Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма

Диссертация: Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Дана интегративная кинетическая характеристика митохондриальной креатинкиназы в условиях острой ишемии различной тяжести: а) у животных с тяжелыми нарушениями гемодинамики мозга установлено уменьшение активности креатинкиназы в митохондриях и субмитохондриальных фракциях при неизменном соотношении активностей ассоциированной и прочно связанной с мембраной форм фермента, появление кинетических… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. И
  • Глава 1. Регуляция важнейших ферментов энергетического обмена нервной ткани
    • 1. 1. Общая характеристика креатинкиназной реакции
      • 1. 1. 1. Митохондриальная креатинкиназа
    • 1. 2. Гексокиназа мозга
    • 1. 3. Особенности энергетического обмена мозга и состояние мембран при повышении устойчивости к кислородному голоданию
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Каталитические свойства основных мембраносвязанных ферментов и общая характеристика свободно радикального окисления в головном мозге интактных животных
    • 3. 2. Каталитические свойства фосфокиназ и состояние свободно радикального окисления в головном мозге животных при острой ишемии
    • 3. 3. Особенности мембранной регуляции гексокиназы и креатинкиназы и состояние свободно радикального окисления в динамике после острой ишемии мозга

    3.4. Адаптационная защита мозга от гипоксических воздействий. Каталитическая активность мембраносвязанных ферментов энергетического обмена и роль свободно радикального окисления при повышении устойчивости организма животных к ишемии.

    3.5. Каталитическая активность митохондриальных креатинкиназы и гексокиназы мозга и состояние свободно радикального окисления при проверке устойчивости организма тренированных животных к ишемии.

    3.6. Каталитические свойства мембраносвязанных ферментов и состояние свободнорадикального окисления в ткани мозга в условиях острой ишемии на фоне предварительного введения пептида, индуцирующего дельта-сон.

    ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ.

    ВЫВОДЫ.

Особенности мембранной регуляции ферментов мозга при адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

:

Проблема адаптации к изменяющимся условиям жизнедеятельности организма относится к фундаментальным проблемам общей биологии и чрезвычайно актуальна для многих разделов клинической и экспериментальной медицины. Гипоксические и ишемические повреждения являются основой или сопутствующим факторами патогенеза многих заболеваний. В отечественной и зарубежной литературе достаточно полно рассмотрены приспособительные реакции дыхательной, сердечно-сосудистой и кроветворной систем организма к условиям кислородной недостаточности. Однако молекулярные механизмы развития острой ишемии во многом остаются малоизученными, хотя именно они дают представление о фундаментальных основах регуляции хода важнейших реакций, позволяющих поддерживать жизнеспособность организма при дефиците кислорода. Изучение механизмов этих повреждений, разработка методов их профилактики и коррекции является важнейшей задачей молекулярной нейробиологии и медицины.

Хорошо известно, что основу всех метаболических процессов составляют ферменты, являющиеся основными регуляторами обмена веществ (Диксон, Уэбб, 1982; Hochachka, 1996; Baynes, Dominiczak, 2005). Известно, что многие ферменты способны образовывать динамические надмолекулярные комплексы с белками цитоскелета, другими ферментами, мембранами органелл клетки (Linden et al., 1982; Kellershohn, Ricard, 1994; Lyubarev, 1997; Beutner et al., 1998; Ovadi, Srere, 2000; Dolder et al., 2001; da-Silva et al., 2004). Ферменты, адсорбированные мембранами клеточных органелл, имеют иное микроокружение, чем ферменты в растворенном состоянии, и характеризуются измененными каталитическими свойствами. Митохондрии клетки содержат несколько сот различных ферментов и являются примером внутриклеточных структурных образований, у которых обе мембраны могут быть местом адсорбции ферментов из цитозоля или матрикса.

Головной мозг среди других тканей организма отличается высоким уровнем энергетического обмена (Siesjo et al., 1985; Хватова и др., 1987; Schurr, 2002). Интенсивный синтез АТФ обеспечивает энергией специфические функции нервной ткани. Для энергетического метаболизма мозга характерна высокая скорость гликолитического и дыхательного этапов обмена глюкозы, компартментализация метаболических систем и широкие возможности метаболической альтерации. Метаболизм головного мозга целиком зависит от завершенности энергетической реакции в митохондриях и возможности их регуляции в измененных условиях жизнедеятельности.

Ключевые позиции в регуляции баланса внутриклеточной энергии занимают два фермента — креатинкиназа и гексокиназа. Их активность в нервной ткани в сравнении с другими тканями достигает высшего уровня для гексокиназы (Wilson, 1995, 1997) или занимает вторую позицию после скелетной или сердечной мышцы для креатинкиназы (Wyss et al., 1992; Hemmer, Wallimann, 1993; Липская, 2001). Общим для названных ферментов является способность к адсорбции на мембранах митохондрий, особенно в местах контактных сайтов (Kropp and Wilson, 1970; Xie and Wilson, 1988; Stachowiak, et al., 1996; Eder et al., 2000).

Показано, что митохондриальная креатинкиназа совместно с транслоказой адениловых нуклеотидов, порином наружной мембраны митохондрий и мембраносвязанной гексокиназой образуют динамический мультибелковый комплекс (Высоких, 1999; Schlattner et al., 2001; Vyssokikh and Brdiczka, 2003). В литературе практически отсутствуют сведения о роли данных фосфокиназ в функционировании комплекса при измененных физиологических состояниях организма.

Головной мозг характеризуется высокой чувствительностью к недостатку кислорода, которая связана с отсутствием энергоресурсов и аэробным типом обменных процессов. Важнейшим проявлением кислородной недостаточности является нарушение субстратного обеспечения мозга, снижение уровня макроэргов. Недостаток кислорода вызывает нарушение функционирования гексокиназы и креатинкиназы, что негативно сказывается на энергообеспечении головного мозга.

Одним из ключевых механизмов повреждения клеток при ишемии является чрезмерная активация свободнорадикального окисления (Maulik et al., 1999; Сазонтова и др., 2002; Rauchova et al., 2002; Cherubini et al., 2005). Изменение состояния мембраны может привести к нарушению взаимодействия ферментов со структурными элементами митохондрий. В связи с этим представляет интерес изучение роли мембран в регуляции каталитических свойств фосфокиназ при различных функциональных состояниях организма.

Адаптация к условиям окружающей среды как универсальное общебиологическое явление формируется и проявляется на самых различных уровнях организации живого, в том числе молекулярном.

В последние годы для повышения резистентности организма к гипоксии используют комбинированные методы тренировочного режима: гипоксически-гиперкапническое прекондиционирование (Куликов, 2005), комбинация периодов гипоксии и умеренной гипероксии (Жукова, 2005), интервальные нормобарические гипоксические тренировки (Маев с соав., 2004). Известно, что формирование устойчивой адаптационной защиты требует длительного времени (3−5 недель). В связи с этим актуальной задачей является изучение молекулярных механизмов формирования защитных эффектов краткосрочных режимов тренировок, повышающих интенсивность адаптационного сигнала без углубления гипоксической компоненты.

Для предупреждения метаболических нарушений при гипоксии и ишемии широко применяют нейропептиды или лекарственные препараты на основе эндогенных биологически активных соединений. Среди них пептид, индуцирующий дельта-сон (ДСИП), или «дельтаран», синтетический аналог пептида, обладающий адаптогенным действием. Однако влияние нейропептида на обменные процессы в мозге изучено слабо.

Таким образом, в литературе имеются отдельные сведения об изменении каталитических свойств гексокиназы и креатинкиназы при кислородном голодании и практически отсутствуют данные по мембранной регуляции этих ферментов в динамике нарушения мозгового кровообращения и в условиях повышения устойчивости организма к недостатку кислорода. Роль данных ферментов в развитии метаболической адаптации к различным факторам среды остается еще далеко не раскрытой. Важно отметить, что исследование механизмов метаболических процессов индивидуальной устойчивости организма к экстремальным воздействиям и определение критериев режима тренировки следует рассматривать как важный и необходимый этап для использования в практической медицине. Данный вопрос требует всестороннего изучения механизма контроля метаболизма клетки на уровне функционирования отдельных ферментов, связанных с клеточными мембранами, и исследование функционального взаимодействия этих ферментов в условиях ишемии мозга и повышении устойчивости организма к кислородной недостаточности.

Цель исследования: изучение зависимости свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга от взаимодействия с митохондриальными мембранами при нарушении мозгового кровообращения и адаптивной перестройке метаболизма в разных условиях повышения устойчивости организма к кислородному голоданию.

С этой целью в работе были поставлены следующие задачи: 1. изучить распределение активности креатинкиназы, ее кинетические свойства в митохондриях и субмитохондриальных фракциях мозга и дать характеристику взаимодействия фермента с внутренней мембраной митохондрий.

2. исследовать механизмы взаимодействия гексокиназы с наружной мембраной митохондрий и зависимость свойств фермента от связи с мембраной.

3. провести сравнительный анализ изменений каталитических свойств фосфокиназ в зависимости от характера взаимодействия с митохондриальными мембранами при острой ишемии и в динамике нарушения мозгового кровообращения.

4. исследовать особенности регуляции каталитических свойств креатинкиназы и гексокиназы в условиях интервального гипобарического прекондиционирования и предварительного введения пептида, индуцирующего дельта-сон.

Научная новизна: Обосновано положение о зависимости каталитических свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга от взаимодействия со структурными элементами митохондрий.

Дана количественная характеристика распределения креатинкиназы в митохондриях и субмитохондриальных фракциях, изучены ее кинетические особенности. Выявлено, что тип кинетического поведения зависит от характера связи креатинкиназы с митохондриальной мембраной.

Выявлена роль ассоциативных взаимодействий (предположительно белок-липидных) в модификации каталитических свойств ассоциированной и прочносвязанной форм креатинкиназы. Показано, что прочное взаимодействие креатинкиназы с нативно организованной мембраной ведет к развитию аномального типа кинетики.

Изучена роль белок-белковых взаимодействий гексокиназы с мембраной митохондрий. Установлено, что адсорбционные взаимодействия фермента с мембраной подчиняются гиперболическому закону Михаэлиса-Ментен, что подтверждено сохранением классической кинетики гексокиназы на мембране после воздействия солюбилизирующих агентов.

Дана расширенная характеристика изменений каталитических свойств ферментов при острой ишемии мозга. Продемонстрированы различия в реакции мембраносвязанных ферментов мозга на острую ишемию, вызванную двусторонним лигированием общих сонных артерий, которые определяются физиологическим состоянием животных.

Определены особенности регуляции фосфокиназ в динамике нарушения мозгового кровообращения. Установлено, что при длительной ишемии мозга регуляторные сдвиги в кинетических характеристиках ферментов направлены на усиление их взаимодействия с мембраной митохондрий.

Выявлено, что интервальное гипобарическое прекондиционирование стабилизирует мембраны митохондрий, формирует новые свойства ферментов.

Установлено, что предварительное введение пептида, индуцирующего дельта-сон («дельтаран»), предупреждает развитие стресс-индуцированных изменений каталитических свойств ферментов.

На основании полученных результатов исследования и литературных данных сформулирована концепция мембранной регуляции ферментов энергетического обмена мозга при ишемии и повышении устойчивости к кислородному голоданию.

Установлено, что метаболическая адаптация является управляемым процессом. Реализация адаптивного механизма связана с изменением свойств мембран, что приводит к формированию новых адсорбционно-каталитических характеристик фосфокиназ мозга.

Теоретическая и практическая значимость работы:

Полученные данные о существенных изменениях ряда каталитических свойств основных фосфокиназ энергетического обмена мозга расширили современное представление о механизмах регуляции метаболической адаптации при нарушении мозгового кровообращения, способствуя пониманию молекулярных механизмов резистентности организма к экстремальным факторам окружающей среды.

Фундаментальное значение для понимания этого факта имеет выявленная нами зависимость свойств изучаемых ферментов от характера взаимодействия с мембранами митохондрий.

Результаты о влиянии интервального гипобарического прекондиционирования на мембранную регуляцию ферментов энергетического обмена мозга в комплексе с другими исследованиями могут служить для дальнейшего поиска методов и средств эффективной коррекции гипоксических изменений метаболизма мозга. Эти результаты могут быть также использованы для решения прикладных задач по разработке эффективных методов гипокситерапии.

Полученные данные показали результативность «дельтарана» по отношению к реакциям энергетического обмена в мозге и позволили дать характеристику метаболического эффекта лекарственного препарата на основе нейропептида при острой ишемии, что приобретает прямое практическое значение.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ВЫВОДЫ.

1. Получены экспериментальные доказательства зависимости каталитических свойств креатинкиназы и гексокиназы от функционального взаимодействия с мембранами митохондрий.

2. Показано, что ферментативная характеристика креатинкиназы и гексокиназы может быть использована в качестве критерия при оценке различных физиологических состояний организма.

3. Сформулирована концепция адсорбционного механизма регуляции активности ферментов мозга. В основе этого механизма лежит связанное с изменением состояния мембран смещение равновесия между растворимой и мембраносвязанной формами фосфокиназ, обладающих различными каталитическими и регуляторными свойствами.

4. Дана интегративная кинетическая характеристика митохондриальной креатинкиназы в условиях острой ишемии различной тяжести: а) у животных с тяжелыми нарушениями гемодинамики мозга установлено уменьшение активности креатинкиназы в митохондриях и субмитохондриальных фракциях при неизменном соотношении активностей ассоциированной и прочно связанной с мембраной форм фермента, появление кинетических аномалий реакции в общей митохондриальной фракции и на мембране митохондрий. б) в группе животных в удовлетворительном состоянии выявлено повышение активности ассоциированной формы креатинкиназы в 2 раза, рост начальных и максимальных скоростей реакции при неизменном сродстве фермента к субстрату.

5. Выявлены изменения адсорбционных свойств гексокиназы у животных с тяжелой формой острой ишемии мозга, что проявляется в значительном уменьшении прочности связи с мембраной. Существенных изменений кинетических свойств мембраносвязанной формы фермента не отмечается.

6. Установлены закономерности реакции мембранных структур и связанных с ними ферментов в динамике ишемии мозга. Ранние сроки ишемии сопровождаются активацией свободнорадикальных процессов, уменьшением прочности связи гексокиназы и креатинкиназы с мембраной, изменением их кинетических характеристик. Увеличение продолжительности ишемического воздействия до 4 и 18 часов приводит к усилению взаимодействия гексокиназы и креатинкиназы с мембранами, изменению каталитических свойств ферментов.

7. Доказано, что адаптация к острому кислородному голоданию — это новое метаболическое состояние организма, имеющее собственные характеристики свойств ферментов, зависящие от продолжительности адаптационного периода.

8. Интервальное гипобарическое прекондиционирование и предварительное введение пептида, индуцирующего дельта-сон, оказывает защитное действие на структурные элементы митохондрий. Установлено, что адаптивный механизм регуляции заключается в формировании новых свойств фосфокиназ, повышении активности мембраносвязанных форм ферментов, ограничении процессов свободнорадикального окисления.

9. Выяснены особенности взаимодействия гексокиназы и креатинкиназы с мембранами митохондрий в ответ на острую ишемию после интервального гипобарического прекондиционирования. Доказана зависимость изменений каталитических свойств и кинетических параметров ферментов от продолжительности адаптивной тренировки.

10. На основании полученных данных высказывается точка зрения, что метаболическая адаптация — это управляемый процесс, направленный на поддержание гомеостаза организма. Реализация адаптивного механизма развития связана с изменением адсорбционных и ассоциативных взаимодействий ферментов со структурными элементами митохондрий, что расширяет регуляторные возможности клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , JI.B. Солюбилизация II энзима гексокиназы скелетных мышц крысы под действием глюкозо-6-фосфата / JI.B. Аврамова, Н. Ю. Гончарова // Биохимия. 1994. — Т.59, № 3. — С.462−474.
  2. , Н.А. Влияние острого гипоксического воздействия на устойчивость к гипоксии / Н. А. Агаджанян, M.JI. Хачатурян, JI.JI. Панченко // Вопр. мед. хим. 1999. — № 6. — С. 625−630.
  3. , Д. Построение модели взаимодействия гликолитических ферментов методом молекулярной динамики / Д. Акопян, К. Назарян // Биохимия. 2006. — Т.71, вып.4. — С. 464−470.
  4. , Н.В. Солюбилизация, очистка и некоторые свойства гексокиназы митохондрий скелетных мышц / Н. В. Алексахина, Н. Ю. Ситнина, Л. Н. Щербатых // Биохимия. 1973. — Т.38, № 5. — С. 915−921.
  5. , И.П. Регуляторные пептиды, функционально-непрерывная совокупность / И. П. Ашмарин, М. Ф. Обухова // Биохимия.- 1986. Т.51, № 4.- С.531−545.
  6. , З.И. Динамика адаптивных реакций у крыс при 3-хмесячной адаптации к гипоксии / З. И. Барбашова, Г. И. Григорьева, Л. Н. Симановский и др. // Физиол. журн. СССР. 1974. — Т.60, № 2. -С.283−291.
  7. , В.Д. Влияние пептида дельта-сна и его аналогов на биоэлектрическую активность головного мозга кроликов / В. Д. Бахарев, А. С. Саргсян, И. И. Михалева // Нейрохимия. 1983. — Т.2, № 3. — С.272−279.
  8. , JI.B. Исследование кинетики модификации Arg-остатков митохондриальной креатинкиназы из сердца быка: наблюдение отрицательной кооперативности / JI.B. Белоусова, E.JI. Муйжнек // Биохимия. 2004. — Т.69, вып.4. — С. 560−567.
  9. , JI.H. Потенциометрический метод определения активности креатинкиназы в сыворотке крови / JI.H. Белоусова, С. Н. Федосов, У. Л. Москвитина и др. // Вопр. мед. хим. 1987. — № 1. — С. 138−142.
  10. , Н.Н. Энерготранспортное фосфорилирование. Биофизические аспекты. Нарушения биоэнергетики в патологиях и пути их восстановления / Н. Н. Береговская. М.: Наука, 1993. — С. 1120.
  11. , В.А. Гипоксия и индивидуальные особенности реактивности / В. А. Березовский. Киев, 1978. — 324с.
  12. , Н.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов / Н. В. Биленко. М.: Медицина, 1989. — 368с.
  13. , А.А. Введение в биомембранологию / Болдырев А. А. М.: Изд-во Московского университета, 1990. — 208с.
  14. , А.А. Окислительный стресс и мозг / А. А. Болдырев // Соровский образовательный журнал. 2001. — № 4. — С. 21−28.
  15. , А.А. Свободные радикалы в норме и ишемическом мозге / А. А. Болдырев, М. Л. Куклей // Нейрохимия. 1996. — № 3, 2. — С. 71−78.
  16. , Т.И. Мембраностабилизирующий эффект дельта-сон индуцирующего пептида при стрессе / Т. И. Бондаренко, Н. П. Милютина, И. И. Михалева, Н. В. Носкова // Бюл. экспер. биол. и мед. -1998.-№ 9.-С. 325−327.
  17. , Г. М. Мозговая форма креатинкиназы в норме и при психических заболеваниях (болезнь Альцгеймера, шизофрения) / Г. М. Бурбаева, O.K. Савушкина, С. Н. Дмитриев // Вестник РАМН. 1999. -№ 1. — С. 20−24.
  18. , Е.Б. Механизмы реактивности липид-зависимых ферментов при патологических состояниях / Е. Б. Бурлакова, А. В. Алесенко, С. А. Аристархова и др. // Липиды биологических мембран,-Ташкент, Фан. 1982.- С. 16−23.
  19. , Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю. А. Владимиров, А. И. Арчаков. М.: Наука, 1972. — 252с.
  20. , Ю.А. Биологические мембраны и незапрограммированная смерть клетки / Ю. А. Владимиров // Сорос, образ, журн. 2000. — Т.6, № 9. — С. 2−10.
  21. , М.Ю. Белковые комплексы митохондриальных контактных сайтов / М. Ю. Высоких, Н. Ю. Гончарова, А. В. Журавлева и др. // Биохимия. 1999. — Т.64, вып.4. — С. 466−475.
  22. , Н.Ф. Об адсорбционном механизме регуляции активности гексокиназы в саркоме М-1 крыс / Н. Ф. Гаркуша, Н. Ю. Гончарова // Биохимия. 1990. — Т.55, вып.9. — С. 1599−1605.
  23. , А. Малатдегидрогеназа мозга: свойства и роль в регуляции метаболизма при кислородном голодании мозга и повышении устойчивости к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук / А. Гарсия. Горький, 1983. — 21с.
  24. , А. Особенности малатдегидрогеназной реакции в митохондриальной и цитоплазматической фракциях мозга при остройгипоксии и краткосрочной адаптации / А. Гарсия, Е. И. Ерлыкина // Механизмы пластичности мозга. Махачкала, 1982. — С. 80−81.
  25. , А. Исследование кинетических свойств изоферментов малатдегидрогеназы мозга крыс при гипоксии / А. Гарсия, Е. М. Хватова // Нейрохимия. 1988. — Т.7, № 2. — С. 225−231.
  26. , Р. Биомембраны. Молекулярная структура и функции / Р.Геннис. М.: Медицина, 1997.-624с.
  27. , С. Медико-биологическая статистика / С. Гланц. М.: Практика, 1999. — 459с.
  28. , JI.B. Влияние экспериментальной гипоксии на АТФ-азную активность ядер и митохондрий мозга, печени и сердца / J1.B. Говорова // Вопр. мед. хим. 1977. — № 3. — С. 302−308.
  29. , С.В. Структурно-функциональные особенности мембранных белков / С. В. Гринштейн, О. А. Кост // Усп. биол. химии. -2001 .-Т.41. С.77−104.
  30. , Е.И. Ишемия головного мозга / Е. И. Гусев, В. И. Скворцова. -Москва: Медицина, 2001. 328с.
  31. , Г. П. Введение в технику биохимического эксперимента / Г. П. Диже, Н. Д. Ещенко, А. А. Диже, И. Е. Красовская. Санкт-Петербург, 2003.-86с.
  32. , М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб .- Москва: Мир, 1982.-Т.1.-389с.
  33. , Е.И. Действие «пептида дельта-сна» на активность моноаминооксидаз и АХЭ в субклеточных фракциях и различных образований мозга кролика / Е. И. Доведова, И. П. Ашмарин // Бюл. экспер. биол. и мед. 1982. — Т.93, № 5. — С.56−58.
  34. Доведова, E. J1. К механизму действия ПДС на фоне введения Дофа / E. J1. Доведова // Бюлл. экспер. биол. и мед. — 1989а. — Т. 107, № 4. -С.440−442.
  35. , A.M. Активность ферментов митохондрий и содержание метаболитов энергетического обмена в коре головного мозга крыс, обладающих различной чувствительностью к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук/ A.M. Дудченко. Москва, 1975. — 23с.
  36. , A.M. Триггерная роль энергетического обмена в каскаде функционально-метаболических нарушений при гипоксии / А. М Дудченко // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. — С. 51−83.
  37. , Е.И. Роль структурных элементов митохондрий в регуляции креатинфосфокиназы мозга при гипоксии / Е. И. Ерлыкина, Н. С. Колчина // Дизрегуляционная патология органов и систем: Сб. ст. -Москва, 2004.-С. 211−212.
  38. , Г. Г. Проблема гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г. Г. Жданов, M.JI. Нодель // Анестезиология и реаниматология. 1995. — Т.1. — С. 53−61.
  39. , А.Г. Свободнорадикальное окисление и механизмы внутриклеточной защиты при адаптации к изменению уровня кислорода: Автореф дисс. докт. биол. наук / А. Г. Жукова. Москва, 2005.-46с.
  40. , Н.К. Окислительный стресс / Н. К. Зенков, В. З. Ланкин, Е. Б. Меньщикова // Наука. 2001.-343с.
  41. , Ю.В. Гексокиназа и глутаматдегидрогеназа мозга при гипоксии и повышении устойчивости к кислородному голоданию: Автореф. дисс. канд. мед. наук / Ю. В. Зимин. Горький, 1987. -20с.
  42. , Ю.В. Особенности регуляции оксидоредуктаз в норме и патологии: Автореф. дисс. докт. мед. наук / Ю. В. Зимин. Москва, 1999. — 44с.
  43. , Т.Е. Динамика изменений активности гексокиназы в субклеточных фракциях тканей новорожденных крысят при гипоксии / Т. Е. Игнатюк // Бюл. экспер. биол. и мед. 1977. — Т.83, № 1. — С. 21−24.
  44. , Ш. Действие некоторых аналогов пептида, индуцирующего дельта-сон, на сон крыс при внутрижелудочковой инфузии / Ш. Иноуэ, М. Кимура-Такеучи, В. М. Ковальзон и др. // Бюлл. экспер. биол. и мед.- 1994. № 1. — С.56−61.
  45. , М.Г. Анализ действия нейропептида, вызывающего дельта-сон у кошек и белых крыс / М. Г. Карманова, В. Ф. Максимум, И. Б. Воронов и др. // Журнал эволюц. биохимии и физиологии. 1979.- № 6. С.583−589.
  46. , И.Н. Регуляция углеводного обмена / И. Н. Кендыш. М.: Медицина, 1985. — 272с.
  47. , Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии / Ю. Н. Кожевников // Вопр. мед. хим. 1985. — Т.31, № 5. -С. 2−7.
  48. , Ю.П. Свободнорадикальное окисление липидов в биомембранах в норме и при патологии / Ю. П. Козлов // Биоантиокислители. М.: Наука, 1975. — С. 5−13.
  49. , А.З. Интервальная гипоксическая тренировка. Эффективность, механизмы действия / А. З. Колчинская. Киев: Наукова думка, 1992. — 160с.
  50. , П.А. Биохимические аспекты ишемии головного мозга / П. А. Кометиани // Пат. физиол. 1980. — № 5. — С. 79−84.
  51. , К.Н. Перекисное окисление липидов в норме и патологии / К. Н. Конторщикова // Актуальные вопросы внутренней патологии: Матер, докл. пленума терапевтов России. Н. Новгород, 1998.-С. 90−106.
  52. , В.П. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов / В. П. Корчагин, Л. Б. Братковская,
  53. A.А. Шведова // Биохимия. 1980. — Т.45, № 10. — С. 1767−1772.
  54. , В.А. Антиоксидантная защита и перекисное окисление липидов в тканях крыс после гипобарической гипоксии / В. А. Косалапов, О. В. Островский, А. А. Спасов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1998.-Т.126,№ 11.-С. 519−523.
  55. , Е.И. Биохимия и биофизика микроорганизмов / Е. И. Кузьмина, Л. С. Нелюбин, М. К. Щепникова. М.: Наука, 1983. — 189с.
  56. , В.П. Механизмы повышения толерантности мозга к ишемии при гипоксически-гиперкапническом прекондиционировании / В. П. Куликов // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: Матер, конф. -Москва, 2005. С. 50−55.
  57. , В.Ю. Перекисное окисление липидов и холодовой фактор /
  58. B.Ю. Куликов, А. В. Семенюк, Л. И. Колесникова. Новосибирск: Наука, 1988. — 192с.
  59. , Б.И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М.: Наука, 1978.-348с.
  60. , Б.И. Физико-химические механизмы регуляции активности ферментов / Б. И. Курганов // Физико-химические проблемы ферментативного катализа. М.: Наука, 1984. — С. 97−103.
  61. , Б.И. Адсорбция ферментов структурными белками мышц / Б. И. Курганов, Н. А. Чеботарева // Усп. биол. хим. 1989. -Т.30. — С. 4666.
  62. , Ю.А. Механизм повреждения митохондрий головного мозга при церебральной ишемии / Ю. А. Лазаревич, М. Д. Маевска, И. Строшнайдер // Анест. и реаниматол. 1980. — № 5. — С. 39−43.
  63. , В.З. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях / В. З. Ланкин, А. К. Тихазе, Ю. Н. Беленков. -М.: Наука, 2001.-54с.
  64. , Т.Ю. Проблема связи креатинкиназы со структурами митохондрий / Т. Ю. Липская, Е. В. Молокова // Биохимия и биофизика мышц. М.: Наука, 1983. — С. 118−129.
  65. , Т.Ю. Физико-химические свойства и регуляция активности митохондриальной креатинкиназы: Дисс. докт. биол. наук / Т. Ю. Липская //. МГУ, 1990. — 44с.
  66. , Т.Ю. Физиологическая роль креатинкиназной системы: эволюция представлений / Т. Ю. Липская // Биохимия. 2001. — Т.66, вып.2.-С. 149−166.
  67. , Т.Ю. Митохондриальная креатинкиназа: свойства и функции / Т. Ю. Липская // Биохимия. 2001. — Т.66, вып. 10. — С. 1361−1376.
  68. , Л.Д. Кислород-зависимые процессы в клетке и ее функциональной состояние / Л. Д. Лукьянова, Б. С. Балмуханов, А. Т. Уголев. М.: Наука, 1982. — 301с.
  69. Л.Д. / Л.Д. Лукьянова // Дизрегуляторная патология. М.: Медицина, 2002. — С. 216−232.
  70. , Л.Д. Функционально-метаболические особенности животных с различной индивидуальной резистентностью к гипоксии / Л.Д. Лукьянова//Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. — С. 156−169.
  71. , Л.Д. Митохондриальнпя дисфункция при гипоксии и кислородзависимая генная регуляция адаптационных процессов / Л. Д. Лукьянова, А. М. Дудченко // Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция: тез конф. Москва. -2005. — С.68−69.
  72. , С.Н. О формировании систем энергетического обеспечения мышц в процессе миогенеза / Лызлова, С.Н. // Биохимия и биофизика мышц.- М, 1983.-С. 91−109.
  73. , А.В. Свойства и механизмы реализации биологических эффектов пептида, индуцирующего дельта-сон / А. В. Лысенко, A.M. Менджерицкий // Успехи совр. биол. 1995. — № 6. — С.729−739.
  74. , А.Ю. Построение и анализ модели двухсубстратной ферментативной реакции (на примере креатинкиназы). Автореф. дисс. канд. биол. наук / А. Ю. Лянгузов. -С-Петербург, 1992. -16с.
  75. , Э.С. Об окислительном метаболизме мозга крыс при гипоксии / Э. С. Маилян, Е. А. Коваленко, Л. В. Буравкова // Молекулярные аспекты к адаптации. Киев, 1979. — С. 81−88.
  76. , В.Н. Креатинкиназная система в энергетическом метаболизме клетки / В. Н. Малахов, В. А. Тищенко, В. А. Исаченко // Биохимия.-1978.-Т.43.-С. 2211 -2221.
  77. , Э. Биохимическое исследование мембран / Э. Меддис. М.: Мир, 1979.-460с.
  78. , Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика / Ф. З. Меерсон. М.: Наука, 1981.-274с.
  79. , Ф.З. Развитие суперрезистентности к гипоксической гипоксии под влиянием адаптации к кратковременным стрессорным действиям / Ф. З. Меерсон, Т. Д. Миняймыко, В. П. Пожаров // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1993. — № 2. — С. 132−135.
  80. , A.M. Протеолитические процессы в мозге и сыворотке крыс при гипокинезии и адаптивном влиянии дельта-сон индуцирующего пептида / A.M. Менджерицкий, А. В. Лысенко, Н. И. Ускова // Биохимия. 1995. — Т.60, № 4. — С.140−142.
  81. , Е. Роль кардиолипина в энергозапасающих мембранах / Е. Милейковская, М. Жанг, В. Доухан // Биохимия.- 2005.-Т.70, в.2,-С.191−196.
  82. , Е.М. О специфичности взаимодействия изозима 11 гексокиназы с митохондриальными мембранами / Ф. З. Меерсон, Т. Д. Миняймыко, В. П. Пожаров // Биохимия. 1986. — Т.51, вып.З. — С. 404 411.
  83. , А.И. Влияние острой кислородной недостаточности на тканевое дыхание высокоустойчивых и низкоустойчивых к острой гипоксии крыс / А. И. Назаренко // Кислородный гомеостазис и кислородная недостаточность. Киев, 1978. — С. 93−98.
  84. , Е.В. Перекисное окисление в ЦНС в норме и при патологии / Е. В. Никушкин // Нейрохимия. 1989. — № 1. — С. 124−147.
  85. , Л.Ф. Влияние острой гипоксической гипоксии на активность ферментов митохондрий коры мозга крыс, обладающих различной чувствительностью к недостатку кислорода / Л. Ф. Панченко,
  86. A.M. Дудченко, А. А. Шпаков // Биохимия гипоксии. Горький, 1975. -С. 59−65.
  87. , М.И. Нейрохимия / М. И. Прохорова. JL, 1979. — 271с.
  88. , И.А. Проблемы эндогенности пептида дельта-сна / И. А. Прудченко, И. И. Михалева // Успехи совр. биологии. 1994. — № 6. — С. 728−748.
  89. , Г. Т. Взаимодействие дельта-сон индуцирующего пептида (ДСИП) с клеточными мембранами in vitro / Т. Г. Рихирева, И. Н. Голубев, С. А. Копыловский и др. // Биоорган, химия. 1999. — Т. 25, № 5.-С. 334−340.
  90. , Г. Т. Изменение динамической структуры клеточных мембран под действием дельта-сон индуцирующего пептида (ДСИП) / Г. Т. Рихирева, И. Н. Голубев, И. А. Прудченко, И. И. Михалева // Биологические мембраны.-2003.-Т.20, № 5.- С.409−418.
  91. , В.В. Радиоиммунологическое изучение локализации ПДС-подобного материала в различных органах и отделах головного мозга крысы / В. В. Рожанец, Р. Ю. Юхананов, М. А. Чижевская, Е. В. Наволоцкая // Нейрохимия. 1983. — Т.2, № 4. — С.353−363.
  92. , Н.А. Адаптивный эффект ПДС на серотоническую систему мозга в ранние сроки гипоксии / Н. А. Рубанова, М. В. Баландина // Фармакологическая коррекция гипоксических состояний: Матер, конф. -Гродно, 1991.-С. 229−230.
  93. , М.В. Механизмы адаптации тканевого дыхания в эволюции позвоночных / М. В. Савина. СПб.: Наука, 1992. — 200с.
  94. , O.K. Диссоциация мозговой изоформы КФК при психической патологии (болезнь Альцгеймера, шизофрения): Автореф. дисс. канд. биол. наук / O.K. Савушкина. М., 2000. — 21с.
  95. , Т.Г. Роль свободнорадикальных процессов в адаптации организма к изменению уровня кислорода / Т. Г. Сазонтова, Ю. В. Архипенко // Проблемы гипоксии: молекулярные, физиологические и медицинские аспекты. Москва, 2004. — С. 112−137.
  96. , В.А. Энергетика клеток миокарда / В. А. Сакс, JI.B. Розенштраух // Физиология кровообращения. JL, 1980. — 210 с.
  97. , В. А. Роль креатинкиназных систем в процессе внутриклеточного транспорта энергии в регуляции сокращения сердечной мышцы. Автореф. дис.. док. биол. наук / В. А. Сакс //.- М., 1983.-30с.
  98. , В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатинкиназный путь / В. А. Сакс, В. В. Куприянов // Биохимия и биофизика мышц. М., 1983.- С.101−120.
  99. , P.M. Пептид, вызывающий дельта-сон, в крови и гипоталамусе у крыс с различной устойчивостью к эмоциональному стрессу / P.M. Салиева, Е. В. Коплик, З. А. Каменов, А. Б. Полетаев // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. — № 9. — С. 264−266.
  100. , А.Н. Предварительные гипобарические тренировки при острой ишемии мозга / А. Н. Сидоркина, Л. И. Якобсон, В. А. Ваулина // Дегидрогеназы в норме и патологии: Сб. науч. тр. Горьк. мед. ин-т. Горький, 1980. — С. 50−57.
  101. , В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода / В. П. Скулачев // Сорос, образ, журн. 2001. — Т.7, № 6. — С. 4−10.
  102. , К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов / К. Т. Турпаев // Биохимия. 2002. — Т.67, № 3. — С. 339−353.
  103. , P.P. Хемилюминисцентные методы исследования свободнорадикального окисления в биологии и медицине / Р. Р. Фархутдинов, В. А. Лиховских.- Уфа, 1995.- 126с.
  104. , П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы / П. Фридрих. М.: Мир, 1986. — 374с.
  105. , Е.М. Ферментные спектры и энергетика мозга в разные сроки его частичной ишемии и гипоксии / Е. М. Хватова, И. С. Варыпаева, Г. В. Миронова // Вопросы нейрохимии: Сб. науч. тр. -Л., 1977.-С.101−103.
  106. , Е.М. Метаболизм острой гипоксии / Е. М. Хватова, Н. В. Мартынов. Горький, 1977. — 160с.
  107. , Е.М. развитие исследований по изучению активности и роли тканевых дегидрогеназ и оксидаз в условиях экспериментальной патологии / Е. М. Хватова // Дегидрогеназы в норме и патологии: Сб. науч. тр. Горьк. мед. ин-т. Горький, 1980.- С.5−10.
  108. , Е.М. Нуклеотиды мозга / Е. М. Хватова, А. Н. Сидоркина, Г. В. Миронова. М.: Медицина, 1987. — 205с.
  109. , Е.М. Энзимологическая концепция регуляции энергетического обмена мозга при гипоксии и повышенииустойчивости к кислородному голоданию / Е. М. Хватова // Гипоксия и окислительные процессы. Нижний Новгород, 1992. — С. 121−126.
  110. , Е.М. Влияние пептида, индуцирующего дельта-сон, на каталитические свойства митохондриальной малатдегидрогеназы / Е. М. Хватова, М. Р. Гайнуллин, И. И. Михалева // Бюл. экспер. биол. и мед.- 1995,-№ 2.-С. 141−143.
  111. , П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. М.: Мир, 1977.-392с.
  112. , В.Н. Различное влияние аналогов лей-энкефалина на динамику мозгового кровотока при ишемии мозга разной степени тяжести / В. Н. Хугаев, А. К. Беспалова // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1998.-Т.126,№ 11.-С. 516−519.
  113. , Е.П. Состав и кинетические свойства креатинкиназы из скелетных мышц / Е. П. Четверикова, А. В. Кринская, Н. А. Розанова, В. В. Рыбина и др. // Биохимия.-1970.-Т.35, № 5.- С.953−961.
  114. , Е.П. Ингибиторы креатинкиназы (гликолитические интермедиаты, нуклеотиды и неорганический фосфат) // Е. П. Четверикова, Н. А. Розанова // Докл. АН СССР. 1976. — Т.231, № 5. -С.37−40.
  115. , Е.П. Креатинкиназная система и энергетический обмен мышц / Е. П. Четверикова // Журн. общ. биол.- 1981.-Т. XIII, № 4.-С.586−595.
  116. , Е.П. Свойства и функция молекулярных форм креатинкиназы / Е. П. Четверикова, Н. А. Розанова // Биохимия и биофизика мышц. М., 1983. — С. 10−12.
  117. , Т.И. Субстраты окисления в тканях при нарушении кислородного режима и при повышении устойчивости к гипоксии: Автореф. дисс. канд. мед. наук / Т. И. Шлапакова. Горький, 1981. -17с.
  118. , Н.М. Индивидуальные различия гликолиза при гипоксической гипоксии / Н. М. Шумицкая // Кислородный гомеостазис и кислородная недостаточность. Киев, 1978. — С. 105−115.
  119. , Т.А. Регуляция дельта-сон индуцирующим пептидом свободно-радикальных процессов в тканях крыс при холодовом стрессе / Т. А. Шустанова, Т. И. Бондаренко, Н. П. Милютина, И. И. Михалева // Биохимия. 2001. — Т. 66, № 6. — С. 632−639.
  120. , Л.И. Влияние кратковременной гипоксии на каталитические и кинетические свойства митохондриальных ферментов / Л. И. Якобсон, Т. С. Семенова, Н. А. Рубанова // Гипоксия иокислительные процессы: Сб. науч. тр. Нижний Новгород, 1992. — С. 131−136.
  121. Adams, V. Further characterization of contact sites from mitochondria of different tissues: topology of peripheral kinases / V. Adams, W. Bosch, J. Schlegel et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. — Vol. 981. — P. 213−225.
  122. Aebi, H. Methoden der erymatiechen analyses / H. Aebi // Biochemistry. 1970.- Vol.2, N2.- P.636−647.
  123. Aflalo, C. Association of rat brain hexokinase to yeast mitochondria: effect of environmental factors and the source of porin / C. Aflalo, H. Azoulay // J. Bioenerg. Biomembr. 1998. — Vol. 30. — P. 245−255.
  124. Aleshin, A.E. Regulation of hexokinase I: crystal structure of recombinant human brain hexokinase complexed with glucose and phosphate / A.E. Aleshin, C. Zeng, H.D. Bartunik et al. // J. Mol. Biol. -1998b.-Vol. 282.-P. 345−357.
  125. Aleshin, A.E. Multiple crystal form of hexokinase I: new insights regarding conformational dynamics, subunit interactions, and membrane association / A.E. Aleshin, H.J. Fromm, R.B. Honzatko // FEBS Lett. -1998.-Vol. 434.-P. 42−46.
  126. Aragon, J.J. Regulation of enzyme activity in the cell: effect of enzyme concentration / J. Aragon, A. Sols // The Faseb J. 1991. — Vol. 5. -P. 2945−2950.
  127. Arkhipenko, Y.V. Adaptation to periodic hypoxia and hyperoxia improves resistance of membrane structures in heart, liver and brain / Y.V. Arkhipenko, T.G. Sazontova, A.G. Zhukova // Bull. Exp. Biol. Med. 2005. -Vol. 140, № 3.- P. 278−281.
  128. Askenasy, N. Transgenic livers expressing mitochondrial and cytosolic CK: mitochondrial CK modulates free ALP levels / N. Askenasy, A.P. Koretsky // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2002. — Vol. 282. — P. 338 346.
  129. Aubert-Foucher, E. Rabbit heart mitochondrial hexokinase: solubilization and general properties / E. Auber-Foucher, B. Font, D.C. Gautheron // Arch. Biochem. Biobhys. 1984. — Vol. 232, № 1. — P. 391 399.
  130. Baynes, J.W. Medical Biochemistry / J.W. Baynes, M.H.Dominiczak //Elsevier Mosby. 2005. — 693 P.
  131. Belousova, L.V. The structural features of beef heart mitochondrial creatine kinase / L.V. Belousova, S.N. Fedosov, E.V. Orlova, V.Ya. Stel’mashchuk // Biochem. Int. 1991. — Vol. 24, № 1. — P. 51−58.
  132. Bergeron, M.Yu. Induction of hypoxia-inducible factor-1 (HIF-1) and its target genes following focal ischaemia in rat brain / M.Yu. Bergeron, K.E. Solway, G.L. Semenza, F.R. Sharp // Eur. J. Neurosci. 1999. — Vol. 11.-P. 4159−4170.
  133. Bernardi, P. Mitochondrial transport of cations: channels, exchangers, and permeability transition / P. Bernardi // Physiol. Rev. 1999. — Vol. 79. -P. 1127- 1155.
  134. Berridge, M. The versatility and universality of calcium signaling / M. Berridge, P. Lipp, M. Bootman // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2000. — Vol. 1. -P. 11−21.
  135. Bessman, S.P. Transport of energy in muscle: the phosphocreatine shuttle / S.P. Bessman, P.J. Geiger // Science. 1981. Vol. 211. — P. 448 452.
  136. Bessman, S.P. The creatine-creatine phosphate energy shuttle / S.P. Bessman, C.L. Carpenter // Annu. Rev. Biochem. 1985. Vol. 54. — P. 831 862.
  137. Bickler, P.E. Adaptive responses of vertebrate neurons to hypoxia / P.E. Bickler, P.H. Donohoe // J. Exp. Biol. 2002. — Vol. 205. — P. 35 793 586.
  138. Blum, H.E. Mitochondrial creatine kinase from human heart muscle: purification and characterization of the crystallized isoenzyme / H.E. Blum, B. Deus, W. Gerok // J. Biochem. (Tokyo). 1983. — Vol. 94, № 4. — P. 1247−1257.
  139. Bottomley, M.J. Phospholipid-binding protein domains / M.J. Bottomley, K. Salim, G. Panayotou // Biochim. Biophys. Acta. 1998. -Vol. 1436.-P. 165−183.
  140. Brdiczka, D. Function of the outer mitochondrial compartment in regulation of energy metabolism / Brdiczka, D. // Biochem. Biophys. Acta. -1994. Vol. 1187, № 2. — P. 264−269.
  141. Bricknell, O.L. A relationship between adenosine-triphosphate glycolysis and ischemic contracture in the isolated rat heart / O.L. Bricknell, P. S. Daries, L.N. Opie // J. Mol. Cell Cardiol. 1981. — Vol. 13, № 8. — P. 941−945.
  142. Brown, S.T. Hypoxic augmentation of Ca channel currents requires a functional electron transport chain / S.T. Brown, J.L. Scragg, J.P. Boyle et al. // J. Biol. 2005. — Vol. 280, № 23. — P. 21 706 — 21 712.
  143. Brucklacher, R.M. Hypoxic preconditioning increases brain glycogen and delays energy depletion from hypoxia-ischemia in the immature rat / R.M. Brucklacher, R.C. Vannuccii, S.J. Vannuccii // Dev. Neurosci. 2002. -Vol. 24, № 5.-P. 411−417.
  144. Buderus, S. Resistance of coronary endothelial cells to anoxia-reoxygeneration in isolated guinea pig hearts / S. Buderus, B. Siegmund, R. Spahr et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 1989. — Vol. 257. — P. 488−493.
  145. Bunn, H. Oxygen sensing and molecular adaptation to hypoxia / H. Bunn, R. Poyton // Physiol. Rev. 1996. — Vol. 76. — P. 839−885.
  146. Burley, S.K. Aromatic-aromatic interaction: a mechanism of protein structure stabilization / S.K. Burley, G.A. Petsko // Science. 1985. — Vol. 229. — P. 23−28.
  147. Chen, L. Expression of brain-type creatine kinase and ubiquitous mitochondrial creatine kinase in the fetal rat brain: evidence for a nuclear energy shuttle / L. Chen, R. Roberts, D.L. Friedman // J. Сотр. Neurol. -1995. Vol. 363, № 3. — P. 389−401.
  148. Chen, L. Rabbit musle creatine kinase: consequences of the mutagenesis of conserved histidine residues / L. Chen, C.L. Borders. J.R. Vasguez, G.L. Kenyon // Biochemistry.- 1996.-Vol. 35(24).-P.7895−7902.
  149. Cheneval, D. A spin-lable electron spin resonans study of the binding of mitochondrial creatine kinase to cardiolipin / D. Cheneval, E. Carafoli, G.L. Powell, D. Marsh // Eur. J. Biochem. 1989. — Vol. 186, № 1−2. — P. 415−419.
  150. Cheneval, D. Identification and primary structure of the cardiolipin-binding domain of mitochondrial CK / D. Cheneval, E. Carafoli // Eur. J. Biochem. 1989. -Vol. 17, № 1−2.-P. 1−9.
  151. Cherubini, A. Potential markers of oxidative stress in stroke / A. Cherubini, C. Ruggiero, M.C. Polidori, P. Mecocci // Free Radic. Biol. Med. 2005. -Vol. 39, № 7. — P. 841−852.
  152. Chiuch, C.C. Induction of thioredoxin and mitohondrial survival proteins mediater proconditioning-induced cardioprotection and neuroprotection / C.C. Chiuch, T. Anrloh, P.B. Chock // Ann. IV J. Acad. Sci. 2005. — Vol. 1042.-P. 403−418.
  153. Chopinean, J. Dynamic interaction between enzyme activity and microstructural enviroment / J. Chopinean, D. Thomas, M. Legoy // Eur. J. Biochem. 1989. — Vol. 183, № 2. — P. 459−463.
  154. Clantz, L. Ischemic preconditioning increases antioxidants in the brain and peripheral organs after cerebral ischemia / L. Clantz, A. Avramovich, V. Trembovler, V. Gurvitz et al. // Exp. Neurol. 2005. — Vol. 192, № 1. — P. 117−124.
  155. Dean, R.T. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation / R.T. Dean, S. Fu, R. Stocker, M.J. Daviu // Biocem. J. 1997. -Vol. 324, Pt.l.-P. 1−18.
  156. De Cerqueira Cesar, M. Further studies on the coupling of mitochondrially compartmented ATP, generated by oxidative phosphorylation / M. De Cerqueira Cesar, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — Vol. 350. — P. 109−117.
  157. De Cerqueira Cesar, M. Functional characteristics of hexokinase bound to the type A and type В sites of bovine brain mitochondria / M. De Cerqueira Cesar, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 2002. — Vol. 397, № 1.-P. 106−112.
  158. Devaux, P.F. Specificity of lipid-protein interactions as determined by spectroscopic techniques / P.F. Devaux, M. Seigneuret // Biochem. Biophys. Acta. 1985. — Vol. 822. — P. 63−125.
  159. Dos Santos, P. Alteration of the bioenergetics systems of the cell in acute chronic myocardial ischemia / P. Dos Santos, M.N. Laclau, S. Boudina, K.D. Garlid // Mol. Cell Biochem. 2004. — Vol. 256−257, № 1−2. -P. 157−166.
  160. Dowhan, W. Diversity and versatility of lipid-protein interactions revealed by molecular genetic approaches / W. Dowhan, E. Mileykovskaya, M. Bogdanov // Biochim. Biophys. Acta 2004. — Vol. 1666, № 1−2. — P. 19−39.
  161. Eder, M. Crystal structure of human ubiquitous mitochondrial creatine kinase / M. Eder, K. Frutz-Wolf, W. Kabsch et al. // Proteins. 2000. — Vol. 39.-P. 216−225.
  162. Eder, M. A conserved negatively charged cluster in the active site of creatine kinase is critical for enzymatic activity / M. Eder, M. Stolz, T. Wallimann, U. Schlattner // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, № 35. — P. 27 094−27 099.
  163. Edgar, A.D. Activation of ethanolamine phospholypase A2 in brain during ischemia / A.D. Edgar, J. Strosznajder, L.A. Horrocks // J. Neurochem. 1982. -Vol. 39, № 4. -P. 1111−1116.
  164. Ehsani-Zonouz, A. Interaction of hexokinase with the outer mitohondrial membrane and a hydrophobic matrix / A. Ehsani-Zonouz, A. Golestani, M. Nemat-Gorgani // Mol. Cell Biochem. 2001. — Vol. 223, № 1−2.-P. 81−87.
  165. Ellington, W.R. Phosphocreatine represents a thermodynamic and functional improvement over other muscle phosphagens / W.R. Ellington // J.Exp. Biol. 1989.-Vol. 143.-P. 177−194.
  166. Eppenberger, H. Tissue-specific isoenzyme partterns of creatine kinase (2.7.3.2.) in trout / H. Eppenberger, A. Scholl, H. Ursprung // FEBS Lett. 1971. — Vol. 14, № 5. — P. 317−319.
  167. Erecinka, M. Tissue oxygenation and brain sensitivity to hypoxia / M. Erecinka, I.A. Silver // Resp. Physiol. 2001. — Vol. 128. — P. 263−276.
  168. Eriksson, O. Chemical modification of arginines by 2,3-butanedione and phenylglyoxal causes closure of the mitochondrial permeability transition pore / 0. Eriksson, E. Fontaine, P. Bernandi // J Biol. Chem.-1998. Vol. 273. — P. 12 669−12 674.
  169. Fang, T.Y. Identification of a phosphate regulatory site and a low affinity binding site for 6-phosphate in the N-terminal half of human brain hexokinase / T.Y. Fang, O. Alechina, A.E. Aleshin et al. // J Biol. Chem.-1998. Vol. 273.-P.19 548−19 553.
  170. Farrell, E. On the creatine phosphokinase of heart muscle mitochondria / Farrell, E., Baba, N., Brierley, G., Grumer, H. // Lab Invest. -1972.-Vol. 27.-P. 209.
  171. Feledi, E. Effect of Triton X-100 on the electrophoretic mobility of the creatine kinase isoenzymes of serum and tissues / E. Feledi, K. Jobst // Acta Med. Hung. 1983. — Vol. 40, № 1. — P. 51−57.
  172. Feigner, P.L. Purification of nonbindable and membrane bindable mitochondrial hexokinase from rat brain / P.L. Feigner, J.E. Wilson // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1976. — Vol. 68, № 2. — P. 592−597.
  173. Flerov, M.A. Free radical lipid oxidation in brain cortex neurons and neuroglia during convulsions / M.A. Flerov, T.I. Tolstukhina, I.A. Gerasimova // Bull. Exp. Biol. Med. 2004. -Vol. 138, № 4. — P. 341−342.
  174. Focant, T. Isolement et proprietes de la creatine-kinase de muscle lisse de boeuf/ / FEBS Lett. -1970. Vol.10. — P. 57−61.
  175. Folsh, J. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues / J. Folsh, M. Less, A. Stanley // J Biol.Chem. -1957.- Vol.226, N2. -P.497−509.
  176. Font, B. Effects of SH Group Reagents on Creatine kinase Interaction with the Mitochondrial Membrane / B. Font, C. Vial, D. Goldschmidt et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1983. — Vol. 220. — P. 541- 547.
  177. Fonyo, A. The phosphorylation of adenosinediphosphate and glucose in isolated brain mitochondria at different osmatic concentrations / A. Fonyo, J. Somogyi // Acta physiol. Acad. Sci., Hung. -1960. Vol. 8, № 3. -P. 191.
  178. Fritz-Wolf, K. Structure of mitochondrial creatine kinase / K. Fritz-Wolf, T. Schnyder, T. Wallimann, W. Kabsch // J. Nature. 1996. -Vol. 381.-P. 341−345.
  179. Gibson, C.L. Glial nitric oxide and ischemia / C.L. Gibson, T.C. Coughlan, S.P. Murphy // Glia. 2005. — Vol. 4. — P. 417−426.
  180. Gil, T. Theoretical analysis of protein organization in lipid membranes / T. Gil, J.H. Ipsen, O.G. Mouritsen et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. — Vol. 1376, № 3. — P. 245−266.
  181. Granjon, T. Mitochondrial creatine kinase binding to liposomes and vesicle aggregation: effect of cleavage by proteinase К / T. Granjon, C. Vial, R. Buchet, M.J. Vacheron // J. Protein Chem. 2001. — Vol. 20, № 8. — P. 593−599.
  182. Gray, S.M. Hexokinase binding in ischemic and reperfused piglet brain / S.M. Gray, V. Adams, Y. Yamashita et al. // Biochem. Med. Metab. Biol. -1994. Vol. 53, № 2. — P. 145−148.
  183. Grossman, S.H. A physicochemical comparison of the isozymes of creatine kinase from rabbit brain and muscle / S.H. Grossman, F.A. Akinade, L. Garcia-Rubio // Biochim. Biophys. Acta. 1990. — Vol. 1040, № 3.-P. 311−316.
  184. Grossman, S. Further Characterization of the reassembly of creatine kinase and effect of substrate / Grossman, S., and Mixon, D. // Arch. Biochem. Biophys. 1985. -Vol. 236. — P. 797.
  185. Guo, Z. Studies on the stability of creatine kinase isoenzymes / Guo, Z., Wang, Z., Wang, X.// Biochem Cell Biol.-2003.-Vol.81(l).-P.9−16.
  186. Hall, N. Mitochondrial creatine kinase. Physical and kinetic properties of purified enzyme from beef heart / N. Hall, P. Addis, M. DeLuca // Biochemistry.- 1979.-Vol. 18.-P. 1745−1751.
  187. Helberman, M. Brain bioenergetic and functional state during• 1hypoxia: simalteneous assessment by PNMR and EEG in dogs / M.
  188. Helberman, V. Subramanian, Harihara et al. // Anesthesiology. 1983. — Vol. 59, № 3A. — P. 363 -368.
  189. Helenius, A. Properties of detergents / A. Helenius, D.R. McCastin, E. Fries, C. Tanford // J. Metods of Enzymol. 1979. — Vol. 56. — P. 734−749.
  190. Helenius, A. Solubilization of membranes by detergents / A. Helenius, K. Simons К // J. Biochim. Biophys. Acta. 1975. — Vol. 415, № 1. — P. 2979.
  191. Higgins, J.C. The relationship between glycolysis, fatty acid metabolism and membrane integrity in neonatal myocytes / J.C. Higgins, D. Allsopp // J. Mol. Cell Cardiol. 1981. — Vol. 13, № 6. — P. 599−617.
  192. Hjelmeland, L.M. Solubilization of functional membrane proteins / L.M. Hjelmeland, A. Chrambach // Methods of Enzymology. 1984. — Vol. 104.-P. 305−318.
  193. Hochachka, P. Defense strategies against hypoxia and hypothermia / P. Hochachka // Science. 1986. — Vol. 231. — P. 234−241.
  194. Hochachka, P. Unifying theory of hypoxia tolerance: Molecular/metabolic defense and rescue mechanism for surviving oxygen lack / P. Hochachka, L. Buck, C. Doll, S. Land // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. — P. 9493−9498.
  195. Hochachka, P.W. Mechanism, origin and evolution of anoxia tolerance in animals // P.W. Hochachka, P. Lutz // Сотр. Biochem. Physiol. B. 2001. — Vol. 130. — P. 435−459.
  196. Hoger, S. Ischemia and the aging brain. Studies on glucose and energy metabolism in rat cerebral cortex / S. Hoger, G. Krier // Neurobiol. Aging. -1986.-Vol. 7, № 1. P. 23−29.
  197. Hornemann, Th. Why is creatine kinase a dimmer? Evidence for cooperativity between the subunits / Th. Hornemann, D. Rutishauser, Th. Wallimann // Biochem. et Biophys. Acta.-2000.-Vol. 1480, i.1−2.- P.365−373.
  198. Hutny, J. Further studies on the role of phospholipids in determining the characteristics of mitochondrial binding sites for type I hexokinase / J. Hutny, J.E. Wilson // Acta Biochemica Polonica. 2000. — Vol. 47, № 4. — P. 1045−1060.
  199. Imai, N. Interactions between cations in modifying the binding of hexokinases 1 and 11 to mitochondria / N. Imai, H. Akimoto, M. Oda et al. // Mol. Cell Biochem. 1988. — Vol. 81. — P. 37−41.
  200. Ingwall, J.S. Whole-organ enzymology of the creatine kinase system in heart / J.S. Ingwall // Biochem. Soc. Trans. 1991. — Vol. 19, № 4. — P. 1006−1010.
  201. Iyengar, M.R. Creatine kinase as an intracellular regulator / M.R. Iyengar // J. Nuscle Res. Cell Motil. 1984. — Vol. 5, № 5. — P. 527−534.
  202. Jacobus, W.E. Creatine kinase of rat heart mitochondria. Coupling of creatine phosphorylation to electron transport / W. E. Jacobus, A.L. Lehninger// J. Biol. Chem. 1973. — Vol. 248, № 13. — P. 4803−4810.
  203. Jennings, R.B. Myocardial ischemia: introduction / R.B. Jennings // Am. J. Pathol. 1981. — Vol. 102, № 2. — P. 239−240.
  204. Jockers-Wretou, E. Immunohistochemical localization of creatine kinase isoenzymes in human tissue / E. Jockers-Wretou, W. Giebel, G. Pfleiderer // Histochemistry. 1977.-Vol.54 (l).-P.83−95.
  205. Johnson, M.K. The intracellular distribution of glycolytic and other enzymes in rat-brain homogenates and mitochondrial preparations / M.K. Johnson // Biochem. J. 1960. — Vol. 77. — P. 610−618.
  206. Kabir, U.W. Biophysical investigations on the active site of brain hexokinase / U.W. Kenkare, G.K. Jarori, S.R. Kasturi et al. // J. Biosci. -1985.-Vol. 8.-P. 107−119.
  207. Kabir, F. Mitochondrial hexokinase in brain of various species: differences in sensitivity to solubilization by glucose-6-phosphate / F. Kabir, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1993. — Vol. 300, № 2. — P. 641 650.
  208. Kaldis, P. Functional differences between dimeric and octameric mitochondrial creatine kinase / P. Kaldis, T. Wallimann // Biochem J.-1995.-Vol.308.-P.623−627.
  209. Kammermeier, H. Why do cells need phosphocreatine and a phosphocreatine shuttle / H. Kammermeier // J. Mol. Cell Cardiol. 1987. -Vol. 19, № 1.-P. 115−118.
  210. Kanemitsu, F. Characterization of two types of mitochondrial creatine kinase isolated from normal human cardiac muscle and brain tissue / F. Kanemitsu, J. Mizushima, T. Kageoka et al. // Electrophoresis. 2000. -Vol. 21,№ 2.-P. 266−270.
  211. Karmen, N.B. LPO and antiradical defence processes in the liquor of patients with severe craniocerebral injury / N.B. Karmen // Bull. Exp. Biol. Med. 2005. — Vol. 139, № 4. — P. 411−413.
  212. Kasparova, S. A study of creatine kinase reaction in rat brain under chronic pathological conditions-chronic ischemia and ethanol intoxication / S. Kasparova, D. Dobrota, V. Mlynarik et al. // Arch. Biochim. Biophys. -1992. Vol. 299, № 1. — P. 116−124.
  213. Kellershohn, N. Coordination of catalytic activities within enzyme complex / N. Kellershohn, J. Ricard // Eur. J. Biochem. 1994. -Vol. 220, № 2.-P. 955−961.
  214. Kinnula, V.L. Rat liver mitochondrial enzyme activities in hypoxia / V.L. Kinnula // Acta physiol. Scand. 1975. — Vol. 95, № 1. — P. 54−59.
  215. Kirkpatrick, F.H. Differential solubilization of proteins, phospholipids, and cholesterol of erythrocyte membranes by detergents / F.H. Kirkpatrick, S.E. Gordesky, G.V. Marinetti // Biochim. Biophys. Acta. 1974.-Vol. 345, № 2.-P. 154−161.
  216. Kobayashi, M. Concentrations of energy metabolites and cyclic nucleotides during and after bilateral ischemia in the gerbil cerebral cortex / M. Kobayashi, W.D. Lust, J.V. Passonneau // J. Neurochem. 1977. — Vol. 29, № 1.-P. 53−59.
  217. Kottke, M. Location and regulation of octameric mitochondrial creatine kinase in the contact sites / M. Kottke, V. Adams, T. Wallimann et al. // Biochim. Biobhys. Acta. 1991. — Vol. 1061, № 2. — P. 215−225.
  218. Kottke, M. Dual localization of mitochondrial creatine kinase in brain mitochondria / M. Kottke, T. Wallimann, D. Brdiczka // Biochem. Med. Metabol. Biol. 1994. — Vol. 51. — P. 105−117.
  219. Krieglstein, J. Influence of thiopental on intracellular distribution of hexokinase activity in various tumor cells / J. Krieglstein, D.D. Schaehtschabel, K. Wever // Arrnlimitted-Forsch. 1981. — Vol. 31, № 1. -P. 121−123.
  220. Kropp, E.S. Hexokinase binding sites on the mitochondrial membranes / E.S. Kropp, J.E. Wilson // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1970.-Vol. 38.-P. 74−79.
  221. Kuby, S.A. Adenosinetriphosphate-creatine transphosphorylase. I. Isolation of the crystalline enzyme from rabbit muscle / S.A. Kuby, L. Noda, H.A. Lardy // J. Biol. Chem. 1954. — Vol. 209, № 1. — P. 191−201.
  222. Kuby, S. ATP-creatine Transphosphorylase / S. Kuby, E. Noltmann, E // The Enzymes, 2nd Ed. 6. Academic Press, NY, 1962. — P. 515−603.
  223. Lai, J.C. Chronic hypoxia in development selectively alters the activities of key enzymes of glucose oxidative metabolism in brain regions / J.C. Lai, B.K. White, C.R. Buerstatte et al. // Neurochem. Res. 2003. -Vol. 28, № 6. — P. 933−940.
  224. Lawson, J. Effects of pH and Free Mg on the Keq of the creatine Kinase Reaction and Other Phosphate Hydrolyses and Phosphate Transfer Reactions / J. Lawson, R. Veech // J. Biol. Chem. 1979. — Vol. 254. — P. 6528−6537.
  225. Lazo, P.A. Brain hexokinase has two spatially discrete sites for binding of glucose-6-phosphate / P.A. Lazo, A. Sols, J.E. Wilson // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255. — P. 7548−7551.
  226. Lee, J.-M. The changing landscape of ischaemic brain injury mechanisms / J.-M. Lee, G.J. Zipfel, D.W. Choi // Nature. 1999. — Vol. 399.-P. 7−14.
  227. Lehninger, A.L. Proton and electric charge translocation in mitochondrial energy transduction / A.L. Lehninger // Adv. Exp. Med. Biol. 1982.-Vol. 148.-P. 171−186.
  228. Levin, R.M. Creatine kinase activity of urinary bladder and skeletal muscle from control and streptozotocin-diabetic rats / R.M. Levin, P.A. Longhurst, S.S. Levin et al. // Mol. Cell Biochem. 1990. — Vol. 97, № 2. -P. 153−159.
  229. Levitsky, D.O. The role of creatine phosphokinase in supplying energy for the calcium pump system of heart sarcoplasmic reticulum / D.O. Levitsky, T.S. Levchenko, V.A. Saks ey al. // Membr. Biochem. 1978. -Vol. 2, № 1.-P. 81−96.
  230. Lifshitz, J. Mitochondrial damage and dysfunction in traumatic brain injury / J. Lifshitz, P.G. Sullivan, D.A. Hovda et al. // Mitochondrion. -2004. Vol. 5, № 6. — P. 705−713.
  231. Lin, L. Determination of the catalytic site of creatine kinase by site-directed mutagenesis / L. Lin, M.B. Perrymann, D. Friedman et al.// Biochim Biophys Acta. 1994. -1206(1). — P.97−104.
  232. Linden, M. Pore protein and the hexokinase- binding protein from the outer membrane of rat liver mitochondria are identical / M. Linden, P. Gellerfors, B.D. Nelson // FEBS Lett. 1982. — Vol. 141. — P. 189−192.
  233. Lipskaya, T.Yu. Kinetic properties of the octameric and dimeric forms of mitochondrial creatine kinase and physiological role of the enzyme / Lipskaya, T.Yu., Trofimova M.E., Moiseeva N.S. // Biochem. Int.-1989,-Vol.19 (3).- P.603−613.
  234. Lipton, P. Ischemic cell death in brain neurons / P. Lipton // Physiol. Rev.- 1999.-Vol. 79.-P. 1431−1567.
  235. Liu, H. Peripheral oxidative biomarkers constitute a valuable indicator of the severity of oxidative brain damage in acute cerebral infarction / H. Liu, M. Uno, K.T. Kitazato et al. // Brain Res. 2004. — Vol. 1025, № 1−2. -P. 43−50.
  236. Lushchak, V.I. Effect of hypoxia on the activity and binding of glycolytic and associated enzymes in sea scorpion tissues / V.L. Lushchak,
  237. T.V. Bahnjukova, K.B. Storey // Braz. J. Med. Biol. Res. 1998. — Vol. 31, № 8.-P. 1059−1067.
  238. Lutz, P. Contrasting strategies for anoxic brain survival-glycolysis up or down / P. Lutz, G. Nilsson // J. Exp. Biol. 1997a. — Vol. 200. — P. 411 419.
  239. Lutz, P.L. The brain without oxygen: Causes of failure and mechanisms for survival / P.L. Lutz, G.E. Nilsson. Austin: R.G. Landis, 1997b.-227p.
  240. Lyubarev, A.E. Origin of biochemical organization / A.E. Lyubarev // Biosystems. 1977. — Vol. 42, № 2−3. — P. 103−110.
  241. Lysenko, A.V. Metabolic features of the adaptive effect of delta-sleep inducing peptide and piracetam under hyperoxic conditions / A.V. Lysenko, D.V. Alperovich, N.I. Uskova, A.M. Mendzheritsky // Biochemistry (Mosc).- 1999. Vol. 64, № 6. — P. 652−657.
  242. Magnani, M. Purification and properties of the cytoplasmic hexokinase from rabbit brain / M. Magnani, G. Serafini, V. Stocche // Ital. J. Biochem. 1984. — Vol. 33, № 6. — P. 392−402.
  243. Magnani, M. Solubilization, purification and properties of rabbit brain hexokinase / M. Magnani, G. Serafini, V. Stocche et al. // Arch. Biochem. and Biophys. 1982. — Vol. 216, № 2. — P. 449−454.
  244. Maire, M. Interaction of membrane proteins and lipids with solubilizing detergents / M. Maire, P. Champeil, J.V. Moller // Biochimica et Biophisica Acta (BBA) Biomembranes. — 2000. — Vol. 1508, № 1−2. — P. 86−111.
  245. Marzafico, F. Brain enzyme adaptation to mild normobaric intermittent hypoxia / F. Marzafico, D. Curti, F. Dagani // J. Neurosci. Res.- 1986. Vol. 16, № 2. — P. 419−428.
  246. Masters, C.J. Glycolysis new concepts in an old pathway / C.J. Masters, S. Reid, M. Don // Mol. and Cell Biochem. — 1987. — Vol. 76, № 1. -P. 3−14.
  247. Matte, A. How do kinases transfer phosphoryl groups? / A. Matte, L.W. Tari, T.J. Delbaere // Structure. 1998. — Vol. 6. — P. 413−419.
  248. Maulik, N. Differential regulation of Bcl-2, AP-1 and NF-kappaB on cardiomyocyte apoptosis during myocardial ischemic stress adaptation / N. Maulik, S. Goswani, N. Galang, D.K. Das // FEBS Lett. 1999. — Vol. 443, № 3. — P. 331−336.
  249. McCabe, E.R. Microcompartmentation of energy metabolism at the outer mitochondrial membrane: role in diabetes mellitus and other diseases / E.R. McCabe // J. Bioenerg. Biomembr. 1994. — Vol. 26, № 3. — P. 317 325.
  250. Mikhaleva, I. Delta-sleep Inducing Peptide (DSIP) and its Analogues: Sleep and Extra sleep actions / I. Mikhaleva, I. Prudchenko, V. Ivanov // Peptides 1992. Escom, 1993. — P. 663−664.
  251. Mitchison, N.J. Self-organization of polymer-motorsystem in the cytosceleton / N.J. Mitchison // Phil. Trans. Roy. Soc.-London.-B. 1992. -Vol. 336,№ 1276.-P. 99−106.
  252. Moller, F. The influence of specific phospholipids on the interaction of hexokinase with the outer mitochondrial membrane / F. Moller, J.E. Wilson // J. Neurochem. 1983. — Vol. 41, № 4. — P. 1109−1118.
  253. Mommaerts, W.F. The breakdown of adenosine triphosphate in the contraction cycle of the frog sartorius muscle / W.F. Mommaerts, A. Wallner // J. Physiol. 1967. — Vol. 193, № 2. — P. 343−357.
  254. Mukerjee, P. Bile salts as atypical surfactants and solubilizers / P. Mukerjee, M. Murata, A.Y. Yang // Hepatology. -1984. Vol. 4, № 5. — P. 61−65.
  255. Mulichak, A.M. The structure of mammalian hexokinase I / A.M. Mulichak, J.E. Wilson, K. Padmanabhan, R.M. Garavito // Nat. Struct. Biol. 1998.-Vol. 5.-P. 555−560.
  256. Muller, M. Cardiolipin is the membrane receptor for mitochondrial creatine phosphokinase. / M. Muller, R. Moser, D. Cheneval, E. Carafoli // J Biol Chem.- 1985. Vol. 260(6). — P. 3839−3843.
  257. Newmeyer, D.D. Mitochondria: releasing power for life and unleash machineries of death. // D.D. Newmeyer, S. Ferguson-Miller. // Cell. 2003. -Vol. 112.-P. 481−490.
  258. Nishikimi, M. The occurrence of superoxide anion in the reactions of reduced phenazine metasulfate and molecular oxygen // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1972. — Vol. 146. N 2. — P.849−854.
  259. Nishida, T. Involment of Ca++ release and activation of phospholipase A2 in mitochondrial dysfunction during anoxia / T. Nishida, T. Inoie, W. Kamiike // J. Biochem. 1989. — Vol. 109, № 3. -P. 533−538.
  260. Noda, L. Adenosinetriphosphate creatine transphpsphosphorylase II. Homogeneity and physicochemical properties / Noda, L., Kuby, S., and Lardy, H. // J Biol. Chem. 1954. — Vol. 209. — P.203.
  261. Orosz, F. Glucose conversion by multiple pathways in brain extract theoretical and experimental analysis / F. Orosz, G. Wagner, F. Ortega et al. // Biochem. and Biophys. Research Communications. 2003. — Vol. 309, № 4. — P. 792−797.
  262. Oudard, S. Homophilic anchorage of brain-hexokinase to mitochondria-porins revealed by specific-peptide antibody cross recognition
  263. S. Oudard, L. Miccoli, A. Beurdeley-Thomas et al. // Bull Cancer. 2004. -Vol. 6. -P. 184−200.
  264. Ovadi, J. Metabolic consequences of enzyme unteractions / J. Ovadi, P.F. Srere // Cell Biochem. Funct. 1996. — Vol. 14, № 4. — P. 249−258.
  265. Ovadi, J. Macromolecular compartmentation and channeling / J. Ovadi, P.A. Srere // Intl. Rev. Cytol. 2000. — Vol. 192. — P. 255−280.
  266. , I.R. / Hypoxia in synaptosomes: oxygen thresholds for energy metabolism // I.R. Park, M.B. Thorn, H.S. Bachelard // Biochem Soc Trans.- 1985.-Vol.13, № 5, — P.916−926.
  267. Pasupathy, S. Ischaemic preconditioning protects against ischaemia/reperfusion injury: emerging concepts / S. Pasupathy, S. Homer-Vanniasin-Kam // Eur. J. Vase. Endovasc. Surg. 2005. — Vol. 29, № 2. — P. 106−115.
  268. Peak, I.R. Hypoxia in synaptosomes- oxygen thresholds for energy metabolism / I.R. Peak, M.D. Thorn, H.S. Bachelard // Biochem. Soc. Trans.- 1985. Vol. 13, № 5. — P. 916−926.
  269. Peng, J. Stress proteins as biomarkers of oxidative stress: effects of antioxidant supplements / J. Peng, G.L. Jones, K. Watson // Free Rad. Biol. Med. 2000. — Vol. 28, № 11. — P. 1598−1606.
  270. Perryman, MB. In vitro translation of canine mitochondrial creatine kinase messenger RNA / MB. Perryman, AW. Strauss, J. Olson, R. Roberts // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. -Vol.110, № 3. — P.967−972.
  271. Phillis, J.W. Cyclooxygenases, lipoxygenases, and epoxygenases in CNS: their role and involment in neurological disorders / J.W. Phillis, L.A. Horrocrs, A.A. Farooqui // Brain Res. -2006. Epub ahead to print.
  272. Plaxton, W.C. Glycolytic enzyme binding and metabolic control in anaerobiosis / W.C. Plaxton // J. Сотр. Physiol. 1986. — Vol. 156, № 5. — P. 635- 640.
  273. Polakis, P.G. An intact N-terminal sequence is critical for binding of rat brain hexokinase to mitochondria / P.G. Polakis, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1985. — Vol. 236. — P. 328−337.
  274. Ramanathan, L. Antioxidant responses to chronic hypoxia in the rat cerebellum and pons / L. Ramanathan, D. Gozal, J.M. Siegll // J. Neurochem. 2005. — Vol. 93, № 1. — P. 47−52.
  275. Rauchova, H. Hypoxia-induced lipid peroxidation in rat brain and protective effect of carnitine and phosphocreatine / H. Rauchova, J. Kaudelova, Z. Drahota, J. Mourek // Neurochem. Res. 2002. — Vol. 27, № 9. — P. 899−904.
  276. Redker, V.D. Bovine brain mitochondrial hexokinase. Solubilization, purification and role of sulphydryl residues / V.D. Redker, V.W. Kenkare // J. Biol. Chem. 1972. — Vol. 247. — P. 1576−1584.
  277. Rerez-Pinzon, M.A. Role of reactive oxygen species and protein kinase С in ischemic tolerance in the brain / M.A. Rerez-Pinzon, K.R. Dava, A.P. Raval // Antioxid. Redox. Signal. 2005. -Vol. 9−10. — P. 1150−1157.
  278. Rojo, M. Interaction of mitochondrial creatine kinase with model membranes. / M. Rojo, R. Hovius, R. Demel, T. Wallimann et al. // FEBS lett. 1991a. — Vol. 281. — P.123−129.
  279. Rosano, C. Binding of non-catalytic ATP to human hexokinase I highlights the structural components for enzyme-membrane association control / C. Rosano, E. Sabini, M. Rizzi et al. // Structure. 1999. — Vol. 7, № 11.-P. 1427−1437.
  280. Rose, I. Mitocondrial hexokinase. Release. Rebinding, and location / I. Rose, J.V.B. Warms//J. Biol. Chem. 1967. — Vol. 242.-P. 1635−1645.
  281. Rossi, A.M. Innervation is required to stabilize and amplify creatine kinase activity in regenerated extensor digitorum longus muscles of rats / A.M. Rossi, N. Savarese, R. Cotrufo // Int. J. De. Neurosci. 1987. — Vol. 5, № 5−6. — P. 429−433.
  282. Scaff, D.A. Glucoso-6-phosphate release of wild-type and mutant human brain hexokinases from mitochondria / D.A. Scaff, C.S. Kim, H.J. Tsai et al. // J. Biol. Chem. 2005. — Vol. 280, № 46. — P. 38 403−38 409.
  283. Schlame, M. Association of creatine kinase with rat heart mitochondria: high and low affinity binding sites and the involvement of phospholipids / M. Schlame, W. Augustin // Biomed. Biochem. Acta. -1985. Vol. 44, № 7−8. — P. 1083−1088.
  284. Schlattner, U. Functional aspects of the x-ray structure of mitochondrial creatine kinase: a molecular physiology approach / U.
  285. Schlattner, M. Forstner, M. Eder et al. // Mol. Cell Biochem. 1998. — Vol. 184.-P. 125−140.
  286. Schlatter, U. Octamers of mitochondrial creatine kinase isoenzymes differ in stability and membrane binding / U. Schlatter, T. Wallimann // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275, № 23. — P. 17 314−17 320.
  287. Schlatter, U. C-terminal lysines determine phospholipid interaction of sarcomeric mitochondrial creatine kinase / U. Schlatter, F. Gehring, N. Vernoux et al. // J. Biol. Chem. 2004. — Vol. 279, № 23. — P. 24 334−24 342.
  288. Schlegel, J. Mitochondrial creatine kinase from cardiac muscle and brain are two distinct isoenzymes but both form octameric molecules / J. Schlegel, M. Wyss, U. Schurch et al. // J. Biol. Chem. 1988a. — Vol. 263. -P. 16 963−16 969.
  289. Schnyder, T. The structure of mitochondrial creatine kinase and its membrane binding properties / T. Schnyder, M. Rolo, R. Furter, T. Wallimann // FEBS lett. 1991. — Vol. 281, № 1−2. — P. 123−129.
  290. Schnyder, T. The structure of mitochondrial creatine kinase and its membrane binding properties / T. Schnyder, M. Rojo, R. Furter, T. Wallimann // Mol. Cell Biochem. 1994. — Vol. 133−134. — P. 115−123.
  291. Schnyder, T. Localization of reactive cysteine residues by maleidoyl undecagold in the mitochondrial creatine kinase octamer / T. Schnyder, P. Tittmann, H. Winkler et al. // J. Struct. Biol. 1995. — Vol. 114, № 3. — P. 209−217.
  292. Schurr, A. Lactate, glucose and energy metabolism in the ischemic brain/A. Schurr//Int. J. Mol. Med.-2002.-Vol. 10, № 2.-P. 131−136.
  293. Schwab, D. A Complete amino acid sequence of rat brain hexokinase, deduced from the cloned cDNA, and proposed structure of a mammalianhexokinase / D.A. Schwab, J.E. Wilson // Biochem. 1989. — Vol. 86. — P. 2563−2567.
  294. Seegers, H.C. Calcium-independent phospholipase A (2)-derived arachidonic acid is essential for endothelium-dependent relaxation by acetylcholine / H.C. Seegers, R.W. Gross, W.A. Boyle // J Pharmacol Exp Ther.- 2002.- Vol. 302, № 3. P. 918−923.
  295. Semenza, G.L. Regulation of mammalian 02 homeostasis by hypoxia-inducible factor 1 / G.L. Semenza // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999b. -Vol. 15.-P. 551−578.
  296. Serafini, G. Purigicazione e proprieta dell esocinase citoplasmatica e di mitochondriale da cervello di coniglio / G. Serafini, S. Bonfigli, G. Bechi // Boll Soc. Ital. Biol. Sper. 1984. — Vol. 60, № 10. — P. 1833−1835.
  297. Shandra, A.A. Effects of delta-sleep-inducing peptide in cerebral ischemia in rats / A.A. Shandra, L.S. Godlevskii, A.I. Brusentsov et al. // Neurosci.Behav. Physiol. 1998. — Vol.28, № 4. — P. 443−446.
  298. Shen, W. Expression of creatine kinase isozyme genes during postnatal development of rat brain cerebellum: Evidence for transcriptional regulation / W. Shen, D. Willis, Y. Zhang et al. // Biochem. J. 2002. -Vol.367, № 2. — P.369−380.
  299. Shenstone, F.S. Spectrometric identification of organic compounds / F.S. Shenstone // Ultraviolet and visible spectroscopy of lipids.-N-Y.-1971 .-P.77−91.
  300. Shmelev, V.K. A study of supramolecular organization of glycogenolytic enzymes in vertebrate muscle tissue / V.K. Shmelev, T.P. Serebrenikova // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. -Vol. 43, № 4. — P. 867 872.
  301. Siesjo, B.K. Brain energy metabolism / B.K. Siesjo. Ed. J. Wiley and Sons, 1978. -607p.
  302. Small, D.M. The Bile Acids / D.M. Small. Plenum Press: New York and London, 1971.-249p.
  303. Smith, J.B. Malondialdehyde formation as an indication of prostaglandin production by human platelets / J.B. Smith, C.M. Jngerman, M.G. Silver // J lab. Clin. Med. -1976. Vol. 88, N4. — P. 167−172.
  304. Speer, O. Octameric mitochondrial creatine kinase induces and stabilizes contact sites between the inner and outer membrane / O. Speer, N. Back, T. Buerklen et al. // Biochem. J. 2005. — Vol. 385. — P. 445−450.
  305. Sprengers, E.D. Mitochondrial and cytosolic hexokinase from rat brain: one and the same enzyme / E.D. Sprengers, A.H. Koenderman, G.E. Staal // Biochem. Biophys. Acta. 1983. — Vol. 755, № 1. — P. 112−118.
  306. Stachowiak, 0. Membrane-binding and lipid vesicle cross-linking kinetics of the mitochondrial creatine kinase octamer / 0. Stachowiak, M. Dolder, T. Wallimann // Biochem. 1996. -Vol. 35. — P. 15 522−15 528.
  307. Steele, J.S.N. Determination of partial specific volumes for lipid associated proteins / J.S.N. Steele, C. Jr. Transford, J.A. Reynolds // Methods in Enzymol. 1978. — Vol. 48. — P. 11−23.
  308. Suzuki, Y.J. Oxidants as stimulators of signal transduction / Y.J. Suzuki, H.J. Forman, A. Sevanian // Free Radic. Biol. Med. 1997. — Vol. 22,№ 1−2.-P. 269−285.
  309. Tachikawa, M. Distinct cellular expressions of creatine synthetic enzyme GAM T and creatine kinases uCK-M: and CK-B suggest a novel neurol-glial relationship for brain energy homeostasis / M. Tachikawa, M.
  310. Fukaya, Т. Terasaki et al. // Eur. J. Neurosci. 2004. — Vol. 20, № 1. — P. 144−160.
  311. Takagi, Y. Creatine kinase and its enzymes / Takagi Y., Yaasuhara, Т., Gomi, K. // Rinsho Byori.- 2001.- suppl. 116.-P.52−61.
  312. Tekkok, S.B. Anoxia effects on CNS function and survival: regional differences / S.B. Tekkok, B.R. Ransom // Neurochem. Res. 2004. — Vol. 29,№ 11.-P. 2163−2169.
  313. Vanden Hoek, T. Reactive oxygen species released from mitochondria during brief hypoxia induce preconditioning in cardiomyocytes / T. Vanden Hoek, L. Becker, Z. Shao et al. // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273. — P. 18 092−18 098.
  314. Vannuccii, R.C. Secondary energy failure after cerebral hypoxia-ischemia in the immature rat / R.C. Vannuccii, J. Towfighi, S.J. Vannuccii // J. Cereb. Blood Flow Metal. 2004. — Vol. 24, № 10, — P. 1090−1097.
  315. Vannuccii, R.C. Glycolysis and perinatal hypoxic-ischemic brain damage / R.C. Vannuccii, R.M. Brucklacher, S.J. Vannuccii // Dev. Neurosci. 2005. — Vol. 27, № 2−4. — P. 185−190.
  316. Veech, R.L. Cytosolic phosphorylation potential / R.L. Veech, J.W. Lawson, N.W. Cornell, H.A. Krebs // J. Biol. Chem. 1979. — Vol. 254, № 14.-P. 6538−6547.
  317. Velot, C. Model of a quinary structure between Krebs TCA cycle enzymes: a model for the metabolism / C. Velot, M.B. Mixon, M. Teige // Biochem. 1977. — Vol. 36, № 4. — P. 14 271−14 276.
  318. Vendelin, M. Analisis of functional coupling: mitochondrial creatine kinase and adenine nucleotide translocase / M. Vendelin, M. Lemba, V.A. Saks // Biophys. J. 2002. — Vol. 87, № 1. — P. 696−713.
  319. Viitanen, P.V. Evidence for functional hexokinase compartmentation in rat skeletal muscle mitochondria / P.V. Viitanen, P.J. Geiger, S. Erickson-Viitanen, S.P. Bessman // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, № 15. — P. 96 799 686.
  320. Wallimann, T. Cell and Muscle Motility / T. Wallimann, H.M. Eppenberger. Plenum Publishing Corp., NY, 1985. — Vol. 6. — P. 239−285.
  321. Wallimann, T. Creatine kinase in non-muscle tissues and cells / T. Wallimann, W. Hemmer // Mol. Cell Biochem. 1994. — Vol. 133−134. — P. 193−220.
  322. Wallimann T. Some new aspects of creatine kinase: compartmentation, structure, function and regulation for cellular and mitochondrial bioenergetics and physiology / Wallimann Т., Dolder M., Schlatter U. // Biofactors. -1998. -Vol.8 (3−4). P. 229−234.
  323. Walzel, B. Novel mitochondrial creatine transport activity: implications for intracellular creatine compartments and bioenergetics / Walzel, В., Speer, О., Zanolla, E., et al. // J. Biol. Chem.-2002.-Vol. 277.-P.37 503−375 511.
  324. Wang, P.F. Loop movement and catalysis in creatine kinase / P.F. Wang, A.J. Flynn, M.J. McLeish, G.L. Kenyon // IUBMB Life. 2005. -Vol. 57, № 4−5.-P. 355−362.
  325. , D. / D. Watts // The Enzymes, 3rd Ed. 8. AcademicPress, NY, 1973.-383p.
  326. White, Т.К. Rat brain hexokinase: location of the allosteric regulatory site in structural domain at the N-terminus of the enzyme / Т.К. White, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1987. — Vol. 259. — P. 402−411.
  327. Wilson, J.E. Brain hexokinase. A proposed relation between soluble-particulate distribution and activity in vivo / J.E. Wilson // J Biol Chem. -1968. Vol. 243, N 8 .- P. 3640−3647.
  328. Wilson, J.E. Brain hexokinase, the prototype ambiquitous enzyme / J.E. Wilson // Curr. Top. Cell. Regul. 1980. — Vol. 16. P. 2−54.
  329. Wilson, J.E. Hexokinase / J.E. Wilson // Handb. Neurochem. 1983. -Vol. 4.-P. 151−172.
  330. Wilson, J.E. Regulation of mammalian hexokinase activity / J.E. Wilson // Regul. Carbohydr. Metab. 1985. — № 1. — P. 45−85.
  331. Wilson, J.E. Hexokinases / J.E. Wilson // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1995. — Vol. 126. — P. 65−198.
  332. Wilson, J.E. An introduction to the isoenzymes of mammalian hexokinase types 1−111 / J.E. Wilson // Biochem. Soc. Trans. 1997. — Vol. 25.-P. 103−108.
  333. Wilson, J.E. Isozymes of mammalian hexokinase: structure, subcellular localization and metabolic function / J.E. Wilson // The J. Exp. Biol. 2003. — Vol. 206. — P. 2049−2057.
  334. Wirz, T. A unique chicken B-creatine kinase gene gives rise to two B-creatine kinase isoproteins with distinct N termini by alternative splicing / T. Wirz, U. Brandle, T. Soldati et al. // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265, № 20. -P. 11 656−11 666.
  335. Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase from chichen brain / M. Wyss, J. Schlegel, P. James et al. // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — P. 15 900−15 908.
  336. Wyss, M. Mitochondrial creatine kinase: a key enzyme of aerobic energy metabolism / M. Wyss, J. Smeitink, R.A. Wevers, T. Wallimann // Biochem. Biophys. Acta. 1992. — Vol. 1102. — P. 119−166.
  337. Wyss, M. Creatine and creatinine metabolism / M. Wyss, R. Kaddurah-Daouk // Physiol. Rev. 2000. — Vol. 80. — P. 1107−1213.
  338. Xie, G. Rat brain hexokinase: The hydrophobic N-terminus of the mitochondrially bound enzyme is inserted in the lipid bilayer / G. Xie, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1988. — Vol. 267. — P. 803−810.
  339. Xie, G. Tetrameric structure of mitochondrially bound rat brain hexokinase: a crosslinking study / G. Xie, J.E. Wilson // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — Vol. 276, № 1. — P. 285−293.
  340. Yoshizaki, K. Role of phosphocreatine in energy transport in skeletal muscle of bullfrog studied by 31P-NMR / K. Yoshizaki, H. Watari, G.K. Radda // Biochim. Biophys. Acta. 1990. — Vol. 1051, № 2. — P. 144−150.
  341. Yoskikawa, T. Experimental hypoxia and lipid peroxide in rats / T. Yoskikawa, Y. Furukawa, Y. Wakamatsu // Biochem. Med. 1982. — Vol. 27,№ 2.-P. 207−213.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!