Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Изменчивость ферментов углеводного метаболизма у кукурузы при ЦМС и восстановлении фертильности

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Известно, что дефект цитоплазмы, вызывающий ЦМС, может быть в определенной степени компенсирован введением в ядро доминантных аллелей генов-восстановителей фертильности. Механизмы нейтрализации цитоплазматических дефектов под действием этих генов пока не выяснены. В начале 70-х годов Н. В. Турбиным и А. Н. Палиловой была предложена теоретическая модель взаимодействия генов ядра и митохондрий при… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Взаимодействие ядра и цитоплазмы в процессе жизнедеятельности клетки
    • 1. 2. Ферменты как маркеры активности генов
    • 1. 3. Молекулярно-генетичеекая природа ЦМО
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Приготовление вытяжек
    • 2. 2. Приготовление геля и проведение электрофореза
    • 2. 3. Получение и очистка J3 — limit декстрина
    • 2. 4. Выявление множественных молекулярных форм ферментов на электрофореграммах
    • 2. 5. Определение активности ферментов
    • 2. 6. Определение белка
  • ГЛАВА III. ОНТОГЕНЕТИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ФЕРМЕНТОВ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА ПРИ ФОРМИРОВАНИИ ЖИЗНЕСПОСОБНОЙ ПЫЛЬЦЫ
  • ГЛАВА 1. У.НАРУШЕНИЯ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА В ПРОЦЕССЕ МИКР0СП0Р0ГЕНЕЗА ПРИ ЦИТ0ПЛАЗМАТИЧЕСК0Й
  • МУЖСКОЙ СТЕРИЛЬНОСТИ
  • ГЛАВА V. ВЛИЯНИЕ ГЕНОВ-ВОССТАНОВИТЕЛЕЙ ФЕРТИЛЬНОСТИ НА УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН, НАРУШЕННЫЙ В ПЫЛЬНИКАХ РАСТЕНИЙ КУКУРУЗЫ С ЦМС
  • ВЫВОДЫ

Изменчивость ферментов углеводного метаболизма у кукурузы при ЦМС и восстановлении фертильности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Цитоплазматическая мужская стерильность у растений представляет теоретический интерес как модель для изучения взаимодействия генетических систем ядра и цитоплазмы. Весьма широко этот признак используется в практической селекции в качестве генетического метода кастрации растений при создании гетерози-сных гибридов.

Цитоплазматическая мужская стерильность характеризуется нарушением многих звеньев метаболизма — в формирующихся пыльниках изменяются аминокислотный, липидный, углеводный обмены, наборы запасных белков и полисахаридов. Несмотря на интенсивное изучение молекулярно-генетической природы Ц1−1С, причины этих нарушений до сих пор остаются невыясненными. В последние годы обнаружено, что каждому типу ЦМС у кукурузы присущи уникальные изменения митохондриальной ДНК. Однако остается неясным, как эти изменения внеядерного генома проявляются в онтогенезе растений, приводя к формированию нежизнеспособной пыльцы.

Генетическая информация реализуется в белках, подавляющее большинство из которых обладает ферментативной активностью. Изучение изменений ферментов при аномальном развитии пыльцы приблизит нас к пониманию особенностей реализации генетической информации ядра в присутствии мутантной цитоплазмы.

Открытие в середине 50-х годов того факта, что ферменты, как правило, существуют в организме в виде множественных молекулярных форм, которые кодируются неаллельными генами либо серией аллелей одного локуса, сделало изучение молекулярной гетерогенности ферментов одним из самых распространенных и информативных методов биохимической генетики. Определение числа множественных молекулярных форм данного фермента, их относительной электрофоретической подвижности, активности отдельных молекулярных форм, сравнение набора изоформ у родительских форм и гибридов позволяют определить число генов, кодирующих различные молекулярные формы данного фермента, судить об экспрессии этих генов в онтогенезе и в отдельных органах изучаемого объекта.

Кроме того, об изменении экспрессии генов, контролирующих определенные ферменты, можно косвенно судить и по изменению суммарной активности всех его молекулярных форм.

Нам представляется перспективным сочетание этих двух методов — исследование молекулярной гетерогенности и активности ферментов — для выяснения причин нарушения метаболизма в пыльниках растений с ЦМС. Несмотря на установленные факты изменения количественного и качественного состава углеводов, в особенности содержания крахмала в пыльниках мужски стерильных растений разных видов, ферменты, катализирующие превращения углеводов, в связи с ЦМС изучены весьма слабо. В особенности это касается определения числа множественных молекулярных форм ферментов и исследования нарушений этого показателя на разных этапах формирования стерильной пыльцы. Более того, неясным остается вопрос об онтогенетических изменениях ферментов углеводного обмена при микроспорогенезе нормальных растений. Выяснение этих моментов позволит лучше понять, как изменяется функционирование ядерного генома у растений с мутантной цитоплазмой, и в какой-то степени представить последовательность нарушений метаболизма в пыльниках, приводящих к ЦМС.

Известно, что дефект цитоплазмы, вызывающий ЦМС, может быть в определенной степени компенсирован введением в ядро доминантных аллелей генов-восстановителей фертильности. Механизмы нейтрализации цитоплазматических дефектов под действием этих генов пока не выяснены. В начале 70-х годов Н. В. Турбиным и А. Н. Палиловой была предложена теоретическая модель взаимодействия генов ядра и митохондрий при формировании ВДС, которая основывается на идее регуляции структурных митохондриаль-ных генов генами-регуляторами, расположенными как в самом ми-тохондриальном геноме, так и в генетическом аппарате ядра. В случае мутаций генома митохондрий введение доминантных аллелей Rfгенов в ядро компенсирует возникший генетический дефект митохондрий и приводит к восстановлению фертильности. Выяснение молекулярно-генетических событий, происходящих при введении в ядро доминантных Rfаллелей, поможет установить механизм восстановления фертильности пыльцы. Предложенная модель дает возможность экспериментальной проверки, в первую очередь, сравнительного анализа нарушений, выявленных у растений с ЦМС и восстановленных растений с мутантной цитоплазмой. В связи с этим целью данной работы являлся анализ нарушений, возникающих в свойствах ферментов углеводного обмена при аномальном развитии пыльников у растений с ЦМС и оценка роли доминантных аллелей генов Rf в репарации нарушений экспрессии ядерного генома в мутантной цитоплазме.

Для исследования были поставлены следующие задачи: I/ изучение активности и молекулярной гетерогенности ферментов углеводного обмена в процессе формирования пыльников фертильных растений кукурузы разного генотипа- 2/ анализ изменений в процессе микроспорогенеза активности и молекулярной гетерогенности ключевых ферментов углеводного обмена в пыльниках растений кукурузы с техасским типом стерильности- 3/ исследование влияния ядерных генов Rf на активность и набор множественных молекулярных форм этих ферментов.

ВЫВОДЫ.

1. Впервые изучены онтогенетические изменения активности и молекулярной гетерогенности шести функционально связанных ферментов метаболизма углеводов в пыльниках фертильных растений кукурузы и при ЦМС.

2. Обнаружена дифференциальная экспрессия генов, контролирующих изученные ферменты, на протяжении микроспорогенеза растений с нормальной цитоплазмой. Показано, что каждая из стадий развития пыльцы характеризуется определенным уровнем активности и спектром молекулярной гетерогенности этих ферментов.

3. Установлено, что в наибольшей степени изменяются в онтогенезе пыльников глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, фосфорила-за крахмала и амилазыменее изменчивы 6-фосфоглюконатдегидро-геназа и гексокиназа.

4. Показано, что при ЦМС в пыльниках с Т-типом цитоплазмы происходит нарушение нормальной онтогенетической изменчивости исследованных ферментов. Для некоторых из них отмечена задержка инактивации в сравнении с нормальными пыльниками /фосфорилаза крахмала, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа/, для других — замедление активации /амилазы/.

5. Нарушения метаболизма углеводов, наблюдаемые у растений с ЦМС, по-видимому, связаны с аномальной регуляцией экспрессии генов, контролирующих изученные ферменты углеводного обмена, в пыльниках. В листьях стерильных растений имеются предпосылки для нормальной фиксации углекислоты, о чем свидетельствует отсутствие различий в активности рибулозодифосфат-карбоксилазы между растениями с ЦМС и их фертильными аналогами.

6. Временное включение генов, контролирующих ферменты углеводного обмена в нормальной цитоплазме, и степень нарушения активности и спектра множественных молекулярных форм ферментов при ЦМС определяются генотипом самоопыленной линии.

7. Доминантные аллели генов Rf-восстановителей фертиль-ности в разной степени нормализуют активность ферментов углеводного обмена, нарушенных в пыльниках стерильных растений с Т-цитоплазмой. Полное восстановление активности наблюдалось для гексокиназыменее успешно восстанавливалась активность амилаз и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы.

8. Репарирующее действие генов Rf зависит от генотипа линии, в которую они введены. Это свидетельствует о неодинаковой экспрессии аллелей Rfгена в различной генотипической среде. Генотип линии ВИР 29 ТВ способствует наиболее полной нормализации активности всех изученных ферментов углеводного обмена под действием Rfгена. У линии ВИР 44 ТВ для ряда ферментов отмечена лишь частичная репарация наблюдаемых при ЦМС нарушений.

9. Установленные закономерности позволяют заключить, что в гетерозисной селекции на основе ЦМС при подборе пар для скрещивания необходимо учитывать степень нарушения метаболизма углеводов у родительских компонентов под действием стерильной цитоплазмы, а также оценивать полноту репарации этих нарушений при введении генов-восстановителей.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.В. Генетический контроль изоферментов высших растений. — В кн.: Успехи современной генетики, М.: 1978, с.150−170.
  2. Г. С. Результаты изучения и селекционного использования ЦМС кукурузы на Кубанской опытной станции ВИР. В кн.: Стерильность в селекции и семеноводстве кукурузы. Киев, 1962, с.8−38.
  3. Г. Г. Митохондриальная ДНК. М.: Наука, 1977. -288 с.
  4. Дж. Регуляция функции генов в развитии животных.-И.: Мир, 1977. 196 с.
  5. B.C. Белки и изоферменты в различных органах стерильных и фертильных растений кукурузы. В кн.: Вопросы прикладной физиологии полевых культур и почвенной микробиологии. Кишинев, 1978, с.22−34.
  6. B.C. Белковые и изоферментные спектры стерильных и фертильных линий кукурузы. В кн.: ЦМС и селекция растений. Киев, 1979, с. ПО-112.
  7. А., Девис П., Сэттер Р. Жизнь зеленого растения. -М.: Мир, 1983. -.550 с.
  8. Дж. Нехромосомная наследственность. М.: Мир, 1966. — 288 с.
  9. А.Н., Борисенко Л. Р., Савченко Н. И. Биохимические и цитогенетические особенности цитоплазматической мужской стерильности озимой пшеницы. Киев: Наукова думка, 1983.120 с.
  10. А.Н., Хавжинская О. Е. Физиолого-биохимиче-ские особенности кукурузы и ржи с ЦМС. В кн.: Гетерозис в растениеводстве. Л., 1968, с.223−236.
  11. А.Н., Хавжинская О. Е. Биохимические особенности растений сорго с ЦМС. Селекция и семеноводство. Респ. межвед. темат. научн. сб., Киев, 1970, вып. 15, с.76−80.
  12. А.Ф. Цитоплазматическая мужская стерильность. Л., 1968, с.99−102.
  13. Л.И. Генетика изоферментов и развитие. Онтогенез, 1976, т.7, № I, с.3−17.
  14. Л.И. Изоферменты в молекулярной биологии и генетике. Молекулярная биология, 1979, т. 13, вып. 3, с.713−719.
  15. Л.И. Регуляция действия генов в развитии. -Молекул, биол., 1981, т.15, вып. 5, с.965−988.
  16. Л.И. Некоторые аспекты проблемы генов-регуляторов в генетике развития. Онтогенез, 1982, т. 13, JI? 3, с.211−220.
  17. Л.И., Серов О. Л., Пудовкин А. И. и др. Генетика изоферментов. И.: Наука, 1977. — 278 с.
  18. В.А. Генная и цитоплазматическая мужская стерильность у растений. -М.: Колос, 1973. 279 с.
  19. H.G. Ультраструктурные механизмы действия факторов ЦМС у Beta vulgaris • В кн.: ЦМС и селекция растений. Киев, 1979, с.131−134.
  20. З.И. Функциональные особенности митохондрий и аминокислотный обмен у растений с цитоплазматической мужской стерильностью: Автореф. дисс.. канд. биол. наук. Минск, 1974. — 23 с.
  21. Е.И. Особенности структуры цитоплазмы репродуктивных клеток растений с мужской стерильностью: Автореф. дисс.. канд. биол. наук. Минск, 1974. — 29 с.
  22. А.Л. Низкомолекулярные РНК эукариот: биогенез, субклеточная локализация, функции. -Молекул, биол., 1983, т. 17, вып. 4, с. 755−792.
  23. С.И., Полякова Е. В. Генетика изоферментов растений. В кн.: Генетика изоферментов. К., 1977, с.250−275.
  24. К.Л. Генетическая и эпигенетическая природа изоферментов. 3 кн.: XIУ Междунар. генетич. конгресс Д!., 21−30 августа 1978 г./: Тез. докл. -М., 1978, с.63−64.
  25. К.Л., Уршпрунг Г. Генетика развития. -М.: Мир, 1973. 270 с.
  26. М., Данков Т. Активност и изоензимен състав на някои ензими в цитоплазмени мъжкостерилни линии царевица. -Генет. и селекция /НРБ/, 1982, т.15, К 5, с.343−350.
  27. М., Циков Д. Изоензимен състав на пероксидаза и глюкозо-6-<�оосфат-дехидрогеназа в цитоплазмени мъжкостерилни линии тютюн. Генет. и селекция /НРБ/, 1979, т. 12, № 3,с.185−193.
  28. Л.Е. Тканеспецифическое проявление геновалкогольдегидрогеназы у кукурузы. Генетика, 1978, т. 14, № 3, с.545−547.
  29. А.А., Тимофеева М. Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. М.: Наука, 1978. — 336 О.
  30. H.G. ДНК хлоропластов и митохондрий /Структура репликация, физико-химические свойства/. Итоги науки и техники. Серия биол. химия, т. 10. ВИНИТИ, 1976. — 180 с.
  31. Л.И. Цитология мужской цитоплазматической стерильности кукурузы и других культурных растений. Л.: Наука, 1972. — 84 с.
  32. А.Н. Цитоплазматическая мужская стерильность у растений. Минск: Наука и техника, 1969. — 209 с.
  33. А.Н., Деева В. П., Атрашенок Н. В., Люльки-на Е.И. Функциональные особенности митохондрий, выделенных из семяпочек кукурузы, отличающихся типом цитоплазмы. Докл. АН БССР, 1969, т. 13, lb 5, с.467−469.
  34. А.Н., Лосева З. И. Некоторые особенности митохондрий, выделенных из пыльников кукурузы с различным типом цитоплазмы. В кн.: Проблемы экспериментальной генетики. Минск, 1971, с. 133−143.
  35. А.Н., Лосева З. И., Микулич Н. С. Активность некоторых редуктаз и дегидрогеназ в митохондриях пыльников стерильных и фертильных растений кукурузы. Сельскохоз. биология, 1977, т. 12, .? I, с.38−41.
  36. А.Н., Турбин Н. В., Атрашенок Н. В. Электронно-микроскопическое изучение семяпочек кукурузы с различной цитоплазмой. Докл. АН СССР, 1967, т.176, № I, с.202−204.
  37. А.Н., Турбин Н. В., Серпокрылова Л. С. Цитохимическое изучение активности дыхательных ферментов в пыльникахстерильных и фертильных линий кукурузы. Докл. АН СССР, 1966, т. 169, 1Гз 3, с.677−679.
  38. А.Н., Фомченко Н. С. Изменчивость активности митохондрий у растений с ЦМС в зависимости от состояния аллелей Rf гена. В кн.-: Изменчивость и отбор. Минск, 1980, с.51−55.
  39. Поддубная-Арнольди В. А. Цитоэмбриология покрытосеменных растений. -М.: Наука, 1976. 507 с.
  40. Р.Т. Количественная характеристика измене-, ний в проводящей системе стерильных по пыльце растений. В кн.: Проблемы экспериментальной генетики. 'Минск, 1972, с.102−109.
  41. К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983. -107 с.
  42. Н., Сэвидж Р. Гибридные клетки. М.: Мир, 1979. — 415 с.
  43. П.Ф. Биологическая статистика. Минск: Вы-шэйшая школа, 1973. — 320 с.
  44. А.К. Биохимические методы изучения автотро-фии у микроорганизмов. М.: Наука, 1980. — 159 с.
  45. А.И., Созинов А. А. Генетический анализ fi-шж-лаз зерна пшеницы. Генетика, 1980, т. 16, № 6, с.1059−1067.
  46. М.И. Особенности проводящей системы тычинок растений пшеницы с ЦМС. Цитология и генетика, 1976, т. 10, .& 2, C. II9-I2I.
  47. В.Д., Горовая Л. П. Ферменты биосинтеза нуклео-тиддифосшат-сахаров и крахмала в клубнях картофеля. Физиология и биохимия культурных растений, 1979, т. II, № 2, с.147−152.
  48. В.К. Исследование микроспорогенеза кукурузы с цитоплазматической мужской стерильностью. Известия АН МССР, 1964, 1?. 10, с.51−58.
  49. Р. Цитоплазматические гены и органеллы. М.: Мир, 1975. — 423 с.
  50. Н.В., Палилова А. Н. Теоретическая модель взаимодействия хромосомных генов и цитоплазмы при ЦМС у кукурузы. Докл. ВАСХНИЛ, 1970, № II, с.2−4.
  51. Н.В., Палилова А. Н. Возможные механизмы возникновения цитоплазматической мужской стерильности у растений. -В кн.: Проблемы экспериментальной генетики. Минск, 1972, с.13−23.
  52. Н.В., Палилова А. Н. Генетические основы цитоплазматической мужской стерильности у растений. Минск: Наука и техника, 1975. — 183 с.
  53. Н.В., Палилова А. Н., Атрашенок Н. В., Люлыш-на Е.И. Электронномикроскопическое изучение некоторых этапов микроспорогенеза в пыльниках стерильных и фертильных растений.-Докл. АН СССР, 1970, т.191, К 5, C. II67-II70.
  54. Н.В., Палилова А. Н., Протасевич Р. Т. Особенности проводящей системы мужских соцветий стерильных по пыльце линий кукурузы. Докл. ВАСХНИЛ, 1971, Ш 3, с.2−5.
  55. Н.В., Палилова А. Н., Пыко В. И. Электрофоретиче-ское изучение набора ферментов в пыльниках кукурузы с цитоплазматической мужской стерильностью. Генетика, 1976, .i? 8, т. 12, с.14−20.
  56. Лж. Изоферменты. И.: Мир, 1968. — 223 с.
  57. П.С., Лукашевич И. В., Левина А. И. Изоферменты амилаз эндоспермов и щитков гибридов и линий кукурузы. физиология растений, 1973, т. 20, .г? 5, с.910−914.
  58. H.G. Оценка гетерогенности митохондрий по основным параметрам окислительного шосфорилирования. В кн.: Актуальные исследования в генетике и практическая реализация их результатов. Сб. работ молодых ученых. Минск, 1982, с. 76.
  59. М.И., Вахрушева Э. И. Итоги и перспективы использования ИМС в селекции кукурузы и других культурных растений. В кн.: ЦМС и селекция растений. Киев, 1979, с.5−12.62. ларрис Г. Ядро и цитоплазма. М.: Мир, 1973. — 190 с.
  60. Т.С. ИМС в селекции и семеноводстве кукурузы. -Кишинев: Штиинца, 1974. 232 с.
  61. . Гибридизация соматических клеток. -М.: Мир, 1976. 195 с.
  62. В. Генетический полиморфизм аспартат-аминотранс-феразы у видов ржи. Генетика, 1981, т. 17, IS 3, с.523−531.
  63. Ahokas Н. Cytoplasmic male sterility in barley. -Physiol.plant., 1980, vol. 48, N 2, p.231−2?8.
  64. Ahokas H. Cytoplasmic male sterility in barley. VIII Lipoxygenase activity and anther amino nitrogen in the msm I-Rf mla system. Plant Physiol., 1982, vol. 69, H 1, p.268−272.
  65. Alam S., Sandal P. S. Electrophoretic analysis of anther proteins from male fertile and male-sterile sudangrass (Sorghum vulgare). Crop Sci., 1969, vol. 9, N 2, p.'157−161.
  66. Alexander A.G. Polyglucoside synthesis in Saccharum species. Ann.N.Y.Acad. Sci., 1973, vol.210, p.64−80.
  67. Апап№акг1зЬал R., Rothe G.M. The significance of isoenzymes in metabolic regulation and developmental processes. -Biol.Zbl., 1976, Bd. 95, N 6, S.649−666.
  68. Anderson L.E., Advani J.R. Chloroplast and cytoplasmic enzymes: three distinct enzymes associated withi the reductive pentose phosphate cycle. Plant Physiol., 1970, vol.45, N 5, p.583−585•
  69. Baikal M., Sanwal G.G. Intracellular localisation of hexokinase in Cuscuta reflexa. Phytochemistry, 1977, vol.16, N 3, p.329−332.
  70. Barraclough E., Ellis E.J. The biosynthesis of ri-bulose bisphosphate carboxylase. -Eur.J.Biochem., 1979, vol. 94, H1, p.165−177.
  71. Beckett J.B. Classification of male-sterile cytoplasms in maize (Zea mays L.). Crop Sci., 1971, vol.11, N 5, p.724−727.
  72. Bhatia C.E., Nilson J.P. Isoenzyme changes accompanying germination of wheat seeds. Biochem.Genet., 1969, vol.3, N 3″ p.207−214.
  73. Boutry M., Briquet M. Mitochondrial modifications associated with the cytoplasmic male sterility in Faba beans.- Eur.J.Biochem., 19S2, vol.127, N 1, p.129−135.81¦ Brettell R.I.S., Thomas E., Ingram D.S. Reversion of
  74. Texas male-sterile cytoplasm maize in culture to give fertile, T-toxin resistant plants. -Theor.and Appl.Genet., 1980, vol.58, N 2, p.55−58.
  75. Brewbaker J.L. Pollen enzymes and. isoenzymes. In: Pollens development and physiology, 1975″ P"125−157*8J. Briggs D.S. A modification of the sandstedt, kheen and blish assay of «(-amylase. J. Institute of Brewing, 1961» vol.67, К 3, p.427−431.
  76. Bryce W.H., Nelson O.E. St arch-synthesizing enzymes in the endosperm and pollen of maize. Plant Physiol., 1979″ vol.63, N 2, p.312−317.
  77. Chao S.E., Scandalios J.G. Developmentally dependent expression of tissue specific amylases in maize. Mol. and Gen. Genet., 1972, vol.115, N 1, p.1−9.
  78. Chen S.L., Towill L.R., Loeweriberg J.R. Isoenzyme patterns in developing Xanthium leaves. Physiol.plant., 1970, vol.23, N 3, p.434−443.
  79. Coen D.M., Bedbrook J.R., Bogorad L., Rich A. Maize chloroplast DNA fragment encoding the large subunit of ribulo-sebisphosphate carboxylase. Proc.Nat.Acad.Sci., USA, 1977″ vol.74, N 12, p.5487−5491.
  80. Colhoun C.W., Steer T. Microsporogenesis and the mechanism of cytoplasmic male sterility in maize, Ann.Bot.(Gr. Brit.), 1981, vol.48, N4, p.417−424.
  81. Dale Roderic M.K., Duesing J., Sparks R. The structure and organization of the mitochondrial genome of plant tissue culture cells. Eur.J.Cell Biol., 1980, vol.22, N 1, p.123.
  82. Danielli J.F., DiBerardino M.A. Overview. In: Int. Rev.Cytol., 1979, vol.9, Suppl., p.1−9.
  83. Duvic D.N. Cytoplasmic male sterility in corn. In: Adv.Genet., 1965, vol.13, p.1−55.99″ Eberhart S.A., Russel W.Q. Stability parameters for comparing varieties. Crop Sci., 1966, vol, 6, N 1, p.36−40.
  84. Eberhart S.A., Russel W.Q. Yield and stability for a 10 line diallel of single cross and double cross maize hybrids. Crop Sci., 1969, vol.9, N 3, p.357−361.
  85. Edwardson J.R. Cytoplasmic male sterility. Bot.Rev., 1970, vol.36, N 4, p.341−420.
  86. Ellis R.J. Inhibition of chloroplast protein synthesis by lyncomycin and 2- (4-methyl-2,6-dinitroanilino) -N-methylpro-pionamide. Phytochemistry, 1975″ vol.14, N 1, p.89−93.
  87. Endo T. Developmental modification and hybridization of allelic acid phosphatase isozymes in homo-and heterozygotes for the Acp-1 locus in rice. -Biochem.Genet., 1981, vol.19, N ¾, p.373−384.
  88. Epp Melvin D. Nuclear gene-induced plastome mutations in Oenothera hookeri. I. Genetic analysis. -Genetics (USA), 1973, vol.75, N 3, p.465−483.
  89. Farrely F., Butow R.A. Rearranged mitochondrial genes in the yeast nuclear genome. Nature, 1983, vol.301, N 5898, p.296−301.
  90. Forde B.G., Leaver C.J. Nuclear and cytoplasmic genes controlling synthesis of variant mitochondrial polypeptides in male-sterile maize. Proc. Nat, Acad.Sci., USA, 1980, vol.77, N2, p.418−422.
  91. Forde B.G., Oliver R.J.C., Leaver C.J. Variation in mitochondrial translation products associated with male-sterile cytoplasms in maize. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1978, vol.75, N8, p.3841−3845.
  92. Forde B.G., Oliver E.J.С., Leaver C.J., Gunn R.E., Kemble R.J. Classification of normal and male-sterile cytoplasms in maize. I. Electrophoretic analysis of variation in mitochondrial^ sythesized proteins. Genetics (USA), 1980, vol.95″ N 2, p.443−450.
  93. Foury F., Tzagoloff A. Localization on mitochondrial ША of mutations leading to a loss of rutamycin-sensitive adenosine triphosphatase. Eur.J.Biochem., 1976, vol.68, N 1, p.113−119.
  94. Franke1 R., Scowcroft W.R., Whitfeld P.R. Chloroplast DNA variation in isonuclear male-sterile lines of Nicotiana. -Mol.and Gen.Genet., 1979, vol.169, N 2, p.129−155.
  95. Fukasawa H. On the free amino acids in anthers of male sterile wheat and maize. Jap.J.Genetics, 1954″ vol.29, N 2, p.135−137.
  96. Garrard W.T., Pearson W.R., Wake S.K., Bonner J. Stoi-chiometry of chromatin proteins. Biochem. and Biophys.Res. Communs, 1974, vol.58, N 1, p.50−57.
  97. Gengenbach B.G., Connelly J.A., Pring D.R., Conde M.F. Mitochondrial DNA variation in maize plants regenerated during tissue culture selection. Theor. and Appl.Genet., 1981, vol.59, N 3, p.161−167.
  98. H&nmerling J. Regenerationsversuche an kernhaltigen und kernlosen Zellteilen von Acetabularia Wettsteinii. Biol, Zbl., 1934, Bd.54, N11/12, S, 650−665.
  99. Hflmmerling J, Nucleo-cytoplasmic interactions in Acetabularia and other cells. Annu, Rev. Plant Phys., 1963, vol.14,p.65−92.
  100. Harrison R.A.P. The detection of hexokinase, glucosep-hosphate isomerase and phosphoglucomutase activities in PAAG after electrophoresiss a novel method using immobilised glucose-6-phosphate dehydrogenase. Anal.Biochem., 1974, vol.61, N 2, p.500−507.
  101. Hartree E.F. Determination of proteins a modification of the Lowry method that gives a linear photometric response. -Anal.Biochem., 1972, vol.48, N 2, p.422−427.
  102. Hawker J.S., Marschner H., Krauss A. Starch synthesis in developing potato tubers. Physiol.plant., 1979, vol.46, N 1, p.25−30.
  103. Herrmann E.G., Possingham J.V. Plastid DNA the plas-tome. — In: Chloroplasts, 1980, p.45−96.
  104. Hirs C.H.W., Stein W.H., Moore S. Chromatography of proteins. Ribonuclease. J.Amer.Chem.Soc., 1951″ vol.73, N 4, p.1893.
  105. Hohler В., Borner Th. Vergleichende Untersuchungen von Isoenzymen des Antherengewebes fertiler und cytoplasmatisch m9nnlich steriler Weizenpflanzen. Biochem.Physiol.Pflanzen., 1980, Bd.175, N 6, S.562−569.
  106. Huijing F. Genetic defects of glycogen metabolism and its control. In: Ann.N.Y.Acad.Sci., 1973, vol.210, p.290−302.
  107. Hunter R.L., Markert C.L. Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gels. -Science, 1957, vol.125, N 3261, p.1294−1295.
  108. Johnson G.B. Characterization of electrophoretically cryptic variation in the alpine butterfly Colias meadii.
  109. Biochem.Genet., 1977, vol.15, N 7/8, p.665−693.
  110. Kemble R.J., Bedbrook J.R. Low molecular weight circular and linear DNA molecules in mitochondria from normal and male-sterile cytoplasms of Zea mays. Nature, 1980, vol.284, N 5756, p.565−566.
  111. Kemble R.J., Gunn R.E., Flavell R.B. Classification of normal and male-sterile cytoplasms in maize. II. Electropho-retic analysis of DNA species in mitochondria. Genetics (USA), 1980, vol.95,N 2, p.451−458.
  112. Kenney W.C. Molecular nature of isoenzymes. -In: Horizons in biochemistry and biophysics, 1974, vol.1, p.38−61.
  113. Kihara H. Cytoplasmic relationships in the Triticina L. In: Proc. II Int. Wheat Genet.Symp., 1968, p.125−134.
  114. Kirk J.T., Tilney-Bassett R.A. The plastids. Their chemistry, structure, grouth and inheritance. London, San Francisco, Freeman, 1967″ -608 p.
  115. Kolodner R., Tewari K.K. Physicochemical characterization of mitochondrial DNA from pea leaves. Proc.Nat.Acad.Sci. USA, 1972, vol.69, N 7, p.1830−1834.
  116. Kung S.D. Tobacco fraction I protein: a unique genetic marker. Science, 1976, vol.191, N 4226, p.429−434.
  117. Laughnan J.R., Gabay S.J. Mutations leading to nuclear restoration of fertility in S male-sterile cytoplasm in maize. Theor. and Appl.Genet., 1973, vol, 43, N ¾, p.109−116.
  118. Leaver C. J, Gray M.W. Mitochondrial genome. Organization and expression in higher plants" Ins Annu.Rev.Plant Physiol., 1982, vol.33, p.373−402.
  119. Leaver C.J., Pope P.K. Biosynthesis of plant mitochondrial proteins. In: Hucleic acids and protein synthesis in plants, 1977, p.213−237.
  120. Lee E.Y.C. Multiple forms of 1,4-iir-glucan-phosphoryla-se in sweet corn. FEBS Lett., 1972, vol.27, N 2, p.341−344.
  121. Levings C.S., Pring D.R. Restriction endonuclease analysis of mitochondrial ША from normal and Texas cytoplasmic male-sterile maize. Science, 1976, vol.193, N 4248, p.158−160.
  122. Levy N.L., Snyderman R., Ladd R.L., Lieberman R. Cytogenetic engineering in vivo: restoration of biologic complement activity to C5-deficient mice by intravenous inoculation of hybrid cells. Proc.Nat.Acad, Sci. USA, 1973, vol.70, N 11, p.3125−3129.
  123. Linskens H.F. Pollen physiology. In: Annu.Rev.Plant
  124. Physiol., 1964, vol.15, p.255−270.
  125. Linskens H.F. Die Anderung des Protein -und Enzym-Musters wShrend der Pollenmeiose und Pollenentwicklung Physio-logische Untersuchungen zur Reifeteilung. Planta, 1966, vol. 69, N 1, p.79−91.
  126. Loening U.E. The fractionation of high-molecular-weight ribonucleic acid by PAAG electrophoresis. Biochem.J., 1967, vol.102, N 1, p.251−257.
  127. Lowry O.H., Roseribrough N.I., Parr A.L., Sandall R. J. Protein measurement with the Folin reagent. J.Biol.Chem., 1951, vol.193, N 1, p.265−275.
  128. Malawista S.E., Weiss M.C. Expression of differentiated functions in hepatoma cell hybrids: high frequency of induction of mouse albuminum production in rat hepatoma-mouse lymphoblast hybrids. Proc.Nat.Acad.Sci, USA, 1974, vol.71,1. N 3, P.927−931.
  129. Markert C.L., Whitt G.S. Molecular varieties of isozymes. Esqperientia, 1968, vol.24, N 10, p.977−991.
  130. Markert C.L. Isozymes. In: Current topics in biological and medical research, 1977, vol.1, p.1−17.
  131. Markert C.L., Moller F. Multiple forms of enzymes: tissue, ontogenetic and species specific patterns. Proc.Nat. Acad.Sci.USA, 1959, vol.45, N 5, p.753−763.
  132. Markova M., Daskaloff S. Biochemical investigation of male-sterile mutant forms of Pepper (Capsicum annuum L.).-Z.PflanzenzUcht., 1976, vol.77, N 4, p.296−303.
  133. Martin A.J.P., Porter R.R. The chromatographic fractionation of ribonuclease. Bioch.J., 1951, vol.49, N 2, p. 215−218.
  134. Mascarenhas J.P. The biochemistry of angiospermpollen development. Bot.Rev., 1975″ vol.41, N 3, p.259−314.
  135. Miller H.J., Koeppe D.E. Southern corn leaf blighti susceptible and resistant mitochondria. Science, 1971″ vol. 173, N 3991, p.67−69.
  136. Mitchell M.B., Mitchell H.K. A nuclear gene supressor of a cytoplasmically inherited character in Neurospora crassa.-J.Gen.Microbiol., 1956″ vol.14, N 1, p.84−89.
  137. Nasatir M., Bryan A.M., Rodehberg S.D. Changes in soluble proteins of developing lily anthers. Science, 1960, vol. 132, N 3431, p.897−898.
  138. Nath J., Watson C.V. Acid phosphatase changes associated with development of male sterile and fertile maize. Bio-chem.Genet., 1980, vol.18, N ¾, p.377−387.
  139. Nathans D., Smith H.O. Restriction endonucleases in the analysis and restructuring of DNA molecules. Annu.Rev. Biochem., 1975, vol.44, p.273−293.
  140. Neilands J.B. The purity of crystalline lactic dehydrogenase. Science, 1952, vol.115, N 2980, p.143−144.
  141. Nelson O.E., Burr B. Biochemical genetics of higher plants. In: Annu.Rev.Plant Physiol., 1973, vol.24, p.493−518.
  142. Nikolov S.H., Tsikov D.K. Enzyme activity and isozyme components of glucose 6 — phosphate and 6 — phosphogluco-nate dehydrogenases in tobacco male sterile plants. — C.R.Acad.agr. Georgi Dimitrov, 1973, vol.31, N 9, p.1205−1208.
  143. Nishimura M, Beevers H. Isoenzymes of sugar phosphate metabolism in endosperm of germinating castor beans. Plant Physiol., 1981, vol.67, N 6, p.1255−1258.
  144. Nisselbaum J.S., Bodansky 0. Reactions of human tissue lactic dehydrogenases with antisera to human heart and liver lactic dehydrogenases. J.Biol.Chem, 1961, vol.236,1. N 2, p.401−404,
  145. Olered R., Jbnsson G. Electrophoretic studies of
  146. Orian J.M., Murphy M., Marzuki S. Mitochondrial^ synthesized protein subunits of the yeast mitochondrial adenosine triphosphatase. Biochim. et biophys.acta, 1981, vol.652,н 1, p.254−239.
  147. Ornstein B.J. Disc electrophoresis. I. Background and theory. In: Ann.N.Y.Acad.Sci., 1964, vol.121, p.321−349.
  148. Ozbun J.L., Hawker J.S., Greenberg E., Lammel C., Preiss J. Starch synthetase, phosphorylase, ADP-glucose pyro-phosphorylase in developing maize kernels. Plant Physiol., 1973, vol.51, N 1, p.1−5.
  149. Paigen K. Acid hydrolases as models of genetic control. In: Annu.Rev.Genet., 1979a, vol.13, p.417−466.
  150. Paigen K. Genetic factors in developmental regulation. In: Physiological Genetics, 1979b, p.1−61.
  151. Panayotov I. Mew cytoplasmic male sterility sources in common wheat: their genetical and breeding considerations. -Theor.and Appl.Genet., 1980, vol.156, N 4, p.153−160.
  152. Peterson P.A., Flavell R.B., Barratt D.H.P. Altered mitochondrial membrane activities associated with cytoplasmically-inherited disease sensitivity in maize. -Theor.and Appl. Genet., 1975, vol.45, IT 7, p.309−514.
  153. P.A., Eeddy M., Tipton C.L. ^-amylase activity differences between T and N cytoplasms of maize. Genetics, 1972, vol.71, N 3, P.2, p.47.
  154. Peterson J.A., Weiss M.C. Expression of differentiated functions in hepatoma cell hybrids: induction of mouse albumin production in rat hepatoma-mouse fibroblast hybrids.-Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1972, vol.69, N 3, p.571−575
  155. Powling A. Species of small DNA molecules found in mitochondria from sugarbeet with normal and male sterile cytoplasms. Mol. and Gen.Genet., 1981, vol.183, N 1, p.82−84.
  156. Powling A. Restriction endonuclease analysis of mitochondrial DNA from sugarbeet with normal and male-sterile cytoplasms. -Heredity, 1982, vol.49, N1, p.117−120.
  157. Poyton R.O., Kavanagh J. Regulation of mitochondrial protein synthesis by cytoplasmic proteins. Proc.Nat.Acad. Sci. USA, 1976, vol.73, N11, p.3947−3951.
  158. Pring D.R., Levings C.S. Heterogeneity of maize cytoplasmic genomes among male-sterile cytoplasms. Genetics (USA), 1978, vol.89, N 1, p.121−136.
  159. Pring D.R., Levings C.S.III., Conde M.F. The organelle genomes of CIS maize and sorghum. In: The plant genome, 1979, p.111−120.
  160. Pring D.R., Levings C.S.III., HuW.W.L., Timothy D.H. Unique DNA associated with mitochondria in the «S'^type cytoplasm of male-sterile maize. -Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1977, vol.74, N 7, p.2904−2908.
  161. Schwartz D., Endo T. Alcohol 'dehydrogenase polymorphism in maize-simple and compound loci. Genetics, 1966, vol, 53, N 4, p.709−715.
  162. Schweiger H.G., Berger S. Nucleocytoplasmic interrelationships in Acetabularia and some other Dasycladaceae. -In: Int.Rev.Cytol., Suppl.9, 1979, p.11−44.
  163. Sederoff R.R., Levings C.S.III, Timothy D.H. Trans-posable elements, genome structure and evolution of mitochondrial DNA of maize. Biol.Cell., 1932, vol.43, N 1−2, p.9.
  164. Shannon L.M. Plant isoenzymes. In: Annu.Rev.Plant Physiol., 1968, vol.19, p.187−210.
  165. Shaw C.R. Isozymes: classification, frequency and significance. In: Int.Rev.Cytol., 1969, vol.25, p.297−332.
  166. Simcox P.D. Enzymes of the glycolytic and pentose phosphate pathways in proplastids from the developing endosperm of Ricinus communis. Plant Physiol., 1977, vol.59, N 6, p.1128−1132.
  167. Singh A., Laughnan J.R. Instability of S male-sterile cytoplasm in maize. Genetics (USA), 1972, vol.71, N 4, p. 607−620.
  168. Singh M.B., Malik C.P., Thapar N. Changes in the activities of some enzymes of carbohydrate metabolism in Amaryllis vittata pollen suspension cultures. Plant and Cell Physiol., 1978, vol.19, N 4, p.677−684.
  169. Slonimski P.P., Tzagoloff A. Localization in yeast mitochondrial DNA of mutations expressed in a deficiency of cytochrome oxidase and/от coenzyme QlH2"'c3rtoc^:rome c reductase. Eur.J.Biochem., 1976, vol.61, N 1, p.27−41.
  170. Spencer Т., Harris H. Regulation of enzyme synthesis in an enucleate cell. Biochem. J, 1964, vol.91, N 2, p.282.286.
  171. Stafford H.A., Bravinder-Bree S. Peroxidase isozymes of first internodes Of sorghum. Plant Physiol., 1972, vol.49, N 6, p.950−952.
  172. Steer M.W. Evolution of Avena sativa: origin of the cytoplasmic genome. Canad.J.Genet.and Cytol., 1976, vol.18, N 4, p.769−771.
  173. Stern D.B., Lonsdale D.M. Mitochondrial and chloro-plast genomes of maize have a 12-Kilobase DNA sequence in common. Nature, 1982, vol, 299, N 5885, p.698−702.
  174. Tallan H.H., Stein W.H. Studies on lysozyme. J.Amer. Chem.Soc., 1951, vol.73, N 6, p.2976−2977.
  175. Tsay C.Y., Nelson O.E. Phosphorylases I and II of maize endosperm. Plant Physiol., 1968, vol.45, N 1, p.103−112.
  176. Tsunewaki K. Genetic diversity of the cytoplasm in Triticum and Aegilops. Tokyo: Jap.Soc.Prom.Sci., 1980. -290p.
  177. Turner J.F., Turner D.U. The regulation of carbohydrate metabolism. In: Annu.Rev.Plant Physiol., 1975, vol.26, p.159−186.
  178. Tzagoloff A., Akai A., Needleman R.B., Zulch G. Assembly of the mitochondrial membrane system. J.Biol.Chem., 1975, vol.250, N 20, p.8236−8242.
  179. Tzagoloff A., Macino I., Sebald W. Mitochondrial genes and translation products. -In: Annu.Rev.Biochem., 1979, vol. 48, p.419−441.
  180. Upadhya M.D., Yee J., Isoenzyme polymorphism in flowering plants. VII. Isoenzyme variations in tissues of barley seedlings. Phytochemistry, 1968, vol.7, N 6, p.937−943.
  181. Van Onckelen H.A., Caubergs R., De Greef J.A. Effect of light treatment and endogenous growth hormones on «С-and jBamylase activities in cotyledons of Phaseolus vulgaris L. -Plant and Cell Physiol., 1977, vol.18, N 5, p.1029−1040.
  182. Vedel F., Quetier F. Physico-chemical characterization of mitochondrial DNA from potato tubers. Biochim. et bio-phys.acta, 1974, vol.340, N 4, p.374−387.
  183. Vodkin L.O., Scandalios J.G. Developmental expressionof genetically defined peptidases in maize. Plant Physiol., 1979, vol.63, N 6, p.1198−1204.
  184. Volpe P. The gene expression during the cell life cycle. In: Horizons in Biochemistry and Biophysics, 1976, vol. 2, p.285−340.
  185. Warmke H.E., Lee S.L.J. Mitochondrial degeneration in T cytoplasmic male sterile corn anthers. J.Hered., 1977, vol. 68, N 4, p.213−222.
  186. Warmke H.E., Lee S.L.J. Pollen abortion in T cytoplasmic male-sterile corn (Zea mays): A suggested mechanism. Science, 1978, vol.200, N 4341, p.561−563.
  187. Watson C.V., Nath J., Dave N. Possible mitochondrial involvement in mechanism of cytoplasmic male sterility in maize (Zea mays L.). Biochem.Genet., 1977, vol.15, N 11/12, p. 1113−1124.
  188. Whelan W.J. Phosphorylases from plants. In: Methods in Enzymology, 1955, vol, 1, p.192−200.
  189. Wright R.M., Cummings D.J. Integration of mitochondrial gene sequences within the nuclea? genome during senescencein a fungus. Nature, 1983, vol.302, N 5903, p.86−88.
  190. Yiu-Kay Lai, Scandalios J.G. Purification and characterization of an endogenous inhibitor of alcohol dehydrogenase from maize root. Plant Sci.Lett., 1982, vol.27, N 1, p.7−20.
Заполнить форму текущей работой