Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Роль положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами

Диссертация: Роль положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Остатки лизина не существенны для взаимодействия фенилаланил-тРЖ-синтетазы с АТР и образования фенилаланиладенилата. Модификация остатков лизина 2,4-пентандионом, пиридоксаль-5 фосфатом, оАТР и аналогом промежуточного соединения реакции-оL-фенилаланиниладенилатом не приводит к инактивации фермента в реакции обмена АТР-пирофосфат. Величины Кт для L-Phe и АТР, найденные в реакции аминоацилирования… Читать ещё >

Содержание

  • Принятые сокращения
  • Глава I. (Обзор литературы)
  • Роль электростатических сил в белково-нуклеиновых взаимодействиях
    • 1. 1. Количественная оценка электростатических взаимодействий в системе белок — нуклеиновая кислота
    • 1. 2. Химическая модификация — метод идентификации функциональных групп белков
      • 1. 2. 1. Типы реакций и реагенты, используемые для модификации положительно заряженных остатков аминокислот
      • 1. 2. 2. Механизм и специфичность действия о^-ди-карбонильных соединений
    • 1. 3. Положительно заряженные остатки аминокислот в анион-евязыващих центрах белков
    • 1. 4. Роль электростатических контактов во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами
  • Глава 2. Экспериментальная часть. Материалы и методы
  • Глава 3. Исследование роли остатков аргинина во взаимодействии фенилаланил-тРНК-синтетазы из Е. СОй МКЕ -600 с субстратами
    • 3. 1. Модификация остатков аргинина с помощью 2,4-пен-тандиона
    • 3. 2. Влияние модификации остатков аргинина на кинетические параметры взаимодействия фермента с субстратами и комплексообразование его с р4С] фе-нилаланил-тРИЕС
    • 3. 3. Влияние субстратов на глубину модификации и степень инактивации фермента в реакциях обмена АТР
    • 3. *Т]пирофосфат и аминоацилирования тРНК
  • Глава 4. Исследование роли остатков лизина во взаимодействии фенилаланил-тРНК-синтетазы из E. coil MRE -600 с субстратами
    • 4. 1. Исследование влияния модификации остатков лизина с помощью 2,4-пентандиона на функционирование фермента
      • 4. 1. 1. Модификация остатков лизина с помощью 2,4-пентанддаона

      4.1.2. Влияние низкомолекулярных лигандов на глубину модификации и степень инактивации фермента. Влияние модификации остатков лизина на кинетические параметры взаимодействия фермента с низкомолекулярными субстратами

      4.1.3. Влияние модификации остатков лизина на взаимодействие фермента с TPHKPfie.

      4.2. Модификация остатков лизина с помощью пиридок-саль-5*-фосфата и аналогов субстратов — АТР и L -фенилаланиниладенилата, окисленных по рибозе.

      Глава 5. Модификация валил-, тирозил-тРНК-синтетаз из E. coil MRE-600 и фенилаланил-тРБК-синтетазы из Bacillus stearothermopflilus по остаткам лизина с помощью 2,4пентандиона. -?

      Обсуждение результатов.

      Выводы.

Роль положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Специфическое узнавание нуклеотидных структур белками является ключевой стадией на многих этапах реализации генетической информации. Существенный вклад в этот процесс могут вносить электростатические взаимодействия между положительно заряженными остатками аминокислот (аргинина, лизина, гистидина) и отрицательно заряженными фосфатными группами нуклеотидов, часто функционирувдими в форме комплексов с металлами. Существует несколько подходов для изучения таких взаимодействий. Один из подходов, дающий количественную оценку электростатических контактов в системе белок — нуклеиновая кислота, основан на исследовании влияния ионной силы раствора на взаимодействие этих биологических макромолекул [I, 2]. Другим подходом, позволяющим идентифицировать химические группы, участвующие в таких взаимодействиях, является метод химической модификации [ 3].

Одним из наиболее интересных объектов для изучения бел-ково-нуклеиновых взаимодействий являются аминоацил-тРНК-син-тетазы [АРСазы (К.Ф.6.1.1)], катализирующие реакцию активации каждой из 20 кодируемых аминокислот с последующим переносом аминоацильного остатка на специфическую тРНК. Поскольку АРСаза взаимодействует с мономерным нуклеотидом АТР и с долину клеотидом тЕНК, содержащимиотрицательно заряженные фосфатные группы, можно ожидать, что часть положительно заряженных остатков аминокислот в составе фермента существенна для узнавания и каталитической активности.

Предположение о существенной роли электростатических контактов во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с тРНК было подтверждено в ряде исследований по изучению влияния ионной силы раствора на характер взаимодействия ферментов с субстратами и в ряде случаев оценено число ионных пар в комплексе АРСаза.тРНК. Вместе с тем к началу нашей работы данных об участии конкретных остатков аминокислот в подобных взаимодействиях получено не было.

Для исследования роли положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии аминоацил-тЕНК-синтетаз с субстратами в настоящей работе был использован метод химической модификации. С помощью этого метода можно идентифицировать точки контакта фермента с субстратами двумя разными способами.

Первый способ основан на определении природы аминокислотных остатков, защищаемых в составе комплекса фермента с субстратом от модификации, второй — на определении аминокислотных остатков, модификация которых приводит к изменению кинетических параметров взаимодействия фермента с субстратами.

Для модификации положительно заряженных остатков аминокислот (лизина, аргинина) в составе аминоацил-тРНК-синтетаз был применен специфический реагент на остатки лизина и аргинина -2,4-пентандион. В связи с тем, что некоторые остатки лизина, существенные для функционирования ферментов, могли оказаться недоступными для действия 2,4-пентандиона, была сделана попытка локализовать эти аминокислотные остатки с помощью пи-ридоксаль-5'-фосфата, имеющего фосфатную группировку и ароматическое кольцо и способного, по-видимому, взаимодействовать с нуклеотид-связывающими центрами ферментов. Для выявления функциональной роли остатков лизина были использованы также аналоги субстратов — АТР и L-аминоалкиладенилат, окисленные по рибозе дерйодатом натрия. Основное исследование роли положительно заряженных остатков аминокислот было проведено с фенилала-нил-тРНК-синтетазой из Е. СоЦ МЯЕ -600.

С целью выявления общности структурно-функциональной организации аминоацил-тРНК-синтетаз исследовано влияние модификации остатков лизина на взаимодействие других АРСаз с субстратами.

ВЫВОДЫ.

1. Остатки аргинина фенилаланил-тРЖ-синтетазы из E. coLi ГШ-600 участвуют во взаимодействии с АТР. Модификация фермента с помощью 2,4-пентандиона приводит к его инактивации как в реакции обмена АТР- [32Р]пирофосфат, так и в реакции амино-ацилирования тРЖ. Увеличивается величина im для АТР. Mg АТР защищает фермент от модификации и инактивации. Величины im и Kj дяя тРНК^е практически не изменяются.

2. Остатки лизина существенны как для комплексообразования фе-нилаланил-тРЖ-синтетазы из E. coli с тРЖР^е, так и для её ами-ноацилирования. Модификация остатков лизина с помощью 2,4-жн-тандиона и пиридоксаль-5'-фосфата изменяет параметры взаимодействия фермента с тРЖ^е: увеличивается величина К^ компр. лекса с аминоацил-тРЖ и уменьшается величина Кт для тРЖ ев.

Phe реакции аминоацилирования. тРЖ защищает фермент от модификации под действием лизин-специфических реагентов.

3. Остатки лизина не существенны для взаимодействия фенилаланил-тРЖ-синтетазы с АТР и образования фенилаланиладенилата. Модификация остатков лизина 2,4-пентандионом, пиридоксаль-5 фосфатом, оАТР и аналогом промежуточного соединения реакции-оL-фенилаланиниладенилатом не приводит к инактивации фермента в реакции обмена АТР- [32Р]пирофосфат. Величины Кт для L-Phe и АТР, найденные в реакции аминоацилирования, не изменяются при модификации фермента.

Показано отсутствие остатков лизина, важных для узнавания АТР, в случае фенилаланил-тРЖ-синтетазы из Bacillus stearothermophiliis.

4. Отсутствие остатков лизина, существенных для взаимодействия с АТР и формирования аминоациладенилата, не является общей чертой бактериальных АРСаз. Модификация тирозили валил-тРНК-синтетаз из E. coli МКЕ-600 2,4-пентандионом ингибирует как реакцию активации соответствующих аминокислот, так и реакцию аминоацилирования специфических тРНК. тРНК защищают данные ферменты от инактивации. Такое же действие оказывает Мд АТР.

5. Совокупность результатов указывает на важную роль положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии ами-ноацил-тРНК-синтетаз с субстратами нуклеотидной природы и в катализе реакции аминоацилирования тРНК.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Record М.Т., Ir, Lohman T.M., Haseth P. Ion effects on ligand -nucleic acid interactions. J.Mol.Biol., 1976, v.107,H 1, p.145−158.
  2. Daune M.P. Interactions proteines-acides nucleiques. -Europ.J.Biochem., 1972, v.26,U 2, p.207−211.
  3. E.C., Курочкин C.H., Кочетков С. Н. Изучение ферментов и их активных центров методом химической модификации. В кн.: Успехи биологической химии, М., 1974, т.15, с.65−83.
  4. Riggs A.D., Suzuki Н."Bourgeois S. Lac repressor operator interaction. — J.Mol.Biol., 1970, v.48,IT 1, p.67−83.
  5. Riggs A.D."Bourgeois S., Cohn M. The lac repressor operator interaction. Kinetic studies. — J.Mol.Biol., 1970, v.53, N 3, p.401−407.
  6. Latt S., Sober H.A. Protein nucleic acid interactions. Oly-gopeptide — polyribonucleotide binding studies. — Biochemistry, 1967, v.6,N 10, p.3293−3306.
  7. Poliakow M.C."Champagne M.H., Daune M.P. Interactions proteines acides nucleiques. — Europ.J.Biochem., 1972"v.26, N 2, p.212−219.
  8. Yamamoto K.R."Alberts B. On the specificity of the binding of the estradiol receptor protein to deoxyribonucleic acid. J.Biol.Chem."1974"v.249, IT 22"p.7076−7086.
  9. D.E., Kelly R.C., Hippel P.H. ША «melting» proteins. Effects of bacteriophage T4 gene 32-protein binding on the conformation and stability of nucleic acid structures.
  10. J.Biol.Chem., 1976, v.25 122,p.7215−7228.
  11. Manning G.S. On the application of polyelectrolyte «limiting laws» to the helix -coil transition of DUA. Biopolymers, 1972, v.115,p.937−949.
  12. Schellman J.A. Macromolecular binding. Biopolymers, 1975″ v.14,N 5, p.999−1018.
  13. Revsin A., Hippel P.H. Direct measurement of association constants for the binding of E. coli lac repressor to nonoperator DITA. Biochemistry, 1977, v.16,N 22, p.4769−4782.
  14. Haseth P.L., Lohman T.M., Burgess R.R., Record M.T., Ir. Nonspecific interactions of E. coli RNA-polymerase with native and denatured DNA: differences in the binding behavior of core and holoenzyme. Biochemistry, 1978, v.17,N9, p.1612−1622.
  15. Kadesch T.R."Williams R.C., Chamberlin M.J. Electron microscopic studies of the binding of E. coli RNA polymerase to DNA. J.Mol.Biol., 1980, v.136,11 1, p.65−78.
  16. Kadesch T.R."Williams R.C., Chamberlin M.J. Electron microscopic studies of the binding of E. coli RITA polymerase to DNA. J.Mol.Biol., 1980, v. 136, IT 1, p.79−93.
  17. Giacomoni P.U. A re-interpretation of the dissociation kinetics of the DTTA RITA polymerase complex measured by the filter retention assay. — FEBS Letters, 1976, v.72, N 1, p. 83−86.
  18. Giacomoni P.U. Purification and ША binding properties of RITA polymerase from Baci-^llus subtilus. — Europ.J.Bio-chem., 1980, v.106,N 2, p.579−591.
  19. Helene C. Protein nucleic acid interactions. — Acta Bio-chim. et Biophys.Acad.Sci.Hung., 1977, v.12,N 2, p.173−174.
  20. И.В., Дудкин С. М., Карпейский М. Я., Платонов А. Л., Протасевич И. И. Яковлев Г. И., Чернавский Д. С. Термодинамические характеристики связывания РНКазы, А с аналогами субстратов. Биоорган. химия, 1978, т.4,№ 3,с. 388−396.
  21. Krauss G., Riesner D., Maass G. Mechanism of discrimination between cognate and non-cognate tRHAs by phenylalanyl-tRNA synthetase from yeast. Europ.J.Biochem., 1976, v.68, IT 1, p.81−93.
  22. Lam S.S.M., Schimmel P.R. Equilibrium measurements of cognate and noncognate interactions between aminoacyl transfer RITA synthetasees and transfer RNAs. Biochemistry, 1975, v. 14, IT 12, p.2775−2779.
  23. Lauffer M.A. Polymerization depolymerization of Tobacco
  24. Mosaic virus protein. Biochemistry, v.5,U 7, p.2440−2446, 1966.
  25. Bonnet J., Renaud M., Raffin J.P., Remy P. Quantitative study of the ionic interactions between yeast tRlTAVal and tR! TA^e and their cognate aminoacyl-tRNA ligases. PEBS Letters, 1975, v.53,N 2, p.154−158.
  26. Cotton P.A., Day V.W., Hazen E.E., Larsen S. Structure of me-thylguanidinium dihydrogenorthophosphate. A model compound for arginine phosphate hydrogen bonding. — J.Amer.Chem. Soc., 1973, v.95"N 15, p.4834−4840.
  27. Уэстли, Дж. Ферментативный катализ. M.: Мир, 1972.-269 с.
  28. Patthy L., Phesz J. Origin of the selectivity of o6-dicarbo-nyl reagents for arginyl residues of anion-binding sites.-Europ.J.Biochem., 1980, v. Ю5,Ж 2, p.387−393.
  29. Riordan J.P. Functional arginyl residues in carboxypeptida-se A. Modification with butanedione. Biochemistry, 1973, v.12,N 20, p.3913−3923.
  30. Takahashi K. The reaction of phenylglyoxal with arginine residues in proteins. J.Biol.Chem., 1968, v.243,N 23, p. 6171−6179.
  31. Smith E.L. Reversible blocking at arginine by cyclogexan-dione. In: Meth.Enzymol. Enzyme Struct. Part E., liew York, 1977, v.47,p.156−161.
  32. Patthy L."Smith E.L. Reversible modification of arginine residues. J.Biol.Chem., 1975, v.250,N 2, p.557−564.
  33. Gilbert H.P., 0'Leary M.H. Modification of arginine and lysine in proteins with 2,4-pentanedione. Biochemistry, 1975, v.14,W 23, p.5194−5198.
  34. Makoff A.J., Malcolm A.D.B. Identification of class of lysines within the non-specific ША-binding site of UNA polymerase core enzyme from E.coli. Europ.J.Biochem., 1980, v.106,N 1, p.313−320.
  35. Pedarco R.M., Switzer R.L. Inactivation of Salmonella phos-phoribosylpyrophosphate synthetase by specific chemical modification of a lysine residue. Arch.Biochem. and Bio• phys., 1978, v.185,N 2, p.391−399.
  36. Pujiyoshi T., Uakayama J., Anai M. Inhibitory effect of py-ridoxal-5' -phosphate on the DITA binding site of ATP-depen-dent deoxyribonuclease from Bacillus laterosporus. J. Biochem., 1981, v.89,H 4, p. 1137−1142.
  37. Cooperman B.S., Ning Yu Ghiu. Yeast inorganic pyrophosphatase. Active-site mapping by electrophilic reagents and binding measurements. Biochemistry, 1973, v. 12,11 9, p.1677−1682.
  38. Nakaya K., Horinishi H., Shibata K. States of amino acid residues in proteins. Glyoxal as a reagent for discrimination of arginine residues. J. Biochemistry, 1967, v.613,p. 345−351.
  39. Belfort M., Maley G., Maley P. A single functional arginyl residue involved in the catalysis promoted by Lactobacillus casei thymidilate synthetase. Arch.Biochem. and
  40. Bi ophys., 1980, v.204,N 1, p.340−349.
  41. Richards P.M."Wyckoff H.W. Three-dimensional structure of bovine pancreatic ribonuclease. In: The enzymes, Acad. Press, Hew York, 1971, v.4,p.654−669.
  42. Richards P.M., Wyckoff H.W. Chemical modification of functional groups. In: The enzymes, Acad. Press, Hew York, 1971, v.4,p.674−705.
  43. Borders C.L., Riordan J.P. An essential arginyl residue at the nucleotide binding site of creatine kinase. Biochemistry, 1975, v. 14, H 21, p.4699−4704.
  44. Patthy L. Hole of nascent c^-ketoaldehyde in substate-de-pendent oxidative inactivation of aldolase. Europ.J.Bio-chem., 1978, v.88,N 1, p.191−196.
  45. Riordan J.P. Arginyl residues and anion binding sites in proteins. Mol. and Cell.biochem., 1979, v.26,N 2, p.71−92.
  46. Philips M., Dang B.A., Pradel L.A. An essential arginyl residues in yeast hexokinase. Biochim. et Biophys.Acta, 1979, v.566,N2,p.296−304.
  47. Nagradova N.K., Asryants R.A., Benkevich N.V. The role of arginine residues in the function of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Biochim. et Biophys.Acta, 1978, v.527,N 2, p.319−326.
  48. Soo-Se Chen, Engel P.C. The equilibrium position of the reaction of bovine liver glutamate dehydrogenase with py-ridoxal-5f-phosphate. Biochem.J., 1975, v.147,N 2, p.351−358.
  49. Shan S. Wong, Lee-Jun СЛ/ong. Evidence for an essential a--rginine residue at the active site of E. coli acetate kinase. Biochim. et Biophys.Acta, 1981, v.660,N 1, p.142147.
  50. Мирзабеков А.Д., Рич А. Возможная нейтрализация ДНК гисто-нами при сворачивании нуклеосомной ДНК. Докл. АН СССР, 1978, т.243,$ 6, c. I58I-I584.54″ Elgin S.C.R., Weintraub Н. Chromosomal proteins and chromatin structure. Annu.Rev.Biochem., 1975"v.44,p.725−774.
  51. Olins D.E., 01ins A.L. Model nucleoidstones: the interaction of F1 and F2al histones with native T7 DNA. J.Mol. Biol., 1971, v.573,p.437−455.
  52. Malchy B., Kaplan H. Reactive properties of the amino acid groups of histones in calf thymus chromatin. J.Mol.Biol., 1974, v.82,N 4, p.537−545.
  53. Tack L.O., Simpson R.T. Location of hystone lysyl residues modified by in vitro acetylation of chromatin. Biochemistry, 1979, v.18,F 14, p.3110−3118.
  54. Beyreuther K., Adler K., Panning E."Murray C., Klemm C., Klemm A., Geisler N. Amino-acid sequence of lac-repressor from E.coli. Europ.J.Biochem., 1975, v.59,11 2, p.491−509.
  55. Schlotmann M."Beyreuther K., Geisler N., Muller-Hill B. Mutant lac repressors of E. coli with altered deoxyribonucleic acid-binding properties. Biochem.Soc.Trans., 1975, v.3,N 6, p.1123−1124.
  56. Piatt T., Piles J.G., Weber K. Specific proteolytic destruction of the HH^ -terminal region of lac-repressor of the deoxyribonucleic acid-binding activity. J.Biol.Chem., 1973, v.248,U 1, p.110−121.
  57. Anderson R.A., Nakashima Y., Coleman J.E. Chemical modification of functional residues of fd gene 5 DFA-bindingprotein. -Biochemistry, 1975, v.14,N 5, p.907−917.
  58. Karpel R.L., Merkler D.J., Flowers B.K., Delahunty M.D. Involvement of basic amino acids in the activity of a nucleic acid helix-destabilizing protein. Biochim. et Biophys.
  59. Acta, 1981, v.654,N 1, p.42−51.
  60. Modak M.J. Observations on the pyridoxal-51-phosphate inhibition of MA polymerases. Biochemistry, 1976, v.15,N 16, p.3620−3626.
  61. Srivaatava A., Modak M.J. Phenylglyoxal as a template site-specific reagent for Шк and RITA polymerases. J.Biol. Ghem., 1980, v.255,N 3, p.917−921.
  62. Fujiki H., Zurek G. The subunits of ША-dependent RITA polymerase from E. coli:amino acid analysis and primary structure of the IT-terminal regions. FEBS Letters, 1975, v.55, N 1, p.242−244.
  63. Ю.Б. Рибосомные белки E.coli.Особенности первичной ' и пространственной сттзуктуры. Биохимия, 1980, т.45,№ 4,с.579−593.
  64. Amons R., Moller W."Schiltz E., Reinbolt J. Studies on the bindings sites of protein S4 to 16S RNA in E. coli riboso-mes. FEBS Letters, 1974, v.411,p.135−138.
  65. Ehresmann B., Reinbolt J., Ebel J.P. Studies of the binding of E. coli ribosomal protein S4 to 16S rRNA after UV irradiation of the S4 16S rRNA complex. — FEBS Letters, 1977, v.58,IT 1, p.106−111.
  66. Daya-Grosjean L., Reinbolt I., Pongs 0., Garrett R.A. A study of the regions of ribosomal proteins S4, S8,S15 and S20 that interact with 16S RITA of E.coli. FEBS Letters, 1974, v.44,N 3, p.253−256.
  67. Markus P. Essential arginyl residues in fructose -1,6diphosphatase. Biochemistry, 1976, v.15,N 16, p.3505−3509.75* Takahashi K. Specific modification of arginine residues in proteins with ninhydrin. J.Biochem., 1976, v.80,N 5, p. 1173−1176.
  68. Borders C.L., Johansen J.T. Identification of Arg-143 as the essential arginyl residue in yeast Cu, Zn superoxide-dismutase by use of a chromophoric arginine reagent. -Biochem. and Biophys.Res.Commun ., 1980, v.96,N 3, p.1071−1078.
  69. Riordan J.F."McElvany K.D., Borders C.L., Ir. Arginyl residues: anion recognition sites in enzymes. Science, 1977″ v.195,И 4281, p.884−885.
  70. Patthy L., Smith E.L. Identification of functional argini-ne residues in ribonuclease A and lysozyme. J.Biol.Chem., 1975, v.250,N 2, p.565−569.
  71. Brygier J., Bruin S.H.DE., Hoof P.M.K.B."Rollema H.S. The interaction of organic phosphates with human and chicken hemoglobin. Europ.J.Biochem., 1975, v.60,U 2, p.379−383.
  72. Hoi W.G.J., van Duijnen P.T."Beredsen H.J.C. The oL-helix dipole and the properties of proteins. Hature, 1978, v. 273, N 5660, p.443−446.85* Norne J.-E."Hjalmarsson S.-G., Lindman B., Zeppezauer M.
  73. Anion binding properties of human serum albumin from hali-de i-on guadrupole relaxation. Biochemistry, 1975, v.14, N 15, p.3401−3408.
  74. Goldstein L., Levin Y., Katchalski E. A water insoluble polyanionic derivative of trypsin. Effect of the polyelec-trolyte carrier on the kinetic behavior of the bound trypsin. — Biochemistry, 1964, v.3,N 12, p.1913−1919.
  75. Молекулярные основы биосинтеза белков/ Л. Л. Киселёв, В. Г. Никифоров, О. Б. Астраурова, Б. П. Готтих, А. А. Краевский М.: Наука, 1971, с.123−144.
  76. Loftfield R.B., Eigner Е.А. Ionic strength effects in the aminoacylation of valine transfer ribonucleic acid. J. Biol.Chem., 1967, v.242,П 22, p.5355−5359.
  77. Lovgren T. The effect of monovalent cations on isoleucyl -transfer-RNA synthetase reaction from baker’s yeast. -Acta Chemica Scandinavica, 1976, v. B 30, N 10, p.911−914.
  78. Svenson I. Studies of methionyl tRITA synthetase. Effectsof divalent and monovalent cations on methionyl-tRNA synthetase from Saccharomyces cerevisiae. Biochim. et. Bi ophys. Acta, 1967, v. 132,11 2, p.239−252.
  79. Smith D.W.E. The effect of salt solutions on the acceptance of amino acids by transfer ribonucleic acid. J.Biol. Chem., 1969, .244,11 4, p.896−901.
  80. Sein K.T."Bearevic A. The effects of NaCl on the amino acid acceptor activity of rat liver tRNA. Arch.Biochem. and Biophys., 1971, v.145,N 1, p.164−168.
  81. Dillep IT., Deobagkar D. U, Gopinathan K.P. Influence of monovalent cations on aminoacylation of transfer RITA. -Indian J.Biochem. and Biophys., 1976, v.13,N 1, p.24−30.
  82. Pingout A., Riesner D., Boehme D., Maass G. Kinetic studies1. S eron the interaction of seryl-tRNA synthetase with tRNA and Ser-tRNASer from E.coli. FEBS Letters, 1973, v.30, IT 1, p.1−5.
  83. Yarus M. Binding of isoleucyl transfer ribonucleic acid by isoleucyl transfer ribonucleic acid synthetase: solvents, the strength of interaction, and proposed source of specificity. Biochemistry, 1972, v.1111,p.2050−2060.
  84. Giege R., Kern D., Ebel J.P. Incorrect aminoacylations catalysed by E. coli valyl-tRNA synthetase. Biochimie, 1972 v.54,H 10, p.1245−1255.
  85. Peterkofsky A, Gee S.J., Jesensky C. The effect of sodium chloride on esterification of leucine to transfer ribonucleic acid by heterologous aminoacyl transfer ribonucleic acid synthetases. Biochemistry, 1966, v.5,IT 9, p. 2789−2799.
  86. Bonnet J., Ebel J.P. Influence of various factors on the recognition specificity of tRNA- by yeast valyl-tRJTA- 138 synthetase. Europ.J.Biochem., 1975, v.58,N 1, p.193−201.
  87. Pachmann U., Cronvall E., Rigler R., Hirsch R."Wintermeyer W., Zachau H.G. Specificity of interactions between transfer ribonucleic acids and aminoacyl-tRNA synthetases. Europ. J.Biochem., 1973, v.391,p.265−273.
  88. Loftfield R.B. The mechanism of aminoacylation of transfer RNA. In: Progr.lTucl. Acids Res.Mol.Biol., N.Y., 1972, v. 12, p. Ю5-Ю7.
  89. Kim S.H., Suddath F.L., Quigley G.J., McPherson A., Sussman J. I*, Wang A.H.J., Seeman IT.C., Rich A. Three-dimensional tertiary structure of yeast phenylalanine transfer RNA. Science, 1974, v.185,N 4149, p.435−440.
  90. ЮЗ. Klug A., Robertus J.D., Ladner J.E., Brown R.S., Finch J.T.
  91. Conservation of the molecular structure of yeast phenylalanine transfer RNA in two crystal forms. Proc.Nat.Acad. Sci. USA, 1974, v.71,U 9, p.3711−3715.
  92. И.И., Лаврик О.й. Влияние модификации фенилаланил-тРНК-синтетазы по остаткам лизина и аргинина на ионные1. Pheвзаимодействия фермента с тЕНК. Мол.биол., 1979, т.13,№ 4, с.788−797.
  93. Hennecke Н., Bock A. Modification of phenylalanyl-tRNA synthetase from E. coli by histidine-specific reagents. Effects on structure and function. Europ.J.Biochem., 1974, v.50,1. N 1, p.157−166.
  94. Bruton C.J., Hartley B.S. Chemical studies on methionyltRITA synthetase from E.coli. J.Mol.Biol., 1970, v.52,IT 1, p.165−178.
  95. Favorova 0.0., Madoyan I.A., Kisselev L.L. Evidence for essential histidine residues in tryptophanyl-tRNA synthe-tase. Europ.J.Biochem., 1978, v.86,И" 1, p.193−202.
  96. Raffin J.-P., Remy P. Yeast phenylalanyl-tRNA synthetase properties of the histidjrl residues. Biochim. et Biophys, Acta, 1978, v.520,IT 1, p.164−174.
  97. Holler E., Schwarze G., Scheibl R., Hammer-Raber B. Catalytic mechanism of isoleucyl-tRNA synthetase of E. coli К Ю. Effect of pH and chemical modification. Biochemistry, 1980, v.19,IT 23, p.5403−5411.
  98. Краевский A.A. .Киселев JI.JI., Готтих Б. П. Аминоацил-тРНК-синтетазы: химическая модель каталитического механизма сучастием имидазола. Мол.биол., 1973, т.7,$ 5, с.769−775.
  99. Bosshard H.R., Koch G.L.E., Hartley В.S. The aminoacyl-tRITA synthetase tRITA complex: detection by differential labelling of lysine residues involved in complex formation. — J.Mol.Biol., 1978, v.119,Ж 3, p.377−389.
  100. Piszkiewicz D., Duval J., Rostas S. Specific modification of isoleucyl transfer ribonucleic acid synthetase by py-ridoxal-5f-phosphate. Biochemistry, 1977, v.16,IT 16, p. 3538−3543.
  101. Baltzinger M., Pasiolo P., Remy P. Yeast phenylalanyl-tRNA synthetase. Affinity and photoaffinity labelling of the stereospecific binding sites. Europ.J.Biochem., 1979, v.97,IT 2, p.481−494.
  102. Gerlo E., Charlier J. Irreversible inactivation of argi-nyl-tRNA lygase by periodate-oxidized tRITA. PEBS Letters, 1979, v.99,IT 1, p.25−28.
  103. G. «Hountondji C., Blanquet S. Methionyl-tRITA synthetase from E.coli.Inactivation and labeling by periodate -treated initiator tRHA. Europ.J.Biochem., 1979, v.96,N 1, p.87−92.
  104. Fayat G., Fromant M., Blanquet S. Aminoacyl-tRNA synthetases: affinity labeling of the ATP binding site by 2'"З'-ПЪове-oxidized ATP. Proc .Hat .Acad.Sci.USA, 1978, v.75,H 5, p.2088−2092.
  105. Лаьрик О.И., Moop H.A."Невинский Г. А. Синтез аналогов (L-фе-нилаланинил)аденилата и исследование их взаимодействия с фенилаланил-тРНК-синтетазой из E.coli. Биоорган. химия, 1978, т.4,В II, c. I480-I487.
  106. Сандахчиев Л.С., Старостина Б.К."Стефанович Л.Е., Чучаев В. М. Применение сорбции на аминоэтилцеллюлозе для выделения тРНК из водного слоя после фенольной экстракции. Мол. биол., 1967, т.4,с.463−466.
  107. Stulberg М.Р. The isolation and properties of phenylala-nyl ribonucleic acid synthetase from E. coli B. J.Biol. Chem., 1967, v.242,N 5, рИ060-Ю64.
  108. W. «Zachau H. Complex of aminoacyl-tRNA synthetases with tRNAs as studied by partial nuclease digestion. -Europ. J.Biochem., 1973, v.32,IT 1, p.1−14.
  109. Fayat G., Blanquet S., Dessen P., Batelier G., Waller J.-P. -The molecular weight and subunit composition of phenylala-nyl-tRITA synthetase from E. coli K-12. Biochimie, 1974, v.56,N 1, p.35−41.
  110. Hanke T., Bartmann P., Hennecke H., Kosakowski H.M., Jaenicke R."Holler E., Bock A. L-phenylalanyl-tRNA synthetase of E. coli К-Ю.А reinvestigation of molecular weight and subunit structure. Europ.J.Biochem., 1974, v.3,p.601−607.
  111. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в по-лиакриламидном геле./ Г. Маурер М.: Мир, 1971, -247 с,
  112. Easterbrook-Smith S.В., Wallace I.C., Keech D.B. Pyruvate carboxylase. Affinity labelling of magnesium adenosine triphosphate binding. Europ.J.Biochem., 1976, v.62,IT 1, p.125−130.
  113. Bartmann P., Hanke Т., Holler E. Active site stoichiometry of L-phenylalanine: tRUA ligase from E. coli K-10. -J.Biol.Chem., 1975, v.250,N 19, p.7668−7674.
  114. Yarus M., Berg P. On the properties and filter assay in the study of isoleucyl-tRNA synthetase. Anal.Biochem., 1970, v.35,H 2, p.450−465.
  115. Farrelly J.G., Longworth J.M."Stulberg M.P. The interaction of phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase and phenylalanine transfer ribonucleic acid. J. Biol• Chem., 1971, v.246,N 5, p.1266−1270.
  116. Schreier A.A."Schimmel P.R. Transfer ribonucleic acid synthetase catalyzed deacylation of aminoacyl transfer ribonucleic acid in the absence of adenosine monophosphate and pyrophosphate. Biochemistry, 1972, v.119,p.1582−1594.
  117. Lemoine P., Waller J.-P."Rapenbusch R. Studies on methi-onyl transfer RITA synthetase. Purification and some properties of methionyl transfer RITA synthetase from E.coli. Europ.J.Biochem., 1968, v.4,N 2, p.213−221.
  118. Ингибиторы ферментов и метаболизма. Общие принципы торможения./ Л. Уэбб М.: Мир, 1966. -862 с.
  119. ФавороЕа 0.0., Парин А. В., Лаврик О. И, Аминоацил-тИЖ-син-тетазы. В кн.: Итоги науки и техники.сер."биофизика»,
  120. M."ВИНИТИ, 1972, т.2,с. 6- 100.
  121. Действие радиации на живые клетки./ Д. Б. Ли М. :Госатом~ издат, 1963. — 288 с.
  122. Ray W. J,, Ir, Koshland D. E, A method for characterizing the, type and numbers of groups involved in enzyme action, J. Biol. Chem, 1961, v. 236, IT 7, p.121−127.
  123. Horiike K."McCormick D.B. Correlations between biological activity and the number of functional groups chemically modified. J.Theor.Biol, 1979, v, 79, N 3"p.403−414.
  124. Kitz R., Wilson I.B. esters of methanesulfonic acid as irreversible inhibitors of acetylcholinesterase, J. Biol, Chem, 1962, v, 237, N 10, p.3245−3249.
  125. Knorre D. G, Stepwise tRITA recognition mechanism and kinetic consequences, FEBS Letters, 1975, v, 58,11 1, p.50−52,
  126. Krauss G., Riesner D, Maass G. Mechanism of tRiiA synthetase recognition: role of terminal A, Nucl. Acids Res., 1977, v.4,H 7, p.2253−2262.
  127. Krauss G., Von der Haar F., Maass G. Conformational transitions of a tRNA aminoacyl tRITA synthetase complex induced by tRNAs bearing different modifications in the 3'-tenninus, — Biochemistry, 1979, v. 18,11 21, p.4755−4761.
  128. Kosakowski M.H., Bock A. The subunit structure of phenyl-alanyl-tRHA synthetase of E.coli. Europ.J.Biochem., 1970, v.12,rr 1, p. 67−73.
  129. Irwin M.J., Hyborg J., Reid B.R., Blow D.M. The crystal structure of tyrosyl-transfer RUA synthetase at 2,7 A resolution. J.Mol.Biol., 1976, v.105,IT 4, p.577−586.
  130. Bhat T.N., Blow D.M."Brick P., Nyborg J. Tyrosyl-tRNA synthetase forms a mononucleotide binding fold. — J.Mol. Biol., 1982, v.158,H 4, p.699−709.
  131. Monteilhet C., Blow D.M. Binding of tyrosine, adenosine triphosphate and analogues to crystalline tyrosyl transfer RUA synthetase. J.Mol.Biol., 1978, v. 122,11 4, P.407−417.
  132. Rubin J., Blow D.M. Aminoacid activation in crystalline tyrosyl-tRHA synthetase from B.stearothermophilus.- J. M01.Biol., 1981, v.145,H 3, p.489−500.
  133. Zelwer C., Risler J.L."Monteilhet C. A low -resolution model of crystalline methionyl-transfer RUA synthetase from E.coli. J.Mol.Biol., 1976, v.102,H 1, p.93−101.
  134. Zelwer C., Risler J.L., Brunie S. Crystal Structure of E. coli methionyl-tRNA synthetase at 2,5 1 resolution. -J.Mol.Biol., 1982, v.155,H 1, p.63−81.
  135. Dietrich A., Giege R., Comarmond M.B."Thierry J.C., Moras D. Crystallographic studies on the aspartyl-tRNA synthetase -tR!TAasp system from yeast. The crystalline aminoacyl -tRNA synthetase. J.Mol.Biol., 1980, v.138,IT 1, p.129−135.
  136. Barker D.G., Winter G. Conserved cysteine and histidine residues in the structures of the tyrosyl and methionyl-tRNA -synthetases. FEBS Letters, 1982, v.145,N 2, p.191−193.
  137. Keng T., Webster T.A., Sauer R.T., Schimmel P. Gene for E. coli glycyl-tRNA synthetase has tandem subunit coding regions in the same reading frame. J.Biol.Chem., 1982, v. 257, IT 21, p. 12 503−12 508.
  138. Putney S.D., Royal H.J., Vegvar H.U., Herlihy W.C., Biemann K, Schimmel P. Primary structure of a large aminoacyl-tRNA synthetase. Science, 1981, v.213,IT 4515, p.1497−1501.
  139. Potier S., Walter P., Reinbolt J., Boulanger Y. Structural studies on yeast aspartyl-tRITA synthetase: a comparison with other synthetases containing repeated sequences. -In: EMBO FEBS tRUA workshop, abstracts, Strasbourg, France, 1980.
  140. Kanda M., Hori K., Kurotsu T., Yamada Y., Miura S., Saito Y. Essential arginine residues in gramicidin S synthetase 1of Bacillus brevis. J.Biochein., 1982, v.91 3, p.939−943.
  141. Горшкова И.И., Лаврик 0.И.Филиппов Б. В. Роль карбоксильных групп во взаимодействии фенилаланил-тРНК-синтетазы с субстратами. Молек.биол., 1981, т.15,^ I, с.62−70.
  142. Kanda M., Hori K., Miura S., Yamada Y., Saito Y. A comparative study of essential arginine residues in gramicidin S Synthetase 2 and iBoleucyl-tRUA-synthetase. J.Biochem., 1982, v.92,N 6, p.1951−1957.
  143. Mehler A.H., Kim J.P., 01sen A.A. Specificity in the inac-tivation of enzymes by periodate-oxidized nucleotides. -Arch.Biochem.and Biopys., 1981, v.212,IT 2, p.475−482.
  144. Власов В .В., Лаврик 0 .И., Мамаев С .В., Ходырева С .Н &diams-, Чижиков В, Е. .Швалье А. Ф. Модификация фенилаланил-тРНК-синте1. Pheтазы (E.coli)производными тРНК «несущими реакционноспо-собные группы на остатках гуанозина. Молек.биол., 1980, т.14,$ 3, с. 531.
  145. Н.И., Горшкова И. И., Лаврик О. И. Додарева С.Н. Аффинная модификация фенилаланил-тРНК-синтетазы из E.coli MRE-600 с помощью тРНК. — Биоорган. хим., I98I, t.7,J? 6, с.876−883.
  146. Renaud M., Fasiolo P., Baltzinger M., Boulanger Y., Remy P.
  147. Bams R.J., Keeoh D.B. The essential thiol group of sheep kidney mitochondrial phosphoenolpyruvate carboxykinase.-Biochim.et Biophys. Acta, 1968, v.159,H 3, p.514−526.
  148. Choong Y.S."Shepherd M.G."Sullivan P.A. Modification of lactate oxidase with diethylpyrocarbonate. Biochem.J., 1977, v.165,N 2, p.385−393.
  149. Borders C.L., Ir, Woolall M.L."George A.L., Ir. Essential arginyl residues in yeast enolase. Biochem. and Biophys. Res.Commun., 1978, v.82"N3,p.901−906.
  150. Evelyn S., Colman R.P. Chemical modification of enzymes: critical evaluation of the graphical correlation between residual enzyme activity and number of groups modifica-fied. Bull.Math.Biol, 1980, v.42,N 2, p.239−255.
  151. Биосинтез белка: аминоацил-тРНК-синтетазы и тРНК./ Л. Л. Киселев, 0.0 .Фаворова «0 .И.Лаврик. M. :Наука, 1984.
  152. Hartley В.S. Structural studies of aminoacyl-tRNA synthetases. In: Transfer RNA: structure, properties and recognition. Cold Spring Harbor Laboratory, 1979, p.223−234.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!