Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Влияние метилжасмоновой, (9Z) — 12-гидрокси-9-додеценовой и салициловой кислот на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков растений

Диссертация: Влияние метилжасмоновой, (9Z) — 12-гидрокси-9-додеценовой и салициловой кислот на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Наши данные о влиянии МеЖК, ГДК и CK на уровень фосфорилированности полипептидов растений подчеркивает возможную роль реакций фосфорилирования-дефосфорилирования белков в системе регуляции метаболизма живых клеток стрессовыми соединениями. В настоящей работе не было оценено, насколько большой вклад, вносит активность протеинфоефатаз в изменение уровня фосфорилированности полипептидов под влиянием… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Биогенный стресс и пути защиты растений
      • 1. 1. 1. Липоксигеназная сигнальная система. Участие продуктов липоксигеназного метаболизма в ответах растений на стрессоры
      • 1. 1. 2. Супероксидсинтазная сигнальная система. Роль салициловой кислоты в защите растений при патогенезе
    • 1. 2. Фосфорилирование-дефосфорилирование белков
      • 1. 2. 1. Хактеристика цАМФ-зависимых протеинкиназ
      • 1. 2. 2. цАМФ и цАМФ-зависимые протеинкиназы в растениях
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Инфицирование растений
      • 2. 2. 2. Фосфорилирование белков in vivo
      • 2. 2. 3. Определение протеинкиназной активности
      • 2. 2. 4. Определение транспорта Са2*
      • 2. 2. 5. Определение Са2±АТФазной активности
      • 2. 2. 6. Определение транспорта ионов К, Na+
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Особенности определения цАМФ-зависимой протеинкиназной активности гомогенатов тканей растений
      • 3. 1. 1. Влияние условий гомогенизации тканей растений (временная зависимость)
      • 3. 1. 2. Зависимость протеинкиназной активности от концентрации субстрата -АТФ
    • 3. 2. Влияние сигнальных соединений на фосфорилирование белков гороха
      • 3. 2. 1. Влияние метилжасмоновой и (9ZJ-12-гидрокси-9-додеценовой кислот
      • 3. 2. 2. Влияние экзогенной салициловой кислоты
    • 3. 3. Влияние инфицирования растений и действия сигнальных соединений на активность Са2±АТФазы и транспорт ионов iC, Na+

Влияние метилжасмоновой, (9Z) — 12-гидрокси-9-додеценовой и салициловой кислот на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Растения обладают сетью сигнальных путей, которые позволяют им распознавать изменения окружающей среды (сигналы) и эффективно отвечать на них. Эти пути включают рецепторы сигналов, ГТФ-связывающие белки, ферменты, образующие вторичные меесенджеры и каскад ферментов реакций фосфо-рилирования-дефосфорилирования различных белков-мишеней. Фосфорилирование белков участвует в регуляции многих процессов как в клетках животных, так и растений, в том числе при взаимодействиях паразит-хозяин (Conrath et al., 1990; Dietrich et al, 1990; Grosskopf et al., 1990; Felix et al., 1991; Subramaniam et al., 1997; Zhang et al., 1998).

Проблема устойчивости растений к различным патогенам давно привлекает к себе внимание исследователей. Интенсивно исследуются системы передачи межклеточных сигналов, которые возникают в местах повреждения растительных тканей и активируют экспрессию защитных генов растений. Сигнальные молекулы могут продуцироваться и определять защитные реакции локально (в месте поражения) либо транспортироваться по растению. К их числу относятся компоненты липоксигеназной сигнальной системы — жасмоновая кислота и супероксидсинтазной — салициловая кислота. Исследование сигнальных соединений и их влияния на изменение обмена веществ представляет не только теоретический, но и практический интерес. Результаты соответствующих исследований могут определять новые подходы к решению проблемы защиты растений.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы было выяснение влияния некоторых сигнальных соединений, вовлеченных в адаптивные реакции растений в отношении биогенных и абиогенных стрессоров, на фосфорилирование белков и ионный гомеостаз клеток растений.

В задачи исследования входило:

— Определение протеинкиназной активности экстрактов растений в зависимости от концентрации субстрата реакции — АТФ и продолжительности выдерживания экстрактов после их приготовления.

— Выяснение влияния представителей важнейших сигнальных систем — липоксигеназной (метилжасмоновой, (9Z)-12-гидрокси-9-додеценовой кислот) и супер-окидсинтазной (салициловой кислоты) на цАМФи Caзависимую протеинкиназную активность и фосфорилирование белков растений.

— Выяснение особенностей транспорта ионов кальция — вторичного мессендже-ра и связанного с ним транспорта К+ и Na+ при инфицировании растений микоплаз-мами {Acholeplasma laidlawii 118), а также при воздействии экзогенных метилжасмоновой, (92)-12-гидрокси-9-додеценовой и салициловой кислот.

Научная новизна работы. Впервые показано изменение уровня фосфорилированно-сти белков растений под влиянием продуктов липоксигеназного превращения поли-еновых жирных кислот — метилжасмоновой и (9Z)-12-гидрокси-9-додеценовой кислот в оптимальных условиях и при воздействии низких температур. Выявлены особенности действия метилжасмоновой и (92)-12-гидрокси-9-додеценовой кислот на уровень фосфорилированности белков. Было обнаружено, что метилжасмонат и (9Z)-12-гидрокси-9-додеценовая кислота стимулируют цАМФ-зависимую протеинкиназную активность в системе in vitro.

Впервые показано, что салициловая кислота может стимулировать цАМФи Caзависимую протеинкиназную активность. Установлено изменение спектра фосфорилированности полипептидов проростков гороха при действии на растения экзогенной салициловой кислоты.

Обнаружено и охарактеризовано изменение транспорта ионов кальция, калия, натрия при инфицировании проростков гороха микоплазмами, а также при воздействии метилжасмоновой, (9Z)-12-гидрокси-9-додеценовой, салициловой кислот. Практическая значимость работы. Полученные результаты вносят вклад в теорию регуляции клеточного ответа на абиогенные и биогенные стрессоры и может представлять интерес для исследователей физиолого-биохимических механизмов устойчивости растений к неблагоприятным условиям среды. Изучение соединений, участвующих в защитных реакциях растений, может иметь значение для последующего применения их в биотехнологии и сельском хозяйстве.

Результаты работы могут быть использованы в лекционном материале при чтении курсов по биохимии и физиологии растений.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на 3-м съезде ВОФР (С-Петербург, 1993) — П-м съезде Украинского общества физиологов растений. (Киев, 1993) — 9-м конгрессе Федерации Европейских обществ физиологов растений (Чехия, Брно, 1994) — II Республиканской конференции «Актуальные экологические проблемы 6.

Республики Татарстан" (Казань, 1995) — ежегодном симпозиуме ВОФР (Пенза, 1996) — итоговой научной конференции КИБ КНЦ РАН (Казань, 1996) — Республиканской научной конференции молодых ученых (Казань, 1996) — II съезде всероссийского биохимического общества (Пущино, 1997) — международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 1998).

выводы.

1. Впервые показано изменение профилей радиоактивности Р-фосфорилированных полипептидов под действием продуктов липоксигеназного метаболизмаметилжасмоновой и (9Z)-12-гидрокси-9-додеценовой кислот и показано, что в МеЖК-и ГДК-индуцированное фосфорилирование белков вовлечена цАМФ-зависимая протеинкиназная активность.

2. Выявлено однонаправленное действие МеЖК и ГДК на уровень фосфорилированности белков (повышение — в случае ПП 73, 82 кД) и разнонаправленное — в случае ПП 15−20 кД. Это может объясняться различным действием этих соединений на активность протеинкиназ и протеинфосфатаз.

3. Салициловая кислота повышала уровень фосфорилированности белков in vivo, изменяя профиль фосфорилированных полипептидов. Впервые показана стимуляция цАМФи Са2±зависимой протеинкиназной активности салициловой кислотой.

4. Впервые установлено, что изменение транспорта Са2+, К+, Na+ является ранним событием при инфицировании растений микоплазмами (Ach. laidlawii 118). Аналогичные изменения в клетках растений транспорта Са2+, К+, Na+ наблюдалось также при воздействии сигнальных молекул (МеЖК, ГДК и CK), что может быть связано с участием соответствующих соединений в пусковых механизмах сигнального каскада растительных клеток в ответ на инфицирование.

5. Обнаружено, что время использования экстракта после его приготовления существенно влияет на цАМФ-зависимую протеинкиназную активность у растений, определяемую с помощью экзогенного цАМФ и высокоспецифичного белкового ингибитора цАМФ-зависимых протеинкиназ. Выяснено, что оптимальное время использования экстракта для опыта после гомогенизации — 25 мин.

6. Показано неспецифичное активирующее действие высоких (нефизиологических) концентраций АТФ на протеинкиназую активность тканей растений — эффект гиперфосфорилирования белков.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Большое значение имеет изучение путей преобразования сигналов (рецепция, умножение, передача на генетический аппарат) при воздействии на растение различных стрессоров. Известно, что влияние неблагоприятных факторов окружающей среды приводит к активации сигнальных систем клеток и образованию различных сигнальных соединений, участвующих в адаптивных реакциях растений.

Нами было исследовано влияние компонентов липоксигеназной сигнальной системы — МеЖК и ГДК и супероксидсинтазной — СК, вовлеченных в ответные реакции растений в отношении абиогенных и биогенных стрессоров, на фосфорилирование белков и протеинкиназную активность проростков гороха. Нами впервые получены профили фосфорилированных полипептидов при воздействии на растения МеЖК, ГДК и СК. Изменение степени (и спектра) фосфорилированности различных белков может свидетельствовать о разной степени активации индивидуальных протеинкиназ и протеинфосфатаз под влиянием МеЖК, ГДК, СК. Представляется важным, что ответ растений на уровне фосфорилирования белков при действии данных соединений включал как однонаправленные, так и разнонаправленные изменения. МеЖК, ГДК и СК одинаково повышали относительный уровень фосфорилированности полипептидов (ОУФП), соответствующих 73−82 кД, изменение ОУФП других полипептидов под действием изученных соединений было различным для каждой из сигнальных молекул (рис. 24, 25, 34). Известно, что формирование устойчивости растений к различным неблагоприятным факторам среды включает множество неспецифичных ответных реакций. Согласно нашим данным однонаправленные изменения уровня фосфорилированности белков под действием сигнальных молекул могут определять неспецифичные ответные реакции клеток растений на стрессоры или сигнальные молекулы.

В нашей работе впервые выявлена активация цАМФ-зависимых протеинкиназ растений при действии экзогенных МеЖК, ГДК и СК, что указывает на возможность включения аденилатциклазной сигнальной системы в опосредуемые данными соединениями ответы клеток (табл. 1, рис. 32, 33, 36). Установлено также участие 2+.

Сазависимых протеинкиназ в ответных реакциях растений при действии СК (рис.

32, 33, 42). При анализе причинной зависимости между началом воздействия сигнальных молекул на растения и степенью фосфорилированности белков необходимо иметь в виду, что МеЖК, ГДК и CK могут действовать на протеинкиназы, по-видимому, не только непосредственно (такая возможность показана для CK в МАРК-системе (Zang, Klessig, 1997)), но и опосредованно, включая начальные звенья различных сигнальных систем клеток, в том числе вторичные посредники цАМФ и Са2+. В литературе существуют сведения об активации информационных каналов, включающих вторичные мессенжеры — цАМФ и Ca 2+, а также зависимые от них протеинкиназы, под влиянием на растения патогенных микроорганизмов (Kurosaki et al., 1987; Feller, 1989; Xing et al., 1996), что приводит к экспрессии «защитных» генов и образованию патоген-индуцированных белков.

Проведенные нами эксперименты выявили различие изменений профилей фосфорилированных белков проростков гороха под действием МеЖК и ГДК при оптимальной (25°С) и низкой положительной (4°С) температурах (рис. 24, 25, 27, 28). Следует отметить, что действие МеЖК на ОУФП в оптимальных температурных условиях было сравнимо по направленности с воздействием на растения холодового стрессора (рис. 24, 26). Это может быть связано с повышением уровня эндогенной МеЖК в клетках растений при гипотермии. Полученные данные, таким образом, свидетельствуют о возможной сигнальной роли исследованных нами соединений в адаптивных реакциях растений на холод.

Наши данные о влиянии МеЖК, ГДК и CK на уровень фосфорилированности полипептидов растений подчеркивает возможную роль реакций фосфорилирования-дефосфорилирования белков в системе регуляции метаболизма живых клеток стрессовыми соединениями. В настоящей работе не было оценено, насколько большой вклад, вносит активность протеинфоефатаз в изменение уровня фосфорилированности полипептидов под влиянием изученных соединений, что является областью дальнейших исследований. Несомненно, весьма актуальна задача идентификации белков, уровень фосфорилированности (а значит и активность) которых изменяется под действием сигнальных молекул — МеЖК, ГДК и CK. Очевидно, эти полипептиды являются ключевыми регуляторными белками, индуцирующими дальнейший каскад приспособительных реакций растений.

Анализируя участие различных сигнальных систем в защитных реакциях против патогенов, необходимо учитывать, что одна из наиболее ранних реакций клеток растений на действие элиситоров в случае инфицирования — это изменение в цитозоле концентраций целого ряда ионов, в первую очередь кальция, протонов, калия, натрия, хлора (Тарчевский, 20 006, обзор). В результате проведенных нами экспериментов было установлено, что изменения транспорта Са2+, К+, Na+ являются быстрым ответом на инфицирование микоплазмами (Ach. laidlawii 118). Подобные данные существуют также в отношении других фитопатогенных микроорганизмов и элиситоров (Atkinson et al., 1986; Atkinson, Baker, 1987; Baker et al., 1987; Kaile et al., 1991; Heyos et al., 1993; Viard et al., 1994; Ward et al., 1995; Keizer et al., 1998). Аналогичные реакции растений на инфицирование и на действие сигнальных молекул (СК, МеЖК, ГДК) позволяют предположить возможность участия этих соединений в инициирующих механизмах сигнального каскада реакций растительных клеток. Исследованные сигнальные соединения, по-видимому, могут изменять активность ионных каналов, регулируя уровень их фосфорилированности, о чем косвенно свидетельствуют полученные нами данные по изменению степени фосфорилированности белков под действием СК, МеЖК и ГДК.

Вопрос о функционировании в растениях цАМФ-зависимых протеинкиназ до сих пор остается открытым (Trewavas, 1997). Основной причиной сомнений является трудность обнаружения цАМФ-зависимой протеинкиназной активности в тканях растений. Поэтому актуальна разработка оптимальной методики ее определения. На тканях животных было показано, что для точного определения протеинкиназной активности большое значение имеют условия гомогенизации и приготовления экстрактов (Corbin, 1983). Нами были получены данные, свидетельствующие, что время использования экстракта после его приготовления существенно влияет на регистрируемую цАМФ-зависимую протеинкиназную активность в тканях растений. Максимальная цАМФ-зависимая протеинкиназная активность (стимулируемая экзогенным цАМФ) и ее вклад в базальную активность (определяемый с помощью высокоспецифичного ингибитора ПК-А) наблюдалась в наших экспериментах через 25 мин после приготовления гомогената, что согласуется с результатами экспериментов на препаратах тканей животных (Corbin, 1983) и позволяет сделать вывод о сходности характеристик цАМФ-зависимых протеинкиназ растительного и животного происхождения. Наши данные поддерживают мнение сторонников представлений о функционировании циклоаденилатной сигнальной системы не только у животных, но и у растений. Последнее подтверждается данными о консервативности первичной структуры протеинкиназ растений и животных (обзор Stone, Walker, 1995). Выявленный вклад цАМФ-зависимой протеинкиназной активности в базальную, по-видимому, обусловлен активацией А-киназ еще в процессе приготовления и хранения экстрактов из растений, что может быть одной из причин неудач ее определения. В процессе приготовления гомогената уже перед опытом цАМФ-зависимые протеинкиназы могут быть активированы эндогенным цАМФ, содержание которого резко увеличивается при отсечении тканей от целого растения (Каримова и др., 19 936). В этих условиях добавление экзогенного цАМФ может ингибировать активность или не менять ее (Markwell et al., 1983; Kato et al., 1983; Каримова и др. 1991).

При определении протеинкиназной активности немаловажно также учитывать эффекты АТФ, одного из субстратов фосфотрансферазной реакции. В наших опытах была показана гиперактивация протеинкиназной активности высокими (несубстратными) концентрациями АТФ (рис. 15). Возможно, что подобное действие АТФ на фосфорилирование белков в наших опытах объясняется, тем, что АТФ (кроме функции субстрата) в высоких концентрациях может играть роль модификатора структуры белков-субстратов фосфорилирования. Согласно данным литературы (Lee te al., 1976; Кучеренко с сотр., 1983) АТФ, как полианион, может изменять конформацию белков-субстратов, тем самым повышая доступность сайтов фосфорилирования для различных протеинкиназ. Известно, что доступность мест фосфорилирования — определяющее условие для проявления активности цАМФи Са2+ -зависимых протеинкиназ (Cohen, 1978; Радченко, 1991).

Полученные нами данные свидетельствуют о вовлечении сигнальных систем клеток в ответ растений на стрессовые сигнальные молекулы и вносят вклад в исследование особенностей механизмов их действия.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A., Семененко В. Е. Интенсивная культура Dunaliella salina Teod. и некоторые ее физиологические характеристики. // Физиол. раст. 1974. Т.21, № 6. С.1145−1153.
  2. В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран. M.: Наука, 1982. 150 с.
  3. Ю.В. Ионный гомеостаз у галотолерантных водорослей: Автореф. дисс.. докт. биол. наук. М.: ИФР им. К. А. Тимирязева, 1995. С. 51.
  4. М.Д. Молекулярные основы внутриклеточной коммуникации // В мире науки. 1985, № 12. С.98−109.
  5. С.Н., Чернова O.A. Микоплазмы: Молекулярная и клеточная биология, патогенность, диагностика. Ленинград: Наука, 1989. 156 с.
  6. A.A., Марахова И. И. Транспорт ионов у клеток в культуре. Л.: Наука, ЛО, 1986. 292 с.
  7. И.Д., Финин B.C., Куликов A.B., Конев C.B. Исследование перестроек эритроцитарных мембран при действии цАМФ методом спиновых зондов // Докл. АН СССР. 1977. Т.234, № 4. С.943−946.
  8. И.А., Клюбин И. В. Перекись водорода как сигнальная система // Цитология. 1996. Т.38, № 12. С.1233−1247.
  9. Л.Ш. цАМФ-зависимое фосфорилирование белков и его регуляторная роль в клетке // Цитология. 1985. Т.28, № 8. С.851−864.
  10. Л.Х. Функциональная характеристика адаптивного старения отсеченных корней пшеницы // Физиол, и биохим. культ, раст. 1992. Т.24, № 2. С.128−133.
  11. Л.Х., Алексеева В. Я., Николаев Б. А., Балашова Т. К. Метилжасмонат и травматиновая кислота индукторы потребления кислорода и изменения pH внеклеточной среды отсеченными корнями пшеницы // Физиол. раст. 1991. Т.38, вып. 3. С.507−511.
  12. А.Н. Пути образования октадеканоидов в высших растениях: Автореф. дис. докт. хим. наук. М.: МИТХТ, 1992. 39 с.
  13. А.Н., Тарчевский И. А. Липоксигеназная сигнальная система // Физиол. раст. 1999. Т.46, № 1. С. 132−142.
  14. И.А., Буларгина Т. В., Хропов Ю. В., Гуляев H.H., Северин Е. С. Свойства каталитической субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы из грудной мышцы голубя // Биохимия. 1979. Т.44, № 5. С.771−780.
  15. С.Е., Иванова Л. Н. Фосфорилирование белков папилярной зоны почки эндогенными цАМФ-зависимыми протеинкиназами // Биохимия. 1990. Т.55, № 5. С.814−821.
  16. Г. И., Кожемякин Л. А., Ивашкин В. Т. Циклические нуклеотиды и адаптация организма. Л.: Наука, 1978. 182 с.
  17. Л.А. Некоторые аспекты регуляции цАМФ-зависимой протеинкиназной активности у растений: Автореф.. дис. канд. биол. наук. Казань: КИБ КНЦ РАН, 1995. 25с.
  18. Ф.Г. цАМФ-мессенджерная система клеток растений и ее роль в регулял iции транспорта воды и Ca : Автореф. дис.. докт. биол. наук. С.-Петербург: ВНИИ растениеводства им. Вавилова, 1994. 39 с.
  19. Ф.Г., Бунтукова Е. К., Алимова Л. А., Мурсалимова Н. У. цАМФ-зависимая протеинкиназа растений //Деп. в ВИНИТИ. 1993а. № 46-В93.
  20. Ф.Г., Жуков С. Н. Влияние цАМФ на фосфорилирование белков листьев гороха при низкой положительной температуре // Докл. АН СССР. 1991. Т.316, № 5. С. 1277−1279.
  21. Ф.Г., Леонова С. А., Гордон Л. Х., Фильченкова В. И. Секреция цАМФ клетками растений // Физиол. и биохим. культ, раст. 19 936. Т.25, № 4. С.362−367.
  22. Ф.Г., Тарчевская О. И., Леонова С. А., Жуков С. Н. Некоторые характеристики цАМФ-зависимой протеинкиназной активности и цАМФ-зависимого фос-форилирования белков листьев гороха // Физиол. раст. 1991. Т.38, № 5. С.923−929.
  23. Ф.Г., Тарчевский И. А., Закирова Л. А., Корчуганова Е. Е. Влияние солей тяжелых металлов на фосфорилирование белков гороха // Проблемы био- и мед-экологии республики Татарстан / под ред. Гордона Л. Х., Бойко В. А. Казань: 1998. С.231−241.
  24. Л.В. Синтез и возможные функции белков растений при сверхчувствительной реакции//Физиол. раст. 1991. Т.38, вып.5. С.1005−1013.
  25. C.B. Структурная лабильность биологических мембран и регуляторные процессы. Минск: Наука и техника, 1987. 240 с.
  26. Н.П., Иванов И. И., Ильюшенок A.C. и др. Токовые флуктуации через бислойную мембрану в присутствии простагландина F2L // Биол. науки. 1987. № 1. С. 26.
  27. Ф. Регуляция ферментативной активности. М.: Мир, 1986. 144 с.
  28. Н.Е., Цудзевич Б. А., Блюм Я. Б., Бабенюк Ю. Д. Биохимическая модель регуляции активности хроматина. Киев: Наук, думка, 1983. 245 с.
  29. М.Э., Гилман А.Г. G-белки // В мире науки. 1992. № 9−10. С.22−30.
  30. H.H., Викторова Л. В., Тарчевский И. А. Действие АТФ и цАМФ на синтез белков зерновок пщеницы // Физиол. и биохим. культ, раст. 1989. Т.21, № 6. С.582−586.
  31. М.В., Барбашов С. Ф., Арипжанов A.A., Абдукаримов А., Северин Е. С. Транслокация в ядро и влияние цАМФ-зависимой протеинкиназы на процесс транскрипции // Биохимия. 1980. Т.45, № 6. С.979−991.
  32. М.В., Глухов А. И., Априкян А. Г., Северин Е. С. Ядерные белки-субстраты цАМФ-зависимой протеинкиназы // Биохимия. 1987. Т.52, № 7. С.1150−1153.
  33. С.И., Ярин А. Ю., Гречкин А. Н., Тарчевский И. А. Влияние полиеновых жирных кислот и их оксигенированных производных на рост каллуса сои //Деп. рукопись ВИНИТИ. 1988. № 7591−1388.
  34. Г. К., Тер-Татевосян Л.П., Адунц Г. Т. Влияние АТФ на чувствительность фосфопротеинфосфатазы к температуре // Биохимия. 1980. Т.45, вып. 2. С.337−341.
  35. В.М., Пахомов Д. В. Неспецифический адаптационный синдром отсечения корней // Успехи соврем, биол. 1992. Т. 112, № 3. С.398−407.
  36. И.В. Общие принципы регуляции клеточных функций // Химия биоре-гуляторных процессов. Киев: Наук. Думка, 1991. С.8−92.
  37. Е.С. Избирательная регуляция клеточного механизма. 45-е Баховское чтение. М.: Наука, 1991. 64 с.
  38. Е.С., Кочеткова М. Н. Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности. М.: Наука, 1985. 287 с.
  39. С.Ю., Муромцева Д. Г., Новикова Г. В., Кулаева О. Н. Регуляция фу-зикокцином и РНК-полимеразой-I. //Докл. ВАСХНИЛ. 1989. № 3. С. 2−4.
  40. В.П. Соотношение окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. М.: Изд-во АН СССР, 1962. 156 с.
  41. И.А. Биогенный стресс у растений // Казанский медицинский журнал. 1994. Т.75, № 1. С. 3−9.
  42. И.А. Элиситор-индуцированные белки растений // Биохимия. 2000а (в печати).
  43. И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие//Физиол. раст. 20 006. Т.47, № 2. С.321−331.
  44. И.А., Максютова Н. Н., Яковлева В. Г. Влияние салициловой кислоты на синтез белков проростков гороха // Физиол. раст. 1996. Т.43, № 5. С.667−670.
  45. Х.А., Нестерова М. В., Северин Е. С. цАМФ-зависимая протеинкиназа из мозга свиньи: субъединичная структура, механизм автофосфорилирования и диссоциации на субъединицы под действием цАМФ // Биохимия. 1980. Т.45, № 5. С.835−844.
  46. Л.П., Белогуб О. В., Абдрахимова И. Р., Заболотин А. И., Халабуда Л. Н. Зависимость Са -индуцированных изменений объема митохондрий озимой пшеницы от их структурно-функциональных свойств // Физиол. и биохим. культ, раст.1988. Т.20,№ 3. С.246−254.
  47. В.М., Чернова О. А., Тарчевский И. А. Феноменология микоплазменных инфекций у растений // Физиол. раст. 1996. Т. 43, № 5. С. 107−114.
  48. В.К., Калинин Ф. Л. О функционировании цАМФ-регулирующей системы в растениях // Физиол. биохим. культ, раст. 1984. Т. 16, № 3. С.217−279.
  49. Aldridge D.C., Gait S., Giles D., Turner W.B. Metabolites of Lasiodiplodia theobromae //J. Chem. Soc. 1971. ©. P. 1623−1627.
  50. Anderson J.M. Membrane-derived fatty acids as precursors to second messengers // Second Messengers in Plant Growth and Development. Los Angelos: Alan R. Liss. Inc., 1989. P.181
  51. Anderson W.B., Pastan I. The cyclic AMP receptor of E. coli: immunological studies in extracts of E. coli and other organisms // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V.320. P.370−517.
  52. Andresen I., Becker W., Schluter K., Burges J., Parthier B., Apel K. The identification of leaf thionin as one of the main jasmonate-induced proteins of barley (.Hordeum vulgare) //PlantMol. Biol. 1992. V.19. P. 193−204.
  53. Antoniw J.F., White R.F. The Effects of Aspirine and Polyacrilic Acid on Soluble Leaf Proteins and Resistence to Virus Infection in Five Cultivars of Tobacco // Phytopathol. Zeitschr. 1980. V. 98. P. 331−341.
  54. Assmann S.M. Cyclic AMP as a Second Messendger in Higher Plants // Plant Physiol. 1995. V.108, № 3. P.885−889.
  55. Atkinson M.M., Baker C.Y. Association of host plasma membrane K+/H+ exchange with multiplication of Pseudomonas syringal pv. syringal in Phaseolus vulgaris II Phytopathology. 1987. V.77. P. 1273−1279.
  56. AtkinsonM.M., Baker C.Y., Collmer A. Transient activation of plasmalemma K+ efflux and H+ influx in tobacco by a pectate lyase isozyme from Erwinia chrysanthemi // Plant Physiol. 1986. V.82, № 1. P. 142−146.
  57. Barends G.W.M., Croes A.F., Van den Ende G., Bosveld M., Creemers T. Role of hormones on flower bud formation in thin layer expiants of tobacco // Biol. Plant. 1985. V.27. P.408−412.
  58. Beavo J.A., Mumby M.C. Cyclic AMP-dependent protein phosphorilation // Handbook of Exper.Pharmacol. 1982. V.581. P.363−392.
  59. Bell E., Mullet J.E. Lipoxygenase gene expression is modulated in plants by water deficit, wounding and methyl jasmonate // Mol.Gen.Genet. 1991. V.230. P.456−462.
  60. Bloom F.E., Veda T., Battenberg E., Greengard P. Immunocytochemical localization, in synapses, of protein and endogenous substrate for protein kinases in mammalian // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. Y.76. P.5982−5986.
  61. Bolwell G.P. A role for phosphorylation in the down-regulation of phenylalanine ammonia-lyase in suspension-cultured cells of Phaseolus vulgaris // Phytochemistry. 1992. V.31.P.4081−4086.
  62. Bolwell G.P. Cyclic AMP, the reductant messendger in plants // TIBS. 1995. V.20, № 11. P.492−493.
  63. Bolwell G.P., Davues D.R., Gerrish C. The role of phosphorylation in the regulation of phenylalanine ammonia-lyase // Protein Phosphorylation in Plants / Eds. Shewry P.R. et al. Oxford: Clarendon Press, 1996. P. 105−114.
  64. Bowles D.Y. Defense-related proteins in higher plants // Annu. Rev. Biochem. 1990. V.59. P.873−907.
  65. Bradley D., Kjellbom P., Lamb C. Elicitor and wound-induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defence response // Cell. 1992. V. 92, №.1. P.21−30.
  66. Brisson L.F., Tenhaken R., Lamb C. Function of oxidative cross-lincing of cell-wall structural proteins in plant disease resistance // Plant Cell. 1994. V.6, № 12. P. 17 031 712.
  67. Bush D.S. Regulation of cytosolic Ca2+ in plants // Plant Physiol. 1993. V.103, № 1. P.7−13.
  68. Bylund D.E., Krebs E.G. Effect of denaturation on the susceptibility of protein to enzymic phosphorylatin//J. Biol. Chem. 1975. Y.250, № 15. P.6355−6361.
  69. Carlson G.M., Bechtel P.J., Gravers D.J. Chemical and regulatory properties of phosphorylase kinase and cyclic AMP-dependend protein kinase // Advances in ensimology / Ed. A. Meister. N.-Y.: J. Wiley and Sons, 1979. V.50. P.41−110.
  70. Chandra S., Low P. S.Role of phosphorylation in elicitation of the oxidative burst in cultured soybean cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V.92, № 10. P.4120−4123.
  71. Chandra S., Martin G.B., Low P. S. The Pto kinase mediates a signaling pathway leading to the oxidative burst in tomato // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1996. V.93. P. 1 339 313 397.
  72. Chester K.S. The problem of aquired physiological immunity in plants // Q. Rev. Biol. 1933. V.8. P.275−324.
  73. Christiansen M.N., Foy C.D. Fate and Function of calcium in Tissue // Communications in soil science and plant analysis. 1979. V.10 (162). P.427−442.
  74. Coffino P., Bourne H.R., Friedrich V., Hochman J., Insel P.A., Lemoire J., Melmon K.L., Tomkins G.M. Molecular mechanisms of cyclic AMP action: a genetic approach // Prog.Horm.Res. 1976. V.32. P.669−684.
  75. Cohen P. The structure and regulation of protein phosphatases // Annu. Rev. Biochem. 1989. V.58. P.453−508.
  76. Cohen P. Hormonal control of muscle glycogen metabolism // Carrent Topics of Cell Regulation: Acad. Press. Ins. 1978. V.14. P. l 17−196.
  77. Cohen P. Signal interaction of the level of protein kinases, protein phosphatases and their substrates//Trends. Biochem. Sei. 1992. V.12. P.408−413.
  78. Conrath U., Jeblick W., Kauss H. The protein kinase inhibitor, K-252a, decreases2+ +elicitor-induced Ca uptake and K release, and increase coumarin synthesis in parsley cells // FEBS Lett. 1991. V.279, № 1. P.141−144.
  79. Conrath U., Silva H., Klessig D.F. Protein dephosphorylation mediates salicylic acid-induced expression of PR-1 genes in tobacco // Plant J. 1997. V. 11. P.747−757.
  80. Corbin J.D. Determination of the cAMP-dependent protein kinases activity ratio in intact tissues // Methods in Enzimol. 1983. V.99. P.227−232.
  81. Corbin J.D., Kelly S.L. Characterization and regulation of heart adenosin 3':5'-monophosphat-dependent protein kinase isozymes // J. Biol. Chem. 1977. V.252, № 2. P.910−918.
  82. Corbin J.D., Kelly S.L., Park C.R. The distribution and dissotiation of cyclic adenosin 3':5'-monophosphat-dependent protein kinase in adipose, cardiac, and other tissues // J. Biol. Chem. 1975. V.250,№ 1. P.218−225.
  83. Corbin J.D., Sugden P.H., Lincoln T.M., Kelly S.L. Compartmentalizati-on of adenosin 3':5'-monophosphat and 3':5'-monophosphat-dependent pro-tein kinase in heart tissue // J. Biol. Chem. 1978. V.252, № 6. P.3854−3861.
  84. Creelman R.A., Mullet J.E. Jasmonic acid distribution and action in plants: Regulation during development and response to biotic and abiotic stress // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V.92, № 10. P.4114−4119.
  85. Creelman R.A., Mullet J.E. Oligosaccharins, Brassinolides, and Jasmonates Nontradi-tional Regulators of Plant Growth, Development, and Gene Expression // Plant Cell. 1997. V.9, № 7. P.1211−1233.
  86. Dangl J. Innate Immunity. Plants Just Say NO to Pathogenes // Nature. 1998. V.394. P.525−527.
  87. Dathe W., Ronsh H., Preiss A., Schade W., Sembdner G., Schreiber K. Endogenous plant hormoes of the broad bean Vicia faba L. (-) — jasmonic acid, a plant growth inhibitor in pericarp // Planta. 1981. V.153, № 6. P.530−535.
  88. Delaney T.P., Uknes S., Vernooij B., Friedrich L., Weymann K., Negrotto D., et al. A central role of salicylic acid in plant disesase resistance // Science. 1994. V.266, № 5188. P.1247−1250.
  89. Dietrich A., Mayer Y.E., Hahlbrock. Fungal elicitor triggers rapid, transient, and specific protein phosphorylation in parsley cell suspension cultures // J. Biol.Chem. 1990. V.265, № 11. P.6360−6368.
  90. Dixon R.A. The phytoalexin response: Elicitation, signaling and control of host gene expression // Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 1986. V.61. P.239−292.
  91. Dixon R.A., Lamb C.J.Molecular communication in interactions between plants and microbial pathogens // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V.41. P.339−367.
  92. Doke N., Ohashi Y. Involvement of an 02″ generating system in the induction of necrotic lesions on tobacco mosaic virus // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1988. V.32. P.163−175.
  93. Du H., Klessig D.F. Identification of a Sjluble, High-Affinity Salicylic Acid-Binding Protein in Tobacco // Plant Physiol. 1997. V. 113, № 4. P. 1319−1327.
  94. Enyedi A.Y., Yalpani N., Silverman P., Raskin I. Localization, conjugation and function of salicylic acid in tobacco mosaic virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992a. V.89, № 6. P.2480−2484.
  95. Enyedi A.Y., Yalpani N., Silverman P., Raskin I. Signal molecules in systemic plant resistance to pathogens and pests // Cell. 1992b. V.70, № 7. P.879−886.
  96. Farmer E.E., Ryan C.A. Interplant communication: Air-borne methyl jasmonate induces synthesis of proteinase inhibitors in plant leaves // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V.87, № 19. P.7713−7716.
  97. Felix G., Grosskopf D.G., Regenass M., Boiler T. Rapid changes of protein phosphorylation are involved in transduction of the elicitor signal in plant cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V.88,№ 19. P.8831−8834.
  98. Flokhart D.A., Corbin J.D. Regulatory mechanisms in the control of protein kinase // CRC Crit. Rev. Biochem. 1982. V.12. P. 133−186.
  99. Gaffney T., Friedrich L., Vernooij B., Negrotto D. et al. Requirement of Salitilic Acid for the Induction of Systemic Acquired Resistance // Science. 1993. V. 261, № 5122. P. 754−756.
  100. Gilman A.G. G protein: transdusers of receptor generated signals // Ann. Rev. Biochem. 1987. V.56. P.615−645.
  101. Glass A.D.M. Influence of Phenolic Acids on Ion Uptake: 1. Inhibition of Phosphate Uptake // Plant Physiol. 1973. V. 51, № 6. P. 1037−1041 .
  102. Gogala N. Regulation of mycorrizal infection by hormonal factors produced by hosts and fungi // Experientia. 1991. V.47. P.331−340.
  103. Goodman R.N. The hypersensitive reaction in tobacco: a reflection of changes in host cell permeability //Phytopathology. 1968. V.58. P.872−875.
  104. Goueli S.A., Ahmed K.H. Fractionation and partial purification of rat liver protein kinases//Int. J. Biohem. 1983. V.15. P. l 109−1118.
  105. Grechkin A.N. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway. //Progr. Lipid Res. 1998. V. 37. P.317−352.
  106. Grosskopf D.G., Felix G., Bowler T. K-252a inhibits the response of tomato cells to fungal elicitors in vivo and their microsomal protein kinase in vitro // FEBS Lett. 1990. V.275, № 1−2. P. 177−180.
  107. Gundlach H., Muller M.J., Kutchan T.M., Zenk M.H. Jasmonic acid is a signal transducer in elicitor-induced plant cell cultures // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V.89, № 7. P.2389−2393.
  108. Hammond-Kosack K.E., Jones J.D.G. Resistance Gene-Dependent Plant Defense Responses//Plant Cell. 1996. V.8,№ 10. P.1773−1791.
  109. Harding S.A., Roberts D.M. Incompatible pathogen infection results in enhanced reactive oxygen and cell death responses in transgenic tobacco expressing a hyperactive mutant calmodulin // Planta. 1998. V.206, № 2. P.253−258.
  110. Hausladen A., Stamler J.S. Nitric Oxide in Plant Immunity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P. 10 345−10 347.
  111. Heyos M.E., Ullrich C.I., Popham P., Pike S., Novacky A. Early K+ efflux and alkalinization patterns during suspension cultured cells/bacteria interaction // Plant Physiol. 1993. V.102, № 1. P. 112.
  112. Hooft van Huijsduijnen R.A.M., Alblas S.W., de Rijk R.H., Bol J.F. Induction by Salicylic Acid of Pathogenesis-Related Proteins and Resistance to Alfalfa Mosaic Virus Infection in Various Plant Species // J. Gen. Virol. 1986. V. 67. P.2135−2143.
  113. Hofmann F., Beavo J.A., Bechtel P.J., Krebs E.G. Comparison of adenosin 3,'5-dependent protein kinases from rabbit skeletal and bovine heart muscle // J. Biol. Chem. 1975. V.250, № 22. P.7795−7801.
  114. Hracky R, Soil J. Protein Phosphorylation-Dephosphorylation in the Cytosol of Pea Mesophyll Cells //Z. Naturforsch. 1986. V.41c. № 9−10. P.856−860.
  115. Hubbard M.J., Cohen P. On target with a new mechanism for the regulation of protein phosphorylation. // Trends Biochem. Sci. 1993. V.18. P. 172−177.
  116. Ingebritsen T.S., Cohen P. Protein phosphatases: properties and role in cellular regulation // Science. 1983. V.221, № 4608. P.331−336.
  117. Jung J.-L., Fritig B., Hahne G. Sunflower (Helianthus annuus L.) Pathogenesis-Related Proteins // Plant Physiol. 1993. V. 101, № 3. P. 873−880.
  118. Kaile A., Pitt D., Kuhn P.J. Release of calcium and other ions from various plant host tissues infected by different necrotrophic pathogens with special reference to Botrytis cinereaPers. //Physiol, and Molec. Plant Pathol. 1991. V.38. P.275−291.
  119. Kato R., Fujii T. Increase in the activities of protein kinases under a flower inducing condition in Lemnapaucicostata II Plant Cell Physiol. 1988. V.29, № 1. P.85−88.
  120. Kato R., Uno J., Ishikawa T., Fujii I. Effect of cyclic AMP on the activity of soluble protein kinase in Lemna paucicostata // Plant Cell Physiol. 1983. V. 24, № 5. P. 841.
  121. Keizer D.W., Shuster B., Grant B.R., Gayler K.R. Interactions between elicitins and radish Raphunus sativus I I Planta. 1998. V.204, № 4. P.480−489.
  122. Kerlavage A.R., Taylor S.S. Site-specific cyclic nucleotide binding and dissociated of the holoenzyme of cAMP-dependent protein kinases // J. Biol.Chem. 1982. V.257, № 3. P. 1744−1754.
  123. Kikkawa U., Minakuchi R., Takoi Y., Nishizuka Y. Calcium- activated phospholiped-dependent protein kinase (protein kinase C) from rat brain // Methods Enzymology. 1983. V.99. P.288−289.
  124. Koda Y. The role of jasmonic acid and relative compounds in the regulation of plant development//Int. Rev. Cytol. 1992. V.135. P.155−199.
  125. Kurosaki F., Kaburaki H., Nishi A. Synthesis and degradation of cyclic AMP in cultured carrot cells treated with forskolin // Arch. Biochem. Biophys. 1993. V.303. P.177−179.
  126. Kurosaki F., Nishi A. Stimulation of calcium influx cascade by cyclic AMP in cultured carrot cells // Arch. Biochem. Biophys. 1993. V.302. P. 144−151.
  127. Lachoweiz R.M., Leffel D., Clayton B. et al. Fatty acid enchance dissipation of gradients in brush border membrane vesicles // Biophys. J. 1987. V.51, № 2. P.244.
  128. Laemmli N.R. Cleveage of the Structural Protein During the Assembly of the Head of the Bacteriophage //Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680−685.
  129. Lee H., Leon J., Raskin I. Biosynthesis and Metabolism of Salicylic Acid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92, № 10. P.4076−4079.
  130. Lehmann J., Bruckner C., Reinbothe S., Atzon R., Wasternak C., Parthier B. Appearance of jasmonate and ABA-induced proteins during osmotic stress in barley leaf segments//Plant J. 1995. V.197. P.156−162.
  131. Leon J., Lawton M.A., Raskin I. Hydrogen Peroxide Stimulates Salycylic Acid Biosynthesis in Tobacco // Plant. Physiol. 1995. V. 108, № 4. P. 1673−1678.
  132. Leon J., Rojo E., Sanchez-Serano J.J. Jasmonie acid-dependent and -independent wound signal transduction pathways are differently regulated by Ca2+/calmodulin in Arabidopsis thaliana // Mol. Gen. Genet. 1998. V.258, № 4. P.412−419.
  133. Leonard R.T., Hepler P.K., eds. Calcium in plant growth and development. American Society of Plant Physiologists, Rockwill, MD. 1990.
  134. Lessard P., Kreis M., Thomas M. Protein phosphatases and protein kinases in higher plants // C R Acad. Sci. 1997. V.320, № 9. P.675−688.
  135. Levine A., Tenhaken R., Dixon R, Lamb C. H202 from the Oxidative Burst Orchestrates the Plant Hypersensitive Desease Resistance Response // Cell. 1994 V.79, № 4. P. 583−593.
  136. Lowry O.H., Rosenbroug N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with the Folin Phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. V.193, № 1. P.265−275.
  137. MacKintosh C., Cohen P. Identification of High Levels of Type I and Type 2a Protein Phosphatases in Higher Plants // Biochem. J. 1989. V.262. P.325−339.
  138. MacKintosh C., MacKintosh R.B. Inhibitors of protein kinases and phosphatases // Trends Biochem. Sci. 1994. V. 19. P. 444−448.
  139. Malamy J., Carr J.P., Klessig D.F., and Raskin I. Salicylic acid: A likely endogenous signal in the resistance response of tobacco to viral infection // Science. 1990. V.250, № 4983. P. 1002−1004.
  140. Markwell J.P., Baker N.R., Thornber J.P. Evidence for multiple protein kinase activities in tobacco thylakoids // Photobiochem. and Photobiophys. 1983. V.5, № 4. P.201−206.
  141. Martin G.B., Brommonschenkel S.H., Chungwongse J., Frary A., Ganal M.W., Spivey R, Wu T., Earle E.D., Tanskley S.D. MAP-based Cloning of Apcotein Kinase
  142. Gene Conferring Disease Resistance in Tomato // Sience. 1993. V.262, № 5138. P.1432−1436.
  143. Mason H.S., Mullet J.E. Expression of two soybean vegetative storage protein genes during development and in response to water deficit, wounding and jasmonic acid // Plant Cell. 1990. V.2, № 6. P.569−579.
  144. Mauch F., Mauch-Mani B., and Boller T. Antifungal hydrolases in pea tissue. II. Ingibition of fungal grwth by combinations of chitinase and ?-l, 3-gluconase // Plant Physiol. 1988. V.88, № 2. P.936−942.
  145. Mayer M.G., Ziegler E. An elicitor from Phytophthora megasperma f.sp. glycinea influences the membrane potential of soybean cotyledonary cells // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1988. Y.33. P.397−407.
  146. Metraux J.P., Signer H., Ryals J. et al. Increase in Salicylic Acid at the Onset of Systemic Aequired Resistance in Cucumber // Science. 1990. V. 250, № 4983. P. 10 041 006.
  147. Minorsky P.V. An heuristic hypothesis of chilling injury in plants: a role for calcium as the primary physiological transducer of injury // Plant, Cell and Environment. 1985. V.8. P.75−94.
  148. Mochly-Rosen D. Localization of Protein Kinases by Anchoring Proteins: A Theme in Signal Transduction. // Science. 1995. V. 268. P. 247−251.
  149. Moll B.A., Eilmann M., Steinback K.E. Phosphorylation of thylakoid proteins of Oryza sativa II Plant. Physiol. 1987. V. 83, № 2. P.428−433.
  150. Moll B.A., Steinback K.E. Chilling sensitivity in Oryza sativa: The pole of protein phosphorylation in protection against photoingibition.// Plant. Physiol. 1986. V. 80, № 2. P.420−423.
  151. Mueller M.J., Brodschelm W., Spannagl E., Zenk M.H. Signaling in the elicitation process is mediated through the octadecanoid pathway leading to jasmonic acid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V.90, № 16. P.7490−7494.
  152. Newton R.P., Brown E.G. The biochemistry and physiology of cyclic AMP in higher plants // Hormons, reseptors and cellular interactions in plants. New York: Cambridge Univ. Press, 1986. P. 115−154.
  153. Parthier B. Jasmonates: hormonal regulators or stress factors in leaf senescence? // J. Plant Growth Regul. 1990. V.9, № 1. P. 1−7.
  154. Parthier B. Jasmonates, new regulators of plant growth and development: many facts and few hypotheses on their actions // Bot. Acta. 1991. V. 104. P.446−454.
  155. Pavlovkin Y., Novacky A. Membrane potential changes during bacteria-induced hypersensitive reaction//Physiol. Mol. Plant Pathol. 1986. V.28. P. 125−135.
  156. Peever T.L., Higgins V.Y. Electrolyte leakase, lipoxygenase, and lipid peroxidation induced in tomato leaf tissue by specific and nonspecific elicitors from Cladosporium fulvum II Plant Physiol. 1989. V.90, № 3. P.867−875.
  157. Pellisier B., Thibaud Y.-B., Grignon C., Esquerre-Tugaye M.-T. Cell surfaces in plant microorganism interaction. VII Elicitor preparations from two fungal pathogens depolarise plant membranes // Plant Sci. 1986. V.46. P. 103−109.
  158. Pennazio S., Colaracio D., Roggero P., Zenzi R. Effect of salicylate stress on the hypersensitive reaction of asparagus bean to tobacco necrosis virus // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1987. V.30. P.347−357.
  159. Polya G.M., Chung R., Menting J. Resolution of higer plant protein kinase similar to the catalytic subunit of cyclic AMP-dependent protein kinase // Plant Sci. 1991.V.79, № 1. P.37−45
  160. Rajasekhar V.K., Lamb C., Dixon R. Early Events in the Signal Pathway for the Oxidative Burst in Soybean Cells Exposed to Avirulent Pseudomonas syringae pv glicinea //PlantPhysiol. 1999. V.120,№ 10. P. l 137−1146.
  161. Rangel-Aldao R., Rosen O.M. Effect of cAMP and ATP on the reassociation of phosphorilated and nonphosphorilated subunits of the cAMP-dependent protein kinase from bovin cardiac muscle // J. Biol. Chem. 1977. V.252. P.7140−7145.
  162. Raskin I. Salicylate, a new plant hormone // Plant Physiol. 1992a. V. 99, № 3. P.799−803.
  163. Raskin I. Role of Salicylic Acid in Plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992b. V. 43. P. 439−463.
  164. Rasmussen Y.B., Hammerschmidt R., Look M.N. Systemic induction of salicylic acid accumulation in cucumber after inoculation with Pseudomonas syringae pv. syringae II Plant Physiol. 1991. V.97, № 4. P. 1342−1347.
  165. Ravnikar M., Strukelj B., Poljsak-Prijatelj M., Mavric I., Mesko P., Pungercar J., Kregar I. Immunolocalization of aspartic proteinase inhibitors in potato shoots induced by jasmonic acid in vitro // Acta pharm. 1995. V.45, № 2. P.139−145.
  166. Raz V. and Fluhr R. Ethylene signal is transduced via protein phosphorylation events in plants // Plant Cell. 1993. V.5, № 5. P.523−530.
  167. Ruffer M., Steip B., Zenk M.H. Evidence against specific binding of salicylic acid to plant catalase // FEBS Lett. 1995. V.377. P.175−180.
  168. Rubin C.S., Rangel-Aldao R., Sarkar D., Erlihman J., Flesher N. Characterization and comparision of membrane-associated and cytosolic cAMP-dependent protein kinases // J. Biol. Chem. 1979. V.254. P.3797−3805.
  169. Rubin C.S., Rosen O.M. Phosphorylation-dephosphorylation of enzymes // Annu. Rev. Biochem. 1975. V.44. P.831−887.
  170. Sarcar D., Erlichman J., and Rubin C.S. Identification of calmodulin (CaM) binding protein that co-purifies with the regulatory subunitt (RII) of brain protein kinase // Fed. Proc. 1983. V. 42. P.2250
  171. Scherer G.F.E.Phospholipid signalling and lipid-derived second messengers in plants. // Plant Hormone Signal Perception and Transduction/ Eds. Smith A.R. et al. Dordrecht: Kluwer Acad. Publ., 1996. P. 191−199.
  172. Schneider-Muller S., Kurosaki F., Nishi A. Role of salicylic acid and intracellular Ca2+ in the induction of chitinase activity in carrot suspension culture // Physiol, and Mol. Plant Pathol. 1994. V.45, № 2. P.101−109.
  173. Schoffl F., Key J.L. Identification of multigen family for small shock proteins in soybean and physical characterization of one individuale gene coding region // Plant Mol. Biol. 1983. V.2, № 2. P.269−278.
  174. Segaloff D.L., Ascoli M. Internalisation of peptide hormones and hormone receptors.//Hormones and their actions. Amsterdam, A.O.: Elsevier, 1988. Pt. 1. P. 133 149.
  175. Sembdner G., Parthier B. The biochemistry and the physiological and molecular actions of jasmonates // Annu. Rev. Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V.44, № 2. P.569−589.
  176. Shario A., Chen X., Lu M., Xu J.Z., Lerea K.M., Hebert S. C. The A kinase anchoring protein is required for mediating the effect of protein kinase A on ROMK 1 channels //Proc. Natl. Acad. USA. 1998. V. 95. P. 10 274−10 278.
  177. Shenolikar S. Protein serine/threonine phosphatases: new avenues for cell regulatin. //Annu. Rev. Cell Biol. 1994. V. 10. P. 55−86.
  178. Sholich R., Barbier A. J., Mullenix J.B.JPatel T.B. Characterization of soluble form of nonechimeric type V adenylyl cyclases. // Proc. Natl. Acad. USA. 1997. V.94. P.2915−2920.
  179. Stone J.M., Walker Y.C. Plant protein kinase families and signal transduction // Plant Physiol. 1995. V.108, № 2. P.451−457.
  180. Subramaniam R., Despres C., Brisson N. A Functional Homolog of Mammalian Protein Kinase C Participates in the Elicitor-Induced Defense response in Potato // Plant Cell. 1994. V.9, № 4. P.653−664.
  181. Sutherland E.W., Rail T.W., Mennon T. Adenyl cyclase: distribution, preparation and properties // J. Biol. Chem. 1962. V.247. P. 1220−1227.
  182. Tavernier E., Wendehenne D., Blein Y.P., Pugin A. Involvement of free calcium in action of cryptogein a proteinaceous elicitor of hypersensitive reaction in tobacco cells // Plant Physiol. 1995. V. 109, № 3. P. 1025−1031.
  183. Titarenko E., Rojo E., Leon J., Sanchez-Serrano J.J. Jasmonic Acid-Dependent and Independent Signaling Pathways Control Wound-Induced Gene Activation in Arabidopsis Thaliana// Plant Physiol. 1997. V.115,№ 2. P.817−826.
  184. Trewavas A., Gilroy S. Signal transduction in plant cells // Trends Genet. 1991. V.7. P.356−361.
  185. Trewavas A.J., Malho R. Signal Perception and Transduction: The Origin of the Phenotype // Plant Cell. 1997. V.9, № 7. P. 1181−1195.
  186. Uknes S., Winter A., Delaney T., Vernooij B., Morse A., Fridrich L., Nye G., Potter S., Nard E., Ryals Y. Biological induction of systemic acquired resistance in Arabidopsis //Mol. Plant-Microbe Interact. 1993. V.6. P.692−698.
  187. Van Breemen C., Hwang O., Siegel B. The Lantanum method // Excitation-contraction coupling in smooth muscle / Eds. Casteels R. et al. Elsevier: North-Holland Biomed. Press, 1977. P. 243−252.
  188. Van Loon L.C., Antoniw Y.F. Comparison of the effects of salicylic acid and ethephon with virus-induced hypersensitivity and acquired resistance in tobacco // Neth. Y. Plant Pathol. 1982. V.88. P.237−256.
  189. Vera-Estrella R., Barkla B.J., Higgins V.J., Blumwald E. Plant defense response to fungal pathogens: activation of host-plasma membrane H±ATPase by elicitor-induced enzyme dephosphorylation//Plant. Physiol. 1994. V.104. P.209−215.
  190. Viard M.-P., Martin F., Pugin A., Ricci P, 5 and Blein J.-P. Protein Phosphorilation Is Induced in Tobacco Cells by the Elicitor Cryptogein // Plant Physiol. 1994. V. 104, № 4. P. 1245−1249.
  191. Vick B.A., Zimmerman D.C. Pathwayys of Fatty Acid Hydroperoxide in Spinach Leaf Chloroplasts //Plant Physiol. 1987. V.85, № 4. P. 1073−1078.
  192. Vilhar B., Pompe M., Ravnicar M., Francis D. Jasmonic acid as a regulator of plant development: Changes in morphology are reflected in cellular changes in meristematic regions //J. Ezp. Bot. 1995. V.46, Suppl. P.77.
  193. Walsh D.A., Ashby C.D. Protein kinases: aspects of their regulation and diversity // Recent Prog. Horm. Res. 1973. V.8. P.555−581.
  194. Walsh D.A., Ashby C.D., Gonzales C., Calkins D" Fisher E.N., and Krebs E.G. Purification and characterisation of protein inhibitor of adenosin 3', 5'-monophosphate-dependent protein kinase // J. Biol. Chem. 1971. V. 246, № 3. P.1977−1985.
  195. Walsh D.A., Krebs E.G. The enzymes //Acad. Press. 1973. V.8. P.555−581.
  196. Ward E.R., Uknes S.J., Williams S.C. et al. Coordinate Gene Activity in Response to Agents That Induced Systemic Acquired Resistance // Plant Cell. 1991. V.3, № 10. P. 1085−1094.
  197. Ward J.M., Pei Z-M., Schroeder J.I. Roles of ions channels in Initiation of signal transduction in higher plants // Plant Cell. 1995. V.7, № 7. P.833−844.
  198. Wastrenack C., Atzorn R., Pena-Cortes H. and Parthier B. Alteration of gene expression by jasmonate and ABA in tobacco and tomatto // J. Plant. Physiol. 1996. V.147, № 4. P.503−510
  199. White R.F. Acetyl salicylic acid (aspirin) induces resistance to tobacco mosaic virus in tobacco//Virology. 1979. V.99. P.410−412.
  200. Wilen R.W., Van Rooijen J.H., Pearce D.W., Pharis R.P., Holbrook L.A., Moloney M.M. Effects of jasmonic acid on embryospecific processes in Brassica and Linum oilseeds // Plant Physiol. 1991. V.95, № 2. P.399−405.
  201. Wu G., Shrott B.J., Lawrence E.B., Leon J., Fitzsimmons K.C., Levine E.B., Raskin I., Shah D.M. Activation of Host Defense Mechanisms by Elevated Production of H202 in Transgenic Plants // Plant Physiol. 1997. V. l 15, № 2. P.427−435.
  202. Xing T., Higgins V.J., Blumwald E. Regulation of Plant Defense Response to Fungal Pathogens: Two Types of Protein Kinases in the Reversible Phophorylation of the Host Plasma Membrane H±ATPase // Plant Cell. 1996. V.8, № 3. P.555−564.
  203. Xu Y., Chang P.-F.L., Liu D., Narasimhan M.L., Raghothama K.G., Hasegawa P.M., Bressan R.A. Plant defense genes are synergistically induced by ethylene and methyl jasmonate //Plant Cell. 1994. V.6, № 8. P. 1077−1085.
  204. Xu H., Heath V.C. Role of Calcium in Signal Transduction during the Hypersensitive Response Caused by Basidiospore-Derived Infection of the Cowpea Rust Fungal // Plant Cell. 1998. V.10, № 4. P.585−597.
  205. Zhang S., Du H., Klessig D. Activation of the Tobacco SIP Kinase by Both a Cell Wall-Derived Carbohydrate Elicitor and Purified Proteinaceous Elicitins from Phytophthora spp // Plant Cell. 1998. V.10, № 3. P.435−449.
  206. Zhang S., Klessig D.F. Salicylic Acid Activates a 48 kD MAP Kinase in Tobacco // Plant Cell. 1997. V.9, № 5. P.809−824.128
  207. Zhang B., Singh K.B. ocs element promoter sequences are activated by auxin and salicylic acid in Arabidobsis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91, № 7. P.2507−2511.
  208. Zhou J., Loh Y.-T., Bressan R.A., Martin G.B. The Tomato Gene Ptil Encodes a Serine/Threonine Kinase That is Phosphorylated by Pto and is Involved in the Hypersensitive response // Cell. 1995. V.83, № 7. P.925−935.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!