Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Полимерные дисперсные системы медико-биологического назначения

Диссертация: Полимерные дисперсные системы медико-биологического назначения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Хотя эти системы удовлетворяли исследователей чувствительностью и специфичностью иммунно-химических реакций, недостатком их является то, что такие носители биолигандов не были абсолютно инертны, так как, помимо иммобилизованного биолиганда, содержали на поверхности собственные биологически активные компоненты. Это побудило исследователей обратится к синтетическим носителям. Перспективным здесь… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Полимерные микросферы биомедицинского назначения
      • 1. 1. 1. Получение полимерных микросфер методом гетерофазной полимеризации
    • 1. 2. Иммобилизация биолигандов на поверхности полимерных микросфер
      • 1. 2. 1. Иммобилизация биолигандов на поверхности полимерных микросфер путем физической адсорбции
      • 1. 2. 2. Ковалентная иммобилизация биолигандов на поверхность полимерных носителей
    • 1. 3. Применение полимерных микросфер в биоанализе
      • 1. 3. 1. Полуколичественные методы (тесты), проводимые при участии частиц полимерных суспензий
      • 1. 3. 2. Комплексные методы анализа биоспецифических взаимодействий, при участии полимерных микросфер
      • 1. 3. 3. Полимерные суспензии для проведения реакции фагоцитоза
  • ГЛАВА. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Исходные вещества
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Получение полимерных суспензий в реакторе
      • 2. 2. 2. Дисперсионная полимеризация
      • 2. 2. 3. Очистка полимерных суспензий
      • 2. 2. 4. Определение содержания полимера в суспензии (сухой остаток)
    • 2. 3. Определение размера частиц методом фотон — корреляционной спектроскопии
    • 2. 4. Определение — потенциала из данных по электрофорезу частиц, методом фотон корреляционной спектроскопии
    • 2. 5. Иммобилизация биолигандов на поверхности полимерных микросфер
      • 2. 5. 1. Адсорбция белков на поверхность полимерных микросфер
      • 2. 5. 2. Ковалентное связывание биолигандов с функциональными группами полимерных микросфер
    • 2. 6. Реакция латексной агглютинации (РЛА)
    • 2. 7. Выбор сенсибилизирующей дозы
    • 2. 8. Оценка фагоцитарной активности полинуклеаров
  • ГЛАВА 3.
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЯ
    • 3. 1. Синтез полимерных суспензий для создания тест-систем биомедицинского назначения
    • 3. 2. Создание тест-систем на фибронектин
    • 3. 3. Влияние способа иммобилизации биолиганда на устойчивость частиц суспензии
    • 3. 4. Получение антительных диагностических тест-систем заданной специфичности
    • 3. 5. Полимерные микросферы для изучения клеточных рецепторов

Полимерные дисперсные системы медико-биологического назначения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Реакция взаимодействия частиц, находящихся в биологической среде, с биомолекулами или клетками широко используется в научных и практических целях. На этом взаимодействии основаны разнообразные варианты агглютинационных тестов, используемых в серологии и иммунохимии.

Со времен открытия фагоцитоза суспензии частиц остаются классическим «инструментом» для изучения этого процесса. Рецепторная теория Эрлиха инициировала целое направление в науке, в котором суспензионные системы заняли определенное место в методике проведения исследований.

На современном этапе развития науки можно выделить основные области применения суспензий в биологии и медицине — это иммунология и цитология.

Исторически сложилось так, что изначально широкое развитие получили методы проведения исследований с использованием суспензий частиц биологического происхождения (бактерии, дрожжи, эритроциты и.т.д.). Очевидно, это произошло за счет того, что достаточно легко удавалось добиться стабильности таких суспензий в биологических жидкостях, и созданные на их основе индикаторные системы получили широкое распространение.

После того, как такие частицы стали использовать в качестве носителей искусственно иммобилизированных на них биолигандов (антигены, антитела, гормоны и.т.д), было освоено промышленное производство диагностических тест-систем.

Хотя эти системы удовлетворяли исследователей чувствительностью и специфичностью иммунно-химических реакций, недостатком их является то, что такие носители биолигандов не были абсолютно инертны, так как, помимо иммобилизованного биолиганда, содержали на поверхности собственные биологически активные компоненты. Это побудило исследователей обратится к синтетическим носителям. Перспективным здесь было то, что в данном случае открывалась возможность контроля состава носителя, направленного выбора способа иммобилизации лиганда, регулирование визуализации реакции и.т.д.

Кажущаяся на первый взгляд простота перехода от биологических носителей к синтетическим в реальности не подтвердилась. Оказалось, что удачные лабораторные разработки таких систем часто не могли быть воспроизведены при масштабировании. Многие авторы, ориентируясь на универсальность бионосителей, переносили это представление и на синтетические суспензии. Кроме того, предполагалось, что одна система (полимерная микросфера-биолиганд) может иметь разное назначение, например, применяться при создании агглютинационных тестов, изучении фагоцитоза, детекции клеточных рецепторов и.т.д.

На наш взгляд такой подход оказался неправомерным и именно это является одной из причин нестабильности технологии получения таких систем.

Вышеизложенное позволяет выделить узловые моменты в создании стабильной технологии создания суспензионных носителей биолигандов. К ним относится прежде всего проблема агрегативной устойчивости микросфер в физиологических жидкостях. Это оказывается особенно важным в том случае, когда взаимодействие лиганда с рецептором учитывается по количеству адгезированных частиц на клеточной мембране.

Другой ключевой проблемой является способ иммобилизации лиганда на носителе. Именно от этого зависит не только качественные характеристики тест-системы, но и область ее применения.

Исходя из этого целью настоящей работы было: выявить параметры, определяющие возможность использования частиц полимерных суспензий в качестве носителей биолигандов и оценить перспективность создания на их основе систем различного биомедицинского назначения. Основные задачи исследования.

1. Определить влияние природы полимера и способа проведения гетерофазной полимеризации на свойства полимерных суспензий с целью выбора оптимальных условий их получения с заданным комплексом свойств.

2. Провести оценку их качества по устойчивости в физиологическом растворе, иммобилизации биолигандов на поверхность полимерных микросфер (на примере желатины, иммуноглобулина G) и системе контроля их активности в биологических реакциях.

3. Изучить устойчивость системы «полимерная микросфера-биолиганд» при разных условиях иммобилизации биолиганда (температура, физическая адсорбция, ковалентное связывание). Определить специфичность и чувствительность реакции латексной агглютинации (РЛА) с использованием полученных тест-систем.

4. Определить диапазон возможного применения полимерных суспензий для создания систем различного биомедицинского назначения.

Научная новизна.

— Получены новые антительные диагностические тест-системы для определения антигенов (Y.enterocolitica серотипаОЗ, L. canicola, S. pulorum, вируса инфекционного бронхита кур (ИБК) штамм Н120 и столбнячного анатоксина (СА)), путем аффинного связывания иммуноглобулинов кролика со спейсором-протеином, А и путем ковалентного связывания иммуноглобулина G лошади, несодержащего Fc-фрагмент, к предварительно активированным карбоксильным группам полимера частиц.

— Впервые получены стабильные и контролируемые системы для детектирования на клетках — фибронектина, фибронектинового рецептора, Fc-рецептора и фиксированных на клеточной мембране иммунных комплексов.

— Установлено, что способ иммобилизации иммуноглобулина G (IgG) на поверхность полимерных микросфер влияет на их устойчивость: в случае присоединения IgG Fc-фрагментом (спейсор-протеинА) устойчивость системы выше, чем при присоединении его Fab-фрагментом (спейсор-антиген), при прочих равных условиях.

— Показано влияние природы желатина и ее конформации на диаметр частиц, заряд, устойчивость полимерных микросфер и чувствительность тест-систем. Показано, что предпочтительна иммобилизация желатины в конформации «клубка» на поверхность полимерных микросфер при 60 °C.

— Впервые проведен сопоставительный анализ методов получения полимерных суспензий с частицами, различающимися составом межфазного слоя (природой полимера, ПАВ, функциональных групп, наличием красителя и флюоресцентной метки), а также их числом, и свойств полимерных носителей биолиганда по устойчивости в физиологическом растворе, иммобилизации биолигандов на их поверхность, и по системе контроля их активности в биологических реакциях.

— Показано, что при замене водной фазы на физиологический раствор, частицы полимерных суспензий, полученные дисперсионной полимеризацией и содержащие в межфазном адсорбционном слое поливинилпирролидон (ПВП), сохраняют свою индивидуальность. Полимерные микросферы полученные затравочной полимеризацией мономеров, образуют флокулированные агрегаты из двух и более частиц, что приводит к их спонтанной агглютинации. Использование их в качестве носителей биолигандов в физиологических растворах возможно только при наличии в межфазном адсорбционном слое — альбумина, определены его оптимальные концентрации.

Практическая значимость.

— Разработаны условия синтеза полимерных микросфер с заданным комплексом свойств. Показана возможность их применения при создании антительных диагностикумов для выявления :

• концентрации антигенов (Y.enterocolitica серотипаОЗ, L. canicola, S. pulorum, вируса ИБК штамм Н120) в биологических средах (путем иммобилизации антител через ковалентно связанный спейсор-протеин А);

• концентрации столбнячного анатоксина (СА) (путем прямой иммобилизации антител к функциональным группам носителя).

— Получены контролируемые тест-системы для детектирования на клеткахфибронектина, фибронектинового рецептора, Fc-рецептора и фиксированных на клеточной мембране иммунных комплексов при фагоцитозе. Положения, выносимые на защиту.

1. Тест-системы для определения антигенов (Y.enterocolitica серотипаЗ, L. canicola, S. pulorum, вируса ИБК штамм HI20 и столбнячного анатоксина (СА) — в PJTA, и тест-системы для детектирования на клетках — фибронектина, фибронектинового рецептора, Fc-рецептора и фиксированных на клеточной мембране иммунных комплексов.

2. Способ присоединения молекулы IgG к протеину А, столбнячному анатоксину и функциональным группам полимера на поверхности частиц.

3. Спектр применения полимерных микросфер в зависимости от природы иммобилизированного биолиганда и пространственной ориентации его на поверхности частиц.

4. Влияние природы желатины и ее конформации в водных растворах на свойства полимерных микросфер и их устойчивость в процессе создания тест-систем.

5. Условия синтеза полимерных микросфер с различным строением межфазного адсорбционного слоя, диаметрами в интервале 1,1−2,9мкм. и узким распределением по размерам и-потенциалом в интервале от -4,3 до -52,4мВ.

6. Влияние строения межфазного слоя полимерных микросфер на их диаметр, С,-потенциал и устойчивость в биологических средах.

7. Пути повышения устойчивости полимерных микросфер в процессе создания тест-систем различного биомедицинского назначения.

Обзор литературы.

3.7 Выводы.

1. Получены новые антительные диагностические тест-системы для определения антигенов (Y.enterocolitica серотипаОЗ, L. canicola, S. pulorum, вируса ИБК штамм HI20 и столбнячного анатоксина (СА)), путем аффинного связывания иммуноглобулинов кролика со спейсором-протеином, А и путем ковалентного связывания иммуноглобулина G лошади, несодержащего Fc-фрагмент, к предварительно активированным карбоксильным группам полимера частиц соответственно.

2. Показано, что природа биолиганда и способ его иммобилизации определяет диапазон использования полимерных микросфер для изучения биообъектов. Предложены системы для определения антител, антигенов в серологических реакциях и системы для детекции поверхностных клеточных рецепторов. Определены их параметры и способы контроля.

3. Установлено, что способ иммобилизации иммуноглобулина G (IgG) на поверхность полимерных микросфер влияет на их устойчивость: в случае присоединения IgG Fc-фрагментом (спейсор-протеинА) устойчивость системы выше, чем при присоединении его Fab-фрагментом (спейсор-антиген), при прочих равных условиях.

4. Впервые выявлено влияние природы желатина и ее конформации на диаметр частиц, заряд, устойчивость полимерных микросфер и чувствительность тест-систем. Показано, что предпочтительна иммобилизация желатины в конформации «клубка» на поверхность полимерных микросфер при 60 °C, число частиц в полимерной суспензии должно.

Я 1П составлять 10−10ш частиц/л.

5. Изучено влияние условий (температура, среда) и способа иммобилизации (физическая адсорбция, ковалентное связывание природы функциональных групп) на устойчивость системы, специфичность и чувствительность реакции латексной агглютинации (PJIA).

6. Впервые проведен сопоставительный анализ методов получения полимерных суспензий, частицы, которых различались составом межфазного слоя (природой полимера, ПАВ, функциональных групп, наличием красителя и флуоресцентной метки), а также их числом и свойств тест-систем, сконструированных на их основе по устойчивости в физиологическом растворе, способу иммобилизации биолигандов на их поверхность, и по системе контроля их активности в биологических реакциях.

3.6.

Заключение

.

Синтез полимерных суспензий различной природы был осуществлен разными способами гетерофазной полимеризации: эмульсионной (со)полимеризацией мономеров, затравочной и дисперсионной полимеризацией мономеров в присутствии растворимых и нерастворимых в воде ПАВ, а также в их отсутствие. Добавление флуоресцентной метки или окрашивание полимерной суспензии проводили в процессе их синтеза, а также после полной конверсии мономера. Основной особенностью всех видов полимеризации было создание условий для формирования устойчивых в процессе синтеза частиц с диаметрами в интервале 1,1- 2,9мкм и узким распределением по размерам. Это позволило получить полимерные микросферы с различным составом межфазного адсорбционного слоямежфазным слоем, состоящим только из полимера и ионогенных фрагментов молекул инициатора (персульфата калия), содержащим функциональные группы полимера, способные непосредственно взаимодействовать с функциональными группами биолиганда (альдегидные, эпоксигруппы), и после их активирования (карбоксильные, амино-группы), функциональные группы молекул ПАВ (карбоксильные), а также молекулы полимерного ПАВполивинилпирролидона.

Замена водной фазы на физилогический раствор показала, что поведение полимерных суспензий различно и зависит от строения межфазного слоя частиц. Частицы, содержащие в межфазном слое поливинилпирролидон, были устойчивы, но на их поверхность не происходило физической адсорбции таких биолигандов как желатина, протеин А, столбнячный анатоксин.

Их использование в иммуно-химических реакциях оказалось возможным только в присутствии в межфазном слое частиц альдегидных или карбоксильных групп, к которым было возможно ковалентно присоединить функциональные группы биолиганда.

Частицы, несодержащие поливинилпирролидон в межфазном слое, образовывали в физиологическом растворе и других биосредах агрегаты, т. е. не обладали необходимой для дальнейшего использования устойчивостью. Их применение в биоанализе оказалось возможным только после дополнительной адсорбции на поверхность частиц полимерного ПАВ-альбумина в определенной концентрации.

Эти частицы были использованы для создания тест-систем различного биомедицинского назначения.

При создании тест-системы на фибронектин в межфазный слой микросфер необходимо было добавить (физически сорбировать или ковалентно связывать) желатину в определенной концентрации, которая способна аффинно взаимодействовать с фибронектином. Предварительный анализ желатины различного производства (костно-щелочной, костно-щелочной, модифицированной путем добавления формальдегидного дубителя ЛШСИ-1, или алкильного радикала С§-) позволил выбрать для исследований костно-щелочную желатину. Ее физически сорбировали на поверхность частиц и ковалентно связывали с поверхностными карбоксильными группами полимера. Подробные исследования по влиянию состава межфазного слоя частиц, способа иммобилизации на их поверхность желатины и температуры (определяющей ее конформацию «клубок», «спираль») на чувствительность PJIA с использованием полученных тест-систем, показали, что для создания теста на фибронектин предпочтительно использовать полимерные микросферы, содержащие в межфазном слое альбумин и желатину в определенном массовом соотношении, и карбоксильные группы полимера или ПАВ (для ее ковалентного связывания).

Обнаружено, что способ иммобилизации IgG на поверхность микросфер влияет на их устойчивость и чувствительность PJIA. Оказалось, что при присоединении IgG на поверхность полимерных микросфер Fc-фрагментом (спейсор-протеин А) устойчивость системы выше, чем при присоединении его Fab-фрагментом (спейсор-антиген), при прочих равных условиях.

Эти данные были положены в основу создания антительных диагностических тест-систем разной специфичности: иерсиниозный — к Yersinia enterocolitica серотипа 03, лептоспирозный к L. canicola, сальмонелезный к S. pulorum, к вирусу ИБК штамм HI20.

В этих исследованиях была обнаружена причина, не позволяющая создавать антительные тест-системы с использованием специфического у-глобулина. Эта причина состояла в том, что в общем пуле содержание специфического у-глобулина было мало по сравнению с неспецифическим. В этом случае на поверхность микросфер сорбировался в основном неспецифический у-глобулин и чувствительность PJIA была ничтожной.

Решить проблему создания антительной тест-системы удалось путем использования сывороток с высоким титром специфического у-глобулина.

В процессе решения этой задачи были решены и другие проблемы, такие как выделение у-глобулина из биосреды за счет аффинного взаимодействия его с протеином А, ковалентно связанным с поверхностными функциональными группами полимера микросфери создание антительной тест-системы на столбнячный анатоксин с использованием очищенного от других сывороточных белков у-глобулина, несодержащего Fc-фрагмент, ковалентно связанного с поверхностными карбоксильными группами полимера микросфер.

Полученные антительные диагностикумы оказались высоко чувствительны.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Bangs L.B.1.munological applications of microspheres //The Latex Course.-1996.-N4.-p.l-29.
  2. Елинов Н. П. Химическая микробиология. М.:Высшая школа,-1984.-c.294.
  3. Carney J. Rapid diagnostic tests employing latex particles // Anal. Proc.-1990.-v.27.-p.99−100.
  4. Lyerly D M., Hahn P. An assay for elevated levels of fecal leukocytes // American Clin. Lab.-1994.-v.5.-p.18−20.
  5. Иммунология. Практикум.-К.: Высшая школа.-1989.-с.302.
  6. Fujikawa Н., Igarashi. Rapid latex agglutination text for detection of Staphylococcal enterotoxins A to E that uses latex particles // Appl.Envir. Microbiol.-1988.-v.54.-N. 10.-p.2345−2348.
  7. Kondo A., Kawano Т., Higashitani K. Immunological agglutination kinetics of latex particles with covalently immobilized antigens //J. Of Fermentation & Bioengin.-1992.-v.73.-N.6. -p.435−439.
  8. Medcalf E.A., Newman D. J., Gilboa A., Gorman E.G., Price C.P. A rapid and robust particle-enhanced turbidimetric immunoassay for microglobulin // J. Immunol. Methods.-1990,-v. 129,-p.446−449.
  9. Karmeyer W.H., Poiuly H.E., Tuengler V. Avtomated nephelometricassay for determining with novel shell /core particles// J. Clin. Lab. Anal.-1988.-v.2.-p.76−83.
  10. Delanghe J.R., Chappele J. P., Vanderschueren S.C. Quantitative nephelometric assay for detection myoglobin evaluated //Clin. Chem.-v:36.-N.9.-p. 1675−1678.
  11. Ameral J., Migaud M. Development and applications of a new photometric method for fast&sensitive immunoassays //Eur. Clin. Lab.-1991.-v.10.-p.28.
  12. Cannel D.S., Giglio M., Benedek G.B., Cohen R.J. Immunoassay by light scattering intensity anisotropy measurements //Clin. Chem.-1987.-v.3.-p.45−48.
  13. Giglio M., Benedek G.B., Cohen R.J., Cannel D.S. An immunoassay of high sensetivity //Mol. Immunol.-1986.-v.l7.-p.81−92.
  14. Wilkins T.A., Brouwers G, Mareschal J.C., Cambiaso C. High sensetivity homogeneous particle-based immunoassay for thyrotropin//Clin. Chem.-1988.-v.34-N.9.-p. 1749−1752.
  15. Particle aggregation method and apparatus: Eur Pat WO 93 /19 367 MKN G 08 F 34 /244 /Coacly W.T.- опубл.-30.09.1993.
  16. Particle agglutination immunoassay apparatus: US Pat 4,913,883 MKN С 08 F 2 /44 Лг К., TokinagaD., YoukogawaK.-ony6fl.-3.09.1990.
  17. Nakamura N., Hashimoto K, Matsunara T. Immunoassay method for the detemination immunoglobulin G using bacterial magnetic barticles//Anal. Chem.-v.63.-N.3.-p.268−272.
  18. Christensen H., Thyssen H.H., Schebye O., Berget A. Three highly sensitive «Bedsi< serum and urine tests for pregnancy compared //Clin. Chem.-1990.-v.36.-p. 1686−1688.
  19. Tsuda S., Kamayak-Iwaki M., Hanada K., Kouda Y., Hikata M. A novel detection i identification technique for plant viruses: rapid immunofilter paper assay //Plant Disease.-195 V.76.-P.466−469.
  20. Gibbs J., Brown C., Root D. ELIZA optimization //J. Immunol. Methods.-1994.-v.175.-p.1 103.
  21. Drugs of abuse by immunoassay //Clin. Lab. Prod.-1992.-v.21.-N.3.-p.8−9.
  22. Analytical test devices for assay for drugs of non-protein antigens us immunochromatographic techniques. US Pat 5,238,652 MKN G 01 N33/54 /Sun M., Pfei F.R.-опубл. 1993.
  23. Lungstedt I., Ekman В., Sjoholm I. Detection and separation of lymphocytes with spec: surfase receptors by using microparticles //Biochem. j. -1987,-v. 170.-p. 161−165.
  24. Molday R.S. Cell labeling and separation using immunospecific microspheres //Cell Sepai Methods. -1984.-v. 3.-p.237−263.
  25. Wiker A.L., Sweeny D.J., Mowrey D.H., Coleman M.R., Morris D.K. Validation of particles concentration fluorescent immunoassay of Tylosin //Poster Reprint. AOAC Ann Meeting, Cincinnati.-1992.-August.
  26. Vaida H.S., Porter S.E., Landt Y., Silva D.P., Ladenson I.H. Quantification of Lact Dehydrogenase-1 in serum with use of an M-subunit specific monoclonal antibody I 1С Chem.-1988.-v.76.-N. 12.-p. 1412−1414.
  27. Patterson W., Werness P., Payne W.J., Matsson P., Leaflar C., Melander T. Random — continuous-access immunoassays with cheminescent defection access automated analyser //C Chem. -1994. -v. 40. -N. 11. -p.2042−2045.
  28. Boom R., Sol C., Salimans M., Jansen С, Van der Noorda D. Rapid and simple method purification of nucleic acids //j. Clin. Microbiol.-1990.-v.28.-p.495−503.
  29. Freier С., Kan В., Gicquel T. Biotrol System 7000: Automated immunoassay analyzer Clin. Immunoassay.-1991.-v. 14.-N.2.-p. 111−114.
  30. Larue C., Calsorani C., Leger J., PauB. Immunoradiometric assays ofMyosyn heavy ch fragments in plasma for investigation of myocardial infraction //Clin. Chem.-1991.-v.37.-N p.78−82.
  31. Genzyme Product Literature.-1993.-p. 1000−1018.
  32. Kronick P.L. Magnetic microspheres in cell separation //Methods of Cell Separat. /Е Catsimo N -1980.-V.3.-p. 115−139.
  33. Keamshead J.T. Immunomagnetic manipulation of hematopoietic cells: A review of curr technology//j. Hematotherapy.-1998.-v. 1 .-p.35−44.
  34. Fry G., Lachenmeier E., Mayrand E., Giusti В., Fisher J., Johnston-Dow L., Cathcart Finne E» Kilaas L. A new approach to template purification for sequencing applications us paramagnetic particles //Bio Techniques.-1992.-v.l3.-p.l24−131.
  35. Warshavsky D., Miller L. Arapid genomic walking technique based on ligation-media PCRand magnetic separation technology//Bio Techniques.-1994.-v. 16.-p.792−798.
  36. Wilson R.K. High throughput purification of M13 template for DNA sequencing //. Techniques. -1993. -v. 15. -p .414−422.
  37. Peeling RBrunham R. Molecular tecniques for the laboratory identification of Chlamydi Clin. Chem. -1994. -v. 6-p.78−82.
  38. Margel S. Polyaldehyde microspheres as probes for cell membranes //j.Eng. Chem. Pr Res.-l 982.-v.21.-N3.-p.343−348.
  39. Robert S., Molday R., Maner P. Review of cell surface markers and labeling techniques SEM //j. Histthochemic.-1980.-v. 12.-p.273−315.
  40. Basch R.S., Berman J.W., LakownE. Cell separation using positive immunoselecl techniques.-j. Immunol. Methods.- 1983.-v.56.-p.269−280.
  41. Jensen B.D., Vella F.A., Harner M.L., Hesselberg M.R., Steward L.A., Wong W. Zyna Zymmune CD4/CD8 assay: a novel alternative technology l/AACC Annual Meeting.- 19? N.198.
  42. Hokama Y. Simplified solid-phase immunobead assay for detection of ciguatoxin and rela poly ethers//j. Clin. Immunoassats.-1991, — v.14.- p. 11−114.
  43. Kowallik P., Schulz R, Guth В., Schade A, Paffliausen W., Gross R., Heusch Measurement of regional Myocardial blood flow with multiple colored microspheres / Immunol. Methods.- 1991,-v.83,-p.974−982.
  44. Steinkamp J.A. Multiparameter analysis and sorting of mammalian cells //Method (Separation.- 1987, — v.l.- p.251- 306.
  45. A.H. Получение биоаналитических реагентов на основе полимерь дисперсий. Дисс. канд. хим. наук.-М., 2000.
  46. Fluorescent microparticles with controllable stokes shifts: US Pat 7,882,299 MKN С 0 8/30/ Brikley J., Haugland R, Singler V. -опубл. 1992.
  47. Takeuchi К. Scintillation proximity assay //Anal. Letters.- 1992, — v.23.- p.1342−1345.
  48. Cook L., Irving D. Microsphere-based flow cytometric assays //j. Clin. Immunoassa 1989,-v. 12.- p.36−39.
  49. Bang L.B. Uniform Latex Particles.- Indianapolis: Seradin Inc.- 1984.-p.68.
  50. P.B. Иммунология,— M.: Медицина,-1983, — с. 368.
  51. Enhanced agglutination method and kit. US Pat 4,636,479 MKN G 01 N33/546 /Martin F Kung Т.V. -заявл. 20.04.1983, опубл. 13.01.1987.
  52. Д.Г. ДНК- и РНК- зонды как алтернатива и дополнение иммунохимическ< анализа //ЖВХО им. Менделеева Москва, — 1989, — с.52−56.
  53. Шабарова 3.А., Богданов А. А. Химия нуклеиновых кислот и их компонентов, —. Просвещение 1987,-с.650.
  54. Ю.А. Биоорганическая химия,— М.: Просвещение, — 1987, — с. 815.
  55. Gershani J.M., Palade G.F. DNA blotting: principles and applications. Review //Ai Biochem.1983.- v.131.- p.1−15.
  56. Forster A.C., McLennus J.L., Skrigle D.C., Soymons R.H. Non-radioactive hybridisat probes prepared by the chemical labelling of DNA with a novel reagent //Nucleic Acids R< 1985.- v.13.-p.745−761.
  57. Chu B.C., Orgel L.E. Detection of specific DNA sequences with short biotin-labelled pro //DNA.- 1985,-v.4.-p.327−331.
  58. Alhakim A.H., Hull R. Studies towards the develpment of chemically synthesised n radioactive biotinylated nucleic acid hybridisation probes // Nucleic Acid Res.-1986.- v. p.9965−9976.
  59. Gebeche G., Rao P., Soochan P., Simms D.A., Klevan L. Novel biotynilated nucleotide labelling and colouremetric detection of DNA //Nucleic Acid Res.- 1987, — v.15.- p.4513−4534
  60. Polymer Latexes: Preparation, Characterization, and Applications (ACS Symposium, 492) //Ed.by Daniels E.S., Sudol E.D., El-Aasser M.S.- .-N.-Y.: Kluwer Academic Pi 1998−437 p.
  61. Bang L.B. Uniform latex particles.-Indianapolis:Seradyn Inc., 1984.-68 p.
  62. Ugelstad J., Mfutakamba H.R., Mork P.C., Ellingsen T., Berge R, Holm L., Schi R., Jorgedal A., Hansen F.K., Nustad K. Preparation and characterization monodisperse polymer particles//J.Polym.Sci., Polym.Symp.-1985.-v.72.-p.225−240.
  63. Li W.-H., Li R., Stasver H.D.H.Monodisperse poly (chloromethylstyrene-co-divinylbenzene) microspheres by precipitation polymerization//J.of Polymer Science Part A: Polymer Chemistry-1999-Vol.37-Iss. 14-pp.2295−2303
  64. Li W.-H., Li K., Stasver H.D.H Monodisperse poly (chloromethylstyrene-co-divinylbenzene) microspheres by precipitation polymerization//J. of Polymer Science Part A: Polymer Chemistry-1999-Vol, 37-Iss.l4-pp.2295−2303
  65. Bon S. A-F., Vanbeek H., Piet P., German A.L.Emulsifier-Free Synthesis of Monodisperse Core-Shell Polymer Colloids Containing Chloromethyl Groups//J.OF APPLIED POLYMER SCIENCE-1995-Vol.58-Iss. 1 pp. 19−29
  66. Sarobe J., Forcada J. Synthesis of Core-Shell Type Polystyrene Monodisperse Particles with Chloromethyl Groups//COLLOID AND POLYMER SCIENCE-1996-Vol.274-Iss.l-pp.8−13
  67. Gauthier M., Frank P.C.Submicron Pellicular Resins as Polymer Supports//REACTIVE & FUNCTIONAL POLYMERS-1996-«Vol.31-Iss. l-pp.67−79
  68. Miraballesmartinez I., Martinrodriguez A., Hidalgoalvarez R. Chloroactivated Latex-Particles for Covalent Coupling of Antibodies Application to Immunoassays//J. OF BIOMATERIALS SCIENCE-POLYMER EDITION-1997-Vol.8-Iss. 10-pp.765−777
  69. Margel S-, Nov E., Fisher I. Polychloromethylstyrene Microspheres Synthesis and Characterization// J.Polym.Sci., Polym.Chem.Ed.-1991- Vol 29- Iss 3-pp.347−355.
  70. Huang Y.-H., Li Z.-M., MoravetzH. The kinetics of the attachment of reactive latex particles and the resulting latex stabi-lization//J.of Polym.Sci., Polym.Chem.Ed.-1985.-v.23.- N 3 -p. 795−799.
  71. Suen C.-H., Moravetz H. The kinetics and retention of enzymatic activity in the covalent protein bonding to a polymer latex // Macromol.Chem.-1985.-N 186.-p.255−260.
  72. Funke W. Reactive microgels polymers intermediate in size between single molecules and particles // British Polym.J.-1989.-N21.-p. 107−115.
  73. Funke W. Intramolecularly crosslinked macromolecules: potent components of organic coating // J.Coat.Tech.-1988.-v.60.-N 60. -p.68−76.
  74. Magnet S., Guillot J., Guyot A., Pichot C. Cross-Linking Ability of Styrene Butyl Acrylate Copolymer Lattices Functionalized with Glycidyl Methacrylate// Prog.organ.coating-1992- Vol 20- Iss 1-pp.73−80.
  75. Moberg C., Rakos L. Functionalization of Polystyrene Particles with Monochiral Epoxy Groups Potent Precursors for Chiral Polyfiinctional Polymers //React.Pol.-1992- Vol 16-Iss 2-pp.171−179.
  76. Verweij P.D., Sherrington DC. High-Surface-Area Resins Derived from 2,3-Epoxypropyl Methacrylate Cross-Linked with Trimethylolpropane Trimethacrylate// J. of Mater.Chem.-1991-Vol 1-Iss 3-pp.371−374.
  77. Arshady R. Beaded Polymer Supports and Gels .2. Physicochemical Criteria and Functionalization// J. of Chromat.-1991- Vol 586-Iss 2-pp. 199−219.
  78. Horak D., Svec F., Tennikova T.B., Nahunek M. Chromatographic Properties of Macroporous Beads from Poly (GMA-Co-Edma)//Ang.Makromol.Chem.-1992- Vol 195- Iss FEB-pp. 139−150.
  79. Walenius M., Kulin L.I., Flodin P. Synthesis and Characterization of Copolymers of Trimethylolpropane Trimethacrylate and Glycidyl Methacrylate in Toluene .1.1 I React. Pol-1992-Vol 17-Iss3-pp.309−323.
  80. Maehara Т., Eda Y., Mitani K., Matsuzawa S. Glycidyl Methacrylate Styrene Copolymer Latex-Particles for Immunological Agglutination Tests //Biomater.-1990- Vol 11-Iss 2-pp. 122−126.
  81. Tuncel A., Kahraman R., Piskin E. Monosize Polystyrene Latices Carrying Functional-Groups on Their Surfaces// J.Appl.Polym.Sci.-1994- Vol 51- Iss 8- pp. 1485−1498.
  82. Hoshino M., Arishima К. Survey of Preparation Techniques of Monodispersed Microspheres of Glycidyl Methacrylate and Its Derivatives//J.OF APPLIED POLYMER SCIENCE-1995-Vol.57-Iss.8-pp. 921−930.
  83. Horak D., Straka J., Schneider В., Lednicky F. Pilar J. Poly (Ethylene Dimethacrylate) Particles with Poly (Glycidyl Methacrylate) Functionalities //Polymer-1994- Vol 35- Iss 6-pp. 1195−1202.
  84. С.С. Полифункциональные компоненты при радикальной по лимеризации и получении полимерных композиций // Успехи химии, — 1991.-т.60.-вып.7.-с. 1368−1390.
  85. В.И., Асламазова Т. Р., Эмульсионная полимеризация в от сутствие эмульгатора и латексы на ее основе//Успехи химии, — 1991.-т.60.-вып.2.-с.398−428.
  86. В.И. Полимерные суспензии.-М.:Химия, 1980.-295с.
  87. Muroi S. Some physicochemical proprties of poly (ethyl acrylate) emulsion containing carboxyl groups// J.Appl.Polym.Sci. -1966.-N 10.-p.713−715.
  88. Muroi S., Hosoi K., Ishikawa T. Characterization of carboxyl groups cntaining polymer latices//J.Appl.Polym.Sci.-1967.-Nll.-p. 1963−1966.
  89. И.А., Крашенинникова И. Г., Аль-Хаварин Д.И., Нусс П. В., Дорохова Е. А. Гжива Никсиньска И. Устойчивые полистирол-метакриловые суспензии с узким распределением частиц по размерам//Коллоидн. ж. -1995, -т.57. -N2. -с. 182−185.
  90. Способ получения полимерных суспензий с узким РЧР в присутствии Ди-п-толил-карб-алоксифенилкарбинола: Пат. 163 091, Республика Польша/Грицкова И.А., Гжива Э-1994.
  91. И.А., Чирикова О. В., Щеголихина О. И., Жданов А. А. Необычный эффект стабилизации полимерных суспензий в присутствии карбоксилсодержащих поливинилсилоксанов// Докл. РАН-1994-т.334 -Nl-c.57−61.
  92. Чирикова О. В. Синтез полимерных суспензий в присутствии карбоксилсодержащихполивинилсилоксанов: Дисс. .канд.хим.наук. МИТХТ, Москва, 1994.
  93. Ш. Шалыт С. Я. Условия формирования межфазных адсорбционных слоеволеорастворимых мыл синтетичеческих жирных кислот и пути регулирования ихстабилизирующего действия.//Дисс. докт.хим.наук- Москва, 1987−264 с.
  94. Митюк Д. Ю. Роль структуры и свойств межфазных адсорбционных слоев в процессерегулирования дисперсности систем типа вода/масло, стабилизированных алюминиевымимылами синтетических жирных кислот// Дисс. канд.хим.наук- Москва, 1985−122 с.
  95. Суспензионная полимеризация винилхлорида. Стабилизаторы полимеризующейсяэмульсии. Сб. обзорной информации.-М.: НИИТЭХИМ, 1975.-с.63.
  96. ПЗ.Милицкова Е. А. К вопросу стабилизации размеров гранул суспензионных полимеров
  97. Пластические Maccbi.-1961.-N.8.-c.6−8.
  98. Munzer М., Trommsdorff Е. Polymerizations in suspension // In: Polymer Processes. —New York.-p. 106−142.
  99. Munzer M., Trommsdorff E. Polymerizatin in suspension // In: Polymer Processes.- New York.-p. 106−142.
  100. Reinhardt H.I., Thiele R. Untersuchungin zur dishontinuirlichen suspensions polymerisations von styrol // Plaste b Kautsch.-1972.- Bd. 19.-N.9.-S.645−648.
  101. Schulz Gr.V. Uber die polymerisation kinetik in hochkonzentrierten systemen. Zur kinetik des trommsdorffekter an methylmethacrylate // z. Physik. Chem.-1956.-Bd.8.-N.5−6.-s.290−317.
  102. Суспензионная полимеризация метилметакрилата. Сб. обзорной информации. -М.: НИИТЭХИМ, 1975.-c.59.
  103. В.В. Радикальная полимеризация поверхностно-активных мономеров. Авто реф.дисс. в форме научного доклада на соискание уч. степ, д.х.н. Москва, 1992.
  104. Е.М. Полимерные материалы на основе гидропероксидного мономера 2-гидроперокси 2-метилгексен-5-ин-3 : Дисс. докт. хим. наук. -Львов., 1998.
  105. Прокопов Н И. Синтез полимерных суспензий с узким распределением частиц по размерам методом гетерофазной полимеризации: Дисс. докт. хим. наук. -М., 1999.
  106. К. Е. J. Barrett. Dispersion Polymerization in Organic Media// Wiley, London- 1975−456 p.
  107. Ahmed S.F., Poehlein G.W. Kinetics of Dispersion Polymerization of Styrene in Ethanol .1. Model Development// INDUSTRIAL & ENGINEERING CHEMISTRY RESEARCH. -1997. -v.36. -Iss 7. -p.2597−2604.
  108. Ahmed S.F., Poehlein G.W. Kinetics of Dispersion Polymerization of Styrene in Ethanol .2. Model Validation// INDUSTRIAL & ENGINEERING CHEMISTRY RESEARCH. -1997, -v.36. -Iss 7. -p.2605−2615.
  109. Tseng C.M., Lu Y.Y., E1-Aasser M.S., Vanderhoff J.W. Uniform polymer particles by dispersion polymerization in alkohol //J.Polym.Sci., Polym. Chem.Ed.-1986.-v.24.-p.2995−3007.
  110. Tuncel A., Kahraman R., Piskin E. Monosize Polystyrene Microbeads by Dispersion Polymerization//J. Appl. Polym. Sci. -1993. -v.50. -Iss 2. -p.303−319.
  111. Dinnella C., Doria M., Laus M., Lanzarini G. Reversible Adsorption of Endopectin-Lyase to Tailor-Made Core-Shell Microspheres Prepared by Dispersion Polymerization//BIOTECHNOLOGY AND APPLIED BIOCHEMISTRY-1996-Vol.23-Iss.APR- pp. 133−140
  112. Hosaka S., Murao Y., Tamaki H., Masuko S., Miura K., Kawabata Y. Monodisperse Microspheres of Copolymers of Glycidyl Methacrylate and Its Derivatives as Materials for Biomedical Application//Polym. Int.-1993.-v.30. -Iss 4. -p.505−511.
  113. Ф.П. Химия N-винилпирролидона и его полимеров//М.:Наука-1970- 150с.
  114. Громов В. Ф. Радикальная полимеризация водорастворимых мономеров// Дисс. докт.хим.наук- Москва, 1989- 317 с.
  115. Т.М. Поли- N-виниламиды медицинского назначения: синтез, физико-химические и биологические свойства и лекарственные препараты на их основе// Дисс. докт.хим. наук- Москва, 1990- 329с.
  116. Ю.Э. Поли-Ы-винилпирролидон и другие поли-№виниламиды//М. :Наука -1998−252 с.
  117. Okubo М., Shiozaki М. Production of Micron-Size Monodisperse Polymer Particles by Seeded Polymerization Utilizing Dynamic Swelling Method with Cooling Process// Polym. Int. -1993, -v.30.-Iss 4. -p.469−474.
  118. Takahashi K., Nagai K. Preparation of Reactive Polymeric Microspheres by Seeded Copolymerization Using a Polymerizable Surfactant Bearing an Active Ester Group//POLYMER-1996-Vol.37-Iss. 7-pp. 1257−1266
  119. В.И. Морфология и фазовая структура частиц, ее влияние на свойства латексов и пленок. Получение синтетических латексов, их модифицирование. // Москва, 1985, ЦНИИТЭ нефтехим,-с. 7.
  120. Muroi S., Hosoi К., Hashimoto М. The Morphology of Core Shell Latex Particles. // j. Polym. Sci.: Polym. Chem. Ed.,-1984.-v.22.-N.6.-p. 1365−1372.
  121. S., Hosoi К. Внутренная структура латексных частиц, полученных полимеризацией с двухстадийной нагрузкой мономера. // j. Chem. Soc. Jap. Chem. Ind. Chem.,-1984, — N.6.-p.954−958, РЖХ,-1985,1С-235.
  122. B.H. Эмульсионная полимеризация стирола и хлоропрена. // Дисс. канд. хим. наук., Москва.-1984.
  123. В.И., Шапиро Ю. Е., Титова Н. В., Буданов Н. А. О свойствах и микроструктуре композиционных латексных полимеров. // Высокомол. соед., -1989,-т.31 A.-N.2.-C.263−268.
  124. Schlund В., Pith T., Lambla М. Syntheses et caracte-ristiques structurelles de latex reactifs // Macromol.Chem.Suppl.- 1985.-N 10/1 l-p.419−433.
  125. Method of protein coupling with latex beads: Brit. Pat. 2 4 892, МКИ С 08 L 89/00, С 08 F 2/44 / Fisher Е.А.-за явл.25.03.1978,опубл. 12.11.1978.
  126. Ю.В., Грицкова И. А., Праведников А. Н., Бахарев В. И. Полиак ролеиновые латексы: синтез, введение наполнителей и механизм формирования//ДАН СССР.-1985.-T.285.-N 1.-с. 159−161.
  127. Способ получения полиакролеиновых латексов: Ас. 1 565 845, МКИ С 08 F 116/34,2/22/ Бахарев В. Н., Буряков А. Н., Лукин Ю. В., Грицкова И. А., Зубов В.П.-заявл. 14.8.1987,опубл.23.5.1990.
  128. Способ получения полиакролеиновых латексов: А.с. 1 565 846, МКИ С 08 F 116/34,2/22/ Бахарев В. Н., Буряков А. Н., Лукин Ю. В., Грицкова И. А., Зубов В. П., Клявинып М. К., Роска А. С., Зицманис А.Х.-заявл. 14.8.1987,опубл.23.5.1990.
  129. Rembaum A., Chang М., Richards J., Li М. Synthesis and characterization hydrophilic microspheres//! Polym.Sci., Polym.Chem.Ed.-1984- Vol. 22-pp.609−619.
  130. Margel S. Polyaldehyds microspheres as probes for cell membranes //J.Eng.Chem.Prod.Res.-1982.-v.21.-N 3.-p.343−348.
  131. E.A. Полимерные микросферы для реакции латекс-агглюти нации: Дис.. канд.хим.наук.-М., 1991.-108 с.
  132. Bastosgonzalez D., Hidalgoalvarez R., Delasnieves F.J. Electrokinetic Behavior of Polystyrene Latexes with Different Surface Groups Effect of Heat-Treatment //J.OF COLLOID AND INTERFACE SCIENCE-1996-Vol.l77-Iss.2-pp.372−379
  133. Ledissez C., Wong P.C., Mitchell K.A.R., Brooks D.E.Analysis of Surface Aldehyde Functions on Surfactant-Free Polystyrene/Polyacrolein Latex //MACROMOLECULES-1996-Vol.29-Iss.3-pp.953−959
  134. Saito R., Ni X., Ichimura A., Ishizu K. Synthesis of core-shell type microsphere with reactive seed microspheres//J.of Applied Polymer Science-1999-Vol.69-Iss.2-pp.211−216
  135. Changhong Y., Zhang X., Sun Z., Kitano H., Ise N. Poly (styren-co-acrolein) latex particles: copolymerization and characteristics // J. of Appl.Polym.Sci.-1990.-v.40.-p.89−98.
  136. Tenoso H.J., Smith D.B.Covalent bounding of antibodies to polysterene latex beads: concept//NASA Tech. Brief.-Washington, 1972−28 p.
  137. Ю.В., Буряков А. Н., Егоров В. В., Туркин С. И., Зубов В. П., Грицкова И. А., Заиченко А. С., Воронов С. А., Пучин В. А. и Праведников А.Н. Способ получения магнитных латексов. А.с.СССР N1290690,-1986.
  138. С.Н., Бахарев В Н., Лукин Ю. В., Туркин С. И., Грицкова И. А., Зубов В. П., Буряков А. Н. Высокоградиентная магнитная сепарация клеток, меченных магнитными латексными частицами. 1. Осаждение меченых клеток. Биотехнология,-1989.-т.5,-с.371−375.
  139. Norde W. Adsorption of proteins from solution at the solidiquid interface // Advan. Colloid and Interface Sci.-1986.-v.25.-N.4.-p.267−340.
  140. А.Л. Адсорбция глобулярных белков на твердых носителях : некоторые физико-химические характеристики// ж. физ. химии.-1981.-т.55.-Вып.З.-с.562−580.
  141. De Baillcu N., Voegel J.C., Sohmitt A. Adsorption of human albumin and fibrinogen onto heparin-like materials.l. Adsorption isoterms// Colloids and Surfaces.-1985.-v.l6.-p.271−288.
  142. Norde W., Fraaye J.G., Lyklema J. Protein adsorption at solid-liquid interfacts: a colloid-chemical approach // AGC Symposium Series.-1987.N.343.-p.36−47.
  143. Norde W., Mac Ritchie F., Nowicka G., Lyklema J. Protein adsorption at solid-liquid interfacts: reversibility and conformation aspects // j. Colloid and Interfaces Sci.-1986.-v. 112.N.2.-p.447−456.
  144. Norde W., Lyklema J. The adsorption of human plasma albumin and bovine pancreas ribonoclease at negatively charged polystyrene surfaces //j. Colloid and Interfaces Sci.-1978.-v.66.N.2.-p.257−302.
  145. Lyklema J., Norde W. Biopolymer adsorption with special reference to the serum albumin-polystyrene latex system// Croat. Chem. Actia.- 1973.-v.45.N.l.-p.67−84.
  146. Fair B.D., Jamieson A.M. Studies protein adsorption on polystyrene latex surfaces // j. Colloid and Interfaces Sci.-1980.-v.77.N.2.-p.525−534.
  147. Kawaguchi H., Amagasa H., Hagiya Т., Kimura N., Ohtsuka Y. Interaction between proteins and latex particles having different surface structures // Colloids and Surfaces.-1985.-v.l3.-p.295−311.
  148. И.А., Нусс П. В., Дорохова E.A., Гусев C.A., Крашенинникова И. Г., Аль-Хаварин Д.И. Адсорбция белков на полистирольных микросферах и постановка реакции латекс-агглютинации.//Коллоидный журн., 1994.-т.56.-К4.-с.491−495.
  149. И.А., Крашенинникова И. Г., Дорохова Е. А., Нусс П. В., Гусев С. А., Аль-Хаварин Д.И.. Адсорбция белков на поверхности частиц полистиролметакрилатных суспензий. // Коллоидный журн., 1994.-т.56.-N.4.-с.487−490.
  150. Л.Ю. Создание диагностических тест-систем на основе полимерных суспензий и факторы, определяющие их чувствительность и специфичность : Дис. канд. хим. наук. -М, 1994.
  151. В.Н., Ямпольская Г. П., Сумм Б. Д. Поверхностные явления в белковых системах.М.: Химия, 1988.
  152. Bagchi P. Birnbaum S.M. Effect of рН on the adsorption of immunoglobulin G on anionic polyvinyltoluene model latex particles //j.Colloid arid Interface Sci.-1981.-v.83.-N.2.-p.460−478.
  153. Kondo A., Kawanot Т., Higashitani K. Immunological agglutination Kinetics of Latex Particles with Covalently Immobilized antigens, //j. Ferment Bioeng. .-1992.-v.73.-N6,-p.435−439.
  154. Kasuya Y., Fujimoto K., Miyamoto M., Jujit T., Otala A. Preparation of Peptide-Carrying Microspheres with bioactivity on Platelets // j. Biomater Sei-Polym. Ed.-1993.-v.4.-N.4.-p. 369−3 80.
  155. Yamada Т., Muzamatsu N., Kondo T. Phagocytosis of monosac coharide-Binding latex particles by buinea-Pig polimor-phonuclear leucocytes // j. Biomater Su-Polym. Ed.-1993.-v.4.-N.4.-p.347−355.
  156. Kondo A., Yamasaki R., Higashitani K. Affinity Purification of antibodies using immunomicrospheres //j. Ferment Bioeng. .-1992.-v.74.-N.4.-p.226−230.
  157. Horak D. Uniform Polymer Beads of Micrometer Size//ACTA POLYMERICA-1996-Vol.47-lss. 1 -pp.20−28
  158. Kumar D., Butler G.B.Methods of Formation of Organic Particles of Controlled Sizes//J.OF MACROMOLECULAR SCIENCE-REVIEWS IN MACROMOLECULAR CHEMISTRY AND PHYSICS-1997-Vol. C3 7-Iss.2-pp.3 03 -333
  159. Sakota K., Okaya T. Polymerization behavior of carboxylic monomers in the preparation of carboxylated latexes //J.Appl.Polym.Sci.-1976.-N 20.-p.2583−2587.
  160. Zaborsky O. Immobilized enzymes.-Cleveland: CRS Press, 1978. -230c.
  161. Latex polymter reagent for diagnostics tests: US Pat. 3 857 931, MKM D 08 N 32/00 / Hager HJ.-заявл.21.5.1974, опубл.11.10.1974.
  162. Kjellqvist К. Reactive Acid Curing Waterborne Microparticles// Prog. in org. coatings.-1994-Vol 24-Iss 1−4-pp 209−223,
  163. Аффинная хроматография: методы / под ред. Дина П. Джонсона У., Мидла Р.: пер. с англ.-М. Мир, 1988.-278с.
  164. Kitano H., Sun Z.-H., Ise N. Functionalized polymer latices. 2. Catalitic effects of imidazole-containing latices on hydrolyses of phenyl esters // Macromol.-1983.-v.16. -p.1306−1310.
  165. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия.-М.:Просвещение, 1987.-815с. 198Johansen L., Nustad K., Orstavik T.B., Ugelstad J., Berge A., EllengsenT. The new latex agglutination test kit for immunological assay//J.Immunol.Methods.-1983.-N59,-p.255 -264.
  166. Wagner Т., Hsu C.J., Kelleher G. The preparation of immunomicrospheres for enzyme immobilization // Biochem.J.-1968.-v.l08.~p.892−898.
  167. Patel R.P., Price S. The preparation of latex particles for covalent bounding of biochemicals/ZBiopolymers. -1967. -v. 5. -p. 5 83 -5 87.
  168. Sundaram P.V. Protein carrying latices for immunoserological research // Biochem.Biophys.Res.Commun.-1974.-v.61.-N 2, — p.667−672.
  169. Cuatrecasas P. Using of hydroxyl-containing latex particles for IgG bounding // J.Biol.Chem.-1970.-v.245.-p.3059−3063.
  170. Nilsson K., Mosbach K. Hydroxyl-containing latices: using for proteins immobilization // Eur.J.Biochem.-1980.-v.l2.- p.397−402r
  171. NilssonK., Mosbach K. Preparation of hydroxyl-containing polymer particles and their using for enzyme fixation//Biochem. Biophis.Res.Commun.-1981.-v. 102.-p.449−457.
  172. Nustad K., Johansen L., Schmid R., Ugelstad J., Ellingsen T., Berge A. Preparation of polymer latex particles carriers of a biochemicals and enzymes // A. Agents Actions Suppl.-1982.-v.9.-p.207−212.
  173. Bethell G.S., Ayers J.S., Hancock W.S., Hearn M.T.W. Using of imydazole derivatives for covalent coupling of antibody onto polymer particles surface // J.Biol.Chem.-1979.-v.254.-p.2572- 2574.
  174. Pichot C. Latex structures et functionnalises // Bulletin de la Societe Chimique de france.-1987.-N4.-p.725−733.
  175. Бакеева И.В., Грицкова И. А, Басырева Л. Ю., Повалий Т. М. Синтез полистирольных латексов в присутствии углеводов в качестве поверхностно-активных веществ // VIII Всесоюзная научно-техни ческая конференция „Латекс-90“:Тез.докл.-М., 1991.-с.20.
  176. Bulmus V., Ayhan Н, Piskin E. Modified PMMA Monosize Microbeads for Glucose-Gxidase Immobilization//CHEMICAL ENGINEERING JOURNAL-1997-Vol.65-Iss.l-pp.71−76
  177. Вейганд-Хильгетаг. Методы эксперимента в органической химииЛер. с нем,-М.:Химия, 1968.-944 с,
  178. Kawaguchi H., Hochino H., Ohtsuka Y. The reactional polymer latexes preparation // J.Appl.Polym.Sci.-1981.-v.26.-p.2015−2019.
  179. Tanaka H. Hoffman reaction of polyacrylamide. relationship between reaction conditionand degree of polymerization of polyvinylamine // J.Polym.Sci., Polym.Chem.Ed:-1979.-v. 17,-N4.-p. 1239−1247.
  180. Kawaguchi H., Hochino H., Amagasa H., Ohtsuka Y. Modification of polymer latex // J.Coll.and Intrface Sci.-1984.-v.97.-N 2.-p.465−475.
  181. Stenberger L. Electron microscopy of enzymes: principles and methods.-N.Y., 1973.-250 p.
  182. Richards F., Kuowles J. The studies of the reaction between glutaraldehyde and a protein molecules //J.Mol.Biol.-1968.-v.37.-p, 231−235.
  183. Davis S.D., Ilium L. Polymeric microspheres as drug carriers // Biomaterials.-1988.-v.9.-p.111−115.
  184. Yen S.P.S., Rembaum A., Molday R.W., Dreyer W. Polymer particles for immunological assay // In: Emulsion polymerization: ACS Sumposium Series.-ACS, Washington.-1976,-p.236−257.
  185. Otto H., TakamiyaH., Vogt A. Methods of protein fixation // J.Immun.Methods.-1973.-v.3.-p. 137−142.224.1nman J.K., Dintzis H.M. Methods of protein fixation // Biochemistry.-1969.-v.8.- p.4074−4082.
  186. Margel S. Characterization and chemistry of polyaldehyde microspheres// J. of Polym.Sci., Polym.Chem.Ed.-1984.-v.22.-p.3521−3533.
  187. Margel S., Rembaum A. Synthesis and characterization of poly (glutaraldehyde), a potential reagent for protein immobilization and cell separation //Macromol.-1980.-N13-p. 19−24.
  188. The method for preparation of functional polymer latices and their using for immunological assay: US Pat. 4 060 597, МКИ С 08 F 116/34, 2/22, L 89/00 / Sato Y., Weda 8.-заявл.9.03.1977, опубл. 14.11.911.
  189. Latex agglutination test kit and method of their preparation: US Pat. 4 226 747,. МКИ G 01 N 33/546, С 08 F 12/08 / Roncary G. заявл.30.01.1980, опубл. 17.10.1980.
  190. Suen C.H., MoravetzH. Reactive latex studies. I. Kinetics of reactions of poly (vinilbenzylchloride) latex with water- soluble dyes // Macromol.-1984,-N 17.-p.l800−1803.
  191. Upson D.A. Reactive functional latex polymers // J. of Polym.Sci., Polym.Symposium.-1985.-N 72.-p.45−54.
  192. Kitano H., Yan C., Maeda Y., Ise N. Covalent bounding of bioligands onto polymer latices: a direct and undirect methods //Biopolymers.-1989.-v.28- p.693−699.
  193. M. Химические реакции полимеров: пер. с нем.-М.:Химия, 1990.-152 с.
  194. Gopalan R., Subbarayan К. Kinetics and mechanism of oxidation of benzyl chloride by chromatic acid // J.Ind.Chem.Soc.-1979.-v.56.- N 7, — p.669−672.
  195. Ferrabochi P., Azandi M.N., Santaniella E., Trave S. Preparation of aldehyde containing latex particles by oxydation of chloromethyl-containing latices // Synth. Commun. -1986,-v. 16,-p.43−45.
  196. Ganju L. et. al. A rapid latex agglutination test for detection of antibodies in tuberculosis and hansen’s disease // J. Immunoassay -1991.-v, 12.-iss.4.-p.579−596.
  197. Mongkolsirichaikul D. et. al. Development of a latex agglutination inhibition reaction test for amphetamines in urine // j. Immonol. Methods. -1993 .-v.157.-Nl-2.-p.189−196.
  198. Zuerlein T.G. et. al. Latex agglutination detection of group В step tococcal inoculum in urine // Diagn. Microbiol. Infect. Dis. -1991.-v. 14.-iss.3.-p. 191−195.
  199. Н.Б. Разработка на основе полимерных микросфер диагностического набора для оценки резервной фагоцитарной активности. Дисс. канд. биол. наук. М. 1995
  200. А.Д., Мазуров В. И. Строение фибронектинов: сходство и различие. // Вопросы мед. химии, — 1985, — Т. 31.-№ 6, — с. 2−14.
  201. А.В., Глейберман А. С. Поверхностные белки клеток и их изменения при нормальном развитии и опухолевом росте // в „Явления индукции и дифференцировкипри опухолевом росте“, — М.: Наука, 1981. с.171−258.
  202. В.Н., Сапфирова В. М. Фибронектин крови : биологическая и диагностическая значимость. Обзор// Тер. архив, — 1984.-Т.56. с. 147−149.
  203. Mcdonagh J. Plasma fibronektin. Strukture and function //Hematology.- N.Y., 1985. v. 5,-p. 1−4.
  204. Yamada K., Olden K. Fibronektins- adhesive glycoproteins of cell surfase and blood // Nature.- 1978,-v.275.-p. 179−184.
  205. Mosseson M., Amrani D. The strukture and biological aktiveties of plasma fibronektin // Blood.-1980.-v.56.-p. 145−158.
  206. Clark R., DellePella P., Manseau E. Blood vessel fibronektin increases in conjunction with endothelial cell proliferation and capillary ingrowith during wound healing // J. Invest. Dermat.-1982.-v. 79.-p.269−276.
  207. Mosseson M., Amrani D. Interactions with glicosaminoglicans // in „Plasma Fibronektin. Structure and function“. Hematology.- N.Y., 1985.-v.5.-p.77−98.
  208. Hormann H. Iteraction with fibrinogen and fibrin // in „Plasma fibronektin. Strukture and funktion“. Hematology.-N.Y., 1985,-v.5.-p. 99−120.
  209. Keski- Oja J., Yamada K.M. Isolation of an actin-binding fragment of fibronektin // Biochem. J.-1981,-v.-193,-p. 615−620.
  210. Pande H., Shvely J. NH2 -terminal seguences of DNA-, heparin- and gelatin binding tryptic fragments from human plasma fibronectin // Arch. Biochem. Biophys.-1982.- v.213.- p. 258−265.
  211. Pierschbacher M., Ruoslahti E., Sundelin J. The cell attachment domein of fibronektin. Determination of the primary strukture // J. Biol. Chem.- 1982, — v. 257, — p. 9593−9597.
  212. Deitch E. A., Gelder F., McDonald J.C. Sequential prospective analisis of nonspecific host defense system aftertherminal injury // Arch. Surg-1984.- v. 119, — p. 83−89.
  213. Mosher D., Williams E. Fibronektin concentracion is decreased in plasma of severely ill patiens with disseminated intravascular coagulation // J. Lab. Clin. Med.- 1978, — v.91,-p. 729−735.
  214. Sab Т., Scovill W., Power S. Human host defense mechanism as they relate tu surgery and trauma // Surg. Ann.-1975.- v. 12, — p. 1−20.
  215. Scovill W., Saba Т., Blumenstock F. Opsonic surfase binding glycoprotein therapy during sepsis // Ann. Surg.- 1978.- v. 188, — p.521−529.
  216. PC., Конов А. В., Петров B.H. Изменение уровня сывороточного фибронектина и состояние ретикулоэндотелиальной системы при ожогах и радиационо-термических поражениях//Пат. физиол. эксп. тер, — 1985,-1 2, — с. 27−29.
  217. VanDeWater L. Phagocytosis // in „Plasma fibronektin. Strukture and function“. Hematology.-N.Y., 1985,-v.5.-p. 175−196.
  218. Pearlstein E. Substrate activation of cell adhesion factor as a prerequisite for cell attachment // Int. J. Cancer.- 1978, — v.22.- p. 32−35.
  219. Rocco M., Carson M., Hantgan R. Dependense of the shape of the plasma fibronektin molecule on solvent composition: ionic strength and glycerol content // J. Biol. Chem.-1983,-v.258.- p. 14 545−14 549.
  220. В.И. Биохимия коллагеновых белков. М.: Химия, 1974.
  221. А. Макромолекулярная химия желатина. М.: Пищепромиздат, 1971.
  222. NagarajanR. // Colloid. Surf. 1985. V. 13. P. 1.
  223. A., Gindlach D. // Photogr. Korresp. 1969. V. 105. 11. P. 53.
  224. Nordwig A., Horman H., Kuhn K. et al.// Z. Phys. Chem. 1961. V.325.№ 2. P.242.
  225. P., Цастров JI., Кречмар Г.//Коллоид, журн. 1987. Т.49.1 1. с. 10.
  226. Wustnek R., Kragel J.// Studies Interface Science / Eds Mebius D., Miller R. Amsterdam: Elsevier, 1998. V.7. P.433.
  227. B.H., Ребиндер П. А. Структурообразование в белковых системах. М.: Химия, 1974.
  228. Т.Ф., Письменная Г. М., Жиглецова С. К., Тарасевич Б. Н., Измайлова В. Н. Адсорбция желатины на жидких границах раздела фаз. // Коллоидн. журн. 1979. Т. 41. № 6. С. 1055−1060.
  229. Т.Ф. Исследование межфазных адсорбционных слоев желатины методом спектроскопии внутреннего отражения. // Дисс. канд. хим. наук. М. 1980.
  230. В.Н., Тарасевич Б. Н., Бусол Т. Ф., Письменная Г. М. К определению межфазных адсорбционных слоев желатины методом МНПВО. // Коллоидн. журн. 1977. Т.39. 5. С. 958−960.
  231. Bernstein F.C., Kaetzle T.F. ed al.// J. Mol. Biol. 1977. V. 112. P.535.
  232. R. // Molecular Grafics Visualisation Tool, RasMol. 2.1.2.В. UK: University Edinburgh, 1991.
  233. В. Н. Ямпольская Г. П., Сумм Б. Д. Поверхностные явления в белковых системах. М.: Химия, 1988 с. 240.
  234. А.Ю., Измайлова В. Н., Ямполльская Г. П. // Коллоид, журн. 1991. Т. 53. № 4. с. 609.
  235. С.М., Измайлова В.Н.//Коллоид, журн. 1994. Т.56. № 2. с. 193.
  236. П. А. Поверхностные явления в дисперсных системах. Коллоидная химия. // Избр. тр. М.: Наука, 1978. Т.1.
  237. Измайлова В Н., Ямпольская Г. П., Туловская З. Д. // Коллоид, журн. 1998. Т.60. № 5. с. 598.
  238. Р.А. О новом пути экспериментального исследования десорбции ПАВ с жидких границ раздела фаз. // Докл. АН СССР. 1965. Т. 162. С. 1095−1097.
  239. Frisch Н., Simha R. Statistical mechanics of Flexible High Polymers at Surfaces. // J. Chem. Phys. 1957. V.27. 13. P. 702−706.
  240. В. А. Поверхностные свойства белковых веществ. М.: Гизлегпром. 1951. с.200
  241. Adams D.J., Evans М.А., Mitchell J.R., Phillips M.С., Roes P.M. Adsorption of lysozime and some acelyl derivatives at the air-water interface. //J. Polym. Sci. 1971. Part C. P. 167−179.
  242. Wustneck R. An experimental study of the surface rheology of adsorbed protein layers. // Colloid and Polymer Sci. 1984. V. 262. P. 821−826.
  243. Исследование структуры двойного электрического слоя полистйрольных латексов / А. А. Баран, Л. М. Дудкина, Н. М. Соболева, О. С. Чечик Коллоид, журн., 1981,43., N2, с.211−219.
  244. В.Н., Ребиндер П. А. Структурообразование в белковых системах,— М.: Наука, 1974.-262с.
  245. Адсорбция желатины на жидких границах раздела фаз / Т. Ф. Бусол, Г. М. Письменная, С. К. Жиглецова и др. Коллоид, журн., 1979,41., N6, c. l055−1060.
  246. А.А. Электроповерхностные явления и устойчивость полимерсодержащих дисперсных систем : Автореф. дис. .д-ра хим. наук.-Л., 1980.-44с.
  247. К. Abe Vaynberg, Norman J. Wagner, and Ravi Sharma. Polyampholyte Gelatin Adsorption to Colloidal Latex: pH and Elektrolyte Effects on Acrylic and Polystyrene Latices. // Biomacromolecules 2000,1, 466−472.
  248. Kawanishi, N.- Christenson, H. K.-Ninham, B.W. J. Phjs. Chem 1990, 94, 4611−4617.
  249. Vajnberg, K. A.- Wagner, N.J.- Sharma, R.- Martic, P. JCIS 1998, 205,131−140.
  250. Н.И., Грицкова И. А., Хейман Г. П., ЧирковаМ.В.// Коллоидн. ж. 1995, T.57,N4,c.526−530.
  251. Н.И., Грицкова И. А., Черкасов В. Р., Чалых А.Е.// Успехи химии.1996-т. 65, N2, с. 178−192.
  252. Maryann B., Elnarson and John С. Berg// Journ of Colloid and Interface Sci. 1993, v. 155, p. 163−172 (Electrosteric Stabilization of Colloidal Latex Dispersions).
  253. Virgen J.W., and Berg J.C.// Journ of Colloid and Interface Sci. l992,v.l49,p.528.
  254. ЬСапустина А. А. Полимеризация стирола в отсутствие эмульгатора без перемешивания. Автореферат к.х.н., М. 1999.
  255. Екель Jackel К., Kolloid -Z. Z Polymere, 1964,197, р.143.
  256. Kondo A., Kawano Т., ItohF., Higashitani К //1. Immunol. Methods. 1990. v. 135. p. 111.
  257. Н.И., Грицкова И. А., Черкасов B.P., Чалых А. Е. // Успехи химии. 1996. Т. 65, № 2. с. 178.
  258. Peula J.M. Hidalgo-Alverez R., de las Nivest F.J. // J. of Colloid and Interface Sei, 1998. v. 201. №>2, p. 139.
  259. Н.В.Яшина „Иммунохимические реагенты на основе окрашеных микросфер иолистирольиого латекса“. Автореферат. Москва 1997 г.
  260. Wasserman R.L., Capra J.D. Immunoglobulins. In: The Glycoconjugates, edited by M.I. Horowitz and W. Pigman, pp. 323−348, Academic Press, New York (1977).
  261. Hilschmann N, Craig L.C. Amino acid sequence studies with Bence Jones proteins, Proc. Natl. .Acad. Sci. USA 53, 1403−1409(1965).
  262. Natvig J.B., Kunkel H.G. Human immunoglobulins: Classes, subclasses, genetic variants, and idiotypes, Adv. Immunol., 16, 1−59 (1973).
  263. Porter R.R. The hydrolysis of rabbit y-globulin and antibodies wi, th crystalline papain, Biochem. J., 73,119−126 (1959).
  264. Silverton E.W., Novia M.A., Davies D.R. Three-dimensional structure of an intact human immunoglobulin, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 5140−5144 (1977).
  265. Movitz J. The. biosynthesis of protein A.- In: Staphylococci a. Staph. Dis./Ed. J. Jeljaszewicz.- Stuttgart: Fisher, 1976, p.427−437.
  266. А. и Nordstr6m. Protein A, from Staphylococcus aureus: the biological significance of its reaction with IgG.- Ann.N.Y. Acad,. Sci.,. 1974, vol, 236,. p. 252−265.
  267. И.А., Сычева И. М., Толовская K.P. и др. Сравнительный анализ взаемодействия белка, А из Staphylococcus aureus с нативным, востановленным и аггрегированным IgG .-ЖМЭИ, 1979, N6, с.27−31.
  268. Grov A. Human colostral IgA interacting with Staphylococci protein A .- Acta path, microbiol. scand., Sect. C., 1976, vol. 84, p.71−72:
  269. Lind I. The interaction between staphylococci protein A and IgM. In: Staphylococcia. Staph. Dis./Ed. J. Jeljaszewicz.- Stuttgart: Fisher, 1976.
  270. А.И., Бабичев С. А. Медицинская микробиология, иммунология и вирусология. // Санкт- Петербург, 1998, — с. 427−430.
  271. Bizzini В. The specifity and action of animal, bacterial plant toxins. Receptor and recognetion. // Sev. В.- V. l, №> 9,-L: Chapman and Hall.- 1976, — 177 p.
  272. Bizzini В., Blass J., Raynaud M. Etude suv le mecanisme de la detoxification des toxines proteiques par le fovmol. II. Fixation quantitative du fovmol 14C .// Ann. Inst. Pastur (Paris).-1969,-V. 116.-P. 501−521.
  273. Chin W., Rankert D., Cumming M.A., Robinson J.P. Characterization of crystalline filtrate tetanus toxin. // J. Ultrastruct. Res.- 1982.-V. 79., N2 3. p. 285−293.
  274. Robinson J.P., Hollyday U.A., Pcklesimer J.B., Puett D. Tetanus toxin conformation. // Mol. Cell. Biocherm.-1974.-v. 5., № 3.- p. 147−151.
  275. Ю.В.Лукин. Труды МХТИ-1985-Вып.135.-с.88−92.
  276. В.Н., Ямпольская Т. П., Туовская З. Д. // Коллоидн. Ж. 1998, т. 60, № 5. с. 598.
  277. В.Н.Измайлова, П. А. Ребиндер. Структурообразование в белковых системах. Издательство „НАУКА“ Москва 1974.
  278. А.Ю., Дмитриева И. Б., Кучук В. И., Скуркис Ю. О., Евсеева Т. Г., Шабельс Б. М. //Коллоидн. ж. 1999, т. 61, № 6. с. 799.
  279. АМ.Королюк, В. Б. Сбойчаков. Медицинская микробиология.-Учебное пособие. Санкт-Петербург 1999 г.
  280. МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ1. ДЕПАРТАМЕНТ ВЕТЕРИНАРИИ
  281. ВСЕРОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ НАУЧНО-ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ ИНСТИТУТ КОНТРОЛЯ, СТАНДАРТИЗАЦИИ И СЕРТИФИКАЦИИ ВЕТЕРИНАРНЫХ ПРЕПАРАТОВ (ВГНКИ)123022, Москва, Д-22 Звенигородское шоссе, 5 Тел.: 253−14−910Г./0.Я? №Jна№ б/н от 02.10.01 г.
  282. Зам. декана медицинского факультета Российского Университета Дружбы Народов Далину М.В.117 198, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 8
  283. Наборы были проверены ш показателям специфичности и чувствительности.
  284. Результаты испытаний антигенного варианта латексного диагностического набора представлены в таблице 1.1. Табл.1
  285. Пробы Титр вируса в lg ЭИД50 Результат PHJIA
  286. ЭЭЖ, содержащая вирус ИБК 7,0 Положительная реакция — 1 о в разведениях 10» и 10″
  287. ЭЭЖ, содержащая вирус НБ 9,0 Отр.3. Нормальная ЭЭЖ Отр. Отр.
  288. Латексный антиген не взаимодействовал с гетерологичным вирусом НБ и нормальной аллантоисной жидкостью, что свидетельствовало о его специфичности.
  289. Результаты испытаний аншгельного варианта латексного диагностиче ского набора представлены в таблице 2.
  290. Сыворотки Результат РНЛА с антительньм вариантом латексного диагностикума ИБК1 SS ЮУ (KPL) 1:2002 SS ШУ (ГОЕХХ) 1:8003 SS ЕВУ (BioChek) 1:8004 SS NDV (KPL) 1:16 005 SS M.g. (KPL) 1:16 006 SS Reo (KPL) 1:16 007 SN (KPL) 1:64 008 SN ¦ 1:6400
  291. Вариант латексного диагностического набора для выявления антител к вирусу инфекционного бронхита кур является не специфичным и подлежит дальнейшей доработке.
  292. Замдиректора ВГНКИ по научной работе, профес"1. Исп.: с.н.с. Руденко Т.В.иллов1. Size Reportzhelatin 60 st С Pmple Systemord Number: 38 Instrument Type: ZetaSizerlame: Live size Temperature (°C): 25.2
  293. Path: Count rate (kCps): 21.9lpleRI: 0.00, Abs:0.00 Cell Type: ZET5110
  294. Detector Angle (deg.): 90.00lersant Rl: 1.33
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!