Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Семейство генов d4 мыши: Структурная организация, экспрессия и направленная инактивация

Диссертация: Семейство генов d4 мыши: Структурная организация, экспрессия и направленная инактивация
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Создание конструкции для инактивирования гена мыши ubi-d4/Requiem. II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ2. 1. Строение и функции домена «цинковых пальцев». I. введение. RING-содержащие белки. Растворы и микробиологические среды. IV. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ4. 1. Клонирование фрагментов генома мыши, содержащих последовательности генов семейства d4. 1. 1. Ген ubi-d4/requiem мыши. V. выводы. Методы исследования. Гены… Читать ещё >

Содержание

  • I. ВВЕДЕНИЕ
  • II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Строение и функции домена «цинковых пальцев»
    • 2. 2. LIM-содержащие белки
    • 2. 3. RING-содержащие белки
    • 2. 4. PHD-содержащие белки
    • 2. 5. Гены семейства d
  • III. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 3. 1. Оборудование
    • 3. 2. Реактивы и ферменты
    • 3. 3. Растворы и микробиологические среды
    • 3. 4. Методы исследования
  • IV. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. Клонирование фрагментов генома мыши, содержащих последовательности генов семейства d
      • 4. 1. 1. Ген ubi-d4/requiem мыши
      • 4. 1. 2. Ген neuro-d4 мыши
      • 4. 1. 3. Ген cer-d4 мыши
    • 4. 2. Локализация генов семейства d4 на хромосомах мыши
    • 4. 3. Картина экспрессии генов семейства d4 у мыши
    • 4. 4. Создание конструкции для инактивирования гена мыши ubi-d4/Requiem
    • 4. 5. Создание конструкции для инактивирования гена мыши neuro-d
    • 4. 6. Получение мутантной линии мышей с инактивированным геном neuro-d
  • V. ВЫВОДЫ

Семейство генов d4 мыши: Структурная организация, экспрессия и направленная инактивация (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование нейрогенов приобрело в последнее десятилетие достаточно широкий размах, в особенности в связи с проблемами генетики поведения и психопатологии. Выявлены основные сигнальные молекулярно-генетические пути, контролирующие процесс развития нервной системы, а также ряд генов и генных ансамблей, ответственных за формирование тех нейрональных структур, от которых непосредственно зависит осуществление специфических поведенческих актов (Шепард Г., 1987, Зорина З. А. и др., 1999, Корочкин Л. И., Михайлов А. Т., 2000).Тем не менее остаются невыясненными многие моменты генетической регуляции развития и функционирования нервной системы, часть нейроспецифических генов еще не обнаружено, а многие из тех, что обнаружены, — еще в достаточной степени не исследованы. В связи с этим открытие каждого нового семейства нейрогенов является событием и требует особого внимания и тщательного анализа. В то же время следует отметить, что обнаружение и изоляция того или иного гена (или, тем более, семейства генов) с нейроспецифическим эффектом — лишь первый этап работы. Основной задачей нейрогенетика является в данном случае выяснение функционального значения этого гена, его роли в формировании нейрогенных ансамблей, для чего в современной генетике разработан целый ряд адекватных методов, в частности, получение трансгенных и «нокаутированных» животных (Jones В., Mormede Р., 1999).Не так давно в лаборатории В. Бухмана (Buchman V.L. et al., 1992) было открыто новое семейство нейрогенов — d4. В это семейство входят три гена: neuro-d4, ubi-d4/Requiem и cer-d4. Белки, кодируемые генами этого семейства, имеют общий план строения и высокую гомологию аминокислотных последовательностей структурных доменов. Они очень консервативны у разных видов животных, начиная от C. elegans и кончая человеком. Эти гены экспрессируются в основном в центральной и периферической нервной системе. В предшествующих работах в основном уделялось внимание изучению структуры и свойств этих генов, а также их белков, но информация по этим вопросам еще достаточно скудная. А о точной роли этих генов в функционировании организма до сих пор ничего определенно сказать нельзя. В связи с этим возникла потребность детального изучения этих генов, их структуры, нуклеотидного состава, функционального значения. Решению этой задачи посвящена эта диссертация.

выводы.

1. Изучена структура генов пеиго-64, уЬ/'-сМ/Яедшет и сег-64, определена их хромосомная локализация. Показано, что структура всех трех генов обладает высоким сходством.

2. Изучена экспрессия транскриптов пеиго-с14, иЫ-с14 и сег-с/4 в тканях у эмбрионов и взрослых мышей. Показана специфичность экспрессии пеиго-с14 и сег-с/4 для нервной системы и изменение уровня экспрессии в процессе индивидуального развития мыши. Показан убиквитарный характер экспрессии гена иЫ-с!4^едшет во все периоды индивидуального развития мыши.

3. Созданы плазмидные конструкции для инактивации пеиго-64 и иЫ-с14/Иеди'1ет в геноме мыши.

4. Получены линии мышей с инактивированным геном пеию-б4.

Показать весь текст

Список литературы

  1. З.А., Полетаева И. И., Резникова Ж. А. Основы этологии и генетики поведения. М. МГУ, 1999-
  2. Л.И., Михайлов А. Т. Введение в нейрогенетику. М. Наука, 2000-
  3. Г. Нейробиология. т. 1, 2, М. «Мир», 1987-
  4. Aasland R., Gibson T.G., Stewart A.F. The PHD finger: implication for chromatin-mediated transcriptional regulation. Trends Biochem. Sci., 1995, 20(2), 56−59-
  5. Ashburner M. Gene activity dependent on chromosome synapsis in the polytene chromosomes of Drosophila melanogaster. Nature, 1967, 214, 1159−1160-
  6. Baby P., Bhat S.L. Effect of zeste on white complementation. In Development and Neurobioligy of Drosophila. Edited by Siddigi, P. Baby, L.M.Hall, Plenum Press, New York, 1980, 35−40-
  7. Barinaga M. A new finger on the protein destruction button. Science, 1999, 8, 286(5438), 223, 225-
  8. Barlow P.N., Luisi В., Milner A., Elliott M" Everett R. Structure of the C3HC4 domain by 1H-nuclear magnetic resonance spectroscopy. J. Mol. Biol., 1994, 237, 201−211-
  9. Beckerle M.C. Zyxin: zinc fingers at sites of cell adhesion., 1997, Bioessays., 19(11), 949−57.
  10. Bernard O., Ganiatsas S., Kannourakis G., Dringen R. Kiz-1, a protein with LIM zinc finger and kinase domains, is expressed mainly in neurons. Cell Growth Differ, 1994, 5, 1159−1171-
  11. Bioukar E.B., Deschatrette J. Update on genetic and molecular investigations of diseases with general impairment of peroxisomal functions. Biochimie, 1993, 75(3−4), 303−308-
  12. Bjorses P., Aaltonen J., Horelli-Kuitunen N., Yaspo M-L., Peltonen L. Gene defect behind APECED: a new clue to autoimmunity. Human Mol. Genetics, 1998, 7 (10), 1547−1553-
  13. Blair S.S., Brower D.L., Thomas J.В., Zavortink M. The role of apterous in the control of dorsoventral compartmentalization and PS integrin gene expression in the developing wing of Drosophila., Development, 1994, 120, 1805−1815-
  14. Blake T.J., Heath K.G., Langdon W.Y. The truncation that generated the v-cbl oncogene reveals an ability for nuclear transport, DNA binding and acute transformation. EMBO J., 1993, 12(5), 2017−2026-
  15. Boddy M.N., Freemont P. S., Borden K.L. The p53-associated protein MDM2 contains a newly characterized zinc-binding domain called the RING finger. Trends Biochem. Sci., 1994, 19(5), 198−199.
  16. Borden K.L.B. Ring Domains: Master Builders of Molecular Scaffolds? J. Mol. Biol., 2000,295,1103−1112-
  17. Borden K.L.B., Campbell D.E.J., Carlile G.W., Djavani M., Salvato M.S. Two RING finger proteins, the oncoprotein PML and the arenavirus Z protein, colocalize with the nuclear fraction of the ribosomal P proteins. J. Virol., 1998a, 72, 3819−3826-
  18. Borden K.L.B., Campbell D.E.J., Salvato M.S., An arenavirus RING (zinc-binding) protein binds the oncoprotein promyelocyte leukemia protein (PML) and relocates PML nuclear bodies to the cytoplazm. J. Virol., 1998b, 72(1), 758−766-
  19. Borden K.L.B. RING fingers and B-boxes: zinc-binding protein-protein interaction domains. Biochem. Cell Biol., 1998c, 76, 351−358-
  20. Borden K.L.B., Campbell D.E.J., Salvato M.S. The promyleocytic leukemia protein nuclear body function: new insights from lymphocytic choriomeningits virus infection. J. Virol., 1998d, 58−66-
  21. Borden K.L.B., Campbell D.E.J., Salvato M.S. The promyelocytic leukemia protein PML has a pro-apoptotic activity mediated through its RING domain. FEBS Letters, 1997, 418, 30−34-
  22. Borden K.L., Freemont P. S. The RING finger domain: a recent example of sequence-structure family. Curr. Opin. Struct. Biol., 1996, 6(3), 395−401-
  23. Borden K.L.B., Boddy M.N., Lally J., O’Reilly N.J., Martin S., Howe K., Solomon E., Freemont P. S. The solution structure of the RING finger domain from the acute promyelocytic leukaemia protooncoprotein PML. EMBO J., 1995, 14, 1532−1541-
  24. Brown M.C., Perrotta J.A., Turner C.E. Serine and threonine phosphorylation of the paxillin LIM domains regulates paxillin focal adhesion localization and cell adhesion to fibronectin. Mol. Biol. Cell., 1998, 9(7), 1803−16-
  25. Brzovic P. S., Meza J., King M.C., Klevit R.E. The cancer-predisposing mutation C61G disrupts homodimer formation in the NH2-terminal BRCA1 RING finger domain. J. Biol. Chem., 1998, 273, 7795−7799-
  26. Burd C.G., Babst M., Emr S.D. Novel pathways, membrane coats and PI kinase regulation in yeast lysosomal trafficking. Semin. Cell Dev. Biol., 1998a, 9(5), 527−533-
  27. Burd C.G., Erm S.D. Phosphatidylinositol (3)-phosphate signaling mediated by specific binding to RING FYVE domains. Mol Cell, 1998b, 2(1), 157−162-
  28. Butterworth F.M., King R.C. The developmental genetics of apterous mutants in Drosophila melanogaster. Genetics, 1965, 52(6), 1153−1174-
  29. Chatterjee P.K., Bruner M., Flint S.J., Harter M.L. DNA-binding properties of an adenovirus 289R E1A protein. EMBO J., 1988, 7, 835−841-
  30. Cheng A.K., Robertson E.J. The murine LIM-kinase gene (limk) encodes a novel serine threonine kinase expressed predominantly in trophoblast giant cells and the developing nervous system. Mech. Dev., 1995, 52, 187−197-
  31. Chestkov A.V., Baka I.D., Kost M.V., Georgiev G.P., Buchman V.L. The d4 Gene family in the Human Genome. Genomics, 1996, 36,174−177-
  32. Chowdhurry K., Dressier G., Brier G., Deutcsh U., Gruss P. The primary structure of the multifinger gene mKr2 and its specific expression in developing and adult neurons. EMBO J., 1988, 7, 1345−1353-
  33. Clarke N.D., Berg J.M. Zinc Fingers in Caenorhabditis elegans: Finding Families and Probing Pathways. Science, 1998, 282, 2018−2022-
  34. Clem R.J., Miller L.K. Control of programmed cell death by the baculovirus genes p35 and iap. Mol. Cell Biol., 1994, 14(8), 5212−5222-
  35. Curtiss J., Heilig J.F. DeLIMiting development. BioEssays, 1998, 20, 58−60-
  36. Dawid I.B., Breen J.J., Toyama R. LIM domains: multiple roles as adapters and functional modifiers in protein interactions. TIG, 1998, 14(4), 156−162-
  37. Dawid IB, Toyama R, Taira M. LIM domain proteins., C R Acad Sci III., 1995 318(3), 295−306-
  38. Diakun G.P., Fairall L., Klug A. EXAFS study of the zinc binding sites in the protein transcription factor TFIII A., Nature, 1986, 324, 698−699-
  39. Doyle D.A., Lee A., Lewis J., Kim E., Sheng M., MacKinnon R. Crystal Structures of a Complexed and Piptide-Free Membrane Protein-Binding Domain: Molecular Basis of Peptide Recognition by PDZ. Cell, 1996, 85, 1067−1076-
  40. Durick K., Wu R.Y., Gill G.N., Taylor S.S. Mitogenic signaling by Ret/ptc2 requires association with enigma via a LIM domain. J. Biol. Chem., 1996, 271, 12 691−12 694-
  41. Diaz-Benjumea F.J., Cohen S.M. Interaction between dorsal and ventral cells in the imaginal disc directs wing development in Drosophila. Cell, 1993, 75, 741−752-
  42. Eddy S.R. Hidden Markov models. Curr. Opin. Struct. Biol., 1996, 6(3), 361−36-
  43. Everett R.D., Barlow P., Milner A., Luisi B., Orr A., Hope G., Lyon D. A novel arrangement of zinc-binding residues and secondary structure in the C3HC4 motif of an alpha herpes virus protein family. J. Mol. Biol., 1993, 234, 1038−1047-
  44. Everett R.D., Maul G.G. HSV-1 IE protein Vmw110 causes redistribution of PML. EMBO J., 1994, 1, 13(21), 5062−5069-
  45. Fattaey A.R., Helin K., Dembski M.S., Dyson N" Harlow E., Vuocolo G.A., Hanobik M.G., Haskell K.M., Oliff A., Defeo-Jones D., Jones R.E. Characterization of the retinoblastoma binding proteins RBP1 and RBP2. Oncogene, 1993, 8, 3149−3156
  46. Feuerstein R., Xinkang W., DeCheng Song, Cooke N.E., Liebhaber S.A. The LIM/double zink-finger motif functions as a protein dimerization domain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, 91, 10 655−10 659-
  47. Frankel A.D., Berg J.M., Pabo C.O. Metal-dependent folding of a single zinc finger from transkription factor TFIII A. PNAS, 1987, 84, 4841−4845-
  48. Freemont P. S. Structure The RING finger. A novel protein sequence motif related to the zinc finger. Ann. NY Acad. Sci., 1993, 11, 684, 174−192-
  49. Freyd G., Kim S.K., Horvitz R. Novel cysteine-rich motif and homeodomain in the product of the Caenorhabditis elegans cell lineage gene lin-11. Nature, 1990, 344, 876 879-
  50. Gabig T.G., Mantel P.L., Rosli R., Crean C.D. Requiem: a novel zinc finger gene essential for apoptosis in myeloid cells. J. Biol. Chem., 1994, 25, 269(47), 2 951 529 519-
  51. Gaul U., Seidert E., Schuh R., Jackie H. Analysis of Kruppel protein distribution during early Drosophila development reveals posttranscriptional regulation. Cell, 1987, 50, 639−647-
  52. Gibbons R.J., Bachoo S., Picketts D.J., Aftimos S., Asenbauer B., Bergoffen J., Berry S.A., Dahl N., Fryer A., Keppler K., Kurosawa K., Levin M.L., Masuno M., Neri G.,
  53. Pierpont M.E., Slaney S.F., Higgs D.R. Mutations in transcriptional regulator ATRX establish the functional significance of a PHD-like domain. Nat. Genet., 1997, 17(2), 146−148-
  54. Grimwade D., Solomon E. Characterisation of the PML/RAR alpha rearrangement associated with t (15−17) acute promyelocytic leukaemia. Curr. Top Microbiol. Immunol., 1997, 220, 81−112-
  55. Joazeiro C.A.P., Wing S.S., Han-kuei H., Leverson J.D., Hunter T., Yun-Cai L. The Tyrosine Kinase Negative Regulator c-Cbl as a RING-Type, E2-Dependent Ubiquitin-Protein Ligase. Science, 1999, 286, 309−312-
  56. Jones R.S., Gelbart W.M. The Drosophila Polycomb-group gene Enhancer of zeste contains a region with sequence similarity to trithorax. Mol. Cell Biol., 1993, 13(10), 6357−6366-
  57. Jones B., Mormede P. Neurobehavioral Genetics. Methods and Applications. 1999. CRC Press. N.Y.
  58. Jurata L.W., Gill G.N. Structure and Function of LIM Domains. Curr Top Microbiol Immunol., 1998,228, 75−113-
  59. Kanno M., Hasegawa M., Ishida A., Isono K., Taniguchi M. Protein mel-18, a Polycomb group-related mammalian gene, encodes a transcriptional negative regulator with tumor suppressive activity. EMBO J., 1995, 15, 14(22), 5672−5678-
  60. KarIsson O., Thor S., NorbergT., Ohlsson H. Edlund T. Insulin gene enhancer binding protein Is!—1 is member of a novel class of proteins conteining both a homeo-and a cys-his domain. Nature, 1990, 344, 879−882-
  61. Kennison J.A. Transcriptional activation of Drosophila homeotic genes from distant regulatory elements. Trends Genet., 1993, 9(3), 75−79-
  62. Konishi M., Hiraoka Y., Ogawa M., Sakai Y., Ishii H., Aiso S. Molecular cloning and expression oiXenopus laevis Requiem cDNA. BBA, 1999,1445, 172−176-
  63. Leevers S.J., Vanhaesebroeck B., Waterfield. Signalling through phosphoinositide 3-kinases: the lipids take centre stage. Cell Biology, 1999,11, 219−225-
  64. Leu T.M., Schatz D.G. rag-1 and rag-2 are components of a high-molecular-weight complex, and association of rag-2 with this complex is rag-1 dependent. Mol. Cell Biol., 1995, 15(10), 5657−5670-
  65. Lichtsteiner S., Tjian R. Synergistic activation of transcription by UNC-86 and MEC-3 in Caenorhabditis elegans embryo extracts. EMBO, 1995,14, 3937−3945-
  66. Meric C., Gouilloud E., Spar P.E. Mutation in Rous sarcoma virus nucleocapsid protein p12 (NC): deletions of Cys-His boxes. J. Virol., 1988, 62, 3328−3333-
  67. Mertsalov I.B., Kulikova D.A., Alimova-Kost M.V., Ninkina N.N., Korochkin L.I., Buchman V.L. Structure and expression of two members of the d4 gene family in mouse. Mammalian Genome, 2000, 11, 72−74-
  68. Meza J.E., Brzovik P. S., King M.C., Klevit R.E. Mapping the functional domains of BRCA1. Interaction of the RING finger domains of BRCA1 and BARD1. J. Biol. Chem., 1999,274,5659−5665-
  69. Miller J., McLachlan A.D., Klug A. Repetitive zinc-binding domains in the proteins transcription factor TFIII A from Xenopus oocytes. EMBO J., 1985, 4, 1609−1614-
  70. Mizuno K., Okano I., Ohashi K., Nunoue K., Kuma K., Miyata T., Nakamura T. Identification of a human cDNA encoding a novel protein kinase with two repeats of the LIM/double zinc finger motif. Onkogene, 1994, 9, 1605−1612-
  71. Moriuchi H., Moriuchi M., Cohen J.I. The RING finger domain of the varicella-zoster virus open reading frame 61 protein is required for its transregulatory functions. Virology, 1994, 15, 205(1), 238−246-
  72. Nagamine K., Peterson P., Scott H.S., Kudoh J., Minoshima S., Heino M., Krohn K.J., Latioti M.D., Millis P.E., Antonarakis S.E., Kawasaki K., Asakawa S., Ito F., Shimizu N. Positional cloning of the APECED gene. Nature Genet., 1997, 17, 393−398-
  73. Paro R. Mechanisms of heritable gene repression during development of Drosophila. Curr. Opin. Cell Biol., 1993, 5(6), 999−1005-
  74. Paro R. Imprinting a determined state into the chromatin of Drosophila. Trends Genet., 1990, 6(12), 416−421-
  75. Perez-Alvarado G.C., Kosa J.L., Louis H.A., Beckerle M.C., Winge D.R., Summers M.F. Structure of the Cysteine-Rich Intestinal Pritein, CRIP. J. Mol. Biol., 1996, 257, 153−174-
  76. Perez-Alvarado G.C., Michelsen J.W., Louis H.A., Winge D.R., Beckerle M.C., Summers M.F. Structure of the carboxy-terminal LIM domain from the cystein rich protein CRP. Structual biology, 1994, 1(6), 388−398-
  77. Reddy B.A., Etkin L.D., Freemont P. S. A novel zinc finger coiled-coil domain in a family of nuclear proteins. Trends Biochem. Sci., 1992, 17(9), 344−345-
  78. Reddy B.A., Etkin L.D. A unique bipartite cysteine-histidine motif defines a subfamily of potential zinc-finger proteins. Nucleic. Acids. Res., 1991, 25, 19(22), 6330-
  79. Rothe M" Pan M.G., Henzel W.J., Ayres T.M., Goeddel D.V. The TNFR2-TRAF signaling complex contains two novel proteins related to baculoviral inhibitor of apoptosis proteins. Cell, 1995a, 29, 83(7), 1243−1252-
  80. Rothe M., Sarma V., Dixit V.M., Goeddel D.V. TRAF2-mediated activation of NF-kappa B by TNF receptor 2 and CD40. Science, 1995b, 8, 269(5229), 1424−1427-
  81. Sambrook J, Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning A laboratory manual. CSH-Press, 1989
  82. Sanchez-Garcia I., Osada H., Forster A., Rabbitts T.H. The cysteine-rich LIM domains inhibit DNA binding by the associated homeodomain in lsl-1. EMBO, 1993, 12, 42 434 250-
  83. Saurin A.J., Borden K.L., Boddy M.N., Freemont P. S. Does this have a familiar RING? Trends. Biochem. Sci., 1996, 21(6), 208−214-
  84. Schindler U., Beckmann H., Cashmore A.R. HAT3.1, a novel Arabidopsis homeodomain protein containing a conserved cysteine-rich region. Plant J., 1993, 4(1), 137−150-
  85. Scully R., Ganesan S., Brown M., De Caprio J.A., Cannistra S.A., Feunteun J., Schnitt S., Livingston D.M. Location of BRCA1 in human breast and ovarian cancer cells. Science, 1996, 5, 272(5258), 123−126-
  86. Senger G., Ragoussis J., Trowsdale J., Sheer D. Fine mapping of the human MHC class II region within chromosome band 6p21 and evalution of probe ordering using interphase fluorescence in situ hybridization. Cytogenet Cell Genet., 1993, 64 (1), 4953-
  87. Senkevich T.G., Wolffe E.J., Buller R.M. Ectromelia virus RING finger protein is localized in virus factories and is required for virus replication in macrophages. J. Virol., 1995, 69(7), 4103−4111-
  88. Shawlot W., Behringer R.R. Requirement for Lim1 in head-organizer function. Nature, 1995,374,425−430-
  89. Sonnhammer E.L., Eddy S.R., Durbin R. Pfam: a comprehensive database of protein domain families based on seed alignments. Proteins, 1997, 28(3), 405−420-
  90. Taira M., Jamrich M., Good P.J., Dawid I.B. The LIM domain-containing homeo box gene Xlim-1 is expressed specifically in the organizer region of Xenopus gastrula embryos. Genes Dev., 1992, 6, 356−366-
  91. Taira M., Otani H., Saint-Jeannet J.P., Dawid I.B. Role of the LIM class homeodomain protein Xlim-1 in neural and muscle induction by the Spemann organizer in Xenopus. Nature, 1994, 15, 372(6507), 677−679-
  92. Takahashi M., Inaguma Y., Hiai H., Hirose F. Developmental^ regulated expression of a human 'Finger'-containing gene encoded by the 5' half of the ret transforming gene. Mol Cell Biol., 1988, 8, 1853−1856-
  93. The Finnish-German APECED Consortium. An autoimmune disease, APECED, caused by mutations in a novel gene featuring two PHD-type zinc-finger domains. Nature Genet., 1997, 17, 399−403-
  94. Thompson K.A., Wang B., Argraves W.S., Giancotti F.G., Schranck D.P., Ruoslahti E. BR140, a novel zinc-finger protein with homology to the TAF250 subunit of TFIID. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1994, 15, 198(3), 1143−1152-
  95. Tolkien J.R.R. The Lord of the Rings, Ballantine Books, New York, 1954-
  96. Topcu Z., Mack D.L., Hromas R.A., Borden K.L.B. The promyelocyte leukemia protein PML interacts with the proline-rich homeodomain protein: a RING may link hematopoiesis and growth control. Oncogene, 1999, 18, 7091−7100-
  97. Tso J.Y., Van den Berg D.J., Korn L.J. Structure of the gene for Xenopus transcription factor TFIII A. NAR, 1986, 44, 2187−2200-
  98. Upton C., Schiff L., Rice S.A., Dowdeswell T., Yang X., McFadden G. A poxvirus protein with a RING finger motif binds zinc and localizes in virus factories. J. Virol., 1994, 68(7), 4186−4195-
  99. Vincent A., Kejzlarova-Lepesant J., Segalat L., Yanicostas C., Lepesant J.A. Sry h-1, a new Drosophila melanogaster multifingered protein gene showing maternal and zygotic expression. Mol Cell Biol. 1988, 8(10), 4459−4468-
  100. Visvader J.E., Mao X., Fujiwara Y., Hahm K., Orkin S.H. The LIM-domain binding protein Ldb1 and its partner LM02 act as negative regulators of erythroid differentiation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1997, 9, 94(25), 13 707−13 712-
  101. Von-Arnim A.G., Deng X-W. RING finger motif of Arabidopsis thaliana COP1 defines a new class of zinc-binding domain. J. Biol. Chem., 1993, 268, 19 626−19 631-
  102. Warren A.J., Colledge W.H., Carlton M.B., Evans M.J., Smith A.J., Rabbitts T.H. The oncogenic cysteine-rich LIM domain protein rbtn2 is essential for erythroid development. Cell, 1994, 15, 78(1), 45−57-
  103. Wilkinson D.G., Bhatt S., Chavrier P., Bravo R., Charnay P. Segment specific expression of a zinc-finger gene in the developing nervous system of the mouse. Nature, 1989, 337,461−464-
  104. Wilson R., Ainscough R., Anderson K., Baynes C., Berks M., Bonfield J., Burton J., Connell M., Copsey T., Cooper J., et al. 2.2Mb of contiguous nucleotide sequence from chromosome III of C. elegans. Nature, 1994, 368, 32−38-
  105. Wu R., Durick K., Songyang Z., Cantley L.C., Taylor S.S., Gill G.N. Specificity of LIM domain interactions with receptor tyrosine kinases. J. Biol. Chem., 1996, 5, 271(27), 15 934−15 941-
  106. Wu R.Y., Gill G.N. LIM domain recognition of a tyrosine-containing tight turn. J. Biol. Chem., 1994, 7, 269(40), 25 085−25 090-
  107. Xue D., Tu Y., Chalfie M. Cooperative interactions between the Caenorhabditis elegans homeoproteins UNC-86 and MEC-3. Science, 261, 1324−1328-
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!