Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Влияние дисперсности частиц природного целлюлозосодержащего субстрата на целлюлолитическую активность и рост гриба Аspergillus Terreus 17p

Диссертация: Влияние дисперсности частиц природного целлюлозосодержащего субстрата на целлюлолитическую активность и рост гриба Аspergillus Terreus 17p
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Хотя адсорбция ферментов на частицах разных фракций была одинаковой, однако гидролиз полисахаридов соломы происходил в различной степени: чем меньшими были размеры частиц субстрата, тем больше редуцирующих веществ накапливалось в среде после инкубации соломы в растворе, содержащем внеклеточные ферменты гриба А. Ъеггеив 17Р. Из этого можно предположить, что при гидролизе целлюлозы в природных… Читать ещё >

Содержание

  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ПРИРОДНЫХ ЦЕЛЛЮЛ030С0ДЕРЖАЩИХ СУБСТРАТОВ
    • 1. 1. Строение клеточных стенок растений
    • 1. 2. Физико-химические факторы субстрата, влияющие на его утилизацию микроорганизмами
    • 1. 3. Способы предварительной обработки природных целлюлозосодержащих субстратов
  • Глава II. МИКРОБИОЛОГИЧЕСКАЯ ДЕГРАДАЦИЯ ПРИРОДНЫХ ЦЕЛЛЮЛОЗОСОДЕРЖАЩИХ СУБСТРАТОВ
    • 2. 1. Целлюлозоразлагающие микроорганизмы
    • 2. 2. Механизм ферментативного гидролиза целлюлозы
    • 2. 3. Регуляция биосинтеза целлюлаз
    • II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 3. 1. Объект исследования
    • 3. 2. Методы определения ферментативных активностей
    • 3. 3. Дезинтеграция клеток
    • 3. 4. Определение адсорбции целлюлаз на поверхности соломы
    • 3. 5. Определение биомассы гриба
    • 3. 6. Аналитические методы
    • 3. 7. Электронномикроскопические исследования
    • 3. 8. Цитохимические исследования
  • Глава 4. УЛЬТРАСТРУКГУРНЫЕ ПЕРЕСТРОЙКИ ПОВЕРХНОСТИ ГРИБА А, Ьеггеив 17Р ПРИ РОСТЕ НА РАЗНЫХ СУБСТРАТАХ
    • 4. 1. Цитохимическое изучение природы экзоцеллюлярного слоя
    • 4. 2. Ультраструктурные перестройки клеточной стенки А. Ъегчсеив 17Р в зависимости от природы утилизируемого субстрата
    • 4. 3. Ультраструктурные перестройки клеточной стенки а. ъеттеив 17Р в зависимости от фаз роста при его выращивании на глюкозе и соломе
    • 4. 4. Электронномикроскопическое выявление локализации целлюлаз на поверхности мицелия А, Ьеггеив 17Р
    • 4. 5. Обсуждение
  • Глава 5. ИЗУЧЕНИЕ РОЖ И ВЛИЯНИЯ КОНТАКТНОГО ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ МЕЖДУ КЛЕТКАМИ И СУБСТРАТОМ
    • 5. 1. Разработка модели для изучения контактного взаимодействия
    • 5. 2. Сравнительная оценка процессов деградации субстрата, продукции целлюлаз и накопления биомассы продуцента при росте в условиях контакта и без контакта клеток с субстратом
    • 5. 3. Влияние расстояния между клетками и субстратом при бесконтактном выращивании на процессы деградации субстрата, продукцию целлюлаз и накопление биомассы
  • Глава 6. ВЛИЯНИЕ ДИСПЕРСНОСТИ ЧАСТИЦ СОЛОМЫ НА ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ И РОСТ ГРИБА A. terreus I7P
    • 6. 1. Гранулометрический анализ соломы, измельченной в аппарате УДА-Л
    • 6. 2. Влияние дисперсности частиц соломы на внеклеточную целлюлолитическую активность гриба A. terreus I7P
    • 6. 3. Накопление биомассы гриба A. terreus I7P при выращивании его на соломе различной дисперсности частиц
    • 6. 4. Утилизация СОЛОМЫ грибом A. terreus I7P
    • 6. 5. Исследование структурных изменений соломы
  • ДО И после выращивания A. terreus I7P

Влияние дисперсности частиц природного целлюлозосодержащего субстрата на целлюлолитическую активность и рост гриба Аspergillus Terreus 17p (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. В настоящее время ведутся интенсивные поиски новых доступных субстратов для получения микробного белка. Весьма перспективным для этой цели является использование растительного сырья, в состав которого входит высокомолекулярный полимер глюкозы — целлюлоза, а также ге-мицеллюлозы, лигнин, пектиновые вещества. Ценность растительного сырья, как субстрата для получения микробного белка, заключается в его возобновляемости и относительной дешевизнев качестве субстрата для получения биомассы можно использовать отходы деревообрабатывающей целлюлозно-бумажной, легкой и пищевой промышленности, сельского хозяйства. Однако целлюлоза, содержащаяся в растительных материалах, является трудноусвояемым для микроорганизмов соединением. Высокая устойчивость целлюлозы в растительном сырье обусловлена наличием в нем механического барьера для действия ферментовлигнина и высокоупорядоченной кристаллической структурой самой целлюлозы. Для повышения доступности целлюлозы к микробному воздействию применяют различные способы предварительной обработки целлюлозосодержащих (ЦС) субстратов, в том числе и механические, способствующие разрушению кристаллической структуры целлюлозы и уменьшению размеров частиц. И хотя механическая обработка и измельчение ЦС субстрата являются обычными подготовительными процедурами, вопрос о влиянии этих воздействий на микробиологическую доступность субстрата и на характер взаимодействия микроорганизмов с его частицами до последнего времени оставался практически неизученным.

Цель работы: выяснить, как влияет уменьшение размеров частиц природного ЦС субстрата — соломы на ее утилизацию грибом АврвгдШив Ьеггеив 17Р, накопление биомассы гриба и продукцию ферментов целлюлолитического комплекса.

Основные задачи. I. Изучить особенности взаимодействия клеток гриба А. ьеггеив 17Р с частицами нерастворимого ЦС субстрата.

2. Выяснить, как влияет наличие контакта между клетками и ЦС субстратом на продукцию целлюлаз и рост гриба.

3. Выявить локализацию целлюлаз гриба А. ъеггеив 17Р.

4. Количественно определить влияние дисперсности частиц ЦС субстрата на накопление микробной биомассы гриба А. ьег-геив 17Р, деградацию субстрата и продукцию целлюлаз.

Научная новизна. В работе впервые проведено комплексное исследование ультраструктурных и физиологических особенностей гриба, растущего на нерастворимом ЦС субстрате, в зависимости от дисперсности его частиц. Показано, что клетки гриба А. Ьеггеив 17Р при выращивании на нерастворимом субстрате в логарифмической фазе роста формируют внеклеточный полисахаридный слой, способный сорбировать (иммобилизовать) ферменты целлюлолитического комплекса.

Установлено, что мелкодисперсные частицы нерастворимого субстрата сорбируются на поверхности гриба и при этом рост гриба и деградация субстрата осуществляются при непосредственном контакте гриба с субстратом. Используя разработанную нами модель для выращивания клеток в условиях контактного и бесконтактного взаимодействия с субстратом, было показано, что наиболее благоприятным условием для роста гриба является его выращивание на мелкодисперсном ЦС субстрате, способном адсорбироваться на поверхности гриба.

Установлено, что с уменьшением размеров частиц субстрата увеличиваются целлюлазная и ксиланазная активности, экскретируемые клетками гриба, что связано с повышенным накоплением биомассы на более доступном мелкодисперсном субстрате.

Практическая ценность работы. Предложен эффективный способ механической обработки твердого ЦС субстрата для получения частиц высокой дисперсности. Результаты, полученные при изучении влияния размеров частиц субстрата на продукцию целлюлаз и накопление биомассы гриба, могут быть использованы для оптимизации и интенсификации микробиологических процессов получения микробного белка и ферментов целлюлолити-ческого комплекса. Показано, что прорастание гриба в частицы субстрата неблагоприятно влияет на рост гриба. Более эффективным для роста является случай, когда контакт субстрата с грибом осуществляется путем адсорбции его частиц на поверхности грибной клетки. Разработанную нами модель для выращивания гриба на нерастворимых ЦС субстратах (в контакте и без контакта с субстратом) можно рекомендовать для практического использования при изучении процессов взаимодействия микроорганизмов с твердыми субстратами иной природы.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. При механической обработке природного целлюлозосо-держащего субстрата (соломы) в дезинтеграторе УДА-Л получаются фракции частиц микронной дисперсностипо своему химическому составу частицы различных фракций неоднородны.

2. Гриб Aspergillus terreus 17Р способен формировать экзоцеллюлярный слой. Он образуется в первые часы роста на соломе и в среде без дополнительного углеводного субстрата. При выращивании в присутствии растворимых субстратов (глюкозы и ыакмц) внеклеточный слой формируется лишь в стационарной фазе роста.

3. Методами электронномикроскопической цитохимии установлены полисахаридная природа экзоцеллюлярного слоя и локализация в нем целлюлолитической активностипоказана способность экзоцеллюлярного слоя сорбировать мелкодисперсные частицы нерастворимого субстрата и ферментов целлюлолитическо-го комплекса.

4. Разработана методика, позволяющая выращивать Aspergillus terreus 17Р без непосредственного контакта с целлюло-зосодержащим субстратом и построена соответствующая модель. На основании этой модели установлено, что деградация субстрата возможна без контакта с грибом.

5. По данным модельных экспериментов наиболее благопрят-ным условием для роста гриба и продукции целлюлаз является выращивание гриба в контакте с целлюлозосодержащим субстратом, осуществляемом благодаря адсорбции частиц субстрата на поверхности клеток. Контакт с субстратом путем прорастания частиц неблагоприятно влияет на рост гриба. б. Показано, что с уменьшением размеров частиц природного ЦС субстрата (соломы) внеклеточные ксиланазная и цел-люлолитическая активности и биомасса гриба соответственно увеличиваются.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Утилизация нерастворимого ЦС субстрата грибом A. teweus 17Р может осуществляться при непосредственном контакте и без контакта клеток с субстратом. Наличие контакта между микроорганизмом и субстратом имеет существенное значение при утилизации микроорганизмами нерастворимых субстратов (Knapp, Howell, 1981).

Контакт мицелия a. terreus 17р с частицами соломы осуществляется двумя принципиально разными способами: путем адсорбции мелкодисперсных частиц субстрата на поверхности гриба и путем врастания мицелия в крупные частицы соломы. Второй способ контакта менее благоприятен для роста гриба. Хотя врастание мицелия в частицу субстрата обеспечивает большую его доступность для микроорганизма, однако, из-за ограниченности пространства между грибом и субстратом в микроокружении гриба накапливаются продукты метаболизма, создаются неблагоприятные условия для роста гриба, способствующие его раннему спорообразованию.

Первый способ контакта гриба с субстратом — адсорбция мелкодисперсных частиц субстрата на поверхности гриба — как показали ультраструктурные исследования, осуществляется посредством имеющегося на поверхности гриба внеклеточного слоя. Методом электронномикроскопической цитохимии была показана полисахаридная природа экзоцеллюлярного слоя.

Как показали наши исследования, наличие внеклеточного слоя на поверхности гриба зависит как от природы источника питания, так и от фаз роста гриба. При выращивании A.terreus.

17Р в среде, содержащей растворимые легкоусвояемые источники углерода — глюкозу и растворимое производное целлюлозы №кмц — внеклеточный слой появляется на стационарной фазе роста гриба и, как можно предположить из литературных данных, является следствием вторичного метаболизма.

При росте л. ьеггеиа 17р в среде, содержащей нерастворимый ЦС субстрат — солому — и в среде Чапека-Докса с 1.5% кукурузным экстрактом без добавки дополнительного источника питания, экзоцеллюлярный слой появляется на поверхности гриба с первых часов роста и является результатом субстратзави-симой перестройки поверхности гриба.

Внеклеточный слой имеет ярко выраженную фибриллярную структуру и слабо связан с поверхностью гриба. В больших количествах, полисахаридное вещество обнаруживается в культуральной жидкости и в связанном с частицами субстрата состоянии.

Как показали исследования локализации целлюлаз, проведенные методом электронномикроскопической цитохимии, внеклеточные целлюлазы выявлялись на поверхности клеток в связанном с экзоцеллюлярным слоем состоянии. Связывание целлюлаз с внеклеточными полисахаридами осуществляется, по-видимому, с помощью водородных связей, возникающих между углеводной частью гликопротеиновой молекулы ферментов и полисахаридным веществом поверхности клеток, и является результатом двух независимых процессов: секреции целлюлаз и секреции полисахаридов.

Таким образом, наличие внеклеточного слоя на поверхности гриба, растущего в среде, содержащей нерастворимый субстрат, создает определенные преимущества для гриба: с одной стороны связывает внеклеточные целлюлазы с поверхностью гриба, с другой стороны способствует адсорбции частиц субстрата на поверхности гриба. В этих условиях потери ферментов и конечного продукта, являющегося субстратом для роста гриба сводятся к минимуму и условия роста экономически наиболее выгодны для гриба.

Результаты модельных экспериментов, в которых исследовалась роль контакта клеток с субстратом, а также влияние увеличения расстояния между клетками и субстратом на рост гриба и продукцию внеклеточных целлюлаз подтвердили это предположение. Наиболее благоприятным условием для роста гриба и продукции целлюлаз было его выращивание без врастания в субстрат на расстоянии, соизмеримом с толщиной внеклеточного полисахаридного слоя. При глубинном культивировании это соответствует выращиванию гриба на мелкодисперсной соломе, способной адсорбироваться на поверхности гриба.

Для изучения влияния дисперсности частиц субстрата на рост гриба и продукцию целлюлаз, использовались фракции соломы, измельченной в дезинтеграторе УДА-Л. Благодаря такой обработке удалось получить фракции соломы с размерами в несколько микрон. Поскольку дезинтеграция в аппарате УДА-Л, в отличие от измельчения в шаровой мельнице, является быстродействующей обработкой, то в первую очередь разрушались механически наименее прочные ткани соломы, составляющие, главным образом, мелкодисперсную фракцию и по своему химическому составу отличающиеся от других фракций.

При выращивании А. ьеттеив 17р в среде, содержащей солому различной дисперсности частиц, внеклеточная целлюлолити-ческая и ксиланазная активности увеличивались с уменьшением размеров частиц соломы. Однако, этот эффект был заметен до определенных размеров частиц соломы. Дальнейшее измельчение с целью увеличения целлюлолитической активности культураль-ной жидкости было менее эффективно.

По данным гранулометрического анализа суммарная площадь поверхности мелкодисперсной соломы значительно превышала площадь поверхности остальных фракций, однако, коэффициент распределения Сактивности между культуральной жидкостью и соломой (то есть адсорбция целлюлаз на поверхности соломы) был одинаков для всех фракций соломы и слишком мал, чтобы повлиять на величину внеклеточной активности.

Хотя адсорбция ферментов на частицах разных фракций была одинаковой, однако гидролиз полисахаридов соломы происходил в различной степени: чем меньшими были размеры частиц субстрата, тем больше редуцирующих веществ накапливалось в среде после инкубации соломы в растворе, содержащем внеклеточные ферменты гриба А. Ъеггеив 17Р. Из этого можно предположить, что при гидролизе целлюлозы в природных целлюлозосо-держащих материалах глубина гидролиза субстрата зависит не от внешней поверхности частиц, а от их объема, определяющего скорость диффузии ферментов и продуктов реакции внутри частиц. Такое предположение ранее было выдвинуто рядом авторов (иуи еъ аЪ., 1980; кпарреП-, 1981). Поскольку гидролиз мелкодисперсной соломы происходит с большей скоростью, то продукты реакции подвергают катаболитной репрессии биосинтез ферментов.

Биомасса гриба, растущего на соломе, непосредственно зависит от размеров частиц субстрата. Содержание общего азота в смеси остаточной соломы и гриба, выращенного на мелкодисперсной соломе, на 60−80% превышало содержание общего азота на других фракциях, а количество утилизированной соломы было больше (40% по сравнению с 6−10% на остальных фракциях).

Целлюлазы в среде культивирования обнаруживаются при переходе культуры на стационарную фазу роста. Очевидно, что накопление биомассы гриба происходит за счет утилизации растворимых веществ культуральной жидкости и нецеллюлозных компонентов соломы. Культуральная жидкость, кроме 1.5% кукурузного экстракта содержит также редуцирующие вещества и ароматические соединения, экстрагированные из соломы при ав-токлавировании. Экстракция этих соединений зависит от размеров частиц соломы. В серии экспериментов, в которых гриб выращивался в среде, содержащей фильтры автоклаватов соломы, было показано, что гриб утилизирует эти соединения. Небольшая разница в биомассе гриба, выращенного на автоклаватах, полученных из разных фракций, объясняется различной концентрацией экстрагированных веществ в среде. В культуральной жидкости при этом обнаруживалась ксиланазная активность, свидетельствующая о наличии индуктора биосинтеза ксиланаз. Возможно по этой причине появление ксиланазной активности при выращивании гриба на соломе опережало по времени появление целлю-лолитической активности.

При выращивании гриба в среде, содержащей в качестве нерастворимого субстрата микрокристаллическую целлюлозу, наблюдается диауксия. В первые II часов роста гриб утилизирует растворимые вещества среды, затем, после непродолжительного стационара, наблюдается вторая фаза питания гриба, связанная с потреблением целлюлозы, о чем свидетельствует появление в среде культивирования целлюлолитической активности и уменьшение сухого веса смеси гриба и остаточного субстрата на фоне увеличения общего азота смеси.

Потребление целлюлозы при росте A. terreus 17Р на соломе и целлюлозе обычно сопровождается закислением среды, связанном, по-видимому, с неполным окислением Сахаров. При выращивании A. terreus 17р на фильтрах автоклаватов соломы за-кисление среды не происходит. Характерно, что при росте гриба на целлюлозе потребление грибом субстрата почти не зависит от размеров частиц субстрата. Это подтверждает наше предположение о том, что наблюдаемая нами зависимость биомассы гриба от размеров частиц субстрата связана с потреблением нецеллюлозных компонентов соломы.

Таким образом, измельчение природного целлюлозосодержа-щего субстрата является эффективным способом предварительной обработки субстрата, способствующим увеличению его доступности для гриба. Измельчение субстрата приводит к уменьшению объема частиц, что увеличивает скорость диффузионных процессов внутри частицы. Кроме этого сверхтонкое измельчение частиц до микронных размеров создает возможность для утилизации субстрата в непосредственном контакте с грибом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Э.Л., Горкина Н. Б., Фихте Б. А. Влияние дисперсности СОЛОМЫ на целлюлолитическую активность гриба Aspergillus t err eu s 17P.I98I. ПрИКЛ. биОХ. И Микробиол., Т. 17, ВЫП. 6,859.863.
  2. Э.Л., Дмитриев В. В., Ратнер Е. Н., Горкина Н. Б. Ультраструктурные перестройки поверхности гриба Aspergillus terreus 17р при росте на целлюлозосодержащих субстратах. 1982. Микробиология, т. 51, вып. 3, 472−476.
  3. Э.Л. Измельчение твердого целлюлозосодержащего субстрата как способ увеличения целлюлолитической активности гриба Aspergillus terreus 17р. Тезисы IX Всесоюзной конференции молодых ученых, Рига, 1981, с. 6.
  4. А.С. 255 890 (СССР) Штамм гриба ASp ergillus terreus 17P. -продуцент целлюлолитических ферментов./Логинова П.Г., Борисова Л. Г., Зелтинь О. П., 1969.
  5. И.В., Клесов А. А. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М.: Изд-во МГУ, 1976. 320 с.
  6. С., Квапинский Е. Полисахариды микроорганизмов. -В кн.: Молекулярная микробиология. Пер. с англ./Под ред. Ильяшенко Б. Н. М.: Мир, 1977, с. 145−200.
  7. Г. Электронная гистохимия. М.: Мир, 1973, 487 с.
  8. Л.А., Ганбаров Х. Г. Микробная деградация лигнина. Успехи микробиологии, М.: Наука, 1982, № 17, с. 136−158.
  9. Н.Б., Агабекян Э. Л., Фихте Б. А. Накопление биомассы Aspergillus terreus 17Р на средах с различными углерод-содержащими добавками. Тез. Всес. конференции «Мицелиаль-ные грибы (физиология, биохимия, биотехнология)», Путцино, 1983, с. 170—171.
  10. Н.Б., Гуревич Г. А., Фихте Б. А. Количественное определение биомассы гриба Aspergillus terreus 17Р В СМвСИ с нерастворимым целлюлозосодержащим субстратом. Прикл. биохим. и микробиол., 1982, т. 18, с. 567−572.
  11. С.А., Кац Л.Н., Михайлов А. Б., Вульфович Ю. В., Константинова Н. Д. ь-формы стрептококка в сканирующем электронном микроскопе. Сообщение I. 0 структурных элементах l -колоний. Жур. микробиол., эпидемиол. и иммунол., 1976, № 8, с. 29.
  12. В.В., Ратнер Е. Н., Агабекян Э. Л., Фихте Б. А. Структурно-функциональная характеристика экзофибриллярных компонентов дрожжевых и грибных организмов при росте на водонерастворимых субстратах. Тезисы Междунар. симп. ФЕМО, Пущино, 1983, с. 119.
  13. Р.П. Биосинтез целлюлолитических ферментов термотолерантным грибом Aspergillus terreus 17Р И изучение еГО свойств. Автореф. дисс.. канд. биол. наук. — Рига, 1971, 158 с.
  14. И.И., Гужова Э. П., Бурденко Л. Г. Влияние посевного материала на биосинтез целлюлолитических ферментов Aspergillus terreus 17Р. ПрикЛ. 6ИОХИМ. И МИКробИОЛ., 1980, т. 16, с. 60−64.
  15. Д.Ю., Бирюзова В. И., Логинова Л. Г. Локализация целлюлаз В клетках мицелия Aspergillus terreus 17Р. Микробиология, 1976, т. 45, с. 777−782.
  16. Д.Ю., Логинова Л. Г. Влияние некоторых веществ на биосинтез целлюлозы термотолерантного гриба Aspergillus terreus 17Р. ПриКЛ. 6ИОХИМ. И МИКробИОЛ., 1975, Т. II, с. 676−681.
  17. Р.Г., Каткевич Ю. Ю., Балоде Б. К. Ферментативный гидролиз полисахаридов древесины и соломы. Химия древесины, 1980, № 2, с. 85−88.
  18. А.А., Березин И.Б, Ферментативное получение глюкозы из целлюлозы: кинетика и механизм действия целлюлолитичес-кого комплекса. В кн.: Целлюлазы микроорганизмов. М.: Наука, 1981, с. 73−82.
  19. А.А., Рабинович М. Л., Синицин А. П., Чурилова И. В., Григораш С. Ю. Ферментативный гидролиз целлюлозы. I. Активность и компонентный состав целлюлозных комплексов из разных источников. Биоорг. хим., 1980, т. 6, с. 1225−1242.
  20. А.А., Черноглазов В. М., Рабинович M.JI., Синицын А. П. Роль адсорбционной способности эндоглюканазы в деградации кристаллической и аморфной целлюлозы. Биоорг. хи-• мия, 1982, т. 8, с. 643−651.
  21. А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клеток. /Под ред. акад. Баева А. А. и Варшавского Я. М., пер. с англ., М.: Мир, 1974, 957 с.
  22. Л.Г., Гужова Э. П., Исмаилова Д. Ю., Бурденко Л. Г. Биосинтез целлюлолитических ферментов и ксиланазы в условиях глубинного культивирования гриба Aspergillus terreus 17Р. Прикл. биохим. и микробиол., 1978, т. 14, с. 485−493.
  23. Л.Г., Исмаилова Д. Ю., Бурденко Л. Г. Разложение целлюлозосодержащих отходов термотолерантным грибом Aspergillus terreus 17р.- Микробиол. пром-сть, 1975, т.10, с. 27−29.
  24. Логинова Л, Г., Ташпулатов ЗК.М. Целлюлолитическая активность термотолерантного гриба Aspergillus terreus 17Р ПрИ поверхностном культивировании. Прикл. биохим. и микробиол., 1978, т. 14, с. 361−370.
  25. Д. Биохимия: химические реакции в живой клетке. /Под ред. акад. Браунштейна А. Е. и др., пер. с англ., 1980, 606 с.
  26. Практикум по микробиологии./Под ред. Егорова Н.С./ МГУ, 1976
  27. Практикум по биохимии. /Под ред. Мешковой Н. П. и Северина С. Е. М., Изд-во МГУ, 1979, 430 с.
  28. Р. Исследование природной целлюлозы с помощью методов электронной микроскопии и дифракции электронов. -В кн.: Ультраструктура и функция клетки. /Под ред. Франка Г. М., пер. с англ., М.: Мир, 1965, с. I8.8-I99.
  29. М.Л., Нгуен Ван Вьет, Клесов A.A. Адсорбция цел-люлолитических ферментов на целлюлозе и кинетика действия адсорбированных ферментов. Два типа взаимодействия ферментов с нерастворимым субстратом. Биохимия, 1982, т. 47, с. 465−478.
  30. М.Л., Клесов A.A., Березин И. В. Кинетика действия целлюлолитических ферментов ИЗ Geostrichum candidum. Вис-козиметрический анализ кинетики гидролиза ыакмц. Био-орг. химия, 1977, т. 3, с. 405−414.
  31. H.A. Ферментативное расщепление целлюлозы. В кн.: Целлюлазы микроорганизмов. М.: Наука, 1981, с. 4−39.
  32. H.A. Применение целлюлаз. В кн.: Целлюлазы микроорганизмов. М.: Наука, 1981, с. 40−72.
  33. H.A., Родионова И. А., Мартынович П. И., Гоголев М. Н. Получение целлюлолитических ферментов ИЗ Geotvichum candidum. Прикл. биохим. и микробиол., 1980, т. 16, с. 185−190.
  34. H.A., Родионова И. А. Ферментативное расщепление целлюлозы. Успехи биологической химии. М.: Наука, 1972, т. 13, с. 179−200.
  35. Р.В., Рыжакова В. Г., Тиунова H.A., Симонова В. А., Усков Ю. Н. Ферментативное осахаривание лигнифицированных материалов. В кн.: Целлюлазы микроорганизмов, М.: Наука, 1981, с. 172−183.
  36. Фрей-Висслинг А. Интерпретация ультраструктуры стенок растущих растительных клеток. В кн.: Ультраструктура и функция клеток. /Под ред. Франка Г. М., пер. с англ., М.: Мир, 1965, с. 175−187.
  37. Н.Д., Ма Т.С. Микро- и полумикрометоды органического функционального анализа. М.: Химия, 1973, 576 с.
  38. В.И., Леванова В. Н. 0 влиянии структуры размолотой хлопковой целлюлозы на ее реакционную способность при этанолизе. В кн.: Целлюлоза и ее производные. М.: Спец. вып. ж. Высокомол. соед., 1963, с. 25−63.
  39. Г. Общая микробиология. /Под ред. Рубана Е. Л., М.: Мир, 1972, 476 с.
  40. П.П., Каткевич Ю. Ю. Строение и доступность древесинного вещества. В кн.: Биоконверсия растительного сырья. Тезисы докл. Всесоюз. симп., Рига, 1982, с. 32−33.
  41. К. Анатомия растений./Под ред. Васильева A.B. и др., пер. с англ., М.: Мир, 1969, 564 с.
  42. Ai Т.V., Sakai К., Kondo Т. Studies on holopulp. II. Inhibitions in the peracetic acid delignifications of certain non-woody plants. J. Fac. Agr. Kyuchu Univ., 1977, v. 22, p. 48−52.
  43. Akin D.E., Amos H.E., Barton F.E., Burdick D. Rumen microbial degradation of grass tissue revealed by scanning electron microscopy. Agronomy J., 1973, v. 65, p. 825 828.
  44. Ayers A.R., Ayers S.B., Eriksson K.E. Cellobiose oxidase, purification and partial characterization of a hemopro-tein from Sporotrichum pulverulentum. Eur. J. Biochem., 1978, v. 90, p. 171−181.
  45. Bal A.K. Cellulases. in: Electron microscopy of enzymes. Hayat M.A., New York: Van Nostrand Reinhold company, 1975, v. 5, p. 68−76.
  46. Beguin P., Eisen H. Purification and partial characterization of three extracellular cellulases from Cellulomonas sp. Europ. J. Biochem., 1978, v. 87, p. 525−531.
  47. Berg B., Hofsten B., Pettersson G. Electron microscopic observation on the degradation of cellulose fibres by Cell-v-Cbrio fulvus and Spovooytophaga myxoaocco-Cdes. J.Appl. Bacterid., 1972, v. 35, p. 215−219.
  48. Berg B., Hofsten A. The ultrastructure of the fungus Tricho-derma viride and investigation of its growth on cellulose. J.Appl. Bacterid., 1976, v. 41, p. 395−399.
  49. Berg B., Pettersson G. Location and formation of cellulases in Trichoderma viride. J.Appl. Bacterid., 1977, v. 42, p. 65−75.
  50. Berghem E.E.K., Pettersson L.C. The mechanism of enzymatic cellulose degradation. Purification of a cellulolytic enzyme from Tr-Cahoderma viride active on highly ordered cellulose. Europ. J. Biochem., 1973, v. 37, p. 21−30.
  51. Binder A., Ghose T. Adsorption of cellulose by Triehoderma viride. Biotech, and Bioeng., 1978, v. 20, p. 1187−1201.
  52. Bojovic-Cvetic D., Vujicic R. Membrane aggregates in hyphal tips of Aspergillus flavus. Arch. Microbiol., 1980, v. 126, p. 245−250.
  53. Breuil C., Kushner D. Cellulase induction and the use of cellulose as a prefered growth substrate by Cellvibrio gilvus. Can. J. Microbiol., 1976, v. 22, p. 1776−1781.
  54. Brooker B.E. Surface coat transformation and capsule formation by Leuoonostoo mesenteroides NCDO-523 in the presence of sucrose. Arch. Microbiol., 1976, v. 111, p. 99 104.
  55. Brooker B.E. Electron microscopy of the dextrans produced by lactic acid bacteria. in: Microbial polysaccharides and polysaccharases. /Berkeley R.C.W. et al. (eds.), London etc.: Acad. Press, 1979, p. 85−116.
  56. Brown D.E. Technology of microbial polysaccharide production. in: Microbial polysaccharides and polysaccharases. /Berkeley R.C.W. etc (eds.), London etc.: Acad. Press, 1979, p. 297−326.
  57. Catley B.J. Utilization of carbon sources by Pullularia pul-lulans for ellaboration of extracellular polysaccharides. Appl. Microbiol., 1971, v. 22, p. 641−649.
  58. Chahal D.S., Moo-Young M., Vlach D. Effect of physical and physiochemical pretreatment of wood for SCP production with Chaetomium oellulolytioum. Biotech, and Bioeng., 1981, v. 23, p. 2417−2420.
  59. Cheng K.J., Costerton J.W. Ultrastructure of cell envelopes of bacteria of the bovine rumen. Appl. Microbiol., 1975, v. 29, p. 841−849.
  60. Canevascini G., Goudray M.-R., Pey J.-P., Southgate R., Meier H. Induction and catabolite repression of cellu-lase synthesis in the thermophilic fungus Sporotriehum thevmophile. J.Gen. Microbiol., 1979, v. 110, p. 291 303.
  61. Corbett N.H. Micro-morphological studies on the degradation of lignified cell walls by Asoomyoetes and Fungi. Imper-feoti. J. Inst, of Wood Sci., 1965, v. 14, p. 18−29.
  62. Costerton J.W. The structure and function of the cell envelope of gram-negative bacteria. Rev. Can. Biol., 1970, v. 29, p. 299−316.
  63. Costerton J.W., Ingram I.II., Cheng K.-J. Structure and function of the cell envelope of gram-negative bacteria. -Bact. Rev., 1974, v. 38, p. 87−110.
  64. Costerton J.W., Damgaard H.N., Cheng K.-J. Cell envelopemorphology of rumen bacteria. J.Bacteriol., 1974, v. 118, p. 1132−1143.
  65. Cowling E. Comparative biochemistry of the decay of sweet-gum sapwood by white-rot and brown-rot fungi. U.S.Dept. Agr., 1961, Bull. N 1258.
  66. Cowling E. Physiological and chemical constraints in the hydrolysis of cellulose and lignocellulosic materials. -in: Cellulose as a chemical and energy resource. Biotech, and Bioeng. Symp. N 5, California Univ., 1975, p. 163−181.
  67. Cowling E., Brown W. Structural features of cellulosic materials in relation to enzymatic hydrolysis. Adv. Chem., 1969, ser. 95, p. 152−188.
  68. Cowling E., Kirk D. Properties of cellulose and lignocellu-losic materials as substrates for enzymatic conversion processes. Biotech and Bioeng. Symp. N 6, Natick-New-ton, 1976, p. 95−123.
  69. Coulfield D.E., Moore W.E. Effect of varying cristallinity on enzyme hydrolysis. Wood Sci., 1974, v. 6, p. 375−379.
  70. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton K., Kebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances. Analyt. Chem., 1956, v. 281, p. 350 356.
  71. Dunlap C., Thomas J., Chiang L. Treatment processes to increase cellulose microbial digestibility. AICHE Symp. Ser. 158, 1976, v. 72, p. 58−63.
  72. Emmer M., de Crombrugghe B, Pastan J., Perelman K. Cyclic AMP receptor protein from Escherichia colii its role in the synthesis of inducible enzymes, Proc. of the Natl. Acad, of Sci. USA, 1970, v. 66, p. 480−487.
  73. Eriksson K.-E. Enzyme mechanisms involved in the degradation of wood components. Adv. in Chem., 1975, Ser. 131, p. 263−280.
  74. Eriksson K.-E. Enzyme mechanisms involved in cellulose hydrolyses by the rot fungus Sporotriahum pulverulentum. -Biotech, and Bioeng., 1978, v. 20, p. 317−322.
  75. Eriksson K.-E. Biosynthesis of polysaccharases. in: Microbial polysaccharides and polysaccharases. /Berkely R.C.W. etc. (eds.) London etc.: Acad. Press, 1979, p. 285−296.
  76. Eriksson K.-E., Hamp S. The regulation of endo 1,4-B-gluca-nase production in Sporotriahum pulverulentum. Europ. J.Biochem., 1978, v. 90, p. 183−190.
  77. Eriksson K.-E., Pettersson B. Extracellular enzyme system utilized by the fungus Sporotriahum pulverulentum (Chry-sosporium lignorum) for the breakdown of cellulose. -Europ. J. Biochem., 1975, v. 51, p. 193−206.
  78. Eriksson K.E., Pettersson B., Westermark U. Oxidation: an important enzyme reaction in fungal degradation of cellulose. FEBS Letters, 1975, v. 49, p. 282−290.
  79. Fan L.T., Gharpuray M.H., Lee Y.-H. Evaluation of pretreat-ment for enzymatic conversion of agricultural residues. in: Third symp. on biotech. in energy production and conservation. Biotech, and Bioeng. Symp. N 11, Gatlin-burg, 1981, p. 29−46.
  80. Fan L.T., Lee Y.-H., Beardmore D.H. Major chemical and physical features of cellulosic materials as substrates for enzymatic hydrolysis. Adv. in Biochem. Eng., Ghose T.K. etc (eds.), Berlin etc.* Springer-Ver1., 1980a, v. 14, p. 101−119.
  81. Fan L.T., Lee Y.-H., Bearmore D.H. Mechanism of the enzymatic hydrolyses of cellulose. Effect of major structural features of cellulose on enzymatic hydrolysis. Biotech, and Bioeng., 1930b, v. 22, p. 177−199.
  82. Forss K., Fremer K.-H. Structural model for coniferous lig-nin and its applicability to the description of the acid bisulfite cook. in: Symp. on enzymatic hydrolysis of cellulose, Aulanko, 1975, p. 41−64.
  83. Fusee M.C., Leatherwood J.M. Regulation of cellulase from Ruminooooous. Can J. Microbiol., 1972, v. 18, p. 3433 53.
  84. Garcia-Martinez D.V., Shinmyo A., Madia A., Demain A.L.
  85. Studies on cellulase production by Clostridium thermooel-lum. Europ. J. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1980, v. 9, p. 189−197.
  86. Ghose T.K., Bisaria V.S. Studies on the mechanism of enzymatic hydrolysis of cellulosic substrates. Biotech, and Bioeng., 1979, v. 21, p. 131−146.
  87. Ghose T.K., Pathok A.N., Bisaria V.S. Kinetic and dynamic studies of Triohoderma viride cellulase production. in: Symp. on enzymatic hydrolysis of cellulose. Aulanko, 1975, p. 111−136.
  88. Goksyr J., Eidsa G., Eriksen J., Osmundsvag K. A comparison of celluloses from different microorganisms. in: Symp. on enzymatic hydrolysis of cellulose. Aulanko, 1975, p. 217−230.
  89. Gong C.-S., Tsao G.T. Cellulose and biosynthesis regulation. in: Annual reports on fermentational processes. Perl-man D. (ed.) N.-Y. etc.: Acad. Press, 1979, v. 3, p. 111 140.
  90. Gritzali M., Brown R. The cellulase system of Thvichodevma. Relationship between purified extracellular enzymes from induced or cellulose-grown cells. Adv. in Chem., 1979, ser. 181, p. 237−260.
  91. Greaves H. The effect of substrate availability on cellulo-sic enzyme production by selected wood rotting microorga. nisms. Aust. J. Biol. Sci., 1971, v. 24, p. 1169−1180.
  92. Grook E.M., Stone B.A. The enzymatic hydrolysis of 6-gluco-sides. Biochem., 1957, v. 65, p. 1−12.
  93. Gum E.K., Brown R.D. Structural characterization of a glycoprotein cellulase 1,4−6-D-glucan callobiohydrolase C from Trichoderma viride. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 446, p. 371−386.
  94. Gupta T., Shirkot C., Dhawan S. Growth of bacteria andyeasts on enzymatically degraded alkaly treated rice and weat straw. Acta Microb. Acad. Sci. hung., 1981, v. 28, p. 131−140.
  95. Halliwell G, Hydrolysis of fibrous cotton and reprecipitated cellulose by cellulolytic enzymes. Biochem. J., 1965, v. 95, p. 270−281.
  96. Halliwell G., Griffin M. Affinity chromatography of thecellulase system of Trichoderma kon-ingii. Biochem. J., 1978, v. 169, p. 713−715.
  97. Han J.W. Microbial fermentation of rice straw, nutritive composition and in vitro digestibility of the fermentation processes. Appl. Microbiol., 1975, v. 29, p. 510 514.
  98. Han J.W. Microbial utilization of straw. in: Adv. in Appl. Microbiol. /Umbreit W.W. (ed.), N.-Y., London: Acad. Press, 1978, v. 23, p. 119−149.
  99. Han J.W., Callihan C.D. Cellulose fermentation: effect of substrate pretreatment on microbial growth. Appl. Microbiol., 1974, v. 27, p. 159−165.
  100. Han J.W., Yu P.L., Smith S.K. Alkali treatment and fermentation of straw for animal feed. Biotech, and Bioeng., 1978, v. 20, p. 1015−1026.
  101. Hanna W.W., Monson W.G., Burton G.W. Histological examination of fresh forage leaves after in vitro digestion. -Europ. Sci., 1973, v. 13, p. 98−102.
  102. Hagerdal B., Harris H., Pye I.K. Association of /3-glucosi-dase with intact cells of Thermoactinomyces. Biotech, and Bioeng., 1979, v. 21, p. 345−355.
  103. Highley T.L. Influence of carbon source on cellulase activity of white-rot and brown-rot fungi. Wood and Fiber, 1972, v. 5, p. 50−58.
  104. Symp. on enzymatic hydrolysis of cellulose. Aulanko, 1975, p. 285−29C. van Hofsten B., Malmqvist M. Degradation of agar by gram-negative bacterium. J.Gen. Microbiol., 1975, v. 87, p.150−158.
  105. King K. Microbial degradation of cellulose. Agr. Expt.Sta. Tech., 1961, Va, Bull N 154.
  106. Kirk T.K. Effect of microorhanisms on lignin. Annu. Rev. Phytopathol., 1971, v. 9, p. 105−210.
  107. Kirk T.K., Chang H. Potential applications of biolignolitic systems. Enzyme Microb. Technol., 1981, v. 3, p. 189 196.
  108. Knapp J., Howell J. Solid substrate-fermentation. in: Topics in enzyme and fermentational biotechnology. A. Wiseman (ed.), New York, etc: Halsted Press. 1980, v. 4, p. 85−144.
  109. Mandels M, Microbial sources of cellulase. in: Cellulose as a chemical and energy resource. Biotech, and Bioeng. Symp. N 5. Caifornia Univ., 1975, p. 81−105.
  110. Mandels M., Reese E. Induction of cellulase in Triohoderma viride.' J. Bacteriol., 1957, v. 73, p. 269−278.
  111. Mandels M., Reese E. Inhibition of cellulases. Annu. Rev. Phytopathol., 1965, v. 3, p. 85−102.
  112. Mandels M., Reese E. The induction of cellulase in fungi by cellobios. J. of Bacteriol., 1960, v. 79, p. 816−826.
  113. Mandels M., Reese E. Fungal cellulases and the microbial decomposition of cellulosic fabric. Develop. Ind. Microbiol., 1964, v. 5, p. 5−27.
  114. Mandels 11., Parish F., Reese E. Induction of cellulase by cellulose. J.Bacterid., 1962, p. 400−408.
  115. Mandels M., Honz L., Nystrom S. Enzymatic hydrolysis of waste cellulose. Biotech, and Bioeng., 1974, v. 16, p. 1471−1493.
  116. Mandels M., Sternberg A., Antcotty R.E. Growth and cellulase production by Triohoderma. in: Symposium on enzymatic hydrolysis of cellulose. Helsinki, 1975, p. 81−110.
  117. Metz B., Kossen N.W.F. The growth of molds in the form of pellets. A literature review. — Biotech, and Bioeng., 1977, v. 19, p. 781−799.
  118. Millett M., Baker A.J., Satter L.D. Pretreatments to enhance chemical, enzymatic and microbiological attack of cellu-losic materials. in: Cellulose as a chemical and energy resource. Biotech, and Bioeng. Symp. N 5. California, 1975, p. 193−219.
  119. Millett M., Baker A.J., Satter L.D. Physical and chemical pretreatment for enhancing cellulose saccharification. in: Biotech, and Bioeng. Symp. N 6, Natick-Newton, 1976, p. 125−153.
  120. Moo-Young M., Chahal D.S., Vlach D. Single cell protein from various chemically pretreated wood substrates using Chaetomium oellulolytioum. Biotech, and Bioeng., 1978, v. 20, p. 107−118.
  121. Morris E.R., Reese D.A., Thorn D., Welsh E.J. Conformation and intermolecular interaction of carbohydrate chains. -J.Supramolecular ?.Structure,. 1 977, v. 6, p. 259−274.
  122. Nelison N.J., Kelsey K.G., Shakizadeh F. Enhancement of enzymatic hydrolysis by simultaneous attrition of cellulo-sic substrates. Biotech, and Bioeng., 1982, v. 24, p. 293−304.
  123. Nelson N.A. A photometric adaptation of the Somogyi method for the determination of glucose. j.Biol. Chem., 1944, v. 153, p. 375−383.
  124. Nesse N., Wallich J., Harper J.H. Pretreatment of cellulosic wastes to increase enzyme reactivity. Biotech, and Bioeng., 1977, v. 19, p. 323−336.
  125. Nilsson T. The degradation of cellulose and the production of cellulase, xylanase, mannanase and amylase by wood-attacking microfungi. J. Inst, of Wood Sci., 1974, v.114, p. 1−34.
  126. Nisizawa T., Suzuki H., Nakayama H., Nisizawa K. Inductive formation of cellulase by sophorose in Trichoderma viride. J.Biochem., 1971, v. 70, p. 387−395.
  127. Nisizawa K. Mode of the action of cellulases. J.Ferm. Technol., 1973, v. 51, p. 267−273.
  128. Nisizawa T., Suzuki H., Nisizawa K. Catabolite repression of cellulase formation in Trichoderma viride. J.Bacterid., 1972, v. 71, p. 999−1007.
  129. Nolan R., Bal A. Cellulase localization in hyphae of Aohlyaambicexualis. J.Bacterid., 1974, v. 117, p.840−845.
  130. Norkrans B. Cellulose and cellulolysis. Phys. Plant, 1967, v. 3, p. 75−83.
  131. Oberkotter L.V., Rosenbergh F.A. Extracellular B-endo-1−4-glucanases in CeZZvibvio vuZgaris. Appl. and Environ. Microbiol., 1978, v. 36, p. 205−209.
  132. Ogav/a K., Toyama N. Resolution of the TrichocLerma vivide cellulolytic complex. J.Ferm. Technol., 1968, v. 46, p. 367−374.
  133. Ogawa K., Toyama N. Resolution of the Trichoderma vir-tde cellulolytic complex. in: Cellulases and related enzymes, cellulase association. Proc. of 5th Symp., Osaka Univ., 1965, p. 85−98.
  134. Okasaki M., Moo-Young M. Kinetics of enzymatic hydrolysis of cellulose: .analytical description of a mechanistic model. Biotech, and Bioeng., 1978, v. 20, p. 637−663.
  135. Pettersson L. The mechanism of enzymatic hydrolysis of cellulose by Trichoderma vivide. in: Symposium on enzymatic hydrolysis of cellulose, Helsinki, Bailey M., Enary T.-M., Linko M. (eds), 1 975, p. 255−262.
  136. Peitersen N., Medeiros J., Mandels M. Adsorption of Tvioho-devma cellulase on cellulose. Biotech, and Bioeng., 1977, v. 19, p. 1091−1094.
  137. Peitersen N., Ross E.W. Mathematical model for enzymatic hydrolysis and fermentation of cellulose by Tvichodevma. Biotech, and Bioeng., 1 979, v. 21, p. 997−1017.
  138. Pierre J.W., Ernster L. Enzyme topology of intracellularmembranes. in: Annual review of Biochem., Luck J.M. etc.eds.) Palo Alto: Annual Reviews, 1977, v. 46, p. 201−262.
  139. Pigden W.J., Heaney D.P. Lignocellulase in ruminant nutrition. Adv. Chem. Ser., 1969, v. 95, p. 245−261.
  140. Pollack M.R. Exoenzymes. in: The bacteria. /Gunsales I.C., Stainer R.J. (eds.), New York: Acad. Press, 1962, v. 4, p. 121−178.
  141. Powell D.A. Structure, solution, properties and biological interaction of some microbial extracellular polysaccharides. in: Microbial polysaccharides and polysacchara-ses. Berkeley R.C.W. etc. (eds.). London etc.: Acad. Press, 1979, p. 118−160.
  142. Rabinowitch M.L., Klyosov A.A. Role of adsorption of cellulases on cellulose. in: The abstracts of II Int. Symp. on bioconv. and biochem. eng. New Delhy: Skilark Printers.1980, p. 24−28.
  143. Ramasamy K., Verachert H. Localization of cellulose components in Pseudomonas sp., isolated from activated sludge. J. Gen. Microbiol., 1980, v. 117, p. 181−191.
  144. Ranby K. Recent progress on the structure and morphology of cellulose. Adv. Chem. Se., 1969, v. 95, p. 139−159.
  145. Rautela G.S., King K.W. The importance of cristal lattice structure of cellulose in production and action of cellulase. Arch. Biochem. Biophys., 1968, v. 123,. p. 589
  146. Reese A.A., Welsh E.L. Secondary and tertiary structure of polysaccharides in solutions and gels. Angewandte Chemie, 1977, v. 16, p. 214−224.
  147. Rees E.T. Production of enzyme. in: Cellulose as a chemical and energy resource. Biotech, and Bioeng. Symp. N 5,
  148. California Univ., 1975, p. 77−80.
  149. Reese E.T. Degradation of polymeric carbohydrates by microbial enzymes. Recent advances in phytochemistry, 1977, v. 11, p. 311−365.
  150. Reese E.T., Siu K.G. H., Levinson H.S. The biological degradation of soluble cellulose derivatives and its relationship to the mechanism of cellulose hydrolysis. ?".Bacterid., 1950, v. 59, p. 485−496.
  151. Reimboult M., Alazard D. Culture method to study fungal growth in solid fermentation. Eur. J. Appl. Biotech., 1980, v. 9, p. 199−209.
  152. Roos U.P., Turian G. Hiphal tip organization in Allomyces ar-buscula. Protoplasma, 1977, v. 93, p. 231−247.
  153. Reynolds E.S. The use of lead citrate at high pH as an electron-opaque stein in electron microscopy. J. Cell Biol., 1963, v. 17, p. 208−213.
  154. Rowland S.P. Selected aspects of the structure and accessibility of cellulases as they relatio to hydrolysis. -in: Cellulose as a chemical and energy resource. Biotech, and Bioeng., Symp. N 5, 197 5, p. 183−191.
  155. Ryu D.D. J., Lee S.B. Effect of compression milling on cellulase structure and on enzymatic hydrolysis kinetics. -Biotech, and Bioeng., 1982, v. 42, p. 1047−1067.
  156. Saddler J.N., Brownell II.H., Clermont L.T., Levitin N. Enzymatic hydrolysis of cellulose and various pretreated wood fractions. Biotech, and Bioeng., 1982, v. 24, p. 13 891 402.
  157. Sasaki T., Tanaka T., Nanby N., Sato J., Kainuma K. Correlation netween X-ray diffraction measurements of cellulose cristalline structure and the sasceptibility of microbial cellulase. Biotech, and Bioeng., 1979, v. 21, p. 1031−1042.
  158. Selby K. The purification and properties of the C^ component of the cellulase complexis. Adv. Chem. Ser., 1969, v. 29, p. 26−54.
  159. Selby K., Maitland C. The cellulose of Trichoderma viride. Separation of the components involved in the solubilization of cotton. Biochem. J., 1969, v. 104, p. 716−721.
  160. Sihtola II., Neimo L. The structure and properties of cellulose. in: Symposium on enzymatic hydrolysis of cellulose. Helsinki, 1975, p. 9−22.
  161. Somogi N. Notes on sugar determination. J.Biol. Chem., 1952, v. 195, p. 19−23.
  162. Spackman D.H., Stein W.H., Moore S. Automatic recording apparatus for use in the chromatography of aminoacids. Analyt. Chem., 1958, v. 30, p. 1190−1206.
  163. Sternberg D., Mandels M. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by sophorose. J.Bacteriol., 1979, v. 139, p. 761−769.
  164. Stewart B.J., Leatherwood J.M. Derepressed synthesis of eellulase by Cellulomonas. J. of Bacteriol., 1976, v.128, p. 609−615.
  165. Stone J.E., Scallom A.M., Donefer E., Ahlgren E. Digestion as simple function of a molecule of similar size to a cellulse enzyme. in: Adv. Chem. Ser., 1969, v. 95, p. 219−241.
  166. Suijdam J.C., Kossen N.W.F., Poul P.G. An inoculum technique for production of fungal pellets. Eur. J. Appl. Microbiol. and Biotech., 1980, v. 10, p. 211−221.
  167. Tanaka M., Taniguchi M., Morita T., Matsuno R., Kamikubo T. Effect of chemical treatment on solubilization of cristalline cellulose and cellulosic wastes with Pellioularia filamentosa cellulase. J. Ferm. Technol., 1979, v. 57, p. 186−190.
  168. Taniguchi M., Tanaka M., Matsuno R., Kamikubo T. Evaluation of chemical pretreatment for enzymatic solubilization of rice straw. Europ. J. Microb. Biotech., 1982, v. 14, p. 35−39.
  169. Tarkow H., Feist W.C. A mechanism for improving the digestibility of lygnocellulosic materials with dilute alkali and liquid ammonia. Adv. Chem. Ser., 1969, v. 95, p. 107−218.
  170. Tassinary Th., Macy Ch. Differential speed two role mill pretreatment of cellulosic materials for enzymatichydro-lysis. Biotech, and Bioeng., 1977, v. 19, p. 1320−1330.
  171. Toyama N., Ogawa K. Utilization of cellulosic wastes by Triohoderma viride. in: Fermentational Technology Today. Proc. 4th Int. Ferment. Sym., Osaka 1972, p. 743−7 60.
  172. Thiery J.P. Mise en evidence des polysaccharides sur coupes tines on microscopic electronique. J. Microscopie, 1967, v. 6, p. 987−1018.
  173. Virkola N.-E. Available cellulosic materials. Symp. on enzymatic hydrolysis of cellulose, 1975, p. 23−40.
  174. Vorisek J., Ludvik J., Rehacek L. Cytochemical localization of polysachharides in Claviceps paspali ultrastructure during submerged formation of alkaloides. J.Bacteriol., 1974, v. 111, p. 285−294.
  175. Weber M., Fogleetty M.J., Percherson E. Fractionement d’une preparation cellulosique de Trichoderma viride par chromatographic d’affinite sur cellulose reticulee. J. Chro-matogr., 1980, v. 188, p. 377−382.
  176. Williams A.G., Wimpenny J.W.T. Exopolysaccharide production by Pseudomonas NCIB grown in batch culture. J.Gen. Microbiol., 1977, v. 102, p. 13−21.
  177. Winkler A., Stuckmann I. Glycogen, hyaluronate and some other polysaccharides greatly enhance the formation of Exolipase by Serratia marcescent. J.Bacterid., 1979, v. 138, p. 663−670.
  178. Wood T. Cellulolytic enzyme system of Trichoderma koningii. Separation of components, attacking native cotton. Biochem. J., 1968, v. 108, p. 217−227.
  179. Wood T. The cellulase of Fusarium solani. Biochem.J., 1969, v. 115, p. 457−464.
  180. Wood T. Properties and action of cellulases. Biotech, and Bioeng. Symp. N 5. Cellulose as chemical and energy resource. California Univ., 1975, p. 163−181.
  181. Wood Т. Cooperative action between enzymes involved in the solubilization of cellulosic materials. in: Proc. of Vlth Int. Ferm. Symp., 1980, Ontario, p. 87.
  182. Wood T.M., McCray S.I. The purification and properties of the C^ component of Trichoderma копгпдгг cellulase. -Biochem. J., 1972, v. 128, p. 1183−1192.
  183. Wood Т., McCray S. The cellulase complex of Trichoderma копгпдгг. in: Symposium on enzymatic hydrolysis of cellulose. Bailey M., etc. (eds.). Helsinki, 1975, p. 231−254.
  184. Wood Т., McCray S. Sinergism between enzymes involved in the solubilization of native cellulose. Adv. Chem. Ser., 1979, v. 181, p. 181−216.
  185. Yamane K., Suzuki H., Nisizawa K. Purification and properties of extracellular and cell-bound cellulase components of Pseudomonas fluorescence var. cellulosa. J. of Biochem., 1970, v. 67, p. 19−35.
  186. Yamane K., Koshikawa Т., Suzuki H., Nisizawa K. Localization of cellulose components in Pseudomonas fluorescence var. cellulosa. J. of Biochem., 1971, v. 69, p. 771−778.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!