Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Изучение противосудорожного действия белка теплового шока 70 кДа в моделях генерализованной эпилепсии у крыс

Диссертация: Изучение противосудорожного действия белка теплового шока 70 кДа в моделях генерализованной эпилепсии у крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Работа имеет фундаментальное значение для понимания защитной роли белков теплового шока семейства 70 кДа при таком социально значимом заболевании как эпилепсия, при котором около трети больных резистентны к медикаментозному лечению. Полученные в ходе исследования данные о противосудорожных эффектах индуцибельного белка Нзр701 в двух моделях генерализованной эпилепсии и выявленные синаптические… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Этиология и патогенез эпилепсии
      • 1. 1. 1. Механизмы возникновения и развития эпилепсии
      • 1. 1. 2. Экспериментальные модели эпилепсии
    • 1. 2. Протективные свойства белков теплового шока
      • 1. 2. 1. Структура и функции белков теплового шока 70 кДа
      • 1. 2. 2. Защитные свойства внутриклеточных белков теплового шока 70 кДа
        • 1. 2. 2. 1. Терапевтический потенциал индукции внутриклеточных белков теплового шока 70 кДа.*
        • 1. 2. 2. 2. Эффекты блокаторов белков теплового шока 70 кДа
      • 1. 2. 3. Защитные свойства внеклеточных белков теплового шока 70 кДа
      • 1. 2. 4. Защитные свойства экзогенных белков теплового шока 70 кДа
      • 1. 2. 5. Участие белков теплового шока 70 кДа в защите функции синапсов
        • 1. 2. 5. 1. Участие эндогенных белков теплового шока 70 кДа в защите функции синапсов
        • 1. 2. 5. 2. Участие экзогенных белков теплового шока 70 кДа в защите функции синапсов
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Операции
    • 2. 3. Используемые модели фармакологических судорог
      • 2. 3. 1. Генерализованные судороги, вызванные 1Ч-метил-Р-аспарагиновой кислотой
      • 2. 3. 2. Коразоловые судороги
    • 2. 4. Использование биофлавоноида кверцетина для блокады экспресии индуцибельной изоформы Шр
    • 2. 5. Метод теплового прекондиционирования
    • 2. 6. Метод получения, очистки и введения препарата экзогенного Hsp70i/Hsc
    • 2. 7. Метод определения содержания индуцибельной изоформы Hsp70i в плазме крови крыс
      • 2. 7. 1. Описание экспериментальных серий
      • 2. 7. 2. Метод иммуно-ферментного анализа
    • 2. 8. Метод определения содержания индуцибельной изоформы Hsp70i в структурах головного мозга крыс
      • 2. 8. 1. Описание экспериментальных серий
      • 2. 8. 2. Приготовление электрофоретических проб
      • 2. 8. 3. Гель-электрофорез
      • 2. 8. 4. Перенос и иммуноблоттинг
    • 2. 9. Метод изучения белок-белковых взаимодействий
    • 2. 10. Методы статистической обработки данных
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 3. Влияние ингибитора экспрессии Hsp70i кверцетина на судорожную активность и послесудорожные двигательные нарушения у крыс линии Вистар
    • 3. 1. Изменение содержания индуцибельной изоформы Hsp70i в плазме крови и структурах головного мозга при системном введении кверцетина
    • 3. 2. Влияние кверцетина на моторные судороги и послесудорожные двигательные нарушения, вызванные N-метил-Р-аспарагиновой кислотой
      • 3. 2. 1. Характеристика моторных компонентов судорожного припадка и послесудорожных двигательных нарушений, индуцированных N-Memim-D-аспарагиновой кислотой
      • 3. 2. 2. Исследование содержания индуцибельной изоформы Hsp70i в плазме крови и структурах головного мозга крыс после судорог, вызванных введением N-Memm-D-acnapazuHoeou кислоты
      • 3. 2. 3. Влияние кверцетина на моторные компоненты судорог и послесудорожные двигательные нарушения, инициированные Ы-метил-В-аспарагиновой кислотой
    • 3. 3. Изучение влияния кверцетина на моторные судороги и послесудорожные двигательные нарушения, вызванные коразолом у крыс линии Вистар
      • 3. 3. 1. Характеристика моторных компонентов судорожного припадка и послесудорожных двигательных нарушений, индуцированных коразолом
      • 3. 3. 2. Исследование содержания индуцибельной изоформы Няр701 в плазме крови и структурах головного мозга крыс после коразоловых судорог
      • 3. 3. 3. Влияние кверцетина на компоненты моторных судорог и послесудорожные двигательные нарушения, вызванные коразолом
    • 3. 4. Резюме
  • Глава 4. Исследование эффектов теплового прекондиционирования на моторные судороги и послесудорожные двигательные нарушения в моделях генерализованной эпилепсии
    • 4. 1. Исследование содержания индуцибельной изоформы Нзр7(Н в плазме крови и структурах головного мозга крыс после процедуры теплового прекондиционирования
    • 4. 2. Влияние теплового прекондиционирования на моторные компоненты судорог и послесудорожные двигательные нарушения, вызванные введением «Ы-метил-Р-аспарагиновой кислоты
    • 4. 3. Изучение влияния теплового прекондиционирования на моторные компоненты судорог и послесудорожные двигательные нарушения, индуцированные коразолом
    • 4. 4. Резюме
  • Глава 5. Влияние кверцетина на противосудорожные эффекты теплового прекондиционирования
    • 5. 1. Влияние кверцетина на содержание индуцибельной изоформы Н5р701 в плазме крови и структурах головного мозга после процедуры теплового прекондиционирования
    • 5. 2. Влияние кверцетина на противосудорожные эффекты теплового прекондиционирования в модели судорог, вызванных введением N-метил-Р-аспарагиновой кислоты
    • 5. 3. Влияние кверцетина на противосудорожное действие теплового прекондиционирования в модели коразоловых судорог
    • 5. 4. Резюме
  • Глава 6. Изучение противосудорожных эффектов препарата Hsp70i/Hsc
    • 6. 1. Влияние экзогенного Hsp70i/Hsc70 на компоненты моторных судорог и послесудорожные двигательные нарушения, вызванные введением коразола
    • 6. 2. Изучение действия термоденатурированного препарата Hsp70i/Hsc70 на компоненты моторных судорог и послесудорожные двигательные нарушения, индуцированные коразолом
    • 6. 3. Резюме
  • Глава 7. Исследование белок-белкового взаимодействия индуцибельной изоформы экзогенного Hsp70 с синаптофнзином и глутаматдекарбокснлазой
    • 7. 1. Резюме
  • Глава 8. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Изучение противосудорожного действия белка теплового шока 70 кДа в моделях генерализованной эпилепсии у крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Среди наиболее актуальных проблем эпилепсии остаются резистентность более трети больных к медикаментозному лечению и побочные эффекты современных противосудорожных препаратов [Burnham, 2006; Mula, Sander,.

2007]. Это указывает на необходимость дальнейшего изучения механизмов защиты мозга в различных моделях эпилепсии. Особое внимание уделяется поиску веществ, содержащихся в мозге и обладающих нейропротективными свойствами и способностью вмешиваться в ключевые звенья генерации судорожной активности. Перспективными в этом отношении могут оказаться шапероны семейства белков теплового шока Heat Shock Proteins 70 kDa (HSP70).

HSP70 являются одними из основных систем контроля качества белков и защиты клеток и организмов от различных повреждающих факторов. Благодаря шаперонной активности два члена семейства HSP70 — конститутивный (Hsc70) и индуцибельный (Hsp70i) — участвуют в процессах фолдинга и рефолдинга полипептидов, ускорении транслокации белков через мембраны, а также в протеолитической деградации нестабильных белков, сборке и разборке белковых комплексов [Hartl, Hayer-Hartl, 2002; Ron, Walter, 2007; Morimoto,.

2008]. В головном мозге млекопитающих высокие уровни Hsc70 обнаруживаются в нормальных условиях, a Hsp70i — в условиях действия на организм высоких температур, гипоксии, нейротоксических соединений и других повреждающих факторов [Sharp et al., 1991; Bechtold et al., 2000., Moon et al., 2001; Chen, Brown, 2007]. Усиление экспрессии Hsp70i показано в коре головного мозга при височно-лобной эпилепсии у людей [Yang et al., 2008] и в нейронах гиппокампа крыс после генерализованных судорог, спровоцированных каиновой [Yass et al., 1989] или иботеновой кислотами [Planas, 1995]. Какое значение в механизмах эпилептогенеза имеет увеличение экспрессии Hsp70i в структурах головного мозга, пока не вполне понятно. Некоторые исследователи считают, что при развитии эпилептиформной активности мозга увеличение экспрессии и содержания Hsp70i в различных отделах лимбической системы связано с нейропротективной функцией этого белка, поскольку те нейроны, в которых содержание Hsp70i повышается, остаются неповрежденными после генерализованных судорог [Yang et al., 1996; Ayala, Tapia, 2008]. Имеющиеся в литературе единичные данные указывают на возможное противосудорожное действие Hsp70i. Показано, что тепловое прекондиционирование, вызывающее экспрессию белков теплового шока Hsp70i и других членов семейств HSP, в модели наследственной аудиогенной эпилепсии увеличивает только латентный период генерализованных судорог [Худик, 2009]. Остается не ясным, может ли эта процедура изменить длительность моторных компонентов судорог, а также тяжесть судорожного припадка и послесудорожных двигательных нарушений в моделях генерализованных судорог, вызванных гиперактивацией глутаматных рецепторов NMDA-типа или ослаблением тормозных ГАМК-ергических процессов в головном мозге.

В течение многих лет считалось, что большая молекула Hsp70i не способна проходить сквозь плазматическую мембрану клеток, но постепенно накапливались данные о выходе Hsp70i из клеток. Шаперон Hsp70i найден во внеклеточном пространстве, а также в плазме крови и ликворе [Tytell et al., 1986; Guzhova et al. 1998, 2001; Campisi et al., 2003; Steensberg et al., 2006]- ero уровень снижается с возрастом и возрастает при таких заболеваниях, как гипертония и атеросклероз [Pockley, 2002, 2003]. После введения Hsp70i в ликвор третьего желудочка мозга крыс он преодолевает ликвороэнцефалический барьер, проникает в нейроны и пресинаптические терминали лимбических структур мозга и при этом ослабляет тяжесть NMDA-индуцированных судорог [Ekimova et al., 2010]. Показано, что в нейронах коры головного мозга и гиппокампа Hsp70i колокализуется с везикулярным белком синаптофизином и белком-катализатором синтеза ГАМК глутаматдекарбоксилазой. Остается не выясненным, способен ли Нзр7(Л вступать в белок-белковое взаимодействие с синаптофизином и глутаматдекарбоксилазой в головном мозге. Противосудорожное действие экзогенного Нзр7(И в модели генерализованных судорог, вызванных ослаблением тормозных ГАМК-ергических процессов в головном мозге, не исследовалось.

Цель исследования — определить поведенческие показатели противосудорожного действия индуцибельного белка теплового шока 70 кДа (НБр701) в моделях генерализованных ЫМОА-индуцированных и коразоловых судорог у крыс Вистар и выяснить мишени его действия в гиппокампе.

Выделены следующие основные задачи:

1. Изучить влияние ингибитора экспрессии Нзр701 кверцетина на поведенческие показатели генерализованных судорог, вызванных активацией центральных глутаматных рецепторов ЫМБА-типа и ослаблением тормозных ГАМК-ергических процессов в головном мозге (при системном введении коразола), а также на содержание Нзр701 в плазме крови и структурах головного мозга.

2. Определить эффекты теплового прекондиционирования на поведенческие показатели генерализованных ЫМЕ) А-индуцированных и коразоловых судорог и содержание Нэр701 в структурах головного мозга и плазме крови.

3. Выяснить, способен ли кверцетин предотвращать влияние теплового прекондиционирования на поведенческие показатели судорожной активности в моделях ЫМОА-индуцированных и коразоловых судорог и на уровень НБр701 в плазме крови и структурах головного мозга.

4. Изучить изменения поведенческих показателей коразоловых судорог при микроинъекциях в ликвор третьего желудочка мозга препарата Нэр70 и сопоставить эти изменения с эффектами теплового прекондиционирования.

5. Выяснить способность индуцибельного Нзр701 вступать во взаимодействие с везикулярным белком синаптофизином и белком-ферментом синтеза ГАМК, глутаматдекарбоксилазой 67, в гиппокампе — структуре мозга, критической для генерации и поддержания генерализованной судорожной активности.

Научная новизна.

В двух моделях генерализованной эпилепсии у крыс Вистар — при гиперактивации ЫМОА-типа глутаматных рецепторов и снижении активности тормозных ГАМК-ергических процессов в головном мозге (при системном введении коразола) — впервые установлено: а) отчетливое противосудорожное действие теплового прекондиционированияб) усиление тяжести судорожного припадка и предотвращение противосудорожного действия теплового прекондиционирования ингибитором экспрессии шаперона НБр701 кверцетиномв) повышение (или уменьшение) содержания Нзр7(Н в структурах мозга, участвующих в генерации и поддержании судорог, совпадает по времени с противосудорожным действием (или его угнетением), что указывает на ключевую роль индуцибельного белка Нэр701 в противосудорожных эффектах теплового прекондиционирования. В модели коразоловых судорог впервые обнаружено противосудорожное действие экзогенного НБр70, сопоставимое по показателям поведения с тепловым прекондиционированием. Впервые выяснены молекулярные мишени противосудорожного действия экзогенного Нзр7(Н в гиппокампе.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Антиконвульсантные эффекты теплового прекондиционирования совпадают по срокам с увеличением, а проконвульсантные эффекты кверцетина — с уменьшением содержания Нзр7(Н в структурах мозга, участвующих в реализации генерализованных КМОА-индуцированных и коразоловых судорог.

2. Увеличение содержания в мозге эндогенного Нзр7СН (путем теплового прекондиционирования) и экзогенного Нзр7(Н (при введении препарата №р70 в третий желудочек мозга) вызывает сходные противосудорожные эффекты в модели коразоловых судорог.

3. Везикулярный белок синаптофизин и ключевой фермент синтеза ГАМЬС, глутаматдекарбоксилаза 67, вовлечены в противосудорожное действие индуцибельного члена семейства Н8Р70.

Теоретическая и практическая значимость.

Работа имеет фундаментальное значение для понимания защитной роли белков теплового шока семейства 70 кДа при таком социально значимом заболевании как эпилепсия, при котором около трети больных резистентны к медикаментозному лечению. Полученные в ходе исследования данные о противосудорожных эффектах индуцибельного белка Нзр701 в двух моделях генерализованной эпилепсии и выявленные синаптические мишени его противосудорожного действия могут служить основанием для апробации в клинике ряда известных ранее и новых лекарственных средств растительного происхождения, увеличивающих экспрессию и содержание в мозге шаперонов 70 кДа. Перспективным является также использование индукторов Нзр701 при разработке подходов, направленных на снижение побочных эффектов традиционных противосудорожных препаратов. Полученные в работе данные могут быть использованы в курсах лекций по физиологии для студентов биологических и медицинских факультетов университетов и медицинских институтов.

Апробация работы.

Результаты исследования доложены и обсуждены на 9-й — 11-й Всероссийских конференциях молодых ученых «Человек и его здоровье» (Санкт-Петербург, 2006 — 2008), Всероссийской конференции молодых исследователей «Физиология и медицина» (Санкт-Петербург, 2005), на 9-й — 13-й Международных конференциях «Stress and behavior» (Санкт-Петербург, 2005, 2007, 2008 — 2010), на XX и XXI Съездах физиологического общества им. И. П. Павлова (Москва, 2007; Калуга, 2010), на VII Всероссийской конференции с международным участием «Механизмы функционирования висцеральных систем» (Санкт-Петербург, 2009).

Публикации.

По теме диссертации опубликовано 18 работ, из которых статьи в рецензируемых журналах — 3, статьи в сборниках научных работ — 2, тезисы докладов —13.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, пяти глав, содержащих результаты исследования, обсуждения результатов, выводов и списка литературы, включающего 31 отечественных и 205 зарубежных источников. Работа изложена на 186 страницах машинописного текста, иллюстрирована 5 таблицами и 69 рисунками.

выводы.

1. Ингибитор экспрессии Нзр7(Н кверцетин увеличивает а) длительность тонического компонента судорог, тяжесть припадка и послесудорожных симптомов атаксии в модели ММЮА-индуцированных судорог и б) длительность не только тонического, но и клонического компонента в модели коразоловых судорогэтим проконвульсантным эффектам кверцетина в обеих моделях генерализованных судорог у крыс соответствует по срокам (через 4 часа) уменьшение содержания шаперона Нзр701 в гиппокампе, таламусе и в плазме крови.

2. Кратковременное (в течение 10 мин) тепловое прекондиционирование в обеих моделях судорог вызывает увеличение латентного периода судорожной активности и ослабление тяжести судорожного припадка и послесудорожных симптомов атаксииэти противосудорожные эффекты совпадают по срокам (через 24 ч) с повышением содержания шаперона НБр701 в структурах мозга, участвующих в реализации генерализованных судорог (гиппокамп, пириформная кора, миндалина, гипоталамус, таламус, средний мозг).

3. В обеих моделях судорог введение кверцетина за 4 часа до теплового прекондиционирования предотвращает вызываемые им противосудорожные эффекты и повышение содержания №р701 в плазме крови и структурах головного мозга (гиппокампе, пириформной коре, миндалине, гипоталамусе, таламусе, среднем мозге).

4.

Введение

препарата №р70 в ликвор третьего желудочка мозга в модели коразоловых судорог вызывает противосудорожный эффект, сходный с тепловым прекондиционированием (увеличение латентного периода судорог, ослабление тяжести припадка и послесудорожных симптомов атаксии), а также отчетливое уменьшение длительности клонических судорог.

5. Индуцибельный белок НБр701 вступает в межмолекулярное взаимодействие с везикулярным белком синаптофизином и ферментом синтеза ГАМК,.

159 глутаматдекарбоксилазой 67 (ГДК67), в гиппокампе крыс. Синаптофизин и ГДК67 являются молекулярными мишенями противосудорожного действия Шр70ь.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.И. Теоретическое и прикладное значение белков теплового шока 70 кДа, возможность практического применения и фармакологической коррекции // Обз. Клин. Фармакол. Лек. Тер. 2002. Т. 1. № 2. С. 2−18.
  2. Л.И., Горанчук В. В., Шустов Е. Б., Бойкова A.A., и др. Адаптация человека к гипертермии и изменения в лейкоцитах периферической крови // Рос. Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 2001. Т.87. № 9. С. 1208−1216.
  3. Л.И., Шабанов П. Д., Маргулис Б. А. Экзогенный белок теплового шока 70 с молекулярной массой кДа изменяет поведение белых крыс // Докл. РАН. 2004. Т.394. № 6. С. 835−839.
  4. Л.И., Шабанов П. Д., Маргулис Б. А., Гужова И. В., Никифорова Д. В. Центральные эффекты белка теплового шока с молекулярной массой 70 кДа // ПФиБН. 2005. № 1. С. 794−803.
  5. K.P., Жмаева С. В., Григорьев А. Н., Гончарова А. Ю., Кабаков А. Е. Флавоноид дигидрокверцетин в отличие от кверцетина не ингибирует экспрессию белка теплового шока в условиях клеточного стресса // Биохимия. 2003. Т.68. № 9. С. 1287−1294.
  6. H.A., Куликова Д. А., Панин В. М., Корочкин Л. И. Биологические аспекты эпилепсии: морфологические и молекулярные исследования аудиогенной эпилепсии // Усп. Совр. Биологии. 1996. Т. 116. №.4. С.407−417.
  7. И. В. Ласунская Е.Б., Нильсон К. Влияние теплового шока на процессы дифференцировки и апоптоза в клетках U-937 // Цитология. 2000. Т.42. № 7. С. 653−658.
  8. Н.Д. Биохимия психических и нервных болезней. СПб.: СПбГУ. 2004. 200 с.
  9. В.Г., Рицнер М. С., Корнетов H.A., Самохвалов В. П., Залевский Г. В., Короленко Ц. П. Генетические и эволюционные проблемы психиатрии. Новосибирск: Наука. 1985.
  10. Г. Н., Шандра A.A., Годлевский JI.C., Мазарати A.M. Антиэпилептическая система // Успехи физиологических наук. 1992. Т.23. № 3. С. 53−70.
  11. Н.Лапшина К. В., Екимова И. В., Пастухов Ю. Ф. Влияние экзогенного белка теплового шока 70 кДа на сомато-висцеральные показатели и сон после эмоционального стресса // Стресс и висцеральные системы. Мн. 2006. С. 128−131.
  12. Н.Я., Рукояткина Н. И., Горбунова Л. В., Гмиро В. Е., Магазаник Л. Г. Исследование роли NMDA и АМРА глутаматных рецепторов в механизме коразоловых судорог у мышей // Рос. Физиол. Журнал им. И. М. Сеченова. 2003. Т.89. № 3. С. 292−301.
  13. Н.Я., Жабко Е. П., Гмиро В. Е. Участие глутаматергической передачи в механизме двигательных нарушений, вызванным реверсивным вращением белых мышей // Рос. Физиол. Журнал им. И. М. Сеченова. 1999. Т.85. № 4. С. 497−501.
  14. Т.Н., Пастухов Ю. Ф. Влияние стресса и белка теплового шока на содержание кортикостерона в плазме крови у крыс // Стресс и висцеральные системы. Мн. Издательство «Технопринт». 2005. С. 96−99.
  15. Б. А. Гужова И.В. Белки стресса в эукариотической клетке // Цитология. 2000. Т.42. № 4. С. 323−328.
  16. .А., Гужова И. В. Двойная роль шаперонов в ответе клетки и всего организма на стресс // Цитология. 2009. Т.51. № 3. С. 219−228.
  17. М.Н. Уровень гамма-аминомасляной кислоты в мозгу животных при различных функциональных состояниях // Материалы симпозиума по проблеме ГАМК. 1969. С.49−58.
  18. A.A., Павлинова Л. И., Гужова И. В., Маргулис Б. А. Эффекты экзогенного белка теплового шока (Hsp70) на глутаматергическую синаптическую передачу в обонятельной коре мозга крыс in vitro // Докл. РАН. 2004. Т.395. № 4. С. 551−553.
  19. A.A., Павлинова Л. И., Плеханов А. Ю. Белок теплового шока (HSP70) повышает толерантность кортикальных клеток к глутаматной эксайтотоксичности // Бюл. экспер. биол. и мед. 2005. Т. 140. № 1. С. 1−5.
  20. Ю.Ф., Екимова И. В., Гужова И. В. Основной белок стресса обладает пирогенным действием // Докл. РАН. 2003. Т.388. № 6. С.837−841.
  21. Ю.Ф., Екимова И. В., Худик К. А., Гужова И. В. Белок 70кДа в контроле сна и терморегуляции // Ж. эвол. биохим. и физиол. 2008. Т. 44. № 1. С. 65−71.
  22. Ю.Ф., Екимова И. В., Худик К. А., Гужова И. В. Белок теплового шока 70 кДа, свободный от липополисахарида, обладает гипотермическим и сомногенным действием // Докл. РАН. 2005. Т. 402. № 2. С. 275−278.
  23. В.И., Пиотровский Л. Б., Григорьев И. А. ВАК. Волгоград: Волгоград. 1997. 167 с.
  24. Н.И., Горбунова Л. В., Гмиро В.Е, Лукомская Н. Я. Способность антагонистов глутаматных рецепторов ослаблять экспериментальнуюкаталепсию у крыс // Рос. Физиол. Журнал им. И. М. Сеченова. 2000. Т.86. № 6. С. 626−632.
  25. А.В., Годухин О. В. Клеточно-молекулярные механизмы фокального эпилептогенеза // Успехи физиологических наук. 2001. Т.32. № 1. С.60−78.
  26. Alder G.M., Austen B.M., Bashford C.L., Mehlert A., Pasternak C.A. Heat shock proteins induce pores in membranes // Biosci. Rep. 1990. Vol.10. № 6. P. 509−518.
  27. AH A., Bharadwaj S., O’Carroll R., Ovsenek N. HSP90 interacts with and regulates the activity of heat shock factor 1 in Xenopus oocytes // Mol. Cell. Biol. 1998. Vol.18. № 9. P. 4949-^960.
  28. Amin V., Cumming D.V., Latchman D.S. Over-expression of heat shock protein 70 protects neuronal cells against both thermal and ischaemic stress but with different efficiencies //Neurosci. Lett. 1996. Vol.206. № 1. P. 45−48.
  29. Arispe N., De Maio A. ATP and ADP modulate a cation channel formed by Hsc70 in acidic phospholipid membranes // Biol. Chem. 2000. Vol.275. № 40. P. 3 083 930 843.
  30. ArispeN., Doh M., De Maio A. Lipid interaction differentiates the constitutive and stress-induced heat shock proteins Hsc70 and Hsp70 // Cell Stress and Chaperones. 2002. Vol.7. № 4. P. 330−338.
  31. Arnold-Schild D., Hanau D., Spehner D., Schmid C., Rammensee H.G., de la Salle H., Schild H. Cutting edge: receptor-mediated endocytosis of heat shock proteins by professional antigenpresenting cells // J. Immunol. 1999. Vol.162. № 7. P. 3757−3760.
  32. Asea A. Chaperokine-induced signal transduction pathways // Exerc. Immunol. Rev. 2003. Vol.9. P. 25−33.
  33. Ayala G.X., Tapia R. HSP70 expression protects against hippocampal neurodegeneration induced by endogenous glutamate in vivo // Neuropharmacology. 2008. Vol.55. № 8. P. 1383−1390.
  34. Barela A.J. An epilepsy mutation in the sodium channel SCN1A that decreases channel excitability // J. Neurosci. 2006. Vol.26. № 10. P. 2714−2723.
  35. Barnes P.J., Karin M. Nuclear factor-kappaB: a pivotal transcription factor in chronic inflammatory diseases // N. Engl. J. Med. 1997. Vol.336. № 15. P. 10 661 071.
  36. Bechtold D.A., Brown I.R. Induction of Hsp27 and Hsp32 stress proteins and vimentin in glial cells of the rat hippocampus following hyperthermia // Neurochem. Res. 2003. Vol.28. № 8. P. 1163−1173.
  37. Bechtold D.A., Rush S.J., Brown I.R. Localization of the heat-shock protein Hsp70 to the synapse following hyperthermic stress in the brain // Neurochem. 2000. Vol.74. № 2. P. 641−650.
  38. Boone A.N., Vijayan M.M. Constitutive heat shock protein 70 (HSC70) expression in rainbow trout hepatocytes: effect of heat shock and heavy metal exposure // Comp. Biochem. Physiol. C. Toxicol. Pharmacol. 2002. Vol.132. № 2. P. 223−233.
  39. N.G., Hill D.R., Hudson A.L., Doble A., Middlemiss D.N., Shaw J., Turnbull M.J. (-) Baclofen decreases neurotransmitter release in the mammalian CNS by an action at a novel GAB A receptor // Nature. 1980. Vol.283. № 5742. P. 92−94.
  40. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol.72. № 1. P. 248−254.
  41. Brevard E., Kulkarni P., King A., Ferris CF. Imagine the neural substrates involved in the genesis of pentylenetetrazol-induced seizures // Epilepsia. 2006. Vol.47. № 4. P. 745 754.
  42. Brocchieri L., Conway de Macario E., and Macario A.J. Hsp70 genes in the human genome: Conservation and differentiation patterns predict a wide array of overlapping and specialized functions // BMC Evol. Biol. 2008. Vol.8. № 19.
  43. Broquet A.H., Thomas G., Masliah J., Trugnan G., Bachelet M. Expression of the molecular chaperone Hsp70 in detergent-resistant microdomains correlates with its membrane delivery and release // J. Biol. Chem. 2003. Vol.278. № 24. P. 21 601−21 606.
  44. Brown I.R. Heat shock proteins and protection of the nervous system // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2007. Vol.1113. P. 147−158.
  45. Burnham W.M. Anti-seizure drugs. In Principles of Medical Pharmacology 7th ed. (Kalant H., Grant D.M., Mitchell J., eds). Toronto: Elsevier. 2006. p. 223.
  46. Buzzard K.A., Giaccia A.J., Killender M., Anderson R.L. Heat shock protein 72 modulates pathways of stress-induced apoptosis // Biol. Chem. 1998. Vol.273. № 27. P. 17 147−17 153.
  47. Campisi J., Fleshner M. The role of extracellular Hsp72 in acute stress-induced potentiation of innate immunity in physically active rats // Journal of Applied Physiology. 2003. Vol.94. № 1. P. 43−52.
  48. Campisi J., Leem T.H. and Fleshner M. Stress-induced extracellular Hsp72 is a functionally significant danger signal to the immune system // Cell Stress Chaperones. 2003. Vol.8. № 3. P. 272−286.
  49. Chapman A.G., Smith S.E., Meldrum B.S. The anticonvulsant effect of the non-NMDA antagonists, NBQX and GYKI 52 466 in mice // Epilepsy Res. 1991. Vol.9. № 2. P. 92−96.
  50. Chen S., Brown I.R. Translocation of constitutively expressed Heat Shock Protein Hsc70 to synapse-enriched areas of the cerebral cortex after hyperthermic stress // Neuroscience Research. 2007. Vol.85. № 2. P. 402−409.
  51. Chow A.M., Brown I.R. Induction of heat shock proteins in differentiated human and rodent neurons by celastrol // Cell Stress Chaperones. 2007. Vol.12. № 3. P. 237−244.
  52. Clayton A., Turkes A., Navabi H., Mason M.D., Tabi Z. Induction of heat shock proteins in B-cell exosomes // J. Cell Sci. 2005. Vol.118. № 16. P. 3631−3638.
  53. Cleren C., Calingasan N.Y., Chen J., Beal M.F. Celastrol protects against MPTP-and 3-nitropropionic acid-induced neurotoxicity // J. Neurochem. 2005. Vol.94. № 4. P. 995−1004.t
  54. Consroe P., Piccioni A., Chin L. Audiogenic seizure susceptible rats // Fed. Proc. 1979. Vol.38. P. 2411−2416.
  55. Corda M.G., Orlandi M., Lecca D., Giorgi O. Decrease in’GABAergic function induced by pentylenetetrazol kindling in rats: antagonism by MK-801 // Pharmacol. Exp. Ther. 1992. Vol.262. № 2. P. 792- 800.
  56. Cull-Candy S., Brickley S., Farrant M. NMDA receptor subunits: diversity, development and disease // Curr. Opin. Neurobiol. 2001. Vol.11. № 3. P. 327−335.
  57. Daugaard M., Rohde M, Jaattela M. The heat shock protein 70 family: Highly homologous proteins with overlapping and distinct functions // FEBS Lett. 2007. Vol.581. № 19. P. 3702−3710.
  58. Demidov O.N., Tyrenko V.V., Svistov A.S., Komarova E.Y., Karpishenko A.I., Margulis B.A., Shevchenko Y.L. Heat shock proteins in cardiosurgery patients // Eur. J. Cardiothorac. Surg. 1999. Vol.16. № 4. P. 444−449.
  59. Doretto M.C., Fonseca C.G., Lobo R.B., Terra V.C., Oliveira J.A., Garcia-Cairasco N. Quantitative study of the response to genetic selection of the Wistar audiogenic rat strain (WAR) // Behav. Genet. 2003. Vol.1. № 33. P.33−42.
  60. Duveau V., Arthaud S., Serre H., Rougier A., Salle G.L.G.L. Transient hyperthermia protects against subsequent seizures and epilepsy-induced cell damage in the rat // Neurobiology of Disease. 2005. Vol.19. № 1−2. P. 142−149.
  61. Fabian T.K., Toth Z., Fejerdy L., Kaan B., Csermely P., Fejerdy P. Photo-acoustic stimulation increases the amount of 70 kDa heat shock protein (Hsp70) in human whole saliva. A pilot study // Int. J. Psychophysiol. 2004. Vol.52. № 2. P. 211 216.
  62. Faingold C.L., Anderson C.F. Loss of intensity-induced inhibition in inferior colliculus neurons leads to audiogenic seizure susceptibility in behaving genetically epilepsy-prone rats // Exp. Neurol. 1991. Vol.3. № 113. P. 354−363.
  63. Fan C.Y., Lee S., Cyr D.M. Mechanisms for regulation of Hsp70 function by Hsp40 // Cell Stress Chaperones. 2003. Vol.8. № 4. P. 309−316.
  64. Fei G., Guo C., Sun H.S., Feng Z.P. Chronic hypoxia stress-induced differential modulation" of heat-shock protein 70 and presynaptic proteins // J. Neurochem. 2007. Vol.100. № l.P. 50−61.
  65. Feinstein D.L., Galea E., Aquino D.A., Li G.C., Xu H., Reis D.J. Heat shock protein 70 suppresses astroglial-inducible nitric-oxide synthase expression by decreasing NFkappaB activation"// J. Biol. Chem. 1996. Vol.271. № 30. P. 1 772 417 732.
  66. Fleshner M., Campisi J., Amiri L., Diamond D.M. Cat exposure induces both intra- and extracellular Hsp72: the role of adrenal hormones // Psychoneuroendocrinology. 2004. Vol.29. № 9. P. 1142−1152.
  67. Frossard J.L. Heat shock protein 70 (HSP70) prolong survival in rats exposed to hyperthermia // European J. of Clin. Invest. 1999. Vol.29. P. 561−562.
  68. Fujiki M., Kobayashi H., Abe T., Ishii K. Astroglial activation accompanies heat shock protein upregulation in rat brain following single oral dose of geranylgeranylacetone // Brain Res. 2003. Vol.991. № 1−2. P. 254−257.
  69. Gallucci S., Lolkema M., Matzinger P. Natural adjuvants: endogenous activators of dendritic cells //Nat. Med. 1999. Vol.5. № 11. P. 1249−1255.
  70. Gass P., Prior P., Kiessling M. Correlation between seizure intensity and stress protein expression after limbic epilepsy in the rat brain // Neuroscience. 1995. Vol.65. № 1. P. 27−36.
  71. Getova D., Froestl W., Bowery N.G. Effects of GABAB receptor antagonism on the development of pentylenetetrazol-induced kindling in mice // Brain Res. 1998. Vol.809. № 2. P. 182−188.
  72. Ghosh S., May M.J., Kopp E.B. NF-kappa B and Rel proteins: evolutionarily conserved mediators of immune responses // Annu. Rev. Immunol. 1998. Vol.16. P. 225−260.
  73. Goodman L.S., Gilman A., Brunton L.L., Lazo J.S., Parker K.L. The pharmacological basis of therapeutics. N.Y.: McGraw-Hill Professional. 2006. 1905 p.
  74. Gross C., Hansch D., Gastpar R. and Multhoff G. Interaction of heat shock protein 70 peptide with NK cells involves the NEC receptor CD94 // Biol. Chem. 2003. Vol.384. № 2. P. 267−279.
  75. Guzhova I.V., Darieva Z.A., Melo A.R., Margulis B.A. Major stress protein Hsp70 interacts with NF-KB regulatory complex in human T-lymphoma cells // Cell Stress Chaperones. 1997. Vol.2. № 2. P. 132−139.
  76. Hartl F.U. and Hayer-Hartl M. Molecular chaperons in cytosol: from nascent chain to folded protein // Science. 2002. Vol.295. № 5561. P. 1852−1858.
  77. Herding P. L, Emre M., Watkins J.C. D-CPPene (SDZ EAA 494) a competitive NMDA antagonist: pharmacology and results in humans. In Excitatory amino acids — clinical results with antagonists (ed. Herding P.L.). London: Academic Press. 1997. P. 7−22.
  78. Hirakawa T., Rokutan K., Nikawa T., Kishi K. Geranylgeranylacetone induces heat shock proteins in cultured guinea pig gastric mucosal cells and rat gastric mucosa // Gastroenterology. 1996. Vol.111. № 2. P. 345−57.
  79. Hosokawa N., Hirayoshi K., Kudo H., Takechi H., Aoike A., Kawai K., Nagata K. Inhibition of the activation of heat shock factor in vivo and in vitro by flavonoids // Molecular and Cellular Biology. 1992. Vol.12. № 8. P. 3490−3498.
  80. Hotchkiss R. Nunnally I., Lindquist S., Taulien J., Perdrizet G., Karl I. Hyperthermia protects mice against the lethal effects of endotoxin // Am. J. Physiol. 1993. Vol. 265. № 6. P. 1447−1457.
  81. Houenou L.J., Li L., Lei M., Kent C.R., Tytell M. Exogenous heat shock cognate protein Hsc70 prevents axotomy-induced death of spinal sensory neurons // Cell Stress Chaperones. 1996. Vol.1. № 3. P. 161−166.
  82. Houser C.R., Hendry S.H.C., Jones E.G., Vaughn J. E. Morphological diversity of immunocytochemically identified GABA neurons in the monkey sensory-motor cortex // J. Neurocytol. 1983. Vol.12. № 4. P. 617−638.
  83. Hunt C., Morimoto R.I. Conserved features of eukaryotic hsp70 genes revealed by comparison with the nucleotide sequence of human hsp70 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. Vol.82. № 19. P. 6455−6459.
  84. Imbrici P., Jaffe S.L., Eunson L.H., Davies N.P., Herd C., Robertson R., Kullmann D.M., Hanna M.G. Dysfunction of the brain calcium channel Cav2.1 in absence epilepsy and episodic ataxia // Brain. 2004. Vol.127. № 12. P. 2682−2692.
  85. Ishii Y., Kwong J.M., Caprioli J. Retinal ganglion cell protection with geranylgeranylacetone, a heat shock protein inducer, in a rat glaucoma model // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003. Vol.44. № 5. P. 1982−1992.
  86. Jakubowicz-Gil J., Paduch R., Gawron A., Kandefer-Szerszen M. The effect of heat shock, cisplatin, etoposide and quercetin on Hsp27 expression in human normal and tumour cells // Pol. J. Patol. 2002. Vol.53. № 3. P. 133−137.
  87. Jefferys J.G.R. Basic mechanisms of focal epilepsies // Exp. Physiol. 1990. Vol.75. P. 127−162.
  88. Johnson J. D., Campisi J., Sharkey C. M., Kennedy S., Nickerson M., Fleshner M. Adrenergic receptors mediate stress-induced elevation in extracellular Hsp72 // J. Appl. Physiol. 2005. Vol.99. P. 1789−1795.
  89. Kabova R., Veresova S., Velisek L. West syndrome model: seek and you will find // Sb. Lek. 1997. Vol.98. № 2. P. 115−126.
  90. Kahraman A., Erkasap N., Koken T. The antioxidative and antihistamine properties of quercetin in ethanol-induced gastric lesions // Toxicology. 2003. Vol.183. № 1−3. P. 133−142.
  91. Karunanithi S., Barclay J.W., Brown I.R., Robertson R.M., Atwood H.L. Enhancement of presynaptic performance in transgenic Drosophila overexpressing heat shock protein Hsp70 // Synapse. 2002. Vol.44. № 1. P. 8−14.
  92. Karunanithi S., Barclay J.W., Robertson R.M., Brown I.R., Atwood H.L. Neuroprotection at Drosophila synapses conferred by prior heat shock // J. Neurosci. 1999. Vol.19. № 11. P. 4360−4369.
  93. Kelty J.D., Noserworthy P.A., Feder M.E., Robertson R.M., Ramirez J.M. Thermal preconditioning and heat-shock protein 72 preserve synaptic transmission during thermal stress //Neuroscience. 2002. Vol.22. №.1. P. 193.
  94. Kiaei M., Kipiani K., Petri S., Chen J., Calingasan N.Y., Beal M.F. Celastrol blocks neuronal cell death and extends life in transgenic mouse model of amyotrophic lateral sclerosis // Neurodegenerative Dis. 2005. Vol.2. № 5. P. 246 254
  95. Kim J.M., Kim J.C., Park W.C., Seo J.S., Chang H.R. Effect of thermal preconditioning before excimer laser photoablation // J. Korean Med. Sci. 2004. Vol.19. № 3. P. 437−446.
  96. King Y.T., Lin C.S., Lin J.H. Whole-body hyperthermia-induced thermotolerance is associated with the induction of Heat Shock Protein 70 in mice // The J. of Exp. Biol. 2002. Vol.205. № 2. P. 273−278.
  97. Komarova E.Y., Afanasyeva E.A., Bulatova M.M., Cheetham M.E., Margulis B.A., Guzhova I.V. Downstream caspases are novel targets for the antiapoptotic activity of the molecular chaperone hsp70 // Cell Stress Chaperones. 2004. Vol.9. № 3. P. 265−275.
  98. Kwong J.M., Lam T.T., Caprioli J. Hyperthermic pre-conditioning protects retinal neurons from N-methyl-D-aspartate (NMDA)-induced apoptosis in rat // Brain Res. 2003. Vol.970. № 1−2. P. 119−130.
  99. Laemmli U.K. Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4 //Nature. 1970. Vol. 227. № 5259. P. 680 685.
  100. Lancaster G. I, Febbraio M.A. Exosome-dependent trafficking of HSP70: a novel secretory pathway for cellular stress proteins // J. Biol. Chem. 2005. Vol.280. № 24. P. 23 349−23 355.
  101. Lang T., Jahn R. Core proteins of the secretory machinery // Handb. Exp. Pharmacol. 2008. Vol.184. P. 107−127.
  102. Lasunskaia E.B., Fridlianskaya I.I., Guzhova I.V., Bozhkov VM, Margulis BA. Accumulation of major stress protein 70 kDa protects myeloid and lymphoid cells from death by apoptosis // Apoptosis. 1997. Vol.2. № 2. P. 156−163.
  103. Latchman D.S. Heat shock protein and cardiac protection // Cardiovascular Res. 2001. Vol.51. № 4. P. 637−646.
  104. Leoni S., Brambilla D., Risuleo G. Effect of different whole body hyperthermic sessions on the heat shock response in mice liver and brain // Mol. Cell Biochem. 2000. Vol.204. № 1−2. P. 41−47.
  105. Li Z., Menoret A., Srivastava P. Roles of heat shock proteins in antigen presentation and cross presentation // Curr. Opin. Immunol. 2002. Vol.14. № 1. P. 45−51.
  106. Loones M. T, Chang Y., Morange M. The distribution of heat shock proteins in the nervous-system of the unstressed mouse embryo suggests a role in neuronal and non-neuronal differentiation // Cell Stress Chaperones. 2000. Vol.5. № 4. P. 291−305.
  107. Loscher W., Schmidt D. Which animal models should be used in the search for new antiepileptic drugs? A proposal based on experimental and clinical considerations // Epilepsy Res. 1988. Vol.2. № 3. P. 145−181.
  108. Lu A., Ran R., Parmentier-Batteur S., Nee A., Sharp F.R. Geldanamycin induces heat shock proteins in brain and protects against focal cerebral ischemia // J. Neurochem. 2002. Vol.81. № 2. P. 355−364.
  109. Lu T.Z., Quan Y., Feng Z.P. Multifaceted role of heat shock protein 70 in neurons // Mol. Neurobiol. 2010. Vol.42. № 2. P. 114−23.
  110. Luh S.P., Kuo P.H., Kuo T.F., Tsai T.P., Tsao T.C., Chen J.Y., Tsai C.H., Yang P.C. Effects of thermal preconditioning on the ischemia-reperfusion-induced acute lung injury in minipigs // Shock. 2007. Vol.28.' № 5. P. 615−622.
  111. Malyshev I.Yu., Bayda L.A., Trionov A.I., Larionov N.P., Kubrina L.D., Mikoyan V.D., Vanin A.F., Manukhina E.B. Cross-talk between nitric oxide and Hsp70 in atihypotensive effect of adaptation to heart // Physiol. Res. 2000. Vol.49. № 1. P. 99−105.
  112. Mambula S.S., Calderwood S.K. Heat shock protein 70 is secreted from tumor cells by a nonclassical pathway involving lysosomal endosomes // J. Immunol. 2006. Vol.177. № 11. P. 7849−7857.
  113. Mambula S.S., Stevenson M.A., Ogawa K., Calderwood S.K. Mechanisms for Hsp70 secretion: crossing membranes without a leader // Methods. 2007. Vol.43. № 3. P. 168−175.
  114. Manzerra P., Rush S.J., Brown I.R. Tissue-specific differences in heat shock protein hsc70 and hsp70 in the control and hyperthermic rabbit // J. Cell. Physiol. 1997. Vol.170. № 2. P. 130−137.
  115. Mattson M.P., Magnus T. Ageing and neuronal vulnerability // Nat. Rev. Neurosci. 2006. Vol.7. № 4. P. 278−294.
  116. McNamara J.O. Cellular and Molecular Basis of Epilepsy // Neurosci. 1994. Vol.14. № 6. P. 3413−3425.
  117. Meldrum B.S. Neurotransmission in epilepsy // Epilepsia. 1995. Vol.36. P. 3035.
  118. Meldrum B.S., Rogawski M.A. Molecular targets for antiepileptic drug development //Neurotherapeutics. 2007. Vol.4. № 1. P. 18−61.
  119. Melling C.W., Thorp D.B., Milne K.J., Krause M.P., Noble E.G. Exercise-mediated regulation of Hsp70 expression following aerobic exercise training // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2007. Vol.293. № 6. P. 3692−3698.
  120. Miller J.W., McKeon A.C., Ferrendelli J.A. Functional anatomy of pentylenetetrazol and electroshock seizures in the rat brainstem // Ann. Neurol. 1987. Vol.22. № 5. P. 615−621.
  121. Miller L.C., Swayne L.A., Kay J.G., Feng Z.P., Jarvis S.E., Zamponi G.W., Braun J.E. Molecular determinants of cysteine string protein modulation of N-type calcium channels // J. Cell Sci. 2003. Vol.116. № 14. P. 2967−2974.
  122. Moon I.S., Park I.S., Schenker L.T., Kennedy M.B., Moon J.I., Jin I. Presence of both constitutive and inducible forms of heat shock protein 70 in the cerebral cortex and hippocampal synapses // Cerebral Cortex. 2001. Vol.11. № 3. P. 238 248.
  123. Morano K.A., Thiele D.J. Heat shock factor function and regulation in response to cellular stress, growth, and differentiation signals // Gene Expr. 1999. Vol.7. № 4−6. P. 271−282.
  124. Morgan J.R., Prasad K., Jin S., Augustine G.J., Lafer E.M. Uncoating of clathrin-coated vesicles in presynaptic terminals: roles for Hsc70 and auxilin // Neuron. 2001. Vol.32. № 2. P. 289−300.
  125. Morimoto R.I. Proteotoxic stress and inducible chaperone networks in neurodegenerative disease and aging // Genes Dev. 2008. Vol.22. № 11. P. 14 271 438.
  126. Morimoto R.I. Regulation of the heat shock transcriptional response: cross talk between a family of heat shock factors, molecular chaperones, and negative regulators // Genes Dev. 1998. Vol.12. № 24. P. 3788−3796.
  127. Mosser D.D., Caron A.W., Bourget L., Denis-Larose C., Massie B. Role of the human heat shock protein hsp70 in protection against stress- induced apoptosis // Mol. Cell Biol. 1997. Vol.17. № 9. P. 5317−5327.
  128. Mula M., Sander J.W. Negative effects of antiepileptic drugs on mood in patients with epilepsy // Drug Saf. 2007. Vol.30. № 7. P. 555−567.
  129. Nagai Y., Fujiki M., Inoue R., Uchida S., Abe T., Kobayashi H., Cetinalp N.E. Neuroprotective effect of geranylgeranylacetone, a noninvasive heat shock protein inducer, on cerebral infarction in rats // Neurosci. Lett. 2005. Vol.374. № 3. P. 183−188.
  130. Nakanoma T., Ueno M., Iida M., Hirata R., Deguchi N. Effects of quercetin on the heat-induced cytotoxicity of prostate cancer cells // Int. J. Urol. 2001. Vol.8. № 11. P. 623−630.
  131. Natochin M., Campbell T.N., Barren B., Miller L.C., Hameed S., Artemyev N.O., Braun J.E. Characterization of the G alpha (s) regulator cysteine string protein // J. Biol. Chem. 2005. Vol.280. № 34. P. 30 236−30 241.
  132. Ohtsuka K., Hata M. Molecular chaperone function of mammalian Hsp70 and Hsp40~a review // Int. J. Hyperthermia. 2000. Vol.16. № 3. P. 231−245.
  133. Panjwani N.N., Popova L. and. Srivastava P.K. Heat shock proteins gp96 and hsp70 activate the release of nitric oxide by APCs // J. Immunol. 2002. Vol: 168. № 6. P. 2997−3003.
  134. Paxinos G., Watson C. The rat brain in stereotaxic coordinates. San Diego: Acad. Press. 1998. 207 p.
  135. Pelham H.R. A regulatory upstream promoter element in the Drosophila hsp 70 heat-shock gene 11 Cell. 1982. Vol.30. № 2. P. 517−528.169: Pitkanen A., Schwartzkroin< P., Moshe S. Models of seizures and epilepsy. N.Y.: Academic Press. 2006. 687 p.
  136. Planas A.M. NMDA receptors mediate heat shock protein induction in the mouse brain following administration of the ibotenic acid analogue AMAA- // Brain Res. 1995. Vol.700. № 1−2. P. 298−294.
  137. Pockley A.G., de Faire U., Kiessling R., Lemne C., Thulin T., Frostegard J. Circulating heat shock protein and heat shock protein antibody levels in established hypertension // J. Hypertens. 2002. Vol.20. № 9. P. 1815−1820.
  138. Pockley A.G., Georgiades A., Thulin T., de Faire U., Frostegard J. Serum heat shock protein 70 levels predict the development of atherosclerosis in subjects with established hypertension // Hypertension. 2003. Vol.42. № 3. P. 235−238.
  139. Pratt W.B., Morishima Y., Murphy M., Harrell M. Chaperoning of glucocorticoid receptors // Handb. Exp. Pharmacol. 2006. № 172. P. 111−138.
  140. Racine R. Modification of seizure activity by electrical stimulation: II. Motor seizure //Electroencephalogr. Clin. Neurophysiol. 1972. Vol.32. № 3. P. 281−294.
  141. Ran R., Lu A., Zhang L., Tang Y., Zhu H., Xu H., Feng Y., Han C., Zhou G., Rigby A.C., Sharp F.R. Hsp70 promotes TNF-mediated apoptosis by binding IKK gamma and impairing NF-kappa B survival signaling // Genes Dev. 2004. Vol.18. № 12. P. 1466−1481.
  142. Raposo G., Nijman H.W., Stoorvogel W., Liejendekker R., Harding C.V., Melief C.J., Geuze H.J. B lymphocytes secrete antigen-presenting vesicles J Exp Med. 1996 Mar 1−183(3):1161−1172.
  143. Ravagnan L., Gurbuxani S., Susin S.A., Maisse C., Daugas E., Zamzami N., Mak T., Jaattela M., Penninger J.M., Garrido C., Kroemer G. Heat-shock protein 70 antagonizes apoptosis-inducing factor // Nat. Cell Biol. 2001. Vol.3. № 9. P. 839−843.
  144. Requena D.F., Parra L.A., Baust T.B., Quiroz M., Leak R.K., Garcia-Olivares J., Torres G.E. The molecular chaperone Hsc70 interacts with the vesicular monoamine transporter-2 // J. Neurochem. 2009. Vol.110. № 2. P. 581−594.
  145. Ritossa F. A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in drosophila // Expirientia. 1962. Vol.18. № 12. P. 571−573.
  146. Rogawski M.A. KCNQ2/KCNQ3 K+ channels and the molecular pathogenesis of epilepsy: implications for therapy // Trends Neurosci. 2000. Vol.23. № 9. P. 393 398.
  147. Rogawski M.A. Low affinity channel blocking (uncompetitive) NMDA receptor antagonists as therapeutic agents toward an understanding of their favorable tolerability // Amino Acids. 2000. Vol.19. № 1. P. 133−149.
  148. Ron D., Walter P. Signal integration in the endoplasmic reticulum unfolded protein response //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2007. Vol.8. № 7. P. 519−529.
  149. Saleh A., Srinivasula S.M., Balkir L., Robbins P.D., Alnemri E.S. Negative regulation of the Apaf-1 apoptosome by Hsp70 // Nat. Cell Biol. 2000. Vol.2. № 8. P. 476−483.
  150. Scimemi A., Schorge S., Kullmann D.M. and Walker M.C. Epileptogenesis is associated with enhanced glutamatergic transmission in the perforant path // J. Neurophysiol. 2006. Vol.95. № 8. P. 1213−1220.
  151. Sharp F.R., Lowenstein D., Simon R., Hisanaga K. Heat shock protein hsp72 induction in cortical and striatal astrocytes and neurons following infarction // J. Cereb. Blood Flow Metab. 1991. Vol.11. № 4. P. 621−627.
  152. Shen H.Y., He J.C., Wang Y., Huang Q.Y., Chen J.F. Geldanamycin induces heat shock protein 70 and protects against MPTP-induced dopaminergic neurotoxicity in mice // J. Biol. Chem. 2005. Vol.280. № 48. P. 39 962−39 969.
  153. Sherman D.L., Tsai Y.C., Rossell L.A., Mirski M.A., Thakor N.V. Spectral analysis of a thalamus-to-cortex seizure pathway // IEEE Trans Biomed Eng. 1997. Vol.44. № 8. P.657−664.
  154. Smith P.E. Clinical recommendations for oxcarbazepine // Seizure. 2001. Vol.10. № 2. P. 87−91.
  155. Snyder-Keller A., Keller R.W. Spatiotemporal analysis of Fos expression associated with cocaine- and PTZ-induced seizures in prenatally cocaine-treated rats //Exp. Neurol. 2001. Vol.170. № 1. P. 109−120.
  156. Somogyi P., Soltesz I. Immunogold demonstration of GAB A in synaptic terminals of intracellularly recorded, horseradish peroxidasefilled basket cells and clutch cells in the cat’s visual cortex //Neuroscience. 1986. Vol.19. № 4. P. 10 511 056.
  157. Sondermann H., Becker T., Mayhew M., Wieland F. and Hartl F.U. Characterization of a receptor for heat shock protein 70 on macrophages and monocytes //Biol. Chem. 2000. Vol.381. № 12. P. 1165−1174.
  158. Srivastava P.K., Menoret A., Basu S., Binder R.J., McQuade K.L. Heat shock proteins come of age: primitive functions acquire new roles in an adaptive world // Immunity. 1998. Vol.8. № 6. P. 657−665.
  159. Steensberg A., Dalsgaard M.K., Secher N.H. and Pedersen B.K. Cerebrospinal fluid IL-6, HSP72, and TNF-a in exercising humans // Brain, Behavior, and Immunity. 2006. Vol.20. № 6. P. 585−589.
  160. Susin S.A., Lorenzo H.K., Zamzami N., Marzo I., Snow B.E., Brothers G.M., Mangion J., Jacotot E., Costantini P., Loeffler M. et al. Molecular characterization of mitochondrial apoptosis-inducing factor // Nature. 1999. Vol.397. № 6718. P. 441−446.
  161. Swartzwelder H.S., Bragdon A.C., Sutch C.P., Ault B., Wilson W.A. Baclofen suppresses hippocampal epileptiform activity at low concentrations without suppressing synaptic transmission // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1986. Vol.237. № 3. P. 881−887.
  162. Swayne L.A., Beck K.E., Braun J.E. The cysteine string protein multimeric complex // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006. Vol.348. № 1. P. 83−91.
  163. Tavaria M., Gabriele T., Kola I., Anderson R.L. A hitchhiker’s guide to the human Hsp70 family // Cell Stress Chaperones. 1996. Vol.1. № 1. P. 23−28.
  164. Thompson H.S., Maynard E.B., Morales E.R., Scordilis S.P. Exercise-induced HSP27, HSP70 and MAPK responses in human skeletal muscle // Acta. Physiol. Scand. 2003. Vol.178. № 1. P. 61−72.
  165. Thomsen C., Dalby N.O. Roles of metabotropic glutamate receptor subtypes in modulation of pentylenetetrazole-induced seizure activity in mice // Neuropharmacology. 1998. Vol.37. № 12. P.1465−1473.
  166. Tidwell J.L., Houenou L.J., Tytell M. Administration of Hsp70 in vivo inhibits motor and sensory neuron degeneration // Cell Stress Chaperones. 2004. Vol.9. № 1. P. 88−98.
  167. Triantafilou M., Miyake K., Golenbock D.T., Triantafilou K. Mediators of innate immune recognition of bacteria concentrate in lipid rafts and facilitate lipopolysaccharide-induced cell activation// J. Cell Sci. 2002. Voo.115. № 12. P. 2603−2611.
  168. Tytell M., Greenberg S.G., Lasek R.G. Heat shock-like protein is transferred from glia to axon // Brain Res. 1986. Vol.363. № 1. P.161−164.
  169. Ungewickell E., Ungewickell H., Holstein S.E., Lindner R., Prasad K., Barouch.W., Martin B., Greene L.E., Eisenberg E. Role of auxilin in uncoatingclathrin-coated vesicles // Nature. 1995. Vol.378. № 6557. P. 632−635.
  170. Vabulas R. M., Ahmad-Nejad-P, Ghose S., Kirschning C.J., Issels R.D., Wagner H. HSP70 as endogenous stimulus of the Toll/interleukin-1 receptor signal pathway//J. Biol. Chem. 2002. Vol.277. № 17. P. 15 107−15 112.
  171. Valtorta F., Pennuto M., Bonanomi D. and Benfenati F. Synaptophysin: leading actor or walk-on role in synaptic vesicle exocytosis? // Bioessays. 2004. Vol.26. № 4. P. 445−453.
  172. Vass K., Berger M.L., Nowak T. S Jr., Welch W.J., Lassmann H. Induction of stress protein HSP70 in nerve cells after status epilepticus in the rat // Neurosci. Lett. 1989. Vol.100. № 1−3. P. 259−264.
  173. Velisek L., Jehle K., Asche S., Vellskova J. Model of infantile spasms induced by N-methyl-D-aspartic acid in prenatally impaired brain // Ann. Neurol. 2007. Vol.61. № 2. P. 109−119.
  174. Villar J. Ribeiro S.P., Mullen J.B., Kuliszewski M., Post M., Slutsky A.S. Induction of the heat shock response reduces mortality rate and organ damage in a sepsis-induced acute lung injury model // Crit. Care Med. 1994. Vol.22. № 6. P. 914−921.
  175. Wagner M., Hermanns I., Bittinger F., and Kirkpatrick C. J. Induction of stress proteins in human endothelial cells by heavy metal ions and heat shock // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 1999. Vol.277. № 5. P. 1026−1033.
  176. Wallen E.S., Buettner G.R., Moseley P.L. Oxidants differentially regulate the heat shock response // Int. J. Hyperthermia. 1997. Vol.13. № 5. P. 517−524.
  177. Walsh D., Grantham J., Zhu X.O., Lin J.W., van Oosterum M., Taylor R., Edwards M. The role of heat shock proteins in mammalian differentiation and development // Environ. Med. 1999. Vol.43. № 2. P. 79−87.
  178. Walsh R.C., Koukoulas I., Garnham A., Moseley P.L., Hargreaves M., and Febbraio M.A. Exercise increases serum Hsp72 in humans // Cell Stress Chaperones. 2001. Vol.6. № 4. P. 386−393.
  179. Wright B.H., Corton J.M., El-Nahas A.M., Wood R.F., Pockley A.G. Elevated levels of circulating heat shock protein 70 (Hsp70) in peripheral and renal vascular disease // Heart Vessels. 2000. Vol.15. № 1. P. 18−22.
  180. Wu C. Two protein-binding sites in chromatin implicated in the activation of heat-shock genes //Nature. 1984. Vol.309. № 5965. P. 229−234.
  181. Xu L., Lee J.E., Giffard R.G. Overexpression of bcl-2, bcl-XL or hsp70 in murine cortical astrocytes reduces injury of co-cultured neurons // Neurosci. Lett. 1999. Vol.277. № 3. P. 193−197.
  182. Xu L., Ouyang Y.B., Giffard R.G. Geldanamycin reduces necrotic and apoptotic injury due tooxygen-glucose deprivation in astrocytes // Neurol. Res. 2003. Vol.25. № 7. P. 697−700.
  183. Yang R.C., Yang S. L, Chen S.W., Lai S.L., Chen S.S., Chiang C.S. Previous heat shock treatment attenuates bicuculline-induced convulsions in rats // Exp. Brain Res. 1996. Vol.108. № 1. P. 18−22.
  184. Yang T., Hsu C., Liao W., Chuang J.S. Heat shock protein 70 expression in epilepsy suggests stress rather than protection // Acta. Neuropathol. 2008. Vol.115. № 2. P. 219−230.
  185. Yang Y., Turner R.S., Gaut J.R. The chaperone BiP/GRP78 binds to amyloid precursor protein and decrease Abeta40 and Abeta42 secretion // J. Biol. Chem.1998. Vol.273. № 40. P. 25 552−25 555.
  186. Yao K., Rao H., Wu R., Tang X., Xu W. Expression of Hsp70 and Hsp27 in lens epithelial cells in contused eye of rat modulated by thermotolerance or quercetin // Molecular Vision. 2006. Vol.12. P. 445−450.
  187. Yenari M.A., Fink S.L., Sun G.H., Chang L.K., Patel M.K., Kunis D.M., Onley D., Ho D.Y., Sapolsky R.M., Steinberg G.K. Gene therapy with HSP72 is neuroprotective in rat models of stroke and epilepsy // Ann. Neurol. 1998. Vol.44. № 4. P. 584−591.
  188. Yenari M.A., Giffard R.G., Sapolsky R.M., Steinberg G.K. The neuroprotective potential of heat shock protein 70 (HSP70) // Mol. Med. Today1999. Vol.5. № 12. P. 525−531.
  189. Yu Q., Kent C.R., Tytell M. Retinal uptake of intravitreally injected Hsc/Hsp70 and its effect on susceptibility to light damage // Mol. Vis. 2001. Vol.7. P. 48−56.
  190. Zheng Z., Kim J.Y., Ma H., Lee J.E., Yenari M.A. Anti-inflammatory effects of the 70 kDa heat shock protein in experimental stroke // J. Cereb. Blood Flow Metab. 2007. Vol.28. № 1. P. 53−63.
  191. Zitvogel L., Fernandez N., Lozier A., Wolfers J., Regnault A., Raposo G., Amigorena S. Dendritic cells or their exosomes are effective biotherapies of cancer // Eur. J. Cancer. 1999. Vol.35. № 3. P. 36−38.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!