Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Фоторецепторный аннексин А4: обнаружение, локализация и функциональные характеристики

Диссертация: Фоторецепторный аннексин А4: обнаружение, локализация и функциональные характеристики
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Некоторые из фоторецепторных Сасвязывающих белков в настоящее время выделены и охарактеризованы, это — кальмодулин, ре-коверин, БЮО-белки и активаторы гуанилатциклазы-1, -2 и 3. Все перечисленные белки относятся к обширному семейству ЕР-Ъапё-содержащих Са2±связывающих белков, т. е. содержат в своем составе л. специальную структуру (ы) для связывания Са, получившую назваI ние ЕР-Иапё. Еще одно… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • АННЕКСИНЫ — СЕМЕЙСТВО Са27ФОСФОЛИПИДСВЯЗЫВАЮ-ЩИХ БЕЛКОВ"
  • 1. Са2±связывающие белки в регуляции зрительной трансдукции
    • 1. 1. Общая схема зрительной трансдукции
    • 1. 2. Регуляция зрительной трансдукции
  • 2. Структура и общие свойства аннексинов
    • 2. 1. Номенклатура
    • 2. 2. Тканевая и внутриклеточная локализация
    • 2. 3. Гены и первичная структура
    • 2. 4. Вторичная и третичная структуры
    • 2. 5. Димеризация и четвертичная структура
    • 2. 6. Связывание с мембранами и агрегация клеточных мембран
    • 2. 7. Взаимодействие с лигандами нелипидной природы
  • 3. Функциональная активность аннексинов
    • 3. 1. Участие в транспорте и организации клеточных мембран
    • 3. 2. Регуляция проводимости и образование ионных каналов
    • 3. 3. Участие в клеточной пролиферации и дифференцировке
    • 3. 4. Аннексины в крови и межклеточном пространстве
  • 4. Аннексинопатии
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
  • 1. Реактивы
  • 2. Выделение НСП из сетчаток быка и получение экстракта НСП
  • 3. Очистка аннексина А4 (р32) из НСП и печени быка
  • 4. Получение отмытых мочевиной фоторецепторных мембран
  • 5. Получение поликлональных моноспецифических антител против ан-нексина А4 из печени быка
  • 6. Получение фракции белков НСП, способных Са -зависимым образом взаимодействовать с иммобилизованным аннексином А
  • 7. Определение концентрации белков
  • 8. БОЗ-электрофорез в полиакриламидном геле (ПААГ)
  • 9. Иммуноблотгинг
  • 10. Масспктрометрический анализ белковых препаратов
  • 11. Иммунофлуоресцентное окрашивание срезов сетчатки и печени
  • 12. Связывание аннексина А4 с отмытыми мочевиной фоторецепторны-ми мембранами
  • 13. Агрегация отмытых мочевиной фоторецепторных мембран в присутствии аннексина А
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Выделение и очистка фоторецепторного белка р32 и его идентификация как аннексина А
    • 1. 1. Получение и характеристика фракции фоторецепторных «Са -зависимых» белков
    • 1. 2. Выделение и очистка фоторецепторного белка с кажущейся молекулярной массой 32 кДа (р32)
    • 1. 3. Доказательство способности гомогенного р32 взаимодействовать с фоторецепторными мембранами Са -зависимым образом
    • 1. 4. Идентификация р32 как аннексина А
    • 1. 5. Изучение локализации аннексина А4 в сетчатке быка
  • 2. Изучение функциональных свойств фоторецепторного аннексина А
    • 2. 1. Взаимодействие аннексина А4 с фоторецепторными мембранами
      • 2. 1. 1. Са -зависимое связывание аннексина А4 с фоторецепторными мембранами
      • 2. 1. 2. Ъгс -зависимое связывание аннексина А4 с фоторецепторными мембранами
    • 2. 2. Аннексии А4-зависимая агрегация фоторецепторных мембран
      • 2. 2. 1. Аннексии А4-зависимая агрегация фоторецепторных мембран в присутствии ионов кальция
      • 2. 2. 2. Аннексии А4-зависимая агрегация фоторецепторных мембран в присутствии ионов цинка
  • 3. Поиск потенциальной белковой мишени (мишеней) для аннексина А4 в фоторецепторной клетке
    • 3. 1. Выявление растворимых белков НСП, связывающихся с иммобилизованным аннексином А4 Са -зависимым образом
    • 3. 2. Идентификация потенциальных белковых мишеней аннексина А
  • ВЫВОДЫ

Фоторецепторный аннексин А4: обнаружение, локализация и функциональные характеристики (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Ионы кальция служат универсальным регулятором самых разнообразных процессов, протекающих в живой клетке. Одним из таких процессов является передача светового сигнала (фототрансдукция) в фоторецепторных клетках позвоночных животных. Воздействие Са на систему фототрансдукции у позвоночных животных опосредовано л I.

Сасвязывающими белками. Эти белки сами по себе каталитической активностью не обладаютих функция состоит в придании различным клеточным мишеням чувствительности к ионам кальция. Одним из важнейших свойств фоторецепторных Са2±связывающих белков яв.

Л | ляется их способность Сазависимым образом взаимодействовать с фосфолипидными мембранами.

Некоторые из фоторецепторных Сасвязывающих белков в настоящее время выделены и охарактеризованы, это — кальмодулин, ре-коверин, БЮО-белки и активаторы гуанилатциклазы-1, -2 и 3. Все перечисленные белки относятся к обширному семейству ЕР-Ъапё-содержащих Са2±связывающих белков, т. е. содержат в своем составе л. специальную структуру (ы) для связывания Са, получившую назваI ние ЕР-Иапё. Еще одно семейство Сасвязывающих белков — аннексиямэто семейство включает в себя более двадцати представителей, сходных между собой по структуре и биохимическим свойствам. Ан-нексины хотя и не содержат ЕЕ-Иапё-структур, однако способны Сазависимым образом взаимодействовать с фосфолипидными мембранами. Интенсивные исследования аннексинов, проводимые в последние годы, позволили обнаружить эти белки в клетках различных типов и выявить их участие в самых разнообразных биологических процессах: от транспорта и организации клеточных мембран до передачи внутриклеточных сигналов. Тем не менее, конкретная функция аннексинов в каждом случае остается не установленной.

Исследования аннексинов в фоторецепторных клетках позвоночных животных до сих пор не проводились. В настоящей работе мы впервые показали присутствие одного из представителей семейства аннексинов, аннексина А4, в наружных сегментах фоторецепторных клеток быка, и получили данные, указывающие на функцию аннексина А4 в этом виде клеток.

выводы.

Из наружных сегментов фоторецепторных клеток быка выделен и очищен ранее не идентифицированный белок с молекулярной массой 32 кДа (р32), способный Са2±зависимым образом взаимодействовать с фоторецепторными мембранами.

Методом масс-спектрометрии р32 идентифицирован как аннексии А4.

Аннексии А4 локализован в сетчатке быка в наружных и внутренних сегментах фоторецепторных клеток.

Аннексии А4 взаимодействует с фоторецепторными мембранами в присутствии ионов кальция или цинка и выступает в роли фактора, вызывающего агрегацию фоторецепторных мембран в присутствии этих катионов.

Л I.

Иммобилизованный на агарозе аннексии А4 Сазависимым образом взаимодействует с фоторецепторными белками: рековерином, аннексинами А2 и А6 и креатинкиназой, что позволяет рассматривать перечисленные белки в качестве потенциальных мишеней ан-нексина А4 в фоторецепторной клетке.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.П., Аршавский В. Ю., Дижур A.M. (1987). Биохимия зрительной рецепции. Итоги науки и техники. ВИНИТИ, т.26.2. Philippov, Р. (2000). Phototransduction and calcium. Membr. Cell. Biol. 13, 195−206.
  2. , M. (1985). Trigger and amplification mechanisms in visual phototransduction. Ann. Rev. Biophys. Chem. 14, 331−360.
  3. Dratz, E.A. and Hargrave, P.A. (1983). The structure of rhodopsin and the rod outer segment disk membrane. Trends Biochem. Sci. 8, 128−131.
  4. Hamm, H.E. and Bownds, M.D. (1986). Protein complement of rod outer segments of frog retina. Biochemistry 25,4512−4525.
  5. , Y.A. (1982). Rhodopsin and bacteriorhodopsin: structure function relationships. FEBS Lett. 148, 179−191.
  6. Mullen, E. and Akhtar, M. (1982). Topographic and active site studies on bovine rhodopsin. FEBS Lett. 132, 261−264.
  7. Ovchinnikov, Y.A., Abdulaev, N.G. and Bogachuk, A.S. (1988). Two adjacent cysteine residues in the C-terminal cytoplasmic fragment of bovine rhodopsin are palmitylated. FEBS Lett. 230, 1−5.
  8. , M. A. (1991) Curr. Opin. Neurobiol., 1, 263−269.
  9. , J.B. (1992). Signal transduction enzymes of vertebrate photoreceptors. J. Bioenerg. and Biomemb. 24, 219−226.
  10. Baehr, W., Delvin, M.J. and Applebury, M.L. (1979). Isolation and characterization of cGMP phosphodiesterase from bovine ROS. J. Biol. Chem. 254, 11 669−11 677.
  11. Hurley, J.B. and Stryer, L. (1982). Purification and characterization of the gamma regulatory subunit of the cGMP phosphodiesterase from retinal rod outer segments. J. Biol. Chem. 257, 11 094−11 099.
  12. Florio, S.K., Prusti, R. K and Beavo, J.A. (1996). Solubilization of membrane-bound phosphodiesterase by the rod phosphodiesterase recombinant 5 subunit. J. Biol. Chem. 271, 24 036−24 047.
  13. Palczewski, K. and Saari, J.C. (1997). Activation and inactivation steps in the visual transduction pathway. Curr. Opin. Neurobiol., 7, 500−504.
  14. Pfister, С., Chabre, М., Plouet, J., Tuyen, V.V., De Kozak, Y., Faure J.P. and Kuhn, H. (1985). Retinal S antigen identified as the 48K protein regulating light-dependent phosphodiesterase in rods. Scince 228, 891−893.
  15. Palczewski, K., Polans, A., Baehr, W., and Ames, J. (2000). Ca (2+)-binding proteins in the retina: structure, function, and the etiology of human visual diseases. Bioessays 22 (4), 337−50.
  16. Schnetkamp, P.P.M., Szerencsei, R.T. and Basu, D.K. (1991). Unidirectional Na+, Ca2+ and K+ fluxes through the bovine rod outer segment Na+ -Ca2±K±exchanger. J. Biol. Chem. 266, 198−206.
  17. Lagnado, L. and Baylor, D.A. (1994). Calcium controls light-triggered formation of catalytically active rhodopsin. Nature 367, 273−277.
  18. Gray-Keller, M.P. and Detwiler, P.B. (1994). Regulation of the cAMP synthesis by calcium in rods. Neuron 13, 846−861.
  19. Means, A.R., VanBerkum, M.F., Bagchi, I., Lu, K.P., Rasmussen, C.D. (1991). Regulatory functions of calmodulin. Pharmacol Ther. 50(2), 25 570.
  20. , H.J. (1994). Calmodulin: a versatile calcium mediatorprotein. Biochem. Cell. Biol. 72(9−10), 357−76.
  21. Nicholson, D.G. Proteins, transmitters and Synapses. Blackwell Scin-tific Publication, Oxford, 1994, 198−239
  22. Hsu, Y.-T. and Molday, R.S. (1993) Modulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cell by calmodulin. Nature 361, 76−79.
  23. Flaherty, K.M., Zozulya, S., Stryer, L. and McKay, D.B. (1993). Three-dimensional structure of recoverin, a calcium sensor in vision. Cell 75, 709−716.
  24. Senin, I.I., Fischer, T., Komolov, K.E., Zinchenko, D.V., Philippov, P.P. and Koch, K.W. (2002). Ca2±myristoyl switch in the neuronal calcium sensor recoverin requires different functions of Ca2±binding sites. J. Biol. Chem. 277(52), 50 365−72.
  25. Zozulya, S. and Stryer, L. (1992). Calcium-myristoyl protein switch. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 11 569−11 573.
  26. Gorodovikova, E.N., Gimelbrant, A.A., Senin, I.I., Philippov, P.P. (1994). Recoverin mediates the calcium effect upon rhodopsin phosphorylation and cGMP hydrolysis in bovine retina rod cells. FEBS Lett. 349(2), 187−90.
  27. Gorodovikova, E.N., Senin, I.I., Philippov, P.P. (1994). Calcium-sensitive control of rhodopsin phosphorylation in the reconstituted system consisting of photoreceptor membranes, rhodopsin kinase and recoverin. FEBS Lett. 353(2), 171−2.
  28. Gorczyca, W.A., Polans, A.S., Surgucheva, I.G., Subbaraya, I., Baehr, W., Palczewski, K. (1995). Guanylyl cyclase activating protein. A calcium-sensitive regulator of phototransduction. J. Biol. Chem. 270(37), 22 029−36.
  29. Lange, C., Duda, T., Beyermann, M., Sharma, R.K., Koch, K.W. (1999). Regions in vertebrate photoreceptor guanylyl cyclase ROS-GC1 involved in Ca (2+)-dependent regulation by guanylyl cyclase-activating protein GCAP-1. FEBS Lett. 460(1), 27−31.
  30. Dizhoor, A.M., Lowe, D.G., Olshevskaya, E.V., Laura, R.P., Hurley, J.B. (1994). The human photoreceptor membrane guanylyl cyclase, RetGC, is present in outer segments and is regulated by calcium and a soluble activator. Neuron. 12(6), 1345−52.
  31. Ames, J.B., Dizhoor, A.M., Ikura, M., Palczewski, K., Stryer, L. (1999). Three-dimensional structure of guanylyl cyclase activating protein-2, a calcium-sensitive modulator of photoreceptor guanylyl cyclases. J. Biol. Chem. 274(27), 19 329−37.
  32. Semple-Rowland, S.L., Gorczyca, W.A., Buczylko, J., Helekar, B.S., Ruiz, C.C., Subbaraya, I., Palczewski, K. and Baehr, W. (1996). Expression of GCAP1 and GCAP2 in the retinal degeneratiom mutant chicken retina. FEBS Lett. 385,47−52.
  33. Dizhoor, A.M. and Hurley, J.B. (1999). Regulation of photoreceptor membrane guanylyl cyclases by guanylyl cyclase activator proteins. Methods 19, 521−531.
  34. Krishnan, A., Goraczniak, R.M., Duda, T. and Sharma, R.K. (1998). Third calcium-modulated rod outer segment membrane guanylate cyclase transduction mechanism. Mol. Cell Biochem. 178, 251−259.
  35. Dizhoor, A.M. and Hurley, J.B. (1996). Inactivation of EF-hand makes GCAP-2 (p24) a constitutive activator of photoreceptor guanylyl cyclase by preventing a Ca2+ induced activator-to-inhibitor transition. J. Biol. Chem. 271, 19 346−19 350.
  36. Haeseleer, F., Sokal, I., Li, N., Pettenati, M., Rao, N., Bronson, D., Wechter, R., Baehr, W., Palczewski, K. (1999). Molecular characterization of a third member of the guanylyl cyclase-activating protein subfamily. J. Biol. Chem. 274(10), 6526−35.
  37. Krebs, J., Quadroni, M., and Van Eldik, L.J. (1995). Dance of the dimers. Nat. Struct. Biol. 2(9), 711−4.
  38. Margulis, A., Pozdnyakov, N., and Sitaramayya, A. (1996). Activation of bovine photoreceptor guanylate cyclase by SI00 proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 218(1), 243−7.
  39. Duda, T., Goraczniak, R.M. and Sharma, R.K. (1996). Molecular characterization of S100A1-S100B protein in retina and its activation mechanism of bovine photoreceptor guanylate cyclase. Biochemistry 35(20), 6263−6.
  40. Geisow, M.J., Walker, J.H., Boustead, C., Taylor, W. (1987). Annexins new family of Ca2±regulated-phospholipid binding protein. Biosci. Rep. 7(4), 289−98.
  41. Gerke, V., Moss, S.E. (2002). Annexins: from structure to function. Physiol. Rev. 82(2), 331−71.
  42. Tagoe, C.E., Boustead, C.M., Higgins, S.J., Walker, J.H. (1994). Characterization and immunolocalization of rat liver annexin VI. Biochim. Bio-phys. Acta 1192(2), 272−80.
  43. Dreier, R., Schmid, K.W., Gerke, V., and Riehemann, K. (1998). Differential expression of annexins I, II and IV in human tissues: an immuno-histochemical study. Histochem. Cell Biol. 110(2), 137−48.
  44. Genge, B. R., Wu, L. N. Y., and Wuthier, R. E. (1989) Identification of phospholipid-dependent calcium-binding proteins as constituents of matrix vesicles. J. Biol. Chem. 264, 10 917−10 921
  45. Kirsch, T., Nah, H. D., Shapiro, I. M., and Pacifici, M. (1997) Regulated production of mineralization-competent matrix vesicles in hypertrophic chondrocytes. J. Cell Biol. 137, 1149−1160.
  46. Gerke, V., Moss, S.E. (1997). Annexins and membrane dynamics. Biochim. Biophys. Acta 1357(2), 129−54.
  47. Eberhard, D.A., Karns, L.R., VandenBerg, S.R., Creutz, C.E. (2001). Control of the nuclear-cytoplasmic partitioning of annexin II by a nuclear export signal and by pi 1 binding. J. Cell Sci. 114, 3155−66.
  48. Tait, J.F., Sakata, M., McMullen, B.A., Miao, C.H., Funakoshi, T., Hendrickson, L.E., Fujikawa, K. (1988). Placental anticoagulant proteins: isolation and comparative characterization four members of the lipocortin family. Biochemistry 27(17), 6268−76.
  49. Massey, D., Traverso, V., Maroux, S. (1991). Lipocortin IV is a baso-lateral cytoskeleton constituent of rabbit enterocytes. J. Biol. Chem. 266(5), 3125−30.
  50. Mayran, N., Traverso, V., Maroux, S., Massey-Harroche, D. (1996). Cellular and subcellular localizations of annexins I, IV, and VI in lung epi-thelia. Am. J. Physiol. 270, 863−71.
  51. Kojima, K., Utsumi, H., Ogawa, H., Matsumoto, I. (1994). Highly polarized expression of carbohydrate-binding protein p33/41 (annexin IV) on the apical plasma membrane of epithelial cells in renal proximal tubules. FEBS Lett. 342(3), 313−8.
  52. Weinman, J.S., Feinberg, J.M., Rainteau, D.P., Gaspera, B.D., Weinman, S.J. (1994). Annexins in rat enterocyte and hepatocyte: an immunogold electron-microscope study. Cell Tissue Res. 278(2), 389−97.
  53. Raynal, P., Kuijpers, G., Rojas, E., and Pollard, H.B. (1996). A rise in nuclear calcium translocates annexins IV and V to the nuclear envelope. FEBS Lett 392(3), 263−8.
  54. Smith, P.D. and Moss, S.E. (1994). Structural evolution of the annexin supergene family. Trends Genet. 10, 241−246.
  55. Smith, P.D., Davies, A., Crumpton, M.J. and Moss, S.E. (1994). Structure of the human annexin VI gene. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 27 132 717.
  56. Towle, C.A., Weissbach, L. and Treadwell, B. V. (1992). Alternatively spliced annexin XI transcripts encode proteins that differ near the amino-terminus. Biochim. Biophys. Acta 1131,223−226.
  57. Raynal, P., Pollard, H.B. (1994). Annexins: the problem of assessing the biological role for a gene family of multifunctional calcium- and phos-pholipid-binding proteins. Biochim. Biophys. Acta 1197(1), 63−93.
  58. Weng, X., Luecke, H., Song, I.S., Kang, D.S., Kim, S.H., Huber, R. (1993). Crystal structure of human annexin I at 2.5 A resolution. Protein Sci. 2(3), 448−58.
  59. Rety, S., Sopkova, J., Renouard, M., Osterloh, D., Gerke, V., Tabaries, S., Russo-Marie, F. and Lewit-Bentley, A. (1999). The crystal structure of a complex of pi 1 with the annexin II N-terminal peptide. Nat. Struct. Biol. 6(1), 89−95.
  60. Favier-Perron, B., Lewit-Bentley, A. and Russo-Marie, F. (1996). The high-resolution crystal structure of human annexin III shows subtle differences with annexin V. Biochemistry 35(6), 1740−4.
  61. Zanotti, G., Malpeli, G., Gliubich, F., Folli, C., Stoppini, M., Olivi, L., Savoia, A. and Berni, R. (1998). Structure of the trigonal crystal form of bovine annexin IV. Biochem. J. 329, 101−6.
  62. Concha, N.O., Head, J.F., Kaetzel, M.A., Dedman, J.R., Seaton, B.A. (1993). Rat annexin V crystal structure: Ca (2+)-induced conformational changes. Science 261, 1321−4.
  63. Huber, R., Romisch, J., Paques, E.P. (1990). The crystal and molecular structure of human annexin V, an anticoagulant protein that binds to calcium and membranes. EMBO J. 9(12), 3867−74:
  64. Lewit-Bentley, A., Morera, S., Huber, R., Bodo, G. (1992). The effect of metal binding on the structure of annexin V and implications for membrane binding. Eur. J. Biochem. 210(1), 73−7.
  65. Benz, J., Bergner, A., Hofmann, A., Demange, P., Gottig, G., Liemann, S., Huber, R. and Voges, D. (1996). The structure of recombinant human annexin VI in crystals and membrane-bound. J. Mol. Biol. 260(5), 638−43.
  66. Chen, J.M., Sheldon, A. and Pincus, M.R. (1993). Structure-function correlations of calcium binding and calcium channel activities based on 3-dimensional models of human annexins I, II, III, V and VII. J. Biomol. Struct. Dyn., 10(6), 1067−89.
  67. Cartailler, J.P., Haigler, H.T. and Luecke, H. (2000). Annexin XII E105K crystal structure: identification of a pH-dependent switch for mutant hexamerization. Biochemistry 39(10), 2475−83.
  68. Liemann, S., Bringemeier, I., Benz, J., Gottig, P., Hofmann, A., Huber, R" Noegel, A.A. and Jacob, U. (1997). Crystal structure of the C-terminal tetrad repeat from synexin (annexin VII) of Dictyostelium discoideum. J. Mol. Biol. 270, 79−88.
  69. Hofmann, A., Proust, J., Dorowski, A., Schantz, R. and Huber, R. (2000). Annexin 24 from Capsicum annuum: X-ray structure and biochemical characterization. J. Biol. Chem. 275, 8072−8082.
  70. Liemann, S. and Lewit-Bentley, A. (1995). Annexins: a novel family of calcium- and membrane-binding proteins in search of a function. Structure 3, 233−237.
  71. Brisson, A., Mosser, G., Huber, R. (1991). Structure of soluble and membrane-bound human annexin V. J. Mol. Biol. 220(2), 199−203.
  72. Driessen, H.P., Newman, R.H., Freemont, P. S., Crumpton, M.J. (1992). A model of the structure of human annexin VI bound to lipid monolayers. FEBS Lett. 306(1), 75−9.
  73. Kaetzel, M.A., Mo, Y.D., Mealy, T.R., Campos, B., Bergsma-Schutter, W., Brisson, A., Dedman, J.R., Seaton, B.A. (2001). Phosphorylation mutants elucidate the mechanism of annexin IV-mediated membrane aggregation. Biochemistry 40(13), 4192−9.
  74. Crivici, A., Ikura, M. (1995). Molecular and structural basis of target recognition by calmodulin. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 24, 85 116.
  75. McPhalen, C.A., Strynadka, N.C., James, M.N. (1991) Calcium-binding sites in proteins: a structural perspective. Adv. Protein. Chem. 42, 77−144.
  76. Swairjo, M.A., Seaton, B.A. (1994). Annexin structure and membrane interactions: a molecular perspective. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 23,193−213.
  77. Mukhopadhyay, S. and Cho, W. (1996). Interactions of annexin V with phospholipid monolayers. Biochim. Biophys. Acta, 1279(1), 58−62.
  78. Swairjo, M.A., Concha, N.O., Kaetzel, M.A., Dedman, J.R. and Seaton B.A. (1995). Ca (2+)-bridging mechanism and phospholipid head group recognition in the membrane-binding protein annexin V. Nat. Struct. Biol 2(11), 968−74.
  79. Blackwood, R.A., Ernst, J.D. (1990). Characterization of Ca2(+)-dependent phospholipid binding, vesicle aggregation and membrane fusion by annexins. Biochem. J. 266(1), 195−200.
  80. Sohma, H., Creutz, C.E., Gasa, S., Ohkawa, H., Akino, T. and Kuroki, Y. (2001) Differential lipid specificities of the repeated domains of annexin1. Biochim. Biophys. Acta 1546(1), 205−15.
  81. Campos, B., Wang, S., Retzinger, G.S., Kaetzel, M.A., Seaton, B.A., Karin, N.J., Johnson, J.D. and Dedman, J.R. (1999). Mutation of highly conserved arginine residues disrupts the structure and function of annexin
  82. V. Arch. Med. Res. 30, 360−367.
  83. , C.E. (1992). The annexins and exocytosis. Science 258, 92 431.
  84. Kojima, K., Yamamoto, K., Irimura, T., Osawa, T., Ogawa, H. and Matsumoto, I. (1996). Characterization of carbohydrate-binding protein p33/41. J. Biol. Chem. 271, 7679 7685.
  85. Liu, L. (1999). Calcium-dependent self-association of annexin II: a possible implication in exocytosis. Cell Signal 11, 317−324.
  86. Zaks, W.J. and Creutz, C.E. (1991). Ca (2+)-dependent annexin self-association on membrane surfaces. Biochemistry 30(40), 9607−15.
  87. Pradel, L.A. and Rendon, A. (1993). Annexin 1 is present in different molecular forms in rat cerebral cortex. FEBS Lett 327(1), 41−4.
  88. Mo, Y., Campos, B., Mealy, T., Commodore, L., Head, J., Dedman, J.R. and Seaton, B.A. (2003). Interfacial Basic Cluster in Annexin V Couples Phospholipid Binding and Trimer Formation on Membrane Surfaces. J. Biol. Chem. 278, 2437 2443.
  89. Concha, N.O., Head, J.F., Kaetzel, M.A., Dedman, J.R. and Seaton, B.A. (1992). Annexin V forms calcium-dependent trimeric units on phospholipid vesicles. FEBS Lett 314(2), 159−62.
  90. Meers, P., Mealy, T. (1993). Relationship between annexin V tryptophan exposure, calcium, and phospholipid binding. Biochemistry 32(20), 5411−8.
  91. Filipenko, N.R. and Waisman, D.M. (2000) Characterization of Ca2±binding sites of annexin II tetramer. J. Biol. Chem. 275, 38 877−38 884.
  92. Ayala-Sanmartin, J. (2001) Cholesterol enhances phospholipid binding and aggregation of annexins by their core domain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 283(1), 72−9.
  93. Bianchi, R., Giambanco, I., Ceccarelli, P., Pula, G., Donato, R. (1992). Membrane-bound annexin V isoforms (CaBP33 and CaBP37) and annexin VI in bovine tissues behave like integral membrane proteins. FEBS Lett. 296(2), 158−62.
  94. Rojas, E., Pollard, H.B., Haigler, H.T., Parra, C., Burns, A.L. (1990). Calcium-activated endonexin II forms calcium channels across acidic phospholipid bilayer membranes. J. Biol. Chem. 265(34), 21 207−15.
  95. Kohler, G., Hering, U., Zschornig, O. and Arnold, K. (1997). Annexin V interaction with phosphatidylserine-containing vesicles at low and neutral pH. Biochemistry 36, 8189−8194.
  96. Beermann, B., Hinz, H.-J., Hofmann, A. and Huber, R. (1998). Acid induced unfolding of annexin V wild type shows two intermediate states. FEBS Lett 423, 265−269.
  97. Bitto, E., Li, M., Tikhonov, A.M., Schlossman, M.L. and Cho, W. (2000). Mechanism of annexin I-mediated membrane aggrega-tion.Biochemistry 39(44), 13 469−77.
  98. Ayala-Sanmartin, J., Gouache, P. and Henry, J.P. (2000). N-Terminal domain of annexin 2 regulates Ca (2+)-dependent membrane aggregation by the core domain: a site directed mutagenesis study. Biochemistry 39(49), 15 190−8.
  99. Creutz, C.E., Moss, S., Edwardson, J.M., Hide, I. and Gomperts, B. (1992). Differential recognition of secretory vesicles by annexins. Bio-chem. Biophys. Res. Commun. 184(1), 347−52.
  100. Sen N., Spitzer A.R. and Chander A. (1997). Calcium-dependence of synexin binding may determine aggregation and fusion of lamellar bodies. Biochem. J. 322, 103−109.
  101. Bitto, E., Cho, W. (1998). Roles of individual domains of annexin I in its vesicle binding and vesicle aggregation: a comprehensive mutagenesis study. Biochemistry 37(28), 10 231−7.
  102. Rosengarth, A., Gerke, V. and Luecke, H. (2001). X-ray structure of full-length annexin I and implications for membrane aggregation. J. Mol. Biol. 306, 489−498.
  103. Cho, W. and Bitto, E. (1999). Structural determination of the vesicle aggregation activity of annexin I. Biochemistry 38, 14 094−14 100.
  104. Avila-Sakar, A.J., Kretsinger, R.H. and Creutz, C.E. (2000). Membrane-bound 3D structures reveal the intrinsic flexibility of annexin VI. J. Struct. Biol. 130, 54−62.
  105. Lambert, 0., Gerke, V., Bader, M.F., Porte, F. and Brisson, A. (1997). Structural analysis of junctions formed between lipid membranes and several annexins by cryoelectron microscopy. J. Mol. Biol. 272, 42−55.
  106. , D.M. (1995). Annexin II tetramer: structure and function. Mol. Cell Biochem. 149−150,301−22.
  107. Naka, M., Qing, Z.X., Sasaki, T., Kise, H., Tawara, I., Hamaguchi, S., Tanaka, T. (1994). Purification and characterization of a novel calcium-binding protein, S100C, from porcine heart. Biochim. Biophys. Acta 1223(3), 348−53.
  108. Johnsson, N., Nguyen Van, P., Soling, H.D. and Weber, K. (1986). Functionally distinct serine phosphorylation sites of p36, the cellular substrate of retroviral protein kinase- differential inhibition of reassociation with pi 1. EMBO J. 5, 3455 3460.
  109. Sudo, T. and Hidaka, H. (1998). Regulation of calcyclin (S100A6) binding by alternative splicing in the N-terminal regulatory domain of annexin XI isoforms. J. Biol. Chem. 273, 6351−6357.
  110. Garbuglia, M., Verzini, M. and Donato, R. (1998). Annexin VI binds S100A1 and S100B and blocks the ability of S100A1 and S100B to inhibit desmin and GFAP assemblies into intermediate filaments. Cell Calcium 24, 177−191.ft
  111. Brownawell, A.M. and Creutz, C.E. (1997). Calcium-dependent Binding of Sorcin to the N-terminal Domain of Synexin (AnnexinVII). (1997). J. Biol. Chem. 272, 22 182 22 190.
  112. Verzili, D., Zamparelli, C., Mattei, B., Noegel, A.A. and Chiancone, E. (2000). The sorcin-annexin VII calcium-dependent interaction requires the sorcin N-terminal domain. FEBS Lett. 471, 197−200.
  113. Alvarez-Martinez, M.T., Mani, J.C., Porte, F., Faivre-Sarrailh, C., Li-autard, J.P., Sri Widada, J. (1996). Characterization of the interaction between annexin I and profilin. Eur. J. Biochem. 238(3), 777−84.
  114. Traverso, V., Morris, J.F., Flower, R.J. and Buckingham, J. (1998). Lipocortin 1 (annexin 1) in patches associated with the membrane of a lung adenocarcinoma cell line and in the cytoplasm. J. Cell. Sci. Ill, 14 051 418.
  115. Babiychuk, E.B. and Draeger, A. (2000). Annexins in cell membranedynamics: Ca (2+)-regulated association of lipid microdomains. J. Cell. Biol. 150, 1113−1124.
  116. JBandorowicz-Pikula, J. and Awasthi, Y.C. (1997). Interaction of annexins IV and VI with ATP. An alternative mechanism by which a cellular function of these calcium- and membrane-binding proteins is regulated. FEBS Lett., 409(2), 300−6.
  117. Tzima, E., Trotter, P.J., Orchard, M.A. and Walker, J.H. (2000). Annexin V relocates to the platelet cytoskeleton upon activation and binds to a specific isoform of actin. Eur. J. Biochem. 267, 4720−4730.
  118. Kim, S.W., Rhee, H.J., Ko, J., Kim, Y.J., Kim, H.G., Yang, J.M., Choi, E.C. and Na, D.S. (2001). Inhibition of Cytosolic Phospholipase A2 by Annexin I. J. Biol. Chem. 276(19), 15 712−9.
  119. Edwards, H.C. and Crumpton, M.J. (1991). Ca (2+)-dependent phospholipid and arachidonic acid binding by the placental annexins VI and IV Eur. J. Biochem., 198, 121 129.
  120. Kim, S., Ko, J., Kim, J.H., Choi, E.C. and Na, D.S. (2001). Differential effects of annexins I, II, III, and V on cytosolic phospholipase A2 activity: specific interaction model. FEBS Lett. 489(2−3), 243−8.
  121. Davidson, F.F., Dennis, E.A., Powell, M. and Glenney, J.R. (1987). Inhibition of phospholipase A2 by «lipocortins» and calpactins. J. Biol. Chem. 262, 1698−1705.
  122. Brownawell, A.M. and Creutz, C.E. (1996). Calcium-dependent binding of the plasma protein apolipoprotein A-I to two members of the annexin family. Biochemistry 35(21), 6839−45.
  123. Sohma, H., Creutz, C.E., Saitoh, M., Sano, H., Kuroki, Y., Voelker, D.R. and Akino, T. (1999). Characterization of the Ca2±dependent binding of annexin IV to surfactant protein A. Biochem. J. 341, 203−9.
  124. Kassam, G., Manro, A., Braat, C., Louie, P., Fitzpatrick, S. and Waisman, D. (1997). Characterization of the Heparin Binding Properties of Annexin II Tetramer. J. Biol. Chem. 272, 15 093 15 100.
  125. Ishitsuka, R., Kojima, K., Utsumi, H., Ogawa, H. and Matsumoto, I. (1998). Glycosaminoglycan Binding Properties of Annexin IV, V, and VI. J. Biol. Chem. 273, 9935 9941.
  126. Mel’gunov, V.I., Akimova, E.I. and Krasavchenko, K.S. (2000). Effect of divalent metal ions on annexin-mediated aggregation of asolectin liposomes. Acta. Biochim. Pol. 47(3), 675−83.
  127. Andree, H.A., Reutelingsperger, C.P., Hauptmann, R., Hemker, H.C., Hermens, W.T. and Willems, G.M. (1990). Binding of vascular anticoagulant alpha (VAC alpha) to planar phospholipid bilayers. J. Biol. Chem. 265, 4923 4928.
  128. Schlaepfer, D.D. and Haigler, H.T. (1987) Characterization of Ca2±dependent phospholipid binding and phosphorylation of lipocortin I. J. Biol. Chem. 262, 6931 6937.
  129. Bandorowicz-Pikula, J., Buchet, R., Pikula, S. (2001) Annexins as nu-cleotide-binding proteins: facts and speculations. Bioessays 23(2), 170−8.
  130. Cohen, B.E., Lee, G., Arispe, N., Pollard, H.B. (1995). Cyclic 3'-5'-adenosine monophosphate binds to annexin I and regulates calcium-dependent membrane aggregation and ion channel activity. FEBS Lett. 377(3), 444−50.
  131. Caohuy, H., Srivastava, M. and Pollard, H. (1996). Membrane fusion protein synexin (annexin VII) as a Ca2+/GTP sensor in exocy-totic secretion. Proc. Natl. Acad. Sci. 93, 10 797 10 802.
  132. Hirata, A. and Hirata, F. (1999). Lipocortin (Annexin) I hetero-tetramer binds to purine RNA and pyrimidine DNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265(1), 200−4.
  133. Vedeler, A. and Hollas, H. (2000). Annexin II is associated with mRNA which may constitute a distinct subpopulation. Biochem. J. 348: 565−572.
  134. Ali, S.M., Geisow, M.J. and Burgoyne, R.D. (1989). A role for cal-pactin in calcium-dependent exocytosis in adrenal chromaffin cells. Nature, 340(6231), 313−5.
  135. Sarafian, T., Pradel, L-A., Henry, J-P., Aunis, D. and Bader, M-F. (1991). The participation of annexin II (Calpactin I) in calcium-evoked exocytosis requires protein kinase C. J. Cell Biol. 114, 1135−1147.
  136. Faure, A.V., Migne, C., Devilliers, G. and Ayala-Sanmartin, J. (2002). Annexin 2 «secretion» accompanying exocytosis of chromaffin cells: possible mechanisms of annexin release. Exp. Cell Res. 276(1), 79−89.
  137. Liu, L., Tao, J.Q., Li, H.L. and Zimmerman, U.J. (1997). Inhibition of lung surfactant secretion from alveolar type II cells and annexin II tetramer-mediated membrane fusion by phenothiazines. Arch. Biochem. Biophys. 342, 322−328.
  138. Konig, J., Prenen, J., Nilius, B. and Gerke, V. (1998). The annexin II-pl 1 complex is involved in regulated exocytosis in bovine pulmonary artery endothelial cells. J. Biol. Chem. 273, 19 679−19 684.
  139. Diakonova, M., Gerke, V., Ernst, J., Liautard, J-P., Van Der Vusse, G. and Griffiths, G. (1997). Localization of five annexins in J774 macrophages and on isolated phagosomes. J. Cell. Sei. 110, 1199−1213.
  140. Lafont, F., Lecat, S., Verkade, P. and Simons, K. (1998). Annexin XHIb Associates with Lipid Microdomains to Function in Apical Delivery. J. Cell Biol. 142,1413- 1427.
  141. Nilius, B., Gerke, V., Prenen, J., Szucs, G., Heinke, S., Weber, K. and Droogmans, G. (1996). Annexin II modulates volume-activated chloride currents in vascular endothelial cells. J. Biol. Chem. 271, 30 631−30 636.
  142. Diaz-Munoz, M., Hamilton, S.L., Kaetzel, M.A., Hazarika, P. and Dedman, J.R. (1990). Modulation of calcium release channel activity from sarcoplasmic reticulum by annexin VI (67 kDa-calcimedin). J. Biol. Chem. 265, 15 894−15 899.
  143. Chan, H.C., Kaetzel, M.A., Goiter, A.L., Dedman, J.R. and Nelson, D.J. (1994). Annexin IV inhibits calmodulin-dependent protein kinase II-activated chloride conductance. A novel mechanism for ion channel regulation. J. Biol. Chem. 269, 32 464−32 468.
  144. Kaetzel, M.A., Chan, H.C., Dubinsky, W.P., Dedman, J.R. and Nelson, D.J. (1994). A role for annexin IV in epithelial cell function. Inhibition of calcium-activated chloride conductance. J. Biol. Chem. 269(7), 5 297 302.
  145. Isas, J.M., Cartailler, J.P., Sokolov, Y., Patel, D.R., Langen, R., Luecke, H., Hall, J.E. and Haigler, H.T. (2000). Annexins V and XII insert into b’ilayers at mildly acidic pH and form ion channels. Biochemistry 39, 3015−3022.
  146. Hofmann, A., Benz, J., Liemann, S. and Huber, R. (1997). Voltage dependent binding of annexin V, annexin VI and annexin VII core to acidic phospholipid membranes. Biochim. Biophys. Acta 1330, 254−264.
  147. Tokumitsu, H., Mizutani, A., Minami, H., Kobayashi, R., Hidaka, H. (1992). A calcyclin-associated protein is a newly identified member of the Ca2+/phospholipid-binding proteins, annexin family. J. Biol. Chem. 267(13), 8919−24.
  148. Vishwanatha, J.K., Kumble, S. (1993) Involvement of annexin II in DNA replication: evidence from cell-free extracts of Xenopus eggs. J. Cell Sci. 105,533−40.
  149. Walther, A., Riehemann, K. and Gerke, V. (2000). A novel ligand of the formyl peptide receptor: annexin I regulates neutrophil extravasation by interacting with the FPR. Mol Cell. 5(5), 831−40.
  150. Hajjar, K.A., Mauri, L., Jacovina, A.T., Zhong, F., Mirza, U.A., Padovan, J.C. and Chait, B.T. (1998). Tissue Plasminogen Activator Binding to the Annexin II Tail Domain. DIRECT MODULATION BY HOMOCYSTEINE. J. Biol. Chem. 273, 9987 9993.
  151. Schwartz-Albiez, R., Koretz, K., Moller, P. and Wirl, G. (1993). Differential expression of annexins I and II in normal and malignant human mammary epithelial cells. Differentiation 52(3), 229−37.
  152. Kirsch, T., Harrison, G., Golub, E.E. and Nah, H.D. (2000). The roles of annexins and types II and X collagen in matrix vesicle-mediated mineralization of growth plate cartilage. J. Biol. Chem. 275, 35 577 35 583.
  153. Schnetkamp, P.P.M., Klompmarkers, A.A. and Daemen, F.J.M. (1979). The isolation of stable cattle rod outer segments with an intact plasma membrane. Biochim. Biophys. Acta 552, 379−389.
  154. Dizhoor, A.M., Chen., C., Olshevskaya, E., Sinelnikova, V.V., Phil-lipov, P., and Hurley, J.B. (1993) Role of the acylated amino terminus of recoverin in Ca (2+)-dependent membrane interaction. Science 259, 829 832.
  155. Shichi, H. and Somers, R.L. (1978). Light-dependent phosphorylation of rhodopsin. J. Biol. Chem. 253, 7040−7046.
  156. Tikhomirova, N.K., Kochetov, G.A. (1990). Purification of transketo-lase from baker’s yeast by an immunoadsorbent. Biochemistry Intern. 22, 31−36.
  157. , M.M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72, 248−254.
  158. , U.K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227, 680−685.
  159. , J.H. (1981). Silver stain for proteins in Polyacrylamide gels: a modified procedure with enhanced uniform sensitivity. Anal. Biochem.* 117(2), 307−10.
  160. Towbin, H., Staehelin, T., Gordon, J. (1979). Electrophoretic transfer of proteins from Polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 76(9), 4350−4.
  161. Lee, G., Pollard, H.B. (1997). Highly sensitive and stable phosphati-dylserine liposome aggregation assay for annexins. Anal. Biochem. 252(1), 160−4.
  162. Senin, I.I., Koch, K.-W., Akhtar, M., and Philippov, P.P. (2002) in Photoreceptors and Calcium, Ch. 5 (Baehr, W. and Palczewski, K., eds.), Landes Bioscience, Georgtown, USA.
  163. Grahn, B.H., Paterson, P.G., Gottschall-Pass, K.T. and Zhang, Z. (2001). Zinc and the Eye. J. Am. Coll. Nutr. 20, 106 118.
  164. Ugarte, N. and Osborne, N.N. (2001). Zinc in the retina. Prog. Neuro-biol. 64(3), 219−49.
  165. Boesze-Battaglia, K., Dispoto, J., Kahoe, M.A. (2002). Association of a photoreceptor-specific tetraspanin protein, ROM-1, with triton X-100-resistant membrane rafts from rod outer segment disk membranes. J. Biol. Chem. 277(44), 41 843−9.
  166. Boesze-Battaglia, K., Albert, A.D. and Yeagle, P.L. (1992). Fusion between disk membranes and plasma membrane of bovine photoreceptor cells is calcium dependent. Biochemistry 31(15), 3733−8.
  167. , K.N. (2002). The calcium gradient along the rod outer segment. Adv. Exp. Med. Biol. 514, 21−35.
  168. Dizhoor, A.M., Ray, S., Kumar, S., Niemi, G., Spencer, M., Brolley, D., Walsh, K.A., Philipov, P.P., Hurley, J.B., Stryer, L. (1991). Recoverin: a calcium sensitive activator of retinal rod guanylate cyclase. Science 251, 915−918.
  169. Stolz, M. and Wallimann, T. (1998). Myofibrillar interaction of cyto-solic creatine kinase (CK) isoenzymes: allocation of N-terminal binding epitope in MM-CKand BB-CK. J. Cell Sci. 111, 1207 1216.
  170. , P. (1990). Location of tryptophans in membrane-bound annexins. Biochemistry, 29(13), 3325−30.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!