Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Структурные особенности эритроцитарной мембраны новорожденных в норме и при гемолитической анемии невыясненной этилогии

Диссертация: Структурные особенности эритроцитарной мембраны новорожденных в норме и при гемолитической анемии невыясненной этилогии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Эритроцитарная мембрана новорожденного является объектом исследований в течение нескольких десятилетий. В настоящее время уделяется повышенное внимание исследованию эритроцитарной мембраны как в норме, так и при различных патологических состояниях. Показатели структурно-функциональных свойств являются одним из маркеров состояния организма новорожденного. Так было показано, что структурные… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. i.i. Сравнительная характеристика эритроцитарных мембран новорожденных
    • 1. 1. 1. Структурная организация эритроцитарной мембраны
    • 1. 1. 2. Перекисное окисление липидов в эритроцитах новорожденных
    • 1. 1. 3. Антигены поверхности мембраны.%
    • 1. 1. 4. Эндоцитоз
    • 1. 1. 5. Рецепторы на поверхности мембраны
    • 1. 1. 6. Ферменты, связанные с мембраной
    • 1. 1. 7. Ионный транспорт через мембрану
    • 1. 1. 8. Механические свойства эритроцитарной мембраны
    • 1. П. Морфология эритроцитарной мембраны новорожденных
    • I. П1. Термотропные свойства эритроцитарной мембраны
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • II. 1. Реактивы
    • 11. 2. Получение мембран теней эритроцитов
    • 11. 3. Модификация эритроцитов DIDS
    • 11. 4. Экстракция тритоном Х
    • 11. 5. Экстракция спектрина
    • 11. 6. Щелочная экстракция
    • 11. 7. Обработка эритроцитов проназой
    • 11. 8. Обработка фосфолипазами А2 и С
    • 11. 9. Электрофоретическое исследование
    • 11. 10. Микрокалориметрическое исследование
    • 11. 11. Электронно-микроскопическое исследование
    • 11. 12. Статистическая обработка данных
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОКСУЖДЕНИЕ. ii.1 Сравнительное исследование структуры мембран эритроцитов новорожденных
    • III. 1.1 Элекрофоретическое исследование
    • III. 1.2. Исследование термотропных свойств
    • III. 1.3 Элекгронномикроскопическое исследование
      • III. 2. Исследование структурной организации эритроцитарных меммбран у новорожденных, страдающих гемолитическими анемиями невыясненной этиологии
        • 111. 2. 1. Электрофоретическое исследование
        • 111. 2. 2. Исследование термотропных свойств
        • 111. 2. 3. Электронномикроскопическое исследование
  • Сводная таблица данных исследования мембран эритроцитов новорожденных с ГАНЭ методами микрокалориметрии, электронной микроскопиии и электрофореза
  • ГЛАВА IV.
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Структурные особенности эритроцитарной мембраны новорожденных в норме и при гемолитической анемии невыясненной этилогии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Эритроцитарная мембрана новорожденного является объектом исследований в течение нескольких десятилетий. В настоящее время уделяется повышенное внимание исследованию эритроцитарной мембраны как в норме, так и при различных патологических состояниях. Показатели структурно-функциональных свойств являются одним из маркеров состояния организма новорожденного. Так было показано, что структурные и функциональные свойства эритроцитарной мембраны новорожденного зависят от таких факторов, как гипоксия и асфиксия плода. Известно, что при острой и хронической гипоксии плода происходит интенсификация процессов перекисного окисления липидов [Мамонтова, 1991; Павлова Т. Д. и др., 1991; Шишко, 1991]. Повышение уровня гидроперекисей и малонового диальдегида у новорожденных с асфиксией может свидетельствовать о высокой чувствительности к недостатку кислорода [Павлова Т.Д. и др., 1991].

Эритроциты новорожденных по сравнению с эритроцитами взрослых имеют более низкую продолжительность жизни и отличаются по физиологическим и метаболическим характеристикам [Serrani et al, 1990; Agam et al, 1993; Торубова и др, 1993; Vasarhelyi et al, 1998; Corchs et al, 2000; Carreiras et al, 2001]. Этим фактом определена постановка задачи сравнительного исследования эритроцитарной мембраны новорожденого и взрослого для определения различий в структурной организации, что важно для понимания онтогенетических механизмов развития эритроцитарной мембраны [Colin et al, 1992; Ддге et al, 1994; Palis and Segel, 1998; Corchs et al, 2000].

Актуальность таких исследований обусловлена также широким использованием пуповинной крови для проведения аутотрансфузий и создания «банков пуповиной крови» для аутотрансфузий, например в Италии [Lecchi et al, 2001] и в США [Gale, 1985]. Переливание предварительно заготовленной пуповинной крови используется для терапии гемоглобинопатий у детей [issaragrisil et al, 1995], талассемии, апластической анемии [Bhattacharya et al, 2001], при патологии костного мозга [Barker et al, 2001], при терапии злокачественных заболеваний, ревматоидного артрита, почечной недостаточности [Bhattacharya et al, 2001], и других заболеваниях. Таким образом, исследование эритроцитарной мембраны новорожденных закладывает теоретическую базу технологии обработки, хранения и использования пуповинной крови.

Проведение исследования структурной организации эритроцитарной мембраны новорожденного было инициировано вспышкой гемолитической анемии невыясненной этиологии (ГАНЭ) в некоторых регионах Алтайского края в начале 90-х годов, которая, как полагают, явилась следствием испытаний ядерного оружия на Семипалатинском полигоне. Было проведено медико-биологическое обследование состояния матерей и новорожденных в рамках государственной программы «Полигон». Наиболее распространенными патологиями новорожденых были заболевания нервной системы и анемии [Фадеева Н.И., 1994; Белоусов В. А., и др., 1997]. Исследование морфологии эритроцита выявило макроцитоз, повышенное содержание эхиноцитов и стоматоцитов [Баркаган З.С. и др., 1995 ]. В связи с этим одной из приоритетных задач данной работы была оценка состояния новорожденых с ГАНЭ и определение маркеров, харктеризующих данную патологию. Объектом для изучения выбрана эритроцитарная мембрана новорожденного, а источником — пуповинная кровь, так как её состав полностью отражает состояние гемопоэза плода на момент рождения ребенка [Торубова и др., 1993].

Цель и задачи исследования

.

Целью работы являлось сравнительное исследование свойств мембранного скелета теней эритроцитов пуповинной крови здоровых новорожденных и новорожденных с ГАНЭ, а также взрослых.

Для достижения этой цели в данной работе были поставлены следующие задачи:

1. Провести сравнительное исследование термотропных свойств и морфологии поверхности сколов эритроцитарных мембран новороходеных и взрослых.

2. Изучить структуру белка полосы 3 в мембране новорожденных с помощью модификации DIDS, щелочной экстракции, протеолиза.

3. Исследовать взаимодействие спектрин-актинового домена с мембраной эритроцитов новорожденных с помощью экстракции спектрин-актинового комплекса.

4. Исследовать влияние липидной фазы на термотропные свойства и ультраструктуру мембран эритроцитов новорожденных с помощью гидролиза фосфолипидов.

5. Исследовать термотропные свойства и морфологию поверхности сколов мембран эритроцитов новорожденных с ГАНЭ.

Для выполнения этих задач использованы три основных метода: дифференциальная адиабатная сканирующая калориметрия (ДСК), электронная микроскопия замораживания-скалывания и гель-электрофорез. ДСК позволяет одномоментно исследовать весь комплекс основных компонентов эритроцитарной мембраны (спектрина, анкирина, актина, белка полосы 3 и белков 4.1 и 4.2, фосфолипидов). Этот метод наиболее информативен в исследовании кооперативных структурных перестроек. Он обладает рядом преимуществ, поскольку позволяет изучать нативные мембраны в естественных физико-химических условиях их функционирования. Метод электронной микроскопии позволяет оценить состояние интегральных белков мембраны, среди которых основной вклад вносит белок полосы 3, и проанализировать состояние спектрин-актинового комплекса мембраны.

Следует отметить, что использование микрокалориметрического исследования эритроцитарной мембраны при гипертонической болезни, наследственом гемохроматозе, овалоцитозе позволило определить наличие дефекта мембраны [Акоев и др., 1997; Brandts et al, 1982; Gulak et al, 1984]. В нашем случае встала задача дать сравнительную характеристику термотропных свойств мембран новорожденного в норме для того, чтобы иметь возможность проводить исследование неонатальных эритроцитов при различных заболеваниях.

Научная новизна и практическое значение работы.

Полученные в работе результаты демонстрируют различия в структурной организации мембранного скелета эритроцитов новорожденных и взрослых. Впервые показано что, различия в структурной организации спектрин-актинового комплекса эритроцитарной мембраны новорожденных обусловлены изменением термодинамических параметров А-перехода и увеличением доли ВМЧ больших размеров и не связаны с изменением количества спектрина, актина, анкирина, белков 4.1 и 4.2, а также с изменением соотношения между олигомерными формами спектрина. Данные микрокалориметрии после щелочной экстракции и обработки проназой эритроцитарных мембран впервые показали, что структурная организация мембранного фрагмента белка полосы 3 эритроцитов новорожденных отличается от таковой в мембранах взрослых. В то же время, эксперименты по влиянию фосфолипазы С позволяют утверждать, что структурные различия обусловлены особым влиянием липидной фазы на состояние спектрин-актинового комплекса эритроцитов новорожденых.

При ГАНЭ было показано, что «дефекты» в структуре мембраны эритроцита обусловлены изменениями в структурной организации комплексов спектрина с линкерными белками: анкириномбелком 4.1- белком 4.2- белком 4.9. Можно предположить, что снижение деформируемости и наличие атипичных форм эритроцитов связано с изменение структурной организации спектрин-актинового комплекса.

Апробация работы.

Основные результаты работы были представлены на совещании «Охрана здоровья матери и ребенка в Алтайском крае» (Барнаул, 1991), пленуме патофизиологов и фармакологов (Кемерово, 1994), на четвертом европейском конгрессе по клеточной биологии (Прага, Чехия, 1994), на конференции «Новые направления в калориметрии и их применение» (Барга, Италия, 1999).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 3 статьи и 3 тезисов.

Структура диссертации.

Диссертация состоит из Введения, Обзора литературы, Материалов и методов, Результатов и обсуждения, Заключения и Выводов, изложенных на 95 стр. Диссертация содержит 28 рисунков и Ц таблиц. Список цитированной литературы включает 244 источника.

Выводы.

1. Мембраны эритроцитов взрослых и новорожденных существенно отличаются по термодинамическим параметрам и диаметру внутримембранных частиц. Это обусловлено различиями в структурной организации спектрин-актинового комплекса и не связано с изменением содержания белков цитоскелета спектрина, актина, анкирина, белков 4.1 и 4.2 и с процессами олигомеризации спектрина.

2. Различия мембранного фрагмента белка полосы 3 эритроцитов взрослых и новорожденных определяются структурной организацией мембранного фрагмента белка полосы 3. Микрокалориметрическое исследование мембран эритроцитов после обработки проназой и щелочной экстракции выявило на термограмме эритроцитов новорожденных появление дополнительного перехода в области 70 °C после обработки проназой и изменение термодинамических параметров С-перехода после щелочной экстракции.

3. Показано, что структурные особенности мембран эритроцитов новорожденного обусловлены влиянием липидной фазы на спектрин-актиновый комплекс эритроцита новорожденного.

4. Сравнительный анализ мембран эритроцитов здоровых новорожденных с новорожденными, страдающими гемолитической анемией невыясненной этиологии выявил различия термодинамических параметров, изменения размеров и степени агрегации внутримембранных частиц и появление дополнительных полос на электрофореграмме. Предполагается, что это обусловлено изменениями во взаимодействии спектрин-актинового комплекса с линкерными белками (анкирином, белками 4.1 и 4.9).

5. Результаты исследований эритроцитарной мембраны здоровых новорожденных, впервые полученные с использованием микрокалориметрического и ультраструктурного подходов могут служить адекватным контролем при исследовании ряда патологий новорожденных.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Р., Щербинина С. П., Шныров В. Л.: Микрокалориметрическое исследование мембран теней эритроцитов при наследственном гемохроматозе, II Гематология и Трансфузиология, 1992, vol.37, № 5−6, стр. 34−36.
  2. Акоев В.Р.: Структура эритроцитарной мембраны при наследственном гемохроматозе,// Дис. канд. мед. наук. Москва 2000,
  3. З.С., Цивкина Л. В., Буевич Е.В.: Гематологические нарушения ужителей населенных пунктов находившихся в зоне воздействия
  4. Семипалатинского палигона .11 Вестник научной программы «Семипалатинский полигон», 1995, № 2,стр.67−94.
  5. В.А., Трибунский С. И., Воронова Н. А., Соловьева Н.Ф.: Система реабилитации и диспансерного наблюдения за детьми Локтевского района. // Вестник научной программы «Семипалатинский полигон», 1997, № 1, стр. 92−96.
  6. Додхоев Д.С.: Особенности проницаемости эритроцитарных мембран и сорбционная способность эритроцитов у здоровых доношенных новорожденных детей и матерей., // Физиология человека, 1998, том.24, № 2, стр. 135−137.
  7. Е.Е. Активность и свойства супероксиддисмутазы эритроцитов и плазмы человека в онтогенезе II Украинский биохимический журнал 1988, том 60 № 3. стр 20−25
  8. Конев С.В.: Структурная Лабильность Биологических Мембран и Регуляторные Процессы, Минск, Наука и Техника, 1987.
  9. Мамонтова М.В.: Влияние гипоксии на структурно-функциональное состояние мембран эритроцитов новорожденных.//Дисс канд.мед.наук .Минск 1991.
  10. Лакин Г. Ф.: Биометрия, Высшая школа, 1990.
  11. Лукашин В. М: «Желтые» дети, И Природа, 1993, том.4, стр.11−15.
  12. Т.А., Шалина Р. И., Казакова Л. Е., Егоров Д. Ю., Азизова О.А.: Структурно-функциональные свойства эритроцитарных мембран у детей, родившихся в асфиксии. // Акушерство и гинекология, 1991, № 3, стр. 3740.
  13. Терещенко В.П.: Физиологические закономерности формирования этапов созревания эритроцитарных мембран у новорожденных детей Крайнего Севера. //Дисс. д-ра мед. наук, Красноярск 1989.
  14. Н.А., Кошель И. В., и Яцык Г.В.: Кроветворение плода и новорожденного, Москва, Медицина, 1993.
  15. Е.А. и Воробей А.В.: Структура и Функции Эритроцитарных Мембран, Минск, Наука и Техника, 1981.
  16. Р.И., Монаселидзе Д. Р., Масонова Л .А.: Сканирующая микрокалориметрия крови, // Биофизика, 1989, т. 24, № 6, стр. 1055−1059.
  17. Шишко Г. А.: Клинико-метаболические и мембранологические аспекты гипоксии в раннем неонатальном периоде.//Дисс. д-ра мед. наук, Минск 1991.
  18. Шныров В.Л.: Сканирующая микрокалориметрия в исследовании биологических мембран.// Дисс. д.б.н, Пущино 1989/
  19. Я.Н., Киселев В. И., Лоборев В. М., Судаков В. В., Апгазин А. И., Демин В. Ф., Лагутин А.А.: Ядерное испытание 29 августа 1949 г. Радиционное воздействие на население Алтайского края. Барнаул, 1997.
  20. Фадеева Н.И.: Состояние здоровья женщин и новорожденых в районах экологического неблагополучия в Алтайском крае.// Дисс. д-ра мед. наук, Барнаул, 1994.
  21. Agam G., Deutsch I., Karplus M., and Livne A.A.: Erythrocyte Li+i-Na+o countertransport in the newborn, // В/о/. Neonate, 1993, vol.64, № 1, pp. 13−17.
  22. Agostoni A., Gerli G.C., Beretta L., Bianchi M., Vignoli M., and Bombelli F.: Superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase activities in maternal and cord blood erythrocytes, II J. Clin. Chem. Clin. Biochem., 1980, vol.18, № 11, pp.771−773.
  23. Agre P. and Bennett V: Quantitative and functional analyses of spectrin, ankyrin, band 3, and calmodulin in human red cell membranes, in: Red Cell Membranes, Ed. by: Shohet S.B. and Mohandas N., 1988, Chapter № 3, pp.95 170.
  24. Aliakbar S., Brown P.R., Bidwell D., and Nicolaides K. H: Human erythrocyte superoxide dismutase in adults, neonates, and normal, hypoxaemic, anaemic, and chromosomally abnormal fetuses, II Clin. Biochem., 1993, vol.26, № 2, pp.109−115.
  25. Aljurf M., Ma L., Angelucci E., Lucarelli G., Snyder L.M., Kiefer C.R., Yuan J., and Schrier S.L.: Abnormal Assembly of Membrane Proteins in Erythroid Progenitors of Patients with Beta Thalassemia Major, II Blood, 1996, vol.87, №, pp.2049−2056.
  26. Angelopoulous M., Leitz H., Lambert G., and MacGilvray S.: In vitro analysis of the Na (+)-K+ ATPase activity in neonatal and adult red blood cells, // Biol. Neonate, 1996, vol.69, № 3, pp.140−145.
  27. Anstee D.J., Hemming N.J., and Tanner M.J.A.: Functional Factors in the Red Cell Membrane Interactions Between the Membrane and Its Underlying Skeleton, II Immunological Investigations, 1995, vol.24, № 1&2, pp. 187−198.
  28. Appell K.C. and Low P. S.: Evaluation of structural interdependence of membrane-spanning and cytoplasmic domains of Band 3, /I Biochemistry, 1982, vol.21, № 9, pp.2151−2157.
  29. Appell K.C. and Low P. S.: Partial structural characterization of the cytoplasmic domain of the erythrocyte membrane protein band 3, II Journal of Biological Chemistry, 1981, vol.256, № 21, pp. 11 104−11 111.
  30. Ballin A., Barr J., Vinograd I., and Meytes D.: Short note: the potential of umbilical cord blood to increase tissue oxygenation in adult respiratory distress syndrome, // Medical Hypotheses, 1995, vol.45, № 5, pp.463−464.
  31. Bennett V.: Spectrin-based membrane skeleton: a multipotential adaptor between plasma membrane and cytoplasm, II Physiological Reviews, 1990, vol.70, № 4, pp. 1029−1065.
  32. Bennett V.: The human erythrocytes as a model system for understanding membrane cytoskeleton interactions, in: Cell Membranes: Methods and Reviews, Ed. by: Elson E. et al. New York, Plenum Press, 1984, pp. 149−195.
  33. Bennett V.: The membrane skeleton of human erythrocytes and its implications for more complex cells, II Annual Review of Biochemistry, 1985, vol.54, pp.273 304.
  34. Bennett V.: The spectrin-actin junction of erythrocyte membrane skeletons, II Biochimica et Biophysica Acta, 1989, vol.988, pp. 107−121.
  35. Bennett V.: Ankyrins, adaptors between diverse plasma membrane proteins and the cytoplasm, // Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.267, № 13, pp.87 038 706.
  36. Beutler E. and West C.: The removal of leucocytes and platelets from whole blood, II Journal of Laboratory and Clinical Medicine, 1976, vol.88, № 2, pp.328−333.
  37. Bohler Т., Leo A., Stadler A., and Linderkamp O.: Mechanical fragility of erythrocyte membranei neonates ann adults, // Pediatric Research, 1992, vol.32, № 1, pp.92−96.
  38. Borochov H., Zahler P., Wilbrandt W., and Shinitzky M.: The effect of sphingomyelin mole ratio on the dynamic properties of sheeperythrocyte membrane, II Biochirtiica et Biophysica Acta, 1977, vol.470, pp.382−388.
  39. Borovjagin V.L., Sabelnikov A.G., Tarahovsky Yu.S., and Vasilenko I A: Polymorphic behavior of gram-negative bacteria membranes, // Journal of Membrane Biology, 1987, vol.100, № 3, pp.229−242.
  40. Brandts J.F., Lysko K.A., Schwartz A.T., Eryckson L., Carlson R.B., Vincentelli J., and Taverna R.D.: Structural studies of the erythrocyte membrane, И Colloques. internationaux. du. C. R. S., 1976, vol.246, pp. 169−175.
  41. Brandts J.F., Taverna R.D., Sadasivan E., and Lysko K.A.: Calorimetric studies of the structural transitions of the human erythrocyte membrane. Studies of the В and С transitions, II Biochimica et Biophysica Acta, 1978, vol.512, № 3, pp.566−578.
  42. Bratteby L.E., Garby L., and Wadman S.K.: Studies on erythro-kinetics in infancy. Xll. Survival in adult recipients of cord blood red cells labelled in vitro with di -isopropyl fluorophosphate (DF32 P), II Acta Paediatr. Scand., 1968, vol.57, pp.305−310.
  43. Brenner S.L. and Korn E.D.: Spectrin-actin interaction. Phosphorilated and dephosphorilated spectrin tetramer cross-link F-actin, II Journal of Biological Chemistry, 1979, vol.254, № 17, pp.8620−8627.
  44. Bruce L.J. and Tanner M.J.A.: Structure-function relationships of band 3 variants, // Cellular and Molecular Biology, 1996, vol.42, № 7, pp.953−973.
  45. Buchan P.C.: Evaluation and modification of whole blood filtration in the measurement of erythrocyte deformability in pregnancy and the newborn, II Br. J. Haematol., 1980, vol.45, № 1, pp.97−105.
  46. Bussell S.J., Koch D.L., and Hammer D.A.: Effect of Hydrodynamic Interactions on the Diffusion of Integral Membrane Proteins Diffusion in Plasma Membranes, // Biophysical Journal, 1995, vol.68, pp. 1836−1849.
  47. Canham P.B. and Burton A.C.: Distribution of size and shape in populations of normal human red cells, II Circ. Res., 1968, vol.22, № 3, pp.405−422.
  48. Carreiras M.M., Proverbio Т., Proverbio F., and Marin R.: Preeclampsia and Na, K-ATPase activity of red blood cell ghosts from neonatal and maternal blood, // Biol. Neonate, 2001, vol.79, № 1, pp.5−8.
  49. Chasis J.A. and Mohandas N.: Erythrocyte membrane deformability and stability: two distinct membrane properties that are independently regulated by skeletal protein associations, // Journal ot Cell Biology, 1986, vol.103, №, pp.343−350.
  50. Chasis J.A. and Mohandas N.: Red blood cell glycophorins, II Blood, 1992, vol.80, № 8, pp. 1869−1879.
  51. Childs R.A., Feizi Т., Fukuda M., and Hakomori S.I.: Blood -group -I activity assosiateed with Band 3, the majior intrinstic membrane protein of humanerythrocytes, II Biochem. J., 1978, vol.173,pp.333−336.
  52. Chow E.I. and Chen D.: Kinetic characteristics of bicarbonate-chloride exchange across the neonatal human red cell membrane, II Bicchimica et Biophysica Acta, 1982, vol.685, № 2, pp. 196−202.
  53. Clahsen P.C., Moison R.M., Holtzer C.A., and Berger H.M.: Recycling of glutathione during oxidative stress in erythrocytes of the newborn, II Pediatr. Res., 1992, vol.32, № 4, pp.399−402.
  54. Clahsen P.C., Moison R.M., Holtzer C.A., and Berger H.M.: Recycling of glutathione during oxidative stress in erythrocytes of the newborn, II Pediatr. Res., 1992, vol.32, № 4, pp.399−402.
  55. Cohen C.M., Dotimas E., and Korsgren C.: Human erythrocyte membrane band 4.2 (pallidin), // Seminars in Hematology, 1993, vol.30, pp.119−137.
  56. Colin F.C. and Schrier S.L.: Myosin content and distribution in human neonatal erythrocytes are different from adult erythrocytes, II Blood, 1991, vol.78, № 11, pp.3052−3055.
  57. Colin F.C., Gallois Y., Rapin D., Meskar A., Chabaud J., Vicariot M., Menez J., and .: Impaired fetal erythrocytes filterability: relationship with cell size, membrane fluidity, and membrane lipid composition, II Blood, 1992, vol.79, № 8, pp.21 482 153.
  58. Conboy J.G.: Structure, function, and molecular genetics of erythroid membrane skeletal protein 4.1 in normal and abnormal red blood cells, II Seminars in Hematology, 1993, vol.30, pp.58−73.
  59. Corchs J.L., Taborda D., and Serrani R.E.: Human red blood cells from prenatal hemopoiesis. Lithium flux (sodium dependent) asymmetry, // Biocell, 2000, vol.24, № 3, pp.233−237.
  60. Cottrel R.C.: Phospholipid Аг from bee venom, in: Methods in Enzymology, Ed. by: 1981, pp.698−702.
  61. Davio S.R. and Low P. S.: Anestetic-ion channel interactions: the effect of lidocaine on the stability and transport properties of the membrane-spanning domain of band 3, II Archives of Biochemistry and Biophysics, 1982a, vol.218, № 2, pp.421−428.
  62. Davio S.R. and Low P. S.: Characterization of the calorimetric С transition of the human erythrocyte membrane, // Biochemistry, 1982b, vol.21, № 15, pp.35 853 593.
  63. Davis L., Otto E., and Bennett V.: Specific 33-residue repeat (s) of erythrocyte ankyrin associate with the anion axchanger, // Journal of Biological Chemistry, 1991, vol.266, pp.11 163−11 169.
  64. Delaunay J., Alloisio N., Morle L., and Pothier В.: The red cell skeleton and its genetic disorders, II Molecular Aspects of Medicine, 1990, vol.11, pp.161−241.
  65. Dennis E.A.: Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase Аг, II Journal of Biological Chemistry, 1994, vol.269, № 18, pp. 13 057−13 060.
  66. Desilva T.M., Harper S.L., Kotula L., Hensley P., Curtis P.J., Otvos L., and Speicher D.W.: Physical Properties of a Single Motif Erythrocyte Spectrin Peptide A Highly Stable Independently Folding Unit, II Biochemistry, 1997, vol.36, № 13, pp.3991−3997.
  67. Elgsaeter A. and Branton D.: Intramembrane particle aggregation in erythrocyte ghosts. I. The effect of protein removal, II Journal of Cell Biology, 1974, vol.63, № 3, pp. 1018−1030.
  68. Elgsaeter F.: The molecular basis of erythrocyte shape, II Science, 1986, vol.234, pp.1217−1223.
  69. Evans E. and Fung Y.: Improved measurements of the erythrocyte geometry, II Microvasc. Res., 1972, vol.4, pp.335
  70. Fairbanks G., Dino J.E., and Carter D.P.: Electrophoretic analysis of red cell membrane proteins, in: Methods in Hematology. Red Cell Membranes, Ed. by: Shohet S.B. and Mohandas N., 1988, pp.17−93.
  71. Falke J.J., Kanes K.J., and Chan S.I.: The minimal structure containing the band 3 anion transport site, // Journal of Biological Chemistry, 1985, vol.260, № 24, pp.13 294−13 303.
  72. Fowler M., Davis J.Q., and Bennett V.: Human erythrocyte myosin: identification and purification, // Journal of Cellular Biochemistry, 1986, vol.31, №, pp.1−9.
  73. Fowler V.M., Davis J.Q., and Bennett V.: Erythrocyte membrane tropomyosin: purification and properties, И Journal of Biological Chemistry, 1985, vol.100, pp.47−55.
  74. Fowler V.M.: Identification and purification of a novel Mr 43,000 tropomyosin binding protein from human erythrocyte membranes, II Journal of Biological Chemistry, 1987, vol.262, № 26, pp. 12 792−12 800.
  75. Fowler V.M.: Tropomodulin: a cytoskeletal protein that binds to the end of erythrocyte tropomyosin and inhibits tropomyosin binding to actin, // Journal of Cell Biology, 1990, vol.111, pp.471−482.
  76. Fujii T. and Tamura A.: Asymmetric manipulation of the membrane lipid bilayer of intact human erythrocytes with phospholipase A, C, or D induces a change in cell shape, II Journal of Biochemistry, 1979, vol.86, № 5, pp.1345−1352.
  77. Fukuda K., Nishi Y., and Usui Т.: Free amino acid concentrations in plasma, erythrocytes, granulocytes, and lymphocytes in umbilical cord blood, children, and adults, II J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr., 1984, vol.3, № 3, pp.432−439.
  78. Fukuda M. and Fukuda M.N.: Changes in cell surface glycoproteins and carbohydrate structures during the development and differentiation of human erythroid cells, II J. Supramol. Struct. Cell Biochem., 1981, vol.17, № 4, pp.313−324.
  79. Fukuda M., Fukuda M.N., and Hakomori S.: Developmental change and genetic defect in the carbohydrate structure of band 3 glycoprotein of human erythrocyte membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1979, vol.254, № 10, pp.3700−3703.
  80. Fukuda M.N. and Levery S.B.: Glycolipic’s of fetal, newborn, and adult erythrocytes: glycolipid pattern and structural study of H3-glycolipid from newborn erythrocytes, // Biochemistry, 1983, voi.22, № 21, pp.5034−5040.
  81. Furthmayr H.: Glycophorins A, B, and C: a family of sialoglycoproteins. Isolation and preliminary characterization of trypsin derived peptides, II Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.9, № 1, pp.79−95.
  82. Gahr M., Meves H., and Schroter W.: Fetal properties in red blood cells of newborn infants, // Pediatr. Res., 1979, vol.13, № 11, pp. 1231−1236.
  83. Gale R.E.: Cord-blood-cell transplantation a real sleeper?, II The new England journal of medicine, 1985, № 9, pp.392−393.
  84. Gardner К. and Bennett V.: Modulation of spectrin-actin assembly by erythrocyte adducin, // Nature, 1987, vol.328, pp.359−362.
  85. Gilligan D.M. and Bennett V.: The junctional complex of the membrane skeleton, II Seminars in Hematology, 1993, vol.30, № 1, pp.74−83.
  86. Glader B.E. and Conrad M.E.: Decreased glutathione peroxidase in neonatal erythrocytes: lack of relation to hydrogen peroxide metabolism, II Pediatr. Res., 1972, vol.6, № 12, pp.900−904.
  87. Gordon-Smith E.C.: Drug-induced oxidative haemolysis, II Clinics in Haematology, 1980, vol.9, № 3, pp.557−586.
  88. Gross G.P. and Hathaway W.E.: Fetal erythrocyte deformability, II Pediatr. Res., 1972, vol.6, № 7, pp.593−599.
  89. Gross R.T., Bracci R., Rudolph N., Schroeder E., and Kochen J.A.: Hydrogen peroxide toxicity and detoxification in the erythrocytes of newborn infants, // Blood, 1967, vol.29, № 4, pp.481−493.
  90. Gulak D., Orlov S., Pokudin N.I., Postnov Y.I., Litvinov I.S., Orlov J., and Shnyrov V.L.: Microcalorimetry and electrophoresis of erythrocyte membrane of spontaneously hypertensive rats, // J. Hypertension, 1984, vol.2, № 1, pp.8184.
  91. Hajjar K.: Stractural and functional analysis of spectrin from neonatal erythrocytes, // Biochimica et Biophysica Acta, 1985, vol.827, №, pp.460−465.
  92. Hemming N.J., Anstee D.J., Mawby W.J., Reid M.E., and Tanner M.J.A.: Localization of the Protein 4.1 Binding Site on Human Erythrocyte Glycophorin С and Glycophorin D, H Biochemical Journal, 1994, vol.299, № 1, pp. 191−196.
  93. Hemming N.J., Anstee D.J., Staricoff M.A., Tanner M.J., and Mohandas N.: Identification of the membrane attachment sites for protein 4.1 in the human erythrocyte, II Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, № 10, pp.53 605 366.
  94. Hendricks S.A., Lippe B.M., Kaplan S.A., Landaw E.M., Hertz D., and Scott M.: Insulin binding to erythrocytes of normal infants, children, and adults: variation with age and sex, II J. Clin. Endocrinol. Metab, 1981, vol.52, № 5, pp.969−974.
  95. Herzberg V.L., Boughter J.M., Carlisle S.K., Ahmad F., and Hill D.E.: 1251-insulin receptor binding to cord blood erythrocytes of varying gestational age and comparison with adult values, // Pediatr. Res., 1980, vol.14, № 1, pp.4−7.
  96. Home W.C., Miettinen H., and Marchesi V.T.: Erythrocyte membrane phosphoproteins: identification of two unrelated phosphoproteins in band 4.9, II Biochimica et Biophysica Acta, 1988, vol.944, № 2, pp.135−143.
  97. Hughes C.A. and Bennett V.: Adducin A Physical Model with Implications for Function in Assembly of Spectrin Actin Complexes, // Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, pp. 18 990−18 996.
  98. Husain-Chishti A., Faquin W., Wu C.C., and Branton D.: Purification of erythrocyte dematin (protein 4.9) reveals an endogenous protein kinase that modulates actin-bundling activity, II Journal of Biological Chemistry, 1989, vol.264, № 15, pp.8985−8991.
  99. Jackson W.M., Kostyla J., Nordin J.H., and Brandts J.F.: Calorimetric study of protein transitions in human erythrocyte ghosts, // Biochemistry, 1973, vol.12, № 19, pp.3662−3667.
  100. Jain S.K., Bauminger E.R., Zmora E., Mazor D., Katz M., and Herbst J.: Oxidative stressin newborn erythrocytes, II Pediatr. Res., 1991, vol.29, № 2, pp. 119−122.
  101. Jain S.K., Mohandas N., and Clark M.R.: Effect of ma! onyldialdehyde, a product of lipid peroxidation on deformability, cellulor dehydration and 51Cr-survival of erythrocytes., // Br. J. Haematol., 1983, vol.53, pp.247−255.
  102. Jain S.K., Wise R., and Bocchini J.J., Jr.: Vitamin E and vitamin E-quinone levels in red blood cells and plasma of newborn infants and their mothers, II J. Am. Coll. Nutr., 1996, vol.15, № 1, pp.44−48.
  103. Jain S.K.: Membrane lipid peroxidation in erythrocytes of the newborn, II Clin. Chim. Acta, 1986a, vol.161, № 3, pp.301−306.
  104. Jain S.K.: Presence of phosphatidylserine in the outer membrane bilayer of newborn human erythrocytes, // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1986b, vol.136, № 3, pp.914−920.
  105. Jarolim P., Murray J.L., Rubin H.L., Smart E., and Moulds J.M.: Blood Group Antigens Rb A, TR A, and Wd (A) Are Located in the 3rd Ectoplasmic Loop of Erythroid Band 3, II TRANSFUSION, 1997, vol.37, pp.607−615.
  106. Jay D. and Cantley L.: Structural aspects of the red cell anion exchange proteir., II Annual Review of Biochemistry, 1986, vol.55, pp.511−538.
  107. Jennings M.L. and Adams M.F.: Modification by papain of the structure and function of band 3, the erythrocyte anion transport protein, // Biochemistry, 1981, vol.20, № 25, pp.7118−7122.
  108. Jennings M.L.: Kinetics and mechanism of anion transport in red blood cells, II Annual Review of Physiology, 1985, vol.47, pp.519−533.
  109. Jennings M.L.: Structure and function of the red blood cell anion transport protein, II Annual Review of Biophysics and Chemistry, 1989, vol.18, pp.397−430.
  110. Johnson R.M., McGowan M.W., Morse II P.D., and Dzandu J.K.: Proteolytic analysis of the topological arrangement of red cell phosphoproteins, II Biochemistry, 1982, vol.21, № 15, pp.3599−3604.
  111. Jons T. and Drenckhahn D.: Identification of the binding interface involved in linkage of cytoskeletal protein 4.1 to the erythrocyte anion exchanger II EMBO Journal, 1992, vol.11, №, pp.2863−2867.
  112. Kam Z., Josephs R., and Gratzer W.B.: Structural study of spectrin from human erythrocyte membranes, II Biochemistry, 1977, vol.16, № 25, pp.5568−5572.
  113. Kang D., Okubo K., Hamasaki N., Kuroda N., and Shiraki H.: A structural study of the membrane domain of band 3 by tryptic digestion, II Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.267, № 27, pp.19 211−19 217.
  114. Kearin M., Kelly J.G., and O’Malley K.: Digoxin «receptors» in neonates: an explanation of less sensitivity to digoxin than in adults, // Clin. Pharmacol. Ther., 1980, vol.28, № 3, pp.346−349.
  115. Kehry M., Yguerabide J., and Singer S.J.: Fluidity in the membranes of adult and neonatal human erythrocytes, II Science, 1977, vol.195, № 4277, pp.486−487.
  116. Kelly J.G., McMillen R.M., and McDevitt D.G.: The effect of digoxin on 86rubidium uptake by erythrocytes from mothers and babies, // Br. J. Clin. Pharmacol., 1983, vol.15, № 1,pp.49−53.
  117. Kitao Т., Hattori K., and Takeshita M.: Species difference in the effects of proteolytic enz>mes on red cell membrane, II Experientia, 1977, vol.33, № 5, pp.675−677.
  118. Knip M., Puukka R., Lautala P., Leppilampi M., and Puukka M.: Basal insulin secretion and erythrocyte insulin binding in preterm and term newborn infants, II Biol. Neonate, 1983, vol.43, № 3−4, pp. 172−180.
  119. Komazawa M. and Oski F.A.: Biochemical characteristics of «young» and «old» erythrocytes of the newborn infant, II J. Pediatr., 1975, vol.87, № 1, pp. 102 106.
  120. Korsgren C. and Cohen C.M.: Purification and properties of human erythrocyte band 4.2. Association with the cytoplasmic domain of band 3, // Journal of Biological Chemistry, 1986, vol.261, № 12, pp.5536−5542.
  121. Kosztolanyi G. and Jobst K.: Electrophoretic mobility of the fetal red blood cell, II Biol. Neonate, 1975, vol.27, № 1−2, pp.125−128.
  122. Kuhlman P.A., Hughes C.A., Bennett V., and Fowler V.M.: A New Function for Adducin Calicium Calmodulin Regulated Capping of the Barbed Ends of Actin Filaments, // Journal of Biological Chemistry, 1996, vol.271, pp.7986−7991.
  123. Kurantsin-Mills J. and Lessin L.S.: Freeze-etching and biochemical analysis of human fetal erythrocyte membranes, II Pediatr. Res., 1984, vol.18, № 10, pp.1035−1041.
  124. MacDonald R.I.: Action of detergents on membranes: differences between lipid extracted from red cell ghosts and from red cell lipid vesicles by triton X-100, // Biochemistry, 1980, vol.19, pp. 1916−1922.
  125. Maneri L.R. and Low P. S.: Structural stability of the erythrocyte anion transporter, band 3, in different lipid environments. A differential scanning calorimetric study, II Journal of Biological Chemistry, 1988, vol.263, № 431, pp.1 617 016 178.
  126. Marchesi Т.: Isolation of spectrin frorr. erythrocye membranes, II Methods in Enzymology, 1974, vol.32, pp.275−277.
  127. Matovcik L.M. and Me-itzer W.C.: The membrane of the human neonatal red cell, II Clinics in Haematology, 1985, vol.14, № 1, pp.203−221.
  128. Matovcik L.M., Chiu D., Lubin В., Mentzer W.C., Lane P.A., Mohandas N., and Schrier S.L.: The aging process of human neonatal erythrocytes, II Pediatr. Res., 1986a, vol.20, № 11, pp.1091−1096.
  129. Matovcik L.M., Groschel-Stewart U., and Schrier S.L.: Myosin in adult and neonatal human erythrocyte membranes, // Blood, 1986b, vol.67, № 6, pp. 1668−1674.
  130. Matovcik L.M., Junga I.G., and Schrier S.L.: Drug-induced endocytosis of neonatal erythrocytes, II Blood, 1985, vol.65, № 5, pp. 1056−1063.
  131. Meyburg J., Bohler Т., and Linderkamp O.: Decreased mechanical stability of neonatal red cell membrane quantified by measurement of the elastic area compressibility modulus, // Clin. Hemorheol. Microcirc., 2000, vol.22, № 1, pp.67−73.
  132. Michaely P. and Bennett V.: ANK repeats of RBC ankyrin fold cooperatively in specific, ordered groups of six repeats, II Molecular Biology of the Cell, 1992, vol.3, №, pp.264a
  133. Michaely P. and Bennett V.: The Ank Repeats of Erythrocyte Ankyrin Form 2 Distinct But Cooperative Binding Sites for the Erythrocyte Anion Exchanger, II Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, №, pp.22 050−22 057.
  134. Moriyama R., Ydeguchi H., Lombardo C.R., Van Dort H.M., and Low P. S.: Stractural and functional characterization of band 3 from Southest asian ovalocytes, II Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.262, № 36, pp.25 782−25 797.
  135. Mueller T.J., Jackson C., Doctor M., and Morrison M.: Membrane skeleton alterations during in vivo mouse red cell aging. Increase in the band 4.1a:4.1b ratio, II Journal of Clinical Investigation, 1987, vol.79, pp.492−499.
  136. Neerhout R.C.: Erythrocyte lipids in the neonate, II Pediatr. Res., 1968, vol.2, № 3, pp.172−178.
  137. Nilsson O. and Ronquist G.: Enzyme activities and ultrustructure of membrane fraction from human erythrocytes, II Biochimica et Biophysica Acta, 1969, vol.183, pp. 1−9.
  138. Oikawa K., Lieberman D.M., and Reithmeier R.A.F.: Conformational and stability of the anion transport protein of human erythrocyte membranes, II Biochemistry, 1985, vol.24, № 12, pp.2843−2848.
  139. Palis J. and Segel G.B.: Developmental biology of erythropoiesis, II Blood Rev., 1998, vol.12, № 2, pp.106−114.
  140. Passow H.: Effect of pronase on passive ion permeability of human red blood cell, II Journal of Membrane Biology, 1971, vol.6, pp.233−258.
  141. Pfafferott C., Meiselman H.J., and Hochstein P.: The effect of malonyldialdehyde on erythrocyte deformability, // Blood, 1982, vol.59, pp. 12−15.
  142. Phelan J.P., Ahn M.O., Korst L.M., and Martin G.I.: Nucleated red blood cells: a marker for fetal asphyxia?, II Am. J. Obstet. Gynecol., 1995, vol.173, pp.13 801 384.
  143. Pinder J.С. and Gratzer W.B.: Structural and dynamic states of actin in the erythrocyte, I/Journal of Cell Biology, 1983, vol.96, pp.768−775.
  144. Pinder J.C., Pekrun A., Maggs A.M., Brain A.P.R., and Gratzer W.B.: Association State of Human Red Blood Cell Band 3 and Its Interaction with Ankyrin, II Blood, 1995, vol.85, № 10, pp.2951−2961.
  145. Pinto da Silva P.: Translational mobility of the membrane intercalated particles of human erythrocyte ghosts, // Journal of Cell Biology, 1972, vol.53, № 3, pp.777−787.
  146. Polychronakos C., Ruggere M.D., and Benjamin A.M.: The role of cell age in the difference in insulin binding between adult and cord erythrocytes, // Journal of Clinical Endocrinology and Metobolism, 1982, vol.55, pp.290−294.
  147. Privalov P.L. and Plotnikov V.V.: Three generations of scanning microcalorimeters for liquids, // Thermochimica Acta, 1989, vol.139, Compl., pp.257−277.
  148. Privalov P.L. and Potechin S.A.: Scanning microcalorimetry in studying temperature-induced changes in proteins, II Methods in Enzymology, 1986, vol.131, pp.451.
  149. Ralston G.: Tempperature and pH dependence of the self-association of human spectrin, II Biochemistry, 1991, vol.30, pp.4179−4196.
  150. Ralston G.B. and Dunbar J.C.: Salt and temperature-dependent conformation changes in spectrin from human erythrocyte membranes, II Biochimica et Biophysica Acta, 1979, vol.579, № 1, pp.20−30.
  151. Ralston G.B.: Physical chemical studies of spectrin, // Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.8, pp.361−373.
  152. Ramjeesinhg M., Gaarn A., Rothstein A., and R: Pepsin cleavage of band 3 produces its membrane-crossing domain, II Biochimica et Biophysica Acta, 1984, vol.769, № 2, pp.381−389.
  153. Rosenblum B.B.: Two-dementional gel electrophoresis erythrocyte membrane proteins, // Prog. Clin. Biol. Res., 1981, vol.56, pp.251−256.
  154. Ross A.H., Radhakrishnan R., Robson R.J., and Khorana H G.: The transmembrane domain of glycophorin A as studied bycross-linking using photoactivatable phospholipids, II Journal of Biological Chemistry, 1982, vol.257, № 8, pp.41 524 161.
  155. Salhany J.M., Sloan R.L., Cordes K.A., and Schopfer L.M.: Quantitative Analysis of the Kinetics of Stilbenedisulfonate Binding to Band 3, // INTJBIOCHEM CELL BIOL, 1995, vol.27, pp.953−964.
  156. Salhany J.M.: Allosteric Effects in Stilbenedisulfonate Binding to Band 3 Protein (AE1), // Cellular and Molecular Biology, 1996, vol.42, № 7, pp. 1065−1096.
  157. Sauberman N., Fortier N.L., Fairbanks G., O’Connor R.J., and Snyder L.M.: Red cell membrane in hemolytic disease. Studies on variables affecting electrophoretic analysis, // Biochimica et Biophysica Acta, 1979, vol.556, № 2, pp.292−313.
  158. Schekman R. and Singer S.J.: Clustering and endocytosis of membrane receptors can be induced in mature erythrocytes of neonatal but not adult humans, II Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, 1976, vol.73, № 11, pp.4075−4079.
  159. Schopfer L.M. and Salhany J.M.: Characterization of the Stilbenedisulfonate Binding Site on Band 3, // Biochemistry, 1995, vol.34, № 26, pp.8320−8329.
  160. Schrier S.L.: Studies of the metabolismof human erythrocyte membranes., // J. Clin. Invest, 1963, vol.42, pp.756−766.
  161. Serrani R.E., Venera G., Corchs J.L., and Gioia I.A.: Potasium influx in human neonatal red cells. Partithion into its major components., // Arch. Int. Physiol Biochim., 1990, vol.98, pp.27−34.
  162. Shahal Y., Bauminger E.R., Zmora E., Katz M., Mazor D., Horn S., and Meyerstein N.: Oxidative stress in newborn erythrocytes, // Pediatr. Res., 1991, vol.29, № 2, pp. 119−122.
  163. Shahal Y., Zmora E., Katz M., Mazor D., and Meyerstein N.: Effect of vitamin К on neonatal erythrocytes, // Biol. Neonate, 1992, vol.62, № 6, pp.373−378.
  164. Shapiro D.L. and Pasqualini P.: Erythrocyte membrane proteins of premature and full-term newborn infants, II Pediatr. Res., 1978, vol.12, № 3, pp. 176−178.
  165. Shapiro D.L.: Spectrin phosphorylation in intact neonatal and adult erythrocyte membranes, II Arch. Biochem. Biophys., 1979, vol.193, № 1, pp.264−266.
  166. Sharma R. and Premachandra B.R.: Membrane-bound hemoglobin as a marker of oxidative injury in adult and neonatal red blood cells, // Biochem. Med. Metab Biol., 1991, vol.46, № 1, pp.33−44.
  167. Shnyrov V.L. and Zhadan G.G.: Irreversible thermal denaturation of complex biological structures, in: Recent Research Developments in Physical Chemistry Ed. by: Pandalai S.G., Trasworld Research Network, Trivandrum, India 2000 vol 4, part II, pp.351−367.
  168. Shotton D.M., Burke B.E., and Branton D.: Spectrin oligomers: a structural feature of the erythrocyte cytoskeleton, II Journal of Molecular Biology, 1979, vol.131, № 2, pp.303−329.
  169. Snow J.W., Brandts J.F., and Low P. S.: The effects of anion transport inhibitors on structural transitions in erythrocyte membranes, // Biochimica et Biophysica Acta, 1978, vol.512, № 3, pp.579−591.
  170. Snow J.W., Vincentelli J., and Brandts J.F.: A relationship between anion transport and a structural transition of the human erythrocyte membrane, // Biochimica et Biophysica Acta, 1981, vol.642, № 2, pp.418−428.
  171. Steck T.L. and Yu J.: Selective solubilization of proteins from red blood cell membranes by protein perturbants, // Journal of Supramolecular Structure, 1973, vol.1, № 3, pp.220−232.
  172. Steck T.L.: The band 3 protein of the human red cell membrane: a review, II Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.8, № 3, pp.311−346.
  173. Steck T. L: The organization of proteins in the human red blood cell membrane, II Journal of Cell Biology, 1974, vol.62, № 1, pp. 1−19.
  174. Tanner M.J.A.: Proteolytic cleavage of the anion transporter and its orientation in the membrane, in: Methods in Enzymology: 1989, pp.423−431.
  175. Thatte H.S. and Schrier S.L.: Comparison of transferrin receptor-mediated endocytosis and drug- induced endocytosis in human neonatal and adult RBCs, // Blood, 1988, vol.72, № 5, pp. 1693−1700.
  176. Thevenin B. and Low P. S.: Kinetics and regulation of the ankyrin-band 3 interaction of the human red blood cell membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1990, vol.265, № 27, pp.16 166−16 172.
  177. Travis S.F., Kumar S.P., Paez P.C., and Delivoria-Papadopoulos M.: Red cell metabolic alterations in postnatal life in term infants: glycolytic enzymes and glucose-6-phosphate dehydrogenase, // Pediatr. Res., 1980, vol.14, № 12, pp. 1349−1352.
  178. Tsang W.C.O.: The size and shape of human red blood cells. M. Sc. thesis University of California, San Diego, 1975.
  179. Tyler J.M., Reinhardt B.N., and Branton D.: Association of erythrocyte membrane proteins binding of puriffied band 2.1 and 4.1 to spectrin, // Journal of Biological Chemistry, 1980, vol.255, pp.7034−7039.
  180. Ungewickell E. and Gratzer W.B.: Self association of human spectrin. A thermodinamic and kinetic study, II European Journal of Biochemistry, 1978, vol.88, pp.379−385.
  181. Van Dort H.M., Low P. S., Cordes K.A., Schopfer L.M., and Salhany J.M.: Calorimetric Evidence for Allosteric Subunit Interactions Associated with Inhibitor Binding to Band 3 Transporter, II Journal of Biological Chemistry, 1994, vol.269, № 1, pp.59−61.
  182. Van Dort H.M., Moriyama R., and Low P. S.: The Effect of Dids on the Interaction of Band 3 with Ankyrin in the Human Erythrocyte, II FASEB Journal, 1994, vol.8, pp. A1450-A1450.
  183. Vasarhelyi В., Ver A., Nobilis A., Szabo Т., and Tulassay Т.: Functional and structural properties of Na+/K (+)-ATPase enzyme in neonatal erythrocytes, // Eur. J. Clin. Invest, 1998, vol.28, № 7, pp.543−545.
  184. Viguera A.R., Martinez J.C., Filimonov V.V., Mateo P.L., and Serrano L.: Thermodynamic and kinetic analysis of the SH3 domain of spectrin shows a two-state folding transition, II Biochemistry, 1994, vol.33, № 8, pp.2142−2150.
  185. Vince J.W. and Reithmeier R.A.F.: Structure of the Band 3 Transmembrane Domain, II Cellular and Molecular Biology, 1 996, vol.42, № 7, pp. 1041−1051.
  186. Weinstein R.S., Khodadad J.K., and Steck T.L.: Ultrastructural characterization of proteins at the natural surfaces of the red cell membrane, II, 1978, vol., № 21, pp.413−427.
  187. Willardson B.M., Thevenin В., Harrison M.L., Kuster W., Benson M.D., and Low P. S.: Localization of the ankyrin-binding site on erythrocyte membrane protein, band 3, // Journal of Biological Chemistry, 1989, vol.264, № 27, pp. 15 893−15 899.
  188. Wojcicki W.E. and Beth A.H.: Structural and binding properties of the stilbenedisulfonate sites on erythrocyte band 3: an electron paramagnetic resonance study using spin-labeled stilbenedisulfonates, // Biochemistry, 1993, vol.32, № 36, pp.9454−9464.
  189. Wolosin J.M.: A procedure for membrane- protein reconstitution and the functional reconstitution of the anion transport system of the human erythrocyte membrane, II Biochemical Journal, 1980, vol.189, № 1, pp.35−44.
  190. Yu J. and Steck T.L.: Association of band 3, the predominant polypeptide of the human erythrocyte membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1975, vol.250, № 23, pp.9176−9184.
  191. Yu J., Fishman D.A., and Steck T.L.: Selective solubilization of proteins and phospholipids from red blood cell membranes by nonionic detergents, II Journal of Supramolecular Structure, 1973, vol.1, № 3, pp.233−248.
  192. Yuan J., Bunyaratvej A., Fucharoen S., Fung C., Shinar E., and Schrier S.L.: The Instability of the Membrane Skeleton in Thalassemic Red Blood Cells, // Blood, 1995, vol.86, pp.3945−3950.
  193. Zipursky A., Brown E., Palko J., and Brown E.J.: The erythrocyte differential count in newborn infants, II Am. J. Pediatr. Hematol. Oncol., 1983, vol.5, № 1, pp.45
  194. Zwaal R.F.A., Roelofsen В., and Colley C.M.: Localization of red cell membrane constituents, II Biochimica et Biophysica Acta, 1973, vol.300, № 2, pp. 159−182.51.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!