Кооперативные эффекты при связывании паров водно-органических смесей ?-лактоглобулином и поли-N-6-аминогексилакриламидом

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
- 1. 1. Структурные особенности белков и полимеров как рецепторов
- 1. 2. Термодинамика сорбции воды и органических соединений на твердых белках и полимерах
  - 1. 2. 1. Сорбция в двухкомпонентных системах белок + сорбат и полимер + сорбат. Математические модели сорбции
  - 1. 2. 2. Сорбция и кооперативные эффекты в трехкомпонентных системах белок или полимер + вода + органический компонент
  - 1. 2. 3. Влияние температуры на сорбционные свойства твердых белков, на их каталитическую активность и рецепторные свойства в водных растворах
- 1. 3. Кооперативные эффекты с участием белков и полимеров, непосредственно не связанные с сорбцией
  - 1. 3. 1. Влияние воды на кинетику ферментативных реакций и взаимодействие антиген — антитело. Эффекты памяти белков (история гидратации)
  - 1. 3. 2. Кооперативные фазовые переходы термотропных полимеров в водных растворах и водно-органических смесях
- 1. 4. Влияние липидов на стабильность и рецепторные свойства белков
ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- 2. 1. Объекты исследования
- 2. 2. Подготовка образцов для определения изотерм сорбции
- 2. 3. Методика определения изотерм сорбции паров органических соединений
- 2. 4. Определение коэффициентов распределения органических соединений между их чистой жидкостью и раствором в липидах
ГЛАВА 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
- 3. 1. Влияние температуры и примесей липидов на сорбцию органических соединений высушенным (3-лактоглобулином
- 3. 2. Влияние гидратации, температуры и примесей липидов на рецеп-торные свойства Р-лактоглобулина и коллагена
3.3. Влияние структуры органических соединений на их сорбцию высушенным поли-И-б-аминогексилакриламидом в бинарных системах. Оценка биоподобности сорбционных свойств высушенного поли-Ы-6-аминогексилакриламида.
3.4. Влияние гидратации на сорбционное сродство поли-Ы-б-аминогексилакриламида к парообразным органическим соединениям
3.5. Влияние органического компонента на рецепторные свойства по-ли-И-б-аминогексилакриламида.
ВЫВОДЫ.

Кооперативные эффекты при связывании паров водно-органических смесей ?-лактоглобулином и поли-N-6-аминогексилакриламидом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность работы. Термодинамическое изучение кооперативного влияния гидратации на рецепторные свойства твердых белков и гидрофильных полимеров, а также факторов, влияющих на этот процесс, позволяет глубже понять роль воды в способности белков связывать субстраты и выявить важные критерии, которым должны удовлетворять полимерные рецепторы для того, чтобы их рецепторные свойства были биоподобны. Знание этих критериев необходимо для молекулярного дизайна биоподобных и биосовместимых полимеров, применяемых в качестве сенсоров, а также для транспорта лекарств и создания искусственных тканей в медицинских целях. Кооперативные эффекты с участием воды известны для кинетики ферментативных реакций, для связывания белками воды из водно-органических смесей, а также для термотропных фазовых переходов гидрофильных полимеров и процессов сворачивания белков в нативную структуру. Большая часть этих данных получена для растворов, из-за чего их интерпретация существенно затруднена доминирующим вкладом дегидратации субстрата перед его связыванием белком или полимером. Данные о влиянии внешних факторов (температура и присутствие примесей) на кооперативный эффект гидратации для белков в отсутствие жидкой фазы и о существовании аналогичного эффекта для полимеров в литературе отсутствуют.

Цель работы. Целями диссертационной работы являлось:

— установление закономерностей кооперативного влияния гидратации на сорб-ционные свойства стеклообразного гидрофильного сшитого полимера с целью оценки степени биоподобности его рецепторных свойств.

— изучение влияния температуры и примесей липидов на кооперативный эффект гидратации при связывании белками углеводородов.

Научная новизна и выносимые на защиту положения. В диссертационной работе впервые обнаружен биоподобный кооперативный эффект при связывании паров органических соединений сшитым гидрофильным полимером. Показано, что с ростом гидратации его сродство к гидрофобным и относительно крупным гидрофильным сорбатам, так же как и в случае белков, кооперативно возрастает и достигает насыщения. При этом биоподобность рецептор-ных свойств гидратированного полимера по отношению к изученным сорбатам выражена тем больше, чем меньше их способность пластифицировать высушенный полимер. Наблюдаемые результаты позволили сделать вывод в пользу образования клатратов вода + органический компонент + полимер.

Впервые показано, что увеличение температуры от комнатной (298 К) до физиологической (309.5 К) приводит к уменьшению порога по гидратации, необходимого для эффективного связывания субстратов белкам. Впервые обнаружен синергизм во влиянии гидратации и примесей липидов, присутствующих в белке, на его сорбционное сродство. Показано, что данный эффект не связан с растворением сорбатов в отдельной фазе липидов.

Практическая значимость работы состоит в том, что на основании ее результатов становится возможным выявление структурных критериев, необходимых для молекулярного дизайна полимеров, обладающих биоподобными рецепторными свойствами, для создания на их основе сенсоров, не уступающих по селективности и чувствительности сенсорам на основе белков. Данные о влиянии липидов и температуры на рецепторные свойства белка обеспечивают фундаментальную основу для решения проблем распознавания запахов в биологических системах, удерживания ароматических добавок и вредных веществ пищевыми продуктами.

Объем и структура работы. Диссертация изложена на 138 страницах машинописного текста и содержит 43 рисунка и 32 таблицы. Диссертация состоит из введения, трех глав (обзор литературы, экспериментальная часть, обсуждение результатов), выводов, списка литературы из 112 наименований и приложения.

1. Впервые изучено влияние температуры на сорбцию органических соедине ний гидратированными белками. Для Р-лактоглобулина и коллагена обнаруже но, что при увеличении температуры от комнатной (298 К) до физиологической (309.5 К) происходит уменьшение порога по гидратации, выше которого проис ходит эффективное связывание органических субстратов этими белками.2. Впервые изучено влияние примесей липидов на сорбционные свойства вы сушенного и гидратированного белка. Обнаружен синергизм во влиянии гидра тации и примесей липидов, присутствующих в |3-лактоглобулине, на коопера тивный рост его сорбционного сродства к углеводородам.3. Впервые получены изотермы сорбции, характеризующие зависимость сорб ционного сродства полимера к органическим соединениям от степени его гид ратации в отсутствие жидкой фазы. Обнаружено биоподобное кооперативное влияние гидратации на сорбционное сродство сшитого поли-Ы-6;

аминогексилакриламида по отношению к крупным сорбатам.4. В трехкомпонентных системах с участием сшитого поли-М-б аминогексилакриламида и двух летучих органических компонентов обнаружено биоподобное кооперативное влияние плохих пластификаторов на сорбцию эта нола полимером.

Показать весь текст

Список литературы

Haertle T. Probing the fatty acid binding site of p-lactoglobulins / D. Frapin, E. Dufour, T. Haertle // J. Prot Chem. — 1993. — V. 12. — P.443−449.
Sawyer L. P-Lactoglobulin binds palmitate within its central cavity / S.-Y. Wu, M.D. Perez, P. Puyol, L. Sawyer // J. Biol. Chem. — 1999. — V.274. — P.170−174.
Pevsner J. Odorant-binding protein, characterization of ligand binding / J. Pevsner, V. Hou, A.M. Snowman, S.H. Snyder // J. Biol. Chem — 1990. — V.265. -P.6118−6125.
Allen K.N. An experimental approach to mapping the binding sites of crystalline proteins / K.N. Allen, C.R. Bellamacina, X. Ding, C.J. Jeffery, C. Mattos, G.A. Petsko, D. Ringe // J. Phys. Chem. -1996. — V.100, N7. — P.2605−2611.
Fitzpatrick P.A. Enzyme crystal structure in a neat organic solvent / P.A. Fitz- patrick, A.C.U.Steinmetz, D. Ringe, A.M.Klibanov // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1993. — V.90, N18. — P.8653−8657.
Fitzpatrick P.A. X-ray crystal structure of cross-linked subtilisin Carlsberg in water vs. acetonitrile / P.A. Fitzpatrick, D. Ringe, A.M. Klibanov // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1994. — V.198, N2. — P.675−681.
Schmitke J.L. Organic solvent binding to crystalline subtilisin 1 in mostly aque ous media and in the neat solvents / J.L. Schmitke, L.J. Stern, A.M. Klibanov // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1998. — V.248, N2. — P.273−277.
Klibanov A.M. The crystal structure of subtilisin carlsberg in anhydrous diox- ane and its comparison with those in water and acetonitrile / J.L. Schmitke, L.J. Stern, A.M. Klibanov // Proc. Natl. Acad. Sci. USA — 1997. — V.94. — P.4250−4255.
Wang Z. X-ray studies on cross-linked lysozyme crystals in acetonitrile-water mixtures / Z. Wang, G. Zhu, M. Qian, M. S hao, Y. Jia, Y. Tang // Biochim. Bio phys. Acta — 1998. — V. 1384. — P.335−344.
Zhu G. X-ray studies on two forms of bovine p-trypsin crystals in neat cyclo- hexane / G. Zhu, Q. Huang, Z. Wang, M. Qian, Y. Jia, Y. Tang // Biochim. Bio phys. Acta. — 1998. -V.1429. -P.142−150.
Yennawar N.H. X-ray crystal structure of y-chymotrypsin in hexane / N.H. Yennawar, H.P. Yennawar, G.K. Farber // Biochemistry — 1994. — V.33. -P.7326−7336.
Yennawar H.P. A structural explanation for enzyme memory in nonaqueous solvents / H.P. Yennawar, N.H. Yennawar, G.K. Farber // J. Am. Chem. Soc. -1995.-V.117,N2.-P.577−585.
Sellergen B. Polymer- and template-related factors influencing the efficiently in molecularly imprinted solid-phase extractions / B. Sellergen // Trends Anal. Chem. — 999. — V.18. -P.164−174.
Haupt K. Molecularly imprinted polymers and their use in biomimetic sensors / K. Mosbach, K. Haupt // Chem. Rev. — 2000. — V.100. — P.2495−2504.
Dickert F.L. Molecular imprints in chemical sensing — detection of aromatic and halogenated hydrocarbons as well as polar solvents / F.L. Dickert, P. Forth, P. 1. ieberzeit, M. Tortschanoff// J. Anal. Chem. — 1998. — V.360. — P.759−762.
Dickert F.L. Molecular imprints as artificial antibodies — a new generation of chemical sensors / F.L. Dickert, P. Lieberzeit, M. Tortschanoff // Sensors and Actuators В — 2000. — V.65. — P. 186−189.
Kulkarni M.G. Molecularly imprinted polymers mimics of chymotrypsine. 1. Cooperative effect and substrate specificity / B.S. Lele, M.G. Kulkarni, R. A Mashelkar // React. Func. Polym. — 1999. — V.39. — P.37−52.
Horkay F. Swelling behavior of emulsion polymer particles: comparison between fully cross-linked and partially cross-linked poly (acrylate) latexes / F. Horkay, D.H. Craig // Polym. Bull. — 1998. — V.41. — P.231−237.
Dworak A. Polyglycidol-block-poly (ethylene oxide)-block-polyglycidol: synthesis and swelling properties / A. Dworak, G. Baran, B. Trzebicka, W. Walach // Reactive and Functional Polymers — 1999. — V.42. — P.31−36.
Russell AJ. The role of hydration in enzyme activity and stability: 1. Water adsorption by alcohol dehydrogenase in a continuous gas phase reactor / F. Yang, A. J. Russell // Biotechnol. Bioeng. — 1996. — V.49. — P.700−708.
Hnojewyj W.S. Further studies on the sorption of H20 and D20 vapors by ly- sozyme and the deuterium-hydrogen exchange effect / W.S. Hnojewyj, L.H. Reyerson // J. Phys. Chem. — 1961. — V.65. — P. 1694−1698.
Brausse G. Water adsorption and dielectric properties of lyophilized hemoglobin / G. Braurse, A. Mayer, T. Nedetzka, P. Schlect, H. Vogel // J. Phys. Chem. — 1968. — V.72. — P.3098 — 3105.
Bull H.B. Adsorption of water vapor by proteins / H.B. Bull // J. Am. Chem. Soc. — 1944. — V.66, N9. — P.1499−1507.
Zografi G. Water vapor sorption by peptides, proteins and their formulations / S.L. Shamblin, B.C. Hancockb, G. Zografi // European Journal of Pharmaceutics and Biopharmaceutics — 1998. — V.45. — P.239−247.
Gregory R.B. Protein hydration and glass transition behavior, in: R. B. Gregory (Ed.), Protein-Solvent Interactions / R.B. Gregory. — New York: Marcel Dekker Inc., 1995.-P.191−263.
Brunauer S. Adsorption of gases in multimolecular layers / S. Brunauer, P.H. Emmett, E. Teller // J. Am. Chem. Soc. — 1938. — V.60, N2. — P.309−319.
Boki K. Structural analysis of collagen fibers by nitrogen adsorption method / K. Boki, N. Kawasaki, K. Minami, H. Takahashi // J. Colloid Interface Sci. -1993.-V.157.-P.55−59.
Boki K. Moisture sorption properties of collagen varied in polarity and porous structure by alkali-treatment. / K. Boki, N. Kawasaki, H. Takahashi // J. Colloid Interface Sci. — 1993. — V.161.-P.148−154.
Vrentas J.S. Hysteresis effects for sorption in glassy polymers / J.S. Vrentas, CM. Vrentas // Macromolecules — 1991. — V.24. — P.2404−2412.
Vrentas J.S. Sorption in glassy polymers / J.S. Vrentas, CM. Vrentas // Macromolecules — 1996. — V.29. — P.4391−4396.
Dlubek G. Humidity-induced plasticization and antiplasticization of Polyamide 6: af) ositron lifetime study of thelocal free volume / G. Dlubek, F. Redmann, R. Krause-Rehberg // J. Appl. Polym. Sci. — 2002. — V.84. — P.244 — 255.
McDowell C.C. Acetone sorption and uptake kinetic in poly (ethylene terephtha- late) / C. C McDowell, B.D. Freeman, G.W. McNeely // Polymer — 1999. -V.40.-P.3487−3499.
Ogilby P.R. Oxygen diffusion in glassy polymer films: effect of other gases and changes in pressure / L. Poulsen, P.R. Ogilby // J. Phys. Chem. A — 2000. -V.104.-P.2573−2580.
Stern S.A. Representation of gas solubility in glassy polymers by a concentration-temperature superposition principle / Y. Mi, S. Zhou, S.A. Stern // Macro-molecules — 1991. — V.24. — P.2361 -2367.
Favre E. Sorption of organic solvents into dense silicone membranes / E. Favre, R. Clement, Q.T. Nguyen, P. Schaetzel, J. Neel // Chem. Soc. Faraday Trans. -1993.-V.89.-P.4347−4353.
Sarti G.C. Solubility and diffusivity of ethanol in PTMSP: effects of activity and polymer aging / F. Doghieri, D. Biavati, G.C. Sarti // Ind. Eng. Chem. Res. — 1996 — V.35. — P.2420−2430.
Benson S.W. Surface areas of proteins. II. Adsorption of non-polar gases / S.W. Benson, D.A. Ellis // J. Am. Chem. Soc. — 1950. — V.72. — P.2095−2102.
Gorbatchuk V.V. Vapor sorption of organic compounds on human serum albumin / V.V. Gorbatchuk, M.A. Ziganshin, B.N. Solomonov, M.D. Borisover // J. Phys. Org. Chem. — 1997. — V.10. -P.901−907.
Gorbatchuk V.V. Supramolecular interactions of solid human serum albumin with binary mixtures of solvent vapors / V.V. Gorbatchuk, M.A. Ziganshin, B.N. Solomonov // Biophys. Chem. — 1999. — V.81. — P.107−123.
Castro G.R. Properties of soluble a-chymotrypsin in neat glycerol and water / G.R. Castro // Enzyme Microb. Technol. — 2000. — V.27. — P. 143−150.
Nemat-Gorgani M. Effect of organic solvents on stability and activity of two related alfcohol dehydrogenases: a comparative study / M. Miroliaei, M. Nemat-Gorgani // Int. J. Biochem. Cell Biol. — 2002. — V.34. — P.169−175.
Остоловский Е.М. Молекулярная организация структуры сывороточного альбумина человека / Е. М. Остоловский, А. Д. Боцянский, Н. Борисенко, Н. В. Толкачева // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т.6, N5. — 59−64.
Abundo M. A stochastic model for the sigmoidal behaviour of cooperative biological systems / M. Abundo, L. Accardi, A.F. Agro, G. Mei, N. Rosato // Bio-phys. Chem. — 1996. — V.58, N3. — P.313−323.
Эдсолл Дж. Биотермодинамика. / Дж. Эдсолл, X. Гатфренд. — М.: Мир, 1986.-296 с.
Perutz M.F. Mechanism of the cooperative effects in hemoglobin revisited / M.F. Perutz, A.J. Wilkinson, M. Paoli, G.G. Dodson // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. — 1998. — V.27, N1. — P. 1−34.
Bettati S. T state hemoglobin binds oxygen noncooperatively with allosteric effects of protons, inositol hexaphosphate, and cloride / S. Bettati, A. Mozzarelli // J. Biol. Chem. — 1997. — V.272, N51. — P.32 050−32 055.
Mozzarelli A. Cooperative oxygen binding to Scapharca inaequivalvis hemoglobin in the crystal / A. Mozzarelli, S. Bettati, С Rivetti, G.L. Rossi, G. Colotti, E. Chiancone // J. Biol. Chem. — 1996. — V.271, N7. — P.3627−3632.
Gorbatchuk V.V. Homotropic cooperative binding of organic solvent vapors by solid trypsin / V.V. Gorbatchuk, M.A. Ziganshin, N.A. Mironov, B.N. Solo-monov //Biochim. Biophys. Acta- 2001. — V.1545. — P.326−338.
Xiwen H. Study of the nature of recognition in molecularly imprinted polymer selective for 2-aminopyridine / Z. Jie, H. Xiwen // Anal. Chim. Acta — 1999. V.381.-P.85−91.
Mashelkar R.A. Enhancing adsorptive separations by molecularly imprinted polymers: Role of imprinting techniques and system parameters / V.P. Joshi, M.G. Kulkarni, R. A Mashelkar // Chem. Eng. Sci. — 2000. — V.55. — P.1509−522.
Ladbury J.E. Just add water! The effect of water on the specificity of protein- ligand binding sites and its potential application to drug design / J.E. Ladbury // Chemistry & Biology — 1996. — V.3. — P.973−980.
Ke T. On enzymatic activity in organic solvents as a function of enzyme history / T. Ke, A.M. Klibanov // Biotechnol. Bioeng. — 1998. — V.57, N6. — P.746−750.
Orozco M. Theoretical methods for the description of the solvent effect in bio- molecular systems / M. Orozco, F.J. Luque // Chem. Rev. — 2000. — V.100, N11.-P.4187−4225.
Hailing P.J. High-affinity binding of water by proteins is similar in air and in organic solvents / P.J. Hailing // Biochim. Biophys. Acta. — 1990. — V.1040. -P.225−228.
Borisover M.D. Thermodynamics of water binding by human serum albumin suspended in acetonitrile / M.D. Borisover, V.A. Sirotkin, B.N. Solomonov // Thermochim. Acta. — 1995. — V.254, N1−2. — P.47−53.
Borisover M.D. Interactions of human serum albumin suspended in water- organic mixtures / M.D. Borisover, V.A. Sirotkin, B.N. Solomonov // Thermo chim. Acta. — 1996. — V.284, N2. — P.263−277.
Sirotkin V.A. Effect of chain length on interactions of aliphatic alcohols with suspended human serum albumin / V.A. Sirotkin, M.D. Borisover, B.N. Solo monov // Biophys. Chem. — 1997. — V.69. — P.239−248.
Parker M.C. Measuring enzyme hydration in nonpolar organic solvents using NMR / M.C. Parker, B.D. Moore, A.J. Blacker // Biotechnol. Bioeng. — 1995. -V.46.-P.452−458.
Gilli P. Enthalpy — entropy compensation in drug — receptor binding / P. Gilli, V. Ferretti, G. Gilli, P.A. Borea // J. Phys. Chem. — 1994. — V.98. — P.1515−1518.
Setford SJ. Immunosensing in organic and mixed aqueous-organic phase envi ronments / S. J. Setford // Trends Anal. Chem. — 2000. — V. 19. — P.330−339.
Klibanov A.M. Why are enzymes less active in organic solvents than in water? / A.M. Klibanov // Trends. Biotech. — 1997. — V.15. — P.97−101.
Cerovsky V. Free chymotrypsin-catalyzed synthesis of peptide bond in aliphatic alcohols with low water content / V. Cerovsky, K. Martinek // Collect. Czech. Chem. Commun. — 1989. — V.54. — P.266−276.
Partridge J. Activity and mobility of subtilisin in low water organic media: hy dration is more important than solvent dielectric / J. Partridge, P.R. Dennison, B.D. Moore, P.J. Hailing // Biochem. Biophys. Acta — 1998. — V.1386. — P.79−89.
Hailing P.J. Thermodynamic predictions for biocatalysis in nonconventional media: theory, tests, and recommendations for experimental design and analysis / P.J. Hailing // Enzyme Microb. Technol. — 1994. — V.16. — P. 178−206.
Yang F. The role of hydration in enzyme activity and stability: 2. Alcohol de hydrogenase activity and stability in a continuous gas phase reactor / F. Yang, A.J. Russell // Biotechnol. Bioeng. — 1996. — V.49, N6. — P.709−716.
Barzana E. Enzyme-catalyzed, gas-phase reactions / E. Barzana, A.M. Kli banov, M. Karel // Apll. Biochem. Biotechnol. — 1987. — V.15, N1. — P.25−34.
Parker M.C. In situ hydration of enzymes in non-polar organic media can increase the catalytic rate / M.C. Parker, B.D. Moore, A.J. Blacker // Biocatalysis. -1994.-V.10.-P.269−277.
Russell A.J. Antibody-antigen binding in organic solvents / A.J. Russell, L.J. Trudel, P.L. Skipper, J.D. Groopman, S.R. Tannenbaum, A.M. Klibanov // Bio-chem. Biophys. Res. Commun. — 1989. — V.158, N1. — P.80−85.
Giraudi G. Solvent effect testosterone-antitestosterone interaction / G. Giraudi, С Baggiani // Biochim. Biophys. Acta — 1993. — V. l 157. — P.211−216.
Urry D.W. Physical chemistry of biological free energy transduction as demonstrated by elastic protein-based polymers / D.W. Urry // J. Phys. Chem. В -1997. -V.101.-P.11 007−11 028.
Galaev I.Y. 'Smart' polymers and what they could do in biotechnology and medicine / I.Y. Galaev, B. Mattiasson // TIBTECH — 1999. — V.17. — P.335−340.
Urry D.W. Engineering protein-based machines to emulate key steps of metabolism (Biological energy conversion) / D.W. Urry, S.Q. Peng, L.C. Hayes, D. McPherson, J. Xu, T.C. Woods, D.C. Gowda, A. Pattanaik // Biotech. Bioeng. -1998.-V.58.-P.175−190.
Barron A.E. Bioinspired polymeric materials: in-between proteins and plastics / A.E. Barron, R.N. Zuckermann // Curr. Opin. Chem. Biol. — 1999. — V.3. -P.681−687.
Shibayama M. Thermal properties of copolymer gels containing N- isopropylacrylamide / M. Shibayama, S. Mizutani, S. Nomura // Macromole-cules — 1996. -V.29. — P.2019−2024.
Mukae К. Swelling of poly (N-isopropylacrylamide) gels in water-alcohol (d — C4) mixed solvents / K. Mukae, M. Sakurai, S. Sawamura, K. Makino, S.W. Kim, I. Ueda, K. Shirahama // J. Phys. Chem. — 1993. — V.97. — P.737−741.
Chatterji P.R. Swelling and deswelling pathways in non-ionic poly (N— isopropylacrylamide) hydrogels in presence of additives / D. Dhara, P.R. Chatterji // Polymer — 2000. — V.41. — P.6133−6143.
Koga S. Effect of hydrophobic substances on the volume-phase transition of N- isopropylacrylamide gels / S. Koga, S. Sasaki, H. Maeda // J. Phys. Chem. В -2001.-V.105.-P.4105−4110.
Chatterji P.R. Effect of hydrotropes on the volume phase transition in poly (N- isopropylacrylamide) hydrogel / D. Dhara, P.R. Chatterji // Langmuir — 1999. -V.15.-P.930−935.
Yoshida M. Volume phase transitions of poly (acryloyl-L-proline methyl ester) gels in response to water-alcohol composition / A. Hiroki, Y. Maekawa, M. Yoshida, K. Kubota, R. Katakai // Polymer — 2001. — V.42. — P.1863−1867.
Berliner L.J. Fatty acids and retinoids bind independently and simultaneously to (3-lactoglobulin / M. Narayan, L.J. Berliner // Biochemistry — 1997. — V.36. -P.1906−1911.
Popot J.-L. Helical membrane protein folding, stability, and evolution / J.-L. Popot, D.M. Engelman // Annu. Rev. Biochem. — 2000. — V.69. — P.881−922.
Creamer L.K. Effect of sodium dodecyl sulfate and palmitic acid on the equilibrium unfolding of bovine pMactoglobulin / L.K. Creamer // Biochemistry -1995.-V.34.-P.7170−7176.
Pierre A. Principes pour un procede industriel de fractionnement des proteines du lactoserum. / A. Pierre, J. Fauquant // Le Lait — 1986. — V.66. — P.405−419.
Perrin D.D. Purification of laboratory chemicals / D.D. Perrin, W.L.F. Ar- marego, D.R. Perrin. — Oxford: Pergamon Press, 1980.
A.C. СССР G 01/30/16 SU 1 567 973 Al. Устройство отбора и ввода проб равновесного пара в газовый хроматограф / В. В. Горбачук, А. Смирнов, И. М. Вишняков, Б. Н. Соломонов, А. И. Коновалов. — Опубл. 1990, Бюл. N20.
Lencka M. Verified vapor pressure data, vol. 1 / M. Lencka, A. Szafranski, A. Maczynski. Warszawa: PWN, 1984.
Boublik T. The vapour pressures of pure substances / T. Boublik, E. Hala, V. Fried. -Amsterdam: Elsevier, 1973.
Henderson S.M. A basic concept of equilibrium moisture / S.M. Henderson // Agr. Eng. — 1952. — V.33. — P.29−32.
Avnir D. Chemistry in noninteger dimensions between two and three. II. Fractal surfaces of adsorbents / D. Avnir, D. Farity, P. Pfeifer // J. Chem. Phys. — 1983. -V.79,N7.-P.3566−3571.
Burova T.V. Conformational stability and binding properties of porcine odorant binding protein / T.V. Burova, Y. Choiset, C.K. Jankowski, T. Haertle // Biochemistry-1999.-V.3 8. -P. 15 043−15 051.
Akerstrom B. Lipocalins: unity in diversity / B. Akerstrom, D.R. Flower, J.-P. Salier // Biochim. Biophys. Acta. — 2000. — V. 1482. — P. 1−8.
Crouzet J. Determination of apparent binding constants for aroma compounds with p-lactoglobulin by dynamic coupled column liquid chromatography / E. Jouenne, J. Crouzet // J. Agric. Food Chem. — 2000. — V.48. — P.5396−5400.
Haertle T. p-Lactoglobulin binds retinol and protoporphyrin IX at two different binding sites / E. Dufour, M.C. Marden, T. Haertle // FEBS Letters — 1990. -V.277.-P.223−226.
Eckert C.A. Compilation and correlation of limiting activity coefficient of nonelectrolytes in water / S.R. Sherman, D.B. Trampe, D.M. Bush, M. Schiller, C.A. Eckert, A.J. Dallas, J. Li, P.W. Carr // Ind. Eng. Chem. Res. — 1996. -V.35.-P.1044−1058.
Carr P.E. Critical evaluation of predicted and measured gas-liquid partition coefficient in n-hexadecane / P.E. Carr, A.J. Dallas // J. Phys. Chem. — 1994. -V.98. — P.4927−4939.
Bishop R. Designing new lattice inclusion hosts / R. Bishop // Chem. Soc. Rev. -1996.-V.25.-P.311−319.

Заполнить форму текущей работой