Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль лидерной последовательности гена алкогольдегидрогеназы кукурузы в регуляции трансляции мРНК

Диссертация: Роль лидерной последовательности гена алкогольдегидрогеназы кукурузы в регуляции трансляции мРНК
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Целью настоящей работы является характеристика лидерной последовательности гена алкогольдегидрогеназы кукурузы, adhl, в качестве трансляционного энхансера, активного в стрессовых условиях, и сайта внутренней инициации трансляции. Практической целью работы является создание системы, обеспечивающей эффективную трансляцию мРНК и экспрессию целевого гена в растениях в стрессовых условиях… Читать ещё >

Содержание

  • ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ РАБОТЫ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
  • 1. Лидерная последовательность мРНК гена adhl кукурузы обеспечивает эффективную трансляцию мРНК в клетках растений Nicotiana benthamiana в стрессовых условиях
  • 2. Изучение эффективности функционирования 5' НТО adhl в качестве IRES в системах трансляции in vitro
    • 3. 5. ' НТО adhl обеспечивает внутреннюю инициацию трансляции мРНК in vivo в клетках Nicotiana benthamiana
  • 4. Количественная оценка вклада внутренней инициации в трансляцию моноцистронной мРНК, содержащей adh в 5' НТО
  • 5. Оценка эффективности внутренней инициации трансляции, обеспечиваемой adh, in vivo в клетках растений Nicotiana benthamiana в условиях теплового шока
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ

Роль лидерной последовательности гена алкогольдегидрогеназы кукурузы в регуляции трансляции мРНК (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Успехи в области генетической инженерии растений, исследования фундаментальных механизмов экспрессии растительных генов, открыли новые возможности в использовании растений в качестве биофабрик для получения рекомбииангных белков, в том числе белков медицинского назначения, таких как антитела, вакцины и т. п. Производство целевых белков в растениях имеет существенные преимущества по сравнению с использующимися в настоящее время для этих целей системами экспрессии на основе клеток животных, дрожжей или бактерий. Культивирование растений не требует больших затрат за счет чего стоимость целевых белков, выделяемых из растений, оказывается существенно ниже стоимости аналогичных продуктов, полученных в других экспрессионных системах. Можно создать условия, при которых целевые белки будут накапливаться в определенных компартментах растения (эндоплазматический ретикулум, хлоропласты или клеточные стенки) и/или хранится долгое время в семенах, клубнях или корнеплодах. Кроме того, использование растений вместо микроорганизмов или клеток животных исключает риск передачи человеку патогенов или токсинов. Использование трансгенных растений в качестве «биофабрик» является одним из приоритетов все большего числа международных биотехнологических компаний. Однако широкое использование этого подхода сдерживается в настоящее время низкой эффективностью систем экспрессии. Причинами этого могут являться, в числе прочих факторов, низкая эффективность трансляции мРНК чужеродных генов и проявление явления посттранскрипционного умолчания генов (posttranscriptional gene silencing, PTGS).

Наряду с эффективностью транскрипции, уровень экспрессии генов растений и эукариот вообще может регулироваться на стадии трансляции мРНК. Эффективные трансляционные энхансеры могут, во-первых, повысить уровень экспрессии целевого гена, а во-вторых, обеспечить его специфическую трансляцию в определенных тканях или в определенных условиях внешней среды.

Существенной проблемой при создании растений — «биофабрик» является достижение высокого уровня экспрессии целевых генов в условиях роста растений, отличающихся от нормальных (например, гипоксия, обусловленная затоплением, повышенная или пониженная температура, засуха и другие стрессы). Проблема экспрессии в стрессовых условиях связана со снижением эффективности трансляции большинства растительных (а также чужеродных) мРНК, что, соответственно, приводит и к снижению выхода целевого продукта. Разработка технологий эффективной экспрессии генов в стрессовых условиях необходима также для конструирования трансгенных растений, устойчивых к абиотическим и биотическим стрессам, поскольку «анти-стрессовый» продукт должен эффективно синтезироваться именно в этих условиях.

Целью настоящей работы является создание системы, обеспечивающей эффективную трансляцию мРНК и экспрессию целевого гена в растениях в стрессовых условиях. Для создания этой системы мы использовали в качестве трансляционного энхансера лидерную последовательность гена алкогольдегидрогеназы кукурузы, adhl, эффективно транслирующегося в стрессовых условиях.

Кроме обычного механизма кэп-зависимой трансляции, у эукариот в некоторых случаях реализуется и механизм внутренней инициации трансляции, направляемой сайтом внутренней посадки рибосом (IRESinternal ribosome entry site). Впервые IRES был обнаружен у вируса полиомиелита. Позднее IRES-сайты были обнаружены в РНК других вирусов. Кроме вирусных, известен ряд клеточных мРНК, для которых характерна внутренняя инициация трансляции. В основном белки, транслируемые с этих мРНК, являются регуляторными (некоторые ростовые — факторы, транскрипционные и трансляционные факторы и др.). В настоящее время активно обсуждается гипотеза, согласно которой кэп-независимая внутренняя инициация трансляции у эукариот может являться является одним из способов экспрессии генов, который функционирует в случаях, когда эффективность нормальной кэп-зависимой трансляции снижается, например, при вирусной инфекции, в стрессовых условиях, канцерогенезе и апоптозе.

Мы предположили, что adh обеспечивает эффективную трансляцию мРНК в стрессовых условиях вследствие наличия в ней IRES-сайта. Гипотеза о том, что adh обеспечивает внутреннюю инициацию трансляции мРНК, была проверена экспериментально в настоящей работе и подтверждена, вклад IRES по сравнению с обычной кэп-зависимой инициацией трансляции был определен количественно.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ РАБОТЫ.

Целью настоящей работы является характеристика лидерной последовательности гена алкогольдегидрогеназы кукурузы, adhl, в качестве трансляционного энхансера, активного в стрессовых условиях, и сайта внутренней инициации трансляции. Практической целью работы является создание системы, обеспечивающей эффективную трансляцию мРНК и экспрессию целевого гена в растениях в стрессовых условиях.

При этом были поставлены следующие задачи:

1. Анализ влияния 5' НТО гена adhl кукурузы на уровень экспрессии целевого гена в стрессовых условиях в клетках растений Nicotiana benthamiana.

выводы.

5' нетраслируемая область мРНК гена алкогольдегидрогеназы кукурузы adhl обеспечивает эффективную трансляцию мРНК при гипоксии и тепловом шоке в клетках растений Nicotiana benthamiana.

Adh обеспечивает внутреннюю инициацию трансляции мРНК in vivo в клетках растения Nicotiana benthamiana.

Adh обеспечивает внутреннюю инициацию трансляции in vitro в бесклеточной системе трансляции ретикулоцитов кролика RRL.

Эффективность внутренней инициации трансляции мРНК, содержащей adh в 5' нетранслируемой области, более чем в 100 раз ниже эффективности кэп-зависимой инициации трансляции этой мРНК в растениях Nicotiana benthamiana как в нормальных условиях, так и при тепловом шоке.

СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ.

1. Марданова Е. С., Замчук JI.A., Равин Н. В. (2007). Лидерная последовательность гена алкогольдегидрогеназы кукурузы обеспечивает эффективную трансляцию мРНК в растениях в стрессовых условиях. Молекулярная биология, 41, 1002 -1008.

2. Равин Н. В., Марданова Е. С., Котляров Р. Ю., Новиков В. К., Атабеков И. Г., Скрябин К. Г. (2008). Определение полной нуклеотидной последовательности генома нового штамма X вируса картофеля и создание на его основе вирусного вектора для продукции целевых белков в растениях. Биохимия 73, 56−63.

3. Mardanova E.S., Zamchuk L.A., Skulachev M.V., Ravin N.V. (2008). «The 5' untranslated region of the maize alcohol dehydrogenase gene contains an internal ribosome entry site». Gene 420, 11 — 16.

4. Mardanova E.S., Zamchuk L.A., Ravin N.V. (2008). «Contribution of internal initiation to translation of cellular mRNAs containing IRESs». Biochemical Society Transactions 36, 694 — 697.

5. Мищенко (Марданова) E.C. (2005). Лидерная последовательное^ гена алкогольдегидрогеназы кукурузы является сайтом внутренней инициации трансляции и обеспечивает эффективную трансляцию мРНК в условиях гипоксии. Тезисы Международной школы-конференции молодых ученых «Системная биология и биоинэ/сенерия», стр. 110, г. Москва.

6. Мищенко (Марданова) Е.С., Замчук Л. А., Равин Н. В. (2006). Лидерная последовательность гена алкогольдегидрогеназы кукурузы обеспечивает внутреннюю инициацию трансляции мРНК в стрессовых условиях. Международная конференция «Генетика 6 России и мире «, стр. 128, г. Москва.

7. Мищенко (Марданова) Е.С. (2006). Внутренняя инициация трансляции, обеспечиваемая лидерной последовательностью гена алкогольдегидрогеназы кукурузы. Тезисы X Путинской школы-конференции молодых ученых «Биология — наукаXXIвека», стр. 31, г. Пущино.

8. Mishchenko (Mardanova) E.S., Zamchuk L.A., Ravin N.V. (2006). Adh, the leader sequence of maize alcohol dehydrogenase gene, provides efficient translation of mRNA under stress conditions and acts as internal ribosome entry site. Abstracts of the «Translation Control and Non-Coding RNA Meeting», p. 38, Novi Grady, Chech Republic.

9. Котляров Р. Ю., Марданова Е. С. (2007). Расшифровка генома нового высокопатогенного штамма Х-вируса картофеля «Ока-2» и клонирование кДНК копии его генома. Материалы XIV Международной Конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов-2007», стр. 14, Москва.

10. Mardanova E.S., Zamchuk L.A., Ravin N.V. (2008). Contribution of internal initiation to translation of mRNA containing the leader sequence of maize ahcohol dehydrogenase gene. Abstracts of the «Gene expression and analysis», p. 8, Manchester.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.И. 2001. Трансляционный контроль фенотипа пикорнавирусов. Мол биол. 35, 691 -701.
  2. Т.В., Скулачев М. В., Зверева А. С., Шварц A.M., Дорохов Ю. Л., Атабеков И. Г. 2006. Новый вирус-век гор для эффективной продукции целевых белков в растениях. Биохимия, 71, 1043−1049.
  3. А.С. 1996. Регуляция трансляции мРНК-связывающими факторами у высших эукариот. Успехи биол. химии 36, 3 48.
  4. A.M., Комарова Т. В., Скулачев М. В., Зверева А. С., Дорохов Ю. Л., Атабеков И. Г. 2006. Стабильность мРНК в растениях зависит от длины З'-нетранслируемой области. Биохимия 71, 1377 1384.
  5. R., Boddeker N., Silvera D., Gamarnik A.V. 1999. Intracellular determinants of picornavirus replication. Trends Microbiol. 7, 76 82.
  6. N.R., Zimmerman J.L. 1992. Heat shock gene expression is controlled primarily al the translational level in carrot cells and somatic embryos. Plant Cell. 4, 657 665.
  7. Bailey-Serres J. 1999. Selective translation of cytoplasmic mRNAs in plants. Trends Plant Sci 4, 142- 148.
  8. Bailey-Serres J., Dawe R.K. 1996. Both 5' and 3' sequences of maize ADH1 mRNA are required for enhanced translation under low-oxygen conditions. Plant Physiol. 112, 685 695. с
  9. Bailey-Serres J., Freeling M.1990. Hypoxic stress-induced changes in ribosomes of maize seedling roots. Plant Physiol 94, 1237 1243.
  10. G.J., Sonenberg N. 1996. RNA-protein interactions in regulation of picornavirus RNA translation. Microbiol Rev. 60, 499 511.
  11. Bernstein J., Sella O., Le S., Elroy-Stein O. 1997. PDGF2/c-j/j mRNA Leader Contains a Differentiation-linked Internal Ribosomal Entry Site (D-IRES). J Biol Chem. 272, 9356 -9362.
  12. A.G., Grepin R., Vadas M.A., Goodall G.J. 2006. Assessing IRES activity in the HIF-lo and other cellular 5' UTRs. RNA 12, 1074 1083.
  13. Bonnal S., Boutonnet C., Prado-Lourenco L., and Vagner S. 2003. IRESdb: the Internal Ribosome Entry Site database. Nucleic Acids Res. 31, 427 428.
  14. Branco-Price С., Kawaguchi R., Ferreira R.B., Bailey-Serres J. 2005. Genome-wide Analysis of Transcript Abundance and Translation in Arabidopsis Seedlings Subjected to Oxygen Deprivation. Ann. Bot. 96, 647 660.
  15. , K.S. 1996. The plant translation apparatus, Plant Mol. Biol. 32, 107 143.
  16. K.S., Humphreys J., Hobbs W., Smith G.B., Ravel J.M. 1990. Determination of the amounts of the protein synthesis initiation and elongation factors in wheat germ. J. Biol Chem 265,17 967- 17 973.
  17. W., Cook L., Vayda M.E. 1990. Hypoxic stress inhibits multiple aspects of the potato tuber wound response. Plant Physiol. 93, 265 270.
  18. R.C., Sarnow P. 2005. Factor-independent assembly of elongation-competent ribosomes by an internal ribosome entry site located in an RNA vims that infects penaeid shrimp. J Virol. 79, 677 683.
  19. M.J. 2001. Initiation factor eIF2 alpha phosphorylation in stress responses and apoptosis. Prog. Mol. Subcell. Biol. 27, 57 89.
  20. M.J., Bushell M., Jeffrey I.W., Pain V.M., Morley S.J. 2000. Translation initiation factor modifications and the regulation of protein synthesis in apoptotic cells. Cell Death Differ. 7, 603 615.
  21. Coldwell M.J., Mitchell S.A., Stoneley M., MacFarlane M., Willis A.E. 2000. Initiation of Apaf-1 translation by internal ribosome entry. Oncogene 19, 899 905.
  22. Cuesta R., Xi Q., Schneider RJ. 2000. Adenovirus-specific translation by displacement of kinase Mnkl from cap-initiation complex eIF4 °F. EMBO J. 19, 3465 3474.
  23. D., Lehmann R., Zamore P.D. 1995. Translational regulation in development. Cell 81, 171 178.
  24. De Gregorio E., Preiss T. Hentze M. 1999. Translation driven by an eIF4G core domain in vivo. EMBO J. 18, 4865 4874.
  25. Der Straeten D., Zhou Z., Prinsen E., van Onckelen H.A., van Montagu M.C. 2001. A comparative molecular-physiological study of submergence response in lowland and deepwater rice. Plant Physiol. 125, 955 968.
  26. Dordas С., Hasinoff В.В., Igamberdiev A.U., Manac’h N., Rivoal J., Hill R.D. 2003. Expression of a stress-induced hemoglobin affects NO levels produced by alfalfa root cultures under hypoxic stress. Plant J. 35, 763 770.
  27. C., Rivoal J., Hill R.D. 2003. Plant haemoglobins, nitric oxide and hypoxic stress. Ann. Bot. 91, 173- 178.
  28. M.C. 1997. Oxygen deficiency and root metabolism: injury and acclimation under hypoxia and anoxia. Annu Rev Plant Physiol. Plant Mol Biol. 48, 223 250.
  29. Fennoy S.L., Bailey-Seires J. 1995. Post-transcriptional regulation of gene expression in oxygen deprived roots of maize. Plant J. 7, 287 295.
  30. Fennoy S.L., Nong Т., Bailcy-Serres J. 1998. Transcriptional and post-transcriptional processes regulate gene expression in oxygen deprived roots of maize. Plant J. IS, 727 -735.
  31. J., Yaman I., Sarnow P., Snider M.D., Hatzoglou M. 2002. Regulation of Internal Ribosomal Entry Site-mediated Translation by Phosphorylation of the Translation Initiation Factor eIF2ct. J Biol Chem. 277, 19 198 19 205.
  32. Fukao Т., Bailey-Serres J. 2004. Plant responses to hypoxia is survival a balancing act? Trends Plant Sci 9, 449 — 456.
  33. D.R. 1993. Posttranscriptional regulation of gene expression in plants. Annu. Rev. Plant Physiol Plant. Mol Biol 44, 77- 105.
  34. D.R. 2001. Cap-Independent Translation Conferred by the 5' Leader of Tobacco Etch Virus Is Eukaryotic Initiation Factor 4G Dependent. J. Virol 75, 12 141 12 152.
  35. D.R., Caldwell С., Pitto L. 1995. Heat shock disrupts cap and poly (A) tail function during translation and increases mRNA stability of introduced reporter mRNA. Plant Physiol. 108, 1703- 1713.
  36. , D.R. 1998. A tale of two termini: a functional interaction between the termini of an mRNA is a prerequisite for efficient translation initiation, Gene 216, 1 — 11.
  37. , P. 2003. Response of plant metabolism to too little oxygen. Curr Opin. Plant Biol. 6, 247 256.
  38. Gerlitz G., Jagus R., Elroy-Stein O. 2002. Phosphorylation of initiation factor-2 alpha is required for activation of internal translation initiation during cell differentiation. Eur. J. Biochem. 269, 2810−2819.
  39. A.C., Raught В., Sonenberg N. 1999. eIF4 initiation factors: effectors of mRNA recruitment to ribosomes and regulators of translation. Annu. Rev. Biochem. 68, 913 963.
  40. A.C., Svitkin Y., Belsham G.J., Pause A., Sonenberg N. 1996. Activation of the translational suppressor 4E-BP1 following infection with encephalomyocarditis virus and poliovirus. Proc. Natl. Acad. Sci U. S A. 93, 5578 5583.
  41. L.S., Mascotti D.P., Thach R.E. 1998. Involvement of Heme in the Degradation of Iron-regulatory Protein 2. J. Biol. Chem. 273, 12 555 12 557.
  42. Gradi A., Imataka II., Svitkin Y.V., Rom E., Raught В., Morino S., Sonenberg N. 1998. A Novel Functional Human Eukaryotic Translation Initiation Factor 4G. Mol. Cell Biol. 18, 334−342.
  43. Han В., Dong Z., Zhang J. 2003. Tight Control of Platelet-derived Growth Factor B/c-sis Expression by Interplay between the 5'-Untranslated Region Sequence and the Major Upstream Promoter. J. Biol. Chem 278, 46 983 46 993.
  44. C.U., Sarnow P. 2001. Internal ribosome entry sites in eukaryotic mRNA molecules. Genes Dev. 15, 1593−1612.
  45. Henis-Korenblit S" Shani G., Sines Т., Marash L., Shohat G., Kimchi A. 2002. The caspase-cleaved DAP5 protein supports internal ribosome entry site-mediated translation of death proteins. PNAS 99, 5400 5405.
  46. Henis-Korenblit S., StrumpfN.L., Goldstaub D., Kimchi A. 2000. A Novel Form of DAP5 Protein Accumulates in Apoptotic Cells as a Result of Caspase Cleavage and Internal Ribosome Entry Site-Mediated Translation. Mol. Cell Biol 20, 496 506.
  47. M., Kwissa M., Metzger K., Oumard A., Kroger A., Schirmbeck R., Reimann J., Hauser H. 2001. Composition and arrangement of genes define the strength of IRES-driven translation in bicistronic mRNAs. Nucleic Acids Res. 29, 3327 3334.
  48. Hernandez G., Vazquez-Pianzola P., Sierra J.M., Rivera-Pomar R. 2004. Internal ribosome entry site drives cap-independent translation of reaper and heat shock protein 70 mRNAs in Drosophila embryos. RNA 10, 1783 1797.
  49. , J. W. В., and Merrick, W. C. (2000) in Translational Control of Gene Expression (Sonenberg, N., Hershey, J. W. В., and Mathews, M. В., eds) pp. 33 38, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY
  50. M., Gordon B.W., Korneluk R.G. 2003. The Internal Ribosome Entry Site-Mediated Translation of Antiapoptotic Protein XIAP Is Modulated by the Heterogeneous Nuclear Ribonucleoproteins CI and C2. Mol Cell. Biol. 23, 280 288.
  51. M., Korneluk R.G. 2000. Functional Characterization of the X-Linked Inhibitor of Apoptosis (XIAP) Internal Ribosome Entry Site Element: Role of La Autoantigen in XIAP Translation. Mol. Cell. Biol. 20, 4648 4657.
  52. M., Sonenberg N. 2005. Translational control in stress and apoptosis. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6,318−327.
  53. Holcik M" Yeh C., Korneluk R.G., Chow T. 2000. Translational upregulation of X-linked inhibitor of apoptosis (XIAP) increases resistance to radiation induced cell death. Oncogene 19, 4174−4177
  54. Hunt P.W., Klok E.J., Trevaskis В., Watts R.A., Ellis M.H., Peacock W.J., and Dennis E.S. 2002. Increased level of hemoglobin 1 enhances survival of hypoxic stress and promotes early growth in Arabidopsis thaliana. PNAS 99, 17 196 17 202.
  55. S.K., Krausslich H.G., Nicklin M.J., Duke G.M., Palmenberg A.C., Wimmer E. 1988. A segment of the 5' nontranslated region of encephalomyocarditis virus RNA directs internal entry of ribosomes during in vitro translation. J. Virol. 62, 2636 — 2643.
  56. R.A. 1987. Assaying chimeric genes in plants: the GUS gene fusion system. Plant Mol. Biol Rep. 5, 387 405.
  57. R.A., Kavanagh T.A., Bevan M.W. 1987. GUS fusions: p-glucuronidase as a sensitive and versatile gene fusion marker in higher plants. EMBO J. 6, 3901 3907.
  58. G., Carter M.S., Eisen M.B., Brown P.O., Sarnow P. 1999. Identification of eukaryotic mRNAs that are translated at reduced cap binding complex eIF4 °F concentrations using a cDNA microarray. PNAS 96, 13 118 13 123.
  59. C.P., Nguyen H.T. 1995. 5' untranslated leader sequences of eukaryotic mRNAs encoding heat shock induced proteins. Nucleic Acids Res. 23, 541 549.
  60. Kertesz S., Kerenyi Z., Merai Z., Bartos I., Palfy Т., Barta E. and Silhavy D. 2006. Both introns and long З'-UTRs operate as c/s-acting elements to trigger nonsense-mediated decay in plants. Nucleic Acids Res 34, 6147 6157.
  61. E.J., Wilson I.W., Wilson D., Chapman S.C., Ewing R.M., Somerville S.C., Peacock W.J., Dolferus R., Dennis E.S. 2002. Expression profile analysis of the low-oxygen response in Arabidopsis root culture. Plant Cell 14, 2481 2494.
  62. U., Donath M., Mendel R.R., Cerff R., Hehl R. 1996. Intron-specific stimulation of anaerobic gene expression and splicing efficiency in maize cells. Mol Gen Genet. 251, 252−8.
  63. A. A., Hatzoglou M. 2005. Internal Ribosome Entry Sites in Cellular mRNAs: Mystery of Their Existence. J Biol. Chem. 280, 23 425 23 428.
  64. C., Schell J. 1986. The promoter of TL-DNA gene 5 controls the tissue-specific expression of chimeric genes carried by a novel type of Agrobacterium binary vector. Mol Gen Genet 204, 383 396.
  65. M. 1999. Initiation of translation in prokaryotes and eukaryotes. Gene 234, 187 208.
  66. M. 2001. New ways of initiating translation in eukaryotes? Mol Cell Biol 21,1899 1907.
  67. M. 2003. Alternative ways to think about mRNA sequences and proteins that appear to promote internal initiation of translation. Gene 318, 1−23.
  68. M. 2005. Second look at cellular mRNA sequences said to function as internal ribosome entry sites. Nucleic Acids Res 33, 6593 — 6602.
  69. M. 2006. Rethinking some mechanisms invoked to explain translational regulation in eukaryotes. Gene 382, 1 11.
  70. M. 2007. Lessons (not) learned fiom mistakes about translation. Gene 403,194 -203.
  71. Kuyumcu-Martinez N.M., Van Eden M.E., Younan P., Lloyd R.E. 2004. Cleavage of Poly (A)-Binding Protein by Poliovirus 3C Protease Inhibits Host Cell Translation: a Novel Mechanism for Host Translation Shutoff. Mol. Cell. Biol. 24, 1779 1790
  72. Lin J.J., Daniels-McQueen S" Patino M.M., Gaffield L., Walden W.E., Thach R.E. 1990. Derepression of ferritin messenger RNA translation by hemin in vitro. Science 247, 74 -77.
  73. Lin J.J., Patino M.M., Gaffield L., Walden W.E., Smith A., Thach R.E. 1991. Crosslinking of Hemin to a Specific Site on the 90-kDa Ferritin Repressor Protein. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.A. 88, 6068−6071.
  74. Liu Z., Dong Z., Han В., Yang Y., Liu Y., Zhang J. 2005. Regulation of expression by promoters versus internal ribosome entry site in the 5'-untranslated sequence of the human cyclin-dependent kinase inhibitor p27kipl. Nucleic Acids Res. 33, 3763 3771.
  75. D.G., Sarnow P. 1991. Internal initiation of translation mediated by the 5' leader of a cellular mRNA. Nature 353, 90 94.
  76. Merrick W.C., Ilershey J.W.B. 1996. The pathway and mechanism of eukaryotic protein synthesis. In Translational Control, eds. Hershey J.W.B., Mathews M.B. and Sonenberg N., (Cold Spring Harbor Laboratory Press. Plainview. New York), pp. 31−69.
  77. W.K., Wang G., Flawkinson M., Miskimins R. 2001. Control of Cyclin-Dependent Kinase Inhibitor p27 Expression by Cap-Independent Translation. Mol. Cell. Biol. 21,4960−4967.
  78. S.A., Brown E.C., Coldwell M.J., Jackson R.J., Willis A.E. 2001. Protein Factor Requirements of the Apaf-1 Internal Ribosome Entry Segment: Roles of Polypyrimidine Tract Binding Protein and upstream of N-ras. Mol. Cell. Biol. 21, 3364 3374.
  79. S.A., Spriggs K.A., Coldwell M.J., Jackson R.J., Willis A.E. 2003. The Apaf-l internal ribosome entry segment attains the correct structural conformation for function via interactions with PTB and unr. Mol. Cell 11, 757 771.
  80. R., Feng X., Cohen M. 1998. Post-transcriptional suppression of cytosolic ascorbate peroxidase expression during pathogen-induced programmed cell death in tobacco. Plant Cell 10, 461 473.
  81. B.C., Rumsby M.G. 2002. The 5' Untranslated Region of Protein Kinase О Directs Translation by an Internal Ribosome Entry Segment That Is Most Active in Densely Growing Cells and during Apoptosis. Mol. Cell. Biol. 22, 6089 6099.
  82. Nakazono M., Tsuji H., Li Y., Saisho D., Arimura S., Tsutsumi N., Hirai A. 2000. Expression of a gene encoding mitochondrial aldehyde dehydrogenase in rice increases under submerged conditions. Plant Physiol. 124, 587 598.
  83. T.A., Harder Z.M., Korneluk R.G., Holcik M. 2003. Distinct regulation of IRES-mediated translation following cellular stress is mediated by apoptotic fragments of eIF4G family members eIF4GI and p97/DAP5/NATl. J. Biol Chem. 278, 3572 3579.
  84. Odell J.T., Nagy F., Chua N.-H. 1985. Identification of DNA sequences required for activity of the cauliflower mosaic virus 35S promoter. Nature 313, 810−812.
  85. Oh S.K., Scott M.P., Sarnow P. 1992. Homeotic gene Antennapedia mRNA contains 5'-noncoding sequences that confer translational initiation by internal ribosome binding. Genes Dev 6, 1643- 1653.
  86. M.R., Walker J.C., Singh K., Dennis E.S., Peacock W.J. 1990. Functional properties of the anaerobic responsive element of the maize Adhl gene. Plant Mol Biol 15, 593 — 604.
  87. A., Hennecke M., Hauser H., Nourbakhsh M. 2000. Translation of NRF mRNA is mediated by highly efficient internal ribosome entry. Mol Cell. Biol. 20, 2755 2759.
  88. , V.M. (1996) Initiation of protein synthesis in eukaryotic cells, Eur J Bio chem. 236, 747−771.
  89. J., Sonenberg N. 1988. Internal initiation of translation of eukaryotic mRNA directed by a sequence derived from poliovirus RNA. Nature 334, 320 325.
  90. T.V., Kolupaeva V.G. 2002. The roles of individual eukaryotic translation initiation factors in ribosomal scanning and initiation codon selection. Genes & Dev 16, 2906−2922.
  91. T.V., Lomakin I.B., Hellen C.U. 2004. Position of the CrPV IRES on the 40S subunit and factor dependence of IRES/80S ribosome assembly. EMBO Rep. 5, 906 913.
  92. M.E., Dickey L.F., Huber S.C., Thompson W.F. 1997. Light-regulated changes in abundance and polyribosome association of ferredoxin mRNA are dependent on photosynthesis. Plant Cell 9, 2291 2300.
  93. L., Gallie D.R., Walbot V. 1992. Role of the leader sequence during thermal repression of translation in maize, tobacco, and carrot protoplasts. Plant Physiol. 100, 1827
  94. A., Wertheimer S.J., Schwartz J.J., Schwartz I. 1986. Expression of Escherichia coli infC: identification of a promoter in an upstream thrS coding sequence. J. Bacterial. 168, 746−751.
  95. D., Darlix J.L., Ohlmann T. 2003. Conducting the initiation of protein synthesis: the role of eIF4G. Biol. Cell 95, 141 156.
  96. C.G. 2001. Regulation of eukaryotic initiation factor eIF2B. Prog. Mol. Subcell. Biol 26,95- 114.
  97. S., Reinbothe C., Parthier B. 1993. Methyl jasmonateregulated translation of nuclear-encoded chloroplast proteins in barley (Hordeum vulgare L. cv. Salome). J Biol. Chem. 268, 10 606- 10 611.
  98. F., Gerrits N., Kortstee A., Kampen M., Borrias M., Weisbeek P., Smeekens S. 1998. Sucrose-specific signalling represses translation of the Arabidopsis ATB bZIP transcription factor gene. Plant J 15, 253 263.
  99. Rozen F., Edery I., Meerovitch K., Dever Т.Е., Merrick W.C., and Sonenberg N. 1990. Bidirectional RNA helicase activity of eucaryotic translation initiation factors 4Л and 4 °F. Mol Cell Biol. 10, 1134 1144.
  100. Russell D.W. and Spremulli L.L. 1979. Purification and characterisation of ribosome dissociation factor (eukaryotic initiation factor) from wheat germ. J. Biol. Chem. 254, 8796−8800.
  101. K.A., Kuhlow C., Goss D.J., Browning K.S. 1998. Identification and characterization of a novel cap-binding protein from Arabidopsis thaliana. Biol. Chem. 273, 10 325- 10 330.
  102. Sachs A.B., Sarnow P, and Hentze M.W. 1997. Starting in the beginning, middle, and end: translation initiation in eukaryotes. Cell 89, 831 838.
  103. Sachs M.M., Freeling M, Okimoto R. 1980 The anaerobic proteinsof maize. Cell 20, 761−767
  104. Sachs M.M., Subbaiah C.C., Saab J.I.N. 1996. Anaerobic gene expression and flooding tolerance in maize. Exp. Bot. 47, 1 — 15.
  105. J., Fritsch E.F., Maniatis T. 1989. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Ed 2. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY.
  106. K.W., Byrd M.P., Eden M.E., Lloyd R.E. 2004. BCL-2 Translation Is Mediated via Internal Ribosome Entry during Cell Stress. J. Biol. Chem. 279, 29 066 -29 074.
  107. N., Dever Т.Е. 2003. Eukaryotic translation initiation factors and regulators. Curr Opin. Struct. Biol 13, 56−63.
  108. A.S. 1999. Ribosomes. Kluwer Academic/Plenum Publishers. New York.
  109. M., Willis A.E. 2004. Cellular internal ribosome entry segments: structures, trans-acting factors and regulation of gene expression. Oncogene 23, 3200 3207.
  110. C.C., Bush D.S., Sachs M.M. 1994. Elevation of cytosolic calcium precedes anoxic gene expression in maize suspension cultured cells. Plant Cell. 6, 1747 1762.
  111. C.C., Sachs M.M. 2001. Altered patterns of sucrose synthase phosphorylation and localization preceede callose induction and root tip death in anoxic mai/e seedlings. Plant Physiol 125, 585 594.
  112. Т., Mitchell S.A., Willis A.E. 2001. Internal ribosome entry segment-mediated initiation of c-Myc protein synthesis following genotoxic stress. Biochem. J. 359, 183 192.
  113. C., Bergamini G., Galy В., Hundsdoerfer P., Hentze M.W. 2004. Enhancement of IRES-mediated translation of the c-myc and BiP mRNAs by the poly (A) tail is independent of intact eIF4G and PABP. Mol Cell 15, 925 935.
  114. S., Galy В., Pyronnet S. 2001. Irresistible IRES. Attracting the translation machinery to internal ribosome entry sites. EMBO Rep. 2, 893 898.
  115. Van Eden M.E., Byrd M.P., Sherrill K.W. and Lloyd R.E. 2004. Demonstrating internal ribosome entry sites in eukaryoticmRNAsusing stringent RNA test procedures. RNA 10, 720 730.
  116. Van Eden M.E., Byrd M.P., Sherrill K.W., Lloyd R E. 2004. Translation of apoptosis protein 1 (c-IAPl)mRNAis IRES mediated and regulated during cell stress. RNA 10, 469 -481.
  117. J., Elia A., Clemens M.J. 2003. Inhibition of the protein kinase PKR by the internal ribosome entry site of hepatitis С virus genomic RNA RNA (N. 7)9, 858 870.
  118. J.C., Howard E.A., Dennis E.S., Peacock W.J. 1987. DNA sequences required for anaerobic expression of the maize alcohol dehydrogenase 1 gene. Proc Natl Acad Sci USA 84, 6624−6428.
  119. Z., Weaver M., Magnuson N.S. 2005. Cryptic promoter activity in the DNA sequence corresponding to thepim-1 5'-UTR. Nucleic Acids Res. 33, 2248 2258.
  120. J.E., Pestova T.V., Hellen C.U., Sarnow P. 2000. Initiation of protein synthesis from the A site of the ribosome. Cell 102, 511 520.
  121. Ye X., Fong P., Iizuka N., Choate D., Cavener D.R. 1997. Ultrabithorax and Antennapedia 5' untranslated regions promote developmentally regulated internal translation initiation Mol Cell. Biol 17, 1714 1721.
  122. J., Yaman I., Mishra R., Merrick W.C., Snider M.D., Lameis W.H., Hatzoglou M. 2001. Internal ribosome entry sitemediated translation of a mammalian mRNA is regulated by amino acid availability. J. Biol. Chem 276, 12 285 12 291.
  123. Z.D., Wells Т., Carter D.A., Baler R. 2000. Use of a criptic splice donor site in the CAT-SV40 small-t antigen cassette generates alternative transcripts in transgenic rats. Transgenic Res. 9, 67 70.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!