Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Структурно-функциональный анализ полисахарид-связывающего домена пероксидазы пшеницы

Диссертация: Структурно-функциональный анализ полисахарид-связывающего домена пероксидазы пшеницы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При использовании антисмысловых конструкций может происходить полная блокада экспрессии отдельного гена ПО по механизму РНК-интерференции. Можно предположить, что эта блокада может быть полной при трансформации диплоидных форм пшениц и частичной — у аллополиплоидных. Соответственно, данная технология в перспективе позволяет определить роль отдельных геномов аллоплоидной мягкой пшеницы… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ М
    • 1. 1. Многообразие пероксидаз растений
    • 1. 2. Структура белков с пероксидазной активностью
    • 1. 3. Функции пероксидаз в растениях
    • 1. 4. Участие пероксидаз в лигнификации и суберинизации клеточных 28 стенок
    • 1. 5. Пероксидазы в защите растений от патогенов
    • 1. 6. Сигнальная регуляция транскрипционной активности генов 34 пероксидаз
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Растительный материал
    • 2. 2. Бактериальные штаммы, плазмидные вектора, патоген
    • 2. 3. Реактивы
    • 2. 4. Составы использованных стандартных растворов
    • 2. 5. Олигонуклеотидные праймеры, использованные в ПЦР
    • 2. 6. Получение фрагмента гена пероксидазы, содержащего полисахарид- 42 специфичный домен
      • 2. 6. 1. Выделение ДНК из растений
      • 2. 6. 2. Измерение концентрации ДНК
      • 2. 6. 3. Полимеразная цепная реакция нуклеиновых кислот
      • 2. 6. 4. Электрофорез нуклеиновых кислот после ПЦР в ПААГ и агарозе
      • 2. 6. 5. Секвенирование фрагмента гена пероксидазы
      • 2. 6. 6. Компьютерный анализ нуклеотидных и аминокислотных 46 последовательностей
    • 2. 7. Получение химерного белка, содержащего полисахарид- 46 специфичный домен
      • 2. 7. 1. Микробиологические среды
      • 2. 7. 2. Подготовка компетентных клеток Е. col
      • 2. 7. 3. Выделение плазмидной ДНК из Е. col
      • 2. 7. 4. Расщепление ДНК рестрикционными эндонуклеазами
      • 2. 7. 5. Трансформация компетентных клеток Е. coli плазмидной ДНК
      • 2. 7. 6. Выделение тотального белка из Е. coli ультразвуком и 49 последующая хроматография белков на хитине в объеме
      • 2. 1. 1. Колориметрический метод определения белка по Бредфорду
      • 2. 7. 8. Изоэлектрическое фокусирование белков
      • 2. 7. 9. Электрофорез белков в денатурирующем 12% ПААГ
    • 2. 8. Получение трансгенных растений
      • 2. 8. 1. Биобаллистическая трансформация каллусов пшеницы
      • 2. 8. 2. Трансформация А. tumefaciens плазмидными конструкциями
      • 2. 8. 3. Обработка каллусов и семян пшеницы агробактериями, 52 содержащими генно-инженерные конструкции
      • 2. 8. 4. Инфицирование растений пшеницы возбудителем септориоза
      • 2. 8. 5. Оценка пораженности растений грибом S. nodorum
    • 2. 9. Статистическая обработка результатов
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Сравнительный анализ связывающих полисахариды аминокислотных 55 последовательностей пероксидаз разных видов растений
    • 3. 2. ПЦР анализ фрагмента гена, кодирующего полисахарид- 62 связывающий домен анионной пероксидазы различных видов пшеницы и поиск гомологичных последовательностей
      • 3. 2. 1. Оптимизация условий ПЦР с подобранными к генам полисахарид- 62 специфичных пероксидаз праймерами
      • 3. 2. 2. Результаты ПЦР фрагмента гена пероксидазы, ответственного за 64 связывание с полисахаридами у Г С
    • 3. 3. Анализ нуклеотидных и аминокислотных последовательностей секвенированных фрагментов генов пероксидаз, кодиру^ощих полисахарид-специфичный домен у разных видов пшеницы
    • 3. 4. Создание генно-инженерных конструкций со смысловой и антисмысловой ориентацией фрагмента гена анионной перокоИДазЫ пшеницы
      • 3. 4. 1. Создание генно-инженерных конструкций со смысловой ориентацией полисахарид-связывающего сайта для изучения морфолого-физиологической роли пероксидазы в растениях
      • 3. 4. 2. Создание генно-инженерных конструкций с антисмысловой 81 ориентацией полисахарид-связывающего сайта для изучения морфолого-физиологической роли пероксидазы в растениях
      • 3. 4. 3. Оптимизация параметров баллистической трансформации мят"КоИ пшеницы
      • 3. 4. 4. Оценка экспрессии вШ-гена в проростках пшеницы лри 88 агробактериальной трансформации

Структурно-функциональный анализ полисахарид-связывающего домена пероксидазы пшеницы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность исследований. Неблагоприятные факторы внешней среды абиотической и биотической природы отрицательно влияют на рост и развитие растений, что проявляется в изменении экспрессионной активности ряда генов, кодирующих белки, ответственные за восстановление гомеостатического физиологического состояния организма. Среди них пероксидаза (ПО) как защитный белок, привлекает значительный и постоянный интерес исследователей [Carpin, 2001; Behle, 2002; Delannoy, 2003; Dunand, 2003; Claude, 2004; Passardi, 2004; Газарян и др., 2006; Bacalovic, 2006; Максимов, Черепанова, 2007; Almagro, 2009; Cosio, Dunand, 2009]. Это обусловлено как разнообразием практического использования фермента, так и множеством выполняемых этим ферментом в растениях функций, в числе которых важное место занимают участие в лигнификации и суберинизации клеточных стенок, перекрестное сшивание структурных белков клеточных стенок, катаболизм ауксина, защита при окислительном стрессе, регуляция клеточного растяжения, генерация активных форм кислорода (АФК), формирование устойчивости к разным стрессовым факторам, в том числе биотическим [Liu, 2005; Cosio, 2009]. В связи с чем изоформы пероксидазы (изоПО), экспрессирующиеся при патогенезе, отнесены к 9-му классу PR-белков (pathogen related proteins) [Van Loon et al., 2006; Ferreira et al., 2007].

Разнообразие функций ПО предполагает и различия в структурной организации ее молекулы в зависимости от изоформы. Так, при изучении физиологической роли патоген-индуцируемых изоПО обнаружилось свойство некоторых из них ионообменно связываться с клеточной стенкой патогенных грибов [Максимов и др., 2003]. Однако структурные особенности таких изоПО пока остаются слабо изученными. До сих пор нет детального анализа связи синтезируемых в растениях изоПО с кодирующими их генами. Остаются открытыми вопросы, связанные с доказательством способности молекулы ПО связываться с хитином.

Цель исследований — провести структурно-функциональный анализ фрагмента гена пероксидазы, кодирующего связывающийся с полисахаридами (хитином) домен у разных видов пшениц.

Задачи исследований:

1. Выделение, секвенирование и межвидовое сравнение фрагмента гена пероксидазы, кодирующего связывающийся с полисахаридами домен у разных видов пшеницы;

2. Анализ нуклеотидной последовательности искомого фрагмента гена пероксидазы и определение генетического сходства связывающихся с полисахаридами пероксидаз разных видов растений;

3. Создание генно-инженерной конструкции на основе векторов с фрагментом гена пероксидазы, экспрессирующихся в бактериальных системах в смысловой ориентации и в растениях — в антисмысловой. ориентации;

4. Получение химерного белка GUS, содержащего полисахарид-связывающий домен пероксидазы пшеницы в штаммах Escherichia coli;

5. Трансформация растений и клеточных культур пшеницы генно-инженерной конструкцией с фрагментом гена пероксидазы, кодирующего связывающийся с полисахаридами домен в антисмысловой ориентации.

Научная новизна. Впервые выделен фрагмент гена, кодирующий связывающийся с полисахаридами домен пероксидаз у различных видов пшеницы. Проведен сравнительный анализ нуклеотидной последовательности и предсказанной аминокислотной последовательности данного фрагмента гена ПО мягкой пшеницы (Triticum aestivum ТС151 917) с таковыми других видов пшеницы и Aegilops tanshii. Определено генетическое сродство связывающихся с полисахаридами ПО разных видов растений. Получены генно-инженерные конструкции со смысловой и антисмысловой ориентациями этого фрагмента гена пероксидазы мягкой пшеницы, способные экспрессироваться, соответственно, в штаммах бактерий Е. coli и растениях пшеницы. Доказана способность 7 синтезированного в Е. coli химерного белка GUS, содержащего взаимодействующий с полисахаридами домен ПО, связываться с хитином. На основе конструкции, содержащей антисмысловую последовательность этого домена пероксидазы, впервые получены растения пшеницы со сниженной активностью целевого изофермента. Обнаружено, что падение активности анионной пероксидазы приводит к подавлению устойчивости растений пшеницы к возбудителю септориоза.

Практическая значимость работы. Совокупность полученных данных вносит вклад в познание структуры как генов, так и белков пероксидаз растений. Генно-инженерные сенс-конструкции к гену хитин-специфичной ПО позволяют использовать связывающийся с полисахаридами домен для создания химерных белков с целевыми фрагментами. Эти же конструкции можно использовать для анализа локализации целевых полисахаридов в растениях. Генно-инженерные конструкции с антисмысловой ориентацией искомого домена можно использовать для изучения физиологической роли ПО в защите растений от патогенов.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на XV Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2008), 12-й Пущинской международной школе-конференции молодых ученых «Биология-наука XXI века» (Пущино, 2008), II Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов (Пермь, 2009), Международном 13-м симпозиуме «SymBioSe» (Казань, 2009), Всероссийской конференции «Инновационные и молекулярно-генетические исследования живых систем» (Уфа, 2009), Десятой Международной конференции «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана» (Нижний Новгород, 2010), XVII Congress of the Federation of European of Plant Biology (FESPB) (Valencia, 2010), Международном симпозиуме «Oxidative enzymes as sustainable industrial biocatalysts» (Santiago de Compostela, 2010).

Конкурсная поддержка работы. Исследования поддержаны грантами РФФИ-ККРНТ 08−04−90 259узба (2008) и проектом № 10 234 «Участник молодежного научно-инновационного конкурса» (2009), а также госконтрактами Министерства образования и науки Российской Федерации № 02.512.11.2051 (2007), № 2.1.1./5676 «Развитие научного потенциала высшей школы» (2009) и № П339 «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России (2010).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 18 работ, в том числе 1 статья в журнале из Перечня ВАК.

выводы.

1. Из большого семейства генов растительных пероксидаз III класса выделены в отдельную группу гены, кодирующие изоферменты, связывающиеся с полисахаридами.

2. Впервые охарактеризована молекулярная структура домена изопероксидазы, взаимодействующего с полисахаридами растительного и грибного происхождения.

3. Выявлено, что степень гомологии хитин-связывающего домена пероксидазы у разных видов двудольных и однодольных растений варьирует от 30% (.Allium сера) до 75% (Oiyza sativum).

4. Обнаружена высокая степень гомологии фрагментов генов пероксидазы, кодирующих связывающийся с полисахаридами домен из видов пшеницы, что говорит о сходной организации этого участка гена пероксидазы.

5. Доказана способность химерного белка GUS, содержащегополисахарид-связывающий домен пероксидазы пшеницы в смысловойориентации, взаимодействовать с хитином.

6. Получены трансгенные формы пшеницы, содержащие генетическую конструкцию, кодирующую хитин-связывающий домен анионной пероксидазы в антисмысловой ориентации и показано снижение активности этого фермента в таких растениях по механизму РНК-сайленсинга.

7. Активное развитие возбудителя септориоза S. nodorum на трансформированных растениях пшеницы с подавленным синтезом полисахарид-специфичной пероксидазы в сравнении с контрольными доказывает ее важную роль в защите растений от патогенов.

Заключение

.

Пероксидаза является одним из растительных ферментов, характеризующихся широкой функциональной активностью. Важное ее свойство — активное включение в защитные механизмы против патогенов. В данной работе впервые показано, что за полисахарид-специфичность некоторых изоПО пшеницы, которая способствует их взаимодействию с клетками патогенных грибов, несет ответственность домен, расположенный между 243 и 269 остатками аминокислот. Анализ этого домена обнаружил формирование—тта древе сходства предполагаемых а.п. отдельной ветви изоПО. Проверка генетической близости секвенированных ампликонов после ПЦР ДНК разных видов пшеницы обнаружила, что анализируемый нами домен характеризуется сходной организацией внутри рода пшениц. При этом полученные после секвенирования ДНК данные по нуклеотидным заменам в искомой последовательности показали четкое разделение испытанных нами видов пшениц на 2 отдельных кластера. Результаты этой работы подтверждают известные из литературных источников данные о делении рода Triticum на 2 подрода пшеницы Boeoticum и Urartu.

В целях определения функциональной активности полисахарид-связывающего домена нами получены генно-инженерные конструкции в сенс— и антисенс-ориентациях. Показано, что выделенный фрагмент полисахарид-специфичной изоПО является необходимым при взаимодействии белка с важным компонентом клеточных стенок патогенных грибов — хитином. В перспективе предполагается возможность использования отмеченной конструкции для детектирования ацетилированных олигосахаридов в растениях пшеницы. Кроме того, химерные сенс-конструкции на основе выделенного нами полисахарид-связывающего домена представляют значительный интерес в биотехнологической промышленности, так как с их помощью из множества белков, синтезируемых в рекомбинантных организмах, можно фракционировать целевые с меньшим количеством этапов. Причем для этого процесса можно использовать распространенный и дешевый биополимер — хитин. В этих условиях использование ионообменно взаимодействующих с биологической матрицей пептидов, например, таких как у полсахарид-специфичных пероксидаз, является перспективным наряду с аффинной хроматографией. [Кигек, 2009].

При использовании антисмысловых конструкций может происходить полная блокада экспрессии отдельного гена ПО по механизму РНК-интерференции. Можно предположить, что эта блокада может быть полной при трансформации диплоидных форм пшениц и частичной — у аллополиплоидных. Соответственно, данная технология в перспективе позволяет определить роль отдельных геномов аллоплоидной мягкой пшеницы в реализации синтеза белков, ответственных за развитие защитных реакций. Причем, важным обстоятельством является и то, что целевая изоПО, на отключение синтеза которой направлена генно-инженерная конструкция, характеризуется свойством активироваться под влиянием* инфицирования. Полученные нами в этой работе данные показали, что анионная пероксидаза пшеницы является важным компонентом защитной системы растений, и отключение накопления этой изоформы приводит к снижению их устойчивости к патогенам, например, к возбудителю септориоза.

Таким образом, полученные результаты позволяют подойти к оценке степени эволюционного родства разных видов растений и роли полисахарид-связывающего домена изоПО пшеницы в физиологических механизмах ее роста и развития на молекулярном уровне.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.В., Аменицкий С. И., Горшкова Т. А., Гурьянов О. П., Ибрагимова H.H. и др. Биогенез растительных волокон // под ред. Т. А. Горшковой / М.: Наука. 2009. -264 с.
  2. ., Брей Д. и др. Молекулярная биология клетки // Издательтво «Мир».-1994.-409 с.
  3. Бах А. Н. Химизм дыхательных процессов // Собрание трудов по химии и биохимии. М.:Изд-во АН СССР. 1950. — С. 50−109.
  4. Г. Ф., Яруллина Л. Г., Максимов И. В. Пути регуляции хитоолигосахаридами защитных реакций в растениях пшеницы при инфицировании Bipolaris sorokiniana II Физиол. раст. 2007. — Т. 54. № 1. — С. 104−110.
  5. Т.В., Ревина Т. А., Гвоздева Е. А., Герасимова Н. Г., Ильинская Л. И., Озерецковская O.J1. Влияние элиситоров на накопление ингибиторов протеиназ в пораненных клубнях картофеля // Прикл. биохим. микробиол. 2001. — Т.37. — С. 601−606.
  6. Н.И., Озерецковская O.J1. Жасмонат-зависимая защитная сигнальная система в растительных тканях // Физиол. раст. 2009. -Т.56. — С. 643−653.
  7. Н.И., Придворова С. М., Герасимова Н. Г. и др. Фенилаланинаммиак-лиазы и салициловой кислоты в индуцировании устойчивости томатов, инвазированных галловой нематодой Meloidogine incognita II Доклады АН. 2007. Т. 416. — С. 826 — 829.
  8. А. Г. Влияние .ß-i-растений на почвенную биоту и плейотропный эффект, А -эндотоксин-кодирующих генов // Физиол. раст.2008. Т.55. — С.823−833.
  9. И. Г. Хушпульян Д.М., Тишков В. И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Усп. Биол. xkivlhzu. -2006. -Т.46. С. 303−322.
  10. H.H., Аверьянов A.A., Белозерская Т. А. Активные фо^гяугы кислорода в регуляции развития грибов // Биохимия. 2007. — Т. 72. — С. X 3 421 364.
  11. А.К., Васильева Г. Г. Активные формы кислорода и: азота при бобоворизобиальном симбиозе // Прикл. биохим. и микробиол. 201 О. — Т. 46.-С. 21−38.
  12. Н., Кондратенко Е. Происхождение, доместикацр^сзз: и эволюция пшениц // Вестник ВОГиС. 2008. -Т. 12. — № ½. — С. 159−179.
  13. Т.А. Растительная клеточная стенка как динамкпчпная система. М.: Наука, 2007. 429 с.
  14. Т.А., Микшина П. В., Гурьянов О. П., Чемикосова <�З.Б. Формирование надмолекулярной структуры растительной клеточной стенки • * // Биохимия. 2010. — Т. 75. — С. 196−212.
  15. И.А., Боровский Г. Б., Колесниченко A.B., ВойшгИсов, В.К. Пероксидаза как компонент сигнальной системы клеток картофеля: хтри патогенезе кольцевой гнили // Физиол. раст. 2004. — Т.51. — С. 692 — 697.
  16. A.B. Молчание генов: сборник науч. трудозз. -Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 2008. 309 с.
  17. C.B., Тимербаев В. Р., Шестибратов К. А., Лебедев Корнеева И.В. Использование механизма ПТИГ для модификации прогресса созревания плодов // Молчание генов. Сборник научных трудов. 2008. — 309 с.
  18. В.Ф., Удачин P.A., и др. Пшеницы мира. — Л.: Агропромиздат, Ленинградское отд-е: 2-е издание, 1987.-560 с.
  19. Л.А., Маковейчук Т. И., Яворская В. К., КурчиЙ Б.А. Содержание салициловой кислоты в листьях проростков озимой пшеницыразличной устойчивости к фитопатогенам//Физиол. и биохим. культ, раст. -2006.-Т. 38.-С. 45−52.
  20. Ю.Е., Карпец Ю. В. Формирование адаптивных реакций растений на действие абиотических стрессоров —Киев. Основа, 2010. 352 с.
  21. В.В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиол. раст. 1999. — Т. 46. -С. 321−336.
  22. Е.В., Ежова Т. А., Лебедева О. В., Шестаков C.B. Внутривидовой полиморфизм пероксидазных генов, локализованных в ггятой хромосоме Arabidopsis thaliana II Известия РАН. Сер. биол. 2006. — № 4. — С. 437−447.
  23. О.В., Ежова Т. А., Мусин С. М., Радюкина Н. Л., Шестаков C.B. Ген PXD контролирует образование трех изоформ анионных пероксидаз Arabidopsis thaliana I ! Известия АН. Серия биол. 2003. — № 2. -С.159−168.
  24. О.В., Ежова Т. А., Шестаков C.B. Локализация и молекулярный анализ гена PXD, кодирующего анионную пероксидазу Arabidopsis thaliana II Докл. АН. 2004. — Т.394. — С. 138.
  25. Лиу Ю., Пан Ц. Х., и др. Взаимосвязь между Н2Оз и жасмоновой кислотой в ответной реакции листьев гороха на поранение // Физиол. раст. -2008. Т.55. — С.851−862.
  26. А., Овчинникова В., Долгих Ю., Степанова А., Терешонок Д., Мартиросян Ю., Харченко Г. // Биотехнология. 2006. № 3С. 56−61.
  27. И.В., Хайруллин P.M., Ямалеев A.M., Ямалеева A.A. Использование биополимера хитина для разделения изоферментов пероксидазы пшеницы // Вопросы биотехнологии. Под ред. P.P. Ахметова. БГУ, Уфа, 1995. С. 120−127.
  28. И. В., Черепанова Е. А. Хайруллин P.M. «Хитин-специфичные пероксидазы в растениях // Биохимия. 2003. — Т. 68. — С. 133
  29. И.В., Черепанова Е. А., Яруллина Л. Г., Ахметова И. Э., Выделение «хитин-специфичных» оксидоредуктаз пшеницы // Прикл. биохим. и микробиол. 2005. — Т. 41. — С.616−620.
  30. И.В., Черепанова Е.А, Муртазина Г. Ф., Чикида Н. Н. Связь устойчивости проростков Aegilops umbellulata к Septoria nodorum Berk, с изоферментным составом пероксидаз // Известия РАН. Сер. биол. 2006. -Т. 33. № 5. — С. 575−580.
  31. И.В., Валеев А. Ш., Черепанова Е. А., Яруллина Л. Г. Образование пероксида водорода в листьях пшеницы, инфицированных штаммами гриба Septoria nodorum с различной вирулентностью // Прикл. биохим. и микробиол. 2009. — Т. 45. — С. 481−486.
  32. И. В., Черепанова Е. А., Сурина О. Б. Влияние хитоолигосахаридов на состав изоферментов пероксидазы в совместной культуре каллусов пшеницы с возбудителем твердой головни // Физиол. раст. -2010.-Т. 57. -С. 131−138.
  33. И.В., Черепанова Е. А. Про-/антиоксидантная система и устойчивость растений к патогенам // Усп. соврем, биол. 2006. — Т. 126. -№ 3.-С. 250−261.
  34. Ф.В., Гордон Л. Х. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. — Т. 50. — С. 459−464.
  35. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикл. биохим. и микробиол. 2001. — Т. 37. — С. 643−650.
  36. О.Л. Проблемы специфического иммунитета //
  37. Физиол. раст. 2002. Т.49. — С. 148−154.
  38. Озерецковская O. JL, Васюкова Н. И., Панина С., Чаленко Г. И. Действие иммунномодуляторов на устойчивость и восприимчивость картофеля к Phytophthora infestans II Физиол. раст. 2006. — Т. 53. — С. 546 -553.
  39. В. В. Чиркова Т.В. Практикум по росту и устойчивости растений: учебное пособие. Спб.: Изд-во С -Петерб. Ун-та. 2001. — 212 с.
  40. Г. В., Карасева Е. В. Методика изучения возбудителейсепториоза на изолированных листьях пшеницы // С.-х. биология. 1985. №.12. С.112−114.
  41. Радюкина H. JL, Шашукова A.B., Шевякова Н. И., Кузнецов Вл.В. Участие пролина в системе антиоксидантной защиты у шалфея nppi действии NaCl и параквата // Физиол. раст. 2008. — Т. 55. — С. 721−730.
  42. Рич П.Р., Иваки М. Сравнение интермедиантов катализа активных центров цитохром с-оксидазы и перокидаз // Биохимия. 2007. — Т. 72. — С. 1289−1299.
  43. В.В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов СПб.: ГИОРД, 2004. 255 с.
  44. В.В., Верхотуров В. В., Рогожина Т. В. Пероксидаза: строение и механизм действия. Иркутск: Иркутский государственный технический университет. 2004. 200 с.
  45. В.В., Рогожина Т. В., Влияние индолил-З-уксусной кислоты на окисление о-дианизитдина и гидрохинона в присутствии пероксидазы // Исследовано в России. Эл. журнал, http://zhurnal.ape.relarn.ru /articles/2003/08l.pdf. С. 918−933.
  46. А.Н., Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов. // Усп. биол. химии. 1999. — Т.39. — С.289−326.
  47. И.Ю. Пероксидазы пальм // Биохимия. 2004. — Т. 69. — С.1013−1020.
  48. В.В., Ралдугина Г. Н., Красавина М. С. Ингибирование гидролиза каллозы салициловой кислотой нарушает транспорт вируса табачной мозаики // Докл. АН. 2006. — Т. 406. № 5. — с. 705−708.
  49. И.А. Сигнальные системы растений. М.: Наука. -2002. 294 с.
  50. Н.Б., Максимов И. В., Сурина О. Б., Хайруллин P.M. Развитие Tilletia caries (D.C.) Tul. в каллусных и суспензионных культурах пшеницы // Изв. РАН. Сер. биол. 2000. — № 3. — С.377−381.
  51. P.M., Максимов И. В., Юсупова З. Р. Повышениеактивности анионных изоформ пероксидазы пшеницы при септориозе ивозможное участие фитогормонов ИУК и АБК в этом процессе // Микол. и фитопатол. 2001. — Т.35. — С.47−53.
  52. М. А., Новикова Г. В., Мошков И. Е., Дж. Мур J1.A., Смит А. Р. Протеинкиназы растений в трансдукции абиотических и биотических сигналов // Физиология растений. 2002. — Т.49. -№ 1. -С.121−135.
  53. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160с.
  54. Е.И. Клеточная стенка растений. Спб.: Изд-во С. Петербургского университета. 2004. — 156 с.
  55. Т.В., Губанова Н. Я. Неспецифические элиситоры -модуляторы иммунных реакций растений // Физиол. и биохим культ раст. -2005. Т. 37. — С. 198−203.
  56. Е.Г., Булгаков В. П., Горбач В. Ш. и др. Этефон и жасмонат зависимая индукция внутриклеточных патоген-индуцируемых рибонуклеаз в культуре клеток женьшеня //'Физиол. раст. — 2003. — Т.50. — С. 554−560.
  57. Abercrombie J., Halihill М., Ranjan P., Rao M., Saxton A., Yuan J., Stewart C. Transcriptional responses of Arabidopsis thaliana plants to As (V). stress // BMC Plant Biology. 2008. — V. 8. — P. 87.
  58. A.A., Golubenko Z., • Khashimova N.R., Mustakimova E.Ch., Vshivkov S.O. Role of chitin-speciflc peroxidase in wilt-resistant cotton // Chem. Nat. Сотр. 2008. — V. 44. — P. 493−496.
  59. Allaby R., Brown T. Network analysis provides insights into evolution of 5S rDNA arrays in Triticum and Aegilopsll Genetics. 2001- V. 157: — P. 13 311 341.
  60. Allen R.G., Tresini M. Oxidative burst and gene regulation // Free Radical Biol. Med. 2000. — V. 28. — P. 463−499.
  61. Almagro L., Gomez Ros L.V., Belchi-Navarro S., Bru R., Ros Barcello A., Pedreno M.A. Class III peroxidases in plant defence reactions // J.
  62. Exp. Botany. 2009. — V. 60. — P. 377−390.
  63. Andersone U., Ievinsh G. Changes of Morphogenic Competence in Mature Pinus sylvestris L. buds in vitro // Ann. Botany. 2002. — V. 90. — P. 293 298.
  64. Audenaert K., Meyer G.B.D., Hofte M.M. Abscisic acid determines basal susceptibility of tomato to Botrytis cinerea and Suppresses Salicylic Acid-dependent signaling mechanisms // Plant Physiol. 2002. — V.128. — P.491−501.
  65. Bacalovic N., Passardi F., Ioannidis v., Cosio C., Penel C., Falquet L., Dunand C. PeroxiBase: A class III plant peroxidase database // Phytochemistry. -2006. V.67. — P. 534−539.
  66. Bernards M.A., Fleming W.D., Llewellyn D.B. Priefer R., Yang X., Sabatino A., Plourde G.L. Biochemical characterization of the suberization-associated anionic peroxidase of potato // Plant Physiol. 1999. — V.121. — P. 135 145.
  67. Bindschedler LV, Dewdney J, Blee KA, et al. Peroxidase-dependent apoplastic oxidative burst in Arabidopsis required for pathogen resistance // -Plant J. 2006. — V. 47.-P. 851−863.
  68. Birnboim HC, Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA // Nucleic Acids Res. 1979. — V. 24.-N7.-P. 1513−1523.
  69. Blee KA, Choi JW, O’Connell AP, Schuch W, Lewis NG, Bolwell GP. A lignin-specific peroxidase in tobacco whose antisense suppression leads tovascular tissue modification // Phytochemistry. 2003. — V. 64. — P. 163−176.
  70. Boerjan W., Ralph J., Boucher M. Lignin Biosynthesis // Annu. Rev. Plant Biology. -2003. V. 54. — P. 519−546.
  71. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extension peroxidase in tomato (Lycopercicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. -2002.-V. 210.-P. 668−676.
  72. Carpin S, Crevecoeur M, Greppin H, Penel C. Molecular cloning and tissue-specific expression of an anionic peroxidase in zucchini // Plant Physiol. -1999.-V. 120.-P. 799−810.
  73. Carpin S., Crevecoeur M., de Meyer M., Simon P., Greppin H. & Penel C. Identification of a
  74. Ca -pectate binding site on an apoplastic peroxidase // Plant Cell. 2001. — V.13. — P. 511−520.
  75. Caruso C., Chilosi G., Caporale C., Leonardi L., Bertini L., Magro P., Buonocore V. Induction of pathogenesis-related proteins in germinating wheat seeds infected with Fusarium culmorum // Plant Science. 1999. — V. 140. — P. 8797.
  76. Chassot C., Nawrath C., Metraux J.P. Cuticular defects lead to full immunity to a major plant pathogen // Plant J. 2007. — V. 49. — P. 972−980.
  77. Chen C., Baucher M., Christensen J.H., Boerjan W. Biotechnology in trees: towards improved paper pulping by lignin engineering // Euphytica. 2001. -V. 118. — P. 185−195.
  78. Chen EX., Chen Y.A., Chen L.M., Liu Z.H. Effect of copper on peroxidase activity and lignin content in Raphanus sativus // Plant Physiol. Biochem. 2002. — V. 40. — P. 439−444.
  79. Cheng M., Fry J., Pang S., Zhou H., Hironaka C., Duncan D., T. Conner, and Wan Y. Genetic Transformation of Wheat Mediated by Agrobacterium tumefaciens II Plant Physiol. -1997. -V.l 15. P. 971−980.
  80. Cheong YH, Chang HS, Gupta R, Wang X, Zhu T, Luan S. Transcriptional profiling reveals novel interactions between wounding, pathogen, abiotic stress, and hormonal responses in Arabidopsis II Plant Physiology. 2002. -V. 129. — P. 661−677.
  81. Chiang HC, Lo JC, Yeh KC. Genes associated with heavy metal tolerance and accumulation in Zn/Cd hyperaccumulator Arabidopsis halleri: a genomic survey with cDNA microarray // Environmental Science Technology. -2006. V. 40. — P. 6792−6798.
  82. Choi HW, Kim YJ, Lee SC, Hong JK, Hwang BK. Hydrogen peroxide generation by the pepper extracellular peroxidase CaP02 activates local and systemic cell death and defense response to bacterial pathogens // Plant Physiology. 2007. — V. 145. — P. 890−904.
  83. Christensen J.H., Overney S., Rohde A., et al. The syringaldazine-oxidizing peroxidase PXP 3−4 from poplar xylem: cDNA isolation, characterization and expression // Plant Mol. Biol. 2001. — V. 47. — P. 581−593.
  84. Coego A., Ramirez V., Ellul P., Mayda E., Vera P. The H202-regulated Ep5C gene encodes a peroxidase required for bacterial speck suscettibility in tomato // The Plant J. 2005. — V. 42. — P. 283−293.
  85. Cosio C, Zheng Y, Perry S, Dunand C. Peroxidases involved in pod shatter mechanisms // Physiologia Plantarum. 2008. — V. 133. — P. 10−19.
  86. Cosio C., Dunand C. Specific function of individual class III peroxidase genes // J. Exp. Botany. 2009. — V. 60. — P. 391−408.
  87. Crockard A., Bjourson A., Cooper J. A new peroxidase cDNA fromwhite clover: its characterization and expression in root tissue challenged Pseudomonas syringae // Molecular Plant-Microbe Interaction. 1999. — V. 12. — P. 825−828.
  88. Dat J. F., Capelli N., Van Breusegem F. The interplay between salycilic acid and reactive oxigen species during cell death in plants // Salycilic acid: a plant hormone, Springer-Verlag. Berlin. Heidelberg. 2007. — P. 247−276.
  89. Day R. B., Okada M, Ito Y., Tsukada K., Zaghouani H, Shibuya N, Stacey C. Binding Site for Chitin Oligosaccharides in the Soybean Plasma Membrane//Plant Physiol.-2001.-V. 126.-P. 1162−1173.
  90. Deepak S. et al. Induction of resistanse against doeny mildew pathogen in pearl millet by a synthetic jasmonate analogon // Physiol. Mol. Plant Pathol. 2007. — V. 71. — P. 96−105.
  91. Demirevska-Kepova K., Simova-Stoilova L., Stoyanova Z., Holzer R., Feller U. Biochemical changes in barley plants after excessive supply of copper and manganese // Envir. Exp. Botany. 2004. — V.52. — P.253−266.
  92. De Gara L., Pinto M., Tomasi F., The antioxidant system vis-a-vis reactive oxygen species during plant pathogen interaction // Plant Physiol. Biochem. 2003. — V.41. — P.863−870.
  93. Diaz-Vivancos P., Rubio M., Mesonero Y., Periago P.M., Ros Barcelo A., Martmez-Gomez P., Hernandez J.A. The apoplastic antioxidant system in Prunus: response to long-term plum pox virus infection // J. Exp Botany. 2006. -V. 57.-P. 3813−3824.
  94. Ditt R., Nester E., Cornai L. Plant gene expression response to Agrobacterium tumefaciens // PNAS. 2001. — V. 98. -№ 19. — 10 954−10 959.
  95. Dowd P.F., Lagrimini L.M. Examination of the biological effects of high anionic peroxidase production in tobacco plants grown under field conditions.
  96. Insect pest damage // Transgenic Research. 2006. — V. 15. — P. 197−204.
  97. Dunand C., Tognolli M., Overney S., Von Tobel L., De Meyer M., Simon P., Penel C. Identification and characterisation of Ca~ pectate binding peroxidases in Arabidopsis thaliana // J. Plant Physiology. — 2002. — V. 159. — P. 1165−1171.
  98. Dunand C., de Meyer M., Crevecoeur M., Penel C. Expression of a peroxidase gene in zucchini in relation with hypocotyl growth // Plant Physiol. Biochemistry. 2003. — V. 41. — P. 805−811.
  99. Duroux L, Welinder KG. The peroxidase gene family in plants: a phylogenetic overview // J. Molecular Evolution. 2003. — V. 57. — P. 397−407.
  100. Dunford H.B. Heme peroxidase nomenclature // LABPV Newsletter. -1999.-V. 13.-P. 65−71.
  101. Duroux L., Welinder K.L. The peroxidase gene family in plants // J. Mol. Evol. 2003. — V.57. — P. 397−407.
  102. El Gueddari N.E., Rauchhaus U., Moerschbacher B.M., Deising H.B. Developmentally regulated conversion of surface-exposed chitin to chitosan in cell walls of plant pathogenic fungi // New Phytologist. 2002. V. 156. — P. 103−112.
  103. El-Sayed M, Verpoorte R. Growth, metabolic profiling and enzymes activities of Catharanthus roseus seedlings treated with plant growth regulators // Plant Growth Regulation. 2004. — V.44. — P. 53−58.
  104. Felle H.H., Kondorosi E.A., Kondorosi A.A., Schultze M. Nod factors modulate the concentration of cytosolic free calcium differently in growing and non-growing root hairs of Medicago sativa L. // Planta. 1999. — V.209. — P. 207 212.
  105. Ferreira R.B., Monteiro S., Freitas R., Santos C.N., Chen Z., Batista L., Duarte J., Borges A., Teixeira A.R. The role of plant defense protein in fungalpathogenesis // Mol. Plant Pathology. 2007. — V. 8. — P. 677−700.
  106. Foyer C.H., Noctor G. Redox sensing and signaling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxiosomes and mitochondria // Physiol. Plant. -2003.-V.119.-P. 355−364.
  107. Galvez-Valdivieso G., Mullineaux P.M. The role of reactive oxygen species in signaling from chloroplasts to the nucleus // Physiologia Plantarum. -2010. V.138.-P. 430−439.
  108. Gazaryan I.G., Chubar T.A., Mareeva E.A., Lagrimini M. Aerobic oxidation of indole-3-acetic acid catalysed by anionic and cationic peanut peroxidase // Phytochemistry. 1999. — V. 51. — P. 175−186.
  109. Gechev T., Gadiev 1., Van Breusegem F. et al. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2002. — V.59. — P. 708−714.
  110. Ghosh M. Antifungal Properties of Haem Peroxidase from Acorus calamus // Ann. Botany. 2006. — V.98. — P. 1 145−1153.
  111. Grant M., Mansfield J. Early events in host-pathogen interactions // Cur. Opin. Plant Biol. 1999. — №. 2. — P. 312−319.
  112. Gulsen O., Shearman R.C., Heng-Moss T.M., Mutlu N., Lee D.J., Sarath G. Peroxidase gene polymorphism in buffalograss and other grasses // Crop Science. 2007. — V. 47. — P. 767−774.
  113. Gustavo G. Yannarelli, Susana M. Gallego and Maria L. Tomaro Effect of UV-B radiation on the activity and isoforms of enzymes with peroxidase activity in sunflower cotyledons // Environ. Exp. Botany. 2006. — V.56. — P. 174 181.
  114. Harholt J., Suttangkakul A., Scheller H.V. Biosynthesis of Pectin // Plant Physiology. 2010. — V.153, — P.384−395.
  115. Hatfield R., Vermeris W. Lignin formation in plants. The dilemma of linkage specifity // Plant Physiol. 2001. — V.126. — P.1351−1357.
  116. Hawkins S., Boudet A. Defense lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii // Forest Path. 2003. — V. 33.-P. 91−104.
  117. Henriksen A., Mirza O., Indiani C. et al. Structure of soybean seed coat peroxidase: a plant peroxidase with unusal stability and haem-apoprotein interaction // Protein Sci. 2001. — V. 10. — P. 108−115.
  118. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. — V. 88. — P.273−283.
  119. Herder I, Lievens S., Rombants S., Holsters M., Goormachting S. A symbiotic plant peroxidase involved in bacterial invasion of the tropical legume Sesbania rostrata II Plant Physiol. 2007. — V. 144. — P. 717−727.
  120. Hippeli S., Heiser I., Elstner E. F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants // Plant Physiol. Biochem. 1999. — V. 37. — P.167−178.
  121. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of Class III Plant Peroxidases // Plant Cell Physiol. 2001. -V. 42. — P. 465−468.
  122. Jackson P.A.P., Galinha C.I.R., Periera C.S. et al. Rapid deposition of* extension during the elicitation of grapevine callus cultures is specifically catalyzed by a 40-kilodalton peroxidase // Plant physol. 2001. — V. 127. — P. 10 651 076.
  123. Jansen M.A.K., Van den Noort R.E., Tan M.Y. et al. Phenol-oxidizing peroxidases contribute to the protection of plants from ultraviolet radiation stress // Plant Physiol. 2001. — V. 126. — P. 1012−1023.
  124. Jefferson et al. Expression of chimeric genes in Caenorhabditis elegans II Mol. Biol. 1987. -V. 193. — P. 41−46.
  125. Johrde A., Schweizer P. A class III peroxidase specifically expressed, in pathogen-attacked barley epidermis contributes to basal resistance // Molecular Plant Pathology. 2008. — V. 9. — P. 687−696.
  126. Irshad M., Canut H., Borderies G., Pont-Lezica R., Jamet E. A new picture of cell wall protein dynamics in elongating cells of Arabidopsis thaliana.-. Confirmed actors and newcomers // BMC Plant Biology. 2008. — V. 8:94. -doi: 10.1186/1471 -2229−8-94.
  127. Ito H., Higara S., Tsugava H. et al. Xylem-specific expression of wound inducible rice peroxidase genes in transgenic plants // Plant Sci. 2000. — V. 155.-P. 85−100.
  128. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity binding protein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured rice cells by affinity labeling // Plant J. 1997. — V.12. — P.347−356.
  129. Kaothien P., Shimokawatoko Y., Kawaoka A. et al. A cis-element containing PAL-box functions in the expression of the wound-inducible peroxidase gene of horseradish // Plant Cell Reports. 2000. — V. 19. — P. 558−562.
  130. Karkonen A., Kautaniemi S. Lignin biosynthesis studies in plant tissue cultures // J. Integr. Plant Biology. 2010. — V. 52. — P. 176−185.
  131. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction // Plant Cell Reports. -2003. -V. 21. P. 829−837.
  132. Kawano T., Muto S. Machanism of peroxidase actionc for salicylic acid-indused generation of active oxigen species and an increase in cytosolic calcium in tobacco cell suspension culture // J. Exp. Botany. 2000. — V. 51. — P. 685 — 693.
  133. Kim E.H., Kim Y.S., Park S.-H., Koo Y.J., Choi Y.D. et al. Methyl Jasmonate Reduces Grain Yield by Mediating Stress Signals to Alter Spikelet Development in Rice // Plant Physiol. 2009. — V. 149. — P. 1751−1760.
  134. Kim J., Han I., Kim Y. et al. C-terminal heparin-binding domain of fibronectin regulates integrin-mediated cell spreading but not the activation of mitogen-activated protein kinase // Biochem. J. 2001. — V. 360. — P.239−245.
  135. Klok E.J., Wilson I.W., Wilson D., Chapman S.C., Ewing R.M., Somerville S.C., Peacock W.J., Dolferus R., Dennis E.S. Expression profile analysis of the low-oxygen response in Arabidopsis root cultures // The Plant Cell. 2002. — V.14. — P 2481−2494.
  136. Kumari M, Taylor GJ, Deyholos MK. Transcriptomic responses to aluminum stress in roots of Arabidopsis thaliana II Mol. Genetics and Genomes. -2008.-V. 279.-P. 339−357.
  137. Lagrimini LM, Gingas V, Finger F, Rothstein S, Liu T. Characterization of antisense transformed plants deficient in the tobacco anionic peroxidase // Plant Physiol. 1997. — V. 114. — P. l 187−1196.
  138. Lavania M., Chauhan P. S., Chauhan S.V.S., Singh H.B., Nautiyal C.S. Induction of plant defence enzymes and phenolics by treatment with plant growth-promoting rhizobacteria Serratia marcescens NBRI1213 I I Cur. Microbiol. 2006. — V.52. — P. 363−368.
  139. Lee D., Kim S. The regulation of 51 upsteam regions of a Korean radish cationic peroxidase gene by gibberellic acid and abscisic acid // Plant Science. 1998. — V. 139. — P. 105−115.
  140. Lehner G., Cardemil L. Differences in wound-induced changes in cell—, wall peroxidase activities and isoform patterns between seedlongs of Prosopsis tamarugo and Prosopsis chelilensis II Physiology. 2003. — V. 23. — P. 443−452.
  141. Lehtonen M.T., Akita M., Kalkkinen N., Ahola-Iivarinen E., Ronnholm G., Somervuo P., Thelander M., Valkonen J.P.T. Quickly-released peroxidase of moss in defense against fungal invaders // New Phytologist. 2009. -V. 183. — P. 432−443.
  142. Liechti R., Farmer E.E. The jasmonate pathway // Science. 2002. -V. 296.-P. 1649−1650.
  143. Li Y., Kajita S., Kawai S., Katayama Y., Morohoshi N. Down-regulation of an anionic peroxidase in transgenic aspen and its effect on lignin characteristics // J. Plant Res. 2003. — V. 116. — P. 175−182.
  144. Liao X.-R., Zhu X.-Ch., He P.-Ch. A cationic peroxidase from leaves of Vitus pseudoreticulata // Phytochemistry. 1999. — V. 51. — P. 143−145.
  145. Lige B., Ma S., van Huystee R.B. The effects of the sitedirected removal of N-glycosylation from cationic peanut peroxidase on its function // Arch. Biochem. Biophys. 2001. -V. 386. — P. 17−24.
  146. Liszkay A., Kenk B., Schopfer P. Evidence for the involvement of cell wall peroxidase in the generation of hydroxyl radicals mediating extension growth // Planta. 2002. — V. 217. — P.658−667.
  147. Little D, Gouhier-Darimont C, Bruessow F, Reymond P. Oviposition by pierid butterflies triggers defense responses in Arabidopsis II Plant Physiol. -2007.-V. 143.-P. 784−800.
  148. Llorente F., Lopez-Cobollo R.M., Catala R., Martinez-Zapater J.M., Salinas J. A novel cold-inducible gene from Arabidopsis, RCI3, encodes a peroxidase that constitutes a component for stress tolerance // Plant J. 2002. — V. 32. — P. 13−24.
  149. Lucena M.A., Romero-Alanda R., Mecardo J.A. et al. Structural and physiological changes in the roots of tomato plants overexpressing a basic peroxidase // Physiol. Plant. 2003. -V.l 18. — P.422−429.
  150. Mackintosh C., Garvin D., Radmer L., Helnen S., Muehlbauer. A model wheat cultivar for transformation to improve resistance to Fusarium head blight // Plant. Cell Rep. 2006. — V. 25. — P. 313−319.
  151. Mahalingam R., Fedoroff N. Stress response, cell death and signaling: the many faces of reactive oxygen species // Physiol. Plant. 2003. — V. l 19. — P. 56−68.
  152. Marguerite J. Varagona, a Robert J. Schmidt, b Raikhelai N. Nuclear Localization Signal (s) Required for Nuclear Targeting of the Maize Regulatory Protein Opaque-2 II The Plant Cell. 1992.-V.4.-P. 1213−1227.
  153. Marjamaa K., Kukkola E.M., Fagerstedt K.V. The role of xylem class III peroxidases in lignification II J. of Exp. Botany. 2009. — V. 60. — P. 367−376.
  154. Margalit H., Fisher N., Ben-Sasson S.A. Comparative analysis ofstructurally defined heparin binding sequences reveals a distinct spatial distribution of basic residues // J. Biol. Chem. -1993. V.268. — P. 19 228−19 231.
  155. Mayda E., Marques C., Conejero V., Vera P. Expression of pathogen-induced gene can be mimicked by auxin insensitivity // Molecular Plant-Microbe interaction. 2000. — V. 13. — P. 23−31.
  156. Medina M.I., Quesada M.A., Pliego F. et al. Expression of the tomato peroxidase gene tpxl in AfaCZ-adapted and unadapted suspension cells // Plant Cell Rep. 1999. — V. 18. — P. 680−683.
  157. Minibayeva F., Gorgon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. — V. 217. — P.125−128.
  158. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Tritieum aestivum L.) roots // Protoplasma. 2003. — V. 221. — P. 67−72.
  159. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends Plant Sci. 2002. — V.7. — P. 405−410.
  160. Mlickova K., Luhova L., Lebeda A., Mieslerova B., Pec P. Reactive oxygen species generation and peroxidase activity during Oidium neolycopersici infection on Lycopersicon species // Plant Physiol. Biochem. 2004. — V.42. -P.753−761.
  161. Mohr PG, Cahill DM. Suppression by ABA of salicylic acid and lignin accumulation and the expression of multiple genes, in Arabidopsis infected with Pseudomonas syringae pv. tomato II Functional Integrative Genomics. 2007. -V. 7.-P. 181−191.
  162. Moore J.P., Paul N.D., Whittaker J.B., Taylor J.E. Exogenous Jasmonic acid mimics herbivore-induced systemic increase in cell wall boundperoxidase activity and reduction in leaf expansion // Functional Ecology. 2003. -V.17. — P.549−554.
  163. Mur et al. The outcomes of concentration-specific interactions between salicylate and jasmonate signaling include synergy, antagonism, and oxidative stress leading to cell death // Plant Physiol. 2006. — V. 140. — P. 249 262.
  164. Nanda A.K., Andrio E., Marino D., Paulu N., Dunand C. Reactive oxigen species during plant-microbe early interaction // J. Integr. Plant Biology. -2010.-V 52.-P. 195−204.
  165. Napier R. Plant Hormone Binding Sites // Ann. of Botany. 2004. -V.93. — P.227−233.
  166. Obinger C, Regelsberger G, Furtmuller PG, Jakopitsch C, Ruker F, Pircher A, Peschek GA. Catalase-peroxidases in cyanobacteria—similarities and differences to ascorbate peroxidases // Free Radical Research. 1999. — V.31. — P. 243−249.
  167. Oita S, Kameyama M, Nagata T. Binding of barley and wheat alpha-thionins to polysaccharides // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2000. — V. 64. — P. 958−964.
  168. Okazaki Y., Isobe T., Iwata Y., et al. Metabolism of avenanthramide phytoalexins in oats //Plant J. 2004. — V. 39. — P. 560−565.
  169. Okuma E., Murakami Y., Shimoishi Y. et al. Effects of exogenousapplication of proline and betaine on the growth of tobacco cultured under saline conditions // Soil Sci. Plant Natur. 2004. — V. 50. — P. 1301−1305.
  170. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C.A. Hydrogen Peroxide Acts as a Second Messenger for the Induction of Defense Genes in Tomato Plants in Response to Wounding, Systemin, and Methyl Jasmonate // Plant Cell. 2001. — V. 13. — P. 179−191.
  171. Osmond R.I.W., Harmoval M., Fontaine F. et al. Binding interactions between barley thaumatin-like proteins and (l, 3)-b-D-glucans. Kinetics, specificity, structural analysis and biological implications // Eur. J. Biochem. -2001.-V.268.-P.4190−4199
  172. Ostergaard L., Teilum K., Mirza O. et al. Arabidopsis ATP A2 peroxidase. Expression and high-resolution structure of a plant peroxidase with implications for lignification // Plant Mol. Biology. 2000. — V. 44. — P. 231−243.
  173. Otte O., Barz W. Characterization and oxidative in vitro cross-linking of an extensin-like protein and a proline-rich protein purified from chickpea cell walls //Phytochem. 2000. — V. 53. — P. 1−5.
  174. Park S.Y., Ryu S.H., Kwon S.Y. et al. Differential expression of six novel peroxidase cDNAs from cell cultures of sweetpotato in response to stress-// Mol. Gen. Genomics. 2003. — V. 269. — P. 542−552.
  175. Passardi F., Longet D., Penel C., Dunand C. The class III peroxidase multigenic family in rice and its evolution in land plants. // Phytochemistry. 2004. — V. 65. — P. 1879−1893.
  176. Passardi F., Bakalovic N., Teixeira F.K., Pinheiro-Margis M., Penel C., Dunand C. Prokaryotic origins of the peroxidase superfamily and organellarmediated transmission to eukaryotes // Genomics. 2007. — V. 89. — P. 567−579.
  177. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing the paradoxial: how plant peroxidases modify the cell wall // Trends Plant Science. 2004. — V.9. — P. 534−540.
  178. Passardi F, Bakalovic N, Teixeira FK, Pinheiro-Margis M, Penel C, Dunand C. Prokaryotic origins of the peroxidase superfamily and organellarmediated transmission to eukaryotes I I Genomics. 2007. — V. 89. — P. 567−579.
  179. Penel C., Cutsem Van P., Greppin H. Interactions of plant peroxidase with oligogalacturonides in the presence of calcium ions // Phytochemistry. 1999. — V. 51. — P. 193−198.
  180. Penel C., Dunand C. Signaling via Plant Peroxidase // Signaling in plants. Signaling and communication in plants / Eds. Baluska F., Mancuso S. Springer-Verlag Berlin Heidelberg. 2009. — P. 155−171.
  181. Piontek K., Smith A.T., Blodig W. Lignin peroxidase structure and function // Biochem. Soc. Transactions. 2001. — V.29. — P. l 11−116.
  182. Quan L.-J., Zhang B., Shi W.-W., Li H.-Y. Hydrogen peroxide in plants: a versatile molecule of the reactive oxygen species network // J. Integ. Plant Biology. 2008. — V.50. — P. 2−18.
  183. Quiroga M., Guerrero C., Botella M.A., Barcelo A., Amaya I., Medina M.I., Alonso F.J., Milrad de Forchetti S., Tigier H., Valpuesta V. A Tomato Peroxidase Involved in the Synthesis of Lignin and Suberin // Plant Physiol.2000.-V. 122.-P. 1119−1127.
  184. Quiroz-Figueroa F., Mendez-Zeel M., Larque-Saavedra A., Loyola-Vargas V. M. Picomolar concentrations of salicylates induce cellular growth and enhance somatic embryogenesis in Coffea arabica tissue culture // Plant Cell Rep.2001.-V. 20.-P. 679−684.
  185. Ralph J., Bunzel M., Marita J.M., Hatfield R.D., Lu F., Kim H., Schatz P.F., Grabber J.H., Steinhart H. Peroxidase-dependent cross-linking reactions of p-hydroxycinnamates in plant cell walls // Phytochem. Reviews. -2004. V. 3.-P. 79−96.
  186. Ramonell KM., Zhang B., Ewing R. M., Chen Y., Xu D., Stacey G., Sommervile S. Microarray analysis of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana II
  187. MoL Plant Pathol. 2002. — V.3. — P. 301−311.
  188. Ranieri A., Castangna A., Pacini J. et al. Early production and scavenging of hydrogen peroxide the apoplast of sunflower plants exposed to ozone // J. Exp. Botany. 2003. — V. 54. — P. 2529−2540.
  189. Repka V. The glycosylation status and the role of carbohydrate moieties in the heterogeneity of cucumber anionic virus-inducible peroxidase // Acta Virol. 2000. — V. 44. — P. 249−257.
  190. Ruebelt M., Tracey L., Jon R., James S., Penna D., Engel K., Jany D. Application of two-dimensional gel electrophoresis to interrogate alterations in the proteome of gentically modified crops // J. Agric. Food Chem.- 2006.-V. 54.-N6.-P. 2169−2177.
  191. Ruiz-Duenas F.J., Camarero S., Perez-Boada M., Martinez M.J., Martinez A.T. A new versatile peroxidase from Pleurotus // Biochem. Soc. Trans. -2001.-V. 29.-P. 116−122.
  192. Ruley A.T., Sharma N.C., Sahi S.V. Antioxidant defense in a lead accumulating plant Sesbania drummondii // Plant Physiol. Biochem. 2004. -V.42. — P.899−906.
  193. Ricoux R., Lukowska E., Pezzotti F., Jean-Pierre M. New activities of a catalytic antibody with a peroxidase activity Formation of Fe (II)-RNO complexes and stereoselective oxidation of sulfides // Eur. J. Biochem. 2004. — V. 271. — P. 1277−1283.
  194. Sarkar P., Bosneaga E., Auer M. Plant cell walls throughoutevolution: towards a molecular understanding of their design principles // J. Exp. Botany. 2009. — V. 60. — P. 3615−3635.
  195. Sarowar S., Kim E.N., Kim Y.J., Ok S.H., Kim K.D., Hwang B.K., Shin J.S. Overexpression of a pepper ascorbate peroxidase-like 1 gene in tobacco plants enhances tolerance to oxidative stress and pathogens // Plant Science. -2005. V.169.-P. 55−63.
  196. Sasaki K., Iwai T., Hiraga S., et al. Ten rice peroxidases redundantly respond to multiple stresses including infection with rice blast fungus // Plant and Cell Physiology. 2004. — V.45. — P. 1442−1452.
  197. Sasaki K., Yuichi O., Hiraga S., Goton Y., Seo S., Mitsuhara I., Ito H., Matsu H., Ohashi Y. Characterisation of two rice peroxidase promoters that respond to blast fungus-infection // Mol. Genet. Genomics. 2007. — V. 278. — P. 709−722.
  198. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I. et al. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalyzed by plant peroxidases: specificity for theenzyme structure // Biochem J. 1999. — V.340. — P. 579−583.
  199. Shigeoka S., Ishikawa T, Tamoi M, Miyagawa Y, Takeda T, Yabuta Y, Yoshimura K. Regulation and function of ascorbate peroxidase isoenzymes //J. Exp. Botany. 2002. — V.53. — P. 1305−1319.
  200. Siegel S.M. Non enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalyzed lignin polymer formation from eugenol // J. Amer. Chem. Soc. — 1957. — V.79. — P. 1628−1632.
  201. Sukalovic V., Vuletic M., Vucinic Z. Plasma membrane-bound phenolic peroxidase of maise roots: in vitro regulation of activity with NADH and ascorbate //Plant Sci. 2003. — V. 165. — P. 1429−1435.
  202. Takasaki S., Kato Y., Murata M., Homma S., Kawakishi S. Effect of peroxidase and hydrogen peroxide on the dityrozine formation and the mixing characteristics of wheat-fliour drough // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2005. — V. 69.-P. 1686−1692.
  203. Teixeira FK, Menezes-Benavente L, Margis R, Margis-Piriheiro Mi-Analysis of the molecular evolutionary histoiy of the ascorbate peroxidase gene family: inferences from the rice genome // J. Mol. Evol. 2004. — V.59. — P.761— 770.
  204. Tieman D.M., Handa A.K. Reduction in pectin methylesterase activity modifies tissue integrity and caution levels in ripening tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) fruits // Plant Physiol.-1994.-V.106.-P. 429−436:
  205. Thipyapong P., Stout M., Attajarusit J. Functional Analysis of Polyphenol Oxidases by Antisense/Sense Technology // Molecules.- 2007. V. 12(8).-P. 1569−1595
  206. Thordal-Christensen H., Zang Z., Wei Y., Collinge D. Subsellular localization of H202 in plants. H202 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley powdery mildew interaction // Plant J. — 1997. — V. 11 --P. 1187−1194.
  207. Tian M., Gu Q., Zhu M. The involvement of hydrogen peroxide andantioxidant enzymes in the process of shoot organogenesis of strawbery callus // Plant Sci. 2003. — V. 165. — P. 701−707.
  208. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana II Gene. -2002.-V.28.-P.129−138.
  209. Torres M.A., Jones J., Dangl J.L. Reactive Oxygen Species Signaling in Response to Pathogens // Plant Physiology. 2006. — V. 141. — P. 373 — 378.
  210. Torres M.A. ROS in biotic interactions II Physiol. Plant. 2010. -V.138. — P.414−429.
  211. Travascio P., Bennet A. J, Wang D. Y, Sen D. A ribozyme and a catalytic DNA with peroxidase activity: active sites versus cofactor-binding sites // Chem. Biology. 1999. — V.6. — P. 79−787.
  212. Van Loon L.C. Rep M., Pieterse C.M.J. Significance of inducible defence-related proteins in infected Plants II Ann. Rev. Phytopathol. 2006. — V 44. — P. 135−162.
  213. Veitch N. Horseradish peroxidase: a modern view of a classic enzyme // Phytochemistry. 2004. — V.65. -P.249−259.
  214. Veitch N. Structural determinants of plant peroxidase function II Phytochemistry. -2004. V. 3. — P. 3−18.
  215. Ueeda M., Kubota M., Nishi K. Contribution of jasmonic acid to resistance against Phytophthora blight in Capsicum annuum cv. SCM334 // Physiol. Mol. Plant Pathol. 2006. — V.67. — P.149−154.
  216. Wagner V., Matthysse A.G. Involvement of a vitronectin-like protein in attachment of Agrobacterium tumefaciens to carrot suspension culture cells // J. Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 5999−6003.
  217. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. — V. 52. — P. 769 773.
  218. Wang H., Cai R., Lin Z. Study and application of perturbation of peroxynitrite on peroxidase-oxidase oscillation // Talanta. 2006. — V. 69. — P.509
  219. Welinder K.G., Justesen A.F., Kjaersgard I.V., Jensen R.B., Rasmussen S.K., Jespersen H.M., Duroux L. Structural diversity and transcription of class III peroxidases from Arabidopsis thalicina. 11 Eur. J. Biochem. 2002. -V.269. — P. 6063−6081.
  220. Wyrwicka A., Sklodowska M. Influence of repeated acid rain treatment on antioxidative enzyme activities and on lipid peroxidation in cucumber leaves // Envir. Exp. Botany. 2006. — V.56. — P. 198−204.
  221. Yabuta Y., Motoki T., Yoshimura K. et al. Thylakoid membrane-bound ascorbate peroxidase is a limiting factor of antioxidative systems under photo-oxidative stress // Plant J. 2002. — V. 32. — P. 915−925.
  222. Yan Y., Stolz S., Chetelat A., Reymond P., Pagni M., Dubugnon L., Farmer E.E. A Downstream Mediator in the Growth Repression Limb of the Jasmonate Pathway // Plant Cell. 2007. — V. 19. — P. 2470−2483.
  223. Yang Y., Anderson E.J. Antimicrobial activity of a porcine myeloperoxidase against plant pathogenic bacteria and fungi // J. Applied Microbiology. 1999. — V. 86. — P. 211−220
  224. Yannarelli G.G., Gallego S.M., Tomaro M.L. Effect of UV-B radiationon the activity and isoforms of enzymes with peroxidase activity in sunflower cotyledons. // Environ. Exp. Bot. 2006. V. 56. — P. 174−181.
  225. Ye X.Y., Ng T.B. Isolation of novel peroxidase from Franch bean legumes and first demonstration of antifungal activity of non-milk peroxidase // Life Science. 2002. — V. 71. — P. 1667−1680.
  226. Yokoyama R, Nishitani K. Identification and characterization of Arabidopsis thaliana genes involved in xylem secondary cell walls. // J. Plant Research. 2006. — V. 119. — P. 189−194.
  227. Yoshida K. Kaothien P., Matsui T., Kawaoka. A., Shinmyo A. Molecular biology and application of plant peroxidase genes // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. — V.60. — P. 665−670.
  228. Zamocky M. Phylogenetic relationships in class I of the superfamilyof bacterial, fungal and plant peroxidases 11 Eur. J. Biochem. 2004. — V. 271. — P. 3297−3309.
  229. Zhao H., Wang B.C., Zhao H.C., Wang J.B. Stress stimulus induced resistance to Cladosporium cucumerinum in cucumber seeding // Colloids Surfaces B: Biointerfaces. 2005. — V.44. — P.3610.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!