga D. The pH dependence and modification by diethyl pyrocarbonate of isocitrate lyase from Phycomycesblakesleeanus I I European Journal of Biochemistry.- 1995, — V. 232, N 2.- P.381−390.
  153. Rubin H., Trelease R.N. Subcellular localization of glyoxylase cycle enzymes in Ascaris suum larval //Y.Cell Biol.-1976.-V.70, — P.374−383.
  154. Sandalio L.M., Del Rio L.A. Intraorganellar distribution of superoxide dismutase in plant peroxisomes //Plant Physiol. 1988. V.88. N 4. P.1215.
  155. Sandeman RA., Hynes MJ., Fincham JR., Connerton IF. Molecular organisation of the malate synthase genes of Aspergillus nidulans and Neurospora crassa // Molecular & General Genetics.- 1991.- V.228, N3.- P.445−452.
  156. Santos MJ. Imanaka T. Shio H. Small GM. Lazarow PB. Peroxisomal membrane ghosts in Zellweger syndrome—aberrant organelle assembly // Science.-1988.-V. 239, P. 1536−1538.
  157. Sautter C., Keller G., Hock B. Glyoxysomal citrate synthase from watermelon cotyledons immunocytochemical localization and heterologous translation in Xenopus oocytes // Planta.-1988.-V.173, N 3.- P.289−295.
  158. Schnarrenberger C.A., Oeser A., Tolbert N.E. Development of microbodies in sunflower cotyledons and castor bean endosperm during germination // Plant Physiol. 1971. V.48. N 5. P.566.
  159. Scholer A., Schuller HJ. Structure and regulation of the isocitrate lyase gene ICL1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae // Current Genetics.- 1993.-V.23, N5−6.- P.375−381.
  160. Silverman PM., Rother S., Gaudin H. Arc and Sfr functions of the Escherichia coli K-12 arcA gene product are genetically and physiologically separable // Journal of Bacteriology.-1991, — V. 173, N18.- P.5648−5652.
  161. Sones R.W., Kranz R.G., Gennis R.S. Immunochemical analysis of the membrane bound succinate dehydrogenase of Escherichia coli // FEBS Lett.-1982.-V. 142, N 1.- P.81−85.
  162. Spector L.B. Citrate cleavage and related enzymes.-In.: Enzymes. New York-London, 1972, p.357−389.
  163. Surendranathan K.K., Nair P.M. Purification and characterization of a natural inhibitor for isocitrate lyase present in gamma-irradiated preclimacteric banana //Plant Sci.Rett.-1978.- V.12, N2.- P. 169−175.
  164. Swinkels BW. Gould SJ. Subramani S. Targeting efficiencies of various permutations of the consensus C-terminal tripeptide peroxisomal targeting signal//FEBS Letters.-1992.-V. 305, N2. -P.133−136.
  165. Syrett P.I., Merrett M.J., Bocks S.M. Enzymes of the glyoxylate cycle in Chlorella vulgaris //J.Exp.Bot.-1963.-Vol.l4. N2.-P.249−264.
  166. Szabo A.S., Avers C.J. Some aspect of regulation of peroxisomes and mitochondria in yeast //Ann.N.Y.Acad.Sci.-1969.-V.168.- P.302−312.
  167. Theimer R.R., Anding G., Matzner P. Kinetic action on the development of microbody enzymes in sunflower cotyledons in the dark //Planta.-1976.-V.128, N 1.- P.41−47.
  168. Titus DE., Becker WM. Investigation of the glyoxysome-peroxisome transition in germinating cucumber cotyledons using double-label immunoelectron microscopy // Journal of Cell Biology.-1985.- V. 101, N4.-P.1288−1299.
  169. Tolbert N.E. Microbodies-peroxisomes and glyoxysomes.//Ann.Rev.Plant Physiol.-1971.-V.22.- P.45−74.
  170. Trelease R.N., Biogenesis of glyoxysomes //Ann.Rev.Plant Physiol.-1984.-V.35.- P.321−347.
  171. Tsukamoto T. Shimozawa N. Fujiki Y. Peroxisome assembly factor 1: nonsense mutation in a peroxisome-deficient Chinese hamster ovary cell mutant and deletion analysis // Molecular & Cellular Biology.-1994.- V.14.- N 8, — P.5458−5465.
  172. Vanni P., Vincenzini M.T. The presence of isocitrate lyase and malate synthase activity in germinating Ginkgo biloba seeds.// Experientia.-1972.-V.28, N 4.- P.405−406.
  173. Vanni P., Vincenzini M.T., Nerozzi F.M., Sinna S.P. Studies on isocitrate lyase isolated from Lupinus colyledons // Can.J.Biochem.-1979.-V.57, N 9.-P.l 131−1137.
  174. Vaughn K.C., Stegink S.Y. Peroxisomes of soybean root nodule vascular parenchyma cells contain a «nodule-specific» urate oxidase // Physiol.plantarum.-1987.-V.71, N 3.- P.251−256.
  175. Verniquet F. Gaillard J. Neuburger M. Douce R. Rapid inactivation of plant aconitase by hydrogen peroxide // Biochemical Journal.-1991.- V. 276, Pt 3.-P.643−648.
  176. Vincenzini M.T., Nerozzi F., Vincieri F., Vanni B. Isolation and properties of isocitrate lyase from Lupinus seeds //Phytochemistry.-1980.-V.19, N 5.-P.769−774.
  177. Weisiger R.A., Fridovich I. Superoxide dismutase. Organelle specificity // J.Biol.Chem.- 1973. -V.248, N 10, — P.3582−3588.
  178. Wolins NE., Donaldson RP. Specific binding of the peroxisomal protein targeting sequence to glyoxysomal membranes // Journal of Biological Chemistry.-1994.- V. 269, N2.- P. 1149−1153.
  179. Wong D.T.O., Ajls I. Isocitrate in Eschirichia coli //Nature.-1955.-Vol.176.-P.970−971.
  180. Wood D., Darlison MG., Wilde RJ., Guest JR. Nucleotide sequence encoding the flavoprotein and hydrophobic subunits of the succinate dehydrogenase of Escherichia coli // Biochemical Journal. -1984.- V.222, N2.-P.519−534.
  181. Woodcock E., Merrett M.Y. Malate synthase messenger Euglena // Arch.Microbiol.-1980.-V.124, N 1.- P.33−38.
  182. Woodward Y., Merrett M.Y. Induction potential for glyoxylate cycle enzymesa during the cell cycle of Euglena gracilic.//Eur.Y.Biochem.-1975.-V.55.- P.555−559.
  183. Zhang JZ., Gomez-Pedrozo M., Baden CS., Harada JJ. Two classes of isocitrate lyase genes are expressed during late embryogeny and postgermination in Brassica napus L. // Molecular & General Genetics.-1993.-V. 238, N1−2.- P.177−184.
  184. Zhang JZ., Laudencia-Chingcuanco DL. Comai L. Li M. Harada JJ. Isocitrate lyase and malate synthase genes from Brassica napus L. are active in pollen // Plant Physiology.-1994.- V. 104, N3.- P.857−864.и 4k'S
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!