Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Действие адреналина, цАМФ и АТФ на образование пептидов возрастными фракциями эритроцитов человека

Диссертация: Действие адреналина, цАМФ и АТФ на образование пептидов возрастными фракциями эритроцитов человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость. Предложенный метод «оптического пинцета» может быть использован для экспресс-диагностики способности эритроцита к изменению формы, от которого зависит функциональная полноценность клетки. Обнаруженное изменение количества и спектра пептидных соединений при действии адреналина, а также увеличение количества пептидов внутри эритроцитов при действии АТФ, цАМФ и ингибиторов… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Строение, метаболизм и функциональная активность эритроцитов человека (обзор литературы)
    • 1. 1. Структурно-функциональная организация эритроцита человека
    • 1. 2. Метаболические процессы эритроцитов человека
    • 1. 3. Сигнальная система эритроцитов человека
    • 1. 4. Апоптоз эритроцитов млекопитающих
    • 1. 5. Генерация пептидных соединений эритроцитами человека
  • Глава 2. Материалы и методы исследования
    • 2. 1. Методы определения реологических и биохимических показателей эритроцитов
    • 2. 2. Методы изучения действия адреналина, цАМФ, АТФ и ингибиторов на возрастные фракции эритроцитов in vitro
    • 2. 3. Методы хроматографических исследований и электрофореза пептидных соединений.47t!
  • Глава 3. Результаты исследования и их обсуждение
    • 3. 1. Реологическая и биохимическая характеристика фракций молодых нестарых эритроцитов
      • 3. 1. 1. Показатели состояния мембран молодых и старых клеток
      • 3. 1. 2. Содержание различных форм гемоглобина в молодых и старых эритроцитах
      • 3. 1. 3. Активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы молодых и старых эритроцитов
    • 3. 2. Генерация пептидных соединений эритроцитами человека при увеличении внутриклеточной концентрации цАМФ
      • 3. 2. 1. Действие долговременной активации и блокирования |3-адренорецепции на образование пептидных соединений эритроцитами человека
      • 3. 2. 2. Действие кратковременной активации и блокирования р-адренорецепции на образование пептидов эритроцитами человека
      • 3. 2. 3. Действие экзогенного цАМФ на образование пептидных соединений эритроцитами человека
      • 3. 2. 4. Действие экзогенного АТФ на образование пептидных соединений эритроцитами человека
      • 3. 2. 5. Образование пептидных соединений в условиях ингибирования фосфодиэстеразы цАМФ и частичного блокирования пуриновой рецепции эритроцитов

Действие адреналина, цАМФ и АТФ на образование пептидов возрастными фракциями эритроцитов человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность исследования. Многие биологически активные соединения имеют пептидную природу. Регуляция биологических процессов с помощью олигопептидов и пептидов является одной из самых сложных и многофункциональных систем в живых организмах.

Работами отечественных и зарубежных ученых [Иванов и др., 1992, 1997, 1998, 2005, Slemmon, 1994, Карелин и др., 1998, 2005, Филиппова и др., 2008, Шатаева и др., 2003] установлено, что образование пептидных молекул различной молекулярной массы тканеспецифично и представляет собой результат протеолитической деградации функционально важных белков: гемоглобина, актина, ряда внутриклеточных ферментов. Это привело к формированию положения о существовании тканеспецифических пептидных пулов, играющих существенную роль в процессах регуляции как на уровне клеток, так и на уровне всего многоклеточного организма.

По мнению ученых [Карелин и др., 2005, Иванов и др., 2005] основной функцией тканеспецифического пептидного комплекса служит контроль трасформации, пролиферации и элиминации клеток соответствующей ткани. Исключительная важность регуляторов пептидной природы предполагает наличие сложного механизма деградации функциональных белков в клетках, в свою очередь, тонко регулируемого.

В институте Биоорганической химии РАН им. М. М. Шемякина работами [Иванов и др., 1992, Карелин и др., 1998, 2005, Иванов и др., 1997, 1998, 2005, Филиппова и др., 2008] получены и изучены пептидные соединения, образующиеся в культурах эритроцитов человека, предшественниками которых является гемоглобин и некоторые другие белки клеток. Точная локализация, состав, а также механизмы действия комплекса протеолитических ферментов в эритроцитах в настоящее время не изучены. По одной из гипотез, пептиды образуются внутри эритроцитов, а затем выводятся из клеток, по другой, из эритроцитов экскретируются длинные фрагменты, из которых затем в плазме с помощью плазменных протеаз образуются короткие пептиды. Существует также точка зрения, по которой образование коротких пептидов из длинных предшественников связано с действием на них мембраноассоциированного ферментативного комплекса при их прохождении через мембрану [Галактионов и др., 1984, Карелин и др., 1998, Иванов и др., 2005]. Установлено также, что процесс зависит от наличия в среде энергоресурсов (глюкозы). Открытая эндокринная функция эритроцитов требует выяснения механизмов образования биологически активных пептидов этими клетками, так как, во-первых молекулы поступают непосредственно в кровь и оказывают генерализованное действие, а во-вторых, данные клетки не имеют внутриклеточных мембранных структур для локализации активных протеаз. Соответственно, в этих клетках комплекс ферментов, расщепляющих белки, должен иметь механизмы активации и ингибирования. Возможно, этот процесс образования пептидов в эритроцитах подвергается тонкой регуляции' с помощью сигнальных молекул, действующих как извне, так и образующихся внутри клеток. Однако сведений о действии сигнальных молекул на образование пептидов в эритроцитах человека нет. Наиболее значительно на эритроцитах человека представлена {3-адренорецепция. Известно, что эритроциты эффективно связывают лиганд р-адренорецепторов — адреналин [Голенда, 1994], что сопровождается увеличением содержания цАМФ в данных клетках. Эффективность реализации регуляторных механизмов зависит от функционального состояния клеток, что в свою очередь определяется их возрастом и уровнем образования АТФ.

Цель работы. Целью настоящего исследования стало изучение образования пептидных соединений различными возрастными фракциями эритроцитов человека в условиях действия адреналина, цАМФ и АТФ. Задачи исследования:

1. Осуществить разделение гетерогенной популяции эритроцитов человека на молодые и старые клетки без использования чужеродных компонентов для создания градиента плотности.

2. Провести верификацию состава фракций эритроцитов по биохимическим и реологическим показателям.

3. Изучить процесс образования пептидных соединений популяцией молодых и старых клеток в условиях активации и блокирования (3-адренорецепции.

4. Выявить различия в генерации пептидов фракциями молодых и старых клеток под действием экзогенных цАМФ, АТФ и ингибиторов фосфодиэстераз цАМФ.

5. Провести сравнение спектров пептидных соединений, полученных при действии на эритроциты цАМФ, АТФ, адреналина и спектров, полученных при расщеплении гемоглобина под действием пепсина.

Научная новизна. Впервые предложен способ верификации функциональной полноценности фракций эритроцитов по степени эластичности мембраны, определенной методом оптического пинцета. Впервые исследовано образование пептидных соединений различными возрастными фракциями эритроцитов человека в условиях активации и блокирования р-адренорецепции. Установлено, что в присутствии адреналина происходит увеличение генерации и выхода пептидов из эритроцитов в плазму. Обнаружено, что в молодых клетках этот эффект выше. Выявлено также увеличение скорости образования пептидных соединений эритроцитами человека в условиях действия цАМФ, АТФ и при ингибировании фосфодиэстеразы цАМФ. Установлено, что среди пептидных соединений, образуемых эритроцитами, присутствуют фрагменты гемоглобина молекулярной массой 0,7−3,0 кДа (группа коротких пептидов) и 3−20 кДа (группа длинных пептидов). Обнаружено появление группы коротких пептидов только при действии адреналина на клетки.

Практическая значимость. Предложенный метод «оптического пинцета» может быть использован для экспресс-диагностики способности эритроцита к изменению формы, от которого зависит функциональная полноценность клетки. Обнаруженное изменение количества и спектра пептидных соединений при действии адреналина, а также увеличение количества пептидов внутри эритроцитов при действии АТФ, цАМФ и ингибиторов фосфодиэстераз цАМФ на клетки указывает на возможность сигнального пути активации продукции пептидных соединений эритроцитами человека. Дальнейшее изучение механизмов образования пептидных соединений позволит оценить высвобождение пептидов с определенной биологической активностью из эритроцитов в кровь в различных физиологических и патологических состояниях (стрессовые воздействия, гиперадреналинемия различной этиологии).

выводы.

1. Верификация по реологическим и биохимическим характеристикам эритроцитов, разделенных методом сепаратного центрифугирования без использования системы создания градиента плотности, показала качественное деление их на фракции молодых и старых клеток.

2. Установлено, что при 20-минутной инкубации эритроцитов в плазме в присутствии 10 мкг/мл адреналина происходит увеличение генерации и выхода пептидных соединений из эритроцитов в плазму. Уровень пептидных соединений в плазме повышается в два раза по сравнению с контролем.

3. Выявлено, что действие адреналина (2 и 10 мкг/мл) в течение 2-х минут на фракции чистых клеток увеличивает скорость образования пептидных соединений в эритроцитах. В молодых функционально полноценных клетках этот эффект выше, чем в старых. Блокирование Р-адренорецепции эритроцитов пропранололом не сопровождается увеличением скорости генерации пептидов клетками по сравнению с контролем.

4. Действие экзогенных цАМФ и АТФ (100 и 200 мкг/мл) на эритроциты увеличивает скорость образования пептидов как в молодых, так и в старых клетках дозозависимо. Функционально полноценные клетки более чувствительны к действию данных сигнальных молекул.

5. Повышение концентрации внутриклеточной цАМФ за счет ингибирования фосфодиэстераз цАМФэритроцитов имидазолом (43 и 72 мкг/мл) и 1,3-диметилксантином (20 мкг/мл) увеличивает скорость генерации пептидов. Во фракции молодых клеток увеличение выше, чем в старых.

6. Установлено, что среди пептидных соединений, образуемых эритроцитами, присутствуют фрагменты гемоглобина. Молекулярная масса полученных групп пептидных соединений колеблется в пределах 0,7−3,0 кДа для коротких пептидов и 3−20 кДа для длинных молекул. Более короткие пептиды (0,7−3,0 кДа) обнаруживаются в условиях действия адреналина на клетки.

7. Количество пептидных соединений внутри эритроцитов увеличивается в условиях повышения концентрации цАМФ и АТФ в клетках, что свидетельствует о регулируемости процесса протеолитической деградации гемоглобина в эритроцитах.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Полученные данные, их анализ и сопоставление с данными литературы, позволяют высказать несколько обобщенных положений об участии адреналина и цАМФ в генерации пептидных соединений эритроцитами человека, а также зависимости этого процесса от возраста (различий в состоянии мембран, активности ферментных систем и биохимических характеристик) красных кровяных клеток.

Эффективное функционирование эритроцита зависит от возможности поддержания реологических и биохимических характеристик на высоком уровне. Это определяется как соотношением компонентов мембран, отвечающих за способность к деформации и рецепции, так и активностью ферментных систем, отвечающих за метаболические процессы в клетках, транспорт газов по крови и другие функции.

Снижение каталитических функций ферментов пентозофосфатного пути окисления глюкозы и гликолиза сопровождается ослаблением функционирования метгемоглобинредуктазных систем из-за снижения образования НАДН и НАДФН, необходимых для ферментативнойредукции гемоглобина. Уменьшение производства АТФ ведет к постепенному нарушению АТФ-зависимых транспортных путей и нарастающему ионному дисбалансу клетки. Повышающийся процент метформы гемоглобина способствует заглублению триптофановых остатков белка в мембрану в области анкирина и приводит к снижению эффективности функционирования спектрин-актиновых комплексов и белка полосы 3. Это способствует неблагоприятному изменению белок-белковых и белок-липидных взаимодействий в мембране клетки [Бондаренко и др., 1985, Казеннов и др., 1991, Tillmann et al., 1980, Taylor, 1999].

Процесс старения эритроцита завершается сферизацией клетки и экспрессией на поверхность мембраны специфических антигенных структур, являющихся сигналом для уничтожения клетки [Clare, 1983, Сторожок и др., 1997].

Наши исследования подтверждают ухудшение реологических свойств эритроцитов при старении, а именно снижение деформируемости и осмотической резистентности старых клеток, и увеличение мембранной проницаемости для молекул мочевины. Также проведенные эксперименты подтверждают ухудшение состояния ферментных систем клеток при старении, сопровождающееся увеличением скорости метгемоглобинобразования и уменьшением активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы старых эритроцитов, полученных методом поэтапного центрифугирования с выделением возрастных фракций клеток.

В конце XX века появились сведения о формировании в клетках тканеспецифических пептидных соединений, обладающих широким спектром биологической активности. Изучение аминокислотной последовательности пептидов показало, что они являются фрагментами ряда функциональных белков и некоторых ферментов. Предшественником значительного количества биологически активных пептидов являются глобиновые цепи гемоглобина. Было показано, что пептидные соединения формируются также и внутри эритроцитарных клеток и экскретируются в плазму крови [Иванов и др., 1998, 2001, Карелин и др., 2005, Филиппова и др., 2008].

По одной из гипотез, олигопептиды образуются внутри эритроцитов, а затем выводятся из клеток (причем образование коротких пептидов из длинных предшественников связано с действием на них мембраноассоциированного ферментативного комплекса специфических протеаз при их прохождении через мембрану), по другой, из эритроцитов экскретируются длинные фрагменты, из которых затем в плазме образуются короткие пептиды. В дальнейшем было установлено, что внутри эритроцитов происходит интенсивный протеолиз гемоглобина, приводящий к образованию нескольких групп родственных пептидов. Затем они подвергаются дальнейшей деградации с Nи С-концов.

Иванов и др., 1997, 2005, Филиппова и др., 2008]. Изучение биологической активности пептидных соединений генерируемых эритроцитами обнаружило наличие внутри клеток молекул, стимулирующих пролиферацию и секрецию в окружающую среду ингибиторов пролиферации, что позволило авторам предположить основную роль пула данных пептидов — поддержание равновесия клеток в культуре [Карелин и др., 2005].

Очевидно, что процесс образования биологически активных пептидных соединений в эритроцитах должен подвергаться регуляции. Однако, регуляторные механизмы процесса генерации пептидных соединений эритроцитами в настоящее время не выяснены. Есть данные о зависимости данного процесса от наличия в среде глюкозы — основного источника энергии эритроцитов [Карелин и др., 1998]. Активация протеолитических ферментов типа калпаина, каспаз и ряда других цистеиновых и аспартиловых протеаз происходит в условиях гиперосмотического шока и окислительного стресса [Миндукшев и др., 2010]. Увеличение содержания пептидных соединений в гетерогенной популяции эритроцитов в условиях окислительного стресса, созданного действием Fe2+ в сочетании с желточными липопротеидами, наблюдали [Кленова, 2004].

Возможно, что существуют различные механизмы активации протеолитических ферментов в эритроцитах, большая часть которых реализуется в экстремальных ситуациях при действии повреждающих факторов и является проявлением реализации программы апоптоза, другие осуществляются в физиологических условиях и направлены на образование специфических пептидных соединений с определенной регуляторной активностью. Регуляция может осуществляться с помощью различных сигнальных молекул извне и образующихся внутри клеток.

Мы исследовали процесс генерации пептидных соединений эритроцитами человека в условиях активации аденилатциклазной системы через p-адренорецепторы. Долговременное (10−20 минут) > действие адреналина.

10 мкг/мл) на молодые функционально полноценные эритроциты сопровождалось выделением пептидных соединений в плазму, что подтверждалось как увеличением их содержания в плазме, так и отсутствием накопления их в клетках.

Кратковременное (2 минуты) действие как повышенных (10 мкг/мл), так и физиологических (2 мкг/мл) концентраций адреналина на эритроциты сопровождалось увеличением скорости образования пептидных соединений внутри клеток и их частичном укорочением. Эффект хорошо обнаруживается у функционально полноценных клеток, возможно, это обусловлено интакностью рецепторного аппарата молодых клеток. Хроматографически и электрофоретически регистрировались два пика пептидных соединений: один, характерный для эритроцитов как подвергнутых воздействию адреналина, так и контрольных. В случае действия адреналина этот пик просто увеличивался в размерах. Другой пик, значительно меньшей величины, обнаруживался только в присутствии адреналина. Пептидные соединения данного пика имеют меньшую молекулярную массу.

Нами было изучено также и действие увеличения содержания цАМФ внутри клеток на образование пептидных соединений. Повышение содержания цАМФ внутри клеток за счет инкубации эритроцитов с экзогенным цАМФ (100 и 200 мкг/мл) и его предшественником в клетках — АТФ (100 и 200 мкг/мл) привело к увеличению скорости образования пептидов эритроцитами человека. Эффект наблюдается как во фракции молодых, так и во фракции старых клеток, хотя наблюдается снижение чувствительности стареющих клеток к действию данных сигнальных молекул. Так как экзогенное действие как цАМФ, так и АТФ может осуществляться через пуриновую рецепцию без проникновения внутрь клетки, нами было осуществлено блокирование пуриновых рецепторов 1,3-диметилксантином. В условиях действия 1,3-диметилксантина, а также при комбинированном воздействии 1,3-диметилксантина и АТФ наблюдается увеличение содержания пептидных соединений в эритроцитах, более значительное увеличение регистрируется у молодых эритроцитов, причем при комбинированном воздействии он усиливается. Это можно объяснить тем, что 1,3-диметилксантин является одновременно и ингибитором фосфодиэстераз, разрушающих циклические нуклеотиды.

Молекула цАМФ в клетке разрушается с помощью фосфодиэстераз цАМФ, которые катализируют реакцию превращения этого соединения в нециклическую форму, не обладающую сигнальными функциями. Так как в отсутствии сигнала активность аденилатциклазы низка, а образующийся цАМФ постоянно разрушается фосфодиэстеразой цАМФ, уровень цАМФ в клетках можно временно повысить, ингибируя фосфодиэстеразу цАМФ. Мы провели изучение образования пептидных соединений в различных фракциях эритроцитов в условиях ингибирования фосфодиэстераз цАМФ имидазолом (43 и 72 мкг/мл) для увеличения концентрации цАМФ в клетке засчет увеличения времени ее существования. Это также привело к повышению, скорости образования пептидных соединений внутри как молодых, так и старых эритроцитов, хотя процент повышения у стареющих клеток меньше.

Таким образом, увеличение содержания пептидных соединений внутри эритроцитов происходит в условиях повышения количества цАМФ в клетках. Регуляторная роль цАМФ в эритроцитах может реализоваться через цАМФ-зависимые протеинкиназы (протеинкиназы А) [Мушкамбаров, 2003], дальнейшие пути развития эффекта могут быть многообразными. Активация протеолиза гемоглобина и, возможно, некоторых других функциональных белков может осуществляться за счет фосфорилирования белков кальциевых каналов или неселективного катионного канала (NSC-channel) и входа Са в клетку. Те же каналы активируются в условиях окислительного стресса [Lang et al., 2003]. Большинство же протеаз являются Сазависимыми [Зварич, 1991, Альберте, 1994, Horga et al., 2000]. Нельзя исключить и непосредственное фосфорилирование некоторых протеаз цАМФ-зависимыми протеинкиназами, которые могут осуществлять активацию других протеолитических ферментов с помощью частичного протеолиза [Альберте, 1994, Мартынов и др., 1999, Мушкамбаров, 2003].

Активированные протеазы осуществляют деградацию гемоглобина до пептидных соединений молекулярной массы предположительно от 3 кДа до 20 кДа. Активация же через р-адренорецепторы приводит к укорочению пептидных соединений до пептидов молекулярной массы предположительно 700−3000 Да, а длительное действие адреналина позволяет зафиксировать выход коротких пептидов из эритроцитов в плазму.

Скорость образования пептидных соединений в условиях повышения внутриклеточной концентрации цАМФ в старых эритроцитах ниже, чем в молодых. Это указывает на зависимость регулируемого процесса генерации пептидов от состояния мембраны и активности ферментных систем клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.В., Боровкина Т. И., Титова И. М. Анализ регуляции в системе красной крови Красноярск, 1975. — С. 175−180.
  2. В.М., Старкова A.B. Диагностическая ценность определения уровня веществ средней молекулярной массы в плазме новорожденных детей, перенесших внутриутробную гипоксию // Пермский медицинский журнал. 1998. -Т. 15. -№ 1. — С.25−28.
  3. В.Ф. Структура биомембран // Соровский образовательный журнал. 1998.-№Ю (35).-С. 1−13.
  4. Л.И. Структурные особенности интегрального белка 3 мембран эритроцитов крыс при D-гиповитаминозе // Укр. биохим. Журнал. — 1991. — Т.63. — № 3. С. 77−80.
  5. B.C. Ферментные методы анализа. М.: Наука, 1969. — 740 с.
  6. Ф.И., Буравцев В. Н., Жаботинский A.M. Взаимодействие пути Эмбдена-Мейергофа и гексозомонофосфатного шунта эритроцитов // Биохимия. 1981. —Т.46. — Вып.4. — С. 723−725.
  7. Ф.И., Витвицкий В. М., Жаботинский A.M. Влияние гликолиза на метаболизм аденилатов в эритроцитах человека // Биохимия. — 1984. — Т.49. — Вып.1. С. 104−110.
  8. Ф.И., Витвицкий В. М., Комарова C.B. Энергозависимые процессы и метаболизм аденилатов в эритроцитах человека // Биохимия. — 1996. -Т.61. Вып.2. — С. 266−274.
  9. Ф.И., Витвицкий В. М., Княткин А. Б., Пичугин A.B. Регуляция объема эритроцитов человека. Роль калиевых каналов, активируемых кальцием // Биофизика. 1998. — Т.38. — Вып.5. — С. 809−822.
  10. Ф.И., Корунова Н. О., Спиридонов И. С. и др. Как регулируется объем эритроцита, или что могут и чего не могут математические модели в биологии // Биологические мембраны. 2009. — № 3. — С. 163−179.
  11. Т.С. Перекисное окисление липидов и антиокислительная защита эритроцитов у больных сахарным диабетом 1-го типа // Тер. архив. — 1993. -№Ю.-С. 23−27.
  12. .С., Булеганов К. Е., Басенова А. Т. Влияние содержания холестерина в мембранах эритроцитов на скорость оседания, электрофоретическую подвижность и скорость восстановления феррицианида калия // Биофизика. — 1990. — Т.35. — № 2. С. 293−296.
  13. М.Бароненко В. А., Тупиневич Г. С. Поверхностные свойства эритроцитарной мембраны показатель адаптации организма к стрессу //'. Физико-химические процессы исследования в медицине. — Уфа: Наука, 1985. — С. 4852.
  14. Л.И. Как собрать мембрану (Солюбелизация и реконструкция мембран) // Соросовский образовательный журнал. 2004. — Т.8. — № 1. — С. 10−16.
  15. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия /- М.: Медицина, 1990. -544 с.
  16. Биохимия человека. Пер. с англ. / Р. Марри и др.- пер. с англ. М.: Мир, 1993.-Т.1.-384 с.
  17. Биохимия человека. / Р. Марри и др.- пер. с англ. М.: Мир, 1993. — Т.2. -415 с.
  18. Л.А. Гемоглобин // Соровский образовательный журнал. — 1998.-№ 4(29)-с. 33−38.
  19. C.B., Ушакова И. П., Левин Л. Ф. Изучение взаимодействия гемоглобина с фосфолипидными мембранами различного состава // Биоорганическая химия. 1985.-Т.П.-№ 10.-С. 1385−1389.
  20. Г. М. Особенности ß--адренергического рецептора при гипертонической болезни и спонтанной гипертензии у крыс // Кардиология.- 1982.-Т.22.-№ 3.-С. 120−125.
  21. A.B., Полякова Ю. Л. Хроматография в медицине и биологии. -Самара: Самарский университет. 2006. — 116 с.
  22. С.Г., Кульчицкий O.K. Возрастные аспекты рецептор-эффекторных реакций и регуляции активности аденилатциклазы // Укр. биохим. журнал. 1985. Т.57. — № 4. — С. 24−27.
  23. И.А. Морфологические особенности эритроцитов периферической крови в норме и патологии // Гематология и трансфузиология. 1991. — Т.36.- № 6. С. 466−469.
  24. C.B. Методы сепарации возрастных фракций эритроцитов // Лаб. дело. 1989. — № 9. — С. 32−35.
  25. А.П. Определение индекса фильтруемости эритроцитов // Лаб. дело. 1991. — № 9. — С. 44−46.
  26. Взаимодействие гормонов с рецепторами / под ред. Дж. Леви. М.: Мир, 1979.-564 с.
  27. А.Д., Осетров И. А., Мельников A.A. Активность Na, К-АТФазы эритроцитов у физически активных лиц // Физиология человека. — 2001. — Т.27. — № 3. С. 129−132.
  28. Е.Е. Состояние эритроцитов крыс при эмоциональном стрессе // Бюлл. эксперим. биол. и мед. — 1985. — № 12. С. 675−677.
  29. И.И., Епифанов С. Ю., Каданцев В. Н., Кононенко K.M. Исследование механизмов влияния температурного и химического факторов на функционирование биологических мембран // Физиология человека. — 1997. -Т.23.-№ 1.-С. 70−80.
  30. С.Г., Цейтин В. М., Леонова В. И. Пептиды группы «средних молекул» // Биоорганическая химия. — 1984. — Т.10. — № 1. С. 5−17.
  31. Г. Г., Мажуль М.М.,. Позднякова Е. А. Перекисное окисление липидов в тканях крыс различного возраста в норме и при старении // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1982. № 4. — С. 30−32.
  32. И.Л., Голенда А. И., Галлеев А. Р. Кинетический способ исследования адренорецепторов в эритроцитах // Физиология человека. — 1994. — Т.20. — № 3. — С. 151−155.
  33. В.А., Ханыкина И. В. Гликозилированные протеиды и реологические свойства эритроцитов при нарушениях углеводного обмена // Тер. архив. 1991. — № 12. — С. 113−117.
  34. В.А., Петухов Е. Б., Александрова Н. П. Ухудшение деформируемости эритроцитов как один из факторов, определяющих тяжесть состояния больных // Анастезиол. и реаниматолог. — 1982. — № 1 -С. 38−41.
  35. Е.И., Пинаев Г. П. Белки цитоскелета эритроцитов // Цитология. — 1988. — Т.ЗО. — № 1. С. 5−18.
  36. М.С., Катков И. И. Влияние холестерина на устойчивость мембраны // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1985. — № 3. — С. 441−445.
  37. С.А., Гурчин Ф. А., Шевченко К. А., Громов И. А. Влияние эндогенных пептидов на состояние медиаторных систем и компенсациюдвигательных расстройств при паркинсонизмах // Физиология человека. -1995. — Т.21. -№ 1. С. 10−16.
  38. Е.Е., Туркин В. В., Бабенко Г. А. Выделение и свойства супероксиддисмутазы плазмы крови человека // Биохимия. 1992. — Т.57. — № 12.-С. 1892−1900.о
  39. В., Хлынчак А. И., Скотницка Е., Суска М. Метаболизм пуринов в эритроцитах человека // Биохимия. 2006. — Т.71. — Вып.5. — С. 581−591.
  40. Г. Л. Надмолекулярная регуляция гликолиза эритроцитов. I. Состав цитоплазмы // Биохимия. 1995. — Т.60. — № 4. — С. 560−567.
  41. В.Т., Карелин A.A., Михайлова И. И. Выделение, структура и свойства новых эндогенных пептидов // Биоорганическая химия. 1992. -Т.18. №Ю-11.-С.1271−1311.
  42. Г. П. Современные представления о транспорте кислорода // Усп. физиол. наук.-2001.-Т.32.- № 4.-С. 15−18.
  43. Л.И. Буферные свойства гемоглобина и его сродство к кислороду // Докл. АН СССР. 1984. — Т.387. — № 4. — С. 925−927.
  44. Л.И. Состав и функции крови // Соровский образовательный журнал. -2001.- № 2.-С. 11−19.
  45. З.М., Колмаков В. М., Радченко В. Г. Проницаемость эритроцитарных мембран у больных с хроническими заболеваниями печени // Клиническая медицина. 1987. — № 8. — С. 157−159.
  46. A.M., М.Н. Маслова Структурно-биохимические свойства мембраны безъядерных эритроцитов // Физиологический журнал им. Сеченова. 1987. — № 12. — С. 1587−1598.
  47. A.M., Маслова М. Н., Шалабодов А. Д. Исследование активности АТФ-зы эритроцитов млекопитающих // Биохимия. 1984. — Т.46. — Вып.7. — С. 1089−1095.
  48. A.M., Маслова М. Н. Влияние мембранного скелета безъядерных эритроцитов на свойства транспортных АТФ-аз // Цитология. 1991. — Т.ЗЗ. -№ 11.-С. 32−41.
  49. Г. Н. Деформируемость эритроцитов // Анестезиология и реаниматология. 1984. -№ 1. — С. 71−73.
  50. A.A., Филиппова М. М., Яцкин О. Н. Протеолитическая деградация гемоглобина в эритроцитах приводит к образованию биологически активных пептидов // Биоорганическая химия. 1998. — Т.24. — № 4. — С. 271−281.
  51. A.A., Иванов В. Т. Пептидомика новое направление постгеномных технологий // Вестник Российской академии наук. — 2005. — Т. 75. — № 2. — С. 139−148.
  52. Л.Н. Реологические свойства эритроцитов. Современные методы исследования // Физиологический журнал им. Сеченова. 1995. — № 6. — С. 122−129.
  53. А.Г., Зимин Ю. В. Влияние молекул средней массы на альдегиддегидрогеназную систему печени и эритроцитов в эксперименте // Успехи современного естествознания. 2004. — № 4. — С. 21−23.
  54. P.O. Содержание и спектр внутриэритроцитарных пептидов в условиях повышения концентрации цАМФ // Известия Самарского Научного Центра РАН. 2009. — № 1(4). — С.737−740.
  55. P.O., Кленова H.A. Сигнальный механизм образования пептидных соединений эритроцитами человека // Вестник Тверского госуниверситета. Серия «Биология и экология». 2009. — Вып.11, № 2. — С.65−69.
  56. P.O., Кленова H.A. Спектры внутриэритроцитарных пептидных соединений в условиях действия эндогенного и экзогенного цАМФ // Вестник Тверского госуниверситета. Серия «Биология и экология». 2009. -Вып.13, № 14. — С.91−95.
  57. P.O., Кленова H.A. Действие цАМФ на образование пептидов в эритроцитах человека в зависимости от возраста клеток // Бюлл. эксперим. биол. и мед. 2010. — Т. 149, № 6. — С.644−648.
  58. H.A. Изменения метаболических процессов в эритроцитах практически здоровых мужчин в ходе физических нагрузок. М., 1997. -Юс. — Деп. в ВИНИТИ, № 2090-В97.
  59. H.A. Биохимические механизмы дезинтеграции эритроцитов человека в разных условиях функционирования: автореф. дисс. доктора биол. наук. Тюмень, 2003. — 45с.
  60. H.A. Механизмы дестабилизации эритроцитарных клеток в условиях лактоацидоза и действия нитрозотиолов // Вест. СамГУ. Ест.науч. серия, 2002. № 2(24). — С. 158−163.
  61. H.A., Елистратова О. Ю., Полякова Ю. Л. Образование пептидных соединений в эритроцитах в условиях окисл. стресса // Вест. СамГУ. Ест.науч. серия. 1-й специальный выпуск, 2004. С. 163−170.
  62. H.A., Кленов P.O. Механизм образования пептидных соединений в эритроцитах человека // Естествознание и гуманизм. Сборник научных трудов. Томск, 2006. — Т.З. — № 4. — С. 16−17.
  63. H.A., Кленов P.O. Механизмы генерации пептидов эритроцитами человека // Вест. СамГУ. Ест.науч. серия. Биология, 2006. № 7 — (47). — С. 75−79.
  64. H.A., Кленов P.O. Строение, метаболизм и функциональная активность эритроцитов человека в норме и патологии. Самара: Самарский университет. — 2009. — 116 с.
  65. М.М., Маркин B.C. Мембранный скелет эритроцита: теоретическая модель // Биол. мембраны. 1986. — Т.З. — № 4. — С. 404−422.
  66. Н.М. Транспорт пирувата и глюкозы через эритроцитарные мембраны и роль спектрина в этом процессе // Биофизика. 1983: — Т.28. -Вып.5. — С. 826−827.
  67. Н.М., Черницкий Е. А. Зависимость активности метгемоглобинредуктазы эритроцитов человека от температуры // Биохимия. 1994. — Т.56. — Вып.2. — С. 342−345.
  68. В.А., Шмалий В. И. АТФ как мессенджер и мессенджер как мишень терапевтического воздействия // Лжи Украши. 2008. — № 3 (119). -С.48−51.
  69. Е.В., Дворянский С. А., Циркин В. И. Оценка ß--адренореактивности эритроцитов у рожающих женщин // Физиология человека. 1998. — Т.24. -№ 3. — С. 134−142.
  70. A.B., Котова С. П., Лосевский H.H., Майорова A.M., Кленов P.O., Кленова H.A. Применение лазерного пинцета для изучения механическихсвойств эритроцитов // Известия Самарского Научного Центра РАН. 2009. -№ 3(11).-С 76−82.
  71. Н.П., Гудкин JI.P., Мишаева Р. Н. Повышение кислородтранспортной эффективности гемоглобина при его химической модификации // Биохимия. 1996. — Т.61. — Вып.4. — С. 680−689.
  72. В.П., Ижевский П. В. Об использовании прикладной статистики при подготовке диссертационных работ по медицинским и биологическим специальностям // Бюлл ВАК РФ. 1997. — № 5. — С. 56−61.
  73. Л.А., Былинкина B.C. Протеолитические ферменты в процессинге белков // Усп. совр. биологии. 1990. — Т.109. — Вып.2. — С. 219−237.
  74. Л.Д., Балуханов Б. С., Уголев А. Т. Кислородзависимые процессы в клетке и ее функциональное состояние. М.: Наука, 1982. — 301 с.
  75. .Л., Фель Ф. М. Среднемолекулярные пептиды крови больных с психическими нарушениями сосудистого генеза // Лаб. дело. 1986. — № 3. -С. 192.
  76. Е.Г., Попичев М. И., Коношеноко C.B. Активность внутриэритроцитарных ферментов и сродство гемоглобина к кислороду у спортсменов при воздействии физ. нагрузок // Физиология человека. 2001. -Т.27. -№ 2. — С. 140−142.
  77. H.A. Основы клинической фармакологии и фармакотерапии в кардиологии. М.: Медицина, 1988. — 304 с.
  78. Г. П., Устьянцева И. М. Изменение проницаемости эритроцитарных мембран и показателей липидного обмена у больных с политравмой при раннем и отсроченном оперативном лечении // Физиология человека. 2003. — Т.29. — № 1. — С. 95−99.
  79. М.Я. Метод регистрации эндогенной интоксикации. СПб. -1995.-33 с.
  80. М.Я. Методы биохимической регистрации эндогенной интоксикации // Эфферентная терапия. 1995. — Т.1. — № 2. — С.61−64.
  81. .А., Резнева Р. Х. Противоположно направленная донорами и акцепторами регуляция сродства кислорода к гемоглобину // Биохимия. -1990. Т.55. -Вып.9. — С. 1616−1623.
  82. B.C., Козлов М. М. Механические свойства мембранного скелета эритроцитов // Биологические мембраны. 1986. — № 5. — С. 519−525.
  83. М.Н. Активность мембранных ферментов эритроцитов при различных стрессорных воздействиях // Рос. физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. — Т.80. — № 7. — С. 76−80.
  84. М.Н. Молекулярные механизмы стресса // Рос. физиол. журн. им И. М. Сеченова. 2005. — Т.91. -№ 11. — С. 1320−1328.
  85. В.К. Влияние ионов кальция на проникновение глюкозы в розовые тени эритроцитов // Цитология. 1979. — Т.24. — Вып.2. — С. 242−243.
  86. М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна, 1996. — Т.2. -685 с.
  87. И.В., Кривошлык В. В., Добрылко И. А. и др. Нарушение деформационных и транспортных характеристик эритроцитов при развитии у них апоптоза // Биологические мембраны. 2010. — Т.27. — № 1. — С. 28−3 8.
  88. О.И. Транспорт кислорода кровью (роль эритроцитов) // Физиол. журнал СССР им. И. М. Сеченова. 1986. — Т.72. — № 1. — С. 93−103.
  89. Молекулярная биология клетки. / Б. Альберте и др.- пер. с англ. М.: Мир, 1994.-Т.1.-520 с.
  90. Молекулярная биология клетки. / Б. Альбертс и др. пер. с англ. М.: Мир, 1994.-Т.2.-538 с.
  91. Молекулярная структура мембран эритроцитов и их механические свойства / P.A. Сторожок, А. Г. Санников, Ю. М. Захаров. Тюмень: ТюмГУ, 1997.- 140 с.
  92. Т.П. Основы молекулярной организации белков мембраны эритроцитов и их дефекты, приводящие к гемолитическим анемиям // Гемат. и трансфузиология. 1989. — Т. 134. № 7. — С. 32−41.
  93. В.Т. Лабораторная диагностика гемолиза эритроцитов // Лаб. дело. 1988. -№ 3. — С. 77−79.
  94. A.B., Муравьев A.A. Вне- и внутриклеточные механизмы изменения агрегации эритроцитов // Физиология человека. 2005. — Т.31. -№ 4.-С. 108−112.
  95. H.H. Кузнецов С. Л. Молекулярная биология. М.: ООО «Медицинское информационное агентство». — 2003. — 544 с.
  96. Ю9.Мышкин А. Е. Окисление гемоглобина // Успехи химий. 1984. — Т.53.-Вып.б.-С. 1045−1071.
  97. ПО.Мышкин А. Е., Богданова Л. Д. Феррицианидный способ тестирования препаратов гемоглобина // Гематология и трансфузиология. 1990. — № 9. -С. 33−35.
  98. Основы физиологии человека / под ред. Б. И. Ткаченко. СПб.: Международный фонд истории науки, 1994. — Т.1. — 567 с.
  99. А.П. Роль гормонов и рецепторов в адаптационных стратегиях при неблагоприятных условиях // Усп. совр. естествознания. -2005.-№ 4.-С. 65−68.
  100. Н.Б., Дмитриев Р. И., Шахпаронов М. И. Регуляция Са2±АТР-азы плазматических мембран И Усп. биол. химии. 2003. — Т.43. — С. 99−138.
  101. В.К. Взаимодействие некоторых вазоактивных веществ с фосфолипидами и эритроцитарными мембранами // Фармакология и токсикология. 1985. — № 2. — С. 72−76.
  102. В.В., Панюшкина Е. А. Взаимодейсивие кальция и протеинкиназ в регуляции ионотранспортирующих АТФаз плазматических мембран // Биологические мембраны. 1991. — Т.8. — С. 1138−1142.
  103. М.И., Коношенко С. В., Толкачева Н. В. Внутриэритроцитарный метаболизм и сродство гемоглобина к кислороду у спортсменов различной квалификации при воздействии интенсивных нагрузок II Физиология человека. 1999. — Т.25. — № 6. — С. 123−125.
  104. Ю.В., Орлов С. Н., Покудин Н. И. Транспорт кальция и распределение кальмодулина в эритроцитах при первичной артериальной гипертонии // Кардиология. 1982. — Т.22. — № 12. — С. 63−66.
  105. Н.С. Теория и практика криогенного сублимационного консервирования. Киев: Наукова думка, 1984. — 252 с.
  106. В.Б. Основы эндокринологии. -М.: Изд-во МГУ, 1994. 384 с.
  107. Руководство по гематологии: в 2 томах. Т.1 / под ред. А. И. Воробьева. 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1985. — 448 с.
  108. В.Д., Олескин A.B., Лагунова Е. М. Программируемая клеточная смерть // Биохимия. 2000. — Т.65. — № 8. — С. 1029−1046.
  109. П.В., Шимановский Н. Л. Рецепторы физиологически активных веществ. М.: Медицина, 1987. — 400 с.
  110. Сим Э. Биохимия мембран. М.: Мир, 1985. — 112 с.
  111. В.Н. Экзогенные и эндогенные патологические факторы (патогены) как причина воспаления // Клиническая лабораторная диагностика. 2004. -№ 5.-С. 3−10.
  112. И.А., Муравьев A.B., Михайличенко JI.A., Голубкова Е. В. Анализ взаимосвязи электрофоретической подвижности и агрегационных свойств эритроцитов человека // Физиология человека. — 2006. Т.32. — № 6. -С. 133−135.
  113. В.А., Авакян А. Э. Молекулярные механизмы сопряжения G-белков с мембранными рецепторами и системами вторичных посредников // Рос. физиол. журн. им И. М. Сеченова. -2003. Т.89. — № 12. — С. 1478−1490.
  114. З.С., Биржанова Н. Х. О мембраносвязанном гемоглобине // Биофизика. 1990. — Т.35. — № 6. — С. 1019−1020.
  115. А., Хендлер Ф., Смит Э. Основы биохимии, пер. с англ. М.: Мир, 1981.-Т.1.-536 с.
  116. И.П., Василенко И. А., Серебренникова Г. А. Изучение взаимодействия гемоглобина с фосфолипидными везикулярными мембранами различного состава // Биоорганическая химия. 1981. — Т.7. — № 4.-С. 613−617.
  117. .И., Осипова Е. И., Коцедуб Т. П. Исследование параметров метода определения гликозилированных белков сыворотки крови // Лаб. дело.-1991.-№ 5.-С. 56−58.
  118. Физиология эритропоэза: руководство по физиологии / О. И. Моисеева и др.. Л.: Наука, 1979. — 360 с.
  119. Физиология человека /под ред. Г. И. Косицкого. М.: Медицина, 1985. -560 с.
  120. М.М., Карелин А. А., Яцкин О. Н., Иванов В. Т. Фрагменты функциональных белков в переживающей культуре эритроцитов человека // Биоорганическая химия. 2008. — Т.34. — № 2. -С. 160−170.
  121. В.В. Возможные причины повышения концентрации молекул средней массы при патологии // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1991. — № 4. — С. 13−14.
  122. Е.А., Воробей А. В. Структура и функции эритроцитарных мембран. Минск: Наука и техника, 1981. — 216 с.
  123. Л.К., Хавинсон В. Х., Ряднова И. Ю. Пептидная саморегуляция живых систем (факты и гипотезы). СПб.: Наука. — 2003. — 222 с.
  124. Г. Т., Дыгало Н. Н. Молекулярная физиология адренергических рецепторов // Усп. физиол. наук. 1997. — № 1. — Т.28. — С. 61−69.
  125. О.Н., Карелин А. А., Иванов В. Т. Пептидомы мозга, сердца, легких и селезенки крысы: сходство и различия // Биоорганическая химия. 2009. -35(4).-С. 471−482.
  126. Angelats M.G., Bortner C.D., Cidlowski J.A. Protein Kinase С (PKC) Inhibits Fas Receptor-induced Apoptosis through Modulation of the Loss of K1 and Cell Shrinkage // The Journal of Biological Chemistry. 2000. — V.275. — № 26. — P. 19 609−19 619.
  127. Baranowska-Bosiacka I., Hlynczak A.J., Wiszniewska В., Marchlewicz M. Disorders of Purine Metabolism in Human Erythrocytes in the State of Lead Contamination // Polish Journal of Environmental Studies. 2004. — V.13. — № 5. -P. 467−476.
  128. Baskurt O.K., Meiselman H.J. Blood rheology and hemodynamics // Semin. Thromb. Hemost. 2003. — V. 29. — № 5. — P. 435−450.
  129. Bennett V. Beochemistry of blood in health and disease // J. Biol. Chem. -1992. V.267. — P. 8703−8706.
  130. Beutler E. Glucose-6-phosphate-dehydrogenase deficioncy // Am. J.Clin. Pathol, and Clin. Med., -1963. -V.63. -N3. P. 203.
  131. Beutler E. Red cell metabolism a monul biochemical methodes. N-Y- L., 1971.-P. 63.
  132. Brecher A.S., Rosen M., Burkholder D.E. Membrane protease interaction III. A consideration of the difference in binding potential of pancreatic protease erythrocytes and erythrocyte ghost // Digestive Diseases and Sc. 1999. — № 9. -P. 1774−1779.
  133. Brookes P. S., Land J.M., Clark J.B., Heales S.J. Stimulation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by oxyhemoglobin // FEBS Lett. 416. 1997. — P. 9092.
  134. Clare M.R., Mohandas N., Shohet S.B. The Red Cell Production, Metabolism, Destruction//Blood. 1983.-V.610.-P. 899−910.
  135. Fung Y.C. Tsang W.C., Patitucci P. Hing-resolution data on the geometry of red blood cells //Biorheology. 1981. -V. 18. -№ 3−6. -P. 369−385.
  136. Glaser R., Leitmannova A. Mathematical modelling of human echinocytes and the membrane bending discocytes, stomatocytes and echinocytes // Acta. Biol. Med. Ger. 1977. — v. 36. — № 5−6. — P. 1−19.
  137. Grimes A.G. Human Red Cell Metabolism. Oxford: Blackwell, 1980 — 384 p.
  138. Horga J.F. Gisbert J., De Agustin J.C. A beta-2-adrenergic receptor activates adenilate cyclase in human erythrocyte membranes at physiological calcium plasma concentrations // Blood Cells. Molecules and Diseases. 2000. — V.26. -№ 3. — P. 223.
  139. Hilario S., Saldanha C., Martins-Suva J. The effect of adrenaline upon human erythrocyte properties. Sex-related differences // Bioreology. 1999. — V.36. -№½.-P. 124.
  140. Ivanov V.T., Karelin A.A., Philippova M.M. et al. Hemoglobin as a source of endogenous bioactive peptides: the concept of tissue-specific peptide pool // Biopolymers. 1997. — V.43. — № 3. — P. 171- 188.
  141. Ivanov V.T., Karelin A.A., Blischenko E.Yu., Philippova M.M. and Nazimov I.V. Proteolytic degradation of hemoglobin in vivo. Role in formation of tissue specific peptide pool // Pure & Appl. 1998. — Vol. 70. — P. 67−74.
  142. Ivanov V.T., Karelin A.A., Yatskin O.N. Generation of peptides by human erythrocytes: facts and artifacts // Biopolymers. 2005. — V.80. — № 2−3. — P. 332 346.
  143. Kaiser G., Quiring K., Gauger D. Occurence of adenylate cyclase activity in human erythrocytes // Blood. 1974. — V.29. — P. 115.
  144. Lang F., Lang K.S., Wieder T., Myssina S., Birka C., Lang P.A., Kaiser S., Kempe D., Duranton C., Huber S.M. Cation channels, cell volume and the death of an erythrocyte // Pfliigers Arch. 2003. — V. 447. — № 2. — P. 121−125.
  145. Lang K.S., Lang P.A., Bauer C., Duranton C., Wieder T., Huber S.M. and Lang F. Mechanisms of Suicidal Erythrocyte Death II Cell Physiol Biochem. 2005. -V.15.-P. 195−202.
  146. Lefkowitz R.J. Indentefication and regulation of alpha- and beta-adrenergic receptors // Fed. Proc. 1978. — V.37. — P. 123.
  147. Linderkamp O., Meiselman H.J. Geometric, osmotic, and membrane mechanical properties of density-separated human red cells // Blood. 1982. — V.59. — № 6. -P. 1121−1127.
  148. Lionetti F.J., Rapoport S.M. Cellular and molecular biology of erythrocytes. -Tokyo: University of Tokyo Press, 1974. P. 143−166.
  149. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. — V. 193.-P. 265−275.
  150. Mant C.T., Hodges R.S. High-Perfomance Liquid chromatography of Peptides and Proteins: Separation, Analisis and Conformation. CRC, 1991. — 938 p.
  151. Mannini L., Cecchi E., Fatini C., Marcucci R., Liotta A.A., Matucci-Cerinic M., Abbate R., Gensini G.F. Clinical haemorheology and microcirculation // Ann 1st Super Sanita. 2007. — V. 43. — № 2. — P. 144−155.
  152. Martinov M.V., Vitvitsky V.M., Ataullakhanov F.I. Volume stabilization in human erythrocytes: combined effects of Ca2±dependent potassium channels and adenylate metabolism // Biophysical Chemistry. 1999. — V.80. — № 3. — P. 199 215.
  153. Markin V.S. Lateral organization of membranes and cell shapes // Biophys. J. -1981. -V. 36. -№ 1. P. 1−19.
  154. Michalak K. Integration of red blood cell spectrin with lysophospholipids // Biophys. Membr. Transp. 11 SCH. Biophys. Membr. Transp., Koscielisko-Zakopane, 4−13 May, 1992/ Sch. Proc. Pt. Wroslaw, 1992. — P. 307.
  155. Mohandas N., Chasis J.A., Shohet S.B. The influence of membrane skeleton on red cell deformability, membrane material properties, and shape // Semin. Hematol. 1983. — V. 20. — P. 225−242.
  156. Mueller T. J., Jackson C.W., Dokter M.E., Morrison M. Membrane skeletal alterations during in vivo mouse red cell aging. Increase in the band 4.1a:4.1b ratio // J.Clin.Invest. 1987. — V. 79. — P. 492−499.
  157. Nach G.B., Mesielman H.J. Alteration of the cell membrane viscoelasticity by heat treatment: effect on cell deformability and suspension viscosity // Biorheology. 1985. — V. 3. -№ 2. — P. 73−84.
  158. Podrasky E., Xu D., Liang B.A. A novel phosphoolipase-C and cAMP-independent positive inotropic medanis via a P2-purinoreceptor // Amer. J. Physiology. 1997. — Vol. 273. — № 5. — Pt 2. — P. 2380−2387.
  159. Rapoport J. The regulation of glicolisis in mamalian erythrocytes // Essays in Biochemistry. 4. London- N.Y. — 1968. — P. 69−104.
  160. Rapoport S.M., Muller M. Cellular and Molecular Biology of erythocytes. -Tokyo: University of Tokyo Press. 1974. — P. 167−179.
  161. Sager G., Jacobsen S. Effect of plasma on human erythrocyte beta-adrenergic receptors // Biochem. Pharmacol. 1985. — V.343. — P. 767.
  162. Schneider J., Nicolay J.P., Foller M., Wieder T., Lang F. Suicidal Erythrocyte Death Following Cellular K+ Loss // Cell Physiol, and Biochem. 2007. — V.20. -P. 35−44.
  163. Slemmon J.R., Hughes C.M., Campbell G.A., Flood D.G. Increased levels of hemoglobinderived and other peptides in Alzheimer’s disease cerebellum // Journal Neuroscience. 1994. — V.14. — P. 2225−2235.
  164. Tannert T.C., Lux K. Spreading of red cell blood suspensions on paper as a simple test of cell deformability // Acta biol.med.germ. 1981. — V.40. — P. 739 742.
  165. Taylor A.M., Boulter J. et al. Hydrodynamic Properties of human erythrocyte band 3 solubilized in reduced triton X-100 It Biophysical Journal. 1999. — V.76. -P. 2043−2055.
  166. Tillmann W., Levin C., Prindull G. et al. Rheological properties of young and aged human erythrocytes // Klin. Wochenschr. 1980. — V. 58. — № 1. — P. 569 574.
  167. Tuvia S., Moses A., Gulayev N. Beta-adrenergic agonists regulate cell membrane fluctuations of human erythrocytes // J.Physiol. 1999. — V.516. — P. 781.
  168. Wijk R., Solinge W. The energy-less red blood cell is lost: erythrocyte enzyme abnormalities of glycolysis // Blood 2005. — V. 106. — №.13. — P. 4034−4042.
  169. Winterbourn C.C. Oxidative Reactions of Hemoglobin // Methods in Enzymology.-1990.-Vol. 186.-P. 104−107.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!