Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Механизмы действия фитотоксинов, продуцируемых Pseudomonas syringae, на ионную проницаемость модельных и клеточных мембран

Диссертация: Механизмы действия фитотоксинов, продуцируемых Pseudomonas syringae, на ионную проницаемость модельных и клеточных мембран
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Первые исследования показали, что сирингомицин Е (СМЕ) обладает каналоформерной активностью в модельных липидных мембранах (Hutchison et al., 1995; Feigin et al., 1996). СМЕ-каналы характеризуются выраженной потенциал-чувствительностью открывания и закрывания, преимущественно анионной селективностью, а также зависимостью проводимости от липидного состава БЛМ и трансмембранной разности потенциалов… Читать ещё >

Содержание

  • Актуальность проблемы
  • Цели и задачи исследования
  • Научная новизна исследований
  • Теоретическое и практическое значение работы
  • ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Характеристика объекта исследования
      • 1. 1. 1. Молекулярная структура фитотоксинов
      • 1. 1. 2. Биологическая активность фитотоксинов
      • 1. 1. 3. Каналоформерная активность сирингомицина Е в искусственных и эритроцитарных мембранах
      • 1. 1. 4. Действие сирингопептинов на проводимость модельных липидных мембран
    • 1. 2. Мембранная активность амфифильных циклических пептидов
      • 1. 2. 1. Влияние полимиксина на проницаемость модельных и клеточных мембран
      • 1. 2. 2. Мембранная активность токсинов цианобактерий
    • 1. 3. Липид-содержащие поры в клеточных мембранах
      • 1. 3. 1. Поры слияния клеточных мембран при экзоцитозе
      • 1. 3. 2. Липид-содержащие поры и апоптоз
    • 1. 4. Потенциал-управляемый воротный механизм ионных каналов
      • 1. 4. 1. Потенциал-управляемые каналы эукариот
      • 1. 4. 2. Потенциал-управляемые каналы простейших
      • 1. 5. 2. Соединения, формирующие потенциал-управляемые ионные каналы вБЛМ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы исследования
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Формирование бислойных липидных мембран и измерение их электрических характеристик
      • 2. 2. 2. Измерение проницаемости эритроцитарных мембран
      • 2. 2. 3. Действие фитотоксинов на дрожжевые клетки
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Характеристики проводимости фитотоксиновых каналов
      • 3. 1. 1. Многоуровневая проводимость каналов
      • 3. 1. 2. Влияние липидного состава мембран и концентрации электролита на проводимость фитотоксиновых каналов
      • 3. 1. 3. Олигомерная структура каналов
    • 3. 2. Воротные характеристики каналов
      • 3. 2. 1. Влияние поверхностного заряда БЛМ на воротные свойства каналов
      • 3. 2. 2. Влияние поверхностного заряда БЛМ и концентрации электролита на воротные характеристики СМЕ каналов
      • 3. 2. 3. СМЕ-канал: липидная пора, стабилизируемая липодепсипептидом
      • 3. 2. 4. Влияние дипольных модификаторов на воротные характеристики СМЕ-каналов
      • 3. 2. 5. Влияние спонтанной кривизны липидного монослоя на каналоформерную активность СМЕ
    • 3. 3. Активность фитотоксинов в БЛМ и клеточных мембранах
      • 3. 3. 1. Каналоформерная активность фитотоксинов в БЛМ
      • 3. 3. 2. Действие СП22А и СТБ на проницаемость эритроцитарных мембран
      • 3. 3. 3. Активность фитотоксинов в клеточных мембранах
    • 3. 4. Влияние актина на каналоформерную активность сирингомицина Е
  • ВЫВОДЫ

Механизмы действия фитотоксинов, продуцируемых Pseudomonas syringae, на ионную проницаемость модельных и клеточных мембран (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Способность молекул экзогенных соединений формировать ионопроводящие поры в липидном бислое клеточных мембран может приводить к нарушениям водного и электролитного баланса клеток и, таким образом, быть причиной их токсического действия. Многие из этих соединений (каналоформеров) являются антибиотиками и могут быть использованы в фармакологической практикеименно для этого необходимы исследования молекулярных механизмов их биологической активности. С другой стороны, свойства пор, образуемых каналоформерами, часто аналогичны свойствам нативных ионных каналов, что позволяет с помощью этих соединений моделировать, а, следовательно, и понять принципы функционирования каналов в клеточных мембранах. Поскольку липидный бислой является составной частью любой клеточной мембраны, взаимодействие каналоформеров с бислойными липидными мембранами (БЛМ) в значительной мере отражает характер их биологической активности. Применение БЛМ также позволяет непосредственно контролировать липидный состав бислоев, а также гораздо шире, чем в случае клеточных мембран, варьировать ионный состав и pH околомембранных водных растворов.

В данной работе была изучена мембранная активность группы фитотоксинов, продуцируемых бактериями Pseudomonas syringae pv. syringae — сирингопептина 22A (СП22А), сирингомицина Е (СМЕ), метилированного СМЕ (метил-СМЕ), сирингостатина, А (ССА) и сиринготоксина Б (СТБ) в модельных и клеточных мембранах. Указанные соединения привлекают внимание, прежде всего тем, что обладают высокой степенью токсичности для растительных, грибковых и дрожжевых клеток, будучи значительно менее патогенными для клеток млекопитающих (Takemoto et al., 1992; Sorensen et al, 1996; Iacobellis et al, 1996; Lavermicocca et al., 1997; Dalla Serra et al., 1999). Установлено, что основной мишенью фитотоксинов является плазматическая мембрана (Zhang, Takemoto, 1987; Reidl et al. 1989; Hutchison et al. 1995), тем не менее, молекулярные механизмы их биологической активности окончательно не установлены.

Первые исследования показали, что сирингомицин Е (СМЕ) обладает каналоформерной активностью в модельных липидных мембранах (Hutchison et al., 1995; Feigin et al., 1996). СМЕ-каналы характеризуются выраженной потенциал-чувствительностью открывания и закрывания, преимущественно анионной селективностью, а также зависимостью проводимости от липидного состава БЛМ и трансмембранной разности потенциалов (Feigin et al., 1996. Schagina et al., 1998; Каулин, Щагина, 1999). Благодаря этим свойствам СМЕ-каналы и каналы, образуемые родственными ему соединениями, могут выступать в качестве удобной модели для изучения механизмов функционирования подобных каналов клеточных мембран. Установлено, что характеристики СМЕ-каналов в значительной мере определяются поверхностным зарядом модельных липидных мембран (Каулин, Щагина, 1999; Малев и др., 2001). Это обстоятельство позволяет использовать фитотоксиновые каналы и как объект изучения пептид-липидных взаимодействий, лежащих в основе образования трансмембранных пор при экзоцитозе и апоптозе.

Цели и задачи исследования.

Цель данной работы — установление природы активности СМЕ и его аналогов — метил-СМЕ, ССА, СТБ и СП22А в клеточных мембранах и построение адекватной модели формирования и функционирования каналов, образуемых этими фитотоксинами. Для достижения поставленной цели решали следующие экспериментальные задачи:

1) провести сравнительный анализ характеристик ионных каналов, образуемых СМЕ, метил-СМЕ, ССА, СТБ и СП22А в заряженных и незаряженных БЛМ, омываемых растворами различного ионного состава;

2) выяснить влияние дипольных модификаторов мембран на воротные свойства фитотоксиновых каналов;

3) установить относительную каналоформерную активность токсинов СП22А, СМЕ, метил-СМЕ, ССА и СТБ в модельных липидных бислоях и эритроцитарных мембранах;

4) изучить действие глобулярного (G) актина на каналообразующую активность СМЕ.

Научная новизна исследований.

Установлено, что фитотоксины СП22А, СМЕ, ССА, СТБ и метил-СМЕ в модельных липидных мембранах формируют ионные каналы, характеризующиеся сходными параметрами — величиной проводимости, кластерной организацией проводящих уровней, а также зависимостью открывания и закрывания от приложенной к БЛМ разности потенциалов. Впервые показано, что мембранообразующие липиды не только влияют на условия транспорта ионов в фитотоксиновых каналах, но и непосредственно входят в состав их потенциал-управляемого воротного механизма. Предложена модель фитотоксиновых каналов, в которой липидные молекулы являются составной частью структуры каналов.

Впервые показана возможность регуляции каналоформерной активности сирингомицина Е актином — основным белком цитоскелета.

Данные, полученные в ходе работы, являются свидетельством того, что биологическое действие СП22А, СМЕ, ССА, СТБ и метил-СМЕ определяется их каналоформерной активностью в плазматических мембранах клеток-мишеней.

Теоретическое и практическое значение работы.

Полученные данные о механизмах формирования и функционирования фитотоксиновых каналов в модельных мембранах развивают представления о роли липидных молекул в регуляции активности ионных каналов и липидных пор в клеточных мембранах. Несомненную ценность представляют сведения об участиилипидных молекул в структуре воротного механизма ионных каналов, образуемого продуцентами P. syringae. Получены данные о том, что модификаторы дипольного потенциала мембран — флоретин, RH-421 и 6-кетохолестанол, могут быть применены для тестирования вклада зарядовых и дипольных компонентов в воротный механизм ионных каналов. Данные, полученные в ходе исследования влияния актина на каналоформерную активность СМЕ в БЛМ, указывают на существование актин-липидных взаимодействий, которые могут иметь гидрофобную и электростатическую природу. Эти данные дают возможность предполагать участие цитоскелета в регуляции активности ионных каналов, образуемых фитотоксинами, и планировать дальнейшую экспериментальную работу в данной области.

выводы.

1. В бислойных липидных мембранах фитотоксины сирингопептин 22А (СП22А), сирннгомицин Е (СМЕ), метилированный СМЕ (метил-СМЕ), сирингостатин, А (ССА) и сиринготоксин Б (СТБ) образуют ионные каналы со сходными характеристиками: потенцал-чувствительностью открывания и закрывания, зависимостью проводимости от величины и знака трансмембранной разности потенциалов и кластерной организацией проводящих состояний.

2. Величина и знак эффективного воротного заряда СМЕ-каналов зависят от поверхностного заряда мембран, а также от присутствия диполь-модифицирующих соединений в БЛМ, что говорит об участии липидов в потенциал-чувствительном воротном механизме каналов.

3. Предложена модель, трактующая фитотоксиновые каналы как асимметричные пептид-липидные поры.

4. Ряд каналоформерной активности фитотоксинов в модельных липидных мембранах совпадает с рядом их токсичности в клетках-мишенях и выглядит следующим образом: СП22А>СМЕ"ССА>СТБ>метил-СМЕ. Это говорит о том, что каналоформерная активность лежит в основе биологического действия токсинов.

5. Актин увеличивает каналоформерную активность СМЕ, вероятно, в результате гидрофобных и электростатических взаимодействий с мембранообразующими липидами.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Ф. Лнпиды и ионная проницаемость мембран. М., Наука. 1981.
  2. Ф.А., Каулин Ю. А., Тихомирова A.B., Вангспа Р., Такемото Д., Мал ев В.В., ЩагинаЛ.В. 2002а. Активность токсинов, продуцируемых Pseudomonas syringae pv. syringae, в модельных и клеточных мембранах. Цитология. 44 (3): 296−304.
  3. Ф.А., Каулин Ю. А., Такемото Д., Щагина Л. В., Малев В. В. 20 026. Роль заряда и дипольного момента мембранных липидов в воротных свойствах ионных каналов, индуцируемых сирингомицином Е. Биол. мембраны. 19 (3): 244−250.
  4. В.Г., Берестовский Г. Н. Динамическая структура липидного бислоя. М., Наука. 1981.
  5. Н. Г. Корепанова Е.А. Антонов В. Ф. 1981. Влияние полимиксина Б на пронимцаемость отрицательно заряженных БЛМ. Биофизика. 26(5): 889−891.
  6. О.В., Мерзляк П. Г., Сабиров Р. З. Терновский В.И., Зарипова Р. К. Укр. Биохим. Журнал. 1988 Т.60. С. 60−66.
  7. Ю.А., Щагина Л. В. 1999. Влияние электролитного состава водных растворов на потенциал-чувствительность ионных каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Цитология. 41: 610−614.
  8. В.В., Каулин Ю. А., Безруков С. М., Гурьнев Ф. А., Такемото Д., Щагина Л. В. 2000. Кинетика открывания-закрывания каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 17:653−665.
  9. В.В., Каулин Ю. А., Гурьнев Ф. А., Безруков С. М., Такемото Д., Щагина Л. В. 2001. Эффекты пространственного распределения заряда в проводимости одиночных каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 18: 145−153.
  10. А.П., Корепанова Е. А., Владимиров Ю. А. 1990. Ионные каналы, образуемые полимиксином Б в липидных мембранах, обогащенных жирной кислотой. Биол. мембраны. 7 (7): 755−762.
  11. Ю.А. 2001. Как сливаются биологические мембраны. Соросовский Образовательный Журнал. 7: 4−9.
  12. Л.В., Каулин Ю. А., Фейгин A.M., Такемото Д., Бранд Д., МалевВ.В. 1998. Зависимость свойств ионных каналов, образованных антибиотиком сирингомицином Е в липидных бислоях, от концентрации электролита в водной фазе. Биол. мембраны. 15: 433−446.
  13. Abrams C.K., Jakes K.S., Finkelstein A., Slatin S.L. Identification of a translocated gating charge in a voltage-dependent channel. Colicin El channels in planar phospholipid bilayer membranes. J. Gen. Physiol. 1991. 98: 77−93.
  14. Aggarwal S.K., MacKinnon R. 1996. Contribution of the S4 segment to gating charge in the Shaker channel. Neuron. 16: 1169−1177.
  15. G., Kaulin Yu.A., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Blasko K. 2000. Effect of temperature on the formation and inactivation of syringomycin E pores in human red blood cells and bimolecular lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1466: 79−86.
  16. Albillos A., Dernick G., Horstmann H., Aimers W., Alvarez de Toledo G., Lindau M. The exocytotic event in chromaffin cells revealed by patch amperometry. Nature. 1997. 389 (6650): 509−512.
  17. W. 1978. Gating currents and charge movements in excitable membranes. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 82 :96−190.
  18. Alvarez-de Toledo G., Fernandez S.R., Fernandez J.M. 1993. Release of secretory products during transient vesicle fusion. Nature. 363: 554−558.
  19. O.S., Finkelstein A., Katz I., Cass A. 1976. Effect of phloretin on the permeability of thin lipid membranes. J. Gen. Physiol. 67: 749−771.
  20. Antonenko Y.N., Borisenko V., Melik-Nubarov N.S., Kotova E.A., Woolley G.A. 2002. Polyanions decelerate the kinetics of positively charged gramicidin channels as shown by sensitized photoinactivation. Biophys. J. 82: 1308−1318.
  21. B., Montessuit S., Lauper S., Eskes R., Martinou J.C. 2000 Bax oligomerization is required for channel-forming activity in liposomes and to trigger cytochrome c release from mitochondria. Biochem. J. 345: 271−278
  22. C.M., Bezanilla F. 1973. Currents related to movement of the gating particles of the sodium channels. Nature. 242 (5398): 459−461.
  23. A., Bossa F., Collina A., Gallo M., Iacobellis N.S., Paci M., Pucci P., Scaloni A., Segre A., Simmaco M. 1990. Structure of syringotoxin, a bioactive metabolite of Pseudomonas syringae pv. syringae. FEBS Lett. 269: 377−380.
  24. A., Barra D., Bossa F., Collina A., Grgurina I., Marino G., Moneti G., Paci M., Pucci P., Segre A. 1991. Syringopeptins, new phytotoxic lipodepsipeptides of Pseudomonas syringae pv. syringae. FEBS Lett. 291: 109−112.
  25. G., Sharpe J.C., Galanis J., Brandt T.B., Hardwick J.M., Zimmerberg J. 2002a. BAX-type apoptotic proteins porate pure lipid bilayers through a mechanism sensitive to intrinsic monolayer curvature. J. Biol. Chem. 277: 49 360−49 365.
  26. Bainbridge G, Mobasheri H, Armstrong GA, Lea EJ, Lakey JH. 1998a. Voltage-gating of Escherichia coli porin: a cystine-scanning mutagenesis study of loop 3. J. Mo. l Biol. 275: 171−176.
  27. Bainbridge G, Gokce I, Lakey JH. 1998b. Voltage gating is a fundamental feature of porin and toxin beta-barrel membrane channels. FEBS Lett. 431: 305−308.
  28. B. 1997. Structure and functions of channel-forming peptides: magainins, cecropins, melittin and alamethicin. J. Memb. Biol. 156: 197−211.
  29. Bender C.L., Alarcon-Chaidez F., Gross D.C. 1999 Pseudomonas syringae phytotoxins: mode of action, regulation, and biosynthesis by peptide and polyketide magnetic resonance study. Biochemistry. 37: 3149−3155.
  30. . A.P., Zhang L., Bachmann R.C., Takemoto J.Y. 1987. Mechanism of action of Pseudomonas syringae phytotoxin, syringomycin: stimulation of red beet plasma membrane ATP-ase activity. Plant Physiol. 83: 39−43.
  31. K., Schagina L.V., Agner G., Kaulin Y.A., Takemoto J.Y. 1998. Membrane sterol composition modulates the pore forming activity of syringomycin E in human red blood cells. Biochim Biophys Acta. 1373: 163 169.
  32. G. 1974. Statistical analysis of alamethicin channels in black lipid membranes. J. Membr. Biol.- 19 (3): 277−303.
  33. M., Engelhardt H. 1993. Asymmetry of orientation and voltage gating of the Acidovorax delafieldii porin Omp34 in lipid bilayers. Eur. J. Biochem. 212: 129−135.
  34. E., Stindl A., Acan N.L., Kocagoz T., Zocher R. 2002. Antimycobacterial activity of lipodepsipeptides produced by Pseudomonas syringae pv syringae B359. Nat. Prod. Lett. 16: 419−423
  35. N., Scheller R.H. 1994. Vesicle-associated membrane protein and synaptophysin are associated on the synaptic vesicle. J. Biol. Chem. 269: 24 534−24 537.
  36. Camoni L., Di Giorgio D., Marra M., Aducci P., Ballio A. 1995. Pseudomonas syringae pv. syringae phytotoxins reversibly inhibit the plasma membrane H±ATPase and disrupt unilamellar liposomes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 214: 118−124.
  37. W.A. 1988. Structural and function of voltage-sensitive ion channels. Science. 242: 50−61.
  38. Carpaneto A., Dalla Serra M., Menestrina G., Fogliano V., Gambale F. 2002. The phytotoxic lipodepsipeptide syringopeptin 25A from Pseudomonas syringae pv. syringae forms ion channels in sugar beet vacuoles. J. Membr. Biol. 188:237−248.
  39. L.V., Kozlov M.M., Melikyan G.B., Abidor I.G., Markin V.S., Chizmadzhev Yu.A. 1985. The shape of lipid molecules and monolayer membrane fusion. Biochem. Biophys. Acta. 812: 643−655.
  40. L.V., Frolov V.A., Leikina E., Bronk P., Zimmerberg J. 1998. The pathway of membrane fusion catalyzed by influenza hemagglutinin: restriction of lipids, hemifusion, and lipidic fusion pore formation. J. Cell. Biol. 140: 1369−1382.
  41. M. 1989. Voltage gating in the mitochondrial channel, VDAC. J. Membr. Biol. Ill: 103−111.
  42. R., Latorre R. 1983. Phospholipid bilayers made from monolayers on patch-clamp pipettes. Biophys. J. 43: 231−236.
  43. R., Benz R. 1999. Interaction of phloretin with lipid monolayers: relationship between structural changes and dipole potential change. Biophys. J. 77: 1477−1488.
  44. Cullis P.R., de Kruijff B. 1979. Lipid polymorphism and the functional roles of lipids in biological membranes. Biochem. Biophys. Acta. 559: 399−420.
  45. Di Paola M., Cocco T., Lorusso M. 2000. Ceramide interaction with the respiratory chain of heart mitochondria. Biochemistry. 39: 6620−6628.
  46. G., Wang L., Thorngren N., Wickner W. 2002. Remodeling of organelle-bound actin is required for yeast vacuole fusion. J. Cell. Biol. 158: 669−679.
  47. G. Lecar H., Nossal R.J. 1970. The nature of the negative resistance in bimolecular lipid membranes containing excitability inducing material. J. Gen. Physiol. 55: 119−133.
  48. Epand R.F., Martinou J.C., Montessuit S., Epand R.M., Yip C.M. 2002. Direct evidence for membrane pore formation by the apoptotic protein BAX. Biochem Biophys Res. Commun. 298: 744−749.
  49. Feigin A.M., Takemoto J.Y., Wangspa R, Teeter J.H., Brand J.G. 1996. Properties of voltage-gated ion channels formed by syringomycin E in planar lipid bilayers. J. Membr. Biol. 149: 41−47.
  50. A.M., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Teeter J.H., Brand J.G. 1997. The effect of sterols on the sensitivity of membranes to the channel-forming antifungal antibiotic, Syringomycin E. Biochim. Biophys. Acta. 1324: 102 110.
  51. A., Zimmerberg J., Cohen F.S. 1986. Osmotic swelling of vesicles: its role in the fusion of vesicles with planar phospholipid bilayer membranes and its possible role in exocytosis. Annu. Rev. Physiol. 48: 163 174.
  52. A. 1994. The channel formed in planar lipid bilayers by the protective antigen component of anthrax toxin Toxicology. 87: 29−41.
  53. Fox M.O., Richards F.M. 1982. A voltage-gated ion channel model inferred from the crystal structure of alamethicin at 1.5 A resolution. Nature. 300: 325−330.
  54. J.C., Cafiso D.S. 1993. Internal electrostatic potentials in bilayers: measuring and controlling dipole potentials in lipid vesicles. Biophys. J. 65: 289−299.
  55. C.M., Macdonald P.M. 2001. Polylysine-induced 2 H NMR-observable domains in phosphatidylserine/phosphatidylcholine lipid bilayers. Biophys. J. 81:3346−3362.
  56. Fukuchi N., Isogai A., Nakayama J, Suzuki A. 1990. Structure of syringotoxin B, a Phytotoxin produced by citrus isolates of Pseudomonas syringae pv. syringae. Agric. Biol. Chem. 54: 3377−3379.
  57. N., Rand R.P. 2001. The influence of lysolipids on the spontaneous curvature and bending elasticity of phospholipid membranes. Biophys. J. 81: 243−254.
  58. Gincel D, Shoshan-Barmatz V. 2002. The synaptic vesicle protein synaptophysin: purification and characterization of its channel activity. Biophys J. 83: 3223−3229.
  59. Gross D.C., DeVay J.E. 1977. Role of syringomycin in holcus spot of maize and systemic necrosis of cowpea caused by Pseudomonas syringae. Physiol. Plant Pathol. 11: 1−11.
  60. S.M. 1985. Intrinsic curvature hypothesis for biomembrane lipid composition: a role for nonbilayer lipids. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3665−3669.
  61. Guenzi. E" Galli G., Grgurina I., Gross D.C., Grandi G. 1998. Characterization of the syringomycin synthetase gene cluster. A link between prokaryotic and eukaryotic peptide synthetases. J. Biol. Chem. 273: 3 285 732 863.
  62. Y. 1996. Functions of ceramide in coordinating cellular responses to stress. Science. 274: 1855−1859.
  63. W., Boheim G. 1980. The lowest conductance state of the alamethicin pore. Biochim. Biophys. Acta. 596:456−462.
  64. Hama H., Young D.A., Radding J.A., Ma D., Tang J., Stock S.D., Takemoto J.Y. Requirement of sphingolipid alpha-hydroxylation for fungicidal action of syringomycin E. FEBS Lett. 2000 478 (1−2): 26−28.
  65. Hartmann W., Galla H.-J. 1978. Binding of polylysine to charged bilayer membranes: molecular organization of a lipid/peptide complex. Biochim. Biophys. Acta. 509: 474−490.
  66. Hay J.C., Scheller R.H. 1997. SNAREs and NSF in targeted fusion. Curr. Opin. Cell. Biol. 9:505−512.
  67. B. 2002. Ion channels of excitable membranes. Sunderland Massachusetts. Sinauer Associates Inc.
  68. A.L., Huxley A.F. 1952. A quantitative description of membrane current and its application to conduction and excitation in nerve. J. Physiol. (Lond.). 117:500−544.
  69. M.L., Gross D.C. 1997. Lipopeptide phytotoxins produced by Pseudomonas syringae pv. syringae: comparison of the biosurfactant and ion channel-forming activities of syringopeptin and syringomycin. Mol. Plant-Microbe Interact. 10: 347−354.
  70. N.S., Lavermicocca P., Grgurina I., Simmaco M., Ballio A. 1992. Phytotoxic properties of Pseudomonas syringae pv. syringae toxins. Physiol. Mol. Plant Pathol. 40: 107−116.
  71. A., Fukuchi N., Yamashita S., Suyama K., Suzuki A. 1990. Structures of syringostatins A and B, novel phytotoxins produced by Pseudomonas syringae pv. syringae isolated from lilac blights. Tetrahedron Lett. 31: 695 698.
  72. M., Meunier F.M., Morel N., Lesbats B. 1987. Calcium-induced desensitization of acetylcholine release from synaptosomes or proteoliposomes equipped with mediatophore, a presynaptic membrane protein. J. Neurochem. 49: 975−982.
  73. Yu.A., Schagina L.V., Bezrukov S.M., Malev V.V., Feigin A.M., Takemoto J.Y., Teeter J.H., Brand J.G. 1998. Cluster organization of ion channels formed by the antibiotic syringomycin E in bilayer lipid membranes. Biophys J. 74:2918−2925.
  74. M.L., Woodbury D.J. 1996. Ion channels from synaptic vesicle membrane fragments reconstituted into lipid bilayers. Biophys J. 70: 25 932 599.
  75. S.L., Bezrukov S.M., Gruner S.M., Tate M.W., Vodyanoy I., Parsegian V.A. 1993. Probability of alamethicin conductance states varies with nonlamellar tendency of bilayer phospholipids. Biophys. J. 65: 23−27.
  76. T., Stipani I., Horvath I., Palmieri F. 1982. Inhibition of mitochondrial substrate anion translocators by a synthetic amphipathic polyanion. J. Bioenerg. Biomembr. 14: 297−305.
  77. Korsmeyer S.J., Wei M.C., Saito M., Weiler S" Oh K.J., Schlesinger P.H. 2000. Pro-apoptotic cascade activates BID, which oligomerizes BAK or BAX into pores that result in the release of cytochrome c. Cell Death Differ. 7: 1166−1173.
  78. I.M., Biktashev A.G., Khaitlina S.Yu., Vassilenko K.S., Turoverov K.K., Uversky V.N. 1999. Effect of self-association on the structural organization of partially folded proteins: inactivated actin Biophys. J. 77: 2788−2800.
  79. J.H. 1987. Voltage gating in porin channels. FEBS Lett. 211: l-4.
  80. R., Alvarez O. 1981. Voltage-dependent channels in planar lipid bilayer membranes. Physiol. Rev. 61: 77−150.
  81. P., Iacobellis N.S., Simmaco M., Graniti A. 1997. Biological properties and spectrum of activity of Pseudomonas syringae pv. syringae toxins. Physiol. Mol. Plant Pathol. 50: 129−140.
  82. Levinson S.R., Thornhill W.B., Duch D.S., Recio-Pinto E., Urban B.W. 1990. The role of nonprotein domains in the function and synthesis of voltage-gated sodium channels. Ion Channels.2: 33−64.
  83. Logothetis D. E, Movahedi S, Satler C, Lindpaintner K, Nadal-Ginard B. Incremental reductions of positive charge within the S4 region of a voltage-gated K+ channel result in corresponding decreases in gating charge. Neuron 1992 Mar-8(3):531−540
  84. K., Borregaard N., Lindau M. 1995. The exocytotic fusion pore of small granules has a conductance similar to an ion channel. J. Cell Biol. 129: 99−104.
  85. V.V., Schagina L.V., Gurnev Ph.A., Takemoto J.Y., Nestorovich E.M., Bezrukov S.M. 2002a. Syringomycin E channel: a lipidic pore stabilized by lipopeptide? Biophys. J. 82: 1985−1994.
  86. D.Yu., Sokolov V.S. 1996. Fluorescent styiyl dyes of the RH series affect a potential drop on the membrane/solution boundary. Biochim. Biophys. Acta. 1278: 197−204.
  87. G., Voges K.P., Jung G., Boheim G. 1986. Voltage-dependent channel formation by rods of helical polypeptides. J. Membr. Biol. 93: 111 132.
  88. C., Alsina M., Busquets M. 1998. Interaction of colistin with lipids in liposomes and monolayers. Int. J. Pharmacol. 160: 99−107.
  89. A.J., Velez P., Schendel S.L., Liang H., Muchmore S.W., Fesik S.W., Fill M., Thompson C.B. 1997. Bcl-x (L) forms an ion channel in synthetic lipid membranes. Nature. 385 :353−357.
  90. Mobasheri H., Lea E.J. 2002. Biophysics of gating phenomena in voltage-dependent OmpC mutant porin channels (R74C and R37C) of Escherichia coli outer membranes. Eur. Biophys. J. 31: 389−399.
  91. M., Mueller P. 1972. Formation of bimolecular membranes from lipid monolayers and study of their electrical properties. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 65: 3561−3566.
  92. Monies L.R., Ruiz-Arguello M.B., Goni F.M., Alonso A. 2002. Membrane restructuring via ceramide results in enhanced solute efflux. J. Biol. Chem. 277: 11 788−11 794.
  93. M.K., Chatterjee A.K. 1988. Genetic organization and regulation of proteins associated with production of syringotoxin by Pseudomonas syringae pv. syringae. J. Bacteriol.170: 5689−5697.
  94. Noda M., Shimizu S" Tanabe T., Takai T., Kayano T., Ikeda T., Takahashi H., Nakayama H., Kanaoka Y., Minamino N. 1984. Primary structure of Electrophorus electricus sodium channel deduced from cDNA sequence. Nature. 312(5990): 121−127.
  95. Nickel W., Weber T., McNew J.A., Parlati F., Sollner T.H., Rothman J.E. 1999. Content mixing and membrane integrity during membrane fusion driven by pairing of isolated v-SNAREs and t-SNAREs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96: 12 571−12 576.
  96. J.D., Spudich J.A. 1982. Purification of muscle actin. Methods Enzymol. 85 :164−181.
  97. J., Kraft A.S. 2000. BAX-induced apoptotic cell death. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97: 529−531.
  98. Phale P. S., Schirmer T. Prilipov A., Lou K.L., Hardmeyer A., Rosenbusch J.P. 1997. Voltage gating of Escherichia coli porin channels: role of the constriction loop. Proc Natl Acad Sci U S A 94:6741−6745.
  99. A.G., Ramsey R., Codd G., Usherwood P.N. 1991. Modelling mechanosensitivity in membranes: effects of lateral tension on ionic pores in mycrocystin toxin-containing membrane. Eur. Biophys. J. 20: 17−29.
  100. Pin S., Royer C.A., Gratton E., Alpert B., Weber G. 1990. Subunit interactions in hemoglobin probed by fluorescence and high-pressure techniques. Biochemistry. 29: 9194−9202.
  101. Rapaport D., Peled R., Nir S., Shai Y. 1996. Reversible surface aggregation in pore formation by pardaxin. Biophys. J. 70: 2502−2512.
  102. H.H., Takemoto J.Y. 1987. Mechanism of action of bacterial phytotoxin, syringomycin. Simultaneous measurement of early responses in yeast and maize. Biochim. Biophys. Acta. V. 898. P. 59−69.
  103. H.H., Grover T.A., Takemoto J.Y. 1989. 31P-NMR evidence for cytoplasmic acidification and phosphate extrusion in syringomycin treated cells of Rhodotorulapilimanae. Biochim. Biophys. Acta. 1010: 325−329.
  104. V., Stankowski S., Schwarz G. 1987. Alamethicin incorporation in lipid bilayers: a thermodynamic study. Biochemistry. 26: 2751−2759.
  105. Sandstrom A, Glemarec C, Meriluoto JA, Eriksson JE, Chattopadhyaya J. 1990. Structure of a hepatotoxic pentapeptide from the cyanobacterium Nodularia spumigena. Toxicon. 28: 535−540.
  106. Sato M, Inoue K, Kasai M. Ion channels on synaptic vesicle membranes studied by planar lipid bilayer method. Biophys J 1992 63(6): 1500−1505
  107. H., Rosenbusch J.P. 1978. Matrix protein from Escherichia coli outer membranes forms voltage-controlled channels in lipid bilayers. Proc Natl. Acad. Sci. USA. 75: 3751−3755.
  108. T. 1998. General and specific porins from bacterial outer membranes. J. Struct. Biol. 121: 101−109.
  109. J. 1978. P nuclear magnetic resonance and the head group structure of phospholipids in membranes. Biochim. Biophys. Acta. 515: 105−140.
  110. A., Bachmann R.C., Ballio A., Bossa F., Grgurina I., Iacobellis N.S., Marino G., Pucci P., Simmaco M., Takemoto J.Y. 1989. The structure of syringomycins Al, E and G. FEBS Lett. 255: 27−31.
  111. Seoh S.-A., Sigg D., Papazian D.M., Bezanilla F. 1996. Voltage-sensing residues in the S2 and S4 segments of the Shaker K channel. Neuron. 16: 1159−1167.
  112. F., Fink G.L., Hicks J.B. 1986. Laboratory course manual for methods in yeast genetics. N.Y. Cold Spring Harbor Lab.
  113. Schlesinger P.H., Gross A., Yin X.M., Yamamoto K., Saito M., Waksman G., Korsmeyer S.J. 1997. Comparison of the ion channel characteristics of proapoptotic BAX and antiapoptotic BCL-2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 :11 357−11 362.
  114. Shimizu S, Ide T, Yanagida T, Tsujimoto Y. 2000 Electrophysiological study of a novel large pore formed by Bax and the voltage-dependent anion channel that is permeable to cytochrome c. J Biol Chem. Apr 21−275(16):12 321−5.
  115. Sinden S.L., De Vay J.E., Backman P.A. 1971. Properties of syringomycin, a wide spectrum antibiotic and phytotoxin produced by Pseudomonas syringae, and its role in the bacterial canker disease of peach trees. Physiol. Plant Pathol. 1: 199−213.
  116. L.J., Colombini M. 2000. The lipids C2- and Ci6-ceramide form large stable channels: implication for apoptosis. J. Biol. Chem. 275: 38 640−38 644.
  117. Sorensen K.N., Kim K.-H., Takemoto J.Y. 1996. In vitro antifungal and fungicidal activities and erythrocyte toxicities of cyclic lipodepsinonapeptides produced by Pseudomonas syringae pv. syringae. Antimicrob. Agents Chemother. 40:2710−2713.
  118. M., Mellor I.R., Petrov A.G., Beattie K.A., Codd G.A., Vais H., Usherwood P.N. 1995 Pores formed in lipid bilayers and in native membranes by nodularin, a cyanobacterial toxin. Eur. Biophys. J. 24: 69−76.
  119. St-Onge D., Gicquaud C. Research on the mechanism of interaction between actin and membrane lipids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990 167: 4047.
  120. Stuhmer W., Conti F., Suzuki H., Wang X.D., Noda M., Yahagi N" Kubo H., Numa S. 1989. Structural parts involved in activation and inactivation of the sodium channel. Nature. 339 (6226): 597−603.
  121. T., Hayashi K., Fujikava K. 1963. J. Biochem. 56: 182−196.
  122. Szabo Z, Grof P, Schagina L.V., Gurnev Ph.A., Takemoto J.Y., Matyus E., Blasko.K. 2002. Syringotoxin pore formation and inactivation in human red blood cell and model bilayer lipid membranes. Biochim. Biophys. Acta. 1567: 143−149.
  123. J.Y. 1992. Bacterial phytotoxin syringomycin E and its interaction with host membranes. In D.P.S. Verma (ed.), Molecular signals in plant microbe communications, CRC Press, Inc. P. 247−260.
  124. Takemoto J.Y., Yu Y., Stock S.D., Miyakawa T. 1993. Yeast genes involved in growth inhibition by Pseudomonas syringae pv. syringae syringomycin family lipodepsipeptides. FEMS Microbiol. Lett. 114: 339−342.
  125. Tatulian S.A. Ionization and ion binding. Phospholipids Handbook. Ed. Cevc G., N.Y.:Marcell Dekker. 1993. P. 511−552.
  126. M., Bader J. 1976. Action of polymyxin B on bacterial membranes: phosphatidylglycerol- and cardiolipin-induced susceptibility to polymyxin B in Acholeplasma laidlawii B. Antimicrob. Agents Chemother. 9: 26−35.
  127. L., Hartung K., Langosch D., Rehm H., Bamberg E., Franke W.W., Betz H. 1988. Identification of synaptophysin as a hexameric channel protein of the synaptic vesicle membrane. Science. 242 (4881): 1050−1053.
  128. K.K., Biktashev A.G., Khaitlina S.Yu., Kuznetsova I.M. 1999. The structure and dynamics of partially folded actin. Biochemistry. 38: 62 616 269.
  129. Veiga M.P., Arrondo J.L.R., Goni F.M., Alonso A. Ceramides in phospholipid membranes: effects on bilayer stability and transition to nonlamellar phases. 1999. Biophys. J. 76: 342−350.
  130. B. 1991. Synaptophysin. A widespread constituent of small neuroendocrine vesicles and a new tool in tumor diagnosis. Acta Oncol- 30: 435−440
  131. N. Horn R. 1995. Evidence for voltage-dependent S4 movement in sodium channels. Neuron. 15:213−218.
  132. N., George A.L., Horn R. 1996. Molecular basis of charge movement in voltage-gated sodium channels. Neuron. 16: 113−122.
  133. Yin Y., Dayanithi G., Lemos J.R. 2002. Ca2+ regulated, neurosecretory granule channel involved in release from neurohypophysial terminals. J. Physiol. 539:409−418.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!