Ботанико-фармакогностическое изучение различных сортов гороха посевного

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Личное участие автора в получении научных результатов: все экспериментальные исследования выполнены автором лично. Изучены анатомо-морфологические особенности представителей рода гороха, проведено изучение химического состава различных сортов гороха, выделены и охарактеризованы лектины из семян гороха. Исследован спектр биологической активности лектинов гороха, установлено, что лектины гороха… Читать ещё >

Содержание

ГЛАВА I. Обзор литературы
Ы.Общая характеристика семейства Бобовые
- 1. 1. 1. Ботаническая характеристика семейства Бобовые -Leguminosae Juss
- 1. 1. 2. Краткое анатомо-морфологическое описание отдельных представителей рода Pisum (Горох)
- 1. 2. Характеристика некоторых белков рода Pisum
- 1. 3. Определение и общие характеристики лектинов гороха
- 1. 3. 1. Использование лектинов
- 1. 4. Фармакодинамика лектинов у млекопитающих

Ботанико-фармакогностическое изучение различных сортов гороха посевного (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

: Настоящий период развития отечественной медицины и фармации характеризуется отчетливой тенденцией к более интенсивному использованию лекарственных средств растительного происхождения. В связи с этим одной из важных проблем фармации является изыскание новых растительных источников биологически активных веществ и создание на их основе эффективных лекарственных препаратов.

Горох посевной широко известен как ценный пищевой продукт. Он нашел применение в народной медицине как мочегонное, гипогликемическое средство, как источник витаминов, каротина, белка, минеральных веществ (калия, фосфора, магния, кальция, йода, натрия, железа). Наружное использование измельченных семян гороха рекомендовано для лечения воспалений кожи, экземы, гнойных ран. Комплекс незаменимых аминокислот, протеинов, фитоэстрогенов обусловливают его широкую фармакотерапевтическую активность. В научной медицине горох посевной до настоящего времени не применялся. В настоящее время несомненный интерес могут представлять также высокомолекулярные белковые компоненты из растений рода Pisumлектины. Так, например, из фасоли выделены лектины (фитогемагглютинины — ФГА), обладающие гемагглютинирующей способностью и имеющие применение в медицинской практике.

Отсюда очевидно, что научное обоснование применения представителей рода Pisum в медицине и фармации в качестве источника сырья богатого белками растительного происхождения, фитоэстрогенами и лектинами, обладающими выраженным иммуномодулирующим действием является, несомненно, актуальным в настоящее время.

Цель и задачи исследования

: Целью настоящей работы является ботанико-фармакогностическое изучение представителей рода Pisum и экспериментальное обоснование возможности их использования в медицине.

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

— изучить особенности ритма сезонного развития представителей рода Pisum с установлением морфолого-анатомических характеристик различных сортов гороха посевного;

— изучить химический состав сырья некоторых сортов гороха для выявления комплекса биологически активных веществ (флавоноидов, аминокислот, фитоэстрогенов, белков и лектинов);

— провести исследования по стандартизации сырья представителей рода Pisum;

— провести фармакогностическое исследование по разработке оптимальных условий сбора, сушки и хранения сырья гороха посевного;

— разработать способ выделения лектинов и провести исследования по изучению их биологической активности;

— изучить фармакологическую активность лектинов гороха посевного (цитотоксичность, противоопухолевое, фитогемагглютинирующее, иммуномодулирующее) и провести исследование по определению острой токсичности;

— разработать технические условия на семена гороха посевного.

Научная новизна-. Впервые проведена анатомо-морфологическая характеристика сортов гороха посевного. Произведена съемка микропрепаратов листа и стебля различных сортов гороха посевного и выявлены их анатомо-диагностические особенности. Полученные данные позволяют оценить анатомо-морфологические особенности рассматриваемых сортов гороха и могут быть использованы для составления научно-технической документации.

Проведен в сравнительном аспекте химический анализ сырья сортов гороха: состав аминокислот, флавоноидов, протеинов, лектинов, фитоэстрогенов в траве и семенах некоторых сортов гороха. В работе использованы современные физико-химические методы газовой хроматографии с масс-спекрометрией, а также способы выделения лектинов с использованием колоночной хроматографии (гель-фильтрации и аффинной). Степень очистки лектинов подтверждалась посредством электрофореза.

Разработаны характеристики подлинности, показатели качества, их нормы для изучаемого сырья. Изучена стабильность сырья семян гороха посевного в процессе хранения.

Впервые разработан метод выделения лектинов из семян, гороха посевного, и выявлены особенности биологического действия лектинов, (цитотоксичность, противоопухолевое, фитогемагглютинирующее и иммуномодулирующее действие). По результатам определения токсичности лектины гороха отнесены к четвертому классу малотоксичных веществ.

Учитывая высокое содержание лектинов* в. семенах гороха, был исследован, спектр фармакологической активности этих природных соединений. В экспериментальных условиях было установлено, что лектины гороха стимулируют продукцию основных регуляторных пептидов (противовоспалительных и регуляторных цитокинов), следствием, которого является усиление противоопухолевой активности лимфоцитов крови.

Полученные нами данные могут быть в дальнейшем использованы при разработке препаратов содержащих лектины, так как к настоящему времени, несмотря на имеющийся обширный экспериментальный материал по лектинам, препараты на их основе отсутствуют.

Практическая значимость'. Проведенные исследования показали возможность использования в медицинской практике нового лекарственного растительного средства — лектинов гороха. Разработаны технические условия на семена гороха и поданы материалы на патент: «Способ диагностики онкологического заболевания путем анализа лимфоцитов крови».

Внедрение в практику. Разработана методика выделения лектинов из семян гороха. На основании проведенных исследований разработаны технические условия на семена гороха.

выводы.

1. Семена гороха являются пищевым источником белка с содержанием последнего от 22.5 до 29.2%, и суммы незаменимых аминокислот, витамина Е и производных стероидов.

2. Семена гороха содержат следовые количества биофлавоноидов (0.03%), в траве содержание флавоноидов выше, но не превышает 0.97%.

3. Семена гороха содержат лектины с маннозной и гликозидной специфичностью.

4. Лектины гороха обладают выраженным иммуномодулирующим действием от 5 до 20 мкг/мл. Лектин гороха вызывает статистически значимый цитотоксический эффект МНК по отношению к клеткам колоректального рака.

5. При опухолевом росте отмечается снижение связывания лектинов гороха с лимфоцитами периферической крови экспериментальных животных более 50%.

6. Лектины гороха можно использовать для мониторинга развития опухоли в организме.

7. Лектин гороха относится к 4 классу нетоксичных веществ.

8. Разработаны ТУ на семена гороха.

Показать весь текст

Список литературы

Акулова З. В- Боброва Е.Г.- Васильва Л. И. и др. — Флора Европейской части СССР, Т. ГУ Покрытосеменные, двудольные — Л.:"Флора", 1987,-с. 147.
Артамонова С.И., Цветков B.C., Меклер Л. Б. БЭБиМ, No.9, 81, 1971.
Бабаскина Л.И. «Фармакологическое исследование родов люцерна, люпин, вика семейства бобовых, перспектива их практического использования», автореферат дисс. На соискание уч. Степ. Доктора фарм. Наук, Москва, 1998 г.
Барабанов Е. И Ритм годичного развития растений пояса шибляка и низкотравных полусаванн хребта Аруктау// Бюлл. МОИП, Отд. Биол. 1967, Т. 77, вып. 3., С.65−75.
Барабанов Е. И Ритм сезонного развития растений пояса шибляка и низкотравных полусаванн сообществ южного склона Гиссарского хребта// Бюлл. МОИП, Отд. Биол. 1966, Т. 76, вып. 1., С.62−73.
Барабанов Е. И Ритм сезонного развития растений субальпийских крупнотравных саванн южного склона Гиссарского хребта. Научные доклады высшей школы, Биол. Науки, 1968, No.2., С.71−78.
Барабанов Е. И Сравнительный анализ признаков ритма сезонного развития растений некоторых полусаванных сообществ в Таджикистане// Бюлл. МОИП, Отд. Биол. 1970, Т. 75, вып. 1., C.39−4S.
Борисова И.В., Попова Т. А. Возрастные этапы формирования дерновины степных злаков//Бот. Журнал, 1971, Т.56, No.5., С.619−626.
Буш И. А. Систематика высших растений. М.: «Учпедгиз», 1959, -с.404
Водянова О.С. Некоторые вопросы биологии развития гороха. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидатабиологических наук. Каз. Гос. Университет им. С. М. Кирова, Алма-Ата, 1967.
ГФ XI изд., вып. 1 стр. 103.
Елиневский А. Г.- Соловьев М. П.- Тихомиров В. П. Ботаника //Систематика высших или наземных ратений. Второе издание М.: 2001 с. 429
Ермаков А.И. Методы биохимического исследования растений. Л., 1972., 75с.
Зайчикова С. Г. Самылина И.А., Новожилова Т. Н., Бурляева М. О. Выделение и характеристика лектинов из семян чины посевной (Lathyrus Sativus Ablus L). Химико-фармацевтический журнал т. 34, No. 11, 2000, с. 31−34.
Зайчикова С. Г. Самылина И. А., Бурляева М. О. Белковый, аминокислотный и минеральный состав отдельных представителей рода чина (Lathyrus). Химико-фармацевтический журнал т. 35, No. 6, 2001, с. 51−53.
Зайчикова С. Г. Самылина И.А., Новожилова Т. И. Изучение липидного и флавоноидного состава образцов некоторых видов рода чина (Lathyrus). Химико-фармацевтический журнал т. 35, No. 5, 2001, с. 36 38.
Луцик М.Д. Получение и свойства кристаллического антитиреоидного фитопреципитата из семян гороха Pisum sativum 1. Биохимия, т.39, No.4, стр.811−815, 1974.
Луцик М.Д. Применение фитогемагглютининов в онкологии. Вопросы онкологии т.21, No. 10,103 111., 1975.
Луцик М.Д., Панасюк Е. Н., Луцик А. Д. Лектины Изд.объед. «Вища школа», Львов, 1981, 156 с.
Мироненко А. В. Белки культурных и дикорастущих кормовых растений. Минск «наука и техника» 1990
Работнов Т.А. Жизненный цикл многолетних травянистых растений в луговых ценозах. В сб. БИН АН СССР. Геоботаника. M.-JL: Наука, 1950, серия III. Вып. 6. с.6 197.
Рейвн П.- Эверт Р.- Айкхорн С. Современная ботаника. 2 т. М.: «Мир» 1990
Ржанова Е.И. Биологический контроль за развитием и ростом гороха посевного. Сб. «Наука и техника сельскому хозяйству», М. Изд. МГУ, 1971 г., с. 2−7.
Серебряков И.Г., Доманская Н. П., Родман JI.C. О морфогенезе жизненной формы кустарников на примере орешника// Бюлл. МОИП, Отд. Биол. 1954, вып. 2. С.56−71.
Сорта и агротехника Гороха. М.: «Колос» 1964
Хржановский В. Г. Курс общей ботаники М.: «Высшая школа», 1982 стр 520.
Aitken RJ, Brindle JP. Analysis of the ability of three probes targeting the-outer acrosomal membrane or acrosomal contents to detect the acrosome reaction in human spermatozoa. Hum Reprod. 1993 Oct- 8(10): 1663−9.
Ahmad N, Srinivas VR, Reddy GB, Surolia A. Thermodynamic characterization of the conformational stability of the homodimeric protein, pea lectin.Biochemistry. 1998 Nov 24- 37(47): 16 765−72.
Alexander SS Jr, Livingstone LR, Yates LD, Sage HJ. The binding of lectins to components of plasma membranes from porcine submaxillary lymph node lymphocytes. Biochim Biophys Acta. 1978 Sep 22- 512(2): 350−64.
Antoniuk VO. Synthesis of sorbent from cross-linked starch for affinity purification of glucose (mannose)-specific lectins. Ukr Biokhim Zh. 1991 Nov-Dec- 63(6): 97−100.
Arsenijevic-Maksimovic I, Broughton WJ, Krause A. Rhizobia modulate root-hair-specific expression of extensin genes. Mol Plant Microbe Interact. 1997 Jan- 10(1): 95−101.
Aits EG, Kuiken J, Jager S. A new method to detect acrosome-reacted spermatozoa using biotinylated soybean trypsin inhibitor. Fertil Steril. 1994 Nov- 62(5): 1044−55.
Aubry M, Boucrot P. Comparative study on the digestion of radiolabeled vicilin, legumin and lectin of Pisum sativum in the rat. Ann Nutr Metab. 1986- 30(3): 175−82.
Barkholt V, Jorgensen PB, Sorensen D, Bahrenscheer J, Haikara A, Lemola E, Laitila A, Frokiaer H. Protein modification by fermentation: effect of fermentation on the potential allergenicity of pea.Allergy. 1998- 53(46 Suppl): 106−8.
Barreau C, Touray M, Pimenta PF, Miller LH, Vemick KD. Plasmodium gallinaceum: sporozoite invasion of Aedes aegypti salivary glands is inhibited by anti-gland antibodies and by lectins. Exp Parasitol. 1995 Nov- 81(3): 332−43.
Beneyto M, Rueda J, Merchan JA, Prieto JJ. Specific staining of nonpyramidal cell populations of the cerebral cortex by lectin cytochemistry on semithin sections. Brain Res Bull. 1999 Jul 1- 49(4): 251−62.
Bernard-Griffiths I, Betail G, Godeneche D, Coulet M, Herzog C, Binet JL. Kinetic study of human lymphocytes transformation in culture by lectin from Pisum sativum (author's transl) Pathol Biol (Paris). 1976 Oct- 24(8): 517−24.
Betail G, Genaud L, Coulet M. Comparative study by quantitative hemagglutination, of the reaction between sugars and lectins in Canavalia ensiformis L. and Pisum sativum L. Ann Inst Pasteur (Paris). 1972 Nov- 123(5): 731−40.
Betail G, Guillot J, Coulet M. Attempt to separate Pisum sativum L. hemagglutinin on dextran gelC R Seances Soc Biol Fil. 1969- 163(1): 150−2.
Bilyy RO, Stoika RS. Lectinocytochemical detection of apoptotic murine leukemiaL1210 cells. Cytometry. 2003 Dec- 56A (2): 89−95.
Bierhuizen MF, Hansson M, Odin P, Debray H, Obrink B, van Dijk W. Structural assessment of the N-linked oligosaccharides of cell-CAM 105 by lectin-agarose affinity chromatography. Glycoconj J. 1989- 6(2): 195−208.
Brogden K, Clarke C. Increase of glycocalyx and altered lectin agglutination profiles of Pasteurella haemolytica A1 after incubation in bovine subcutaneous tissue chambers in vivo or in ruminant serum in vitro. Infect Immun. 1997 Mar- 65(3): 957−63.
Carver-Ward JA, Moran-Verbeek IM, Hollanders JM. Comparative flow cytometric analysis of the human sperm acrosome reaction using CD46 antibody and lectins. J Assist Reprod Genet. 1997 Feb- 14(2): 111−9.
Casey PJ, Hillman RB, Robertson KR, Yudin AI, Liu IK, Drobnis EZ. Validation of an acrosomal stain for equine sperm that differentiates between living and dead sperm .J Androl. 1993 Jul-Aug- 14(4): 289−97.
Cmarkova J, Cmarko D, Zavodska E, Ellinger A, Pavelka M, Ciampor F. Ultrastructural lectinocytochemistry of fowl plague virus-infected and uninfected MDCK cells. Acta Virol. 1995 Apr- 39(2): 85−93.
Coulet M, Betail G, Guillot J, Genaud L, Bernard-Griffiths I. Immunofluorescence study of the fixation of lectin of Pisum sativum L. on various types of human cells. C R Seances Soc Biol Fil. 1972- 166(12): 1709−11.
Dahiya P, Kardailsky IV, Brewin NJ. Immunolocalization of PsNLEC-1, a lectin-like glycoprotein expressed in developing pea nodules. Plant Physiol. 1997 Dec- 115(4): 1431−42.
Dale В, Iaccarino M, Fortunato A, Gragnaniello G, Kyozuka K, Tosti E. A morphological and functional study of fusibility in round-headed spermatozoa in the human.Steril. 1994 Feb- 61(2): 336−40.
D’Cruz OJ, Haas GG Jr. Fluorescence-labeled fiicolectins are superior markers for flow cytometric quantitation of the human sperm acrosome reaction. Fertil Steril. 1996 Apr- 65(4): 843−51.
De Maria R, Boirivant M., Cifone M.G. et al., Functional Expression of Fas and Fas ligand on Human Gut lamina Propria T Lymphocytes // J. Clin. Invest. -1996.-Vol. 97.-P. 316−322.
Detilleux PG, Cheville NF, Sheahan BJ. Ultrastructure and lectin histochemistry of equine cutaneous histiolymphocytic lymphosarcomas. Vet Pathol. 1989 Sep- 26(5): 409−19.
Diaz CL, Logman T, Stam HC, Kijne JW. Sugar-Binding Activity of Pea Lectin Expressed in White Clover Hairy Roots. Plant Physiol. 1995 Dec- 109(4): 1167−1177.
Ehtesham NZ, Phan TN, Gaikwad A, Sopory SK, Tuteja N. Calnexin from Pisum sativum: cloning of the cDNA and characterization of the encoded protein. DNA Cell Biol. 1999 Nov- 18(11): 853−62.
Entlicher G, Kocourek J. Studies on phytohemagglutinins. XXIV. Isoelectric point and hybridization of the pea (Pisum sativum L.) isophytohemagglutinins. Biochim Biophys Acta. 1975 May 30- 393(1): 165−9.
Entlicher G, Kostir JV, Kocourek J. Studies on phytohemagglutinins. 3. Isolation and characterization of hemagglutinins from the pea (Pisum sativum L.).Biochim Biophys Acta. 1970 Nov 17- 221(2): 272−81.
Fabian RH, Coulter JD. Transneuronal transport of lectins. Brain Res. 1985 Sep 30- 344(1): 41−8.
Galasso I, Lioi L, Lanave C, Bollini R, Sparvoli F. Identification and isolation of lectin nucleotide sequences and species relationships in the genus Lens (Miller). Theor Appl Genet. 2003 Nov 20
Gartner Т., Boulter D. Isolation and properties of a lectin from the roots of Pisum sativum (Garden pea) — Physiol. Plant., 1980, v. 43., No.4,p.437−442.
Gatehouse JA, Bown D, Evans IM, Gatehouse LN, Jobes D, Preston P, Croy RR. Sequence of the seed lectin gene from pea (Pisum sativum L.).Nucleic Acids Res. 1987 Sep 25- 15(18): 7642. No abstract available.
Ghoneum M, Vojdani A, Banionis A, Oppenheimer S, Lagos N, Gill G. The effects of carcinogenic methylcholanthrene on carbohydrate residues of NK cells. Toxicol Ind Health. 1997Nov-Dec- 13(6): 727−41.
Guillot J, Mustier J, Betail G, Chabanier AM, Coulet M. Hemagglutination and transformation of lymphocytes in culture: comparative study of Pisum sativum L. and Phaseolus vulgaris L. С R Seances Soc Biol Fil. 1969- 163(1): 152−4. .
Haas H, Falcone FH, Schramm G, Haisch K, Gibbs BF, Klaucke J, Poppelmann M, Becker WM, Gabius HJ, Schlaak M. Dietary lectins can induce in vitro release of IL-4 and IL-13 from human basophils. Eur J Immunol. 1999 Mar- 29(3): 918−27.
Hansen JE, Nielsen CM, Nielsen C, Heegaard P, Mathiesen LR, Nielsen JO. Correlation between carbohydrate structures on the envelope glycoproteingpl20 of HIY-1 and HIV-2 and syncytium inhibition with lectins.AIDS. 1989 Oct- 3(10): 635−41.
Hassan AM, Wesson C, Trumble WR. Calreticulin is the major Ca2+ storage protein in the endoplasmic reticulum of the pea plant (Pisum sativum).Вiochem Biophys Res Commun. 1995 Jun 6- 211(1): 54−9.
Hershlag A, Paine T, Scholl GM, Rosenfeld DL, Mandel FS, Zhu JZ, Guhring P, Mecerod D, Benoff S. Acrobeads test as a predictor of fertilization in vitro. Am J Reprod Immunol. 1997 Apr- 37(4): 291−9.
Hoedemaeker FJ, Richardson M, Diaz CL, de Pater BS, Kijne JW. Pea (Pisum sativum L.) seed isolectins 1 and 2 and pea root lectin result from carboxypeptidase-like processing of a single gene product. Plant Mol Biol. 1994 Jan- 24(1): 75−81.
Horan R, Powell R, Gannon F, Houghton JA. The fate of foreign DNA associated with pig sperm following the in vitro fertilization of zona-free hamster ova and zona-intact pig ova. Arch Androl. 1992 Sep-Oct- 29(2): 199 206.
Hsu SM, Ree HJ. Histochemical studies on lectin binding in reactive lymphoid tissues. Histochem Cytochem. 1983 Apr- 31(4): 538−46.
A. Inbar M., Ben-Bassat H., Sashs L. Inhibition of ascites tumor development by concovalin A. Int. J. Cancer, 1972,9,143−149. Lin J., Tseng K., Cheng C., Lin L., Tung T. Abrin and ricin: new antitumor substances. Nature, 1970, 227,292 293.
Jacob A, Hurley I, Mandel FS, Hershlag A, Cooper GW, Benoff S. Human sperm non-nuclear progesterone receptor expression is a novel marker for fertilization outcome. Mol Hum Reprod. 1998 Jun- 4(6): 533−42.
Jinno M, Ubukata Y, Osawa Y, Nanno T, Yoshimura Y, Nakamura Y. A new method of sperm selection by an affinity column using the pisum sativum agglutinin for the perivitelline injection of sperm. Nippon Sanka Fujinka Gakkai Zasshi. 1992 Jul- 44(7): 875−6.
Jirgensons В. Circular dichroism study on structural reorganization of lectins by sodium dodecyl sulfate. Biochim Biophys Acta. 1980 May 29- 623(1): 69−76.
Jirgensons B, Ross DL. Circular dichroism studies on conformational transitions of phytohemagglutinins effected by some alcohols.Int J Pept Protein Res. 1982 Aug- 20(2): 110−4.
Jones CJ, ICoob B, Stoddart RW, Hoffmann B, Leiser R. Lectin-histochemical analysis of glycans in ovine and bovine near-term placental binucleate cells. Cell Tissue Res. 1994 Dec- 278(3): 601−10.
Kalinin NL, Goncharov DB, Shakhanina KL, Safjanova VM. Comparative studies of the interaction between lectins and Leishmania in agglutination tests and enzyme-linked lectin-biotin assays (ELLBA).Mol Gen Mikrobiol Virusol. 1993 Sep-Oct- (5): 29−31.
Kardailsky IV, Sherrier DJ, Brewin NJ. Identification of a new pea gene, PsNlecl, encoding a lectin-like glycoprotein isolated from the symbiosomes of root nodules. Plant Physiol. 1996 May- 111(1): 49−60.
Kawai K, Terada S, Yokota O, Fujita D, Ishizu H, Kuroda S. Lectin cytochemical demonstrationof glucose- and mannose-containing glycoconjugates on human reactive astrocytes. Virchows Arch. 2002 Dec- 441(6): 584−8. Epub 2002 Oct 29.
Kawamoto A, Ohashi K, Kishikawa H, Zhu LQ, Azuma C, Murata Y. Two-color fluorescence staining of lectin and anti-CD46 antibody to assess acrosomal status. Fertil Steril. 1999 Mar- 71(3): 497−501.
Kimura Y, Iwata M, Masuzawa Y, Osawa T. Ia requirement in T cell response to various mitogenic lectins.Int Arch Allergy Appl Immunol. 1980- 61(4): 417−23.
Kirkeby S, Bog-Hansen ТС, Мое D, Garbarsch C. Lectin binding in skeletal muscle. Evaluation of alkaline phosphatase conjugated avidin staining procedures. Histochem J. 1991 Aug- 23(8): 345−54.
Kirkeby S, Garbarsch C, Matthiessen ME, Bog-Hansen ТС, Мое D. Changes of soluble glycoproteins in dystrophic (dy/dy) mouse muscle shown by lectin binding.Pathobiology. 1992- 60(6): 297−302.
Kirsch T, Saalbach G, Raikhel NV, Beevers L. Interaction of a potential vacuolar targeting receptor with amino- and carboxyl-terminal targeting determinants. Plant Physiol. 1996 Jun- 111(2): 469−74.
Kojima S, Imagawa M, Gabius HJ. Enhancement of clearance of plant lectins as radiopharmaceuticals by chemically glycosylated antilectin antibody. Eur J Nucl Med. 1989- 15(7): 373−5.
Kohn FM, Mack SR, Hashish YA, Anderson RA, Zaneveld LJ. Paramagnetic, beads coated with Pisum sativum agglutinin bind to human spermatozoa undergoing the aero some reaction.
Andrologia. 1996 Jul-Aug- 28(4): 231−9.
Kohn FM, Mack SR, Schill WB, Zaneveld LJ. Detection of human sperm acrosome reaction: comparison between methods using double staining, Pisum sativum agglutinin, concanavalin A and transmission electron microscopy. Hum Reprod. 1997 Apr- 12(4): 714−21.
Kojima S, Jay M. An experimental study on differential diagnosis of tumor from inflammation by using 1251 labeled Pisum sativum agglutinin. Eur J Nucl Med. 1987- 13(9): 474−7.
Kojima S, Jay M. Comparisons of labeling efficiency, biological activity and biodistribution among 125I-, 67Ga-DTPA-and 67Ga-DFO-lectins.Eur J Nucl Med. 1987- 13(7): 366−70.
Kojima S, Jay M. Application of lectins to tumor imaging radiopharmaceuticals. Eur J Nucl Med. 1986- 12(8): 385−9.
Kolberg J, Rouge P. Further characterization of monoclonal antibody 6, F-8 reacting with Lathyrus, Lens and Pisum lectins. FEBS Lett. 1989 Apr 10- 247(1): 77−80.
Kummer H, Rudiger H. Characterization of a lectin-binding storage protein from pea (Pisum sativum).Biol Chem Hoppe Seyler. 1988 Aug- 369(8): 639−46.
Lee CM, Mayer EP, Molnar J, Teodorescu M. The mechanism of natural binding of bacteria to human lymphocyte subpopulations. J Clin Lab Immunol. 1983 Jun- 11(2): 87−94.
Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J.Biol.Chem. 1951.-193, No. 1. — p. 265 — 275.
Lu LM. Study of the pisum sativum agglutinin receptors and DNA ploidy during carcinogenesis in esophageal epithelium by flow cytometry. Zhonghua Bing Li Xue Za Zhi. 1992 Dec- 21(6): 355−7.
Margalit I, Rubinstein S, Breitbart H. A novel method for evaluating the acrosomal status of mammalian spermatozoa. Arch Androl. 1997 Sep-Oct- 39(2): 87−99.
Maruyama T, Imai Y, Harada K, Okada T, Takano M, Ikeda Y, Toda G, Oka H, Osawa T. Heterogeneity in lectin-binding characteristics of humanlymphokine-activated killer cells. J Biol Response Mod. 1990 Aug- 9(4): 37 886.
Matsumura K, Nakasu S, Nioka H, Handa J. Lectin histochemistry of normal and neoplastic peripheral nerve sheath. 1. Lectin binding pattern of normal peripheral nerve in man. Acta Neuropathol (Berl). 1993- 86(6): 554−8.
McCracken J, Peisach J, Bhattacharyya L, Brewer F. Electron spin echo envelope modulation studies of lectins: evidence for a conserved Mn (2+)-binding site.Biochemistry. 1991 May 7- 30(18): 4486−91.
Meehan EJ Jr, McDuffie J, Einspahr H, Bugg CE, Suddath FL. The crystal structure of pea lectin at 6-A resolution. J Biol Chem. 1982 Nov 25- 257(22): 13 278−82.
Mendoza C, Can-eras A, Moos J, Tesarik J. Distinction between true acrosome reaction and degenerative acrosome loss by a one-step staining method using Pisum sativum agglutinin. J Reprod Fertil. 1992 Aug- 95(3): 75 563.
Munoz A, Alonso B, Alvarez O, Llovo J. Lectin typing of five medically important Candida species.Mycoses. 2003 Apr- 46(3−4): 85−9.
Naik S, Santangini H, Gann K, Jauregui H. Influence of different substrates in detoxification activity of adult rat hepatocytes in long-term culture: implications for transplantation. Cell Transplant. 1992- 1(1): 61−9.
Nakasu S, Matsumura K, Nioka H, Handa J. Lectin binding and bcl-2 protein expression in craniopharyngiomas. Neurol Med Chir (Tokyo). 1994 Jul- 34(7): 429−35. Review.
Nantwi PK, Cook DJ, Rogers DJ, Smart JD. Lectins for drug delivery within the oral cavity—investigation of lectin binding to oral mucosa. J Drug Target. 1997- 5(1): 45−55.
Neogrady S, Galfi P, Veresegyhazy T, Bardocz S, Pusztai A. Lectins as markers of rumen epithelial cell differentiation. Histochem J. 1994 Mar- 26(3): 197−206.
Ng JD. Space-grown protein crystals are more useful for structure determination. Ann N Y Acad Sci. 2002 Oct- 974: 598−609.
Nikolaeva MA, Golubeva EL, Kulakov VI, Sukhikh GT. Evaluation of stimulus-induced acrosome reaction by two-colour flow cytometric analysis. Mol Hum Reprod. 1998 Mar- 4(3): 243−50.
Ominato K, Nozaki M. Glycoconjugate profiles of adrenocorticotropic and melanotropic cells in the pituitary of adult sea lampreys (Petromyzon marinus): a lectin histochemical study. Zoolog Sci. 2002 Jul- 19(7): 773−9.
Page D, Roy R. Synthesis and biological properties of mannosylated starburst poly (amidoamine) dendrimers. Bioconjug Chem. 1997 Sep-Oct- 8(5): 714−23.
Page D, Zanini D, Roy R. MacromolecuIar recognition: effect of multivalency in the inhibition of binding of yeast mannan to concanavalin A and pea lectins by mannosylated dendrimers. Bioorg Med Chem. 1996 Nov- 4(11): 1949−61.
Рак JH, Hendrickson T, Dobres MS. Predicted sequence and structure of a ' vegetative lectin in Pisum sativum. Plant Mol Biol. 1992 Mar- 18(5): 857−63.
Paris N, Stanley CM, Jones RL, Rogers JC. Plant cells contain two functionally distinct vacuolar compartments.Cell. 1996 May 17- 85(4): 563−72.
Peel S, Bulmer JN. Lectin histochemistry of pregnant rat uterine tissues. J Anat. 1996 Feb- 188 (Pt 1): 197−205.
Perotti ME, Pasini ME. Glycoconjugates of the surface of the spermatozoa of Drosophila melanogaster: a qualitative and quantitative study. J Exp Zool. 1995 Jul 1- 272(4): 311−8.
Prasthofer T, Phillips SR, Suddath FL, Engler JA. Design, expression, and crystallization of recombinant lectin from the garden pea (Pisum sativum). J Biol Chem. 1989 Apr 25- 264(12): 6793−6.
Raju TS, Ray MK, Stanley P. LEC18, a dominant Chinese hamster ovary glycosylation mutant synthesizes N-linked carbohydrates with a novel core structure. J Biol Chem. 1995 Dec 22- 270(51): 30 294−302.
Renauer D, Oesch F, Kinkel J, Unger KK, Wieser RJ. Fractionation of membrane proteins on immobilized lectins by high-performance liquid affinity chromatography. Anal Biochem. 1985 Dec- 151(2): 424−7.
Revelli A, La Sala GB, Miceli A, Balerna M, Massobrio M. Preincubation in peritoneal fluid decreases the follicular fluid-induced acrosomal reactivity of human spermatozoa.Andrologia. 1997 Jan-Feb- 29(1): 43−8.
Risopatron J, Репа P, Miska W, Sanchez R. Evaluation of the acrosome reaction in human spermatozoa: comparison of cytochemical and fluorescence techniques.Andrologia. 2001 Mar- 33(2): 63−7.
Roy R, Page D, Perez SF, Bencomo VV. Effect of shape, size, and valency of multivalent mannosides on their binding properties to phytohemagglutinins. Glycoconj J. 1998 Mar- 15(3): 251−63.
Rudin W, Schwarzenbach M, Hecker H. Binding of lectins to culture and vector forms of Trypanosoma rangeli Tejera, 1920 (Protozoa, Kinetoplastida) and to structures of the vector gut. J Protozool. 1989 Nov-Dec- 36(6): 532−8.
Sarker AB, Koirala TR, Murakami I, Jeon HJ. Bauhinia purpurea and Pisum sativum lectin binding in human breast. Indian J Pathol Microbiol. 1995 Jul- 38(3): 261−5.
Schottelius^{Differentiation} between Trypanosoma cruzi and Trypanosoma rangeli on the basis of their sialic acid content. Tropenmed Parasitol. 1984 Sep- 35(3): 160−2.
Schottelius J, Marinkelle CJ, Gomez-Leiva MA. Comparative investigations of Latin American trypanosomes with lectins and complement lysis test. Trop Med Parasitol. 1986 Mar- 37(1): 54−8.
Schottelius J, Muller V. Interspecific differentiation of Trypanosoma cruzi, Trypanosoma conorhini and Trypanosoma rangeli by lectins in combination with complement lysis. Acta Trop. 1984 Mar- 41(1): 29−38.
Schwenk HU, Schneider U, Herzog KH. Binding of lectins to leukemic cell lines.Blut. 1980 Jan- 40(1): 7−15.
Schwarz FP, Misquith S, Surolia A. Effect of substituent on the thermodynamics of D-glucopyranoside binding to concanavalin A, pea (Pisum sativum) lectin and lentil (Lens culinaris) lectin. Biochem J. 1996 May 15- 316 (Pt 1): 123−9.
Schwarz FP, Puri KD, Bhat RG, Surolia A. Thermodynamics of monosaccharide binding to concanavalin A, pea (Pisum sativum) lectin, and lentil (Lens culinaris) lectin. J Biol Chem. 1993 Apr 15- 268(11): 7668−77.
Schurz J, Rudiger H. The lectin-binding protein from the pea (Pisum sativum) — properties and interactions .Biol Chem Hoppe Seyler. 1985 Apr- 366(4): 367−73.
Shibasaki M, Sumazaki R, Isoyama S, Takita H. Interaction of lectins with human IgE: IgE-binding property and histamine-releasing activity of twelve plant lectins.Int Arch Allergy Immunol. 1992- 98(1): 18−25.
Sumida H, Nakamura H, Thompson RP, Yasuda M. Binding of lectins to novel migration promoters on cardiac mesenchymal cells in the chick. Cell Struct Funct. 1997 Aug- 22(4): 413−20.
Talevi R, Gualtieri R, Tartaglione G, Fortunato A. Heterogeneity of the zona pellucida carbohydrate distribution in human oocytes failing to fertilize in vitro .Hum Reprod. 1997 Dec- 12(12): 2773−80.
Taylor СЕ, Stashak PW, Caldes G, Prescott B, Fowlkes В J, Baker PJ. ectin-induced modulation of the antibody response to type III pneumococcal polysaccharide. Cell Immunol. 1984 Jan- 83(1): 26−33.
Tesarik J, Mendoza C, Moos J, Can-eras A. Selective expression of a progesterone receptor on the human sperm surface. Fertil Steril. 1992 Oct- 58(4): 784−92.
Tollner TL, Yudin AI, Cherr GN, Overstreet JW. Soybean trypsin inhibitor as a probe for the acrosome reaction in motile cynomolgus macaque sperm.Zygote. 2000 May- 8(2): 127−37.
Tsareva TIu, Tatarinov IuS, Krivonosov SK, Zorin NA, Petrunin DD. Immunochemical analysis of lectin acceptors in the structure of the fertility alpha 2-microglobulin.Biull Eksp Biol Med. 1988 Aug- 106(8): 229−31.
Trowbridge IS. Mitogenic properties of lectin and its chemical dervatives Proc Natl Acad Sci USA. 1973 Dec-70(12):3650−4.
Trowbridge IS. Isolation and chemical characterization of a mitogenic lectin from Pisum sativum. J Biol Chem. 1974 Sep 25- 249(18): 6004−12.
Truong LD, Phung VT, Yoshikawa Y, Mattioli CA. Glycoconjugates in normal human kidney. A histochemical study using 13 biotinylated lectins.Histochemistry. 1988- 90(1): 51−60.
Valcarcel A, de las Heras MA, Perez L, Moses DF, Baldassarre H. Assessment of the acrosomal status of membrane-intact ram spermatozoa after freezing and thawing, by simultaneous lectin/Hoechst 33 258 staining. Anim Reprod Sci. 1997 Jan- 45(4): 299−309.
Van Driessche E, Strosberg AD, Kanarek L. Studies on the structure of lectins: I. Pea (Pisum sativum) lectin. Arch Int Physiol Biochim. 1976- 84(3): 677−9.
Van Wauwe JP, Loontiens FG, De Bruyne CK. Carbohydrate binding specificity of the lectin from the pea (Pisum sativum).Biochim Biophys Acta. 1975 Feb 27- 379(2): 456−61.
Weber K, Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. J Biol Chem. 1969 Aug 25−244(16):4406−12.
Wenzel M, Gers-Barlag H, Schimpl A, Rudiger H. Time course of lectin and storage protein biosynthesis in developing pea (Pisum sativum) seeds. Biol ChemHoppe Seyler. 1993 Sep- 374(9): 887−94.
Whitehurst CE, Day NK, Gengozian N. A method of purifying feline T lymphocytes from peripheral blood using the plant lectin from Pisum sativum. J Immunol Methods. 1994 Oct 14- 175(2): 189−99.
Wold AE, Motas C, Svanborg C, Mestecky J. Lectin receptors on IgA isotypes. Scand J Immunol. 1994 Feb- 39(2): 195−201.
Ye X, Ng ТВ. Isolation of lectin and albumin from Pisum sativum var. macrocarpon ser. cv. sugar snap.Int J Biochem Cell Biol. 2001 Jan- 33(1): 95 102.
Yin ZF, Tu ZX, Cui ZF, Wu MC. Alpha-fetoprotein reaction to Pisum sativum agglutinin in differentiation of benign liver diseases from hepatocellular carcinoma. Chin Med J (Engl). 1993 Aug- 106(8): 615−8.
Технические условия На семена гороха
ТУ64−4-100−04 (вводятся впервые)1. Дата введения.-20 004 г.
Без ограничения срока действия1. РАЗРАБОТАНО:"2004 г. 1. Техническиеусловия на семена гороха
Стандарт действует только на территории Российской Федерации).
Горох для промышленного использования на биологические испытания должен соответствовать требованиям и нормам, указанным в таблице 1.

Заполнить форму текущей работой