Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Регуляция экспрессии генов субъединиц A и B изоферментов сукцинатдегидрогеназы в растениях Zea mays L. и Arabidopsis thaliana L

Диссертация: Регуляция экспрессии генов субъединиц A и B изоферментов сукцинатдегидрогеназы в растениях Zea mays L. и Arabidopsis thaliana L
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В последнее время усилился интерес к выявлению роли эпигенетических факторов в регуляции экспрессии генов. Данные о влиянии метилирования промоторов на инактивацию сукцинатдегидрогеназы человека и животных весьма многочисленны. Также в последнее время произошел значительный прорыв в понимании процесса метилирования ДНК у растений, особенно у АгаЫс^орягя ЖаПапа, однако работ, посвященных выяснению… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • I. Характеристики сукцинатдегидрогеназной системы
      • 1. 1. Структурная организация и механизм действия СДГ
      • 1. 2. Физиологическая роль комплекса II в растениях
    • II. Генетическая детерминация сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 1. Структурные особенности организации генетического материала
      • 2. 2. Сравнительная эволюция сукцинатдегидрогеназных генов
    • III. Регуляторные аспекты функционирования СДГ в живых организмах
      • 3. 1. Экспрессионная регуляция сукцинатдегидрогеназы
      • 3. 2. Эпигенетические механизмы регуляции СДГ
        • 3. 2. 1. Метилирование ДНК
        • 3. 2. 2. Регуляция метилирования ДНК в эукариотических клетках
        • 3. 2. 3. Срв островки
        • 3. 2. 4. Регуляция экспрессии с помощью метилирования ДНК
      • 3. 3. Регуляция функционирования сукцинатдегидрогеназы факторами среды
        • 3. 3. 1. Влияние света на СДГ растений
        • 3. 3. 2. Функционирование СДГ под действием стрессовых факторов
    • IV. Рецепторные системы растений
      • 4. 1. Фитохромная система
        • 4. 1. 1. Структура и свойства
        • 4. 1. 2. Распространение и локализация
      • 4. 2. Криптохромы
        • 4. 2. 1. Структура и свойства
        • 4. 2. 1. Распространение и локализация
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
      • 2. 2. 1. Объекты исследования
      • 2. 2. 2. Постановка эксперимента по созданию светового режима
      • 2. 2. 3. Метод выделения фермента
      • 2. 2. 4. Определение активности сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 5. Определение количества белка
      • 2. 2. 6. Определение изоферментного состава сукцинатдегидрогеназы
      • 2. 2. 7. Выделение ядер из листьев кукурузы
      • 2. 2. 8. Определение содержания катионов кальция
      • 2. 2. 9. Определение степени загрязнения фракции ядер
      • 2. 2. 10. Выделение суммарной клеточной РНК
      • 2. 2. 11. Определение концентрации суммарной клеточной РНК
      • 2. 2. 12. Получение кДНК методом обратной транскрипции
      • 2. 2. 13. Аналитический электрофорез нуклеиновых кислот в агарозном геле
      • 2. 2. 14. Проведение ПЦР в реальном времени
      • 2. 2. 15. Выделение геномной ДНК
      • 2. 2. 16. Модификация ДНК бисульфитом натрия
      • 2. 2. 17. Анализ промоторов сукцинатдегидрогеназных генов и подбор праймеров для метил-специфичной ПЦР
      • 2. 2. 18. Проведение метил-специфичной полимеразной цепной реакции
      • 2. 2. 19. Секвенирование ПЦР-продукта
      • 2. 2. 20. Измерение концентрации хлорофилла
      • 2. 2. 21. Статистическая обработка данных
    • 2. 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
      • 2. 3. 1. Биохимические аспекты функционирования сукцинатдегидрогеназы в онтогенезе растений
        • 2. 3. 1. 1. Анализ активности СДГ в различных органах растений
        • 2. 3. 1. 2. Исследование изоферментного состава СДГ
      • 2. 3. 2. Молекулярные аспекты функционирования сукцинатдегидрогеназы в онтогенезе растений
        • 2. 3. 2. 1. Экстракция суммарной РНК из щитков кукурузы
        • 2. 3. 2. 2. Амплификация кДНК
        • 2. 3. 2. 3. Изменение экспрессии генов, кодирующих субъединицу, А сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 3. 2. 4. Изменение экспрессии генов, кодирующих субъединицу В СДГ
      • 2. 3. 3. Регуляция функционирования сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 3. 3. 1. Исследование роли метилирования промоторов в регуляции экспрессии генов сукцинатдегидрогеназы
        • 2. 3. 3. 1. 1. Анализ промоторов генов, кодирующих каталитический субкомплекс СДГ
        • 2. 3. 3. 1. 2. Изменение степени метилирования промоторов генов и з (1М-2 субъединицы, А сукцинатдегидрогеназы при прорастании семян кукурузы и смене типов питания
        • 2. 3. 3. 2. Механизм регуляции функционирования
  • СДГ фоторецепторными системами
    • 2. 3. 3. 2. 1. Трансдукция фитохромного сигнала при светорегуляции сукцинатдегидрогеназы в листьях кукурузы
      • 2. 3. 3. 2. 2. Динамика экспрессии гена 8(1к1−2 в листьяхАгаЫс1ор818 ЖаНапа дефицитных по генам фитохрома, А и В
      • 2. 3. 3. 2. 3.Действие синего света на активность сукцинатдегидрогеназы в листьях кукурузы
      • 2. 3. 3. 2. 4. Влияние синего света на активность СДГ из зеленых листьев арабидопсиса
      • 2. 3. 3. 2. 5. Влияние синего света на экспрессию гена субъединицы, А сукцинатдегидрогеназы растений
      • 2. 3. 3. 3. Изучение роли кальция в трансдукции рецепторного сигнала

Регуляция экспрессии генов субъединиц A и B изоферментов сукцинатдегидрогеназы в растениях Zea mays L. и Arabidopsis thaliana L (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Одним из главных направлений развития биохимии является изучение механизмов регуляции метаболических процессов, осуществляемых в живых организмах. Среди множества проблем данной области науки важное место занимает изучение ферментативных систем, их роли и механизмов действия при передаче и реализации генетической информации организма [29].

Знание структуры и характеристик ферментных комплексов, механизмов регуляции их активности имеет как фундаментальное, так и практическое значение.

Сукцинатдегидрогеназа (СДГ, КФ 1.3.99.1) представляет собой мультифункциональный фермент и по этой причине имеет практически универсальное распространение среди живых организмов. Данный фермент занимает ключевое положение в регуляции аэробного дыхания. Кроме того СДГ является мембрансвязанным ферментом, что обуславливает его полифункциональность — участие в функционировании ЦТК и работе электрон-транспортной цепи (комплекс И) [7]. Несмотря на то, что сукцинатдегидрогеназа из объектов различного происхождения хорошо изучена, исследование этого фермента из растений представляет особую значимость.

В последнее время усилился интерес к выявлению роли эпигенетических факторов в регуляции экспрессии генов. Данные о влиянии метилирования промоторов на инактивацию сукцинатдегидрогеназы человека и животных весьма многочисленны [94- 64]. Также в последнее время произошел значительный прорыв в понимании процесса метилирования ДНК у растений, особенно у АгаЫс^орягя ЖаПапа [2], однако работ, посвященных выяснению механизмов эпигенетической регуляции функционирования генов, обеспечивающих энергетический метаболизм (в том числе и сукцинатдегидрогеназных генов) в растительных организмах, нами обнаружено не было.

Не до конца изученным остается вопрос о механизме переключения метаболизма растительной клетки при прорастании семян и переходе к фотосинтетической активности. Исследование отдельных ферментативных структур и способов их регуляции необходимо для создания целостной картины процессов, происходящих в клетке.

Цель и задачи исследования

.

Целью данной работы являлось изучение регуляции экспрессии генов субъединиц, А и В изоферментов СДГ в растениях Arabidopsis thaliana и Zea mays.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Провести анализ активности и изоферментного состава сукцинатдегидрогеназы в разных органах исследуемых растений;

2. Определить уровень транскрипции генов субъединиц, А и В СДГ в онтогенезе арабидопсиса и кукурузы методом ПЦР в реальном времени, на основании результатов исследования установить генетическую детерминацию форм фермента;

3. Проанализировать нуклеотидный состав промоторов генов, кодирующих субъединицы, А и В СДГ на наличие CpG-островков и разработать праймеры для метил-специфичной ПЦР;

4. Изучить роль метилирования промоторов генов sdhl-1 и sdhl-2 субъединицы, А сукцинатдегидрогеназы на уровень экспрессии этих генов при прорастании семян кукурузы и смене типов питания;

5. Определить действие красной (X = 640−680 нм и X =710−750 нм) и синей (X, = 465−470 нм) части спектра на функционирование исследуемого фермента в листьях растений;

6. Выявить роль катионов кальция в трансдукции рецепторного сигнала фитохромной и криптохромной систем.

Научная новизна и значимость работы.

Анализ нуклеотидного состава промоторов показал, что гены ьйМ-! и кукурузы и гены и зс0г2−2 арабидопсиса имеют в составе промоторов Срв-островки, что обуславливает регуляцию работы данных генов за счет изменения степени их метилирования. Впервые обнаружена корреляция между уровнем транскрипции генов зс1М-1 и $сНг1−2 и степенью метилирования их промоторов. При прорастании семян повышался уровень метилирования промоторов генов 8(1М-1 и $с1М-2, что играет важную роль в регуляции экспрессии исследуемых генов в тканях растений.

Показано, что экспрессия гена 8с1И1−2 в зеленых листьях 2. тауз и АлкаНапа находится под контролем фитохромной системы, при этом выявлена важная роль кальция как мессенджера фитохромного сигнала.

Полученные результаты расширяют и углубляют знания о механизмах регуляции СДГ в листьях растений в условиях изменения светового режима при прорастании семян и переходе к фотосинтетической активности.

Практическая значимость.

Анализ нуклеотидных последовательностей промоторов сукцинатдегидрогеназных генов, впервые проведенный в работе, позволил синтезировать метил-специфичные праймеры, что открывает новые перспективы для их использования в научно-исследовательских лабораториях при изучении эпигенетического контроля за функциональным состоянием ферментных систем.

Полученные результаты по механизмам трансдукции фитохромного и криптохромного сигналов при различных условиях освещения открывают возможности для создания светильников на основе светодиодов, которые обладают оптимальными спектральными характеристиками и могут быть внедрены в практику выращивания растений в светокультуре.

Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении лекций по «Физиологии растений», «Биохимии», в спецкурсах «Дыхание растений», «Фотосинтез», «Метаболизм органических кислот», а также при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Положения, выносимые на защиту.

1. В щитках и листьях кукурузы присутствуют конститутивные и индуцибельные формы сукцинатдегидрогеназы, что связано с ее полифункциональностью (помимо участия фермента в функционировании ЦТК и комплекса II в ЭТЦ, СДГ осуществляет утилизацию сукцината в глюконеогенезе и обеспечивает каталитическое превращение сукцината в оксалоацетатпредшественник аспартата).

2. В геномах кукурузы и арабидопсиса субъединицы, А и В сукцинатдегидрогеназы кодируются несколькими генами, характеризующимися дифференциальной экспрессией в разные периоды развития растения, то есть имеет место чёткая регуляция экспрессии генов сукцинатдегидрогеназы при прорастании растений и их физиологическом переходе от органотрофного к автотрофному типу питания.

3. Метилирование Св-динуклеотидов промоторов генов сукцинатдегидрогеназного ферментного комплекса является механизмом регуляции экспрессии исследуемого фермента в прорастающих семенах кукурузы.

4. Функционирование сукцинатдегидрогеназы в зеленых листьях растений контролируется фитохромной системой, при этом катионы кальция, выступая в качестве вторичного мессенджера, обеспечивают трансдукцию фитохромного сигнала.

Апробация работы.

Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на 12-ой, 13-ой, 14-ой и 16-ой международных Пущинских конференциях молодых учёных «Биология — наука 21-ого века» (Пущино, 2008, 2009, 2010, 2012) — Международной научной конференции «Ломоносов-2010» и «Ломоносов-2011» (Москва, 2010, 2011) — Международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2009, 2011) — Всероссийской конференции «Закономерности распространения, воспроизведения и адаптации растений и животных» (Махачкала, 2010 г.);

Всероссийском симпозиуме «Растение и стресс» (Москва 2010) — МЭСК-2010 «Экология России и сопредельных территорий» (Новосибирск, 2010 г.) — XLIX Международной научной студенческой технической конференции «Студент и научно прогресс» (Новосибирск, 2011) — 1-ой Международной Интернет-Конференция «Растения и Микроорганизмы» (Казань, 2011) — IV Всероссийского с международным участием конгресса студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2011» (Воронеж, 2011) — VI съезде общества физиологов растений России «Физиология растений — фундаментальная основа экологии и инновационных технологий» (Нижний Новгород, 2011 г.) — межрегиональных конференциях, посвященных памяти A.A. Землянухина «Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов» (Воронеж, 2009, 2010, 2011, 2012).

Публикации.

Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 17 публикациях — 7 статьях и 10 тезисах.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 148 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения, выводов, списка литературы (195 источников). Иллюстрационный материал включает 43 рисунка и 3 таблицы.

ВЫВОДЫ.

1. Установленная вариабельность активности и изоферментного состава (выявлены индуцибельные и конститутивные формы) сукцинатдегидрогеназы может быть связана с ее полифункциональностью: помимо традиционного участия фермента в функционировании ЦТК и комплекса II ЭТЦ, СДГ осуществляет каталитическое превращение сукцината в глюконеогенезе и закисление запасных веществ путем синтеза органических кислот. Максимальная активность СДГ наблюдалась на 4−5-е дни, что сопровождалось появлением наибольшего числа изоформ (4 изоформы).

2. Анализ экспрессии генов, кодирующих субъединицы, А и В сукцинатдегидрогеназы показал, что гены бс1М-2 и транскрибируются во все периоды прорастания семян, и, вероятно, принимают участие в формировании конститутивных форм СДГ. Транскрипция генов зйЫ-1, зй}й-1 и б2−2 четко совпадают с активацией процессов метаболизации запасных жиров, и предположительно кодируют соответствующие изоферменты.

3. В результате анализа структуры промоторов показано, что гены 5б//г7−7 и 8с1М-2 кукурузы и гены 8йЫ-2, $с1Ь2−1 и 5с//г2−2 арабидопсиса имеют в составе промоторов СрО-островки, что может обуславливать их регуляцию за счет изменения степени их метилирования. Впервые проведена амплификация промоторной области геномной ДНК кукурузы и ее сиквенс, на основе которого разработаны специфические праймеры для метил-специфичной ПЦР.

4. Впервые показана важная роль метилирования СО-динуклеотидов промоторов генов СДГ-комплекса в регуляции экспрессии фермента, на что указывает прямая корреляция между степенью метилирования промоторов и активностью и изоферментным составом СДГ при прорастании семян кукурузы.

5. Выявлена зависимость скорости функционирования СДГ от состояния рецепторных систем кукурузы и арабидопсиса. Показано, что активная форма фитохрома, А участвует в регуляции экспрессии гена в, йк1−2, вызывая уменьшение скорости синтеза мРНК. Криптохромная система не оказывает влияния на работу генетического аппарата клетки.

6. Выявлена прямая корреляция между экспрессией гена СДГ и изменением содержания катионов кальция в ядрах клеток листьев кукурузы в условиях различного светового режима. Перераспределение внутриклеточного кальция между органоидами, осуществляемое фитохромной системой, является тонким механизмом контроля функционирования сукцинатдегидрогеназы.

7. На основе полученных данных представлена гипотетическая схема регуляции экспрессии сукцинатдегидрогеназы в онтогенезе растений, в которой рассматривается роль рецепторных систем, влияющих на функционирование СДГ при физиологическом переходе и смене типа питания с гетеротрофного на автотрофный.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Полученные данные по динамике активности сукцинатдегидрогеназы при прорастании семян кукурузы позволяют оценить изменение скорости функционирования данного фермента и выдвинуть предположение о его физиологической роли в метаболизме прорастающих семян при изменении типа их питания.

Исследование изоферментного состава сукцинатдегидрогеназы в онтогенезе кукурузы позволило выявить индуцибельные и конститутивные формы СДГ в щитках и листьях кукурузы.

Выявленное изменение интенсивности экспрессии генов 5СЙ/-У и яс1Ы-2 сукцинатдегидрогеназы при прорастании семян арабидопсиса и кукурузы может свидетельствовать о переключении энергетического метаболизма растительной клетки при переходе к фотосинтетической активности.

Исследование экспрессии генов субъединицы В сукцинатдегидрогеназы позволило выявить неоднородность их экспрессии в разные периоды развития семян кукурузы.

В процессе развития растения происходит выключение интенсивности транскрипции генов вс1к2−2 и Б (Вг2−1} вероятно, обусловленное снижением количества сукцината, образующегося в глиоксилатном цикле. Однако, небольшой уровень активности генов 8(}Ы-2 и СДГ сохраняется, свидетельствуя о функционировании ЦГК в зеленых проростках для обеспечения протекания биосинтетических реакций [10].

Анализ промоторов показал, что гены яс1к1−1 и яс1к1−2 кукурузы и гены 8<Нг2−1 и зсИг2−2 арабидопсиса имеют в составе промоторов СрО-островки, что обуславливает их регуляцию за счет изменения степени метилирования. Обнаружена корреляция между уровнем транскрипции генов яйМ-! и $йМ-2 и степенью метилирования их промоторов. При прорастании семян наблюдалось повышение уровня метилирования промоторов генов, кодирующих субъединицу, А СДГ, что приводило к снижению их транскрипции. Предполагается, что этот механизм может играть важную роль в регуляции экспрессии генов 8(1М-1 и яс1И1−2 в тканях растений.

На основании анализа данных изменения экспрессии гена сукцинатдегидрогеназы и динамики концентрации катионов кальция в ядрах растений в условиях освещения светом разного спектрального состава, можно предположить, что экспрессия гена 8с1И1−2 находится под контролем фитохромной системы и, вероятно, катионы кальция выступают в качестве мессенджера фитохромного сигнала, запуская каскадные механизмы регуляции экспрессии генетического материала клетки. Поскольку выявлена прямая корреляция между экспрессией генов СДГ и ее ферментативной активностью, перераспределение внутриклеточного кальция между органоидами, осуществляемое фитохромной системой, является тонким механизмом контроля функционирования сукцинатдегидрогеназы.

Таким образом, на основе полученных данных можно представить гипотетическую схему регуляции функционирования сукцинатдегидрогеназы в онтогенезе растений (рис. 43).

Известно, что на начальных этапах прорастания семена осуществляют гетеротрофный тип питания, используя в качестве субстратов запасные вещества [95]. В том числе, функционирует процесс превращения запасных жиров в углеводы через глиоксилатный цикл, являющийся звеном глюконеогенеза. В данном случае сукцинатдегидрогеназа выполняет биосинтетическую роль, осуществляя метаболизацию сукцината, образующегося в результате работы глиоксилатного цикла [84]. Вероятно, в метаболизации образующегося сукцината принимает участие одна из индуцибельных форм исследуемого фермента. Интересно отметить, что степень метилирования промоторов я (1М-1 и $с0г1−2 обуславливает редукцию количества изоферментов СДГ. Максимальный уровень метилирования генов наблюдается на 5 (5й?/г7−7) и 7 (зйМ-!), что сопряжено с исчезновением двух дополнительных форм фермента.

По мере развития проростка происходит смена основного типа питания с гетеротрофного на автотрофный. Основную долю углеводов растение начинает получать за счет фотосинтетических процессов, в связи с чем необходимость мобилизации запасных липидов отпадает. Перестройка метаболизма в растении при физиологическом переходе (смене типа питания) сопровождается изменением состава энзимов сукцинатдегидрогеназной системы. Регуляция функционирования СДГ при помощи фитохромной системы может являться одним из важнейших механизмов контроля за энергетическими процессами в клетке.

Известно, что фитохром, А и фитохром В, после их индукции светом, способны активно транспортироваться в клеточное ядро [142]. Регулирование экспрессии гена ъ<1М-2 фитохромом возможно осуществляется путем перемещения Фк в ядро, где индуцируется изменение концентрации Са2+, являющегося вторичным мессенджером, регулирующим функционирование экспрессии светозависимого гена сукцинатдегидрогеназы. гетеротрофный тип питания липиды.

Ч^етил-КоА цитоплазма малат /.

ОА / пвк гексозы аспартат интермедиа&tradeАТФ ьш тип питания синіш.

Рис. 43. Гипотетическая схема регуляции экспрессии сукцииатдегидрогеназы в онтогенезе растений.

Фббо — неактивная форма фитохромаФ730 — активная форма фитохромаГЦ — глиоксилатный циклАлАТ сн3 аланинаминотрансферазаС<�Ь — метилирование промоторамтх — митохондрииРІБ — фактор транскрипции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Биомембранология: учеб. пособие / A.A. Болдырев, Е. И. Кяйвяряйнен, В. А. Илюха. — Петрозаводск: Изд-во Кар НЦ РАН, 2006. 226с.
  2. .Ф. Материализация эпигенетики, или небольшие изменения с большими последствиями / Б. Ф. Ванюшин // Химия и жизнь. 2004. № 2. С. 32−37.
  3. .Ф. Метилирование ДНК и эпигенетика / Б. Ф. Ванюшин // Генетика. 2006. — Т. 42. — № 9. — с. 1186−1199.
  4. И.Д. Фитохром регуляторный фоторецептор растений / И. Д. Волотовский. — Минск: Навука i тэхшка, 1992. -168 с.
  5. А. Т. Идентификация и исследование экспрессии генов / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, Д. Н. Федорин. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2008. — 63 с.
  6. А.Т. Сукцинадегидрогеназа высших растений / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, Д. Н. Федорин // Воронеж: Центр. Черн. Книжное изд-во, 2010. 184 с.
  7. А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях / А. Т. Епринцев, В.Н. Попов-Воронеж: Из-во Воронеж, ун-та, 1999. 192 с.
  8. А.Т. Физико-химические и кинетические характеристики изоформ изоцитратлиазы из кукурузы / А. Т. Епринцев, Е. В. Маслова, Д. Н. Федорин, В. Н. Попов // Биохимия. 2009. Т. 74. С. 651−656.
  9. А.Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла. / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко // Воронеж: Центр. Черн. Книжн. Изд-во, 2005. 224с.
  10. А.И. Методы биохимического исследования растений. / А. И. Ермаков и др. // Л.: Колос, 1972. С. 107−108.
  11. О.В. О метаболических связях между циклом Кальвина и циклом Кребса / О. В. Заленский, Е. К. Зубкова // Физиол. и биохим. культурных растений. 1985. — Т. 17. — С. 253 256.
  12. М. А. Епринцев А. Т., Очистка ферментов и методы исследования их каталитических свойств / А. Т. Епринцев, М. А. Климова // Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2008. 26 с.
  13. Е. Д. Роль фитохрома в растениях / Е. Д. Кузнецов, JI.K. Сечняк, H.A. Киндрук, O.K. Слюсаренко. М.: Агропромиздат, 1986. — 288 с.
  14. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. Москва: Высш. шк., 1990. — 351с.
  15. Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. М.: Мир, 1971. -222с.
  16. С.С. Биология развития растений. Начала биологии развития растений. Фитогормоны / С. С. Медведев, Е. И. Шарова СПб.: Изд-во СПбУ, 2008. -Т.1.- 247 с.
  17. С.С. Генетическая и эпигенетическая регуляция развития растительных организмов (обзор) / С. С. Медведев, Е. И. Шарова // Сибирский федеральный унтверситет. Биология. 2010. -№ 3 — С. 109−129.
  18. В.В., Делекторская JI.H., Золотницкая Р. П. Лабораторные методы исследования в клинике // Москва: Медицина. 1987. — 266 с.
  19. Особенности структурной организации и экспрессионной регуляции изоформ малатдегидрогеназы из Rhodobacter sphaeroides штамма 2R / Епринцев др. // Биохимия. 2009. Т. 74. С. 977−984.
  20. В. Н. Влияние света на активность сукцинатдегидрогеназы в листьях кукурузы / В. Н. Попов, А. Т. Епринцев, Д. Н. Федорин, Ю. А. Леонова // J. of Stress Physiology & Biochemistry — 2005. Vol. 1. — No. 1. — pp. 30−36.
  21. В. H. Основы современных методов изучения нуклеиновых кислот / В. Н. Попов, А. Т. Епринцев, Д. Н. Федорин. Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 2006. — 47 с.
  22. В.Н. Роль фитохромной системы в регуляции активности сукцинатдегидрогеназы зеленых листьев Arabidopsis thaliana L. / В. Н. Попов и др. // Международная школа-конференция молодых ученых. Биотехнология будущего. Сборник статей. 2006. — С. 75−76.
  23. В.Н. Световая регуляция экспрессии сукцинатдегидрогеназы в листьях Arabidopsis thaliana / В. Н. Попов, Д. Н. Федорин, А. Т. Епринцев // Физиология растений. -2007. Т. 54. — № 3. — С. 409−415.
  24. А.В. Действие красного света в смешанном светопотоке на продукционный процесс растений: учеб. Пособие. Томск: Изд-во ТГУ, 2001. 21 с.
  25. А.А. Специфика реакций растений разных видов на спектральный состав ФАР при искусственном освещении/ А. А. Тихомиров, И. Г. Золотухин, Г. М. Лисовский, Ф. Я. Сидько // Физиология растений. 1987. — Т.34. — С.774−785.
  26. Тонкая структура хлоропластов листьев огурца и гороха, сформировавшихся на красном свету / Е. Н. Заворуева и др. // Физиология растений. 2000. — Т.34. С.843−851.
  27. A Deficiency in the Flavoprotein of Arabidopsis Mitochondrial Complex II Results in Elevated Photosynthesis and Better Growth in Nitrogen-Limiting Conditions / D. Fuentes // Plant Physiology. 2011. -Vol. 157.-P. 1114−1127.
  28. A mammalian protein with specific demethylase activity for mCpG DNA / S.K. Bhattacharya et al. // Nature. 1999. — Vol.397. -P. 579−583.
  29. Antequera F. Number of CpG islands and genes in human and mouse / F. Antequera, A. Bird // Proc Natl Acad Sci USA. 1993. -V.90.-P. 11 995−11 999.
  30. A Nuclear Gene Encoding the Iron-Sulfur Subunit of Mitochondrial Complex II Is Regulated by B3 Domain Transcription
  31. Factors during Seed Development in Arabidopsis / H. Roschzttardtz et al. // Plant Physiology. 2009. — Vol. 150. — P. 84−95.
  32. A Salmonella enterica Serovar Typhimurium Succinate Dehydrogenase/Fumarate Reductase Double Mutant Is Avirulent and Immunogenic in BALB/c Mice / R. Mercado-Lubo et al. // Infection and Immunity. 2008. — Vol. 76. — No. 3. — p. 1128−1134.
  33. A targeting sequence directs DNA methyltransferase to sites of DNA replication in mammalian nuclei / H. Leonhardt et al. // Cell. -1992.-Vol.71-P. 865−873.
  34. Accumulation of Krebs cycle intermediates and over-expression of HIFla in tumours which result from germline FH and SDH mutations / P. J. Pollard et al. // Hum. Mol. Genet. 2005. — Vol. 14. -P. 2231−2239.
  35. Ackrell B. A. C. Structure and function of succinate dehydrogenase and fumarate reductase / B. A. C. Ackrell et al. // Chemistry and biochemistry of flavoenzymes. 1992. — Vol.3. -P.229−297.
  36. Age Influences DNA Methylation and Gene Expression of COX7A1 in Human Skeletal Muscle / T. Runn et al. // Diabetologia. 2008. V. 7. P. 1159−1168.
  37. Ahmad M. HY4 gene of A. thaliana encodes a protein with characteristics of a blue-light photoreceptor / M. Ahmad, A.R. Cashmore //Nature. 1993. V. 366. P. 162−166.
  38. Alcohol dehydrogenase 1 of barley modulates susceptibility to the parasitic fungus Blumeria graminis f.sp. hordei / Pathuri I.P. et al. II J. Exp. Bot. 2011. V. 10. — P. 1093.
  39. Aliverdieva D.A. Molecular Characteristics of Transporters of C4-Dicarboxylates and Mechanism of Translocation / D.A. Aliverdieva, D.V. Mamaev // Zhurnal Evolyutsionnoi Biokhimii i Fiziologii. 2009. — Vol. 45. — No. 3. — P. 263−276.
  40. Alterations in DNA methylation: a fundamental aspect of neoplasia / S.B. Baylin et al. // Adv. Cancer. Res 1998. — Vol.72. -P. 141−196.
  41. An ancestral mitochondrial DNA resembling a eubacterial genome in miniature / B.F. Lang et al. // Nature. 1997. — Vol. 387. — P. 493−497.
  42. Antequera F. Number of CpG islands and genes in human and mouse / F. Antequera, A. Bird // Proc Natl Acad Sei USA. 1993. -V.90. — P. 11 995−11 999.
  43. Arabidopsis thaliana NADP-malic enzyme isoforms: high degree of identity but clearly distinct propeties / M.C. Gerrard Wheeler et al. // Plant. Mol. Biol. 2008. — Vol. 67. — P. 231−242.
  44. Architecture of Succinate Dehydrogenase and Reactive Oxygen Species Generation / V. Yancovskaya et al. // Science. 2003. — Vol. 299. -No. 5607.-P. 700−704.
  45. Atlante A. Fumarate Permeation in Normal and Acidolic Rat Kidney Mitochondria: Fumarate/Malate and Fumarate/Aspartate Translocators / A. Atlante, S. Gagliardi, S. Passarella // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — Vol. — 243. — P. 711−718.
  46. Atpenins, potent and specific inhibitors of mitochondrial complex II (succinateubiquinone oxidoreductase) / H. Miyadera et al. // PNAS. 2003. — Vol.100. — No. 2. — pp. 473−477.
  47. Bird A.P. Gene number, noise reduction and biological complexity / A.P. Bird // Trends. Genet. 1995a. — Vol.11. — P. 94 100.
  48. Bird A.P. Functions for DNA methylation in vertebrates / A.P. Bird // Cold Spring. Harb. Symp. Quant. Biol. 1993. — Vol.58. — P. 281−285.
  49. Blue light differently modulates cell survival and growth / J. Watacha et al. // Research reports. 2004. — V. 83(2). — P. 104 -108.
  50. Bonen L. Comparative analysis of bacterial-origin genes for plant mitochondrial ribosomal proteins / L. Bonen, S. Calixte // Mol Biol Evol. 2006. — Vol. 23. — P. 701−712.v 56. Bonnet E. The small RNA world of plants / E. Bonnet, Y. Van de Peer,
  51. P.Rouze // New Phytologist 2006. — Vol. 171. — P. 451−468.
  52. Bullis B. L. Isolation and characterization of the Saccharomyces cerevisiae SDH4 gene encoding a membrane anchor subunit of succinate dehydrogenase / B. L. Bullis, B. D. Lemire // J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269. — P. 6543−6549.
  53. Calcium and cGMP target distinct phytochrome-responsive elements / Y. Wu et al. // Plant J. 1996. — V. 10. — P. 1149−1154.
  54. Casati P. Regulation of the expression of NADP-malic enzyme by UV-B, red and far-red light in maize seedlings /P. Casati, M. F. Dricovieh, G. E. Edwards // Brazilian journal of medical and biological research. -1999.-V. 32.-P. 1187−1193.
  55. Cashmore A. Cryptochromes: blue light receptors for plants and animals / Antony Cashmore, Jose A. Jarillo, Ying-Jie Wu, Dongmei Liu // Science. 1999. — V. 284. — P. 760 — 765.
  56. Cell-Permeating a-Ketoglutarate Derivatives Alleviate Pseudohypoxia in Succinate Dehydrogenase-Deficient Cells / E. D. MacKenzie et al. // Molecular and cellular biology. 2007. — Vol. 27. — No. 9. — P. 3282−3289.
  57. Cervera A. M. Inhibition of succinate dehydrogenase dysregulates histone modification in mammalian cells / A. M. Cervera, J.-P.Bayley, P. Devilee, K. J. McCreath// Mol. Cancer. 2009. — Vol. 8. — pp.21−25.
  58. Chapman K. B. SDH1, the gene encoding the succinate dehydrogenase flavoprotein subunit from Saccharomyces cerevisiae / K. B. Chapman, S. D. Solomon, J. D. Boeke//Gene. 1992. — Vol. 118. -P. 131−136.
  59. Chen X. HUA1 and HUA2 are two members of the floral homeotic AGAMOUS pathway / X. Chen, E.M. Meyerowitz // Molecular Cell 1999 -Vol.3.-P. 349−360.
  60. Choi C. Evolutionary transfers of mitochondrial genes to the nucleus in the Populus lineage and coexpression of nuclear andmitochondrial Sdh4 genes / C. Choi, Z. Liu, K.L. Adams // New Phytol. 2006. — Vol. 172. — P. 429−439.
  61. Cimini D. Global transcriptional response of Saccharomyces cerevisiae to the deletion of SDH3 / D. Cimini, K. R. Patil, Ch. Schiraldi, J. Nielsen// BMC Systems Biology. 2009. — Vol. 3. No. 17 — P.3−17.
  62. Cloning, expression and chromosome locations of the human DNMT3 gene family / S. Xie et al. // Gene 1999. — Vol.236 — P. 87−95.
  63. Comb M. CpG methylation inhibits proenkephalin gene expression and binding of the transcription factor AP-2 / M. Comb, H.M. Goodman // Nucleic. Acids. Res. 1990. — Vol.18. — P. 39 753 982.
  64. Complex II from phototrophic purple bacterium Rhodoferax fermentans displays rhodoquinol-fumarate reductase activity / H. Miyadera et al. // Eur. J. Biochem. 2003. — Vol. 270. P. 1863−1874.
  65. Cryptochrome 3 from Arabidopsis thaliana: structural and functional analysis of its complex with a folate light antenna / Klar T. et al. // J. Mol. Biol. 2007. — Vol. 366. — P.954−964.
  66. Cryptochromes: blue light receptors for plants and animals / A. Cashmore et al. // Science. 1999. — V. 284. — P. 760 — 765.
  67. Crystallization of mitochondrial rhodoquinolfumarate reductase from the parasitic nematode Ascaris suum with the specific inhibitor flutolanil / A. Osanai et al. // Acta Cryst. 2009. — Vol. F65. — P. 941−944.
  68. Davis B J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. 1959. -P. 112−118.
  69. De novo DNA cytosine methy transferase activities in mouse embryonic stem cells / H. Lei et al. // Development. 1996 -Vol.122-P. 3195−3205.
  70. Dennis E.S. Epigenetic regulation of flowering / E.S. Dennis, W.J. Peacock // Current Opinion in Plant Biology 2007 — Vol. 10. — P. 520−527.
  71. DNA methyltransferases Dnmt3a and Dnmt3b are essential for de novo methylation and mammalian development / M. Okano et al. //Cell. 1999. — Vol.99 — P. 247−257.
  72. Dnmt2 is not required for de novo and maintenance methylation of viral DNA in embryonic stem cells / M. Okano et al. // Nucleic. Acids. Res. 1998. — Vol.26 — P. 2536−2540.
  73. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses / J. Dat et al. // Cellular and Molecular Life Sciences. -2000.-Vol. 57.-P. 779−795.
  74. EPR characterization of an archaeal succinate dehydrogenase in the membrane-bound state / S. Anemuller et al. // Eur. J. Biochem. -1995. Vol. 232. — pp. 563−568.
  75. Escherichia coli fumarate reductase frdC and frdD mutants: Identification of amino acid residues involved in catalytic activitywith quinines / D.J. Westenberg et al.// J. Biol. Chem. 1993. -Vol. 268. — P. 815−822.
  76. Exner V. Chromatin rearrangements in development / V. Exner, L. Hennig // Current Opinion in Plant Biology. 2008 — Vol. 11. — P. 64−69.
  77. Fernandes A.S./ A.S.Fernandes, A.A. Konstantinov, M. Teixeira, M.M. Pereira // Biochem Biophys Res Commun. 2005. — Vol. 330. -№ 2. — P.565−570.
  78. Figueroa P. Three different genes encode the iron-sulfur subunit of succinate dehydrogenase in Arabidopsis thaliana / P. Figueroa et al. // Plant Molecular Biology 2001. — Vol. 46. — P. 241−250.
  79. Finnegan EJ. DNA methylation in plants / E.J. Finnegan, R.K. Genger, W.J. Peacock, E.S. Dennis // Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 1998 — Vol. 49 — P. 223−247.
  80. Fraga M.F. Genomic DNA methylation-demethylation during aging and reinvigoration of Pinus radiate / M.F. Fraga, R. Rodriguez, M.J. Canal // Tree Physiol. 2002. — Vol.22. — P.813−816.
  81. Furuya M. Phytochrom distribution in living organisms / M. Furuya // Plant physiol. 1968. — Vol. 41. — P. 1242 — 1246.
  82. Genomic DNA methylation of juvenile and mature Acacia mangium micropropagated in vitro with reference to leaf morphology as a phase change marker / F.C. Baurens et al. // Tree Physiol. 2004. — Vol.24. -P.401107.y, j'"
  83. Germline SDHD mutation in familial phaeochromocytoma / D. Astuti et al. // Lancet. 2001. — Vol. 357. — P. 1181−1182.
  84. Giegu P. Complex II subunit 4 (sdh4) homologous sequences in plant mitochondrial genomes / P. Giegu, V. Knoop, A. Brennicke // Curr. Genet. 1998. — Vol. 34. — P. 313−317.
  85. Guo H. Regulation of flowering time by Arabidopsis photoreceptors / Hongwei Guo, Hongyun Yang, Chentao Lin // Science. 1998. — Vol. 279. — P. 1360 — 1363.
  86. Hagerhall C. Succinate: quinone oxidoreductases. Variations on a conserved theme / C. Hagerhall // Biochim Biophys Acta. 1997. -Vol. 1320. — P. 107−141.
  87. Hannon G.J. RNA interference / G.J. Hannon // Nature 2002. — Vol. 418-P. 244−251.
  88. Hendrich B. Identification and characterization of a family of mammalian methyl-CpG binding proteins / B. Hendrich, A.P. Bird // Mol. Cell. Biol. -1998. Vol.18 — P. 6538−6547.
  89. Herrington C.S. Diagnostic Molecular Pathology: A Practical AProach / C.S. Herrington, J.O.D. McGee. Oxford: Oxford Univ. Press, 1992. — P. 296.
  90. Hershey H.P. Analysis of cloned cDNA and genome sequences for phytochrom: complete amino acid sequences for two genes prodacts expressed in etiolated Avena / H.P. Hershey // Nucl. Acids Res. 1985. — V. 13. — № 23. — P. 8543 — 8559.
  91. Hsieh C.L. In vivo activity of murine de novo methyltransferases, Dnmt3a and Dnmt3b / C.L. Hsieh // Mol. Cell. Biol. -1999. Vol.19 — P. 8211−8288.103. http://www.molbiol.ru/aPendix.html
  92. Huang K.T. No Evidence for Promoter Region Methylation of the Succinate Dehydrogenase and Fumarate Hydratase Tumour SuPressor Genes in Breast Cancer / K.T.Huang, A. Dobrovic, S.B. Fox // BMC Res. Notes. 2009. V. 2. P. 194−202.
  93. Identification and resolution of artifacts in bisulfite sequencing / P. M. Warnecke et al. //Methods. 2002. — V. 27, № 2. — P. 101 107.
  94. Identification of a mammalian protein that binds specifically to DNA containing methylated CpGs / R.R. Meehan et al. // Cell. -1989.-Vol.58-P. 499−507.
  95. Identification of domains involved in the allosteric regulation of cytosolic Arabidopsis thaliana NADP-malic enzymes / M.C. Gerrard Wheeler et al. // FEBS Journal. 2009. — Vol. 276. — No. 19. — P. 5665−5677.
  96. Imaizumi T. Cryptochrome nucleocytoplasmic distribution and gene expression are regulated by light quality in the fern Adiantum capillus-veneris / T. Imaizumi, T. Kanegae, M. Wada // Plant Cell, January 2000. V. 12. P.81−96.
  97. Intracellular gene transfer in action: dual transcription and multiple silencing of nuclear and mitochondrial cox2 genes in legume
  98. K.L. Adams et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1999. — Vol. 96. -P. 13 863−13 868.
  99. Isolation and characterization of the cDNA encoding human DNA methyltransferase / R.W. Yen et al. // Nucleic. Acids. Res. -1992. Vol.20. — P. 2287−2291.
  100. Isolation and expression of a chicken DNA methyltransferase cDNA / S. Tajima et al. // J. Biochem. 1995. — Vol.117. — P. 10 501 057.
  101. Jost J.P. The repressor MDBP-2 is a member of the histone HI family that binds preferentially in vitro and in vivo to methylated nonspecific DNA sequences./ J.P. Jost, J. Hofsteenge // Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1992. — Vol. 89 — P. 9499−9503.
  102. Kass S.U. DNA methylation directs a time-dependent repression of transcription initiation / S.U. Kass, N. Landsberger, A.P. Wolffe // Curr Biol. 1997. — Vol.7. — P.157−165.
  103. Kinetic Outlier Detection (KOD) in real-time PCR / / B. Tzachi et al. // Nucleic Acids Research. 2003. — Vol. 31. — pp. 105−109.
  104. Kohler C. Epigenetic mechanisms governing seed development in plants / C. Kohler, G. Makarevich // EMBO reports. 2006. -Vol. 7. — No. 12. — P. 1223−1227.
  105. Laird P.W. Oncogenic mechanisms mediated by DNA methylation / P.W. Laird // Mol. Med. Today. 1997. — Vol.3 — P. 223−229.
  106. Large-scale identification of microRNA from basal eudicot (Eschscholzia californica) and conservation in flowering plants / A. Barakat et al. // The Plant Journal 2007 — Vol. 51. — P. 991 -1003.
  107. Lee H.-C. Isolation of Plant Nuclei Suitable for Flow Cytometry From Recalcitrant Tissue by Use of a Filtration Column / H.-C.Lee, T.-Y. Lin // Plant Molecular Biology Reporter. 2005. — Vol. 23. — P. 53−58.
  108. Lemire B. D. The mitochondrial succinate: ubiquinone reductase / B. D. Lemire, B. D. Oyedotun // Biochim. Biophys. Acta. 2002. -Vol. 1553. — P.102−116.
  109. Leon G. Mitochondrial complex II is essential for gametophyte development in Arabidopsis / G. Leon, L. Holuigue, X. Jordana // Plant Physiol. 2007.-Vol. 143.-P. 1534−1546.
  110. Light influence on succinate dehydrogenase activity in maize leaves / Popov V.N. et al. // Journal of Stress Physiology & Biochemistry, 2005. V. 1. — N 1. — P. 30−36.
  111. Light Regulation of the Arabidopsis Respiratory Chain. Multiple Discrete Photoreceptor Responses Contribute to Induction of Type II NAD (P)H Dehydrogenase Genes / A.E. Matthew et al. // Plant Physiol. 2004. — Vol. 136. — P. 2710−2721.
  112. Lisch D. Epigenetic regulation of transposable elements in plants / D. Lisch // Annual Review of Plant Biology 2009 — Vol. 60. P. 43−66.
  113. Liu Sh.-L. Comparative Analysis of Structural Diversity and Sequence Evolution in Plant Mitochondrial Genes Transferred to the Nucleus / Sh.-L. Liu, Y. Zhuang, P. Zhang, K. L. Adams // Mol. Biol. Evol. 2009. — Vol. 26. — No. 4. — P. 875−891.
  114. Lombardo A. Cloning and characterization of the iron-sulfur subunit gene of succinate dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae / A. Lombardo, K. Carine, I. E. Scheffler // J. Biol. Chem. -1990. Vol. 265. — P.10 419−10 423.
  115. Lowry T. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193. — pp. 265−275.
  116. Lusser A. Acetylated, methylated, remodeled: chromatin states for gene regulation / Lusser A. // Current Opinion in Plant Biology/- 2002.-Vol. 5.-P. 437−443.
  117. Maher Investigation of the role of SDHB inactivation in sporadic phaeochromocytoma and neuroblastoma / D. Astuti et al. // Br J Cancer. -2004. Vol. 91. — No. 10. — P. 1835−1841.
  118. McClintock B. The origin and behavior of mutable loci in maize / B. McClintock // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1950. — Vol. 36 (6). — P. 344−355.
  119. McComb R.B. The measurement of lactate dehydrogenase / R.B. McComb, H.A. Homburger, I.L. Skokie // Clinical and Analytical Concepts in Enzymology. College of American Pathologists. 1983. -P. 157−171.
  120. Methylation-specific PCR: a novel PCR assay for methylation status of CpG islands / J. G. Herman et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. -V. 93,№ 18.-P. 9821−9826.
  121. Mitochondrial cytochrome c oxidase and succinate dehydrogenase complexes contain plant specific subunits / A.H. Millar et al. // Plant Mol Biol. 2004. — Vol. 56. P. 77−90.
  122. Mlotshwa S. Small RNAs in viral infection and host defense / S. Mlotshwa, G.J.Pruss, V. Vance // Trends in Plant Science 2008 — Vol. 13. P. 375−382.
  123. Monk M. Changes in DNA methylation during mouse embryonic development in relation to X-chromosome activity and imprinting / M. Monk // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 1990 -Vol.326-P. 299−312.
  124. Multiple losses and transfers to the nucleus of two mitochondrial succinate dehydrogenase genes during angiosperm evolution / K.L. Adams et al. // Adams Genetics. 2001. — Vol. 158. — P. 1289−1300.
  125. Multiprotein complex containing succinate dehydrogenase confers mitochondrial ATP-sensitive K+ channel activity / H. Ardehali // PNAS. -2004.- Vol. 101.- No. 32.-P. 11 880−11 885.
  126. Mutations in the RET proto-oncogene and the von HiPel-Lindau disease tumour suPressor gene in sporadic and syndromic phaeochromocytomas / C. Eng et al. // J Med Genet. 1995. — Vol. 32. — P. 934−937.
  127. Nagy F. Nuclear and cytosolic events of light-induced, phytochrome-regulated signaling in higher plants / F. Nagy, E. Schafer // EMBO J. 2000. — V. 19. — P. 157−163.
  128. New insights into the regulation of plant succinate dehydrogenase / C. Affourtit et al. // J. Biol. Chem. 2001. -Vol. 276. — No. 35. — P. 32 567−32 574.
  129. Obesity Induced by a Pair-Fed High Fat Sucrose Diet: Methylation and Expression Pattern of Genes Related to Energy Homeostasis / A. Lomba et al. // Lipids Health Dis. 2010. Vol. 9. P. 60−65.
  130. On the impossibility of the 5-methylcytosine and its nucleosides incorporation into DNA of higher plants / Sulimova G.E. et al. // Biochemistry (Mosc). 1978. — Vol.43. — P.240−245.
  131. Oyedotun K. S. The Quaternary Structure of the Saccharomyces cerevisiae Succinate Dehydrogenase / K. S. Oyedotun, B. D. Lemire // J. Biol. Chem. 2004. -Vol. 279. — No. 10. — P. 9424−9431.
  132. Pallotta M.L. Metabolite Transport in Isolated Yeast Mitochondria: Fumarate/Malate and Succinate/Malate Antiports / M.L.Pallotta, A. Fratianni, S. Passarella // FABS Lett. 1999. — Vol. 462.-No. 3.-P. 313−316.
  133. Pastore D. New Insights into the Regulation of Plant Succinate Dehydrogenase on the Role of the Protonmotive Fore / D. Pastore, D. Trono, M. N. Laus // The Journal Of Biological Chemistry 2001. Vol. 276. — No. 35. — P. 32 567−32 574.
  134. Pfluger J. Histone modifications and dynamic regulation of genome accessibility in plants / J. Pfluger, D. Wagner // Current Opinion in Plant Biology 2007 — Vol. 10. -P. 645−652.
  135. Potent and specific genetic interference by double-stranded RNA in Caenorhabditis elegans / A. Fire et al. // Nature -1998. Vol. 391- P. 806 811.
  136. Pratt L. H. Localisation within the plants / L. H. Pratt // Photomorphogenesis in plants. 1986. — P. 61 — 81.
  137. Production, characterization and determination of the real catalytic properties of the putative 'succinate dehydrogenase' from Wolinella succinogenes / H. D. Juhnkeet al. // Molecular Microbiology. 2009. — Vol. 71.-No. 5.-P. 1088−1101.
  138. Proteomic analysis of succinate dehydrogenase and ubiquinol-cytochrome c reductase (Complex II and III) isolated by immunoprecipitation from bovine and mouse heart mitochondria / B.
  139. Schillinga et al. // Biochimica et Biophysica Acta. 2006. — Vol.1762. -P.213 -222.
  140. Qureshi M. H. Succinate: Quinone Oxidoreductase (Complex II) Containing a Single Heme b in Facultative Alkaliphilic Bacillus sp. Strain YN-2000 / M. H. Qureshi, T. Fujiwara, Y. Fukumori // J. Bacteriol. 1996. -Vol. 178.-No. 11.-P. 3031−3036.
  141. Razin A. DNA methylation and embryogenesis /A. Razin, H. Cedar // EXS 1993. — Vol.64. — P.343−357.
  142. Robinson K.M. Covalent attachment of FAD to the yeast succinate dehydrogenase flavoprotein requires import into mitochondria, presequence removal, and folding / K.M. Robinson, B.D. Lemire // J. Biol. Chem. -1996. Vol. 271. — P. 4055−4060.
  143. Roux S.J. Roul of calcum ions in phytochrom responses: an apdate / S.J. Roux, R.O. Mayne, M. Datta // Plant Physiol. 1986. -V. 66. -№ 2.-P. 344−348.
  144. Salmon A. Polyploidy and DNA methylation: new tools available / A. Salmon, M.L. Ainouche // Molecular Ecology. 2010. — Vol.19. — P. 213 215.
  145. Saxena C. Ultrafast dynamics of resonance energy transfer in cryptochrome. / C Saxena, H Wang, IH Kavakli. // J. Am. Chem. Soc. -2005.- Vol.127.-P.7984−7985.
  146. Scheffler I.E. Molecular genetics of succinate: quinone oxidoreductase in eukaryotes / I.E. Scheffler // Progr. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 1998. — Vol. 60. — P. 267−315.
  147. Schnarrenberger C. Evolution of the enzymes of the citric acid cycle and the glyoxylate cycle of higher plants. A case study of endosymbiotic gene transfer / C. Schnarrenberger, W. Martin // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269. — P. 868−883.
  148. Shawn J.C. Shotgun bisulphite sequencing of the Arabidopsis genome reveals DNA methylation patterning / J.C. Shawn et al. // Nature Letters. -2008. Vol. 452. — P. 215−219.
  149. Simon G. Muller. P7 Is a Positive Regulator of Blue Light Signaling in Arabidopsis / Simon G. Muller, Youn-Sung Kim, Tim Kunkel, and Nam-Hai Chua // The Plant Cell. 2003. — Vol. 15. — P. 1111−1119.
  150. Singer T.P. Covalent attachment of flavin to flavoproteins: Occurrence, assay, and synthesis / T.P. Singer, W.S. Mclntire // Methods in Enzymology Methods Enzymol. 1984. — Vol. 106. — P. 369−378.
  151. Singer-Sam J. X chromosome inactivation and DNA methylation. / J. Singer-Sam, A. Riggs // EXS 1993. — Vol.64 -P.358−384.
  152. Smith H. Phytochromes and light signal perception by plants -an emerging synthesis / H. Smith // Nature. 2000. — V. 407. — P. 585 -590.
  153. Spl binding is inhibited by (m)Cp (m)CpG methylation./ S.J. Clark et al. // Gene. -1997. Vol. 195 — P. 67−71.
  154. Sporadic and familial pheochromocytomas are associated with loss of at least two discrete intervals on chromosome lp / D.E. Benn et al. // Cancer Res. 2000. — Vol. 60. — P.7048−7051.
  155. Studies of DNA methylation in animals / A.P. Bird // J. Cell. Sei. SuPl. 1995. — Vol.19.- P. 37−39.
  156. Tazi J. Alternative chromatin structure at CpG islands / J. Tazi, A. Bird // Cell. 1990. — Vol.60 — P.909−920.
  157. Terry M.J. Analysis of the association of phytochrome whisin weat leaf plasma membranes by quantitative immuno-assay and western blotting / M.J. Terry, B. Thomas, J.L. Hall // Abstr. Eur. Symp. «Photomorphogenesis in plants». 1989. -P. 22.
  158. The Deletion of the Succinate Dehydrogenase Gene K1SDH1 in Kluyveromyces lactis Does Not Lead to Respiratory Deficiency / M. Saliola et al. // Eucariotic Cell. 2004. — Vol. 3. — No. 3. — P. 589 597.
  159. The Hfq-Dependent Small Noncoding RNA NrrF Directly Mediates Fur-Dependent Positive Regulation of Succinate Dehydrogenase in Neisseria meningitidis / M. M. E. Metruccio et al. //J. of Bacteriology. -2009. Vol. 191. — No. 4. — P. 1330−1342.
  160. The impact of oxidative stress on Arabidopsis mitochondria / L.J. Sweetlove et al. // The Plant Journal. 2002. — Vol. 32. P. 891 904.
  161. The molecular topography of phytochrom: chromophor and apoprotein / P. S. Song et al. // Photochem. Photobiol. Ser. D. -1988.-V. 2.-№ l.-P. 43 -57.
  162. The oxidative inactivation of mitochondrial electron transport chain components and ATPase / Y. Zhang et al. // Journal of Biological Chemistry. 1990. — Vol. 265. — P. 16 330−16 336.
  163. The Quinone Binding Site in Escherichia coli Succinate Dehydrogenase Is Required for Electron Transfer to the Heme b / Q. I
  164. M. Tran et al. // J. Biol. Chem. 2006. -Vol. 281. — No. 43. — P. 32 310−32 317.
  165. The unusual iron sulfur composition of the Acidianus ambivalens succinate dehydrogenase complex / C.M. Gomes et al. // Biochim. Biophys. Acta-Bioenergetics. 1999. — Vol.1411. -P. 134−141.
  166. Transfer of RPS14 and RPL5 from the mitochondrion to the nucleus in grasses / P. Sandoval et al. // Gene. 2004. — Vol. 324. -P. 139−147.
  167. Tsukaho H. Mechanism of the increase in succinate dehydrogenase activity in wounded sweet potato root tissue / H. Tsukaho, A. Tadashi // Plant and Cell Physiology. 1982. — Vol. 23. — № 3. — P. 525−532.
  168. Unseld M. The mitochondrial genome of Arabidopsis thaliana contains 57 genes in 366,924 nucleotides / M. Unseld, J.R.Marienfeld, P. Brandt, A. Brennicke // Nature Genet. -1997. Vol.15. — P. 57−61.
  169. Vaillant I. Role of histone and DNA methylation in gene regulation / Vaillant I., Paszkowski J. // Current Opinion in Plant Biology 2007 — Vol. 10,-P. 528−533.
  170. Vanyushin B. F. DNAMethylation in Plants / B. F. Vanyushin // CTMI. 2006. — Vol.301. — P.67−122.
  171. Vaucheret H. Plant ARGONAUTES / H. Vaucheret / Trends in Plant Science 2008 — Vol. 13. P. 350−357.
  172. Vazques F. Arabidopsis endogenous small RNAs: highways and byways / F. Vazques // Trends in Plant Science 2006 — Vol. 11. P. 460−468.
  173. Vernalization requires epigenetic silencing of FLC by histone methylation / R. Bastow et al. // Nature 2004. — Vol. 427. — P. 164−167.
  174. Viehmann S. Genes for two subunits of succinate dehydrogenase form a cluster on the mitochondrial genome of Rhodophyta / S. Viehmann, O. Richard, C. Boyen, K. Zetsche // Curr. Genet. 1996. -Vol. 29.-P. 199−201.
  175. Waddington C.H. The Strategy of the Genes / C.H. Waddington // London: Geo Allen & Unwin 1957. — P. 154.
  176. Yeast Mitochondrial Carriers: Bacterial Expression, Biochemical Identification and Metabolic Significance / L. Palmieri et al. // Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 2010. — Vol. 32. -No. l.-P. 67−77.
  177. Yoder J.A. A candidate mammalian DNA methyltransferase related to pmtlp of fission yeast / J.A. Yoder, T.H. Bestor // Hum. Mol. Genet. 1998. — Vol.7. — P. 279−84.
  178. Zeylemaker W.P. Studies on succinate dehydrogenase: VII. The effect of temperature on the succinate oxidation / W.P.Zeylemaker, HJansen, C. Veeger, E.C. Slater // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Enzymology.- 1971. Vol. 242.-No. 1. — P. 14−22.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!