Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Особенности функциональной организации интерфазных клеточных ядер в процессе прорастания зародышей озимой и яровой пшениц

Диссертация: Особенности функциональной организации интерфазных клеточных ядер в процессе прорастания зародышей озимой и яровой пшениц
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность работы. Как известно основой жизни, её морфопроцессов являются линейные гетерополимеры — нуклеиновые кислоты и белки, которые обладают определенной пространственной организацией на уровне клеточного ядра эукариот. Многократная пространственная реорганизация хроматина происходит при сохранении доступности определенных участков ДНК для регуляторных факторов и ферментов транскрипции… Читать ещё >

Содержание

  • ¦ .-¦.. — д.. Д — СТр
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. ОНТОГЕНЕЗ КЛЕТКИ И ВОПРОСЫ ОНТОГЕНЕТИЧЕСКОЙ СТРУКТУРИЗАЦИИ
      • 1. 1. 1. Онтогенез растительной клетки
      • 1. 1. 2. Роль синергетики в анализе движущих факторов индивидуального развития
    • 1. 2. СТРУКТУРНО-ДИНАМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ МОРФОГЕНЕЗА
      • 1. 2. 1. Ростовой морфогенез и морфологическая целостность взрослого организма
      • 1. 2. 2. Молекулярные и надмолекулярные основы физиологии клетки
      • 1. 2. 3. Главные факторы индуцирующие прорастание семян от организменного до молекулярного уровней биологической организации
    • 1. 3. КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО И ЕГО СУПРАСТРУКТУРЫ В АСПЕКТЕ МОРФОГЕНЕТИЧЕСКИХ ПРОБЛЕМ
      • 1. 3. 1. Исследование молекулярных основ морфогенеза
      • 1. 3. 2. Физико-химические основы организации интерфазного хроматина
      • 1. 3. 3. Роль структурированности ядра в морфогенезе
      • 1. 3. 4. Роль аргинина в организации надмолекулярных структур клеточного ядра
      • 1. 3. 5. Главные-механизмы процессинга ядерного протеома
      • 1. 3. 6. Протеолитическая система как форма биологического контроля, дающая быстрый физиологический ответ на стресс
      • 1. 3. 7. Молекулярные аспекты эпигенеза
    • 1. 4. К ВОПРОСУ О МОДЕЛИРОВАНИИ МОЛЕКУЛЯРНО ГЕНЕТИЧЕСКИХ МЕХАНИЗМОВ РЕГУЛЯЦИИ РАЗВИТИЯ РАСТЕНИЙ
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Выбор объекта
    • 2. 2. Проращивание семян
    • 2. 3. Подсчет клеток
    • 2. 4. Работа с ингибитором деацетилирования белков
    • 2. 5. Изолирование клеточных ядер
    • 2. 6. Получение ядерных фракций.-.¦
    • 2. 7. Определение содержания белков
    • 2. 8. Определение ^^-Хпротеолитической активности
    • 2. 9. Определение ингибитор-трипсиновой активности
    • 2. 10. Определение общей пероксидазной активности
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ: АНАЛИЗ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫХ СТРУКТУР С, ФАЗЫ КЛЕТОЧНОГО ЦИКЛА ЗРЕЛЫХ ЗАРОДЫШЕЙ ЯРОВОЙ И ОЗИМОЙ ПШЕНИЦ ПРИ ИНДУКЦИИ РОСТОВОГО МОРФОГЕНЕЗА
    • 3. 1. Выбор объектов исследования, их идентификация в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков
    • 3. 2. Динамика содержания белка в клеточных ядрах зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков

    Динамика содержания белка в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.

    Активность Аг%-Х протеолиза в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в контрольном варианте опыта и в присутствии ингибитора деацетилирования белков.:.-.

    Активность ингибиторов трипсина в надмолекулярных структурах клеточных ядер при транскрипционной активации хроматина при индукции ростовых процессов зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.:'.

    Общая активность пероксидазной системы в = надмолекулярных структурах клеточных ядер при транскрипционной активаций хроматина при индукции ростовых процессов зрелых зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.--. .:.

Особенности функциональной организации интерфазных клеточных ядер в процессе прорастания зародышей озимой и яровой пшениц (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. Как известно основой жизни, её морфопроцессов являются линейные гетерополимеры — нуклеиновые кислоты и белки, которые обладают определенной пространственной организацией на уровне клеточного ядра эукариот. Многократная пространственная реорганизация хроматина происходит при сохранении доступности определенных участков ДНК для регуляторных факторов и ферментов транскрипции в ходе исполнения морфогенетических подпрограмм развития онтогенеза клетки и организма в целом. В настоящее время активно обсуждаются вопросы: генного и хромосомного уровней контроля развития (Серов, 2003; Kumaran, 2008) — пространственной организации эукариотического генома в связи с работой эпигенетических механизмов (Разин, 2006; Espada, 2007; Allshire, 2009), значения архитектоники хромосом и их специфических районов — >какформы эпигенетического контроля онтои филогенеза эукариот (Стегний, 2006; Вершинин, • 2006; Zhao, 2009) — а также эволюционные, клеточные, молекулярные аспекты генетики и эпигенетики в механизмах морфогенеза (Татаринов, 2007). Проблема эпигенетического наследования признаков имеет не только ^ теоретическое, но и практическое-^ .значение, — как особой формы наследственной изменчивости в практической селекции растений с целью выяснения важнейших хозяйственно-полезных признаков! Удобной моделью для исследования механизмов эпигенетической регуляции является озимость и яровость у пшеницы. Имеются многочисленные данные о физиологических и биохимических различиях 'между «озимыми» и1 яровыми формами растений. Доказано, что яровые и озимые пшеницы не различаются по организации нуклеотидных последовательностей ДНК и высказано предположение, что различия между яровыми и озимыми формами, повидимому, находятся на уровне регуляции экспрессии генома (Лобов, Даскалюк, 1984). По нашему мнению, в этой связи представляет интерес исследования Ат^-Х протеолизатак как Ат^-Х связи участвуют в закономерной реорганизации надмолекулярных структурв течение онтогенеза клетки. Поэтому к решению этой проблемы, мы. решили подойти с позиции биохимического анализа надмолекулярных структур (нуклеоплазмы, хроматина, ядерного матрикса) интерфазного клеточного ядра при озимости и яровости. Известно, что в интерфазный период в] —" 8 фазы клеточного цикла, при транскрипционной активации хроматина, происходят критические события, которые связаны с активацией ансамбля координировано экспрессирующихся генов, контролирующих жизненно важные функции организма. Мы предположили, что в этом процессе реорганизации надмолекулярных ядерных структур при индукции ростового морфогенеза зрелых зародышей пшеницы, принимают участие ядерные протеиназы, действующие на А^-Х связи в хроматине, вызывая релаксацию макромолекул и их экранируемость для различного •• рода модификаций белков. • ¦. — .

Цель работы. Выявление молекулярно-генетических особенностей функционирования интерфазныхклеточных ядер 'зародышей'" озимой и яровой пшеницы.

Задачи исследования: ¦ •.

1. Определить динамику содержания белка в клеточных ядрах и их надмолекулярных структурах зародышей озимой и яровой пшениц:

2. Определить влияние ингибитора деацетилирования белков на динамику содержания 'белка в клеточных г ядрах и их надмолекулярных структурах зародышей озимой и яровой пшениц.

3. Выявить особенности локализации Аг§-Х протеолиза в надмолекулярных" структурах-клеточных ядер зародышей I озимой^ и ¡-яровой пшениц. •.

4. Выявить особенности А^-Х протеолиза в условиях ингибирования деацетилирования белков в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и яровой пшениц.

5. Определить особенности динамики ингибитор-трипсиновой активности, и антиоксидантной активности общей пероксидазной системы в надмолекулярных структурах клеточных ядер зародышей озимой и яровой пшениц.

V. выводы.

1. Установлено, что общее содержание белка в клеточных ядрах зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц в" исследуемом пространственно-временном интервале О! фазы клеточного цикла находится на одном уровне.

2. Выявлено, что ингибитор деацетилирования белков не влияет на общее содержание белка клеточных ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.

3. Сравнение зародышей озимой и яровой пшеницы выявило различие между ними в содержании белка в надмолекулярных структурах клеточных ядер.

4. Выявлено, — что ¦ ингибитордеацетилирования".белков существенно .не влияет на содержание белков в супраструктурах ядер зародышей озимой и выведенной из нее яровой пшениц.

5. Показаны резкие изменения в активности А^-Х протеолиза ¦ на уровне ядерного матрикса зародышей озимой пшеницы в пространственно-временном интервале 18−21 ч О! —> Б фазы клеточного цикла, которые усиливаются и в условиях ингибирования деацетилирования белков.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.В., Шапошников Я. Д., Кадыков В. А. Изменения ультраструктуры ядер клеток апекса побега пшеницы в процессе прорастания // Онтогенез. — 1988. — Т.19, № 2. С. 181−190. 1
  2. А.Т., Атаханова Б. А., Туракулов Я. Х. Взаимодействие трийодтиронина с белками ядерного матрикса печени крыс // ДАН СССР. 1985. — Т.284. — С. 752−754.
  3. И. Р. Казанцев Ф.В., Лихошвай В. А., Моделирование молекулярно-генетических механизмов регуляции развития растений // Материалы V съезда вавиловского общества генетиков и селекционеров, 21−28 июня 2009 г. М., 2009. — Ч. 2. — С.' 365."
  4. М.В., Кондрашова М. Д. Свойства хроматина зародышей семян, созревающих при разных температурах //- Физиология семян: формирование, прорастание, прикладные аспекты. Душанбе: Дониш, 1990.-^С.'107г-119. — -.- .,
  5. H.A. Водный режим семян. // Физиология семян. М.: Наука, 1982.-С. 184−222. ! ,
  6. Г. Л. Основы молекулярной биологии развития //"Онтогенез. -1989. Т.20, № 6. — С. 567−576.
  7. Барлоу П. У- Деление клеток в меристемах И значение этого процесса для органогенеза и формирования растений // Онтогенез. 1994. — Т. 25.№ 5.-С. 5−28. • - .-¦¦. •
  8. Т.Б., Рудский И. В. Роль стволовых клеток в морфогенезе растений //. ДАН Т. 410, № 5. — 2006. — С. 702−704.
  9. С.Ф., Глотов Б. Ю., Николаев Л. Г. Интерфазный хроматин в местах прикрепления, к ядерному матриксу имеет нуклеосомную природу // ДАН СССР. -. 1982. Г. 266, № 5.-С- 1274.:0'.v:m' ! i.V. Ь'•!¦.'•<�КЛЕТОК Ii МСГ-'"!I ччмчениг' '"ЧЧ'нЧ" ntnuu% «
  10. С.Ф., Глотов Б. Ю., Николаев Л. Г. Свойства остаточного? конденсированного хроматина селезенки мыши, ассоциированного с ядерным матриксом // Молекулярная биология. -1983.- Т. 17, № 4.- С. 840−845. .-.
  11. С.И., Белинцев Б. Н., Белоусов Л. В. и др». Тёорётйческйё и математические аспекты морфогенеза7 Отв. ред. Е. В. Преснов и др- — М.: Наука, 1987.-295 с.
  12. Л.В. Морфогенетический аспект онтогенеза // Теоретические и математические аспекты морфогенеза. М.: Наука, 1987. — С. 7—15.
  13. Л.В. Морфомеханический аспект эпигенеза // Генетика. -2006.-Т. 42, № 9.-С. 1165−1169.
  14. Л.В. О возникновении новизны в эволюции и онтогенезе // Журнал общей биологии. 1990. — Т. 51, № 1. — С. 107−115.
  15. Белоусов «Л.ВЧернавскйй: Д.С., • Соляник Г. И:-— Приложение синергетики к онтогенезу (о параметрическом управлении развитием) // Онтогенез. 1985 — Т. 16, X» 3. — С.213−228.
  16. Л.В. Биологический морфогенез М.: МГУ, 1987. — 234 с.
  17. П.Я., Сидоренко Л. И., Шевченко Н.А- Чирков Г. П.", Тодоров И. Н. Активация хроматина и протеолиза гистонов при подавлении синтеза белков в1 клетках печени // Биохимия. 1983. — Т. 48, № Г. -С.23−32. •• ?.^,?'.^^?"0:.^- .™о:-к:-а-1:| -ч:.-. .
  18. А.Н. Быстрый метод определения пероксидазы // Биохимия. -1:95'Г-Т. 16,!№ 4. —!С.-352357. -!л. «7о'""чч».- г и I |""!.""-*.ч,.
  19. Бучаренко.- А.Л. Химическая- кинетика- и химическая динамика // Вестник российской академий наук. 1999 — Т. 69, № 9. — С. 833−8391
  20. Вавилов НПДГ Избранные. труды- М-- Л: Наука- ! 9651 -Т. 5: — С. 312. 313- : — ¦. ,.
  21. Г. Х. Анализ протеолитической активности в ядерных фракциях при прорастании семян пшеницы: Автореф. дис. канд. биол.наук. Санкт-Петербург, 1998. — 22 с.
  22. A.C., Булко О. П. Количественные определения, содержания субклеточных структур в растительной клетке // Вести АН БССР. — 1985.-№ 3.-С. 104−105.
  23. М.В. Биофизика. М.: Наука, 1981 — С. 101, 174, 285, 421.
  24. М.В. Биополимеры и эволюция // Молекулярная биология. 1985. -Т.19, № 1. — С. 55−65.
  25. М.В. Пунктуализм, неадапционизм,' нейтрализм и эволюция // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1988. — Т. 3. — С. 325−340.
  26. А.И., Куцый М. П. Протеиназа, специфичная, к гистону Ш, ассоциирована с ядерным матриксом и активируется ДНК, содержащей разрывы или денатурированные участки. //(ДАН- СССР.-. >1988. Т.29, № 1. -С.240−242.
  27. Гистоны и перенос генетической информации. (Русское издание под редакцией В.А. Энгельгарда) М.: Мир, 1968. — 144 с.
  28. Гомазков. .O.A. .Полифункциональность регулятЪрных пептидов и правило «что-где-когда?» как принцип их упорядоченного действия // Биологические науки. —1991'. Т. 1 Г. — С.5−19-. г> < ¦ :
  29. В. Эволюционный процесс. М.: Мир, 1991. -€.370−378. ,
  30. К.В., Суслов В. В., Колчанов H.A. Молекулярно-генетические системы развития: динамика функционирования и молекулярная эволюция // Биохимия. 2008. — Т. 73, Вып. 2. — С. 270 282.
  31. . Временная организация клетки. М.: Мир, 1966. — 252 с.
  32. И. В. Кель А.Э., Кель-Маргулис О.В., Вингендер Э., Ратнер В. А. Моделирование динамики генных сетей, регулирующих клеточный цикл в клетках млекопитающих // Генетика. 2003. — Т. 39, № 9.-С. 1285−1292.
  33. Н.П., Кишко Т. О., Шандренко С. Г., Аргинин: биологическое действие, влияние на синтез оксида азота //.Украинский химиотерапевтический журнал 2008 — № 1−2 (22). С. 137−140. (http://www.iф.kiev.ua/doc/journals/uhj/08/pdЯ)8-%281 -2%29/34.pdf)
  34. Г. Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы // Биохимия. 1993 — Т. 58, Вып. 5, — С. 659−674.
  35. И.Б. Структура и функции ядерной оболочки // Успехи современной биологии. — 1969. Т.67. — С. 323—341.
  36. И.Б. Белковый состав и организация ядерного матрикса // Биополимеры и клетка. 1985. — Т. 1, № 1. — С. 26−32.
  37. И.Б. Организация клеточного ядра. М.: Медицина, 1988. -367 с.
  38. И.Б., Кузьмина С. Н. Скелетные структуры клеточного ядра. — М.: Наука, 1991.-241″ с.
  39. A.B. Геном растений // Вестник российской" академии наук. — 2003 Т. 73, № 9. — С. 797−806. s
  40. A.B., Кущ A.A. Активация хроматина и некоторые проблемы регуляции генетической активности в эукариотической клетке // Молекулярная биология. 1985. — Т. 19, № 1. — С. 285−294.1. MllVK. Ulli, I kW
  41. Э.А., Ахметов P.P. Модификация негистоновых белков в проростках- растений.// Физиология растений. 1987. — .Т.34, № 3.-С." 507−512.
  42. Э.А., Вафина Г. Х. Анализ надмолекулярных структур клеточного ядра при активации.хроматина // Доклады Академии наук. 2006. — Т.406, № 3. — С. 419−421.
  43. Э.А., Вафина Г. Х., Иванов P.C. " Внутриядерные надмолекулярные механизмы индукции ростового морфогенеза зрелых зародышей озимой и яровой пшениц // Доклады Академии наук. -2007. Т. 417, № 4. — С. 563−565.
  44. Э.Д., Вафищ Г. Х. Способ выделения растительных клеточных ядер. Авторское свидетельство 1 701 747 // Б.И. 1991. — Т. 48. — С.98.
  45. Э.А., Вафина Г. Х. Способ получения ядерных фракций, обладающих протеиназной и ингибирующей активностью. — Авторское свидетельство 1 733 471 // Б.И. 1992. — Т. 18. — С.96.
  46. Иванова Э. А'., Вафина:-Г.Х. Способопределения 1 юкислительнот восстановительной активности пероксидазной. системы в клеточных ядрах проростков пшеницы Авторское свидетельство 2 127 761, МКИ 6С12 Ql/28, G01 N33/50. // Опубл. 20.03.1999. — Бюлл. № 8.
  47. Э.А., Вафина Г. Х. Способ оценки- физиологического состояния проростков // Решение о выдаче патента 'от '8.07.1996 г. Заявка № 93 034 059.
  48. Э.А. Метод определения пероксидаз- в: крови>для внедрения в практику клинико-биохимических лабораторий // Удостоверение на рационализаторское ¡-предложение № 59- (311), оъ26Л-1Л 980 г.-. •:.
  49. Э.А. Модификация"гистонов у растений и ее физиологическое значение: Дис. канд: биол:>наук. -М., 1977.- — 150*с. * • .'.,.• '
  50. А.У. Время в биологических «системах //-'Журнал общей биологии. 1985. — Т. 46, № 4. — С. 471−482.
  51. X.A. Среда как генератор» адаптивных изменений // Современные проблемы эволюционной генетики. — Новосибирск: Наука, 2000. С. 169−174.
  52. B.JI. ДНК, хроматин, гистоновый код // Вестник российской академии наук. 2003 — Том 73, № 6. — С. 505−513.
  53. Каталог сортов Мироновских пшениц, 1980
  54. В.Г. Нуклеиновые кислоты и онтогенез растительной клетки // Делегатский съезд Всесоюзного Ботанического общества. — Ленинград, 1958.-С. 64−65.
  55. В.Г. Нуклеиновые кислоты и морфогенез- растений. М.: Высшая школа, 1959Г- 327 с."
  56. Л.И. Регуляция действия генов в развитии // Молекулярная биология. 1981. — Т. 15, № 5. — С. 965−985.
  57. Л.И. Влияние концепции целостности живых систем на становление. системной биологической парадигмы // Природа биологического познания. -М.: Наука, 1991. С. 142−162.
  58. С.А., Мавродиев Е. В., Эпигенетическое наследование признаков и его возможная роль в микроэволюции растений // Журнал общей биологии. 2003 — Т. 64, № 5. — С. 403−420.
  59. В.П., Даскалюк А. П. Сравнительное исследование. ДНК озимых и яровых форм пшеницы//ДАН. 1984. — Т. 275, № 1. — C.218−22L
  60. Л.А. Протеолитические ферменты биологических процессов // Биоорганическая химия. 1994. — Т.20, № 2. — С.134−142.
  61. Л.А., Былинкина B.C. Протеолитические ферменты в процессинге белков // Успехи современной биологии. 1990. Т.109. 2. С.219−237.
  62. Л.Ф. О ррли нетранскрибируемого хроматина в клеточных механизмах морфогенеза // Онтогенез. 1988. — Т. 19, № 5. С. 561−467. ! • - -. .
  63. Г. Мифы синергетики // Газета «Эврика». 1993.: 1 (апрель). С.З.
  64. Маринован Е--- Колева С: Съвременни гйетоди за йзолиране на ядра от висши растения // Физиология на растенията. 1983. — Т.9, № 3. — С. 89. .
  65. Р.К., Инглис А. С. Определение состава белковых олигомеров, получение мономеров и полипептидных • цепей- // Практическая химия белка. М.: Мир, 1989. — С. 51—81.
  66. Д. Биохимия. М.: Мир, 1960. — Т.2. — С. 76, 247,366, 449, 426.
  67. Мироновские пшеницы. Под. общ. Ред: В. Н. Ремесло. М., «Колос». -1972. — 282 с. — С. 23−26.
  68. Монахова !. М. Аг^-Цитогенетические.. аспекты- .пространственной организации интерфазного ядра. // Успехи современной биологии. -1990. Т.110, № 4. — С. 163−179.
  69. Морозова 3 .А. Основные закономерности морфогенеза пшеницы.^ М.: МГУ, 1986. — 161 с.
  70. B.B. Природные ингибиторы протеолитических ферментов // Успехи современной биологической химии. 1982. -Т.22. — С. 100−118... «„-^•"'v-•.
  71. B.B. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. М.: Наука, 1983. — С.40.
  72. В .В. Ингибиторы протеолитических ферментов в растениях // Вопросы медицинской химии. 1987. — Т.5. — С.52−56.
  73. В.В., Валуева Т. А., Колосова Г. В. Выделение белка-ингибитора химотрипсина из семян гледичи // Биохимия. 1982. -Т.17,№ 12.-С. 2015−2021. — .
  74. Д.Д. Качество семян и их ¡-прорастание //¦.Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982. — С.254−272.
  75. A.A. Только ли ДНК. определяет развитие. организма? // Онтогенез. 1985. — Т. 16. № 1. — G.15−25.
  76. И.А., Иванников А. И., Кобелев B.C., Волков В. Я. Исследование методом ЯМР структурного перехода в системе ДНК-связанная вода в области физиологических температур // Молекулярная биология—1965.-Т.19, № 4.,-С. 1029−1.033.- .
  77. В., Пого Б., Пого А., Клейнсмит Дж., Мирский А. Метаболитическое поведение хроматина //нГистоны. и перенос генетической информации.— М-: Мир, 1968. — 0:59−88-^.
  78. Л.В., Климова С. П., Тарасова К. Я., Родионова В. М. Состав дезоксирибонуклеопротеидной фракций ядер клеток регенерирующей печени крыс // Журнал общей биологии. 1969. — Т.ЗО. № 3. — С. 332 335. ¦¦. • • '.: /:v
  79. Паушева 3-П. Практикум по цитологии растений. — М.: Колос, 1980. -С. 108−109. .
  80. П! Iii 5: р:'-: !-.: :•'!) KjiC J <»К i>Ci v,'iiCiiui.'Ti>-ur.. 82 ,.. —. ., — .V '.
  81. О.И. Роль структурированности ядра вморфогенезе // Теоретические и математические, аспекты морфогенеза.-М: Наука., 1987. СЛ06−115.85- Полевой В-В: Физиология растений. М.: Высшая школа- 1989. — 463 с. С. 325 ' •:. ¦"¦ -•¦¦¦'
  82. Полевой В-В., Саламатова Т. С. Физиология роста и развития растений. -П.: ЛГУ, 1991.-128 с.
  83. Е., Маресин В., Минин А. Теоретические и математические аспекты морфогенеза и дифференцировки // Онтогенез. 1988. — Т. 19, № 6.-С. 658−660.
  84. Полторацкий ВЛц-- Подгорная-. О.И.,.Роль iv. сателлитной .¡-.ДНК. в пространственной организации хроматина в интерфазном ядре // Цитология. 1992. — Том 34, № 2. — С. 3−9. — :
  85. C.B. Пространственная организация эукариотического генома и работа эпигенетических механизмов // Генетика. — 2006. Т. 42, № 12. -С: 1605−1614-
  86. C.B., Быстрицкий A.A. Хроматин: упакованный-геном.-, М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2009: 176 с.
  87. В.Н., Коломацкий A.B. Династия Мироновских пшениц. // Науками человечество.-М.: Знание, 1980. — С. 112,115−116.: „„
  88. Ригин Б. В, Гончарова Н. П. Генетика онтогенеза пшеницы // Итоги науки и техники. ВИНИТИ- -1989.140 с.
  89. Э., Новинский В,-Саэс Ф. Биология1клетки: ---М.: Мир, — 1973. -С. 33−53.
  90. РЪллер’Э- Открытие. основных законов жизни.- М-: Мир, 1978: — 327 с.
  91. Ю.А., Маркина .В.В., Савченко- Т.В. Пространственно-временная • организация клеточных систем в норме и при патологии // Вестник АМН СССР: M: Медицина, 1990. — Т. 2. — С. 27−34.
  92. Р., Кофмен Т. Эмбрионы, гены и эволюция. М.: Мир, 1986. — 402 с.
  93. М.В. Взаимосвязь хромосом в интерфазном ядре // Цитология.- 1990. Т.32, № 6. — С.664—666.
  94. Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. — С. 342.
  95. М.М., Бердышев Г. Д., Тюленев В. И. Гидролаза гистонов печени и почек крыс в постнатальном онтогенезе // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1979. — Т.Н. — С.131−135.
  96. О.Ю., Архипов М.В., В.Н. Савин. Одновременная оценка структуры • и функциональной активности хроматина меристематических клеток ячменя при выходе их из состояния покоя // Цитология. 1985. — Т. 28, № 8. — С. 953−957.
  97. Д. М., Физико-химические основы организации хроматина. (Система, обеспечивающая' возможность, выбора части информации, реализуемой в признаки.) // 20 век, биология. ТОО „Московский профессор“, 1994. — С. 77−84.
  98. В.Н. Эволюционное значение архитектоники хромосом как формы ¦•эпигенетического, контроля онто- и филогенеза эукариот // Генетика. 2006 — Т. 42, № 9. — С. 1215−1224.
  99. Н.И., Блохин Д. В. Белковый состав комплексов ДНК-матрикс с „прочным“ и „слабым“ типом связи, выделенных из клеток асцитной карциномы Эрлиха // Биохимия. -1989. Т. 54, № 7. — С. 1217−1229.
  100. Татаринов Л.П.-Молекулярная генетика и--Эпигенетика в- механизмах морфогенеза // Журнал общей биологии. 2007 — Т. 68, № 3. — С.165−169.
  101. М.Е. Ключ к тайнам эволюции // Наука в СССР. 1990. — Т. 2.1. С.75—76., .1.' I /1 1111 С! IV ! ! 11 1 ?> I
  102. В.М., Калинин Ф. Л. Изменение свойств хроматина на ранних этапах прорастания семян // Физиология и биохимия культурных растений. 1985. — Т.17, № 3. — С.219−230.
  103. И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. -1979.
  104. Ф., Филипс И. Рост растений и дифференцировка. М.: Мир, 1984.-520 с.
  105. И.А. Что помет дать биологу представление объекта как системы объектов того же рода? // Журнал общей биологии. 1978. -Т.39, № 5. — С. 699−718.
  106. Фаворов''A.B. Механическая устойчивостью цитоскелета и запуск перестроек клетки // Доклады академии наук СССР. 1991. — Т. 319, № 5.-С. 1239−1243.
  107. Фрей-Висслинг А. Сравнительная органеллография цитоплазмы. — М.: Мир, 1976. 144 с.
  108. A.B. Можно ли „привить“ белковой глобуле „чужой“ активный центр? // Биополимеры и клетка. 1989. — Т. 5, № 1. — С. 8993. I
  109. А. Как построить белок: в поисках решения молекулярной головоломки II „Наука и жизнь“ № 1. — 2006. — С. 5−9.
  110. П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977. — С. 286. (Hochachka P.W., Somero G.N. Strategies of biochemical adaptation. 1973 by W.B. Saunders Company) w ,. .
  111. C.H., Сиволаб A.B., Кучеренко Н. Е. Особенности белково-нуклеиновых взаимодействий ¦ в составе • хроматина эукариот // Успехи современной биологии. 1984. — Т.98, № 2. — С. 163−176.
  112. В.В. Ядерный матрикс эукариотической клетки: некоторые вопросы выделения, структуры, функционирования // Успехи современной биологии. 1985. — Т.99, № 3. — С=371—383.
  113. Г. Влияние гистонов и других ингибиторов на эмбриональное развитие // Гистоны и перенос генетической информации. М.: Мир, 1968. — С. 105−112.
  114. В.К., Вершинин А. В. Организация генома в растительных клетках: является ли повторяющаяся ДНК лишней? // Структурно-функциональная организация генома. Новосибирск: Наука, 1989. — С. 115−149.
  115. П., Дарвилл А. Г. Олигосахарины // В мире науки. 1985. -Т. 11.-С. 16−23.
  116. Ahmed C.M.I., Padayatty J.D. Identification of individual histone mRNAs from rice embryos // Indian Journal of Biochemistry&Biophysics. 1982. -V. 19.-P. 160−166.
  117. Allshire Robin C., Karpen Gary H. Epigenetic regulation of centromeric chromatin: old dogs, new tricks? // Nat Rev Genet. 2008. — December, 9(12).-P. 923−937.
  118. Anthony Alasdair, Blaxter Mark. Association of the Matrix Attachment Region Recognition Signature with coding regions in Caenorhabditis elegans // BMC Genomics. 2007. — v. 8. — p.418.
  119. Barrett A.J. An introduction to the proteinases// Proteinase Inhibitors (Barrett and Salvesen (eds.)). Elsevier Science Publishers ВV (Biomedical Division)-1986.-P.3−22.
  120. Bartova Eva, Krejci Jana, Harnicarova Andrea, — Galiova Gabriela,-Kozubek Stanislav. Histone Modifications and Nuclear Architecture: A Review // J Histochem Cytochem 2008. — Vol.56. — P.711−721.
  121. Berezney R., Coffey D.S. Identification of a nuclear protein matrix // Biochem, Biophys. Res. Commun. 1974. — V.60. -P.1410−1417.
  122. Bonner. J., — Ghalkey G.R., Dahmus M., Fambrough D., Fujimura F., Huang R.C., Huberman J., Jensen R., Marushige K., Ohlenbusch H., Olivera В., Widholm J. Isolation and characterization of chromosomal nucleoproteins //“ 86 ' - -.V .'¦.-¦¦, • '
  123. Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. — V. 12,
  124. Part B- Sec. V, Gh.7. -P.25, I’ic-i'-^v-.
  125. Bonner S. Hierarchical control programs in biological development // In: Hierarchy theory. The challenge of complex systems 7 Ed. Pattee H.H.N.Y. 1974. — P.49—70.
  126. Brosch Gerald, Loidl Peter, Graessle Stefan. Histone modifcations. and chromatin dynamics: a focus on flamentous fungi // FEMS Microbiol Rev -2008. Vol. 32 — P.409−439.
  127. Buescher Amber Johnson, Craig Michelle Barton. Hypoxia-induced and stress-specific changes in chromatin structure and function // Mutat Res. — 2007.-.Vol. 618(1−2).-. P. 149−162.
  128. Carter D., Chae C-B. Chromatin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin dissociation: conditions- // Biochemistry. 1976. -V.15, № 1. -P.180−185.
  129. Chae C-B., Gadski R.A., Carter D.B., Efird P.H., Integrity of proteins in reconsti-tuted chromatin—//- Biochemical--and '-'Bioptiisical-':-:research communications. 1975. — V.87, № 4. — P.1459−1465.
  130. Cherdantsev V. G., Scobeyeva V.A. The morphological basis of celf-organisation. Developmental and evolutionary aspects (Морфологический базис самоорганизации. Онтогенетический и эволюционный аспекты.) // Biol. Forum., 1994. — 87, № 1. — С. 57−85.
  131. Cvekl Ales, Duncan Melinda К. Genetic and epigenetic mechanisms of gene regulation during lens development // Prog Retin Eye Res. 2007. -Vol.26(6) — P.555−597.
  132. CorderiAiMi- .-Henry!-RvSu Carbohydrate-rdegradingi enzymes: inigerminating wheat// Cereal Chem. 1989,-V.66, № 5. -P.435−439-
  133. Corinna Kolarik, Klinger Roman, Hofmann-Apitius Martim Identification of histone modifications in biomedical text for supporting epigenomic research //BMC Bioinformatics. 2009. — Vol. 10 (Suppl 1). — P: S28.
  134. Cox H. The use of guaidinum chloride in the isolation of nuclei acids // Methods in Enzymology. Acad. Press.-New York. 1968. — V.12, Part B,-P. 120.
  135. Djondjurpv L.P., Yancheva N.Y., Ivanova E.Ch.,. Christov K. increased proteolysis in chromatin of terminally differentiated and quiescent cells // Experimental Cell Research. 1984. — V.152. — P.134−147.
  136. Dyson M., Walker J.M. The purification of a proteolytic enzyme from calf thymus nuclei // Biochem. Soc. Trans. 1983. — V. l 1, № 2. -P.187−188.
  137. Felsenfeld G. and Groudine M. Controlling the double helix // Nature. -2003. Y.421. — P.448−453. .
  138. Elckbush T.H., Moudrianakis .E.N. The compaction of: DNA helices into either continious supercoils of Folded-fiber rods and toroids // Cell. — 1978. — V.13, № 1. -P.295−306. .
  139. Elcock LS, Bridger JM. Exploring the relationship between interphase gene positioning, transcriptional regulation and the nuclear matrix. // Biochem Soc Trans. -2010. t-.VoI. 38, Pt. 1.:-P.263−267v ¦ •:
  140. Ellison M., Pulleyblank D. Pathways1 of assembly of nucleohistone complexes formed in? vitro: under physiological* conditions // J.^ of Biological Chemistry.: — 1983. V.258, № 21. -P.13 321−13 327.
  141. Espada J., Esteller M. Epigenetic control of nuclear architecture // Cell. Mol. Life Sci. 2007. — V.64. — P. 449 — 457.
  142. Fingerman Ian M., Du Hai-Ning, Briggs Scott D. Controlling histone methylation via trans-histone pathways // Epigenetics. 2008. — Vol. 3(5). -P. 237−242. • :.
  143. Findlay W.A., Mackenzie R.E.. Renaturation of formiminotransferase-cyclodeaminase from guanidine hydrochloride // Biochemistry. 1988. — ^279,^3404−3408. .cuuuuivm 'v>.
  144. Galvani Angelique, Courbeyrette Regis, Agez Morgane, Ochsenbein Francoise, Mann Carl, Thuret Jean-Yves. In Vivo Study of the Nucleosome
  145. Assembly Functions of ASF1 Histone Chaperones in Human
  146. Cells // MOLECULAR AND“ CELLULAR BIOLOGY. 2008. — Vol. 28, No. 11-P. 3672−3685.
  147. Garske Adam L., Gheorghe Craciun, John M. Denu. A Combinatorial H4 Tail Library to Explore the Histone Code // Biochemistry. 2008. — Vol. 47 (31). -P.8094−8102. .
  148. Goodwin B.C. Development and evolution // J. Theor. Biol. 1982. — V.97, № 1. -P.43−55.
  149. Goodwin G.H., Walker S.M., Johns E.W. Studies on the degradation of high mobility group non-histone chromosomal proteins // Biochem. Biophys. Acta.- 1978.-V.519. -P.233.: :-- -. '
  150. Hake S. B, A. Xiao, C. D Allis. Linking the epigenetic 'language' of covalent histone modifications to cancer // British Journal of -Cancer. — 2004. Vol. 90.-P. 761 -769. — -- v — M ¦ -
  151. Hamilton R.N., Kusch U., Temperli A. Simple rapid procedure for isolation of tabacco leaf nuclei^//Analytical Biochemistry.19 721 — V.49, № 1. -P.48.
  152. Hagiwara H., Miyazaki K., Matuo Y., Yamashita J., Horio T. Purification and characterization of alkaline protease and neutral protease from chromatin of rats // Biocimica et Biophysica Acta. 1981. — V.660, № 1. -P.73−82.
  153. S., Woynarowski Jan M. Matrix attachment region- (MAR) properties and— i. abnormal expansion of AT island minisatellites in FRA16B fragile sites in leukemic CEM cells // Nucleic Acids Research. 2003. — Vol. 31, No. 21, -P. 6354−6364.
  154. Johnson Thomas A., Elbi Cem, Parekh Bhavin S., Hager Gordon L., John Sam. Chromatin Remodeling Complexes Interact Dynamically with a Glucocorticoid Receptor-regulated Promoter // Molecular Biology of the Cell. 2008. — Vol. 19. — P. 3308−3322.
  155. Kim Y., Chae Ch.-B. A protease is bound to rat liver1 nucleosomes // Biochimica et Biopisica Acta. 1983. — V.755. — P.151−154.
  156. Kim J. K., Samaranayake M., Pradhan S. Epigenetic mechanisms in mammals // Cell. Mol. Life Sci. 2009. — Vol.66. — P.596 — 612.
  157. Kowalska-Loth B., Brudzynski T., Toczko K., Chmielewska I. The presence of serine protease in pea embryo chromatin // Actabiochimica Polonica. -1976. V.23, № 4.-P.369−374.
  158. Kenneth Pienta J., Carol Hoover N. Coupling of cell structure to cell metabolism and function // Journal of Cellular Biochemistry. 1994. — V. 55.-P.16−21. •“. » .i.^,.. .
  159. Kuehl L. Isolation of plant nuclei // Ztschr. Naturforsch. 1964. — V. 19b, № 6. -P.83. •• '-1 K ¦
  160. Kumaran Ileng, Spector David L. A genetic locus targeted to the nuclear periphery in living cells maintains its transcriptional competence // The Journal of Cell Biology.-2008.-Vol. 180, No. 1.-P.51−65.
  161. Kumaran R. Ileng, Thakar Rajika, Spector David L. Chromatin Dynamics and Gene Positioning // Cell. 2008. — March 21, V. 132(6). — P. 929−934.ri ', N
  162. Kurecki Т., Kowalska-Loth В., Toczko К., Chmielewska I. Evidence that neutral protease from calf thymus chromatin is a serine type enzyme // FEBS Letters. 1975. — V.53, № 3. — P.313−315.
  163. Linnemann Amelia K., Krawetz Stephen A. Silencing by nuclear matrix attachment distinguishes cell-type specificity: association with increased proliferation capacity // Nucleic Acids Research. 2009. — Vol. 37, No. 9. -P.2779−2788.
  164. Linnemann Amelia K., Platts Adrian E., Krawetz Stephen A. Differential nuclear scaffold/matrix attachment marks expressed genes // Human Molecular Genetics, -r 2009. -?Vol. 18, No. 4.— P. i645−654t^. ., u.,
  165. Leng Chua Yii, Watson Lucy A., Gray John C. The Transcriptional Enhancer of the Pea Plastocyanin Gene Associates with the Nuclear Matrix and Regulates Gene Expression through Histone Acetylation// The Plant Cell.-2003.-Vol. 15.-P. 1468−1479.
  166. Lennartsson A, Ekwall K. Histone modification patterns and «epigenetic codes// Biochim Biophys Acta.- 2009. V. 1790. — P.863−868.
  167. Marino-Ramirez Leonardo, Kann Maricel G, Shoemaker Benjamin A, Landsman David. Histone structure and nucleosome stability // Expert Rev Proteomics. 2005.- Vol. 2(5) — P.719−729. ' 1» «
  168. Marmorstein R, Roth SY. Histone acetyltransferases: function, structure, and catalysis // Curr Opin Genet Dev. 2001. — V. l 1. — P. 155−161.
  169. Malyavantham • Kishore • S, ¦ Bhattacharya Sambit,. Barbeitos. Marcos, Mukherjee Lopamudra, Xu Jinhui, Fackelmayer Frank O, Berezney Ronald.1.entifying Functional Neighborhoods within the Cell
  170. Nucleus: Proximity Analysis of Early S-Phase Replicating Chromatin Domains to Sites of Transcription, RNA Polymerase IT, HP1, Matrin-3 and SAF-A//J. Cell Biochem.-2008.-Vol. 105(2).-P.391−403,
  171. M., Defelice L.J., Cohen J., Malter H. // Nature: 1990. — V.343, № 6260. — P.764−767.
  172. Mersfelder Erica L., Parthun Mark R. The tale beyond the tail: histone core domain modifications and the regulation of chromatin structure // Nucleic Acids Research. 2006. — Vol. 34, No. 9. — P.2653−2662.
  173. Miller Ch.G. Protein degradation and proteolytic modification //"Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cell, and Mol. Biol. V. l'!. -Washington D.C. — 1987. — P.680−691.
  174. Minard Meghan E., Jain Abhinav K., Barton Michelle Craig. Analysis of epigenetic alterations to chromatin during development •// Genesis: 2009-. -V.47(8) — P.559−572.
  175. Moriguchi Kazuki, Suzuki Tadzunu, Ito Yukihiro, Yamazaki Yukiko, Niwa Yasuo, Kurataa Nori. Functional Isolation of Novel Nuclear Proteins Showing a Variety of Subnuclear Localizations // The Plant Cell. 2005. -Vol. 17.-389−403.
  176. Muramatu M., Kozaki Y. A tripsin-like proteinase apipea ring at 17-th and 17 min in the cell cycle time of Hela cells correlates with the onset of DNA synthesis // Biochem. et biophys. acta. Gene Struct, and Express. 1990. -V.L087,№k-P.87−90.. i,
  177. Neurath H. Proteolytic enzymes past and present the second golden era: Abstr. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. «Struct.-and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib." — Santa Fe, N.M., March 5−12- 1994 // J. Cell Biochem. -1994. — Suppl. l8b. — P. 128.
  178. Newbigin E:' Smyth D.R., Clarke A.E. Understanding and controlling plant development // Trends Biotechnol. 1995. — V. 13, № 9.-- P. 338−343.
  179. Ng S. S., Yue W.W., Oppermann U., Klose R. J. Dynamic protein methylation in chromatin biology // Cell. Mol. Life Sci. 2009. — Vol. 66-P. 407−422 * '
  180. Osley Mary Ann, Tsukuda Toyoko, Nickoloff Jac A. ATP-Dependent Chromatin Remodeling Factors and DNA Damage Repair // Mutat Res. -2007.-Vol. 618(1−2)-P.65−80.
  181. Ottaviani’Diego, Lever Elliott, Takousis Petros, Sheer Denise. Anchoring the genome // Genome Biology. 2008. — Vol. 9. — P. 201.
  182. Paniym S., Jensen R., Chalkley R. Proteilytic contamination of calf thymus nucleohistone and its inhibition // Biochem. Biophys. Acta. 1968. — V.160, № 1. — P. 252−255.
  183. Peng’Jamy-C, Karpen Gary-H. Epigenetic regulation of ¦ heterochromatic DNA stability // Curr Opin Genet Dev. 2008. — Vol. 18(2). — P:204.
  184. Pluta A.F., Cooke C.A., Earnshaw W.C. Structure of the. human centromere at metaphase // Trends Biochem. Sci. 1990. — V.15, № 5. — P.181−185.t .1 1 i l li J ill 11 V 'v •* J 'V i J 1 «*' • l ¦ * *.. «w i^p.aanUll i i*w K l «111
  185. Price C.A. Isolation of plant nuclei // Plant organells. New York.-1979.-P.200.
  186. Pugsley A.T. Euphytica, 1972. — vol. 21. — P.547.
  187. Robin H. Epigenetics: An overview // Dev. Genet. -«1994. V.15, №' 8. -P.453−457.
  188. Sanchez-Chiang L., Contreras M., Ainol L. Partial characterization of a nuclear proteolytic activity from fertilized sea urchin eggs // Biochemistry International, тг 1988. ^ V.16.- P.453−463.
  189. Shilatifard Ali. Molecular Implementation and Physiological Roles for Histone H3 Lysine 4 (H3K4) Methylation // Curr Opin Cell Biol. 2008. -Vol. 20(3).-P. 341−348. • ¦ • ¦> .1.
  190. Smith E.L., De Lange R.J., Bonner J. Chemistry and biology of the histones. // Physiol. Revs., 1970. — V. 50, № 2. — P. 159−170.
  191. Spyros Georatos D. Towards an understanding of, nuclear moiphogenesis (Процесс в понимании морфогенеза ядра) // J. Cell: Biochem. 1994. -V. 55, № 1. P. 69−76.mu'iic. h:<2C,←: ruc .-¡-л ':о.1л"г-л <�ь-><�л/|чЧ ?^i.. .ii' I
  192. Stellwagen R.H., Reid B.R., Gole R.D. Degradation of histones during the manipulation of isolated nuclei and deoxyribonucleoprotein // Biochim. Biophys. Acta. 1968. — V. 155, № 2. P.581−592.. '
  193. Strahl B.D., Allis C.D. The language of covalent histone modifications // Nature. 2000. — V. 403. — P. 41−45.
  194. Sundaralingam M., Sekharudu C., The role of water in protein folding process (Роль воды в процессе укладки структуры белка) // Biophys. J. -1994. V. 66, № 2, Pt. 2. — Р.346.
  195. Suzuki Y., Murachi T. A chromatin-bound neutral protease and its inhibitor in rat peritoneal macrophages // J. Biochem.-- 1978. Y.84, № 4. — P.977−984.
  196. Sven= Mika, iBurkhard Rost.' NMPdb: Database of Nuclear-Matrix Proteins // Nucleic Acids Research. 2005. — Vol. 33. — P. D160-D163.
  197. Tsurugi K., Ogata K. Studies on the serine proteases associated with rat liver chromatin HI. Biochem.- 1982.-V.92.-P.1369−1381.
  198. Watson D., Moudrianakis E. Histone dependent reconstitution and nucleosomal localization of a nonhistone chromosomal proteins the H2A-specific protease // Biochemistry. 1982. — V.21, № 1. — P.248−256.
  199. Wang T.J. Isolation of mammalian an nuclear nucleic acids // Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. — V.12, Part В. — P. l 15−120.
  200. Wang Ying, Tang Xiaomin, Gheng Zhukuan, Mueller. Lukas,. Giovannoni Jim, Tanksley Steve D. Euchromatin and Pericentromeric Heterochromatin: Comparative Composition in the Tomato Genome .// Genetics- 2006. — Vol.172-P.2529−2540,
  201. Wolffe A.P., J.J. Hayes. Chromatin disruption and modification. // Nucleic Acid Research. 1999. — V. 27. — P. 711−720.
  202. Wong R.L., Gutowski J.K., Katz M., Goldfarb R.H., Cohen S. Induction of DNA synthesis in isolated nuclei by cytoplasmic factors: inhibition by protease inhibitors // Proc. of the Nat. Acad. Sci. USA. 1987. — V.84. № l. -P.241 245.
  203. Xiaodan Su, Chen Ren, Michael A Freitas. Mass spectrometry-based strategies for characterization of histones and their post-translational modifications // Expert Rev Proteomics. 2007. — Vol. 4(2) — P.211−225.
  204. Zhao Rui, Bodnar Megan S., Spector David L. Nuclear Neighborhoods and Gene Expression // Curr Opin Genet Dev. -2009. April 19(2). — P.172−179.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!