Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Активность гидролитических ферментов и их ингибиторов в тканях картофеля и колорадского жука: методические аспекты

Диссертация: Активность гидролитических ферментов и их ингибиторов в тканях картофеля и колорадского жука: методические аспекты
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Весьма удобной моделью для проведения исследований такого рода является природная система «картофель — колорадский жук». Исследование гидролитических ферментов, их ингибиторов при взаимодействии картофеля и колорадского жука позволит получить и ценный экспериментальный материал о физиологических, биохимических механизмах взаимоотношений сельскохозяйственных растений и насекомыхвредителей… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Природа и физиолого-биохимическая роль гидролитических ферментов (аналитический обзор литературы)
    • 1. 1. Пектолитические ферменты микроорганизмов и растений (структура, свойства и физиологическая роль). ^
    • 1. 2. Целлюлолитические ферменты
    • 1. 3. Эстеразы
    • 1. 4. Амилолитические ферменты
  • 2. Растительные ингибиторы гидролитических ферментов
  • 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Объекты исследований
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Методы исследований
      • 2. 3. 1. Определение концентрации белка
      • 2. 3. 2. Определение липазной активности в экстрактах. ^
      • 2. 3. 3. Определение активности протеолитических ферментов
      • 2. 3. 4. Определение активности ингибиторов трипсина по БАПА
    • 2. 4. Математическая обработка результатов
  • Результаты и обсуждение
    • 3. 1. Модификация и разработка методов определения активности
    • 3. 1. Модификация и разработка методов определения активности
      • 3. 1. 1. Определение активности пектолитических, целлюлолитических ферментов и их ингибиторов по гидролизу субстратов в агарозном геле (модификация методов)
      • 3. 1. 2. Определение активности липаз, амилаз и их ингибиторов методом агарозных гелевых пластин (разработка метода)
    • 3. 2. Активность гидролитических ферментов в экстрактах имаго и личинок колорадского жука. ^
    • 3. 3. Активность гидролитических ферментов в тканях картофеля различных сортов
    • 3. 4. Активность ингибиторов гидрблитических ферментов колорадского жука в тканях картофеля. gJ
  • Выводы

Активность гидролитических ферментов и их ингибиторов в тканях картофеля и колорадского жука: методические аспекты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Синтез белков с антимикробными свойствами является одной из универсальных защитных реакций растений при воздействии на них биотических и абиотических факторов (Clarini, 2002; Сотченков, Голденкова, 2003). К таким молекулам относятся и ингибиторы, способные нейтрализовать гидролитические (пищеварительные) ферменты патогенных микроорганизмов и насекомых-вредителей. Наиболее подробные сведения получены о защитной роли растительных ингибиторов, действующих на протеолитические ферменты. Показано, что выделенные из семян бобовых, злаковых растений, клубней картофеля препараты ингибировали действие ферментов микроорганизмов, и вследствие этого, были способны подавлять рост и развитие колоний патогенных грибов (Мосолов, 1983; Валуева, Мосолов, 2002; 2004; 2006; Конарев, 2002). С. Рианом и его сотрудниками было обнаружено, что поранение тканей личинками колорадского жука приводит к системному повышению активности ингибиторов протеиназ во всех органах растений томатов и картофеля (Green, Ryan, 1972; Ryan, 1981). Ингибиторы протеолитических ферментов выявлены практически у всех исследованных представителей дикорастущих и культурных растений (Валуева, Мосолов, 2006). Широкое распространение ингибиторов протеиназ и их содержание в значительных количествах в тканях растений позволяют говорить о них как об одном из важных звеньев в регуляции физиологических и патологических процессов. Исходя из вышесказанного, можно предположить, что в растительных тканях должны функционировать и ингибиторы других гидролаз: амилаз, пектиназ, целлюлаз, эстераз. Однако, экспериментальные сведения об этих гидролитических ферментах и их ингибиторах при взаимодействии растений с фитопатогенами в научной литературе пока весьма ограничены (Фомичева, 1992; Яруллина, Ибрагимов, 2006). По-видимому, функционирование в растительном организме генетически детерминированной системы ингибиторов гидролитических ферментов представляет важную часть механизма противостояния растений организмам-фитофагам, т. е. механизма, обеспечивающего устойчивость растений. В связи с вышесказанным, исследования гидролитических ферментов, их ингибиторов при взаимодействии растительного организма с фитофагами приобретают особую актуальность и имеют важное значение как в научном, так и практическом отношении. В значительной степени, накопление новых фактов в этом плане ограничивается недостатком методов, позволяющих параллельно измерять ферментативную и ингибиторную активности в биологических объектах.

Кроме того, существующие в настоящее время методы измерения активности гидролаз довольно трудоемки, и поэтому не позволяют одновременно анализировать большое количество образцов (Ермаков, 1987; Камышников, 2003; Хазиев, 2005).

Цель нашей работы заключалась в разработке и модификации новых методов измерения активности гидролаз, их ингибиторов, позволяющих анализировать эти молекулы как компоненты единого функционального комплекса при взаимодействии растений с патогенными микроорганизмами и насекомыми-вредителями.

Весьма удобной моделью для проведения исследований такого рода является природная система «картофель — колорадский жук». Исследование гидролитических ферментов, их ингибиторов при взаимодействии картофеля и колорадского жука позволит получить и ценный экспериментальный материал о физиологических, биохимических механизмах взаимоотношений сельскохозяйственных растений и насекомыхвредителей.

Соответственно, в процессе выполнения работы решались следующие задачи:

— разработка новых методов определения активности амилаз, липаз и их ингибиторов в тканях растений и насекомых;

— модификация методов измерения активности целлюлаз, пектиназ и их ингибиторов в тканях растений и насекомыхизмерение уровня активности гидролитических ферментов в тканях личинок и имаго колорадского жука, обитающих на различных территориях;

— измерение уровня активности гидролитических ферментов и ингибиторов гидролаз в тканях картофеля районированных сортов и перспективных селекционных сортообразцов картофеля.

ПРИРОДА И ФИЗИОЛОГО-БИОХИМИЧЕСКАЯ РОЛЬ ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ.

выводы.

1. Разработаны новые методы измерения активности липолитических, амилолитических ферментов и их ингибиторов, основанные на гидролизе иммобилизованных в агарозный гель ферментных субстратов. Предложены модификации методов измерения активности целлюлаз, пектиназ и их ингибиторов. Показана возможность использования предложенных методов для измерения активности гидролаз и их ингибиторов в гомогенатах тканей растений и насекомых.

2. Проведен сравнительный анализ уровня активности амилаз, целлюлаз, пектиназ, протеиназ, амилаз, липаз в имаго и личинках колорадского жука, обитающего на различных территориях. Насекомые различного возраста, независимо от места обитания, характеризуются высокими показателями активности целлюлаз и пектиназ, среднее значение активности харак-терно для амилаз, для протеиназ и липаз характерны наименьшие значения активности.

3. Представители насекомых одной локальной популяции (выборки), находящиеся на разных стадиях развития, по показателю ферментативной активности не имеют достоверных различий (р > 0,05). Насекомые одного возраста из различных локальных популяций, существенно различаются по уровню гидролитической активности (для всех исследованных ферментов р< 0,05).

4. В органах картофеля различных сортов измерен уровень активности гидролитических ферментов. В покоящихся клубнях картофеля гидролитическая активность отсутствует, или выявляется на очень низком уровне. В активно вегетирующих органах (прорастающих клубнях, проростках, листьях) картофеля выявлен относительно высокий уровень активности гидролаз. Изученные сорта и селекционные сортообразцы характеризуются индивидуальными показателями гидролитической активности.

5. В клубнях и листьях картофеля выявлена активность ингибиторов, подавляющих активность амилаз, пектиназ, целлюлаз, липаз млекопитающих, насекомых, микроорганизмов (грибов, бактерий). Предложенные нами методы позволяют выявить межсортовые различия по уровню активности ингибиторов гидролаз в органах картофеля.

Показать весь текст

Список литературы

  1. P.M., Голденкова К. А., Мусийчук К. А., Пирузян Э. С. Свойства термостабильной целлюлазы Clostridium thermocellum H Биохимия. — 2001. — Т.66 .-№ 7.- С. 991 — 992.
  2. М.М., Фурсов О. В. Синтез, активация и секреция а-амилазы алейронового слоя и щитка зерновки пшеницы. // Физиология растений. -1990.-Т.37.-№ 6. -С. 1180−1185.
  3. Д.К., Гевантмахер C.B., Вагина О. Н., Розмухамедова Б., Давранов К. Д. Очистка и свойства липазы из Penicillium species в водной среде и в обращенных мицеллах в бензоле // Биохимия.-1994.- т. 59, вып. 3.- С. 425−433.
  4. В.Г., Ковалева Т. А., Кожонина О. М., Битюцкая Л. А., Дронов Р. В., Трофимова О. Д. Компьютерный анализ пространственной структуры некоторых гидролитических ферментов // Биохимия.- 2005.- т. 70, вып. 10.- С. 1318−1327.
  5. B.C. Ферментные методы анализа. М.: Наука, 1969.-740с.
  6. Н.И., Рябая Н. Е. Полигалактуроназа Sacharomyces pastorianus: выделение и некоторые свойства// Прикл. биохим. микробиол. 1997.- Т. 33. -№ 3. -С. 287−291 .
  7. A.M., Астапович Н. И. Секреция ферментов у микроорганизмов. М. Изд-во «Наука», 1984.-70 с.
  8. З.Э. Физиология и Биохимия грибов. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1988. — 230 с.
  9. И.И., Мосолов В. В., Федуркина Н. В. Влияние ингибиторов протеиназ фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология. 1976.- Т. 10.- № 3. — С.198−201.
  10. Т. Т., Коровкин Б. Ф.Биологическая химия /Под ред. акад. АМН СССР С. С. Дебова.- М.: Медицина, 1990. -528 с.
  11. С. Структура и функция ферментов. М: Мир, 1971.-333 с.
  12. X., Дженсен Р., Липолитические ферменты, пер. с английского, М., 1978.-396 с.
  13. А.Ю. Основы гистохимии: Учебное пособие. Пущино: Пущинский гос. ун-т.- 2008.- 58 с.
  14. Т. А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеолитических ферментов // Прикладная биохимия и микробиология,-1995. Т. 31, № 6. — С. 579−589.
  15. Т.А., Григорьева Л. И. Взаимодействие соевого ингибитора трипсина (Ингибитор Кунитца) с цистеиновыми протеиназами // Биоорганическая химия.- 1994.- Т 20.- № 2- С. 162−168.
  16. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитичсеких ферментов в защите растений // Успехи биологической химии.-2002.-Т.42.-С. 193−216.
  17. Т. А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия.-2004.-Т.69 вып. 11.-С. 1600−1606.
  18. Т.А., Мосолов В. В. Трипсинсвязывающие центр ингибитора сериновых протеиназ из картофеля // Биоорганическая химия. 1976. — Т.2.-№ 10. — С. 1389−1394.
  19. С.Д., Зайцев С. В. Кинетические методы в биохимических исследованиях. М.: Изд-во МГУ, 1982. 343с.
  20. Васильева К.В.и др., Пектолитические ферменты из Aspergillus niger// Биохимия иммунитета и покоя растений. М.: Из-во «Наука», 1969.
  21. Е. Н. Переваривание белков. Киев: Гродынец.-1993.-29 с.
  22. Н.А. Физиологические основы теории устойчивости растений к насекомым. Автореф. докт. дисс. Л., ВИЗР.-1980.- 49 с.
  23. Т.В., Скурат Е. В., Фролова О. Ю. Пектинметилэстераза как фактор стабильности растительного транскриптона//Молекулярная биология.- 2008.- т. 42.- № 3.- С. 478−486.
  24. Глинка Е. М, Буранцева Е. А., Проценко М. А., Салькова Е. Г. Влияние белкового ингибитора полигалактуроназы на интенсивность образования олигоуронидов //Физиология растений.- 2003.- т.50.- № 2.-С.260−264.
  25. Е.М., Гладких Т. А., Проценко М. А. Выделение из клубня картофеля белкового ингибитора активности полигалактуроназы // Прикладная биохимия и микробиология.- 1997.- т.ЗЗ.- С.514−518.
  26. Н.П., Идвильская Н. А., Акименко В. К. Состав целлюлазного комплекса Clostridium thermocellum // Биохимия.- 1985. -Т. 50.- С. 109—113.
  27. Л.Ф., Кошевский И. И. Грибные полисахариды в, защите растений // Тез. докл. I съезд микологов России, Москва.- 2002.-С. 230−231.
  28. Л.Ф., Кошевский И. И. Преараты нового поколения для защиты растений///1 конференция «Защита растений"(Москва-Щелково, октябрь, 2001):тез.докл.-М.: «ВНИРО».- 2001 .-С.85−87.
  29. Ю.Я., Вайсблай И. М., Определение ингибиторов трипсина в семенах гороха // Прикладная биохимия и микробиология.-1975.-Т. 2. № 5-С.777−783.
  30. И.М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. Изд. 3, перераб. и дополн. М.: «Элевар», — 2000. — С.10 -106.
  31. A.B., Синицын А. П., Клесов A.A. // Прикладная биохимия и микробиология.- 1992. -Т.21.- № 1.- С. 59−69.
  32. Т.Б., Фурсов О. В. Амилазы зерновых и регуляция их активности // Успехи биол. химии.- 1982.- Т. 22. -с. 137.
  33. .Х., Циоменко А. Б., Давранов К. Д., Кулаев И. С. Гидрофобная хроматография и характеристика секртируемых липаз гриба Rhizopus microsporus //Биохимия.-1993.-т.58.- вып.7.-С.979−986.
  34. М., Уэбб Э. Ферменты, т 1−3. М.: Наука, 1982.-375с.
  35. С.И., Сичкарь JI.A. Исследование условий выделения, свойств и стандартизация растительных ингибиторов протеолитических и липолитических ферментов // Связь «Структура -свойства» БАВ тезисы докладов Национальной академии Украины, 2002.-С.7−9.
  36. В.И., Шарпко Т. П., Забрейко С. А., Сосновская Т. Ф. Протеолитические ферменты и ингибиторы трипсина высших растений в условиях стресса//Биоорганическая химия.- 2008, Т.34.-С. 278−283.
  37. .А. Методика полевого опыта.- М.: Агропромиздат, 1985.-351с.
  38. Дунаевский Я. Е, Павлюкова Е. Б., Белякова Г. А., Белозерский М. А. О физиологической роли ингибиторов протеиназ растений: две группы функционально активных ингибиторов в семенах гречихи // Мол. биол.- 1995. Т. 29, вып.6.- С. 1258−1264.
  39. Я.Е., Белозерский М. А. Эндогенные ингибиторы протеаз как фактор устойчивости растений // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С. 119−123
  40. Я.Е., Матвеева А.Р., Белякова Г. А., Домаш
  41. B.И., Белозерский М. А. Внеклеточная щелочная протеиназа Colletotrichum gloeosporioides II Биохимия.- 2007, т. 72, № З.-С. 424−431.
  42. Ю.Т., Долгова A.B., Рыбакова И. Н. Багирова С.Ф. Дивергенция популяций фитопатогенного гриба Phytophthora infestans в связи с специализацией к растению-хозяину.// Журн. общ. биологии. -1994. Т.55.-С.179−188.
  43. Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В. Г., Багирова
  44. C.Ф. Общая и молекулярная фитопатология.- М., 2001.- С. 302.
  45. A.M. Стрессовые белки растений. PR-белки.// Физиол.растен.38.- 1991.- С.788−799.
  46. А.И., Арасимович В. В., Ярош Н. П. Методы биохимического исследования растений. Под ред. Ермакова А.И.-Л.:Агропромиздат, 1987.-430 с.
  47. И.Н., Семенова М. В., Цурикова Н. В., Синицын А. П. Гидролиз пшеничной муки под действием препаратов амилазы и индивидуальных ферментов // Прикладная биохимия и микробиология.-2006.- т. 42.- № 6.- С.700−704.
  48. И.Н., Синицын А. П., Кондратьева Е. Г. Оценка эффективности кормовых ферментных препаратов при разрушении некрахмальных полисахаридов зерновых субстратов // Прикладная биохимия и микробиология.- 2006.- т. 42, — № 6.-С.705−709.
  49. Р.И. Внеклеточные протеолитические ферменты гриба Fusarium sp. и их ингибиторы из растений // Вестник Башкирского университета. 1997. — № 3 (I, II).- С. 51−54.
  50. Р.И. Содержание ингибиторов протеиназ в семенах сельскохозяйственных культур // Качество продукции растениеводства и приемы его повышения.- Уфа: Баш. гос. агр. ун-т. -1998.- С. 146−149.
  51. Р.И., Умаров И. А., Шпирная И. А., Марданшин И. С. Пищевая активность колорадского жука на различных сортах картофеля // Сборник ч.1 «Вавиловские чтения- 2008», СГАУ.-С. 136−137.
  52. P.A., Фурсов О. В. Бифункциональный ингибитор а-амилазы трипсина из зерна пшеницы. // Прикладная биохимия и микробиология. -2007. -Т. 43. -№ 4.- С. 419−423.
  53. Ф.Л., Лобов В. П., Жидков В. А. Справочник по биохимии. К.: Наукова думка.- 1971.-306 с.
  54. B.C. Клинико-биохимическая лабораторная диагностика: Справочник в 2-х т. Т.2.-2-е изд. Мн.:Беларусь, 2003.-463 с.95
  55. B.C. Некоторые физико-химические свойства липазы зародышей семян пшеницы // Биотехнология. 2003.- № 5 С.44−52.
  56. Г. В., Валуева Т. А., Домаш В. И., Новикова JI.M., Мосолов В.В.Экзопротеиназа гриба Fusarium, sambucianum Fuck и их взаимодействие с ингибиторами // Прикладная биохимия и микробиология.-1994.-Т.30.- № 1.-С 21−29.
  57. A.A. Биохимия и энзимология гидролиза целлюлозы// Биохимия.-1980.- Т.55.- № 10.- С.1731−1765.
  58. A.A. Ферментативное превращение целлюлозы // Итоги науки и техники. Сер. Биотехнол. М., 1983. Т. 1. С. 63−150.
  59. A.A. Ферменты целлюлазного комплекса // Проблемы биоконверсии растительного сырья. М., 1993. С. 95−136.
  60. Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия М.: Высшая школа, 2000.- 480 С.
  61. A.B. Технология препарата пектинметилэстеразы томатов Дис. канд. техн. наук Одесская Гос. Академия пищевых технологий. Одесса, 1997. — 149 с.
  62. К.А., Кислицина В. П. О некоторых проблемах проявления энзиматической активности почв//Сб. докл. симпозиума по ферм, почвы. Минск: Наука и техника, 1968.- С. 66−89.
  63. К.А., Михайлова Э. Н. // Почвоведение, № 2, 58.1968.
  64. А.Г., Пахомов А. Н. Множественные формы неспецифических эстераз в онтогенезе капустной совки Barathra brassicaceae II Онтогенез-1990 № 6 с.580−584.
  65. A.B. Ингибиторы ферментов как генетические маркеры // Аграрная Россия.- 2002.- № 3.- С. 44−52.
  66. A.B. Системы ингибиторов гидролаз у злаков — организация, функции и эволюционная изменчивость // Автореферат дисс.докт.биол.наук, М., 1992.-38 С.
  67. Ал.В. Взаимосвязи и изменчивость ингибиторов протеиназ и а-амилаз у пшеницы и родственных ей злаков // Сельхоз. биол.- 1986.- № 3. С. 46−51.
  68. Ал.В. Ингибиторы гидролаз и сопряженная эволюция злаков и вредных насекомых// 9 Всес.совещ. По иммунитету раст. К болезням и вредителям, Минск, сент., 1991: Тез докл. т.2-Минск, 1991-с.270−271.
  69. О.С., Попова Т. Н., Капранчиков B.C., Мотина Е. А. Идентификация каталитически активных групп липазы зародышей семян пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология.- 2008.- т.44.-№ 4, с. З87−393.
  70. B.JI. Биохимия растений. М.: Высшая школа.-1986. -С.503.
  71. Кретович B. JL, Яровенко B.JI. Ферментные препараты в пищевой промышленности М.: Пищевая промышленность, 1975. — 536 с.
  72. А.Г., Сапунова Л. И., Михайлова Р. В., Тамкович И. О., Мамович О. М. Свойства и стабилизация пектиндеполимераз из препарата пектиназа Г20 на основе ультраконцентрата биомассы гриба Penicillium digitatum И Биотехнология.- 2008.- № 6.- С. 73−79.
  73. Маали Амири Р., Голденкова Павлова И. В., Юрьева М. О. Жирнокислотный состав липидов растений картофеля трансформированных геном 12 —десатуразы цианобактерий //Физиология растений.- 2007- т.54.- № 5.- С.678−685.
  74. Маслова Н. Ф, Носольская Т. Н. Фармакологические аспекты применения в медицине отечественного растительного ингибитора липаз // Связь «Структура свойства» БАВ тезисы докладов Национальной академии Украины, 2002.- С.26−31.
  75. М.С., Капков Д. В., Могутов М. А., Рабинович М. Л., Клесов A.A. // Биохимия.- 1989. -Т. 54.- С. 387 — 395.
  76. Л.В., Васильева К. В. Пектолитические ферменты // Биохимия иммунитета и покоя растений М.: Наука, 1969.-358с.
  77. Л.В., Дьяков Ю. Т., Озерецковская О. Л. Индукторно-супрессор-ная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общ. биол.-1986.-Т.47.№ 3 .-С.748−75 8.
  78. Методика исследований по культуре картофеля НИИКХ, М., 1967. 263с.
  79. Методы биохимического исследования растений Под ред. Ермакова А. И. Л.: Агропромиздат, 1987. 430 с.
  80. Р.В., Лобанок А. Г., Захаренко И. Н. Специфические эстеразы грибов рода Aspergillus и Flisanum // Прикл. биохимия и микробиол.- 1997.- Том 33.- № 5.- С. 492−496.
  81. В.В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов // Биоорганическая химия. 1998. Т. 26. С. 273−278.
  82. В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. -М.: Наука.- 1983.- С. 40.
  83. В .В., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений. Прикладная биохимия и микробиология. 2005, 41, № 3, 261−282.
  84. В.В., Валуева Т. А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: ВИНИТИ.-1993.- 207 с.
  85. В.В., Валуева Т. А. Участие протеолитических ферментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микроорганизмами // Биохимия.- 2006.- Т 71.- вып. 8.- С. 1034 1042.
  86. Озерецковская O. JL, Васюкова Н. И., Караваева К. А., Канева И. М. Характер супрессии фитоалексинообразования при совместном взаимодействии расы возбудителя фитофтороза и сорта картофеля // прикл. Биохимия и микробиол.-1993.-№ 2 .-С.328−332.
  87. Озерецковская O. JL, Васюкова Н. И., Панина Я. С., Чаленко Г. И. Действие иммуномодуляторов на устойчивость и восприимчивость картофеля к Phytophtora infestansll Физиология растений.-2006.-Т.53.-№ 4. -С. 546−553.
  88. Озерецковская O. JL, Ильинская Л. И., Васюкова Н. И. Биохимические механизмы олигогенной фитофтороустойчивости картофеля // Успехи биол. химии-1993-С.51−85.
  89. Е.С., Варламов В. П., Яковлев Г. И. Ингибирование активности липаз низкомолекулярным хитозаном // Прикладная биохимия и микробиология. 2008. — Т.44. — № 1. — С.38−43.
  90. Пектинметилэстераза как фактор умолкания генов. Скурат Е. В.: дисс. канд. биол. наук: М., 2006.-122с.
  91. В. К методике определения липолитичеекой способности верховых и низинных торфов и грязей // Почвоведение.-1946.-№ 1.- с. 106−109.
  92. В. Почвоведение.- 1964.- № 1.- 106.
  93. В.В. Физиология растений.- М: Высш.шк., 1989.464 с.
  94. Л.С., Имшеницкий A.A., Кириллова Н. Ф., Сорокина Т. А. Эстеразная активность пигментной группы бактерий рода Pseudomonas //Микробиология.- 1989.- Т.54.-С. 54−59.
  95. Н.И., Кривова А. Ю., Растимешина И. О., Бурцева С. А. Взаимосвязь биосинтеза липидов, липоксигеназы и липазы у культур актиномицетов //Микробиология. — 2005. -Т.74. № 5. С.717−719.
  96. Применение методов биохимии в исследованиях по защите растений. Под редакцией Тютерева С. Л., Новожилова К. В. Л.: ВИЗР, 1976.- 134 с.
  97. М.А., Буза Н. Л., Криницина A.A., Буланцева Е. А., Кораблева Н. П. Белковый ингибитор полигалактуроназы — структурный белок клеточной стенки растений // Биохимия.- 2008.- т. 48.-№ 6.-С. 863−868.
  98. С. С. Стресс у растений: физиологический подход //Общая биология. 2008.-Том 69.- № 4.-С. 294−298.
  99. М. Л. // Биотехнология.- 1998.- Т. 11.- С. 4−149.
  100. И.Ю., Лукашина Н. С., Хлебодарова Т. М. Роль эстеразы ювенильного гормона в метаморфозе Diptera // Генетика. 1991. -Т. 22. — № 3. — С. 274−281.
  101. Т.А., Кладницкая Г. В., Чаленко Г. И., Валуева Т. А. Влияние белков-ингибиторов протеиназ из клубней картофеля на рост м-развитие фитопатогенных микроорганизмов // Прикладная биохимия и микробиология.- 2008.- т.44.- № 1.-С. 101−105.
  102. Т.А., Сперанская A.C. Белок-ингибитор субтилизина из клубней картофеля // Биохимия. 2004.- Т. 69, вып. 10.-С. 1345−1352.
  103. H.A. Ферментативное расщепление целлюлозы// Доклады АН СССР.- М.: Наука. 1981.-С.4−13.
  104. H.A., Безбородов A.M. // Прикл. биохим. микробиол.- 1997. -Т. 33. -№ 5. С. 467−487.
  105. С. А., Еремина О. Ю., Костырко И.Н Исследование эстеразных систем насекомых/.// Агрохимия. -1990.- № 10.-СЛ17−123.
  106. .А. Растение в борьбе с заболеваниями. М: Знание, 1977.-64 с.
  107. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета. М.: Высш. школа.- 1975.- 320 с.
  108. А.Н., Игнатов А. Н. Активирование иммунитета капусты Brassica oleraceae L. Против сосудистого бактериоза // Биол. науки-1991-№ 12.-С. 131−142.
  109. E.B. Превращение пектиновых веществ в растениях //Обменные процессы и их регуляция у растений и животных. -Саранск: Мордовский гос. ун-т, 1980. С. 4−16.
  110. К.Н., Полимбетова Ф. А. Роль ферментов в устойчивости растений.Алма-Ата: Наука, 1986.- 184 с.
  111. М.В. Свойства внеклеточных пектиназ грибов рода Aspergillius Дисс. канд. хим. наук, М., 2005, 167 с.
  112. В.В., Алексеев A.A., Глупов В. В. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы гусениц вощинной моли Galleria mellonella L. (.Lepidoptera- Pyralidae) при микозах // Известия РАН.- 2001, № 5.- С. 588−592.
  113. А.П., Гусаков A.B., Черноглазов В. М. Биоконверсия лигноцеллюлозных материалов. М.: Изд-во МГУ, 1995.224 с.
  114. O.A., Федорова Е. А., Семенова М. В., Гусанов A.B., Соколова Л. М., Бубнова Т. М., Окунев О. Н. Выделение и свойства внеклеточной пектиназы Penicillmm canescens // Биохимия, 2007, т. 72, вып. 5.-С. 699−706.
  115. A.A. и др., Новые целлюлазы для высокоэффективного гидролиза лигноцеллюлозной биомассы// Прикладная биохимия и микробиология.- 2006.- Т42.- № 6.-С. 674−680.
  116. Р. Методы очистки белков. М: Мир, 1985. С.358
  117. Д.К., Голденкова И. В. Антимикробные белки и пептиды, участвующие в защите растений от грибных и бактериалных патогенов// Успехи современной биологии.- 2003, Т 123, № 4.- С.323−335.
  118. Структурные и функциональные особенности пектинметилэстеразы и ее роль в поддержании стабильноститранскриптона растений. Гасанова Т. В. Автореф. дис.канд. наук М., 2008.102
  119. М.Я., Щелокова С. С. Влияние твинов на липазную активность Oospora lactis //Биотехнология.- 1979.- вып. 4.- С. 658−662.
  120. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001.- 448 с.
  121. И. А. Процессы деградации у растений // Соросовский образовательный журнал.- 1996.- № 6.- С. 13−19 .
  122. И. А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов// Физиология растений.- 1992.- Т.39.-№ 6.-С. 1215−1223.
  123. H.H., Кошкин Е. И., Макрушин И. М. и др. Физиология и биохимия сельскохозяйственных растений под ред. Третьякова Н.Н.-М.: Колос, 1998.-640 с.
  124. А. И. Химия и технология крахмала, пер. с англ., М., 1975.-С. 236.
  125. Ю.Б. Основы биохимии. М.: Высш. шк., 1993.1. С.483
  126. Ю.Б., Коничев A.C. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии.-М.: Наука, 1987.- 168 с.
  127. Ю.А. Пищеварительные а-амилазы и протеиназы насекомых как элемент специфичного взаимодействия в системе растение насекомое -фитофаг: Автореф. канд. дис. Санкт-Петербург, 1992.- 15 с.
  128. О.В., Кузовлев В. А., Акаева М. М. Свойства и особенности амилаз зерна злаковых // Ферменты и качество зерна.-Алма-Ата: Наука, 1987.-С. 41.
  129. О.В., Кузовлев В. А., Аникеева JI.A. и др. Особенности ферментативного гидролиза крахмальных гранул зерен злаковых //Прикл. биохимия и микробиол.-1990. -Т.26.- № З.-С. 371.
  130. Ф.Х. Методы почвенной энзимологии.- М: Наука. 2005.-С.252.
  131. Ф.Х. Ферментативная активность почв.-М.: Наука, 1976. -С.180.
  132. Д.В., Мосолов И. И. Поведение белка-ингибитора а-амилазы 2 из зерна пшеницы при прорастании // Физиология растений. -1992.- Т. 39. -№ 1.- С.120−125
  133. Т.А., Дунаевский Я. Е., и др., О пищеварительных протеиназах личинок Большого Мучнистого хрущика Tenebrio molitor: очистка и характеристика трипсиноподобной протеиназы// Биохимия.-2005.- Т.70. № 3.-С.370−377.
  134. И.Д., Вилкова H.A., Слепян Э. И. Устойчивость растений к вредителям и болезням. Л.: Агропромиздат, 1986.- С. 190.
  135. И.Д., Турулева Л. М., Фасулати С. Р., Иващенко Л. С. Иммунологические барьеры и источники устойчивости картофеля к колорадскому жуку // Бюлл. ВИР, Л., 1991, в. 214, с. 50−56.
  136. И.А. Гидролитические ферменты и их ингибиторы как компоненты системы «Насекомое-фитофаг-растение». Автореф. дис. канд. биол. наук Башкире, гос. ун-та Уфа, 2006, 24 с.
  137. И.А., Ибрагимов Р. И., Умаров И. А. Подавление активности гидролитических ферментов личинок колорадского жука растительными белками // Вестник Башкирского универститета.- 2006, № З.-С. 49−52.
  138. А. А., Ельина Е. А. Продуцирование полигалактуроназ мицелиальными грибами Aspergillus niger и Penicillium diercxii // Химия и компьютерное моделирование, Бутлеровсие сообщения.- 2002.- № 7.- С. 64−68.
  139. JI. Г., Ибрагимов Р. И. Клеточные механизмы формирования устойчивости растений к грибным патогенам.- Уфа: Гилем, 2006-С. 232.
  140. И.М. Генетические и методические аспекты традиционной селекции картофеля на устойчивость к колорадскому жуку // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.- С.102−107.
  141. Amadioha А.С. Production of cellulotic enzymes by Rhizopus-infected tissues of potato tubers//Mycologia.-1993.- № 4, — P.574−578.
  142. Arrese Estela L., Rajesh T. Patel and Jose L. Soulages The main triglyceride-lipase from the insect fat body is an active phospholipase Al: identification and characterization // Journal of Lipid Research.- 2006.-Vol. 47.- P.2656−2667.
  143. Arrese E. L., Rojas-Rivas В. I., Wells M. A. Synthesis of sn-1,2-diacylglycerols by monoacylglycerol acyltransferase from Manduca sexta fat body// Arch. Insect Biochemestry Physiol.- 1996.-Vol 31.- P. 325−335.
  144. Athenstaedt K.3 Daum G. Tgl4p and Tgl5p, Two Triacylglycerol Lipases of the Yeast Saccharomyces cerevisiae Are Localized to Lipid Particlesv // J. Biol. Chem.- 2005.-Vol. 280.- №. 45.-P. 37 301−37 309.
  145. Athenstaedt K., Daum G. YMR313c/TGL3 Encodes a Novel Triacylglycerol Lipase Located in Lipid Particles of Saccharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem .- 2003.-Vol. 278 №. 26.- P. 23 317−23 323.
  146. Aubert J. P., Beguin P., Millet J., Activation of the Lipid Droplet Controls the Rate of Lipolysis of Triglycerides in the Insect Fat Body //J. Biol. Chem -2005.-Vol. 280.- №. 24.-P. 22 624−22 631.
  147. Berger B., Raadt A., Grieng H. Useful hydrolytic enzymes: Proteases, lipases and nitrilases // Pure &Appl. Chem.- 1992.-Vol. 64.- №. 8.-P. 1085−1088.
  148. Bleez E., Summerer S., Flenet M., Rogniaux H., Dorselaer A., Schuber F. Soubean Epoxide Hydrolase // J. Biol. Chem.- 2005.- Vol. 280.- № 8.- P. 6479−6487.
  149. Bradford M.M. A rapide and sensetive method for the quantitasion of microgramm quantities of protein utilising the principle of protein-dye binding II Anal. Biochem. 1976.- V.172.- № 1. — P. 248 — 254.
  150. Brockerhoff H., Hoyle R. J., Hwang P.C. Anal.Biohem. 1970.p. 37.
  151. Bronner R., Westphal E., Dreger F Pathogenesis-related proteins in Solarium, dulcamara L. resistant to the gall mite Aceria cladophthirus (Nalepa) (syn. Eriophyes cladophthirus Nal.) II Physiol. and' Mol. Plat Pathol.-1991 .-№ 2.-P.93−104.
  152. Bryant J., Green T., Gurusaddaiah T., Ryan C.A. Proteinase inhibitor II from potatoe: Isolation and characterisation of the isoinhibitor subunits // Biochemistry. -1976.- V. 15.-№ 3.- P. 3418 3423.
  153. Calza R.E., Irwin D.C., Wilson D.B. Purification and characterization of two P-l, 4-endoglucanases from Thermomonospora fusca II Biochemistry.- I990.-Vol. 24. P. 7797−7804.
  154. Chlumska J., Kratka J. Changes of pectin conents in alfalfa plants after inoculation with differently virulent isolates of Corynebacterium michiganese pv. Insidiosum investiated at an early stage of disease // Zbl.Mikrobiol.-1989.-№ 5.-P.337−340.
  155. Chosso J. Inhibition of cellulotic activity by lactate in a Cellulomonas uda species. //Biotechnol. And Bioeng.- 1987.- № 6.- P. 767 769.
  156. Clarini C.R., Grossi-de-S6 M.F. Plant toxic proteins with insecticidal properties. A review on their potentialities as bioinsecticides//Toxicon.- 2002.- vol.40.- Is. 11.-P. 1515−1539.
  157. Confalonieri V.A., Vilardi I.C., Saidman B. O Esterase variation among Argentine populations of Trimerotropis pallidipenis// Genet., Selec., Evol.-1990.-№ 3.- P.279−288.
  158. Cooper A.B., Morgan H.W. Improvement fluorometric method to assay for soil lipase activity// Soil. Biol. And Biochem.- 1981.- Vol. 13.-N4.-P.307−311.
  159. Cordero M.J., Raventos D., Segundo B.San. Induction of PR' proteins in germinating maize seeds infected with the fungus Fusarium moniliforme //Physiol and Mol. Plant Pathol.-1992.-№ 3.-P. 189−200.
  160. Cornell H.V. Endophage-ectophage ratios and plant defence// Evol.Ecol.-1989.-№l.-P. 64−76.
  161. Dingle J., Reid W., Solomons G. The enzyme degradation of pectin and other polysaccharides.il. Application of the «cup-plate» assay to the estimation of enzymes // J. Sci. Food.- 1994, Agric.3−4: P. 149−155.
  162. Drapron R., Xuan Anh N.G., Launay B., Guilbolt A., General Chem.1969.-P. 647.
  163. Dreywood R.D. Qualitative test for carbohydrate material // Ind and Eng Chem.Anal.- 1946.- Vol.18.- № 2.- p.499.
  164. Eastmond P. J. Sugar-dependent Encodes a Patatin Domain Triacylglycerol Lipase That Initiates Storage Oil Breakdown in Germinating Arabidopsis Seeds //Plant Cell. March- 18(3): 2006. -P.665−675.
  165. Eastmond P.J. Cloning and Characterization of the Acid Lipase from Castor Beans // J. Biol. Chem.- 2004.- Vol. 279,.-№ 44.- P. 45 540−45 545.
  166. Enyedi Alexander J., Yalpani Nasser, Silverman Paul, Raskin Ilya. Signal molecules in systemic plant resistance to pathogenes and pests // Cell.-1992.- № 6.- P. 879−886.
  167. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biochem. Biophys.- 1961, — V. 95.- № 2.- P. 271−278.
  168. Feiton G.W., Broadway R.M., Duffey S.S. Inactivation of protease inhibitor activity by plant-derived quinones: complications for hostplant resistance against noctuid herbivores // J. Insect physiol.-1989.- № 12.-P.981−990.
  169. Fryer T. F., Reiter B., Lawrence R.C. Lipases// J. Dairy Sei. -1977.-P. 477.
  170. Gatehouse A.M., Gatehouse I., Dobie P. Biochemical basis of insect resistance in Vigna Unguqulata // J. Sei. Food Agric. 1979.- V. 30, № 2. — P.369−381.
  171. Garcia-Casado G., Sanchez-Monge R., Salcedo G. Characterization of Affinity-purified Juvenile Hormone Esterase from the Plasma of the Tobacco Hornworm, Manducta sexta II J. Biol. Chem .- 1996.-Vol. 265.- № 35.- P. 21 727−21 732.
  172. Ghose T.K., Bisaria V.S. Studies on the mechanism of enzymatic hydrolysis of cellulosic substances // Biotechnol. Bioeng.- 1992. -Vol. 21.-P. 131−146.
  173. Graskova I.A., Antipina I.V., Potapenko O.Y., Voinikov V.K. Pathogen impact on the activity dynamics of potato suspension cells extra cellular peroxidase// Journal of Stress Physiology & Biochemistry.- 2005.-Vol. l.-№ l.-P. 15−20.
  174. Green T.R., Ryan C.A. Wound- induced proteinase inhibitor of plant leaves. A possible defence mechanism against insects //Science. 1972.-V. 175.-№ 5.-P. 776 -777.
  175. Griesbach E., Kramer I. Induktion einer Resistenz gegen
  176. Clavibacter Michiganensis subsp. Michiganensis in Tomatenplanzen durch109
  177. Pramunisierung mt einem apathogenen Stamm des Erregers: Vortr.48.Dtsch. Pflanzenschutz-Tag., Gottinen, 5−8 Okt, 1992 // Mitt. Biol.Bundesanst.Land-und Forstwirt. Berlin-Dahlem.-1992.- № 283.- p.243.
  178. Halim R.H., Mitchell H. L, Wassom C.E. Trypsin inhibitors of corn (Zea mays) II Trans. Kans. Acad. Sci. 1973.- V.76.- N 2. — P. 289−293.
  179. Halim R.H., Wassom C.E., Mitchell H.L., Edmans L.K. Supression of fungal growth by isolated trypsin inhibitors of corn grain //J. Agric. Food. Chem. 1973.- V. 21.-№ 6. — P. 1118−1119.
  180. Hammock, B. D., Kerkut, G. A., and Gilbert, L. I. Comprehensive Insect Physiology, Biochemistry and Pharmacology // Pergamon Press, Oxford Vol. 7, 1985.-P. 431−472.
  181. Hao J., Pazlarova J., Strnadova M, Chaloupka J. Regulation of extracellular proteins and a-amylase secretion by temperature in Bacillus subtilis II Folia micrbiol.-1989.- № 3-P.179−184.
  182. Hayashi Y., Hayashi M., Hayashi H., Hara-Nishimura I, Nishimura M. Direct interaction between glyoxysomes and lipid bodies in cotyledons of the Arabidopsis thaliana pedl mutant.// Protoplasma .-2001.- P. 83−94.
  183. Hilder V.A., Boulter D. Genetic engineering of crop plants for insect resistance a critical review// Crop Prot.- 1999.- Vol. l8.-P.177−191.
  184. Huang A. H. C., Brockman, H. L., and Borgstrom, D. Plant lipases. In Lipases //Elsevier Science Publishers B.V., Amsterdam.- 1983, — P. 419—442.
  185. Hung Т.Н., Giridhaz R., Chiou S.H., Wen-Teng W. Identification of the Ricin Lipase Site and Implication in Cytotoxicity // J. Biol. Chem.- 2003.-Vol. 278.- № 19.-P. 17 006−17 011.
  186. Hwang D.L.R., Yang N.K., Foard D.E. Rapid release of protease inhibitors from soybeans. Immunochemical quantitation and parallels with lectins II Plant Physiol. 1978.- V.61.- № 1.- P. 30 -34.
  187. J. Genest. Lipoprotein disorders and cardiovascular risk// J. Inh rit.Metab.Dis.26 .-2003.- P.267 -287.
  188. Jensen J.R. Lipids, 8, 1973 Methods in enzymology ed. by G.E. Perfmann, L. Lorand, v. 19, N. Y-L, 1970.
  189. Jensen R.G., Dejong F.A., Lar R.M. Determination of lipas specifity //Lipids.- 1983, № 3 .- P.239−252.
  190. Kaiser P., Monzon de Asconegui M. S. Bull. Internat. Inform. //Biologie du sol.- 1971.- № 14.- P. 12.
  191. Kaiser P., Monzon M.S. Mesure de l’activite des enzymes pectinolytiques dans le sol//Biol. Sol.- 1971.- № 14.- P. 16−19.
  192. Kohn Rudolf, Markovic Oskar, Macho va Eva. Deesterification mode of pectin by pectin esterases of Aspergillus foetidus, tomatoes and alfaalfa. //Collect Czch.Chem. Commun.-1983.- № 3.- C. 790−797.
  193. Konstantinidis A.K., Marsden I., Sinnott M.L. Hydrolyses of alpha- and beta-cellobiosyl fluorides by cellobiohydrolases of Trichoderma reesei II Biochem. J.- 1993.- Vol.291.- P. 883—888.
  194. C.P. // Adv. Biochem. Eng.Biotechnol. Ed. A.Fiechter. Springer-Verlag. Berlin. Heidelberg.-1992.-Vol. 45. P. 1—27.
  195. Kurabi A, Berlin A, Gilkes N, Kilburn D, Bura R, Robinson J,
  196. Markov A, Skomarovsky A, Gusakov A, Okunev O, Sinitsyn A, Gregg D, Xie
  197. D, Saddler J. Enzymatic hydrolysis of steam-exploded and ethanol organosolvliipretreated Douglas-fir by novel and commercial fungal cellulases. Appl Biochem Biotechnol.- 2005.- P.219−230.
  198. Margesin R., Feller G., Haminerle M., Stenger U., Schinner P. A colorimetric method for the determination of lipas activity in soil// Biotechnol. Letters.-2002.-Vol.24.- №l.-P.27−33.
  199. Martin H. F., Peers F. G. Oat lipase//Biochem J. 1953 October-. 55(3): 523−529.
  200. Miyata S., Akazava T. Purification and Characterization of an Esterase Hydrolyzing Monoalkyl Phthalates from Micrococcus sp. YGJ1 // The Japanese Biochemical Society .-2005.-Vol. 137.- № 1.- P.27−32.
  201. Morimoto Richard I., Tissieres Alfred, Georgopoulos costa The stress response, funktion of the proteins, and perspectives/ //Stress proteins Biol. And Med.-Cold spring Harbor (N.Y.), 1990-P.1−36.
  202. Morlon-Guyot J., Helmy M., Lombard-Frasca S., Pignol Ge’rard Pie’roni D., Beaumelle B. Identification of the Ricin Lipase Site and Implication in Cytotoxicity // J. Biol. Chem Vol. 278, No. 19, Issue of May 9.2003 .-P. 17 006−17 011.
  203. Mosolov V.V., Loginova M.D., Fedurkina, Benken I.I. The biological significance of proteinase inhibitors in plants // Plant Sci. Lett.-1976.-V.7, N2.- P. 77−80.
  204. Mundy J., Hejgaard J, Svendsen I. Characterisation of a Afunctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin // FEBS Letters. 1984.- V. 167, N 2. — P. 210−215.
  205. Mundy J., Svendsen I, Hejgaard J. Barley a-amilase/subtilisin inhibitor. I. Isolation and characterisation // Carlsberg. Res. Communs. 1983. -V. 48, N2. -P. 81−90.
  206. Okyta T., De Coleya R., Rapoport L. Synthesis of Possible Precursor of a-amylase in Whete Aleurone Cells // Plant Physiol.- 1979.-V.63.-№ i. P.195.
  207. Pancholi S.K., Lynd J.Q. Soil. Biol. And Biochem., 4 № 1.- P, 257.
  208. Pancholy S.K., Lynd J.O. Qualitative fluorescence anaysis of lipase activity// Soil.Biol. And Biochem.-1972.- Vol.4.- № 2 .-P. 257−259.
  209. Pant Radha, Ramana D. Cellulotic activity in a Phytophagous lepidopterian insect Philosamia ricini the origin of the enzymes // Insect Biochem.-1989.-№ 3 .-P.269−276.
  210. Patel R. T., Soulages J. L., Hariharasundaram B.5 Arrese E. L. Activation of the Lipid Droplet Controls the Rate of Lipolysis of Triglycerides in the Insect Fat Body // J. Biol. Chem .- 2005.-Vol. 280, No. 24, Issue of June 17.-P. 22 624−22 631.
  211. Pfliiger W., Seffes R., Wachendorff U., Zoebelin G. Naturalthinsecticides from higher plants-results of 5 years screening// Poc.18 Int.Congr. Enttomol., Vancouver, July 3rd -9th, 1988: Abstr. and Anthor Index.-Vancouver., 1988- P.475.
  212. Rahul B. Biraria and Kamlesh K. Bhutani. Pancreatic lipase inhibitors from natural sources: unexplored potential// Drug Discovery Today .-2007.-Vol. 12, Issues 19−20, October.-P. 879−889.
  213. Richardson M. The proteinase inhibitors of plant and microorganisms // Phytochemistry.- 1977.- Vol. l6.-№ 2.-P.159−169.
  214. Richardson M., Compos F., Xavier-Tilho C. et all. Chymotrypsin inhibitor from potatoes: interactions with target ensymes // Biochem et Biophys. Acta, 1986.- № 1.- P. 184−192.
  215. Roe R.M., Hammond A.M., Sparks T.C.Characterization of theplasma juvenile hormone esterase in synchronous last stadium female larvae of113the sugar cane bored, Diatraea saccharalis (F.) //Insect Biochem.-1983.- № 2.-P. 163−170.
  216. Ryan C. A. Defense responses of plants // Plant Gene Research: Genes Involved in Microbe Plant Interactions. -1984.- P. 375−386.
  217. Ryan C.A. Oligosacharide signalling in plants // Ann. Rev. Cell Biol. 1987. — V. 3, № 2. — P. 243 -245.
  218. Ryan C.A. Proteinase inhibitors // Biochemistry of plants / Ed. By A.Marcus. Orlando: Acad.Press. 1981. — P. 531−357.
  219. Ryan C.A. Proteolytic enzymes and their inhibitors of plants // Ann.Rev. Plant Physiol. -1973. V. 24, № 1. P.173 -196
  220. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PIIF // Plant Mol. Biol. 1992.- V. 19, № 1. — P. 123−133.
  221. Saloheimo M., Nakari-Setala T., Tenkanen M., Penttila M. cDNA cloning of a Trichoderma reesei cellulase and demonstration of endoglucanase activity by expression in yeast.//European journal of biochemistry/FEBS 1997- 249(2):584−91.
  222. Sathiya M., Balasubramanian R. Chitinases and glucanases in Arachis Hypogaea L. In defached leaves infected with Puccinia arachidis Spegll Z. Pflanzenkrankh. Und Pfalanzenschuts.-191- № 3.- P.305−316.
  223. Svendsen I., Hejgaard J., Mundy J. Complete amino acid sequence of the a-amylase/subtilisin inhibitor from barley // Carlsberg Res. Commun.-1986.- V. 51. P. 141−157.
  224. Schlaak H.E., Uschtrin D., Arndt R. Comparison of the lipolytic activity of unspecific carboxylesterase and lipase //Hoppe-Seyler's z Physiol.Chem.- 1982.-№ 9.-C.961.
  225. Selivanov N. Yu., Sorokina I. V., Selivanova O. G., Sokolov O. I. and Ignatov V. V. Investigation of enzymatic degradation of pectinpolysaccharides under limiting conditions//Biochemistry (Moscow).-2008.-Vol. 73.-№ 1.-P. 80−86.
  226. Shimoto Masao, Kitamura Keisuke. Effect of absence of seed a-amylase inhibitor in the growth inhibitory activity to azuki bean weevil (Callosobruchus vulgaris L.)// Jap J. Breed-1991, № 2.- C.231−240.
  227. J.L., Wells M.A. 1994. Lipophorin: the structure of an insect lipoprotein and its role in lipid transport in insects // Adv Protein Chem .-1994.-: 371−415.
  228. Tashiro M., Azao T., Hirata C. et al. Purification and characterisation of major trypsin inhibitor FMTJ -II, from foxtail millet grain // J. Biochem.- 1990.- V. 108, N 4.- P. 669- 672.
  229. Tomme P., Warren R.A.J., GilkesN.R. // Adv. Microbial Physiol.-1995. Vol. 37. -P. 1—81.
  230. Ussuf K. K. Proteinase inhibitors: Plant-derived genesof insecticidal protein for developing insect-resistant transgenic plants // Current Science.- 2001.-vol. 80.- № 7.-P.47−853
  231. Walker Simmons M., Ryan C.A. Proteinase inhibitor synthesis in tomato leaves. Induction by chitosan oligomers and chemically modified chitosan and chitin // Plant Physiol. — 1984.- V. 76.- N 3. — P. 787 790.
  232. Willott E., Bew L.K., Nagle R. B., Wells M. A. Sequential Structural Changes in the Fat Body of the Tobacco Hornworm, Manduca sexta, during the Fifth Larval Stadium // Tissue and Cell .-1988.-№ 20.-P. 635 643.
  233. Wilson K.A. The release of proteinase inhibitors from legume seeds during germination // Phytochemistry.- 1980.- V. 19.-№ 12.- P. 25 172 519.
  234. Wilson K.A., Chen I.C. Amino acid sequence of a mung bean trypsin inhibitor and its modified forms appearing during germination// Plant Physiol. 1983. — V. 71.-N 2. — P. 341−349.
  235. Woloshuk Charles P., Meulenhoff Josien S., Sela- Buurlage Marianne, Elzen Peter J.M.van den, Cornelissen Ben J.C.Patohogen-induced proteins with inhibitory activity toward Phytophtora infesas // Plant Cell.-1991.- № 6.-P.619−628.
  236. Wong J.H., Ng T.B. The enzymes // Peptides.- 2005.- V. 26.- № 4.-P. 2086−2092.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!