Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Мембраностабилизирующий эффект растворимых цитоплазматических факторов в миокарде и скелетных мышцах при стрессе и адаптации к нему

Диссертация: Мембраностабилизирующий эффект растворимых цитоплазматических факторов в миокарде и скелетных мышцах при стрессе и адаптации к нему
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Еще меньше данных о роли РЦФ при адаптации к различным факторам среды. При этом нужно учитывать, что адаптационные изменения в значительной степени реализуются на уровне самих мембран и связанных с ними ферментов — происходит смена изозимного состава, изменяется чувствительность к субстратам и регуляторам и т. д. Однако, так же, как и в ситуации со стрессорными повреждениями, вопрос о соотношении… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Обзор литературы
  • Глава 1.
    • 1. 1. Са-транспортирующая система в мышечных тканях
    • 1. 2. Структура и регуляция Са-каналов
    • 1. 3. Функционирование Са-АТФазы в норме и при патологии
    • 2. Стресс и адаптация к нему: основные механизмы модулирования функционирования клеток
      • 2. 3. Характеристика стресс-индуцированных повреждений
      • 2. 4. Стресс-индуцируемые повреждения Са-АТФазы СР
      • 2. 5. Структура и функции кальпаиновой системы
      • 2. 6. Активаторы кальпаина
      • 2. 7. Роль кальпаиновой системы в развитии патологических процессов 35 3 Адаптация, как немедикаментозный способ повышения резистентности к стрессорным повреждениям
      • 3. 1. Антиокислительная система защиты клетки
      • 3. 2. Другие защитные компоненты клетки
      • 3. 3. Адаптивный ответ клеток на стресс-индуцированые повреждения
      • 3. 4. Роль а-кристаллина во внутриклеточных протективных эффектах
      • 3. 5. Участие а-кристаллина в патологических процессах
  • Глава 2. Методы и материалы исследования
    • 2. 6. Физиологические модели
    • 2. 7. Биохимические модели
    • 2. 8. Представление данных 68 Результаты и обсуждение
  • Глава 3. Повреждающий эффект острых стрессорных воздействий на Са-транспортирующую систему клетки и защитное действие адаптации к стрессу
    • 3. 1. Активность и терморезистентность Са-транспортирующей системы СР в гомогенатах миокарда и скелетных мышц
    • 3. 2. Влияние РЦФ на активность и резистентность Са-транспортирующей системы СР миокарда
    • 3. 3. Влияние РЦФ на активность и резистентность Са-транспортирующей системы СР скелетных мышц. Сравнение с действием РЦФ в сердце
  • Глава 4. Перекрестный эффект РЦФ на мембранно-связанный Са-насос СР скелетных мышц и миокарда
    • 4. 1. Перекрестный эффект РЦФ на Са-насос СР миокарда
    • 4. 2. Перекрестный эффект РЦФ на Са-насос СР скелетных мышц
  • Глава 5. Проявление шапероновой активности а-кристаллина на Са-насос СР при стрессе и адаптации к нему
    • 5. 1. Проявление шапероновой активности а-кристаллина на Са-насос СР скелетных мышц при стрессе и адаптации к нему
    • 5. 2. Тканеспецифичность протекторного эффекта а-кристаллина на Са-транспортирующую систему СР миокарда
  • Выводы

Мембраностабилизирующий эффект растворимых цитоплазматических факторов в миокарде и скелетных мышцах при стрессе и адаптации к нему (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Поиск немедикаментозных методов защиты организма приобретает все большее значение, являясь важной проблемой теоретической и практической медицины. В последние годы экспериментально показано, что в результате адаптации организма к стрессорным и другим повреждающим воздействиям происходят изменения не только на уровне целого организма [Меерсон, Пшенникова, 1988], изолированных органов и тканей, но и на уровне внутриклеточных мембранных структур [Сазонтова, 1998]. Одновременно интенсивно развивается изучение отдельных низкомолекулярных компонентов цитоплазмы клеток и их роли в повреждении и защите клетки. Однако, до сих пор практически отсутствуют данные о механизме действия растворимых цитоплазматических факторов (РЦФ) в мембрано-стабилизирующем эффекте адаптации. До настоящего времени не известны способы и даже сама возможность репарации нарушенных функций на уровне внутриклеточных структур при стрессорных повреждениях.

Известно, что острое стрессорное воздействие различной природы приводит к нарушениям функционирования сердечно-сосудистой системы, снижению электрической стабильности сердца, нарушению метаболизма в кардиомиоцитах, и в конечном итоге к развитию ишемической болезни, кардиопатий, аритмий и т. д. [Меерсон, 1986]. В последнее десятилетие показано, что стресс-индуцированное повреждение на внутриклеточном уровне проявляется в значительном снижении эффективности функционирования мембранных ион-транспортирующих систем — Ма, К-АТФазы плазматической мембраны, Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума (СР), Са-АТФазы плазматической мембраны и митохондрий [АгкЫрепко et а1., 1985; Сазонтова Т. Г. и др., 1989; РатИат, 1ипес, 1986; а1., 1995]. При этом наряду со снижением устойчивости ферментов к действию 6 эндогенных повреждающих факторов, значительно уменьшается также и скорость функционирования этих важнейших систем ферментов поддержания клеточного ионного баланса. Степень ингибирования достигает 30−50%, что в отсутствии компенсации приводит к снижению порога выживаемости. Такое существенное падение активности ферментов, наблюдаемое in vitro в изолированных мембранных фракциях, вызывает закономерный вопрос о совместимости этого явления с обнаруженным поддержанием некоторых физиологических функций после стресса. Этот вопрос особенно актуален при изучении Са-транспортирующей системы CP миокарда, ответственной за поддержание Са-гомеостаза в клетке и реализацию цикла сокращение-расслабление. Действительно, показано, что даже длительный эмоционально-болевой стресс в течение 4-х или 6 часов [Белкина и др., 1983] не вызывает достоверного изменения сократительной функции сердца — развиваемое давление и частота сердечных сокращений остаются на контрольном уровне.

Следовательно, в стрессированном сердце резкое падение активности ферментов ионного транспорта должно быть хотя бы частично скомпенсировано, чтобы поддерживать физиологические функции на прежнем уровне. Поскольку при острых воздействиях компенсация не может быть осуществлена за счет быстрого массированного синтеза новых молекул ферментов ионного транспорта, можно полагать, что восстановление функции поврежденных при стрессе мембрано-связанных ферментов происходит за счет различных РЦФ, которые, как показано в последнее время, быстро накапливаются в клетке при стрессе, ишемии, тепловом шоке, индукции перекисного окисления липидов (ПОЛ) [Mulvagh et al. 1987; Graven et al., 1993; Melia et al., 1994; Nanji et al., 1995; Plumier et al., 1996; Bhattacharyya, Sen, 1998]. Однако, данные о влиянии на мембранные системы клетки различных низкомолекулярных соединений разрозненны и зачастую противоречивы, что связано с тем, что роль РЦФ практически не 7 рассматривается в целом, а выделяются и изучаются лишь отдельные цитоплазматические компоненты. Поэтому оценка суммарного эффекта РЦФ может являться актуальным информативным тестом.

Еще меньше данных о роли РЦФ при адаптации к различным факторам среды. При этом нужно учитывать, что адаптационные изменения в значительной степени реализуются на уровне самих мембран и связанных с ними ферментов — происходит смена изозимного состава, изменяется чувствительность к субстратам и регуляторам и т. д. Однако, так же, как и в ситуации со стрессорными повреждениями, вопрос о соотношении вклада в адаптационное изменение работы фермента процессов, происходящих на уровне самого мембранно-связанного белка и участия в мембранной адаптационной защите других факторов клетки, в частности, РЦФ, остается открытым. Кроме того, не ясна возможность существования не только прямого, но и перекрестного адаптационного защитного эффекта на внутриклеточном уровне, и его модулирования с помощью экзогенно добавленных мембранопротекторов.

В связи с этим цель работы заключалась в том, чтобы оценить прямой и перекрестный эффекты цитоплазматических факторов, накопленных в миокарде и скелетных мышцах при остром стрессе и адаптации к нему, а также протекторное действие природного термостабилизатора (а-кристаллина), на активность и резистентность Са-транспортирующей системы СР.

В рамках этой цели решались следующие экспериментальные задачи:

1. Оценить повреждающий эффект острого стресса и протекторное действие адаптации к стрессу на активность Са-насоса СР миокарда и скелетных мышц и его резистентность к повреждающим факторамтермоденатурации, автолизу, индукции ПОЛ и др. 8.

2. Провести моделирование стрессорного повреждения Са-насоса.

CP скелетных мышц in vitro с помощью частичного окисления мембран и.

0+ автолиза в присутствии и отсутствии высоких концентраций Са .

3. Исследовать действие РЦФ на стресс-индуцированные и адаптационные изменения активности и конформационной стабильности Са-насоса CP, выявить тканеспецифичность проявления эффектов РЦФ в сердце и скелетных мышц. Сравнить эффекты стресса и адаптации к нему на Са-насос CP, при определении его активности в гомогенатах сердца и скелетных мышц или в мембранных препаратах CP из этих тканей.

4. Оценить перекрестные эффекты РЦФ, а именно: стрессорных РЦФ на мембраны CP миокарда и скелетных мышц от контрольных и адаптированных животных, а также адаптационных РЦФ на контрольные и стресс-поврежденные мембраны CP этих тканей.

5. Исследовать протекторное действие а-кристаллина на мембранную систему Са-транспорта CP миокарда и скелетных мышц (в гомогенатах и мембранных препаратах) при стрессе и адаптации к нему. Оценить возможность усиления протекторного действия а-кристаллина с помощью РЦФ. Выяснить возможность существования репарационного эффекта а-кристаллина в отношении Са-насоса CP, поврежденного в результате стрессорного воздействия.

Научная новизна исследования. В настоящей работе впервые на внутриклеточном уровне продемонстрировано участие комплекса цитозольных компонентов в защитном эффекте на систему транспорта Са2+ в CP миокарда контрольных, стрессорных и адаптированных животных. Этот протекторный эффект различается по степени выраженности в зависимости от состояния организма in vivo: чем значительнее исходно поврежден транспорт Са2+, тем больше защитный эффект цитозольных факторов. Максимален он при стрессе, т. е. в ситуации, при которой термоустойчивость Са-насоса CP минимальна и наименее выражен этот эффект при адаптации к стрессу (т.е. при 9 максимальной термоустойчивости). Сопоставление функционирования Са-транспортирующей системы СР, активность которой измерялась в гомогенате и в микросомальных препаратах СР в присутствии цитоплазматических компонентов, показало аналогичные результаты.

Впервые продемонстрирована тканеспецифичность эффектов РЦФ в скелетных мышцах и миокарде. Показано, что РЦФ в сердце прежде всего увеличивают терморезистентность мембранно-связанных ферментов, в то время как в скелетных мышцах не изменяя термостабильность Са-насоса СР, РЦФ значительно повышают первоначальную активность фермента. Несмотря на выраженную тканеспецифичность проявления протекторного эффекта растворимых компонентов в сердце, и в скелетной мышце стресс-индуцированные нарушения работы мембранных ферментов компенсируются в обеих тканях и поддерживается высокая эффективность их функционирования.

Впервые продемонстрирована возможность наличия перекрестных защитных эффектов адаптации на внутриклеточном уровне в отличие от существования только прямых эффектов стрессорных цитоплазматических компонентов, которые оказывают защитное действие строго специфично только в отношении стресс-поврежденных Са-насоса миокарда и скелетных мышц и не имеют выраженного действия в контроле и при адаптации к стрессу. Цитозольные компоненты от адаптированных животных как в сердце, так и скелетных мышцах, напротив, обладают ярко выраженным перекрестным протекторным эффектом во всех группах, независимо от состояния организма.

Впервые показан защитный эффект а-кристаллина, повышающего активность и конформационную стабильность Са-транспортирующей системы СР как скелетных мышц, так и миокарда, при этом его эффект проявляется только при наличии острых повреждающих воздействий, а именно при стрессе у контрольных или у адаптированных животных.

Обнаружена тканеспецифичность действия а-кристаллина. В мембранных препаратах скелетных мышц а-кристаллин повышает только начальную активность Са-насоса СР, причем для проявления своего действия он не требует присутствия дополнительных активаторов. В сердце защитный эффект а-кристаллина релизуется только при наличии РЦФ, накопленных при стрессе.

Теоретическое значение работы определяется тем, что в ней впервые изучен прямой и перекрестный эффект цитозольных компонентов сердца и скелетных мышц от стрессированных и адаптированных животных на функционирование мембранно-связанного Са-насоса СР. Показана универсальность действия РЦФ, защищающих мембраны СР от свободно-радикальных, автолитических и тепловых повреждений. Обнаружен репарационный эффект а-кристаллина, восстанавливающего активность Са-насоса СР после повреждающего стрессорного воздействия.

Практическое значение работы состоит в том, что в ней на основе изучения мембранопротекторного действия РЦФ сердца и скелетных мышц показана возможность использования цитоплазматических компонентов для повышения эффективности защитного действия адаптации к факторам среды. Применение одного из РЦФнеспецифического термостабилизатора а-кристаллина может быть эффективно при комплексной профилактике стрессорных повреждений, включающей адаптационные воздействия различной природы для снижения «цены» адаптации и для проявления максимального защитного эффекта от последующих повреждений.

Положения, выносимые на защиту.

V Цитоплазматические компоненты оказывают протекторный эффект на активность Са-насоса СР скелетных мышц и терморезистентность этого фермента в миокарде, причем степень.

11 выраженности защиты тем больше, чем значительнее повреждена система транспорта Са2+ в СР.

2. Стрессорные цитоплазматические компоненты оказывают защитное действие строго специфично только в отношении стресс-поврежденных мембранно-связанных ферментов, а цитозольные компоненты от адаптированных животных имеют ярко выраженный перекрестный протекторный эффект, независимо от состояния организма.

3. а-кристаллин в сердце и скелетной мышце оказывает протекторное и репарационное действие на систему транспорта Са2+ в СР при острых повреждающих воздействиях, при этом в миокарде его эффекты проявляются только при наличии дополнительных цитоплазматических активаторов, т. е в гомогенатах или при совместном действии РЦФ и а-кристаллина.

Апробация работы. Основные положения работы были доложены и обсуждены на Первом региональном совещании по медицинским наукам «Роль свободных радикалов в здоровом состоянии и при болезнях» (Иерусалим, Израиль, 1998), Всероссийской научной конференции, посвященной 150-летию со дня рождения И. П. Павлова (С.-Петербург, 1999), Всероссийской научной конференции «Свободные радикалы и болезни человека» (Смоленск, 1999), Международной конференции по гипоксии (Москва, 1999).

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 147 страницах и состоит из введения, обзора литературы, описания использованных материалов и методов, 3 глав собственных исследований с обсуждением полученных результатов и выводов.

Список литературы

содержит 229 источников. Диссертация иллюстрирована 25 рисунками.

выводы.

1. Острый стресс приводит к уменьшению резистентности Са-насоса СР в гомогенатах и в мембранных препаратах из миокарда и скелетных мышц к повреждающим воздействиям: автолизу, термоденатурации, высокому уровню Са2+. Стрессорные повреждения на мембранном уровне более выражены в скелетных мышцах по сравнению с миокардом. Адаптация к стрессу значительно повышает активность и резистентность Са-насоса СР в обеих тканях и предупреждает стресс-индуцированное нарушение работы этого фермента.

2. Цитоплазматические компоненты оказывают протекторное действие на эффективность функционирования Са-насоса мембранных препаратов СР миокарда и скелетных мышц в контроле, при стрессе и адаптации к нему. Степень выраженности защиты тем больше, чем значительнее повреждена система транспорта Са2+ в СР — максимальное увеличение активности фермента (в скелетных мышцах — в 2,6 раза) и максимальное повышение термостабильности (в миокарде — в 1,9 раза) зарегистрировано при стрессе.

3. РЦФ обладают не только прямым, но и перекрестным защитным эффектом, при этом стрессорные цитоплазматические компоненты оказывают защитное действие строго специфично только в отношении стресс-поврежденных мембранно-связанных ферментов, а цитозольные компоненты от адаптированных животных имеют ярко выраженный протекторный эффект в контроле, при стрессе и адаптации к нему. В миокарде он проявляется в значительном увеличении конформационной устойчивости Са-насоса, а в скелетной мышце — в повышении исходной скорости транспорта Са2+ в СР (в1,5 — 2,5 раза) во всех группах.

4. а-Кристаллин оказывает протекторное действие на эффективность функционирования системы транспорта Са2+ в СР миокарда и скелетных мышц. В мембранных препаратах СР скелетных мышц в группе стресс на.

132 фоне адаптации а-кристаллин повышает исходную активность Са-насоса CP, а в гомогенатах, кроме того, увеличивает терморезистентность этого фермента. В миокарде эффекты а-кристаллина проявляются только при наличии дополнительных цитоплазматических активаторов (синтез которых наблюдается при стрессе), т. е. реализуются в гомогенатах или при совместном действии РЦФ и а-кристаллина, повышая (в 2 — 3 раза) в обоих случаях терморезистентность Са-насоса СР.

5. Обнаружен репарационный эффект а-кристаллина на Са-насос CP в скелетной мышцы, который выражается в восстановлении активности и резистентности этого фермента, сниженных в результате окислительной модификации in vitro или стрессорного воздействия in vivo.

Показать весь текст

Список литературы

  1. К.Т., Мирталипов Д. Т., Мусаев Х. Н., Джамалова О. Т., Азимов Д. А. Влияние перекисного окисления липидов на липидный и фосфолипидный состав мембран митохондрий при тепловой инкубации // Вопр.мед.химии.-1994.-Т.40,N5.-0.30−33
  2. Ю.В., Газдаров А. К., Каган В. Е., Козлов Ю. П., Спиричев В.Б.
  3. Перекисное окисление липидов и нарушение транспорта Са2+ через мембраны саркоплазматического ретикулума при Е-авитаминозе // Биохимия.-1976.-T.41.N10.-С. 1898−1902.
  4. Ю.В., Каган В. Е., Козлов Ю. П. Модификация ферментной системы транспорта Са2+ в саркоплазматическом ретикулуме при перекисном окислении липидов. Молекулярные механизмы изменения активности Са-АТФазы // Биохимия.-1983.-Т.48,N3.-0.433−441
  5. Ю.В., Каган В. Е., Козлов Ю. П. Модификация ферментной системы транспорта Са2+ в саркоплазматическом ретикулуме при перекисном окислении липидов. Молекулярные механизмы изменения активности Са-АТФазы // Биохимия.-1983.-Т.48,N3.-0.433−441
  6. Ю.В., Сазонтова Т. Г., Рожицкая И. И. Меерсон Ф.З. Влияние адаптации к периодической гипоксии на Са-насос саркоплазматического ретикулума сердца и его устойчивость к эндогенным повреждающим факторам // Кардиология.-1992.-Т.32,N6.-0.57−61.
  7. Л.М., Мациевский Д. Д., Меерсон Ф. З. Влияние перенесенного эмоционально-болевого стресса на резистентность сердца к ишемии // Бюлл. Экспер. Биол. Мед.-1983.^6.-С.36−38.
  8. Ю.Бершова Т. В., Симутенко Л. В., Баканов М. И., Барсегян Г. Г., Серебрякова Т. М., Сербии В. И. Нарушения мембранных механизмов при стрессорных повреждениях сердца у крыс различных линий // Бюлл.экспер.биол.мед.-1993.^3.-С.247−249
  9. И.Бровкович В. М. Влияние тотальной ишемии на Са2±транспортирующую активность саркоплазматического ретикулума миокарда крысы // Укр. биохим. журн.-1990.-Т.62,N4.-0.72−76
  10. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах // М.: Наука, 1972.-С.252 134
  11. Н.Е., Сазонтова Т. Г. Измерение резистентности Са-транспортирующей системы саркоплазматического ретикулума миокарда при «срочной» и «долговременной» адаптации к физической нагрузке // Бюлл. экспер. биол. мед.-1998.-Т. 125, N1 .-С.40−44
  12. В.Е., Савов В. М., Диденко В. В., Архипенко Ю. В., Меерсон Ф. З. Кальций и перекисное окисление липидов в мембранах митохондрий и микросом сердца // Бюлл. эксперим. биол. мед.-1983.-T.95,N4.-C.46−48.
  13. Ю.П., Каган В. Е., Архипенко Ю. В. Молекулярные механизмы повреждения кислородом системы транспорта кальция в саркоплазматическом ретикулуме мышц // Иркутск, ИГУ, 1983.-136с
  14. Л.Д. Биоэнергетическая гипоксия: понятие, механизмы и способы коррекции // Бюлл.эксперим.биол.мед.-1997.-Т.124,М9.-С.244−254
  15. В.В., Белкина Л. М., Екимов E.H., Меерсон Ф. З. Изменение сократительной функции сердца в динакмике эмоционально-болевого стресса //Бюлл.Экспер. Биол. Мед.-1984.-8.-С.148−150
  16. Ф., Каган И., Прилипко Л. Активация перекисного окисления липидов при эмоционально-болевом стрессе // Бюлл. экспер. биол. и мед,-1979а.-Т.88,N10.-С.404−406
  17. Ф., Павлова В., Камилов Ф. Применение гамма гидроксибутирата натрия для профилактики повреждений, индуцированных эмоционально-болевым стрессом // Патол. Физиол. Экспериментал. Терапия // 19 796-Т.З.-26−31.
  18. Ф.З. Физиология адаптационных процессов: Руководство по физиологии // М.: Наука, 1986.-С.521−631
  19. Ф.З., Архипенко Ю. В., Рожицкая И. И., Диденко В. В., Сазонтова Т. Г. Противоположное влияние адаптации к непрерывной и периодической гипоксии на антиоксидантные ферменты // Бюлл.эксп.биол.мед.-1992.-Т. 114, N77.-С. 14−15.
  20. Ф.З., Диденко В. В., Архипенко Ю. В., Салтыкова В. А. Динамика экспрессии генов с-тус и Са-АТФазы в сердечной мышце при адаптации к повторным стрессам // Бюлл.экспер.биол.мед.-1994.^2.-С.124−126
  21. Ф.З., Малышев И. Ю., Замотринский A.B. Генерализованнное накопление стресс-белков при адаптации к стрессорным воздействиям // Бюлл. экспер. биол. мед.-1993.-Т.9.-С.231−233
  22. Ф.З., Пшенникова М. Г. Адаптация к стрессорным ситуациям и физическим нагрузкам // М., Медицина, 1988.-253 С.
  23. Ф.З., Сазонтова Т. Г., Архипенко Ю. В., Каган В. Е. Анализ термоденатурации Na.K-АТФазы сарколеммы миокарда крыс при стрессе и135возможная роль повреждения этого фермента в патогенезе аритмий // Вопр. Мед. химии.-1986.-Т.32.-С.67−71
  24. М.Г. Сходство и различия адаптации к гипоксии и адаптации к физическим нагрузкам и их защитных эффектов // Hypoxia Medical J.-1994.-N3.-C.3−11
  25. В.Б., Мурзахметова М. К. Влияние кофеина на активный транспорт Са2+ в гомогенатах скелетной мышцы и миокарда // Бюлл.экспер.биол.мед.-1985.-Т.100,N7.-C.176−179
  26. А.М. АТФ как субстрат и регулятор Са-АТФазы саркоплазматического ретикулума // Кандид. дисс.М.-1982.-115с
  27. Т.Г. Мембранная адаптация при развитии резистентности к факторам окружающей среды //Доктор. Дисс. М.-1998.-376с
  28. Т.Г. Стресс-индуцированные изменения функционирования Са-транспортирующей системы саркоплазматического ретикулума сердца и ее устойчивость к эндогенным повреждающим факторам // Бюлл. эксперим. биол. мед.-1989.-11.9.-С.271−273.
  29. Т.Г., Архипенко Ю. В. Механизмы кардиопротекторного действия полиненасыщенных жирных кислот класса н-3 // Патол. физиол. экспер. тер.-1997.-№ 2.-С.41 -46
  30. Т.Г., Архипенко Ю. В., Меерсон Ф. З. Увеличение активности 1Ма, К-АТФазы мозга крыс при стрессе // Бюлл. экспер. биол. и мед.-1984.- N.5-С.556−558
  31. Т.Г., Архипенко Ю. В., Меерсон Ф. З. Увеличение активности ферментов антиоксидантной защиты сердца при адаптации к коротким стрессорным воздействиям // Бюлл. экспер. биол. и мед.-1987.-Т.103.-С.411−413
  32. СазонтоваТ.Г., Голанцова Н. Е., Архипенко Ю. В. Формирование повышенной резистентности Са-насоса саркоплазматического ретикулума миокарда в динамике адаптации к стрессорным воздействиям // Бюлл. эксперим. биол. мед.-1997.-Т.123,1МЗ.-С.272−276
  33. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация // М.: Мир, 1988.555 с41. Aleksandrov V. The formation and development of the denaturation theory of injuries and irritation //Tsitologiia.-1995.-Vol.37,N12.-P.1101−1122.136
  34. Andersen J.P. Monomer-oligomer equilibriu of sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase and the role of subunit interaction in the Ca2±pump mechanism // Biochim.Biophys.Acta.-1989.-Vol.258.-P.14 276−14 278
  35. Andreeva L., Motterlini R., Green C. Cyclophilins are induced by hypoxia and heat stress in myogenic cells // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1997.-Vol.237,N1 .-P.6−9.
  36. Antipenko A., Kirchberger M. Membrane phosphorylation protects the cardiac sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase against chlorinated oxidants in vitro // Cardiovasc. Res.-1997.-Vol.36,N1.-P.67−77.
  37. Ariyoshi H., Shiba E., Kambayashi J., Sakon M., Kawasaki T., Yoshida K., Mori T. Stimulation of human platelet Ca2±ATPase and Ca2+ restoration by calpain // Cell Calcium.-1993.-Vol. 14, N6.-P.455−463.
  38. Arkhipenko Yu.V., Sazontova T.G., Rice-Evans C. Hyperttophy and regression of rat heart: free radical related metabolic systems // Pathophysiology.-1997.-Vol.4,N4-P.241 -248
  39. Azizova O.A., Maksina A.G., Klaan N.K., Sukhanov V.A., Arkhipenko Yu.V. Modification of an enzymic system for Ca2+ transport in sarcoplasmic reticulum in lipid peroxidation // Biokhimiia.-1983.-Vol.48,N5.-P.861−869.
  40. Azuma M., Fukiage C., David L., Shearer T. Activation of calpain in lens a review and proposed mechanism H Exp. Eye Res-1997.-64,N4.-P.529−538.
  41. Baker K.J., East J.M., Lee A.G. Mechanism of inhibition of Ca2±ATPase by myotoxin a // Biochem. J.-1995.-Vol.307,Pt2.-P.571−579
  42. Baki A., Tompa P., Alexa A., Molnar O., Friedrich P. Autolysis parallels activation of mu-calpain // Biochem. J.-1996. 318, Pt 3.-P.897−901.
  43. Banik N., Chakrabarti A., Konat G., Gantt-Wilford G., Hogan E. Calcium-activated neutral proteinase (calpain) activity in C6 cell line compartmentation of mu and m calpain //J. Neurosci. Res.-1992. 31, N4.-P.708−714.
  44. Belcastro A., Shewchuk L., Raj D. Exercise-indused muscle injury a calpain hypothesis // Mol Cell Biochem.-1998.-Vol.179,N1−2.-P.135−145.
  45. Bhattacharyya D., Sen P. Purification and functional characterization of a low-molecular-mass Ca2+, Mg2± and Ca2±ATPase modulator protein from rat brain cytosol // Biochem.J.-1998.-Vol.330.-P.95−101
  46. Brandt N., Caswell A., Brandt T., Brew K., Mellgren R. Mapping of the calpain proteolysis products of the junctional foot protein of the skeletal muscle triad junction //J. Membr. Biol.-1992.-Vol.127,N1.-P.35−47.
  47. Brorson J., Zhang H. Disrupted Ca2+ homeostasis contributes to the toxicity of nitric oxide in cultured hippocampal neurons // J. Neurochem.-1997.-Vol.69,N5.-P.1882−1889.
  48. Brustis J., E lamani N., Sofware A. Rat myoblast fusion requires exteriorized m-calpain activity // Eur. J. Cell Biol.-1994.-Vol.64,N2.-P.320−327.
  49. Buckman T.D., Sutphin M.S., Mitrovic B. Oxidative stress in a clonal cell line of neuronal origin: effects of antioxidant enzyme modulation // J.Neurochem.-1993.-Vol.60,N6.-P.2046−2 058 137
  50. Bush K., Goldberg A., Nigam S. Proteasome inhibition leads to a heat-shock response, induction of endoplasmic reticulum chaperones, and thermotolerance //J. Biol. Chem.-1997.-Vol.272,N14.-P.9086−9092.
  51. Cheng K., Hui S., Lepock J. Protection of the membrane calcium adenosine triphosphatase by cholesterol from thermal inactivation // Cancer Res.-1987.-Vol.47,N5.-P.1255−1262.
  52. Cheng Y. Oxidative mechanisms involved in kainate-indused cytoxicity in cortical neurons // Neurochem. Res.-1994.-Vol.19,N12.-P.1557−1564.
  53. Chiesi M., Longoni S., Limbruno U. Cardiac alfa-crystallin. Involment during heart ischemia // Mol. Cell. Biochem.-1990.-Vol.97,N2.-P.129−137.
  54. Choi A., Tucker R., Carlson S., Wiegand G., Holbrook N. Calcium mediates expression of stress-response genes in prostaglandin A2-induced growth arrest// FASEB J.-1994.-Vol.8,N13.-P.1048−1054
  55. Conconi M., Petropoulos I., Emod I., Turlin E., Biville F., Friguet B. Protection from oxidative inactivation of the 20S proteasome by heat-shock protein 90 // Biochem. J.-1998.-Vol.333,Pt2.-P.407−415.
  56. Cory C.R., Grange R.W., Houston M.E. Role of sarcoplasmic reticulum in loss of load-sensitive relaxation in pressure overload cardiac hypertrophy // Am.J.Physiol.-1994.-Vol.266,N1 Pt 2.-P.H68-H78
  57. Dai J., Meij J., Dhalla V., Panagia V. Involvement of thiol groups in the impairment of cardiac sarcoplasmic reticular phospholipase D activity by oxidants // J. Lipid Mediators Cell Signalling.-1995.-Vol.11,N2.-P.107−118.
  58. Das D., Engelman R., Kimura Y. Molecular adaptation of cellular defences following preconditioning of the heart by repeated ischaemia // Cardiovasc.Res.-1993.-Vol.27, N4.-P.578−584
  59. Das K., Surewicz W. On the substrate specificity of alpha-crystallin as a molecular chaperone // Biochem. J.-1995,-Vol.311,Pt2.-P.367−370.
  60. Davidson G., Berman M. Mechanism of thermal uncoupling of Ca2±ATPase of sarcoplasmic reticulum as revealed by thapsigargin stabilization // Biochim. Biophys. Acta.-1996.-Vol.1289,N2.-P. 187−194.
  61. Davies J., Qintanilla A., Brooks G., Packer L. Free radicals and tissue damage produced by exercise // Biochem.Biophys.Res.Comm.-1982.-Vol. 107,-P.1198−1205
  62. DeForge L., Preston A., Takeuchi E., Kenney J., Boxer L., Remick D. Regulation of interleukin 8 gene expression by oxidant stress // J.Biol.Chem.-1993.-Vol.268, N34.-P.25 568−25 576
  63. Dhaunsi G., Singh I., Hanevold C. Peroxisomal participation in the cellular response to the oxidative stress of endotoxin // Mol.Cell.Biochem.-1993.-Vol.126,N1.-P.25−35
  64. Doctor R., Bennett V., Mandel L. Degradation of spectrin and ankyrin in the ischemic rat kidney//Am. J. Physiol.-1993.-Vol. 264, N4,Pt1.-P.C1003−1013.138
  65. Domanska-Janik K., Zablocka B., Zalewska T., Zajac H. Phosphorylation of protein kinase C substrate proteins in rat hippocampal slices-effect of calpain inhibition //Acta Neurobiol. Exp.-1998.-Vol.58,N4.-P.247−252.
  66. Donoso P., Beltran M., Hidalgo C. Luminal pH regulated calcium release kinetics in sarcoplasmic reticulum vesicles // Biochemistry.-1996.-Vol.35,N41.-P.13 419−13 425.
  67. Dourdin N., Balcerzak D., Brustis J., Poussard S., Cottin P., Ducastaing A. Potential m-calpain substrates during myoblast fusion // Exp. Cell. Res.-1999.-Vol.246,N2.-P.433−442.
  68. Dulhunty A., Junankar P., Eager K.R., Ahern G., Laver D. Ion channels in the sarcoplasmic reticulum of striated muscle // Acta Physiol.Scand.-1996,-Vol.156,N3.-P.375−385
  69. Dwyer-Nield L., Miller A., Neighbors B., Dinsdale D., Malkinson A. Cytoskeletal architecture in mouse lung epithelial cells is regulated by protein-kinase C-alpha and calpain II //Am. J. Physiol.-1996.-Vol.270,N4,Pt1.-P.L526−534.
  70. Echabe I., Dornberger U., Prado A., Goni F., Arrondo J. Topology of sarcoplasmic reticulum Ca2±ATPase: an infrared study of thermal denaturation and limited proteolysis // Protein Sci.-1998.-Vol.7,N5.-P.1172−1179.
  71. Falchetto, R. Vorherr T. The calmodulin-binding site of the plasma membrane Ca pump interacts with the transduction domain of the enzyme // Protein Res.-1992.-Vol.1, Pt 12.-P. 1613−1621.
  72. Feher J., Briggs F., Hess M. Characterization of cardiac sarcoplasmic reticulum from ischemic myocardium: comparison of isolated sarcoplasmic reticulum with unfractionated homogenates //J.Mol.Cell.Cardiol.-1980.-Vol.12.-P.427−432
  73. Flattery O’Brien J., Collinson L.P., Dawes I.W. Saccharomyces cerevisiae has an inducible response to menadione which differs from that to hydrogen peroxide //J.Gen.Microbiol.-1993.-Vol.139, Pt 3.-P.501−507
  74. Frangioni J., Oda A., Smith M., Salzman E., Neel B. Calpain-catalyzed cleavage and subcellular relocation of protein phosphotyrosine phosphatase 1B (PTP-1B) in human platelets // EMBO J.-1993.-Vol.12,N12.-P.4843−4856.
  75. Gardner T. Oxygen radicals and myocardial stunning // J.Card.Surg.-1994.-Vol.9,N3 Suppl.-P.422−424
  76. Geimonen E., Batrukova M., Rubtsov A. Thermal uncoupling of the Ca-transportived ATPase in SR. Shanges in surface properties of light vesicles // Eur. J. Biochem.-1994.-Vol.225,N1 .-P.347−354.
  77. Goldberg A. Correlation between rates of degradation of bacterial protein in vivo and their sensivity to proteases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1972.-Vol.69, N9.-P.2640−2644
  78. Golenhofen N., Ness W., Koob R., Htun P., Schaper W., Drenckhahn D. Ischemia-induced phosphorylation and translocation of stress protein alpha B-crystallin to Z lines of myocardium // Am. J. Physiol.-1998.-Vol.274,N5,Pt2.-P.H1457-H1464.
  79. Goll D., Thompson V., Taylor R., Zalewska T. Is calpain activity regulated by membranes and autolysis or by calcium and calpastatin? // Bioessays.-1992.-Vol. 14, N8.-P.549−556.
  80. Graven K.K., Zimmerman L.H., Dickson E.W., Weinhouse G.L., Farber H.W. Endothelial cell hypoxia associated proteins are cell and stress specific // J.Cell. Physiol.-1993.-Vol.157,N3.-P.544−554 139
  81. Greenwood J., Troncoso J., Costello A., Johnson G. Phosphorylation odulates calpain-mediated proteolysis and calmodulin binding of the 200-kDa and 160-kDa neurofilament proteins // J. Neurochem.-1993.-Vol.61, N1 .-P.191 -199.
  82. Grover A., Samson S. Coronary artery acidosis: pH and calcium pump stability//Am. J. Physiol.-1993.-Vol.265,N5,Pt2.-P.H1486-H1492.
  83. Guski H., Meerson F., Wassilew G. Comparative study of ultrastructure and function of the rat heart hypertrophied by exercise or hypoxia // Exp. Path.-1981.-Vol.20.-P.108−120
  84. Guttmann R., Johnson G. Oxidative stress inhibits calpain activity in situ // J. Biol. Chem.-1998.-Vol.273,N21 .-P. 13 331 -13 338.
  85. Hara A., Abiko Y. Protective effect of hypoxia on mechanical and metabolic changes induced by hydrogen peroxide in rat hearts // Am.J.Physiol. Heart Circ.Physiol.-1995.-Vol.37,N2.-P.H614-H620
  86. Hermes-Lima M., Storey K. Antioxidant defenses in the tolerance of freezing and anoxia by garter snakes // Am. J. Physiol.-1993.-Vol.265,N3,Pt2.-P.R646-R652
  87. Hidalgo C., Donoso P., Rodriguez P. Protons induce calsequestrin conformational changes // Biophys. J.-1996.-Vol.71,N4.-P.2130−2137.
  88. Hook D., Harding J. Molecular chaperones protect catalase against thermal stress // Eur. J. Biochem.-1997.-Vol.247,Pt1.-P.380−385
  89. Jabr R., Cole W. Alterations in electrical activity and membrane currents induced by intracellular oxygen-derived free radical stress in guinea pig ventricular myocytes // Circ.Res.-1993.-Vol.72,N6.-P.1229−1244
  90. O.Johnson G., Guttmann R. Calpains intact and active? // Bioessays.-1997.-Vol.11.-P.1011−1018.
  91. Kalabokis V., Bozzole J., Castellani J., Hardwicke P. A possible role for the dimer ribbon state of scallop sarcoplasmic reticulum. Dimer ribbons are assosiated with stabilization of the Ca2±free Ca-ATPase // J.Biol.Chem.-1991.-Vol.266.-P.22 044−22 050
  92. Kamp F., Donoso P., Hidalgo C. Changes in luminal pH caused by calcium release in sarcoplasmic reticulum vesicles // Biophys. J.-1998.-Vol.74,N1 .-P.290−296.
  93. Kandarian S., Peters D., Taylor J., Williams J. Skeletal muscle overload upregulates the sarcoplasmic reticulum slow calcium pump gene // Am.J.Physiol.-1994.-Vol.266,N5,Pt1.-P.C1190-C1197
  94. Kaneko M., Matsumoto Y., Hayashi H., Kobayashi A., Yamazaki M. Oxygen free radicals and calcium homeostasis in the heart // Mol.Cell.Biochem.-1994.-Vol.139,N1 .-P.91−100
  95. Kantorow M., Piatigorsky J. Phosphorylations of alpha A- and alpha B-crystallin // Int. J. Biol. Macromolecules.-1998.-Vol.22,N3−4.-P.307−314.
  96. Katz A., Messineo F. Lipid-membrane interactions and the pathogenesis of ischemic damage in the myocardium //Circul. Res.-1981.-Vol.48,N1.-P.1−16
  97. Kawakami M., Okabe E. Superoxide anion radical-triggered Ca2+ release from cardiac sarcoplasmic reticulum through ryanodine receptor Ca2+ channel // Mol. Pharmacol.-1998.-Vol.53,N3.-P.497−503.
  98. Khan Y., East J., Lee A. Effects of pH on phosphorylation of the Ca2±ATPase of sarcoplasmic reticulum by inorganic phosphate // Biochem. J.-1997.-Vol.321, Pt3.-P.671 -676.
  99. Khatter J., Agbanyo M., Bose D., Hoeschen R. An endogenous positive inotropic factor (EPIF) from porcine heart: its effects on sarcoplasmic reticular (SR) Ca2+ metabolism // Mol. Cell. Biochem.-1997.-Vol.176,N1−2.-P.163−168.
  100. Kirchberger, M Borchman D. Phospholamban is regulator of calpains // Biochemistry.-1986.-Vol.25.-P.5484−5492.
  101. Kirino Y., Osakabe M., Shimuzi H. Ca2±induced Ca2+ release from fragmented sarcoplasmic reticulum: Ca2±dependent passive Ca2+ efflux // J.Biochem.-1983.-Vol.94.-P.111−1118
  102. Kohli V., Madden J., Bentley R., Clavien P. Calpain mediates ischemic injury of the liver through modulation of apoptosis and necrosis // Gastroenterology.-1999.-Vol.116,N1 .-P.168−178.
  103. Koretz J., Doss E., LaButti J. Environmental factors influencing the chaperone-like activity of alpha-crystallin // Int. J. Biol. Macromolecules.-1998.-Vol.22,N3−4.-P.283−2.
  104. Kuo W., Ganesan U., Davis D. Regulation of the phosphorylation of calpain 2 and its inhibitors // Mol. Cell. Biochem.-1994.-Vol.136,N2.-P.157−161.141
  105. Le C" Hollaar L., Van der Valk E" Franken N" Van Ravels F" Wondergem J., Van der Laarse A. Protection of myocytes against free radical-induced damage by accelerated turnover of the glutathione redox cycle // Eur. Heart J.-1995.-Vol.16.N4.-P.553−562.
  106. Lee J., Samejima T., Liao J., Wu S., Chiou S. Physiological role of the association complexes of alpha-crystallin and its substrates on the chaperone activity//Biochem. Biophys. Res. Commun.-1998.-Vol.244,Pt2.-P.379−383
  107. Lee J., Satoh T" Shinoda H" Samejima T., Wu S., Chiou S. Effect of heat-induced structural perturbation of secondary and tertiary structures on the chaperone activity of alpha-crystallin // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1997.-Vol.237,Pt2.-P.277−282
  108. Leeuwenburgh C., Fiebig R., Chandwaney R., Ji L.L. Aging and exercise training in skeletal muscle: Responses of glutathione and antioxidant enzyme systems. 1994.-Vol.267,N2 Pt 2.-P.R439-R445
  109. Lin S., Ho C., Li M. Thermal stability and reversibility of secondary conformation of alpha-crystallin membrane during repeated heating processes // Biophys. Chem.-1998.-Vol.74,N1 .-P. 1−10.
  110. Longoni S., Lattonen S., Bullock G., Chiesi M. Cardiac alfa-crystallin. Intracellular localization // Moll. Cell. Biochem.-1990.-Vol.97.-P.121−128
  111. Lopez-Torres M., Perez Campo R., Cadenas S., Rojas C., Barja G. A comparative study of free radicals in vertebrates. II. Non-enzymatic antioxidants and oxidative stress //Comp.Biochem.Physiol. B.-1993.-Vol.105,N3−4.-P.757−763
  112. LowryO., Rosebrough N., FarrA., Randall R. Protein measurement with thefolin phenol reagent// J.Biol.Chem.-1951.-Vol.193.-P.265−275
  113. Lytton J., Westin M., Burk S., Sheel G., MacLennah D. Functional comparisons between isoforms of the sarcoplasmic or endoplasmic reticulum family of calcium pump //J. Biol. Chem.-1992.-Vol.267,N20.-P.14 483−14 489.
  114. MacLennan D.H., Ostwald T.J., Steward P. S. Structural components of sarcoplasmic reticulum membrane //Ann.N.Y.Acad.Sci.-1974.-Vol.227.-P.527−536.
  115. Madeira V.M.C. A rapid and ultrasensitive method to measure Ca2+ movements across biological membranes II Biochem.Biophys.Res.Communs.-1975.-Vol.64.-P.870−876
  116. Marks A. Intracellular calcium-release channels: regulators of cell life and death //Am. J. Physiol.-1997.-Vol.272,N2, Pt 2.-P.H597-H605.
  117. Martin I., Aguirre F., Grosman G., Sarchi M.I., Koch O. Glucocorticoid response and adrenal lipid peroxidation in rats submitted to chronic hypobaric hypoxia//Arch. Internat. Physiol. Biochim. Biophys.-1993.-Vol.101,N3.-P.173−177
  118. Martonosi A. Mechanism of Ca2+ release from sarcoplasmic reticulum of skeletal muscle // Physiol.Rev.-1984.-Vol.64.-P.1240−1320
  119. Maulik N., Tosaki A., Engelman R.M., Cordis G.A., Das D.K. Myocardial salvage by 1-O-hexadecyl-Sn-glycerol: possible role of peroxisomal dysfunction in ischemia reperfusion injury //J.Cardiovasc.Pharmacol.-1994.-Vol.24,N3.-P.486−492
  120. Meerson F.Z., Sazontova T.G., Arkhipenko Yu.V. Increased resistance of cardiac sarcoplasmic reticulum Ca-pump to autolysis after adaptation of rats to stress // Biomed. Sci.-1990.-Vol.1,N4.-P.373−378
  121. Meissner G. Evidence for a role of calmodulin in the regulation of calcium release from skeletal muscle sarcoplasmic reticulum // Biochem.-1986.-Vol.25.-P.244−251
  122. Meissner G. Ryanodine receptor/Ca2+ release channel and their regulation by endogenous effectors //Ann.Rev.Physiol.-1994.-Vol.56.-P.485−508
  123. Melloni E., Michetti M., Salamino F., Minafra R., Pontremoli S. Modulation of the calpain autoproteolysis by calpastatin and phospholipids // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1996. 229, N1.-P.193−197.
  124. Melloni E., Salamino F., Sparatore B. The calpain-calpastatin system in mammalian cells properties and possible functions // Biochimie.-1992.-Vol.74,N3.-P.217−223.
  125. Merino J., Henao F., Gutierrez-Merino C. Structural changes of the sarcoplasmic reticulum Ca (ll)-ATPase nucleotide binding domain by pH and La (lll) // Arch. Biochem. Biophys.-1997.-Vol.348,N1.-P.152−156.
  126. Michell R. Profusion and confusion. Nature. 1986−319. p.176−177.
  127. Miller D., MacFarlane N. Intracellular effects of free radicals and reactive oxygen species in cardiac muscle //J. Human Hypertension.-1995.-Vol.9,N6.-P.465−473.
  128. Nagai R., Yamazaki T., Shiojima I., Yazaki Y. Molecular basis for cardiac functions // Rinsho Byori.-1993.-Vol.41,N4.-P.409−414
  129. Nakamura T.Y., Yamamoto I., Kanno Y., Shiba Y., Goshima K. Metabolic coupling of glutathione between mouse and quail cardiac myocytes and its protective role against oxidative stress // Circ.Res.-1994.-Vol.74,N5.-P.806−816
  130. Nishi M., Komazaki S., lino M., Kangawa K., Takeshima H. Mitsugumin23, a novel transmembrane protein on endoplasmic reticulum and nuclear membranes // FEBS Letters.-1998.-Vol.432,N3.-P.191−196.
  131. Pal J., Bera S., Ghosh S. The effect of glutathione upon chaperone activity of alpha-crystallin is probably mediated through target modulation // Ophthal. Res.-1998.-Vol.30,N5.-P.271 -279.
  132. Palmeira C.M., Santos M.S., Carvalho A.P., Oliveira C.R. Membrane lipid peroxidation induces changes in gamma-3H.aminobutyric acid transport and calcium uptake by synaptosomes // Brain.Res.-1993.-Vol.609,N1−2.-P.117−123
  133. Penpargkul S., Repke D.I., Katz A.M., Scheuer J. Effect of physical training on calcium transport by rat cardiac sarcoplasmic reticulum // Circ.Res.-1977.-Vol.40,N2.-P.134−148
  134. Peters D., Mitchell H" McCune S., Park S., Williams J., Kandarian S. Skeletal muscle sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase gene expression in congestive heart failure // Circ. Res.-1997.-Vol.81, N5.-P.703−710.
  135. Plumier J.C., Robertson H.A., Currie R.W. Differential accumulation of mRNA for immediate early genes and heat shock genes in heart after ischemic injury // J.Mol.Cell.Cardiol.-1996.-Vol.28,N6.-P.1251−1260
  136. Pontremoli S., Melloni E. Extrolysosomal protein degradation // Annu. Rev. Biochem.-1986.-Vol.55.-P.455−481.144
  137. Pontremoli S., Viotti P., Michetti R., Salamino F., Sparatore B., Melloni E. Modulation of inhibitory efficiency of rat skeletal muscle calpastatin by phosphorylation // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1992.-Vol.187,N2.-P.751−759.
  138. Presotto C., Agnolucci L., Biral D., Dainese P., Bernardi P., Salviati G. A novel muscle protein located inside the terminal cisternae of the sarcoplasmic reticulum//J. Biol. Chem.-1997.-Vol.272,N10.-P.6534−6538.
  139. Pronzato M., Domenicotti C., Rosso E., Bellocchio A. Modulation of rat liver protein kinase C during in vivo CC 14-induced oxidative stress // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1993.-Vol.194,N2.-P.635−641.
  140. Rajaraman K., Raman B., Ramakrishna T., Rao C. The chaperone-like alpha-crystallin forms a complex only with the aggregation-prone molten globule state of alpha-lactalbumin // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1998.-Vol.249,Pt3.-P.917−921
  141. Rao C., Raman B., Ramakrishna T., Rajaraman K., Ghosh D., Datta S., Trivedi V., Sukhaswami M. Structural perturbation of alpha-crystallin and its chaperone-like activity II Int. J. Biol. Macromolecules.-1998.-Vol.22,N3−4.-P.271−281.
  142. Robinson A. Inhibiting calpain, rescuing cells // CMAJ.-1996.-Vol.154,Pt2.-P. 193−195.
  143. Rojas C., Cadenas S., Herrero A., Mendez J., Barja G. Endotoxin depletes ascorbate in the guinea pig heart. Protective effects of vitamins C and E against oxidative stress // Life Sci.-1996.-Vol.59,N8.-P.649−657.
  144. Rokutan K., Hirakawa T., Teshima S., Nakano Y., Miyoshi M., Kawai T., Konda E., Morinaga H., Nikawa T., Kishi K. Implications of heat shock/stress proteins for medicine and disease // J. Med. Invest.-1998.-Vol.44,N3−4.-P.137−147.
  145. Roman L., Hruska U. Effects of pH, temperature and inhibitors on autolysis and catalitic activity of bovine sceletal muscle mu-calpain // J. Animal Sci.-1992.-70,N10.-P.3071 -3080.
  146. Rosser B., Powers S., Gores G. Calpain activity increases in hepatocytes following addition of ATP. Demonstration by a novel fluorescent approach // J. Biol. Chem.-1993.-Vol.268,N31.-P.23 593−23 600.
  147. Ruell P.A., Booth J., Mckenna M.J., Sutton J.R. Measurement of sarcoplasmic reticulum function in mammalian skeletal muscle: Technical aspects // Analyt.Biochem.-1995.-Vol.228,N2.-P.194−201
  148. Schaart G., Moens L., Endert J., Ramaekers F. Biochemical characterization of cardiotin, a sarcoplasmic reticulum associated protein // FEBS Letters.-1997.-Vol.403,N2.-P. 168−172.
  149. Schluter J., Fitts R. Shortening velocity and ATPase activity of rat skeletal muscle fibers: effects of endurance exercise training // Am.J.Physiol.-1994.-Vol.266,N6,Pt1 .-P.C1699-C1673
  150. Schwartz K., Chassagne C., Boheler K. The molecular biology of heart failure // J.Am.Coll.Cardiol.-1993.-Vol.22,N4,SupplA.-P.30A-33A
  151. Sen C.K., Marin E., Kretzschmar M., Hannien O. Skeletal muscle and liver glutatione homeostasis in response to training exercise and immobilization // J. Appl. Physiol.-1992.-Vol.73,N4.-P. 1265−1272.
  152. Shcherbakova N., Ritov V., Tarakhovskii S., Kozlov Yu. Dependence of thermal stability of Ca-ATPase from sarcoplasmic reticulum on its concentration in the membrane // Biokhimiia.-1980.-Vol.45,N8.-P.1503−1509.
  153. Shoshan-barmatz V., Weil S., Meuer M. Endogenous calpain cleaves specifically the rianodine receptor Ca2+ channel in skeletal muscle // J. Membr. Biol.-1994.142, N3.-P.281−288.
  154. Siems W., van Kuijk F., Maass R., Brenke R. Uric acid and glutatione levels during short-term whole body cold exposure // Free Radic. Biol. Med.-1994.-Vol. 16.-P.299−305
  155. Sluis-Cremer N., Naidoo N., Dirr H. Class-pi glutathione S-transferase is unable to regain its native conformation after oxidative inactivation by hydrogen peroxide // Eur. J. Biochem.-1996.-Vol.242,N2.-P.301−307.
  156. Sordahl L.A., McCollum W.B., Wood W.G., Schwartz A. Mitochondria and sarcoplasmic reticulum function in cardiac hypertrophy and failure // Am.J.Physiol.-1973.-Vol.224.-P.497−502
  157. Spasic M., Saicic Z., Buzadzic B., Korac B., Blagoevic D., Petrovich V. Effect of long term exposure to cold on antioxidant defense system in the rat // Free Radic. Biol. Med.-1993.-Vol.15.-P.291 -299
  158. Spencer M., Lu B., Tidball J. Calpain II expression is increased by changes in mechanical loading of muscle in vivo // J. Cell Biochem.-1997.-Vol.64,N1 .-P.55−66.
  159. Studer R., Reinecke H., Bilger J., Eschenhagen T., Bohm M., Hasenfuss G., Just H., Holtz J., Drexler H. Gene expression of the cardiac Na±Ca2+ exchanger in end-stage human heart failure // Circ.Res.-1994.-Vol.75,N3.-P.443−453
  160. Surewicz W., Olesen P. On the thermal stability of alpha-crystallin: a new insight from infrared spectroscopy // Biochemistry.-1995.-Vol.34,N30.-P.9655−9660.
  161. Tang D., Borchman D., Yappert M., Cenedella R. Influence of cholesterol on the interaction of alpha-crystallin with phospholipids // Exper. Eye Res.-1998.-Vol.66, N5.-P.559−567.
  162. Thorley-Lawson D.A., Green N.M. Studies on the location and orientation of protein in the sarcoplasmic reticulum // Eur.J.Biochem.-1973.-Vol.40.-P.403−413 146
  163. Timerman A., Onoue H., Xin H., Barg S., Copello J., Wiederrecht G., Fleischer S. Selective binding of FKBP12.6 by the cardiac ryanodine receptor // J. Biol. Chem.-1996.-Vol.271, N34.-P.20 385−20 391.
  164. Toda G. Calpain inhibitor E64c decreased injured zone of ischemia heart // Japan Heart J.-1989.-Vol.30.-P.357−386.
  165. Tompa P., Baki A., Schad E., Friedrich P. The calpain cascade. Mu-calpain activates m-calpain //J. Biol. Chem.-1996.-Vol.271,N52.-P.33 161−4.
  166. Ungemach F.R. Plasma membrane damage of hepatocytes following lipid peroxidation: involvement of phospholipase A2 II Free radicals liver injury. Proc. Int.Meet., Turin, June 27−29, 1985. Oxford, Washington DC.-1985.-P.127−134
  167. Venditti P., Di Meo S. Effect of training on antioxidant capacity, tissue damage, and endurance of adult male rats // Inter. J. Sports Med.-1997.-Vol.18,N7.-P.497−502.
  168. Walowitz J., Bradley M., Chen S., Lee T. Proteolitic regulation of the zinc finger transcription factor YY1, a repressor of muscle-restricted gene expression II J. Biol. Chem.-1998.-Vol.273,N12.-P.6656−6661.
  169. Wang C., Gomer R., Lazarides E. Heat shock proteins are methylated in avian and mammalian cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1981.-Vol.78,N6.-P.3531−3535.
  170. Wang K., Spector A. Alpha-crystallin can act as a chaperone under conditions of oxidative stress II Invest. Ophthalmol. Visual Sci.-1995.-Vol.36,Pt2.-P.311−321
  171. Wang K., Yuen P. Calpain inhidition an overview of its therapeutic potential //Trends Pharm. Sci.-1994.-Vol.15,N11.-P.412−419.
  172. Watt F., Molloy P. Specific cleavage of transcription factors by thiol protease, m-calpain // Nuclear Acids Res.-1993.-Vol.21,N22.-P.5092−5100.
  173. Welsh M., Gaestel M. Small heat-shock protein family: function in health and disease //Annals NY. Acad. Sci.-1998.-Vol.851.-P.28−35.
  174. Wiese A., Pacifici R., Davies K. Transient adaptation to oxidative stress in mammalian cells //Arch. Biochem. Biophys.-1995.-Vol.318,N1.-P.231−240
  175. Xu A., Hawkins C., Narayanan N. Ontogeny of sarcoplasmic reticulum protein phosphorylation by Ca2±calmodulin-dependent protein kinase // J.Mol.Cell.Cardiol.-1997.-Vol.29,N1.-P.405−418 147
  176. Xu K., Becker L. Ultrastructural localization of glycolytic enzymes on sarcoplasmic reticulum vesticles // J. Histochem. Cytochem.-1998.-Vol.46,N4.-P.419−427.
  177. Xu K., Zweier L., Becker L. Hydroxyl radical inhibits sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase function by direct attack on the ATP binding site // Circul. Res.-1997a.-Vol.80,N1 .-P.76−81.
  178. Yoshida K., Harada K. Proteolysis of erythrocyte-type and brain-type ankyrins in rat heart after postischemic reperfusion // J. Biochem.-1997.-Vol.122,Pt 2.-P.279−285.
  179. Yoshida K., Yamasaki Y., Kawashima S. Calpain activity alters in rat myocardial subtractions after ischemia or reperfusion II Biochim. Biophys. Acta.-1993,-Vol.l 182, N2.-P.215−220.
  180. Zaloga G., Roberts P., Nelson T. Carnosine: a novel peptide regulator of intracellular calcium and contractility in cardiac muscle // New Horizons.-1996.-Vol.4,N1.-P.26−35.
  181. Zhang H., Johnson P. Differential effects of aluminum ion on smooth muscle calpain I and calpain II activities // International J. Biochem.-1992.-Vol.24,Pt11 .-P.1773−1778.
  182. Zietara M., Skorkowski E. Thermostability of lactate dehydrogenase LDH-A4 isoenzyme: effect of heat shock protein DnaK on the enzyme activity // Int. J. Biochem. Cell Biol.-1995.-Vol.27,N11.-P.1169−1174.
  183. Zolotarjova N., Ho C., Mellgren R., Askari A., Huang W. Different sensitivities of native and oxidized forms of Na+/K±ATPase to intracellular proteinases // Biochim. Biophys. Acta.-1994.-Vol.1192.-P.125−131.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!