Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Активность факторов терминации трансляции из организмов с вариантными генетическими кодами

Диссертация: Активность факторов терминации трансляции из организмов с вариантными генетическими кодами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Основной целью данной работы являлось определение специфичности в отношении стоп кодонов факторов терминации трансляции 1-го класса из трех групп организмов с вариантными генетическими кодами’и последующая идентификация аминокислотных остатков, определяющих декодирующие свойства этих белков. В качестве объектов исследования* были выбраны факторы аКР1 архей семейства МеШапозагстасеае и еШ… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Терминация трансляции у бактерий
  • 2. Терминация трансляции у эукариот
    • 2. 1. Общая модель терминации трансляции в эукариотических клетках
    • 2. 2. Фактор терминации трансляции первого класса эукариот (еШа)
      • 2. 2. 1. еКР1: общие сведения
      • 2. 2. 2. Структурная организация еКР1 и её связь с функцией. белка
      • 2. 2. 3. Поиск участков белка еКБ1, вовлеченных в узнавание стоп кодонов
    • 2. 3. Фактор терминации второго класса эукариот (еКБЗ)
  • 3. Терминация трансляции у архей
  • 4. Вариантные генетические коды
    • 4. 1. Организмы с вариантным генетическим кодом
    • 4. 2. Эволюция генетического кода
    • 4. 3. Ресничные — группа эукариот с максимальным разнообразием генетических кодов
    • 4. 4. Факторы терминации трансляции вИШ ресничных инфузорий
    • 4. 5. Археи с вариантным генетическим кодом

Активность факторов терминации трансляции из организмов с вариантными генетическими кодами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В организмах с универсальным генетическим кодом 61 смысловой кодон используется для кодирования 20 природных аминокислот, а три стоп кодона — UAA, UAG и UGA служат сигналами для остановки белкового синтеза. Однако в большом числе организмов обнаружены отклонения от универсального генетического кода. Многие организмы с вариантными генетическими кодами используют один или два стандартных стоп кодона в качестве смысловых. Например, археи семейства Methanosarcinaceae используют UAG для кодирования особой 22-ой аминокислотыпирролизина. У многих ресничных инфузорий (таких как Stylonychia, Tetrahymena, Paramecium и др.) кодоны UAA и UAG не служат для терминации трансляции, а кодируют глутамин, а у представителей^ рода Enplotes кодон UGA кодирует цистеин.

Ключевую роль в процессе терминации белкового синтеза играют факторы терминации трансляции, которые подразделяются, на два класса (Kisselev et al., 2003). У эукариот фактор терминации 1-го класса eRFl принимает участие в узнавании стоп кодонов и в. гидролизе пептидил-тРНК. Фактор терминации 2-го класса eRF3 связывается в рибосоме с фактором терминации 1-го класса и является eRFlи рибосомо-зависимой ГТФазой. У архей обнаружены только факторы терминации 1-гокласса aRFl, гомологичные eRFl" эукариотвероятно, функцию фактора терминации" 2-го класса выполняет фактор элонгации aEFla (Saito et al., 2010). Известны t пространственные структуры aRFl археи Aeropyrum pernix, eRFl человека и дрожжей (Cheng et all, 2009; Saito et al.,.2010; Song et al., 2000). Согласно данным рентгеноструктурного анализа, eRFl и aRFl состоят из трех доменов — N, М< и С, каждый из которых выполняет определенную функцию: N домен ответствен за узнавание стоп кодона, М домен индуцирует гидролиз пептидил-тРНК в пептидилтрансферазном центре рибосомы, а М и С домены ответственны за связывание с eRF3/aEFla.

До сих пор детально не определены структурные элементы доменов еШ^, отвечающие за выполнение той или иной функции белка, хотя некоторые предварительные гипотезы в литературе были высказаны. В. течение последних десяти лет предприняты многочисленные попытки для решения проблемы декодированиястоп сигналов фактором терминации 1-го класса в рибосоме. Сайты узнавания стоп кодонов у бактериальных факторов терминации трансляции 1-го класса определены с использованием точечного мутагенеза и рентгеноструктурного анализа (КогоБ1е1еу а1., 2008; ЬаигЬе^ е1 а1., 2008; ЛУе1×1Ьаитег е1 а1., 2008), однако для факторов терминации эукариот и архей это до сих пор не удалось.

Было установлено, что факторы терминации трансляции еКР1 из некоторых ресничных инфузорий с вариантным генетическим кодом, несмотря на высокую степень гомологии с белками еКР1 из других эукариот, проявляют би-/унипотентность при узнавании стоп кодонов< в мРНК (КегуеБЙп & а1., 2001; ЬекоггИ^еу et а1., 2007). Идентификация аминокислотных остатков, определяющих специфичность узнавания* стоп кодонов, факторами терминации трансляции из организмов* с вариантным генетическим кодом, может помочь в выяснении механизма узнавания стоп кодонов в организмах с универсальным кодом.

Основной целью данной работы являлось определение специфичности в отношении стоп кодонов факторов терминации трансляции 1-го класса из трех групп организмов с вариантными генетическими кодами’и последующая идентификация аминокислотных остатков, определяющих декодирующие свойства этих белков. В качестве объектов исследования* были выбраны факторы аКР1 архей семейства МеШапозагстасеае и еШ^ ресничных инфузорий родов ЕирЫея и ШеркапБта. Согласно литературным данным, первая группа использует стоп кодон иАО для кодирования пирролизина, а вторая — стоп кодон 1ЮА для кодирования цистеина или триптофана (Лекомцев, 2007). В ходе исследования сформулированы следующие задачи: 1) клонировать гены и выделить факторы терминации аШ7! пирролизинсодержащих архей, а также aRFl архей с универсальным генетическим кодомохарактеризовать и сравнить их функциональную активность на разных стоп кодонах в in vitro реконструированной системе трансляции- 2) получить химерные белки, содержащие различные участки N домена eRFl Euplotes и человека, и определить их специфичность в отношении узнавания стоп кодонов- 3) клонировать ген и выделить фактор терминации трансляции eRFl Blepharisma, а также химерный белок, содержащий N домен eRFl Blepharisma и МС домены eRFl человека, и исследовать функциональную активность этих факторов.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Факторы терминации трансляции архей aRFl Methanococcus jannaschii, Methanococcus maripaludis способны узнавать все три стоп кодона и индуцировать гидролиз пептидил-тРНК in vitro в реконструированной системе трансляции эукариот, что говорит о близости механизмов декодирования стоп кодонов у эукариот и архей.

2. Одна из двух форм aRFl Methanosarcina barkeri, aRFl-1 активна в терминации трансляции и узнает все три стоп кодона, а вторая форма, aRFl-2 потеряла функциональную активность.

3. В eRFl Euplotes aediculatus в районе аминокислотных остатков 70−80 локализована детерминанта, ответственная за запрет узнавания UGA стоп кодона.

4. Фактор терминации трансляции eRFl Blepharisma japonicum способен узнавать все три стоп кодона in vivo и in vitro.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Я испытываю глубокую благодарность и признательность Людмиле Юрьевне Фроловой за' постоянное внимание к работе, моральную и интеллектуальную поддержку, и Елене Зиновьевне Алкалаевой за неоценимую помощь в проведении экспериментальной работы, конструктивную критику и плодотворное обсуждение полученных результатов.

Очень признателен моим коллегам Полине Крючковой из нашей лаборатории и Петру Власову из лаборатории компьютерного и структурного анализа биополимеров, внесшим* большой вклад в представленную работу.

Хочу поблагодарить Федора Кондрашова (Группа эволюционной геномики, Centre de Regulacio Genomica, БарселонаИспания) за помощь в биоинформатическом анализе геномов архей и* Ольгу Кузьмину (ИТЦ «Биологически активные соединения и их применение"'РАН) за помощь в работе над-манускриптом.

Благодарю, сотрудников нашей лаборатории Тамару Дмитриевну Машкову и Ольгу Леонидовну Зиновьеву, помогавших проведению работы.

Отдельная благодарность в адрес Андрея Борисовича Полтарауса и сотрудников ЦКП «Геном» за проведение секвенирования всех образцов ДНК.

Искренне признателен Георгию Михайловичу Гонгадзе и Марине Борисовне Гарбер из лаборатории структурных исследований аппарата трансляции Института белка РАН за создание теоретических и экспериментальных основ во время моего обучения в Учебном Центре Института белка РАН без которых я не смог бы выполнить эту работу.

3.

Заключение

.

Функциональный анализ белковых химер между N доменами факторов терминации eRFl Euplotes и человека с использованием реконструированной in vitro системы трансляции эукариот позволил локализовать аминокислотные остатки, ответственные за запрет узнавания кодона UGA eRFl Euplotes в области 70−80 (нумерация согласно eRFl человека). Эти результаты, вместе с ранее полученными-данными для eRFl Stylonychia и Paramecium (Lekomtsev et al., 2007), очень важны для выяснения механизма узнавания стоп кодонов факторами терминации трансляции eRFl/aRFl. Кроме того, была определена специфичность узнавания стоп кодонов белком eRFl ресничной инфузории Blepharisma japonicum in vitro и in vivo, для которой подобно Euplotes предполагалось использование UGA в качестве значащего кодона (Lozupone et al., 2001). Установлено, что данный белок способен узнавать все три стоп кодона.

Продемонстрировано, что факторы терминации трансляции архей aRFl способны, узнавать стоп кодоны и индуцировать гидролиз пептидил-тРНК in vitro в реконструированной системе трансляции эукариот, что свидетельствует о сходстве механизмов, декодирования стоп кодонов у архей и эукариот. Впервые исследована функциональная активностьaRFl пирролизин-содержащих архей, позволяющая предложить механизм включения пирролизина в синтезируемый полипептид.

Результаты данной, работы несомненно важны как для понимания механизма терминации трансляции, в частности молекулярного механизма декодирования стоп-кодонов фактором терминации eRFl, так и для создания теоретической и экспериментальной базы данных РНК-белковых взаимодействий. Кроме того, полученные в данной работе результаты могут быть использованы для разработки методов селективного мечения белков неприродными аминокислотами путем котрансляционного встраивания искусственных аминокислотных остатков (например, флуоресцентно меченных). Данный подход включает использование супрессорной тРНК, несущей меченую аминокислоту, введение стоп кодона в кодирующую последовательность белка и замену универсального (омнипотентного) фактора терминации еЯР1 на униили бипотентный, узнающий один или два стоп кодона соответственно. Это позволяет синтезировать рекомбинантные белки, несущие разнообразные функциональные группы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Е.В., Алкалаева, Е.З., Бирсдал, Б., Колосов, П.М., Полынаков, В.И. и Киселев, JT.JI. (2008). Интерфейс взаимодействия центрального домена фактора терминации трансляции eRFl человека с рибосомами эукариот. Молекулярная биология 42, 1056−1066.
  2. , С.А. (2007). Вариантные генетические коды, и терминация трансляции. Молекулярная биология 41, 964−972.
  3. Лекомцев- С.А., Колосов, П.М., Фролова, Л: Ю., Биду, Л., Руссе, Ж.-П. и Киселев, Л.Л. (2007). Как фактор терминации терминации трансляции eRFl ресничных рода EuplotesHe узнает стоп-кодон UGA. Молекулярная биология >41, 1014−1022.
  4. Якобсен, Ш. П, Сегаард, Т.М.М., Жан-Жан, О., Фролова, Л., and Юстесен, Ю. (2001). Идентификация нового фактора терминации трансляции eRF3b, обладающего in vitro и in vivo активностью eRF3. Молекулярная биология 35, 672−681.
  5. Ambrogelly, A., Palioura, S., and Soll, D. (2007). Natural expansion of the genetic code. Nat Chem Biol 3, 29−35.
  6. Andachi, Y., Yamao, F., Muto, A., and Osawa, S. (1989). Codon recognition patterns as deduced from sequences of the complete set of transfer RNA species in Mycoplasma capricolum. Resemblance to mitochondria. J Mol Biol 209, 37−54.
  7. Askarian-Amiri, M.E., Pel, H.J., Guevremont, D., McCaughan, K.K., Poole, E.S., Sumpter, V.G., and Tate, W.P. (2000). Functional characterization of yeast mitochondrial release factor 1. J Biol Chem 275, 17 241−17 248.
  8. Bidou, L., Hatin- L, Perez- N, Allamandj.V.j.Panthier, ^2004): Premature-stop codonsinvolvedlin muscular dystrophiesjshowa broadi spectrum? of readthrough efficiencies in response to gentamicin treatment. Gene Ther 77, 619−627.
  9. Bidou, L., Stahl, G., Hatin, I., Namy, O, Rousset, J.P., and Farabaugh, P.J., (2000). Nonsense-mediated decay mutants do not affect programmed -1 frameshifting. RNA 6, 952−961.
  10. Birnboim, H.G., and Doly, J. (1979)1 A rapidialkaline extraction procedure for screening recombinant: plasmid?I)NAi Nucleic’Acids Resv7,' 1513−1523:
  11. Blighty S.K., Larue, R. Ci, Mahapatra, A., Longstaff, D.G., Chang, E., Zhao, G,. Rang, PIT., Green-Ghurch- K. B-, €Kaii-.M--K., andi Krzycki, J! A. (2004)l-Direct: charging’of tRNA (CUA) with pyrrolysine in vitro and1 in vivo. Nature 431,333−335. •
  12. Bock, A., Forchhammer, K., Heider, J., Leinfelder, W., Sawers, G., Veprek, B^, and Zinoni- F. (1991) — Selenocysteine: the 21st amino acid: MolMicrobiol 5,515−520-
  13. Brinkmann, U., Mattes, R.E., and Buckel, P. (1989). High-level expression of recombinant genes in Escherichia coli is dependent on the availability of the dnaY gene product. Gene 55, 109−114.
  14. Burke, S.A., Lo, S.L., and Krzycki, J.A. (1998). Clustered genes encoding the methyltransferases of methanogenesis from monomethylamine. J Bacteriol 180, 3432−3440.
  15. Caron, F., and Meyer, E. (1985). Does Paramecium primaurelia use a different genetic code in its macronucleus? Nature 314, 185−188.
  16. Chapman, B., and Brown, C. (2004). Translation termination in Arabidopsisithaliana: characterisation of three versions of release factor 1. Gene 341, 219 225.
  17. Chavatte, L., Frolova, L., Kisselev, L., and Favre, A. (2001). The polypeptide chain release factor eRFl specifically contacts the s (4)UGA stop codon located in the A site of eukaryotic ribosomes. Eur J Biochem 268, 2896−2904.
  18. Chavatte, L., Frolova, L., Laugaa, P., Kisselev, L., and Favre, A. (2003a). Stop codons and UGG promote efficient binding of the polypeptide release factor eRFl to the ribosomal A site. J Mol Biol 331, 745−758.
  19. Chavatte, L., Kervestin, S., Favre, A., and Jean-Jean, O. (2003b). Stop codon selection in eukaryotic translation termination: comparison of the discriminating potential between human and ciliate eRFls. EMBO J 22, 16 441 653.
  20. Chavatte, L., Seit-Nebi, A., Dubovaya, V., and Favre, A. (2002). The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRFl in the ribosome. Embo J 21, 5302−5311.
  21. Cheng, Z., Saito, K., Pisarev, A.V., Wada, M., Pisareva, V.P., Pestova, T.V., Gajda, M., Round, A., Kong, G., Lim, M., et al. (2009). Structural insights into eRF3 and stop codon recognition by eRFl. Genes Dev 23, 1106−1118.
  22. Cohen, J., and Adoutte, A. (1995). Why does the genetic code deviate so easily in ciliates? Biol Cell 85, 105−108.
  23. , F.H. (1968). The origin of the genetic code. J Mol Biol 38, 367−379'.
  24. Cupples, C.G., and Pearlman, R.E. (1986). Isolation and characterization of the actin gene from Tetrahymena thermophila. Proc Natl Acad Sci U St A 83, 5160−5164.
  25. Dincbas-Renqvist, V., Engstrom, A., Mora, L., Heurgue-Hamard, V., Buckingham, R., and Ehrenberg, M. (2000). A post-translational modification in the GGQ motif of RF2 from Escherichia coli stimulates termination of translation. EMBO J 19, 6900−6907.
  26. Dontsova, M., Frolova, L., Vassilieva, J., Piendl, W., Kisselev, L., and Garber, M. (2000). Translation termination factor aRFl from the archaeon Methanococcus jannaschii is active with eukaryotic ribosomes. FEBS Lett 472, 213−216.
  27. Fourmy, D., Guittet, E., and Yoshizawa, S. (2002). Structure of prokaryotic SECIS mRNA hairpin and its interaction with elongation factor SelB. J Mol Biol 324, 137−150.
  28. Frolova, L., Goff, X.L., Zhouravleva, G., Davydova, E., Philippe, M., and Kisselev, L. (1996). Eucaryotic polypeptide chain-release factor eRF3 is a eRFl and ribosome-dependent guanosine triphosphatase. RNA"2, 334−341.
  29. Frolova, L., Seit-Nebi, A., and Kisselev, L. (2002). Highly conserved NIKS tetrapeptide is functionally essential in eukaryotic translation termination factor eRFl. RNA 8, 129−136.
  30. Frolova, L.Y., Merkulova, T.I., and Kisselev, t.L. (2000). Translation termination in eukaryotes: polypeptide release factor. eRFl is composed of functionally and structurally distinct domains. RNA 6, 381−390.
  31. Gaston, M.A., Zhang, L., Green-Church, K.B., and Krzycki, J.A. (2011). The complete biosynthesis of the genetically encoded amino acid pyrrolysine from lysine. Nature 471, 647−650.
  32. Hansen^ L.L., Jakobsen- C.G., and Justesen, J1 (1999): Assignment of the human trenslation termination fectoiv 1 (ETF1) to 5q31.1 and of the: proximal marker D5S1995 by radiation hybrid mapping. Cytogcnet Cell Genet 87.
  33. Hao, B., Gong, W., Ferguson, T.K., James, C.M., Krzycki, J.A., and Chan, M.K. (2002). A new UAG-encoded residue in the structure of a methanogen methyltransferase- Science 296, 1462−1466.
  34. Hauryliuk, V., Zavialov, A., Kisselev, L., and Ehrenberg, M. (2006). Class-1 release factor eRFl promotes GTP binding by class-2 release factor eRF3. Biochimie 88, 747−757.
  35. , E. (1985). Nucleotide sequence of a macronuclear DNA molecule coding for alpha-tubulin from the ciliate Stylonychia lemnae. Special codon usage: TAA is not a translation-termination codon. Nucleic Acids Res 13, 415−433.
  36. Herrick, G., Hunter, D., Williams, K., and' Kotter, K. (1987). Alternative processing during development of a macronuclear chromosome family in Oxytricha fallax. Genes. Dev 1, 1047−1058.
  37. Hoffman, G.R., Nassar, N., and Cerione, R.A. (2000). Structure of the Rho family GTP-binding protein Cdc42 in complex with the multifunctional regulator RhoGDI. GqM IOO, 345−356.
  38. Hoshino, S.-i., Imai, M., Kobayashi, T., Uchida, N., and Katada, T. (1999). The Eukary otic-Polypeptide Chain Releasing Factor (eRF3/GSPT) Carrying the Translation Termination Signal to the 3'-Poly (A) Tail of mRNA. J Biol Chem 274, 16 677−16 680.
  39. Ibba, M, and Soli, D. (2004). Aminoacyl-tRNAs: setting the limits of the genetic code. Genes Dev 18, 731−738.
  40. Inagaki, Y., Bessho, Y., Hon, H., and Osawa, S. (1996). Cloning of the Mycoplasma capricolum gene encoding peptide-chain release factor. Gene 169, 101−103.
  41. Inagaki, Y., Bessho, Y., and Osawa, S. (1993). Lack of peptide-release activity responding to codon UGA in Mycoplasma capricolum. Nucleic Acids Res 21, 1335−1338.
  42. Inagaki, Y., Blouin, C., Doolittle, W.F., and Roger, A.J. (2002). Convergence and constraint in eukaryotic release factor 1 (eRFl) domain 1: the evolution of stop codon specificity. Nucleic Acids Res 30, 532−544.
  43. Inagaki, Y., and Doolittle, W.F. (2001). Class I release factors in ciliates with variant genetic codes. Nucleic Acids Res 29, 921−927.
  44. Ito, K., Uno, M., and Nakamura, Y. (2000). A tripeptide 'anticodon' deciphers stop codons in messenger RNA. Nature 403, 680−684.
  45. Jahn, C.L., Erbeznik, M., Jaraczewski, J.W., Melek, M., and* Shippen- D.E. (1994). Sequence of the macronuclear DNA encoding large subunit ribosomal protein 29 (L29) in Euplotes crassus and cycloheximide sensitivity. Gene 151, 231−235.
  46. James, C.M., Ferguson, T.K., Leykam, J.F., and Krzycki, J.A. (2001). The amber codon in the gene encoding the monomethylamine methyltransferase isolated from Methanosarcina barkeri is translated as a sense codon. J Biol Chem 276, 34 252−34 258.
  47. Jukes, T.H., and Osawa, S. (1990). The genetic code in mitochondria and chloroplasts. Experientia 46, 1117−1126.
  48. Kervestin, S., Frolova, L., Kisselev, L., and Jean-Jean, O. (2001). Stop codon recognition in ciliates: Euplotes release factor does not respond to reassigned UGA codon. EMBO Rep 2, 680−684.
  49. Kim, O.T., Sakurai, A., Saito, K., Ito, K., Ikehara, K., and Harumoto, T. (2008). Ciliates use both variant and universal genetic codes: evidence of omnipotent eRFls in the class Litostomatea. Gene 417, 51−58.
  50. Kisselev, L., Ehrenberg, M., and Frolova, L. (2003). Termination of translation: interplay of mRNA, rRNAs and- release factors? The EMBO Journal 33, 175−182.
  51. Kisselev, L.L., and Buckingham, R.H. (2000). Translational termination comes of age. TIBS 25, 561−566.
  52. Knight, R.D., Freeland, S.J., and* Landweber, L.F. (2001). Rewiring the keyboard: evolvability of the genetic code. Nat Rev Genet 2, 49−58.
  53. Knight, R.D., and Landweber, L.F. (2000). The early evolution of the genetic code. Cell 101, 569−572.
  54. Kong, C., Ito, K., Walsh, M.A., Wada, M., Liu, Y., Kumar, S., Barford, D., Nakamura, Y., and Song, H. (2004). Crystal structure and functional analysis of the eukaryotic class II release factor eRF3 from S. pombe. Molecular Cell 14, 233−245.
  55. Kononenko, A.V., Mitkevich, V.A., Dubovaya, V.I., Kolosov, P.M., Makarov, A.A., and Kisselev, L.L. (2008). Role of the individual domains of translation termination factor eRFl in GTP binding to eRF3. Proteins 70, 388−393.
  56. , U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227, 680−685.
  57. Laurberg, M., Asahara, Hi, Korostelev, A., Zhu, J., Trakhanov, S., and Noller, H.F. (2008). Structural basis for translation termination, on the 70S ribosome. Nature 454, 852−857.
  58. Lee, C.C., Timms, K.M., Trotman, C.N., and Tate, W.P. (1987). Isolation of a rat mitochondrial release factor. Accommodation^ of the changed genetic code for termination. J BiolChem 262, 3548−3552.
  59. Lekomtsev, S., Kolosov, P., Bidou, L., Frolova, L., Rousset, J.P., and Kisselev, L. (2007). Different modes of stop codon restriction by the Stylonychia and-Paramecium eRFl translation termination factors. Proc Natl Acad Sci U S A 104, 10 824−10 829-
  60. Liang, A., Brunen-Nieweler, C., Muramatsu, T., Kuchino, Y., Beier, H., and Heckmann, K. (2001). The ciliate Euplotes octocarinatus expresses two polypeptide release factors of the type eRFl. Gene 262, 161−168.
  61. Liang, A., and Heckmann, K. (1993). Blepharisma uses UAA as a termination codon. Naturwissenschaften 80, 225−226.
  62. Liang, H., Wong, J.Y., Bao, Q., Cavalcanti, A.R., and Landweber, L.F. (2005). Decoding the decoding region: analysis of eukaryotic release factor (eRFl) stop codon-binding residues. J Mol Evol 60, 337−344.
  63. Longstaff, D.G., Blight, S.K., Zhang, L., Green-Church, K.B., and Krzycki, J.A. (2007). In vivo contextual requirements for UAG translation as pyrrolysine. Mol Microbiol 63, 229−241.
  64. Lozupone, C.A., Knight, R.D., and Landweber, L.F. (2001). The molecular basis of nuclear genetic code change in ciliates. Curr Biol ii, 65−74.
  65. Mahapatra, A., Patel, A., Soares, J.A., Larue, R.C., Zhang, J.K., Metcalf, W.W., and Krzycki, J.A. (2006). Characterization of a Methanosarcina acetivorans mutant unable to translate UAG as pyrrolysine. Mol Microbiol 59, 56−66.
  66. Mandel, M., and Higa, A. (1970). Calcium-dependent bacteriophage DNA infection. J Mol Biol 53, 159−162.
  67. Meyer, E., Caron, F., and Guiard, B. (1984). Blocking of in vitro translation of Paramecium messenger RNAs is due to messenger RNA primary structure. Biochimie 66, 403−412.
  68. Meyer, F., Schmidt, H.J., Plumper, E., Hasilik, A., Mersmann, G., Meyer, H.E., Engstrom, A., and Heckmann, K. (1991). UGA is translated as cysteine in pheromone 3 of Euplotes octocarinatus. Proc Natl' Acad Sci USA 88, 3758−3761.
  69. Mikuni, O., Ito, K., Moffat, J., Matsumura, K., McCaughan, K., Nobukuni, T., Tate, W., and Nakamura, Y. (1994). Identification of the prfC gene, which encodes peptide-chain-release factor 3 of Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci US A 91, 5798−5802.
  70. Miranda, I., Silva, R., and Santos, M.A. (2006). Evolution of the genetic code in yeasts. Yeast 23, 203−213.
  71. Muramatsu, Т., Heckmann, K., Kitanaka, C., and Kuchino, Y. (2001). Molecular mechanism of stop codon recognition by eRFl: a wobble hypothesis for peptide anticodons. FEBS Lett 488, 105−109.
  72. Nakamura, Y., Ito, K., and Ehrenberg, M. (2000). Mimicry grasps reality in translation termination. Cell 101, 349−352.
  73. Namy, O., Rousset, J.P., Napthine, S., and Brierley, I. (2004). Reprogrammed genetic decoding in cellular gene expression. Mol Cell 13, 157−168.
  74. Namy, O., Zhou, Y., Gundllapalli, S., Polycarpo, C.R., Denise, A., Rousset, J.P., Soil, D., and Ambrogelly, A. (2007). Adding pyrrolysine to the Escherichia coli genetic code. FEBS Lett 581, 5282−5288.
  75. Nguyen- V.T., Morange, M., and Bensaude, O. (1988). Firefly luciferase luminescence assays using scintillation counters for quantitation in transfected mammalian cells. AnalBiochem 171, 404−408.
  76. , J. (1990). The revised genetic code. Orig Life Evol Biosph 20, 167 171.
  77. Nozawa, K., O’Donoghue, P., Gundllapalli, S., Araiso, Y., Ishitani, R., Umehara, Т., Soil, D., and Nureki, O. (2009). Pyrrolysyl-tRNA synthetase-tRNA (Pyl) structure reveals the molecular basis of orthogonality. Nature 457, 1163−1167.
  78. Oba, Т., Andachi, Y., Muto, A., and Osawa- S. (1991). CGG: an unassigned or nonsense codon in Mycoplasma capricolum. Proc Natl Acad Sci USA 88, 921−925.
  79. Ohama, Т., Inagaki, Y., Bessho, Y., and Osawa, S. (2008). Evolving genetic code. Proc Jpn Acad Ser В Phys Biol Sci 84, 58−74.
  80. Osawa, S., and Jukes, Т.Н. (1995). On codon reassignment. J Mol Evol 41, 247−249.
  81. Osawa, S., Jukes, Т.Н., Watanabe, K., and Muto, A. (1992). Recent evidence for evolution of the genetic code. Microbiol Rev 56, 229−264.125
  82. Pisarev, A.V., Hellen, C.U., and Pestova, T.V. (2007). Recycling of eukaiyotic posttermination ribosomal complexes. Cell 131, 286−299.
  83. Polycarpo, C., Ambrogelly, A., Berube, A., Winbush, S.M., McCloskey, J.A., Crain, P.F., Wood, J.L., and Soil, D. (2004). An aminoacyl-tRNA synthetase that specifically activates pyrrolysine. Proc Natl Acad Sci U S A 101, 1 245 012 454:
  84. Preer, J.R., Jr., Preer, L.B., Rudman, B.M., and Barnett, A.J. (1985). Deviation from the universal code shown by the gene for surface protein 51A in Paramecium. Nature 314, 188−190.
  85. , D.M. (1994). The DNA of ciliated protozoa. Microbiol Rev 58, 233 267.
  86. Razvi, A., and Scholtz, J.M. (2006). Lessons in stability from thermophilic proteins. Protein Sci 15, 1569−1578.
  87. Rother, M., and Krzycki, J.A. (2010). Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea. Archaea12010:
  88. Salas-Marco, J., Fan-Minogue, H., Kallmeyer, A.K., Klobutcher, L.A., Farabaugh, P.J., and Bedwell, D.M. (2006). Distinct paths to stop codon reassignment by the variant-code organisms Tetrahymena-and Euplotes. Mol Cell Bioh 26, 438−447.
  89. Santos, M.A., Moura, G., Massey, S.E., and Tuite, M.F. (2004). Driving change: the evolution of alternative genetic codes. Trends Genet 20, 95−102.
  90. Sarkar, G., and Sommer, S.S. (1990). The «megaprimer» method of site-directed mutagenesis. Biotechniques 8, 404−407.
  91. Schmeing, T.M., and Ramakrishnan, V. (2009). What recent ribosome structures have revealed about the mechanism of translation. Nature 461, 1234−1242.
  92. Schultz, D.W., and Yarns, M. (1996). On malleability in the genetic code. J Mol Evol 42, 597−601.
  93. Seit-Nebi, A., Frolova, L., and Kisselev, L. (2002). Conversion of omnipotent translation termination factor eRFl into ciliate-like UGA-only unipotent eRFl. EMBO Rep 3, 881−886.
  94. Soil, D., and RajBhandary, U.L. (2006). The genetic code thawing the 'frozen accident'. J Biosci'37, 459−463.
  95. Srinivasan, G., James, C.M., and Krzycki, J: A. (2002). Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA. Science 296, 1459−1462.
  96. Stahl, G., Bidou, L., Rousset, J.P., and Cassan, M. (1995). Versatile vectors to study recoding: conservation, of rules between yeast and mammalian cells. Nucleic Acids Res 23, 1557−1560.
  97. Studier, F.W., and Moffatt, B.A. (1986). Use of bacteriophage T7 RNA polymerase to direct selective high-level expression of cloned genes. J Mol Biol 189, 113−130.
  98. , N. (1988). Directional mutation pressure and neutral molecular evolution. Proc Natl Acad Sci U S A 85, 2653−2657.
  99. Tanaka, R., Muto, A., and Osawa, S. (1989). Nucleotide sequence of tryptophan tRNA gene in Acholeplasma laidlawii. Nucleic Acids Res 17, 5842.
  100. Theobald-Dietrich, A., Frugier, M., Giege, R., and Rudinger-Thirion, J. (2004). Atypical archaeal tRNA pyrrolysine transcript behaves towards EF-Tu as atypical elongatortRNA. Nucleic Acids Res 32, 1091−1096:
  101. Tourancheau, A.B., Tsao, N., Klobutcher, L.A., Pearlman, R.E., and Adoutte, A. (1995). Genetic code deviations in the ciliates: evidence for multiple and independent events. Embo J. 14, 3262−3267.
  102. Turanov, A.A., Lobanov, A.V., Fomenko, D.E., Morrison, H.G., Sogin, M.L., Klobutcher, L.A., Hatfield, D.L., and Gladyshev, V.N. (2009). Genetic code supports targeted insertion of two amino acids by one codon. Science 323, 259−261.
  103. Vestergaard, B., Van, L.B., Andersen, G.R., Nyborg, J., Buckingham, R.H., and Kjeldgaard, M. (2001). Bacterial polypeptide* release factor. RF2 is structurally distinct from eukaryotic eRFl. Mol Celll<5, 1375−1382.
  104. Wang, W., Chai, B.F., Heckmann, K., and-Liang- A. H1 (2004). Cloning, characterization and expression of the polypeptide release factor gene, eRFl, of Blepharisma japonicum. Biotechnol Lett 26, 959−963.
  105. Wang, Y., Chai, B., Wang, W., and' Liang, A.' (2010). Functional characterization of polypeptide release factor lb in the ciliate Euplotes. Biosci Rep 30,.425−431.
  106. Weixlbaumer, A., Jin, H., Neubauer, C., Voorhees, RIM'., Petry, S., Kelley, A.C., and1 Ramakrishnan, V. (2008). Insights into translational termination from the structure of RF2 bound to the ribosome. Science 322, 953−956.
  107. Yamao, F., Iwagami, S, Azumi, Y., Muto, A., Osawa, S., Fujita, N., and Ishihama, A. (1988). Evolutionary dynamics of tryptophan- tRNAs in Mycoplasma capricolum. Mol Gen Genet 212, 364−369.142.143.144.145.146.
  108. Yamao, F., Muto, A., Kawauchi, Y., Iwami, M., Iwagami, S., Azumi, Y., and Osawa, S. (1985). UGA is read as tryptophan in Mycoplasma capricolum. Proc Natl Acad Sci U S A 82, 2306−2309.
  109. Yarns, M., and Schultz, D.W. (1997). Further comments on codon reassignment. Response. J Mol Evol 45, 3−6.
  110. Zhang, Y., and Gladyshev, V.N. (2007). High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis. Nucleic Acids Res 35, 4952−4963.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!