Синтетические пятитяжевые ?-суперспиральные фибриллы: конструирование и свойства

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

А-Суперспирали — это широко распространенные элементы структуры белков. Для этих структур характерным является то, что их аминокислотная последовательность квазипериодична и может быть представлена в виде повторяющихся семичленников (аЪ с def g) n, причем в (а) и (d) положениях, как правило, находятся неполярные аминокислотные остатки, формирующие внутреннее гидрофобное ядро, а в положениях (Ь… Читать ещё >

Содержание

I. Введение. 5 П. Литературный обзор
- 2. 1. а-Суперспиральные белки
- 2. 2. Что такое а-суперспиральный мотив?
- 2. 3. Принципы олигомеризации а-спиралей в а-суперспиральные комплексы
  - 2. 3. 1. Стехиометрия а-суперспиралей
  - 2. 3. 2. Ориентация а-суперспиралей
  - 2. 3. 3. Гомо- или гетероолигомеризация а-суперспиралей
- 2. 4. Принципы олигомеризации многотяжевых а-суперспиралей
- 2. 5. Правые а-суперспирали
- 2. 6. Структурная организация олигомерного матриксного белка сухожилий крысы
- 2. 7. Конструирование а-суперспиральных фибриллярных структур
- 2. 8. Медицинские и биотехнологические аспекты применения а-суперспиральных комплексов
III. Материалы и методы
- 3. 1. Синтез пептидов
- 3. 2. Исследование содержания вторичной структуры методом спектроскопии кругового дихроизма (КД)
- 3. 3. Исследование синтетических пептидов гидродинамическими методами
  - 3. 3. 1. Измерение коэффициентов седиментации
  - 3. 3. 2. Измерение коэффициентов диффузии
  - 3. 3. 3. Определение молекулярной массы препаратов
  - 3. 3. 4. Расчеты факторов формы Перрена
- 3. 4. Определение коэффициентов диффузии пептидов методом динамического светорассеяния
- 3. 5. Электронная микроскопия
- 3. 6. Дифференциальная сканирующая микрокалориметрия
- 3. 7. Метод малоугловой дифракции рентгеновских лучей. 42 IV. Результаты и обсуждения I
- 4. 1. Конструирование коротких полипептидов, способных образовывать пятитяжевые а-суперспиральные фибриллы
  - 4. 1. 1. Выбор длины полипептида
  - 4. 1. 2. Дизайн аминокислотной последовательности пятитяжевой а-суперспирали
- 4. 2. Экспериментальное исследование структур, образованных полипептидами aFFP и aFFPcc
  - 4. 2. 1. Исследование вторичной структуры aFFP и aFFPcc методом спектроскопии кругового дихроизма (К Д)
  - 4. 2. 2. Определение формы и характерных размеров а-суперспиральных комплексов, формируемых пептидами aFFP и aFFPcc
  - 4. 2. 3. Исследование стабильности a-суперспиральных фибрилл, формируемых пептидом aFFP
  - 4. 2. 4. Исследование фибриллярной структуры, формируемой пептидом aFFP, методом малоугловой дифракции рентгеновских лучей
- 4. 3. Конструирование и экспериментальное исследование структуры полипептида, несущего на N-конце последовательность, нарушающую характерную для a-суперспиралей квазипериодичность
  - 4. 3. 1. Исследование вторичной структуры пептида aFFP-rgd методом спектроскопии кругового дихроизма (КД)
  - 4. 3. 2. Определение стехиометрии комплекса, формируемого пептидом aFFP-rgd
- 4. 4. Обсуждение результатов I
V. Результаты и обсуждения П
- 5. 1. Конструирование пептидов, способных образовывать а-суперспиральные фибриллы в широком диапазоне значений рН
- 5. 2. Экспериментальное исследование структур, образованных пептидами aFFP-1, aFFP-2 и aFFP
  - 5. 2. 1. Исследование вторичной структуры aFFP-1, aFFP-2 и aFFP-3 методом спектроскопии кругового дихроизма (КД)
  - 5. 2. 2. Определение характерных размеров и формы a-суперспиральных комплексов, формируемых пептидами aFFP-1, aFFP-2 и aFFP
    - 5. 2. 2. 1. Исследования методом электронной микроскопии
    - 5. 2. 2. 2. Исследования гидродинамическими методами. 83 5.2.3. Исследование стабильности a-суперспиральных фибрилл, формируемых пептидами aFFP-1, aFFP-2 и aFFP
- 5. 3. Экспериментальное исследование структур полипептидов aFFP-1 rgd, aFFP-2rgd и aFFP-3rgd
- 5. 4. Обсуждение результатов II
VI. Выводы. 94 VH. Список литературы

Синтетические пятитяжевые ?-суперспиральные фибриллы: конструирование и свойства (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

а-Суперспирали — это широко распространенные элементы структуры белков. Для этих структур характерным является то, что их аминокислотная последовательность квазипериодична и может быть представлена в виде повторяющихся семичленников (аЪ с def g) n, причем в (а) и (d) положениях, как правило, находятся неполярные аминокислотные остатки, формирующие внутреннее гидрофобное ядро, а в положениях (Ь), ©, (е), ф и (g) -полярные аминокислотные остатки, участвующие в межи внутриспиральных взаимодействиях (Cohen & Parry, 1990; Lupas, 1996; Hodges, 1996). Многочисленные исследования показали, что пептиды, имеющие характерный семичленный повтор аминокислотной последовательности образуют как двух-, трех-, так и четырехи пятитяжевые а-суперспирали (Adamson, et al., 1993; Lovejoy, et al., 1993; Banner, et al., 1987; Malashkevich, et al., 1996). Однако вопрос о том, какие взаимодействия ответственны за избирательность образования а-суперспиралей с той или иной стехиометрией до сих пор остается открытым. Данная работа посвящена изучению факторов, приводящих к образованию пятитяжевых а-суперспиральных комплексов.

Проанализировав структуры известных четырехи пятитяжевых а-суперспиралей, мы предположили, что число спиралей в многотяжевых а-суперспиралях определяется не только эффектом упаковки внутренних гидрофобных остатков, находящихся в положениях (а) и (d), но и дополнительными электростатическими взаимодействиями между аминокислотными остатками боковых цепей, находящихся в положениях (Ь), ©, ф и (g) а-суперспирали. Так же из проведенного анализа следовало, что пептиды, склонные к образованию пятитяжевых а-суперспиралей и имеющие строгий семичленный повтор аминокислотной последовательности способны образовывать регулярные фибриллярные структуры. Это было интересно проверить экспериментально, поскольку из литературы известно, что попытки ряда авторов сконструировать а-суперспиральные полипептиды с возможным сдвигом отдельных а-спиралей вдоль оси суперспирали приводили к образованию фибриллярных агрегатов с неожиданно большой и нерегулярной толщиной (Pandya, et al. 2000; Ogihara, et al., 2001; Yeates & Padilla, 2002; Ryadnov & Woolfson, 2003).

Конструирование полипетидов de novo с заранее заданной архитектурой — это хороший способ проверить правильность понимания нами принципов структурной организации а-суперспиральных комплексов. С этой целью в работе был сконструирован короткий полипептид aFFP, который способен образовывать в растворе длинные пятитяжевые a-суперспиральные фибриллы. Исследование структуры полипетида методами спектроскопии КД, седиментации — диффузии, электронной микроскопии, сканирующей микрокалориметрии и малоугловой дифракции рентгеновских лучей подтвердили предсказанную пятитяжевую упаковку отдельных a-спиралей полипептида в a-суперспиральной фибрилле. Кроме того, внесение изменений в последовательность исходного полипетида aFFP позволило прояснить роль заряженных аминокислотных остатков, находящися в положениях ф и (g), в структуре пятитяжевой а-суперспирали.

Также в работе обсуждается возможность использования полученных фибриллярных структур для решения ряда прикладных задач в биотехнологии и медицине.

II. Литературный обзор

VI. Выводы.

1. Впервые сконструирован de novo и синтезирован короткий полипептид aFFP, состоящий из 34 аминокислотных остатков, который при кислых рН среды спонтанно собирается в длинные a-суперспиральные фибриллы с фиксированным диаметром. Исследование структуры фибриллы методами спектроскопии КД, седиментации — диффузии, электронной микроскопии, сканирующей микрокалориметрии и малоугловой дифракции рентгеновских лучей подтверждает предсказанную пятитяжевую упаковку отдельных а-спиралей полипептида в a-суперспиральной фибрилле.

2. При переходе из кислых условий среды в нейтральные полипептид aFFP обратимым образом формирует сферические частицы с диаметром 10−15 нм.

3. Показано, что взаимодействия между поверхностными аминокислотными остатками важны для образования пятитяжевых a-суперспиралей. В частности, показано, что заряженные остатки в (f) и (g) положениях влияют как на стабильность пятитяжевых a-суперспиралей, так и на диапазон рН в которых они образуются.

4. Показано, что измененные последовательности пептидов aFFP-1, aFFP-2 и aFFP-З способны образовывать пятитяжевые a-суперспиральные фибриллы в широком диапазоне изменений значений рН, что позволит использовать такие структуры в биотехнологии и медицине в качестве носителей коротких биологически активных лигандов.

В заключении я хочу выразить глубокую и искреннюю признательность.

Сергею Александровичу Потехину, своему научному руководителю, за внимание и доброжелательность, которые сопровождали мою работу, всем сотрудникам группы термодинамики белка Института белка РАН за помощь в процессе работы над диссертацией и теплую дружественную атмосферу, способствовавшую плодотворной работе, всем сотрудникам Института белка, с кем мне пришлось сотрудничать и просто работать рядом, за доброе отношение и поддержку.

Я очень благодарна Андрею Вилховичу Каяве, Виктору Дмитриевичу Васильеву, Виктору Ивановичу Попову, Альвине Андреевне Вазиной, Надежде Федоровне Ланиной за плодотворное сотрудничество и активный интерес к моей работе.

Показать весь текст

Список литературы

Т.Н. Мельник, А. В. Каява, Ж. Коррадин, В. И. Попов, С. А. Потехин. Роль электростатических взаимодействий в стехиометрии а-суперспиралей. III Пущинская конференция молодых ученых, Пущино, 27 30 апреля 1998. Сборник тезисов, стр. 86.
S A. Potekhin, T.N. Melnik, V. Popov, N.F. Lanina, A.A. Vazina, P. Rigler, A.S. Verdini, G. Corradin, A.V.Kajava, De novo design of fibrils made of short a-helical coiled coil peptides, Chemistry. & Biology 8, (2001), 1025−1032.
T.N. Melnik, V. Villard, V. Vasiliev, G. Corradin, A.V. Kajava and S.A. Potekhin. Shift of fibril-forming ability of the designed a-helical coiled coil peptides into the physiological pH region Protein Engineering 16 (2003), 1125−1130.
Боуэн Т., 1973. Введение в ультрацентрифугирование. Москва, «Мир», 248 с.
Кантор Ч. и Шиммел П., 1984. Биофизическая химия, том 2. Москва, «Мир», 493 с.
Ковригин Е.Л., Потехин С. А., 1996. Микрокалориметрическое исследование влияния диметилсульфоксида на тепловую денатурацию лизоцима, Биофизика 41 (6): 1201−1206.
Потехин С.А., Ковригин Е. Л., 1998. Влияние кинетических факторов на тепловую денатурацию и ренатурацию биополимеров. Биофизика, 43 (2): 223−232.
Adamson J.G., Zhou N.E., Hodges R.S., 1993. Structure, function and application of the coiled-coil protein folding motif. Curr Opin Biotechnol., 4(4):428−37-
Akey D.L., Malashkevich V.N., and Kim P. S., 2001. Buried polar residues in coiled-coil interfaces. Biochemistry, 40: 6352−6360.
Alber Т., 1992. Structure of the leucine zipper. Curr. Opin. Genet. Dey., 2:205−210.
Alberti S., Oehler .S, von Wilcken-Bergmann В., Muller-ffill В., 1993. Genetic analysis of the leucine heptad repeats of Lac repressor: evidence for a 4-helical bundle. EMBOJ12(8):3227−36.
Arndt K.M., Muller K.M., Pluckthun A., 2001. Helix-stabilized Fv (hsFv) antibody fragments: substituting the constant domains of a Fab fragment for a heterodimeric coiled-coil domain. J Mol Biol., 312(l):221−8.
Banner D.W., Kokkinidis M., Tsernoglou D., 1987. Structure of the ColEl гор protein at 1.7 A resolution. J Mol Biol., 196(3):657−75.
Baxevanis A.D., Vinson C.R., 1993. Interactions of coiled coils in transcription factors: where is the specificity? Curr Opin Genet Dev., 3(2):278−85.
Bradford M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem., 72:248−54.
Boice J.A., Dieckmann G.R., DeGrado W.F., Fairman R., 1996. Thermodynamic analysis of a designed three-stranded coiled coil. Biochemistry, 35(46): 14 480−5.
Bryson J.W., Betz S.F., Lu H.S., Suich D.J., Zhou H.X., CWeil K.T., DeGrado W.F., 1995. Protein design: a hierarchic approach. Science. 270(5238):935−41.
Bullough P.A., Hughson F.M., Skehel J.J., Wiley D.C., 1994. Structure of influenza haemagglutinin at the pH of membrane fusion. Nature. 371(6492):37−43.
Burge R.E., 1959. X-ray scattering by bundles of cylinders. Acta Cryst., 12:285−289.
Burge R.E., 1963. Equatorial X-ray diffraction by fibrous proteins: short-range order in collagen, feather keratin and F-actin. J. Mol. Biol., 16:213−24.
Burkhard P., Ivaninskii S., Lustig A., 2002. Improving coiled-coil stability by optimizing ionic interactions. J Mol Biol. 318(3):901−10.
Campbell K.M., Lumb К J., 2002. Complementation of buried lysine and surface polar residues in a designed heterodimeric coiled coil. Biochemistry. 41(22):7169−75.
Carroll S.F., Barbieri J.T., Collier R.J., 1988. Diphtheria toxin: purification and properties. Methods Enzymol., 165:68−76.
Chen Y.H., Yang J.T., Chau K.H., 1974. Determination of the helix and beta form of proteins in aqueous solution by circular dichroism. Biochemistry, 13(16):3350−9.
Cohen C. & Parry D.A.D., 1990. a-Helical coiled-coils and bundles: how to design an a-helical protein. Proteins Struct. Funct. Genet. 7: 1−15.
Cohen F.E., Prusiner S.B., 1998. Pathologic conformations of prion proteins. Annu Rev Biochem., 67:793−819.
Conejero-Lara F., Mateo P.L., Aviles F.X., Sanchez-Ruiz J.M., 1991. Effect ofл .
Zn on the thermal denaturation of carboxypeptidase B. Biochemistry. 30(8):2067−72.
Crick, F. H. C., 1953. The packing of a-helices: simple coiled coils. Acta. Cry St., 6: 689−697.
Cusack S., Berthet-Colominas C., Hartlein M., Nassar N., Leberman R., 1990. A second class of synthetase structure revealed by X-ray analysis of Escherichia coli seryl-tRNA synthetase at 2.5 A. Nature. 347(6290):249−55.
Danovich R.D. & Serdyuk I.N., 1983. Proton Correlation Techniques in Fluid Mechanics. In Shulz-DuBois, E.O. (ed.), Springer, Berlin, New York, pp. 315−321.
Dayring H.E., Tramonato A., Sprang S.R., Fletterick R.J., 1986. Interactive program for visualization and modeling of proteins, nucleic acids and small molecules. J. Mol. Graph. 4:82−87.
DeGrado W.F., Wasserman Z.R., Lear J.D., 1989. Protein design, a minimalist approach. Science, 243(4891):622−8.
Dill K.A., 1990. Dominant forces in protein folding. Biochemistry. 29(31):7133−55.
DiCesare P., Hauser N., Lehman D., Pasumarti S., and Paulsson M., 1994. Cartilage oligomeric matrix protein (COMP) is an abundant component of tendon. FEBSLett., 354: 237−240.
Durr E., Jelesarov I., Bosshard H.R., 1999. Extremely fast folding of a very stable leucine zipper with a strengthened hydrophobic core and lacking electrostatic interactions between helices. Biochemistry, 38(3):870−80.
Efimov V.P., Lustig A. & Engel J. 1994. The thrombospondin-like chains of cartilage oligomeric matrix protein are assembled by a five-stranded a-helical bundle between residues 20 and 83. FEBSLett. 341: 54−58.
Efimov V.P., Engel J., Malashkevich V.N., 1996. Crystallization and preliminary crystallographic study of the pentamerizing domain from cartilage oligomeric matrix protein: a five-stranded alpha-helical bundle. Proteins. 24(2):259−62.
Ekman S., Reinholt F. P., Hultenby K. and Heinegard D., 1997. Ultrastructural immunolocalization of cartilage oligomeric matrix protein (COMP) in porcine growth cartilage. Calcif. Tissue Int., 60:547−553.
Ellenberger Т., 1994. Getting a grip in DNA recognition: structures of the basic region, leucine zipper, and the basic region helix-loop- helix DNA-binding domains. Curr. Opin. Struct. Biol. 4: 12−21.
Fairman R., Chao H.-G., Mueller L., Lavoie Т. В., Shen L., Novothy J., and Matsueda G. R., 1995. Characterization of a new four-chain coiled-coil: influence of chain length on stability. Protein Sci. 4,1457−1469.
Fairman R., Chao H.G., Lavoie T.B., Villafranca J.J., Matsueda G.R., Novotny J., 1996. Design of heterotetrameric coiled coils: evidence for increased stabilization by Glu («)-Lys (+) ion pair interactions. Biochemistry, 35(9):2824−9.
Frere V., Sourgen F., Monnot M., Troalen F. and Fermandijian S., 1995. A peptide fragment of human DNA topoisomerase П a forms a stable coiled coil structure in solution. J. Biol. Chem., 270:17 502−17 507.
Glover J.N.M. & Harrison S.C., 1995. Crystal structure of the heterodimeric bZIP transcription factor c-Fos-c-Jun bound to DNA. Nature, 373: 257−261.
Graddis T.J., Myszka D.G., Chaiken I.M., 1993. Controlled formation of model homo- and heterodimer coiled coil polypeptides. Biochemistry. 32(47): 12 664−71.
Griebenow K., Klibanov A.M. 1996. On protein denaturation in aqueous-organic mixtures but note in pure organic solvents. J. Am. Chem. Soc., 118:1170−1175.
Gonzalez L., Woolfson D.N., Alber Т., 1996a. Buried polar residues and structural specificity in the GCN4 leucine zipper. Nat Struct Biol. 3(12): 1011−8.
Gonzalez L., Brown R.A., Richardson D., Alber Т., 1996b. Crystal structures of a single coiled-coil peptide in two oligomeric states reveal the basis for structural polymorphism. Nat Struct Biol. 3(12): 1002−9.
Gotte G., Testolin L., Costanzo C., Sorrentino S., Armato U., Libonati M., 1997. Cross-linked trimers of bovine ribonuclease A: activity on double-stranded RNA and antitumor action. FEBSLett., 415(3):308−12.
Harbury P.B., Zhang Т., Kim P. S. & Alber T. 1993. A switch between two-, three-, and four-stranded coiled coils in GCN4 leucine zipper mutants. Science 262:1401−1407.
Harbury P.B., Kim P. S. & Alber T. 1994. Crystal structure of an isoleucine-zipper trimmer. Nature 371: 80−83.
Harbury P.B., Plecs J.J., Tidor В., Alber Т., Kim P. S., 1998. High-resolution protein design with backbone freedom. Science. 282(5393): 1462−7.
Hedbom E., Antonsson P., Hjerpe A., Aeschlimann D., Paulsson M., Rosa-Pimentel E., Sommarin Y., Wendel M., Oldberg A., and Heinegard D., 1992. Cartilage matrix proteins. J. Biol. Chem., 267: 6132−6136.
Hedbom E., Antonsson P., Hjerpe A., Aeschlimann D., Paulson M., Rosa-Pimentel E., Sommarin Y., Wendel M., Oldberg A., Heinegard D., 1995. An acidic oligomeric protein (COMP) detected only in cartilage. J. Biol. Chem., 267: 6132−6136.
Hodges R.S., 1992. Unzipping the secrets of coiled-coils. Curr. Biol., 2:122−124.
Hodges R.S., 1996. De novo design of a-helical proteins: basic research to medical applications. Biochem. Cell Biol., 74: 133−154.
Hoppe H.J. & Reid K.B., 1994. Trimeric C-type lectin domains in host defence. Structure, 2: 1129−1133.
Hu J.C., O’Shea E.K., Kim P. S., Sauer R.T., 1990. Sequence requirements for coiled-coils: analysis with lambda repressor-GCN4 leucine zipper fusions. Science, 250(4986): 1400−3.
Junius F.K., Mackay J.P., Bubb W.A., Jensen S.A., Weiss A.S., King G.F., 1995. Nuclear magnetic resonance characterization of the Jun leucine zipper domain: unusual properties of coiled-coil interfacial polar residues. Biochemistry. 34(18):6164−74.
Kajava A.V., 1996. Modeling of a five-stranded coiled coil structure for the assembly domain of the cartilage oligomeric matrix protein. Proteins, 24:218−226.
Knappenberger J.A., Smith J.E., Thorpe S.H., Zitzewits J.A. & Matthews C.R., 2002. A buried polar residue in the hydrophobic interface of the coiled-coil peptide, GCN4-pl, plays a thermodynamic, not a kinetic role in folding. J. Mol. Biol., 321: 1−6.
Karin M., Liu Z., Zandi E., 1997. AP-1 function and regulation. Curr Opin Cell Biol., 9(2):240−6.
Kohn W.D., Kay C.M., Hodges R.S., 1995. Protein destabilization by electrostatic repulsions in the two-stranded alpha-helical coiled-coil/leucine zipper. Protein Sci. 4(2):237−50.
Kohn W.D., Kay C.M. and Hodges R.S., 1998. Orientation, positional, additivity, and oligomerization-state effects of interhelical ion pairs in a-helical coiled coils. J. Mol. Biol., 283: 993−1012.
Kostelny S.A., Cole M.S., Tso J.Y., 1992. Formation of a bispecific antibody by the use of leucine zippers. J Immunol., 148(5):1547−53.
Krylov D., Mikhailenko I., Vinson C., 1994. A thermodynamic scale for leucine zipper stability and dimerization specificity: e and g interhelical interactions. EMBOJ., 13(12):2849−61.
Malashkevich V.N., Kammerer R.A., Efimov V.P., Schultness Т., Engel J., 1996. The crystal structure of a five-stranded coiled coil in COMP: a prototype ion chanel? Science 274:761−765.
McLachlan & Karn, 1983. Periodic features in the amino acid sequence of nematode myosin rod. J Mol Biol., 164(4):605−26.
McWhirter J.R., Galasso D.L. & Wang J.Y.J., 1993. A coiled coil oligomerization domain of Bcr is essential for the transforming function of Bcr-Abl oncoproteins. Mol. Cell. Biol., 13: 7587−7595
Moitra J., Mason M.M., Olive M., Krylov D., Gavrilova O., Marcus-Samuels В., Feigenbaum L., Lee E., Aoyama Т., Eckhaus M., Reitman M.L., Vinson C., 1998. Life without white fat: a transgenic mouse. Genes Dev., 12(20):3168−81.
Monera O.D., Zhou N.E., Kay C.M., Hodges R.S., 1993. Comparison of antiparallel and parallel two-stranded alpha-helical coiled-coils. Design, synthesis, and characterization. J Biol Chem., 268(26): 19 218−27.
Monera O.D., Kay C.M., Hodges R.S., 1994. Electrostatic interactions control the parallel and antiparallel orientation of alpha-helical chains in two-stranded alpha-helical coiled-coils. Biochemistry, 33(13):3862−71.
Monera O. D., Zhou N. E., Lavigne P., Kay С. M., and Hodges R., 1996a. Formation of parallel and antiparallel coiled-coils controlled by the relative positions of alanine residues in the hydrophobic core. J. Biol. Chem., 271: 3995−4001.
Monera O.D., Sonnichsen F.D., Hicks L., Kay C.M., Hodges R.S., 1996b. The ^ relative positions of alanine residues in the hydrophobic core control theformation of two-stranded or four-stranded alpha-helical coiled-coils. Protein Eng., 9(4):353−63.
Morgelin M., Heinegaed D., Engel J., and Paulsson M., 1992. Electron microscopy of native oligomeric matrix protein purified prom the swarm rat chondrosarcoma reveals a five-armed strucrture. J. Biol. Chem., 267:6137−6141.
Morris A.E., Remmele R.L.Jr., Klinke R., Macduff B.M., Fanslow W.C., Armitage R.J., 1999. Incorporation of an isoleucine zipper motif enhances the biological activity of soluble CD40L (CD154). J Biol Chem., 274(l):418−23-
Muller G., Michel A., & Altenburg E., 1998. COMP (cartilage oligomeric matrix protein) is synthesized- in ligament, tendon, meniscus, and articular cartilage. Connect Tissue Res., 39: 233−344.
Myszka D.G. and Chaiken I.M., 1994. Design and characterization of an intramolecular antiparallel coiled coil peptide. Biochemistry, 33: 2368−2372.
Nautiyal S., Woolfson D.N., King D.S., & Aiber Т., 1995. A designed heterotrimeric coiled coil. Biochemistry, 34: 11 645−11 651.
Oakley M.G., Kim P. S., 1998. A buried polar interaction can direct the relative orientation of helices in a coiled coil. Biochemistry. 37(36):12 603−10.
Ogihara N.L., Ghirlanda G., Bryson J.W., Gingery M., DeGrado W.F., Eis. enberg D., 2001. Design of three-dimensional domain-swapped dimers and fibrous oligomers. Proc Natl Acad Sci., 98(4): 1404−9.
Oldberg A., Antonsson P., Lindblom K., and Heinegard D., 1992. COMP (Cartilage oligomeric matrix protein) is structurally related to the thrombospondins. J. Biol. Chem., 267: 22 346−22 350.
O’Shea E.K., Rutkowski R., Stafford W.F. & Kim P. S., 1989. Preferential heterodimer formation by isolated leucine zippers from fos and jun. Science, 245(4918) .646−8.
O’Shea E.K., Klemm J.D., Kim P. S & Alber Т., 1991. X-ray structure of the GCN4 leucine zipper, a two-stranded, parallel coiled coil. Science, 254:539−544.
O’Shea E.K., Rutkowski R., Kim P. S., 1992. Mechanism of specificity in the Fos-Jun oncoprotein heterodimer. Cell, 68(4):699−708.
O’Shea E.K., Lumb K.J., Kim P. S., 1993. Peptide 'Velcro': Design of a heterodimeric coiled coil. Curr Biol., 3(10):658−67.
Ozbek S., Engel J., and Stetefeld J., 2002. Storage function of cartilage oligomeric matrix protein: the crystal structure of the coiled-coil domain in complex with vitamin D3. The EMBO Journal, 21: 5960−5968.
Pack P. & Pluckthum A., 1992. Miniantibodies use of amphipatic helices to produce functional, flexibility linked dimeric Fv fragments with high avidity in. Escherichia coli. Biochemistry 31: 1579−1584.
Pack P., Muller K., Zahn R. & Pluckthum A., 1995. Tetravalent miniantibodies with high avidity assembling in Escherichia coli. J. Mol. Biol. 246: 28−34.
Pandya M.J., Spooner G.M., Sunde M., Thorpe J.R., Rodger A., Woolfson D.N., 2000. Sticky-end assembly of a designed peptide fiber provides insight into protein fibrillogenesis. Biochemistry. 39(30):8728−34.
Pauling L. & Corey R.B., 1953. Compound helical configurations of polypeptide chains: structure of proteins of the alpha-keratin type. Nature, 171(4341):59−61.
Pelletier J.N., Campbell-Valois F.X., Michnick S.W., 1998. Oligomerization domain-directed reassembly of active dihydrofolate reductase from rationally designed fragments. Proc Natl Acad Sci, 95(21): 12 141−6.
Petka W.A., Harden J.L., McGrath K.P., Wirtz D., Tirrell D.A., 1998. Reversible hydrogels from self-assembling artificial proteins. Science. 281(5375):389−92.
Phillips G.N. Jr., Fillers J.P., Cohen C., 1986. Tropomyosin crystal structure and muscle regulation. J Mol Biol., 192(1):! 11−31.
Popov V.I., Nikonov A.A., Agafonova N.K., Fesenko E.E., 1994.Surface ultrastructure of olfactory receptor sense hairs in the silkmoth, Antheraea pernyi. J. Microscopy (Oxford), 174(1): 39−46.
Potekhin S.A., Medvedkin V.N., Kashparov I.A. & Venyaminov S.Yu. 1994. Synthesis and properties of the peptide corresponding to the mutant form ofthe leucine zipper of the transcriptional activator GCN4 from yeast. Protein Eng. 7: 1097−1101.
Privalov P.L. & Potekhin S.A., 1986. Scanning microcalorimetry in studying temperature-induced changes in proteins. Methods in Enzymology, 131:1−51.
Provencher S.W., Glockner J., 1981. Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism. Biochemistry, 20(l):33−7.
Qabar A., Derick L., Lawler J., and Dixit V., 1995. Trombospondin 3 is a pentameric molecule held together by interchain disulfide linkage involving two cysteine residues. J. Biol. Chem., 270: 12 725−12 729.
Ryadnov M.G., Woolfson D.N., 2003. Engineering the morphology of a self-assembling protein fibre. Nat Mater., 2(5):329−32.
Sanchez-Ruiz J.M., Lopez-Lacomba J.L., Cortijo M., Mateo P.L., 1988. Differential scanning calorimetry of the irreversible thermal denaturation of thermolysin. Biochemistry. 27(5): 1648−52.
Schaffher W., Weissmann C., 1973. A rapid, sensitive, and specific method for the determination of protein in dilute solution. Anal Biochem., 56(2):502−14.
Schlunegger M.P., Bennett M.J., Eisenberg D., 1997. Oligomer formation by 3D domain swapping: a model for protein assembly and misassembly. Adv Protein Chem., 50:61−122.
Schuermann M., Hunter J.B., Hennig G., Muller R., 1991. Non-leucine residues in the leucine repeats of Fos and Jun contribute to the stability and determine the specificity of dimerization. Nucleic Acids Res., 19(4):739−46.
Senin A.A., Potekhin S.A., Tiktopulo E.I. & Filimonov V.V., 2000. Differential scanning microcalorimeter SCAL-1.,/. Therm. Anal. Cal., 62:153−160.
Seo J. & Cohen C., 1993. Pitch diversity in alpha-helical coiled coils. Proteins, 15:223−234.
Shen Z., Heinegard D., & Sommarin Y., 1995. Distribution and expression of cartilage oligomeric matrix protein and bone sialoprotein show marked changes during femoral head development. Matrix Biol., 14:773−781.
Smith R.K., W., Zunino L., Webbon P.M., & Heinegard D., 1997. The distribution of cartilage oligomeric matrix protein (COMP) in tendom and its variation with tendon site, age and load. Matrix Biol., 16: 255−271.
Sorger P.K. & Nelson C.M., 1989. Trimerization of a yeast transcriptional activator via a coiled coil motif. Cell, 59: 807−813.
Spek E.J., Bui A.H., Lu M., Kallenbach N.R., 1998. Surface salt bridges stabilize the GCN4 leucine zipper. Protein Sci. 7(ll):2431−7.
Steinmetz M.O., Stoffler D., Hoenger A., Bremer A., Aebi U., 1997. Actin: from cell biology to atomic detail .J Struct Biol., 119(3):295−320.
Stetefeld J., Jenny M., Schulthess Т., Landwehr R., Engel J., & Kammerer R.A., 2000. Crystal structure of a naturally occurring parallel right-handed coiled coil tetramer. Nature Structural Biology, 7: 772−776.
Su J.Y., Hodges R.S., Kay C.M., 1994. Effect of chain length on the formation and stability of synthetic alpha-helical coiled coils. Biochemistry, 33(51): 15 501−10.
Suzuki K., Doi Т., Imanishi Т., Kodama Т., Tanaka Т., 1997. The conformation of the alpha-helical coiled coil domain of macrophage scavenger receptor is pH dependent. Biochemistry. 36(49): 15 140−6.
Suzuki K., Yamada Т., Tanaka Т., 1999. Role of the buried glutamate in the alpha-helical coiled coil domain of the macrophage scavenger receptor. Biochemistry. 38(6): 1751−6.
Taylor K.L., Cheng N., Williams R.W., Steven A.C., Wickner R.B., 1999. Prion domain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p. Science, 283(5406): 1339−43.
Terskikh A.V., Le Doussal J-M., Crameri R.,. Fisch I., Mach J-P., Kajava A.V., 19 976. «Peptabody»: a new type of high avidity binding protein. Proc. Natl. Acad. Sci., 94: 1663−1664.
Timchenko A.A., Griko N.B., Serdyuk I.N., 1990. Resolution power of regularization algorithm for linary systems in dynamic light scattering. Biopolymers, 29:303−309.
Valentine R.C., Shapiro B.M., Stadtman E.R., 1968. Regulation of glutamine synthetase. ХП. Electron microscopy of the enzyme from Escherichia coli. Biochemistry, 7(6):2143−52.
Vasiliev V.D., Koteliansky V.E., 1979. Freeze-drying and high-resolution shadowing in electron microscopy of Escherichia coli ribosomes. Methods Enzymol. 59:612−29.
Vinson C.R., Hai Т., Boyd S.M., 1993. Dimerization specificity of the leucine zipper-containing bZIP motif on DNA binding: prediction and rational design. Genes Dev., 7(6): 1047−58.
Wang C., Stewart R.J., Kopecek J., 1999. Hybrid hydrogels assembled from synthetic polymers and coiled coil protein domains. Nature 397, 417−420.
Weissenhorn W., Dessen A., Harrison S.C., Skehel J.J., Wiley D.C., 1997. Atomic structure of the ectodomain from HIV-l gp41. Nature. 387(6631):426−30.
Weissenhorn W., Carfi A., Lee K.H., Skehel J.J., Wiley D.C., 1998. Crystal structure of the Ebola virus membrane fusion subunit, GP2, from the envelope glycoprotein ectodomain. Mol Cell, 2(5):605−16.
Wendt H., Leder L., Harma H., Jelesarov I., Baici A., Bosshard H.R., 1997. Very rapid, ionic strength-dependent association and folding of a heterodimeric leucine zipper. Biochemistry. 36(1):204−13.1. Tf
Williams R.W., 1994. Experimental determination of membrane protein secondary structure using vibrational and CD spectroscopies. In Membrane protein Structure, Experimental Approaches (White, S.H., Ed), pp.181−205, Oxford University Press, N.Y.
Wilson H.R., 1963. The molecular arrangement in alpha-keratin. J. Mol. Biol., 6:474−82.
Wolf P., 1983. A critical reappraisal of Wadell’s technigue for ultraviolet spectrophotometric protein estimation. Anal. Biochem. 129:145−155.
Woolfson D.N., Alber Т., 1995. Predicting oligomerization states of coiled coils. Protein Sci., 4(8): 1596−607.
Ф Wu Z., Eaton S.F., Laue T.M., Johnson K.W., Sana T.R., Ciardelli T.L., 1994.
Coiled-coil molecular recognition: directed solution assembly of receptor ectodomains. Protein Eng. 7(9): 1137−44.
Wu Z., Johnson K.W., Goldstein В., Choi Y., Eaton S.F., Laue T.M. & Ciardelli T.L., 1995. Solution assembly of a soluble, heteromeric, high affinity interleukin-2 receptor complex. J. Biol Chem. 270: 16 039−16 044.
Yeates Т.О., Padilla J.E., 2002. Designing supramolecular protein assemblies. CurrOpin Struct Biol., 12(4):464−70.
Yiphantis D.A., 1964. Equilibrium ultracentrifugation of dilute solutions. Biochemistry, 47:297−317.
Zeng X., Zhu H., Lashuel H. A., and Hu J. C., 1997. Oligomerization properties of GCN4 leucine zipper e and g position mutants. Protein Science, 6: 2218−2226.
Zhou N.E., Zhu B.Y., Kay C.M., Hodges R.S., 1992a. The two-stranded alpha-helical coiled-coil is an ideal model for studying protein stability and subunit interactions. Biopolymers, 32(4):419−26.
Zhou N.E., Kay C.M., Hodges R.S., 1992b. Synthetic model proteins. Positional effects of interchain hydrophobic interactions on stability of two-stranded alpha-helical coiled-coils. J Biol Chem., 267(4):2664−70.tl
Zhou N.E., Kay C.M., Hodges R.S., 1994. The role of interhelical ionic interactions in controlling protein folding and stability. De novo designed synthetic two-stranded alpha-helical coiled-coils. J Mol Biol., 237(4):500−12.
Zitzewitz J.A., Bilsel O., Luo J., Jones B.E., Matthews C.R., 1995. Probing the folding mechanism of a leucine zipper peptide by stopped-flow circular dichroism spectroscopy. Biochemistry, 34(39): 12 812−9.fill

Заполнить форму текущей работой