Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Биосенсоры на основе иммобилизованной пероксидазы для определения пероксида водорода

Диссертация: Биосенсоры на основе иммобилизованной пероксидазы для определения пероксида водорода
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Разработаны различные типы биосенсоров на пористых носителях и золоте с хемилюминесцентной и электрохимической детекцией. Наибольшая чувствительность установлена для биосенсора с электрохимической детекцией на основе рекомбинантной пероксидазы с гистидинами на С-конце, предел детекции составил 20 нМ Н202. Установлено, что для амперометрических биосенсоров имеет значение ориентация фермента… Читать ещё >

Содержание

  • введение обзор литературы
  • ГЛАВА I. МЕТОДЫ ОРИЕНТИРОВАННОЙ ИММОБИЛИЗАЦИИ БЕЛКОВ
    • 1. 1. Методы иммобилизации белков на поверхности твердых носителей
    • 1. 2. Методы иммобилизации белков на золоте
    • 1. 3. Методы ориентированной иммобилизации белков
  • ГЛАВА II. СТРУКТУРА И МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
    • 2. 1. Классификация и общая характеристика пероксидаз
    • 2. 2. Структура изофермента С пероксидазы хрена
    • 2. 3. Каталитический цикл пероксидазнрйреакции. —: -«
    • 2. 4. Методы детекции пероксидазы хрена
  • ГЛАВА III. БИОСЕНСОРЫ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА
    • 3. 1. Биосенсоры для определения пероксида водорода экспериментальная часть
  • ГЛАВА IV. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 4. 1. Материалы
    • 4. 2. Методы исследования результаты и их обсуждение
  • ГЛАВА V. ИЗУЧЕНИЕ РАЗЛИЧНЫХ МЕТОДОВ ИММОБИЛИЗАЦИИ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА НА ПОВЕРХНОСТИ ПОРИСТЫХ МЕМБРАННЫХ НОСИТЕЙ 55 5.1 Выбор способов иммобилизации пероксидазы хрена на пористых носителях
    • 5. 2. Изучение закономерностей реакции усиленной хемилюминесценции на поверхности мембранных носителей
    • 5. 3. Сравнительное изучение ферментативной активности пероксидазы хрена, иммобилизованной различными методами
    • 5. 4. Определение концентрации фермента на поверхности мембранных носителей
  • ГЛАВА VI. ОРИЕНТАЦИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА НА ПОВЕРХНОСТИ ЗОЛОТА ЧЕРЕЗ ФРАГМЕНТЫ АНТИТЕЛ
    • 6. 1. Получение фрагментов антител со свободной тиоловой группой
    • 6. 2. Сравнительное изучение электрохимической и хемилюминесцентной активности пероксидазы, иммобилизованной на поверхности золота через фрагменты антител
    • 6. 3. Определение кинетических и равновесных констант взаимодействия пероксидазы с иммобилизованными фрагментами моноклональных антител
  • ГЛАВА VII. ИММОБИЛИЗАЦИЯ РАЗЛИЧНЫХ ФОРМ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА НА ПОВЕРХНОСТИ ЗОЛОТА
    • 7. 1. Иммобилизация различных форм пероксидазы на поверхности золота
    • 7. 2. Кинетические характеристики различных типов пероксидаз, иммобилизованных на поверхности золотого электрода
  • ГЛАВА VIII. БИОСЕНСОРЫ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА НА ОСНОВЕ ИММОБИЛИЗОВАННОЙ ПЕРОКСИДАЗЫ
    • 8. 1. Биосенсоры для определения пероксида водорода на основе иммобилизованной пероксидазы
    • 8. 2. Основные аналитические характеристики различных групп биосенсоров для определения пероксида водорода
  • выводы

Биосенсоры на основе иммобилизованной пероксидазы для определения пероксида водорода (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Определение концентрации пероксида водорода очень важно в различных областях, включая косметическую промышленность, медицину, контроль окружающей среды и т. д. Перекисные соединения могут образовываться в организме как при развитии патологических процессов, так и при проведение некоторых лечебных процедур, изменяющих равновесие метаболических процессов. Наряду с перекисными соединениями, различные токсины могут легко проникать в клетку через их окислительное воздействие на белки, мембраны и ДНК и вызывать разрушение здоровых клеток. Образование пероксида как промежуточного продукта может быть использовано для определения целого ряда биологически активных соединений (глюкоза, лизин, глутамат и др.) через сопряженные полиферментные системы. Определение пероксида водорода важно и при экологическом мониторинге. Это связано с ростом атмосферных загрязнений и разрушением озонового слоя. Поэтому пероксид водорода необходимо определять в достаточно широком диапазоне концентраций.

За последнее время все большее внимание уделяется ферментным биосенсорам. Это связано с высокой селективностью ферментов высокой чувствительностью таких методов. Пероксидаза хрена является одним из наиболее часто используемых в аналитических целях ферментом. Пероксидазу применяют как метку в иммуноанализе и в методе ДНК-зондов, в аналитических целях для определения широкого круга физиологически активных соединений. Использование пероксидазы в качестве метки и условия ее детекции в методах иммуноанализа достаточно хорошо изучены. Одним из подходов для использования пероксидазы для целей аналитической биохимии является иммобилизация фермента, так как она позволяет увеличить стабильность фермента и обеспечить его многоразовое использование. Пористые мембранные носители являются перспективными для иммобилизации различных белков, так как обладают большой удельной поверхностью и высокой механической прочностью. Они находят применение, в том числе и для методов иммуноанализа. На практике возникает потребность проведения высокочувствительного, по при этом быстрого и несложного в выполнении анализа для различных целей, например, для анализа объектов окружающей среды, для контроля качества технологических производств, контроля качества продуктов и в ряде других областей. Часто применение существующих методов анализа требует специального оборудования, поэтому такую диагностику, возможно, провести только в специализированных лабораториях. Использование в этих случаях достаточно простых аналитических устройств, которые могут быть разработаны на основе пористых носителей, может быть перспективно.

С другой стороны для создания амперо, пъезоили оптических биосенсоров требуется иммобилизовать фермент на проводящих материалах. В качестве такого материала удобно использовать золото или платину, так как они химически инертны и обладают ровной поверхность. Однако в этом случае, вследствие инертности золота, возникает проблема иммобилизации белков на его поверхности.

Пероксид водорода необходимо определять в достаточно широком диапазоне концентраций. Поэтому возникает необходимость создания как очень чувствительных биосенсоров для определения следовых количеств пероксида водорода, так и таких биосенсоров, предел обнаружения пероксида в которых достаточно высок.

Целью настоящей работы является разработка различных типов биосенсоров с хемилюминесцентной и электрохимической детекцией на пероксид водорода с использованием пористых мембранных носителей и золота. Для этого необходимо было изучить различные методы иммобилизации пероксидазы хрена на поверхности твердых носителей.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Показано, что при иммобилизации пероксидазы хрена на пористых мембранных носителях активность увеличивается с ростом расстояния между ферментом и носителем, определенный вклад вносит ориентация фермента. Максимальную активность проявляла пероксидаза, иммобилизованная через специфические антитела и систему стрептавидин-биотин.

2. Разработан метод ковалентной иммобилизации фрагментов антител на поверхности золота с использованием тиоловых групп белка. Установлено, что связывание пероксидазы с иммобилизованными на золоте фрагментами моноклональных антител обеспечивает ориентацию активного центра фермента относительно поверхности носителя.

3. Установлено, что для амперометрических биосенсоров имеет значение ориентация фермента по отношению к поверхности носителя, а также уменьшение расстояния между ферментом и носителем. Для биосенсоров с хемилюминесцентной детекцией имеет значение максимальное удаление фермента от поверхности носителя.

4. Для рекомбинантной пероксидазы был показан прямой (безмедиаторный) перенос электрона с активного центра фермента на поверхность электрода. Дегликозилированная рекомбинантная пероксидаза обладает более высокой активностью при прямом переносе электрона по сравнению с нативной.

Введение

остатков гистидина в молекулу рекомбинантной пероксидазы на С-конце усиливает прочность взаимодействия фермента с носителем.

5. Разработаны различные типы биосенсоров на пористых носителях и золоте с хемилюминесцентной и электрохимической детекцией. Наибольшая чувствительность установлена для биосенсора с электрохимической детекцией на основе рекомбинантной пероксидазы с гистидинами на С-конце, предел детекции составил 20 нМ Н202.

Показать весь текст

Список литературы

  1. L.J. Blum, S.M. Gautier, P.R. Coulet, Design of luminescence photobiosensors. // J. Biolum. and chemilum., 4 (1), 543−550 (1989).
  2. Т.Н. Шеховцова, C.B. Чернецкая, H.B. Белкова, И. Ф. Долманова, Тест-метод определения ртути на уровне ПДК с использованием пероксидазы, иммобилизованной на бумаге. // Ж. Анал. Химии, 50 (5), 538−542 (1995).
  3. J.M. Gershoni, G.E. Palade, Protein blotting: principles and applications. // Anal.Biochem., 131 (1), 201−232 (1983).
  4. K.E. Geckeler, B. Muller, Polymer materials in biosensors. // Naturwissenschaften, 80,18−24(1993)
  5. P. Hammerl, A. Hartl, J. Thalhamer, Particulate nitrocellulose as a solid phase for protein immobilization in immuno-affinity chromatography. // J. Immunol. Mrthods. 165 (1), 59−66 (1993).
  6. J. Fiedurek, J. Lobarzewski, A. Wojcik, T. Wolski // J. Biotechnol. and Bioeng., 28 (5), 747−750 (1986)
  7. A. Roda, S. Girotti, S. Ghini and G. Carrea, Continuous-flow assays with nylon tube-immobilized bioluminescent enzymes.//Methods inEnzymol., 137, 161−171 (1988).
  8. G.E. Valkis, R. Barton, Immunoconcentration a new format for solid-phase immunoassays // Clin.Chem., 31 (9), 1427−1431 (1985).
  9. C. Berggren, G. Johansson, Capacitance measurements of antibody-antigen interactions in a flow system. // Anal. Chem., 69, 3651−3657 (1997).
  10. N Kazuyuki, T Tatehiko, T Kazusuke // J. Phys. Chem. Biol. Seibutsu., 33 (6), 21−31 (1989).
  11. Иммобилизованные ферменты. //Изд. МГУ. (1976).
  12. М.И. Добриков, Т. А. Приходько, И. Б. Сафронов, Г. В. Шишкин, Синтез и свойства светочувствительных капроновых мембран. Фотоиммобилизация ДНК. // Биоорг. химия, 2, 18−23 (1992).
  13. N.F. Kazanskaya, М.А. Manenkova, S.B. Pozharsky and I.V. Berezin, Light-sensitive process with immobilized enzyme. // Enzyme Microb. Technol., 11, 507−510(1989).
  14. М.И. Добриков, Е. Д. Тенетова, Г. В. Шишкин, Ковалентная иммобилизация белков на светочувствительных капроновых мембранах для твердофазного иммуноанализа. // Биотехнология., 1, 80−83 (1991).
  15. М.И. Добриков, Г. В. Шишкин, п-Азидотетрафторбензальдегид -высокоэффективный гетеробифункциональный реагент для фотоимобилизации ферментов. // Известия сибирского отделения академии наук СССР, серия химических наук, 6, 50−57 (1990).
  16. Р.Е. Neisen, О. Buchardt, Aryl azides as photoaffmity labels. A photochemical study of some 4-substituted aryl azides. //Photochem.Photobiol., 35 (3) 317−323 (1982).
  17. R.C. Graham, M.L. Karnovsky, The early stages of absortion of injected horseradish peroxidase in the proximal tubules of mouse kidney: Ultrastructural cytochemistry by a new technique. // J. Histochem. Cytochem., 14, 291−299 (1966).
  18. M.Yu. Rubtsova, E.M. Gavrilova, An assay for human myoglobin using the tchnique of membrane immunoassay with light-sensitive nylon supports. // Anal. Lett., 27 (15), 2961−2972 (1994).
  19. M.Yu. Rubtsova, E.M. Gavrilova, A.M. Egorov, Dot-immunoassay with chemiluminescent detection for the determination of pesticides. // Biolum. and Chemilum., ed. Campbell A.K., Kricka L.J., Stanley P.E., J. Willey Sons, 365−370 (1994).
  20. C. Galiatsatos, Y. Ikariyama, J.E. Mark, W.R. Heineman, Immobilization of Glucose Oxidase in a Poly (Vinyl Alcohol) Matrix on Platinized Graphite Electrodes by g-Irradiation. // Biosens. Bioelectr., 5, 47 (1990).
  21. J. Devies, A.C. Dawkes, A.G. Haymes, C.J. Roberts, at al., A scannig tunneling microscopy comparison of passive antibody adsorption and biotinylated antibody linkage to streptavidin on microtier wels. // J. Immunol. Methods., 167, 263−269 (1994).
  22. J.E. Butler, L. Ni, R. Nessler, M. Suter, at al., The physical and functional behavior of capture antibodies adsorbed on polystyrene. // J. Immunol. Methods. 150, 77−90 (1992).
  23. V.M. Mirsky, M. Riepl, O.S. Wolfbeis, Capacitive monitoring of protein immobilization and antigen-antibody reactions on monomolecular alkylthiol films on gold electrodes. // Biosensors & Bioelectronics, 1997, 12 (9−10), 977−989 (1997).
  24. Т. Lotzbeyer, W. Schuhmann, H-L. Schmidt, Electron transfer principles in amperometric biosensors direct electron transfer between enzymes and electrode surface. // Sensors and Actuators B, 33, 50−54 (1996).
  25. T. Lotzbeyer, W. Schuhmann, H-L. Schmidt, Direct electrocatalytical H202 reduction with hemin covalently immobilized at monolayer-modified gold electrode. // J. Electroanal. Chem, 395, 341−344 (1995).
  26. F.Pariente, C. La Rosa, F. Galan, L. Hernandez, E. Lorenzo, Enzyme supports system for biosensor applications based on gold-coated nylon meshes. // Biosensors & Bioelectronics, 11 (11), 1115−1128 (1996).
  27. H.X. You, D.M. Disley, D.C. Cullen, C.R. Lowe, A scanning tunnelling microscopic study of site-specificity immobilized immunoglobulin G on Gold. // Micron, 26 (4), 311−315 (1995).
  28. D.J. O’Shannessy, M. Brigham-Burke, K. Pack, Immobilization chemistries suitable for use in the BIAcore surface plasmon resonance detector. // Anal.Biochem., 205, 132−136(1992).
  29. S.H. Paek, L.G. Bachas, W. Schramm, Defined analyte-enzyme conjugates as signal generators in immunoassays. // Anal. Biochem., 210, 145−154 (1993).
  30. J.E. Hale, Irreversible, oriented immobilization of antibodies to cobalt-iminodiacetate resin for use as immunoaffinity media. // Anal. Biochem., 231 (1), 46−49 (1995).
  31. M.A. Previero-Coletti, A. Previero, Alumina-phosphate complexes for immobilization of biomolecules.// Anal. Biochem., 180, 1 (1989).
  32. R.F. Borch, M.D. Bernstein, H. D. Durst // J. Am. Chem. Soc., 93, 2897 (1971).
  33. A.M. Егоров, А. П. Осипов, Б. Б. Дзантиев, Е. М. Гаврилова, Теория и практика имунноферментного анализа. // Москва, «Высшая школа» (1991).
  34. К. Nakanishi, N. Muguruma, I. Karube, A Novel Method of Immobilizing Antibodies on A Quartz Crystal Microbalance Using Plasma-Polymerized Films for Immunosensors. //Anal.Chem, 68 (10), 1695−1700 (1996).
  35. S.V. Rao, K.W. Anderson, L.G. Bachas, Oriented immobilization of protein. // Microchimica Acta, 128, 127−143 (1998).
  36. T.M. Spitznagel, D.S. Clark, Surface density and orientation effects on immobilized antobodies and antibody fragments. // Biotechnology, 11, 825−829 (1993).
  37. B. Lu, M.R. Smyth, R. O’Kennedy, Oriented immobilization of antibodies and its application in immunoassays and immunosensors. //Analyst, 121, 29−32 (1996).
  38. W.L. Hoffman, D.J. O’Shannessy, Site-specific immobilization of antibodies by their oligosaccharide moieties to new hydrazide derivatized solid supports. // J.Immunol.Methods, 112 (1), 113−120(1988).
  39. B. Solomon, R. Koppel, F. Schwartz, G. Fleminger, Enzymic oxidation of monoclonal antibodies by soluble and immobilized bifunctional enzyme complexes. // J. Chromotogr, 510, 321−329 (1990).
  40. V.S. Prisyazhnoy, M. Fusek, Y. Alakhov, Synthesis of high-capacity immunoaffinity sorbents with oriented immobilized immunoglobulins or their Fab' fragments for isolation of proteins. // J. Chromotogr., 424, 243 (1988).
  41. A. Chilkoti, G. Chen, P. S. Stayton, A. Hoffman, Site-specific conjugation of a temperature-sensitive polymer to a genetically-engineered protein. // Bioconjugate Chem., 5(7) 504−507 (1994).
  42. M.A. McLean, P. S. Stayton, S.G. Sligar, Engineering Protein Orientation at Surfaces to Control Macro-Molecular Recognition Events. // Anal. Chem, 65, 2676−2678 (1993).
  43. A. Chilkoti, T. Boland, B.D. Ratner, P. S. Stayton, The Relationship Between Ligand-Binding Thermodynamics and Protein-Ligand Interaction Forces by Atomic Force Microscopy. //Biophys. J, 69, 2125- 2130 (1995).
  44. E. Kopetzki, K. Lehnert, PBuckel, Enzymes in diagnostics: achievements and possibilities of recombinant DNA technology. // Clin. Chim., 40, 688−704 (1994)
  45. C. Ljungquist, B. Jansson, T. Moks, M. Uhlen, Thiol-directed immobilization of recombinant IgG-binding receptors. // Eur. J. Biochem, 186, 557 (1989).
  46. M.C. Smith, T.C. Furman, T.D. Ingolia, C. Pidgeon, Chelating Peptide Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography, a New Concept in Affinity Chromatography for Recombinant Proteins. // J. Biol. Chem, 263, 7211−7215 (1988).
  47. E. Hochuli, W. Bannwarth, H. Doebeli, R. Gentz, D. Stueber // Bio. Technology, 6, 1321−1325 (1988).
  48. A. Kondo, T. Teshima, Biothehnol. Bioeng, // 46, 421 (1995).
  49. S. Vishwanath, D. Bhattacharyya, W. Huang, L.G. Bachas, Site-Directed and Random Enzyme Immobilization on Functionalized Membranes: Kinetic Studies and Models. //J. Membr. Sci, 108 (1+2), 1−13 (1995).
  50. S. Huddleston, S. Robertson, C. Dobson, F.Y.P. Kwong and B.M. Chamralambous, Structural and functional stability of Horseradish peroxidase. // Biochemical Society Transaction, 23 (1), 108S, (1995).
  51. И.В. Упоров, A.M. Егоров, Моделирование пространственной структуры пероксидазы хрена (изофермент С). // Доклады Академии Наук, 356 (5), 696 699 (1997).
  52. K.G. Welinder, Amino Acid Sequence Studies of Horseradish Peroxidase. // Eur. J. Biochem., 96,483−502 (1979).
  53. K.G. Welinder, Plant Peroxidases, Their Primary, Secondary and Tertiary Structures, and Relation to Cytochrome С Peroxidase. // Eur. J. Biochem., 151, 497−504 (1985).
  54. T.N. Ammosova, I.V. Ouporov, M.Y. Rubtsova, O.V. Ignatenko, A.M. Egorov, E.F. Kolesanova, A.I. Archakov, Epitope mapping of horseradish peroxidase (Isoenzyme C). // Biochemistry (Moscow), 62 (4) 516−524 (1997).
  55. H.-L. Schmidt, W. Schuhmann, Reagentless oxidoreductase sensors. // Biosens. Bioelectron. 11 (½), 127−135 (1996).
  56. M. Gajhede, D.J. Schuller, A. Henriksen, A.T. Smith and T.L. Poulos, Crystal structure of horseradish peroxidase С at 2,15 A resolution. // Nat. Struct. Biol., 4 (12), 1032−1040, (1997).
  57. G Smulevich, et.al., Characterization of recombinant horseradish peroxidase С and three site-directed mutants, F41V, F41W, and R38K, by resonance Raman spectrocopy. //Biochemistry, 33, 7398−7407 (1994)
  58. H. Theorell, The Preparation and Some Properties of Crystalline Horseradish eroxidase. // Ark. Kemi. Min. Geol. A, 16, 1−11 (1942).
  59. H.B. Dunford, J.S. Stillman, On the function and mechanism of action of peroxidases. // Coord. Chem. Rev., 19, 187−251 (1976).
  60. H.B. Dunford, Peroxidases, // in Advances in Inorganic Biochemistry, Editors: G.L. Eichhorn and L.G. Marzilli, Elsevier Biomedical: Amsterdam. 41−68 (1982).
  61. S.F. Sontum, D.A. Case, Electronic Structures of Active Site Models for Compounds I and II of Peroxidase. // J. Am. Chem. Soc., 107, 4013−4015 (1985).
  62. P. Du, F.U. Axe, G.H. Loew, S. Canuto, M.C.Zerner, Theoretical Study on the Electronic Spectra of Model Compound II Complexes of Peroxidases. // J. Am. Chem. Soc., 113, 8614−8621 (1991).
  63. J.E. Frew, P.L. Jones, Structure and Functional Properties of Peroxidases and Catalases. // Advances in Inorganic and Bioinorganic Mechanisms, 3, 175−212 (1984).
  64. J.S. Dordick, A.M. Klibanov, M.A. Marietta, Horseradish Peroxidase Catalyzed Hydroxylations: Mechanistic Studies. // Biochemistry, 25, 2946−2951 (1986).
  65. M.J. Cormier, P.M. Prichard, An Investigation of the Mechanism of the Luminescent Peroxidation of Luminol by Stopped flow Techniques. // J. Biol. Chem., 243, 4706−4714(1968).
  66. T.P. Whitehead, G.H.G. Thorpe, T.J.N. Carter, C. Groucutt, L.J. Kricka, Enhanced Luminescence Procedure for Sensitive Determination of Peroxidase-Labelled Conjugates in Immunoassays. //Nature, 305, 158−159 (1983).
  67. L.J. Kricka, G.H.G. Thorpe, Enhanced Chemiluminescent Enzyme Immunoassays. // Parasitol. Today, 2, 123−124 (1986).
  68. T. Ohnishi, I. Yamazaki, T. Yanagi, T. Nakamura, H. Yamazaki, EPR investigation of cooxidation of two peroxidase substrates. // Biochim. Biophys. Acta, 172 (3), 357−359 (1969).
  69. L.H. Piette, I. Yamazaki, The rapid oxidation of ascorbic acid by HRP-containing system. // Biochim. Biophys. Acta, 77 (1), 47−64 (1963).
  70. G. Merenyi, J. Lind, Т.Е. Eriksen, The equilibrium reaction of the luminol radical with oxygen and the one-electron reduction potential of 5-amnophtalazine-l, 4-dione. // J. Phys. Chem, 88 (11), 2320−2323 (1984).
  71. M. Hodson, P. Jones, Enhanced chemiluminescence in the peroxidase-luminol-H202 system: anomalous reactivity of enhancer phenols with enzyme intermediates. // J. Biolum. Chemilum, 3 (1), 21−25 (1989).
  72. A.N. Diaz, F.G. Sanchez, J.A.G. Garcia, Enhancement and inhibition of luminol chemiluminescence by phenolic acids. // Journal of Bioluminescence and Chemiluminescence, 10 (3), 175−184 (1995).
  73. F.G. Sanchez, A.N. Diaz, J.A.G. Garcia, P-phenol derivatives as enhancers of the chemiluminescent luminol-horseradish peroxidase-H202 reaction: Substituent effects. // Journal of Luminescence, 65 (1), 33−39 (1995).
  74. T.E.G. Candy, P. Jones, Attenuation of 4-I-Phenol-Enhanced Chemiluminescence by Non-Enhancer Phenols. // Journal of Bioluminescence and Chemiluminescence, 6 (4), 239−243 (1991).
  75. P.M. Easton, A.C. Simmonds, A. Rakishev, A.M. Egorov, L.P. Candeias, Quantitative model of the enhancement of peroxidase-induced luminol luminescence. // Journal of the American Chemical Society, 118 (28), 6619−6624 (1996).
  76. L.C. Clark, C. Lyons, Electrode systems for continuous monitoring in cardiovascular surgery. // Ann. NY Acad. Sci., 102,29−45 (1962).
  77. G.G. Guilbault, G.J. Lubrano, An enzyme electrode for amperometric determination of glucose. // Anal. Chim. Acta, 64 (3), 439−455 (1973).
  78. Э. Тернер, И. Карубе, Дж. Унлсон, Биосенсоры: основы и приложения. // «Мир», М., 614 (1992).
  79. A.G. Mauk, R.A. Scott, Н.В. Gray, Distances of electron transfer to and from matalloprotein redox sites in reaction with inorganic complexes. // J. Am. Chem. Soc., 102 (13), 4360−4363 (1980).
  80. JI.H. Григоров, Д. С. Чернавский, Квантово-механистическая модель переноса электрона от цитохрома к хлорофилу в фотосинтезе. // Биофизика, 17 (2), 195 202 (1972).
  81. Ю.Ю. Кулис, В. Й. Разумас, Биокатализ в электрохимии органических соединений. // «Москлас», Вильнюс, 168 (1983).
  82. G.L. Kok, K.R. Darnall, A.M. Winer, J.N. Pitts and B.W. Gay, Chemiluminescence method of the determination of hydrogen peroxide in the ambient atmosphere. // Environ. Sci. Technol., 12, 1077(1978).
  83. P. Jolliet, B. Polla, A. Donath, D. Slosman, Early hydrogen peroxide-induced pulmonary endothelial cell dysfunction: detection and prevention. // Critical Care Medicine, 22, 157−162 (1994)
  84. T. Tatsuma, M. Gondaira and T. Watanabe, Peroxidase-Incorporated Polypyrrole Membrane Electrode. // Anal. Chem., 64, 1183−1187 (1992).
  85. D.Price, R.F.C. Mantoura, P.J. Worsfold, Shipboard determination of hydrogen peroxide in the western Mediterranean sea using flow injection with chemiluminescence detection. //Anal. Chim. Acta, 371, 05−215 1998).
  86. M.J. Navas, Air analysis: determination of hydrogen peroxide by chemiluminescence. // Atmospheric Environment, 33, 2279−2283 (1999).
  87. P.A. Tanner, A.Y.S. Wong, Spectrophotometric determination of hydrogen peroxide in rainwater. // Anal. Chim. Acta, 370,279−287 (1998).
  88. A. Sakuragawa, T. Taniai, T. Okutani, Fluorimetric determination of hydrogen peroxide with an immobilized enzyme prepared by coupling horseradish peroxidase to chitosan beads. // Anal. Chim. Acta, 374, 191−200 (1998).
  89. A.A. Karyakin, E.E. Karyakina, Prussian blue-based «artificial peroxidase» as a transducer for hydrogen peroxide detection. Application to biosensors. // Sensors and Actuators B, 57, 268−273 (1999).
  90. H. Yohyi, Z. Kiyoshi, 0. Yosuke // Anal. Sci. 1 (1), 65−68 (1985).
  91. A. Roda, S. Girotti, S. Ghini, G. Carrea, Coupled reactions for the determination of analytes and enzymes based on the use of luminescence. J. Biolum. and Chemilum // 4(1), 423−435 (1989).
  92. S. Girotti, A. Roda, M.A. Angellotti, S. Ghini, G. Carrea, R. Bovara, S. Piazzi, R. Merighi, Bioluminescence flow system for determination of branched chain L-amino acids in serum and urine. // Anal. Chim. Acta, 205, 229−237 (1988).
  93. L, J. Blum, J.M. Plaza and P.R. Coulet // Anal. Lett, 20, 317−326 (1987).
  94. Bo. Olsson // Microchim. Acta., 2 (3−4), 211−221 (1985).
  95. A.N. Diaz, M.C.R. Peinado, M.C.T. Minguez, Sol-gel horseradish peroxidase biosensor for hydrogen peroxide detection by chemiluminescence. // Anal. Chim. Acta, 363, 221−227 (1998).
  96. Y.Xiao, H.X. Ju, H.Y.Chen, Hydrogen peroxide sensor based on horseradish peroxidase-labeled Au colloids immobilized on gold electrode surface by cysteamine monolayer. //Anal. Chem, 391, 73−82 (1999).
  97. U. Wellinberger, J. Wang, M. Ozsoz, E. Gonzalez-Romero, F. Scheller, Bulk modifine enzyme electrodes for reagentless detection of peroxides. // Bioel. Bioeng, 26,287−295 (1991).
  98. A. Lundin, M. Hasenson, J. Persson, A. Pousette, Estimation of biomass in growing cell lines by adenosine triphosphate assay. // Methods in Enzymol. 133, 27−42 (1986).
  99. S.P. Swerdlov, D. Finley, A. Varshavstry, Enhancement of immunoblot sensitivity by heating of hydrated filters. //Anal. Biochem. 156, 147−153 (1986).
  100. JI.B. Колосова, Б. Б. Ким, T.B. Чередникова, Г. Г. Садванова, Е. М. Гаврилова, A.M. Егоров, Получение и исследование моноклональных антител к пероксидазе из корней хрена. // Биохимия, 53 (11), 1858−1863 (1988).
  101. J.J. Calvente, Z. Kovacova, M.D. Sanchez, R. Andreu and W.R. Faweett, Desorption of spontaneously adsorbed and electrochemically readsorbed 2-mercaptoethanesulfonate. //Langmuir, 12 (23), 5696−5703 (1996).
  102. U. K. Laemmli, Cleaveage of structiral proteins during the assembly of the head of bacteriofag T4. //Nature, 227, 680−685 (1970).
  103. М.Тернер, Ф. Ричарде, Дж. Варга, Р. Розенстайн, У. Конигсберг, М. Стьюард, А. Файнстайн, Д. Бил, Структура и функции антител. // Пер. с англ под ред. Л. Глинна, М. Стюарда, Москва, изд. «Мир» (1983).
  104. Т. Аммосова // Кандидатская диссертация, Химический факультет МГУ, Москва (1998).
  105. Р.К. Nakane, A. Kawaoi, Peroxidase-Labeled Antibody a New Method of Conjugation. //J. Histochem. Cytochem. 22, 1084−1091 (1974).
  106. T. Ruzgas, L. Gorton, J. Emneus, G. Marko-Varga, Kinetic models of horseradish peroxidase action on a graphite electrode. // Journal of Electroanalytical Chemistry, 391, 41−49 (1995).
  107. Р.В.Худяков, C.B. Солошко, А. Ю. Сафронов, Электрохимическое поведение гистидина на золоте. // Электрохимия, 33 (10), 1165−1171 (1997).
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!