Свойства белков. 
Выделение и очистка. 
Применение белков

Физико-химические свойства белков

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-аминои а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-карбоксильных групп аминокислот, то их ионизация нс имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рК для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей.

В процессе титрования белка от предельно кислой до предельно основной формы должно существовать такое значение pH, при котором суммарный заряд белка равен нулю. Это значение pH носит название изоэлектрическая точка (р/). При значении pH, равном изоэлектрической точке, белок максимально инертен, не перемещается в электрическом поле и имеет наиболее тонкую гидратную оболочку. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при нейтральных или близких к ним значениях pH, однако есть ряд исключений, например, для фермента желудочного сока пепсина р/ = 1,4, а для фермента рибонуклеазы — 10,5. Если в белковом растворе нет никаких ионов, кроме ионизированных аминокислотных остатков, то такие растворы называются изоионными.

Белки, будучи амфотерными электролитами, проявляют буферные свойства, хотя их буферная емкость в большинстве случаев незначительна. Исключение составляют белки, содержащие большое число остатков гистидина, например гемоглобин, обеспечивающий стабильные значения pH внутри эритроцитов.

Растворимость белков зависит от pH, а также от ионной силы раствора, которая определяется по уравнению.

где р — ионная сила раствора; с — молярная концентрация; z — заряд иона.

При высокой ионной силе белкового раствора наблюдается конкуренция между белковыми молекулами и ионами соли за молекулы воды. Степень гидратации белка снижается, взаимодействие белок—белок при этом становится эффективнее, чем белок—вода, и белок осаждается. Растворимость многих белков при этом связана с ионной силой раствора следующим уравнением:

где 5″ — растворимость, г/л; Р' — растворимость белка в гипотетическом растворителе при ионной силе, равной нулю; K_s— константа высаливания.

В растворах белки проявляют коллоидные свойства, такие, как явление светорассеяния (эффект Тиндаля), неспособность проходить через полупроницаемые мембраны, высокая вязкость, образование гелей и др. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы. Основное сходство между коллоидными частицами и белками заключается в том, что они имеют более или менее близкие размеры. Белки так же, как и истинные коллоиды, могут образовывать гели, представляющие собой сетчатые структуры, заполненные водой.