Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Новые биомиметические модели активных центров негемовых металлопротеинов на основе металлокомплексов меди (II) халькогенсодержащих азометинов

Диссертация: Новые биомиметические модели активных центров негемовых металлопротеинов на основе металлокомплексов меди (II) халькогенсодержащих азометинов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В молекулы аминометиленовых производных халькогенпиразолов хинолинового и антипиринового заместителей приводит к октаэдрическим комплексам, ЭПР параметры которых близки к константам природных «голубых» медных белков. В ЭСП спектрах синтезированных хелатов меди наблюдается сильное поглощение при 420−500 нм, а в отдельных псевдотетраэдрических комплексах, не содержащих координационно-активные… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Введение
    • 1. 2. «Голубые» медные белки
      • 1. 2. 1. Структура
      • 1. 2. 2. Электронные спектры поглощения
      • 1. 2. 3. ЭПР-спектры
    • 1. 3. Биомиметические модели голубых медных белков
      • 1. 3. 1. Основные типы моделей и их строение
      • 1. 3. 2. Электронные спектры поглощения модельных комплексов
      • 1. 3. 3. ЭПР-спектры модельных систем
  • Глава 2. Экспериментальная часть
  • Глава 3. Обсуждение результатов
    • 3. 1. Строение и физико-химические свойства лигандных систем
      • 3. 1. 1. Аминометиленовые производные
  • 5-тио (окси, селено)-1-замещенного пиразола
    • 3. 1. 2. N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетоны (аминовинилтионы)
    • 3. 2. Строение и физико-химические свойства комплексных соединений
    • 3. 2. 1. Комплексы меди (II) с аминометиленпроизводными
  • 1-замещенных 5-тио (оксо, селено) — пиразолов
    • 3. 2. 2. Комплексы меди (II) с N-нафтил и N-хинолил-Р-аминовинилкетонами аминовинилтионами)
  • Выводы

Новые биомиметические модели активных центров негемовых металлопротеинов на основе металлокомплексов меди (II) халькогенсодержащих азометинов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Биокоординационная химия является важным научным направлением не только современной химии комплексных соединений, но и биологии, медицины и других разделов естествознания, непосредственно связанных с жизнью человека. Недаром во втором издании Общей координационной химии (Comprehensive Coordination Chemistry II / Eds. Mc Cleverty J.A., Meyer T.J. Oxford: Elsevier, 2003, Vol. 1−10) специальный том (V. 8, 840 p.) посвящен биокоординационной химии. Этот же аспект развит в новом научном направлении — супрамолекулярной химии (Лен Ж.-М. Супрамолекулярная химия, концепции и перспективы. Наука: СО РАН, Новосибирск, 1998, 333 е., Steed J.W., Atwood J.L. Supramolecular Chemistry. J. Wiley, Chichester, 2000,745 p.).

Исследование простых синтетических комплексов, моделирующих активные центры гемовых и негемовых металлоэнзимов, является важнейшим методологическим подходом в изучении природных объектов и одним из главных направлений современной биокоординационной химиибиомиметики. В этом аспекте металлохелаты меди в N, S (Se) лигандном окружении имеют значительный потенциал как структурные аналоги активных центров непорфириновых медьсодержащих белков. Однако круг таких адекватных синтетических моделей остается весьма ограниченным из-за широко распространенных процессов окисления тиолатной группы лиганда ионами меди (П). До настоящего времени моделирование активных центров медьсодержащих белков не выходило за рамки исследования традиционных металлохелатов с MN2S2 хромофором, содержащих мостиковые фрагменты и комплексов на основе макроциклических лигандов. Поэтому представляется весьма актуальной проблема синтеза и исследования целенаправленных серий азотхалькогенсодержащих комплексов меди с различным строением координационного полиэдра и, как следствие, с вариабельными спектральными и физико-химическими параметрами.

Цель работы. Синтез, изучение строения (в том числе методами рентгеноструктурного анализа и EXAFS-спектроскопии (протяженная рентгеновская тонкая структура спектров поглощения)), спектральных свойств новых моделей активных центров негемовых медьсодержащих протеинов (медного центра типа I) и их кислородных аналогов. Поставленная цель включает решение следующих задач:

1. Разработка оптимальных методик получения потенциальных лигандов — пиразольных азометиновых соединений, содержащих как арильные (алкильные), так и координационно активные заместители (аминохинолин, антипирин и т. д.), и подобных модельных Р~ аминовинилкетонов (тионов).

2. Синтез на основе указанных лигандов металлохелатов меди с координационными узлами MNxSy (Sey) (х = 2, 3, 4- у = 1, 2), моделирующих указанный выше активных центр, и их кислородных аналогов.

3. Установление факторов, ингибирующих ред-окс процессы при синтезе комплексов меди с азотхалькогенсодержащими лигандами.

4. Исследования закономерностей изменения спектральных характеристик (ЭСП (электронные спектры поглощения) и ЭПР (электронно-парамагнитный резонанс)) синтезированных металлохелатов от природы лиганда, состава координационного полиэдра и его топологии, сравнение с аналогичными параметрами активных центров «голубых» медных белков.

Научная новизна. Предложен новый подход к созданию моделей активных центров негемовых медьсодержащих протеинов (преимущественно медного центра типа I), основанный на рациональном дизайне лигандов (варьировании природы донорных атомов и заместителей) и управлении структурой CuNxSy (Sey) хелатных узлов путем введения в азометиновый фрагмент координационно-активных заместителей.

Практическая ценность диссертационной работы. Заключается в разработке препаративных методик синтеза устойчивых комплексов Си (II) с N, S (Se) — хелатными узлами на основе открыто-цепных серу (селен)содержащих оснований Шиффа и Р-аминовинилтионов.

Материалы диссертационной работы могут быть включены в спецкурсы по координационной химии и биохимии, читаемые в университетах и специализированных химических и биологических вузах, использованы в научных исследованиях институтов Российской Академии наук, химических и биологических НИИ Высшей школы и Министерства образования и науки.

Апробация работы. Содержание работы изложено в 5 статьях в Российских журналах, в 4 тезисах докладов Международных и Российских конференций, в том числе: The Tenth International Conference on X-ray Absorption Fine Structure XAFS X (Illinois Institute of Technology, 1998 г.), IV Всероссийский семинар по магнитному резонансу (спектроскопия и томография) (Ростов-на-Дону, 1998 г.), XVI Менделеевский съезд по общей и прикладной химии (Москва, 1998 г.).

Объем и структура работы. Диссертация состоит из введения, литературного обзора, экспериментальной части, обсуждения результатов, выводов, списка литературы. Материал изложен на 106 страницах, содержит 20 таблиц и 5 рисунков.

Список литературы

включает 150 наименований.

Выводы.

Предложен новый подход к созданию биомиметических моделей активных центров «голубых» медных белков, основанный на варьировании строения координационных узлов хелатов Си (И) с N, S-донорными центрами путем введения тетраэдризующих (пиразол) и координационно-активных (хинолин, антипирин) фрагментов в тио (селено)азометиновые и Р-аминовинилтионные лигандные системы. Разработаны методы получения и синтезированы ранее неописанные труднодоступные открытоцепные хелаты двухвалентной меди с 1Ч, 8(8е)-лигандным окружением — комплексы Cu (II) с 4-аминометиленовыми производными 5-тио (селено)пиразолами и р-аминовинилтионами, а также с их кислородными аналогами. Строение и свойства впервые описываемых лигандов и комплексов охарактеризованы методами 'Н ЯМР, ЭСП, ИК, ЭПР и EXAFS спектроскопий и рентгеноструктурного анлиза.

Введение

в молекулы аминометиленовых производных халькогенпиразолов хинолинового и антипиринового заместителей приводит к октаэдрическим комплексам, ЭПР параметры которых близки к константам природных «голубых» медных белков. В ЭСП спектрах синтезированных хелатов меди наблюдается сильное поглощение при 420−500 нм, а в отдельных псевдотетраэдрических комплексах, не содержащих координационно-активные заместители при экзоциклическом N-атоме — в районе 600−700 нм (как и в «голубых» медных белках).

Показать весь текст

Список литературы

  1. К.Б. / Введение в бионеорганическую химию. Киев: Наукова Думка, 1976.
  2. Неорганическая биохимия / под ред. Г. Эйхгорна. М.: Мир, 1978. — Т. 1.-711 с- Т. 2.-736 с.
  3. Biomimetic Chemistry / Eds. Z. Yoshida, Ise N. Tokio: Elsevier, 1983.
  4. Metal Ions in Biological Systems. / Eds. H. Sigel, A. Sigel. New York: Marsel Dekker. 1991−1995.
  5. J.A. / Inorganic Biochemistry. N.Y.: Verlag Chemie, 1993.
  6. S.J., Berg S.M. / Principles of Bioinorganic Chemistry. California: University Sciences Books, Will Vally, 1994.
  7. Biomimetics / Eds. M. Starikaja, I.A. Aksay. Woodburg, New York: AIP Press, 1995.
  8. Российский химический журнал (ЖРХО им. Д.И.Менделеева).// 1995 -39, № 1.-с. 3−146.
  9. Biomimetics Materials / Ed. S. Manu Weinheim: Verlag Chemie, 1996.
  10. G.A. // Acc. Chem. Res. 1997 — 30, N1. — P. 17.
  11. XXXIII International Conference on Coordination Chemistry («The Chemistry of Metal Ions in Everyday Life») Italy: Florence, 1998.
  12. Bio-coordination Chemistry // Eds. L. Que, W.B. Tolman. In Comprehensive Coordination Chemistry. // Eds. J.A. Mc Cleverty T.J. Meyer. Elsevier: New York-London, 2003 — v. 8, — 840 p.
  13. Biological and Inorganic Copper Chemistry / Ed. K. Karlin. Hardcover Publ. 1986.
  14. W., Schwederski B. / Bioanorganische Chemie.- Stuttgart: Tubner, -1995.
  15. Kaim W., Rally J. Kupfer ein «modernes» Bioelement. // Angew. Chem. -1996 -108, Nl,-S. 47−64.
  16. Mandal S., Das G., Singh R. et al. Synthesis and Studie of Cu (II)-thiolato coplexes: bioinorganic perspectives. // Coord. Chem. Rev. 1997- 160. — P. 191 235.
  17. E.T. / Adv. Protein Chemistry. San Diego. Acad. Press, — 1991. -142. — P.145−198.
  18. Solomon E.J., Baldvin M.J., Lowery M.D. Electronic Structures of Active Sites in Copper Proteins: Contributions to Reactivity. // Chem. Rev. -1992. 92, N 4. — P.521−542.
  19. Fox S., Potenz J.A., Knapp S. In: Bioinorganic Chemistry of Copper / Eds. Karlin K.D., Tulklar Z. New York: Chapman and Hall. — 1993. — P. 34.
  20. Shugar H.J. In: Copper Coordination Chemistry. Biochemical and Inorganic Perspective / Eds. Karlin K.D., J. Zubieta New York: Chapman and Hall, — 1983. — P.43.21. binder M.C., Goode C.A. / Biochemistry of Copper.-New York: Plenum Press,-1991.
  21. Zaitseva I., Zaitsev V., Gard G. et al. // J. Biol. Inorg. Chem. -1996. 1. — P. 15.
  22. Colman P.M., Freeman H.S., Guss J.M. et al. // Nature. -1978. -272. P. 319−324.
  23. J.M., Harrowell P.R., Murata M., Norris V.A., Freeman H.C. // J. Mol. BioL — 1986. 192. — P. 361.
  24. Norris G.E., Anderson B.F., Baker N.E. et al. // J. Mol. Biol. 1979. — 135.-P. 309
  25. Scott R.A., Hahn J.E., Doniach S. et al. Polarized X-ray Absorption Spectra of Oriented Plastocyanin Single Crystals. Investigation of Methionine-Copper Coordination. // J. Am. Chem. Soc. 1982. — 104, N 20. — P. 5364−5369.
  26. Norris G.E., Anderson B.F., Baker E. N. Blue Copper Proteins. The Copper Site in Azurin from Alcaligenes denitrificans.// J. Am. Chem. Soc. 1986. — 108, N10.-P. 2784−2785.
  27. Kalvedro A.P., Wymenga S.S., Lommer A. et al. // J. Mol. Biol. 1994. -262, N2.-P. 358.
  28. Ivata S., Ostermeier C., Rudwig B. et al. // Nature. 1995. — 376. — P. 660 669.
  29. Guss J.M., Merritt E.A., Phizackerley R.P., Freeman H.S. The Structure of a Phytocyanin, the Basic Blue Protein from Cucumber, Refined at 1.8A Resolution. // J. Mol. Biol. 1996. — 259. — P. 686−705.
  30. Hart P.J., Nesissian A.M., Herrmann R.G. et al. // Protein Sci. 1996. — 5. -P. 2175−2183.
  31. Knoblach S., Benedix P., Ecke M. et al. Synthesis, Crystal Structure, Spectroscopy, and Theoretical Investigations of Tetrahedrally Distorted Copper (II) Chelates with CuN2S2. Coordination Sphere. // Eur. J. Inorg. Chem. -1999. -N8.-P. 1393−1403.
  32. Gray H.B., Solomon E.I. In: Metal Ions in Proteins, vol. 3. «Copper Proteins». / Ed. T.G. Spiro New York: Wiley, — 1981.
  33. Solomon E.I., Hare J.W., Dooley D.M. et al. Spectroscopic Studies of Stellacyanin, Plastocyanin, and Azurin. Electronic Structure of the Blue Copper Sites. // J. Am. Chem. Soc. 1980. — 102, N 1. — P. 168−178.
  34. Solomon E.I., Penfield K.W., Gewirth A.A. et al. Electronic structure of the oxidized and reduced blue copper sites: contributions to the electron transfer pathway, reduction potential, and geometry. // Inorg. Chim. Acta. 1996. — 234, N 1.-P. 67−78.
  35. Penfield K.W., Gewirth A.A., Solomon E.I. Electronic Structure and Bonding of the Blue Copper Site in Plastocyanin. // J. Am. Chem. Soc. 1985. -107.-P. 4519−4529.
  36. Gewirth A.A., Solomon E.I. Electronic Structure of Plastocyanin: Excited State Spectral Features. // J. Am. Chem. Soc. -1988. -110, N 12. P. 3811−3819.
  37. Haw J., Adman E.T., Beppu T et al. // J. Biochemistry. 1991. — 30. — P. 10 904−10 913.
  38. Han J., Loehr T.M., Lu Yi et al. Resonance Raman Exitation Profiles Indicate Multiple Cys—>Cu Charge Transfer Transitions in Type I Copper Proteins. //J. Am. Chem. Soc.-1993. -115,N 10.-P.4256−4263.
  39. La Croix L.B., Shadle S.E., Wang Y. et al. Electronic Structure of the Perturbed Blue Copper Site in Nitrite Reductase: Spectroscopic Properties, Bonding, and Implications for the Entatic/Rack State. // J. Am. Chem. Soc. 1996. -118,N33.-P. 7755−7768.
  40. Qui D., Dong S., Ybe J.A. et al. Variations in the Type I Copper Protein Coordination Group: Resonanse Raman Spectrum of 34S-, 65Cu-, and 15N Labeled Plastocyanin. // J. Am. Chem. Soc. — 1995. — 117, N 24. — P. 6443−6446.
  41. E.I., Hare J.W., Gray H.B. // Proc. Natl. Acd. Sci. USA. 1976. -73. -P. 1389
  42. Tennent D.L., McMillin D.R. A Detailed Analysis of the Charge-Transfer Bands of Blue Copper Protein. Studies of the Nickel (II), Manganese (110, and
  43. Cobalt (II) Derivatives of Azurin. I I J. Am. Chem. Soc. 1979. — 101, N 9. — P. 2307−2311.
  44. Lu Yi, La Croix L.B., Lowery M.D. et al. Construction of a «Blue» Copper Site at the Native Zinc Site of Yeast Copper-Zinc Superoxide Dismutase. // J. Am. Chem. Soc.- 1993.-115, N 14.-P. 5907−5918.
  45. La Croix L.B., Randall D.V., Nersissian A.M. et al. Spectoscopic and Geometric Variations in Perturbed Blue Copper Centers: Electronic Structures of Stellacyanin and Cucumber Basic Protein. // J. Am. Chem. Soc. 1998. — 120. — P. 9621−9631.
  46. N. // In: Advances in Inorg. Chem. New York: Acad. Press. 1992. -32,-P. 1.
  47. E.I., Gewirth A.A., Westmoreland T.D. / Advanced ERP Applications in Biology and Biochemistry / Ed. AJ. Hoff Amsterdam: Elsevier, -1989.
  48. George S.J., Lowery M.D., Solomon E.I., Cramer S.P. Copper L-Edge Spectral Studies: A Direct Experimental Probe of the Ground-State Covalency in Blue Copper Site in Plastocyanin. // J. Am. Chem. Soc. 1993. — 115, N 7. — P. 2968−2969.
  49. A.A., Cohen S.L., Schugar H.J., Solomon E.I. // Inorg. Chem. -1987. 26, N 7. — P. 1133−1146.
  50. Tofflund H., Becher J., Olesen P.H., Pedersen J.Z. Biomimetic Systems for the «Visible» Copper-Site Сид in Cytochrome с Oxidase. // Isr. J. Chem. 1985. -25, N l.-P. 56−65.
  51. Addison A.W., Sinn E. A Stable Bis (thiolate) of Copper (II) with Long Axial Copper-Sulfur Linkages: Crystal and Molecular Structure of trans-Cu (cyclam)(SC6F5)2. // Inorg. Chem. 1983. — 22, N 8. — P. 1225−1228.
  52. Anderson O.P., Perkins C.M., Brito K.K. Synthesis, Structures, and Electrochemistry of Copper (II)-Mercaptide Complexes. // Ibid. 1983. — 22- N 9. -P. 1267−1273.
  53. Aoi N., Takano Y., Ogino H. et al. The First Dinuclear Copper (II) Complex bridged by a Single Thiolate-sulphur Atom: Synthesis, Properties, and Structure. // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1985. -N 11. — P. 703−704.
  54. John E., Bharadwaj P.K., Krogh-Jespersen K., Potenza J.A. et al. Molecular and Electronic Structure of Cu (tet-b)SSCH2C02*3CH30H, a Novel Copper (II) Alkyl Persulfide Complex. // J. Am. Chem. Soc. 1986. — 108, N 16. — P. 50 155 017.
  55. Jotham R.W., Keetle S.F.A. // Inorg. Chim. Acta. 1971. — 5, N 2. — P. 183 187.
  56. Wasson J.R., Richardson H.W., Hatfield W.E. Electronic Structure of Pseudotetrahedral Copper (II) Schiff Base Complexes. // Z. Naturforsch. 1977. -32b.-S. 551−561.
  57. Addison A.W. In: Bioinorganic Chemistry of Copper / Eds. K.D. Karlin and Z. Tueklar New York: Chapman and Hall, — 1993. — 109 p.
  58. Corrigan M.F., Murray K.S., West B.O., Pilbrow J. Synthesis and Electron Spin Resonance Study of a Tetradentate Copper (II) Mercaptobenzaldimine Complex. // Aust. J. Chem. 1977. — 30, N 11. — P. 2455−2463.
  59. R., Cinquantini A., Orioli P., Sabat M. // Cryst. Struct. Commun.1980.-9.-P. 865.
  60. Bereman R.D., Dofman J.R., Bordner J. et al. // J. Inorg. Biochem. 1982. -16, N1.-P. 47−49.
  61. R.D., Churchill M.R., Shields G.D. // Inorg. Chem. 1979. -18, N 11. — P. 3117−3121.
  62. R.D., Shields G.D., Bordner J., Dofman J.R. // Inorg. Chem.1981. 20, N 7. — P. 2165−2169.
  63. Martin E.M., Bereman R.D. Synthesis and characterization of square planar and pseudo-tetrahedral M (II)N2S2. // Inorg. Chim. Acta. 1991. — 188, N 2. — P. 221−231.
  64. Martin E.M., Bereman R.D. Synthesis and characterization of neutral Ni (II) and Си (II) complexes with bidentate NS.1″ ligands. // Inorg. Chim. Acta. 1991. -188,N2.-P. 233−242.
  65. Becher J., Tofflund H., Olesen P.H. A General Route to Thiolato Ligands via t-Butyl Sulfides. // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1983. — N 13. — P. 740 742,
  66. Casella L., Gullotti M., Vigano R. Copper (II) N2S2 Complexes of the Imines of l-phenyl-3-formyl-2(lH)-pyridinethione. // Inorg. Chim. Acta — 1986. — 124, N1.-P. 121−125.
  67. Anderson O.P., Becher J., Frydendahl H. et al. Characterization of a Pseudo-tetrahedral Copper (II) Complex with Two Thiolato and Two Imino Donor Atoms. // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1986. — N9. — P. 699−701.
  68. Garnovskii A.D., Nivorozhkin A.L., Minkin V.I. Ligand environment and the structure of SchifFbase adducts and tetracoordinated metal-chelates. // Coord. Chem. Rev. 1993. -126, N 1. — P. 1−69.
  69. А.Б., Зверев А. Н., Виноградова В. Г. и др. Влияние природы лиганда на редокс-свойства серо- и селенсодержащих хелатов тяжелых металлов. // Журн. общей химии. 1991. — 61, № 10. — 2215−2221.
  70. Mistryukov А.Е., Vasilchenko I.S., Sergienko V.S. et al. Direct Evidence for Bidentate Character of Potentially Tridentate N, S-Ligands. Molecular Structures of
  71. BisN-(2-pyridyl)thiosalicylidene-kS-amino-kN.nickel (II) and Bis{l-isopropyl-3methyl-4-N-(2-pyridyl)imino-kN-methyl.pyrazole-5-thiolato-kS} copper (II). // Mendeleev Comm. 1992. — 2, N 1. — P. 30−32.
  72. ИЛ., Алам Л. В., Бобровников M.H. и др. Синтез и строение тридентатных лигандов на основе азотистых производных формилпиразолона и их медных комплексов. И Журн. общ. химии. — 1994. -64,№ 4.-С. 657−664.
  73. N. // Adv. Inorg. Chem. -1992. 39. — P. 18.
  74. Kitajima N., Fujisawa K., Tanaka M., Moro-oka Y. X-ray Structure of Thiolatocopper (II) Complexes Bearing Close Spectroscopic Similarites to Blue Copper Proteins. // J. Am. Chem. Soc. 1992. -114, N 24. — P. 9232−9233.
  75. Qui Di, Kilpatric L.T., Kitajima N. et al. Modeling Blue Copper Protein Resonansce Raman Spectra with Tiolate-Cu11 Complexes of a Sterically Hindered Tris (pyrazolyl)borate. // J. Am. Chem. Soc. 1994. -116, N 6. — P. 2585−2590.
  76. N., Tolman W.B. // Progr. Inorg. Chem. 1995. — 43. — P. 419 531.
  77. Sugiura Y., Hirayama Y., Tanaka H., Isheru // J. Am. Chem. Soc. 1975.97.-P. 5577
  78. Dockal E.R., Jones Т.Е., Sokol W.F. Redox Properties of Copper-Thiather Complexes. Comparison to Blue Copper Protein Behavior. // J. Am. Chem. Soc.1976. 98, N 14. — P. 4322−4324.
  79. Miskowski V.M., Thich J.A., Solomon R., Schugar HJ. Electronic Spectra of Substituted Copper (II) Thioether Complexes. // J. Am. Chem. Soc. —1976.98, N26.-P. 8344−8350.
  80. Sugiura Y., Hirayama Y. Copper (II) and Nickel (II) Complexes of Sulfhydryl and Imidazole Containing Peptides: Characterization and a Model for «Blue» Copper Sites. // J. Am. Chem. Soc. 1977. — 99, N 5. — P. 1581−1585.
  81. Amundsen A.R., Whelan J., Bosnich B. Biological Analogues. On the Nature of the Binding Sites of Copper-Containing Proteins. // J. Am. Chem. Soc.1977. 99, N 20. — P. 6730−6739.
  82. Y. // Inorg. Chem. 1978. -17. — P. 2176.
  83. Ferris N.S., Woodruff W.H., Rorabacher D.B. et al. Resonance Raman Spectra of Copper-Sulfur Complexes and the Blue Copper Protein Question. // J. Am. Chem. Soc. 1978. -100, N 18. — P. 5939−5942.
  84. D.E., Powers M.J., Urbach F.L. // Inorg. Chim. Acta. 1979. — 37, N 1. — P. L499-L501.
  85. Т.Е., Rorabacher D.B., Ochrumomycz L.A. // J. Am. Chem. Soc. -1975.-97.-P. 7485.
  86. M., Whelan J., Bosnich B. // Inorg. Chem. 1981. — 20, N 4. — P. 1081−1086.
  87. Yamabe Т., Hori K., Minato T. et al. // Inorg. Chem. 1982. — 21, N 5. — P. 2040.
  88. Yatsimirskii K.B., Pavlishchuk V.V. Spectroscopic and Redox Behaviour of some Copper (II) Thioether Complexes. // J. Coord. Chem. — 1996 — 37. — P.341−348.
  89. B.B. Координационные соединения переходных металлов с полидентатными тиоэфирсодержащими лигандами. // Росс. хим. журн. (Журн. Росс. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева). 1996. — 40, № 4−5. — С. 103 109.
  90. Mandal S., Bharadwaj Р.К. Hexa-coordinated Copper (II) Complexes having CuN2S*2S2 (S*=thioether) chromophore: Synthesis, Electrochemistry and Spectroscopy. // Polyhedron. 1992. -11, N 9. — P. 1037−1042.
  91. S., Shukla R., Bharadwaj P.K. // Polyhedron. 1992. -11, N 5. — P. 1855−1860.
  92. Shukla R., Mandal S., Bharadwaj P.K. I I Polyhedron. 1993. — 12, N 1. — P. 83−88.
  93. Becher J., Brockway D.J., Murray K.S. et al. Electron Spin Resonance and Electrochemical Study of Thiohydroxamate and l-Phenyl-3-imino-2(lH)-pyridinethione Complexes of Copper (II). // Inorg. Chem. 1982. — 21, N 5. — P. 1791 -1798.
  94. Smith D.W. Ligand Field Splittings in Non-cubic Complexes. Part IV. The Tetrachlorocuprate Ion in Distorted Tetrahedral Symmetry. // J. Chem. Soc. (A). -1970. N 17. — P. 2900 — 2902.
  95. Ban M.I., Craser J., Hegyhati M. // J. Mol. Struct. 1973. — 19, N 2. — P. 455−463.
  96. Casella L. Synthetic Approach to the Type I Active Site of Copper Proteins. Copper (I), Copper (П), and Zinc (II) Complexes with N2SS* Ligand Donor Sets. // Inorg. Chem. 1984. — 23, N 18. — P. 2781−2787.
  97. Gullotti M., Casella L., Pallanza G. et al. Copper (I) Complexes with Ligand Systems containing Nitrigen and Sulphur Donor Atoms. Spectroscopy and Electrochemistry of the Copper (II)/Copper (I) Couple. // Polyhedron. 1990. — 9, N12.-P. 1469−1474.
  98. Thompson J.S., Marks T.J., Ibers J.A. Blue Copper Proteins. Synthesis, Chemistry, and Spectroscopy of CuN3(SR) and CUN3(SR) Active Site
  99. Approximations. Crystal Structure of Potassium p-Nitrobenzenethiolato (hydrotris (3,5-dimethyl-1 -pyrazolyl)-borato)cuprate (I) Diacetone, KCu (HB (3,5Me2pz)3)-(SC6H4N02).2C3H60. // J. Am. Chem. Soc.1979. -101, N 15.-P. 4180−4192.
  100. Thompson J.S." Zitzmann J.L., Marks T.J. et al. // Inorg. Chem. Acta.1980. 46(B1), N 5. — P. L101-L105.
  101. Voronkova V.K., Zaripov M.M., Kogan V.A. et al. // Phys. Stat. Sol. (6). -1973.-55.-P. 747−754.
  102. H., Addison A.W. // Inorg. Chem. 1977. -16, N 6. — P. 1341−1353.
  103. A.H., Сагитулин P.C. Реакции производных гидразина. XXXVII. Синтез алкилгидразинов и пиразоловых эфиров диметилкарбаминовой кислоты //Журн. общ. химии. 1963. — 33, № 3. — С. 867−874.
  104. Порай-Кошиц Б.А., Квитко И. Я. Взаимодействие соединений, содержащих подвижные атомы водорода с замещенными амидами кислот. // Журн. общ. химии. 1962. — 32, № 12. — С. 4050−4056.
  105. Порай-Кошиц Б. А., Квитко И .Я. Исследование в области аминометиленовых производных азолов. V. Взаимодействие аминометиленовых производных с хлорокисью фосфора. // Журн. орган, химии. 1966. — 2, № 1. — С. 169−173.
  106. Ю.Н., Квитко И. Я., Самарцева Е. Д. Енамины 5-селенопиразолона и синтез селенофено3,2^.пиразола // Журн. орган, химии. 1972. — 8, № 10. — С. 2204−2205.
  107. Klayman D.L., Griffin T.S. Reaction of Selenium with Sodium Borohydride in Protic Solvents. A Facile Method for the Introduction of Selenium into Organic Molecules. //J. Am. Chem. Soc. 1973. — 95, N 1. — P. 197−199.
  108. В.П. // Канд. дисс., Ростов н/Дону 1967. — 129 С.
  109. Синтез органических соединений // Сб. изд. АН СССР, M.-JL, 1950. -С. 106.
  110. Weipenfels M., Schurig H., Htihsam G. P-Chlorovinylaldehyde nach dem Vilsmeier-Prinzip//Z. Chem.- 1996.-N 12.-S. 471−472.
  111. В.П., Хохлов A.B., Гарновский А. Д., Осипов О. А., Хухлачиева JI.A. Биядерные медные хелаты азометинов р-кетальдегидов. // Коорд. химия. 1979. — 5, № 3. — 351−359.
  112. Д.И., Бабанов Ю. А., Замараев К. И. // Рентгеноспектральный метод изучения аморфных тел. EXAFS спектроскопия. Новосибирск, Наука, Сиб. отд.-1988.-306 С.
  113. А.Т., Хельмер Б. Ю., Любезнова Т. А. // Приборы и техника эксперимента. 1988. — 3. — 234 С.
  114. S.I., Rehr J.J., Ancudinov A., Albers R.C., Eller MJ. // Phys. Rev. -52.-2995.
  115. G.M., // SHELXTL Plus, PC Version, A. System of Computer Programs for the Determination of Crystal Structure from X-Ray Diffraction Data, Rev. 502, Siemens Analitical X-Ray Instruments Ins., Germany, 1994
  116. Amendola V., Mangano C., Pallavicini P., Zema M. Bistable Copper Complexes of Bis-thia-bis-guinoline Ligands. // Inorg. Chem. 2003. — 42. — P. 6056−6062.
  117. А.Д., Васильченко И. С., Гарновский Д. А. Современные аспекты координационной химии. Основные лиганды и методы. // Ростов-на-Дону: ЛаПО, 2000. — 354 с.
  118. А.Д., Васильченко И. С. Молекулярный дизайн координационных соединений металлов с азометиновыми лигандами. // Успехи химии. 2002. — 71, № 11. — С. 1064−1089.
  119. Synthetic Coordination and Organometallic Chemistry. // Edit. A.D. Garnovskii, B.I. Kharisov. New York Basel: Marsel Dekker, — 2003. — 520 P.
  120. V.I., Garnovskii A.D., Elguero J., Katritzky A.R. Dinisko O.V. // Adv. Het. Chem. 2000. — 76 — P.-157−323.
  121. Я.Ф. Химия енаминокетонов, енаминоиминов и енаминотионов. Зинатне: Рига, 1974. — 274 с.
  122. Nivorozhkin A.L., Uraev A.I., Bondarenko G.I. et.al. Iron complexes with an N/S chromophore relevant to the active site of the hydrolytic metalloenzyme nitrile hydratase. // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1997. — N 18. — P. 17 111 712.
  123. А.Д., Анцышкина A.C., Васильченко И. С., Сергиенко B.C., Кочин С. Г., Ниворожкин АЛ., Мистрюков А. Э., Ураев А.И., Гарновский
  124. Д. А. Конкурентная координация азометинов оокси (меркапто)бенз (гетеро)альдегидов с N-2-пиридильным фрагментом. // Журн. неорг. химии. 1995. — 40, № 1. — С. 67−70.
  125. В.П., Осипов О. А., Коваленко K.H. О строении хелатов никеля с Р-аминовинилкетонами. //Журн. общей химии. — 1967. — 37, № 10. -2217−2219.
  126. В.П., Осипов О. А., Коваленко К. Н. Внутрикомплексные соединения двухвалентных меди, никеля и кобальта с алкоксианилиновыми производными р-оксиметиленацетофенона. //Журн. неорг. химии. — 1968. — 13, № 3.-770−775.
  127. В.П., Осипов О. А., Коваленко К. Н. Внутрикомплексные соединения кобальта (И) с некоторыми р-аминовинилкетонами. // Журн. общей химии. 1968. — 38, № 10. — 2194−2197.
  128. В.П., Осипов О. А., Коваленко К. Н., Ковалева А. В. О строении хелатов никеля (II) с орто-алкоксианилиновыми производными р-дикарбонильных соединений. // Журн. структ. химии. -1970. 11- № 3. — С. 550−551.
  129. В.П., Гарновский А. Д., Кузнецова Л. И. и др. Металл-хелаты НЫ-диметиламиноанилиновых и аминопиридиновых производных Р-оксиметиленацетофенона. // Журн. неорг. химии. 1970. -15, № 9. — с. 24 102 413.
  130. Le D.J., Kim B.S., Kim К. // J. Org. Chem. 2002. — 67. — P. 5375.
  131. В.А., Харабаев H.H., Осипов О. А., Кочин С. Г. Закономерности цис-строения плоских четырехкоординационных серосодержащих хелатов переходных металлов. // Журн. структурной химии. 1981. — 22, № 1. — с. 126 148.
  132. А.В., Кудрявцев И. К., Захаров М. А., Асланов Л. А. Статическое взаимное влияние лигандов: сравнение результатов расчетов DFT с экспериментальными данными. // Коорд. химия. 2004. — 30, № 1. — с. 3−9.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!