Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Технология получения биологически активного комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» из вторичного молочного сырья

Диссертация: Технология получения биологически активного комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» из вторичного молочного сырья
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ухудшение состояния здоровья, связанное с ростом вторичных иммунодефицитных состояний, онкологических заболеваний, алиментарно-зависимых болезней, включая пищевую аллергию, дисбактериозы различного генеза и др., определяет необходимость повышения неспецифической резистентности здоровых и больных людей, улучшения функционирования естественных систем детоксикации и механизмов обеспечения… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Биологически активные белки молока
    • 1. 2. Биологически активные белки молока в составе БАД и пищевых продуктах лечебно-профилактической направленности
    • 1. 3. Комплексные препараты на основе биологически активных белков молока
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Постановка эксперимента
    • 2. 2. Препаративные методы
    • 2. 3. Аналитические методы
    • 2. 4. Микробиологические методы
    • 2. 5. Медико-биологические исследования
  • ГЛАВА 3. ОСНОВНЫЕ АСПЕКТЫ СОЗДАНИЯ И ХРАНЕНИЯ КОМПЛЕКСА БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ СЫВОРОТОЧНЫХ БЕЖОВ МОЛОКА: ЛАКТОПЕРОКСИДАЗЫ, ЛАКТОФЕРРИНА И
  • ИММУНОГЛОБУЛИНА G
    • 3. 1. Получение комплекса на основе иммуноглобулина, лактопероксидазы и лактоферрина в жидкой форме
    • 3. 2. Применение лизоцима в составе комплекса в качестве природного консерванта
    • 3. 3. Получение сухой формы комплекса иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза"
  • ГЛАВА 4. ИЗУЧЕНИЕ БИОЛОГИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И ПОКАЗАТЕЛЕЙ БЕЗОПАСНОСТИ КОМПЛЕКСА «Л-ПФИ»
    • 4. 1. Антиоксидантная активность
    • 4. 2. Антибактериальная активность
    • 4. 3. Биологическая ценность
    • 4. 4. Токсичность и физиологическая активность
  • ГЛАВА 5. ПРОИЗВОДСТВО КОМПЛЕКСА «Л-ПФИ» ИЗ ВТОРИЧНОГО МОЛОЧНОГО СЫРЬЯ
    • 5. 1. Вторичное молочное сырье-источник компонентов комплекса «Л-ПФИ»
    • 5. 2. Технология получения комплекса «Л-ПФИ»
    • 5. 3. Изучение свойств комплекса «Л-ПФИ»
    • 5. 4. Изучение показателей качества и безопасности комплекса «Л-ПФИ»
  • ГЛАВА 6. ОБОГАЩЕНИЕ СТЕРИЛИЗОВАННОГО МОЛОКА КОМПЛЕКСОМ «Л-ПФИ»
    • 6. 1. Определение содержания иммуноглобулина G, лактоферрина и лактопероксидазы в молочных продуктах
    • 6. 2. Разработка способа обогащения стерилизованного молока комплексом «Л-ПФИ»
    • 6. 3. Характеристика стерилизованного молока, обогащенного комплексом «Л-ПФИ»
  • ВЫВОДЫ

Технология получения биологически активного комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» из вторичного молочного сырья (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Ухудшение состояния здоровья, связанное с ростом вторичных иммунодефицитных состояний, онкологических заболеваний, алиментарно-зависимых болезней, включая пищевую аллергию, дисбактериозы различного генеза и др., определяет необходимость повышения неспецифической резистентности здоровых и больных людей, улучшения функционирования естественных систем детоксикации и механизмов обеспечения иммунобиологической реактивности организма с использованием в питании физиологичных безвредных природных соединений и их сочетаний, действие которых направлено на коррекцию функций поврежденных звеньев обеспечения гомеостаза [64]. Биологически активные белки — полифункциональные естественные факторы защиты живых организмов, участвующие в регуляции многих физиологических и иммунологических функций, полностью отвечают данным требованьям.

Актуальным считается использование в технологии пищевых продуктов и БАД биологически активных белков молока, которые играют многообразную роль и выполняют защитную, антимикробную, регенерирующую, антиоксидантную, иммуномодуляторную, регуляторную и другие функции. Перспективным направлением развития биотехнологии является получение биологически активных веществ молока с сохранением их биологической активности из вторичных молочных ресурсов, которые содержат комплекс специфических (иммуноглобулины различных классов) и неспецифических (катионные сывороточные белкилактопероксидаза, лизоцим, лактоферрин, нуклеазы др.) белковых защитных компонентов. Особый интерес среди неспецифических компонентов вызывают лактопероксидаза и лактоферрин — полноценные по аминокислотному составу и характеризующиеся высокой биологической активностью сывороточные белки [8]. Иммуноглобулины, представляя собой специфические защитные факторы молока, тесно связаны с неспецифическими и функционируют в комплексе с ними [75].

В молоке биологически активные белки, каждый из которых обладает целым рядом уникальных свойств, существуют в комплексе. Однако в настоящее время практическое применение находят в основном монопрепараты на основе очищенной формы отдельных катионных сывороточных белков, что ограничивает их функциональные возможности. Сочетание биологически активных белков молока с учетом взаимного влияния компонентов может обеспечивать возможность создания высокоэффективных биологически активных препаратов и продуктов лечебно-профилактической направленности широкого спектра действия. Применение таких препаратов, характеризующихся высокой биологической ценностью, сегодня рассматривается как наиболее легкий, физиологичный и доступный метод обеспечения иммунной защиты против вирусных и бактериальных инфекций, при лечении социально значимых гастроэнтерологических и онкологических заболеваний, с целью снижения побочного действия медикаментозной терапии и др.

В связи с этим актуальной является разработка технологии получения комплекса биологически активных белков молока с учетом природного соотношения компонентов, их взаимного влияния, биологической активности и безопасности, перспективности его применения в качестве основы БАД и продуктов лечебно-профилактической направленности, а также эффективного способа получения разработанного комплекса, входящего в схему безотходной переработки молочного сырья.

Целью настоящей работы является разработка технологии получения биологически активного комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» из молочного сырья, предназначенного для создания на его основе продуктов лечебно-профилактической направленности.

В соответствии с поставленной целью определены основные задачи исследований:

• Экспериментально обосновать компонентный состав комплекса «иммуноглобулин-лактоферрин-лактопероксидаза» с учетом совместимости и функциональной взаимосвязи компонентов по тестам их биологической активности.

• Получить готовый комплекс в жидкой и сухой формах и изучить его физико-химические свойства, питательную ценность и биологическую активность по показателям: антимикробное действие, антиоксидантная активность.

• В экспериментах с животными исследовать токсичность и влияние при пероральном приеме разработанного комплекса на устойчивость к стрессовым воздействиям.

• Провести изучение и обосновать условия и сроки хранения комплекса.

• Разработать технологию получения комплекса из молочного сырья в рамках схемы его безотходной переработки.

• Провести апробацию комплекса в технологии производства молочных продуктов, на примере стерилизованного молока, в лабораторных и промышленных условиях.

• Разработать проект технической документации на производство биологически активного комплекса на основе лактоферрина, лактопероксидазы и иммуноглобулина.

Диссертационная работа состоит из введения, аналитического обзора литературы, объектов и методов исследований, экспериментальной части, содержащей 4 главы, выводов, библиографического списка, приложений.

выводы.

1. Разработана технология нового полифункционального биологически активного комплекса на основе лактопероксидазы, лактоферрина и иммуноглобулина, выделенных из коровьего молока, которая позволяет более эффективно использовать компоненты молочного сырья. Выявлен синергизм в действии его компонентов.

2. Научно и экспериментально обоснованы состав и соотношение компонентов, с учетом их биологической активности и функциональной взаимосвязи.

3. Установлено, что комплекс «JI-ПФИ» обладает антибактериальной и антиоксидантной активностями и высокой биологической ценностью.

4. Показано отсутствие токсического эффекта на животный организм при пероральном приеме разработанного комплекса, а также, что комплекс обладает высокой физиологической активностью, выраженной в способности повышать устойчивость животного организма к стрессовым воздействиям и выносливость к физическим нагрузкам.

5. Изучена динамика изменения биологической активности компонентов комплекса «Л-ПФИ», на основании которой обоснованы условия и сроки его хранения. Установлено, что более рациональным способом консервирования комплекса «Л-ПФИ» является лиофильное высушивание, способствующее пролонгированию сроков хранения комплекса: при температуре плюс (20±-2)°С — до шести месяцевпри температуре плюс (4±-2)°С — до 12 месяцев.

6. В условиях промышленности апробирована технология обогащения стерилизованного молока биологически активным комплексом «Л-ПФИ».

Введение

в состав стерилизованного молока комплекса «Л-ПФИ» не оказывало отрицательного влияния на органолептические и физико-химические показатели готового продукта, но позволяло повысить его биологическую ценность.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Д.В. Взаимосвязь неспецифических антимикробных факторов молока / Д. В. Альперович, Э. В. Кесельман, А. П. Шепелев // Микробиология, эпидемиология и иммунобиология. — 1994. — № 3. — С. 120−125
  2. , С.Е. Лактоферрин как полифункциональная гидролаза молока человека: Автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. хим. наук. / С. Е. Бабина // Ин-т хим. биол. и фунд. мед. СО РАН. — Новосибирск. — 2006. — 19 с.
  3. , А.А. Лизоцим: теория и практика. / А. А. Баранов, В. Г. Дорофейчук // М.:Н. Новгород. — 1999. с.43−49
  4. , А.А. Лизоцимсодержащие биосистемы для профилактики и лечения социально значимых болезней детского возраста / А. А. Баранов, Э. Г. Щербакова, В. Г. Дорофейчук и др. // Российский педиатрический журнал. — 2000. —N4. —С. 8−14
  5. , М.А. Разработка технологии молока питьевого пастеризованного длительного срока хранения с функциональными свойствами: Автореф. дис. на соиск. уч. степ. канд. техн. наук / М. А. Барбашина // Воронеж — Воронеж, гос. технол. акад. — 2005. — 24 с.
  6. , М.А. Совершенствование технологии молока питьевого пастеризованного длительного срока хранения / М. А. Барбашина, А. Н. Пономарев, Г. П. Шуваева, О. С. Корнеева // Хранение и переработка сельхозсырья. — 2005. — № 1. с. 29−30
  7. , Е.Н. Лактоферрин: свойства и применение / Е. Н. Бейкер, Х. М. Бекер, Н. Кун, Р.Д. Кидц//Молочная промышленность. — 2006. — № 2. — С.38−39
  8. , Е.Н. Лактоферрин-структура и свойства / Е. Н. Бейкер, Х. М. Бейкер, Н. Кун, Р. Д. Кидд // Молочная промышленность. — 2006. — № 2. — с.38−39
  9. , С. Антиоксидантные свойства лактоферрина из женского молока / С. Белизи, И. Н. Назарова, И. А. Климова, В. Н. Прокофьев, Н. В. Пушкина // Бюл. эксперим. биол. и мед. — 1999. — № 5. — р.523−525
  10. Ю.Буланов, Ю. Б. Химический состав продуктов, пищевая ценность /
  11. Ю.Б.Буланов//М.: Тверь — 2003. с. 6−19.
  12. П.Воробьев, А. А. Иммуномодуляторы: принципы классификации и стратегия применения в медицине / А. А. Воробьев // Вестник РАМН. — 2002. — № 4. — С.22−28
  13. , А.А. Иммунореабилитация при инфекционно-воспалительных и соматических заболеваниях с использованием Трансфер Факторов / А. А. Воробьев // Методическое письмо. — Москва. — 2004. — 35с.
  14. , И.Л. Лактоферрин: свойства и перспективы биотехнологического производства / И. Л. Гольдман, Е. С. Захарова, Р. И. Якубовская, С. Г. Кадулин, Н. В. Гнучев // Биотехнология. — 1998. — № 4.-С.З-16
  15. ГОСТ 23 327–78 Молоко. Методы определения общего белка
  16. ГОСТ 23 453–90 Молоко. Методы определения количества соматических клеток
  17. ГОСТ 25 101–82 Молоко. Метод определения точки замерзания
  18. ГОСТ 25 228–82 Молоко и сливки. Метод определения термоустойчивости по алкогольной проб
  19. ГОСТ 26 754–85 Молоко. Метод измерения температуры
  20. ГОСТ 26 781–85 Молоко. Метод измерения рН
  21. ГОСТ 28 283–89 Молоко коровье. Метод органолептической оценки запаха и вкуса.
  22. ГОСТ 3623–73 Молоко и молочные продукты. Методы определения пастеризации
  23. ГОСТ 3625–84 Молоко и молочные продукты. Методы определения плотности
  24. ГОСТ 5867–90 Молоко и молочные продукты. Методы определения жира
  25. ГОСТ 8218–89 Молоко. Метод определения чистоты
  26. ГОСТ 9225–84 Молоко и молочные продукты. Методы микробиологического анализа
  27. , В.Г. Механизмы защитной функции лизоцима, фундаментальное и прикладное значение / В. Г. Дорофейчук // Нижегор.мед.журнал. — 1996. — № 2. — С.9−13
  28. , Т.Г. Лактоферрин и его биологические функции / Т. Г. Канышкова, В. Н. Бунева, Г. А. Невинский // Ж. «Биохимия». — 2001. — Том бб.-Вып. 1 — С. 5−13
  29. , Г. С. Ангиогенин молока (обзор) / Г. С. Комолова, Т. В. Федорова // Прикладная биохимия и микробиология. — 2002. — Т.38. — № 3.-С.229−236
  30. , Г. Н. Методы исследования молока и молочных продуктов// Г. Н. Крусь, А. М. Шалыгина, 3. В. Волокитина // Москва. — Колосс.- 2002. — с.366
  31. , Б.М. Стимуляция рибо-нуклеазами неспецифических факторов защиты в организме экспериментальных животных / Б. М. Куриненко, З. М. Нехорошкова, Р. Ш. Булгакова // Антибиотики и химиотерапия. — 1995. — Т. 40. — № 7. — С. 30−34
  32. , М.О. Образование комплекса при взаимодействии церулоплазмина и лактоферрина. Автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук./ М. О. Пулина // НИИ эксперим. мед. РАМН. — Санкт-Петербург. — 2004. — 24 с
  33. , С.В. Ростовский НИИ Микробиологии и паразитологии / Соболева С. В. //URL: http://lact.narod.ru (дата обращения 12.01.2009)
  34. , И. Производство лактоферрина / И. Тамура // Молочная промышленность. — 2006. — № 2. — С.39−41
  35. , Н.А. Биологически активные белки молока / Н. А. Тихомирова, Г. С. Комолова, И. И. Ионова //Москва. — 2004. — 80с.
  36. , В.А. Реализация концепции государственной политики здорового питания населения России: научное обеспечение / В. А. Тутельян, В. А. Княжев // Вопросы питания. — 2000. — № 3. — С.4−7
  37. , Т.В. Разработка способа получения белкового концентрата, содержащего ангиогенин, из молочного ультрафильтрата / Т. В. Федорова // Дис. на соискание ученой степени к.т.н. — МГУ ПБ. — 2004. — 23с.
  38. Д.Х. Синергизм лактоферрина и флуконазола в борьбе с кандидозом / Д. Х Фиджеральд // Медицинская газета, Medicus Amicus. — 2003. —№ 3, —С.6−9
  39. , A.M. Биологически активные вещества молока / А. М Шалыгина, Н. А. Тихомирова, И. И Ионова, А. А Петухов, Г. С. Комолова // М.: АгроНИИТЭИПП. — 1997. — Вып.6. — 16с.
  40. , И.А. Влияние лизоцима на качество сыров / И. А. Шергина,
  41. B.А.Мордвинова // Ж. «Сыроделие и маслоделие». — 2004. — № 5. — с.23−24
  42. , И.А. Влияние лизоцима на развитие лактококков в сырах / И. А. Шергина // Ж. «Сыроделие и маслоделие». — 2005. — № 2. — С.27−29
  43. , О.П. Ангиогенин и его роль в ангиогенезе / О. П. Шестенко, С. Д. Никонов, Н. П. Мертвецов. // Молекулярная биология. — 2001. — Т.35.1. C.349- 37 171. Шидловская, В. П. Ферменты молока / В. П. Шидловская // СПб., Гиорд. 2006. — 296с.
  44. , Э.Г. Лизоцимсодержащие композиции в составе лечебного питания детей / Э. Г. Щербакова // Ж. «Хранение и переработка сельхозсырья». — 2006. — № 4. — С.52−56
  45. Abd El-Gawad, I. A. Changes of lactoferrin concentration in colostrum and milk from different species. Egypt./ I.A.Abd El-Gawad, M. El-Sayed Elham, M.B.Mahfouz, A.M.Abd El-Salam // J. Dairy ScL. — 1996. — № 2. — P. 297 308.
  46. Abd El-Ghani, S. Natural thiocyanate content and optimum conditions for activation of lactoperoxidase system in raw buffalo milk / S. Abd El-Ghani, A.F.Sayed//Egypt. J. Dairy Sci. — 1997. — № 2—.P.241−252
  47. Aimutis, W.R. Bioactive properties of milk proteins with particular focus on anticariogenesis / J Nutr. — 2004. — № 1,134 —.P. 989−995
  48. Amornkul, Y. Utilization of microfiltration or lactoperoxidase system or both for manufacture of Cheddar cheese from raw milk. / Y. Amornkul, D.R.Henning // J Dairy Sci. — 2007. — № 11 -90(1 1). —.P.4988−5000
  49. Andrews, A.T., Rapid analysis of bovine milk proteins by fast protein liquid chromatography / A.T. Andrews, M.D. Taylor, U. Merin // J Chromatogr — 1985-vol.348- 177−185
  50. Arnold, D. Antiadenovirus activity of milk proteins: Lactoferrin prevents viral infection / D. Arnold, A.M. Di Biase, M. Marchetti, A. Pietrantoni, P. Valenti, L. Seganti, F. Superti // Antiviral Res. — 2002. — № 2. —.P .153−158
  51. Blel M. Improvement of a method for the measurement of lactoperoxidase activity in milk / J. Cazes, M.F. Guingamp, J.L. Gaillard // Int. Dairy J. — 2001. — № 11. — p. 795−799
  52. Cankaya, M. In vitro effects of some antibiotic drugs on bovine lactoperoxidase enzyme / M. Cankaya, M. Sisecloglu, O. Yoruk, H. Ozdemir // Turk J.Med.Sci. — 2006. — V.36(5).-P.301−306
  53. Cazes, J. Chromatography theory / R.P.W. Scott //. — 2002.- P. 235−257
  54. Chan, Li. E., Thermal Stability of Bovine Milk Immunoglobulin G (IgG) and the Effect of Added Thermal Protectants on the Stability / Li E. Chan, A. Kummer, J.N. Losso, D.D. Kitts, S. Nakai // Food Res Int J — 1995- № 28- P.9
  55. Chen P.W. Detection of Lactoferrin in Bovine and Goat Milk by Enzyme-linlced Immunosorbent Assay / P.W. Chen, F. M. Chiahung // J. of Food and Drug Analysis —2004 —No. 2, P. 133−139
  56. Chow, L.M. Kinetics of in Vitro Lactoferrin Deposition on Silicone Hydrogel and FDA Group II and Group IV Hydrogel Contact Lens Materials / L.M.Chow, L.N.Subbaraman, H. Sheardown, L.J.Jones // Biomater Sci Polym Ed. — 2009. — № 20(l).-P.71−82.
  57. Collin, R.- Development and validation of a nephelometric immunoassay for IgG in milk. /Prosser, C.- McLaren, R.- Thomson, M.- Malcolm, D. A// J. Dairy Res.-2002-vol. 69—.P 27−35.
  58. Conesa, C., Determination of IgG levels in bovine bulk milk samples from different regions of Spain. / C. Conesa, M. Lavilla, L. Sanchez, M.D. Perez, L. Mata, P. Razquin, M. Calvo // Eur Food Res Technol J — 2005 — p 220 — 222
  59. Dyer, A.R. In vitro and in vivo safety studies of a proprietary whey extract / A.R.Dyer, G.A.Burdock, I.G.Carabin, M.C.Haas, J. Boyce, R. Alsaker, L.C.Read // Food Chem Toxicol. — 2008. — № 5−46(5). — P. 1659−65
  60. Ebina, T. Passive immunizations mice and infants with colostrums containing antibodies to human rotavirus / T. Ebina, M. Ohta, Y. Kanamaru, Y. Yamamoto-Osumi, K. Baba // J. Med. Virol. — 1992.- № 38(2). — P. 117−23
  61. Ekins, A. Lactoferrin receptors in Gram-negative bacteria: Insights into the iron acquisition process / A. Ekins, A.G. Khan, S.R. Shouldice, A.B. Schryvers// BioMetals.- 2004. — Vol. 17. — P. 235−243.
  62. Ekstrand, B. Lactoperoxidase and lactoferrin / B. Ekstrand // In Natural
  63. Antimicrobial Systems and Food Preservation — 1994. — P. 15−63
  64. Everse, J. Peroxidases in chemistry and biology/ Everse J., Kathleen E. Everse, Matthew B. G.// CRC Press — 1991 P. 125
  65. Flanagan, J.L. Role of lactoferrin in the tear film / J.L. Flanagan, M.D.Willcox // Biochimie. — 2008. — № 7. — P.31.
  66. Fox, P.F. Indigenous enzymes in milk: Overview / P.F. Fox, A.L. Kelly//Int. Dairy J.- 2006. — № 6 —. P. 500−532
  67. Funatogawa K. Use of Immunoglobulin Enriched Bovine Colostrum against Oral Challenge with Enterohaemorrhagic Escherichia coli 0157: H7 in Mice / Funatogawa K. et. al. //Microbiology and immunology. — 2002, — No. 11 P.761−766
  68. Fweja, L.W. Alternative strategies for activation of the natural lactoperoxidase system in cows' milk: trials in Tanzania / L.W.Fweja, M.Lewis., A.S. Grandison // J Daily Res. — 2007. № 11−74(4). — P.381−6
  69. Gapper L. W. Analysis of bovine immunoglobulin G in milk, colostrum and dietary supplements: a review / D. E. J. Copestake- D. E. Otter, H. E. Indyk//
  70. Analytical and Bioanalytical Chemistry — 2007.- № 1 — P.93−109
  71. Gonzalez-Chavez, S.A. Lactoferrin: structure, function and applications / S.A.Gonzalez-Chavez, S. Arevalo-Gallegos, Q. Rascon-Cruz // Int J Antimicrob Agents. — 2008. — № 10. — P.7
  72. Gurtler, J.B. Inhibition of growth of Enterobacter sakazakii in reconstituted infant formula by the lactoperoxidase system / J.B.Gurtler, L.R.Beuchat // J Food Prot. — 2007. — № 9- 70(9). — P.2104−10
  73. Haberska, K. Activity of lactoperoxidase when adsorbed on protein layers / K. Haberska, O. Svensson, S. Shleev, L. Lindh, T. Arnebrant, T. Ruzgas // Talanta. — 2008. — № 9−76(5). — P. 1159−64
  74. Haddan, M.S. Preservation of raw milk by activation of the lactoperoxidase system/M.S. Haddan, S.A. Ibrahim, R.K. Robinson//Food Control. — 1996. — V.7.-P. 149−152.
  75. Hirano, R. Lactoperoxidase effects on rheological properties of yougurt / R. Hirano, M. Hirano, M. Oooka, S. Dosako, I. Nakajima, K. Igoshi // J. Food Sci. — 1998.-№l.-P.35−38
  76. Hooper, L.V. Angiogenins: a new class of microbicidal proteins involved in innate immunity. / L.V. Hooper, T.S. Stappenbeck, C.V. Hong, J.I. Gordon//Nature Immunology. — 2003 — № 3- P. 269−273
  77. Huang, S.W. Effect of lactoferrin on oxidative stability of corn oil emulsions and — liposomes / S.W.Huang, M.T.Satue-Gracia, E.N.Frankel, J.B.German // J. Agr. And Food Chem. — 1999. — № 4. — P. 1356−1361
  78. Khalid, S. Effect of activated lactoperoxidase system on the quality characteristics of yoghurt. / S. Khalid, T. Masud // Electron. J.Environ.Agric.Food Chem. (EJEAFChe). — 2004. — V.3(6). — P.777−783
  79. Kim, W.S. Growth-promoting effects of lactoferrin on L. acidophilus and Bifidobacterium spp. / W.S.Kim, M. Ohashi, T. Tanalca, F. Kumura, G.Y.Kim, K. Kwon, J.S.Goh, K. Shimazaki // Biometals. — 2004. — № 3. — P.279−283
  80. Klaas, D. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications / D. Klaas, K. Kassendrager, A.C.M. van Hooijdonk // British Journal of Nutrition. — 2000. — V. 84. — P.519−523
  81. Korhonen, H. Technological options for the production of health-promoting proteins and peptides derived from milk and colostrum / H. Korhonen, A. Pihlanto // Curr Pharm Des. — 2007. — № 13(8). — P.829−43
  82. Kruzel, M.L. Lactoferrin protects gut mucosal integrity during endotoxemia induced by lipopolysaccharide in mice / M.L.Kruzel, Y. Ilarari, C.Y.Chen, G.A. Castro // Inflammation. — 2000. — № 1. — P.33−44
  83. Kussendrager, K. D Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications / K.D. Kussendrager, А. С. M. Hooijdonk // British J. of Nutrition. — 2000 — Suppl. 1. — P. 19- 25
  84. Kutta, H. Distribution of mucins and antimicrobial substances lysozyme and lactoferrin in the laryngeal subglottic region / H. Kutta, A. Wilier, P. Steven, L. Brauer, M. Tsokos, F. Paulsen // J Anat. — 2008. — № 10−213(4). — P.473−81
  85. Lebreton, J.P., Caprine immunoglobulin G, P-lactoglobulin, a-lactalbumin and serum albumin in colostrum and milk during the early post partum period / Joisel F, Boutleux S, Larmuzel B, Sauger F // — 1981 — Lait 61:465
  86. Lee-Huang, S. Lysozyme and Rnase as anti-HIV components in beta-core preparations of human chorionic gonadotropin / S. Lee-Huang, P.L. Huang, Y. Sun, H. Kung, D.L. Blithe, H.C. Chen // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. — 1999.-V.96. — P.2678−2688
  87. Leland, P.A. Ribonuclease A variants with potent cytotoxic activity / P.A.Leland, L.W.Shultz, B. Kim, R.T.Raines // PNAS USA. — 1998. — V. 95. — № 18.-P. 10 407−10 412
  88. Levay, PF. Lactoferrin: a general review. / PF. Levay, M Viljoen // Hacmatologica. — .1995. — № 80. — P.252−1061
  89. Levieux, D. Discussion of parameters of a semi-automated RID as applicable to quantification of IgG in milk/D. Levieux// Lait- 1991−71 — P.327
  90. Leyton W. G. Analysis of bovine immunoglobulin G in milk, colostrum and dietary supplements: a review / Leyton W. G., David E. J., Copestake, Don E. O., Harvey E. I. // Springer Berlin — 2007 P. 93−109
  91. Litman, G. Reconstructing immune phylogeny: new perspectives / G. Litman, J. Cannon, L. Dishaw // Nat Rev Immunol. — 2005. — № 5 (11). — P.866−79
  92. Lonnerdal, B. Nutritional roles of lactoferrin / B. Lonnerdal // — 2009. vol. 12, № 3, P. 293−29
  93. Loughran, N.B. The phylogeny of the mammalian heme peroxidases and the evolution of their diverse functions / N.B.Loughran, B. O 'Connor, C. O'Fagain, M.J.O'Connell // BMC Evol Biol. — 2008. — № 3. — P. 101
  94. L0vstad, R.A. A kinetic study on the lactoperoxidase catalyzed oxidation of estrogens / R.A.L0vstad // Biometals. — 2006. — № 12- 19(6). — P.587−92
  95. Mayer. G. Immunology. The structure and function of immunoglobulins-antibodies /G. Mayer // Med. Microbiology — 2008 — P. 110−113
  96. Mehanna, N.M. Preparation and use of lactoperoxidase system capsules to preserve milk at different temperatures / N.M.Mehanna, M.A.Moussa // SO Egypt. J. Dairy Sci. — 1999. — № 2. — P.245−254
  97. Mehraa, R. Milk immunoglobulins for health promotion / R. Mehraa, P. Marnilab, H. Korhonenb // International Dairy Journal. — 2006. — № 16. — P.1262- 1271
  98. Mulder, A.M. Bovine lactoferrin supplementation supports immune and antioxidant status in healthy human males / A.M.Mulder, P.A.Connellan, C.J.Oliver, C.A.Morris, L.M.Stevenson // Nutr Res. — 2008. — Sep-28(9). — P.583- 589
  99. Murphy, M.E. In vitro antiviral activity of lactoferrin and ribavirin upon hantavirus / M.E.Murphy, H. Kariwa, T. Mizutani, K. Yoshimatsu, J. Arikawa, L. Takashima// Arch. Virol. — 2000. — № 8. — P.1571−1582
  100. Nagy, K. Controlled study of lactoperoxidase gel on oral flora and saliva in irradiated patients with oral cancer / K. Nagy, E. Urban, O. Fazekas, L. Thurzo,
  101. E.Nagy // J Craniofac Surg. — 2007. — № 9−18(5). — P. l 157−64
  102. Naidu, A. S. Lactoferrin: natural, multifunctional, antimicrobial/ A. S. Naidu, Narian Naidu// CRC Press — 2000 P. 76
  103. Naidu, S.A. Activated lactoferrin —- a new approach to meat safety / S A. Naidu // Food Technol. — 2002. — № 3. — P.40−45
  104. Nakada, M. Lactoperoxidase suppresses acid production in yoghurt during storage under refrigeration / M. Nakada, S. Dosako, R. Hirano, M. Oolca, I. Nakajima //International Daily Journal. — 1996. — V.6. — P.33−42
  105. Nawin, C.M. Nucleases: molecular biology and applications/ C.M. Nawin, // Wiley-Interscience. — 2002. — p. 27−37.
  106. Ndambi, O.A. Reducing Raw Bovine Milk Spoilage through the Lactoperoxidase System in the Western Highlands of Cameroon / OA. Ndambi,
  107. F. Fonteh, P. Kamga, S. Mendi, H. Imele, M. Siegmund-Schultze //Deutsher Tropentag, Hohenheim «The Global Food&Product Chain». — October 11−13, 2005.
  108. Norrby, K. Orally administered bovine lactoferrin systemically inhibits VEGF165.-mediated angiogenesis in the rat / K. Norrby, I. Mattsby-Baltzer, M. Innocenti, S. Tuneberg // Int. J. Cancer. — 2001. — № 2. — P.236−240
  109. Olson, K.A. Angiogenin is regulated in vivo as an acutephase protein / K.A.Olson, S.J.Verselis, J.W.Fett // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1998. — V.242.-№ 3.-P .480−483
  110. Ozdemir, H. Purification of lactoperoxidase from bovine milk and investigation of the kinetic properties / H. Ozdemir, I. Aygul, I. Kufrevioglu // Prep, biochemistry and Biotechnology. — 2001. — V.31(2). — P. 125−134
  111. Pakkanen, R. Growth factors and antimicrobial factors of bovine colostrums /
  112. R.Pakkanen, J. Aalto // International Daily Journal. —V.7- P. 285−297
  113. Perre, P.V. Protection of Newborns through Maternal Immunization. Transfer of antibody via mother’s milk / P.V.Perre // Vaccine. — 2003. — V.21. — P.3374- 3376
  114. Pierce, A. Advances in lactoferrin research / A. Pierce, D. Legrand // Biochimie.2008.-№ 10.-P.14
  115. Rahman, M.M. Examination of bovine lactoferrin binding to bifidobacteria / M.M.Rahman, W.S.Kim, T. Ito, H. Kumura, K. Shimazaki // Prikl Biokhim Mikrobiol. — 2008. — № 9, 44(5) — P.529−32
  116. Rodrigues, L. Lactoferrin and cancer disease prevention / L. Rodrigues, J. Teixeira, F. Schmitt, M. Paulsson, H.L.Mansson // Crit Rev Food Sci Nutr. — 2009.-Mar-49(3).-P.203−17
  117. Rodriguez-Franco, D.A. Antimicrobial mechanisms and potential clinical application of lactoferrin: review/ Rodriguez-Franco DA, Vazquez-Moreno L, Ramos-Clamont Montfort G// Rev Latinoam Microbiol. — 2005. — № 11,47(3−4)1. P. 102−111.
  118. Sakai, S. Production of hydrogen peroxide by a small molecular mass compound in milk from Holstein cows with high and low milk somatic cell count / S. Sakai, E. Nonobe, T. Satow, K. Imakawa, K. Nagaoka // J Daily Res. — 2008. — № 8, —P.335−339
  119. Sassi, S.O. The resurrection of ribonucleases from mammals: from ecology to medicine/ S.O. Sassi, S.A. Benner// Ancestral Sequence Reconstruction. — 2007.5. —P. 208−225
  120. Savci, Z. Enhancing keeping quality of raw cow’s, sheep’s and goat’s milks by activation of the lactoperoxidase system / Z. Savci, E. Sezgin, Z. Yildirim // Milchwissenschaft. — 2002. — № 1, — P. 13−15
  121. Scarino, M.L. A sideways glance: Take it or leave it? The role of lactoferrin in iron sequestration and delivery within the body / M.L.Scarino. //Genes Nutr. — 2007. — Nov-2(2). —.P. 61−62
  122. Seifu E., Antibacterial activity of the Iactoperoxidase system against food-borne pathogens in Saanen and South African Indigenous goat milk / E. Seifu, E. M. Buys, E. F. Donkin, I.M. Petzer // Food Control. — 2004. — № 9- P.447−452
  123. Severin, S. Milk Biologically Active Components as Nutraceuticals: Review/ S. Severin, X. Wenshui // Crit. Rev. Food Sci. Nutr.- 2005 № 8.- P.645−656.
  124. , P.J. / P.J. Swart, M.E. Kuipers, C. Smith, R. Pawels, M. P. de Bethune, E. de Clerk, D. K. F. Meijer, J. G. Huisman // AIDS Res. Human Retrov.- 1996.-V.12.-P.769−775
  125. Tamime, A. Y. Brined Cheeses/ A. Y. Tamime, M. Abd El-Salam Society of Dairy Technology. — 2006.- P.27−28
  126. Tome, D. Physiological effects of milk protein components / D. Tome, H. Debabbi // Int. Dairy Jornal. — 1998. — N.8. — P.383−392
  127. Turner, R.B. Passive immunization for prevention of rotavirus illness in healthy infants / R.B.Turner, D.K.Kelsey // Pediatr Infect Dis J. — 1993. — № 12(9). —P.718- 722
  128. Ushida, Y. Possible chemopreventive effects of bovine lactoferrin on esophagus and lung carcinogenesis in the rat / Y. Ushida, K. Sekine, T. Kuhara,
  129. N.Takasuka, M. Hgo, M. Maeda, H. Tsuda // Jap. J. Cancer Res. — 1999. — № 3. — P.262−267
  130. Wada, L. The therapeutic effect of lactoferrin in the host infected with Helicobacter / L. Wada, Y. Aiba, K. Shimizu, A. Takagi, T. Miwa, Y. Koga // Scand.J. Gastroenterol. — 1999. — № 3. — P.238−243
  131. Ward, P.P. Lactoferrin: role in iron homeostasis and host defense against microbial infection / P.P.Ward, O.M.Conneely // Biometals. — 2004. — № 17. — P.203−208
  132. Weinberg, E.D. Human lactoferrin: a novel therapeutic with broad spectrum potential./ E.D. Weinberg, // J. Pharm Pharmacol. — 2001. — 0ct53(10). — P.1303−1310.
  133. Younan, M. Lactoperoxidase-thiocyanate-hydrogen peroxide system to improve the storage of raw camel milk / M. Younan, Z. Farah, V. Galett // Milchwissenschaft. — 2006. — № 4. — P.392−394.
  134. Zagulski, T. Antibacterial system generated by lactoferrin in mice in vivo is primarily a killing system / T. Zagulski, P. Lipinski, A. Zagulska, Z. Jarzabek // Int.
  135. J. Exp. Pathol. — 1998. — № 2. — P. l 17−123
  136. Zimecki, M. Milk-derived proteins and peptides of potential therapeutic and nutritive value / M. Zimecki, M.L.Kruzel // J Exp Ther Oncol. — 2007. — № 6(2). — P.89−106
  137. Zubeir, I.E.M.E Preservation of raw milk of Khartorum State (Sudan) by the lactoperoxidase system / I.E.M.E Zubeir, M.E.M. Hassen, O.Y. Sanaa // Int. J. Of Dairy Sci. — 2006 — № 2. — P. 155−160
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!