Дипломы, курсовые, рефераты, контрольные...
Срочная помощь в учёбе

Характеристика взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора в гранулярных клетках мозжечка

Диссертация: Характеристика взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора в гранулярных клетках мозжечка
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Настоящая работа посвящена исследованию потенциального взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора. Na/K-АТРаза долгое время была известна как фермент, способный поддерживать градиент ионов Na+ и К+, однако в 90-е годы XX века было установлено, что Na/K-АТРаза способна функционировать как рецептор, специфическим лигандом которого являются соединения класса кардиотонических стероидов (Kometiani… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общая характеристика Na/K-АТРазы
    • 1. 2. Каталитический цикл Na/K-АТРазы
    • 1. 3. Соединения класса кардиотонических стероидов
    • 1. 4. Участие Na/K-АТРазы в клеточной сигнализации
    • 1. 5. NMDA-рецептор: общая характеристика
    • 1. 6. Участие NMDA-рецептора в клеточной сигнализации
    • 1. 7. Предпосылки взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Получение первичной культуры гранулярных клеток мозжечка крыс
    • 2. 2. Получение суспензии гранулярных клеток мозжечка крыс
    • 2. 3. Инкубация первичной культуры и суспензии гранулярных клеток с лигандами
    • 2. 4. Иммунопреципитирование
    • 2. 5. Метод Western blotting
    • 2. 6. Определение концентрации белка
    • 2. 7. Определение активности Na/K-АТРазы по высвобождению неорганического фосфата
    • 2. 8. Определение активности Na/K-АТРазы по измерению поглощенного иона Rb+
    • 2. 9. Иммуноцитохимические методы
    • 2. 10. Метод проточной цитометрии
    • 2. 11. Статистическая обработка результатов
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Характеристика первичной культуры гранулярных клеток мозжечка крыс
    • 3. 2. Анализ структурного взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора
    • 3. 3. Влияние уабаина на активацию сигнальных каскадов при кратковременной инкубации
    • 3. 4. Влияние уабаина на активность NMDA-рецепторов
    • 3. 5. Эффект долговременной инкубации нейронов с уабаином
    • 3. 6. Влияние ЫМБА-рецептора на активность Ыа/К-АТРазы
  • 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

Характеристика взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора в гранулярных клетках мозжечка (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Настоящая работа посвящена исследованию потенциального взаимодействия Na/K-АТРазы и NMDA-рецептора. Na/K-АТРаза долгое время была известна как фермент, способный поддерживать градиент ионов Na+ и К+, однако в 90-е годы XX века было установлено, что Na/K-АТРаза способна функционировать как рецептор, специфическим лигандом которого являются соединения класса кардиотонических стероидов (Kometiani et al., 1998). Было показано, что взаимодействие Na/K-АТРазы с этими соединениями может регулировать экспрессию генов раннего и позднего ответов через активацию транскрипционных факторов (Xie et al., 1999). Несмотря на довольно длительный период, прошедший с момента этого открытия, данных об участии Na/K-АТРазы в процессах сигнализации в нейрональных клетках известно очень мало, причем основные исследования ведутся с использованием кардиомиоцитов, почечного эпителия и фибробластов.

Na/K-АТРаза в нейрональной ткани поглощает огромное количество АТР — до 50% от общего уровня аденозинтрифосфата клетки. В нейрональных клетках а-субъединица Na/K-АТРазы представлена двумя изоформами — КТС-чувствительной аЗ-субъединицей и КТС-резистентной, а 1-субъединицей. В литературе активно обсуждается вопрос о том, какими путями разные изоформы способны вовлекаться в различные внутриклеточные сигнальные пути, а также ставится вопрос о наличии в тканях животных соединений класса кардиотонических стероидов и о их возможном синтезе de novo.

Недавно было показано, что белок агрин, участвующий в формировании нервно-мышечного синапса, способен специфически связываться с КТС-чувствительной аЗ-субъединицей Na/K-АТРазы и вызывать эффекты, аналогичные действию КТС (Hilgenberg et al., 2006). Таким образом, был найден специфический «партнер» для КТС-чувствительной аЗ-субъединицы, которая представлена только в нейрональных клетках, что позволяет говорить о возможных путях регуляции именно КТС-чувствительной аЗ-субъединицы. Мутации в гене, который кодирует эту субъединицу, способны вызывать эпилепсию и паркинсонизм в моделях гетерозиготных мышей по данному гену (Clapcote et al., 2009).

В последнее время начали накапливаться данные о возможной взаимосвязи между.

Na/K-АТРазой и глутаматными рецепторами. Недавно показано, что связывание уабаина с.

Na/K-АТРазой способно влиять на стабильность ионотропных рецепторов АМРА-класса в нейронах (Zhang et al., 2009), а также блокировать активность глутаматных переносчиков.

GLT-1 и GLAST в клетках глии (Rose et al., 2009). Все это позволяет говорить о 5 возможном участии Ыа/К-АТРазы в функционировании глутаматной системы. Кроме того, накапливаются данные о предпосылках взаимодействия между Ка/К-АТРазой и ионотропными рецепторами КК/ГОА-класса.

ЫМОА-рецепторы представляют собой ионотропные глутаматные рецепторы, которые участвуют в формировании синаптической пластичности и молекулярной памяти. Важным отличием №УГОА-рецепторов от других ионотропных глутаматных рецепторов является то, что их канал проницаем не только для натрия и калия, но и для Са2+, который является вторичным мессенджером и способен модулировать ответ клетки в зависимости от внешнего сигнала.

В литературе показано, что действие соединений класса кардиотонических стероидов приводит к проявлению экзайтотоксических эффектов глутамата ^е^азЬоок е1 а1., 1999). Так как этот эффект снимается антагонистами ЫМОА-рецепторов, было выдвинуто предположение, что КТС способны влиять на функционирование ЫМ. ПА-рецепторов. Было также показано, что активация ЫМВА-рецепторов может приводить к частичному ингибированию активности Ыа/К-АТРазы (Bulygina е1 а1., 2003). Однако на сегодняшний день не установлено, способны ли они взаимодействовать между собой.

Цель и задачи работы.

Целью данной работы явилось выявление особенностей структурного и функционального взаимодействия Ма/К-АТРазы и И]УЮА-рецептора в гранулярных клетках мозжечка крыс.

В соответствии с этой целью были поставлены и решены следующие задачи:

1. Исследовать возможное структурное взаимодействие и ко-локализацию Ка/К-АТРазы и ЫМОА-рецептора в первичной культуре гранулярных клеток мозжечка.

2. Исследовать активацию Ак1 и ЕЯК'/2 киназ при действии различных концентраций уабаина и оценить возможное участие КМБА-рецептора в этих сигнальных каскадах.

3. Выявить механизмы «экзайтотоксического» действия глутамата на фоне действия уабаина.

4. Исследовать процессы долговременной регуляции >ШГОА-рецепторов под действием уабаина на клетки.

5. Оценить возможное влияние NMDA-рецептора на активность Na/K-АТРазы в первичной культуре гранулярных клеток мозжечка крыс и исследовать общие механизмы этого процесса.

Научная новизна и практическая значимость работы.

В представленном исследовании впервые показано, что Na/K-АТРаза и NMDA-рецептор могут формировать функциональный комплекс, в котором могут принимать участие как КТС-чувствительная аЗ-субъединица, так и КТС-резистентная al-субъединица Na/K-АТРазы.

Показано, что кратковременное взаимодействие уабаина с аЗ-субъединицей Na/K-АТРазы приводит к активации ERK Vi, а с, а 1-субъединицей Na/K-АТРазы — к активации Akt. NMDA-рецепторы не участвуют в данных сигнальных каскадах. Связывание уабаина с, а 1-субъединицей Na/K-АТРазы приводит к усилению функции NMDA-рецепторов за счет фосфорилирования тирозиновых остатков МЯ2В-субъединицы. Долговременная связывание уабаина с аЗ-субъединицей Na/K-АТРазы приводит к уменьшению количества NMDA-рецепторов в первичной культуре гранулярных клеток мозжечка. Был установлен механизм ингибирования Na/K-АТРазы при активации NMDA-рецепторов.

Полученные данные свидетельствуют о том, что NMDA-рецептор в гранулярных клетках мозжечка является объектом сложной регуляции и на его активность могут влиять как al-, так и аЗ-субъединицы Na/K-АТРазы. Полученные данные могут инициировать исследование причин, по которым недостаточность аЗ-субъединицы Na/K-АТРэзы приводит к нейродегенеративным заболеваниям.

Апробация работы и публикации.

Результаты диссертационной работы были представлены на II Международном семинаре по исследованию экспрессии, структуры и функции мембранных белков (Флоренция, Италия, 2009), XIII Международной конференции по АТРазам Р-типа, (Пасифик Гров, США, 2011). Диссертация апробирована на заседании кафедры биохимии Биологического факультета МГУ имени М. В. Ломоносова (2011). По материалам диссертации опубликовано 10 печатных работ, среди которых 3 статьи в рецензируемых журналах, входящих в список ВАК РФ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Методами ко-иммунопреципитации и иммуноцитохимии показано структурное взаимодействие между alи аЗ-субъединицами Na/K-АТРазы и NMDA-рецептором.

2. Показано, что связывание уабаина с аЗ-субъединицей Na/K-АТРазы приводит к активации ERK 1А, а связывание уабаина с a 1-субъединицей Na/K-АТРазы приводит к активации Akt. NMDA-рецепторы не принимают участие в данных процессах.

3. Показано, что инкубация клеток с 1 цМ уабаина приводит к фосфорилированию N R2 В-су бъсдини цы NMDA-рецептора и усилению функции NMDA-рецептора, обеспечивающему увеличение входа Са2+ в нейрональную клетку.

4. Долговременная инкубация (более 1 ч) гранулярных клеток мозжечка с низкими концентрациями уабаина ведет к деградации NMDA-рецепторов, что отражает участие аЗ-субъединицы Na/K-АТРазы в регуляции стабильности NMDA-рецепторов.

5. Показано, что активация NMDA-рецепторов в гранулярных клетках ведет к ингибированию a 1-субъединицы Na/K-АТРазы через увеличение внутриклеточной концентрации ионов Са2+ и активацию протеинкиназы С.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю глубокую благодарность профессору Александру Александровичу Болдыреву за научное руководство диссертацией. Особую благодарность выражаю Карповой JI.B. и Степановой М. С., которые помогали мне на разных этапах выполнения работы. Благодарю профессора А. Веренинова и сотрудников его лаборатории за предоставленную возможность совместных исследовании в Институте Цитологии РАН, Санкт-Петербург. Благодарю профессора А. Аскари и сотрудников его лаборатории за предоставленную возможность совместных исследовании в University of Toledo, Огайо, США. Я признателен коллективу кафедры биохимии Биологического факультета МГУ за критические замечания, полезную дискуссию и дружескую профессиональную помощь, которуя я ощущал на всем протяжении работы над диссертацией.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Ma/if-АТРаза в нервной ткани тратит на свою работу около 50% ЛТР всей клетки. В нашей работе было показано, что одной из функций, выполняемой ею в гранулярных клетках мозжечка крысы, является регуляция работы NMDA-рецепторов. Действие кардиотонических стероидов, которые были найдены в мозге, способно влиять на функциональные свойства NMDЛ-рецептора через две изоформы а-субъединицы Na’K-АТРазы. Пели связывание уабаина с уабаин-чувствительной «3-субъединицей приводит к долговременной регуляции NMDA-рецептора и вызывает уменьшение молекул NMDA-рецептора в нейрональных клетках, то связывание уабаина с уабаин-резистентной, а 1 -еубъединицей приводит к кратковременной регуляции NMDA-рецептора за счет тирозинового фосфорилирования2-субъсдиницы и усилению функции NMDA-рецептора. В свою очередь, активация NMDA-рецепторов приводит к ингибированию al-субъединицы Na/fC-АТРазы. Общая схема полученных результатов представлена на рис. 38. т§§ ш г: 1 час шмт.

Рис. 38. Общая схема полученных результатов. Синими стрелками обозначено действие уабаина, краснымидействие NJV1DA,.

В последние годы в различных лабораториях независимо было показано, что Na/K-АТРаза играет ключевую роль в поддержании внутриклеточных сигнальных процессов в нейрональных клетках. Так, мутации в аЗ-субъединице приводили к развитию эпилепсии у мышей. Недавние исследования выявили, что агрин (белок, синтезирующийся исключительно в ЦНС) способен специфически связываться с аЗ-субъединицей, вызывая при этом те же эффекты, что и уабаин (Hilgenberg et al., 2006).

Чаще всего в литературе обсуждается вопрос о том, что взаимодействие уабаина с Na/K-АТРазой может включать различные сигнальные пути в нервной клетке. При этом упор в обсуждении делается на то, какие факторы являются специфическими или неспецифическими сигнальными молекулами для этого фермента (КТС, белки-партнеры или, возможно, неблагоприятные условия, например, недостаток АТР). Реже обращаетсявнимание на вероятность обратных взаимоотношений — невозможность развития сигнальных механизмов в нейроне в условиях активной Na/K-АТРазы. Этот аспект открывает совершенно новую страницу в изучении функции данного фермента и еще требует своего осмысления.

Так или иначе, результаты, полученные в нашей работе, представляются существенными для теоретической нейрохимии, так как они свидетельствуют о том, что организм способен через Na/K-АТРазу регулировать работу NMDA-рецепторов, играющих ключевую роль в синаптической пластичности и молекулярной памяти.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А., Булыгина Е., Еерасимова О., Ляпина Л., Шонер В. (2004) Функциональная взаимосвязь между Na/K-АТРазой и NMDA-рецепторами в гранулярных клетках мозжечка крыс. Биохимия, 69 (4): 530 — 536.
  2. А.А. (1998) Механизмы возбуждения, повреждения и гибели нейронов. Природа, 7: 10−18.
  3. А.А. (2001). Na/K-АТРаза как олигомерный ансамбль. Биохимия, 66(8): 1013−1025.
  4. А.А., Булыгина Е. Р., Волынская Е. А., Курелла Е. Е., Тюлина О. В. (1995). Влияние пероксида водорода и гипохлорита на активность Na, K-ATPa3bi мозга. Биохимия, 60, 1618−1626.
  5. Е.А., Владыченская Е. А., Степанова М. С., Болдырев А. А. (2011). Влияние гомоцистеина на свойства нейтрофилов, активированных in vivo. Биохимия, 76(4): 467−472.
  6. Е.Р., Ляпина Л. Ю., Болдырев А. А. (2002). Активация глутаматных рецепторов ингибирует Na/K-АТРазу гранулярных клеток мозжечка. Биохимия, 67, 1209−1214.
  7. , Е.Р., Карпова, Л.В., Степанова, М.С., Болдырев, А.А. (2009). Экспериментальная нейрохимия. Практические работы (электронная версия). Москва, «Икар».
  8. Ко Чже Чжун, Болдырев А. А. (1978). Исследование влияния фосфолипаз на активность Na, К-АТРазы. Биохимия, 43, 2100−2104.
  9. О.Д. (1999). Na/K-АТРаза: структура, функция, регуляция активности. Биол. мембр., 16: 584−603.
  10. О.Д. (2001). Взаимодействие каталитической субъединицы №, К-АТРазы с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами. Биохимия, 66 (10): 1122−1131
  11. , Е.В. (1992). Влияние лигандов на конформационного состояние Na/K-АТРазы. Дисс. канд. биол. наук, Москва.
  12. Aizman О., Uhlen Р, Lal M., Brismar H., Aperia A. (2001) Ouabain, a steroid hormone that signais with slow calcium oscillations. Proc Natl Acad Sci USA., 98(23): 1 342 013 424
  13. Akerman CJ, Cline HT (2006). Depolarizing GABAergic conductances regulate the balance of excitation to inhibition in the developing retinotectal circuit in vivo. J. NeuroscL, 26: 511−517.
  14. Antolovic R., Kost H., Mohadjerani M., Linder D., Linder M., Schoner W.(1998) A specific binding protein for cardiac glycosides exists in bovine serum. J. Biol. Chem., 273,16 259−16 264.
  15. Antolovic, R., Bauer, N., Mohadjerani, M., Kost, H., Neu, H., Kirch, U., Grunbaum, E.G. h Schoner, W. (2000) Endogenous ouabain and its binding globulin: effect of physical exercise andstudy on its tissue distribution. Hyperten Res. 593 —598.
  16. Arystarkhova, E., Wetzel, R.K., Asinovski, N.K., Sweadner, KJ.(1999). The gamma subunit modulates Na (+) and K (+) affinity of the renal Na/K-ATPase. J. Biol. Chem., 21 A: 33 183−33 185.
  17. F., Gustafsson B. (1996). Ionotropic glutamate receptors: Their role in the expression of hippocampal synaptic plasticity. MolNeurobioL, 12: 1−11.
  18. A., Boscoboinik D., Hensey C. (1992) The protein kinase C family. European Journal of Biochemistry, 208: 181−191.
  19. Bagrov AY, Shapiro JI, Fedorova OV. (2009) Endogenous cardiotonic steroids: physiology, pharmacology, and novel therapeutic targets. Pharmacol Rev., 61(1): 9−38.
  20. Barria A, Malinow R. (2002). Subunit-specific NMDAR trafficking to synapses. Neuron, 35:3−45.
  21. Beattie EC, Carroll RC, Yu X, Morishita W, Yasuda H, von Zastrow M, Malenka RC. (2000). Regulation of AMPA receptor endocytosis by a signaling mechanism shared with LTD. Nat Neurosci., 3(12): 1291−1300.
  22. EE. (2011). Na+, K±ATPase: functions in the nervous system and involvement in neurologic disease. Neurology, 76(3): 287−293.
  23. Bersier MG, Miksztowicz V, Pena C, Rodriguez de Lores Arnaiz G. (2005). Modulation of aspartate release by ascorbic acid and endobain E, an endogenous Na+, K+ -ATPase inhibitor. Neurochem Res., 30(4): 479−486.
  24. Bersier MG, Pena C, Rodriguez de Lores Arnaiz G. (2008). The expression of NMD A receptor subunits in cerebral cortex and hippocampus is differentially increased by administration of endobain E, a Na+, K±ATPase inhibitor. Neurochem Res., 33(1): 6672.
  25. Black JA, Newcombe J, Trapp BD, Waxman SG. (2007). Sodium channel expression within chronic multiple sclerosis plaques. JNeuropathol Exp Neurol., 66(9): 828−837.
  26. Boldyrev AA, Bulygina ER. (1997). Na/K-ATPase and oxidative stress. Ann N Y Acad Sci., 834: 666−668.
  27. Botta P, de Souza FM, Sangrey T, De Schutter E, Valenzuela CF. (2010). Alcohol excites cerebellar Golgi cells by inhibiting the Na+/K+ ATPase. Neuropsychopharmacology, 35(9): 1984−1996.
  28. Brauner-Osborne H. (2000) Ligands for glutamate receptors: design and therapeutic prospects. MedChem, 43:2609−2645.
  29. C.E., Kastan M.B. (1996) Three paths to stress relief. Nature, 384: 213−214.
  30. Carlton SM, Zhou S, Govea R, Du J. (2011). Group II/III Metabotropic Glutamate Receptors Exert Endogenous Activity-Dependent Modulation of TRPV1 Receptors on Peripheral Nociceptors. JNeurosci., 31(36): 12 727−12 737.
  31. Chan H, Babayan V, Blyumin E, Gandhi C, Hak K, Harake D, Kumar K, Lee P, Li TT, Liu HY, Lo TC, Meyer CJ, Stanford S, Zamora KS, Saier MH Jr. (2010). The p-type ATPase superfamily. J. Mol Microbiol Biotechnol. 19(1−2): 5−104.
  32. Chen J, Somanath PR, Razorenova O, Chen WS, Hay N, Bornstein P, Byzova TV (2005). «Aktl regulates pathological oncogenesis, vascular maturation and permeability in vivo». Nat. Med., 11 (11): 1188−96
  33. Chen, H.S., Lipton, S.A. (2006). The chemical biology of clinically tolerated NMDA receptor antagonists. J. Neurochem., 97: 1611−1626.
  34. Clements JD, Feltz A, Sahara Y and Westbrook GL (1998) Activation kinetics of AMPA receptor channels reveal the number of functional agonist binding sites. J Neurosci, 18: 119−127.
  35. Danysz W, Parsons CG. (1998). Glycine and N-methyl-D-aspartate receptors: physiological significance and possible therapeutic applications. Pharmacol Rev., 50(4): 597−664.
  36. Davies J, Francis AA, Jones AW, Watkins JC. (1981). 2-Amino-5-phosphonovalerate (2APV), a potent and selective antagonist of amino acid-induced and synaptic excitation. Neurosci Lett., 21(1): 77−81.
  37. Dingledine R, Borges K, Bowie D, Traynelis SF. (1999). The glutamate receptor ion channels. Pharmacol Rev., 51(1): 7−61.
  38. Dobretsov, M., Stimers, J.R. (2005). Neuronal function and alpha3 isoform of the Na/K-ATPase. Frontiers in Bioscience, 10: 2373−2396.
  39. Doi M, Iwasaki K. (2008). Na+/K+ ATPase regulates the expression and localization of acetylcholine receptors in a pump activity-independent manner. Mol Cell Neurosci., 38(4): 548−558.
  40. Emptage, N., Bliss, T.V., Fine, A. (1999). Single synaptic events evoke NMDA receptor-mediated release of calcium from internal stores in hippocampal dendritic spines. Neuron, 22: 115−124.
  41. English LH, White B, Cantley LC. (1987) Membrane biochemistry of the ouabain-resistant potassium transport system. Hypertension, 10(5/2): 193−194.
  42. Fink D, Knapp PE, Mata M. (1996). Differential expression of Na, K-ATPase isoforms in oligodendrocytes and astrocytes. DevNeurosci., 18(4): 319−326.
  43. Garty H, Karlish SJ (2006). Role of FXYD proteins in ion transport. Annu Rev Physiol, 68:431−59.
  44. Gegelashvili M, Rodriguez-Kern A, Sung L, Shimamoto K, Gegelashvili G. (2007). Glutamate transporter GLAST/EAAT1 directs cell surface expression of FXYD2/gamma subunit of Na, K-ATPase in human fetal astrocytes. Neurochem Int., 50(7−8): 916−920.
  45. Gerber U, Gee CE, Benquet P. (2007). Metabotropic glutamate receptors: intracellular signaling pathways. Curr Opin Pharmacol., 7(1): 56−61.
  46. Gill R, Foster AC, Woodruff GN. (1987). Systemic administration of MK-801 protects against ischemia-induced hippocampal neurodegeneration in the gerbil. J Neurosci., 7: 33−43.
  47. S., Antonicek H., Sweadner K.J., Pagliusi S., Frank R., Moos M., Schachner M. (1990). The adhesion molecule on glia (AMOG) Is a homologue of the |3 subunit of the Na, K-ATPase. J Cell Biol, 110: 165−174.
  48. Gottlieb, S. S., Rogowski, A. C., Weinberg, M., Krichten, C.M., Hamilton, B.C.h Hamlyn, J.M.(1 992) Elevated concentrations of endogenous ouabain in patients with congestive heart failure. Circulation, 86, 420−425.
  49. Grimwood S, Kulagowski JJ, Mawer IM, Rowley M, Leeson PD, Foster AC. (1995). Allosteric modulation of the glutamate site on the NMDA receptor by four novel glycine site antagonists. Eur J Pharmacol., 290(3): 221−226.
  50. Gustavo Blanco and Robert W. Mercer (1998). Isozymes of the Na-K-ATPase: heterogeneity in structure, diversity in function. Am J Physiol Renal Physiol, 275: 633 650.
  51. Y., Kameyama K., Kobayashi T., Hagiwara E., Shinji N., Takagi T. (1997). Oligomeric structure of solibilized Na+/K±ATPase linked to E1/E2 conformation. Annals of the New York Academy of Sciences 834: 19−29.
  52. Hilgenberg LG, Su H, Gu H, O’Dowd DK, Smith MA. (2006). Alpha3Na+/K±ATPase is a neuronal receptor for agrin. Cell, 125(2): 359−369.
  53. Illarionova NB, Gunnarson E, Li Y, Brismar H, Bondar A, Zelenin S, Aperia A. (2010). Functional and molecular interactions between aquaporins and Na, K-ATPase. Neuroscience, 168(4): 915−925.
  54. Inoue N, Soga T, Kato T. (1999). Glutamate receptors mediate regulation of Na pump isoform activities in neurons. Neuroreport, 10(16): 3289−3293.
  55. J. David Sweatt (1999). Toward a Molecular Explanation for Long-Term Potentiation. Learn. Mem., 6: 399−416
  56. Jorgensen, P. L., Hakansson, K.O., Karlish, S. J. D. (2003). Structure and mechanism of Na/K-ATPase: Functional sites and their interactions. Annu. Rev. Physiol, 65: 817−849.
  57. Kahle KT, Simard JM, Staley KJ, Nahed BV, Jones PS, Sun D. (2009). Molecular mechanisms of ischemic cerebral edema: role of electroneutral ion transport. Physiology (Bethesda), 24: 257−265.
  58. , J.H. (2002). Biochemistry of Na/K-ATPase. Annu. Rev. Biochem., 71: 511−535.
  59. Kometiani, P., Li, J., Gnudi, L., Kahn, B.B., Askari, A., Xie, Z. (1998). Multiple signal transduction pathways link Na/K-ATPase to growth-related genes in cardiac myocytes. J. Biol. Chem., 273: 15 249−15 256.
  60. J.C., Hatfield W.R., Blanco G., Mercer R.W. (1997). Characterization of Na, K-ATPase a/a oligomerization. Annals of the New York Academy of Sciences 834: 135 138.
  61. Krapivinsky G., Krapivinsky L., Manasian Y., Ivanoy A., Tyzio R., Pellegrino C., Ben-Ari Y., Clapham D. E. and Medina I. (2003). The NMDA receptor is coupled to the ERK pathway by a direct interaction between NR2B and RasGRF 1. Neuron, 40: 775−784.
  62. M., Hideo M., Toshio T., Yutaro H. (1993). Change of oligomeric structure of solibilized Na+/K±ATPase induced by octaethylene glycol dodecyl ether, phosphatidylserine and ATP. Biochimia et Biophysica Acta, 1145: 63−74.
  63. Kurella EG, Tyulina OV, Boldyrev AA. (1999). Oxidative resistance of Na/K-ATPase. Cell Mol NeurobioL, 19(1): 133−140.
  64. Laredo, J., Hamilton, J.P. h Hamlyn, J.M. (1995) Secretion of endogenous ouabain from bovine adrenal cells. Ro le of zona glomerulosa and zona fasciculata. Biochem. Biophys. Res. Commun., 212, 487−493
  65. Lau LF, Huganir RL. (1995). Differential tyrosine phosphorylation of N-methyl-D-aspartate receptor subunits. J Biol Chem., 270(34): 20 036−20 041.
  66. Leonard AS, Hell JW. (1997). Cyclic AMP-dependent protein kinase and protein kinase C phosphorylate N-methyl-D-aspartate receptors at different sites. J Biol Chem., 272(18): 12 107−12 115.
  67. Li Z, Cai T, Tian J, Xie JX, Zhao X, Liu L, Shapiro JI, Xie Z. (2009). NaKtide, a Na/K-ATPase-derived peptide Src inhibitor, antagonizes ouabain-activated signal transduction in cultured cells. J Biol Chem., 284(31): 21 066−21 076
  68. Li Z., Xie Z. (2008) The Na, K-ATPase/Src complex and cardiotonic steroid-activated protein kinase cascades. Pfliigers Archiv European Journal of Physiology, 457(3): 635 644.
  69. Liang M, Tian J, Liu L, Pierre S, Liu J, Shapiro J, Xie ZJ. (2007) Identification of a pool of non-pumping Na/K-ATPase. J Biol Chem., 282(14): 10 585−10 593.
  70. Liao D, Hessler NA, Malinow R. (1995). Activation of postsynaptically silent synapses during pairing-induced LTP in CA1 region of hippocampal slice. Nature, 375−400.
  71. Lieberman DN, Mody I. (1994). Regulation of NMDA channel function by endogenous Ca (2+)-dependent phosphatase. Nature, 369(6477): 235−239.
  72. Lingrel JB (2010) The physiological significance of the cardiotonic steroid/ouabain-binding site of the Na, K-ATPase. Annu Rev Physiol72: 395−412.
  73. Liu L, Ivanov AV, Gable ME, Jolivel F, Morrill GA, Askari A. (2011). Comparative properties of caveolar and noncaveolar preparations of kidney Na/K-ATPase. Biochemistry (in press).
  74. Liu, J., Tian, J., Haas, M., Shapiro, J.I., Askari, A., Xie, Z. (2000). Ouabain interaction with cardiac Na/K-ATPase initiates signal cascades independent of changes in intracellular Na+ and Ca2+ concentrations. J. Biol. Chem., 275: 27 838−27 844.
  75. Liu, X., Spicarova, Z., Rydholm, S., Li, J., Brismar, H., Aperia, A. (2008). Ankyrin B modulates the function of Na/K-ATPase/Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor signaling microdomain, J. Biol. Chem., 283: 11 461−11 468.
  76. K., Nielsen J.M. (1997). Abundance of a3, a2, and al isoforms of Na, K-ATPase in rat kidney as estimated by competitive RT-PCR and 3H. ouabain binding. Annals of the New York Academy of Sciences 834: 107−109.
  77. Mahad DJ, Ziabreva I, Campbell G, Lax N, White K, Hanson PS, Lassmann H, Turnbull DM. (2009). Mitochondrial changes within axons in multiple sclerosis. Brain, 132(Pt 5): 1161−1174.
  78. Mallick BN, Singh S, Singh A. (2010). Mechanism of noradrenaline-induced stimulation of Na-K ATPase activity in the rat brain: implications on REM sleep deprivation-induced increase in brain excitability. Mol Cell Biochem., 336(l-2):3−16.
  79. A.P., Tyulina O.V., Solovyova T.I., Kovalenko E.I., Kanevski M., Johnson P., Boldyrev A. A. (2007) The excitotoxic effect of NMDA on human lymphocyte immune function. Neurochem. Int, 51: 356−360.
  80. Mathews, W.R., DuCharme, D.W., Hamlyn, J.M., Harris, D.W., Mandel, F., Clark, M.A. h Ludens, J.A. (1991) Mass spectral characterization of an endogenous digitalis-like factor from human plasma. Hypertension, 17, 930−935.
  81. Matsuda K, Fletcher M, Kamiya Y, Yuzaki M. (2003). Specific assembly with the NMDA receptor 3B subunit controls surface expression and calcium permeability of NMDA receptors. JNeuroscl, 23(31): 10 064−10 073.
  82. Mayer ML, Vyklicky L Jr, Clements J. (1989). Regulation of NMDA receptor desensitization in mouse hippocampal neurons by glycine. Nature, 338(6214): 425−427.
  83. Mcllhinney, R.A., Philipps, E., Le Bourdelles, B., Grimwood, S., Wafford, K., Sandhu, S., et al. (2003). Assembly of N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptors. Biochem. Soc. Trans., 31: 865−868.
  84. EK. (1998). Molecular biology of glutamate receptors in the central nervous system and their role in excitotoxicity, oxidative stress and aging. Prog Neurobiol., 54(4): 369−415:
  85. Mobasheri A., Avila J., Cozar-Castellano I., et al.l. (2000) Na, K-ATPase isozyme diversity- Comparative biochemistry and psysiological implications of novel functional interaction. Bioscience Reports, 20: 51−91.
  86. Morris, R.G.M., Davis. M. (1994). The role of NMDA receptors in learning and memory. 2nd ed. New York: Oxford University Press.
  87. Moseley AE, Williams MT, Schaefer TL, Bohanan CS, Neumann JC, Behbehani MM, Vorhees CV, Lingrel JB. (2007). Deficiency in Na, K-ATPase alpha isoform genes alters spatial learning, motor activity, and anxiety in mice. J Neuroscl, 27(3): 616−626.
  88. Ogawa H, Shinoda T, Cornelius F, Toyoshima C. (2009). Crystal structure of the sodium-potassium pump (Na+, K±ATPase) with bound potassium and ouabain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106(33): 13 742−13 747.
  89. G., Robinson F., Gibson Т. В., Xu В., Karandikar M., Berman K., Cobb M. H. (2001) Mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways: regulation and physiological functions. Endocrine Reviews, 22(2): 153−183.
  90. Post R. L, Hegyvary C, Kume S. Activation by adenosine triphosphate in the phosphorylation kinetics of sodium and potassium ion transport adenosine triphosphatase (1972). J Biol Chem., 247(20): 6530−6540.
  91. Qazzaz, H.M., El-Masri, M.A. и Valdes, RJ. (2000) Secretion of a lactone-hydrogenated ouabain-like effector of sodium, potassium-adenosine triphosphatase activity by adrenal cells. Endocrinology, 141, 3200—3209.
  92. Rei^s А, Репа C, Rodriguez de Lores Arnaiz G. (2001). 3H. dizocilpine binding to N-methyl-D-aspartate (NMDA) receptor is modulated by an endogenous Na+, K±ATPase inhibitor. Comparison with ouabain. Neurochem Int., 39(4): 301−310.
  93. Ribeiro FM, Paquet M, Cregan SP, Ferguson SS. (2010). Group I metabotropic glutamate receptor signalling and its implication in neurological disease. CNS Neurol Disord Drug Targets., 9(5): 574−595.
  94. Rose EM, Koo JC, Antflick JE, Ahmed SM, Angers S, Hampson DR. (2009). Glutamate transporter coupling to Na, K-ATPase. JNeurosci., 29(25): 8143−8155.
  95. W., Hryb D.J., Khan M.S., Nakhla A.M., Romas N.A. (1999) Sex hormone-binding globulin mediates steroid hormone signal transduction at the plasma membrane. J. SteroidBiochem. Mol. Biol., 69, 481185.
  96. Salter MW, Kalia LV. (2004). Src kinases: a hub for NMDA receptor regulation. Nat Rev Neurosci., 5(4): 317−328.
  97. Sandtner W, Egwolf B, Khalili-Araghi F, Sanchez-Rodriguez JE, Roux B, Bezanilla F, Holmgren M. (2011). Ouabain binding site in a functioning Na+/K+ ATPase. J Biol Chem. (в печати)
  98. Sarvazyan NA, Ivanov A, Modyanov NN, Askari A (1997). Ligand-sensitive interactions among the transmembrane helices of Na+/K±ATPase. J Biol Chem., 272(12): 7855−7858.
  99. Schoner W, Scheiner-Bobis G. (2007). Endogenous and exogenous cardiac glycosides: their roles in hypertension, salt metabolism, and cell growth. Am J Physiol Cell Physiol., 293(2): 509−536.
  100. , W. (2002). Endogenous cardiac glycosides, a new class of steroid hormones. Eur. J. Biochem., 269: 2440−2448.
  101. Shi S, Hayashi Y, Esteban JA, Malinow R. (2001). Subunit-specific rules governing AMPA receptor trafficking to synapses in hippocampal pyramidal neurons. Cell, 105(3): 331−343.
  102. Shinoda, T., Ogawa, H., Cornelius, F., Toyoshima. C., (2009). Crystal structure of the sodium-potassium pump at 2.4A° resolution, Nature, 459: 446−451.
  103. SkouJC, EsmannM. (1992). The Na, K-ATPase. Bioenerg Biomembr. 24(3): 249−61.
  104. Stawski P, Janovjak H, Trauner D. (2010). Pharmacology of ionotropic glutamate receptors: A structural perspective. Bioorg Med Chem., 18(22): 7759−7772.
  105. Stelmashook, E.V., Weih, M., Zoro, D., Victorov, I., Dirnagl, U., Isaev, N. (1999). Short-term block of Na./K.-ATPase in neuro-glial cell cultures of cerebellum induces glutamate dependent damage of granule cells. FEBS Letters, 456: 41−44.
  106. Sweadner, K.J., Rael, E. (2000). The FXYD gene family of small ion transport regulators or channels: cDNA sequence, protein signature sequence, and expression. Genomics, 68: 41—56.
  107. Tian J, Cai T, Yuan Z, Wang H, Liu L, Haas M, Maksimova E, Huang XY, Xie ZJ. (2006) Binding of Src to Na+/K±ATPase forms a functional signaling complex. Mol Biol Cell., 17(1): 317−326.
  108. Tong G, Jahr CE. (1994). Regulation of glycine-insensitive desensitization of the NMDA receptor in outside-out patches. JNeurophysiol., 72(2): 754−761.
  109. Tong G, Shepherd D, Jahr CE. (1995). Synaptic desensitization of NMDA receptors by calcineurin. Science, 267(5203): 1510−1512.
  110. Toyoshima, C., Nakasako, M., Nomura, H., Ogawa, H. (2000). Crystal structure of the calcium pump of sarcoplasmic reticulum at 2.6A resolution. Nature, 405: 647−655.
  111. Van Dongen AM, editor (2009). Biology of the NMDA Receptor. CRC Press
  112. Wang J.Q., Fibuch E.E., Mao L. (2007). Regulation of mitogen-activated protein kinases by glutamate receptors. Journal ofNeurochemistry, 100: 1−11.
  113. Wang, J. Q., Tang, Q., Parelkar, N. K., Liu, Z., Samdani, S., Choe, E. S., Yang, L., Mao, L. (2004). Glutamate signaling to Ras-MAPK in striatal neurons. Mol. Neurobiol., 29: 1−14.
  114. Wu ZQ, Chen J, Chi ZQ, Liu JG. (2007). Involvement of dopamine system in regulation of Na+, K±ATPase in the striatum upon activation of opioid receptors by morphine. Mol Pharmacol., 71(2): 519−530.
  115. Wyllie DJA, Behe P and Colquhoun D (1998) Single-channel activations and concentration jumps: Comparison of recombinant NRla/NR2A and NRla/NR2D NMDA receptors. J Physiol (Lond), 510: 1−18.
  116. Xie Z., Askari A. (2002). Na+/K±ATPase as a signal transducer. Eur. J. Biochem., 269: 2434−2439.
  117. Xie Z., Cai T. (2003). Na±K±ATPase-mediated signal transduction: from protein interaction to cellular function. Mol Interv., 3(3): 157−168.
  118. Xie, Z., Kometiani, P., Liu, Li, J.J., Shapiro, J.I., Askari, A. (1999). Intracellular reactive oxygen species mediate the linkage of Na/K-ATPase to hypertrophy and its marker genes in cardiac myocytes. J.Biol.Chem., 274: 19 323−19 328.
  119. Xie, Z., Wang Y., Askari, A., Huang, W., Klaunig, J.E., Askari, A. (1990). Studies on the specificity of the oxygen free radical effects on cardiac sodium pump. J. Mol. Cell. Cardiol, 22: 911−920.
  120. Yoshika M, Komiyama Y, Takahashi H. (2011) Isolation of marinobufotoxin from the supernatant of cultured PC12 cells. Clin Exp Pharmacol Physiol., 38(5) 334−337
  121. Zhang D, Hou Q, Wang M, Lin A, Jarzylo L, Navis A, Raissi A, Liu F, Man HY. (2009). Na, K-ATPase activity regulates AMPA receptor turnover through proteasome-mediated proteolysis. JNeurosci., 29(14): 4498−4511.
  122. Zheng F, Gingrich MB, Traynelis SF, Conn PJ. (1998). Tyrosine kinase potentiates NMDA receptor currents by reducing tonic zinc inhibition. Nat Neurosci., 1(3): 185−191.
  123. Zhou, X., Jiang, G., Zhao, A., Bondeva, T., Hirszel, P., Balla, T. (2001). Inhibiton of Na/K-ATPase activates PI3 kinase and inhibits apoptosis in LLC-PK1 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 285: 46−51.
  124. Zukin RS and Bennett MVL (1995) Alternatively spliced isoforms of the NMDARI receptor subunit. Trends Neurosci, 18: 306—313.
  125. W., Swiersz L., Giaccia A. (2000). Caveolin Mediated Regulation of Receptor Tyrosine Kinase-Associated Phosphatidylinosytol 3-Kinase Activity by Ceramide. Mol Cell Biol., 1507−1514.
Заполнить форму текущей работой

Заказал и сдал!