Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Участие анионных пероксидаз пшеницы в защитных реакциях растений от грибных фитопатогенов

Диссертация: Участие анионных пероксидаз пшеницы в защитных реакциях растений от грибных фитопатогенов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Кроме хитина в состав клеточных стенок грибов входит и хитозан (Феофилова, 1983). Показано, что фитопатогенные грибы способны продуцировать фермент хитин-деацетилазу, с помощью которого происходит превращение хитина в хитозан (Araki, Ito, 1975; Mendoza et al., 1979; Davis, Barticki-Garsia, 1984). Несмотря на ионообменный характер связывания с хитином анионной пероксидазы пшеницы с pi 3,5, что… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ ПЕРОКСИДАЗЫ РАСТЕНИЩобзор литературы)
    • 1. 1. Структура, физико-химические свойства и локализация фермента
      • 1. 1. 1. Молекулярная структура пероксидазы
      • 1. 1. 2. Каталитические функции пероксидазы
      • 1. 1. 3. Молекулярная гетерогенность пероксидазы
      • 1. 1. 4. Локализация пероксидазы в растениях
    • 1. 2. Физиологические функции растительной пероксидазы
      • 1. 2. 1. Пероксидаза и формирование клеточной стенки
      • 1. 2. 2. Окисление ИУК
      • 1. 2. 3. Пероксидаза и биосинтез этилена
      • 1. 2. 4. Участие пероксидазы в процессах роста и развития растений
    • 1. 3. Пероксидаза растений и стресс
      • 1. 3. 1. Активация пероксидазы в ответных реакциях растений на абиотические стрессы и её возможные механизмы
      • 1. 3. 2. Вовлечение пероксидазы в защитные реакции растений при поражении фитопатогенами
        • 1. 3. 2. 1. Основные защитные реакции растений против фитопатогенных грибов
        • 1. 3. 2. 2. Участие пероксидазы в защитных реакциях растений при поражении фитопатогенами
    • 1. 4. Анионные пероксидазы растений и их физиологические функции
      • 1. 4. 1. Наличие специфических функций у отдельных изоферментов растительной пероксидазы
      • 1. 4. 2. Возможные физиологические функции анионных изоформ пероксидазы растений
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Объект исследований
    • 2. 2. Получение растительного материала для хроматографии пероксидазы
    • 2. 3. Очистка хитина и получение хитозана для хроматографии пероксидазы
    • 2. 4. Экстрагирование пероксидазы и хроматография фермента
    • 2. 5. Получение телиоспор гриба Т. caries и хроматография изоформ пероксидазы «в объеме»
    • 2. 6. Изоэлектрофокусирование (ИЭФ) белков
    • 2. 7. Определение активности фермента в экстрактах
    • 2. 8. Постановка опытов
      • 2. 8. 1. Заражение растений пшеницы патогенными грибами
      • 2. 8. 2. Постановка опытов с фитогормонами и хитоолигосахаридами
    • 2. 9. Методы гистохимии и цитологии. Статическая обработка результатов
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Специфическое связывание анионных пероксидаз пшеницы с хитином
    • 3. 2. Участие анионных пероксидаз в защитных реакциях пшеницы при поражении грибными патогенами
      • 3. 2. 1. Активация хитинспецифичной анионной пероксидазы в проростках пшеницы при инфицировании грибом Т. caries
      • 3. 2. 2. Изменение активности анионных пероксидаз в листьях пшеницы при поражении септориозом
      • 3. 2. 3. Изменение активности анионных пероксидаз в листьях пшеницы при заражении грибом Bipolaris sorokiniana
    • 3. 3. Регуляция активности анионных пероксидаз фитогормонами АБК и ИУК и хитоолигосахаридами в отрезках колеоптилей пшеницы
      • 3. 3. 1. Влияние экзогенных АБК и ИУК на активность анионных пероксидаз пшеницы
      • 3. 3. 2. Влияние хитоолигосахаридов на активность анионных изоформ пероксидазы в колеоптилях пшеницы
    • 3. 4. Регуляция экзогенными фитогормонами активности анионных пероксидаз в интактных растениях пшеницы
      • 3. 4. 1. Влияние АБК на активность хитинспецифичной пероксидазы в листьях пшеницы
      • 3. 4. 2. Влияние кинетина на активность анионного изофермента АП в листьях пшеницы, прошедших этап активного роста
      • 3. 4. 3. Влияние кинетина на активность хитинспецифичной изоформы пероксидазы в стареющих листьях пшеницы

Участие анионных пероксидаз пшеницы в защитных реакциях растений от грибных фитопатогенов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Значительный урон урожаю пшеницы и его качеству приносит восприимчивость ее культивируемых видов и сортов к грибным патогенам. Селекция сортов, одновременно характеризующихся высокой устойчивостью к болезням и высокой продуктивностью, довольно трудна. Успех такого отбора в значительной мере зависит от выбора критериев оценки устойчивости сортообразцов к фитопатогенам и методов диагностики.

Как известно, важнейшая роль в адаптации растений к неблагоприятным факторам среды принадлежит ферментным системам. Хорошо известно, что одной из неспецифических ответных реакций растений на действие различных по природе стрессов, в том числе на повреждение фитопатогенами, является активация пероксидазы (Андреева, 1988). Пероксидаза (донор: Н2О2 оксидоредуктаза, ЕС 1.11.1.7) относится к одному из наиболее гетерогенных по молекулярной структуре ферментов растений (Vandenberg, Van Huystee, 1984). Генетически обусловленные различия в составе изоферментов могут определять разнообразие реакций растений на неблагоприятные факторы среды. Состав изоферментов растения в свою очередь может изменяться в зависимости от его физиологического состояния, выбора тестируемого органа и природы воздействующего на растение неблагоприятного фактора. Однако функции отдельных изоферментов пероксидазы растений, в том числе и пшеницы, остаются малоизвестными.

Пероксидаза участвует в процессе укрепления клеточной стенки растений как в норме, так и при внедрении фитопатогенных микроорганизмов, катализируя синтез фенольных полимеров лигнина и суберина (Gross, 1977; Kolattukudy, 1981; Kolattukudy, 1995). Показано, что среди других изоферментов пероксидазы кислые или анионные изоформы, способны секретироваться в пространство между плазмалеммой и клеточной стенкой растений и, таким образом, одними из первых вступать в контакт с инфекционными структурами патогенов (Fry, 1987; Reimers et al., 1992). При этом интересно, что усиление лигнификации клеточных стенок растений и образование лигнин-подобного материала наблюдается именно в месте локализации грибных патогенов в тканях устойчивых растений (Aist, Israel, 1976). Механизмы развития такой специфической реакции остаются неизвестными.

Ранее сотрудниками нашей лаборатории (Максимов и др., 1995) была обнаружена способность анионной пероксидазы (АП) из корней пшеницы связываться с хитином, полимером ТчГ-ацетил-О-глюкозамина, широко распространенным в клеточных стенках многих фитопатогенных грибов (Феофилова, 1983). Была показана активация АП в листьях пшеницы при заражении септориозом (Septoria nodorum Berk.) (Максимов, 1994). Это позволило нам предположить, что данные изоформы пероксидазы могут участвовать в формировании устойчивости пшеницы к грибным болезням.

Цель и задачи исследований. Целью работы являлось выяснение свойств анионных пероксидаз пшеницы по отношению к хитину и их роли в ответных реакциях растений при поражении фитопатогенными грибами. В связи с этим, в работе решались следующие задачи:

— исследовать способность анионных изоферментов пероксидазы из различных органов растений пшеницы непосредственно связываться с хитином;

— выявить особенности локализации связывающихся с хитином изоферментов пероксидазы в различных органах пшеницыопределить способность анионных пероксидаз пшеницы непосредственно связываться с клетками фитопатогенных грибов;

— установить характер постинфекционных изменений активности анионных пероксидаз в растениях пшеницы с различной устойчивостью к болезням;

— провести сравнительное исследование влияния индолилуксусной кислоты (ИУК), абсцизовой кислоты (АБК), кинетина и хитоолигосахаридов (ХОС) на активность хитинспецифичных изоферментов пероксидазы пшеницы.

Научная новизна. Впервые обнаружено, что в одних и тех же условиях анионная изоформа пероксидазы корней пшеницы (pl 3,5) непосредственно связывается с хитином и не взаимодействует с его дезацетилированным производным — хитозаном, что свидетельствует об участии ацетамидных групп хитина во взаимодействии с АП пшеницы. Впервые выявлена способность хитинспецифичной АП непосредственно связываться со спорами гриба Tilletia caries (DC.) Tul., вызывающего твердую головню пшеницы.

Впервые показано участие хитоолигосахаридов в регуляции активности анионных пероксидаз в колеоптилях пшеницы.

Практическая значимость работы. Предварительная хроматография анионных изоферментов пероксидазы пшеницы на хитозане для отделения от других хитинспецифичных белков и ферментов (например, лектина и хитиназы) и последующая хроматография на хитине может применяться для выделения и очистки АП.

Определение характера изменения активности АП в растениях пшеницы в ответ на заражение фитопатогенными грибами может быть использовано в качестве показателя развития неспецифической защитной реакции пшеницы и маркера при отборе ее сортов на устойчивость к грибным болезням.

выводы.

1. Показана способность анионных изоформ пероксидазы (pl 3,5) из различных органов проростков пшеницы непосредственно связываться с хитином: в связи с этим предложено их называть хитинспецифичными.

2. Впервые выявлено, что дезацетилирование хитина приводит к потере его способности взаимодействовать с анионной изоформой пероксидазы корней пшеницы с pl 3,5, что свидетельствует об участии ацетамидных групп хитина во взаимодействии с этим изоферментом пероксидазы.

3. Впервые показано, что хитинспецифичная изоформа пероксидазы пшеницы связывается со спорами фитопатогенного гриба Т. caries.

4. Выявлена значительная активация хитинспецифичной анионной изоформы пероксидазы при патогенезе в проростках пшеницы устойчивых к фитопатогенным грибам Т. caries, S. nodorum и В. sorokiniana сортов в сравнении с восприимчивыми.

5. Повышение активности изофермента пероксидазы с pl 3,5 при заражении пшеницы грибными фитопатогенами является одним из критериев развития защитных реакций и проявления устойчивости растений к грибным болезням.

6. Активность хитинспецифичной анионной изоформы пероксидазы в растениях пшеницы регулируется фитогормонами ИУК, АБК и кинетином. Характер действия фитогормонов на активность этого изофермента зависит от возраста растений или отдельных органов, а также от сорта пшеницы.

7. Показано, что хитоолигосахариды при низких концентрациях (1 мг/л) способны многократно снижать активность хитинспецифичной пероксидазы в отрезках колеоптилей пшеницы, действуя подобно ИУК.

8. Полученные результаты свидетельствует о существовании общих путей метаболизма, связанных как с ростом, развитием и старением растений.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В ряде работ показано, что в ответ на инфицирование растений фитопатогенными грибами активируются анионные изоформы пероксидазы (Lagrimini, Rothstein, 1987; Kolattukudy et al., 1992; Максимов, 1994). При этом известно, что одним из основных механизмов защиты растений является лигнификация клеточной стенки в зоне локализации патогена (Aist, Israel, 1979). Мы показали, что анионные пероксидазы корня, колептиля и листьев пшеницы способны непосредственно связываться с хитином. На основе полученных данных можно сделать вывод о том, что хитинсодержащие инфекционные структуры гриба могут быть потенциальной мишенью для АП пшеницы и действительно, оказалось, что АП взаимодействуют также со спорами гриба Т. caries, вызывающего твердую головню.

Кроме хитина в состав клеточных стенок грибов входит и хитозан (Феофилова, 1983). Показано, что фитопатогенные грибы способны продуцировать фермент хитин-деацетилазу, с помощью которого происходит превращение хитина в хитозан (Araki, Ito, 1975; Mendoza et al., 1979; Davis, Barticki-Garsia, 1984). Несмотря на ионообменный характер связывания с хитином анионной пероксидазы пшеницы с pi 3,5, что предполагает, в первую очередь, взаимодействие этого изофермента со свободными аминогруппами углеводного полимера, мы выявили, что в условиях, оптимальных для проявления активности, эта изоформа пероксидазы пшеницы не связывается с хитозаном. Таким образом, взаимодействие АП с хитином обеспечивается наличием в его структуре ацетамидных групп. Исходя из этого, видится вполне вероятным, что фитопатогенные грибы, благодаря наличию фермента хитин-деацетилазы, могут предотвращать связывание со своими инфекционными структурами анионных изоферментов пероксидазы, индуцируемых растением-хозяином в ответ на заражение. Это может быть одним из инструментов преодоления патогенами защитных реакций растений.

Локализация активности растворимых АП пшеницы носит тканеспецифичный характер. Большее количество их изоформ обнаруживается в корнях. Используя в качестве объектов исследований 4-суточные проростки пшеницы, различающихся устойчивостью к твёрдой головне, мы определили, что основным местом локализации анионных пероксидаз является зона дифференциации корня и побега (базальная зона), где идет закладка проводящей системы. В зоне дифференциации корня устойчивой пшеницы активность АП, в том числе и хитинспецифичных изоформ, значительно выше, чем у восприимчивой пшеницы. В апексе корня и надземной части проростков количество анионных пероксидаз незначительно и представлены они изоформами с изоточкой pl>3,5. Для устойчивого к Т. caries сорта пшеницы характерно своеобразное распределение активности АП между апексом корня и побега. Метаболизм растений устойчивого сорта больше сдвинут в сторону преобладания активности АП в апексе колеоптиля, а у восприимчивого сортав апексе корня.

Наиболее отчетливо различия между сортами в активности АП проявляются при заражении. Так, при инокуляции возбудителем твёрдой головни Т. caries устойчивый сорт реагирует координированным повышением активности АП в корне и надземной части проростка и преимущественно в их базальной зоне. При этом происходит главным образом активации хитинспецифичных пероксидаз и сохраняется соотношение активностей АП между апексами корня и колеоптиля, характерное для здоровых растений.

У восприимчивого сорта при патогенезе наблюдается более высокая активация АП в апексе корня, чем в зоне дифференциации, что приводит к ещё более значительному смещению соотношения АП в апексах корня и колеоптиля в сторону преобладания активности АП в апексе корня. При этом происходит значительное снижение активности изофермента АП1 в базальной зоне и корня и колеоптиля восприимчивой пшеницы.

Подобная закономерность наблюдается и при заражении пшеницы грибом В. sorokiniana. Так, например, активность кислых пероксидаз в корне и листе незараженного проростка устойчивого к корневой гнили сорта Заря значительно выше, чем у восприимчивого сорта Московская 35. Кроме того, существующий градиент активности этих изоформ пероксидазы у растений устойчивого сорта в большей степени сдвинут в сторону его преобладания в корне по сравнению с восприимчивыми растениями. Несмотря на значительную активацию данных изоферментов в листьях при инокуляции патогеном растений устойчивого сорта, в их корнях сохраняется превышение доли АП в общей активности пероксидазы, в сравнении как с аналогичным показателем в листьях, так и в сравнении с восприимчивым сортом.

Устойчивость растений пшеницы сорта Диамант к S. nodorum является сопряженной с высокой общей активностью пероксидазы в листьях проростков, а также значительной долей активности анионных изоформ включая и хитинспецифичнкю АП. При заражении этим патогеном также наблюдается более значительная активация хитинспецифичной изоформы АП в листьях устойчивого сорта, в сравнении с восприимчивым.

Используя в качестве объектов исследований отрезки колеоптилей пшеницы, мы определили, что ИУК многократно снижает активность анионных изоферментов пероксидазы в них, а также выявили, что при заражении растений грибными патогенами хитоолигосахариды могут участвовать в регуляции процессов роста растений через регуляцию активности изоферментов пероксидазы, способных связываться с хитином. Оказалось, что низкие концентрации хитоолигосахаридов (1 мг/л), как и ИУК, способны подавлять активность хитинспецифичной изоформы пероксидазы пшеницы.

Взаимосвязь анионных изоформ пероксидазы с процессами роста выявлена при анализе изменения их активности в первом листе проростков пшеницы различного возраста. В листе проростка медленно растущего сорта Симбирка количество изоформ АП больше и активность хитинспецифичной АП выше, чем у быстрорастущего сорта Саратовская 29.

Одним из доказательств наличия связи между ростом растений пшеницы и активностью хитинспецифичных изоферментов пероксидазы являются результаты исследований влияния АБК на активность этих изоферм в активно растущем первом листе обоих сортов. Нам удалось показать, что обработка ингибитором роста активирует эти изоферменты по сравнению с контролем (вода) и тем заметнее, чем медленнее растет лист данного сорта пшеницы.

АП пшеницы вовлекаются также в механизмы регуляции старения листа. Многократное снижение активности изоформ АП1 и АП2 при старении на воде срезанных листьев медленно растущего сорта пшеницы Симбирка наглядное тому подтверждение. При старении срезанных листьев пшеницы на растворе кинетина и при обработке кинетином стареющих листьев на целом растении наблюдается перераспределение активности изоформ пероксидазы в сторону увеличения доли активности анионных пероксидаз в листьях пшеницы, в том числе и хитинспецифичной изоформы АП1.

Полученные нами результаты демонстрируют активное участие хитинспецифичной АП пшеницы в защитных реакциях растений при внедрении фитопатогенных грибов. Изменение активности одних и тех же анионных изоферментов пероксидазы в различных органах растений пшеницы в ходе их онтогенеза, при патогенезе, а также под воздействием фитогормонов свидетельствует о существовании общих путей метаболизма, связанных как с процессами роста, развития и старения растений, так и с защитными реакциями в ответ на действие фитопатогенных грибных микроорганизмов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.А., Кожанова О. Н., Рубин Б. А. О некоторых свойствах пероксидазы инфицированных тканей растений //Физиология растений. 1971. Т. 18. Вып. 2. С. 387−391.
  2. В.А., Рамазанова Л. Х. Активность и изоферментный состав пероксидазы листьев бобов в связи с обезвоживанием //ДАН СССР. 1973. Т. 200. Вып. 1. С. 235−238.
  3. В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). М.: Наука. -1988. -129с.
  4. Л.Н., Талиева М. Н. Физиология взаимоотношения растения-хозяина и патогена: Роль физиологически активных веществ //Бюлл. ГБС. 1995. Вып. 171. С. 161−167.
  5. Л. А. Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода. М.: Изд-во АН СССР. 1957. 250с.
  6. А.П., Кароза С. Э., Сухова Л. С. Абсцизовая кислота как возможный фактор защиты ячменя при грибной инфекции //ДАН. 1993а. Т. 329, N 3. С. 380−382.
  7. А.П., Пшеничная Л. А., Кароза С. Э., Манжелесова Н. Е. О природе нарушения ауксинового обмена растений ячменя гельминтоспориозной инфекцией //Доклады АН Беларуси. 19 936. Т. 39, N2. С. 166−168.
  8. И.Г. Пероксидазы растений //Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Итоги науки и техники. Сер. биотехнология. 1992. Т. 36. 328с.
  9. И.Г., Скрипников А. Ю. Статус растений-регенерантов, полученных из суперпродуцирующей культуры клеток люцерны //ДАН. 1993. Т. 331, N 3. С. 364−365.
  10. К.З. Биохимия ауксина и его действие на клетки растений. Новосибирск. Наука. Сибирское отделение. 1976. 276с.
  11. К.З. Взаимосвязи инактивации и действия фитогормонов (на примере ауксина) //В сб. трудов Всесоюзной конф. «Метаболизм и механизм действия фитогормонов.» Иркутск. 1979. С. 84−96.
  12. JI.A., Дударева H.A., Салганик Р. И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогенам //Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 1. С. 122−136.
  13. .А. Методика полевого опыта . М.: Агропромиздат. 1985. 352с.
  14. Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями //У спехи современной генетики. 1994. Т. 19. С. 25−48.
  15. А.М. Стрессовые белки растений: PR (Ь) белки //Физиология растений. 1991. Т. 38. Вып. 4. С. 788−799.
  16. М.Н. //Фенольные соединения растений и их биосинтез. 1988. М., ВИНИТИ. 187с.
  17. М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука. 1993. 272с.
  18. Т.М., Рубин Б. А. О природе фенолоксидазного действия пероксидазы //Биохимия. 1962. Т. 27, вып. 4. С. 622−630.
  19. В.И. Физиологические основы конструирования габитуса растений. М.: Наука. 1994. 269с.
  20. О.Н., Аксёнова В. А. Некоторые свойства пероксидазы здоровых и заражённых Botrytis cinerea тканей капусты //Прикл. биохимия и микробиология. 1976. Т. 12. N 5. С. 753−758.
  21. JI.B. Синтез и возможные функции белков растений при сверхчувствительной реакции. (Обзор). //Физиология растений. 1991. Т.38. N5. С. 1005−1013.
  22. Е.И., Орешкина Н. Я., Гуськов A.B. Взаимосвязь роста, пероксидазной и ИУК-оксидазной активности в каллусных тканях фасоли при засолении среды //Физиология растений. 1988. Т. 35. С. 165 174.
  23. Н.П. Биохимические аспекты действия абсцизовой кислоты в растениях //Сб. трудов Всесоюзн. конфер. «Метаболизм и механизм действия фитогормонов», сост. 6−10 июня 1978. Иркутск. 1979. Отв. ред. Саляев Р. К., Гамбург К. З. С. 143−151.
  24. В.И. Устойчивость зерновых колосовых к возбудителям головнёвых болезней. М.: Колос. 1984. 304.
  25. Г. Г., Лоскутова H.A., Конюхова Н. С. и др. Действие хитозановых элиситоров на растения пшеницы //Известия РАН. Серия биологическая. 1996. N 1. С. 23−29.
  26. О. Н. Цитокинины. Их структура и функция. М.: Наука. 1973. 215с.
  27. О.Н. О регуляции экспресии генов в растительных клетках //Физиология растений. 1978. Т. 25. Вып. 5. С. 990−1008.
  28. Е.М., Попов В. И. Метод инокуляции всходов пшеницы Helminthosporium sativum P.K. et. В. //Бюлл. ВИЗР. Л.: ВИЗР. 1976. N.39. С. 73−75.
  29. P.M. Свойства и функции пероксидазы растений, культур клеток и тканей полыни и верблюжьей колючки //Биотехнологияпероксидаз растений и грибов. Биотехнология (итоги науки и техники). ВИНИТИ РАН. М., 1992. Т. 36. С. 89−103.
  30. M.E., Таймла Э. А., Рубин Б. А. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном аптогенезе у табака //Физиология растений. 1970. Т. 17, N 5. С. 928−935.
  31. В.П., Гайворонская Л. М., Аверьянов A.A. Возможное участие активных форм кислорода в двойной индукции противоинфекционных реакций растений //Физиология растений. 2000. Т. 47. N 1.С. 160−162.
  32. И.В. Изучение факторов устойчивости пшеницы и эгилопса к септориозу //Автореф. дис. канд. биол. наук. Санкт-Петербург: ВИЗР. -1994. -21с.
  33. И.В., Хайруллин P.M., Ямалеев A.M., Ямалеева A.A. Использование биополимера хитина для разделения изоферментов пероксидазы пшеницы //Вопросы биотехнологии /Под ред. Ахметова P.P.-Уфа: Из-во Башкирского госуниверситета. 1995. С. 120−127.
  34. И.В., Ганиев P.M., Трошина Н. Б., Безрукова М. В. Влияние Tilletia caries на уровень ИУК и митотическую активность в проросткахпшеницы //5-я Международная конференция «Регуляторы роста иразвития растений». Москва. МСХА, июнь 1999. С. 329.
  35. Г. Диск электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле /Под ред. Левина Е. Д. М.: Мир. 1971. 247c.(H.R.
  36. Maruer Disk-electroforese. Teorie und Praxis der diskontinuterlichen polyacrilamidgel electroforese. Walter de Gruyter & Co. Berlin. 1968).
  37. Е.И. Принцип регуляции скорости процесса повреждения клетки и реакции защитного торможения метаболизма (РЗТМ) //Ж. Общей биологии. 1985. T. XL VI. N 2. С. 174−189.
  38. А.И. Ауксин и рост растений. Вильнюс: Мокслас. 1982. 199с.
  39. Ю. М. Цитологические аспекты взаимоотношений растений и фитопатогенных грибов //Микол. и фитопатол. 1992. Т. 26. Вып. 1. С. 67−75.
  40. О.Л., Леонтьева Г. В., Чаленко Г. И. и др. К вопросу о природе олигосахаринов картофеля //Прикл. биохимия и микробиология. 1993. Т. 29. Вып. 5. С. 757−764.
  41. О.Л., Ильинская Л. И., Васюкова Н. И. Механизмы индуцирования элиситорами системной устойчивости растений к болезням //Физиология растений. 1994. Т. 41, N 4. С. 626−633.
  42. О.Л., Леонтьева Г. В., Роменская Г. И., Чаленко Г. И., Переход Е. А., Мельникова Т. М., Усов А. И. Фрагменты ксилоглюкана -регуляторы иммунных эффектов в картофеле //Физиология растений. 1995. Т. 42. N5. С. 773−779.
  43. М. Т., Максимов В. И., Бордак М. М., Лунцевич В. Г. Хитодекстрин беспестицидные технологии получения растениеводческой продукции. Материалы Всерос. производственного совещания (Краснодар, 24−26 авг., 1994). Пущино, 1994. С. 229−231.
  44. В.В. Фитогормоны. Л.: Изд. Ленинградского университета. 1982. 248с.
  45. В.В., Саламатова Т. С. Физиология роста и развития растений. Л.: Изд-во ЛГУ. 1991.240с.
  46. М.А. Роль реакций, связанных с формированием растительной клеточной стенки, при действии биотрофного гриба на клетку-хозяина //Физиология растений. 1996. Т. 43. N 5. С. 765−772.
  47. Г. В., Карасева Е. В. Методика изучения возбудителя септориоза на изолированных листьях пшеницы //Сельскохозяйственная биология. 1985. N 12. С. 112−114.
  48. В.В., Пирузян Л. А., Муравьёв P.A. Пероксидазосомы. М.: Наука. 1977. 205с.
  49. В.В., Муравьев P.A., Фомина В. А., Муштакова В. М. Пероксидазосомы клеток растений // Изв. РАН. Серия биологическая. 1996. N7. С. 16−22.
  50. О.П., Маричева Э. А., Акимова Г. П. Адаптация растущих клеток корня к пониженным температурам. Новосибирск. Изд-во «Наука». Сибирское отделение. 1988. 149с.
  51. И.Г., Чаленко Г. И., Леонтьева Г. В., Озерецковская О. Л. Биологическая активность фрагментов клеточных стенок картофеля //Прикладная биохимия и микробиология. 1994. Т. 30. Вып. 6. С. 907 916.
  52. .А., Логинова Л. Н. Альтернативные пути биологического окисления //Итоги науки и техники. Биологическая химия. М.: ВИНИТИ. 1973. Т. 6. С. 1−196.
  53. . А., Ладыгина М. Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Изд-во МГУ. 1974. 512с.
  54. И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений //Успехи современной биологии. 1989. Т. 107. Вып. 3. С. 406−417.
  55. А.Н., Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов. Успехи биологической химии. 1999. Т.39. С.289−326.
  56. М.Н., Филимонова М. В. О паразитической специализации видов рода Botrytis в свете новых экспериментальных данных //Журнал общей биологии. 1992. Т. 53. N 2. С. 225−231.
  57. А.Я., Попов В. Г. Хитин и его производные в биотехнологии. 1982. М.: ОНТИ ТЭИ микробиопром. 44с.
  58. Г. А. Вопросы природы иммунитета пшеницы к твёрдой головне //Тр. Харьковского с.-х. института. Ред. Родигин М. Н. Харьков. 1962. Т. XXXVIII (LXXV). С. 47−86.
  59. Г. В. (ред). Диагностика устойчивости растений к стрессовым воздействиям. Л.: ВАСХНИЛ. ВИР. 1988. С. 3−10.
  60. О.И., Болсуновская О. В., Козьмина К. А., Тарасова Г. Н., Иванова Н. Е., Романова Л. М., Колесенкова М. С., Назаренко К. С., Журавлёва O.A. Лучшие сорта зерновых культур. М.: Россельхозиздат. 1979.215с.
  61. Е.П. Клеточная стенка грибов. М.: Наука. 1983. 248с.
  62. Г. Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растений. М.: Наука. 1979. 155с.
  63. P.M., Шакирова Ф. М., Безрукова М. В., Ямалеев A.M. Использование твёрдофазного конкурентного иммуноферментного анализа для определения лектина в семенах и проростках пшеницы //Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т. 28. С. 468−474.
  64. P.M., Ахметова И. Э., Муллагалиев И. А. Получение биологически активных олигомеров хитина //Итоги научныхисследований биологического факультета Башгосуниверситета. Уфа.: Изд-во Башкирского госуниверситета. 1998. С. 15−20.
  65. В.В. Физиолого-биохимическая регуляция совместимости клеток высшего растения и биотрофного патогена на примере взаимодействия пшеницы и возбудителя стеблевой ржавчины //Журнал общей биологии. 1986. Т. 48. N 3. С. 310−324.
  66. Т.В., Соколовская E.JL, Хазова И. В. Активность и изоферментный состав пероксидазы корней растений в зависимости от условий временного анаэробиоза //Физиология растений. 1973. Т. 20. Вып. 6. С. 1236−1241.
  67. Д.И., Артёменко Е. Н., Гринченко С. Г. О роли индолил-3-уксусной кислоты в патогенезе стеблевой и бурой ржавчины //Физиология растений. 1990. Т. 37. Вып. 3. С. 591−595.
  68. Д.И. Использование различий химического состава фитопатогенных грибов и растений при изучении их взаимотношений //Физиология растений. 1996. Т. 43. N 5. С. 671−678.
  69. В.А. Корневые гнили хлебных злаков. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение. 1985. 189с.
  70. Ф.М. Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия //Дисс. д-ра биол. наук. Уфа. 1999. 274с.
  71. И.Ф. Соматический эмбриогенез и селекция злаковых культур /Изд-во Башкирск. ун-та. Уфа. 1999. 166с.
  72. C.P. Vance. Japan Sei. Soc. Press Tokyo, Springer Verlag Berlin, Heidelberg, New York. 1982.
  73. JI.Г. Исследование лигнификации у пшеницы при грибном патогенезе. //Автореф. дис. канд. биол. наук. Уфа. 1997. 29с.
  74. Aist R., Israel H.W. Cytological aspects of horst responses to primary penetration by fungi //In: Biochem. and cytology of plant-parasite interaction. 1976. P. 26−31. Ed. Tomiyama K., Daly J/.M., Uritani I. et al. Tokio: Kodansha LTD.
  75. Akiyama Kohki, Kawazu Kazuyoshi, Kobayashi A. Partially N-deacetylated chitin elicitor induces antimicrobial flavonoid in pea epicotyls //Z. Naturforsch. С. 1994. V. 49. N 11. P. 811−818.
  76. Albersheim P., Darvill A.G. Oligosaccharins //Sei. Amer. 1985. V. 253. P. 58−64.
  77. Araki Y., Ito E.A. A pathway of chitosan formation in Mucor ruoxii //Europ. J. Biochem. 1975. V. 55. P. 71−78.
  78. Arinze A.E., Smith I.M. Production of a polygalacturonase complex by Botryodiplodia theobromae and its involvement in the rot of sweet potato //J. Physiol. Plant Pathol. 1979. V. 14. N 1. P. 141.
  79. Barciszewski J., Rattan S.I.S., Siboska G., Clark B.F.C. Kinetin 45 years on //Plant Science. 1999. V. 148. P. 37−45.
  80. Barraqueta-Egea P., Schauz K. The influenca of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus //Z. Fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. 1983. V. 90. P. 488−495.
  81. Basse C.W., Fath A., Boller T. High affinity binding of a glycopeptide elicitor to tomato cells and microsomal membranes and displacement by specific glycan suppressors //Journal of Biological Chemistry. 1993. V. 268. P. 14 724−14 731.
  82. Beckman K.B., Ingram D.S. The inhibition of the hypersensitive response of potato tuber tissues by cytokinins: similarities between senescence and plant defence responses //Physiol, and Mol. Plant Pathol. 1994. V. 44. N 1. P. 3350.
  83. Bent A.F. Plant disease resistance genes: Function meets structure //Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1757−1771.
  84. Bousquet J.F., Touraud G., Piollat M.T., Bosch U. ABA accumulation in wheat heads inoculated with Septoria nodorum in the field condition //J. Agron. Crop. Sci. 1990. V. 165. N 5. P. 297−300.
  85. Blinkovsky A.M., McEldon J.P., Arnold J.M., Dordick J.S. Peroxodase-catalyzed polymerization and depolymerization of coal in organic solvents //Appl. Biochem. and Biotechnol. A. 1994. V. 49. N 2. P. 153−164.
  86. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of the oxidation of 4-hydroxystilbene by peroxidase-H202 systems //J. Biochem. Biophys. Methods 1990. V. 20. N2. P.171.
  87. Campa A. Biological roles of plant peroxidases: known and potential function, in: Everse J., Everse K.E., Grisham M.B., (Eds.), Peroxidases in Chemistry and Biology. V. II. CRC Press, Boca Raton, FL. 1991. P. 25−50.
  88. Caruso C., Chilosi G., Caporale C., Leonardi L., Bertini L., Magro P., Buonocore V. Induction of pathogenesis-related proteins in germinating wheat seeds infected with Fusarium culmorum //Plant Science. 1999. V. 140. P. 87−97.
  89. Cassab G.I., Lin J.J., Lin L.S., Varner J.E. Ethylene effects on extensin and peroxidase distribution in the subapical region of pea epicotyls //Plant Physiol. 1988. V. 88. P. 522−524.
  90. Caza N., Bewtra J.K., Biswas N., Taylor K.E. Removal of phenolic compounds from synthetic wastewater using soybean peroxidase //Wat. Res. 1999. V. 33. N 13. P. 3012−3018.
  91. Chalutz E. Ethylene induced phenylalanine ammonia-lyase in carrot roots //Plant Physiol. 1973. — V. 44. P. 235−241.
  92. Chappet A., Dubouchet J. Variations de 1' activite des isoperoxidases du coleoptile de Ble pendant 1' auxesis //Phys.Veg. 1975. V. 13. N 1. P. 153 162.
  93. Chibbar R.N., Van Huystee R.B. Characterization of peroxidase in plant cells //Plant Physiol. 1984. V. 75, N 4. P. 956−958.
  94. D.L., Galston A.W. 4-Coumarate: coenzyme A ligase and isoperoxidase in Zinnia mesophyll cells induced to differentiate into tracheary elements //Plant Physiol. 1988. V. 88. N 3. P. 679−684.
  95. Clemente E. Purification and thermostability of isoperoxidase //Phytochemistry. 1998. V. 38. N 1. P. 18−25.
  96. Cooper J.B. and Long S.R. Morphogenetic rescue of Rhizobium meliloti nodulation mutants b y trans-zeatin secretion //Plant Cell. 1994. V. 6. P. 215 225.
  97. Cottle W., Kolattukudy P.E. Abscisic acid stimulation of suberinization: induction of enzymes and deposition of polymeric components and associated waxes in tissue cultures of potato tuber //Plant Physiol. 1982. V. 70. P. 775−780.
  98. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls //Ann. Bot. 1993. V. 72. P.547−550.
  99. Davis L.L., Barticki-Garsia L. The coordination of chitosan and chitin synthesis in Mucor ruoxii //J. Gen. Microbiol. 1984. V. 130. P. 2095−2102.
  100. Dean J.D., Eriksson K.-E.L. Laccase and the deposition of lignin in vascular plants //Holzforschung. 1994. V.48. P. 309−313.
  101. Delincee H., Radola B.J., Drawert F. The effect of heat on the isoelectric and size properties of horseradish peroxidase //Experientia. 1971. V.27. N11. P. 1265−1267.
  102. Demirevska-Kepova K.N., Vassileva V.S. Additional properties of the peroxidase //Dokl. Bolg. AN. 1985. V. 38. N 8. P. 1037−1040.
  103. Dixon R.A. PalvaN.L. (1995) Sress-induced phenylpropanoid metabolism //Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085−1097.
  104. Dionisio-Sese M.L., Tobita S. Antioxidant responses of rice seedlings to salinity stress //Plant Science. 1998. V. 135. P. 1−9.
  105. Doke N. NaDPH-dependent 0 «generation in membrane fractiens isolated from wounded potato tubers inoculated with Phytophthora infestans // Physiol. Plant Pathol. 1985. V. 27. N 3. P. 311−322.
  106. Dowd P.F., Lagrimini L.M. The role of peroxidase in host insect defenses, in: N. Carozzi, M. Koziel (Eds), Advances in Insect Control: the role of Transgenic Plants, Taylor and Francis, London. 1997. P. 195−222.
  107. Dixon R.A. PalvaN.L. (1995) Sress-induced phenylpropanoid metabolism //Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085−1097.
  108. Douglas C.J. Phenylpropanoid metabolism and lignin biosynthes: from weeds to trees //Trends in plant science. June 1996. V. 1. N 6. P. 171−178.
  109. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterization of an abscisic acid-inducible anionic peroxidase associated with suberization in potato (Solanum tuberosum) //Arch. Biochem. Biophys. 1985.V. 240. P. 539 545.
  110. Farkas G.L., Dezsi L., Horvath M. et al. Common pattern of enzymatic changes in detached leaves and tissues attacked by parasites //Phytopathol. Zeit. 1964. V. 49. P. 343−354.
  111. Ferraris L., Genthe I.A., Matta A. Variation of phenol concentration as consequence of stresses that induce resistance to Fusarium wilt of tomato //J. Plant Diseases Protection. 1987. V. 94. N 6. P. 624−629.
  112. Fieldes M.A., Gerhardt K.E. Flax guaiacol peroxidases can be used to illustrate the possibility of misinterpreting the effects of stress on the activity of developmentally regulated enzymes //Plant Science. 1998. V. 132. P. 8999.
  113. Fry S.C. Cross-linkage of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms //Annu. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 38. P. 205−219.
  114. Fry S.C. Formation of isodityrosine by peroxidase isozymes //J. Exp. Bot. 1987. V. 38. N3.P. 853.
  115. Fry S.C., Aldington S., Hetherington P.R., Aitken J. Oligosaccharides as signals and substrates in the plant cell wall //Plant Physiol. 1993. V. 103. N 1. P. 1−5.
  116. Fukuda H., Kokamine A. Lignin synthesis and its related enzymes as markers of tracheary-element differentiation in single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans //Planta. 1982. V. 155. P. 423−430.
  117. Gaspar T., Penel C., Thorpe T., Greppin H. Peroxidases. 1970−1980: A survey of their biochemical and physiological roles in higher plants. Geneve: Univ. de Geneve, Centre de Botanique. 1982. 324p.
  118. Gaspar T., Penel C., Castillo I., Greppin H. A two-step control of basic and acidic peroxidases and its significance for growth and development //Physiol. Plant. 1985. V. 64. P. 418−423.
  119. Gazaryan I. G., Lagrimini L. M. Oxidation of indole-3-acetic acid catalyzed by tobacco anionic peroxidase: oxygen uptake studies //Abstr. Internodal Workshop on Peroxidase Biotechnology and Application. Pushchino, Russia, june 26−30. -1995. -P. 54.
  120. Gazaryan I.G., Chubar T.A., Mareeva E.A., Lagrimini M. Aerobic oxidation of indole-3-acetic acid catalysed by anionic and cationic peanut peroxidase//Phytochemistry. 1999. V. 51. P. 175−186.
  121. Gilbert M.L., Thompson J.E., Dumbroff E.B. Delayed cotyledon senescence following treatment with a cytokinin- an effect at the level of membranes //Can. J. Bot. 1980. V.58. P. 1797−1803.
  122. Goldberg R., Le T., Catesson A.-M.Localization and properties of cell wall enzyme activities related to the final stages of lignin biosynthesis //J. Exp. Bot. 1985. V. 36. N 164. P. 503−510.
  123. Graham M.Y., Graham T.L. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with
  124. Phytophthora megasperma f. sp. Glicinea wall glucan //Plant Physiol. 1991. V.97.N4. P. 1445−1455.
  125. Grisebach H. Lignins //E.E.Conn, eds. The Biochemistry of Plants. 1981. V. 7. Academic Pres. New York. P. 451−478.
  126. Gross G.G. Biosynthesis of lignin and related monomers //Recent Adv. Phytochemistry. 1977. V. 11. P. 141−184.
  127. Grover A., Sinha S.K. Senescence of detached leaves in pigeon pea and chick pea: Regulation by developing pods //Physiol. Plant. 1985. V. 65. P. 503−507.
  128. Grison R., Pilet P.E. Properties of syringaldazine oxidase in maize roots //J. Plant Physiol. 1985. V. 118. N 3. P. 679−684.
  129. Hahn M.G., Darvill A.G., Albersheim P. Host-pathogen interactions. XIX. The endogenous elicitor, a fragment of a plant cell wall polysaccharide that elicits phytoalexin accumulation in soybeans //Plant Physiol. 1981. V. 68. N 5. P. 1161−1169.
  130. Halliwell B. Lignin synthesis: the generation of hydrogen peroxides and superoxide by horseradish peroxidase and its stimulation by manganese (II) and phenols //Planta. 1978. V. 140. N.l. P. 81−88.
  131. Hamilton R.H., Mayer H.E., Bupke R.E., Feung C.S., Mumma R.O. Metabolism of indole-3-acetic acid//Plant Physiol. 1976. V. 58. P. 77−81.
  132. Hammerschmidt R., Kuc J., Lignification as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber //Physiol. Plant Pathol. 1982. V. 20. P. 6171.
  133. Hammond-Kosack K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent plant defense responses //Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1773−1791.
  134. Harrison M., Maag G.W., Hecker R.J., Payne M.G. Some speculations on the role of dopamine in the resistance of sugar beets to Cercospora leaf spot //J. Amer. Soc. Sugar Beet Technol. 1970. V. 16. N 1. P.34−40.
  135. Heinz H., Bopp M. Phytohormone: Die Cytokinine //Biol. Uns Zeit. 1981. V. 11. P.113−120.
  136. Hoyle M.C. High resolution of peroxidase indoleacetic acid oxidase isoenzymes from horseradish by isoelektric focusing //Plant Physiol. 1977. V. 60, N5. P. 787−793.
  137. Hu C., Lee D., Chibbar N.N., Van Huystee R.B. Ca2+ and peroxidase derived from cultured peanut cells //Physiol. Plant. 1987. V. 70. N 1. P. 99.
  138. Hughes R.K., Dickerson A.G. Auxin regulation of Phaseolus vulgaris to a fungal elicitor //Plant J. Cell Physiol. 1990. V. 31. N 5. P. 667−675.
  139. Ishida A., Ookubo K., Ono K. Formation of hydrogen peroxide by NAD (P)H oxidation with isolated cell wall-associated peroxidase from cultured liver wort cells Marchantia polymorpha L. //Plant All Physiol. 1987. V. 28. N4. P. 723.
  140. James W.C. An illustrated series of assessment for plant diseases preperation and usage //Can. Plant Dis. Surv. -1971. -V. 51. N. 2. P. 36−65.
  141. Johansson M.W. Peroxinectin, a cell-adhesive peroxidase // Plant peroxidase newsletter. 1997. N 9. P. 3−6. Web: htpp://www.unige.ch/LABPV/perox.html.
  142. Kay L.E., Basile D.V. Specific peroxidase isoenzymes are correlated with organogenesis //Plant Physiol. 1987. V. 84. N 1. P. 99−105.
  143. Kazan K., Goulter K.C., Way H.M., Manners J.M. Expression of a pathogenesis related peroxidase of Stylosanthes humilis in transgenic tobacco and canola and its effect on disease development //Plant Sci. 1998. V. 136. P. 207−217.
  144. Kerby K., Sommerville S. Enhancement of specific intercellular peroxidases following inoculation of barley with Erysiphe graminis f. sp. Hordei //Physiol. Mol. Plant Pathol. 1989. V. 35. P. 329−337.
  145. Kiraly Z., Erzek T., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plant disease resistance //Acta Phytopathol. et Entomol. Hungarica. 1991. V. 26. N 3−4. P. 233−250.
  146. Klapper M.N., Hackett D.P. Investigations on the multiple components of commercial horseradish peroxidase //Biochem. et Byophys. Acta. -1965. -V. 96, N2. -P. 271−282.
  147. Kogel K-H., Beckhove U., Dreschers I., Munch S., Romme Y. Acquired resistance in barley //Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 1269−1277.
  148. Kogel G., Beissmann B., Reisener H.J. A single glycoprotein from Puccinia graminis f.sp. tritici cell walls elicits the hypersensitive lignification response in wheat //Physiol, and Mol. Plant Pathology. 1988. V. 33. P. 173 185.
  149. Kolattukudy P.E. Biopolyester membranes of plants: cutin and suberin //Science. 1980. V. 208. P. 990−1000.
  150. Kolattukudy P.E. Structure, biosynthesis and biodegradation of cutin and suberin //Annu Rev. Plant Physiol. -1981.-V. 32.-P. 539−567.
  151. Kolattukudy P.E. Biochemistry and function of cutin and suberin //Can. J. Bot. 1984. V. 62. P. 2918−2933.
  152. Kolattukudy P.E., Mohan R., Bajar M.A., Sherf B.A. Plant peroxidase gene expression and function //Bioch. Soc. Trans. 1992. V. 20. P. 333−337.
  153. Kolattukudy P.E., Rogers L.M., Li D., Hwang C.S. and Flaishman M.A. Surface signaling in pathogenesis //Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1995. V. 92. P. 4080−4087.
  154. Kosuge T. The role of phenolics in host response to infection //Ann. Rev. Phytopathol. 1969. V. 7. N 1. P. 195.
  155. Kraus T.E., Hofstra G., Fletcher R.A. Regulation of senescence by benzylaminopurine and uniconazole in intact and excised soybean cotyledons //Plant Physiol. Biochem. 1993. V. 31. P.827−834.
  156. Kuzniak E., Sklodowska M. The effect of Botrytis cinerea infection an ascorbate-glutatione cycle in tomato leaves //Plant Science. 1999. V. 148. P. 69−76.
  157. Kutschera U., Hoss R., Frohlich M., Hoson T. Analysis of the growth response of air-grown rice coleoptiles to submergence //Bot. Acta. 1993. V. 106. P. 164−169.
  158. Lagrimini L.M. Altered phenotypes in plants transformed with chimeric tobacco peroxidase genes //J.Lobarzewski, H. Greppin, C. Pennel, Th. Gaspar eds. Biochemical, Molecular and Physiological Aspects of Plant Peroxidases. Univ. Geneva. 1991. P. 59−67.
  159. Lagrimini L.M., Burkhart W., Moyer M., Rothstein S. Molecular cloning of complementary DNA encoding the lignin-forming peroxidase from tobacco: Molecular analysis and tissue specific expression //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 7542−7546.
  160. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T., Rothstein S., Liu T.-T.Y. Characterization of antisense transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase //Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1187−1196.
  161. Lagrimini L.M., Rothstein S. Tissue specificity of tobacco peroxidase isozymes and their induction by wounding and tobacco mosaic virus infection//Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 438−442.
  162. Lagrimini M.L., Vaughn I., Erb W.A., Miller S.A. Peroxidase overproduction in tomato wound-induced polyphenol deposition and disease resistance IIHortic. Sci. 1993. V.28. P. 218−221.
  163. Lee T.T. Cytokinin-contolled indoleacetic acid oxidase isoenzymes in tobacco callus cultures //Plant Physiol. 1971. V. 47. N 2. P. 181−185.
  164. Lee T.M. Lin Y.H. Changes in soluble and cell wall-bound peroxidase activities with growth in anoxia-treated rice (Oryza sativa L.) coleoptiles and roots //Plant Sci. 1995. V. 106. P. 1−7.
  165. Lee Y.-W., Jin S., Sim W.-S. and Nester E.W. Genetic evidence for direct sensing of phenolic compounds by the Vir A protein of Agrobacterium tumefaciens. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 12 245−12 249.
  166. Lewis N.G., Yamamoto E. Lignin: occurrence, biogenesis and biodegradation //Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 455.
  167. Li A., Heath C. Effect of plant growth regulators on the interactions between bean plants and rust fungi nonpathogenic on beans //Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 37. P. 245−254.
  168. Liao X.-R., Zhu X.-Ch., He P.-Ch. A cationic peroxidase from leaves of Vitus pseudoreticulata//Phytochemistry. 1999. V. 51. P. 143−145.
  169. Limam F., Chahed K., Ouelhazi N. et al. Phytohormone regulation of isoperoxidases in Catharanthus roseus suspension cultures //Phytochemistry. 1998. V. 49. N5. P. 1219−1225.
  170. Lopez F., Vansuyt G., Casse-Delbart F., Fourcroy P. Ascorbate peroxidase activity, not the mRNA level, is enhanced in salt-stressed Raphanus sativus plants //Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 13−20.
  171. Lyon G.D., Reglinski T., Newton A.C. Novel disease control compounds: the potential to «immunize» plants against infection //Plant Pathol. 1995. V. 44. p. 407−427.
  172. MacAdam I., Nelson C.I. Quantitation of peroxidase activity during grass leaf development //Plant Physiol. 1989. V. 89. N4. P. 103−108.
  173. Mader M., Nessel A., Bopp M. On the physiological significance of the isoenzyme groups of peroxidase from tobacco demonstrated by biochemical properties IIZ. Pflanzenphysiol. 1977. V. 82. P. 247−260.
  174. Mader M., Ungemach I., Schloss P. The role of peroxidase isozyme groups of Nicotiana tabacum in hydrogen peroxide formation //Planta. 1980. V. 147. P. 467−470.
  175. Mflder M., Amberg-Fischer V. Role of peroxidasa in lignification of tobacco cells. I. Oxidation of nicotinamide adenine dinucleotide and formation of hydrogen peroxide by cell wall peroxidases //Plant Physiol. 1982. V. 70. N 4. P.1128−1131.
  176. Mflder M. Cell compartmentation and specific roles of isoenzymes. In: H. Greppin, C. Penel, Th. Gaspar, eds, Molecular and Physiological Aspects of Plant Peroxidases. University of Geneva. Switzerland. 1986. P. 247−260.
  177. Malley D.M., Whetten R., Bao W., Chen C.-L. Sederoff R. The role of laccase in lignification //Plant J. 1993. V. 4. P. 751−757.
  178. Markert C.L., ML|ller F. Multiple forms of enzymes tissue ontogenetic and specific patterns //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1959. V. 49. N 5. P. 753−763.
  179. Martin M., Sabater B. Translational control of chloroplast protein synthesis during senescence of barley leaves //Physiol. Plant. 1989. V. 75. P. 374−381.
  180. Masuda H., Fukuda H., Komamine A. Changes in peroxidase isoenzyme patterns during tracheary element differentiation in a culture of single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans IIZ. Pflanzenphysiol. 1983. V. 112. N5. P. 417−426.
  181. Matsushita S., Ibuki F. Peroxidase activity found in the ribonucleoprotein particles from pea seedling and rabbit liver //Biochem. et Biophys. Acta. 1960. V. 40. N3. P. 540−542.
  182. Mayer A.M., Harel E. Review polyphenol oxidases in plants // Phytochemistry. 1979. V. 18. N 2. P. 193.
  183. Mazza G., Ricard J., Bouchet M. Potentiels de demi-reduction et activite «auxine-oxidasique» de peroxydases de Navet (Brassica napus L.) //C.R.Acad. Sci 1970. V. 270. N 20. P. 2492−2494.
  184. Mazau D., Esquerre Tugaye M.T. Hydroxyprolin — rich glycoprotein accumulation in the cell walls of plants infected by various pathogens //Physiol. Mol. Plant Pathol. 1986. V. 29. N 2. P. 157.
  185. Mazelis M. The pyridoxal-phosphate-dependent oxidative decarboxylation of methionine by peroxidase. I. Characteristic and properties of the reaction //J. Biol. Chem. 1962. V. 237. N 1. P. 104−108.
  186. McDougall G.J., Davidson D., Millam S. Alterations in surface-associated peroxidases during callus development and shoot formation in expiants of L. usi //J. Plant Physiol. 1992. V. 140. N 2. P. 195−200.
  187. McDouglas, G.I. Changes in cell wallassociated peroxodases during peroxidases during the lignification of flax fiberes //Phytochemistry. 1992. V. 31. P. 3385−3389.
  188. McKersie B.D. Environmental stress tolerance in genetically improved plants //Agri-Food Res. Ontario. 1994. V. 17. N 3. P. 2−6.
  189. Mecalef H. Localization of peroxidase in vegetative cells of the chlorophycean alga Ulva lactuca L. (Ulvales) //C.r. Acad. Sci. (Paris). Ser. D. 1978. V. 287. P. 1281.
  190. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens //Plant. Physiol. 1994. V. 105. N 2. P. 467−472.
  191. Melon J.E. Purification and characterization of isoperoxidases elicited by Aspergillus flavus in cotton ovule cultures //Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 14−20.
  192. Mendoza G.C., Leal J.A., Navales Lediev. Studies of the spore walls of Agaricus bisporus and Agaricus campestris //Can. J. Microbiology. 1979. V. 25. P. 32−39.
  193. Miidla H., Padu E., Kolk U., Sossaar A. Biochemical changes in primary wheat leaves during growth and senescence //Biol, plant. 1987. V. 29. N 6. P. 445−452.
  194. Mittal R., Dubey R.S. Behaviour of peroxidases in rice: changes in enzyme activity and isoforms in relation to salt tolerance //Plant Physiol. Biochem. 1991. V. 29. P. 31−40.
  195. Mohan R., Kolattukudy P.E. Differential activation of expression of suberinization associated anionic peroxidase in near isogenic resistant and susceptible tomato lines by elicitors of Verticilium albo-atrum //Plant Physiol. 1990. V. 90. P. 276−280.
  196. Monk L.S., Fagerstedt K.V., Crawford R.M.M. Superoxide dismutase as an anaerobic polypeptide // Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 1016−1020.
  197. Mozzetti C., Ferraris L., Tamietti G., Matta A. Variation in enzyme activities in leaves and cell suspensions as markers of incompatibility in different Phytophthora-pepper interactions //Physiol, and Mol. Plant Pathol. 1994. V. 46. N2. P. 95−107.
  198. Naito K., Tsuji H., Hatakeyama I. Effect of benzyladenine on DNA, RNA, protein and chlorophyll contents in intact bean leaves: Differential responses to benzyladenine according to leafage //Physiol. Plant. 1978. V. 43. P. 367 371.
  199. Nichols P., Mochan E. Formation of a stable «active» complex between cytochrome c and yeast peroxidase //Nature. New Biol. 1971. V. 230. N 17. P. 276−277.
  200. Olmos E., Piqueras A., Martinez-Solano J.R., Hellin E. The subcellular localization of peroxidase and the implication of oxidative stress in hyperhydrated leaves of regenerated carnation plants //Plant Science. 1997. V. 130. P.97−105.
  201. Palva N.L., Dixon R.A. Stress-induced phenylpropanoid metabolism //Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085−1097.
  202. Panavas T., Rubinstein B. Oxidative events during programmed cell death of daylily (Hemerocallis hybrid) petals //Plant Science. 1998. V. 133. P. 125 138.
  203. Parent J.-G., Hogue R., Asselin A. Glycoproteins, enzymatic activities and b proteins in intercellular fluid extracts from hypersensitive Nicotiana species infected with tobacco mosaic virus //Can. J. Bot. 1985. V. 63. P. 928−931.
  204. Parish R.W. Studies on senescing tobacco leaf disks with special reference to peroxidase. I. The effects of cutting and of inhibition of nucleic acid on protein synthesis //Planta. 1968. V. 82. P. 1−13.
  205. Parker J.E., Schulte W., Hahlbrock K., Scheel D. An extracellular glycoprotein from Phytophthora megasperma f.sp. glycinea elicits phytoalexin synthesis in cultured parsley cells and protoplasts //Mol. Plant-Microbe Interactions. 1991. V. 4. P. 19−27.
  206. Pavlova Z.N., Ash O.A., Vnuchkova V.A. et al. Biological activity of a synthetic pentasaccharide fragment of xyloglucan //Plant Sci. 1992. V. 85. N 2. P. 131−134.
  207. Pearce R.B., Ride J. P. Specifity of infection of the lignification response in wounding wheat leaves //Physiol. Plant Pathol. 1978. V. 16, N 2. P. 197 204.
  208. Peberdy J.F. Fungal cell walls a review //Biochemiistry of cell wall and membranes in fungi. Ed-s Kuhn P.J., Trinci A.PJ., Jung M.J. et al., Berlin: Springer Verlag. 1989. P. 5−21.
  209. Pennon P., Cecchini J., Miassod R. et al. Peroxidases associated with lentil root ribosomes //Phytochemistiy. 1970. V. 9. N 1. P. 73−86.
  210. Pilet P.-E. Processus d’induction ou d’adaptation auxines-oxydasiques //C.r. Acad. Sei. 1964. V. 259. N5. P. 1183−1186.
  211. Poupet A., Cardin L., Bettachini B., Beck D. Effect of cytokinin on the accumulation of pathogenesis related proteins (PR la protein) in vitro propagated Nicotiana tabacum shoots //Physiol. Veget. 1990. V. 311. N 3. P. 239−246.
  212. Raa J. Cytochemical localization of peroxidase in plant cells //Physiol. Plant. 1973. V. 28, N1. P. 132−133.
  213. Raikhel N.V., Palevitz B.A., Haiglen C.H. Abscisic acid control of lectin accumulation in wheat seedlings and callus cultures. Effect of exogenous ABA and fluridone //Plant Phyaiol. 1986. V. 80. N 1. P. 167−171.
  214. Raikhel N.V., H.-I. Lee, Broekaert W.F. Structure and function of chitin-binding proteins //Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P. 591−615.
  215. Rasmussen I.B., Smith I.A., Williams I. et al. cDNA cloning and systemic expression of acidic peroxidases associated with systemic acquired resistance to disease in cucumber //Physiol. Mol. Plant Pathol. 1995. V. 46. P. 389−400.
  216. Rebmann G., Hertig C., Bull J. et al. Cloning and sequencing of cDNAs encoding a pathogen-induced putative peroxidase of wheat (Triticum aestivum L.) //Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 329−331.
  217. Reimers P.J., Guo A., Leach J.E. Increased activity of a cationic peroxidase associated with an incompatible interaction between
  218. Xanthomonas oryzae pv oryzae and rice (Oryza sativa) //Plant Physiol. 1992. V. 99. N3. P. 1044−1050.
  219. Riddle V.M., Maselis M. Convertion of tryptophane to indolelacetic acid by plant preparations //Plant physiol. 1965. V. 40. N 3. P. 481−484.
  220. Roberts E., Kutchan T., Kolattukudy P.E. Cloning and sequencing of cDNA for a highly anionic peroxidase from potato and the induction of its mRNA in suberized potato tubers and tomato fruits //Plant Mol. Biol. 1988. V. 11. P. 15−26.
  221. Robertsen B. Elicitors of the production of lignin-like compounds in cucumber hypocotyls //Physiol. Mol. Plant Pathol. 1986. V. 28. N 1. P. 137 148.
  222. Rohwer J., Mader M. The role of peroxidase in ethylene formation from 1-aminocyclopropane-lcarboxylic acid //Z. Pflanzenphysiol. 1981. V. 104. N 4. P. 363−372.
  223. Sahulka J. Electrophoretic study on peroxidase, indoleacetic acid oxidase, and o-diphenol oxidase fraction in extracts from different growth zone of Vicia faba L. roots //Biol. Plant. 1970. V. 12. N 1. P. 191−198.
  224. Shannon L.M., Kay E., Lew Y.Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. I. Isolation and physical properties //J. Biol. Chem. 1966. V. 241. N 9. P. 2166−2172.
  225. Sharon N. Lis. H. Lectins-cell-agglutinating and sugar-specific proteins //Sci. Amer. 1974. V. 230. N 5. P. 78−86.
  226. Sherf B.A., Bajar A.M., Kolattukudy P.E. Abolition of an inducible highly anionic peroxidase activity in transgenic tomato //Plant Physiol. 1993. V. 101. N l.P. 201−208.
  227. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins //Plant Cell. 1993. V. 5. P. 9−23.
  228. Siegel S.M. Non-enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalised lignin polymer formation from eugenol //J.Amer. Chem. Society. 1958. V. 79. P. 16 281 632.
  229. Sijmons P.C., Kolattukudy P.E., Bienfait H.F. Iron deficiency decreases suberization in bean roots through a decrease in suberin-specific peroxidase activity //Plant Physiol. 1985. V. 78. N 1. P. 115−120.
  230. Smith H.H., Hamill D.E., Weaver E.A., Thompson K.H. Multiple molecular forms of peroxidases and esterases among Nicotiana species and amphiploids //Plant Physiol. 1976. V.57, N 6. P. 203−212.
  231. Srivastava O.P., van Huystee R.B. IAA oxidase and polyphenol oxidase activities of peanut peroxidase isozymes //Phytochem. 1977. V. 16. N 10. P. 1527−1530.
  232. Stafford H.A. Differences between lignin-like polymers formed by peroxidation of eugenol and ferulic acid in leaf sections of phleum //Plant Physiol. 1960. V. 35. N 1. P. 108−114.
  233. Tournaire C., Kushnir S., Bauw G., Inze D., Teyssendier de la Serve B., Renaudin J.-P. A thiol protease and an anionic peroxidase are induced by lowering cytokinins during callus growth in Petunia //Plant Physiol. V. 111. N l.P. 159−168.
  234. Vandenberg B.M., Van Huystee R.B. Rapid isolation of plant peroxidase. Purification of peroxidase a from petunia //Physiol. Plant. -1984. -V. 60, N 3. -P. 294−304.
  235. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N Acetiled chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves//Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1353−1359.
  236. Van Huystee R.B. Plant Peroxidases //Isozymes: Current Topics in Biological and Medical Research /Ed. Alan R. V. 16. N. Y.: Liss Inc. 1987. P. 241.
  237. Von Tiedemann A. Evidence for a primary role of active oxygen species in induction of host cell deaths during infectiion of bean leaves with Botrytis cinerea//Physiol. andMol. Plant Pathol. 1997. V. 50: (3). P. 151−166.
  238. Waffenschmidt S., Woessner J. P., Beer K., Goode-nough U.W. Isodityrosine cross-linking mediates insolubilization of cell walls in Chlamydomonas //Plant Cell. 1993. V. 5. P. 809−820.
  239. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds //Phytochemistry. 1999. V. 52. P. 769−773.
  240. Wang T.T., Yang S.F. The physiological role of lipoxygenase in ethylene formation from 1-aminocyclopropane-l-carboxylic acid in oat leaves //Planta. 1987. V. 170. N2. P. 190−196.
  241. Watanabe A., Imaseki H. Changes in translatable messenger RNA in senescing wheat (Triticum aestivum) leaves //Plant Cell Physiol. 1982. V. 23. P.207−210.
  242. Welinder K., Mauro J.M., Norskov Lauritsen L. Structure of plant peroxidases. In: Plant oxygenases, peroxidases and oxidases. 641 st Meet. Biochem. Society Transaction. Royal Holloway and Bedford New College., 17−20 December 1991. 1992. P. 337.
  243. Welinder K.G., Smillie L.B., Schonhaum G.R. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase. 1. Tryptic peptides //Canad.J. Biochem. -1972.-V. 50, N 1. -P. 44−62.
  244. Werker E., Leshem B. Structural changes during virtification of carnation plantlet //Ann. Bot. 1987.V. 59. P. 377−385.
  245. Whetten R., Sederoff R. Lignin biosynthesis //Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1001−1013.
  246. Whitmore F.W. Effect of indoleacetic acid and hydroxyproline on isoenzymes of peroxidase in wheat coleoptiles. //Plant Physiol. 1971. V. 47. N2. P. 169−171.
  247. Xu J.F., Sun Y., Su Z G. Enhanced peroxidase production by suspension culture of carrot compact callus aggregates //J. of Biotech. 1998. V. 65. P. 203−208.
  248. Young R.J., Scheuring Ch.F., Lee G.H., Taylor B.H. Genes regulated by auxin in tomato seedling roots: Abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore., July 30 Aug. 3, 1994 // Plant Physiol. 1994. V. 105. N 1. Suppl. P. 16.
  249. Young S.A., Guo A., Guikema I.A., White F.F., Leach I.E. Rice cationic peroxidase accumulates in xylem vessels during incompatible interactions with Xanthomonas oryzae pv oryzae //Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 13 331 341.
  250. York W.S., Darvill A.G., Albersheim P. Inhibition of 2,4-D-stimulated elongation of pea stem segments by a xyloglucan oligosaccharide //Plant Physiol. 1984. V. 75. N 2. P. 295−297.140
  251. Zheng X., Van Huystee R.B. Peroxidase-regulated elongation of segments from peanut hypocotyls //Plant Sci. 1992. V. 81. P. 47−56.
  252. Zimmerlin A. Wojtaszek P., Bolwell G.P. Synthesis of dehydrogenation polymers of ferulic acid with high specificity by a purified cell-wall peroxidase from french bean (Phaseolus vulgaris L.) //Biochem J. 1994. V. 299. N3. P. 747−753.
  253. Zimmermann E.S., Robacker C.D. Media and gelling agents effect on cotton callus initiation from excised seed hypocotyls //Plant Cell Tiss. Org. Cult. 1988. V 15. P. 269−274.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!