Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Влияние динамики длины миозиновой нити на движение границ неактивированного саркомера

Диссертация: Влияние динамики длины миозиновой нити на движение границ неактивированного саркомера
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Установлено, что изменение длины одиночного миозиновой нити в процессе ее линейного удлинения/укорочения носит ступенчатый характер. Размер ступеней для удлинения/укорочения миозиновой нити есть величина, кратная 2,7 нм, при этом минимальный размер ступени совпадает с величиной дискретизации и составляет 2,7 нм. Реализована методическая возможность для измерения динамики длины одиночной… Читать ещё >

Содержание

  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Изменение линейных размеров сократительных белков
      • 1. 1. 1. Миозин
        • 1. 1. 1. 1. Структура миозиновой нити
        • 1. 1. 1. 2. Экспериментальные данные по изменению длины миозина
        • 1. 1. 1. 3. Возможные механизмы дискретного изменения длины миозина
      • 1. 1. 2. Актин
        • 1. 1. 2. 1. Структура актина
        • 1. 1. 2. 2. Экспериментальные данные об изменении длины актина
        • 1. 1. 2. 3. Возможные механизмы дискретного изменения длины актина
      • 1. 1. 3. Коннектин
        • 1. 1. 3. 1. Структура коннектина
        • 1. 1. 3. 2. Экспериментальные данные об изменении длины коннектина
        • 1. 1. 3. 3. Возможные механизмы дискретного изменения длины коннектина
    • 1. 2. Дискретное изменение длины мышечной системы на различных уровнях ее организации. Экспериментальные данные

Влияние динамики длины миозиновой нити на движение границ неактивированного саркомера (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Общепринято считать, что в процессе цикла укорочения-удлинения саркомера нити сократительных белков актина и миозина не изменяют свою длину, а лишь скользят друг относительно друга (Huxley et. al., 1954). Между тем, экспериментально установлено, что потенциальная возможность изменения длины существует для каждого мажорного белка саркомера. Так, способность актина претерпевать в ходе сокращения мышечного волокна конформационные изменения и укорачиваться была обнаружена в ряде исследований (Prochniewicz et.al., 1983; Wakabayashi, 1995). На основании экспериментов с изолированными актиновыми нитями с использованием метода оптической дифракции авторы заключили о возможности перехода типа «спираль-лента» в актине (Подлубная с соат., 1996). Последние данные механических испытаний одиночной актиновой нити показали возможность ее растяжения примерно на 2.5% (Liu et. al., 2002).

По аналогии с актином, нити миозина также способны изменять линейные размеры. На это обращали внимание много лет назад сотрудники лаборатории Г. Франка, которыми при активном укорочении саркомера было обнаружено уменьшение длины толстых нитей на 20−30% (Самосудова с соавт., 1962, 1975; Габелова с соавт., 1964). В недавних работах на изолированных миозиновых нитях было обнаружено, что их длина при деформации изменялась на 23% для мышц голубых мидий и на 66% для мышц мечехвоста (Neumann et. al., 1998). Для синтетических миозиновых нитей скелетной мышцы в диапазоне физиологических нагрузок отмечено изменение длины филамента порядка 1−2% (Dunaway et. al., 2002).

Таким образом, способность нитей основных сократительных белков в той или иной мере изменять свою длину можно считать документально подтвержденным фактом. Вместе с тем, роль и значение этого феномена в обеспечении мышцей сократительной функции не ясна. Более того, складывается впечатление, что известные факты о непостоянстве длины контрактильных белков остаются вне поля зрения большинства исследователей, не говоря о том, что не принимаются в расчет при построении моделей мышечного сокращения. Несомненно, это тормозит развитие наших представлений о механизмах, лежащих в основе этого необычайно важного явления.

Настоящая работа направлена на изучение возможной роли миозина в регуляции особенностей изменения длины пассивного саркомера. В отличие от известных исследований, мы сконцентрировали основное внимание на динамических характеристиках процессов удлинения и укорочения одиночной нити миозина и одиночного саркомера. Для этого были использованы новые технологии и аналитические процедуры, обеспечившие измерение длины нитей и саркомеров в субнанометровом диапазоне.

Цель работы: исследовать влияние характера изменения длины миозиновой нити на движение границ неактивированного саркомера.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи исследования:

1. отработать технологию эксперимента для изучения динамики длины одиночной миозиновой нити;

2. оценить упругие характеристики одиночной миозиновой нити;

3. исследовать особенности изменения длины миозиновой нити при ее линейных деформациях удлинения/укорочения;

4. исследовать влияние АТФ и Са на характеристики изменения длины одиночной толстой нити;

5. изучить поведение ширины А-зоны в неактивированном саркомере при различных деформациях;

6. изучить особенности изменения длины одиночного неактивированного саркомера при его удлинении/укорочении;

7. исследовать влияние скорости деформации миофибриллы на изменение длины одиночного саркомера в процессе его удлинения/укорочения;

8. путем задания деформаций выяснить особенности изменения длины неактивированного саркомера в зависимости от его начальной и текущей длины;

9. выполнить контрольные эксперименты для выяснения источников возможных артефактов.

Научная новизна:

1. Реализована методическая возможность для измерения динамики длины одиночной миозиновой нити запирательной мышцы {Anterior Byssus Retractor Muscle) моллюска Mytilus, а также одиночного саркомера скелетной мышцы кролика (.Psoas muscle), в субнанометровом диапазоне на основе современных технических и аналитических решений.

2. Установлено, что изменение длины одиночного миозиновой нити в процессе ее линейного удлинения/укорочения носит ступенчатый характер. Размер ступеней для удлинения/укорочения миозиновой нити есть величина, кратная 2,7 нм, при этом минимальный размер ступени совпадает с величиной дискретизации и составляет 2,7 нм.

3. Продемонстрировано, что размер ступени для одиночного миозиновой нити не зависит от концентрации АТФ и Ca 2+.

4. Обнаружено, что при деформациях неактивированного саркомера на 20% ширина его А-зоны не постоянна, но изменяется в среднем на 9 ± 2%.

5. Показано, что размер ступеней для неактивированного саркомера варьирует в диапазоне 2.0−2.5 нм и обратно пропорционально зависит от начальной и/или текущей длины саркомера.

6. Выявлено, что вне зависимости от скорости деформации пассивного саркомера размер ступени для удлинения и укорочения имеет равное значение при одинаковой длине саркомера.

7. Установлено, что для активированного саркомера скелетной мышцы вне зависимости от его длины и скорости деформации минимальный размер ступени при удлинении/укорочении составляет 2,7 нм.

Практическая значимость работы.

1. Отработана методика эксперимента для изучения механических свойств изолированной миозиновой нити, которая может быть использована в подобных исследованиях на различных белковых структурах.

2. Разработанные в работе новые алгоритмы для измерения длины одиночной нити, ширины А-зоны и автоматического определения размеров ступеней на трассах изменения длины волокна могут быть использованы для экспериментов с любыми типами мышц.

3. Полученные в ходе настоящего исследования результаты о дискретном характере изменения длины одиночной миозиновой нити и одиночного неактивированного саркомера, в том числе значения характерных размеров ступеней, а также найденные зависимости и особенности, должны быть учтены при моделировании процесса мышечного сокращения.

Апробация работы и публикации.

Апробация работы была проведена на междисциплинарном семинаре по проблемам биологической и медицинской физики в Уральском государственном университете им. A.M. Горькогоа также на заседании секции по биологической подвижности в Институте теоретической и экспериментальной биофизики РАН.

Основные результаты исследования были представлены на 5 Международных и 4 Всероссийских конференциях и нашли отражение в 13 публикациях, 3 из которых — статьи в иностранных рецензируемых журналах.

Структура и объем диссетации.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической части, 4 экспериментальных глав, обсуждения результатов и выводов, списка цитируемой литературы (202 источника). Работа иллюстрирована 50 рисунками и содержит 159 страниц печатного текста.

VIII. выводы.

1. Разработанный комплекс методических подходов для проведения экспериментов на одиночных миозиновых нитях и одиночных миофибриллах обеспечил динамические исследования длины нитей и саркомеров, а также ширины А-зоны без внесения в результаты измерений значимого артефакта.

2. Одиночная миозиновая нить запирательной мышцы моллюска изменят свою длину на 20−25% в диапазоне физиологических нагрузок.

3. При механических деформациях удлинения/укорочения динамика длины одиночной миозиновой нити запирательной мышцы моллюска носит ступенчатый характер с размером ступеней в 2.7 нм или кратным этому значению.

4. Размер ступеней в динамике длины одиночной миозиновой нити запирательной мышцы моллюска не зависит от направления и ч I скорости деформации, а также концентраций АТФ и Са .

5. Ширина А-зоны в неактивированном саркомере скелетной мышцы кролика не есть постоянная величина, но ее значение прямо пропорционально зависит от длины саркомера. В среднем при удлинении саркомера на 20% ширина А-зоны возрастает на 9%.

6. Движение границ одиночного неактивированного саркомера скелетной мышцы кролика в процессе его удлинения/укорочения происходит ступенчатым образом с минимальным размером ступеней в диапазоне 2.0−2.5 нм. При одинаковой исходной или начальной длине саркомера размер ступеней не зависит от направления и скорости деформации.

7. Размер ступеней изменения длины неактивированного саркомера скелетной мышцы кролика зависит от начальной и текущей длины саркомера, причем, чем больше длина, тем меньше значение ступеней.

Динамика изменения длины активированного саркомера скелетной мышцы кролика не зависит от длины саркомера, но имеет ступенчато-подобный вид с характерным размером ступеней 2.7 нм или кратным этому значению.

IX. СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ мкм — микрометрнм — нанометрпН — пиконьютонмМ — миллимольмкМ — микромоль.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю искреннюю признательность поименованным ниже сотрудникам лаборатории биологической и медицинской, где была < выполнена настоящая работа, а также сотрудникам, с которыми мне довелось работать в лаборатории профессора Поллака в университете Вашингтона (Сиэтл).

Бляхман Ф.А.

Колчанова С.Г.

Найдич A.M.

Соколов С.Ю.

Шкляр Т.Ф.

Дэп Дж.

ЛиШ.

Малуга Дж.

Поллак Дж.

Разиер Д.

Хау Ю.

Сердечно благодарю мою семью и близких за понимание и поддержку, оказанную при подготовке работы.

Исследование по теме диссертационной работы было поддержано грантом Министерства образования РФ № АОЗ-2.12−115.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Отработанная методика эксперимента по изучению механических свойств изолированной миозиновой нити может быть рекомендована для использования в исследованиях вязкоупругих свойств различных белковых структур.

2. Алгоритм, созданный для определения динамики ширины А-зоны, основанный на методе минимума среднего риска, предлагается к использованию для двухмерной оценки изменения линейных размеров белковых структур.

3. Программа по автоматическому определению размеров ступеней на трассах изменения длины миозиновой нити и саркомера может быть использована для оценки дискретных процессов в объектах биологической и неживой природы.

4. Полученные в настоящем исследовании результаты о дискретном характере изменения длины одиночной миозиновой нити и одиночного неактивированного саркомера в виде характерных значений и зависимостей должны быть учтены при моделировании процесса мышечного сокращения.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В., Черныш А., Пасечник В., Вознесенский С., Козлова Е. Биофизика. Москва: Владос, 2000. 287 с.
  2. О., Цатурян А. Актин-миозиновые искусственные подвижные системы in vitro// Биофизика. 1995. — 40(3). — с. 578−588.
  3. С., Толпыго К. Статистика цепочек актиновых глобул, растянутых водородными связями, и закон Хилла в квантово-механической теории мышечного сокращения// Биофизика. — 1996. 41 (1). — с. 22−33.
  4. Биополимеры/ под ред. Иманиси Ю. Москва: Мир, 1988. 544 с.
  5. Ю., Рощупин Д., Потапенко А., Деев А. Биофизика. Москва: Медицина, 1983. 272 с.
  6. Н., Алейникова К. Необычная перестройка поперечнополосатой структуры миофибрилл с укорочнием анизотропных дисков// Биофизика. 1964. — 155(5). — с. 1192−1193.
  7. Г. Колебания и волны. Москва: Физматгиз, 1959. 572 с.
  8. А. Солитоны в биоэнергетике. Киев: Наукова думка, 1986. 160 с.
  9. А. Солитоны в молекулрных системах. Киев: Наукова думка, 1988. 304 с.
  10. Дой М., Эдварде С. Динамическая теория полимеров. Москва: Мир, 1998.-440 с.
  11. Дж. Волны в жидкостях. Москва: Мир, 1981. 598 с.
  12. А. Биохимия. Москва: Мир, 1976. 957 с.
  13. Р., Кононенко Е. Жидкие кристаллы в биологических системах. Биофизика. Москва: ВИНИТИ, 1982. 150 с.1
  14. ., Левицкий Д. Миозин и биологическая подвижность. Москва: Наука. 1982. 160 с.
  15. Подлубная 3., Шпагина М., Фрейдина Н., Удальцов С. Структурные изменения в нитях актина при связывании с фосфофруктокиназой (F-белком), обнаруженные с помощью метода оптической дифракции// Биофизика. 1996. — 41(1). — с. 73−77.1.t
  16. V 18. Рощупкин Д., Фесенко Е., Новоселов В. Биофизика органов: учебноепособие. Москва: Наука, 2000. 255 с.
  17. В. Обобщенная модель упаковки молекул миозина в различные толстые нити. Сборник «Биофизика и биохимия мышечного сокращения» под ред. Франка. Москва: Наука, 1976. 292 с.
  18. Н., Людковская Р., Франк Г. Ультраструктура толстых нитей мышечных волокон лягушки в покое и при калиевой контрактуре// Биофизика. 1975. — 20(3). — с. 445−450.
  19. Н., Франк Г. Изменение ультраструктуры контрактильного аппарата поперечнополосатой мышцы при тоническом типе сокращения// Биофизика. 1971. -16(2). — с. 244−253.
  20. Н., Франк Г. О структурной перестройке попереной полосатости мышц при сокращении// Биофизика. 1962. — 7(4). — 409−416 с.
  21. Г. М. Некоторые вопросы физических и физико-химических основ мышечного сокращения// Известия академии наук СССР, серия биологическая.- 1965. с. 335−358.
  22. Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. Москва: Мир, 1982. 354 с.
  23. Adami R., Choquet D., Grazi E. Rhodamine phalloidin F-actin. Critical concentration versus tensile strength// Eur. J. Biochem. 1999. — № 263. — pp. 270−275.
  24. Agarkova I., Ehler E., Lange S., Schoenauer R., Perriard J. M-band: a safeguard for sarcomere stability?// J. Muscle Rec. Cell Motil. 2003. — № 24 (2−3).-pp. 191−203.
  25. Aoki Т., Saito K., Aoki Т., Yanagida T. Movement of single myosin filaments and myosin step size on an actin filament suspended in solution by a laser trap// Biophys. J. 1994. — № 66 (3 Pt 1). — pp. 769−777.
  26. Arrizubieta M., Bandman E. The role of interhelical ionic interactions in myosin rod assembly// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — № 244(2). -pp. 588−93.
  27. Baba S. Regular steps in bending cilia during the effective stroke// Nature. — 1979. -№ 282.-pp. 717−720.
  28. Bartoo M., Linke W., Pollack, G. Basis of passive tension and stiffness in isolated rabbit myofibrils// Am. J. Physiol. 1997. — № 273. — C266-C276.
  29. Bartoo, M., Temeyasu, Т., Burns, D., Pollack, G. and K. Trombitas. Stepwise shortening in single myofibrils// Biophys. J. 1988. — № 53. p. 370a.
  30. Bennett P., Hodkin T., Hawkins C. Evidence that the tandem Ig domains near the end of the muscle thick filament form an inelastic part of the I-band titin// J. Struct. Biol. 1997. — № 120(1). -pp. 93−104.
  31. Block S. One small step for myosin// Nature. 1995. — № 378. — pp. 132−133.
  32. Blyakhman, F., Tourovskaya, A., and Pollack G. Quantal sarcomere-length changes in relaxed single myofibrils// Biophys. J— 2001.- № 81. — pp. 10 931 100.
  33. Blyakhman F., Shklyar T., Pollack G. Quantal length changes in single contracting sarcomeres// J. Muscle Res. Cell Motil. 1999. — № 20. — pp. 529 538.
  34. Bordas J., Svensson A., Rothery M., Lowy J., Diakun G., Boesecke P. Extensibility and symmetry of actin filaments in contracting muscles// Biophys. J. 1999. — № 77(6). — pp. 3197−207.
  35. Castellani L., Cohen C. Rod phosphorylation favors folding in a catch muscle myosin// Proc. Natl. Acad. ScL USA 1987. — № 84(12). — pp. 4058−62.
  36. Cooke, R. Actomyosin interaction in striated muscle// Physiol. Rev. — 1997. -№ 77.-pp. 671−697.
  37. Delay M., Ishide N., Jakobson R., Pollack G., Tirosh R. Stepwise sarcomere shortening: analysis by high-speed cinemicrography// Science. 1981. — № 213.-pp. 1523−1525.
  38. Derenyi I., Vicsek T. The kinesin walk: a dynamic model with elastically coupled heads// Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1996. — № 93. — pp. 6775−6779.
  39. Dewey M., Walcott B., Colflesh D., Terry H., Levine R. Changes in thick filament length in Limulus striated muscle// J. Cell Biol. 1977. — vol. 75(2). -pp. 366−380.
  40. Diestler D., Schoen M., Cushman J. On the thermodynamics stability of confined thin films under shear// Science. 1993. — № 262. — pp. 545−547.
  41. Dunaway D., Fauver M., Pollack G. Direct measurement of single synthetic vertebrate thick filament elasticity using nanofabricated cantilevers// Biophys. J. 2002. — № 82(6). — pp. 3128−3133.
  42. Dupuis D., Guilford W., Wu J., Warshaw D. Actin filament mechanics in the laser trap// J. Muscle Res. Cell Motil. 1997. -№ 18(1).-pp. 17−30.
  43. Eakins F., AL-Khayat H., Kensler R., Morris E., Squire J. 3D structure of fish muscle myosin filaments// J. Struct. Biol. 2002. — № 137(1−2). — pp. 154−63.
  44. Edman K., Curtin N. Synchronous oscillations of length and stiffness during loaded shortening of frog muscle fibres// J. Physiol. 2001. — № 534(2). — pp. 553−563.
  45. Edman K., Flitney F. Laser diffraction studies of sarcomere dynamics during 'isometric' relaxation in isolated muscle fibers of the frogII J. Physiol. 1982. -№ 329.-pp. 1−20.0
  46. Egelman E., Padron R. X-ray diffraction evidence that F-actin is a 100 A filament// Nature (Lond.). 1984. — № 307. — pp. 56−58.
  47. Egelman E., Francis N., DeRosier D. F-actin is a helix with a random variable twist// Nature. 1982. — № 298(5870). — pp. 131−5.
  48. Elliott G., Worthington C. Muscle contraction: viscous-like frictional forces and the impulsive model// Int. J. Biol. Macromol. 2001. — № 29(3). — pp. 213−8.
  49. Elliott A., Bennett P. Structure of the thick filaments in molluscan adductor muscle// Soc. Gen. Physiol. Ser. 1982. — № 37. — pp. 11−28.
  50. Erickson H. Reversible unfolding of fibronectin type III and immunoglobulin domains provides the structural basis for stretch and elasticity of titin and fibronectin//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1994. № 91. -pp. 10 114−10 118.
  51. Fauver M., Dunaway D., Lilienfeld D., Craighead and Pollack G. Microfabricated cantilevers for measurement of subcellular and molecular forces// IEEE Trans. Biomed. Eng. 1998. — № 45. — pp. 891−898.
  52. Finer J., Simmons R., Spudich J. Single myosin molecule mechanics: piconewton forces and nanometer steps// Nature. 1994. — № 368. — pp. 113 119.
  53. Galey F. Local contraction patterns of striated muscle// J. Ultrastructural Res. -1964.-vol. 11(5).-pp. 385−396.
  54. Gelles J., Schnapp B., Sheetz M. Tracking kinesin driven movements with nanometer-scale precision// Nature. — 1988. — № 331. — pp. 450−453.
  55. Gilmour D., Robinson P. Contraction in glycerinated myofibrils of an insect (orthortera acrididae)// J. Cell Biol. 1964. — vol. 21(3). — pp. 385−396.
  56. Gittes F.} Mickey B., Nettleton J., Howard J. Flexural rigidity of microtubules and actin filaments measured from thermal fluctuations in shape// J. Cell Biol. 1993. — № 120(4). — pp. 923−34.
  57. Goldman Y. Measurement of sarcomere shortening in skinned fibers from frog muscle by white light diffraction// Biophys. J. 1987. — № 52. — pp. 57−68.
  58. Granzier H., Mattiazzi A., Pollack GH. Sarcomere dynamics during isotonic velocity transients in single frog muscle fibers// Am. J. Physiol. 1990. — № 259 (2 Pt l).-pp. C266−78.
  59. Granzier H., Mattiazzi M., Pollack G. Isotonic velocity transients and stepwise shortening in single frog fibrils// Am. J. Physiol. Cell. — 1990. № 48. — pp. 124−132.
  60. Granzier H., Myers J., Pollack G. Stepwise shortening of muscle fibre segments// J. Muse. Res. Cell Motil. 1987. — № 8. — pp. 242−251.
  61. Granzier HL, Pollack GH. Stepwise shortening in unstimulated frog skeletal muscle fibres// J. Physiol. 1985. — № 362. — pp. 173−88.
  62. Guilford, W., Dupuis, D., Kennedy G., Wu J., Warshaw D. Smooth muscle and skeletal muscle myosins produce similar unitary forces and displacements in the laser trap// Biophys. J. 1997. — № 72(3). — pp. 1006−1021.
  63. Harada Y., Sakurada K., Toshiaki A., Thomas D., Yanagida T. Mechanochemical coupling in actomyosin energy transduction studied by in vitro movement assay// J. Mol. Biol. 1990. — № 216. — pp. 49−68.
  64. Head J., Houmeida A., Knight P., Clarke A., Trinick J., Leo Brady. Stability and folding rates of domains spanning the large A-band super-repeat of titin// Biophys. J. -2001. № 81. -pp. 1570−1579.
  65. Higuchi H., Goldman Y. Sliding distance per ATP molecule hydrolyzed by myosin heads during isotonic shortening of skinned muscle fibers// Biophys. J. 1995 (a). — № 69(4). — pp. 1491−507.
  66. Higuchi H., Yanagida T., Goldman Y. Compliance of thin filaments in skinned fibers of rabbit skeletal muscle// Biophys. J. 1995 (b). — № 69(3). -pp. 1000−10.
  67. Higuchi H., Goldman Y. Sliding distance between actin and myosin filaments per ATP molecule hydrolysed in skinned muscle fibres// Nature. 1991. — № 352.-pp. 352−354.
  68. Hoppe P., Waterston R. Hydrophobicity variations along the surface of the coiled-coil rod may mediate striated muscle myosin assembly in Caenorhabditis elegans//J. Cell Biol 1996. — № 135(2). — pp. 371−382.
  69. Housmans P. Disscusion. Contractile mechanisms in muscle// Plenum Press, New York. 1984. — pp. 782−784.
  70. Hua W., Young E., Gelles J. Coupling of kinesin steps to ATP hydrolysis// Nature. 1997. — № 388. — pp. 390−393.
  71. Huxley H., Stewart A., Irving T. X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscle// Biophys J. -1994. № 67(6). — pp. 2411−2421.
  72. , A., (1986). Muscle contraction mechanism. Circ. Res., 59 p. 9.
  73. Huxley, A.F. Muscular contraction// J. Physiol. 1974. — № 243. — pp. 1 -43.
  74. Huxley, A.F., Simmons R.M. Proposed mechanism of force generation in striated muscle// Nature. 1971. — № 233. — pp 533−538.
  75. Huxley, A.F., Niedergerke, R. Interference microcopy of living muscle fibrils// Nature. 1954. — № 173. — pp. 971−973.
  76. Huxley and Brown. The low-angle x-ray diagram of vertebrate striated muscle and its behavior during contraction and rigorIIJ Mol Biol. 1967. — № 30. -pp. 383−434.
  77. Huxley, H. E. Structural arrangements and the contraction mechanism in striated muscles// Proc. R. Soc. 1964. — № B160. — pp. 442−448.
  78. Huxley H. Electron microscope studies on the structure of natural and synthetic protein filaments from striated muscle// J. Mol. Biol. 1963. — № 16. -pp. 281−308.
  79. Improta S., Krueger J., Gautel M., Atkinson R., Lefevre J., Moulton S., Trewhella J., Pastore A. The assembly of immunoglobulin-like modules in titin: implications for muscle elasticity// J. Mol. Biol.- 1998. № 284(3). — pp. 761−77.
  80. Irving M., Goldman Y. Another step ahead for myosin// Nature. 1999. — № 398.-pp. 463−465.
  81. Ishii Y., Kimura Y., Kitamura K., Tanaka H., Wazawa T., Yanagida T. Imaging and nano-manipulation of single actomyosin motors at work// Clin. Exp. Pharmacol Physiol. 2000. — № 27. — pp. 229−237.
  82. Ishijima A., Kojima H., Funatsu T., Tokunaga M., Higuchi H., Tanaka H., Yanagida T. Simultaneous observation of individual ATPase and mechanical events by a single myosin molecule during interaction with actin// Cell. — 1998.-№ 92.-pp. 161−171.
  83. Ishijima A., Doi T., Sakurada K, Yanagida T. Sub-piconewton force fluctuations of actomyosin in vitro//Nature. — 1991. № 352. — pp. 301−306.
  84. Iwazumi T., Pollack G. On-line measurement of sarcomere length from diffraction patterns in muscle// IEEE Trans. Biomed. Eng. 1979. — № BME-26(2).-pp. 86−93.
  85. Jakobson R., Tirosh R., Delay M., Pollack G. Quantized nature of sarcomere shortening steps// J. Muse. Res. Cell Motil. 1983. — № 4. — pp. 529−542.
  86. Kabsch, W., Mannherz, H., Suck, D., Pai, E., and Holmes, K. Atomic structure of actin: Dnase I complex// Nature. — 1990. № 347. — pp. 37−44.
  87. Kabsch W., Mannherz H., Suck D. Three-dimensional structure of the complex of actin and DNase I at 4.5 A resolution// EMBO J. 1985.-№ 4(8).-pp. 2113−8.
  88. Kas J., Strey H., Tang J., Finger D., Ezzell R., Sackmann E., Janmey P. F-actin, a model polymer for semiflexible chains in dilute, semidilute, and liquid crystalline solutions// Boiphys. J. 1996. — № 70(2). — pp. 609−25.
  89. Kas J., Strey H., Sackmann E. Direct imaging of reptation for semiflexible actin filaments// Nature. 1994. — № 368(6468). — pp. 226−9.
  90. Katayama E., Nonomura Y. Electron microscopic analysis of tropomyosin paracrystals// J. Biochem. 1979. — № 86 (5). — pp. 1511−1522.
  91. Kellermayer M., Smith S., Bustamante C., Granzier H. Mechanical fatigue in repetitively stretched single molecules of titin// Biophys. J. — 2001. № 80. -pp. 852−863.
  92. Kellermayer M., Smith S., Granzier H., Bustamante C. Folding-unfolding transitions in single titin molecules characterized with laser tweezers// Science. 1997. — № 276. — pp. 1112−1116.
  93. Kellermayer M., Pollack G. Rescue of in vitro actin motility halted at high ionic strength by reduction of ATP to submicromolar levels// Biochim. Biophys. Acta. 1996. — № 1277(1−2). — pp. 107−114.
  94. Kensler R., Woodhead J. The chicken muscle thick filament: temperature and the relaxed cross-bridge arrangementII J. Muscle Res. Cell Motil. 1995. — № 16(1).-pp. 79−90.
  95. Kensler R., Stewart M. Frog skeletal muscle thick filaments are three stranded// J. CellSci. 1993. — № 105(Pt 3). -pp. 841−8.
  96. Kitamura K., Tokunaga M., Iwane A., Yanagida T. A single myosin head moves along an actin filament with regular steps of 5.3 nanometres//Nature. -1999.-№ 397.-pp. 129−134.
  97. Knight A., Molloy J. Coupling ATP hydrolysis to mechanical work// Nature: cell biology. 1999. — № 1 (4). — pp. E87-E89.
  98. Kojima H., Ishijima A., Yanagida T. Direct measurement of stiffness of single actin filaments with and without tropomyosin by in vitro nanomanipulation// Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1994. — № 91.-pp. 12 962−12 966.
  99. Kolmogorov A. Uber die analytischen Methoden in der Wahrscheinlichkeitscrechnung// Math Ann. 1931. -№ 104-pp. 415−458.
  100. Kuo S., McGrath J. Steps and fluctuations of Listeria monocytogenes during actin-based motility// Nature. 2000. — № 407. — pp. 1026−1029.
  101. Kuo S., Gelles J., Steuer E., Sheetz M. A model for kinesin movement from nanometer-level movements of kinesin and cytoplasmic dynein and force measurements// J. Cell Sei. 1991. -№ 14.-pp. 135−138.
  102. Labeit S., Kolmerer B. Titins, giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity// Science. 1995. — 270. — pp. 293−296.
  103. Letai A., Fuchs E. The importance of intramolecular ion pairing in intermediate filaments// Proc. Natl. Acad. Sei. USA. — 1995. vol. 92. — pp. 92−96.
  104. Linke W., Granzier H. A spring tale: new facts on titin elasticity// Biophys. J. 1998. — № 75(6). — pp. 2613−2614.
  105. Linke W., Ivemeyer M., Labeit S., Hinssen H., Ruegg J., Gautel M. Actin-titin interaction in cardiac myofibrils: probing a physiological role// Boiphys. J. -1997.-№ 73(2).-pp. 905−19.
  106. Linke W., Popov V., Pollack G. Passive and active tension in single cardiac myofibrils// Biophys. J. 1994. — № 67. — pp. 782−792.
  107. Liu X., Pollack G. Stepwise sliding of single actin and myosin filaments// Biophys.J.-2004.86(1). pp. 353−8.
  108. Liu X., Pollack G. Mechanics of F-actin characterized with microfabricated cantilevers// Biophys. J. 2002. — № 83(5). — pp. 2705−15.
  109. Lodish H., Berk A., Zipursky L., Matsudaira P., Baltimore D., Darnell J. Molecular Cell Biology// New York. W.H. Freeman & Co. — 2000.
  110. McLachlan A. and Karn, J. Periodic features in the amino acid sequence of nematode myosin rodII J. Mol. Biol. 1983. — № 164(4). — pp. 605−26.
  111. McLachlan A. and Karn, J. Periodic charge distributions in the myosin rod amino acid sequence match cross-bridge spacing in muscle// Nature. — 1982. -№ 299 (5880). pp. 226−231.
  112. Mehta A., Finer J., Spudich J. Detection of single-molecule interactions using correlated thermal diffusion// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — № 94. -pp. 7927−7931.
  113. Miki M., Kouyama T. Domain motion in actin observed by fluorescence resonance energy transfer// Biochemistry. — 1994. № 33(33). — pp. 1 017 110 177.
  114. Miroshnichenko N., Balanuk I., Nozdrenko D. Packing of myosin molecule in muscle thick filaments// Cell Biol. Int. 2000. — № 24(6). — pp. 327−33.
  115. Molloy J., Kendrick-Jones J., Viegel C., and Tregear R. An unexpectedly large working stroke from chymotryptic fragments of myosin II// FEBS Lett. -2000. № 480(2−3). — pp. 293−297.
  116. Molloy J., Burns J., Kendrick-Jones J., Tregear R., White D. Movement and force produced by a single myosin headII Nature. 1995. — № 378. — pp. 209 212.
  117. Murphy C., Rock R., Spudich J. A myosin II mutation uncouples ATPase activity from motility and shortens step size// Nature: Cell Biol. 2001. — № 3. -pp. 311−315.
  118. Myers J., Tirosh R., Jacobson R., Pollack G. Phase-locked loop measurement-of sarcomere length with high time resolution// IEEE Trans. Biomed. Eng. — 1982. № BME-29. — pp. 463−466.
  119. Neumann T., Fauver M., Pollack G. Elastic properties of isolated thick filaments measured by nanofabricated cantilevers// Biophys. J. 1998. — № 75(2).-pp. 938−947.
  120. Ng C., Ludescher R. Microsecond rotational dynamics of F-actin in ActoSl filaments during ATP hydrolysis// Biochemistry. — 1994. № 33(31). — pp. 9098−9104.
  121. Oberhauser A., Hansma P., Carrion-Vaquez M., Fernandez J. Stepwise unfolding of titin under force-clamp atomic force microscopy// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — № 98(2). — pp. 468−472.
  122. Obermann W., van der Ven P., Steiner F., Weber K., Furst D. Mapping of a Myosin-binding domain and a regulatory phosphorylation site in M-protein, a structural protein of the sarcomeric M band// Mol. Biol. Cell. 1998. — № 9. -pp. 829−840.
  123. Oosawa F. The flexibility of F-actin// Biophys. Chem. 1980. — № 11(3−4). -pp. 443−6.
  124. Oosawa F., Maeda Y., Fujima S., Ishiwata S., Yanagida T., Taniguchi M. Dynamic characteristics of F-actin and thin filaments in vivo and in vitro// J. Mechanochem. Cell Motil. 1977. — № 4(1). — pp. 63−78.
  125. Oosawa F., Fujime S., Ishiwata S., Mahashi R. Dynamic property of F-actin and thin filament// CSH Symposia on Quant Biol. 1972. — № 37. — pp. 277 285.
  126. Oroudjev E., Soares J., Arcidiacono S., Thompson J., Fossey S., Hansma H. Segmented nanofibers of spider dragline silk: atomic force microscopy and single-molecule force spectroscopy// PNAS. 2002. — № 99 (suppl 2). — pp. 6460−6465.
  127. Ott A., Magnasco M., Simon A., Libchaber A. Measurement of the persistence length of polymerized actin using florescence microscopy// Phys. Rev. E. Stat. Phys Plasmas Fluids Relat. Interdiscip. Topics. 1993. — № 48(3). — R1642-R1645.
  128. Page R., Lindberg U., Schutt C. Domain motions in actin// J. Mol. Biol. — 1998. № 280(3). — pp. 463−74.
  129. Pepe F.A. Structure of the myosin filament of striated muscle// Progr. Biophys. Mol. Biol. 1971. — v.22. — pp. 75−95.
  130. Pierobon-Bormioli S., Betto R., Salviati G. The organization of titin (connectin) and nebulin in the sarcomeres: an immunocytolocalization study// J. Muscle Res. Cell Motil. 1989. — № 10(6). — pp. 446−56.
  131. Politou A., Gautel M., Labeit S., Pastore A. Immunoglobulin-type domains of titin: same fold, different stability?// Biochemistry. — 1994. № 33(15). — pp. 4730−7.
  132. Pollack GH. Cell, Gels and the Engines of Life. Seattle: Ebner and Sons. USA-2001.-300 p.
  133. Pollack GH., Blyakhman F., Shklyar T., Tourovskaya A., Tameyasu T., Yang P. Implications of quantal motor action in biological systems// Adv. Exp. Med. Biol. 1998. — № 453. — pp. 361−371.
  134. Pollack GH. Muscles and Molecules: Uncovering the Principles of Biological Motion. Seattle: Ebner and Sons. USA 1990. — 303 p.
  135. Pollack G., Granzier H., Mattiazzi A., Trombitas C., Periasamy A., Baatsen P., Burns D. Pauses, steps, and the mechanism of contraction// Molecular mechanism of muscle contraction. 1988. — № 617−642. — Plenum Publishing Corporation
  136. Pollack G. Quantal mechanisms in cardiac contraction// Circ.Res. 1986. — № 59.-pp. 1−8.
  137. Pollack G., Tirosh R., Brozovich F., Lacktis J., Jacobson R., Tameyasu T. Stepwise shortening: evidence and implication// Molecular mechanism of muscle contraction. 1984.- pp. 1 984 765−786. — Plenum Publishing Corporation, USA.
  138. Pollack G., Iwazume T., ter Keurs H., Shibata E. Sarcomere shortening in striated muscle occurs in stepwise fashion// Nature. — 1977. № 268(5622). -pp. 757−759.
  139. Prince J., McGrath K., Digiolamo C., Kaplan D. Construction, cloning, and expression of synthetic genes encoding spider dragline silk// Biochemistry. -1995. -№ 34.-pp. 10 879−10 885.
  140. Prochniewicz-Nakayama E., Yanagida T., Oosawa F. Studies on conformation of F-actin in muscle fibers in the relaxed state, rigor, and during contraction using fluorescent phalloidin// J. Cell. Biol. 1983. — № 97(6). — pp. 16 631 667.
  141. Rayment, I., Holden, H., Yohn, C. et al. Structure of acto-myosin complex and it’s implications for muscle contraction// Science. — 1993. № 261. — pp. 5865.
  142. Rayment, I., Rypnewski, W., Smith, R., et al. Three-dimensional structure of myosin subfragment-1: a molecular motor// Science.- 1993.- № 261. pp. 5058.
  143. Rief M., Rock R., Mehta A., Mooseker M., Cheney R., Spudich J. Myosin-V stepping kinetics: a molecular model for processivity// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — № 97(17).-pp. 9482−6.
  144. Rief M., Gautel M., Oesterhelt F., Fernandez J. M., and Gaub H. E. Reversible unfolding of individual titin immunoglobulin domains by AFMII Science. -1997. -№ 276.- pp. 1109−1112.
  145. Rock R., Rice S., Wells A., Purcell T., Spudich J., Sweeney H. Myosin VI is a processive motor with a large step size// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. -№ 98(24).-pp. 13 655−13 659.
  146. Saito K., Aoki T., Aoki T., Yanagida T. Movement of single myosin filaments and myosin step size on an actin filament suspended in solution by laser trap// Byophis. J. 1994. — № 66. — pp. 769−777.
  147. Sehutt C., Lindberg U. A new perspective on muscle contraction// FEBS Lett. 1993. — № 325(1−2). -pp. 59−62.
  148. Schutt C., Lindberg U. Actin as the generator of tension during muscle contraction// Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1992. — № 89(1). — pp. 319−23.
  149. Schutt C., Lindberg U. The nature of the actin molecule// J. M. Squire, (ed.) Molecular Mechanisms in Muscular Contraction, New York: MacMillan. -1990.
  150. Segerson N. Stepwise sarcomere length change dynamics in relaxed mammalian myofibrils// Biophys. J. 2002. — in press.
  151. Sellers, J. R., Han, Y. J., Kachar, B. The use of native thick filaments in in vitro motility assays//J Cell Sci Suppl. 1991. — № 14. — pp. 67−71.
  152. Skubiszak L. Structure and functional significance of the thick filament// Biophysics. 1996. — № 41 (1). — pp. 40−57.
  153. Skubiszak L. Force generation in muscle. I. Molecular organization in the thick filamentII Biocyb. Biomed. Eng. 1993. — v.13, N1. — pp. 75−96.
  154. Sokolov S, Grinko A, Tourovskaia A, Reitz F, Pollack G and Blyakhman F Minimum average risk as a new peak detection algorithm applied to myofibrillar dynamics// Comput Methods Programs Biomed. 2003. — № 72. -pp. 21−26.
  155. Squire J., Cantino M., Chew M., Denny R., Harford J., Hudson L., Luther P. Myosin rod-packing schemes in vertebrate muscle thick filaments// J. Struct. Biol. 1998. -№ 122(1−2).-pp. 128−38.
  156. Squire J. The structural basis of muscle contraction// New York: Plenum Press.-1981.
  157. Squire J.M. Muscle filament structure and muscle contraction// Ann. Rev. Biophys & Bioeng. 1975. — № 4. — pp. 137−163.
  158. Sugi H., Gomi S. Changes in the A-band width during contraction in horseshoe crab striated muscle// Experientia. 1980. — № 37. — Birkhauser Verlag, Basel (Schweiz). — pp. 65−67.
  159. Sugi, H., Pollack, G. Cross-bridge mechanism in muscle contraction// Proceeding of the international symposium on the current problems of sliding filament model and muscle mechanics. -1978. pp. 71−83. Tokyo. Japan.
  160. Svoboda K., Schmidt C., Schnapp B., Block S. Direct observation of kinesin stepping by optical trapping interferometry// Nature. — 1993. № 365. — pp. 721−727.
  161. Takezawa Y., Sugimoto Y., Wakabayashi K. Extensibility of the actin and myosin filaments in various states of skeletal muscle as studied by X-ray diffraction// Adv. Exp. Med. Biol 1998. — № 453. — pp. 309−16.
  162. Tameyasu T. Oscillatory contraction of single sarcomere in single myofibril of glycerinated, striated adductor muscle of scallop// Jpn. J, Physiol. — 1994. № 44(3).-pp. 295−318.
  163. Tameyasu T., Toyoki T., Sugi H. Nonsteady motion in unloaded contractions of single frog cardiac cells// Biophys. J. 1985. — № 48. -pp. 461−465.
  164. Tameyasu T., Ishide N., Pollack G. Discrete sarcomere length distribution in skeletal muscle// Biophys. J. 1982. — № 37. — pp. 489−492.
  165. Thompson P., Robbins M. Origin of stick-slip motion in boundary lubrication// Science. 1990. — № 250.- pp. 792−794.
  166. Tominaga M., Kojima H., Yokota E., Orii H., Nakamori R., Katayama E., Anson M., Shimmen T., Oiwa K. Higher plant myosin XI moves processively on actin with 35 nm steps at high velocity// EMBO J. 2003. — № 22(6). — pp. 1263−72.
  167. Trinick J., Knight P., Whiting A. Purification and properties of native titin//J. Mol. Biol. 1984. — № 180(2).-pp. 331−356.
  168. Trombitas K., Greaser M., Labeit S., Jin J., Kellermayer M., Helmes M., Granzier H. Titin extensibility In Situ: entropie elasticity of permanently folded and permanently unfolded molecular segments// J. Cell. Biol. 1998. -№ 140(4).-pp. 853−859.
  169. Tskhovrebova L., Trinick J., Sleep J. A., and Simmons R M. Elasticity and unolding of single molecules of the giant muscle protein titin// Nature. 1997. -№ 387.-pp. 308−312.
  170. Vassalo D.V. and Pollack G.H. The force velocity relation and stepwise shortening in cardiac muscle// Circ. Res. — 1982. — № 51. — pp. 37−42.
  171. Viegel, C., Coluccio, L., Jontes, J. et al. The motor protein myosin-I produces its working stroke in two steps// Nature. 1999. — № 398. — pp. 530−533.
  172. Villafranca G., Marschhaus C. Contraction of the A-band// J. Ultrastructure Research, 1963. № 9. — pp. 156−165.
  173. Visscher K., Schnitzer M., Block S. Single kinesin molecules studied with a molecular force clamp// Nature. 1999. — № 400. — pp. 184−189.
  174. Wakabayashi K., Sugimoto Y., Tanaka H. Ueno Y, Takezawa Y., Amemiya Y. X-ray diffraction evidence for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction// Biophys J. 1995. — № 68(3). — pp. 1196−7.
  175. Walker M., Knight P., Trinick J. Negative straining of myosin molecules// J. Mol. Biol. 1985. — № 184. -pp. 535−542.
  176. Wang S., Greaser M. Immunocytochemical studies using a monoclonal antibody to bovine cardiac titin on intact and extracted myofibrils// J. Cell. Biol- 1985.- № 107.-pp. 1075−1083.
  177. Warshaw D. The in vitro motility assay: a window into the myosin molecular motor// News Physiol Sci. 1996. — № 11. — pp. 1−6.
  178. Wussling M., Schenk W. Sarcomere dynamics in isolated cardiac myocytes investigated by high-time resolution laser light diffractometry// Biomed. Biochim. Acta. 1989. — № 48(5−6). — pp. S399−402.
  179. Yagi N., Amemiya Y., Wakabayshi K. A real-time observation of X-ray diffraction from frog skeletal muscle during and after slow length changes// Jpn J Physiol 1995. — № 45(4). — pp. 583−606.
  180. Yakovenko O., Blyakhman F., Pollack G. Fundamental step size in single cardiac and skeletal sarcomeres// Am. J. Physiol: Cell Physiol 2002. — № 283(9).-pp. C735-C742.
  181. Yanagida T., Arata T., Oosawa F. Sliding distance of actin filament indused by a myosin crossbridge during one ATP hydrolysis cycle// Nature. 1985. -№ 316(6026). — pp. 366−369.
  182. Yanagida T., Esaki S., Iwane A., Inoue Y., Ishijima A., Kitamura K., Tanaka H., Tokunaga M. Single -motor mechanics and models of the myosin motor// Phil Trans. R. Soc. Lond. 2000a. — № 355. — pp. 441−447.
  183. Yanagida T., Kitamura K., Tanaka H., Hikikoshi I., Esaki S. Single molecule analysis of the actomyosin motor// Cell Biol. 2000b. — № 12. — pp. 20−25.
  184. Yanagida T., Nakase M., Nishiyama K., Oosaw F. Direct observation of motion of single F-actin in the presence of myosin// Nature. 1984. — № 307(5946).-pp. 58−60.
  185. Yang P., Temeyasu T., Pollack G. Stepwise dynamics of connecting filaments measured in single myofibrillar sarcomeres// Biophys. J. 1998. — № 74. — pp. 1473−1483.
  186. Yildiz A., Forkey J., McKinney S., Ha T., Goldman Y., Selvin P. Myosin V walks hand-over-hand: single fluorophore imaging with 1.5-nm localization// Science. 2003. — № 300(5628). — pp. 2061−5.
  187. Yoshizawa H., Israelachvili J. Fundamental mechanisms of interfacial friction: stick-slip friction of spherical and chain molecules// J. Phys. Chem. 1993. -№ 97.-pp. 11 300−11 313.
  188. Zhou X., Maeda Y., Mabuchi K., Lehrer S. Unfolding domains and tryptophan accessibility of a 59kDa coiled-coil light meromyosin// J. Mol. Biol. 1998. -№ 276(4).-pp. 829−38.
  189. Zocchi G. Proteins unfold in steps// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — № 94. — pp. 10 647−10 651.
  190. Е.М., Летфулова Л. Б., Студенок С. И. Исследование дискретного изменения длины одиночного саркомера. Сб. трудов Уральской конференции молодых ученых «Физика в биологии и медицине», Екатеринбург, 1999, с.22−23.
  191. Е.М., Летфулова Л. Б., Студенок С. И. Изучение дискретной природы изменения длины одиночного саркомера. Сборник тезисов V Всероссийской научной конференции студентов-физиков и молодых ученых. Екатеринбург, 1999, с.403−404.
  192. Е.М. Изучение динамики длины одиночной миозиновой нити. Матер. Междунар. Научн. Конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов-2004», Москва, 2004, с. 114−115.
  193. Nagornyak Е.М., Blyakhman F.A., Pollack G.H. Step size in activated rabbit sarcomeres is independent of overlap of the filaments. Abstracts of 13th international conference on mechanics in medicine and biology, Taiwan, November 2003, p. 166.
  194. Nagornyak E.M., Blyakhman F.A., Pollack G.H. Dependence of step size on initial sarcomere length in single rabbit psoas myofibrils. Biophysical Journal. Abstracts from 47th Annual Meeting, San Antonio 2003, p. 560a
  195. Nagornyak E., Blyakhman F., Pollack G. Step size in activated rabbit sarcomeres is independent of overlap. http://www.ncku.edu.tw/~ICMMB/, 2003, 11 pp.
  196. Nagornyak E.M., Pollack G.H. A-band width changes in relaxed rabbit psoas myofibrils. Biophysical Journal. Suppl., 2004, 84 (1), p 556a.
  197. Nagornyak E.M., Blyakhman F.A., Pollack G.H. Relation between step size and sarcomere length in relaxed and activated rabbit psoas myofibrils. Biophysical Journal. Suppl., 2004, 84 (1), p 556a.
  198. Nagornyak E.M., Pollack G.H. Stepwise dynamics of invertebrate thick filaments. Biophysical Journal. Suppl., 2004, 84 (1), p 404a.
  199. Nagornyak E.M., Blyakhman F.A., Pollack G.H. Effect of sarcomere length on step size in relaxed rabbit psoas muscle. J Muse Research Cell Motil., 25, 2004, p. 37−43.
  200. Nagornyak E.M., Blyakhman F.A. and Pollack G.H. Stepwise length changes in single invertebrate thick filaments. Intern. Symp. «Biological Motility». Pushchino, 2004, p. 94.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!