Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Нуклеозид-дифосфат киназа из археона Natrialba magadii; структурно-функциональные особенности, связанные с экстремальными условиями обитания

Диссертация: Нуклеозид-дифосфат киназа из археона Natrialba magadii; структурно-функциональные особенности, связанные с экстремальными условиями обитания
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Данная работа проводилась б группе надмолекулярных белковых структур Института белка РАН. Основные объекты исследования в группе — белки галофильных архей. Задачей настоящей работы было изучение нл’клеозид-дифосфат киназы из галоалкалофильного археона АгаМа1Ьа та^асШ и определение особенностей ее адаптации к условиям высокой ионной силы. N. та%айп является типичным экстремальным галофилом… Читать ещё >

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Характеристика семейства нуклеозид-дифосфат киназ
    • 1. 1. Общая характеристика
    • 1. 2. Структура НДФ киназ
    • 1. 3. Каталитический механизм
    • 1. 4. Дополнительные функции
    • 1. 5. Физиологическое значение
    • 1. 6. Стабильность
  • 2. Стабильность белков экстремофильных организмов
    • 2. 1. Факторы, лимитирующие жизнеспособность организма
    • 2. 2. ¦¦ Термодинамические аспекты белковой стабильности
    • 2. 3. Белки из гипертермофилов
    • 2. 4. Белки из психрофилов
    • 2. 5. Структурные детерминанты белковой стабильности
  • 3. Галофильность
    • 3. 1. Активность белков из галофилов
    • 3. 2. Влияние соли на белковую структуру
    • 3. 3. ' Аминокислотные последовательности и структуры бешсов из галофильных архей
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 1. МАТЕРИАЛЫ
    • 1. 1. Реактивы
    • 1. 2. Приборы
  • 2. МЕТОДЫ
    • 2. 1. Использованные штаммы микроорганизмов и условия их роста
    • 2. 2. Приготовление клеточного экстракта
    • 2. 3. Выделение НДФ киназы
    • 2. 4. Определение концентрации НДФ киназы
  • 25. Элекгрофоретический анализ
    • 2. 6. Определение молекулярного веса.¡
    • 2. 7. Определение аминокислотного состава НДФ киназы
    • 2. 8. Определение Ы-концевой последовательности НДФ киназы
    • 2. 9. Получение антител к НДФ киназе
    • 2. 10. Иммуноблотгинг
    • 2. 11. Спектрофотометрический анализ
    • 2. 12. Ограниченный протеолиз
    • 2. 13. Анализавтофосфорилирования
    • 2. 14. Калориметрические исследования НДФ киназы
    • 2. 15. Исследование НДФ киназы методом кругового дихроизма
    • 2. 16. Измерение внутренней флуоресценции
    • 2. 17. Определение олигомерного состояния НДФ киназы с помощью гель-фильтрации
    • 2. 18. Взаимодействие НДФ киназы с другими белками
      • 2. 18. 1. Выделение жгутиков.. .{
      • 2. 18. 2. Пришивка флагеллинов и других белков на СМЗг-сефарозу
      • 2. 18. 3. Хроматография на протеин-сефарозе
    • 2. 19. Определение степени сродства НДФ киназы к различным нуклеозид-фосфатам.1.*
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Выделение и идентификация НДФ киназы
    • 1. 1. Выделение и очистка НДФ киназы
    • 1. 2. Определение И-концевой последовательности.'
    • 1. 3. Проверка ферментативной активности
  • 2. Физико-химические характеристики
    • 2. 1. Определение молекулярного веса и олигимерного состояния
    • 2. 2. Аминокислотный состав
    • 2. 3. Иммунологический анализ
    • 2. 4. Взаимодействие с другими белками
    • 2. 5. Аффинность к нуклеозид-фосфатам
    • 2. 6. Кристаллизация
  • 3. Стабильность НДФ киназы в различных условиях
    • 3. 1. Влияние лигандов и двухвалентных катионов на стабильность и активность
  • НДФ киназы
    • 3. 1. 1. Влияние лигандов
    • 3. 1. 2. Влияние ионов Mg+2.,
    • 3. 2. Влияние ионной силы, температуры, денатурантов и рН на стабильность и активность НДФ киназы
    • 3. 2. 1. Сохранение вторичной структуры
    • 3. 2. 2. Сохранение третичной структуры
    • 3. 2. 3. Сохранение четвертичной структуры
    • 3. 2. 4. Сохранение активности
  • 4. Возможный механизм сохранения активности НДФ киназы в широком диапазоне условий
  • ВЫВОДЫ

Нуклеозид-дифосфат киназа из археона Natrialba magadii; структурно-функциональные особенности, связанные с экстремальными условиями обитания (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

На основании сравнения нуклеотидных последовательностей 16S рРНК все существующие организмы были разделены на три домена: Bacteria, Еисагуа и ¦ Archaea (Woese et al., 1990). Представители домена Archaea по морфологии, некоторым биохимическим и физиологическим характеристикам сходны с бактериями. В то же время им присущи как типично эукариотические, так и уникальные, характерные лишь для представителей данной группы, свойства (Прангишвили, 1990). К археям относятся большинство известных экстремофилов. Это организмы, существующие при высокой температуре (термофилы и гипертермофилы), при низкой температуре (психрофилы), при высоком давлении (барофилы) или высокой ионной силе (галофилы).

К семейству Halobacteriacea (Рис. 1.) относятся организмы, обитающие в среде с концентрацией NaCl от 2 До 6 М. Низкая концентрация соли в среде является для. таких организмов неблагоприятным фактором, и при снижении концентрации NaCl до 1−2 М они, как правило, лизируют (Kushner & Kamekura, 1988).

Для адаптации галофильных архей к условиям высокой ионной силы i характерно поддержание внутреннего уровня соли в изотоническом соответствии с внешним, с заменой ионов! Na+ на К+ Соответственно внутренние компоненты клетки, в том числе и белки] также адаптированы к функционированию в условиях высокой ионной силы. Оптимумом для функционирования белков из галофильных организмов являются 2.5−5 М соли в среде, при снижении соли ниже 2−1 М белки, как правило, утрачивают активность и денатурируют (Kushner, 1988).

Механизмы адаптации белков галофилов к таким условиям обитания не вполне ясны. Одним из важных моментов адаптации считается изменение аминокислотного состава по сравнению с гомологами из негалофильных организмов. Так, напримерэти белки характеризуются повышенным содержанием кислых аминокислотных остатков (Eizenberg, 1995). б.

Иг Л.

Е— «ли ! ги, л.

I I Нг ,.

ПгМШпЬиЫт ]СМ 9100 Нытрткит ЫКС 34 021 НлюЛтл (*1ТО 14 740 Цг. атп1и}СМ<>17Э.

ПгМкю)п1>[ипЛ]СМ «891 НгжсЬаюшпт) СМ 8865 ЫЬ-чкиЫмит)СМ 9060 ИЫ.$от>псп$е КМ 9297.

ИЬлгНпдпт У12 НЬмШттт ЫИС 34 001 НЬ.$Ытсгит Ю СЕСТ396 На.5111Л1к1ам ш/иг, А ТСС 33 600 Н. гшИгящтв ЛТСС 2971 $ Ня. тлпямогин" В АТСС 43 049 -НялИЬтпк IЬмюНпаат’тегЛТСС338СО. ШтагктиПш Л АТСС 430″.

— КЬ. уЛдактй 1 СМ 8В58 К.-.вмггЬ"М?С1600 В Нс. тегггИтг АТСС 17 062 ' И. ?гаранк-ип 1СМ8979 ч.

1Нс. мссЬл>(у1 иге АТСС 49 237 1к.!лН№пихСШ№ 9.

IНслнгктсикм УКМ Б-1734.

I Илгщмнкит}СМ 9743 кЕ.

I—ЛЛгт. а,*, 1кп1Г2РХ) СМ 9576 • Л/я. юмЧсп В1Т) СМ 9577.

5 $и АТСС 43 988 №.1тц54<|ЖаМВ2190.

Ыслту}с1у1киг |СМ 9655 — ЫсжсиНш ЫСШВ2192 Н1. гс1атИ ЫС1МВ 2012: Н (.%3>Ьоюи АТСС33 959: Н/.<�гпм1л^/15 АСГТ 35 960 ^ Н/якйяетпю АТСС33 500.

— Mip. htmрна 0 $М164.

На1огиЬгшя.

На1оЬаси1шп НаЬЪа^ейит.

На1оагси]а.

Кя1юпотопм На1осссси*.

Сети".

Ыа1Ьа.

ЫаЬгопсЪайепит Ка1голососси|.

Начетах.

I VI.

Рис. 1. Филогенетические древо семейства На1оЬас1епасеае, построенное на основе сравнения последовательностей 16Б рРНК (Кашекига е1 а1., 1997).

Данная работа проводилась б группе надмолекулярных белковых структур Института белка РАН. Основные объекты исследования в группе — белки галофильных архей. Задачей настоящей работы было изучение нл’клеозид-дифосфат киназы из галоалкалофильного археона АгаМа1Ьа та^асШ и определение особенностей ее адаптации к условиям высокой ионной силы. N. та%айп является типичным экстремальным галофилом и обитает при концентрации ЫаС1 в среде 3.5 М и рН 9.5. НДФ киназа оказалась удобным объектом для подобного анализа, поскольку ее гомологи из многих негалофильных организмов хорошо изучены.

В работе были поставлены следующие экспериментальные задачи: выделение, идентификация и описание свойств НДФ киназыисследование изменения активности и структуры НДФ киназы в различных условиях (влияние ионной силы, двухвалентных катионов, рН, детергентов, лигандов и температуры). — ' 1.

В ходе исследований было показано, что НДФ киназа существенно отличается от других галофильных белков способностью функционировать в условиях низкой ионной силы (вплоть до нулевой концентрации ЫаС1), а также более высокой устойчивостью к влиянию детергентов и температуры. При этом особенности аминокислотного состава НДФ киназы совпадают с таковыми у других галофильных белков. Была обнаружена зависимость между сохранением активности бежа и его четвертичной структурой. Показано, что субдомены, участвующие в формировании межсубъединичных контактов, чрезвычайно устойчивы к понижению ионной силы, воздействию детергентов и температуры. Предложена гипотеза стабилизации киназы в неблагоприятных условиях, согласно которой сохранение активности киназы связано с повышенной стабильностью субдоменов, участвующих в формировании четвертичной структуры. В условиях, когда часть субдоменов денатурирует, остальные удерживают белок в олигомерном состоянии, что позволяет ему сохранять активность. —.,.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Впервые выделена и идентифицирована нуклеозид-дифосфат киназа из галоалкалофильного археона АгаМа1Ьа magadiu.

2. Исследованы физико-химические характеристики галофильной НДФ киназы. Белок является гомоолигимерным гексамером с молекулярным весом мономера 23 ООО. Аминокислотный состав киназы обнаруживает особенности, типичные для белков галофильных архей. «.

3. Исследована взаимосвязь активности и структуры галофильной НДФ киназы в зависимости от изменения ионной силы, температуры, рН и наличия денатурантов. Несмотря на значительные изменения вторичной и третичной структуры, киназа сохраняет активность в широком диапазоне условий, что не свойственно ни другим НДФ киназам, ни известным галофильным белкам. 1.

4. Обсуждается гипотеза, согласно которой сохранение активности киназы связано с повышенной стабильностью субдоменов, участвующих в формировании четвертичной структуры. В условиях, когда часть субдоменов денатурирует, остальные удерживают белок в олигомерном состоянии, что позволяет ему сохранять активность. '•' / '.

— <. ч ¦'[¦/ •, •• I • I. ¦ !/ 1:1 I.

• ' 'Г, ¦

V I. (.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Д.А. Молекулярная биология архебактерий. Тбилиси: Мецниереба, 1989, 5−40.
  2. Д. Физическая биохимия. М. Мир, 1980, 331−332.
  3. Aghajari N, Feller G, Gerday С, Haser R. Structures of the psychrophilic Alteromonas haloplanctis alpha-amylase give insights into cold adaptation at a molecular level. Structure 1998 Dec 15−6(12):1503−16с
  4. Agarwal RP, Robison B, Parks REJr. Nucleoside diphosphokinase from human erythrocytes. Methods Enzymol 1978 51, 376−86 .
  5. Alvarez M., Zeelen J.P., Mainfroid V., Rentier-Delrue F., Martial J.A., Wyns L., Wierenga R.K., Maes D. TIM of the psychrophilic bacterium Vibrio marinus. J Biol Chem 1998 273: 2199−2206. -
  6. Anderson JW, Waygood EB. Phosphoryl transfer between phosphorylated histidine-containing protein and histidine-containing protein is not autocatalytic. Biochemistry 1993 Jun 8−32(22):5913−6
  7. Argos P., Rossmann M., Grau U., Zuber H., Framk G., Tratschin J.D. Thermal stability andIprotein structure. Biochemistry, 1979, 5698−5703.1. I • ¦ >
  8. Barlow DJ, Thornton JM. Ion-pairs in proteins. J Mol Biol 1983 Aug 25−168(4):867−85i —
  9. Berberich SJ, Postel EH. PuF/NM23-H2/NDPK-B transactivates a human c-myc promoter-CAT gene via a functional nuclease hypersensitive element. Oncogene 1995 Jun 15−10(12):2343−7
  10. Bernhardt G., Ludemann H.-D., Jaenicke R., Konig H., Stetter K.O. Biomolecules are unstable under «Black smoker» conditions. Naturwissenschafen, 1984, 71: 583−586.
  11. Biggs J, Tripoulas N, Hersperger E, Dearolf C, ShearnA. Analysis of the lethal interaction between the prune and Killer of prune of Drosophila. Genes, 1988, 2: 1333−1343.
  12. Biggs J, Hersperger E, Steeg PS, Liotta LA and Shearn A. Drosophila gene that is homologous to a mammalian gene associated with tumor matastasis codes for a nucleoside diphosphate kinase. Cell, 1990, 63: 933−940
  13. Bischoff KM, Rodwell VW. 3-Hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase from Haloferax volcanii: purification, characterization, and expression in Escherichia coli. J Bacteriol 1996 Jan- 178(1): 19−23
  14. Bohm G., Jaenicke R., A structure-based model for the halophilic adaptation of dehydrofolat reductase from Halobacterium volcanii. Protein Eng., 1994, 7: 213−220.
  15. Bohm G, Jaenicke R. Relevance of sequence statistics for the properties of extremophilic proteins. Int J Pept Protein Res 1994 Jan-43(l):97−106 f '
  16. Bominaar AA, Tepper AD, Veron M (1994) Autophosphorylation of nucleoside diphosphate kinase on non-histidine residues. FEBS Lett. 1994 Oct 10−353(l):5−8.
  17. Bon C., Lehmann M.S., Wilkinson C. Quasi-Laue neutron-diffraction study of the water arrangement in crystal of triclinic hen egg-white lysozyme. Acta Crystallogr., 1999, D55:978−987. J
  18. Bonnete F., Ebel C., Zaccai G., Eisenberg H. A biophisical study, of halophilic malat dehydrogenase in solution: revised subunit structure and solvent interaction in native' and recombinant enzyme. J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1993, 89: 2659−2666.
  19. Bonete M.J., Pire C., Locra F.I., Camacho M.L. Glucose dehydrogenase from the halophilic Archaeon Haloferax mediterraner, enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence. FEBS Lett., 1996, 383: 227−229... ./ /
  20. Bourdais, J., Biondi, R., Sarfati, S., Guerreiro, C., Lascu, I., Janin, J. & Veron, M. Cellular phosphorylation of anti-HIV nucleosides. Role of nucleoside diphosphate kinase. J. Biol. Chem., 1996, 271, 7887−7890 ' 'J T
  21. Brock TD, Brock KM, Belly RT, Weiss RL. Sulfolobus: a new genus of sulfur-oxidizingbacteria living at low pH and high temperature. Arch Mikrobiol 1972−84(l):54−68 107
  22. TD. (ed.) Thermophiles: general, molecular, and applied microbiology. Wiley, New York. 1986
  23. Brown-Peterson NJ, Salin ML Purification of a catalase-peroxidase from Halobacterium halobium: characterization of some unique properties of the halophilic enzyme. J Bacteriol 1993 Jul-175(13):4197−202
  24. Cendrin F, Jouve HM, Gaillard J, Thibault P, Zaccai G. Purification and properties of a halophilic catalase-peroxidase from Haloarcula marismortui. Biochim Biophys Acta 1994 Nov 16−1209(l):l-9
  25. Chan M.K., Mukund S., Kletzin A., Adams M.W.W., Rees D.C. Structure of hypertermophilic tungstenopterin enzyme, aldehyde ferredoxin oxidoreductase. Science, 1995, 267: 1463−1469.
  26. Cheng YC, Robison B, Parks REJr Demonstration of the heterogeneity of nucleosidediphosphokinase in rat tissues. Biochemistry 1973 12, 5−10i ' i 108
  27. Cherfils J, Morera S, Lascu I, Veron M, Janin J. X-ray structure of nucleoside diphosphate kinase complexed with thymidine diphosphate and Mg2+ at 2-A resolution. Biochemistry 1994 Aug 9−33(31):9062−9
  28. Chiadmi M, Morera S, Lascu I, Dumas C, Le Bras G, Veron M, Janin J. Crystal structure ofthe Awd nucleotide diphosphate kinase from Drosophila. Structure 1993 1: 283−293 Cohn, M. (1982) Acc. Chem. Res. 15, 326−332
  29. Colomb MG, Cheruy A, Vignais PV. Nucleoside diphosphokinase from beef heart cytosol. I. Physical and kinetic properties. Biochemistry 1972 Aug 29- 11(18):3370−8
  30. Consalvi V, Chiaraluce R, Millevoi S, Pasquo A, Vecchini P, Chiancone E, Scandurra R. Refolding pathway and association intermediates of glutamate dehydrogenase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus Eur J Biochem 1996 Aug l-239(3):679−85
  31. T.E. (1993) Proteins:' Structure and Molecular Properties, 2nd ed. New York: w.h. f-
  32. M.J., Hough D.W. (1997) The structural basis of protein halophilicity. Comp. Biochem. Physiol. 117A- 307−312. ~
  33. Dearolf CR, Hersperger E, Shearn A. Developmental consequences of awdb3, a cell-autonomous lethal mutation of Drosophila induced by hybrid dysgenesis. Dev Biol 1988 Sep-129(l): 159−68 .
  34. Deckert G., Warren P.V., Gaasterland T., Young W.G., Lenox A.L., Graham D.E., Overbeek R., Snead M.A., Keiler M., Aujay M., et al. The complete genom of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. Nature, 1998, 392: 353−358.
  35. Dennis PP, Shimmin LC. Evolutionary divergence and salinity-mediated selection in halophilic archaea. Microbiol Mol Biol Rev 1997 Mar-61(l):90−104
  36. Deville-Bonne D, Sellam O, Merola F, Lascu I, Desmadril M and Veron M (1996) Phosphorylation of nucleoside diphosphate kinase at the active site studied by steady-state and time-resolved fluoroscence. Biochemistry 35: 14 643−14 650
  37. K.A. (1990) Dominant forces in protein folding. Biochemistry. 29:7133−7155.
  38. Dumas C, Lascu I, Morera S, Glaser P, Fourme R, Wallet V, Lacombe ML, Veron M, Janin J. X-ray structure of nucleoside diphosphate kinase. EMBO J 1992 11: 3203−3208
  39. Dym O., Mevarech M., Sussman J.L. Structural features that stabilize halophilic malat dahydrogenase from an archaebacterium. Science, 1995, 267: 1344−1346.
  40. Ebel C, Faou P, Kernel B, Zaccai G. Relative role of anions and cations in the stabilization of halophilic malate dehydrogenase. Biochemistry 1999 Jul 13−38(28):9039−47
  41. Eckstein F, Goody RS. Synthesis and properties of diastereoisomers of adenosine 5'-(0-l-thiotriphosphate) and adenosine 5'-(0−2-thiotriphosphate). Biochemistry 1976 Apr 20−15(8):1685−91, ,' ' I
  42. Eisenberg H., Mevacher M., Zaccai G. Biochemical, structural, and molecular genetic aspects of halophilism. Adv Protein Chem 1992−43:1−62 ¦ //.-'
  43. Eisenberg H. Life in unusual environments: progress in understanding the structure and function of enzymes from extreme halophilic bacteria. Arch Biochem Biophys 1995 Apr l-318(l):l-5
  44. Evarsson A, Brazhnikov E, Garber M, Zheltonosova J, Chirgadze Y, al-Karadaghi S, Svensson LA, Liljas A. Three-dimensional structure of the ribosomal translocase:' elongation factor G from Thermus thermophilus. EMBO J 1994 Aug 15−13(16):3669−3677 ~ ' i
  45. Frolow F, Harel M, Sussman JL, Mevarech M, Shoham M. Insights into protein adaptation to a saturated salt environment from the crystal structure of a halophilic 2Fe-2S ferredoxin. Nat Struct Biol 1996 May-3(5):452−8
  46. Fauchere J.L., Pliska V.E. Hydrophbic parameters for amino acid side chains from the partitioning of N-acetyl-amino-acid amides. Eur. J. Med. Chem. 1983, 18: 369−375.
  47. Fukuchi T, Nikawa J, Kimura N, Watanabe K. Isolation, overexpression and disruption of a Saccharomyces cerevisiae YNK gene encoding nucleoside diphosphate kinase. Gene 1993 Jul 15−129(l):141−6
  48. Franzmann PD, Liu Y, Balkwill DL, Aldrich HC, Conway de Macario E, Boone DR. Methanogenium frigidum sp. nov., a psychrophilic, H2-using methanogen from Ace Lake, Antarctica. Int J Syst Bacteriol 1997 Oct-47(4): 1068−1072
  49. Galinski E.A. Osmoadaptation in bacteria. Adv Microb Physiol 1995−37:272−328
  50. Gandbhir M, Rasched I, Marliere P, Mutzel R. Convergent evolution of amino acid usage in archaebacterial and eubacterial lineages adapted to high salt. Res Microbiol 1995 Feb- 146(2): 113−20
  51. Gerike U, Danson MJ, Russell NJ, Hough DW. Sequencing and expression of the geneiencoding a cold-active citrate synthase from an Antarctic bacterium, strain DS2−3R.
  52. Eur J Biochem 1997 Aug 15−248(l):49−57i
  53. Gerl L, Sumper M. Halobacterial flagellins are encoded by a multigene family. Characterization of five flagellin genes. J Biol Chem 1988 Sep 15−263(26):13 246−51 '
  54. Giartosio A, Erent M, Cervoni L, Morera S, Janin J, Konrad M, Lascu I. Thermal stability of hexameric and tetrameric nucleoside diphosphate kinases. Effect of subunit interaction. J Biol Chem 1996 271: 17 845−17 851
  55. Gilles AM, Presecan E, Vonica A, Lascu I. Nucleoside diphosphate kinase from human erythrocytes. Structural characterization of the two polypeptide chains responsible for heterogeneity of the hexameric enzyme. J Biol Chem 1991 May 15−266(14):8784−9 >
  56. Grattinger M, Dankesreiter A, Schurig H, Jaenicke R. Recombinant phosphoglycerate kinase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima: catalytic, spectral and thermodynamic properties. J Mol Biol 1998 Jul 17−280(3):525−33
  57. Grant WD, Tindall BJ. The alkaline, saline environment. In: Codd GA, Herbert RA (eds). Microbes in extree Environment. London and New York: Academic Press- 1986: 25' 47
  58. Graziano G, Catanzano F, Riccio A, Barone G. A reassessment of the molecular origin of cold denaturation. J Biochem (Tokyo) 1997 Aug-122(2):395−401
  59. Hama H, Almaula N, Lerner CG, Inouye S, Inouye M (1991) Nucleoside diphosphate kinase from Escherichia coli- its overproduction and sequence comparison with eukariotic enzyymes. Gene 105: 31−36
  60. Hase T, Wakabayashi S, Matsubara H. Halobacterium halobium ferredoxin. A homologous protein to choroplast-type ferredoxins. FEBS Lett 1977 May 15−77(2):308−10
  61. Hase T, Wakabayashi S, Matsubara H, Mevarech M, Werber MM. Amino acid sequence of 2Fe-2S ferredoxin from an extreme halophile, Halobacterium of the Dead Sea. Biochim Biophys Acta 1980 May 29−623(1): 139−45
  62. Hecht RM, Garza A, Lee YH, Miller MD, Pisegna MA. Nucleotide sequence of the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene from Thermus aquaticus YT1. Nucleic Acids Res 1989 Dec 11−17(23):10 123
  63. Henner DJ, Band L, Shimotsu H (1985) Nucleotide sequence of the Bacillus subtilis tryptophan operon. Gene 34: 169−177
  64. Hildebrandt M, Lacombe ML, Mesnildrey S, Veron M. A human NDP-kinase B specifically binds single-stranded poly-pyrimidine sequences. Nucleic Acids Res 1995 Oct ll-23(19):3858−3864
  65. Holmes M.J., Scopes R.K., Moritz R.L., Simpson R.J., Englert C., Pfeifer F., Dyall-Smith M.L. Purification and analysis of an extremely halophilic beta-galactosidase from Haloferax aicantei. Biochim. Biophys. Acta, 1997, 1337: 276−286.
  66. Horsburgh MJ, Foster TJ, Barth PT, Coggins JR (1996) Chorismate synthase from Staphylococcus aureus. J Microbiol 142: 2943−2950
  67. Jaenicke R. Protein stability and molecular adaptation to extreme conditions. Eur J Biochem 1991 202:715−728
  68. Jaenicke R, Bohm G. The stability of proteins in extreme environments. Curr Opin Struct Biol 1998 Dec-8(6):738−748
  69. Jaenicke R. What ultrastable globular proteins teach us about protein stability. Biqchemistry
  70. Moscow) 1998 63:312−321. /
  71. B.J. (1989) Hypersaline Environments Microbiology and Biogechemistry. Berlin: Springer-Verlag.
  72. Ji L, Arcinas M, Boxer LM. The transcription factor, Nm23H2- binds to and activates the translocated c-myc allele in Burkitt’s lymphoma. J Biol Chem 1995 Jun 2−270(22): 13 392−13 398 —
  73. Jolley KA, Rapaport E, Hough DW, Danson MJ, Woods WG, Dyall-Smith ML. Dihydrolipoamide dehydrogenase from the halophilic archaeon Haloferax volcanii: homologous overexpression of the cloned gene. J Bacteriol 1996 Jun-178(l l):3044−8.: /.,'
  74. Kamekura M Diversity of extremely halophilic bacteria. Extremophiles 1998 Aug-2(3):289−95 ' «
  75. Karlsson A, Enfalt AC, Essen-Gustavsson B, Lundstrom K, Rydhmer L, Stern S. Muscle histochemical and biochemical properties in relation to meat quality during selection for increased lean tissue growth rate in pigs. J Anim Sci 1993 Apr-71(4):930−938
  76. Kates M. Biology of halophilic bacteria, Part II. Membrane lipids of extreme halophiles: biosynthesis, function and evolutionary significance. Experientia 1993 Dec 15−49(12): 1027−36 ^
  77. Kawarabayasi Y, Hino Y, Horikawa H, Yamazaki S, Haikawa Y, Jin-no K, Takahashi M, Sekine M, Baba S, Ankai A, Kosugi H, Hosoyama A, Fukui S, Nagai Y, Nishijima K, Nakazawa H, Takamiya M, Masuda S, Funahashi T, Tanaka T, Kudoh Y,
  78. Yamazaki J, Kushida N,'Oguchi A, Kikuchi H (1999) Complete genome sequence ofian aerobic hyper-thermophilic crenarchaeon, Aeropyrum pernix Kl. DNA Res 6:83 101 |V'•
  79. Knapp S, Rudiger A, Antranikian G, Jorgensen PL, Ladenstein R Crystallization and preliminary crystallographic analysis of an amylopullulanase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus woesei. Proteins 1995 Dec-23(4):595−7
  80. Knapp S., DeVos W., Rce D., Ladestein R. Crystal structure of glutamate dehydrogenase from hypertermophylic eubacterium Thermotoga maritima at 3.0 A resolution. J. Mol. Biol. 1997, 267: 916−932.
  81. Knowles JR. Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions. Annu Rev Biochem 1980−49:877−919
  82. Korolev S, Nayal M, Barnes WM, Di Cera E, Waksman G. Crystal structure of the large fragment of Thermus aquaticus DNA polymerase I at 2.5-A resolution: structural basis for thermostability. Proc Natl Acad Sci U S A 1995 Sep 26−92(20):9264−8
  83. Kushner DJ. What is the „true“ internal environment of halophilic and other bacteria. Can J Microbiol 1988, 34, 482−4861. J''
  84. Kushner D.J., Kamekura M. Physiology of halophilic eubacteria. In: Rodrigez-Valera F. (ed.) Halophilic bacteria, — 1988, vol. 1. CRC Press, Boca Raton, 109−140.
  85. Kutach AK, Schaefer MR, Truong L, Golden SS (1995) Direct Submission to the Proteini
  86. Q, Zhang X, Almaula N, Mathews CK, Inouye M. The gene for nucleoside diphosphate kinase functions as a mutator gene in Escherichia coli. J Mol Biol 1995 Dec 1−254(3):337−41
  87. Q, Park H, Egger LA and Inoue M. Nucleoside diphosphate kinase-mediated signal transduction via histidyl-aspartyl phosphorelay systems in Escherichia coli. J Biol Chem 1996 271: 32 886−32 893
  88. Madern D, Pfister C, Zaccai G. Mutation at a single acidic amino acid enhances the halophilic behaviour of malate dehydrogenase from Haloarcula marismortui in physiological salts. Eur J Biochem 1995 Jun 15−230(3):1088−95 ', r
  89. Marqusee S, Baldwin RL. Helix stabilization by Glu-.Lys+ salt bridges in short peptides -of de novo design. Proc Natl Acad Sci U S A 1987 Dec-84(24):8898−902
  90. Marshall CJ. Cold-adapted enzymes. Trends Biotechnol 1997 Sep-15(9):359−364
  91. Matagne A, Joris B, Frere JM. Anomalous behaviour of a protein during SDS/PAGE corrected by chemical modification of carboxylic groups. Biochem J 1991 Dec 1−280 (Pt 2):553−6 — 1
  92. Menendez-Arais L., Argos P. Engeneering protein thermal stability. J. Mol. Biol. 1988,. 206:397−406. ' - '
  93. Mevarech M, Neumann E. Malate dehydrogenase isolated from extremely halophilic bacteria of the Dead Sea. 2. Effect of salt on the catalytic activity and structure. Biochemistiy 1977 Aug 23- 16(17):3786−92 '''')¦,
  94. Miller S., Janin J., Lesk A.M., Chothia C. Interior surface of monomeric proteins. J. Mol. Biol. 1987, 196:641−656. {¦'¦'¦ .
  95. Milon L, Rousseau-Merck MF, Munier A, Erent M, Lascu I, Capeau J, Lacombe ML. nm23-H4, a new member of the family of human nm23/nucleoside diphosphatekinase genes localised on chromosome 16p 13. Human Genet 1997 99, 550−557 117
  96. Milon L, Meyer P, Chiadmi M, Munier A, Johansson M, Karlsson A, Lascu I, Capeau J, Janin J, Lacombe ML. The» human nm23-H4 gene product is a mitochondrial nucleoside diphosphate kinase. J Biol Chem 2000 May 12−275(19): 14 264−72
  97. Morera S, LeBras G, Lascu I., Lacombe ML, Veron M, Janin J. Refined X-ray structure of Dictyostelium discoideum nucleoside diphosphate kinase at 1.8 A resolution. J Mol Biol 1994 243, 873−890
  98. Morera S, Lacombe ML, Xu Y, LeBras G, Janin J. X-ray structure of human nucleoside diphosphate kinase B complexed with GDP at 2 A resolution. Structure 1995 Dec 15−3(12):1307−14
  99. Munoz-Dorado J, Inouye M, Inouye S. Nucleoside diphosphate kinase from Myxococcus xanthus. I. Cloning and sequencing of the gene. J Biol Chem 1990 Feb 15−265(5):2702−6
  100. Nagashima K., Mitsuhashi S., Kamino K., Maruyama T. Cyclosporin A sensitive peptidyl-prolyl cis-trans isomerase in a halophilic archaeum, Halobacterium cutirubrum. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1994, 198: 466−472.
  101. Nickerson J A, Wells WW. The microtubule-associated nucleoside diphosphate kinase.: J Biol Chem 1984 Sep 25−259(18): 11 297−304
  102. Ohnishi ST, Barr JK. A simplified method of quantitating protein using the biuret and phenol reagents. Anal Biochem 1978 May-86(l): 193−200
  103. Ogawa K, Takai H, Ogiwara A, Yokota E, Shimizu T, Inaba K, Mohri H. Is outer arm dynein intermediate chain 1 multifunctional? Mol Biol Cell 1996 7, 1895−907
  104. A. (1993) Ecology of extremely halophilic microorganism. In The Biology of Halophilic Bacteria. Edited by Vreeland R.H., Hochstein L.I., Boca Raton: CRC Press: 25−53.
  105. Oren A. Enzyme diversity in halophilic archaea. Microbiologia 1994 Sep- 10(3):217−28
  106. Oren A. Bioenergetic aspects of halophilism. Microbiol Mol Biol Rev 1999 Jun-63(2):334−48
  107. Orevi N, Falk R. The lethal interaction between the genes prune (pn) and killer of prune (Kpn) in Drosophila melanogaster. Arch Genet (Zur) 1974−47(3): 172−83
  108. Otero AD. Transphosphorylation and G protein activation. Biochem Pharmacol 1990 May 1−39(9): 1399−404
  109. Pace CN, Fisher LM, Cupo JF. Globular protein stability: aspects of interest in protein turnover. Acta Biol Med Ger 1981 40: 1385−1392
  110. Parks REJr, Agarwal RP The Enzymes 1973 8, 307−334
  111. Pfeil W, Bychkova VE, Ptitsyn OB. Physical nature of the phase transition in globular proteins. Calorimetric study of human alpha-lactalbumin. FEBS Lett 1986 Mar 31−198(2):287−291
  112. Pfeil W. Stability and co-operative properties of partially folded proteins. Biochemistry (Mosc) 1998 Mar-63(3):294−302
  113. Postel EH, Mango SE, Flint SJ. A nuclease-hypersensitive element of the human c-myc promoter interacts with a transcription initiation factor. Mol Cell Biol 1989 Nov-9(ll):5123−5133
  114. Postel EH, Berberich SJ, Flint SJ, Ferrone CA. Human c-myc transcription factor PuF identified as nm23-H2 nucleoside diphosphate kinase, a candidate suppressor of tumor metastasis. Science 1993 Jul 23−261(5120):478−480 .
  115. Postel EH, Ferrone CA. Nucleoside diphosphate kinase enzyme activity of NM23-H2/PuF is not required for its DNA binding and in vitro transcriptional functions. J Biol Chem 1994 Mar 25−269(12):8627−8630
  116. Postel EH (1998) NM23-NDP kinase. Intern J Biochem Cell Biol 30: 1291−1295
  117. Presecan E, Vonica A, Lascu I. Nucleoside diphosphate kinase from human erythrocytes: purification, molecular mass and subunit structure. FEBS Lett 1989 Jul 3−250(2):629−32
  118. Privalov PL. Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperative system. Adv Protein Chem 1982−35:1−104
  119. Privalov P.L., Potekhin S.A.(1986) Scanning microcalorimetry in studying temperature -induced change in proteins. Methods Enzymol., 131, pp. 4−51.
  120. Privalov PL, Gill SJ. Stability of protein structure and hydrophobic interaction. Adv Prot Chem 1988,39: 193−231. i
  121. Pundak S., Eisenberg H Structure and activity of malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacteria of the Dead Sea. 1. Conformation and interaction with water and salt between 5 M and 1 M NaCl concentration. (1981) Eur.J. Biochem 118, 463−470.
  122. Pyatibratov MG, Kostyukova AS, Tiktopulo EI, Tarasov VY and Fedorov OV (1996) Some principles of formation of haloalkaliphilic archaeal flagellar structure. In: Abstracts of the First International Congress on Extremophiles, Estoril, Portugal.
  123. Querol E, Perez-Pons JA, Mozo-Villarias A. Analysis of protein conformational, characteristics related to thermostability. Protein Eng 1996 Mar-9(3):265−71
  124. Rahman RN, Fujiwara S, Nakamura H, Takagi M, Imanaka T. Ion' pairs involved in maintaining a thermostable structure of glutamate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon. Biochem Biophys Res Commun 1998 Jul 30−248(3):920−926
  125. Rangaswamy V, Altekar W. Characterization of 1-phosphofructokinase from halophilic archaebacterium Haloarcula vallismortis. Biochim Biophys Acta 1994 Sep 28−1201(1):106−12
  126. R. (1970) On the composition and nature of the bulk protein of extremely halophilic bacteria. Arch. Microbiol. 71:"353−360.
  127. Richard JM, Colomb M. Nucleoside diphosphate kinase of beef erythrocytes. Purification of phosphorylated form. Biochimie 1975−57(8):991−993
  128. Richards F.M. The interpritations of protein structures: total volume, group volume distribution and parcking density. J. Mol. Biol. 1974, 82: 1−14.
  129. Rodriguez-Valera F. Characteristics and microbial ecology of hypersaline environments. In: Rodriguez-Valera F. (ed.). Halophilic Bacteria, Vol. 1. Florida: CRC Press Inc. 1998, 3−30
  130. Rosengard AM, Krutzsch HC, Shearn A, Biggs JR, Barker E, Margulies IM, King CR, Liotta LA, Steeg PS. Reduced Nm23/Awd protein in tumour metastasis arid aberrant -Drosophila development. Nature 1989 342: 177−180
  131. Ruepp A, Muller HN, Lottspeich F, Soppa J. Catabolic ornithine transcarbamylase of Halobacterium halobium (salinarium): purification, characterization, sequence determination, and evolution. J Bacteriol 1995 Mar, 177(5):112^-36 ,
  132. Ruggieri R, McCormick F. Ras and the awd couple. Nature 1991 Oct 3−353(6343):390−391
  133. Russel R.J.M., Hough D.W., Danson M.J., Taylor G.L. The crystal structure of citrate synthase from termophilic Archaeon Thermoplasma acidophilum. Structure 1994, 2: 1157−1167. y"
  134. Russel R.J.M., Ferguson J.M.C., Hough D.W., Danson M.J., Taylor G.L. The crystal structure of citrate synthase from the hypertermophilic archaeon Pyrococcus furiosus at 1.9 A resolution. Biochemistry 1997, 36:9983−9994.
  135. Russell RJ, Gerike U, Danson MJ, Hough DW, Taylor GL. Structural adaptations of the cold-active citrate synthase from an Antarctic bacterium. Structure 1998 Mar 15−6(3):351−361
  136. Schaertl S, Konrad M, Geeves MA. Substrate specificity of human nucleoside-diphosphatekinase revealed by transient kinetic analysis. J Biol Chem 1998 Mar 6−273(10):5662−9 ^
  137. Schneider, B., Biondin, R., Sarfati, R., Agou, F., Guerreiro, C., Deville-Bonne, D., and Veron, M. The mechanism of phosphorylation of anti-HTV D4T by nucleoside diphosphate kinase. (2000a) Mol. Pharmacol. 57, 948−953 ~
  138. Stahl JA, Leone A, Rosengard AM, Porter L, King CR, Steeg PS. Identification of a second human nm23 gene, nm23-H2. Cancer Res 1991 Jan l-51(l):445−9
  139. Stan-Lotter H, Lang FJ Jr, Hochstein LI. Electrophoresis and isoelectric focusing of whole cell and membrane proteins from the extremely halophilic archaebacteria. Appl Theor Electrophor 1989- 1(3): 147−53
  140. Stillman TJ, Baker PJ, Britton KL, Rice DW (1993)Conformational flexibility in glutamate dehydrogenase. Role of water in substrate recognition and catalysis. J Mol Biol. 1993 Dec 20−234(4):1131−9. ,'
  141. Stickle D.F., Presta L.G., Dill K.A., Rose G.D. Hydrogen bonding in globular proteins. J. Mol. Biol. 1992, 226: 1143−1159.• J"
  142. Sturtevant, AH. Genetics 1956 41, 118−123i
  143. Sturtevant J.M. Heat capacity- and entropy chages in processes involving proteins. Proc.
  144. Natl. Acad. Sci. USA 1977, 74: 2236−2240.i
  145. Sussman JL, Brown JH, Shoham M. X-Ray structural studies on a salt-lovingiferredoxinfrom Halobacterium of the Dead Sea. In: Matsubara H, Katsube Y, Wada K (eds). Frontiers of Iron-Sulfur Protein Research. Toko: Japan Sci. Soc. Press 1986, 69−82
  146. Swindells MG, Alexandrov NN. Nucleotide binding in beta alpha beta—beta alpha beta topologies. Nat Struct Biol 1994 Oct-l (10):677−8
  147. Tanaka T, Kawano N, Oshima T. Cloning of 3-isopropylmalate dehydrogenase gene of an extreme thermophile and partial purification of the gene product. J Biochem (Tokyo) 1981 Feb-89(2):677−682 •
  148. Tanford C, Aune KC, Ikai A. Kinetics of unfolding and refolding of proteins. 3. Results for lysozyme. J Mol Biol 1973 Jan 10−73(2): 185−97
  149. Taupin CM, Hartlein M, Leberman R. Seryl-tRNA synthetase from the extreme halophile. Haloarcula marismortui—isolation, characterization and sequencing of the gene and its expression in Escherichia coli. Eur J Biochem 1997 Jan 15−243(l-2):141−50
  150. Teng DH, Bender LB, Engele CM, Tsubota S, Venkatesh T. Isolation and characterization of the prune locus of Drosophila melanogaster. Genetics 1991 Jun-128(2):373−80
  151. Teng DH, Engele CM, Venkatesh TR. A product of the prune locus of Drosophila is similar to mammalian GTPase-activating protein. Nature 1991 Oct 3−353(6343):437−40
  152. Tepper AD, Dammann H, Bominaar AA, Veron M. Investigation of the active site and the conformational stability of nucleoside diphosphate kinase by site-directed mutagenesis. J Biol Chem 1994 Dec 23−269(51):32 175−80
  153. Thomas T, Cavicchioli R. Archaeal cold-adapted proteins: structural and evolutionary -analysis of the elongation factor 2 proteins from psychrophilic, mesophilic and thermophilic methanogens. FEBS Lett 1998 Nov 20−439(3):281−6
  154. S.N. (1992) Solvent effects on protein stability. Curr. Opin. Struct. Biol. 2:35−39.
  155. Towbin H, Staehelin T and Gordon J (1979) Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc 1 Natl Acad Sci USA 76: 4350−4354
  156. Trent JD, Osipiuk J, Pinkau T. Acquired thermotolerance and heat shock in the extremely thermophilic archaebacterium Sulfolobus sp. strain B12. J Bacteriol 1990 Mar- 172(3): 1478−1484,
  157. Tsuiki H, Nitta M, Furuya A, Hanai N, Fujiwara T, Inagaki M, Kochi M, Ushio Y, Saya H, Nakamura H (1999) A novel human nucleoside diphosphate (NDP) kinase, Nm23-H6, localizes in mitochondria and affects cytokinesis. J Cell Biochem, 76:254−69
  158. Uesaka H, Yokoyama M, Ohtsuki K (1987) Physiological correlation between NDP-kinase and the enzyme-associated guanine nucleotide binding proteins. Biochem Biophys Res Commun 143: 552−559
  159. Ventosa A., Nieto J.J., Oren A. Biology of moderately halophilic aerobic bacteria. Microbiol Mol Biol Rev 1998 Jun-62(2):504−44
  160. Vettakkorumakankav NN, Stevenson KJ. Dihydrolipoamide dehydrogenase from Haloferax volcanii: gene cloning, complete primary structure, and comparison to other dihydrolipoamide dehydrogenases. Biochem Cell Biol 1992 Aug-70(8):656−63
  161. Villeret V, Chessa JP, Gerday C, Van Beeumen J. reliminary crystal structure determination of the alkaline protease from the Antarctic psychrophile Pseudomonas aeruginosa. Protein Sci 1997 Nov-6(l l):2462−4
  162. Vogt G, Woell S, Argos P. Protein thermal stability, hydrogen bonds, and ion pairs. J Mol Biol 1997 Jun 20−269(4):631−43
  163. Vogt J, Perozzo R, Pautsch A, Prota A, Schelling P, Pilger B, Folkers G, Scapozza L, Schulz GE. Nucleoside binding site of herpes simplex type 1 thymidine kinase analyzed by X-ray crystallography. Proteins 2000 Dec l-41(4):545−53
  164. Vogt G., Argos P. Protein thermal stability: hydrogen bonds or internal packing? Fold Des. 1997, 2: S40-S46.
  165. Webb PA, Perisic O, Mendola CE, Backer JM, Williams RL. The crystal structure of a human nucleoside diphosphate kinase, NM23-H2. J Mol Biol 1995 251, 574−587
  166. West SM, Price NC. The unfolding and refolding of glutamate dehydrogenase from bovine liver, baker’s yeast and Clostridium symbiosum. Biochem. J. 1988,251: 135−139.
  167. Wieland T, Bremerich J, Gierschik P, Jakobs KH (1991) Contribution of nucleoside diphosphokinase to., guanine nucleotide regulation of agonist binding to formyl 1 peptide receptors. Eur J Pharmacol 208(1): 17−23
  168. Williams RL, Oren DA, Munoz-Dorado J, Inouye S, Inouye M and Arnold E. Crystal structure of Myxococcus xanthus nucleoside diphosphate kinase and its interaction with a nucleotide substrate at 2.0 A resolution. J Mol Biol 1993 234: 1230−1247
  169. Woese CR, Kandler O, Wheelis ML. Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya. Proc Natl Acad Sci U S A 1990 Jun-87(12):4576−9
  170. Zaccai G, Cendrin F, Haik Y, Borochov N, Eisenberg H. Stabilization of halophilic malate dehydrogenase. J Mol Biol 1989 Aug 5−208(3):491−500I
  171. Zaks A. Protein-water interaction. Role in protein structure and stability. In: Ahern TJ, Manning MC (eds). Stability of Protein Pharmaceuticals, Part A. New York: Plenum Press, 1992, 249−2711. V -i 1 1
  172. Zusman T, Rosenshine I, Boehm G, Jaenicke R, Leskiw B, Mevarech M. Dihydrofolate reductase of the extremely halophilic archaebacterium Halobacterium volcanii. The enzyme and its coding gene. J Biol Chem 1989 Nov 15−264(32): 18 878−83
  173. Выражаю свою искреннюю благодарность:
  174. Моим научным руководителям Олегу Васильевичу Федорову и Алле Сергеевне Костюковой за постоянную, поддержку, внимание и советы при выполнении данной ! работы и за помощь в подготовке диссертации
  175. Дмитрию Федоровичу Замяткину, совместно с которым была выполнена часть этой работы
  176. Владимиру Васильевичу Филимонову, Кену Джарреллу, Елизавете Игнатьевне Тиктопуло за сотрудничество
  177. Ивану Андреевичу Кашпарову, Константину Станиславовичу Василенко за помощь в проведении отдельных экспериментов
  178. Валерию Юрьевичу Тарасову, Михаилу Геннадьевичу Пятибратову, Инне Сергеевне Сергановой, Ирине Валерьевне Мещеряковой, Нине Борисовне Солодковой за дружеское участие, советы и поддержку ,
  179. Людмиле Петровне Волынкиной за помощь в оформлении диссертации''.'- ¦ '. м : — - 4 4 I ¦.'¦':.'1. РОССЛ^-СИДЯ1. ГьМОТШМ$П6-Л -0&
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!