Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль полиаминов в адаптации Escherichia coli к супероксидному стрессу

Диссертация: Роль полиаминов в адаптации Escherichia coli к супероксидному стрессу
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время интенсивные исследования в области микробиологии и молекулярной биологии обеспечили значительный прогресс в изучении — генов и белков, участвующих в адаптации микроорганизмов к окислительному стрессу (а Оешр1е, 1999). В то же время малоизученным остается вопрос о роли метаболических факторов, которые, как известно, принимают активное участие в адаптивных реакциях клеток… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Механизмы образования активных форм кислорода и их токсическое действие на основные компоненты клетки
      • 1. 1. 1. Пути образования и характеристика АФК
      • 1. 1. 2. Повреждающее действие АФК на компоненты клетки
    • 1. 2. Механизмы адаптивного ответа микроорганизмов на окислительный стресс
      • 1. 2. 1. Общие регуляторные механизмы адаптации микроорганизмов к стрессовым условиям
      • 1. 2. 2. Регулоны защиты микроорганизмов от действия окислительного стресса
      • 1. 2. 3. Механизмы защиты микроорганизмов от действия АФК
    • 1. 3. Полиамины и их физиологическая роль
      • 1. 3. 1. Пути биосинтеза полиаминов
      • 1. 3. 2. Влияние полиаминов на процессы жизнедеятельности клетки
  • ГЛАВА 2. Объекты и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования и условия культивирования
    • 2. 2. Определение активности Р-галактозидазы
    • 2. 3. Выделение плазмидной ДНК из клеток Escherichia col
    • 2. 4. Трансформация Escherichia coli плазмидной ДНК
    • 2. 5. Определение степени суперспирализации ДНК
    • 2. 6. Определение содержания полиаминов в клетках
    • 2. 7. Определение активности ферментов синтеза полиаминов
    • 2. 8. Определение содержания свободных радикалов кислорода в клетках Е. col
    • 2. 9. Определение активности глюкозо-6 фосфат дегидрогеназы
    • 2. 10. Определение активности фумаразы
    • 2. 11. Определение содержания белка
    • 2. 12. Определение антиоксидантных свойств полиаминов in vitro
    • 2. 13. Определение частоты мутаций
    • 2. 14. Подсчет числа живых клеток
    • 2. 15. Статистическая обработка данных
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
  • ГЛАВА 3. Полиамины как регуляторы количества свободных радикалов кислорода в клетках Escherichia col
    • 3. 1. Влияние супероксидного стресса на активность ключевых ферментов синтеза полиаминов
    • 3. 2. Антиоксидантные свойства полиаминов in vitro
    • 3. 3. Антиоксидантные функции полиаминов in vivo
  • ГЛАВА 4. Роль полиаминов в регуляции экспрессии генов soxRS регулона Escherichia col
    • 4. 1. Влияние полиаминов на экспрессию гена soxS в условиях супероксидного стресса
    • 4. 2. Влияние пониженного содержания полиаминов в клетке на уровень экспрессии soxS в условиях супероксидного стресса
    • 4. 3. Функции полиаминов как положительных транскрипционных модулятров экспрессии генов-мишеней SoxS
  • ГЛАВА 5. Роль полиаминов как топологических модуляторов ДНК в регуляции уровня экспрессии генов soxRS регулона
    • 5. 1. Влияние путресцина на топологию ДНК в условиях супероксидного стресса
    • 5. 2. Роль путресцина как топологического модулятора в регуляции генной экспрессии
    • 5. 3. Влияние путресцина на частоту мутаций при супероксидном стрессе
  • ГЛАВА 6. Влияние полиаминов на активность адаптивных ферментов в клетках Escherichia col
  • ГЛАВА 7. Обсуждение результатов
    • 7. 1. Полиамины как регуляторы количества свободных радикалов кислорода в клетках Escherichia col
    • 7. 2. Роль полиаминов в регуляции экспрессии генов soxRS регулона Escherichia col
    • 7. 3. Роль полиаминов как топологических модуляторов ДНК в регуляции уровня экспрессии генов soxRS регулона
    • 7. 4. Влияние полиаминов на активность адаптивных ферментов в клетках Escherichia col
  • ВЫВОДЫ

Роль полиаминов в адаптации Escherichia coli к супероксидному стрессу (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. В течение последнего десятилетие проблема окислительного стресса привлекает все большее внимание как со стороны исследователей в области фундаментальных биологических наук, так и со стороны специалистов практической медицины. Многочисленные исследования свидетельствуют о том, что окислительный стресс является непосредственной причиной возникновения различных болезней человека, в том числе злокачественных новообразований, а также процессов старения организма (Атеэ е (а.1, 1993). Общность основных механизмов защиты клеток прои эукариот от окислительного стресса делает актуальным использование микроорганизмов в качестве модели для изучения повреждающего эффекта активных форм кислорода (АФК) на клетку, а также защитных механизмов клетки от этих повреждений (81§-1ег а., 1999). В то же время, изучение специфичности адаптивных реакций прокариотических клеток к действию окислительного стресса может способствовать решению проблемы лечения бактериальных инфекций (Островский Д.Н., 1997), поскольку продукция АФК фагоцитами является важным защитным механизмом, лежащим в основе неспецифического иммунитетаогг, 1ш1ау, 1999). Кроме того, механизм действия некоторых антибиотиков основан на индукции окислительного стресса (Ооздуагш а., 2006).

В настоящее время интенсивные исследования в области микробиологии и молекулярной биологии обеспечили значительный прогресс в изучении — генов и белков, участвующих в адаптации микроорганизмов к окислительному стрессу (а Оешр1е, 1999). В то же время малоизученным остается вопрос о роли метаболических факторов, которые, как известно, принимают активное участие в адаптивных реакциях клеток на стресс, обеспечивая наиболее адекватное и экономичное приспособление клетки к условиям среды (HengeAronis ей., 1996). Среди таких факторов особый интерес представляют биогенные полиамины, поликатионная природа которых обусловливает возможность их взаимодействия с отрицательно заряженными группами биополимеров клетки (Igarashi et al., 2000). Результатом таких взаимодействий является значительное влияние полиаминов на клеточные процессы как про-так и эукариот, что дает основание рассматривать их как универсальные клеточные регуляторы (Tabor et al, 1985). В последнее время появляется все больше сведений о существенной роли этих соединений в адаптации микроорганизмов к различным видам стресса (Ткаченко и др., 1997, 1998). В том числе имеется ряд публикаций о возможном участии полиаминов в защите клеток от действия АФК (Chattopadhyay et al, 2003; Jung et al, 2003). Однако в литературе лишь немногочисленные работы посвящены исследованию механизмов протекторного действия этих соединений. К их числу относятся статьи, посвященные изучению роли полиаминов в адаптации Е. coli к действию перекиси водорода (Ткаченко и др., 2001, 2003). В то же время в литературе практически отсутствуют данные о механизмах защитного действия полиаминов при окислительном стрессе, вызванном супероксидными радикалами.

Цель настоящей работы — выяснение роли полиаминов в адаптации Е. coli к условиям супероксидного стресса, индуцированного паракватом.

Основные задачи исследования:

1. Исследовать активность ферментов системы синтеза полиаминов в условиях супероксидного стресса.

2. Изучить антиоксидантные свойства полиаминов и их роль в защите клеток от действия супероксидных радикалов.

3. Выяснить характер и механизмы влияния полиаминов на экспрессию генов soxRS регулона.

4. Проследить топологические перестройки молекулы ДНК при супероксидном стрессе и оценить действие полиаминов на топологию ДНК в данных условиях.

5. Изучить влияние полиаминов на активность адаптивных ферментов, частоту мутаций и количество жизнеспособных клеток в культурах Е. coli, подвергнутых супероксидному стрессу.

Научная новизна и практическая значимость работы. Установлено, что в ответ на супероксидный стресс в клетках Е. coli происходит возрастание активности ключевых ферментов синтеза полиаминов и их конечных продуктов. Впервые показана способность полиаминов нейтрализовать супероксидные радикалы in vitro в системе феназинметосульфат-NADH, а также их участие в поддержании гомеостатического уровня супероксидных радикалов в клетках Е. coli. Выявлена роль полиаминов как положительных транскрипционных модуляторов экспрессии генов soxRS регулона. Установлена роль путресцина как модулятора топологического состояния в транскрипционной регуляции генов soxRS регулона. Впервые описана зависимость характера защитных функций полиаминов от силы стрессорных воздействий. Обнаружен положительный эффект путресцина на активность адаптивных ферментов в клетках Е. coli в условиях сильного стресса.

Полученные результаты расширяют представления о механизмах, лежащих в основе защитных функций полиаминов от действия активных форм кислорода.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. В ответ на супероксидный стресс в клетках Е. coli индуцируется активность ферментов синтеза полиаминов, продукты которых, функционируют как антиоксиданты, нейтрализующие супероксидные радикалы.

2. В адаптации Е. coli к супероксидному стрессу полиамины выполняют две функции: нейтрализаторов супероксидных радикалов и положительных модуляторов генной экспрессии. Преобладание той или иной функции определяется силой стрессорного воздействия.

3. В условиях супероксидного стресса полиамины участвуют в регуляции топологического состояния ДНК. Модулирующая активность путресцина в отношении топологии ДНК оказывает положительное влияние на экспрессию генов soxRS регулона.

4. Функционирование полиаминов как положительных транскрипционных модуляторов генов soxRS регулона способствует возрастанию в клетках Е. coli активности адаптивных ферментов и повышению жизнеспособности клеток.

выводы.

1. Показано, что в ответ на супероксидный стресс в клетках Е. соИ значительно индуцируется активность ключевых ферментов синтеза полиаминов, следствием чего является возрастание внутриклеточного пула этих соединений.

2. Обнаружено, что в защите клеток Е. соИ от супероксидного стресса полиамины выполняют две функции, нейтрализаторов супероксидных радикалов и положительных транскрипционных модуляторов, преобладание которых зависит от силы стрессорных воздействий.

3. Установлено, что одним из механизмов положительного влияния полиаминов на генную экспрессию является их модулирующая активность в отношении топологических свойств ДНК. Посредством стимуляции отрицательной суперспирализации полиамины усиливают промоторную активность адаптивных генов.

4. Выявлено, что протекторное действие путресцина в отношении ДНК способствуют снижению частоты мутаций в клетках Е. соИ, подвергнутых супероксидному стрессу.

5. Показано, что функционирование полиаминов как положительных транскрипционных и топологических модуляторов экспрессии генов зохЯЗ регулона в условиях сильного стресса способствуют возрастанию в клетках активности адаптивных ферментов и повышению жизнеспособности клеток Е.соИ.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В условиях супероксидного стресса наблюдается значительная индукция активности ферментов синтеза полиаминов, в результате чего повышается количество данных соединений в клетках E.coli. Это является одним из признаков участия полиаминов в адаптации E. coli к супероксидному стрессу.

В экспериментах in vitro показана способность полиаминов ингибировать реакцию восстановления тетразолия, препятствуя переносу электронов от супероксидного аниона на тетразолий, что доказывает наличие у этих соединений способности нейтрализовать свободные радикалы супероксида. Наиболее выраженными антиоксидантными свойствами обладает спермидин, тогда как путресцин и кадаверин имеют одинаковые более низкие антиоксидантные возможности.

В условиях нормального аэробного роста добавка ингибитора орнитиндекарбоксилазы к клеткам E. coli вызывает возрастание экспрессии soxS. Величина индукции данного гена обратно пропорциональна количеству полиаминов в клетках E.coli. В условиях дефицита полиаминов, в результате действия ингибитора, в клетках обнаруживается повышенное содержание активных форм кислорода. В совокупности полученные данные свидетельствуют об участии полиаминов в регуляции количества супероксидных радикалов в клетках E. coli в условиях аэробного роста.

В условиях супероксидного стресса полиамины оказывают влияние на уровень экспрессии гена транскрипционного активатора soxS, характер которого зависит от силы стрессового воздействия. При слабом стрессе данные соединения понижают уровень экспрессии soxS в результате их аниоксидантного действия. При интенсивном образовании супероксидных радикалов путресцин и спермидин стимулируют экспрессию, а кадаверин не оказывает существенного влияния на экспрессию soxS. Противоположный характер действия полиаминов на экспрессию soxS в зависимости от силы стрессорных воздействий, обусловлен двойственностью функций полиаминов. В условиях слабого стресса они функционируют преимущественно как ловушки супероксидных радикалов, тогда как при умеренном и, в особенности, при сильном стрессовом воздействии, преобладающими становятся их функции как положительных транскрипционных модуляторов экспрессии. Данное положение подтверждают эксперименты с использованием ингибитора орнитиндекарбоксилазы.

В условиях сильного супероксидного стресса путресцин стимулирует экспрессию геновмишеней яохЯЗ регулона. Дифференцированное влияние путресцина как транскрипционного активатора на гены-мишени свидетельствуют об участии полиаминов в тонкой настройке стрессового ответа клетки на генетическом уровне.

При действии супероксидного стресса наблюдаются двухфазные изменения топологии ДНК. В первой фазе имеет место релаксация ДНК, вторая характеризуется возвратом исходных значений суперскрученности и их значительным превышением. В топологических перестройках ДНК принимают участие полиамины, в частности путресцин, который, во-первых, снижает падение суперспирализации в фазу релаксации, во-вторых, играет роль положительного модулятора топологии ДНК во второй фазе стресса.

Установлена прямая зависимость между уровнем суперспирализации молекулы ДНК и экспрессией гена/итС, что говорит о значительном влиянии топологического состояния ДНК на уровень экспрессии адаптивных генов. Топологическая активность путресцина в этих условиях реализуется в более быстром возрастании экспрессии и более высоком ее уровне. Влияние полиаминов на уровень генной экспрессии посредством топологической активности подтверждается экспериментами с использованием ингибитора ДНК-гиразы, присутствие которого значительно снижает экспрессию яохБ .В этих условиях путресцин, повышая уровень суперспирализации ДНК, стимулирует экспрессию гена.

Протекторные свойства путресцина в отношении ДНК способствуют снижению частоты мутаций в клетках Е. соИ, подверженных супероксидному стрессу.

Влияние полиаминов на уровень экспрессии адаптивных генов сказывается на содержании в клетках соответствующих генных продуктов. В условиях слабого стресса функционирование полиаминов как ловушки супероксидных радикалов, сообразно их влиянию на экспрессию soxS" вызывает снижение активности адаптивных ферментов, в частности FumC. В условиях сильного стресса, функции этих соединений как положительных транскрипционных модуляторов экспрессии генов soxRS регулона способствуют возрастанию активности адаптивных ферментов (Г6ФДГ и FumC).

Влияние путресцина на активность адаптивных ферментов в условиях ингибирования ДНКгиразы при супероксидном стрессе является следствием его влияния на генную экспрессию в данных условиях, что подтверждает регуляторное действие полиаминов на генную экспрессию посредством изменения топологии ДНК.

Результатом участия полиаминов в адаптации клеток E. coli к супероксидному стрессу является возрастание количества жизнеспособных микроорганизмов в культурах, подвергнутых стрессу.

Таким образом, проведенные нами исследования показали, что полиамины играют значительную роль в защите клеток E. coli от воздействия супероксидных радикалов. Возрастание количества этих соединений в клетках при действии стресса имеет важное адаптивное значение. Нейтрализуя супероксидные радикалы, полиамины снижают их содержание в клетках, что в условиях слабых стрессовых воздействий практически снимает действие стресса и, соответственно, уменьшает адаптивный отклик клетки. В условиях интенсивного образования супероксидных радикалов полиамины преимущественно выполняют функции положительных транскрипционных модуляторов экспрессии генов soxRS регулона. Стабилизация полиаминами топологического состояния ДНК также оказывает положительный эффект на экспрессию адаптивных генов, а также снижает частоту мутаций. В результате в клетках возрастает активность адаптивных ферментов, что усиливает защитный потенциал клеток и повышает количество живых микроорганизмов в культурах Е. соИ, подвергнутых воздействию супероксидного стресса.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И. Влияние сверхспирализации ДНК на основные генетические процессы у прокариот / А. И. Грагеров, С.М. Миркин//Мол. Биол.- 1980.-Т. 14.-С. 8−34.
  2. В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В.И. Лущак//Биохимия. 2001. — Т. 66. — N. 5. — С. 592−609.
  3. Т. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Дж. Сембрук/ТМосква: Мир, 1984. С. 157−175.
  4. С.Д. Основы культивирования микроорганизмов и клеток / С. Д. Перт. Москва: Мир, 1978. — С. 930.
  5. Д. Н. Третья линия обороны / Д. Н. Островский//Химия и жизнь XXI век. — 1997. — N. 5. — С. 35−46.
  6. А.Г. Роль внутриклеточного пула полиаминов в регуляции конструктивного обмена Escherichia coli в процессе аэробно-анаэробных переходов / А. Г. Ткаченко, А. А. Чудинов, Н.С. Чурилова//Микробиология. 1989. — Т. 58. — N 5. — С. 709−715.
  7. А.Г. Обмен путресцина и калия между клеткой и средой как фактор адаптации Eschirichia coli к гиперосмотическому шоку / А. Г. Ткаченко, О. Я. Салахетдинова, М.Р. Пшеничнов//Микробиология. -1997.-Т. 4.-N.3.-C. 329−334.
  8. А.Г. Путресцин как фактор защиты Escherichia coli от окислительного стресса / А. Г. Ткаченко, М. Р. Пшеничнов, Л.Ю. Нестерова// Микробиология. 2001. — Т. 70. — N. 4. — С. 487−494.
  9. А.Г. Полиамины как модуляторы экспрессии генов окислительного стресса у Escherichia coli / А. Г. Ткаченко, Л.Ю. Нестерова// Биохимия. 2003. — Т. 68. — вып. 8 — С. 1040−1048.
  10. К.Дж. Выделение бактериальных плазмид//Плазмиды. Методы / К.Дж. Харди. Москва: Мир, 1989. — С. 11−18.
  11. A.A. Метод определения низкомолекулярных олигоаминов в различном биологическом материале / A.A. Чудинов., Л. А. Чудинова, В.П. Коробов//Вопросы мед. химии. 1984. — Т. 30. — N 4. — С. 127 132.
  12. Abraham К.A. Role of polyamines in macromolecular synthesis / K.A. Abraham., A. Pihl//Trends Biochem Sei. -1981. P. 106−107.
  13. Adhya S. The lac and gal operons today//Regulation of gene expression in Escherichia coli / S. Adhya//ed. by E.C.C. Lin and A.S. Linch, R.G. Landes Company. 1996. — P. 181−200.
  14. Almeida C.E.B. Copper ions mediate the lethality induced by hydrogen peroxide in low iron conditions in Escherichia coli / C.E.B. Almeida., R.S. Galhardo, D.L. Felicio, et al.//Mutation research. 2000. — V. 460. — P. 61−67.
  15. Altuvia S. A small, stable RNA induced by oxidative stress: role as a pleotropic regulator and antimutator / S. Altuvia, D. Weinstein-Finkel, A. Zhang, et al.//Cell. 1997. — V. 90. — P. 43−53.
  16. Amabile-Cuevas C.F. Molecular characterization of the? mRS genes of Escherichia coli: two genes control a superoxide stress regulon / C.F. Amabile-Cuevas, B. Demple//Nucleid. Acids Res. 1991. — V. 19. — P. 4479−4484.
  17. Ames B.N. Oxidants, antioxidants and degenerative disease of aging / B.N. Ames, M.K. Shigenaga, T.M. Hagen//Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1993. -V. 90.-P. 7915−7922.
  18. Ames B.M. Oxidants are the major contributor to aging / B.N. Ames, M.K. Shigenaga//Ann. New York Acad. Sei. 1992. — V. 663. — P. 85−96.
  19. Andrews S.C. Bacterial iron homeostasis / S.C. Andrews, A.K. Robinson, F. Rodriguez-Quinones//FEMS Microbiology Reviews. 2003. — V. 27. -P. 215−237.
  20. Applebaum D. M. Comparison of the biosynthetic and biodegradative ornithine decarboxylases of Escherichia coli / D. M. Applebaum, J. C. Dunlap, D. R. Morris//Biochemistry 1977. — V. 16. — P. 1580−1584.
  21. Arfin S.M. Global gene expression profiling in Escherichia coli K12 / S.M. Arfin, A.D. Long, E.T. Ito, et al.//J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — N. 38. -P. 29 672−29 684.
  22. Asad L.M.B.O. Role of SOS and OxyR systems in the repair of Escherichia coli submitted to hydrogen peroxide under low iron condition / L.M.B.O. Asad, N.R. Asad, A.B. Silva//Biochemie. 1997. — V. 79. — P. 359−364.
  23. Bachrach U. Function of naturally occurring polyamines / U. Bachrach//Academic N.Y. 1973.
  24. Bahloul A. Role of Escherichia coli histone-like protein HU in DNA replication: HU-beta suppresses the termosensitivity of dnaA46ts / A. Bahloul, F. Boubrik, J. Rouviere-Yaniv//Biochemie. 2001.- V. 83. — P. 219−229.
  25. Barr D.P. ESR spin trapping of a protein-derived tyrosyl radicalfrom the reaction cytochrome c with hydrogen peroxide / D.P. Barr, M.R. Gunther, LJ. Deterling, et al.//J. Biol. Chem. 1996. — V. 271. — P. 15 498−15 505.
  26. Basu A.K. Genetic effects of thymine glycols: site specific mutagenesis and molecular modeling studies / A.K. Basu, E.L. Loechler, L.A. Leadon, et al.//J. Biol. Chem. 1989. — V. 86. — P. 7677−7681.
  27. Beinert H. Fe-S protein in sensing and regulatory function / H. Beinert, P.J. Kiley//Current Opinion in Microbiol. 1999. — V. 3. — P. 152−157.
  28. Benov L.T. Escherichia coli expresses a copper- and zinc-containing superoxide dismutase / L.T. Benov, I. Fridovich//J. Biol. Chem. 1994. — V. 269. -P. 25 310−25 314.
  29. Benov L. Induction of the sox RS regulon of Escherichia coli by glycolaldehyde / L.T. Benov, I. Fridovich//Archives of Biochemistry and Biophisics. 2002. — V. 407. — P. 45−47.
  30. Bloomfield U.A. R.W. Wilson Interaction of polyamines with polynucleotides / U.A. Bloomfield, R.W. Wilson//Polyamines in biology and medicine. Eds. Morris D.R., Marton L.J., N.Y.: Marcel Dekker Inc., 1987. — P. 183−206.
  31. Bloomfield V.A. DNA condensation / V.A. Bloomfield//Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. — V. 6. — P. 334−341.
  32. Bowman W.H. Spermidine biosynthesis. Purification and properties of propilamine transferase from Escherichia coli / W.H. Bowman, H. Tabor//J. Biol. Chem. 1973. — V. 248. — N. 7. — P. 2480−2486.
  33. Braun V. Iron uptake by Escherichia coli / V. Braun//Front Biosci. -2003.-V. 8.-P. 1409−1421.
  34. Bryans M. Elevated cellular polyamine levels enhance promoter activity in vivo / M. Bryans, E. Harley, S.K. Gilmour//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. — V. 226. — P. 618−625.
  35. Cadet J. Recent aspects of oxidative DNA damage: guanine lesions, measurement and substrate specificity of DNA Repair Glucosylases / J. Cadet., S. Bellon, M. Berger, et al.//Biol. Chem. 2002. — V.383. — P. 933−943.
  36. Candeias L.P. Free hydroxyl radicals are formed on reaction between the neutrophil-derived species superoxide anion and hipochlorous acid / L.P. Candeias, K.B. Patel, M.R.L. Stratford, et al//FEBS Lett. 1993. — V. 333. — P. 151−153.
  37. Carlioz A. Isolation of superoxide dismutase mutants in Escherichia coli: is superoxide dismutase necessary for aerobic life? / A. Carlios, D. Touati//EMBO. 1986. — V. 5. — P. 623−630.
  38. Champoux J.J. DNA topoisomerases: structure, function and mechanism / J.J. Champoux//ANNU Rev. Biochem. 2001. — V. 70. — P. 369−413.
  39. Chattopadhyay M. K. Polyamines protect Escherichia coli cells from the toxic effect of oxygen / M. K. Chattopadhyay, C. W. Tabor, H. Tabor//Lab. Of Biochem. and Genet. 2003. — V. 100. -N.5. — P. 2261−2265.
  40. Conter A. Role of DNA supercoiling and RpoS sigma factor in the osmotic and growth phase-dependent induction of the gene osmE of Escherichia coliK12 / A. Conter, C. Menchon, C. Gutierrez//J.Mol.Biol. 1997. — V.273. — N.l. -P. 75−83.
  41. Cooke M. S. Oxidative DNA Damage: mechanisms, mutation and disease / M. S. Cooke, M. D. Evans, M. Dizdaroglu, J. Lunec//The FABES J. -2003.-V.17.-P. 1195−1214.
  42. Davis R.H. Sequestered end products and enzyme regulation: the case of ornithine decarboxylase / R.H. Davis, D.R. Morris, P. Coffino//Microbiol. Rev. 1992. — V. 56. — P. 280−290.
  43. Delkour A.H. Solute uptake through general porins / A.H. Delcour//Frontiers in Bioscience. 2003. — V. 8. — P. 1055−1071.
  44. Devies M.J. Radical mediated Protein oxidation / M.J. Devies, R.T. Dean//Chemistry to medicine.-Oxford University Press. 1997.
  45. Ding H. The redox state of the 2Fe-2S. clusters in SoxR protein regulates its activity as a transcription factor / H. Ding, E. Hidalgo, B. Demple//Biol. Chem. 1996. — V. 52. — P. 33 173−33 175.
  46. Ding H. Thiol-mediated disassembly and reassembly of 2Fe-2S. clusters in the redox-regulated transcription factor SoxR. / H. Ding, B. Demple//Biochem. USA. 1998. — V. 37. — P. 17 280−17 286.
  47. Douki T. Protection against radiation-induced degradation of DNA bases by polyamines / T. Douki, Y. Bretonniere, J. Cadet//Radiation Research. -2000.-V. 153.-P. 29−35.
  48. Drlica K. Biology of bacterial deoxyribonucleic acid topoisomerases / K. Drlica/ZMicrobiological Reviews. 1984. — V. 48. — N. 4. — P. 273−289.
  49. Dukan S. Oxidative stress defense and deterioration of growth-arrested Escherichia coli cells / S. Dukan, T. Nystrom//The Journal of Biological Chemistry. 1999.-V. 274. — N. 37. — P. 26 027−26 032.
  50. Dukan S. Protein oxidation in response to increased transcriptional or translational errors / S. Dukan, A. Farewell, M. Ballesteros, F. Taddei, M. Radman, T. Nystrom//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2000. — V. 97. — P. 5746−5749
  51. Eisenstark A. Role of Escherichia coli rpoS and associated genes in defense against oxidative damage / A. Eisenstark, M.J. Calcutt, M. Becker-Hapak, et al.//Free Rad. Biol. Med. 1996. — V. 21. — P. 975−993.p
  52. Erickson J.W. Identification of the a subunit of Escherichia coli RNA polymerase: a second alternate a factor involved in high-temperature gene expression / J.W. Erikson, C.A. Gross//Genes Dev. 1989. — V. 3. — P. 1462−1471.
  53. Escolar L. Opening the iron box: transcriptional Metalloregulation by the Fur protein / L. Escolar, J. Perez-Martin, V. de Lorenzo//J. Bacteriol. -1999.-P. 6223−6229.
  54. Esposito D. Interactions with natural polyamines and thermal stability of DNA. A DSC study and a theoretical reconsideration / D. Esposito, P. Del Vecchio, G. Barone//J. Am. Chem. Soc. 1997. — V. 119. — P. 2606−2613.
  55. Fabret C. Two-component signal tranduction in Bacillus subtilis: how one organism sees its world / C. Fabret, V.A. Feher, J.A. Hoch//J. Bacteriol. -1999.-P. 1975−1983.
  56. Farr S.B. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella tiphimurium / S.B. Farr, T. Kogoma//Microbiol. Rev. 1991. — V. 55. -P. 561−585.
  57. Fischer D. The general stress sigma factor as of Escherichia coli is induced during diauxic shift from glucose to lactose / D. Fischer, A. Teich, P. Neubauer, et al.//J. Bacteriol. 1998 (Dec.). — V. 180. — N 3. — P. 6203−6206.
  58. Flint D. The inactivation of Fe-S cluster containing hudro-lyases by superoxide / D. Flint, J. Tumminello, M. Emptage//J. Biol. Chem. 1993. — V. 268. — P. 22 369−22 376.
  59. Franc E. G. Targeting of the UmuD, UmuD and MucA mutagenesis proteins to DNA by RecA protein / E. G. Franc, J. Hauser, A.S. Levine, R. Woodgate//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. — V. 90. — P. 8169−8173.
  60. Fridberg E.C. DNA repair of mutagenesis / E.S. Fridberg, G.C. Walker, W. Siede//ASM Press, Washington. 1995.
  61. Friedman S. N. DNA supercoiling in a thermotolerant of Escherichia coli / S. N. Friedman, M. Malik, K. Drlica//Mol. Gen. Genet. 1995. — V. 248. — P. 417−422.
  62. Fridovich I. The biology of oxygen radicals /1. Fridovich//Science. -1978.-V. 201.-P. 875−880.
  63. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismutases / I. Fridovich//Ann. Rev. Biochem. 1995. — V. 64. — P. 97−112.
  64. Gardner P. Superoxide sensitivity of the Escherichia coli aconitase f P. Gardner, I. Fridovich//J. Biol. Chem. 1991. — V. 266. — P. 19 328−19 333.
  65. Gaudu P. SoxR, a 2Fe-2S. transcription factor, is active only in its oxidize form / P. Gaudu, B. Weiss//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1996. — V. 93. -P. 10 094−10 098.
  66. Geiger L. E. Stimulation of deoxyribonucleic acid replication fork movement by spermidine analogs in polyamine-deficient Escherichia coli / L. E. Geiger, D.R. Morris//J. Bacteriol. 1980. — V. 141. — P. 1192−1198.
  67. Godsey M.H. Structural biology of bacterial multidrug resistens / M.H. Godsey, E.E.Z. Heldwein, R.G. Brennen//2002. V. 277. — N. 43. — P. 4 016 940 172.
  68. Gonzalez-Gil G. FIS is a regulator of metabolism in Escherichia coli / G. Gonsales-Gil, P. Bringman, R. Kahmann//Molecular Microbiology. 1996. -V. 22 .-N.1.-P. 21−29.
  69. Gort A.S. The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli / A.S. Gort, M. Ferber, A. Imlay//Molecular Microbiology. 1999. — V. 32. — N. 1. — P. 179−191.
  70. Gort A. Balance between endogenous superoxide stress and antioxidant defenses / A. Gort, J. Imlay//Bacteriol. 1998. — V. 180. — P. 14 021 410.
  71. Goswami M. Involvent of reactive oxygen species in the action of ciprofloxacin against Escherichia coli / M. Goswami, S. H. Mangali and N. Jawali//Antimicrob. Agents Chemother. 2006. — V. 50. — P. 949−954.
  72. Goudreau P.N. Signal transduction in bacteria: molecular mechanisms of stimulus-response coupling / A.M. Stock//Current Opinion in Microbiology. 1998. — V. 1. — P. 160−169.
  73. Grant C. M. synthesis and role of glutation in protection against oxidative stress in yeast / C. M. Grant, I. W. Dawes// redox Report. 1996. — V. 2. -P. 223−229.
  74. Grkovic S. Regulation of bacterial drug export system / S. Grcovic, M.H. Brown, A. Skurray//MicrobioIogy and Molecular Biology Reviews. 2002. -P. 671−701.
  75. Gross R. Families of bacterial signal-transducing proteins / R. Gross, B. Arico, R. Rappuoli//Mol. Microbiol. 1989. — V. 3. — P. 1661−1667.
  76. Grossowicz N. Mechanism of protection of cells by spermine against lisozyme-induced lysis /N. Grossowicz, M. Ariel//J. Bacteriol. 1963. — V. 85. — P. 293−300.
  77. Ha H.C. The natural polyamine spermine function directly as a free radical scavenger / H. C. Ha, N.S. Sirisoma, P. Kuppusamy, et al.//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — V. 95. — P. 11 140−11 145.
  78. Hakenbeck R. Analysis of tow-component signal transduction systems involved in transcriptional regulation / R. Hakenbeck, J.B. Stock//Methods in Enzymol. 1996. — V. 273. — P. 281−300.
  79. Halliwell B. Free radicals in Biology and Medcine (2nd ed.) / B. Halliwell, J.M.C. Gutteridge, Oxford: Clarendon Press., 1989.
  80. Halliwell B. The definition and measurements of antioxidants in biological system / B. Halliwell, J.M.C. Gutteridge// Free Radicals Biol. Med. -1995.-V. 18.-P. 125−126.
  81. Hassan M. Biosynthesis and regulation of superoxide dismutases / M. Hassan//Free Rad. Biol. Medicine. 1988. — V. 2. — P. 377−385.
  82. Hatfield G. W. DNA topology-mediated control of global gene exspression in Escherichia coli / G. W. Hatfield, C. J. Benham//Annu Rev. Genet.- 2003.-V. 36.-P. 175−203.
  83. Hausladen A. Superoxide and peroxinitrite inactive aconitases, but nitric oxide does not / M. Hausladen, I. Fridovich//Biol. Chem. 1994. — V. 269. -P. 29 405−29 408.
  84. Hawkins C. L. Generation and propagation of radical reaction on proteins / C. L. Hawkins, M. J. Davies//Biochim. Biophis. Acta. 2001. — V. 1504. -P. 196−219.
  85. Hengge-Aronis R. Back to log phase: sigma S as a global regulator in the osmotic control of gene expression in Escherichia coli / R. Hengge-Aronis//Mol. Microbiol. 1996. — V. 21. — P. 887−893.
  86. Hengge-Aronis R. Signal transduction and regulatory mechanisms involved in control of the aS (RpoS) subunit of RNA polymerase / R. Hengge-Aronis//Microbiology and Molecular Biology Reviews. 2002. — P. 373−395.
  87. Henle E.S. Formation, prevention, and repair of DNA damage by iron/hydrogen peroxide / E. S. Henle, S. Linn//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — N. 31.-P. 19 095−19 098.
  88. Heon M. L. Effect of varying the supercoiling of DNA on transcription and its regylation / M. L. Heon, Dale E. A. Lewis, H. J. Lee, M. Liu, S. Anhya//Biochem. 2003. — V. 42. — P. 10 718−10 725.
  89. Herbst E.J. Putrescine as a growth factor for Haemophilus parainfluenzae / E.J. Herbst, E. E. Snell//J. Biol. Chem. 1948. — V. 176. — P. 989 990.
  90. Herbst E.J. The gram reaction and cell composition: diamines and polyamines / E.J. Herbst, R.H. Weaver, D.L. Keister//Arch. Biochem. Biophys. -1958.-V. 75.-P. 171−177.
  91. Herman C. Proteolysis and chaperones: the destruction / reconstruction dilemma / C. Herman, R. D’Ari//Current Opinion in Microbiology. -1998.-V. l.-P. 204−209.
  92. Hidalgo E. Binuclear 2FE-2S. clusters in Escherichia coli SoxRS protein and role of the metal centers in transcription / E. Hidalgo, J.M. Bollinger, T.M. Brandley, C.T. Walsh, B. Demple//J. Biol. Chem. 1995. — V. 270. — P. 20 908−20 914.
  93. Hidalgo E. Adaptive responses to oxidative stress: The soxRS and oxyR regulons in regulation of gene expression in Escherichia coli / E. Hidalgo, B. Demple//Lin E.C.C. and Lynch A.S., eds., R.G. Landes, Texas, 1996. P. 435−452.
  94. Hidalgo E. Redox signal transduction: mutations shifting 2Fe-2S. centers of the SoxR sensor-regulator to the oxidized form / E. Hidalgo, H. Ding, B. Demple//Cell.-1997. V. 88. — P. 121−129.
  95. Hidalgo E. The redox-regulated SoxR protein acts from a single DNA site as a repressor and an allosteric activator / E. Hidalgo, V. Leautaud, B. Demple//EMBO J. 1998. — V. 17. — N. 9. — P. 2629−2636.
  96. Hoch J.A. Initiation of bacterial development / J. A. Hoch//Current Opinion in Microbiol. 1998. — V. 1. — P. 170−174.
  97. Hoch J.A. Two-component and phosphorelay signal transduction / J.A. Hoch//Current Opinion in Microbiol. 2000. — V. 3. — P. 165−170.
  98. Hoffer S.M. Autoamplification of a two-component regulatorysystem results in «learning» behavior / S.M. Hoffer, H.V. Westerhoff, K.J. Hellingwerf, et al.//J. Bacteriol. 2001. — P. 4914−4917.
  99. Imlay J.A. Assay of metabolic sources of hydrogen peroxide in aerobically growing Escherichia coli / J. Imlay, I. Fridovich//J. Biol. Chem. -1991.-V. 266.-P. 6957−6965.
  100. Imlay J.A. Pathways of oxidative damage / Imlay J.A.//Annu. Rev. Microbiol. 2003. — V. 57. — P. 395−418.
  101. Ishihama A. Functional modulation of Escherichia coli RNA polymerase / A. Ishihama//Annu. Rev. Microbiol. 2000. — V. 54. — P. 499−518.
  102. Iuchi S., Cellular and molecular physiology of Escherichia coli in the adaptation to aerobic environments / S. Luchi, L. Weiner//J. Biochem. 1996. -V. 120.-P. 1055−1063.
  103. Iyer R. Complex inhibition of OmpF and OmpC bacterial porins by polyamines / R. Iyer, A.H. Delcour//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 1 859 518 601.
  104. Jameison D. Transcriptional regulators of oxidative stress responses / D. Jamieson, G. Storz//Oxidative Stress and the Molecular Biology of Antioxidant Defenses (ed. Scandalios J.) NY: Cold Spring Harbor Laboratory. -1997.-P. 91−115.
  105. Jenkins D.E. Role of RpoH, a heat shock regulator protein, in Escherichia coli carbon starvation protein synthesis and survival / D.E. Jenkins, E. Auger, A. Matin//J. Bacteriol. -1991. V. 173. — P. 1992−1996.
  106. Jenkins D.E. Starvation-induced cross protection againnst osmotic challenge in Escherichia coli / D.E. Jenkins, S.A. Chaisson, A. Matin//J. Bacteriol. 1990. — V. 172.-P. 2779−2781.
  107. Jishage M. Mapping of the Rsd contact site on the sigma 70 subunit of Escherichia coli RNA polymerase / M. Jishage, D. Dasgupta, A. Ishihama//J. Bacteriol. 2001. — V. 183. -N. 9. — P. 2952−2956.
  108. Jishage M. A stationary phase protein in Escherichia coli with binding activity to the major a subunit of RNA polymerase / M. Jishage, A. Ishihama//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1998. — V. 95. — P. 4953−4958.
  109. Jishage M. Transcriptional organization and in vivo role of the Escherichia coli rsd gene, encoding the regulator of RNA polymerase Sigma D / M. Jishage, A. Ishihama//J. Bacteriol. 1999. — P. 3768−3776.
  110. Jung II L. Abnormal growth of polyamine-deficient Escherichia coli mutant is partially caused by oxidative stress-induced damage /1. L. Jung, T. J. Oh, I. G. Kim// Arch. Biochem. Biophys. 2003. — V. 418. — P. 125−132.
  111. Kamashev D, Rouviere-Yaniv J. The histone-like protein HU binds specifically to DNA recombinationand repair intermediates / D. Kamashev, J. Rouviere-Yaniv//The EMBO Journal. 2000. — V. 19. — N. 23. — P.6527−6535.
  112. Kao S. M. Biochemical characterization of a paraquat-tolerant mutant of Escherichia coli / S. M. Kao, H. M. Hassan//J. Biolchem. 1985. — V. 260. -N. 19. — P. 10 478−10 481.
  113. Kappus H. Lipid peroxidation: mechanisms, analisis, ensymology and biological relevance / H. Kappus//In: Oxidative stress, Sies H., (Ed.) New York: Acad. Press, 1985. P. 273−310.
  114. Keyer K. Inactivation of degydrotase 4Fe-4S. clusters and discriptuon of iron homeostasis upon of cell exposure peroxynitrite / K. Keyer, J.A. Imlay//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 27 652−27 659.
  115. Khan A.U. Reactive oxygen species as a cellular messengers / A.U. Khan, T. Wilson//Chem. Biol. 1995. — V. 2. — P. 437−445.
  116. Killik I. Mutational and lysis of the redox-sensitive transcriptional regulator OxyR: regions important for oxidation and transcriptional activation /1. Killik, M. Toledano, Tartaglia, G. Storz//Bacteriol. 1995. — V. 177. — P. 12 751 284.
  117. Kim I.G. SOS induction of recA by UV-, y-irradiation and mitomicin C is mediated by polyamines in Escherichia coli K-12 / I.G. Kim, T.J. Oh//Toxicol. Lett.- 2000. V. 116. — P. 143−149.
  118. Kim S.-N. Identification of the polyamine induced proteins in Escherichia coli I S.-N. Kim, J.-H. Lee, D.-K. Rhee//Molecules and Cells. 1999. -V. 9.-N. 2. -P. 219−224.
  119. Kimura T. Intracellular generation of superoxide by copper sulphate in Escherichia coli / T. Kimura, H. Nishioka//Mutation Research. 1997. — V. 389. — P.23 7−242.
  120. Kobayashi K. Comprehensive DNA microarray analysis of Bacillus subtilis two-component regulatory systems / K. Kobayashi, M. Ogura, H. Yamaguchi, et al.//J. Bacteriol. 2001. — V. 183. — N. 24. — P. 7365−7370.
  121. Korshunov S. Detection and quantification of superoxide formed within the periplasm of Escherichia coli / S. Korshunov, J. A. Imlay//J. of Bacteriol. 2006. — P. 6326−6334.
  122. Kumar A. Recent advances in polyamine research / A. Kumar, T. Altabella, M.A. Teylor, et al.//Trends Plant Sci. 1997. — V. 2. — P. 124−130.
  123. Kuo C. a, P- dihydroxyisovalerate dehydratase: a superoxidesensitive enzyme / C. Kuo, T. Mashino, I. Fridovich//J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — P. 4724−4727.
  124. Lee Y.S. The Arc two-component signal transduction system inhibits in vitro Escherichia coli chromosomal initiation / Y.S. Lee, J.S. Han, Y. Jeon//J. Biol. Chem. 2001. — V. 276. — N. 13. — P. 9917−9923.
  125. Levine R.L. Methionine residues may protect proteins from critical oxidative damage / R.L. Levine, B.S. Berlett, J. Moskowitz, et al.//Mechan Ageing. Develop. 1999. — V. 107. — P. 323−232.
  126. Liebart J.C. The expression of the DNA ligase gene of Escherichia coli is stimulated by relaxation of chromosomal supercoiling / J.C. Liebart, L. Paolozzi, M.G. Camera, et al.//Mol. Microbiol. 1989. — V. 3. — P. 269−273.
  127. Liquori A.M., Complexes between DNA and polyamints: a molecular model / A.M. Liquori, L. Constantino, V. Cresconzi, E. Giglio, R. Puliti, M. De Santis Savino, V. Vitagliano//Mol. Biol. 1967. — V. 24. — P. 113−122.
  128. Liochev S.I. Modulation of the fumarases of Escherichia coli in response to oxidative stress / S.I. Liochev, I. Fridovich//Archives of Biochemistry and Biophysics. 1993. — V. 301. — N. 2. — P. 379−384.
  129. Liochev S.I. Superoxide and Iron: partners in crime / S.I. Liochev, I. Fridovich//JUBMB Life. 1999. — V. 48. — P. 157−161.
  130. Little J.W. The SOS regulatory system: control of its state by the level of RecA protease / J.W. Little//Mol. Biol. 1983. — V. 167. — P. 791−808.
  131. Liu F. Free radical scavenging activities of mushroom polysaccharide extracts /F. Liu, V. E. C. Ooi, S. T. Chang//Life Sciences. 1997. -V. 60.-N. 10.-P. 763−771.
  132. Loewen P.C. The role of the sigma-factor sigma S (KatF) in bacterial global regulation / P.C. Loewen, R. Hengge-Aronis//Annu. Rev. Microbiol. 1994. — V. 48. — P. 53−80.
  133. Loewen P.C. Regulation in the RpoS regulon of Escherichia coli / P.C. Loewen, B. Hu, J. Strutinsky, et al.//Can. J. Microbiol. 1998. — V. 44. — P. 707−717.
  134. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin Phenol Reagent / O.H. Lowry, N.J. Rosenbrough, A.L. Farr, et al.//J. Biol. Chem. 1951. — V. 193. -P. 265−275.
  135. Lu C. H. Quantitative and kinetic study of oxidative stress regylons using green fluorescent protein / C. H. Lu, C. R. Albano, W. E. Bentley, G. V. Rao//Biotechnol. Bioeng. 2005. — V. 89. — P. 574−587.
  136. Lupo S. Tirosine is involved in protection from oxidative stress in S. cerevisiae / S. Lupo, C. Aranda, L. Miranda-Ham, et al.//Can. J. Microbiol. 1997. -V. 43.-P. 453−463.
  137. Lusetti S.L. The bacterial RecA Protein and the recombinational DNA repair of stalled replication forks / S.L.Lusetti, M.M. Cox//Annu. Rev. Biochem. 2002. — V. 71. — P. 71−100.
  138. Ma D. The local repressor AcrR plays a modulating role in the regulation of acrAB genes of Escherichia coli by global stress signals / D. Ma, M. Alberti, C. Lynch, et al.//Molecular Microbiology. 1996. — V. 19. — N. 1. — P. 101 112.
  139. Martin R.G. Complex formation between activator and RNA polymerase as the basis for transcriptional activation by MarA and SoxS in
  140. Escherichia coli / R.G. Martin, W.K. Gillette, N.I. Martin, et al.//Molecular Microbiology. 2002. — V. 43. — N. 2. — P. 355−370.
  141. Martin R.G. Autoactivation of the marRAB multiple antibiotic resistance operon by the MarA transcriptional Activator in Escherichia coli / R.G. Martin, K.-W. Jair, R.E. Wolf, et al.//Journal of Bacteriology. 1996. — P. 22 162 223.
  142. Martinez A. Protection of DNA during oxidative stress by the nonspecific DNA-binding protein Dps / A. Martines, R. Kolter//Journal of Bacteriology. 1997. — P. 5188−5194.
  143. McCormick M.L. Endogenous superoxide dismutase levels regulate iron-dependent hydroxyl radical formation in Escherichia coli exposed to hydrogen peroxide / M.L. McCormick, G.R. Buettner, B.E. Britigan//J. Bacteriol. -1998.-P. 622−625.
  144. Mencel R. Regulation of genes for E. coli DNA gyrase: homeostatic control of DNA supercoiling / R. Mencel, M. Gellert//Cell. 1983. — V. 34. — P. 105−113.
  145. Michaels M.L. The GO system protects organisms from the mutagenic effects of the spontaneous lesion 8-hydroxy-guanine (7,8- Dihydro-8-oxoguanine) / M.L. Michaels, J.H. Miller//J. Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 63 216 325.
  146. Miller J.H. Experiments in molecular genetics / J.H. Miller//Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y. 1992.
  147. Minton K.M. Paraquat toxicity is increased in Escherichia coli defective in the synthesis of polyamines / K. M. Minton, H. Tabor, C.W. Tabor//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1990. — V. 87. — P. 2851−2855.
  148. Mizushima T. Increase in negative supercoiling of plasmid DNA in Escherichia coli exposed to cold shock / T. Mizushima, K. Kataoka, Y. Ogata, et al.//Mol. Microbiol. 1997. — V. 23. — N. 2. — P. 381−386.
  149. A. 2-Hydroxysuccinaldehyde, a lipid peroxidation product proving that polyunsaturated fatty acid are able to react with three molecules of oxygen / A. Mlacar, G. Spiteller//Free Radicals Ree. 1997. — V. 26. — P. 57−60.
  150. Moody C.S. Mutagenicity of oxygen free radicals / C. S, Moody, H.M. Hassan//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1982. — V. 79. — P. 2855−2859.
  151. Morel-Deville F. Identification by PCR of genes encoding multiple response regulators / F. Morel-Deville, D. Ehrlich, P. Morel//Microbiol. 1997. -V. 143.-P. 1513−1520.
  152. Morris D.R. Biosynthetic and biodegradative ornithine and arginine decarboxylases from Escherichia coli / D.R. Morris, E.A. Boeker//Methods in Enzymology. 1983. — V. 94. — P. 125−134.
  153. Morris D.R. Putrescine biosynthesis in Escherichia coli regulation through pathway selection / D.R. Morris, K.L. Koffron//J. Biol. Chem. 1969. — V. 244. — P. 6094−6099.
  154. Muffler A. Heat shock regulation of gs turnover: a role for DnaK and relationship between stress responses mediated by a and a in Escherichia coli / A. Mufflar, M. Barth, C. Marschall, et al.//J. Bacteriol. 1997 (Feb.). — V. 179.-N2.-P. 445−452.
  155. Munro G.F. Dependence of the putrescine content of Escherichia coli on the osmotic strength of the medium / G.F. Munro, K. Hercules, J. Morgan, et al.//J. Biol. Chem. 1972. — V. 247. — P. 1272−1280.
  156. Neumann S. Discoordinate gene expression of gyr A and gyr B in response to DNA gyrase inhibition in E. coli / S. Neumann, A. Quinones// J. Basic Microbiol. 1997. — V. 37(1). — P. 53−69.
  157. Newcomb T.G. Oxidative DNA damage and mutagenesis / T.G. Newcomb, L.A. Loeb//From: DNA damage and repair, Ed. by: Nickoloff and Hockstra. Humana Press Inc., Totowa. NJ, 1998. P. 65−83.
  158. Nikaido H. Escherihia coli and Salmonella typhimurium: Cellular and Molecular Biology / H. Nikaido//eds. Neidhardt F.C. et al., Washington. D.C., 1996. P. 29−47.
  159. Nikaido H. Multiple antibiotic resistance and efflux / H. Nikaido//Current opinion in microbiology. 1998. — V. 1. — P. 516−523.
  160. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited / H. Nikaido//Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2003. — V. 67. -N. 4. — P. 593−656.
  161. Nunoshiba T. Role of iron and superoxide for generation of hydroxyl radical, oxidative DNA lesions, and mutagenesis in Escherichia coli / T. Nunushiba, F. Obata, A.C. Boss, et al.//Boil. Chem. 1999. — V. 274. — P. 3 483 234 837.
  162. Park S. High levels of intracellular cysteine promote oxidative DNA damage by driving the Fenton reaction / S. Park, J. A. Imlay//J. Bacteriol. 2003. -V. 185.-P. 1942−50.
  163. Paulsen I.T. Proton-dependent multidrug efflux systems / I.T. Paulsen, M.H. Brown, et al.//Microbiological Reviews. 1996. — V. 60. — N. 4. — P. 575−608.
  164. Peter H.W. Influence of polyamines on the bivalent-cation-activited ATPases / H.W. Peter, H.U. Wolf, N. Seiler//Hope-Seyler's Z. Physiol. Chem. -1973. V. 354.-P. 1146−1148.
  165. Pirrung M.C. Histidin kinases and two-component signal transduction systems / M.C. Pirrung//Chemistry & Biology. 1999. — V. 6. — P. 167−175.
  166. Pomposiello P. J. Genom- wide transcriptional profiling of the Escherichia coli responses to superoxide stress and sodium salicylate / P. J.
  167. Pomposiello, Marjon H. J. Bennik, B. Demple//J. Bacteriol. 2001. — P. 38 903 902.
  168. Pratt L.A. Porin regulon of Escherichia coli. In Tow-component Signal Transduction / L.A. Pratt, T.J. Silhavy//eds. by Hoch J.A., Silhavy T.J. Washington, D.C.: ASM Press, 1995. P. 105−127.
  169. Rach I. Paraquat resistance of Horseweed (Erigeron canadensis L.) is not caused by polyamines / I. Rach, D. Lasztity, E. Darco, et al.//Pesticide Biochemistry and Physiology. 2000. — V. 68. — P. 1−10.
  170. Rase Evans C. Why do we expect carotenoids to be antioxidants in vivo? / C. Rase Evans, J. Sampson, P.M. Bramley, D.E. Holloway//Free Radicals Res. 1997.-V. 26. — P. 381−398.
  171. Reis I.A. Inhibition of polyamine synthesis arrests trichomonad growth and induces destruction of hidrogenosomes / I.A. Reis, M.P. Martines, N. Yarlett, et al.//Antimicrob Agents Chemother. 1999. — V. 43. — P. 1919−1923.
  172. Rilley W. D. Histidine decarboxylase of Lactobacillus 30a IV. The presence of covalently hound pyruvate as the prostetic group / W. D. Rilley, E. E. Snell// Biochem. 1968. -V.l.- P. 3520- 3528.
  173. Robertson K.M. Molecular basis of voltage gating of OmpF porin / K.M. Robertson, D.P. Tieleman//Biochem. Cell Biol. 2002. — V. 80. — P. 517−523.
  174. Samartzidou H. Excretion of endogenous cadaverine leads to decrease in porin-mediated outer membrane permeability / H. Samartzidou, A.H. Delcour//J. Bacteriol. 1999. V. 181. — P. 791−798.
  175. Schneider R. FIS modulates growth phase-dependent topological transitions of DNA in Escherichia coli / R. Schneider, A. Travers, G. Muskhelishvili//Mol. Microbiol. 1997. — V. 28. — N. 3. — P. 519−530.
  176. Schroder O. The bacterial DNA-binding protein H-NS represses ribosomal RNA transcription by trapping RNA Polymerase in the initiation complex / O. Schroder, R. Wagner//J. Mol. Biol. 2000. — V. 298. — P. 737−748.
  177. Schumacher M.A. Structural mechanisms of multidrug recognition and regulation by bacterial multidrug transcription factors / M.A. Schumacher, R.G. Brennan//MolecuIar Microbiology. 2002. — V. 45. — N. 4. — P. 885−893.
  178. Sechi A.M. Ingibition of phospholipase A-2 and phospholipase C by polyamines / A.M. Sechi, L. Cabrini, L. Landi, et aI.//Arch. Biochem. Biophys. -1977.-V. 186.-P. 248−254.
  179. Sies H. Oxidative Stress: Oxidants and Antioxidants / H. Sies//Acad. Press, London. -1993.
  180. Sies H. Impaired endothelial and smooth muscle cell function in oxidative stress /H. Sies//Exp. Physiol. 1997. — V. 82. — P. 291−295.
  181. Sigler K. Oxidative stress in microorganisms-I / K. Sigler, J. Chaloupka, J. Brozmanova, et al.//Folia Microbiol. 1999. — V. 44. — N. 6. — P. 587 624.
  182. Smith K. Glutathionylspermidine metabolism in Escherichia coli / K. Smith, A. Borges, M.R. Ariyanayagam, A. H. FairIamb//Biochem. J.- 1995. -V. 312.-P. 465−469.
  183. Sneath P.H.A. Putrescine as an essential growth factor for a mutant of Aspergillus nidulans / P.H.A. Sneath//Nature (London). 1955. — V. 175. — P. 818.
  184. Sohal R. S. Oxidative stress as a causal factor in differentiation and aging a unifying hypothesis / R. S. Sohal, R. G. Alen//Exp. Gerontol. 1990. — V.25. P. 499−522.
  185. Spathas D. H. A poliamine- sencitive mutant of Aspergillus nidulans / D. H. Spathas, A. J. Clutterbuck, J. A. Pateman//J. Gen. Microbiol. 1983. — V. 129.-P. 1865- 1871.
  186. Stevart E. J. Disulfide bond formation in Escherichia coli cytoplasm: an in vivo role reversal for the thioredoxins / E. J. Stevart, F. Aslund, L. Beckwith// EMBO. 1998. — V. 17. — P. 5543−5550.
  187. Stevens L. Studies on the interaction of homologues of spermin with deoxyribonucleic acid and with bacterial protoplasts / L. Stevens//! Biochem. -1967.-V. 103.-P.811−815.
  188. Stock J.B. Protein phosphorilation and regulation of adaptive responses in bacteria / J.B. Stock, A.J. Ninfa, A.M. Stock/ZMicrobiol. Rev. 1989. -V.53.-P. 450−490.
  189. Storz G. Oxidative stress / G. Storz, J.A. Imlay//Current opinion in microbiology. 1999. — V. 2. — P. 188−194.
  190. Storz G. Bacterial defenses against oxidative stress / G. Storz, L.A. Tartaglia, S.B. Farr, et al.//Trends Genet. 1990.-V. 6. — P. 363−368.
  191. Sullivan K.M. Influence of cation size and charge on the extrusion of a salt-dependent cruciform / K.M. Sullivan, M.J. Lilley//J. Mol. Biol. 1987. — V. 193. — P. 397−404.
  192. Tabor H. The biosynthesis of spermidine and spermine from putrescine and methionine / H. Tabor, S.M. Rosenthal, C.W. Tabor//J. Biol. Chem. 1958. — V. 233.-P. 907−914.
  193. Tabor C.W. Transport systems for 1,4-diaminobutane, spermidine and spermine in Escherichia coli / C.W. Tabor, H. Tabor//J. Biol. Chem. 1966. -V. 241.-P. 3714−3723.
  194. Tabor C.W. Polyamines in microorganisms / C.W. Tabor, H. Tabor//Microbiol. Rev. 1985. — V. 49. — P. 81−99.
  195. Tamarit J. Identification of the major oxidatively damaged proteins in Escherichia coli cells exposed to oxidative stress / J. Tamarit, E. Cabiscol, J. Ros//Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 3027−3032.
  196. Tang Y. Escherichia coli aconitases and oxidative stress: post-transcriptional regulation of sodA expression / Y. Tang, M.A. Quail, P.J. Artymiuk, et al.//Microbiology. 2002. — V. 148. — P.1027−1037.
  197. Termini J. Hydroxiperoxide-indused DNA damage and mutations / J. Termini//Mutation Research. 2000. — V. 450. — P. 107−124.
  198. Thomas T.J. Structural specifity of polyamines in left-handed Z-DNA formation. Immunological and spectroscopic studies / T.J. Thomas, R.P. Messner//J. Mol. Biol. 1988. — V. 201. — P. 463−467.
  199. Thomas T. Polyamine metabolism and cancer / T. Thomas, T. J. Thomas//J. Cell. Mol. Med. 2003. — Vol. 7. — № 2 — P. 113−126.
  200. Toledano M.B. Redox-dependent shift of OxyR DNA contacts along an extended DNA-binding site: a mechanism for differential promoter selection / M.B. Toledano, I. Kullik, F. Trinh, et al.//Cell. — 1994. — V. 78. — P. 897 909.
  201. Tseng C.-P. Oxygen- and growth rate dependent regulation of Escherichia coli fumarase (FumA, FumB, and FumC) activity / C.-P. Tseng, C.-C. Yu, H.-H. Lin, et al.//J. Bacteriol. 2001. — P. 461−467.
  202. Wallace S.S. Biological consequences of free radical-damaged DNA bases / S.S. Wallace//Free Radical Biology & Medicine. 2002. — V. 33. — N. 1. -P. 1−14.
  203. Wang D. Mutagenesity and repair of oxidative DNA damage: insights from studies using defined lesions / D. Wang, D.A. Kreutser, J.M. Essigmann//Mutation research. 1998. — V. 400. — P. 99−115.
  204. Wang J.Y. DNA twist as a transcriptional sensor for environmental changes / J. Y. Wang, M. Syvanen//Mol. Microbiol. 1992. — V. 6. — P. 1861−1866.
  205. Weinstein-Fisher D. Escherichia coli response to hydrogen peroxide: a role for DNA supercoiling, Topoisomerase I and Fis / D. Weinstein-Fisher, M. Elgrably-Weiss, A. Shoshy//Molrcular Microbiology. 2000. — V. 35. — N.6. -P.1413−1420.
  206. Woodmansee A.N. Reduced flavins promote oxidative DNA Damage in NON-respiring Escherichia coli by delivering electrons to intracellular free iron / A.N. Woodmansee, J.A. Imlay//J. Biol. Chem. 2002. — V. 277. — N. 37. — P. 34 055−34 066.
  207. Wosten M.M. Eubacterial sigma-factors / Wosten M.M.//FEMS Microbiol. Rev. 1998. — V. 22. — P. 127−150.
  208. Wu W. H. Biosyntetic arginindecarboxylase from Escherichia coli. Subunit interactions and the role of magnesium ion / W. H. Wu, D. R. Morris//J. Biol. Chem. 1973. — V. 248. — P. 1696- 1699.
  209. Wu J. Two divergently transcribed genes, s
  210. Yoshida M. Poliamine stimulation of the Synthesis of oligopeptide-binding protein (OppA) / M. Yoshida, D. Meksuriyen, K. Kashiwagi, et al.//The Journal of Biological Chemistry. 1999. — V. 274. — N. 32. — P. 22 723−22 728.
  211. Zamocky M. Understanding the structure and function of catalases: clues from molecular evolution and in vitro mutagenesis / M. Zamocky, F. Koler//Progress in Biophisics & Molecular Biology. 1999. — V. 72. — P. 19−66.
  212. Zechiendrich E.L. Role of topoisomerase in maintaining steady-state DNA supercoaling in Escherichia coli / E.L. Zechiendrich, Khodurshy A.B., S. Bachellier, et al.//J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — N. 11. — P. 8101−8113.
  213. Zheng M. Activation of the OxyR transcription factor by reversible disulfide bond formation / M. Zheng, F. Asland, G. Storz//Science. 1998. -V. 279.-P. 1718−1721.
  214. Zhou D. Global analysis of gene transcription regylation in prokaryotes / D. Zhou, R. Yang//Cell. Mol. Life Sci. 2006. — V. 63. — P. 22 602 290.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!