Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Одновременный количественный анализ бактериальных и растительных биотоксинов на гидрогелевых микрочипах

Диссертация: Одновременный количественный анализ бактериальных и растительных биотоксинов на гидрогелевых микрочипах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Также была продемонстрирована возможность проведения одновременного экспресс-анализа пятнадцати белковых биотоксинов в формате «один биочип — один образец» без построения калибровочных кривых, а значит, без использования растворов, содержащий биотоксины. Это удобно для проведения анализа в полевых условиях, так как сокращается время проведения анализа, и снимаются дополнительные требования… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Определение индивидуальных токсинов
      • 1. 1. 1. Дифтерийный токсин
      • 1. 1. 2. Холерный токсин
      • 1. 1. 3. Сибирская язва
      • 1. 1. 4. Рицин
      • 1. 1. 5. Ботулинические нейротоксины
      • 1. 1. 6. Стафилококковые энтеротоксины
    • 1. 2. Биосенсоры для одновременного определения нескольких токсинов в образце
      • 1. 2. 1. Анализ токсинов и токсоидов
      • 1. 2. 2. Определение токсинов, используя клеточные рецепторы
      • 1. 2. 3. Токсины в клинических жидкостях
      • 1. 2. 4. Токсины в образцах окружающей среды
      • 1. 2. 5. Токсины в продуктах питания
    • 1. 3. Биологические микрочипы
      • 1. 3. 1. Применение микрочипов
      • 1. 3. 2. Изготовление микрочипов
        • 1. 3. 2. 1. Методы иммобилизации белков на микрочипах
        • 1. 3. 2. 2. Методы нанесения зондов
      • 1. 3. 3. Микрочипы на основе гидрогелей
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Приборы и реактивы
    • 2. 2. Изготовление биочипов
    • 2. 3. Приготовление проявляющей смеси антител
      • 2. 3. 1. Получение конъюгатов антител с биотином
      • 2. 3. 2. Получение конъюгатов антител с флуоресцентным красителем
    • 2. 4. Приготовление калибровочных проб
      • 2. 4. 1. Калибровочные пробы для одновременного анализа пятнадцати биотоксинов
      • 2. 4. 2. Калибровочные пробы для одновременного анализа для семи стафилококковых энтеротоксинов
    • 2. 5. Одновременный анализ биотоксинов на биочипах
      • 2. 5. 1. «Сэндвич"-иммуноанализ биотоксинов с использованием стрептавидин-биотинового комплекса
      • 2. 5. 2. «Сэндвич"-иммуноанализ биотоксинов с использованием флуоресцентно меченых антител
      • 2. 5. 3. Определение стафилококковых энтеротоксинов в пищевых продуктах
      • 2. 5. 4. Экспресс анализ биотоксинов на биочипах, изготовленных на металлизированной подложке
    • 2. 6. Флуоресцентные измерения
    • 2. 7. Обработка результатов анализа
    • 2. 8. Аналитические характеристики системы
      • 2. 8. 1. Воспроизводимость анализа
      • 2. 8. 2. Аналитическая чувствительность
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Одновременный количественный анализ пятнадцати биотоксинов
      • 3. 1. 1. Подбор пар антител для одновременного анализа пятнадцати биотоксинов
      • 3. 1. 2. Проверка специфичности выбранных пар антител
      • 3. 1. 3. Разработка одновременного анализа пятнадцати биотоксинов
      • 3. 1. 4. Аналитические характеристики количественного иммуноанализа пятнадцати биотоксинов на биочипах
      • 3. 1. 5. Применение зеркальных подложек для сокращения времени одновременного анализа пятнадцати биотоксинов на биочипах
    • 3. 2. Экспресс-анализ биотоксинов в формате «один биочип — один образец»
    • 3. 3. Практическое применение — разработка прототипа тест-системы для одновременного анализа семи типов стафилококковых энтеротоксинов на биочипе
      • 3. 3. 1. Биочип для одновременного анализа семи энтеротоксинов стафилококка
      • 3. 3. 2. Методика проведения анализа
      • 3. 3. 3. Аналитические характеристики одновременного количественного иммуноанализа семи типов энтеротоксинов на биочипах
      • 3. 3. 4. Анализ стафилококковых энтеротоксинов в биологических средах
  • ВЫВОДЫ
  • БЛАГОДАРНОСТИ

Одновременный количественный анализ бактериальных и растительных биотоксинов на гидрогелевых микрочипах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время известны многие биологические токсины белковой природы, обладающие сильным действием на человеческий организм. Для обнаружения белковых токсинов широко используются иммунологические методы, в частности, иммуноферментный анализ. Недостатком стандартного иммуноферментного анализа является то, что в отдельном образце можно анализировать только один антиген, поэтому этот метод крайне нерационален, если необходимо определить в образце несколько десятков токсинов, как, например, при анализе продуктов питания и питьевой воды. Поэтому особый интерес представляет разработка универсального многопараметрического метода анализа, позволяющего одновременноидентифицировать в образце присутствие различных биотоксинов. Создать такой метод возможно с помощью технологии биологических микрочипов.

В. даннойработе предложен метод, позволяющий проводить одновременное количественное определение пятнадцати биотоксинов различного происхождения при помощи гидрогелевых биочипов. В качестве объектов исследования были выбраны: летальный фактор и протективный антиген сибиреязвенного токсинахолерный и дифтерийный-токсины, рицин, термолабильный токсин из Е. coli, семь типов стафилококковых энтеротоксинов (SEA, SEB, SEC1, SED, SEE, SEI, SEG) и два типа' ботулинических нейротоксинов (BNTA, BNTE).

Также была продемонстрирована возможность проведения одновременного экспресс-анализа пятнадцати белковых биотоксинов в формате «один биочип — один образец» без построения калибровочных кривых, а значит, без использования растворов, содержащий биотоксины. Это удобно для проведения анализа в полевых условиях, так как сокращается время проведения анализа, и снимаются дополнительные требования к месту проведения анализа и персоналу.

Отравление пищевыми продуктами, содержащими энтеротоксины стафилококков, широко распространено и находится на втором месте после отравлений, вызываемых сальмонеллезными инфекциями. Поэтому в качестве практического приложения в данной работе был создан прототип тест-системы для одновременного количественного определения энтеротоксинов стафилококка типов. А, В, CI, D, Е, G и I в различных пищевых продуктах.

выводы.

1. На основе биологического микрочипа разработан метод одновременного количественного анализа пятнадцати белковых биотоксинов бактериального и растительного происхождения: летального фактора и протективного антигена сибиреязвенного токсина, холерного и дифтерийного токсинов, рицина, термолабильного токсина из Е. coli, семи типов стафилококковых энтеротоксинов (SEA, SEB, SEC1, SED, SEE, SEI, SEG) и двух типов ботулинических нейротоксинов (BNTA, BNTE).

2. Проведена оценка аналитических характеристик метода и показано, что коэффициент вариации определяемых концентраций исследуемых биотоксинов на биочипе не превышает 15%. Аналитическая чувствительность для пятнадцати биотоксинов находилась в пределах от 0.5 до 10 нг/мл в зависимости от биотоксина.

3. С использованием отражающих подложек разработаны конструкция биочипа и метод проведения полуколичественного экспресс-анализа пятнадцати биотоксинов в формате «один биочип — один образец».

4. Создан прототип тест-системы, позволяющей проводить одновременное количественное определение семи ' наиболее распространенных типов стафилококковых энтеротоксинов А, В, CI, D, Е, G, I в образцах пищевых продуктов на биологическом микрочипе. Аналитическая чувствительность метода составила от 0.05 до 0.5 нг/мл в зависимости от типа стафилококкового энтеротоксина.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю глубокую благодарность моему научному руководителю Рубиной Алле Юрьевне за всестороннюю помощь и интеллектуальную поддержку, оказанные при выполнении и написании этой работы. Я искренне признательна Заседателеву Александру Сергеевичу, Гришину Евгению Васильевичу, Вертиеву Юрию Викторовичу, Бровко Федору Александровичу, Аббасовой Светлане Георгиевне, Свешникову Петру Георгиевичу за критическое обсуждение экспериментов и их результатовБутвиловской Веронике, Фейзхановой Гузель, Стомахину Андрею, Савватеевой Елене, Цыбульской Марии, Поплетаевой Софье за помощь, моральную поддержку, теплое и дружеское отношение. Также выражаю признательность Дементьевой Екатерине за сотрудничество. Выражаю благодарность Юрасову Роману за разработку специальных компьютерных программ. Выражаю признательность Панькову Сергею Васильевичу, Крейндлину Эдуарду Яковлевичу, Гужову Владилену Павловичу, Моисеевой Ольге, Сомовой Ольге, Грачевой Маше, Юрасову Дмитрию и всей группе производства микрочипов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Federation of American Scientist Spesial weapons primer ttp://www.fas.org/nuke/intro/bw/agent.htm
  2. Balaban N, Rasooly A. Staphylococcal enterotoxins. Int J Food Microbiol. 2000, Vol. 61(1), pp.1−10.
  3. Efstratiou A, George RC. Microbiology and epidemiology of diphtheria. Rev Med Microbiol 1996, Vol! 7, pp. 31−42.
  4. Sharma N.C., Banavaliker J.N., Ranjan R., Kumar R. Bacteriological & epidemiological characteristics of diphtheria cases in & around Delhi -a retrospective study. Indian J. Med. Res. 2007. V. 126, pp. 545−552.
  5. Galazlca A.M., Robertson S.E., Oblapenko G.P. Resurgence of diphtheria. J. Epidemiol 1995. Vol. 11, pp. 95−105.
  6. Holmes R.K. Biology and molecular epidemiology of diphtheria toxin and the tox gene. J. Infect. Diseases. 2000. Vol. 181 (Suppl. 1), pp. 56−67.
  7. Pappenheimer A.M. Diphtheria toxin. Annu. Rev. Biochem. 1977. Vol. 46, pp. 69−94.
  8. Choe S., Bennett M.J., Fujii G., Curmi P.M.G. The crystal structure of diphtheria toxin. Nature 1992. Vol. 357, pp. 216−222.
  9. Engler K.H., Glushkevich Т., Mazurova I.K., George R.C. A modified Elek test for detection of toxigenic corynebacteria in the diagnostic laboratory. J. Clin. Microbiol. 1997. Vol. 35, pp. 495198. .
  10. M.B. Микроорганизмы, токсины и эпидемии. М.: Вузовская книга, 2000. С. 376.
  11. Инструкция по применению эритроцитарного дифтерийного антительного диагностикума для определения токсина в РГНА.Утв. МЗ СССР от 17.12.1991 г.
  12. Jalgaonkar S.V., Saoji A.M. Coagglutination for rapid testing of toxin producing Corynebacterium diphtheriae. Indian J. Med. Res. 1993. Vol. 97, pp. 35−36.
  13. Toma S., Sisvath L., Iwanaga M. Reversed passive latex agglutination assay for detection of toxigenic Corynebacterium diphtheriae. J. Clin. Microbiol. 1997. Vol. 35. pp. 3147−3149.
  14. Hallas G., Harrison T.G., Samuel D., Colman G. Detection of diphtheria toxin in culture supernates of Corynebacterium diphtheriae and C. ulcerans by immunoassay with monoclonal antibody. J. Med. Microbiol. 1990. Vol. 32, pp. 247−253.
  15. Nielsen PB, Koch C, Friis H, Heron I, Prag J, Schmidt J. Double-antibody sandwich enzyme-linked immunosorbent assay for rapid detection of toxin-producing Corynebacterium diphtheriae. J. Clin. Microbiol. 1987. Vol. 25, pp. 1280−1284
  16. Pietrzak J., Muehlestein S., Gasser M. Sandwich-dot immunobinding assay (Sandwich-DIA), a new immunological method for the detection of diphtheria toxin. Zbl. Bakt. 1990. Vol. 274, pp. 61−69.
  17. Wreghitt T.G., Morgan-Capner P. ELISA in the clinical microbiology laboratory. Cambridge: Cambridge University Press, 1991. P. 312
  18. Тиц Н. У. Энциклопедия клинических лабораторных тестов. М.: Лабинформ, Д997.С. 942.
  19. Engler К.Н., Efstratiou A. Rapid enzyme immunoassay for determination of toxigenicity among clinical isolates of corynebacteria. J. Clin. Microbiol. 2000. Vol. 38, pp. 1385−1389.
  20. Государственный реестр лекарственных средств. Том I (по состоянию на 1 января 2006, Часть 2. Приложения 1−4).
  21. В.В., Зайцев Е. М., Дельвиг А. А., Мазурова И. К., Семенов Б. Ф. // Мол. ген. микробиол. вирус. 1986. Т. 1. С. 30−35
  22. И.А., Валякина Т. И., Гришин Е. В. Иммунохроматографический экспресс-анализ дифтерийного токсина с использованием моноклональных антител, меченных коллоидным золотом. Биорг. Хим. 2011, Том. 37(3), стр. 366−373.
  23. Zhang RG, Scott DL, Westbrook ML, Nance S, Spangler BD, Shipley GG, Westbrook EM. The three-dimensional crystal structure of cholera toxin. J Mol Biol. 1995 Vol. 251(4), pp. 563−573.
  24. Scarlatos A., Welt B.A., Cooper B.Y., Archer D., Demarse Т., Chau K.V. Methods for detecting botulinum toxin with applicability to screening foods against biological terrorist attacks. 2005. J. Food Sci. Vol'. 70, pp. 121−130.
  25. U.S. Food, Drug Administration. Rapid Methods for Detecting Foodborne Pathogens. Bacteriological Analytical Manual. 2001
  26. European Food Safety Authority (EFSA). The EFSA J. 2007. Vol. 130, pp. 4352.
  27. Kurazono H, Yamasaki S, Takeda Y. Detection of bacterial protein toxins by a bead-ELISA. Nippon Rinsho. 1995, Vol. 53(9) — pp. 2296−2300.
  28. Labib M, Hedstrom M, Amin M, Mattiasson B. A capacitive immunosensor for detection of cholera toxin. Anal Chirn Acta. 2009. Vol. 634(2), pp. 255−261.
  29. Fisher MI, Tjarnhage T. Structure and activity of lipid membrane biosensor surfaces studied with atomic force microscopy and a resonant mirror. Biosens Bioelectron. 2000. Vol. 15(9−10), pp. 463−471.
  30. Alfonta L, Willner I, Throckmorton DJ, Singh AK. Electrochemical and quartz crystal microbalance detection of the cholera toxin employing horseradishperoxidase and GMl-functionalized liposomes. Anal Chem. 2001 Vol: 73(21), pp. 5287−5295.
  31. Liebau M, Hildebrand A, Neubert RH. Bioadhesion of supramolecular structures at supported planar bilayers as studied by the quartz crystal microbalance. Eur Biophys J. 2001. Vol. 30(1), pp. 42−52.
  32. Ligler FS, Taitt CR, Shriver-Lake LC, Sapsford KE, Shubin Y, Golden JP Array biosensor for detection of toxins. Anal Bioanal Chem. 2003 Vol. 377(3), pp. 469−477.
  33. Lonnroth I, Holmgren J. Subunit structure of cholera toxin. J Gen Microbiol. 1973. Vol. 76(2), pp. 417−427.
  34. Fishman PH, Moss J, Osborne JC. Interaction of choleragen with' the oligosaccharide of ganglioside GM1: evidence for multiple oligosaccharide binding sites. Jr. Biochemistry. 1978. Vol 17(4), pp.711−716.
  35. Chen H, Zheng Y, Jiang JH, Wu HL, Shen GL, Yu RQ. An ultrasensitive chemiluminescence biosensor for cholera toxin based on ganglioside-functionalized supported lipid membrane and liposome. Biosens Bioelectron. 2008. Vol. 24(4), pp.684−689.
  36. Bunyakul N, Edwards KA, Promptmas C, Baeumner AJ Cholera toxin subuniti
  37. B detection in microfluidic devices Anal Bioanal Chem. 2009. Vol. 393(1), pp. 177−186.
  38. Inglesby T., Henderson D., Bartlett J. Anthrax as a biological weapon: medical and public health management. JAMA. 1999. Vol. 281, pp. 1735−1745.
  39. Cieslak T., Eitzen E. Clinical and Epidemiologic Principles of Anthrax. Emerg Infect Dis. 1999. Vol. 5, pp. 552−555.
  40. Bhatnagar R., Batra S. Anthrax toxin. Crit. Rev. Microbiol. 2001. Vol. 27, pp. 167−200.
  41. Bradley K., Mogridge J., Mourez M., Collier R.J., Young J.A. Identification of the cellular receptor for anthrax toxin. Nature. 2001. Vol. 414, pp. 225−229.
  42. Ahuja N., Kumar P., Bhatnagar R. Hydrophobic residues Phe552, Phe554, Ile562, Leu566, and Ile574 are required for oligomerization of anthrax protective antigen.Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. Vol. 287, pp. 542−549.
  43. Lin C., Kao Y., Liu. W., Huang HH, Chen КС, Wang TM, Lin HC. Cytotoxic effects of anthrax lethal toxin on macrophage-like cell line j774a.l. Curr Microbiol. 1996. Vol. 33, pp. 224−227.
  44. Pannifer A., Wong T., Schwarzenbacher' R.,. Renatus M-, Petosa C., Bienkowska J., Lacy D, Collier R, Park S.,. Leppla S., Hanna P., Liddington R. Crystal structure of the anthrax lethal factor. Nature. 2001. Vol- 414, pp. 229−233.
  45. Farrar W. Anthrax: virulence and vaccines. Ann. Intern. Med. 1994. Vol. 121, pp. 379−380.
  46. Turnbull P., Kramer J. Bacillus. In: Balows A., Hausler W.J.Jr., Herrmann K.L., et all. Manual of Clinical Microbiology, 5th ed. Washington, DC, American Society for Microbiology. 1991. pp. 296−303
  47. Vignali D. A. Multiplexed particle-based flow cytometric assays. J.Immunol. Methods. 2000. Vol. 243, pp. 243−255.
  48. Park HY, Go HY, Kalme S, Mane RS, Han SH, Yoon MY. Protective Antigen Detection Using Horizontally Stacked Hexagonal ZnO Platelets. Anal Chem. 2009. Vol. 81(11), pp. 4280−4284.
  49. Tang S, Moayeri M, Chen Z, Harma H, Zhao J, Hu H, Purcell RH, Leppla SH, Hewlett IK Detection of anthrax toxin by an ultrasensitive immunoassay using europium nanoparticles. Clin Vaccine Immunol. 2009. Vol. 16(3), pp. 408−413.
  50. Boyer AE, Quinn CP, Woolfitt AR, Pirkle JL, McWilliams LG, Stamey KL, Bagarozzi DA, Hart JC Jr, Barr JR. Detection and quantification of anthrax lethal factor in serum by mass spectrometry. Anal Chem. 2007. Vol. 79(22), pp. 84 638 470
  51. Sidell FR, Takafuji ET, Franz DR, eds. Medical aspects of chemical and biological warfare. Washington, DC, Department of the Army, Office of The Surgeon General and Borden Institute, 1997.
  52. Poli MA, Rivera VR, Hewetson JF, Merrill GA. Detection of ricin by colorimetric and chemiluminescence ELISA. Toxicon. 1994. Vol. 32(11), pp. 1371−1377.
  53. Narang U, Anderson GP, Ligler FS, Burans J. Fiber optic-based biosensor for ricin. Biosens Bioelectron. 1997. Vol. 12(9−10), pp. 937−945.
  54. Shyu RH, Shyu HF, Liu HW, Tang SS. Colloidal gold-based immunochromatographic assay for detection of ricin. Toxicon. 2002. Vol. 40(3), pp. 255−258.
  55. Garber EA, O’Brien TW. Detection of ricin in food using electrochemiluminescence-based technology. J AOAC Int. 2008. Vol. 91(2), pp. 376−382.
  56. Marvaud J.C., Raffestin S., Popoff M.R. Botulism: the agent, mode of action of the botulinum neurotoxins, forms of acquisition, treatment and prevention. C R Biol. 2002. Vol. 325(8), pp. 863−878.
  57. Bossi P., Bricaire F. Botulism toxin, bioterrorist weapon. Presse Med. 2003. Vol. 32(10), pp. 463−465.
  58. Oguma K., Fujinaga Y., Inoue K. Structure and function of Clostridium botulinum toxins. Microbiol Immunol. 1995. Vol. 39(3), pp. 161−168.
  59. Simpson L.L. Identification of the major steps in botulinum toxin action. Annu Rev Pharmacol Toxicol. 2004. Vol. 44, pp. 167−193.
  60. Dong M., Yeh F., Tepp W.H., Dean C., Johnson E.A., Janz R, Chapman ER. SV2 is the protein receptor for botulinum neurotoxin A. Science. 2006. Vol. 312(5773), pp. 592−596
  61. Fischer A., Montal M. Single molecule detection of intermediates during botulinum neurotoxin translocation across membranes. Proc Natl Acad Sei USA. 2007. Vol. 104(25), pp. 10 447−10 452.
  62. Deshpande S.S., Sheridan R.E., Adler M. A study of zinc-dependent metalloendopeptidase inhibitors as pharmacological antagonists in botulinum neurotoxin poisoning. Toxicon. 1995. Vol. 33(4), pp. 551−557.
  63. Schiavo G., Rossetto O, Catsicas S, Polverino de Laureto P, DasGupta BR, Benfenati F, Montecucco C. Identification of the nerve terminal targets^ of botulinum neurotoxin serotypes A, D, and E. J Biol Chem. 1993. Vol. 268(32), pp. 23 784−23 787.
  64. Chen F., Kuziemko G., Amersdorfer P., Wong C, Marks J, Stevens R. Antibody mapping to domains of botulinum neurotoxin serotype A in the complexed and uncomplexed forms. Infect Immun. 1997. Vol: 65(5), pp. 1626−1630.
  65. Ю.В. Супертоксические комплексы ботулинических токсинов. Журн. микробиол. эпидемиол. ижмунобиол. 1999. Том 5, с. 40−47.
  66. Nordic Committee on Food Analysis. Botulinum toxin. Detection- in foods, blood and other test materials. Method no. 79, 2nd ed. Nordic Committee on Food Analysis, Espoo, Finland. 1991.
  67. Solomon H. M., Lilly T. Clostridium botulinum. In R. I. Merker (ed.), Bacteriological analytical manual online, revision A. Center for Food Safety and Applied Nutrition, Food and Drug Administration, Md. 2001.
  68. Smith L.D.S., Sugiyama H. Botulism. The organism, its toxins, the disease. Charles C. Thomas, Springfield, 111. 1988.
  69. Liu W., Montana V., Chapman E., Mohideen U, Parpura V. Botulinum toxin type В micromechanosensor. Proc Natl Acad Sci USA. 2003. Vol. 100(23), pp. 13 621−13 625.
  70. Ma EL, Zhou В., Kim Y., Janda K.D. A cyclic peptide-polymer probe for the detection of Clostridium botulinum neurotoxin serotype A. Toxicon. 2006. Vol. 47(8), pp. 901−908.
  71. Centers for Disease Control. C. botulinum monovalent and polyvalent antitoxins. U.S. Department of Health, Education, and Welfare, CDC, Atlanta, Ga. 1987.
  72. Capek P., Dickerson T. Sensing the Deadliest Toxin: Technologies for Botulinum Neurotoxin Detection. Toxins. 2010. Vol. 2, pp. 24−53.
  73. С.Г., Руденко H.B., Гороховатский А. Ю., Капралова М. В., Виноградова И. Д., Вертиев Ю. В., Несмеянов В. А., Гришин Е. В. Моноклоальные антитела к ботулиническим нейротоксинам А, В, Е и F. Биоорг.Хим. 2011. Том 37, № 3, с. 344−353.
  74. Sharma S.K., Whiting R.C. Methods for detection of Clostridium botulinum toxin in foods. J. Food Prot. 2005. Vol. 68, pp. 1256−1263:
  75. Ekong T. Immunological detection of botulinum neurotoxins. Anaerobe. 2000. Vol. 6, pp. 125−127.
  76. Ashton A.C., Crowther J.S., Dolly J.O. A sensitive and useful radioimmunoassay for neurotoxin and its haemagglutinin complex from Clostridium botulinum. Toxicon. 1985. Vol. 23, pp. 235−246.
  77. Boroff D.A., Shu-Chen G. Radioimmunoassay for type A toxin of Clostridium botulinum. Appl. Microbiol. 1973. Vol. 25, pp. 545−549.
  78. Ferreira J.L., Hamdy M.K., Zapatka F.A., Hebert. W.O. Immunodiffusion method for detection of type A Clostridium botulinum. Appl. Environ. Microbiol. 1981. Vol. 42, pp. 1057−1061.
  79. Miller C.A., Anderson A.W. Rapid detection and quantitative estimation of type E botulinum toxin by electroimmunodiffusion. Infect. Immun. 1971. Vol. 4, pp. 126−129.
  80. Johnson H. M., Brenner K., Angelotti R., Hall H.E. Serological studies of types A, B, and E botulinum toxins by passive hemagglutination and bentonite fluctuation. J. Bacteriol. 1966. Vol. 91, pp. 964−974.
  81. Dezfulian M., Bartlett J.G. Detection of Clostridium botulinum type A toxin by enzyme-linked immunosorbent assay with antibodies produced in immunologically tolerant animals. J. Clin. Microbiol. 1984. Vol. 19, pp. 645−648.
  82. Notermans S., Dufrenne J., M. van Schothorst. Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of Clostridium botulinum toxin type A. Jpn. J. Med. Sei. Biol. 1978. Vol. 31, pp. 81−85.
  83. Rodriguez A., Dezfulian M. Rapid identification of Clostridium botulinum and botulinal toxin in food. Folia Microbiol 1997. Vol. 42, pp. 149−151.
  84. Potter M.D., Meng J., Kimsey P. An ELISA for detection of botulinal toxin types A, B, and E in inoculated food samples. J. Food Prot. 1993. Vol. 56, pp. 856−861.
  85. Ferreira J.L., Crawford R. G. Detection of type A botulinal toxin-producing organisms subcultured from cheese using an amplified ELISA system. J. Rapid Methods Aut. Mic. 1998. Vol. 6, pp. 289−296.
  86. Ferreira JL, Eliasberg SJ, Harrison MA, Edmonds P. Detection of preformed type A botulinal toxin in hash brown potatoes by using the mouse bioassay and a modified ELISA test. J. AOACInt. Vol. 84, pp. 1460−1464.
  87. Ekong T.A.N., McLellan K., Sesardic D. Immunological detection of C. botulinum toxin type’A in therapeutic preparations. J.Immunol. Methods. 1995. Vol. 180, pp. 181−191.
  88. Poli M.A., Rivera V.R., Neal D. Development of sensitive colorimetric capture ELISAs for Clostridium botulinum neurotoxin serotypes E and F. Toxicon. 2002. Vol. 40, pp. 797−802.
  89. Szilagyi M., Rivera V.R., Neal D, Merrill G.A., Poli M.A. Development of sensitive colorimetric capture ELISAs for Clostridium botulinum neurotoxin serotypes A and B. Toxicon. 2000. Vol. 38, pp. 381−389.
  90. Ferreira JL, Eliasberg SJ, Edmonds P, Harrison MA. Comparison of the mouse bioassay and enzyme-linked immunosorbent assay procedures for the detection of type A botulinal toxin in food. J. Food Prot. 2004. Vol. 67, pp. 203−206.
  91. Ferreira JL., Eliasberg SJ, Harrison MA, Edmonds P. Detection of preformed type A botulinal toxin in hash brown potatoes by using the mouse bioassay and a modified ELISA test. J. AO AC Int. 2001. Vol. 84, pp. 1460−1464.
  92. Ferreira JL., Maslanka S., Johnson E., Goodnough M. Detection of botulinal neurotoxins A, B, E, and F by amplified enzyme-linked immunosorbent assay: collaborative study. J. AOACInt. 2003. Vol. 86, pp. 314−331.
  93. Ferreira J.L., Crawford RG. Detection of type A botulinal toxin-producing organisms subcultured from cheese using* an amplified ELISA system. J. Rapid Methods Aut. Mic. 1998. Vol. 6, pp. 289−296.
  94. Del Torre M., Stecchini M. L., Peck M. W. Investigation of the ability of proteolytic Clostridium botulinum to multiply and produce toxin in fresh Italian pasta. J. Food Prot. 1998. Vol. 61, pp. 988−993.
  95. Cadieux B.,.Blanchfield B, Smith JP., Austin JW. A rapid chemiluminescent slot blot immunoassay for the detection and quantification of Clostridium botulinum neurotoxin type E, in cultures. Int. J: Food Microbiol. 2005. Vol. 101, pp. 9−16.
  96. Guglielmo-Viret V., O. Attre’e, V. Blanco-Gros, P. Thullier. Comparison of electrochemiluminescence assay and' ELISA- for the detection of Clostridium botulinum type B neurotoxin. J. Immunol. Methods. 2005. Vol. 301, pp.' 164−172
  97. Sharma S.K., Eblen B.S., Bull R.L., Burr D.H., Whiting R. C. Evaluation of lateral-flow Clostridium botulinum neurotoxin detection kits for food analysis. Appl. Environ. Microbiol. 2005. Vol. 71, pp. 3935−3941.
  98. Ahn-Yoon S., De Cory T., Durst R.A. Ganglioside-liposome immunoassay for the detection of botulinum toxin. Anal. Bioanal. Chem. 2004. Vol. 378, pp. 68−75.
  99. Hallis B., James B.A.F., Shone C.C. Development of novel assays for botulinum type A and B neurotoxins based on their endopeptidase activities. J. Clin. Microbiol. 1996. Vol. 34, pp. 1934−1938.
  100. Schimdt J.J., Stafford R. G, Millard C.B. High-throughput assays for botulinum neurotoxin proteolytic activity: serotypes A, B, D, and F. Anal. Biochem. 2001. Vol. 296- pp. 130−137.
  101. Ekong* T.A.N., Feavers I.M., Sesardic D. Recombinant SNAP-25 is an effective substrate for Clostridium botulinum type A toxin endopeptidase activity in vitro. Microbiology. 1997. Vol. 143, pp. 3337−3347.
  102. Ekong T., Austin J.W., Smith J.P., Dufresne I., Brett M., Abstr. Interagency Botulism Res. Coord. Committee Meet., Orlando, Fla. 1999, p. 36.
  103. Ferracci G., Miquelis R., Kozaki S., Seagar M., Leveque C. Synaptic vesicle chips to assay botulinum neurotoxins. Biochem. J. 2005. Vol. 391, pp. 659- 666.
  104. Wictome M., Newton K.A., Jameson K., Dunnigan P., Clarke S., Gaze J., Tauk A., Foster K.A., Shone C.C. Development of in vitro assays for the detection of botulinum toxins in foods. FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1999. Vol. 24, pp. 319−323.
  105. Baird-Parker A.C. The staphylococci: An Introduction. J.Appl. bacterial Symp. Suppl. 1990. pp. 15−85.
  106. Bergdoll M.S. Staphylococcal food poisoning. In Foodborne Diseases. D.O. Cliver (Ed.) Academic Press, Inc. San Diego, CA. 1990, pp. 86−106
  107. Genigeorgis C.A. Present state of knowledge on staphylococcal intoxication. Int. J. Food Microbiol. 1989, Vol. 9, pp. 327−360.
  108. А., Кальвинхо JL, Фокс Jl. Инфицирование молочной железы коров стафилококком. Молочная промышленность. 2007, Том 2, с. 22−24.
  109. YarwoodJ.M., Schlievert P.M. Toxin Production. Staphylococcus aureus Infection and Disease, edited by Honeyman A.L., Friedman H., Bendinelli M. Kluwer Academic/Plenum Publisher, New York, 2001, pp.- 93−115
  110. Thomas D., Ghou S., Dauwalder O, Lina G. Diversity in Staphylococcus aureus Enterotoxins In Marone G. Ed. Superantigens and superallergens. Chem. Immunol. Allergy Basel, Kargel. 2007, Vol. 93, pp. 24−41.
  111. B.H., Емельянов В. И. Отравляющие вещества: Учебное пособие. Москва: Воениздат, 1990, 271 с.132'Fraser J. Hight-affinity binding of staphylococcal enterotoxins A and В to HLA-DR. Nature 1989, Vol. 339, pp. 221−223.
  112. Kappler J., Kotzin B., Herron L. Gelfand EW, Bigler RD, Boylston A, Carrel S, Posnett DN, Choi Y, Marrack P. Vp-specific stimulation of human T cells by staphylococcal toxins. Science. 1989, Vol. 244, pp. 811−813.
  113. Marrack P., Kappler J. The staphylococcal Enterotoxins and Relatives. Science. 1990, Vol. 248, pp. 705−711.
  114. Bavari S., Ulrich R. Staphilococcal enterotoxin A and toxic shock syndrome toxin compete with CD4 for human major histocompatibility complex class II biniding: Infect. Immun. 1995, Vol. 63(2), pp. 423−429:
  115. Stiles B., Bavari^ S., Krakauer T., Ulrich R. Toxicity of staphylococcal enterotoxins potentiated^by lipopolysacharide: Major histocompatibility complex. class II molecule dependency and cytokine release. Infect. Immuni 1993- Vol. 61, pp. 5333−5338
  116. Scheuber P., Denzlinger C., Wilker D., Beck G, Keppler D., Hammer D. Cysteinyl leukotrienes as mediators ¦ of staphylococcal enterotoxin B in a monkey. Eur. J. Clin. Invest. 1987, Vol-. 117, pp.455−459j
  117. Notermans S., Boot R., Tatini S.R. Selection of monoclonal antibodies for detection of staphylococcal enterotoxin in heat processed foods. Int. J. Food Microbiol. 1987, Vol. 5, pp. 49−55
  118. Evenson M.L., Hinds M.W., Bernstein R.S., Bergdoll M.S. Esmation of human dose of staphylococcal enterotoxins- A from a large outbreak ofstaphylococcal food poisoning involving chocolate milk. Int J Food Microbiol. 1988, Vol. 7, pp. 311−316.
  119. Dangerfield H.G. Effects of enterotoxins after ingestion by humans. Presented at the 73rd Annual Meeting of the American Society for Microbiology. 1973, May 6−11, Miami Beach, FL.
  120. Casman E.P., Bennett R.W. Culture medium for the production of staphylococcal enterotoxin A. J. Bacteriol. 1963. Vol. 86, pp: 18−23.
  121. Casman EP, Bennett RW, Dorsey AE, Stone JE. The micro-slide gel double diffusion test for the detection and assay of staphylococcal enterotoxins. Health Lab Sci. 1969. Vol. 6(4), pp. 185−98.
  122. Association of Official Analytical Chemists. Official- Methods of Analysis, 15th ed. AO AC, Gaithersburg, MD, 1990
  123. Freed R.C., Evenson M.L., Reiser R.F., Bergdoll M.S. Enzyme-linked immunosorbent assay for detection of staphylococcal enterotoxins in foods. Appl. Environ. Microbiol. 1982, Vol. 44, pp. 1349−1355
  124. Kuo J.K.S., Silverman GJ. Application of enzyme-linked immunosorbent assay for detection of staphylococcal enterotoxins in> foods. J. Food Prot. 1980, Vol. 43, pp. 404−407
  125. Notermans S., Veijans H.L., Bol J., Van Schothorst M. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) for determination of St. aureus enterotoxin type B. Health Lab. Sci. 1978, Vol. 15, pp. 28−31
  126. Stiffler-Rosenberg G., Fey H. Simple assay for staphylococcal enterotoxins A, B, and C: modification of enzyme-linked immunosorbent assay. J. Clin. Microbiol. 1978, Vol. 8, pp. 473−479
  127. Chen SuiYi, Wong A.C.L. Current perspectives on detection of staphylococcal enterotoxins. J. Fd. Prot. 1997, Vol. 60, pp. 195−202
  128. R.W., Matthews R.N. 1995. Evaluation of polyvalent ELISA’s for the identification of staphylococcal enterotoxin in foods. AOAC International Abstracts 1995, Vol. 17-B-016.
  129. Rasooly L, Noel R, Shah D- Rasooly A. In vitro assay of St. aureus enterotoxin activity in food. Appl. Environ. Microbiol. 1997, Vol. 63, pp. 2361−65
  130. Anderson J.E., Beelman R.R., Doores S. Persistence of serological and biological activities of staphylococcal enterotoxin A in canned mushrooms. J. Fd. Prot. 1996, Vol. 59, pp. 1292−1299
  131. Bennett R.W., Berry M.R., Jr. Serological reactivity and in vivo toxicity of St. aureus enterotoxins A and D in selected canned foods. J. Food Sei. 1987, Vol.-52, pp. 416−418.
  132. Natesan M., Cooper M., Tran J., Rivera V., Poli M. Quantitative Detection of Staphylococcal Enterotoxin B by Resonant Acoustic Profiling Anal. Chem., 2009, Vol. 81 (10), pp 3896−3902
  133. Boyle T, Njoroge JM, Jones RL Jr, Principato M. Detection of staphylococcal enterotoxin' B in milk and milk products using immunodiagnostic lateral flow devices. JAOACInt. 2010, Vol. 93(2), pp. 569−567
  134. Yang M, Kostov Y, Bruck HA, Rasooly A. Gold nanoparticle-based enhanced chemiluminescence immunosensor for detection of Staphylococcal Enterotoxin B (SEB) in food. Int J Food Microbiol. 2009, Vol. 133(3), pp. 265−271'
  135. Thurman EM, Aga DS. Detection of pesticides and pesticide metabolites using the cross reactivity of enzyme immunoassays./ AOAC Int. 2001, Vol. 84(1), pp. 162−167
  136. Sadik OA, Van Emon JM. Applications of electrochemical immunosensors to environmental monitoring. Biosens Bioelectron. 1996, Vol. 11(8), i-xi.
  137. Schneider RJ. Environmental immunoassays. Anal. Bioanal. Chem. 2003, Vol. l, pp. 44−46
  138. Trucksess MW, Pohland AE. Methods and method evaluation for mycotoxins. Mol Biotechnol. 2002, Vol. 22(3), pp. 287−292
  139. Abel AP, Weller MG, Duveneck GL, Ehrat M, Widmer HM. Fiber-optic evanescent wave biosensor for the detection of oligonucleotides. Anal Chem. 1996, Vol. 68(17), pp. 2905−2912
  140. Plowman TE, Durstchi JD, Wang HK, Christensen DA, Herron JN, Reichert WM- Multiple-analyte fluoroimmunoassay using an integrated optical waveguide sensor. Anal Chem. 1999, Vol. 1−71(19), pp. 4344−4352
  141. Brecht A. Multianalyte bioanalytical devices: scientific potential and business requirements. Anal Bioanal Chem. 2005, Vol. 381(5), pp. 1025−1026.
  142. Taitt CR, Anderson GP, Ligler FS. Evanescent wave fluorescence biosensors. Biosens Bioelectron. 2005, Vol. 120(12), pp. 2470−2487
  143. Silzel JW, Cercek B, Dodson C, Tsay T, Obremski RJ. Mass-sensing, multianalyte microarray immunoassay with imaging detection: Clin Chem. 1998, Vol. 44(9), pp. 2036−2043
  144. Wadkins RM, Golden JP- Pritsiolas LM, Ligler FS. Detection of multiple toxic agents using a planar array immunosensor. Biosens Bioelectron. 1998, Vol. 13(3−4), pp. 407−415
  145. Plowman TE, Durstchi JD- Wang HK, Christensen DA, Herron JN, Reichert WM. Multiple-analyte fluoroimmunoassay using an integrated optical waveguide sensor. Anal Chem. 1999, Vol. 71(19), pp. 4344−4352
  146. Rowe CA, Tender LM, Feldstein MJ, Golden JP, Scruggs SB, MacCraith BD, Cras JJ, Ligler FS. Array biosensor for simultaneous identification of bacterial, viral, and protein analytes. Anal Chem. 1999, Vol. 71(17), pp. 3846−3852
  147. Bernard A, Michel B, Delamarche E. Micromosaic immunoassays. Anal Chem. 2001, Vol. 73(1), pp. 8−12
  148. Taitt CR, Anderson GP, Lingerfelt BM, Feldstein MJ, Ligler FS. Nine-analyte detection using an array-based biosensor. Anal Chem. 2002, Vol. 74(23), pp. 61 146 120
  149. Rowe CA, Scruggs SB, Feldstein MJ, Golden JP, Ligler FS. An array immunosensor for simultaneous detection of clinical analytes. Anal Chem. 1999, 15, Vol. 71(2), pp. 433−439. Erratum in: Anal Chem. 2003, Vol. 75(5), pp. 1225
  150. Sapsford KE, Charles PT, Patterson CH Jr, Ligler FS. Demonstration of four immunoassay formats using the array biosensor. Anal Chem. 2002, Vol. 74(5), pp. 1061−1068
  151. Rowe-Taitt CA, Golden JP, Feldstein MJ, Cras JJ, Hoffman KE, Ligler FS. Array biosensor for detection of biohazards. Biosens Bioelectron. 2000, Vol. 14(10−11), pp. 785−794
  152. Rubina A.Yu., Dyukova V.I., Dementieva E.I., Stomakhin A.A., Nesmeyanov V.A., Grishin E.V., Zasedatelev A.S. Quantitative immunoassay of biotoxins on hydrogel-based protein microchips. Anal. Biochem. 2005,' Vol. 340- pp. 317−329-
  153. Rogers KR, Valdes JJ, Eldefrawi ME. Acetylcholine receptor fiber-optic, evanescent fluoroscnsor. Anal Biochem. 1989, Vol. 182(2), pp. 353−359
  154. Song X, Swanson BI. Direct, ultrasensitive, and selective optical detection of protein toxins using multivalent interactions. Anal Chem: J999j> Vol. 71(11), pp. 2097−2107 ' '
  155. Villatte F, Schulze: H, Schmid RD, Bachmann TT. A disposable acetylcholinesterase-based electrode biosensor to detect anatoxin-a (s) in water. Anal BioanalChem. 2002, Vol. 372(2), pp. 322−326
  156. Peng T, Cheng Q, Stevens RC. Amperometric detection of Escherichiaxoli heat-labile enterotoxin by redox diacetylenic vesicles on a sol-gel thin-film electrode. Anal Chem. 2000, Vol. 72(7), pp. 1611−1617
  157. Stenger DA, Gross GW, Keefer EW, Shaffer KM, Andreadis JD, Ma W, Pancrazio JJ. Detection of physiologically active compounds using cell-based biosensors. Trends Biotechnol. 2001, Vol. 19(8), pp. 304−309
  158. Fisher MI, Tjarnhage T. Structure and activity of lipid membrane biosensor surfaces studied with atomic force microscopy and a resonant mirror. Biosens Bioelectron. 2000, Vol. 15(9−10), pp. 463−471
  159. Alfonta L, Willner I, Throckmorton DJ, Singh AK. Electrochemical and quartz crystal microbalance detection of the cholera toxin employing horseradish peroxidase and GMl-functionalized liposomes. Anal Chem. 2001, Vol. 73(21), pp. 5287−5295
  160. Liebau M, Hildebrand A, Neubert RH. Bioadhesion of supramolecular structures at supported planar bilayers as studied by the quartz crystal microbalance. Eur Biophys J. 2001, Vol. 30(1), pp. 42−52
  161. Singh AK, Harrison SH, Schoeniger JS. Gangliosides as receptors for biological toxins: development of sensitive fluoroimmunoassays using ganglioside-bearing liposomes. Anal Chem. 2000, Vol'. 72(24), pp. 6019−6024
  162. Vabulas R, Bittlingmaier R, Heeg K, Wagner H, Miethke T. Rapid clearance of the bacterial superantigen staphylococcal enterotoxin B in vivo. Infect Immun.1996, Vol. 64(11), pp. 4567−4573
  163. Humphreys H, Keane CT, Hone R, Pomeroy H, Russell RJ, Arbuthnott JP, Coleman DC. Enterotoxin production by Staphylococcus aureus isolates from cases of septicaemia and fromhealthy carriers. J Med Microbiol. 1989, Vol. 28(3), pp. 163−172
  164. Soto A, Saldias ME, Oviedo P, Fernandez M. Prevalence of Staphylococcus aureus among food handlers from a metropolitan university in Chile. Rev Med Chil. 1996, Vol. 124(9), pp. 1142−1146
  165. Ulrich RG, Sidell S, Taylor TJ. Staphylococcal enterotoxin B and related pyrogenic toxins. In, Medical Aspects of Chemical and Biological Warfare. Chapter 31, Falls Church, VA, Office of Surgeon General, Dept of the Army, 1997, pp. 621−630.
  166. Tempelman LA, King KD, Anderson GP, Ligler FS. Quantitating staphylococcal enterotoxin B in diverse media using a portable fiber-optic biosensor. Anal Biochem. 1996, Vol. 233(1), pp. 50−57
  167. Rucker VC, Havenstrite KL, Herr AE. Antibody microarrays for native toxin detection. Anal Biochem. 2005 Vol. 339(2), pp. 262−270.
  168. Sapsford KE, Taitt CR, Loo N, Ligler FS. Biosensor Detection of Botulinum Toxoid A and Staphylococcal Enterotoxin B in Food. Appl. Envir. Microbiol. 2005, Vol. 71(9), pp. 5590−5592
  169. Rowe CA, Tender LM, Feldstein MJ, Golden JP, Scruggs SB, MacCraith BD, Cras JJ, Ligler FS. Array biosensor for simultaneous identification of bacterial, viral, and protein analytes. Anal Chem¦ 1999, Vol. 71(17), pp. 3846−3852
  170. Panneerseelan L, Muriana PM. An immunomagnetic PCR signal amplification assay for sensitive detection of Staphylococcus aureus enterotoxins in foods. J Food Prot. 2009, Vol. 72(12), pp. 2538−2546
  171. Lian W, Wu D, Lim DV, Jin S. Sensitive detection of multiplex toxins using antibody microarray. Anal Biochem. 2010 Jun 15, Vol. 401(2), pp. 271−279.
  172. Shriver-Lake L, Shubin Y, Ligler F. Detection of staphylococcal enterotoxin B in spiked food samples. J Food Prot. 2003, Vol. 66(10), pp. 1851−1856
  173. Livshits M.A., Mirzabekov A.D. Theoretical analysis of the kinetics of DNA hybridization with gel-immobilized oligonucleotides. Biophys. J. 1996, Vol. 71, pp. 2795−2801
  174. Kramer S., Joos T.O., Templin M.F. Protein microarrays. Curr Protoc Protein Sei. 2005, Vol. 23, pp. 23−25.
  175. Gamby J., Abid J. P, Tribollet B, Girault H.H. Nanomosaic Network for the Detection of Proteins Without Direct Electrical Contact. Small 2008, Vol. 4(6), pp. 802−809.
  176. Mitchell P. A perspective on protein microarrays. Nature Biotechnology. 2002, Vol. 20, pp. 225−229.
  177. Templin MF, Stoll D, Schrenk M, Traub PC, Vohringer CF, Joos TO. Protein microarray technology. TRENDS in Biotechnology. 2002, Vol. 20, pp. 160−166.
  178. MacBeath G. Protein microarrays and proteomics. Nature genetics supplement. 2002, Vol. 32, pp. 526−532.
  179. Lai S.P., Cristopherson R.I., dos Remedios S.G. Antibody arrays: an embryonic but rapidly growing technology. Drug Discovery Today. 2002, Vol. 7, pp. 143−149.
  180. Abbot A. Betting on tomorrow’s chips. Nature. 2002, Vol. 415, pp. 112−114.
  181. Mirzabekov A. D., Alexander Kolchinsky. Emerging array-based technologies in proteomics. Current Opinion in Chemical Biology. 2001, Vol. 6, pp. 70−75.
  182. Rubina AY, Kolchinsky A, Makarov AA, Zasedatelev AS.,. Why 3-D? Gel-based microarrays in proteomics. Proteomics. Feb 2008- Vol. 8(4), pp.4 817−831.
  183. Angenendt P, Glokler J, Murphy D, Lehrach H, Cahill D.J.,. Toward optimized microarrays: a comparison of current microarray support material. Anal. Biochem. 2002, Vol. 309, pp. 253−260.
  184. Service R.F. Searching for Recipes for protein chips. Science. 2001, Vol. 294, pp. 2080−2082.
  185. Beier M, Hoheisel J.D. Versatile derivatization of solid support media for covalent bonding on DNA-microchips. Nucleic Acids Res. 1999, Vol. 27, pp. 1970−1977
  186. Kodadek Т. Protein microarrays: prospects and problems. Chemistry & Biology. 2001, Vol. 8, pp. 105−115.
  187. Uetz P, Giot L, Cadney G, Mansfield ТА, Judson RS, Knight JR, Lockshon D, Narayan V, Srinivasan M, Pochart P. A comprehensive analysis of protein-protein interactions in Saccharomyces serevisiae. Nature. 2000, Vol. 403, pp. 623−627.
  188. Heng Zhu, Klemic JF, Chang S, Berton P, Casamayor A, Klemic KG, Smith D, Gerstein M, Reed MA, Snyder M. Analysis of yeast protein kinases using protein chips. Nat Genet. 2000, Vol. 26, pp. 283−289.
  189. Moreno-Bondi M. C., Alarie J. P., Vo-Dinh Т. Multi-analyte analysis system using an antibody-based biochip. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2002 Vol. 375(1), pp. 120−124.
  190. Haab B.B., Duhman M.J., Brown P.O. Protein microarrays for highly parallel detection and quantitation of specific protein and antibodies in complex solutions. Genom Biology. 2001, Vol. 2(2), pp. research0004.1−0004*. 13
  191. Wiesner A. Detection of tumor markers with ProteinChip technology. Curr Pharm Biotechnol. 2004, Vol. 5(1), pp. 45−67.
  192. Heyries KA, Loughran MG, Hoffmann D, Homsy A, Blum LJ, Marquette CA. Microfluidic biochip for chemiluminescent detection of allergen-specific antibodies. Biosens Bioelectron. 2008, Vol. 23(12), pp. 1812−1818
  193. Harwanegg C, Hutter S, Hiller R. Allergen microarrays for the diagnosis of specific IgE against components of cow’s milk and hen’s egg in a multiplex biochip-based immunoassay. Methods MolBiol. 2007, Vol. 385, pp. 145−157.
  194. Man A, Alessandri C, Bernardi ML, Ferrara R, Scala E, Zennaro D. Micro arrayed allergen molecules for the diagnosis of allergic diseases. Curr Allergy Asthma Rep. 2010, 10(5): 357−364.
  195. Avseenko NV, Morozova TY, Ataullakhanov FI, Morozov VN. Immunoassay with multicomponent protein microarrays fabricated by electrospray deposition. Anal Chem. 2002, Vol. 74, 5, pp. 927−933.
  196. Chen CS, Zhu H. Protein microarrays. Biotechniques. 2006, Vol. 40(4), pp. 423, 425, 427.
  197. Kingsmore S.F. Multiplexed protein measurement: technologies and applications of protein and antibody arrays. Nat Rev Drug Discov. 2006, Vol. 5, 4, pp. 310−320.
  198. Elam JH, Nygren H, Stenberg- M. Covalent coupling of polysaccharides to silicon and silicon rubber surfaces. JBiomed Mater Res. 1984, Vol. 18(8), pp. 953 959
  199. Mansur HS, Orefice RL, Vasconcelos WL, Lobato ZP, Machado LJ. Biomaterial with chemically engineered surface for protein immobilization. J Mater Sci Mater Med. 2005, Vol. 16(4), pp. 333−340.
  200. Angenendt P. Progress in protein and antibody microarray technology. Drug Discov Today. 2005, Vol. 10(7), pp. 503−511.
  201. Brockman A, Orlando R. New immobilization chemistry for probe affinity mass spectrometry. Rapid. Commun. Mass Spectrum. 1996, Vol. 10, pp. 1688−92.
  202. Frei E, Levy A, Gowland P, Noll M. Efficient transfer of small DNA fragments from Polyacrylamide gels to diazo or nitrocellulose paper and hybridization. Methods Enzymol. 1983, Vol. 100- pp. 309−326.
  203. Alwine JC, Kemp’DJ, Stark GR. Method for detection of specific RNAs in agarose gels by transfer to diazobenzyloxymethyl-paper and hybridization with DNA probes. Proc Natl Acad Sei USA. 1977, Vol. 74(12), pp. 5350−5354.
  204. Scott JE, Hughes EW, Shuttleworth A. An 'affinity.' method for preparing polypeptides enriched in the collagen-associated Ehrlich chromogen. J Biochem (Tokyo). 1983, Vol. 93(3), pp. 921−925.
  205. Matsuura K, Akasaka T, Hibino M, Kobayashi K. Facile synthesis of stable and lectin-recognizable DNA-carbohydrate conjugates via, diazo coupling. Bioconjug Chem. 2000, Vol. 11(2), pp. 202−211.
  206. Hermanson G.T. Bioconjugate Techniques. Acad. Press: San Diego. 1996
  207. Falsey JR, Renil M, Park S, Li S, Lam KS. Peptide and small molecule microarray for high throughput cell adhesion* and' functional assays. Bioconjug Chem. 2001, Vol. 12(3), pp. 346−353.
  208. Zhang G, Zhou Y, Wu X, Yuan J, Ren S. Covalent attachment of DNA to glass supports using a new silane coupling agent and chemiluminescent detection. J Tongji Med Univ. 2000, Vol. 20(2), pp. 89−91.
  209. Хохлова ТД, Гаркавенко JIT, Никитин ЮС. Адсорбция белков и ДНК на дегидроксилированных и алюминированных силохромах. Прикл. Биохим. Микробиол. 1991, Т. 27(5), стр. 720−724.
  210. Lueking A., Horn М., Eickhov Н., Bussow К., Lehrach Н., Walter G. Protein microarrays for gene expression and antibody screening. Anal. Biochem. 1999, Vol. 270- pp. 103−111.
  211. Macbeth G., Schreiber S.L. Printing proteins as microarrays for high-throughput function determination. Science. 2000, Vol. 289, pp. 1760−1763.
  212. Newman J.D., Turner A.P.F.,. Ink-jet printing for the fabrication of amperometric glucose biosensors. Anal. Chim. Acta. 1992, Vol. 262, pp. 13−17.
  213. Blanchard A.P., Kaiser R.J., Hood L.E. High-density oligonucleotide arrays. Biosensors&Bioelectronics. 1996, Vol. 11, pp. 687−690.
  214. Moerman R., Frank J., Marijnissen J.C.M., van Dedem G.W.K. Picoliter dispensing in wells of a micro-array by means of electrospraying. Journal of Aerosol Science. 1999, Vol. 30, pp. 551−552.
  215. Moerman R, Frank J, Marijnissen J, Schalkhammer T., van Dedem G.W.K. Miniaturized electrospraying as a technique for the production of reproducible micrometer-sized protein spots. Anal Chem. 2001, Vol. 73, pp. 2183−2189.
  216. Morozov V.N., Morozova T.Ya. Electrospray deposition as a method for mass fabrication of mono- and multi-component microarrays of biological and biologically active substance. Anal. Chem. 1999, Vol. 71, pp. 3110−3117
  217. Lahiri J., Ostuni E., Whitesides G.M. Patterning ligands on reactive SAMs microcontact printing. Langmuir. 1999, Vol. 15, pp. 2055−2060.
  218. Arenkov P., A. Kukhtin, A. Gemmel, S. Voloshchuk, V. Chupeeva, A. Mirzabekov. Protein microchips: use for immunoassay and enzymatic reactions. Analytical Biochemistry. 2000, Vol. 278, pp. 123−131.
  219. Rubina A, Pan’kov SV, Ivanov SM, Dement’eva EI, Mirzabekov AD. Protein microchips. Dokl Biochem Biophys. 2001, Vol. 381, pp. 419−422.
  220. А.Д., Рубина А. Ю., Паньков С. В., Чернов Б. К. Способ иммобилизации олигонуклеотидов, содержащих непредельные группы, в полимерных гелях при формировании микрочипа. Патент N 2 175 972. 20 Ноябрь 2001, Т. Б.И. 2001, N 25.
  221. А. Д., Рубина А. Ю., Паньков С. В. Способ полимеризационной иммобилизации биологических макромолекул и композиция для его осуществления. Патент РФ № 2 216 547, дата приоритета 16.10.2001.
  222. Vasiliskov A., Timofeev E.N., Surzhikov S.A., Drobyshev A.L., Shick V.V., Mirzabekov A.D. Fabrication of microarray of gel-ommobilized compounds on a chip by co-polymerization. BioTechniques. 1999, Vol. 27, pp. 592−606.
  223. Drobyshev A., Mologina N., Shick V., Pobedimskaya D., Yershov G., Mirzabekov A. Sequence analysis by hybridization with oligonucleotide microchip: identification of beta-thalassemia mutations. Gene. 1997, Vol. 188, pp. 45−52
  224. Dubiley S., Kirillov Eu., Mirzabekov A. Polymorphism analysis and gene detection by minisequencing on an array of gel-immobilized primers. Nucl. Acids Res. 1999, Vol. 27(18), p. 27
  225. Tillib S., Strizhkov В., Mirzabekov A. Integration of multiple PCR amplification and DNA mutation analyses by using oligonucleotide microchip. Analyt. Biochem. 2001, Vol. 292, pp. 155−160.
  226. Krylov AS, Zasedateleva OA, Prokopenko DV, Rouviere-Yaniv J, Mirzabekov AD. Massive parallel analysis of the binding specificity of HU protein with ss and ds DNA on generic oligonucleotide microchips. Nucl. Acids Res. 2001, Vol. 29, pp. 2654−2660.
  227. Timofeev E., Mirzabekov A. Binding specificity and stability of duplexes formed by modified oligonucleotides with a 4,096-hexanucleotide microarray. Nucl. Acids Res. 2000, Vol. 29(12), pp. 2626−2634
  228. Nasedkina T., Domer P., Zharinov V., Hoberg J., Lysov Yu., Mirzabekov A. Identification of chromosomal translocation in leukemias by hybridization with oligonucleotide microarrays. Haematologica. 2002, Vol. 87(4), pp. 363−372
  229. Dyukova V.I., Dementieva E.I., Zubtsov D.A., Galanina O.E., Bovin N.V., Rubina A.Yu. Hydrogel glycan microarrays. Anal. Biochem. 2005, Vol. 347, pp. 94−105.
  230. Barsky V., Perov A., Tokalov S., Chudinov A., Kreindlin E., Sharonov A., Kotova E., Mirzabekov A. Fluorescence data analysis on gel-based biochips. J. Biomol., Screening. 2002, Vol. 7, pp. 247−257.
  231. Rasooly L, Rose NR, Shah DB, Rasooly A. In vitro assay of Staphylococcus aureus enterotoxin A activity in food. Appl Environ Microbiol. 1991, Vol. 63(6), pp. 2361−2365.
  232. Chen LJ, Liu ZS, Dong BQ, Yang K, Li Q, Jin BQ. Establishment of chemiluminescence immunoassay for detecting Staphylococcal enterotoxin В and С1. Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi. 2006, Vol. 22(5), pp. 668−669.
  233. С.Г., Руденко H.B., Гороховатский А. Ю., Капралова М. В., Виноградова И. Д., Вертиев Ю. В., Несмеянов В. А., Гришин Е.В.
  234. Моноклоальные антитела к ботулиническим нейротоксинам А, В, Е и F. Биоогр. Хим. 2011, Т. 37, № 3, стр. 344−353.
  235. Bacarese-Hamilton Т., Mezzasoma L., Ardizzoni A.,. Bistoni F, Crisanti A., Serodiagnosis of infectious diseases with antigen microarrays, J. Appl. Microbiol. 2004, Vol. 96, pp. 10−17.
  236. Derzelle S, Dilasser F, Duquenne M, Deperrois V. Differential temporal expression of the staphylococcal enterotoxins genes during cell growth. Food Microbiol. 2009, Vol. 26(8), pp. 896−904.
  237. Le Louir Y., Baron F., Gautier M. Staphylococcus aureus and food poisoning. Genet. Mol. Res. 2003, Vol. 2, pp. 63−76.
  238. Bunning V.K., Lindsay J.A., Archer D.L. Chronic health effects of microbial foodborne disease. World Health Stat. Q. 1997. Vol. 50, pp. 51−56.
  239. Breuer K., Wittmann M., Bosche В., Kapp A., Werfel T. Severe atopic dermatitis is associated with sensitization to staphylococcal enterotoxin В (SEB). Allergy 2000. Vol. 55, pp. 551−555.
  240. Herz U., Bunikowski R., Mielke M., Renz H. Contribution of bacterial superantigens to atopic dermatitis. Int. Arch. Allergy Immunol. 1999. Vol. 118, pp. 240−241.
  241. Jarraud S., Cozon G., Vandenesch F., Bes M., Etienne J-., Lina G. Involvement of enterotoxin G and I in staphylococcal toxic shock syndrome and staphylococcal scarlet fever. J. Clin. Microbiol 1999. Vol. 37, pp. 2446−2449.
  242. Mitchel D., Levitt D.G., Schlievert P.M., Ohlendorf D.H. Structural evidence for the evolution of pyrogenic toxin superantigens. J.Mol. Evol. 2000, Vol. 51, pp. 520−531.
  243. Poli M.A., Rivera V.R., Neal D. Sensitive and specific colorimetric ELISAs for Staphylococcus aureus enterotoxins A and B in urine and buffer. Toxicon. 2002, Vol. 40, pp. 1723−1726.
  244. Fey H, Pfister H, Riiegg O. Comparative evaluation of different enzyme-linked immunosorbent assay systems for the detection of staphylococcal enterotoxins A, B, C, and D. J Clin Microbiol. 1984, Vol. 19(1), pp. 34−38.
  245. Stiffler-Rosenberg G., Fey H. Simple assay for staphylococcal enterotoxins A, B, and C: modification of enzyme-linked immunosorbent assay. J. Clin. Microbiol. 1978, Vol. 8, pp. 473−479.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!