ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ Π² E.coli ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· Π΄Π»Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ Ρ ΡΠ»ΡΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ
ΠΠ°ΠΈΠ±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΎ Π½Π° ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΠΊΠ΅ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Π° ΠΈΠ· E.coli. Π‘ΡΠ΅Π΄ΠΈ Π΄ΡΡΠ³ΠΈΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· ΡΡΠΎΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ Π»ΡΡΡΠ΅ Π²ΡΠ΅Π³ΠΎ, ΠΎΠ΄Π½Π°ΠΊΠΎ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΠΡΠΠ Π°ΡΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΎΡΠ° Π½Π° (3-Π»Π°ΠΊΡΠ°ΠΌΠ½ΡΠ΅ ΡΠ΄ΡΠ° Π½Π΅ Π΄ΠΎΡΡΠ°ΡΠΎΡΠ½Π° Π΄Π»Ρ ΡΠΎΠ³ΠΎ, ΡΡΠΎΠ±Ρ ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΎΡΡΡΡ Π²ΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΈΡΡ ΡΠΆΠ΅ ΡΡΡΠ°ΡΠ΅Π²ΡΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ Ρ ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ². ΠΡΠΎΠΌΠ΅ ΡΠΎΠ³ΠΎ, ΡΠ΅ΠΉΡΠ°Ρ ΠΎΡΠ΅Π½Ρ ΠΎΡΡΡΠΎ ΡΡΠΎΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ° ΡΠ°ΡΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½Π΅Π½ΠΈΡ… Π§ΠΈΡΠ°ΡΡ Π΅ΡΡ >
- Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- ΠΡΠ΄Π΅ΡΠΆΠΊΠ°
- ΠΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΠ°
- ΠΡΡΠ³ΠΈΠ΅ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ
- ΠΠΎΠΌΠΎΡΡ Π² Π½Π°ΠΏΠΈΡΠ°Π½ΠΈΠΈ
Π‘ΠΎΠ΄Π΅ΡΠΆΠ°Π½ΠΈΠ΅
- Π‘ΠΠΠ‘ΠΠ Π‘ΠΠΠ ΠΠ©ΠΠΠΠ
- 1. ΠΠΠΠΠΠΠΠ
- 2. ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠ’Π£Π ΠΠ«Π ΠΠΠΠΠ
- 2. 1. ΠΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΡΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·
- 2. 1. 1. Π Π°ΡΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½Π΅Π½Π½ΠΎΡΡΡ ΠΈ ΡΠΈΠ·ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠ°Ρ ΡΠΎΠ»Ρ
- 2. 1. 2. ΠΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»ΡΡΠ½ΡΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°
- 2. 1. 3. Π‘ΡΡΡΠΊΡΡΡΠ° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ-G
- 2. 1. 4. ΠΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»ΡΡΠ½ΡΠΉ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ (ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ)
- 2. 1. 5. Π€ΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-Ρ ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°
- 2. 2. ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ G
- 2. 2. 1. ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΡΡ ΠΠ Π² E. col
- 2. 3. ΠΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ
- 2. 3. 1. ΠΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ· ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½ΠΎΠ² Π΄Π»Ρ ΠΏΡΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄ΡΡΠ²Π° 6-ΠΠΠ
- 2. 3. 2. Π‘ΠΈΠ½ΡΠ΅Π· (3-Π»Π°ΠΊΡΠ°ΠΌΠ½ΡΡ Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ²
- 2. 3. 3. ΠΠΈΠΎΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΡΠ°Π·Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ½Π°ΠΈΡΠΈΠΎΠΌΠ΅ΡΠΎΠ² Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΡΠΎΠ΅Π΄ΠΈΠ½Π΅Π½ΠΈΠΉ
- 2. 3. 4. ΠΠ΅ΠΏΡΠΈΠ΄Π½ΡΠΉ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·
- 2. 3. 5. Π Π°Π·Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΌΠ΅ΡΠΈ ΡΠ°ΡΠ΅ΠΌΠ°ΡΠΎΠ²
- 2. 4. ΠΠ΅Π»ΠΊΠΎΠ²Π°Ρ ΠΈΠ½ΠΆΠ΅Π½Π΅ΡΠΈΡ
- 2. 4. 1. ΠΠΈΠ±ΡΠΈΠ΄Π½ΡΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ
- 2. 4. 2. ΠΠ΅Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΠΌΡΡΠ°Π³Π΅Π½Π΅Π·
- 2. 4. 3. ΠΠ°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΠΌΡΡΠ°Π³Π΅Π½Π΅Π·
- 2. 4. 4. ΠΠ΅ΡΠΌΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ
- 2. 1. ΠΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΡΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·
- 3. 1. ΠΠ°ΡΠ΅ΡΠΈΠ°Π»Ρ
- 3. 2. ΠΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ
- 3. 2. 1. ΠΡΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅ΡΠ°Π·Π½ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΠΏΠ½ΠΎΠΉ ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΠΈ
- 3. 2. 2. ΠΡΠΈΡΡΠΊΠ° ΠΠ¦Π -ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΠΊΡΠΎΠ²
- 3. 2. 3. Π Π΅ΡΡΡΠΈΠΊΡΠΈΡ ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² ΠΠΠ
- 3. 2. 4. Π Π΅ΡΡΡΠΈΠΊΡΠΈΡ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΠΠ
- 3. 2. 5. ΠΠ»Π΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΎΡΠ΅Π· ΠΠΠ Π² Π°Π³Π°ΡΠΎΠ·Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅Π»Π΅
- 3. 2. 6. ΠΡΠ΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ΅ΡΡΡΠΈΠΊΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΡ ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ²
- 3. 2. 7. ΠΠΈΠ³ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² ΠΠΠ
- 3. 2. 8. Π’ΡΠ°Π½ΡΡΠΎΡΠΌΠ°ΡΠΈΡ ΠΊΠ»Π΅ΡΠΎΠΊcol
- 3. 2. 9. ΠΡΠ΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ»Π°Π·ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΠΠ
- 3. 2. 10. Π‘Π΅ΠΊΠ²Π΅Π½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΠΠ
- 3. 2. 11. ΠΡΠ΅ΠΏΠ°ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½Π°Ρ Π½Π°ΡΠ°Π±ΠΎΡΠΊΠ° Π±ΠΈΠΎΠΌΠ°ΡΡΡ
- 3. 2. 12. ΠΡΠ΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ G
- 3. 2. 13. ΠΠ»Π΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΎΡΠ΅Π· Π² ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠ°ΠΊΡΠΈΠ»Π°ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΌ Π³Π΅Π»Π΅ (SDS-ΡΠ»Π΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΎΡΠ΅Π·)
- 3. 2. 14. Π’ΠΈΡΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΡ ΡΠ΅Π½ΡΡΠΎΠ² ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°
- 3. 2. 15. ΠΠ·ΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°
- 3. 2. 16. ΠΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠΎΠ²
- 3. 2. 17. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ Π·Π°Π²ΠΈΡΠΈΠΌΠΎΡΡΠΈ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ²
- 3. 2. 18. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°
- 3. 2. 19. Π Π΅Π°ΠΊΡΠΈΡ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°ΠΌΠΏΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°
- 3. 2. 20. ΠΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠΎΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π½Π°ΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΡΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ΠΉ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΠΈ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° S/H ri ΠΏΠ°ΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΡΠ° ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ Π°
- 3. 2. 21. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ΅ Π°ΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ°ΡΠ΅ΠΌΠ°ΡΠ° 2-Π°ΠΌΠΈΠΏΠΎΠ±ΡΡΠ°Π½ΠΎΠ»Π° Π°ΠΌΠΈΠ΄Π°ΠΌΠΈ R- ΠΈ S-ΠΌΠΈΠ½Π΄Π°Π»ΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΡ
- 3. 2. 22. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΡΠΉ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ· ΡΠ°ΡΠ΅ΠΌΠ°ΡΠ° N-ΡΠ΅ΠΏΠΈΠ»Π°ΡΠ΅ΡΠΈΠ»-ΡΠ΅Π½ΠΈΠ»Π°Π»Π°Π½ΠΈΠ½ΠΎΠ»Π°
- 3. 2. 23. ΠΠΠΠ₯ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·
- 3. 2. 24. ΠΠΎΠΌΠΏΡΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅
- 4. 1. ΠΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ
ΡΠΎΡΠΌ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈΠ· E. coli ΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΈΡ
ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²
- 4. 1. 1. ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π³Π΅Π½Π° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈΠ· E. col
- 4. 1. 2. ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π² ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°Ρ E. coli TG
- 4. 1. 3. ΠΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ ΠΡΠΠ ΠΈΠ· E. col
- 4. 1. 4. ΠΠΏΡΠΈΠΌΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΡΡΠ»ΠΎΠ²ΠΈΠΉ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΠΡΠΠ
- 4. 1. 5. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ² ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΠΡΠΠ
- 4. 2. ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΠ ΠΈΠ· A. faecalis ΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ Π΅Π΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²
- 4. 2. 1. ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π² E. coli Π³Π΅Π½Π° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈΠ· A. faecalis
- 4. 2. 2. ΠΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ Π³Π΅Π½Π° ΠΠ ΠΈΠ· A. faecalis Π² ΠΊΠ»Π΅ΡΠΊΠ°Ρ E. col
- 4. 2. 3. Π‘Π²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈΠ· A. faecalis
- 4. 3. ΠΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ Π½Π°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΈ ΠΏΠ΅ΡΠΌΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°
- 4. 3. 1. ΠΠΎΠΌΠΏΡΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΠΠ ΠΈΠ· A. faecalis
- 4. 3. 2. ΠΠΎΠΌΠΏΡΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΠΏΠ΅ΡΠΌΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°. ΠΠΈΠ·Π°ΠΉΠ½ ΡΡΠΈΠ²ΠΎΠΊ
ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ ΡΠΊΡΠΏΡΠ΅ΡΡΠΈΡ Π² E.coli ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· Π΄Π»Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ Ρ ΡΠ»ΡΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ (ΡΠ΅ΡΠ΅ΡΠ°Ρ, ΠΊΡΡΡΠΎΠ²Π°Ρ, Π΄ΠΈΠΏΠ»ΠΎΠΌ, ΠΊΠΎΠ½ΡΡΠΎΠ»ΡΠ½Π°Ρ)
ΠΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Π° (ΠΠ, ΠΠ€ 3.5.1.11) Π±ΡΠ»Π° ΠΎΡΠΊΡΡΡΠ°, ΠΊΠ°ΠΊ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ·Π°ΡΠΎΡ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° Π°ΠΌΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΡΠ²ΡΠ·ΠΈ Π² Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠ°Ρ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ΄Π°. ΠΡΠΎΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠΈΡΡΡ ΠΊ ΠΊΠ»Π°ΡΡΡ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»Π°Π·, ΠΏΠΎΠ΄ΠΊΠ»Π°ΡΡΡ Π°ΠΌΠΈΠ΄ΠΎΠ³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»Π°Π· ΠΈ ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²ΠΈΡΠ΅Π»Π΅ΠΌ ΡΠ΅ΠΌΠ΅ΠΉΡΡΠ²Π°, ΡΠ°ΠΊ Π½Π°Π·ΡΠ²Π°Π΅ΠΌΡΡ N-ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅Π²ΡΡ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΡΠΈΠ»ΡΠ½ΡΡ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»Π°Π·. ΠΠ Π±ΡΠ»Π° Π½Π°ΠΉΠ΄Π΅Π½Π° Π² Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡ , Π΄ΡΠΎΠΆΠΆΠ°Ρ ΠΈ Π½ΠΈΠ·ΡΠΈΡ Π³ΡΠΈΠ±Π°Ρ . Π€ΠΈΠ·ΠΈΠΎΠ»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠ°Ρ ΡΠΎΠ»Ρ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π΄ΠΎ ΠΊΠΎΠ½ΡΠ° Π½Π΅ ΡΡΠ½Π°. ΠΠΎ-Π²ΠΈΠ΄ΠΈΠΌΠΎΠΌΡ, ΠΎΠ½ ΡΠ»ΡΠΆΠΈΡ Π΄Π»Ρ ΡΡΠΈΠ»ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ Π³Π΅ΡΠ΅ΡΠΎΡΠΈΠΊΠ»ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΡΠΎΠ΅Π΄ΠΈΠ½Π΅Π½ΠΈΠΉ Π² ΠΊΠ°ΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅ ΠΈΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΊΠ° ΡΠ³Π»Π΅ΡΠΎΠ΄Π°.
ΠΠ ΠΈΠ·ΡΡΠ°Π΅ΡΡΡ ΡΠΆΠ΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ 40 Π»Π΅Ρ. ΠΠΎ ΡΠΈΠΏΡ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·ΡΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠ° ΠΠ Π΄Π΅Π»ΡΡ Π½Π° 3 ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ°. Π€Π΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΡ ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ° I ΠΎΡΡΡΠ΅ΡΡΠ²Π»ΡΡΡ ΠΏΡΠ΅Π΄ΠΏΠΎΡΡΠΈΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΠΉ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ· ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π° V, Π° ΠΊΠ»Π°ΡΡΠΎΠ² II ΠΈ III — ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π° G ΠΈ Π°ΠΌΠΏΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π° ΡΠΎΠΎΡΠ²Π΅ΡΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ. ΠΠ»Π°ΡΡ II, Π² ΡΠ²ΠΎΡ ΠΎΡΠ΅ΡΠ΅Π΄Ρ, Π΄Π΅Π»ΠΈΡΡΡ Π½Π° Π΄Π²Π° ΠΏΠΎΠ΄ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ°: ΠΠ° ΠΈ 116. ΠΡΠ½ΠΎΡΡΡΠΈΠ΅ΡΡ ΠΊ Π½ΠΈΠΌ ΠΠ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·ΡΡΡ Π°ΡΠΎΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΈ Π°Π»ΠΈΡΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ Π°ΠΌΠΈΠ΄Ρ, ΡΠΎΠΎΡΠ²Π΅ΡΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ. ΠΠ»Ρ Π΄Π²ΡΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· G (ΠΊΠ»Π°ΡΡ ΠΠ°) ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½Ρ ΡΡΠ΅Ρ ΠΌΠ΅ΡΠ½ΡΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ, Π² ΡΠΎΠΌ ΡΠΈΡΠ»Π΅, Π΄Π»Ρ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΈΠ· E. coli (Β£ΡΠΠ).
ΠΠ° ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΠΊΠ΅ ΡΡΠΎΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ Π½Π°ΡΠ΅Π» ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΎΠ΅ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π² ΠΏΡΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄ΡΡΠ²Π΅ 6-Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»Π°Π½ΠΎΠ²ΠΎΠΉ ΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΡ — ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠΈΡΠΎΠ½Π° Π΄Π»Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π -Π»Π°ΠΊΡΠ°ΠΌΠ½ΡΡ Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ². Π’Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΠΠ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ΅ΡΡΡ Π½Π΅ΠΏΠΎΡΡΠ΅Π΄ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ Π΄Π»Ρ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΠ½ΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ² ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ΄Π°. Π’Π°ΠΊΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π° ΡΡΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°, ΠΊΠ°ΠΊ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠ°Ρ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠ½Π°Ρ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΡ, Π²ΡΡΠΎΠΊΠΈΠ΅ ΡΠ΅Π³ΠΈΠΎ-, Ρ Π΅ΠΌΠΎΠΈ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡΡ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°ΡΡ Π΅Π³ΠΎ Π΄Π»Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΎΠΏΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ-ΡΠΈΡΡΡΡ ΡΠΎΠ΅Π΄ΠΈΠ½Π΅Π½ΠΈΠΉ (ΠΎΠ½ΠΈ Π²ΡΠ΅ Π±ΠΎΠ»ΡΡΠ΅ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΡΡΡΡΡ Π² ΡΠ°ΡΠΌΠ°ΡΠ΅Π²ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΠΏΡΠΎΠΌΡΡΠ»Π΅Π½Π½ΠΎΡΡΠΈ), Π° ΡΠ°ΠΊΠΆΠ΅ Π΄Π»Ρ Π·Π°ΡΠΈΡΡ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠΊΡΠΈΠ»ΡΠ½ΡΡ ΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠ³ΡΡΠΏΠΏ Π² ΠΏΠ΅ΠΏΡΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΌ ΠΈ ΡΠΎΠ½ΠΊΠΎΠΌ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΌ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π΅.
ΠΠ°ΠΈΠ±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΎ Π½Π° ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΠΊΠ΅ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Π° ΠΈΠ· E.coli. Π‘ΡΠ΅Π΄ΠΈ Π΄ΡΡΠ³ΠΈΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· ΡΡΠΎΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ Π»ΡΡΡΠ΅ Π²ΡΠ΅Π³ΠΎ, ΠΎΠ΄Π½Π°ΠΊΠΎ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠΎΠ³ΠΎ ΠΡΠΠ Π°ΡΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΎΡΠ° Π½Π° (3-Π»Π°ΠΊΡΠ°ΠΌΠ½ΡΠ΅ ΡΠ΄ΡΠ° Π½Π΅ Π΄ΠΎΡΡΠ°ΡΠΎΡΠ½Π° Π΄Π»Ρ ΡΠΎΠ³ΠΎ, ΡΡΠΎΠ±Ρ ΠΏΠΎΠ»Π½ΠΎΡΡΡΡ Π²ΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΈΡΡ ΡΠΆΠ΅ ΡΡΡΠ°ΡΠ΅Π²ΡΠΈΠ΅ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ Ρ ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ². ΠΡΠΎΠΌΠ΅ ΡΠΎΠ³ΠΎ, ΡΠ΅ΠΉΡΠ°Ρ ΠΎΡΠ΅Π½Ρ ΠΎΡΡΡΠΎ ΡΡΠΎΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ° ΡΠ°ΡΠΏΡΠΎΡΡΡΠ°Π½Π΅Π½ΠΈΡ Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎ-ΡΠ΅Π·ΠΈΡΡΠ΅Π½ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ Ρ ΠΏΠ°ΡΠΎΠ³Π΅Π½Π½ΡΡ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠΎΠ², Π² ΡΠ²ΡΠ·ΠΈ Ρ ΡΠ΅ΠΌ Π²ΠΎΠ·Π½ΠΈΠΊΠ°Π΅Ρ Π·Π°Π΄Π°ΡΠ° ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π½ΠΎΠ²ΡΡ Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ² ΠΈΠ· Π½Π΅ΠΏΡΠΈΡΠΎΠ΄Π½ΡΡ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠΎΠ². ΠΠΎΡΡΠΎΠΌΡ Π·Π°Π΄Π°ΡΠ° ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π½ΠΎΠ²ΡΡ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Ρ ΡΠ»ΡΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠΌΠΈ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π½Π΅ΠΏΡΠΈΡΠΎΠ΄Π½ΡΠΌ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠ°ΠΌ ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ Π±ΠΎΠ»ΡΡΠΎΠ΅ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΈ ΡΡΠ½Π΄Π°ΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΠΎΠ΅ Π·Π½Π°ΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅. ΠΡΡΠ³ΠΎΠΉ, Π½Π΅ ΠΌΠ΅Π½Π΅Π΅ Π²Π°ΠΆΠ½ΠΎΠΉ ΠΈ Π°ΠΊΡΡΠ°Π»ΡΠ½ΠΎΠΉ Π·Π°Π΄Π°ΡΠ΅ΠΉ ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ ΠΠ Π² ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΡΡ Π°ΡΠΈΠ»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΡΠΏΠΈΡΡΠΎΠ² ΠΈΠ»ΠΈ Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΈΡ N-Π°ΡΠΈΠ»ΡΠ½ΡΡ ΠΏΡΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ΄Π½ΡΡ , ΡΠ°ΠΊ ΠΊΠ°ΠΊ Π·Π½Π°ΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ Π΄Π»Ρ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΡΠΏΠΈΡΡΠΎΠ² Π½Π° ΠΏΠΎΡΡΠ΄ΠΎΠΊ Π½ΠΈΠΆΠ΅, ΡΠ΅ΠΌ Π΄Π»Ρ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡ, ΡΡΠΎ Π½Π΅Π΄ΠΎΡΡΠ°ΡΠΎΡΠ½ΠΎ Π΄Π»Ρ ΠΏΡΠ°ΠΊΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ Π·Π°Π΄Π°Ρ.
ΠΠ»Ρ ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΏΠΎΠ΄ΠΎΠ±Π½ΡΡ Π·Π°Π΄Π°Ρ ΠΌΠΎΠ³ΡΡ Π±ΡΡΡ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Ρ ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΡΠ΅ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄Ρ, Π½Π°ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Ρ, ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ² ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Π°ΠΌΠΈ Π½Π΅ΡΠΏΠΎΡΡΠ΄ΠΎΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ (Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½Π°Ρ ΡΠ²ΠΎΠ»ΡΡΠΈΡ, Π³Π΅Π½Π½Π°Ρ ΠΌΠΎΠ·Π°ΠΈΠΊΠ° ΠΈ Ρ. Π΄.) ΠΈΠ»ΠΈ Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΡΡΠ°Π³Π΅Π½Π΅Π·Π°. Π Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠ΅Π΅ Π²ΡΠ΅ΠΌΡ Π²ΡΠ΅ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΎ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄Π½ΠΈΠΉ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄, ΠΎΠ΄Π½Π°ΠΊΠΎ ΠΎΠ½ ΡΡΠ΅Π±ΡΠ΅Ρ Π½Π°Π»ΠΈΡΠΈΡ ΡΡΠ΅Ρ ΠΌΠ΅ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°, ΠΊΠΎΡΠΎΡΠ°Ρ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ Π±ΡΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π° ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΠΎ (ΡΠ΅ΠΈΡΠ³Π΅Π½ΠΎΡΡΡΡΠΊΡΡΡΠ½ΡΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·, Π―ΠΠ ) ΠΈΠ»ΠΈ Ρ ΠΏΠΎΠΌΡΡΡ ΠΊΠΎΠΌΠΏΡΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ. ΠΡΡΠ³ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄ — ΡΡΠΎ ΠΏΠΎΠΈΡΠΊ Π°Π½Π°Π»ΠΎΠ³ΠΈΡΠ½ΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² Ρ Π½ΡΠΆΠ½ΡΠΌΠΈ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌΠΈ. ΠΠ°ΠΈΠ»ΡΡΡΠΈΠ΅ ΡΠ΅Π·ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ Π΄Π°Π΅Ρ ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΡ ΠΎΠ±ΠΎΠΈΡ ΠΏΠΎΠ΄Ρ ΠΎΠ΄ΠΎΠ² Π΄Π»Ρ ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈ ΡΠΎΠΉ ΠΆΠ΅ Π·Π°Π΄Π°ΡΠΈ.
Π¦Π΅Π»ΡΡ Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΠ°Π±ΠΎΡΡ Π±ΡΠ»ΠΎ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ ΠΈΠ· E. coli Ρ ΡΠ»ΡΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠΌΠΈ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ°ΠΌΠΈ Π² ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΡΡ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ² ΠΈ Ρ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡΡ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΡΠΏΠΈΡΡΠ°ΠΌ. ΠΠ°Π»ΠΈΡΠΈΠ΅ ΡΡΠ΅Ρ ΠΌΠ΅ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΡΠ°Π·Π»ΠΈΡΠ½ΡΡ Π²Π°ΡΠΈΠ°Π½ΡΠΎΠ² ΠΡΠΠ Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠΏΠ° ΠΈ Π΅Π΅ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠΎΠ² ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ΅Ρ ΠΈΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°ΡΡ Π΄Π»Ρ ΡΡΠΎΠΉ ΡΠ΅Π»ΠΈ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ «ΡΠ°ΡΠΈΠΎΠ½Π°Π»ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ Π΄ΠΈΠ·Π°ΠΉΠ½Π°», ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠΉ Π½Π° Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΈΠΈ Π² ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π½Π°ΠΏΡΠ°Π²Π»Π΅Π½Π½ΡΡ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΠ½ΡΡ Π·Π°ΠΌΠ΅Π½, Π²ΡΠ±ΠΎΡ ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΡ ΠΎΡΡΡΠ΅ΡΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΈΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ Π½Π° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π΅ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°.
ΠΡΡΠ³ΠΈΠΌ ΠΈΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅ΡΠ½ΡΠΌ ΠΈ ΠΏΠ΅ΡΡΠΏΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΠΌ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠΌ ΡΠΎΠ³ΠΎ ΠΆΠ΅ ΠΊΠ»Π°ΡΡΠ° ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΠ ΠΈΠ· Π³ΡΠ°ΠΌ-ΠΎΡΡΠΈΡΠ°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΡΡ Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΉ Alcaligenes faecalis. ΠΠ½Π° ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΈΠ· ΡΠ°ΠΌΡΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΡΡ ΠΈΠ· Π²ΡΠ΅Ρ ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½ΡΡ Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ ΠΠ, ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠΈΡΠΎΠΊΠΈΠΌ ΡΠ-ΠΎΠΏΡΠΈΠΌΡΠΌΠΎΠΌ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΠΈ, ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠΉ ΡΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½ Π² ΡΠ΅Π»ΠΎΡΠ½ΡΡ ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡΡ. Π’Π°ΠΊΠΆΠ΅ ΡΡΠΎΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ ΠΈΠΌΠ΅Π΅Ρ Π½Π΅ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΠΎΡΠ»ΠΈΡΠΈΡ Π² ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠ΅ ΡΡΠ±ΡΡΡΠ°ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ. ΠΠ· Π²ΡΠ΅Ρ ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½ΡΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π· G ΠΎΠ½ ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ ΡΠ°ΠΌΠΎΠΉ Π²ΡΡΠΎΠΊΠΎΠΉ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΡΡ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π±Π΅Π½Π·ΠΈΠ»ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Ρ, Π° Π΅Π³ΠΎ ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ½ΠΎΡΡΡ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π°ΠΌΠΈΠ΄Ρ D-ΡΠ΅Π½ΠΈΠ»Π³Π»ΠΈΡΠΈΠ½Π° Π½Π° ΠΏΠΎΡΡΠ΄ΠΎΠΊ Π²ΡΡΠ΅, ΡΠ΅ΠΌ Ρ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΈΠ· E.coli. ΠΠΌΠ΅ΡΡΡΡ Π΄Π°Π½Π½ΡΠ΅, ΡΡΠΎ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Π° ΠΈΠ· A. faecalis ΠΎΠ±Π»Π°Π΄Π°Π΅Ρ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ Π²ΡΡΠΎΠΊΠΈΠΌΠΈ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌΠΈ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠ°ΠΌΠΈ ΠΏΡΠΈ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΌ ΡΠ°Π·ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΠΈΠΈ ΡΠ°ΡΠ΅ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΡΠΌΠ΅ΠΉΡΠ΅ΠΉ ΡΡΠ΄Π° ΠΎΠΏΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΈΠ·ΠΎΠΌΠ΅ΡΠΎΠ². ΠΠ΄Π½Π°ΠΊΠΎ, ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠ°ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΉ ΠΏΠΎ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΌΠ΅Ρ Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌΠ° Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΡ, ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ, ΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΈ Π΅Π³ΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ ΠΈΠ½ΠΆΠ΅Π½Π΅ΡΠΈΠΈ Π½Π΅ ΠΏΡΠΎΠ²ΠΎΠ΄ΠΈΠ»ΠΎΡΡ. ΠΡΠΎΠΌΠ΅ ΡΠΎΠ³ΠΎ, ΠΎΡΠ΅Π½Ρ Π°ΠΊΡΡΠ°Π»ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΏΡΠΎΠ±Π»Π΅ΠΌΠ° ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ΠΈΡ ΠΎΡΠ΅ΡΠ΅ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠ° — ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΡΠ΅Π½ΡΠ° ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΠ ΠΈΠ· A. faecalis, ΠΏΠΎΡΠΊΠΎΠ»ΡΠΊΡ Π²ΡΠ΅ ΡΡΠΈ ΠΈΠ·Π²Π΅ΡΡΠ½ΡΠ΅ Π½Π° Π½Π°ΡΡΠΎΡΡΠΈΠΉ ΠΌΠΎΠΌΠ΅Π½Ρ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΡΠΈΠ΄Π½ΡΠ΅ ΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΠ½ΡΠ΅ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ ΡΡΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π·Π°ΠΏΠ°ΡΠ΅Π½ΡΠΎΠ²Π°Π½Ρ. ΠΠΎΡΡΠΎΠΌΡ Π΅ΡΠ΅ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ Π·Π°Π΄Π°ΡΠ΅ΠΉ ΡΡΠ°Π»ΠΎ ΠΊΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠ΅Π½ΡΠ½ΠΎ-ΡΠΈΡΡΠΎΠ³ΠΎ Π³Π΅Π½Π° ΠΠ ΠΈΠ· A. faecalis ΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ² ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°.
2. ΠΠΠ’ΠΠ ΠΠ’Π£Π ΠΠ«Π ΠΠΠΠΠ .
5. ΠΠ«ΠΠΠΠ«.
1. ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ Π³Π΅Π½ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ G ΠΈΠ· E. coli ΠΈ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ ΡΠΎΠ±ΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΡΠΉ ΡΡΠ°ΠΌΠΌ-ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΡΠ΅Π½Ρ ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°. ΠΡΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½Π° ΠΎΠΏΡΠΈΠΌΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΡΡΠ»ΠΎΠ²ΠΈΠΉ ΠΊΡΠ»ΡΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΠΊΠ°ΠΊ Π΄Π»Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π΄ΠΈΠΊΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΈΠΏΠ°, ΡΠ°ΠΊ ΠΈ Π΅Π³ΠΎ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΎΡΠΌ.
2. ΠΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Ρ 13 ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΠΎΠ² ΠΠ-G ΠΈΠ· E. coli ΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½Ρ ΠΈΡ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°. ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π²Π²Π΅Π΄Π΅Π½Π½ΡΠ΅ ΠΌΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΏΠΎ-ΡΠ°Π·Π½ΠΎΠΌΡ Π²Π»ΠΈΡΡΡ Π½Π° ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΡΡΠΈΠΊΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π² ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΡΡ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°Π½ΡΠΈΠ±ΠΈΠΎΡΠΈΠΊΠΎΠ² ΠΈ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΌ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π΅/Π³ΠΈΠ΄ΡΠΎΠ»ΠΈΠ·Π΅. ΠΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Ρ ΠΌΡΡΠ°Π½ΡΡ Ρ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΡΠ΅ΡΠ΅ΠΎΡΠ΅Π»Π΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡΡ Π² ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ°Ρ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΎΠΏΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈ-Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΡ ΡΠΎΠ΅Π΄ΠΈΠ½Π΅Π½ΠΈΠΉ ΠΈ Ρ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΡΡΠ΅ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡΡ Π² ΡΠ΅Π°ΠΊΡΠΈΡΡ ΡΠΈΠ½ΡΠ΅Π·Π° Π°ΠΌΠΏΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π° ΠΈ Π°ΠΌΠΎΠΊΡΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°. Π ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄Π½Π΅ΠΌ ΡΠ»ΡΡΠ°Π΅ ΠΏΠ°ΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΡΡ, Π° ΠΈ S/H ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠ²ΡΠ΅ΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎ ΡΠ»ΡΡΡΠ΅Π½Ρ Π±ΠΎΠ»Π΅Π΅ ΡΠ΅ΠΌ Π² 6 ΠΈ 19 ΡΠ°Π·, ΡΠΎΠΎΡΠ²Π΅ΡΡΡΠ²Π΅Π½Π½ΠΎ.
3. ΠΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ Π³Π΅Π½ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ G ΠΈΠ· Π±Π°ΠΊΡΠ΅ΡΠΈΠΉ Alcaligenes faecalis VKM-B1518 ΠΈ ΡΠΎΠ·Π΄Π°Π½ ΡΡΠ°ΠΌΠΌ Π. coliΠΏΡΠΎΠ΄ΡΡΠ΅Π½Ρ ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°. ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π½ΡΠΊΠ»Π΅ΠΎΡΠΈΠ΄Π½Π°Ρ ΠΈ Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΠ½Π°Ρ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ ΠΊΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ 4/ΠΠ ΠΎΡΠ»ΠΈΡΠ°ΡΡΡΡ ΠΎΡ ΡΠ°ΠΊΠΎΠ²ΡΡ ΠΈΠ· Π΄ΡΡΠ³ΠΈΡ ΡΡΠ°ΠΌΠΌΠΎΠ² A. faecalis, ΡΡΠΎ ΠΎΠ±Π΅ΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠ²Π°Π΅Ρ ΠΏΠ°ΡΠ΅Π½ΡΠ½ΡΡ ΡΠΈΡΡΠΎΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°. ΠΡΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½Π° ΠΎΠΏΡΠΈΠΌΠΈΠ·Π°ΡΠΈΡ ΡΡΠ»ΠΎΠ²ΠΈΠΉ ΠΊΡΠ»ΡΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ, ΡΡΠΎ ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΠΈΠ»ΠΎ ΠΏΠΎΠ²ΡΡΠΈΡΡ Π²ΡΡ ΠΎΠ΄ ΡΠ΅ΠΊΠΎΠΌΠ±ΠΈΠ½Π°Π½ΡΠ½ΠΎΠΉ 4/ΠΠ Π² 10 ΡΠ°Π·.
4. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ² ΠΊΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΏΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π»ΠΎ, ΡΡΠΎ, Π½Π΅ΡΠΌΠΎΡΡΡ Π½Π° ΠΎΡΠ»ΠΈΡΠΈΡ Π² Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΊΠΈΡΠ»ΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°ΡΠ΅Π»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ, ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠΉ Π² Π΄Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ΅ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½Ρ Π±Π»ΠΈΠ·ΠΎΠΊ ΠΊ ΡΠ°Π½Π΅Π΅ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½Π½ΡΠΌ AfYlA ΠΊΠ°ΠΊ ΠΏΠΎ ΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ, ΡΠ°ΠΊ ΠΈ ΠΏΠΎ ΠΊΠ°ΡΠ°Π»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΌ ΡΠ²ΠΎΠΉΡΡΠ²Π°ΠΌ.
5. ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½Π° ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΠΎΡΡΡ ΠΊΠ»ΠΎΠ½ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° ΠΏΡΠΈ ΡΠ 7,5 Π² Π΄ΠΈΠ°ΠΏΠ°Π·ΠΎΠ½Π΅ ΡΠ΅ΠΌΠΏΠ΅ΡΠ°ΡΡΡ ΠΎΡ 49 Π΄ΠΎ 57 Β°C. ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ ΠΈΠ½Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ AfilA ΡΠ²Π»ΡΠ΅ΡΡΡ ΠΌΠΎΠ½ΠΎΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»ΡΡΠ½ΡΠΌ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠΎΠΌ. ΠΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Ρ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΠ΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ, ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΡΠΎΡΡΠ°Π²ΠΈΠ»ΠΈ ΠΠ#= 555 ±21 ΠΊΠΠΆ/ΠΌΠΎΠ»Ρ, AS#=.
2003 ± 64 ΠΠΆ/(ΠΌΠΎΠ»Ρ*Π). ΠΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΡΠ΅ Π·Π½Π°ΡΠ΅Π½ΠΈΡ Ρ Π°ΡΠ°ΠΊΡΠ΅ΡΠ½Ρ Π΄Π»Ρ ΠΈΠ½Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΠΈ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ° Π·Π° ΡΡΠ΅Ρ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π³Π»ΠΎΠ±ΡΠ»Ρ.
6. ΠΡΠΎΠ²Π΅Π΄Π΅Π½ΠΎ ΠΊΠΎΠΌΠΏΡΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ΅ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΈ ΠΏΠΎΡΡΡΠΎΠ΅Π½Π° ΡΡΠ΅Ρ ΠΌΠ΅ΡΠ½Π°Ρ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»Ρ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΡΠΈΠ»Π°Π·Ρ G ΠΈΠ· A.faecalis. ΠΠ° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΠΏΡΠ΅Π΄Π»ΠΎΠΆΠ΅Π½Ρ Π²Π°ΡΠΈΠ°Π½ΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΏΠ΅ΡΠΌΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΡΠΌΠ΅Π½ΡΠ°, ΡΠΎΡΡΠΎΡΡΠ΅Π³ΠΎ ΠΈΠ· ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΏΠ΅ΠΏΡΠΈΠ΄Π½ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΠΏΠΈ.
Π‘ΠΏΠΈΡΠΎΠΊ Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΡ
- Sakaguchi Π, and Murao, S.: A new enzyme, penicillin-amidase. Preliminaries. J Agr Chem Soc Japan 1950, 23(41):l-3.
- Murao S: Penicillin-amidase. III. Mechanism of penicillin-amidase on sodim penicillin G. J Agr Chem Soc Japan 1955, 29(13):404−407.
- Batchelor FR, F. P. Doyle, J. H. C. Nayler, and G. N. Rolinson.: Synthesis of penicillin: Π±-aminopenicillanic acid in penicillin fermentations. Nature 1959,183:257−259.
- Vanderhaeghe H: Penicillin acylase (fungal). Methods Enzymol 1975, 43:721−728.
- Shewale JG, Deshpande, B.S., Sudhakaran, V.K., and Ambedkar, S.S.: Penicillin acylases: applications and potentials. Process Biochemlnt 1990, 25:97−103.
- Shewale JG, Sudhakaran, V.K.: Penicillin V acylase: its potential in the production of 6-aminopenicilIanic acid. Enzyme Microb Technol 1997, 20:402−410.
- Bruggink A, Roos, E.C., and De Vroom, E.: Penicillin acylase in the industrial production of B-lactam antibiotics. Org Process Res Dev 1998, 2:128−133.
- Shviadas VK, Klesov AA, Nys PS, Savitskaia EM, Berezin IV: Study of penicillin amidase from E. coli. Kinetics of enzymatic hydrolysis of 7-phenylacetamidodeacetoxycephalosporanic acid. Antibiotiki 1976, 21(8):698−704.
- Hamilton-Miller JM: Penicillinacylase. Bacteriol Rev 1966, 30(4):761−771.
- Pundle A, SivaRaman H: Bacillus sphaericus penicillin V acylase: purification, substrate specificity, and active-site characterization. Curr Microbiol 1997, 34(3):144−148.
- Sudhakaran VK, Shewale JG: Purification and characterization of extracellular penicillin V acylase from Fusarium sp. SKF 235. Hindustan Antibiot Bull 1995, 37(1−4):9−15.
- Savidge Π’Π, Cole M: Penicillin acylase (bacterial). Methods Enzymol 1975, 43:705 721.
- Verhaert RM, Riemens AM, van der Laan JM, van Duin J, Quax WJ: Molecular cloning and analysis of the gene encoding the thermostable penicillin G acylase from Alcaligenes faecalis. Appl Environ Microbiol 1997, 63(9):3412−3418.
- Kim DJ, Byun SM: Purification and properties of ampicillin acylase from Pseuilomonas melanogenum. Biochim Biophys Acta 1990,1040(1):12−18.
- Claridge CA, Luttinger JR, Lein J: Specificity of Penicillin Amidases. Proc Soc Exp Biol Med 1963,113:1008−1012.
- Valle F, Balbas P, Merino E, Bolivar F: The role of penicillin amidases in nature and in industry. Trends Biochem Sci 1991,16(l):36−40.
- Arroyo M, de la Mata I, Acebal C, Castillon MP: Biotechnological applications of penicillin acylases: state-of-the-art. Appl Microbiol Πiotechnol 2003, 60(5):507−514.
- Rajendhran J, Gunasekaran P: Recent biotechnological interventions for developing improved penicillin G acylases. JBiosci Bioeng 2004, 97(1): 1−13.
- Polderman-Tijmes JJ: Biochemical characterization of a-amino acid ester hydrolases. Groningen: University of Groningen- 2004.
- Deshpande BS, Ambedkar, S.S., Sudhakaran, V.K., Shewale, J.G.: Molecular biology of P-lactam acylases. World J Microbiol Biotechnol 1994,10:129−138.
- Cole M, Savidge T, Vanderhaeghe H: Penicillin acylase (assay). Methods Enzymol 1975,43:698−705.
- Oliver G, Valle F, Rosetti F, Gomez-Pedrozo M, Santamaria P, Gosset G, Bolivar F: A common precursor for the two subunits of the penicillin acylase from Escherichia coli ATCC11105. Gene 1985, 40(1):9−14.
- Barbero JL, Buesa JM, Gonzalez de Buitrago G, Mendez E, Pez-Aranda A, Garcia JL: Complete nucleotide sequence of the penicillin acylase gene from Kluyvera citrophila. Gene 1986, 49(l):69−80.
- Daumy GO, Williams JA, McColl AS, Zuzel TJ, Danley D: Expression and regulation of the penicillin G acylase gene from Proteus rettgeri cloned in Escherichia coli. J Bacteriol 1986,168(1):431−433.
- Oh SJ, Kim YC, Park YW, Min SY, Kim IS, Kang HS: Complete nucleotide sequence of the penicillin G acylase gene and the flanking regions, and its expression in Escherichia coli. Gene 1987, 56(l):87−97.
- Ohashi H, Katsuta Y, Hashizume T, Abe SN, Kajiura H, Hattori H, Kamei T, Yano M: Molecular cloning of the penicillin G acylase gene from Arthrobacter viscosus. Appl Environ Microbiol 1988, 54(ll):2603−2607.
- Schumacher G, Sizmann D, Haug H, Buckel P, Bock A: Penicillin acylase from E. coli: unique gene-protein relation. Nucleic Acids Res 1986,14(14):5713−5727.
- Duggleby HJ, Tolley SP, Hill CP, Dodson EJ, Dodson G, Moody PC: Penicillin acylase has a siugle-amino-acid catalytic centre. Nature 1995, 373(65ll):264−268.
- Kasche V, Lummer K, Nurk A, Piotraschke E, Rieks A, Stoeva S, Voelter W: Intramolecular autoproteolysis initiates the maturation of penicillin amidase from Escherichia coli. Biochim Biophys Acta 1999,1433(l-2):76−86.
- Lindsay CD, Pain RH: The folding and solution conformation of penicillin G acylase. Eur J Biochem 1990,192(1):133−141.
- Economou A: Bacterial protein translocase: a unique molecular machine with an army of substrates. FEBSLett 2000, 476(1−2):18−21.
- Chou CP, Tseng JH, Kuo BY, Lai KM, Lin MI, Lin HK: Effect of SecB chaperone on production of periplasmic penicillin acylase in Escherichia coli. Biotechnol Prog 1999,15(3):439−445.
- Berks ΠΠ‘: A common export pathway for proteins binding complex redox cofactors?
- MolMicrobiol 1996, 22(3):393−404.
- Ignatova Z, Hornle C, Nurk A, Kasche V: Unusual signal peptide directs penicillin amidase from Escherichia coli to the Tat translocation machinery. Biochem Biophys Res Commim 2002, 291(1):146−149.
- Chou CP, Yu CC, Tseng JH, Lin MI, Lin HK: Genetic manipulation to identify limiting steps and develop strategies for high-level expression of penicillin acylase in Escherichia coli. Biotechnol Bioeng 1999, 63(3):263−272.
- Chou CP, Tseng JH, Lin MI, Lin HK, Yu CC: Manipulation of carbon assimilation with respect to expression of the ΡΠ°Ρ gene for improving production of penicillin acylase in Escherichia coli. J Biotechnol 1999, 69(l):27−38.
- Kasche V, Haufler U, Markowsky D, Melnyk S, Zcich A, Galunsky B: Penicillin amidase fromii. coli. Enzyme heterogeneity and stability. Ann NY Acad Sci 1987, 501:97−102.
- Ignatova Z, S. Stoeva, B. Galunsky, C. Hornle, A. Nurk, E. Piotraschke, W. Voelter and V. Kasche Proteolytic processing of penicillin amidase from Alcaligenes faecalis cloned in E. coli yields several active forms. Biotechnol Lett 1998, 20(10):977−982.
- Margolin AL, Svedas VK, Berezin IV: Substrate specificity of penicillin amidase from E. coli. Biochim Biophys Acta 1980, 616(2):283−289.
- Niersbach H, Kuhne A, Tischer W, Weber M, Wedekind F, Plapp R: Improvement of the catalytic properties of penicillin G acylase from Escherichia coli ATCC 11 105 by selection of a new substrate specificity. Appl Microbiol Biotechnol 1995, 43(4):679−684.
- Galunsky B, Lummer K., Kasche V.: Comparative study of substrate- and stereospecificity of penicillin G amidases from different sources and hybrid isoenzymes. Monat fur Chemie 2000,131:623−632.
- Oinonen C, Rouvinen J: Structural comparison of Ntn-hydrolases. Protein Sci 2000, 9(12):2329−2337.
- Π¨Π²ΡΠ΄Π°Ρ BK, ΠΠ°ΡΠ³ΠΎΠ»ΠΈΠ½ A.JI., Π¨Π΅ΡΡΡΡΠΊ Π‘. Π€., ΠΠ΅ΡΠ΅Π·ΠΈΠ½ Π. Π.: ΠΠ½Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΡ ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠΈΠΌΠΎΠΉ ΠΈ ΠΈΠΌΠΌΠΎΠ±ΠΈΠ»ΠΈΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΏΠ΅Π½ΠΈΡΠΈΠ»Π»ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΠ΄Π°Π·Ρ ΠΈΠ· E. coli ΠΏΠΎΠ΄ Π΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠ΅ΠΌ ΡΠ΅Π½ΠΈΠ»ΠΌΠ΅ΡΠΈΠ»ΡΡΠ»ΡΡΠΎΠ½ΠΈΠ»ΡΡΠΎΡΠΈΠ΄Π°: ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΈ ΡΠΈΡΡΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π½ΡΡ ΡΠ΅Π½ΡΡΠΎΠ². ΠΠΈΠΎΠΎΡΠ³Π₯ΠΈΠΌΠΈΡ 1977, 3:546−554.
- Brannigan JA, Dodson G, Duggleby HJ, Moody PC, Smith JL, Tomchick DR, Murzin AG: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation. Nature 1995, 378(6555):416−419.
- Alkema WB, Hensgens CM, Snijder HJ, Keizer E, Dijkstra BW, Janssen DB: Structural and kinetic studies on ligand binding in wild-type and active-site mutants of penicillin acylase. Protein EngDes Sel 2004,17(5):473−480.
- Alkema WB, Prins AK, dc Vries E, Janssen DB: Role of alphaArgl45 and betaArg263 in the active site of penicillin acylase of Escherichia coli. Biochem J 2002, 365(Pt l):303−309. i
- McVey Π‘Π, Walsh MA, Dodson GG, Wilson KS, Brannigan JA: Crystal structures of penicillin acylase enzyme-substrate complexes: structural insights into the catalytic mechanism. JMol Biol 2001, 313(1):139−150.
- Done SH, Brannigan JA, Moody PC, Hubbard RE: Ligand-induced conformational change in penicillin acylase. JMol Biol 1998, 284(2):463−475.
- Janssen MHA, Sheldon, R.A.: Properties of Immobilised Penicillin G Acylase in p-Lactam Antibiotic Synthesis. Delft: Delft University- 2006.
- Svedas V, Guranda D, van Langen L, van Rantwijk F, Sheldon R: Kinetic study of penicillin acylase from Alcaligenes faecalis. FEB S Lett 1997, 417(3):414−418.
- Dineva MA, Gatunsky Π., Kasche V., Petkov D.D.: Phenylacetyl group as enzyme-cleavable aminoprotection of purine nucleosides. Bioorg Med Chem Lett 1993, 3:2781−2784.
- Piotraschke E. NA, Galunsky Π., Kasche V.: Genetic construction of catalytically active cross-species heterodimer penicillin G amidase. Biotechnol Lett 1994,16:119 124.
- Gabor EM, de Vries E.J., Janssen D.B.: A novel penicillin acylase from the environmental gene pool with improved synthetic properties. Enzyme Microb Technol 2005, 36:182−190.
- Kasche V, Galunsky B, Ignatova Z: Fragments of pro-peptide activate mature penicillin amidase of Alcaligenesfaecalis. EurJBiochem 2003, 270(23):4721−4728.
- Kumar RS, Suresh CG, Pundle A, Prabhune A: Evidence for the involvement of arginyl residue at the active site of penicillin G acylase from Kluyvera ciirophila. Biotechnol Lett 2004, 26(20): 1601 -1606.
- Piotraschke E, Nurk A., Galunsky Π., Kasche V.: Genetic construction of catalytically active cross-species heterodimer penicillin G amidase. Biotechnol Lett 1994,16:119 124.
- Kumar RS, Prabhune A.A., Pundle A.V., Karthikeyan M., Suresh C.G.: A tryptophan residue is identified in the substrate binding of penicillin G acylase from Kluyvera Ρ it Π³ΠΎΡ hi la. Enzyme Microb Technol 2007, 40:1389−1397.
- Chiang C, Bennett RE: Purification and properties of penicillin amidase from Bacillus megaterium. JBacteriol 1967, 93(l):302−308.
- Kang JH, Hwang Y, Yoo OJ: Expression of penicillin G acylase gene from Bacillus megaterium ATCC 14 945 in Escherichia coli and Bacillus subtilis. J Biotechnol 1991, 17(2):99−108.
- Zhang LF, Li ZW, Zhang QJ: Cloning and expression of penicillin G acylase gene in Bacillus megaterium. Chin J Biotechnol 1991, 7(l):63−72.
- Martin L, Prieto MA, Cortes E, Garcia JL: Cloning and sequencing of the ΡΠ°Ρ gene encoding the penicillin G acylase of Bacillus megaterium ATCC 14 945. FEMS Microbiol Lett 1995,125(2−3):287−292.
- Kang HK, Park JY, Ahn JS, Kim SH, Kim D: Cloning of a gene encoding dextranase from Lipomyces starkeyi and its expression in Pichia pastoris. J Microbiol Biotechnol 2009,19(2):172−177.
- Lu Y, Chi X, Yang Q, Li Z, Liu S, Gan Q, Qin S: Molecular cloning and stress-dependent expression of a gene encoding Delta (12)-fatty acid desaturase in the Antarctic microalga Chlorella vulgaris NJ-7. Extremophiles 2009.
- Lu Y, Zhao H, Zhang C, Lai Q, Wu X, Xing XH: Expression of NAD±dependent formate dehydrogenase in Enterobacter aerogenes and its involvement in anaerobic metabolism and H2 production. Biotechnol Lett 2009, 31(10):1525−1530.
- Karimi M, De Meyer B, Hilson P: Modular cloning in plant cells. Trends Plant Sci 2005,10(3):103−105.
- Karimi M, Depicker A, Hilson P: Recombinational cloning with plant gateway vectors. Plant Physiol 2007,145(4): 1144−1154.
- Cao Y, Lu Z, Sun P, Sun J, Liu Z: Cloning and expression of 3C protease gene from foot-and-mouth disease virus in insect cell. Wei Sheng Wu Xue Bao 2008, 48(3):312−316.
- Khodabandehloo M, Shamsi Shahrabadi M, Keyvani H, Bambai B: Cloning and expression of simian rotavirus spike protein (VP4) in insect cells by baculovirus expression system. Iran BiomedJ2009,13(1):9−18.
- Liu Z, Yang G, Li B, Chi C, Wu X: Cloning, co-expression with an amidating enzyme, and activity of the scorpion toxin BmK ITal cDNA in insect cells. Mol Biotechnol 2003, 24(l):21−26.
- Liu Z, Yang GZ, Chi CW, Wu XF: Cloning and high-level expression of scorpion toxin BmKITal in Escherichia coli and insect cells. Protein Pept Lett 2002, 9(5):419−426.
- Farrokhi N, Hrmova M, Burton RA, Fincher GB: Heterologous and cell free protein expression systems. Methods Mol Biol 2009, 513:175−198.
- Schvvarz D, Dotsch V, Bernhard F: Production of membrane proteins using cell-free expression systems. Proteomics 2008, 8(19):3933−3946.81.