Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Функциональная активность хроматина в клетках печени крыс при подавлении синтеза белков циклогексимидом

Диссертация: Функциональная активность хроматина в клетках печени крыс при подавлении синтеза белков циклогексимидом
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Цель работы состояла в разработке сравнительно простой модели индукции синтеза ДНК в покоящихся клетках печени крыс с известным, в отличие от существующих моделей (например, модели частичной ге-патэктомии), пусковым механизмом, связанным с блокадой трансляции, на которой бы последовательно и дискретно активировались синтезы РНК, белков и ДНК. Разработанная нами модель позволила выявить некоторые… Читать ещё >

Содержание

  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРНЫХ ДАННЫХ
    • A. Структурная организация хроматина эукари-отических клеток
  • Б. Регуляция функциональной активности хроматина
    • 1. Организация функционально активных участков хроматина. а) Обратимые процессы компактизации-декомпактизации хроматина. б) Белковые спектры активного хроматина
    • 2. Реорганизация хроматина при транскрипции. а) Транспорт белков из цитоплазмы в ядро. б) Модификация белков хроматина: ацети-лирование. в) Протеолиз как механизм регуляции активности хроматина

    3. Регуляция транскрипции на уровне взаимодействия РНК-полимераз с хроматином. а) Влияние сверхспирализации ДНК в хроматине на взаимодействие с’РНК-полимераз ой и транскрипцию.-. б) Стимуляторы РНК-полимеразной активности.

    4. Стимуляция репликации хроматина.

    B. Структурно-функциональные изменения хроматина во время клеточного цикла.

    1. Общее состояние хроматина в покоящихся клетках.

    2. Переход GQ-Gj-.

    3. Негистоновые белки и клеточный цикл.

    4. Гистоны и клеточный цикл.

    5. Полиплоидизирующие митозы.

    1'. Структурно-функциональные изменения хроматина в клетках печени после частичной гепатэк-т о:.пш.

    Д. Структурно-функциональные изменения при голодании и введении циклогексимида.

Функциональная активность хроматина в клетках печени крыс при подавлении синтеза белков циклогексимидом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. С изучением механизмов, контролирующих пролиферацию клеток, связано решение таких фундаментальных проблем как нормальный и злокачественный рост, дифференцировка клеток, регенерация тканей, старение клеток. Исследование этих проблем лежит на пути познания принципов регуляции биосинтеза информационных макромолекул в клетках эукариот. Основу системы регуляции составляет замкнутый контур: ДНК-РНК-белок-ДНК, в котором система обратных связей в основном осуществляется белками. Факторы, способные изменять скорость или характер синтеза РНК и белков в покоящейся клетке, вызывают компенсаторные изменения в этом цикле. В результате клетка или возвращается к прежнему состоянию покоя, или вступает в пролиферацию. Поэтому изучение механизмов клеточной пролиферации представляет не только теоретическую, но и большую практическую ценность.

Однако многие детали этого процесса до сих пор не ясны. В частности, недостаточно изучены быстродействующие механизмы активации хроматина, играющие, по-видимому, определяющую роль на ранних (первые часы) этапах клеточной пролиферации. Этой проблеме посвящена значительная часть нашей экспериментальной работы.

Для изучения этапов клеточной пролиферации важным является выбор подходящего тест-объекта. Известно большое число клеточных систем со стимулированной пролиферацией, которые позволяют наблюдать изменения, характерные для различных фаз клеточной пролиферации. Нами предложена доступная, удобная и нетрудоемкая модель, в которой стимуляция пролиферации достигается однократным введением животным сублетальной дозы циклогексимида (ЦГИ), специфически блокирующего трансляцию. Эта модель позволяет исследовать механизмы взаимосвязи и взаимодействия матричных биосинтезов, а также структурные и функциональные изменения хроматина, сопряженные с этими взаимодействиями.

Цель работы состояла в разработке сравнительно простой модели индукции синтеза ДНК в покоящихся клетках печени крыс с известным, в отличие от существующих моделей (например, модели частичной ге-патэктомии), пусковым механизмом, связанным с блокадой трансляции, на которой бы последовательно и дискретно активировались синтезы РНК, белков и ДНК. Разработанная нами модель позволила выявить некоторые закономерности взаимосвязи процессов трансляции, транскрипции и репликации, а также изучить состояние и активность хроматина при разных уровнях трансляции.

В задачи исследования входило выявление факторов, вызывающих переход клетки от состояния покоя в состояние активной пролиферации, а именно:

1. Подбором сублетальных доз циклогексимида четко разграничить активацию биосинтезов РНК, белков и ДНК по шкале времени, что облегчило бы возможность изучения процессов транскрипции, трансляции. и репликации.

2. Выяснить механизм активации хроматина в ранние часы после подавления синтеза белков циклогексимидом.

3. Исследовать динамику: а) синтеза и ацетилирования гистоновых и негистоновых белковб) протеолиза гистоновв) РНК-полимераз-ной активности в период стимуляции биосинтеза РНК.

4. Определить скорость транспорта ядерных белков из цитоплазмы в ядро.

Новизна работы.

Предложен новый подход для исследования регуляции матричных синтезов, основанный на явлениях стимуляции синтеза РНК, белков и ДНК в результате глубокого начального торможения биосинтеза белков вдклогексимидом. Максимумы активации биосинтеза этих макромо-. ллекул четко разграничены по шкале времени, что значительно облегчает возможность изучения взаимосвязи процессов транскрипции, трансляции и репликации.

На этой модели впервые выявлены два быстродействующих механизма активации хроматина: первый состоит в активации транспорта белков из цитоплазмы в ядро, второй — связан с ограниченным протеоли-зом ацетилированной формы гистона НЗ.

Показано, что время жизни слабосвязанных негистоновых белков, в том числе, белков HMG, коррелирует с продолжительностью периода повышенной активности РНК-полимеразы II.

В условиях действия ЦГИ идентифицировано два максимума синтеза гистонов, один из которых не сопряжен с синтезом ДИК.

Практическая ценность. Разработанная модель применима для изучения механизмов роста, пролиферации, и, в том числе, неограниченной пролиферации при злокачественной трансформации клеток. Полученные факты могут быть использованы для оценки ряда экспериментальных результатов, связанных с реакцией клетки на различные воздействия, нарушающие скорость синтеза белков, например, передозировка лекарств, радиационное поражение организма, голодание, ранние стадии химического канцерогенеза.

Экспериментальная часть содержит три раздела: Материалы и методы (глава II), Результаты (главы III, 1У, У) и Обсуждение (глава У1). В главах П1-У1 изложены результаты наших собственных экспериментов.

Работа выполнена в лаборатории молекулярной биологии Института химической физики АН СССР и является частью исследований, посвященных изучению молекулярных механизмов сохранения белкового го-меостаза клеток высших животных.

ВЫВОДЫ.

1. Предложен новый подход для исследования регуляции матричных синтезов, основанный на явлениях стимуляции синтеза РНК, белков и ДНК в результате глубокого начального торможения биосинтеза белков циклогексимидом, Максимумы активации биосинтеза этих макромолекул четко разграничены по шкале времени, что значительно облегчает возможность изучения взаимосвязи процессов транскрипции, трансляции и репликации.

2. На этой модели впервые выявлены два быстродействующих механизма активации хроматина: первый состоит в активации транспорта предшествующих белков из цитоплазмы в ядро, второйсвязан с ограниченным протеолизом ацетилированной формы гистона НЗ.

3. Показано, что время жизни слабосвязанных негистоновых белков, в том числе белков HMG, коррелирует с продолжительностью периода повышенной активности РНК-полимеразы II при подавлении трансляции.

4. В условиях действия ЦГИ идентифицировано два максимума синтеза гистонов, один из которых не сопряжен с синтезом ДНК.

5. Полученные экспериментальные данные позволяют считать, что обнаруженные нами изменения транспорта макромолекул, ката болизма гистонов, их ацетилирования, а также активация биосинтеза РНК и белков являются элементами молекулярного механизма, включение которого индуцирует переход от состояния покоя к состоянию активной пролиферации.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.В., Бойков П. Я., Бурлакова Е. Б., Красильников В.А.
  2. Л.И., Тодоров И. Н. Стимуляция синтеза компонентов ядерной мембраны и ДНК клеток печени крыс после ингибирования трансляции циклогексимидом. Биохимия, 1978, т.43, № 2, с. 1966−1972.
  3. В.В. Исследование структурно-функциональных отношений вхроматине эукариот. В сб.: Биологическая химия, 1982, т.16, с.128−171.
  4. М.Н., Луганова И. С., Владимирова А. Д. 0 факторах нуклеиновой природы в плазме крови человека. Вопр.мед.химии, 1981, № 5, с.600−604.
  5. П.Я., Сидоренко Л. И., Тодоров И. Н. Биогенез хроматина вклетках высших животных. Активация синтеза ядерных белков и ДНК гепатоцитов после импульсного торможения трансляции циклогексимидом. Биохимия, 1974, т.44, № 6, с.963−974.
  6. П.Я., Сидоренко Л. И., Шевченко Н. А., Тодоров И. Н. Биогенез хроматина в клетках высших животных. Ускорение транспорта негистоновых белков в ядро и их катаболизма в условиях ингибирования синтеза белков. Биохимия, 1981, т.46, № 8, с.1396−1410.
  7. П.Я., Сидоренко Л. И., Шевченко Н. А., Чирков Г. П., Тодоров И. Н. Активация хроматина и протеолиза гистонов при подавлении синтеза белков в клетках печени крыс. Биохимия, 1983, т.48, № I, с.23−32.
  8. П.Я., Шевченко Н. А., Чирков Г. Н., Сидоренко Л. И., Разобщение матричных биосинтезов в клетках печени крыс голоданием и циклогексимодом. Биохимия, 1983, т.48, № 4, с.584−591.
  9. Г. П., Бакаев В. В. Три уровня структурной организациихромосом эукариот. Мол.биол., 1978, т.12, № 6, с.1205−1230.
  10. Е., Носиков В. В., Иванов И. Г., Пашев И. Г. Фракционирование хроматина ядер клеток печени после ограниченного расщепления микрококковой нуклеазой. Мол.биол., 1982, т.16, № 2, с.392−397.
  11. О.А., Гончарова В. П., Степанова И. С., Резцова В. В. Протеазная активность ядер различных тканей в отношении эццоген-ных гистонов. Биохимия, 1979, т.36, № 3, с.497−501.
  12. А.И., Миркин С. М. Влияние сверхспирализации ДНК на основные генетические процессы у прокариот. Мол.биол., 1980, т.14, № I, с.8−34.
  13. С.А., Крашенинников И. А. Обратимые структурные изменения протеолизованных кор-частиц хроматина. ДАН СССР, 1981, т.258, № I, с.232−236.
  14. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир, 1981. — 120 с.
  15. Н.Н., Бакаев В. В. Гетерогенность белков высокоподвидной группы (НМС), выявляемые в активном хроматине. ДАН СССР, 1981, т.258, № 4, с.1007−1009.
  16. О.И. Метаболизм пролиферирующих и покоящихся клеток.
  17. Цитология, 1979, т.21, № II, С.1379-Ш6.
  18. Р.Е., Казьмин С. Д. Биохимические особенности Склеток опухоли Эрлиха. ДАН СССР, 1976, т.230, № I, с.223−225.
  19. Г. В., Джагаров Д. Е. Синтез РНК и изменения ядерныхбелков сердца при недостатке тиреодных гормонов. Мол.биол., 197Э, т.13, № I, с.38−45.
  20. Г. И., Смирнова Т. А., Поляков В. Ю. Нуклеомерная организация хроматина. Биохимия, 1981, т.46, № II, с.1923−1937.
  21. А.А., Блинова Т. В., Солопаева И. М. Роль катепсина Д впроцессе метаболизма коллагеновых белков цирротически измененной печени при стимуляции регенерации хориогонином. -Актуальные вопросы дет.гастроэнторол., Горький, 1980, с.36−40.
  22. Кущ А.А., Колесников В. А., Зеленин А. В. Изменение свойств хроматина клеток печени в ранние сроки после частичной гепатэк-томии. Мол.биол., 1975, т.9, № I, с.138−144.
  23. Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов.
  24. Мол.биол., 1979, т.13, № 6, с.1205−1229.
  25. Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза вполиакриламидном теле. М.: Мир, 1971. — 247 с.
  26. A.M. Влияние рентгеновского облучения на синтез ДНК икинетику клеточной популяции в регенерирующей печени крыс.-Цитилогия, I960, т.2, № I, с.48−55.
  27. В.Ю., Кирьянов Г. И., Манамашьян Т. А., Ченцов Ю. С. Ультраструктура фибрилл ДНП и интерхроматиновых гранул в изолированных ядрах печени крысы. Цитология, 1979, т.21, № 5, с.514−519.
  28. В.А., Светликова С. Б., Воробьев В. И., Миквиц К. У. Дискретные классы линкерной ДНК в хроматине. Мол.биол., 1980, т.14, № 5, C. III0-III5.
  29. А.Н., Фаис Д., Поляков В. Ю., Ванюшин Б. Ф. Характеристика связанного с ядерной оболочкой хроматина из клеток печени крысы. Биохимия, 1982, т.47, № 3, с.502−510.
  30. С.В., Мантьева B.JI., Георгиев Г. П. Выделение и сравнительная характеристика участков ДНК, прилегающих к структурам остова интерфазного ядра и метафазной хромосомы. Мол.биол., 1980, т.14, № I, с.223−233.
  31. Г. Г., Савина М. И., Бохонько А. И. Синтез гистонов на разных этапах регенерации печени у мышей. Биохимия, 1971, т.36, № 3, с.497−501.
  32. Г. И. Микроскопическая техника. М.: Советская наука, 1951. 447 с.
  33. Руководство по кормлению лабораторных животных. Под редакцией
  34. Н.В., М.: Наука, 1968. 96 с.
  35. О.П., Асриян И. С., Георгиев Г. П. Выделение ядерныхнуклеопротеидов, содержащих информационную рибонуклеиновую кислоту. ДАН СССР, 1965, т.163, № 6, с.1510−1513.
  36. В.Ф., Рябинина З. А., Лейкина Е. М. Регенерация печениу млекопитающих. Л.: Медицина, 1966. — 135 с.
  37. X., Зегель М. Циклогексимид и другие глютаримидные антибиотики. В кн., Механизм действия антибиотиков. М.: Мир, I960, с.272−294.
  38. Н.В., Смирнова Т. Е., Родионов В. М. Стимулирующее действие гистонов на синтез ДНК в регенерирующей печени крыс. -Биохимия, 1969, т.41, № 6, с.1023−1027.
  39. В.В. Периоды покоя в нормальных и малигнизирующих клеточных системах. В кн.: Клеточный цикл (под ред. О.И.Епифановой) М.: Наука, 1973, с. 16 5−189.
  40. Л.Б., Мюльберг А.А.!, Чихиржина И. П., Ашмарин И. П. Ацетилирование гистонов в хроматине недостаточно для активирования транскрипции. В кн.: Клеточное ядро. М.: Наука, 1972, с.126−132.
  41. И.Н., Шен Р.А, Желябовская С. М., Галкин А. П, Исследование контроля биосинтеза РНК в печени крыс. Особенности биосинтеза РНК в условиях длительного подавления биосинтеза белков. Биохимия, 1976, т.41, 10, с.1859−1870.
  42. И.Н., Митрохин Ю. И., Галкин А. П. Питоплазматическиефакторы контроля биосинтеза РНК у высших животных. Мол. биол., (Киев), 1977, т.16, J6 I, с.54−63.
  43. И.Н., Бойков П. Я., Сидоренко Л. И., Чирков Г. П., Терских В. В. Стимуляция репликации ДНК в клетках печени крыс как результат ингибирования синтеза белков. ДАН СССР, 1978, т. 239, № 5, с. 1255−1258.
  44. В.М., Урываева И. В., Соколов А. С., Чернов В. А., Бродский В. Я. Влияние алкилирующего агента дипина на индуцированную пролиферацию гепатоцитов. I. Кинетика клеточной популяции. Цитология, 1979, т.21, № 5, с. 541−547.
  45. С.Н., Сиволапов А. В., Бердышев Г.Д. Модель укладки
  46. ДНК и октамера гистонов в составе нуклеосом. Биофизика, 1983, т.28, ® 4, C. S73-S78.
  47. Г. И. Фрагментация хроматина эндогенными нуклеазами.
  48. Накопление субнуклеосомного фрагмента с высокой электрофоре-тической подвижностью. Биохимия, 1979, т.44, № I, с.18−26.
  49. Albert M.D., Bucher K.L.R. Latent injury and repair in ratliver induced to regenerate at intervals after X-radia-tion. Cancer Res., 1960, v.20, N 3, p.1514−1522 .
  50. Aiifrey V. G, Some observation on histone aestilation andits temporal relationship to gene activation. In: Regulatory mechanisms for protein synthesis in mammalian cells. Ed. A. San Pietro, M.R.Lambord, P.T.Ken-ney. N.Y.:Acad.Press., 1968, p.65−100.
  51. Amenta J.S., Sargus M.J., Baccino P.M. Inhibition ofbasal protein degradation in rat embrio fibroblasts by cycloheximide: correlation with activities of lysosomal proteases. J. Cell. Physiol., 1978, v.97, N 1, p.267−284.
  52. Andersen M.W., Ballal И .R., Busch H. Nucleoli of thioacetamide-treated liver as a model for stading regulation of preribosomal RNA synthesis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1977, v.78, N 1, p.129−135.
  53. Baccino P.M., Tessitore L., Cecchimi G., Messina M.,
  54. Zuretti M.P., Bonnelli G., Gabriel L., Amenta J.S. Control of cell protein catabolism in rat liver. Effect of starvation and administration of cycloheximide.-Biochem. J., 1982, v.206, U 2, p.395−405.
  55. Bakayev V.V., Bakayeva T.G., Schmatchenko V.V., Georgiev С.P. Hon-histone proteins in mononucleosomes and subnucleosomes. Europ. J. Biochem., 1978, v.91, N 1, p.291−301.
  56. Baliga B.S., Pronczuk A.W., Munro H.N. Mechanism bycycloheximide inhibition of protein synthesis in a system prepared from rat liver. J- Biol, Chem., 1 969, v.244, N 16, p.4480−4489.
  57. Baserga R., Nicolini C. Chromatin structure and function in proliferating cells. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.458, N 1, p.109−134.
  58. Beebee Т.J.С., Butterworth. H.W. Transcription of isolated nuclei and nucleoli by exogenous RNA polymerases A and B. Europ. J. Biochem., 1 975, v.51, N 2, p.537−545.
  59. Bekhor I, Samal B. Nonhistone chromosomal protein interaction with DNA/histone complexes transcription,-Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.179, N 2, p.537−544.
  60. Belyvsky A.Y., Bavykin S .G. , Goguadze E.G., Mirzabekov
  61. A.D. Primary organization of nucleosomes containing all five histones and DUA 175 and 165 «base pairs long.-J. Mol. Biol., 1980, v.139, N 3, p.519−536.
  62. Bennet Jr., Smithers D., Word C.T. Inhibition of RNAsynthesis in mammalian cells by acticlione. Biochim. Biophys. Acta, 1964, v.87, N 1, p.60−69.
  63. Bennet J., Ward V.b., Brockman R.W. Inhibition of protein synthesis in vitro by cycloheximide and related glutarimide antibiotics. Biochim. Biophys, Acta, 1965, v.103, N 3, P.478−483.
  64. Berezney R., Buchholtz L .A. Dynamic association of replicated DHA fragments with the nuclear matrix of regenerating liver. Exp. Cell. Res., 1981, v.132, p.169−1 84.
  65. Berkovic S.P., Mauritzen C.M. Acetylation of histonesin isolated avian erythroid nuclei. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.475, N 1, p.160−167.
  66. Biondi R., Sensini A. DNA and enzyme behaviour duringthe early period of experimental hepatic regeneration. Rev. histochim, norm, e, patol, 1976, v.20, I 1−3, p. 1 26−132 .
  67. Blobel G., Potter V.R. Nuclei from rat liver isolation method that combines purity with high yield. -Science, 1966, v.154, N 3757, p. 1662−1665 .
  68. Brown R.F., Umeda Т., Takai SI., Lieberman I. Effectof inhibitor of protein synthesis on DNA formation in liver. Biochem. Biophys. Acta, 1970, v.209, N 1, p.49−53.
  69. Bucher N.L.R., Malt R. Regeneration of liver and kidney. 1971» Boston: Little, Brown E.Co.
  70. Bucher N.L.R., Swaffield M.N. Regulation of hepatic regeneration in rats by synergistic action of insulin and glucagon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N 3, p.1157−1160.
  71. Buisson M. Determination of the specific radioactivity of proteins separated by two-dimensional gel electrophoresis. Analyt. Biochem., 1976, v.75, N 2, p.656−652.
  72. Burton К.A. A study of the conditions and mechanism ofof the diphenylamine reaction for the colorimetric estimation of deoxyribonucleic acid. Biochem. J., 1956, v.62, N 1, p.315−323.
  73. Busch H., Ballal N.R., Busch R.K., Choi Y.C., Davis F.,
  74. Goldknapf I.L., Matsui S. I., Rao M.S., Rothblum L.I. The nucleolus, a model for analysis of chromatin structure. — Cold Spring Harbor. Symp. Quant. Biol., 1978, v.42, p.665−683.
  75. Butt T.R., Jump D.B., Smulson M. E, Nucleosome periodicity in HeLa cell chromatin as probed by micrococcal nuclease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N 4, p.1628−1632.
  76. Carry P.D.| Shooter K.V., Goodwin G.H., Johns E.W.,
  77. Olayemi J.Y., Hartman P .G., Bradbury Е.Ш. Does high-mobility group non-histone proteins IIMG-1 interact specifically with histone H1 subfractions? Biochem. J., 1979, v.183, И 3, p.657−662.
  78. Carter D.B. and Chae C.B. Chromatin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin dissociation conditions. Biochemistry, 1 976, v.15, N 1, p. 180−1 85 .
  79. Carter C.W. Histone packing in the nucleosome coreparticle of chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N 8, p.3649−3653.
  80. Chalkley G.R., Maurer H.R. Turnover of tempiateboundhistone. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1965, v.54, N 2, p.498−505 .
  81. Chaudhuri S., Lieberman I. Control ribosomal synthesisin normal and regenerating liver. J. Biol. Chem., 1968, v.243, N 1, p.29−33.
  82. Ch’ih J.J., Procyk K.R., Devlin T .M. Regulation ofmammalian protein synthesis in vivo. Stimulation protein synthesis in liver after cycloheximide treatment. Biochem. J. 1971, v.162, N 3, p.501−507.
  83. Ch> ih J.J., Pike L.M., Devlin T.M. Regulation of mammalian protein synthesis in vivo. Stimulation liver ribonucleic acid synthesis in vivo after cyclohexi-mide treatment, Biochem. J., 1977, v.168, N 1, P.57−63.
  84. Chin S.S., Kay P. Lee., Levis P.N. Rearrangements andre constitution of mononucleosomes as monitored by thermal denaturation measurements. Canad. J. Bio-chem., 1977, v.58, N 1, p.75−81.
  85. Chiu N., Baserga R. Changes in template activity andstructure of nuclei from V/I-3 8 cells in the prerep-licative phase. Biochemistry, 1975, v.14, N 15″ p.3126−3132.
  86. Comings D.E., Okada T.A. Electron microscopy of humanfibroblasts in tissue culture during logarithmic and confluent stages of growth. Exp. Cell Res., 1970, v.61, IT 2, p.295−301 .
  87. Comings D.E., Tack L.O. Non-histone proteins. The effect of nuclear washes and comparison of metaphase and interphase chromatin. Exp. Cell Res., 1973, v.82, N 1, p.175−191.
  88. Cooper T.G., Bossinger T. Selective inhibition of protein synthesis initiation in Saccharomyces cerevisi-al by low concentration of cycloheximide. J. Biol., Chem., 1976, v.251, H 22, p.7278−7280.
  89. Covault J., Chalkley R. The identification of distinctpopulations of acetylated histone. J. Biol. Chem., 1976, v.255, H 19, p.9110−9116.
  90. Delegeane A.M., Lee A.S. Coupling of histone and ЗШАsynthesis in the somatic cell cycle. Science, 1982, v.215, II 4528, p.79−81 .
  91. Delpech M., Molsand P., Kruh J. Histone acetylation inrat liver nuclei. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1982, v.105, N 4, p.1561−1568.
  92. Dickinson B.G., Baker R.F. Evidence for translocationof DNA sequence during sea urchin embryogenesis. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, H 11, p. 5627−5630.
  93. Dixon G.H., Candido E.P.M., Honda B.M., Louie A.J.,
  94. MacLeod A.R., Sung M.T. In: The structure and function of chromatin. Ciba Foundation Symp., 1975, v.28, p. 229−250.
  95. Eremenko Т., Volpe P. Polysome translation state duringthe cell cycle. Europ. J. Biochem., 1975, v.52, H 2, p.203−210.
  96. Parber T.G., Parmer R. Differential effects of cycloheximide on protein and RNA synthesis as a function of dose. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1973, v.51, N 3, p.626−630.
  97. Felsenfeld G. Chromatin. Nature, 1978, v.271, N 5641, p.115−122.
  98. Pinch I.Т., IClug A. Solenoidal model for superstructure in chromatin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, N 6, p.1897−1901 .
  99. Pinch I.Т., Lutter L.C., Rhodes D., Brown R.C.* Rushton
  100. В., Levit M., Klug A. Structure of nucleosome core particles of chromatin. Nature, 1977, v.269, N 5623, p.29−36.
  101. Cornells M., Subirana T.A. Specific degradation of histones H1 u H3. Biochem. Biophys, Res. Commun., 1977, v.78, N 1, p.217−221.
  102. Fowler E., Farb R., El-Saidi S. Distribution of the corehistones H2A, И2 В, НЗ, H4 during cell replication. -Nucl. Acids Res., 1981, v.10, IT 2, p.735−749.
  103. Frenster I.H. Nucleolar polyanions as de-repressors ofsynthesis of ribonucleic acid. Nature, 1965, v.206, N 4985, p.680−683.
  104. Fujiwara Y. Effect of cycloheximide on regulatory protein for initiating mammalian DNA replication at the nuclear membra^ne. Cancer Res., 1972, v.32, N 10, p.2089−2095.
  105. Garrard W.T., Pearson 47.R., V/ake S.K., Bonner I. Stoichiometri of chromatin proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, v.58, H 1, p.50−57.
  106. Garrard W.T., Kidd G.H., Bonner I. Histone phosphorilation during liver regeneration. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v.70, N 4, p.1219−1224.
  107. Garrels T.I., Elgin S.C.R., Bonner I. A histone protease of rat liver chromatin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1 972, v.46, IT 2, p.545−551 .
  108. Gates D.M., Bekhor I. Distribution of active gene sequences: a subset associated with tightly bound chromosomal proteins. Science, 1980, v.207, IT 4431, P. 661−662.
  109. Gautshi J.R., Kern R.M. DNA replication in mammaliancell in the presense of cycloheximide. Exp. Cell
  110. Res., 1973, v.80, N 1, p.15−26.
  111. Georgieva E.T., Pasliev I.G., Tsanev R.G. Distributionof high mobility group and other acid-soluble proteins in fractionated chromatin. Biochem. Biophys. Acta, 1981, v.652, N 1, p.240−244.
  112. Goldknopf J.G., French LI.P., Muss о R., Busch H. Presence of protein A24 in rat liver nucleosomes. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, N 12, p. 5492−5495.
  113. Gomez-Lira Ы.Ы., Bode J. Effect of butyrate upon themetaphase-specific deacetylation of histone H4. -PEBS betters, 1981, v.127, N 2, p.228−232.
  114. Godchaux V/., Atwood K.C. Effect of cycloheximide on polyribosome function in reticulocytes. J. Mol. Biol., 1967, v.27, N 1, p.57−72.
  115. Goodwin G.H., Sanders C., Johns E.W. A new group ofchromatin-associated proteins with a high content of acidic and basic amino acid. Europ. J. Biochem., 1973, v.38, IT 1, p.14−19.
  116. Goodwin G.H., Johns E.W. Are the high mobility groupnonhistone chrosomal proteins associated with «active» chromatin? Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.519, Ы 1, p.279−284.
  117. Gorbon J.S., Bruno J., Lucas J.J. Heterogeneous bindingof high mobility group chromosomal proteins to nuclei.-J. Cell Biol., 1981, v.88, N 2, p.373−379.
  118. Grabowska M., Brysch В., Jurka J., Chorazy M. Stimulatory effect of hnRNA on template activity of isolated rat liver chromatin. Acta Biochimica Polonica, 1981, v.82, IT 2, p.135−146.
  119. Grisham G.W. Effects of drugs on hepatic cell proliferation. In: Drugs and the cell cycle. Zimmerman A.M., Padilla G.M., Cameron J.J. (Eds). 1973, p.95−136. New York, Academic Press.
  120. GronowM., Thackrah T.M., Lewis P.A. Instability of ratliver chromatin and other nuclear nonhistone proteins in alkaline solution. Biochem. J., 1976, v.157, N 2, P.507−509.
  121. Hadjiolov A.A., Nicolaev N. Maturation ribosomal ribonucleic acids and the biogenesis of ribosomes. -Progr. Biophys. Mol. Biol., 1976, v.31, N 2, p.95−114,
  122. Hagiwara H., Miyazaki K., Matuo Y., Yamashita J., Horio
  123. T. Novel protease bound with chromatins in normal and tumorous tissues of rats. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v.94, N 3, p.988−995.
  124. Hendil K.B. Intracellular protein degradation in growing, in density-inhibited, and in serum-restricted fibrablast cultures. J. Cell. Physiol., 1S77, v.92, N 2, p.353−364.
  125. Hemmings B.A. Phosphorylation and proteolysis regulatethe NAD-dependent glutamate dehydrogenase from Saccha-romyces cerevisiae, FEBS Lett., 1980, v.122, N 2, p.297−302.
  126. Highfield D.P., Dewey W.C. Inhibition of DNA synthesisin synchronized Chinese hamster cells treated in G1 or early S phase with cycloheximide. Exp. Cell Res., 1972, v.75, P.314−320.
  127. Holt C.V., Strickland W.N., Brandt W.F., Strickland M.S.
  128. More histone structures. FEBS Lett., 1979, v.100, N 1, p.201−218.
  129. Holtzer H., Rubinstein N. Binary decisions quantal cellcycles and cell diversification. In: Cell differentiation in microorganisms, plants and animals, Eds L, Nover, K.Moth.es. Fischer Verlag., 1977, P. 424−427.
  130. Holzer H., Heinrich P.O. Control proteolyses. Ann.Rev.
  131. Biochem., 1980, v.49, p.63−91.
  132. Holzman T.P., Baldwin Т.О. Proteolitic inactivation luciferases from three species of luminous marine bacteria, Beneckea harvey- Photobacterium conserved structural feature. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77i К 11, p.6363−6367.
  133. Huberman J.A. Hew views of the biochemystry of eukaryotic D1TA replication revealed by aphidicolin, an unusual, inhibitor of DNA polymerase L. Cell, 1981, v.22, N 3, p.647−648.
  134. Isackson P.J., Pishback J.G., Bidney D, L., Reeck G-.R.
  135. Preferential affinity of high molecules weght high mobility group non-histone chromatin proteins for single-stranded MA. J. Biol. Chem., 1979, v.254, N 13, P.5569−5572.
  136. Isenberg I. Histones. Ann. Rev. Biochem, 1979, v.48,1. P.159−191 .
  137. Jackson J. B, Pollock J.M., Rill R.L. Chromatin fractionation procedure that helds nucleosomes containing ne-ar-stoichiometric amounts of high mobility group nonhistone chromosomal proteins. Biochemistry, 1979, v.18, N 17, P.3739−3748.
  138. Jackson V., Chalkley R. A new method for the isolationof replication chromatin: selective deposition of histone on both new and old DNA. Cell, 1981, v.23, И 1, p.121−134.
  139. Jackson V., Marshall S., Chalkley R. The sites of deposition of newly synthesized histone. Nucl. Acids Res., 1981, v.9, N 18, p.4563−4581.
  140. James G.T., Yeoman L.C., Sei-ichi Matsui, Goldberg A.M.,
  141. Busch H. Isolation and characterisation of nonhistone chromosomal protein C-14 which stimulates RNA synthesis. Biochemistry, 1977, v.16, N11, p.2384−2389.
  142. Javaherian K., Sadeghi Ы. Nonhistone proteins IIMG-1 and
  143. HMG-2 unwind DNA double helix. Nucl. Acids Res., 1979, v.6, N 11, p.3569−3580.
  144. Jenkins А.В., Whittaker M., Schofield Ph.J. The starvation induced increase in muscule protein degradation is nonlysosomal in origin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.86, N 4, p.1014−1020.
  145. Jiakuntorn Y., IJathias A.P. Effects of gene modulatorson the acetylation of chromosomal proteins of rat liver slices. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1981, v.102, N 3, p.811−81 7.
  146. Johns E.W., Goodwin G, H|} Y/alker J.K., Mathew С .P.,
  147. Brown E. The high mobility group chromosomal proteins. Biochem. Sos. Trans., 1981, v.9, N 2, p.5−8.
  148. Johnson L .F., Abelson H.T., Green H., Penman S. Changes in RNA in relation to growth of the fibroblasts. I. Amount of mRNA, rRNA and tRNA in resting and growing cells. Cell, 1974, v.1, N 1, p.95−100.
  149. Kanehisa Т., Kitazume Y., Ikuta K., Tanaka Y. Releaseof template restriction in chromatin by nuclear 4,5 S RNA. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.475, N 2, p. 501−513 .
  150. Karagyozov Ъ .К., Stoyanova В.В., Hadjiolov A.A. Effectof cycloheximide on the in vivo and in vitro synthesis of ribosomal RNA in rat liver. Biochem, Biophys. Acta, 1980, v.607, N 2, p.295−303.
  151. Kawada Т., Fujisav/a Т., Imai 1С., Odata K. Effects ofprotein deficiency on the biosynthesis and degradation of ribosomal RNA in rat liver. Biochemistry, 1977, v.81, N 1, p.143−152.
  152. Klevan L., Hogan M,, Dattagupta N., Grothers D.M. Electrick dichroism studies of the size and shape of nucleosomal particles. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 1978, v.42, p.207−214.
  153. Klukas C.IC. Non-histone proteins and transcription,
  154. Nature, 1976, v.263, N 5578, p.545−546.
  155. Kitris A., Tichonicky L., Defer N, Kruh J. Effect ofsodium butyrate on chromatin structure. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v.93, N 3, p.833−841.
  156. Kobayashi A., Kukokawa M., Murata K., Tsukada K., Sugano N. Non-histone chromatin protein in regenerating rat liver. Biochemistry, 1981, v.90, N 2, p.341−347.
  157. ICostraba N.C., Wang T.Y. Differential activation oftranscription of chromatin by nonhistone fractions.-Biochim. Biophys., Acta, 1972, v.262, N 2, p.169−180.
  158. Krout W., V/erner D. Analysis of the most tightly boundproteins in eukaryotic DNA. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.564, N 2, p.390−401.
  159. Koiwai 0., Masaki S., Yoshida S. Stimulating factor forcalf thymus DNA polymerase B. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1981, v.103, N 3, p.990−996.
  160. Kuehl L. R, A synthesis of nuclear proteins. In: The
  161. Cell Nucleus, N.-Y.-London, Acad. Press., 1974, v.3, P.345−375 .
  162. Kuehl L.R. Synthesis of high mobility group proteins inregenerating rat liver. J. Biol. Chem., 1979, v.254, H 15, p.7276−7281.
  163. Kulb V.P., Bernlohr R.W. A new spectrophotometry assayfor protein in cell extractes. Analyt. Biochem., 1977, v.82, N 2, p.362−371.
  164. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during theassembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, v.227, N 5259, p.680−685.
  165. Lange В., Cheng-Hsiung H. Transcription and circulardichroism of chromatin in lymphoblastoid cell lines during proliferation and quiescence. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.521, N 2, p.324−332.
  166. Lee G.T.-Y., Engelhardt D.L. Protein metabolism duringgrowth of vero? ells. J. Cell Physiol., 1977, v.92, N 1, p.293−302.
  167. Legraverend Ы., Glaser R.I. Characterization of a nonhistone chromosomal protein which stimulated RHA polymerase II. Biochim. Biophys. Acta, 1980, v.607, N 1, p.92−101.
  168. Levy A., Noll Ы. Chromatin fine structure of activeand repressed genes. Nature, 1981, v.289, N 5794, p.198−203.
  169. Levy-Wilson В., Gjerset R.A., McCarthy B.J. Acetylation and phosphorylation of Drosophila histones. Distribution of acetate and phosphate groups in fractionated chromatin. Biochim. Biophys. Acta, 1974, v.475, N 1, p.168−175.
  170. Levy-Wilson В. Enhanced phosphorylation of high-mobility group proteins in nuclease-sensitive mononuc-leosomes from butyrate-treatей HeLa cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N 4, p.2189−2193.
  171. Lilley D.M.J., Pardon J.P. Structure and function ofchromatin. Ann. Rev. Genetics, 1979, v.13, p.197−233.
  172. Lindell T.J., Duffy J.J. Enhanced transcription by RNApolymerases II and III after inhibition of protein synthesis. J. Biol. Chem., 1979, v.254, N 5, P. 1454−1456.
  173. Lipinska A., Klyszejko-Stefanowich L. The activity ofchromatin-bound protease extracted selectively with histone H2B from calf thymus and rat liver. Int. L. Biochem., 1980, v.11, IT 3−4, p.299−302.
  174. Liu P., Liu C.-C., Alberts В.Ы. Type II DNA topoisomerases: enzymes that can unknot a topologically knotted DNA molecule via a reversible double-strand break. Cell, 1980, v.19, N 3, p.697−707.
  175. Lockwood T.D., Ivlinascian I. A, Protein turnover and proliferation. Failure of SV-3T3 cells to increase lysosomal proteinase, increase protein accumulation. -Biochem. J., 1982, v.206, N 2, p.251−258.
  176. Lohr D., Van Hoble K.E. Organization of spacer DNA inchromatin. Proc. Natl. Acad, Sci. USA, 1979, v.76, N 12, p.6326−6330.
  177. Lowry O.H., Rosebrough N.G., Parr A.L., Randall R.J.
  178. Protein measurement with the folin phenol reagent. -J. Biol. Chem., 1951, v.193, N 1, p.265−275.
  179. I/und Т., Holtlund J., Kristenson Т., Ostvold A.C.,
  180. Stetten K., Laland S .G. HIviG-17 in metaphase-arrested and interphase IleLa S3 cells. FEBS Lett., 1981, v. 133, N 1, p.84−88.
  181. MacGillivray A.J. Non-histone nuclear proteins as generegulators? Biochem. Soc. Trans., 1976, v.4, N 6, P.976−978.
  182. Liarashi P., Baumbach L., Rickles R., Sierra P., Stein
  183. J.L., Stein G.S. Histone proteins in IleLa S3 cells are synthesized in a cell cycle stages specific manner. Science, 1982, v.215, N 4533, p.683−685.
  184. Harks D.B., Keller B.T. Proteolic digestion of histonesindicates that the nucleosomes of nuclei and sheared chromatin are similar. Biochem. Biophys. Res, Com-mun., 1977, v.74, N 1, p.134−139.
  185. McGee T.D., Pelsenfeld G. ITucleosome structure. Ann.
  186. Rev. Biochem., 1980, v.49, p.1115−1156.
  187. Mathis D., Oudet P., Ghambon P. Structure of transcribing chromatin. Progr. Hucl. Acid Res. Hoi. Biol., 1980, v.24, p.1−55.
  188. McKeehan W., Hardesty B. The mechanism of cycloheximide inhibition of protein synthesis in rabbit reticulocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1969, v. 36, IT 4, p.625−638.
  189. IdcKnight S.L., Bustin К., Killer 0 .L. Electron microscopic metabolism in the Drosophila melanogaster emb-rio. Gold Spring Harber Symp. Quant Biol., 1978, v.42, p.741−754.
  190. Hontagna R.A., Ms. ng T .Y. A comparison of the looselybound and tightly bound nonhistone proteins from Ehrlich ascites tumor chromatin. Cancer Res., 1976, v.36, II 9, p.3138−3142.
  191. Montagna R.A., Rodriguez L.V., Becker P.P. A comparative study of the nonhistone proteins of rat liver euchromatin and heterochromatin. Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.179, N 3, p.617−624.
  192. Montagna R.A., Becker P.P. Purification of a low molecular weight non-histone chromosomal protein. Bio-chim. Biophys. Acta, 1980, v.606, II 1, p.148−156.
  193. Muramatsu H., Shimada N., Higashinakagawa T. Effect ofcycloheximide on the nucleolar RNA synthesis in rat liver. J. Mol. Biol., 1970, v.53, H 1, p.91−106.
  194. Mushima Y., Takashi M., Muramatsu M. The mechanism ofdecrease in nucleolar RNA synthesis by protein synthesis inhibition, Biochemistry, 1979, v.85, N 3, p.807−818.
  195. Hakanishi Y., Mitsahashi Y, Sekimizu K., Yokoi Ы.,
  196. Tanaka Y., Horikoshi M., Natori S. Characterisation of three proteins stimulating RNA polymerase II. -PEBS Lett., 1981, v.130, N 1, p.69−72.
  197. Melson D.A., Perry V.'.A., Chalkley R. Sensitivity of regions of chromatin containing hyperacetylated histo-nes to DNAase I. Biochem. Biophys. Res, Commun., 1978, v.82, N 1, p.356−363.
  198. Newrock K.M., Alfageme C.R., Nardi R.V., Cohen L.H.
  199. Histone changes during chromatin remodeling in em-bryogenesis. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1978, v.42, p.421−431.
  200. Novi A.M., Blackburn A., Woo J., Baserga R. Increase inchromatin template activity induced by cycloheximi-de. Lab. Invest., 1973, v.26, N 6, p.714−722.
  201. Noy G.P., Y/eissbach A, HeLa cell DIA polymerases: the effect of cycloheximide in vivo and detection of a new form of ЗША polymerase? X. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.477, 1* 1, p.70−83.
  202. Oleinick N.L. Initiation and elongation of proteinsynthesis in growing cells: differential inhibition by cycloheximide and emetine. Arch. Biochem. Biophys., 1977, v.182, N 1, p.171−180.
  203. Olins A.L., Olins D.E. Spheroid chromatin-units (-bodies). Science, 1974, v.183, IT 4123, P.330−332 .
  204. Olins D.E., Olins A.L. Nucleosomes: the structuraland quantum in chromosomes. Amer. scientist, 1978, v.66, N 6, p.704−711.
  205. Obrig T.G., Culp Y/., McKeehan W., Hardesty B. Themechanism by which cycloheximide and relates gluta-timide antibiotics inhibit peptide synthesis on reticulocyte ribosomes. J. Biol. Chem., 1971, v.246, N 1, p. 1 74−1 81 .
  206. K.B., Рое V.3., Alberts B.M. Evidence for theformation of nucleosome-like histone complexes on single-stranded DNA. Cell, 1979, v.18, N 2, p.451−46 7.
  207. Pardee А.В., Dubrowk Т., Hamlin T.G., Kleizien K.F.
  208. Animal cell cycle. Ann. Rev. Biochem., 1978, v. 47, P.715−750.
  209. Park Y/.D., Thrall C.L., Stein T.L., Stein G.S. Activation of histone gene transcription from chromatin of G1 HeLa cells by S-phase non-histone chromosomal proteins. PEBS Lett., 1976, v.62, II 2, p.226−229.
  210. Pederson Th, Chromatin structure and gene transcription: nucleosomes permit a new synthesis. Int. Rev, Gytol., 1978, v.55, II 1, P.1−22.
  211. Pestka S. Inhibition of ribosome function. Ann. Rev.
  212. Microbiol., 1971, v.25, p.487−563.
  213. Penyim S., Chalkley R. Heterogenety of histones. I. Aquantitative analyses of calf histones in very long polyacrylamide gels. Biochemistry, 1969, v.8, IT 10, P.3972−3979.
  214. Pospelov V., Russev G., Vassiliev L., Tsanev R. Nucleosome segregation in chromatin replicated in the presence cycl oheximide. J. Mol. Biol., 1982, v. 156, IT 1. p.79−91 v
  215. Ramponi G., Uassi P., Liguri G., Cappugi G, Purification and properties of histone-specific proteasefrom rat liver chromatin. Effect on acylated histones.
  216. PEBS Lett., 1978, v.90, IT 2, p.228−232 .
  217. Ramsey T.C., Steele W.T. Effect of starvation on thedistribution of free and membrane-bound ribosome in rat liver and on the content of phospholipid and glycogen in purifild ribosomes. Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.447, И 3, p.312−318.
  218. Reeves R., Candido Е.Р.Ы. Partial inhibition of histone deacetylation in active chromatin by HblG-14,17.-Nucl. Acids Res., 1980, v.8, N 9, p.1947−1963.
  219. Riggs K.G., Whittakex R.G., Neumann J.R., Ingram V, M. n-Butyrate causes histone modification in HeLa and Priend erythroleukemia cells. Nature, 1977, v.268, N 5619, p.462−464.
  220. Rilley D., Weintraub H. Conservative segregation of parental histones during replication in the presence of cycloheximide. Proc. Nath. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N 1, p.328−332.
  221. Rindt K.P., Nover L. Chromatin structure and function.
  222. Biol. Zbl., 1980, v.99, N 6, p.641−673.
  223. Rizzo А.Т., Webb T, E. Ribosome formation in rat liver*evidence for post-transcriptional control. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v.195, N 1, p.109−122.
  224. Roeder R.G., Rutter W.J. Specific nucleolar and nucleoplasmic RNA polimerases. Proc. Natl. Acad. Sci, USA, 1970, v.65, N 3, p.675−682.
  225. Rothblum L.I., Devlin T.M., Ch’ih J.J. Regulation ofmammalian protein synthesis in vivo. Protein synthesis in rat liver and kidney after the administration of sublethal doses of cycloheximide. Biochem. J., 1976, v.156, N 1, p.151−157.
  226. Ruiz-Oarrilo A., Wangh L.T., Allfrey V.G. Processing ofnewly synthesized histone molecules. Science, 1975, v.190, N 4210, p.117−128.
  227. Ruiz-Carrilo A., Jorcano J.L. An octamer of core histo*nes in solution: central role of the deacetylase enzymes in transcriptionally active chromatin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.89, H 2, p. 571−579.
  228. Schlaeger E.I., van Telgen H-J., Klemphauez K-H., Snippers R. Association of DHA polymerase with nucleoso-mes from mammalian cell chromatin. Europ. J. Biochem., 1978, v.84, N 1, p.95−102.
  229. Schultze B. Autoradiography at the cellular level. Ж,
  230. Y, London, Acad, press, 1969, 301 c.
  231. Scott I.E. Turnover of ribosomal RNA in culture. Exp у
  232. Cell. Res., 1977, v.108, N 1, p.207−219.
  233. Shea И., and Kleinsmith L.J. Template-specific stimulation of RNA synthesis by phosphorylated non-histone chromatin proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1973, v.50, H 2, p.473−477.
  234. Shibayama Т., Nakaya K., biatsumoto S., ITakamura Y. Cellcycle-dependent change in the phosphorylation of the nucleolar proteins of Physarum polycephalum in vivo.-PEBS Lett., 1982, v.139, 17 2, p.214−216.
  235. Short J., Armstrong IT., Zemel R., Lieberman J. A rolefor amino acids in the induction of deoxyribonucleic acid synthesis in liver. Biochem. Biophys. Res. Com.шип. ,
  236. Seale R .L. , Simpson R.T. Effects of cycloheximide onchromatin biosynthesis. J. Mol. Biol., 1975, v.94, N 3, p.479−501 .
  237. Seale R.L. Nucleosomes associated with newly replicated
  238. DNA have an altered conformation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N 6, p.2717−2721.
  239. Seidman M .Ы., Levine A.J., Y-eintraub H. The asymmetricsegregation of parental nucleosomes during chromosome replication. Cell, 1979, v.18, N 2, p.439−449.
  240. Seyedin S.M., Kistler Y/.S. H1 histone subfraction ofmammalian testes. J. Organ specificity in the rat. -Biochemistry, 1979, v.18, N 13, p.1371−1375.
  241. Simpson R.T. Modulation of nucleosome structure by histone subtypes in sea urchin embrios. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v.78, N 11, p.6803−6807.
  242. Stanners C.P. The effect of cycloheximide on polyribosomes from hamster cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1966, v.24, N 5, p.758−764.
  243. Stayanova B.B., Hadjiolov A.A. Alterations in the processing of rat liver ribosomal RNA caused by cyclo-heximide inhibition of protein synthesis. Europ.J. Biochem., 1979, v.96, N 2, p.349−356.
  244. Stayanova B.B., Dabeva M.D. Ribosomal RNA precursortranscription in rat liver is not dependent on continuous synthesis of proteins. 3iochim. Biophys. Acta, 1980, v.608, N 2. p.358−367.
  245. Stein G.S., Stein J.L., Kleinsmith L.T., Thomson J.A.,
  246. Stimac E., Housman D. Effects of inhibition of proteinsynthesis on replication in cultured mammalian cells. -J. Mol. Biol., 1977, v.135, N 3, p.485−511.
  247. Stone P.R., Lorimer W., Kidwell Y/.R. Properties of thecomplex between histone H1 and poly (ADP-ribose) synthesized in НеЪа cell nuclei. Europ. J. Biochem., 1977, v.81, N 1, p.9−18.
  248. Supakar P.O., Kanungo M.S. Chromatin function in developing brain acetylation of chromosomal proteins and RNA synthesis, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1981, v.100, N 1, p.73−78.
  249. Suzuki Т., Gotto R., Tamemasa 0. Effects of nonhistoneproteins on the circular dichroism spectrum and transcriptional activity of a DNA-histone complex. Biochemistry, 1980, v.81, N 1, p.9−18.
  250. Tallman G., Akers Т.Е., Burlingham B.T., Reeck G.R. Histone synthesis is not coupled to the replication of adenovirus DNA. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1977, v.79, N 3, p.815−822.
  251. Tata J.R., Hamilton M.J., Cole R. Membrane phospholipidsassociated with nuclei and chromatin: melting profile, template activity and stability of chromatin. J. Mol.
  252. Biol., 1972, v.67, H 2, p.231−246.
  253. Tata J.R., Baker B. Enzymatic fractionation of nuclei: polynucleosomes and RNA polymerase II as endogenous transcriptional complex. J. Mol. Biol., 1978, v.118, N 3, p.249−272.
  254. Teng G.T., Teng C.S. Changes in quantities of high-mobility group protein-1 in oviduct cellular fraction after estrogen stimulation. Biochem. J., 1981, v. 198, N 1, p.85−90.
  255. Tsanev R., Sendov B. Possible molecular mechanism forcell differentiation in multicellular organisms. J. Theor. Biol., 1971, v.30, N 3, p.337−393.
  256. Tsanev R., Russev G. Distribution of newly synthesizedhistones during DNA replication. Europ. J. Biochem., 1974, v.43, N 2, p.257−263.
  257. Vasiliev J.M., Gelfand I.M., Domnina L.V., Rappoport
  258. Y/atson D.S., Levy В., Dixon G, H. Free ubiquitin is anonhistone protein of trout testis chromatin. Nature, 1978, v.276, N 5684, p.196−198.
  259. Y/eisbrod S., Y/eintraub H. Isolation of a subclass ofnuclear proteins responsible for conferring a DNAase I sensitive structure on globine chromatin. — Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1979, v.76, N 2, p.631−635.
  260. Y/eisbrod S.M., Groudine M., Y/eintraub H. Interaction of
  261. HMG-14 and -17 with, actively transcribed genes. Cell, 1980, v.19, N 1, p.289−301 .
  262. Westergaard 0., Marclcer K.A., Leer T.C. Effect of cycloheximide on maturation of replicative intermediates into high-molecular weight DNA in Tetrahymena. Eu-rop. J. Biochem., 1978, v.86, N 1, p.255−260.
  263. Y/ill ems M., Penman M., Penman S. The regulation of RNAsynthesis and processing in the nucleolus during inhibition of protein synthesis. J. Cell Biol., 1969, v.41, N 1, p.117−187.
  264. Wititsuwannakul D., Ki-Han-Kim. Mechanism of glycogenolytic action of cycloheximide in rat liver. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v.80, N 4, p.1007−1012.
  265. Y/outers-Ту rou D., Martin-P onthieu A., Sautiere P., Biserte G. Acetilation of histone H4 in chicken erythrocyte and cuttle-fish. FEBS Lett., 1981, v.128, N 2, p.195−200.
  266. Y/u R.S., Perry L.T., Bonner Y/.M., Fate of newly synthesized histones in G1 and GO cell. FEBS Lett., 1983, v.162, N 1, p.161−166.
  267. Yamaizumi M., Uchida Т., Okada Y., Purusawa Ы., Mitsui
  268. H. Rapid transfer of nonhistone chromosomal protein to the nucleus of living cells. Nature, 1978, v. 273, N 5665, p.782−784.
  269. Yoshida G.N., Everitt Ы.Т., Neurath H., Woodbury R.G.,
  270. Powers J.G. Substrate specificity of two chymotrypsin--like proteases from rat most cells. Studies with, peptide 4 nitroanilides and comparison with cathepsin G. — Biochemistry, 1980, v.19, U 25, p.5799−5804.
  271. Yukioka M., Sasaki S., Henmi S., Matsuo M., Hatayama Т., 1. oue A. Transcribing chromatin is not preferentially enriched with acetilated histones. FEBS Letters, 1983, v.158, N 2, p.281−284.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!