Механизмы сверхбыстрого сокращения мышц плавательного пузыря рыбы-жабы Opsanus Tau

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

Список использованных сокращений ц
ВВЕДЕНИЕ
I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Конструкция локомоторных мышц и мышц плавательного пузыря рыбы-жабы
2. Механические параметры мышц различных типов
3. Представления о регуляции скорости мышечного сокращения
4. Методы исследований
ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ 17 ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ 18 ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ 18 II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
Глава 1. МАТЕРИАЛЫ
- 1. 1. Растворы 19 1.1.1. Раствор Рингера для рыб
  - 1. 1. 2. Деполяризующий раствор
  - 1. 1. 3. Скинирующие растворы для перфорирования мембран волокон
  - 1. 1. 4. Релаксирующий раствор для дезактивации волокон в экспериментах по измерению скорости работы АТФазы
  - 1. 1. 5. Предактивирующий раствор для замены ЭГТА на НДТА в волокнах в экспериментах по измерению скорости работы АТФазы
  - 1. 1. 6. Активирующие растворы с заданными концентрациями [Са*4"] для экспериментов по измерению скорости работы АТФазы
  - 1. 1. 7. Приготовление эквимолярных растворов КгЭГТА и СаЭГТА и растворов с заданным рСа
  - 1. 1. 8. Растворы для экспериментов по измерению скорости работы кальциевых насосов саркоплазматического ретикулума
- 1. 2. Объекты исследования
Глава 2. МЕТОДЫ 29 2.1. Подготовка мышечных волокон к исследованию
- 2. 1. 1. Подготовка интактных мышечных волокон
- 2. 1. 2. Приготовление скинированных волокон мышцы 3 О
- 2. 1. 3. Закрепление концов скинированных волокон 31 I 2.1.4. Перенос скинированных волокон в кювету для измерений
- 2. 2. Исследовательские установки
- 2. 2. 1. Кювета для скинированных волокон с регулированием температуры, подачей и перемешиванием растворов
- 2. 2. 2. Установки для экспериментов на скинированных волокнах
- 2. 3. Методы измерений
- 2. 3. 1. Измерение скорости гидролиза АТФ
- 2. 3. 2. Измерение использования АТФ миозиновыми мостиками
АТФазы мостиков)
- 2. 3. 3. Измерение механических свойств интактных мышц
- 2. 4. Использованные программы и статистическая обработка результатов 44 III. РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ НА СКИНИРОВАННЫХ ВОЛОКНАХ
Глава 3. ИЗМЕРЕНИЕ АТФазной
АКТИВНОСТИ ВОЛОКОН МЫШЦ * ПЛАВАТЕЛЬНОГО ПУЗЫРЯ РЫБЫ-ЖАБЫ
- 3. 1. Стратегии для определения соотношений использования АТФ между кальциевыми насосами саркоплазматического ретикулума и миозиновыми мостиками
- 3. 2. Скорость работы АТФазы Са** насосов и миозиновых мостиков в скинированных волокнах плавательного пузыря
Глава 4. ИЗМЕРЕНИЕ СКОРОСТНЫХ ХАРАКТЕРИСТИК МЫШЦ РЫБЫ-ЖАБЫ
- 4. 1. Измерения жесткости в активных скинированных волокнах и вычисление доли присоединенных миозиновых мостиков
- 4. 2. Скорость развития СИЛЫ (kjevelop) И скорость повторного развития СИЛЫ (kredevelop)
- 4. 3. Вычисления кинетики миозинового мостика
Глава 5. ИЗМЕРЕНИЕ СКОРОСТИ КАЛЬЦИЕВЫХ НАСОСОВ САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКОГО РЕТИКУЛУМА В РЕАЛЬНОМ ВРЕМЕНИ В СКИНИРОВАННЫХ МЫШЕЧНЫХ ВОЛОКНАХ
- 5. 1. Разработка установки и методов для измерения потоков Са из окружающего раствора в волокно и обратно
- 5. 2. Скорость работы кальциевых насосов саркоплазматического ретикулума
Глава 6. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ, ПОЛУЧЕННЫХ НА
СКИЦИРОВАННЫХ ВОЛОКНАХ
- 6. 1. Высокая скорость одиночного сокращения при низких энергетических затратах
Сравнение с литературными данными
- 6. 2. Распределения использования энергии во время сокращения между кальциевыми насосами саркоплазматического ретикулума и миозиновыми мостиками
- 6. 3. Функция кальциевых насосов саркоплазматического ретикулума в мышцах 69 IV. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ И КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ ТРЕХ ТИПОВ ИНТАКТНЫХ И СКИНИРОВАННЫХ МЫШЕЧНЫХ ВОЛОКОН РЫБЫ-ЖАБЫ

Механизмы сверхбыстрого сокращения мышц плавательного пузыря рыбы-жабы Opsanus Tau (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Изучение мышцы и механизма сокращения мышечных волокон — важное направление в биологических и физических исследованиях. Мышцы различных животных позволяли экспериментаторам наблюдать механические реакции на различные воздействия, используя относительно простую аппаратуру, уже тогда, когда остальные части тел животных были «немыми», — слишком трудными для исследования.

Результаты, полученные на мышцах, успешно использовались в качестве основы постановки различных задач для других биологических тканей и клеток. Так, известно, что исследования электрического тока начались после того, как случайное открытие Гальвани конвульсий лягушачьей лапки, подвешенной между разными металлами, привело Вольта в конце 18 столетия к построению Вольтовой батареи (Эйнштейн и Инфельд, 1965). Поэтому следует ожидать, что появление нового объекта для мышечных исследований может дать новые возможности в изучении других биологических тканей. Например, чрезвычайно высокая концентрация насосов саркоплазматического ретикулума (CP) в изученных нами мышцах плавательного пузыря рыбы-жабы (toadflsh's swimbladder) позволяет использовать прямые методы для изучения CP без его выделения из клеток и сопряженного с этим повреждения.

Изучение механизма сверхбыстрого сокращения мышц (СБСМ) плавательного пузыря рыбы-жабы — сравнительно новый раздел современных мышечных исследований. Почти все известные нам работы на эту тему были выполнены в лаборатории физиологии мышечного сокращения, руководимой Ларри Ромом в Университете Пенсильвании, США или в сотрудничестве с его лабораторией. Очень важные результаты были получены автором в его лаборатории в последние годы и будут представлены в данной диссертации, м У беспозвоночных животных часто встречаются мышцы, способные сокращаться с частотой до сотен Герц, например, полетные мышцы комара и других насекомых. Однако для большинства позвоночных животных предельная частота сокращения с полным расслаблением между последовательными сокращениями ограничивается 10−20 Гц. Когда были обнаружены мышцы «погремушки» гремучей змеи, а также мышцы плавательного пузыря рыбы-жабы (Toadfish) и рыбы Midshipmen, способные сокращаться с частотами выше 100 Гц и при этом полностью расслабляться между отдельными твитчами, то оказалось, что имеющиеся представления о механизмах регуляции сокращения не способны объяснить наблюдаемый феномен. Эти мышцы позволяют рыбе-самцу издавать звуки — «гудеть» на частоте выше 100 Герц, призывая самку. Замечу, что самки тоже могут «гудеть», но делают это намного реже.

Сверхбыстрое потребление энергии мышцами происходит в высокочастотных движениях типа звукообразования, и визуального слежения. Мышцы этого класса обычно генерируют низкие силы. Существуют различные модели, описывающие * мышечное сокращение (Дещеревский В. И., 1971). Можно написать уравнение взаимодействия миозиновых мостиков (М) с актином (А) с образованием актомиозина (AM) в упрощенном виде: м + а = ма. В прямом направлении реакция описывается так называемой «константой скорости замыкания мостиков», а в обратном направлении реакция идет со скоростью, описываемой «константой скорости размыкания мостиков» .

В наших экспериментах в волокнах мышц плавательного пузыря развивалась в 10 раз большая скорость разъединения АМ-мостиков по сравнению с быстро сокращающимися локомоторными волокнами белых мышц, (предназначенными для движения тела), при этом скорость прикрепления миозиновых мостиков оставалась неизменной. Такая кинетика приводит к тому, что пул присоединенных к актину миозиновых мостиков в течение сокращения сверхбыстрых волокон невелик (их в 6 раз меньше, чем в локомоторных волокнах) и, таким образом, они развивают низкую силу. Это отличие констант прикрепления миозиновых мостиков к актину и их размыкания по сравнению с «обычными» мышцами, вероятно, является общим механизмом, который обеспечивает выбор между силой и скоростью для всех сверхбыстрых мышечных волокон.

Анализ литературы показывает, что за последние 65 лет после открытия Энгельгарта и Любимовой, связавших использование АТФ с энергетикой жизненых * процессов (Engelhard & Lubimova, 1939) был достигнут заметный прогресс в изучении энергозатрат в различных процессах, обеспечивающих мышечное сокращение.

Считается, что скорость использования энергии изометрически сокращающейся мышцей пропорциональна скорости ее одиночного сокращения. Было найдено, что как в медленных, так и в быстрых мышцах от 25% до 40% полной энергии используется Са++ насосами саркоплазматического ретикулума (НСР-Са**) и остаточная частьмиозиновыми мостиками.

Мы исследовали энергетические затраты НСР-Са++ в самой быстрой, из известных у позвоночных, мышце плавательного пузыря рыбы-жабы в сравнении с затратами в других мышцах, а также скорость использования энергии, ожидаемую сверхвысокой.

Для определения долей потребления АТФ миозиновыми мостиками и НСР-Са++ был разработан метод раздельного измерения скорости использования АТФ в НСР-Са++ и миозиновыми мостиками, основанный на проведении реакций, сопряженных с «преобразованием флуоресцирующего НАДН в нефлуоресцирующий НАД* в растворе, окружающем скинированные сапонином мышечные волокна.

К нашему удивлению, несмотря на сверхбыстрое сокращение, скорость использования АТФ мышцами плавательного пузыря оказалась не выше, чем та, которая обнаружена в намного более медленных локомоторных мышцах земноводных.

Предложен механизм СБСМ, объясняющий огромную скорость одиночного сокращения при сравнительно невысокой стационарной скорости гидролиза АТФ за счет: а) наличия в них малого числа присоединенных АМ-мостиковб) на порядок более высокой, чем в других мышцах, скорости размыкания мостиков при одинаковой скорости замыкания мостиковв) наличия высокой концентрации внутриклеточного Са" 1″ 1″ буфера (парвальбумина), быстро отбирающего Са++ у тропонина, что инактивирует актин и инициирует процесс расслабления всего лишь через несколько миллисекунд после активации сокращенияг) аномально высокого содержания HCP-Ca^ в сверхбыстрых мышцах, позволяющего полностью удалить Са++ из центров связывания в парвальбумине и тропонине во время паузы между звуковыми сигналамид) сдвига порога активации сокращения от 100−300 нМ Са++ в «обычных» мышцах до 3000 нМ в сверхбыстрых мышцах плавательного пузыря.

Наконец, оказалось, что полная скорость использования АТФ не столь высока, как ожидалось, и относительные ее доли, использованные НСР-Са++ (37%) и миозиновыми мостиками (63%), находятся в пределах величин, измеренных для других мышц.

ВЫВОДЫ.

1. Разработан единый методический подход и создана установка со сменными блоками для высокоточного измерения in vitro комплекса основных параметров мышечного сокращения на интактных и скинированных волокнах: силы и скорости сокращения и расслабления мышцскорости использования АТФ АМ-мостикамискорости использования АТФ кальциевыми насосами саркоплазматического ретикулума (НСР-Са**, CP) — скорости выброса кальция из CP и обратной закачки кальция в CPжесткости волокна при активном сокращении и в ригоредлины саркомеровдлины, диаметра и толщины волокнавеса волокна.

2. Впервые показано, что сверхбыстрые мышцы плавательного пузыря не отличаются кардинально ни по скорости использования АТФ, ни по распределению расхода АТФ между АМ-мостиками и НСР-Са** от мышц других типов.

3. Впервые проведены прямые измерения выброса кальция из CP мышечных волокон (без выделения CP из мышц) и его закачки обратно.

4. Предложен механизм СБСМ, объясняющий огромную скорость одиночного сокращения при сравнительно невысокой стационарной скорости гидролиза АТФ за счет: а) наличия в них малого числа присоединенных АМ-мостиковб) на порядок более высокой, чем в других мышцах, скорости размыкания мостиков при одинаковой скорости замыкания мостиковв) наличия высокой концентрации внутриклеточного Са" 1−1″ буфера (парвальбумина), быстро отбирающего Са*4″ у тропонина, что инактивирует актин и инициирует процесс расслабления всего лишь через несколько миллисекунд после активации сокращенияг) аномально высокого содержания НСР-Са" 1−1″ в сверхбыстрых мышцах, позволяющего полностью удалить Са** из центров связывания в парвальбумине и тропонине во время паузы между звуковыми сигналамид) сдвига порога активации сокращения от 100−300 нМ Са** в «обычных» мышцах до 3000 нМ в сверхбыстрых мышцах плавательного пузыря.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю искреннюю признательность Ларри Рому, сотрудникам лаборатории мышечного сокращения Биологического Отдела Пенсильванского Университета, где была выполнена основная часть работы, Борису Тикунову за электрофоретические исследования, Иану С. Янгу за помощь в написании статей.

Я очень благодарен академику Глебу Михайловичу Франку, привлекшему меня к исследованию мышечного сокращения и поддерживавшему меня советами и помощью и Валерию Васильевичу Ледневу, в лаборатории которого проведена часть работ.

Я очень благодарен Ларисе Константиновне Сребницкой, Зое Александровне Подлубной, Алексею Витальевичу Финкелыптейну за ценные советы и помощь в редактировании диссертации и автореферата.

Сердечно благодарю мою жену за помощь, оказанную при написании диссертации.

Исследование по теме диссертационной работы были поддержаны грантами Национального научного Фонда США и Национального Института Здоровья, США: «Supported by NSF IBN-9 514 383, NIH AR38404, and NIH AR46125 to L. Rome.» .

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

Полученные результаты открывают перспективы для применения новой модели для биологических исследований, а именно — модели саркоплазматического ретикулума мышц плавательного пузыря рыбы-жабы, пригодной для исследований без выделения из мышц и сопутствующего выделению повреждения.

Методы работы с очень небольшими объемами объектов и растворов могут быть использованы в разнообразных исследованиях.

Показать весь текст

Список литературы

Alberty, R. Effect of рН and metal ion concentrations on the equilibrium hydrolysis of adenosine triphosphate to adenosine diphosphate //J. Biol. Chem. 1968. — Vol. 243. — P. 1337.
Alexander, R. M., Jayes, A. S., Maloiy, G. M. O., Wathuta, E. M. Allometry of the leg muscles of mammals // J. Zool. (London). 1981. — Vol. 194. — P. 539−552.
Appelt, D., Shen, V., Franzini-Armstrong, C. Quantitation of Ca ATPase, feet and mitochondria in super fast muscle fibers from the toadfish, Opsanus tau // Journal of Muscle Research and Cell Motility. 1991. — Vol. 12. — P. 543−552.
Baylor, S.M., Hollingworth, S. Fura-2 calcium transients in frog skeletal muscle fibres // J. Physiol. 1988. — Vol. 403. — P. 151−192.
Bottinelli, R., Canepari, M., Reggiani, C., Stienen, G. J. M. Myofibrillar ATPase activity during isometric contraction and isomyosin composition in rat single skinned muscle fibres //J. Physiol. 1994. — Vol. 481. — P. 663−675.
Brenner, B. Effect of Ca2+ on cross-bridge turnover kinetics in skinned single rabbit psoas fibers: implications for regulation of muscle contraction // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — Vol. 85. — P. 3265−3269.
Burchfield, D., Rail, J. A. Temperature dependence of the crossbridge cycle during unloaded shortening and maximum isometric tetanus in frog skeletal muscle // Journal of Muscle Research and Cell Motility. 1986. — Vol. 7. — P. 320−326.
Cannell, M. B. Effect of tetanus duration on the free calcium during the relaxation of frog skeletal muscle fibres //J. Physiol. 1986. -Vol. 376. — P. 203−218.
Conley, К. E., Lindstedt, S. L. Controversies about Symmorphosis // Optimization in Biological Design / Eds. Weibel, E. R., Taylor, C. R., Bolis, L. Cambridge U. K: Cambridge Univ. Press, 1998 — P. 147−154.
Cooke, R., Franks, K. All myosin heads form bonds with actin in rigor rabbit skeletal muscle // Biochemistry. 1980. — Vol. 19. — P. 2265−2269.
Crow, M. Т., Kushmerick, M. J. Correlated reduction of velocity of shortening and the rate of energy utilization in mouse fast-twitch muscle during a continuous tetanus // J. Gen. Physiol. -1983.-Vol. 82.-P. 703−720.
Defuria, R. F., Kushmerick, M. J. ATP utilization associated with recovery metabolism in anaerobic frog muscle // Am. J. Physiol. 1977. — Vol. 232, C. — P. 30−36.
Ellis-Davies, G. C. R., Kaplan, J. H. Nitrophenyl-EGTA, a photolabile chelator that selectively binds Ca2+ with high affinity and releases it rapidly upon photolysis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1994. Vol. 91. — P. 187−191.
Engelhard V. A., Lubimova M. N., Myosin and adenosinetriphosphatase // Nature. 1939. -Vol. 144, № 3650. — P. 668−669.
Fajer, P. G., Fajer, E. A., Brunsvold, N. J., Thomas, D. D. Effects of AMPPNP on the orientation and rotational dynamics of spin-labeled muscle cross-bridges // Biophys. J. -1988.-Vol. 53.-P. 513−524.
Feher, J. J., Waybright, T. D., Fine, M. L. Comparison of sarcoplasmic reticulum capabilities in toadfish (Opsanus tau) sonic muscle and rat fast twitch muscle // Journal of Muscle Research and Cell Motility. 1998. — Vol. 19. — P. 661 -674.
Fine, M. L. Seasonal and geographical variation of the mating call of the oyster toadfish Opsanus tau L. // Oecologia. 1978. — Vol. 36. — P. 45−57.
Fisher A. J., Smith C. A., Thoden J., Smith R., Sutoh K., Holden H. M., Rayment I. Structural studies of myosin: nucleotide complexes: A revised model for the molecular basis of muscle contraction // Biophys. J. 1995. — Vol. 68, Suppl. 19S-28S (b).
Franzini-Armstrong, Clara, Feliciano Protasi, Venkat Ramesh, Shape, Size, and Distribution of Ca2+ Release Units and Couplons in Skeletal and Cardiac Muscles // Biophys J. -1999. -Vol. 77, №. 3.- P. 1528−1539.
Frueh, B. R., Hayes, A., Lynch, G. S., Williams, D. A. Contractile properties and temperature sensitivity of the extraocular muscles, the levator and superior rectus, of the rabbit // J. Physiol. -1994.-Vol. 475. P. 327−336.
Fryer, M. W, Stephenson, D. G. Total and sarcoplasmic reticulum calcium contents of skinned fibres from rat skeletal muscle // J. Physiol. 1996. — Vol. 493. — P. 357−370.
Goldman, Y. E. Measurement of sarcomere shortening in skinned fibers from frog muscle by white light diffraction // Biophys. J. 1987. — Vol. 52. — P. 57−68.
Goldman, Y. E., Hibberd, M. G., Trentham, D. R. Relaxation of rabbit psoas muscle fibres from rigor by photochemical generation of adenosine-5'-triphosphate // J. Physiol. 1984.1. Vol. 354. P. 577−604.
Goldman, Y. E., Huxley, A. F. Actin compliance: are you pulling my chain? // Biophys. J. 1994. — Vol. 67. — P. 2131−2133.
Hibberd, M. G., Dantzig, J. A., Trentham, D. R., Goldman, Y. E. Phosphate release and force generation in skeletal muscle fibers // Science. 1985. — Vol. 228. — P. 1317−1319.
Higuchi, H., Yanagida, Т., Goldman, Y. E. Compliance of thin filaments in skinned fibers of rabbit skeletal muscle // Biophys. J. -1995. Vol. 69. — P. 1000−1010.
Hill, A. V. The dimensions of animals and their muscular dynamics // Science Progress. -1950.-Vol. 38.-P. 209−229.
Hill, A. V. The heat of shortening and the dynamic constants of muscle // Proceedings of the Royal Society B. 1938. — Vol. 126. — P. 136−195.
Higuchi, H., Goldman, Y. E. Sliding distance between actin and myosin filaments per ATP molecule hydrolysed in skinned muscle fibres // Nature. 199L — Vol. 352. — P. 352−354.
Homsher, E., Kean, C. J. Skeletal muscle energetics and metabolism // Annual Review of Physiology. 1978. — Vol. 40. — P. 93−131.
Hou, T.-T., Johnson, J. D., Rail, J. A. Parvalbumin content and Ca2+ and Mg2+ dissociation rates correlated with changes in relaxation rate of frog muscle fibres // J. Physiol. 1991. — Vol. 441.-P. 285−304.at
Hou, T.-T., Johnson, J. D., Rail, J. A. Effect of temperature on relaxation rate and Ca**, Mg2+ dissociation rates from parvalbumin of frog fibres // J. Physiol. 1992. — Vol. 449. — P. 399 410.
Howard, J. Molecular motors: structural adaptations to cellular functions //Nature. 1997. -Vol. 389.-P. 561−567.
Huxley, A. F. Muscle structure and theories of contraction // Progress in Biophysics and Biophysical Chemistry. 1957. — Vol. 7. — P. 255−318.
Huxley, H. E., Stewart, A., Sosa, H., Irving, T. X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscle // Biophys. J. 1994. — Vol. 67. -P. 2411−2421.
Inesi, G., Millman, M., Eletr, S. Temperature-induced transitions of function and structure in sarcoplasmic reticulum membranes // Journal of Molecular Biology. 1973. — Vol. 81. — P. 483 504.
Johnston, I. A. Dinamic properties of fish muscle // Fish Biomechanics / Eds. Webb, P. W., Weihs, D. New York: Praeger, 1983. — P. 36−67.
Josephson, R. K., Young, D. Synchronous and asynchronous muscles in cicadas // J. Exp. Biol. -1981. -Vol. 91. P. 219−237.
Konishi M., Olson, A., Hollingworth, S., Baylor, S. M. Myoplasmic binding of fura-2 investigated by steady-state fluorescence and absorbance measurements // Biophys. J. -1988.-Vol. 54.-P. 1089−1104.
Lannergren, J., Hoh, J. F. Y. Myosin isoenzymes in single muscle fibers from Xenopus laevis: analysis of five different functional types // Proceedings of the Royal Society B. 1984. — Vol. 222. -P. 401−408.
Launikonis, B. S., Stephenson, D. G. Effect of saponin treatment on the sarcoplasmic reticulum of rat, cane toad and crustacean (yabby) skeletal muscle // J. Physiol. 1997. — Vol. 504. — P. 425−437.
Lindstedt, S. L., McGlothlin, Т., Percy, E., Pifer, J. Task-specific design of skeletal muscle: balancing muscle structural composition // Сотр. Biochem. Physiol. 1998. — Vol. 120(1). — P. 3540.
Lovell, S. J., Knight, P. J., Harrington, W. F. Fraction of myosin heads bound to thin
Ф filaments in rigor fibrils from insect flight and vertebrate muscles // Nature. 1981. — Vol.293. P. 664−666.
McMahon, Т. A. Using body size to understand the structural design of animals: quadrupedal locomotion // J. Appl. Physiol. 1975. — Vol. 39. — P. 619−627.
Mendelson, M. Electrical and mechanical characteristics of a very fast lobster muscle // J. * Cell Biol. 1969. — Vol. 42. — P. 548−563.
Metzger, J. M., Moss, R. L. Kinetics of a Ca (2+)-sensitive cross-bridge state transition in skeletal muscle fibers. Effects due to variations in thin filament activation by extraction of troponin СИ J. Gen. Physiol. 1991. — Vol. 98. — P. 233−248.
Page, S. G., Huxley, H. E. Filament lengths in striated muscle // J. Cell Biol. 1963. — Vol. 19. — P. 369−390.
Pate, E., Cooke, R. Energetics of the actomyosin bond in the filament array of muscle fibers // Biophys. J. 1988. — Vol. 53. — P. 561−573.
Rayment I. The structural basis of the myosin ATPase activity // J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271.-P. 15 850−15 853.
Rome, L. C. Scaling of muscle fibres and locomotion // J. Exp. Biol. 1992 — Vol. 168. — P. 243−252.
Rome, L. C., Kushmerick, M. J. The energetic cost of generating isometric force as a function of temperature in isolated frog muscle // Am. J. Physiol. 1983. — Vol. 244, C. — P. 100−109.
Rome, L. C., Lindstedt, S. L. The quest for speed: muscles built for high frequency contractions // News in Physiological Sciences. 1998. — Vol. 13. — P. 261−268.
Rome, L. C., Syme, D. A., Hollingworth, S., Lindstedt, S. L., Baylor, S. M. The whistle and the Ф rattle: the design of sound producing muscles // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. — P.8095−8100.
Rosenbluth, R. Sarcoplasmic reticulum of an unusually fast-acting crustacean muscle // J. Cell Biol. 1969. — Vol. 42. — P. 534−547.
Schaeffer, P. J., Conley, К. E., Lindstedt, S. L. Structural correlates of speed and endurance in skeletal muscle: the rattlesnake tailshaker muscle // J. Exp. Biol. 1996. — Vol. 198. — P. 351−358.
Stienen, G. J. M., Zaremba, R., Elzinga, G. ATP utilization of calcium uptake and force production in skinned muscle fibres of Xenopus laevis // J. Physiol. 1995. — Vol. 482. — P. 109 122.
Syme, D. A., Connaughton, M. A., Rome, L. C. A device for measuring steady-state ATP utilization in single skinned muscle fibers // Biol. Bull. 1997. -Vol. 193. — P. 251−252.
Sweeney, H. L., Stull, J. T. Alteration of cross-bridge kinetics by myosin light chain phosphorylation in rabbit skeletal muscle: implications for regulation of actin-myosin interaction // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. — Vol. 87. — P. 414−418.
Talmadge, R. J., Roy, R. R. Electrophoretic separation of rat skeletal muscle myosin heavy-chain isoforms // J. Appl. Physiol. 1993. — Vol. 75. — P. 2337−2340.
Thomas, D. D., Cooke, R. Orientation of spin-labeled myosin heads in glycerinated muscle fibers // Biophys. J. 1980. — Vol. 32. — P. 891−906.
Tikunov, В. A., Levine, S, Mancini, D. Chronic Congestive Heart Failure Elicits Adaptations of Endurance Exercise in Diaphragmatic Muscle // Circulation. 1997. — Vol. 95, № 4. — P. 910 916.
Tullis, A., Block, B. Expression of sarcoplasmic reticulum Ca2±ATPase isoforms in marlin and swordfish muscle and heater cells // Am. J. Physiol. 1996. — Vol. 271 (Regulatory Integrative Сотр. Physiol. 40). — P. R262-R275.
Wakabayashi, K., Sugimoto, Y., Tanaka, H., Ueno, Y., Takezawa, Y., Amemiya, Y. X-ray diffraction evidence for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction // Biophys. J. 1994. — Vol. 67. — P. 2422−2435.
Wendt, I. R., Stephenson, D. G. Effects of caffeine on Ca-activated force production in skinned cardiac and skeletal muscle fibres of the rat // Pflugers Archiv. 1983. — Vol. 398. -P.210−216.
Woledge, R. C. The energetics of tortoise muscle // J. Physiol. 1968. — Vol. 197. — P. 685−707.
Woledge, R. C., Curtin, N. A., Homsher, E. Energetic Aspects of Muscle Contraction. New York: Academic Press, 1985.
Yates, L. D., Greaser, M. L. Quantitative determination of myosin and actin in rabbit skeletal muscle // Journal of Molecular Biology. 1983a. — Vol. 168. — P. 123−141.
Yates, L. D., Greaser, M. L. Troponin subunit stoichiometry and content in rabbit skeletal muscle and myofibrils // J. Biol. Chem. -1983b. Vol. 258. — P. 5770−5774.
Дещеревский, В. И. Экспериментальные основы и постулаты кинетической теории мышечного сокращения // Механизмы мышечного сокращения. М.: Наука, 1971.-С. 210−219.
Эйнштейн, А., Инфельд, Л. Эволюция физики. М.: Наука, 1965. — С. 72. Статьи автора по теме диссертации и «Биологическая подвижность»:
Климов, А. А. Лазерный ТВ микроскоп // Техника кино и телевидения.- 1976. № 7. -С. 69−71.
Климов, А. А., Макаров, А. Д., Руденко, Т. И. Изучение конформационных изменений хлоропластов методом ТВ микроскопии // Физиология растений. 1975. — Т. 22, вып. 5.-С. 877−881.
Климов, А. А., Андреев, О. А. О точности измерения длины саркомеров сокращающихся мышц методом лазерной диффракции // Биофизика. — 1982. Т. XXVII, вып. 1.-С.111- ИЗ.
Герц, С. М., Климов, А. А., Макаров, А. Д., Руденко, Т. И., Шмелева, В. Л. Изучение конформационных колебаний в фосфорилирующих хлоропластах // Физиология растений. 1982. -Т. 29, вып. 6. — С. 1095 — 1101.
Климов, А. А., Самосудова, Н. В., Сребницкая, Л. К. Локализация Са в мышцах с двойной регуляцией кальция // Биофизика. 1981.- Т. XXVI, вып. 2.- С. 319−322.
Сидоренко, Н. П., Климов, А. А. Укорочение толстых нитей как результат скольжения нитей // Биофизика.- 1994.- Т. 39(1). С. 153−155.
Rome, L. C., Klimov, A. A., Young, I. S. A new Approach for Measuring Real-Time Calcium Pumping and SR Function in Muscle Fibers // Biol. Bull. 1999b. — Vol. 197. — P. 227−228.
Rome, L. C., Klimov, A. A. Superfast contraction without superfast energetics: ATP usage by SR-Ca++ pumps and crossbridges in Toadfish swimbladder muscle // J. Physiol. -2000. Vol. 526.2. — P. 279−286.
На обложке этого выпуска журнала изображение рыбы-жабы и графики автора
Тезисы и депонированные статьи
Климов, А. А. Исследование сокращения саркомеров мышечных волокон речного рака при спонтанной контрактуре // Биофизика живой клетки. Пущино, 1973. Т. 4, вып. 1. — С. 175−177.
Климов, А. А. Исследование сокращения мышечных волокон речного рака и жука плавунца с помощью ТВ-микроскопа // Всесоюз. симпозиум по биофизике и биохимии мышц: Тез. докл. Тбилиси: Метцниереба, 1974. — С. 100−102.
Климов, А. А. Изменение анизотропного диска во время спонтанного сокращения мышц жука-плавунца // Биология и научно-технический прогресс: Тез. докл. Пущино, 1974.-С. 143−145.
Антипов, Е. Е., Дашевский, И. Е., Климов, А. А. Применение Лазерного ТВ-микроскопа для прижизненных исследований регионального кровообращения //
Методы исследования функций организма в онтогенезе: Сб. тез. Всесоюзной конференции. 1975.
Будницкий, А. А., Климов, А. А, Сребницкая Л. К. Исследование укорочения анизотропного диска во время сокращения поперечно-полосатых мышечных волокон членистоногих // Молекулярная и клеточная биофизика. М.: Наука, 1977. — С. 268 -277.
Климов, А. А., Попов, В. И. Укорочение анизотропных дисков в саркомерах неполетных мышц жука-плавунца. Оптическая и электронная микроскопия //
Криогенные методы в электронной микроскопии. Пущино, 1977. — С. 63−66.
Климов А. А. Лазерный сканирующий поляризационный микроскоп // V Всесоюзная конференция по проблемам автоматизации анализа микроскопических изображений: Сб. тезисов. — Пущино, 1977. С. 32.
Климов, А. А., Самосудова, Н. В., Сребницкая Л. К. Исследование локализации Са в мышцах Balanus Rostratus Н // XI Всесоюзная электронно-микроскопическая конференция. Биология: Тез. лекций. М.: Наука, 1979.-. Т. II. — С. 224.
Климов, А. А., Гогвадзе 3. Е., Сребницкая Л. К. Изменение структурно-механических свойств скелетных мышц лягушки в процессе фиксации глутаровым альдегидом // Структурные основы и регуляция биологического старения.- М.: Наука, 1980.-С. 187−192.
Климов, А. А. О взаимодействии миозиновых голов с актином на различных фазах мышечного сокращения // Всесоюзный Биофизический Конгресс: Сб. тез. — М., 1982. Т. И. — С. 45.
Климов, А. А. Устройство для измерения механо-структурных характеристик поперечно-полосатых мышц // Оборудование и автоматизация научных исследований в биологии: Сб. тез. Всесоюзной конференции. Кишинев, 1981. — Ч. II. — С. 65.
Климов, А. А., Шаповалов, А. Н. Молекулярный механизм укорочения гладких мышц // XII Конгресс Украинского физиологического общества им. Павлова: Тезисы. -Киев, 1986.
Климов, А. А. Применение программируемого калькулятора МК-56 для расчета концентраций основных ионов для физиологических исследований // Деп. ВИНИТИ 7819-V-87,11/9/87.- 12 с.
Климов, А. А., Шаповалов, А. Н. Модель регуляции сокращения гладких мышц // Биофизика и биохимия биологического старения: VIII Всесоюз. симпозиум. Тбилиси: Метцниереба, 1987.-С. 16−18.
Желамский, С. В., Климов, А. А., Шаповалов, А. Н. Состав белков и организация сократительного аппарата гладких мышц // Деп. Укр. НИТИ N 2827 УК 89,12/8/89. -105с.
Желамский, С. В., Климов, А. А., Шаповалов, А. Н. Регуляция сократительной активности гладких мышц // Деп. Укр. НИТИ N 2828 УК 89, 12/8/89. 101 с.
Желамский, С. В., Климов, А. А., Шаповалов, А. Н Связанный с миозином механизм регуляции укорочения гладких мышц // Деп. Укр. НИТИ N 2829УК 89, 12/8/89. 100 с.
Желамский, С. В., Климов, А. А., Шаповалов, А. Н. Сократительный аппарат гладких мышц и его регуляция // Деп. Укр. НИТИ N 189 УК 90,2/5/90.- 103 с.
Klimov, A. A., Pollack, G. Н. Local volume changes in tetanus of isolated frog muscles // Biological Motility: International Symposium. Pushchino, 1994. — P. 98.
Deshcherevskaya, N. P., Klimov, A. A. A model of myosin-actin interaction // Biological Motility: International Symposium. Pushchino, 1994. — P. 98.
Rome, L. С., Klimov, A. A. The price of speed: ATP usage by crosssbridges and AND Ca2+ pumps in the superfast toadfish swimbladder muscle // Biological Motility: International Symposium. Baltimore (USA), 1999.
Rome, L. C., Klimov, A. A., Young, I. S. Measuring real-time calcium pumping and SR function in muscle fibers // Biological Motility: International Symposium. Pushchino, 2004. -P. 58−60.
Rome, L. C., Klimov, A. A., Young, I. S. ATP usage by SR-Ca2+ pumps and crossbridges in toadfish swimbladder muscle // Biological Motility: International Symposium. Pushchino, 2004. — P. 266−269.
Статьи автора по немышечным темам:
Климов, А. А. Влияние направления вращения пленок «Биохром» на светопропускание реальных поляризационных устройств // Свето-чувствительные биологические комплексы и оптическая регистрация информации. Пущино, 1985. — С. 145−152.
Тирас, X. П., Сребницкая, JI. К., Ильясова, Е. Н., Климов, А. А., Леднев, В. В. Влияние слабого комбинированного магнитного поля на скорость регенерации планарии Dugesia Tigrina // Биофизика. 1996. — Т. 41 (4). — С. 826−831.

Заполнить форму текущей работой