Изучение регуляции протонных насосов тонопласта и их связь с транспортом

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

Обзор литературы
Глава 1. Транспорт веществ в вакуоль
- 1. 1. Н±АТФаза тонопласта
- 1. 2. Н±пирофосфатаза тонопласта
- 1. 3. Изучение физиологической роли ферментов методом сопоставления их активности при воздействии различных факторов
  - 1. 3. 1. Сопоставление активности протонных насосов тонопласта в период роста и развития растения
  - 1. 3. 2. Воздействие низких и высоких температур на активность ЬГ-АТФазы и КГ-пирофосфатазы
  - 1. 3. 3. Влияние ионов на активность прогонных насосов тонопласта. Участие ферментов в солевой толерантности
  - 1. 3. 4. Влияние фитогормонов и их синтетических аналогов на активность Н4-АТФазы и Н±гшрофосфатазы
  - 1. 3. 5. Участие протонных насосов в транспорте сахаов и их регуляция фитогормонами
- 1. 4. Цель и задачи исследования
Экспериментальная часть
Глава 2. Объект и методы исследования
- 2. 1. Растительный материал
- 2. 2. Выделение вакуолей
- 2. 3. Оценка устойчивости вакуолей в растворах КС и (З-аланина
- 2. 4. Определение гидролитической активности ферментов на изолированных вакуолях
  - 2. 4. 1. Определение неорганического фосфора
  - 2. 4. 2. Определение бетацианинов
- 2. 5. Определение углеводов и иона К+
- 2. 6. Определение активного поглощения 3Н±сахарозы па изолированных вакуолях
- 2. 7. Статистический анализ
- 2. 8. Использованные реактивы
Результаты исследований
Глава 3. Динамика активности протонных насосов тонопласта в онтогенезе
- 3. 1. Оценка нативности изолированных вакуолей
- 3. 2. Изменение активности Н4-АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта во время роста и развития корнеплодов
Глава 4. Влияние фитогормонов и их синтетических аналогов на гидролитическую активность Н±АТФазы и? Г-пирофоефатазы в онтогенезе
- 4. 1. Сопоставление уровня гормональной регуляции в условиях высоких и низких концентраций КС
- 4. 2. Влияние фитогормонов и кинетина на гидролитическую активность ЬГ-АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта на разных фазах онтогенеза
- 4. 3. Влияние ионов К+ и Mg2+ на гормональную регуляцию активности ферментов
Глава 5. Влияние фитогормонов на активное поглощение Сахаров изолированными вакуолями на разных фазах роста и развития корнеплодов
Общее обсуждение
Выводы

Изучение регуляции протонных насосов тонопласта и их связь с транспортом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование транспортных процессов, протекающих на экзои эндомембранах клеток, составляет одно из важнейших направлений современной биологии растений.

С точки зрения изучения процессов поглощения, удержания и накопления различных соединений особый интерес представляет мембрана вакуоли — запасающего клеточного компартмента. На сегодня известно, что вакуолярная мембрана (тонопласт) содержит ряд специализированных транспортных систем пассивного и активного переноса веществ: каналы, переносчики и помпы (насосы). Системы активного переноса ионов на тонопласте связаны с двумя протонными насосами: Н±АТФазой и Н±пирофосфатазой (Rea and Sanders, 1987; Катков и Саляев, 1987). Оба фермента способны соединять освобожденную энергию при гидролизе АТФ и неорганического пирофосфата (ПФн) с переносом протонов через тонопласт. Генерируемая разница электрохимических потенциалов для протонов (ДцН+) расходуется на вторичный транспорт ионов, Сахаров, аминокислот, который осуществляется через каналы и переносчики (Briskin et а]., 1985; Davies et. al., 1992). Таким образом, КГ-АТФаза и Нпирофосфатаза являются ключевыми ферментами в схеме переноса углеводов и других соединений в антипорте с протоном. В связи с этим протонные насосы тонопласта вызывают постоянный интерес и интенсивно изучаются. На сегодняшний день имеется подробная информация о структуре и биохимических свойствах этих ферментов. Н±АТФаза тонопласта отнесена к классу АТФаз У-типа, которые могут состоять из 8−10 различных субъединиц, объединенных в периферический сектор Vi и интегральный мембранный сектор V0 (Sze et al., 1992). V-H±АТФаза в различных растениях кодируются группой генов, представляющих одну мультигенпую семью (Berkelman et al., 1994). Критериями при идентификации активности этого фермента служат Mgзависимость, аниончувствительность (стимулирование СГ и ингибирование N03″) и отсутствие чувствительности к азиду, ванадату и олигомицину (Reaand Sanders, 1987).

Н±пирофосфатаза стимулируется К+, ингибируется имидофосфатом, KF, но не чувствительна к N03″ и ванадату (Rea and Sanders, 19В7). Субстрат-связывающая субъединица — полипептид от 65 до 70 kDa (в зависимости от вида растения) — осуществляет сразу две функции: гидролиз ПФн и транспорт Н+ (Kim et al., 1994). Н±пирофосфатаза кодируется единственным геном, хотя есть предположение, что в Beta vulgaris, существующие изоформы фермента, могут кодироваться мульти-генной группой (Sarafian et al., 1992; Tanaka et al., 1993; Kim et al., 1994).

Наряду с биохимическими свойствами активно изучается и физиологическая роль Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта. С этой целью проведены сравнительные исследования их активности в период роста и развития растения (Катков и Саляев, 1987; Корзун и соавт. 1990). Изучен вклад ферментов в устойчивость растений к засолению и к низким температурам (Nakamura et al., 1992; Davies, 1997), а также в транспорт Сахаров и солей (Briskin et al., 1985; Саляев и Катков, 1988). Рост и развитие, устойчивость к стрессам, накопление метаболитов сопровождаются, как правило, изменениями гормонального статуса растения. Полагают, что эти процессы, в которых существенную роль играет проницаемость и транспортная активность мембраны, контролируются фитогормонами (Полевой, 1989). Так, например, гормональная регуляция активного транспорта, в частности Н±АТФазы, хорошо изучена на плазмалемме (Santoni et al., 1991; Терещенко, 1994). В тоже время, информации о влиянии фитогормонов на активность Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта на сегодняшний день сравнительно мало (Kasai et al., 1993). Имеющиеся в литературе результаты исследований гормонального воздействия на активность протонных насосов тонопласта как in vivo, так и in vitro, как правило, противоречивы и трудно воспроизводятся (Kasai et al., 1993; Wang Bao.

Shan and Haschhe H. P., 1991). Поэтому в настоящий момент до конца не ясно могут ли гормоны «управлять» активностью Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы на уровне мембраны. В этой связи также остается нерешенным вопрос о роли ионов при взаимодействии ферментов и фитогормонов. Одновременно не выяснены и механизмы гормональной регуляции транспорта в вакуоль основных метаболитов, перенос которых сопряжен с транспортом протонов. Указанные вопросы являются важным звеном в изучении регуляции на уровне мембраны процессов аттракции и накопления метаболитов в клетке. Работа в направлении решения этих вопросов представляется интересной и необходимой. Поэтому, целью настоящей работы явилось изучение влияния фитогормонов и их синтетических аналогов (ГК3, АБК, ИУК, кинетина) на активность Н±АТФазы и Нпирофосфатазы в онтогенезе столовой свеклы (Beta vulgaris L.). Наряду с этим представлялось целесообразным исследовать влияние фитогормонов на активный транспорт Сахаров в вакуоль (с участием протонных насосов тонопласта).

В результате проведенных исследований получены новые данные о регуляции фитогормонами гидролитической активности Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта, которые явились достаточно убедительным свидетельством того, что гормональная регуляция протонных насосов может осуществляться на уровне мембраны.

Работа выполнена в Лаборатории физиологии растительной клетки Сибирского института физиологии и биохимии растений СО РАН (г. Иркутска).

Автор выражает благодарность руководителю работы директору Сибирского института физиологии и биохимии растений члену-корреспонденту Р. К. Саляеву за внимание и помощь в работе, к.б.н. Н. В, Озолиной, к.б.н. А. М. Корзуну и всем сотрудникам лаборатории физиологии растительной клетки за поддержку и доброжелательность. 7.

В тексте диссертации использованы следующие сокращения:

АТФ — аденозинтрифосфат.

ПФн — неорганический пирофосфат.

Н±АТФаза — Н± аденозинтрифосфатаза.

Н±ПФаза — Н-пирофосфатаза.

ИУК — индолил-3-уксусная кислота.

ГК3 — гибберелловая кислота.

АБК — (+ -)-цис, транс абсцизовая кислота.

Кинетин — 6-фурфуриламинопурин.

Обзор литературы Гпава 1. Транспорт веществ в вакуоль.

Центральная вакуоль выполняет важнейшие функции в жизнедеятельности растительной клетки. Это один из главных запасающих компартментов зрелой клетки. В нем накапливаются вещества, временно исключенные из метаболизма, в том числе осмотически-активные соединения, играющие важную роль в поддержании водного режима и тургорного давления. Вакуоль также изолирует токсичные продукты метаболизма, выполняет литическую функцию, и, возможно, выступает как источник, повышающий цитоплазматический Са2+. Кроме того, она вовлечена в регуляцию цитоплазматического рН, в поддержание ионного гомеостаза и солевой толерантности (Motile 1975; Barkla and Pantoja, 1996). При осуществлении этих многочисленных функций ряд веществ накапливается в вакуолярном содержимом в больших количествах, поступая против электрохимического градиента. Такое накопление должно строго контролироваться, поскольку требует дополнительных энергетических затрат. Несомненно, ведущая роль в этом принадлежит вакуолярной мембране — тонопласту, который является конечным барьером, регулирующим, как процессы транспорта веществ в вакуоль, так и их удержание.

В настоящее время транспортные процессы и отвечающие за них мембран ные структуры на тонопласте клеток растений и грибов интенсивно изучаются. Особое внимание уделяется транспорту потенциалобразующих ионов и ионов-медиаторов, который осуществляется, как правило, через специализированные белковые конструкции или транспортные белки. Их подразделяют на такие категории, как помпы, каналы, переносчики (Chanson, 1993). Помпы (насосы) функционируют за счет энергии химических связей, тогда как транспортные процессы через каналы и переносчики определяются электрохимическими ионными градиентами. Осуществляя первичный и вторичный транспорт ионов, эти транспортные системы работают сопряженно посредством изменения электрохимического потенциала (Лц.) (Tester, 1990).

Отмечено, что потоки большинства ионов через тонопласт энергетически зависимы и опосредуются разностью электрохимического потенциала Н+ (ДцКГ). Катализируют электрогенный транспорт Н4″ через мембрану две протонных помпы: V-типа Н± АТФаза и Н±пирофосфатаза. Оба фермента, осуществляют первичный активный транспорт, так как используют освобожденную энергию при гидролизе АТФ и неорганического пирофосфата для переноса Н+ и выработкой Дц Н+. Создаваемая разность электрохимических потенциалов для протонов (Др, Н+), может расходоваться не только на вторичный активный транспорт таких ионов, как КГ, Na+, Са2+, N03″, С1″, но и ряда метаболитов (сахаров и аминокислот), через специализированные белковые системы в Н±еимпорте или в Н±антипорте (Chanson, 1993). Таким образом, в транспорте важнейших метаболитов Н±АТФаза и Н±пирофосфатаза играют центральную роль и их активность, вполне вероятно, выступает в качестве регулятора накопления этих метаболитов в вакуолярном компартменте.

Выводы.

1. Активность Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы тонопласта имеет выраженную онтогенетическую динамику.

2. Гибберолловая кислота, абсцизовая кислота, ИУК и кинетин способны изменять активность Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы на уровне мембраны.

3. Направленность и степень гормонального воздействия на протонные насосы тонопласта меняются в зависимости от фазы онтогенеза: а) на разных фазах роста один и тоже гормон может выступать как в роли активатора, так и в роли ингибитора протонных насосовб) уровень стимуляции ферментативной активности одним и тем же гормоном на разных фазах онтогенеза может быть неодинаковым.

4. Степень активации ферментов фитогормоном существенно зависит от ионного состава опытных сред: а) чувствительность Н±АТФазы и Н±пирофосфатазы к гормональному воздействию определяют ионы: К+ (активатор), Mg2f (аллостерический регулятор), Na+ и S042″ (ингибиторы ферментов) — б) фитогормоны способны повышать активность исследуемых ферментов и в отсутствие ионов-регуляторов (в частности Н±пирофосфатаза), и в присутствии ионов-ингибиторов.

5. Н±АТФаза и Н±пирофосфатаза вовлечены в транспорт Сахаров на тонопласте. Активность ферментов коррелирует с изменением скорости накопления Сахаров (ферменты обладают высокой активностью во время интенсивного сахаронакопления).

6. При активации гормонами Н±АТФазы и Н+~пирофосфатазы поглощение сахарозы изолированными вакуолями усиливается. Управление транспортом Сахаров может осуществляться через регуляцию фитогормонами активности протонных насосов.

7. На разных фазах онтогенеза фитогормоны стимулируют транспорт.

Сахаров через активацию преимущественно одного из протонных насосов в первый год вегетации — через активацию Н+~АТФазыво второй годН±пирофосфатазы.

Показать весь текст

Список литературы

Агулова Л. П. Проблемы и перспективы изучения космоатмосферных связей// Биофизика. 1992. — Т. 37, Вып. 3. — С. 407−413.
Андреев И. М. Роль анион проводящих систем тонопласта Beta vulgaris в чувствительности АТФ-зависимой генерации АрН к осмотическому сжатию вакуолярной мембраны //Биол. мембраны. 1992. — Т. 9, N 1. — С. 19−25.
Катков Б. Б. Антипорт сахарозы и Н+ через вакуолярную мембрану клеток корнеплода свёклы // Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Иркутск, 1989. С. 157.
Катков Б. Б., Саляев Р. К. АТФазная и пирофосфатазная активность изолированных вакуолей растущего и хранящегося корнеплода Beta vulgaris L. // Опер, информ. материалы СИФИБР СО РАН СССР. Иркутск, 1987.-С. 3−6.
Корзун А. М., Бородич М. А., Саляев Р. К. Электрогенные протонные помпы тонопласта и динамика их активности в период вегетации // ДАН. -1990.-Т. 315, N2.-С. 509−511.
Корзун А. М., Саляев Р. К. Ионная проницаемость мембраны изолированной вакуоли Beta vulgaris // ДАН. 1984. — Т. 277, N 4. — С. 1020−1024.
Кузеванов В. Я., Катков Б. Б., Саляев Р. К. Общие принципывыделения вакуолей и вакуолярных мембран // В кн.: Структура и функции биологических мембран растений. -Новосибирск: Наука. 1985. — С. 93 107.
Лакин Г. Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990. — С.352. Никулина Г. Н. Обзор методов количественного определения фосфора по образованию молибденовой сини.- Л.: Наука, 1965. — С.45.
Парфенова Е. Л. Интегральные переходные ионные токи через мембраны изолированных вакуолей и протопластов из клеток высших растений // Автореферат. Казанский институт биологии, 1994. — С.24.
Полевой В. В. Роль Са2+ в механизме действия ИУК // Тезисы доклада. Пущино, 1996. С. 54−55.
Саляев Р. К., Катков Б. Б. Симпорт и антипорт сахарозы и Н4″ через плазмалемму и тонопласт универсальный принцип функционирования переносчика, связанный с его протонированием и депротонированием // Докл. АН СССР. -1988. — Т. 301, N 1. — С. 252−255.
Саляев Р. К., Кузеванов В. Я., Хаптагаев В. Я., Копытчук В. Н. Выделение и очистка вакуолей и вакуолярных мембран из клеток растений Я Физиология растений. 1981. — Т. 28, В. 6. — С. 1295−1305.
Саляев Р. К., Ланкевич С. В., Кузеванов В. Я., Брук Т. А., Дударева Л. В. Сахарный и солевой статус тканей корнеплода // ДАН. 1997. — Т. 354, N 5.-С. 710−712.
Терещенко А. Ф. Функционирование протонной помпы и механизм----------- //, <�™o™.TTTxii 10Q/I T>Jдъпч/юпл ajivunuuu и fiuiivji. и viivin.. f---—------- —. — —j l.-C. 3−11.
Тихонова Л. И. Ионные каналы вакуолярной мембраны высшихрастений // Биологические мембраны. 1998. — Т. 15, N 3. — С. 245−258.
Туркина М. В., Соколова С. В. Биохимические методы в физиологии растений /У М.: Наука, 1971. С. 65.
Черняева Е. В., Холодова В. П. Выделение вакуолей из корня сахарной свеклы и АТФазная активность тонопласта // Физиология растений. 1990. — Т. 37, Вып. 3. — С. 441−449.
Шишова М. Ф., Инге-Вечтомова Н. И., Рудашевская Е. JL, Полевой В.
B. Действие ауксина на транспорт катионов через мембрану везикул плазмалеммы клеток колеоптилей кукурузы // ДАН. 1997. Т. 356, N5.1. C.700−704.
Ayala F. O’Leary I., Schumaker К. Increased vacuolar and plasma membrane H±ATPase activities in Salicomia bigelovii Torr. in response to NaCl /7 J. Exp. Bot. 1996. — V. 47, N294. — P. 25−32.
Ballesteros E., Dnaiire J. P., Belver A. Effects of salt stress on H±ATPase and H±PPase activities of tonoplast-enriched vesicles isolated from sunflower roots // Physiol. Plant. 1996. — V. 97. — P. 259−268.
Banals R., Ratjczak A., Luttge U. Characterisation of a proton-translocating ATPase in a tonoplasts vesicle fraction from citrus // J. Plant Physiol. -1993. -V. 142, N 3. P. 319−321.
Barkla B. J., Pantoja O. Physiology of ion transport across the tonoplast of higher plant // Annual Review of Plant Physiol. 1996. — V. 47. — P. 159−184.
Basalah M. O. Effect of gibberllic acid on the transport of 14C-sucrose in date palms seedlings (sv. Rotana) // Fvton. 1993. — V. 54, N 1. — P. 75−78.
Baykov A. A, Bakaleva N. P., Rea P. A. Steady state kinetics of substrate hydrolysis by vacuolar H±pyrophosphatase. A simple three state model // Eur. J. Biochem. — 1993. — V. 217. — P. 755−762.
Baykov A. A, Sergina N. V., Evtushenko O. A., Dubnova E. B. Kinetici------—.".-" &bdquo--С u. J
Viiai uv/ivi iixiuvu v/x uiv u^miuj^hvV1. ГТ±------
Rhodospirillum rubrum in membrane-bound and isolated states // Eur. J. Biochem. 1996. — V. 236, N 1. -P. 121−127.
Berkelman Т., Hontchens К. A., DuPont F. M. Two cDNA clones encoding isoforms of the В subunit of the vacuolar ATPase from barley roots 11 Plant Physiol. 1994. — V. 104, N 1. — P. 287−288.
Binzel M. L., Hess F. D., Bressan R. A., Hasegava P. M. Intracellular compartmentation of ions in salt adapted tobacco cells // Plant Physiol. 1988. -V. 86., N3. — P. 607−614.
Blumvald E., Poole R. J. Salt tolerance in suspension of sugar beet- induction of Na+/H+ antiport activity at the tonoplast by growth in salt // Plant Physiol. 1987. — V. 83, N 4. — P. 884−887.
Bowman В. I., Oschida W. The vacuolar ATPase of Neurospora crassa contains an Ft like structure // J. of Biol. Chem. — 1989. — V.264, N 26. — P. 15 606−15 612.
Bremberger C. Haschke H.-P., Luttge U. Separation and purification of the tonoplast ATPase and pyrophosphatase from plants with constitutive and inducible crassulacean acidmetabolism // Planta. 1988. — V. 175. — P. 465−470.
Bremberger C., Luttge U. Dynamics of tonoplast proton pumps and other tonoplast proteins of Mesembryanthemum crystallinum L. during the induction of Crassulacean acid metabolism // Planta. -1992. V. 188, N 4. — P. 575−580.
Briskin D. P., Thornely W. R., Wyse R. E. Membrane transports in isolated vesicles from sugarbeet taproot. 2. Evident for a sucrose/H+ antiport // Plant Physiol. 1985. — V. 78, N 4. — P. 871−875.
Britten C. J., Zhen R. G., Kim E. R., Rea P. A. Reconstitution of transport function of vacuolar II-translocating inorganic pyrophosphatase /7 J. Biol. Chem. 1992. — V. 267. — P. 21 850−21 855.
Bush D. S., Hedrich R., Schorlder J., Jones R. I. Channel-mediated K+ flux in barley aleurone protoplasts // Planta. 1988. — V. 176, N 3. — P. 368−378.
Burgos P. A., Donaire I. P. H±ATPase activities of tonoplast-enriched• .!. С----- ------ .L----J xr/~4 -4---i-^Л // T>1if Cnionoa
VVOIVIVO HU1U 11V11UVUIVW Ш1М 11U. W1 MVMWM JV/JV^*" i^wvk. — - --------------- --V. 118, N2.,-P. 167−175.
Carmen M.-C., Amparo S. Effect of hormones on sucrose uptake and on
ATPase activity of Citrus sinensis L. Osbeck leaves // Ann. Bot. (USA). 1994. -V. 73, N3. — P. 331−335.
Chanson A. Active transport of proton and calcium in higher plant cell // Plant Physiol. Biochem. 1993. — V. 31, N 6. — P. 943−955.
Chanson A., Pilet P. E. Characterisation of the pyrophosphate-dependent proton transport in microsomal membranes from maize roots // Plant Physiol. -1989.-V. 74, N3.-P. 643−650.
Chanson A., Pilet P.E. Target molecular size and sodium dodecyl sulfate-poliacrylamide gel electrophoresis analysis of the ATP- and pyrophosphate-dependent proton pumps from maize root tonoplast // Plant Physiol. 1989. -V. 90.-P. 934−938.
Chanson A., Taiz L. Evilness for an ATP-dependent proton pump on the Golgi of com coleoptiles // Plant Physiol. 1985. — V. 78, N 1. — P. 232−240.
Churchill K. A., Sze H. Anion-sensitive H±pumping in membrane vesicles from oat roots. Direct effect of CL", N03″ and a disulfonic stilbene // Plant Physiol. 1983. — V. 76, N 2. — P. 490−497.
Cross P. Y., Taiz L. Gene duplication as a means for altering H+/ATP ratios during the evaluation of FoFi ATPase and synthases // FEBS. 1990. — Lett. 259. — P. 227−229.
Darley C. P., Davies J. M., Sanders D. Chill-induced changes in the activity and abundance of the vacuolar proton-pumping pyrophosphatase from mung bean hypocotyls // Plant Physiol. 1995. — V. 109, N 2. — P. 659−665.
Davies J. M. Vacuolar energization: Pumps, shunts and stress // J. Exp. Botany. 1997. — V. 48, N 308. — P. 633−641.
Davies J. ML Sanders I). Gradmami D. Reaction kinetics of the vacuolar H±pumping ATPase in Beta vulgaris // J. Membrane Biol. 1996. — V. 150, N 3,-P. 231−241.
Deitz K. J., Rudloft S., Ageorges A., Eckerskorn C., Fischer K., Arbinger B. Subunit E of the vacuolar H±ATPase of Hordeum vulgare L. cDNA cloning expression and immunological analysis // The Plant J. 1995. — V. 8, N 4. — P. 521−529.
Doll S., Rodier E., Willenbrink J. Accumulation of sucrose in vacuoles isolatedfrom red-beet tissue // Planta. 1979. — V. 144, N 5. — P. 404−411.
Edwards J., Rees A., Wilson P. M., Morrell S. Measurement of the pyrophosphate in tissues of Pisum sativum L. // Planta. 1984. — V. 162. — P. 188−191.
Faraday C. D., Spanswick R. M. Maize roots plasma membranes isolated by aqueous polymer two phase partitioning: assument of residual tonoplast ATPase and pyrophosphatase activities // J. Exp. Botany. 1992. — V. 43. — P. 1583−1590.
Fischer-Schliebs E., Mariaux J.-В., Luttge U. Stimulation of H±transport activity of vacuolar H±ATPase in Kalanchoe blossfeldiana // Biol. Plantarum. -1997.-V. 39, N2.-P. 169−177.
Fobel M., Lynch D. V., Thompson J. E. Membrane deterioration in senescing carnationflowers // Plant Physiol. -1987. V. 85, N 1. — P. 204−211.
Fraichard A., Trossat C., Magnin Т., Pugin A. Influence of ATPase activity on PPi-dependent H±transport in tonoplast vesicles of Acer pseudoplatanus //r>i—4. ---- 1пгм тч т> no jl"л mil i. kyvjvia. л ^? f -r. >. .
Fraichard A., Magnin Т., Trossat C., Pugin A. Properties of the proton pumping pyrophosphatase in tonoplast vesicles of Acer pseudoplatanus.
Functional molecular mass and polypeptide composition // Plant Physiol. Biochem. 1993. — V.31. — P.349−359.
Getz H. P. Sucrose transport in tonoplast vesicles of red beet root is linked to ATPhydrolysis // Planta. 1991. — V. 182, N2. — P. 261−268.
Giannin J. L., Briskin D. P. Proton transport in plasma membrane and tonoplast vesicles from red beet (Beta vulgaris L.) storage tissue.// Plant Physiol. 1987. — V. 84, N3.-P. 613−618.
Gordon-Weeks R., Koren’kov V. D., Steele S. H., Leigh R. A. Tries is a competitive inhibitor of K+ Activation of the vacuolar H±pumping pyrophosphatase // Plant Physiol. 1997. — V. l 14, N 3. — P. 901−905.
Karlson J. Membrane-bound, potassium and magnesium ion stimulated inorganic pyrophosphatase from roots and cotyledons of sugar beet (Beta vulgaris L.)// Biochem. Biophems. Acta. 1975. — V.399. — P.356−363.
Physiol. 1993. — V. 34, N 7. — P. 1107−1115.
Kim Y., Kim E. J., Rea P. A. Isolation and characterisation of cDNA encoding the vacuolar H-pyrophosphatase of Beta vulgaris // Plant Physiol. -1994. V. 106, N 2. — P. 375−382.
Maeshima M., Joshida S. Purification and properties of vacuolar membrane proton-translocating inorganic pyrophosphatase from mung bean // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 20 068−20 073.
Magnin Т., Frachard A., Trossat C., Pugin A. The tonoplast H±ATPase of Acer pseudoplatanus is a vacuolar-type ATPase that operates with a phosphoenzyme intermediate // Plant Physiol. 1995. — V. 109. — P. 285−292.
Manolson M. F., Rea P. A., Pool R. J. Identification at 3−0-(4-benzoyl)-benzoylodeennosine 5- triphosphate and N-N'' -dicyclohexylcating tonoplast ATPase // J. Biol. Chem. — 1985. — V. 260, N 22. — P. 12 273−12 279.
Manolson M. F., Ouellette B. F., Filion M., Pool R. J. cDNA sequence and homologies of the «57-kDa» nucleotide-binding subunit of the vacuolar ATPase from Arabidopsis // J. Biol. Chem. V. 263. — P. 17 987−17 994.
Manolson M. F., Percy J. M., Apps D. K., Harrison M., Clark D. J., Poole R. J. Evolution of vacuolar H±ATPase: immunological relationships of the nucleotide-binding subunits // Biochem. Cell Biol. 1989. — V. 67. — P. 306−310.
Marquardt G., Luttge U. Proton transporting enzymes at the tonoplast of leaf cells of the CAM plant Kalanchoe daigremontiana. II. The pyrophosphatase //J. Plant Physiol. 1987. — V. 129. — P.269−286.
Matsuura-Endo Chie, Maeshima M. Subunit composition of vacuolar membrane H+~ATPase from mung bean // Eur. J. Bioehem. 1990. — V. 187, N3. -P. 745−751.
Merzendorfer H., Graft R., Huss M., Harvey W. R., Wieczorek H. Regulation of proton-translocating V-ATPase // J. Exp. Biol. 1997. — V. 200, N 2.-P. 225−235.
Moalem-Beno D., Tamari G., Leitner-Dogan Y., Borochov A., Weiss D. Sugar-dependent gibberellin-induced chalcone syntase gene expression in Petunia corollas // Plant Physiol. 1997. — V. 113, N2. — P.419−424.
Montile P. The lytic compartment of plant cell // Wien: Springier- Verlag, 1975.-P. 1983.
Nakamura Т., Osaki H., Anodo M., Tadono T. Differences in mechanism of salt tolerance between rice and barley plants // Soil Science & Plant Nutrition. 1996. — V. 42, N2. — P. 303−314.
Nakamura Y., Yamaqucha M., Kasamo K., Kobayashi H. The effects of chilling temperature on membrane lipids and proton-pumps in the tonoplast from cultured rice cells // Plant Physiol. 1997 — V. 114, N 3 — Supple — P. 129.
Nelson N. Structure and function of V-ATPase in endoacetic and secretory organelles // J. Exp. Biol. 1992. — V. 172. — P. 149−153.
Nelson N., Taiz L. The evolution ofH±ATPase H TIBS. 1989 — V. 14 -P. 113−116.
Niu X., Bressan A., Hasegawa P.M., Pardoy M. Homeostasis in NaClstrftss «nvirnni-n^nt.i // Pbnt Phy"mt 1 QQS — V 1 HQ XT 7 — P AO
Obermeyer G., Sommer A., Bentrup F. W. Potassium and voltage dependence of the inorganic pyrophosphatase of intact vacuolar from
Chaenopodium rubrum // Biochem. Biophys. Acta. 1996. — V. 1284. — P.203−212.
Ofosuanin J., KanyamaY., Yamaki S. Sugar uptake into strawberry fruit is stimulated by abscisic acid and indoleacetic acid // Physiol Plantarum. 1996. -V. 97, N1,-P. 169−174.
O’Neills D., Bennet А. В., Spanswick R. M. Characterisation of a N03″ -sensitive H±ATPase from corn roots // Plant Physiol. 1983. — V. 72, N 3. -P. 837−846.
Parry R. У., Turher J. C., Rea P. A. High purity preparations of higher plant vacuolar H±ATPase reveal additional subunits // J. Biol. Chem. 1989. -V.264. — P. 20 025−20 032.
Perotti E., Chanson A. Reconstitution into liposomes of the tonoplast ATP-and pyrophosphate-dependent proton pumps from Rubus cell cultures // Bot Acta. 1993. — V. 106. — P. 193−196.
Randal S. K., Sze H. Probing the catalytic subunit of the tonoplast H+~ ATPase from oat roots /7 J. Biol. Chem. 1987. — У. 262. — P. 7153−7141.
Ratajczak R., Richter J., Luttge U. Adaptation of the tonoplast V-type H±ATPase of Mesembryanthemum crystallinum to salt stress, C3-CAM transition and plant age // Plant Cell Environm. 1994. — V. 17. — P. 1101−1112.
Ratjczak R., Feussner I., Hause R., Bohm A., Parthier В., Wasternack C. Alteration of V-type H±ATPase during methyljasmonate-induced senescence in barley (Hordeum vulgare L. ev. Salome) // J. of Plant Physiol. 1998. — V. 152, N2/3.-P. 199−206.
Rea P. A., Pool R. J. Proton-translocating inorganic pyrophosphatase in redbeet (Beta vulgaris L.) tonoplast vesicles // Plant Physiol. 1985. — V. 77, N 1. -P. 46−52.
Rea P. A., Pool R. J. Chromatographic resolution of H±translocating pyrophosphatase from H±translocating ATPase of higher plant tonoplast // Plant Physiol. 1986. — V. 81, N 1. — P. 126−129.
Rea P.A., Sanders D. Tonoplast energisation: two H±pumps, one membrane (I Physiol. Plantarum. -1987. V. 71, N 1. — P. 131−141.
Rea P.A., Saraffian C.J., Manolson M. F., Sanders D. Irreversible inhibition of FI^-ATPase higher plant tonoplast by chaotropic anions evidents for peripheral of nucleotide-binding // Biochem. Biophys. Acta. 1987. — V. 904. -P. 1−12.
Safther R. A., Wyse R. E. Effect of plant hormones on sugar uptake by root tissue of sugar beet //Plant Physiol. 1984. — V. 74, N 4. — P. 951−955
Saftner R. A., Wyse R. E. Alkali cation / sucrose co-transport in the root sink of sugar beet // Plant Physiol. -1980. V. 66, N 1. — P. 884−889.
Santoni V., Vansuyt G., Rossiguol V. Auxin effect on proton accumulation by reconstituted plasma membrane H±ATPase // Phytochemistry. 1991. — V. 30, N 5. — P. 1391−1395.
Sarafian V., Potier M., Poole R.J. Radiation-inactivation analysis of vacuolar H±ATPase and H±pyrophosphatase from Beta vulgaris L. // Biochem. J. -1992. V. 283. — P. 493−497.
ЛТ V^iw V DA/1O D T D am T> А Л1апшл ом/4sequencing of cDNA encoding the pyrophosphate-energized vacuolar membrane proton pump of Arabidopsis thaliana // Proc. Nat. Sci. USA. 1992. — V. 89. — P.1775−1779.
Schafner W., Weissman C. A rapid sensitive and specific method for the determination of protein in dilute solution // Anal. Biochem. 1971. — V. 56, N2. -P. 502−514.
Smyth D. A., Black C.C. Measurement of the pyrophosphate content of plant tissues // Plant Physiol. 1984. — V. 75. — P. 862−863.
Shishova M. F., Polewoi V. V., Inge-Vechtomova N. I., Yuikhvalov K.A. Investigation of auxin action on cation transport through plasmalemma // Biol, plant. 1994. — V. 36, Suppl. — P. 54.
Struve I., Rausch P., Bernasconi P., Taiz L. Structure and function of the promoter of the carrot V-type H-ATPase catalytic subunit gene // J. Biol. Chem. -1990.-V. 265.-P. 251−262.
Suruki C., Kasamo K. Effects of ageing on the ATP- and pyrophosphate-dependent pumping of proton across the tonoplast isolated from pumpkin cotyledons if Plant Cell Physiol. 1993. — V. 34, N 4, — P. 613−619.
Swanson S., Jones R. Gibberellic acid induces vacuolar acidification in barley aleurone // Plant cell. -1996. V. 8, N 12. — P. 2211−2221.
Taiz S. L., Taiz L. Ultrastructural comparison of the vacuolar and mitochondrial H±ATPase of Daucus carrota // Bot. Acta. 1991. — V. 104. -P. 117−121.
Tanaka Y., Chiba K., Maeda M., Maeshima M. Molecular cloning of cDNA for vacuolar membrane proton-translocating inorganic pyrophosphatase in Hordeum vulgare // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. — V. 190. — P. 1110−1114.
Tester M. Plant ion channels: whole-cell and single-channel studies /7 Now Phytol. 1990. — V. 114. — P. 305−340.
Thimann K. Plant senescence: a proposed integrating of the constituent ПГПЛАСОРС i-n r"1a"t адпропо' it с bir>AKp-tY"i"tr/ яп A nb vcinlnav // F.
Thomson W. M» Nothnnagel E. A. and Hiffakes R. C. 1987. — P. 1−19.
Tu S. F., Brouillette J. N., Nagahashi G., Brauer D., Nungesser E.
Temperature dependence and mercury inhibition of tonoplast type H±ATPase I I Arch. Biochem. Biophys. 1988. — V. 266. — P. 289−297.
Vianello A., Zancani M., Petrussa E., Dellantone P., Macri F. Role of PPi and H±PPiase in maintain vacuolar proton gradient in metabolic inhibitor-treated cells // Acta Phytopathologia et Entomologia Hungarica. 1995. — V.30, N 1−2. -P. 15−19.
Walker R. R., Leigh R. A. Mg2±dependent, cationstimulated inorganic pyrophosphatase associated with vacuoles isolated from storage roots oh red beet (Beta vulgaris L.) // Planta. 1981. — V. 153. — P. 150−155.
Wan C. Y., Wilkins T.A. Isolation of multiple cDNAs encoding the vacuolar H±ATPase subunit В from developing cotton (Gossipium hirsutum L.) // Plant Physiol. -1994. V. 106, N 2. — P.393−394.
Wang Bao-Shan, Haschhe H. P. The effect of Na+, K+ and abscisic acid on the ATPase activity of the tonoplast in barley roots treated with NaCl // Acta Phytophysol. Sin. 1991. — V. 17, N 1. — P. 403−406.
Wang V., Leigh R. A. Electrogenic H±pumping pyrophosphatase in tonoplast vesicles of oat roots // Plant Physiol. 1986. — V. 81, N 2. — P. 497 499.
Ward J. M., Sze H. Subunit composition and organisation of the vacuolar H±ATPase from oat roots // Plant Physiol. 1992. — V.99, N 1. — P. 170−179.
Watad A. E., Pesci P. A., Reinhold L., Lerner H. R. Proton fluxes as a response to external salinity in wild type and NaCl-adapted Nicotiana cell lines // Plant Physiol. 1986. -V. 81, N2. -P. 454−459.
White P. J., Marshall J., Smith J. A. Substrate kinetics of the tonoplast H±translocating inorganic pyrophosphatase and its activation by free Mg2+ // Plant Physiol. -1990. V. 93, N 4. — P. 1063−1070.
Yang H., Cooley M. В., Downie В., Meila R. A., Bradford K.Y. Isolation and characterization of GA-induced germination-specific genes in tomato seeds by differential display // Plant Physiol. 1996. — V. Ill, N 2. — P. 53.
Zimmerman S. Т., Thomie J., Guern J., Barbier-Brygoo H. An anion current at the plasma membrane of tobacco protoplasts shows ATP~dependent voltage regulation and modulated by auxin // Plant J. 1994. — V. 6, N 3. — P. 707−716.
Zingarelli L., Poolo A., Piera L. Enhanced K±stimulated pyrophosphatase activity in NaCl-adapted cells of Acer pseudoplatanus // Physiol. Plant. 1994. -V. 91, N 3. — P. 510−516.
Zocchi G., Nisi P. D. Physiological and biochemical mechanisms involved in the response to abscisic acid in maize colioptiles // Plant Cell Physiol. 1996. -V. 37, N4.-P. 840−846.

Заполнить форму текущей работой