Патология белкового обмена

Белки — неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых — аминокислота (АК).

Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности.

Белки организма включают около 16% азота, который в ряде методов является маркером вещества белкового происхождения.

Сведения о суммарном количестве белков плазмы (общий белок крови) получают обычно рефрактометрическим и фотометрическим биуретовыми методами.

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков.

Около 20% общего белка составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеиды, фибриноген, трансферрин и др.

Нормальные величины общего белка плазмы: 65−85 г/л.

Классификация аминокислот

I. По химическому строению.

• § Алифатические — глицин (Гли), аланин (Ала), валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Илей);
• § Оксикислоты — серин (Сер), треанин (Тре);
• § Дикарбоновые — аспарагин (Асп), глутамин (Глу), аспарагиновая кислота (Аск), глутаминовая кислота (Глк);
• § Двуосновные — лизин (Лиз), гистидин (Гис), аргинин (Арг);
• § Ароматические — фениналанин (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);
• § Серосодержащие — цистеин (Цис), метионин (Мет).

II. По биохимической роли:

• § глюкогенные — через ряд химических превращений поступают на путь гликолиза (окисления глюкозы) — Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет.
• § кетогенные — участвуют в образовании кетоновых тел — Лей, Илей, Тир, Фен.

III. По заменимости:

• § Незаменимые — не синтезируются в организме — Гис, Иле, Лей, Лиз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал.
• § Заменимые — остальные.

За счет наличия в молекуле АК одновременно аминной и карбоксильной групп этим соединениям присущи кислотно-основные свойства. В нейтральной среде АК существуют в виде биполярных ионов — цвиттер-ионов т. е. не NH2- -COOH, а NH3±R-COO — .

Если карбоксильная группа одной АК ацилирует аминогруппу другой АК, то образуется ковалентная амидная связь, которую называют пептидной. Т.о. пептиды — это соединения, образованные из остатков альфа-АК, соединенных между собой пептидной связью.

Рис. 16.1. Образование полипептида из аминокислот с помощью ковалентных пептидных (амидных) связей [http://www.nsu.ru/education/biology/molbiol/Lecture3/Lec32.htm].

Данная связь достаточно стабильна и разрыв ее происходит лишь при участии катализаторов — специфических ферментов. Посредством такой связи АК объединяются в достаточно длинные цепочки, которые носят название полипептидных. Каждая такая цепь содержит на одном конце АК со свободной аминогруппой — это N-концевой остаток, и на другом с карбоксильной группой — С-концевой остаток.

Полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру, которая называется конформацией, относят к белкам.

Стабилизация такой структуры возможна лишь при достижении полипептидами определенной длины, поэтому белками обычно считают полипептиды молекулярной массой более 5 000 Да. (1 Да равен 1/12 изотопа углерода). Только имея определенное пространственное строение, белок может функционировать.