Аминокислоты: классификация, физико-химические свойства, биологическая роль. 
Характеристика отдельных аминокислот, их роль в структуре белков и метаболизме

Аминокислоты, органические кислоты, содержащие аминную группу NH₂. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной, различают б, в, г и др. аминокислоты. Аминокислоты — конечные продукты гидролиза белков играют огромную физиологическую роль. В состав белков входят исключительно б-Аминокилоты, которые поэтому и представляют наибольший интерес. Общая формула б-аминокислот: R — CHNH2COOH, где R — кислотный радикал.

Различают моноаминомонокарбоновые аминокислоты, т. е. содержащие 1 карбоксильную и 1 аминогруппу, например, аминоуксусная кислота, или глицин (гликоколь), CH₂NH₂COOH; аланин (б-аминопропионовая кислота); лейцин (б-аминоизокапроновая кислота) и др. В состав А. может входить также сера, как, напр., цистеин (б-амино-в-тиопропионовая кислота), цистин и метионин, или оксигруппа, например, серии (б-амино-в-оксипропионовая кислота). Моно-аминодикарбоновые аминокислоты содержат 2 карбоксильные и 1 аминную группы, напр., глютаминовая (б-амино-глютаровая) и аспарагиновая (б-аминоянтарная) кислоты. Они, особенно последняя, широко распространены в р-ниях, гл. обр., в виде своих амидов, аспарагина и глютамина. Диаминомонокарбоновые кислоты, наоборот, содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы. Сюда относятся, например, аргинин, гуанидин (б-аминовалериановая кислота) и лизин (диаминокапроновая кислота). В состав А. могут входить также ароматические или гетероциклические радикалы. К 1-му из этих типов А. относятся фенилаланин и его оксипроизводное тирозин, а ко 2-му гистидин, триптофан и пролин и его оксипроизводное — оксипролин. Т. к. пролин и оксипролин содержат только вторичную аминную (иминную) группу, их называют иминокислотами.

Аминокислоты — бесцветные, твёрдые кристаллические вещества, в той или иной степени растворимые в воде. Подобно белкам, они амфотерные электролиты. У дикарбоновых А. преобладают кислые свойства, а у диаминокислот (аргинин, лизин и гистидин) — основные. А. получают обычно путём гидролиза белков и выделения их из гидролизатов, однако они могут быть также синтезированы и в лаборатории. В природе аминокислоты синтезируются растениями и микроорганизмами, которые используют для этого неорганический азот. Животный организм может синтезировать лишь часть аминокислот (напр., глицин, аланин), тогда как другие должны поступать с пищей (обычно в составе белков); их отсутствие в пище вызывает задержку роста и др. нарушения жизнедеятельности, почему их и называют незаменимыми, или жизненно необходимыми А. (триптофан, лизин, метионин, фенилаланин и др.).

Аминокислоты всасываются из кишечника в кровь. В печени часть из них откладывается в виде белка. В крови они переносятся преимущественно форменными элементами. В организме А. идут на синтез белков тканей организма, различных специфических веществ и катализаторов обмена — гормонов и ферментов. Так, напр., среди ряда др. важных веществ, из тирозина, по-видимому, образуются гормон щитовидной железы — тироксин и гормон коры надпочечников — адреналин. Наряду с другими А., цистин используется при синтезе инсулина, а аргинин, глицин и метионин — при синтезе креатина. Избыток А. подвергается дезаминированию (отщеплению аминогруппы в виде аммиака) и окисляется до углекислоты и воды. Азот А. выделяется у млекопитающих в виде мочевины. В настоящее время в природных белках животного происхождения найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на: 1) моноаминомонокарбоновые; 2) диаминомонокарбоновые; 3) моноаминодикарбновые новые; 4) диаминодикарбоновые. По структуре аминокислоты подразделяются на ациклические и циклические (гомои гетероциклические). Ациклические аминокислоты в свою очередь подразделяются на оксикислоты и кислоты, содержащие серу.